Collagene Di Tipo Ix
Collagene
Cartilagine
Collagene Di Tipo I
Collagene Di Tipo Iii
Collagene Di Tipo Iv
Collagene Di Tipo Ii
Collagene Di Tipo Xi
Collagene Di Tipo V
Collageni Fibrillari
Collagene Di Tipo Vi
Matrice Extracellulare
Proteine Della Matrice Extracellulare
Recettori Del Collagene
Embrione Di Pollo
Pepsina A
Condroitina Liasi
Cartilagine Articolare
Collagene Di Tipo Xviii
Procollagene
Cellule Coltivate
Collagene Di Tipo X
Matrilin Proteins
Collagene Di Tipo Xii
Fibronectine
Idrossiprolina
Fibroblasti
Malattie Del Tessuto Connettivo
Tessuto Connettivo
Encyclopedias as Topic
Sindrome Di Ehlers-Danlos
Sindrome Di Marfan
Connective Tissue Growth Factor
Malattie Del Collagene
Il collagene di tipo IX è una proteina strutturale che fa parte della famiglia dei collageni fibrillari. Si trova comunemente nei tessuti connettivi, come la cartilagine e la cornea. Il collagene di tipo IX è particolarmente interessante perché si associa strettamente al collagene di tipo II e forma una rete tridimensionale che conferisce resistenza e flessibilità alla cartilagine.
Il collagene di tipo IX è composto da tre catene polipeptidiche, due alpha-1(IX) e una alpha-2(IX), che si avvolgono insieme per formare una struttura a tripla elica. Questa struttura è poi modificata con la glicosilazione e la sulfatizzazione, il che conferisce al collagene di tipo IX una grande diversità funzionale.
Le mutazioni nel gene COL9A1, che codifica per la catena alpha-1(IX), sono state associate a diverse malattie congenite della cartilagine, come la displasia condroectodermica e l'artrogriposi multipla congenita. Questi disturbi si manifestano con anomalie scheletriche e articolari, come la rigidità delle articolazioni e la limitazione del movimento.
In sintesi, il collagene di tipo IX è una proteina strutturale importante che svolge un ruolo cruciale nella formazione e nel mantenimento della cartilagine e della cornea. Le mutazioni nei geni che codificano per le sue catene polipeptidiche possono causare malattie congenite severe.
Il collagene è la proteina più abbondante nel corpo umano e si trova in diverse parti del corpo, come la pelle, i tendini, i legamenti, i muscoli scheletrici e i vasi sanguigni. Costituisce circa il 25%-35% della proteina totale nel corpo umano ed è un componente essenziale della matrice extracellulare che fornisce struttura, supporto e integrità ai tessuti connettivi.
Il collagene è sintetizzato dalle cellule chiamate fibroblasti e si presenta sotto forma di fasci di fibrille collagene, che conferiscono forza e flessibilità ai tessuti. Esistono diversi tipi di collagene (più di 20), ma i più comuni sono il tipo I, II e III. Il tipo I è il più abbondante e si trova nella pelle, nei tendini, nelle ossa e nei legamenti; il tipo II è presente principalmente nel tessuto cartilagineo; e il tipo III si trova nel tessuto connettivo molle come la pelle e le pareti dei vasi sanguigni.
La produzione di collagene diminuisce naturalmente con l'età, il che può portare a una serie di problemi di salute, tra cui l'invecchiamento precoce della pelle, l'artrite e le malattie cardiovascolari. Alcune condizioni mediche, come lo scorbuto, possono anche influenzare la produzione di collagene a causa della carenza di vitamina C, che è essenziale per la sintesi del collagene.
La cartilagine è un tessuto connettivo fondamentale presente nell'organismo umano, costituito da cellule chiamate condrociti immerse in una matrice extracellulare composta prevalentemente da acqua, collagene e proteoglicani.
Questo tessuto è altamente resistente alla compressione e flessibile, svolgendo importanti funzioni biomeccaniche all'interno del corpo. Si trova in diverse parti del corpo, come le orecchie, il naso, le articolazioni, il torace e i dischi intervertebrali della colonna vertebrale.
