Disordini Delle Proteine Plasmatiche
Proteine Del Sangue
Dotto Vitellino
Disturbi Delle Proteine Della Coagulazione
Albumina Serica
Basi Di Dati Di Proteine
Analisi Di Sequenza Proteica
Proteine
Emoglobine
Biologia Computazionale
Conformazione Della Proteina
Algoritmi
Sequenza Aminoacidica
Modelli Molecolari
Disturbo Bipolare
Struttura Terziaria Della Proteina
Dati Di Sequenza Molecolare
Disturbi Mentali
Leucemia A Cellule Capellute
Encyclopedias as Topic
Linfoma A Cellule B
Linfoma Non-Hodgkin
Linfociti
Stress Ossidativo
Flavivirus
Antiossidanti
Avvelenamento Da Funghi
Corpi Fungiformi
Agaricales
Specie Di Ossigeno Reattivo
Bromelia
Etichettatura Di Prodotti
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Fattori Temporali
Dosimetria A Termoluminescenza
Radiometria
I disturbi delle proteine plasmatiche si riferiscono a un gruppo eterogeneo di condizioni che colpiscono la produzione, la struttura o la clearance delle proteine presenti nel plasma sanguigno. Queste proteine svolgono un ruolo cruciale in diverse funzioni fisiologiche, come il trasporto di lipidi e vitamine, la regolazione della coagulazione del sangue, l'infiammazione e la difesa immunitaria.
I disturbi delle proteine plasmatiche possono essere classificati in base alla natura della patologia, che può includere:
1. Quantitative: un aumento o una diminuzione del livello totale di proteine plasmatiche, come nel caso dell'ipoproteinemia (bassi livelli di proteine nel sangue) o dell'iperproteinemia (alti livelli di proteine nel sangue).
2. Qualitative: alterazioni nella struttura o composizione delle proteine plasmatiche, come nel caso delle disproteinemie monoclonali (come il mieloma multiplo e il macroglobulinemia di Waldenstrom) e delle disproteinemie policlonali.
I disturbi quantitativi possono essere causati da malnutrizione, malassorbimento, sindrome nefrotica, insufficienza epatica, infiammazione cronica o malattie del sistema immunitario. I disturbi qualitativi, d'altra parte, sono spesso associati a processi tumorali, come il mieloma multiplo, o a malattie autoimmuni, come la cirrosi biliare primaria e l'artrite reumatoide.
I sintomi dei disturbi delle proteine plasmatiche possono variare notevolmente a seconda della causa sottostante e del tipo di proteina plasmatica interessata. Alcuni pazienti possono essere asintomatici, mentre altri possono presentare edema, proteinuria, iperviscosità del sangue, coagulopatia, infezioni ricorrenti o complicazioni neurologiche. Il trattamento dipende dalla causa sottostante e può includere terapie di supporto, modifiche della dieta, farmaci immunosoppressori o chemioterapici, plasmaferesi o trapianto di cellule staminali ematopoietiche.
Le proteine del sangue sono un tipo di proteina presente nel plasma sanguigno, che svolge diverse funzioni importanti per il corretto funzionamento dell'organismo. Esistono diversi tipi di proteine del sangue, tra cui:
1. Albumina: è la proteina più abbondante nel plasma sanguigno e svolge un ruolo importante nel mantenere la pressione oncotica, cioè la pressione osmotica generata dalle proteine plasmatiche, che aiuta a trattenere i fluidi nei vasi sanguigni e prevenire l'edema.
2. Globuline: sono un gruppo eterogeneo di proteine che comprendono immunoglobuline (anticorpi), enzimi, proteine di trasporto e fattori della coagulazione. Le immunoglobuline svolgono un ruolo cruciale nel sistema immunitario, mentre le proteine di trasporto aiutano a trasportare molecole come ormoni, vitamine e farmaci in tutto l'organismo. I fattori della coagulazione sono essenziali per la normale coagulazione del sangue.
3. Fibrinogeno: è una proteina plasmatica che svolge un ruolo cruciale nella coagulazione del sangue. Quando si verifica un'emorragia, il fibrinogeno viene convertito in fibrina, che forma un coagulo di sangue per fermare l'emorragia.
Un esame del sangue può essere utilizzato per misurare i livelli delle proteine del sangue e valutare la loro funzionalità. Livelli anormali di proteine del sangue possono indicare la presenza di diverse condizioni mediche, come malattie renali, malattie epatiche, malnutrizione, infezioni o disturbi del sistema immunitario.
Il dotto vitellino, noto anche come ductus vitellinus, è un condotto presente negli embrioni dei mammiferi che collega la cavità intestinale con il sacco vitellino. Il sacco vitellino è una struttura fetale che fornisce nutrienti all'embrione durante le prime fasi dello sviluppo embrionale.
Nel corso dello sviluppo embrionale, il sacco vitellino si atrofizza e diventa non funzionale, mentre il dotto vitellino si oblitera (si chiude) in modo che non rimanga alcun collegamento tra l'intestino e il sito del sacco vitellino. In alcuni casi, tuttavia, il dotto vitellino può non chiudersi completamente, portando a una condizione chiamata "persistenza del dotto vitellino".
La persistenza del dotto vitellino può causare vari problemi di salute, come ittero neonatale, infezioni intraddominali e malassorbimento intestinale. Se la persistenza del dotto vitellino causa sintomi o complicazioni, potrebbe essere necessario un intervento chirurgico per chiudere o rimuovere il dotto.
I Disturbi delle Proteine della Coagulazione si riferiscono a un gruppo eterogeneo di condizioni caratterizzate da una coagulazione del sangue anomala, che può portare a emorragie o trombosi. Questi disturbi possono essere causati da carenze quantitative o qualitative di proteine della coagulazione, fattori di fibrinolisi o inibitori naturali della coagulazione.
Le carenze quantitative sono dovute a una ridotta sintesi delle proteine della coagulazione, come nel caso dell'emofilia A e B, dove mancano rispettivamente il fattore VIII e il fattore IX. Le carenze qualitative possono essere causate da anomalie strutturali che rendono le proteine meno funzionali, come nel caso della deficienza del fattore V di Leiden o della mutazione del protrombina G20210A.
I disturbi delle proteine della coagulazione possono presentarsi sia come forme ereditarie che acquisite. Le forme ereditarie sono dovute a mutazioni genetiche e sono spesso presenti dalla nascita, sebbene i sintomi possano non manifestarsi fino a situazioni di stress emorragico o traumatico. Le forme acquisite possono svilupparsi in qualsiasi momento della vita e possono essere causate da diverse condizioni, come malattie epatiche, carenze vitaminiche (come la carenza di vitamina K), malattie autoimmuni o l'uso di farmaci anticoagulanti.
La diagnosi di questi disturbi si basa su test di laboratorio specifici che valutano la funzionalità e i livelli delle proteine della coagulazione. Il trattamento dipende dalla causa sottostante e può includere la somministrazione di concentrati di fattori della coagulazione, vitamina K o farmaci antifibrinolitici. In alcuni casi, possono essere necessari interventi chirurgici per controllare le emorragie gravi.
L'albumina sierica è una proteina specifica presente nel sangue, più precisamente nella frazione del plasma nota come siero. Essa viene prodotta dal fegato e svolge diverse funzioni importanti per l'organismo, tra cui il mantenimento della pressione oncotica, che contribuisce a regolare la distribuzione dei fluidi corporei tra i vasi sanguigni e i tessuti.
L'albumina sierica è anche un importante trasportatore di diverse sostanze, come ormoni steroidei, grassi, metalli e farmaci, attraverso il circolo sanguigno. Inoltre, grazie alla sua lunga emivita e alla sua capacità di non fuoriuscire facilmente dai vasi sanguigni, l'albumina sierica è spesso utilizzata come marker per valutare la funzionalità renale ed epatica.
Un basso livello di albumina sierica può essere un indice di malnutrizione, disfunzione epatica o renale, infiammazione cronica o perdita proteica, come nel caso di una malattia intestinale o della sindrome nefrosica. Al contrario, alti livelli di albumina sierica possono essere un indice di disidratazione o di una condizione chiamata iperalbuminemia.
La misurazione del livello di albumina sierica è quindi un importante strumento diagnostico e di monitoraggio per molte patologie, tra cui le malattie epatiche e renali, le malattie infiammatorie croniche e le malattie oncologiche.
La definizione medica di "basi di dati di proteine" si riferisce a un tipo di database bioinformatico che archivia e organizza informazioni relative alle proteine. Queste basi di dati contengono una vasta gamma di informazioni sulle sequenze, la struttura, le funzioni e l'evoluzione delle proteine, nonché su come interagiscono con altre molecole all'interno dell'organismo.
Alcuni esempi di basi di dati di proteine includono UniProt, PDB (Protein Data Bank), e Pfam. UniProt è una risorsa completa che fornisce informazioni sulle sequenze, la struttura, la funzione e la variazione delle proteine in diverse specie. Il PDB contiene dati sperimentali sulla struttura tridimensionale delle proteine e di altre macromolecole biologiche. Pfam è un database di famiglie di proteine basate su modelli multipli allineamenti che fornisce informazioni sulla funzione e la struttura delle proteine.
Queste basi di dati sono utilizzate da ricercatori in molti campi della biologia, tra cui la genetica, la biochimica, la biologia molecolare e la farmacologia, per comprendere meglio le funzioni e le interazioni delle proteine all'interno dell'organismo. Inoltre, sono anche utilizzate nello sviluppo di nuovi farmaci e nella progettazione di proteine ingegnerizzate con proprietà specifiche.
L'analisi della sequenza proteica è un metodo di laboratorio utilizzato per determinare l'esatta sequenza degli aminoacidi che compongono una proteina. Questa analisi è spesso utilizzata per studiare le proprietà funzionali e strutturali delle proteine, nonché per identificare eventuali mutazioni o variazioni nella sequenza proteica che possono essere associate a malattie genetiche o a risposte immunitarie.
L'analisi della sequenza proteica può essere eseguita utilizzando diverse tecniche, come la digestione enzimatica seguita dalla cromatografia liquida ad alta prestazione (HPLC) o l'elettroforesi su gel di poliacrilammide (PAGE), oppure mediante sequenziamento diretto della proteina utilizzando un sequenziatore automatico di DNA ed Edman degradazione.
Il risultato dell'analisi della sequenza proteica è una serie di codoni, ognuno dei quali rappresenta un aminoacido specifico nella catena polipeptidica. Questa informazione può essere utilizzata per identificare la proteina, studiarne le proprietà funzionali e strutturali, e confrontarla con altre sequenze proteiche note per scopi di ricerca o clinici.
In medicina e biologia, le proteine sono grandi molecole composte da catene di amminoacidi ed esse svolgono un ruolo cruciale nella struttura, funzione e regolazione di tutte le cellule e organismi viventi. Sono necessarie per la crescita, riparazione dei tessuti, difese immunitarie, equilibrio idrico-elettrolitico, trasporto di molecole, segnalazione ormonale, e molte altre funzioni vitali.
Le proteine sono codificate dal DNA attraverso la trascrizione in RNA messaggero (mRNA), che a sua volta viene tradotto in una sequenza specifica di amminoacidi per formare una catena polipeptidica. Questa catena può quindi piegarsi e unirsi ad altre catene o molecole per creare la struttura tridimensionale funzionale della proteina.
Le proteine possono essere classificate in base alla loro forma, funzione o composizione chimica. Alcune proteine svolgono una funzione enzimatica, accelerando le reazioni chimiche all'interno dell'organismo, mentre altre possono agire come ormoni, neurotrasmettitori o recettori per segnalare e regolare l'attività cellulare. Altre ancora possono avere una funzione strutturale, fornendo supporto e stabilità alle cellule e ai tessuti.
La carenza di proteine può portare a diversi problemi di salute, come la malnutrizione, il ritardo della crescita nei bambini, l'indebolimento del sistema immunitario e la disfunzione degli organi vitali. D'altra parte, un consumo eccessivo di proteine può anche avere effetti negativi sulla salute, come l'aumento del rischio di malattie renali e cardiovascolari.
L'emoglobina (Hb o Hgb) è una proteina presente nei globuli rossi che svolge un ruolo cruciale nel trasporto dell'ossigeno e del biossido di carbonio all'interno del corpo umano. È costituita da quattro catene polipeptidiche, due delle quali sono alpha (α) e le restanti due beta (β), delta (δ), o gamma (γ) catene. Queste catene circondano un gruppo eme contenente ferro, che lega reversibilmente l'ossigeno e il biossido di carbonio.
Nel sangue arterioso, l'emoglobina si carica con l'ossigeno nei polmoni, mentre nel sangue venoso, rilascia l'ossigeno ai tessuti corporei e assorbe il biossido di carbonio. Il livello normale di emoglobina nel sangue umano varia leggermente a seconda del sesso e dell'età, ma in generale si aggira intorno a 12-16 g/dL per le donne e 14-18 g/dL per gli uomini. Un basso livello di emoglobina può indicare anemia, mentre un livello elevato potrebbe essere un segno di disidratazione o di una condizione polmonare grave come la malattia polmonare ostruttiva cronica (BPCO).
L'elettroforesi delle proteine del sangue è un test di laboratorio che serve per separare e identificare diversi tipi di proteine presenti nel sangue, in base alle loro cariche elettriche e dimensioni molecolari. Questo processo utilizza una tecnica chiamata elettroforesi, che sfrutta un campo elettrico per spostare le proteine attraverso un mezzo di supporto, come la gelatina o l'agarosio.
Le proteine del sangue sono classificate in diverse categorie, tra cui albumine, alfa-1 globuline, alfa-2 globuline, beta globuline e gamma globuline. Ogni categoria di proteine ha caratteristiche chimiche uniche che determinano il modo in cui si comporteranno durante l'elettroforesi. Ad esempio, le albumine sono proteine più piccole e cariche negativamente, quindi migreranno verso l'anodo (polo positivo) più rapidamente rispetto ad altre proteine più grandi o meno cariche.
L'elettroforesis delle proteine del sangue può essere utilizzata per diagnosticare una varietà di condizioni mediche, come malattie renali, malattie epatiche, disturbi del sistema immunitario e malattie genetiche che colpiscono la produzione o la struttura delle proteine. Il test può anche essere utilizzato per monitorare l'efficacia della terapia nelle persone con malattie che causano la produzione di proteine anormali, come il mieloma multiplo o la macroglobulinemia di Waldenstrom.
In sintesi, l'elettroforesi delle proteine del sangue è un test di laboratorio che separa e identifica diversi tipi di proteine presenti nel sangue, fornendo informazioni utili per la diagnosi e il monitoraggio di una varietà di condizioni mediche.
La biologia computazionale è un campo interdisciplinare che combina metodi e tecniche delle scienze della vita, dell'informatica, della matematica e delle statistiche per analizzare e interpretare i dati biologici su larga scala. Essenzialmente, si tratta di utilizzare approcci computazionali e algoritmi per analizzare e comprendere i processi biologici complessi a livello molecolare.
Questo campo include l'uso di modelli matematici e simulazioni per descrivere e predire il comportamento dei sistemi biologici, come ad esempio la struttura delle proteine, le interazioni geni-proteine, i meccanismi di regolazione genica e le reti metaboliche. Inoltre, la biologia computazionale può essere utilizzata per analizzare grandi dataset sperimentali, come quelli generati da tecnologie high-throughput come il sequenziamento dell'intero genoma, il microarray degli RNA e la proteomica.
Gli strumenti e le metodologie della biologia computazionale sono utilizzati in una vasta gamma di applicazioni, tra cui la ricerca farmaceutica, la medicina personalizzata, la biodiversità, l'ecologia e l'evoluzione. In sintesi, la biologia computazionale è uno strumento potente per integrare e analizzare i dati biologici complessi, fornendo informazioni preziose per comprendere i meccanismi alla base della vita e applicarli a scopi pratici.
Il piegamento delle proteine è un processo cruciale per la funzione delle proteine nelle cellule. Si riferisce al modo in cui le catene polipeptidiche, costituite da una sequenza specifica di aminoacidi, si ripiegano su se stesse per assumere una struttura tridimensionale caratteristica e stabile. Questa forma definita consente alle proteine di svolgere le loro funzioni specifiche all'interno della cellula, come catalizzare reazioni chimiche, trasportare molecole o fornire supporto strutturale.
Il piegamento delle proteine è governato dalla sequenza degli aminoacidi e dalle interazioni tra di essi, che possono essere deboli (ad esempio, legami a idrogeno, interazioni ioniche e forze di van der Waals) o forti (ad esempio, ponti disolfuro). Durante il piegamento, le proteine attraversano diverse tappe, tra cui l'inizio del piegamento (formazione di strutture secondarie come α-eliche e β-foglietti), il ripiegamento locale (formazione di strutture terziarie) e il ripiegamento globale (formazione della struttura quaternaria, se la proteina è costituita da più di una catena polipeptidica).
Anomalie nel piegamento delle proteine possono portare a malattie note come "malattie da accumulo di proteine", nelle quali le proteine malpiegate si accumulano all'interno della cellula, formando aggregati insolubili e tossici. Esempi di tali malattie includono la malattia di Alzheimer, la malattia di Parkinson e la corea di Huntington.