La cartilagine ha diversi tipi, tra cui:
- Ialina: è la forma più comune e si trova nelle articolazioni, nel torace e nei dischi intervertebrali. Ha una matrice extracellulare amorfa con fibre collagene di tipo II ed è responsabile della lubrificazione delle articolazioni;
- Fibrosa: ha una struttura più rigida e resistente, composta da fibre collagene di tipo I. Si trova nelle parti del corpo sottoposte a maggiore tensione meccanica, come le cartilagini delle costole, dell'articolazione sternoclavicolare e dei menischi;
- Elastica: contiene fibre elastiche che conferiscono flessibilità alla cartilagine. Si trova principalmente nelle orecchie e nel naso.
La cartilagine svolge un ruolo cruciale nella crescita scheletrica, poiché i condrociti producono matrice extracellulare che mineralizza per formare l'osso. Durante lo sviluppo fetale e la crescita postnatale, le estremità delle ossa sono ricoperte da cartilagine di accrescimento, dove avviene il processo di ossificazione endocondrale che permette all'osso di allungarsi.
La cartilagine può essere soggetta a danni e malattie, come l'artrosi, l'artrite reumatoide e la lesione traumatica. Questi disturbi possono causare dolore, rigidità articolare e limitazione funzionale.
Il collagene di tipo I è una proteina fibrosa che costituisce la maggior parte della matrice extracellulare nel tessuto connettivo. È il tipo più abbondante di collagene nel corpo umano e si trova principalmente nei tendini, nelle ossa, nella pelle, nei legamenti, nei vasi sanguigni e nei denti. Il collagene di tipo I è costituito da catene polipeptidiche chiamate alfa-1 (I) e alfa-2 (I) che si avvolgono insieme per formare una triple elica stabile. Questo tipo di collagene fornisce forza e integrità alla matrice extracellulare, supportando così la struttura e la funzione dei tessuti connettivi. La sua produzione può essere influenzata da vari fattori, come l'età, le abitudini di vita e alcune condizioni mediche, il che può portare a disturbi del tessuto connettivo come l'osteogenesi imperfetta e l'epidermolisi bollosa.
Il collagene di tipo III è una proteina fibrosa che si trova principalmente nel tessuto connettivo loose, nei vasi sanguigni, negli organi interni e nella pelle. Fa parte della famiglia del collagene fibrillare e spesso si trova insieme al collagene di tipo I. Insieme, formano reticoli di fibre che forniscono forza e struttura ai tessuti. Il collagene di tipo III è particolarmente importante per la flessibilità e l'elasticità dei vasi sanguigni e degli organi interni. Lesioni o disturbi che colpiscono la produzione o la composizione del collagene di tipo III possono portare a condizioni come la sindrome di Ehlers-Danlos, una malattia genetica rara che colpisce i tessuti connettivi.
Il collagene di tipo IV è una proteina strutturale che fa parte della famiglia dei collageni, ma a differenza degli altri tipi di collagene, il tipo IV non forma fasci fibrosi. Al contrario, si trova principalmente nelle membrane basali, le sottili lamine situate tra gli epiteli e il tessuto connettivo sottostante.
Il collagene di tipo II è una proteina fibrosa che costituisce la maggior parte del tessuto cartilagineo. Essa fornisce resistenza alla compressione e flessibilità alla cartilagine, permettendole di sostenere il peso corporeo e assorbire gli urti durante le attività fisiche. Il collagene di tipo II è prodotto principalmente dalle cellule del tessuto connettivo chiamate condrociti. È un componente fondamentale della matrice extracellulare della cartilagine articolare e svolge un ruolo cruciale nel mantenere la salute delle articolazioni. Le anomalie nella produzione o nella struttura del collagene di tipo II possono portare a condizioni patologiche come l'osteoartrosi, una malattia degenerativa delle articolazioni che colpisce prevalentemente le persone anziane.