La conformazione della proteina, nota anche come struttura terziaria delle proteine, si riferisce alla disposizione spaziale dei diversi segmenti che costituiscono la catena polipeptidica di una proteina. Questa conformazione è stabilita da legami chimici tra gli atomi di carbonio, zolfo, azoto e ossigeno presenti nella catena laterale degli aminoacidi, nonché dalle interazioni elettrostatiche e idrofobiche che si verificano tra di essi.
La conformazione delle proteine può essere influenzata da fattori ambientali come il pH, la temperatura e la concentrazione salina, e può variare in base alla funzione svolta dalla proteina stessa. Ad esempio, alcune proteine hanno una conformazione flessibile che consente loro di legarsi a diverse molecole target, mentre altre hanno una struttura più rigida che ne stabilizza la forma e la funzione.
La determinazione della conformazione delle proteine è un'area di ricerca attiva in biochimica e biologia strutturale, poiché la conoscenza della struttura tridimensionale di una proteina può fornire informazioni cruciali sulla sua funzione e su come interagisce con altre molecole nel corpo. Le tecniche sperimentali utilizzate per determinare la conformazione delle proteine includono la diffrazione dei raggi X, la risonanza magnetica nucleare (NMR) e la criomicroscopia elettronica (Cryo-EM).
In medicina e biologia, il termine "proteoma" si riferisce all'insieme completo dei proteini espressi da un genoma, un organismo o una cellula in un determinato momento. Il proteoma varia tra diversi tipi di cellule e cambia nel tempo in risposta a fattori interni ed esterni.
Il proteoma include non solo le proteine presenti in una cellula, ma anche la loro localizzazione, modificazioni post-traduzionali, interazioni e quantità relative. L'analisi del proteoma può fornire informazioni importanti sulla funzione delle cellule e dei tessuti, nonché sulle risposte dell'organismo a varie condizioni fisiologiche e patologiche.
La determinazione del proteoma è un processo complesso che richiede l'uso di tecnologie avanzate come la spettrometria di massa e la cromatografia liquida accoppiata alla spettrometria di massa (LC-MS/MS). L'analisi del proteoma può essere utilizzata per identificare biomarcatori della malattia, monitorare l'efficacia dei trattamenti farmacologici e studiare i meccanismi molecolari alla base di varie patologie.
In medicina, un algoritmo è una sequenza di istruzioni o passaggi standardizzati che vengono seguiti per raggiungere una diagnosi o prendere decisioni terapeutiche. Gli algoritmi sono spesso utilizzati nei processi decisionali clinici per fornire un approccio sistematico ed evidence-based alla cura dei pazienti.
Gli algoritmi possono essere basati su linee guida cliniche, raccomandazioni di esperti o studi di ricerca e possono includere fattori come i sintomi del paziente, i risultati dei test di laboratorio o di imaging, la storia medica precedente e le preferenze del paziente.
Gli algoritmi possono essere utilizzati in una varietà di contesti clinici, come la gestione delle malattie croniche, il triage dei pazienti nei pronto soccorso, la diagnosi e il trattamento delle emergenze mediche e la prescrizione dei farmaci.
L'utilizzo di algoritmi può aiutare a ridurre le variazioni nella pratica clinica, migliorare l'efficacia e l'efficienza delle cure, ridurre gli errori medici e promuovere una maggiore standardizzazione e trasparenza nei processi decisionali. Tuttavia, è importante notare che gli algoritmi non possono sostituire il giudizio clinico individuale e devono essere utilizzati in modo appropriato e flessibile per soddisfare le esigenze uniche di ogni paziente.
In termini medici, il software non ha una definizione specifica poiché si riferisce all'informatica e non alla medicina. Tuttavia, in un contesto più ampio che coinvolge l'informatica sanitaria o la telemedicina, il software può essere definito come un insieme di istruzioni e dati elettronici organizzati in modo da eseguire funzioni specifiche e risolvere problemi. Questi possono includere programmi utilizzati per gestire i sistemi informativi ospedalieri, supportare la diagnosi e il trattamento dei pazienti, o facilitare la comunicazione tra fornitori di assistenza sanitaria e pazienti. È importante notare che il software utilizzato nel campo medico deve essere affidabile, sicuro ed efficiente per garantire una cura adeguata e la protezione dei dati sensibili dei pazienti.
In medicina e biologia molecolare, la sequenza aminoacidica si riferisce all'ordine specifico e alla disposizione lineare degli aminoacidi che compongono una proteina o un peptide. Ogni proteina ha una sequenza aminoacidica unica, determinata dal suo particolare gene e dal processo di traduzione durante la sintesi proteica.
L'informazione sulla sequenza aminoacidica è codificata nel DNA del gene come una serie di triplette di nucleotidi (codoni). Ogni tripla nucleotidica specifica codifica per un particolare aminoacido o per un segnale di arresto che indica la fine della traduzione.
La sequenza aminoacidica è fondamentale per determinare la struttura e la funzione di una proteina. Le proprietà chimiche e fisiche degli aminoacidi, come la loro dimensione, carica e idrofobicità, influenzano la forma tridimensionale che la proteina assume e il modo in cui interagisce con altre molecole all'interno della cellula.
La determinazione sperimentale della sequenza aminoacidica di una proteina può essere ottenuta utilizzando tecniche come la spettrometria di massa o la sequenziazione dell'EDTA (endogruppo diazotato terminale). Queste informazioni possono essere utili per studiare le proprietà funzionali e strutturali delle proteine, nonché per identificarne eventuali mutazioni o variazioni che possono essere associate a malattie genetiche.
In medicina e ricerca biomedica, i modelli molecolari sono rappresentazioni tridimensionali di molecole o complessi molecolari, creati utilizzando software specializzati. Questi modelli vengono utilizzati per visualizzare e comprendere la struttura, le interazioni e il funzionamento delle molecole, come proteine, acidi nucleici (DNA e RNA) ed altri biomolecole.
I modelli molecolari possono essere creati sulla base di dati sperimentali ottenuti da tecniche strutturali come la cristallografia a raggi X, la spettrometria di massa o la risonanza magnetica nucleare (NMR). Questi metodi forniscono informazioni dettagliate sulla disposizione degli atomi all'interno della molecola, che possono essere utilizzate per generare modelli tridimensionali accurati.
I modelli molecolari sono essenziali per comprendere le interazioni tra molecole e come tali interazioni contribuiscono a processi cellulari e fisiologici complessi. Ad esempio, i ricercatori possono utilizzare modelli molecolari per studiare come ligandi (come farmaci o substrati) si legano alle proteine bersaglio, fornendo informazioni cruciali per lo sviluppo di nuovi farmaci e terapie.
In sintesi, i modelli molecolari sono rappresentazioni digitali di molecole che vengono utilizzate per visualizzare, analizzare e comprendere la struttura, le interazioni e il funzionamento delle biomolecole, con importanti applicazioni in ricerca biomedica e sviluppo farmaceutico.
Il Disturbo Bipolare, noto anche come Mania Depressiva o Psicosi Maniaco-Depressiva, è un disturbo dell'umore caratterizzato da episodi ricorrenti di alterazione dell'umore, che possono essere sia depressivi che maniacali o misti.
Durante un episodio maniacale, una persona può sentirsi eccessivamente felice, iperattiva, irrequieta o irritabile. Possono anche avere pensieri accelerati, parlare più del solito, avere difficoltà a concentrarsi, prendere decisioni avventate e mostrare un'eccitabilità eccessiva.
Durante un episodio depressivo, una persona può sentirsi triste, vuota, disperata, hopeless, ansiosa o irritabile. Possono anche perdere interesse nelle attività che prima trovavano piacevoli, avere difficoltà a dormire o a dormire troppo, avere cambiamenti di appetito o peso, sentirsi stanchi o privi di energia, avere difficoltà a concentrarsi, a prendere decisioni e avere pensieri suicidi.
Spesso, le persone con disturbo bipolare possono anche sperimentare disturbi del sonno, ridotta capacità di funzionamento sociale e lavorativo, e un aumentato rischio di abuso di sostanze. Il disturbo bipolare può essere grave e invalidante senza un trattamento adeguato.
Esistono diversi tipi di disturbo bipolare, tra cui il Disturbo Bipolare I, che è caratterizzato da almeno un episodio maniacale o misto, spesso accompagnato da episodi depressivi; il Disturbo Bipolare II, che è caratterizzato da almeno un episodio depressivo maggiore e almeno un episodio ipomaniacale, ma non ha mai avuto un episodio maniacale; e il Ciclotimia, che è caratterizzata da episodi ricorrenti di ipomania e depressione lieve.