Il collagene di tipo XI è un componente minoritario della matrice extracellulare presente principalmente nel tessuto cartilagineo. Fa parte della famiglia delle proteoglicani ed è costituito da tre catene polipeptidiche: due catene alpha 1 (XI) e una catena alpha 2 (XI), insieme ad una catena alpha 3 (IX) che è chimicamente e structuralmente simile alle proteoglicani.
Il collagene di tipo XI svolge un ruolo importante nella formazione e stabilizzazione del fasciame collagenoso delle fibre di collagene di tipo II, che sono le principali componenti della matrice extracellulare della cartilagine ialina. In particolare, il collagene di tipo XI è presente nei punti di contatto tra le fibre di collagene di tipo II e svolge un ruolo cruciale nella regolazione del diametro delle fibrille di collagene di tipo II, garantendo la corretta organizzazione della matrice extracellulare.
Mutazioni nel gene che codifica per le catene alpha 1 (XI) e alpha 2 (XI) possono causare patologie rare come la displasia scheletrica con artrogriposi multipla congenita, una condizione caratterizzata da anormalità scheletriche multiple e limitazione del movimento articolare.
Il collagene di tipo V è un tipo di collagene fibroso che si trova in varie parti del corpo, tra cui la pelle, il tessuto connettivo, il midollo osseo e le pareti dei vasi sanguigni. Costituisce circa il 2-5% del collagene totale nel corpo ed è presente come una componente minoritaria di fasci di collagene di tipo I.
Il collagene di tipo V svolge un ruolo importante nella formazione e nella stabilità dei tessuti connettivi, nonché nella regolazione della deposizione del collagene di tipo I. Si ritiene che abbia anche un'influenza sulla morfogenesi vascolare e sull'adesione cellulare.
Le mutazioni nei geni che codificano per le catene alpha del collagene di tipo V possono portare a diverse condizioni mediche, tra cui l'osteogenesi imperfetta, una malattia genetica caratterizzata da fragilità ossea e bassa statura. Inoltre, il collagene di tipo V è stato identificato come un fattore patogenetico nella calcificazione della valvola mitrale, una condizione in cui si formano depositi di calcio sulla valvola mitrale del cuore.
I collageni fibrillari sono il tipo più abbondante di collagene nel corpo umano, costituiscono circa il 50% della proteina totale. Si trovano principalmente nei tessuti connettivi che forniscono forza e supporto strutturale a molti organi e tessuti del corpo, come la pelle, i tendini, i legamenti, le ossa e il tessuto cartilagineo.
I collageni fibrillari sono costituiti da tre catene polipeptidiche identiche o simili, avvolte insieme in una struttura elicoidale tridimensionale chiamata tripla elica. Queste triple eliche si uniscono poi per formare fibrille collagene più grandi e robuste, che sono resistenti alla trazione e alla deformazione meccanica.
Le mutazioni genetiche o l'esposizione a fattori ambientali dannosi possono causare la produzione di collageni fibrillari difettosi o anormali, che possono portare a una serie di condizioni mediche, come l'osteogenesi imperfetta (malattia delle ossa fragili), l'ectasia duttale intraduttale e la sindrome di Ehlers-Danlos.
Il collagene di tipo VI è una proteina strutturale che si trova nel tessuto connettivo e nei muscoli scheletrici. È uno dei diversi tipi di collagene presenti nell'organismo umano e svolge un ruolo importante nella formazione e nel mantenimento della matrice extracellulare, che è il tessuto connettivo che fornisce supporto e struttura ai vari organi e tessuti del corpo.
Il collagene di tipo VI è composto da tre catene alpha diverse, denominate alpha-1(VI), alpha-2(VI) e alpha-3(VI). Queste catene si avvolgono intorno a due filamenti di microfibrille, formando una struttura chiamata "beaded filament" (filamento perline). I filamenti beadati di collagene di tipo VI interagiscono con altri componenti della matrice extracellulare, come il collagene di tipo IV e le proteoglicani, per formare una rete tridimensionale che fornisce supporto meccanico ai tessuti.