La struttura terziaria di una proteina si riferisce all'organizzazione spaziale tridimensionale delle sue catene polipeptidiche, che sono formate dalla piegatura e dall'avvolgimento delle strutture secondarie (α eliche e β foglietti) della proteina. Questa struttura è responsabile della funzione biologica della proteina e viene stabilita dalle interazioni non covalenti tra i diversi residui aminoacidici, come ponti salini, ponti idrogeno e interazioni idrofobiche. La struttura terziaria può essere mantenuta da legami disolfuro covalenti che si formano tra i residui di cisteina nella catena polipeptidica.
La conformazione della struttura terziaria è influenzata da fattori ambientali come il pH, la temperatura e la concentrazione di ioni, ed è soggetta a modifiche dinamiche durante le interazioni con altre molecole. La determinazione della struttura terziaria delle proteine è un'area attiva di ricerca nella biologia strutturale e svolge un ruolo cruciale nella comprensione del funzionamento dei sistemi biologici a livello molecolare.
I Dati di Sequenza Molecolare (DSM) si riferiscono a informazioni strutturali e funzionali dettagliate su molecole biologiche, come DNA, RNA o proteine. Questi dati vengono generati attraverso tecnologie di sequenziamento ad alta throughput e analisi bioinformatiche.
Nel contesto della genomica, i DSM possono includere informazioni sulla variazione genetica, come singole nucleotide polimorfismi (SNP), inserzioni/delezioni (indels) o varianti strutturali del DNA. Questi dati possono essere utilizzati per studi di associazione genetica, identificazione di geni associati a malattie e sviluppo di terapie personalizzate.
Nel contesto della proteomica, i DSM possono includere informazioni sulla sequenza aminoacidica delle proteine, la loro struttura tridimensionale, le interazioni con altre molecole e le modifiche post-traduzionali. Questi dati possono essere utilizzati per studi funzionali delle proteine, sviluppo di farmaci e diagnosi di malattie.
In sintesi, i Dati di Sequenza Molecolare forniscono informazioni dettagliate sulle molecole biologiche che possono essere utilizzate per comprendere meglio la loro struttura, funzione e varianti associate a malattie, con implicazioni per la ricerca biomedica e la medicina di precisione.
I Disturbi Mentali sono un ampio gruppo di condizioni che influenzano il pensiero, la percezione, l'umore, l'affettività, il comportamento e le relazioni con gli altri. Essi possono causare problemi significativi nella vita quotidiana, come ad esempio nell'ambito lavorativo, scolastico o sociale.
I sintomi variano ampiamente in base al tipo di disturbo mentale, ma spesso includono cambiamenti persistenti nel pensiero e nelle percezioni, forti emozioni negative protratte nel tempo, difficoltà a gestire le normali attività quotidiane o comportamenti che sono estremamente disturbanti per sé stessi o per gli altri.
Esempi di disturbi mentali includono: depressione maggiore, disturbo bipolare, schizofrenia, disturbo di panico, disturbo post-traumatico da stress, disturbo ossessivo-compulsivo e diversi tipi di disturbi della personalità.
La causa dei disturbi mentali non è completamente compresa, ma si ritiene che siano il risultato di una combinazione di fattori genetici, biologici, ambientali e psicologici. Il trattamento può includere farmaci, terapia psicologica o una combinazione di entrambe. Con un trattamento adeguato, molte persone con disturbi mentali possono gestire i loro sintomi, trovare sollievo e riprendere una vita produttiva.
I Disturbi d'Ansia sono una categoria di disturbi mentali che comprendono diversi tipi di condizioni caratterizzate da sentimenti persistenti e ingiustificati di ansia e preoccupazione. Questi sentimenti possono causare notevole disagio e interferire con le normali attività quotidiane, come il lavoro, la scuola o le relazioni sociali.
I diversi tipi di Disturbi d'Ansia includono:
1. Disturbo d'Ansia Generalizzato (DAG): è caratterizzato da ansia e preoccupazione eccessive relative a una serie di eventi o attività, che durano per la maggior parte dei giorni da almeno sei mesi.
2. Disturbo di Panico: si manifesta con attacchi di panico ricorrenti e inaspettati, accompagnati da sintomi fisici come palpitazioni, sudorazione, tremori, dispnea o sensazione di soffocamento.
3. Fobia Specifica: è caratterizzata dalla paura persistente e irrazionale di un oggetto o situazione specifici.
4. Disturbo d'Ansia Sociale (Fobia Sociale): si manifesta con una marcata e persistente paura di essere umiliati o giudicati negativamente nelle situazioni sociali.
5. Disturbo Post-Traumatico da Stress (PTSD): si verifica dopo un evento traumatico, come una guerra, una catastrofe naturale, un incidente o un'aggressione sessuale.
6. Disturbo d'Ansia Indotto da Sostanze/Farmaci: è causato dall'uso di sostanze o farmaci, oppure dal loro ritiro.
7. Disturbo d'Ansia Non altrimenti Specificato (NAS): include sintomi di ansia che non soddisfano i criteri per gli altri disturbi d'ansia.
I disturbi d'ansia possono essere trattati con terapie psicologiche, come la terapia cognitivo-comportamentale (CBT), e/o con farmaci specifici. Il trattamento dipende dalla gravità del disturbo e dalle preferenze della persona.
I Disturbi dell'Umore sono una categoria di condizioni mentali che influenzano notevolmente il modo in cui una persona si sente, pensa e gestisce le emozioni. Questi disturbi alterano il normale funzionamento del sistema limbico del cervello, che è responsabile delle emozioni e dell'umore. I due disturbi dell'umore più comuni sono la Depressione Maggiore e il Disturbo Bipolare.
La Depressione Maggiore si caratterizza per un umore depresso persistente, perdita di interesse nelle attività quotidiane, cambiamenti nel sonno e nell'appetito, difficoltà di concentrazione, sentimenti di inutilità o colpa, pensieri ricorrenti di morte o suicidio.
Il Disturbo Bipolare, precedentemente noto come Psicosi Maniaco-Depressiva, è caratterizzato da episodi alternati di depressione e mania o ipomania. Durante la fase maniacale, il paziente può sperimentare un umore eccessivamente elevato, irrequietezza, aumento dell'energia, ridotta necessità di sonno, comportamenti impulsivi e irritabilità. Nella fase ipomaniacale, i sintomi sono simili alla mania ma meno gravi.
Entrambi i disturbi possono influenzare negativamente la qualità della vita delle persone che ne soffrono, causando problemi a livello sociale, lavorativo e familiare. Spesso richiedono un trattamento multidisciplinare che include farmaci, terapia cognitivo-comportamentale e talvolta anche terapie di gruppo o supporto sociale.
La leucemia a cellule capellute, nota anche come leucemia acuta promielocitica (APL), è un particolare tipo di leucemia mieloide acuta (LMA). Si caratterizza per la presenza nel midollo osseo di una massiccia proliferazione di promielociti immature, che sono una forma precoce dei granulociti, un tipo di globuli bianchi.
Questa condizione è causata da una specifica anomalia cromosomica, ossia la traslocazione tra i cromosomi 15 e 17 (t(15;17)), che porta alla formazione di un gene di fusione PML-RARA. Questo gene alterato interferisce con il normale processo di differenziazione dei promielociti, portando all'accumulo di cellule leucemiche immaturi nel midollo osseo ed alla loro infiltrazione nel circolo sanguigno.
I sintomi della leucemia a cellule capellute possono includere affaticamento, facilità alle ecchimosi, infezioni ricorrenti, perdita di peso e difficoltà respiratorie. Il trattamento standard per questa forma di leucemia prevede l'utilizzo di chemioterapia e, in molti casi, anche della differentiation therapy con acido toutiencico (ATRA) e arsenico triossido, che promuovono la differenziazione e la maturazione delle cellule leucemiche.
La prognosi per i pazienti con leucemia a cellule capellute è migliorata notevolmente nel corso degli ultimi decenni, con tassi di sopravvivenza a 5 anni che possono superare l'80% in alcuni sottotipi di malattia. Tuttavia, la malattia può recidivare (ripetizione della malattia dopo un periodo di remissione), pertanto è importante il monitoraggio continuo dei pazienti per rilevare precocemente eventuali recidive e garantire un trattamento tempestivo.
Le neoplasie della milza, noto anche come tumori della milza, si riferiscono a un gruppo eterogeneo di condizioni caratterizzate dalla crescita anomala e non regolamentata delle cellule all'interno della milza. Questi tumori possono essere benigni (non cancerosi) o maligni (cancerosi).
I tumori benigni della milza, come ad esempo i hemangioma o linfangiomi, sono relativamente rari e spesso non causano sintomi. Di solito vengono scoperti casualmente durante indagini radiologiche per altre condizioni.
Al contrario, i tumori maligni della milza, come il Linfoma di Hodgkin o Non-Hodgkin e il Linfosarcoma primitivo della milza, sono più aggressivi e possono causare una serie di sintomi, tra cui dolore addominale, sensazione di pienezza, perdita di peso involontaria, febbre, sudorazione notturna e anemia.
La diagnosi di neoplasie della milza si basa di solito su una combinazione di esami di imaging come la tomografia computerizzata (TC) o risonanza magnetica (RM), ecografie, ed eventualmente biopsie per l'analisi istologica. Il trattamento dipende dal tipo e dallo stadio del tumore, ma può includere la chirurgia, la radioterapia, la chemioterapia o una combinazione di questi approcci.
E' importante sottolineare che le neoplasie della milza sono relativamente rare e che molte altre condizioni possono causare sintomi simili. Pertanto, è fondamentale consultare un medico specialista per una corretta diagnosi e gestione del caso.
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Il linfoma è un termine generale che si riferisce a un gruppo eterogeneo di tumori maligni che originano dal sistema immunitario, più precisamente dai linfociti. I linfociti sono un tipo di globuli bianchi che aiutano a combattere le infezioni e le malattie. Esistono due principali tipi di linfomi: il linfoma di Hodgkin e il linfoma non-Hodgkin.
Il linfoma di Hodgkin è caratterizzato dalla presenza di cellule tumorali chiamate cellule di Reed-Sternberg, mentre il linfoma non-Hodgkin può presentare diverse tipologie di cellule tumorali. I sintomi del linfoma possono includere gonfiore dei linfonodi (ghiandole situate principalmente nel collo, ascelle e inguine), febbre, sudorazione notturna, perdita di peso involontaria, stanchezza e prurito.
Il trattamento del linfoma dipende dal tipo e dallo stadio della malattia, nonché dall'età e dalla salute generale del paziente. Le opzioni di trattamento possono includere chemioterapia, radioterapia, immunoterapia, terapia target e trapianto di cellule staminali ematopoietiche.
Il linfoma a cellule B è un tipo specifico di tumore del sistema linfatico che origina dalle cellule B, un particolare tipo di globuli bianchi che giocano un ruolo cruciale nel sistema immunitario. Questo tipo di cancro colpisce i linfociti B maturi o in via di maturazione nei linfonodi, nella milza, nel midollo osseo e in altri tessuti linfatici.
Esistono diverse sottotipologie di linfoma a cellule B, tra cui il linfoma non Hodgkin a grandi cellule B (diffuso o follicolare) e il linfoma di Hodgkin a cellule B. I sintomi possono variare notevolmente, ma spesso includono ingrossamento dei linfonodi, stanchezza, perdita di peso involontaria, sudorazione notturna e febbre.
La diagnosi di solito avviene attraverso la biopsia di un linfonodo o di altri tessuti interessati, seguita da test di laboratorio per determinare il tipo specifico di cellule tumorali e le loro caratteristiche genetiche. Il trattamento può includere chemioterapia, radioterapia, immunoterapia o terapie target a seconda del tipo e dello stadio del linfoma a cellule B.
Il Linfoma non-Hodgkin (LNH) è un termine generale che comprende un gruppo eterogeneo di tumori maligni del sistema immunitario che originano dalle cellule dei linfociti, un tipo di globuli bianchi presenti nel sangue e nei tessuti linfoidi. A differenza del Linfoma di Hodgkin, il LNH non presenta la caratteristica cellula di Reed-Sternberg.
Esistono più di 60 sottotipi di LNH, che variano per aggressività, pattern di crescita e sede di origine. Alcuni tipi crescono lentamente e possono richiedere anni per causare sintomi, mentre altri crescono rapidamente e possono essere letali in pochi mesi se non trattati.
I sintomi del LNH possono includere gonfiore dei linfonodi (senza dolore), febbre, sudorazione notturna, stanchezza, perdita di peso involontaria e prurito cutaneo. Il trattamento dipende dal tipo e dallo stadio del linfoma e può includere chemioterapia, radioterapia, terapia target o trapianto di cellule staminali.
La prognosi varia notevolmente a seconda del sottotipo di LNH e dello stadio al momento della diagnosi. Alcuni tipi sono altamente curabili, mentre altri possono essere difficili da controllare nonostante il trattamento.
I linfociti sono un tipo specifico di globuli bianchi (leucociti) che giocano un ruolo chiave nel sistema immunitario. Si dividono in due grandi categorie: linfociti B e linfociti T, ognuno dei quali ha funzioni distinte ma complementari nella risposta immunitaria.
I linfociti B sono responsabili della produzione di anticorpi, proteine che riconoscono e si legano a specifici antigeni estranei (come batteri o virus), marcandoli per essere distrutti dalle altre cellule del sistema immunitario.
I linfociti T, d'altra parte, sono direttamente implicati nell'eliminazione delle cellule infettate da patogeni. Esistono diversi sottotipi di linfociti T, tra cui i linfociti T citotossici (che distruggono direttamente le cellule infette) e i linfociti T helper (che assistono altre cellule del sistema immunitario nella loro risposta contro i patogeni).
I linfociti vengono generati nel midollo osseo e maturano nel timo (per i linfociti T) o nelle tonsille, nei linfonodi e nella milza (per i linfociti B). Un'alterazione del numero o della funzione dei linfociti può portare a diverse patologie, come immunodeficienze o malattie autoimmuni.
Lo stress ossidativo è un fenomeno biologico che si verifica quando il bilancio tra la produzione di specie reattive dell'ossigeno (ROS) e la capacità delle cellule di neutralizzarle attraverso i sistemi antiossidanti viene interrotto, con conseguente accumulo di ROS. Questi radicali liberi possono danneggiare le molecole cellulari come proteine, lipidi e DNA, portando a disfunzioni cellulari e, in alcuni casi, a malattie croniche come cancro, malattie cardiovascolari, diabete e malattie neurodegenerative. Lo stress ossidativo è anche associato all'invecchiamento precoce e ad altri processi patologici.
I Flavivirus sono un genere di virus a singolo filamento a RNA a polarità positiva appartenenti alla famiglia Flaviviridae. Questi virus sono noti per causare una varietà di malattie infettive importanti in ambito medico. Il nome "Flavivirus" deriva dal latino "flavus", che significa "giallo", in riferimento alla febbre gialla, una delle malattie più note causate da questo genere di virus.
I Flavivirus hanno un diametro di circa 40-50 nanometri e sono avvolti da una membrana lipidica esterna. Il loro genoma a RNA è lungo circa 10-11 kilobasi e codifica per una singola polyproteina che viene successivamente tagliata in diverse proteine strutturali e non strutturali.
I Flavivirus sono trasmessi all'uomo principalmente attraverso la puntura di artropodi vettori infetti, come zanzare e zecche. Tra le malattie più note causate da questi virus ci sono:
* Febbre gialla
* Dengue
* Chikungunya
* Zika
* Encefalite giapponese
* West Nile
La maggior parte delle infezioni da Flavivirus causano sintomi simil-influenzali lievi o asintomatici, ma alcune possono portare a complicanze gravi e persino fatali, come encefaliti o emorragie interne. Non esiste un trattamento specifico per le infezioni da Flavivirus, pertanto la prevenzione è fondamentale ed include misure di controllo dei vettori e vaccinazioni quando disponibili.
Gli antiossidanti sono sostanze che aiutano a proteggere il corpo dalle molecole dannose chiamate radicali liberi. I radicali liberi possono causare danni alle cellule e contribuire allo sviluppo di malattie croniche come le malattie cardiache, il cancro e le malattie neurodegenerative.
Gli antiossidanti lavorano bloccando l'azione dei radicali liberi, prevenendo o rallentando il danno cellulare che possono causare. Il corpo produce naturalmente alcuni antiossidanti, ma è anche possibile ottenere antiossidanti attraverso la dieta, in particolare da frutta e verdura.
Alcuni esempi comuni di antiossidanti includono vitamina C, vitamina E, beta-carotene, selenio e licopene. È importante notare che l'assunzione di integratori alimentari ad alto contenuto di antiossidanti non è stata dimostrata per prevenire o curare malattie croniche, ed eccedere con l'assunzione di alcuni antiossidanti può essere dannoso. Una dieta equilibrata e variata che include una varietà di frutta e verdura è il modo migliore per ottenere i benefici degli antiossidanti.
L'avvelenamento da funghi, noto anche come intossicazione da funghi, si verifica quando una persona ingerisce funghi velenosi o tossici. Ci sono diverse specie di funghi che possono causare sintomi lievi a gravi, a seconda della specie e della quantità consumata.
I sintomi dell'avvelenamento da funghi possono variare notevolmente, a seconda del tipo di fungo tossico ingerito. Alcuni funghi contengono sostanze che attaccano specificamente il fegato, i reni o il sistema nervoso centrale, mentre altri possono causare una combinazione di sintomi generali come nausea, vomito, dolori addominali, diarrea, debolezza, vertigini e mal di testa.
In casi più gravi, l'avvelenamento da funghi può causare danni permanenti agli organi o persino la morte. Pertanto, è fondamentale consultare immediatamente un medico se si sospetta un avvelenamento da funghi, poiché il trattamento tempestivo può fare la differenza nella prognosi del paziente.
Il trattamento dell'avvelenamento da funghi dipende dal tipo di fungo tossico ingerito e dalla gravità dei sintomi. Il medico può prescrivere farmaci per alleviare i sintomi, come antidolorifici o farmaci per controllare il vomito. In casi più gravi, potrebbe essere necessario un trattamento di supporto, come la fluidoterapia endovenosa, l'ossigenoterapia o il monitoraggio dei segni vitali. In alcuni casi, potrebbe essere necessaria una terapia specifica per neutralizzare il veleno del fungo, come l'uso di farmaci antidoti.
Per prevenire l'avvelenamento da funghi, è importante raccogliere e consumare solo funghi che si conoscono bene o che sono stati identificati da un esperto micologo. Anche la cottura dei funghi non sempre elimina il veleno, quindi è meglio evitare di mangiarli se non si è sicuri della loro identità e sicurezza.
I corpi fungiformi sono recettori del gusto specializzati situati principalmente sulla superficie dorsale della lingua. Essi contengono fibre nervose che rilevano i sapori dolci, amari e umami. I corpi fungiformi hanno una forma distinta a fungo, con un'estremità piccola e affusolata che si estende dalla superficie della lingua e un gambo più largo che contiene le fibre nervose sensoriali. Questi recettori svolgono un ruolo importante nel processo di percezione del gusto e sono una parte cruciale del sistema sensoriale del gusto complessivo. Le dimensioni e la densità dei corpi fungiformi possono variare da persona a persona, il che può influenzare la capacità individuale di percepire i diversi sapori.
AGARICALES è un ordine di funghi all'interno della classe Agaricomycetes. Questi funghi sono comunemente noti come "funghi a forma di parasole" o "funghi lamellati", poiché la maggior parte delle specie ha una struttura carnosa con un cappello e gill (lamelle) sotto il cappello.
Le specie di Agaricales includono molti funghi commestibili e velenosi, nonché alcuni funghi che formano relazioni simbiotiche con le piante come i funghi micorrizici. Alcune specie sono anche note per la loro produzione di composti bioattivi con proprietà medicinali o psicoattive.
Esempi di specie di Agaricales includono il comune fungo champignon (Agaricus bisporus), l'amatissimo fungo porcino (Boletus edulis), e la famigerata specie mortale Amanita phalloides, nota anche come "fungo della morte".
Le specie reattive dell'ossigeno (ROS) sono molecole o radicali liberi che contengono ossigeno e hanno elevate proprietà reattive. Sono prodotte naturalmente nel corpo umano come sottoprodotti del metabolismo cellulare, principalmente durante la produzione di energia nelle mitocondrie. Tra le specie reattive dell'ossigeno più comuni ci sono il perossido di idrogeno (H2O2), il superossido (O2•−) e il radicale idrossile (•OH).
ROS svolgono un ruolo importante nelle funzioni cellulari normali, come la regolazione dell'espressione genica, la risposta immunitaria e la segnalazione cellulare. Tuttavia, alti livelli di ROS possono causare danni alle cellule e al DNA, contribuendo allo sviluppo di varie malattie, tra cui il cancro, le malattie cardiovascolari e le neurodegenerative.
L'esposizione a fattori ambientali come la radiazione UV, i contaminanti atmosferici e l'inquinamento possono anche aumentare la produzione di ROS nel corpo. Una corretta gestione dello stress ossidativo e il mantenimento dell'equilibrio redox sono essenziali per prevenire i danni cellulari indotti da ROS.
La Bromelia non è un termine utilizzato nella medicina o nel campo medico come definizione o diagnosi per una condizione specifica. Il termine "Bromelia" si riferisce ad un genere di piante tropicali e subtropicali appartenenti alla famiglia Bromeliaceae, che include anche l'Ananas. Alcune specie di Bromelia possono avere proprietà medicinali o essere utilizzate in terapie alternative, ma non esiste una definizione medica standard per "Bromelia".
La definizione medica di "Etichettatura di prodotti" si riferisce all'etichetta o al marchio che viene applicato a un prodotto, in particolare a dispositivi medici, farmaci e altri prodotti sanitari. Questa etichetta fornisce informazioni importanti sui prodotti, come il loro uso previsto, le istruzioni per l'uso, le avvertenze e i potenziali effetti collaterali o rischi associati al loro utilizzo.
L'etichettatura dei prodotti è regolamentata dalle autorità sanitarie nazionali e internazionali, come la Food and Drug Administration (FDA) negli Stati Uniti, per garantire che le informazioni fornite siano accurate, complete e facilmente comprensibili per i professionisti sanitari e i consumatori.
L'etichetta di un prodotto medico deve contenere informazioni specifiche, come il nome del produttore, il numero di registrazione o autorizzazione, la data di scadenza o validità, le istruzioni per l'uso e la conservazione, nonché i potenziali rischi e controindicazioni.
L'etichettatura dei prodotti è un elemento cruciale della sicurezza del paziente, in quanto fornisce informazioni vitali che possono aiutare a prevenire errori di medicazione, overdose o altri eventi avversi. Pertanto, è importante che le etichette dei prodotti siano sempre attentamente lette e seguite prima dell'uso del prodotto.
In medicina, il dosaggio di radiazioni si riferisce alla quantità di radiazione ionizzante assorbita da un materiale o un organismo esposto a radiazioni. Viene misurato in unità di Gray (Gy), dove 1 Gy equivale all'assorbimento di un joule di energia per chilogrammo di massa.
Il dosaggio di radiazioni è una misura importante nella medicina nucleare, radioterapia e imaging radiologico, poiché l'esposizione alle radiazioni può avere effetti sia benefici che dannosi sull'organismo. Un dosaggio adeguato di radiazioni è necessario per il trattamento efficace del cancro con la radioterapia, mentre un'eccessiva esposizione alle radiazioni può aumentare il rischio di effetti avversi come danni al DNA, mutazioni genetiche e sviluppo di tumori.
Pertanto, è fondamentale monitorare attentamente il dosaggio di radiazioni durante i trattamenti medici che utilizzano radiazioni ionizzanti per garantire la sicurezza e l'efficacia del trattamento.
In medicina, i "fattori temporali" si riferiscono alla durata o al momento in cui un evento medico o una malattia si verifica o progredisce. Questi fattori possono essere cruciali per comprendere la natura di una condizione medica, pianificare il trattamento e prevedere l'esito.
Ecco alcuni esempi di come i fattori temporali possono essere utilizzati in medicina:
1. Durata dei sintomi: La durata dei sintomi può aiutare a distinguere tra diverse condizioni mediche. Ad esempio, un mal di gola che dura solo pochi giorni è probabilmente causato da un'infezione virale, mentre uno che persiste per più di una settimana potrebbe essere causato da una infezione batterica.
2. Tempo di insorgenza: Il tempo di insorgenza dei sintomi può anche essere importante. Ad esempio, i sintomi che si sviluppano improvvisamente e rapidamente possono indicare un ictus o un infarto miocardico acuto.
3. Periodicità: Alcune condizioni mediche hanno una periodicità regolare. Ad esempio, l'emicrania può verificarsi in modo ricorrente con intervalli di giorni o settimane.
4. Fattori scatenanti: I fattori temporali possono anche includere eventi che scatenano la comparsa dei sintomi. Ad esempio, l'esercizio fisico intenso può scatenare un attacco di angina in alcune persone.
5. Tempo di trattamento: I fattori temporali possono influenzare il trattamento medico. Ad esempio, un intervento chirurgico tempestivo può essere vitale per salvare la vita di una persona con un'appendicite acuta.
In sintesi, i fattori temporali sono importanti per la diagnosi, il trattamento e la prognosi delle malattie e devono essere considerati attentamente in ogni valutazione medica.
La dosimetria a termoluminescenza (TLD) è un metodo di misurazione della dose assorbita dalla radiazione ionizzante utilizzando materiali che presentano il fenomeno della termoluminescenza. I materiali TLD sono costituiti da cristalli o vetri che, dopo essere stati esposti a radiazioni ionizzanti, accumulano l'energia della radiazione assorbita. Quando i materiali vengono riscaldati in un ambiente controllato, emettono una luminescenza proporzionale alla dose di radiazione ricevuta.
Il processo di dosimetria TLD comporta l'esposizione del materiale a una sorgente di radiazioni, seguito dal suo successivo riscaldamento in un lettore TLD controllato termicamente per misurare la luminescenza emessa. I dati vengono quindi analizzati utilizzando un software specifico per determinare la dose assorbita dalla radiazione.
I materiali TLD sono comunemente usati nella medicina nucleare, nella radiologia e in altri campi della fisica medica per monitorare l'esposizione alle radiazioni dei pazienti, dello staff medico e dell'ambiente. Sono apprezzati per la loro accuratezza, ripetibilità e capacità di fornire misure retrospettive delle dosi di radiazione assorbite.
La radiometria è una scienza e tecnologia che si occupa della misurazione delle proprietà radianti, vale a dire quelle associate alle radiazioni elettromagnetiche o ai particellari. In medicina, la radiometria viene utilizzata in diversi campi, come ad esempio nella diagnostica per immagini (radiologia, tomografia computerizzata, risonanza magnetica nucleare) e nella terapia radiante oncologica.
In particolare, la radiometria è importante per quantificare l'intensità della radiazione ionizzante emessa dalle sorgenti utilizzate in questi trattamenti, al fine di garantire la massima efficacia e sicurezza possibile. La radiometria consente quindi di misurare il flusso di radiazione, l'intensità della radiazione, la dose assorbita, l'energia radiante e altri parametri rilevanti per la pratica clinica.
In sintesi, la radiometria è una tecnologia fondamentale per la misurazione delle proprietà radianti in ambito medico, con applicazioni che vanno dalla diagnostica all'oncologia.
La relazione farmacologica dose-risposta descrive la relazione quantitativa tra la dimensione della dose di un farmaco assunta e l'entità della risposta biologica o effetto clinico che si verifica come conseguenza. Questa relazione è fondamentale per comprendere l'efficacia e la sicurezza di un farmaco, poiché consente ai professionisti sanitari di prevedere gli effetti probabili di dosi specifiche sui pazienti.
La relazione dose-risposta può essere rappresentata graficamente come una curva dose-risposta, che spesso mostra un aumento iniziale rapido della risposta con l'aumentare della dose, seguito da un piatto o una diminuzione della risposta ad alte dosi. La pendenza di questa curva può variare notevolmente tra i farmaci e può essere influenzata da fattori quali la sensibilità individuale del paziente, la presenza di altre condizioni mediche e l'uso concomitante di altri farmaci.
L'analisi della relazione dose-risposta è un aspetto cruciale dello sviluppo dei farmaci, poiché può aiutare a identificare il range di dosaggio ottimale per un farmaco, minimizzando al contempo gli effetti avversi. Inoltre, la comprensione della relazione dose-risposta è importante per la pratica clinica, poiché consente ai medici di personalizzare le dosi dei farmaci in base alle esigenze individuali del paziente e monitorarne attentamente gli effetti.
Linfoma splenico della zona marginale
Apoptosi
Modificazione post traduzionale
Tizanidina
Busulfan
Gestodene
Flupentixolo
Desogestrel
Bromelina
Loxapina
Bivalirudina
Nicergolina
Galantamina
Takeda Pharmaceutical Co.
Fluvastatina
Finasteride
Sferocitosi ereditaria
Salicilati
Vegetarianismo
Idrossiprogesterone caproato
Allopurinolo
Acido pipemidico
Tamoxifene
Metilfenidato
Membrana cellulare
Isotretinoina
Acido alendronico
Tioridazina
Quetiapina
Erdosteina
Antidepressivi triciclici
Linfoma splenico della zona marginale - Wikipedia
Corso di laurea: Podologia (abilitante alla professione sanitaria di Podologo) Programmazione didattica per l'A.A....
Beta 2 Microglobulina
Corso di laurea: Medicina e chirurgia - Roma Azienda Ospedaliera Sant'Andrea Programmazione didattica per l'A.A....
Appunti di anatomia patologica
Le Malattie da Prioni | Haemosafety
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Livelli4
- Questo spiega perché in genere un calo significativo del VWF si associa ad una riduzione anche dei livelli plasmatici di FVIIII. (aiceonline.org)
- Riscontro di elevati livelli plasmatici di proteina amiloide sierica A (Serum Amiloide A - SAA), proteina C reattiva (PCR) e cromogranina. (sinitaly.org)
- Per l'ulteriore incremento dei livelli plasmatici di cromogranina veniva eseguita la terza gastroscopia con biopsie multiple (secondo l'Updated Sydney System) [3] e veniva posta diagnosi di gastrite cronica atrofica (CAG), associata ai diffusi depositi di amiloide (Figura 4 e 5). (sinitaly.org)
- I suoi livelli plasmatici hanno un picco massimo mattutino e minimo notturno. (eusebio.pro)
Concentrazioni3
- L' attivazione del sistema immunitario incrementa il rilascio di beta 2 microglobulina da parte dei linfociti T e B. Le concentrazioni della proteina aumentano anche in seguito a patologie che implicano un iperattivo ricambio delle cellule . (my-personaltrainer.it)
- Dato che quetiapina è fortemente metabolizzata a livello epatico i soggetti con insufficienza epatica presentano concentrazioni plasmatiche del farmaco più elevate e necessitano di un adeguamento del dosaggio. (angelomercuri.it)
- quando si sospetta un disordine dell'ipofisi in presenza di concentrazioni alterate degli altri ormoni di origine ipofisaria. (chilecuentos.cl)
Sangue4
- infine studio immunofenotipico sul sangue periferico e/o sul midollo prelevato che attraverso i marker specifici possono differenziare le cellule del LSZM da quelle degli altri disordini linfoproliferativi. (wikipedia.org)
- nel sangue è contenuto principalmente nei globuli rossi e nel plasma e, in quest'ultimo, per il 60% in forma di ione Mg++ e per il 40% legato a proteine. (centrodiagnosticopiceno.it)
- L' albumina è la proteina plasmatica più abbondante dell'organismo: da sola rappresenta il 60% delle proteine totali presenti nel sangue. (analisidelsangue.net)
- ALBUMINA: proteina che si trova nel sangue. (iirm.ch)
Malattie1
- Le malattie da prione o encefalopatie spongiformi trasmissibili (TSE), rappresentano un gruppo di rari disordini neurodegenerativi a prognosi sfavorevole, correlabili alla proteina prionica (PrP). (haemosafety.com)
Albumina2
- L' albumina dovrebbe rappresentare il 50-60% delle proteine plasmatiche. (analisidelsangue.net)
- In sostanza l' albumina , oltre ad essere la principale responsabile del mantenimento della pressione oncotica del plasma è in grado di regolare la permeabilità capillare, ha proprietà di trasporto (farmaci, ormoni, sostanze tossiche, ioni, acidi grassi liberi), antiossidanti e di scavenger di radicali liberi, ed è importante per la sua funzione di tampone in quanto regola l'equilibrio acido-base plasmatico. (analisidelsangue.net)
Rappresenta3
- La diagnosi di vWD tipo 1 rappresenta il paradigma delle difficoltà che si incontrano nella pratica clinica nella diagnostica dei disordini emorragici lievi eterozigoti. (aiceonline.org)
- Questa proteina rappresenta lo 0,1% delle proteina cerebrali. (psychiatryonline.it)
- Pur essendo raramente mutata nei pazienti parkinsoniani, l'alfasinucleina è una proteina estremamente importante nella PD in quanto rappresenta la componente principale dei corpi di Lewy. (psychiatryonline.it)
Perdita1
- Un aumento del magnesio plasmatico è causato principalmente da ridotta perdita per via renale. (centrodiagnosticopiceno.it)
Urine1
- Etiologia: prevalentemente renale per incapacità ad eliminare i bicarbonati plasmatici nelle urine. (fertilitycenter.it)
Pazienti1
- In questi pazienti si assiste ad un calo sproporzionato del VWF:RCo rispetto al VWF:Ag, con evidenti anomalie del pattern multimerico del VWF plasmatico, fatta eccezione per il tipo 2 N, in cui il difetto è situato nella regione NH-2 terminale del VWF preposto al binding del FVIII e che presenta solitamente multimeri normali ed un calo sproporzionato del FVIII rispetto al VWF. (aiceonline.org)
Ricerca1
- Nelle indagini di esclusione del Mieloma Multiplo è necessario eseguire la ricerca delle Proteine di Bence Jones, infatti in caso di "mieloma micromolecolare" frequentemente l'elettroforesi del siero non presenta significative e specifiche alterazioni. (clinitestsrl.it)
Funzione1
- Se questo approccio possa migliorare l'ipercoagulabilità legata all'ipossia e i disturbi da altitudine nell'uomo resta da verificare, ma questi studi aprono una nuova prospettiva sulla funzione di una proteina considerata sinora solo dedicata al trasporto del ferro nella circolazione. (ematologiainprogress.it)
Determina1
- L'AR comporta anche uno squilibrio elettrolitico: il Ca ++ tende a legarsi alle proteine, il che determina una ipocalcemia responsabile delle turbe nervose periferiche e muscolari: parestesie, rigidità muscolare, fascicolazioni muscolari, spasmi muscolari, insensibilità periorale, aritmie cardiache. (fertilitycenter.it)
Alterazioni2
- Lo studio dello stress ossidativo si avvale principalmente di metodi in grado di rilevare le alterazioni indotte su proteine, lipidi e DNA attraverso l'esecuzione di due test: il d-ROMs tes t ed il PAT test . (studioloprete.it)
- Alterazioni a livello della porzione N-terminale della protina tau modificano l'interazione di questa con la dinactina, una proteina che si lega ai microtubuli e che è implicata nel flusso asso-plasmatico neuronale. (psychiatryonline.it)
Urinario1
- La beta 2 microglobulina ( B2M ) è una proteina il cui dosaggio plasmatico e/o urinario fornisce informazioni utili sulla funzionalità renale . (my-personaltrainer.it)
Diarrea1
- Le bevande ipertoniche, invece, per le leggi dell'osmosi, richiamano liquidi nel lume intestinale, aggravando la disidratazione e diventando fonte di possibili disordini intestinali (diarrea). (warmfit.com)
Geni1
- Valente ha trattato 5 geni causativi di parkinsonismo, due a trasmissione autosomica dominante (PARK1 / SNCA codificante per la proteina alfa-sinucleina, e PARK8 / LRRK2 codificante per la proteina LRRK2 / Dardarina) e tre con modalità di trasmissione autosomica recessiva (PARK2 / Parkin, PARK6 / PINK1 e PARK7 / DJ-1). (psychiatryonline.it)
Malattia1
- Il primo report della malattia da prione nell'uomo, Creutzfeldt-Jakob disease (CJD), apparve nel 1920 (1-2), ma soltanto nel 1982 Prusiner suggeriva la possibilità che l'agente trasmissibile fosse costituito da una proteina priva di acidi nucleici, parzialmente resistente alla degradazione proteolitica (3). (haemosafety.com)
Trova1
- Normalmente, questa è presente in alta concentrazione sulla superficie delle cellule del sistema immunitario , quale subunità costante degli antigeni di istocompatibilità di classe I (nota: più in generale, la proteina B2M si trova - in quantità variabili - sulla superficie di tutte le cellule nucleate ). (my-personaltrainer.it)
Gene1
- Il locus PARK1 / PARK4 sul cromosoma 4 si identifica con il gene SNCA, codificante per la proteina alfa-sinucleina. (psychiatryonline.it)
Alcune1
- La struttura della proteina tau è costituita da alcune sequenze amminoacidiche ripetute (repeats) che, se modificate determinano un aumentata tendenza all'aggregazione e quindi alla deposizione intracellulare. (psychiatryonline.it)
Minimo1
- Un presupposto poco noto, alla base dello studio in oggetto, è rappresentato dal fatto che la transferrina (concentrazione sierica: 40mM) circola normalmente legata al fibrinogeno (concentrazione sierica: 10mM) in un rapporto 4:1, di modo tale che la quota "libera" della proteina è mantenuta al minimo. (ematologiainprogress.it)
Fattore1
- Il fattore neurotrofico cerebrale o «derivato dal cervello» è una proteina appartenente alla famiglia delle neurotrofine - nota in lingua inglese col nome di. (chilecuentos.cl)
Apporto1
- La bietola è costituita per il 90% di acqua, a cui si aggiunge il 2,8% di zuccheri, l'1,3% di proteine e l'1,2% di fibre, con un apporto calorico scarsissimo (17 Kcal/100g). (lortodigastone.com)
Rischio6
- La NAC contribuisce inoltre a ridurre i livelli plasmatici di omocisteina, considerato un marcato fattore di rischio cardiovascolare. (pronutri.expert)
- All'obesità addominale viene correlata anche la sindrome metabolica , i disordini lipidici del sangue ( dislipidemie ), l'infiammazione sistemica, ridotta tolleranza al glucosio e insulino-resistenza, diabete mellito tipo 2 conclamato e aumentato rischio di sviluppare malattie cardiovascolari . (my-personaltrainer.it)
- Ciò aumenta il rischio di sviluppare obesità e disordini ad essa correlati (sindrome metabolica, ridotta tolleranza al glucosio, diabete mellito di tipo 2, ipertensione arteriosa, dislipidemia, aterosclerosi, iperplasia e carcinoma dell'endometrio). (nutrizionistaincloud.it)
- Esperienze personali dirette tipo rapine, abusi fisici o sessuali sono a più alto rischio di sviluppo del disordine rispetto ad altri traumi come incidenti automobilistici o eventi catastrofici. (ginecologabeccaria.com)
- La ricerca di questa mutazione viene di solito eseguita come parte dell'indagine a seguito di un episodio trombotico negli individui sospettati di aver ereditato un fattore di rischio per un disordine da eccessiva coagulazione (ipercoagulabilità). (gruppocdc.it)
- In considerazione dei disordini nel microambiente coagulativo nei pazienti infetti da COVID-19 o ad alto rischio di TEV indotto da una ridotta attività, un aumento del tempo di permanenza a letto o in fase di quarantena per l'ospedalizzazione, è necessario testare regolarmente il D- dimero per un rapido monitoraggio del trattamento della malattia. (medicalsystems.it)
Sintesi delle proteine2
- I meccanismi metabolici che portano ad una crescita muscolare sono complessi, e affinché si realizzi un aumento della massa muscolare è necessario che la sintesi delle proteine muscolari sia maggiore rispetto alla degradazione (concretizzando così uno stato anabolico). (galvaninutrizionista.it)
- Gli steroidi accelerano la sintesi delle proteine all'interno. (odishaservices.com)
Muscolari3
- Infatti, fisiologicamente, si verifica il turn over delle proteine muscolari: le proteine più vecchie, e potenzialmente danneggiate, vengono degradate (MPB). (galvaninutrizionista.it)
- Un'altra azione positiva dello stanozololo è quella di contrastare il catabolismo proteico indotto dai glicocorticoidi che ne giustifica l'impiego nei disordini muscolari ipotonie, ipotrofie, nelle difficoltà di consolidamento delle fratture, nella demineralizzazione del tessuto osseo osteoporosi, nelle patologie proteino disperdenti nefropatie, nelle anemie, neiritardi dell'accrescimento e, in corso di patologie cutanee, nel promuovere la crescita dei tessuti o nello stimolarne la loro riparazione. (cc-ia.com)
- Tra i vari sintomi, o markers, abbiamo il calo della forza, l'aumento della concentrazione ematica di proteine muscolari, il calo del range di movimento passivo, il gonfiore muscolare e per ultimo, come tutti noi sappiamo molto bene, un fastidioso ma quanto bello dolore muscolare. (fitnessesport.it)
Sviluppare1
- Gli individui esposti a esperienze traumatiche per esempio attacchi psicologici, rapine, eventi catastrofici, guerre, possono sviluppare un disordine post traumatico da STRESS (PTSD). (ginecologabeccaria.com)
Lipidi1
- Vengono affrontate approfonditamente le componenti basilari della vita: le proteine, gli aminoacidi, i lipidi. (tesionline.it)
Grammi1
- Ma il classico protocollo PSMF (digiuno modificato a risparmio di proteine) prevede 1/1,5 grammi di proteine per kg di peso corporeo ideale, in linea con la normoproteicità insomma. (blogspot.com)
Aminoacidi1
- Quando mangiamo un alimento, le proteine contenute vengono digerite da enzimi nel nostro tratto gastrointestinale andando a formare singoli aminoacidi che vengono assorbiti nel nostro tratto intestinale. (galvaninutrizionista.it)
Funzioni1
- Svolgono diverse funzioni: influenzano il metabolismo glucidico, l'attività neuronale e stimolano la sintesi di proteine a livello della cellula muscolare. (galvaninutrizionista.it)