Il collagene di tipo VI è particolarmente abbondante nei muscoli scheletrici, dove svolge un ruolo importante nella stabilizzazione delle giunzioni neuromuscolari e nella protezione dei miociti (cellule muscolari) dalle lesioni meccaniche. È anche presente in altri tessuti connettivi, come la pelle, il tessuto adiposo, i vasi sanguigni e i polmoni.
Le mutazioni nei geni che codificano per le catene alpha del collagene di tipo VI possono causare diverse malattie rare, tra cui la miopatia congenita di Ullrich e la distrofia muscolare congenita di Bethlem. Questi disturbi sono caratterizzati da debolezza muscolare progressiva, contratture articolari e altri segni di disfunzione del tessuto connettivo.
La matrice extracellulare (ECM) è un complesso reticolare tridimensionale di macromolecole che fornisce supporto strutturale, mantenimento della forma e integrità meccanica ai tessuti e organi del corpo. È costituita principalmente da proteine fibrose come collagene ed elastina, e glicosaminoglicani (GAG) che trattengono l'acqua e forniscono una superficie di attracco per le cellule. La matrice extracellulare svolge anche un ruolo importante nella regolazione della proliferazione, differenziazione e migrazione cellulare, nonché nell'interazione e nella comunicazione cellula-cellula e cellula-ambiente. Alterazioni nella composizione o nella struttura dell'ECM possono portare a varie patologie, tra cui fibrosi, tumori e malattie degenerative.
Le proteine della matrice extracellulare (ECM) sono un insieme eterogeneo di molecole organiche che si trovano al di fuori delle cellule e costituiscono la maggior parte della matrice extracellulare. La matrice extracellulare è l'ambiente fisico in cui risiedono le cellule e fornisce supporto strutturale, regola la comunicazione intercellulare e influenza la crescita, la differenziazione e il movimento delle cellule.
Le proteine della matrice extracellulare possono essere classificate in diversi gruppi, tra cui:
1. Collagene: è la proteina più abbondante nell'ECM e fornisce resistenza meccanica alla matrice. Esistono diverse tipologie di collagene, ciascuna con una struttura e una funzione specifiche.
2. Proteoglicani: sono molecole costituite da un core proteico a cui sono legate catene di glicosaminoglicani (GAG), lunghi polisaccaridi ad alto peso molecolare che possono trattenere acqua e ioni, conferendo alla matrice una proprietà idrofilica.
3. Glicoproteine: sono proteine ricche di zuccheri che svolgono un ruolo importante nella regolazione dell'adesione cellulare, della crescita e della differenziazione cellulare.
4. Elastina: è una proteina elastica che conferisce flessibilità ed elasticità alla matrice extracellulare.
Le proteine della matrice extracellulare svolgono un ruolo cruciale nella fisiologia e nella patologia di molti tessuti e organi, compreso il cuore, i vasi sanguigni, i polmoni, la pelle e il tessuto connettivo. Le alterazioni della composizione e della struttura delle proteine della matrice extracellulare possono contribuire allo sviluppo di malattie come l'aterosclerosi, la fibrosi polmonare, l'artrite reumatoide e il cancro.
I recettori del collagene sono una classe di recettori integrali delle membrane cellulari che si legano specificamente al collagene, una proteina strutturale presente in molti tessuti connettivi dell'organismo. Questi recettori svolgono un ruolo cruciale nella percezione meccanica da parte delle cellule dei loro microambienti e nella trasduzione del segnale meccanico in risposte biochimiche cellulari.
I recettori del collagene sono divisi in due sottotipi principali: i recettori della discoidina (DDR) e i recettori dell'integrina per il collagene. I DDR sono una famiglia di recettori transmembrana che contengono un dominio extracellulare ricco di cisteine e si legano specificamente ai domini di tripla elica del collagene. Questi recettori sono implicati nella regolazione della proliferazione, migrazione e differenziazione cellulare, oltre che nella risposta alla matrice extracellulare danneggiata.
Gli integrini per il collagene sono un'altra classe di recettori transmembrana che si legano al collagene e trasducono segnali meccanici in risposte cellulari. Questi integrini formano complessi eterodimerici composti da una subunità α e una subunità β, con diversi sottotipi che si legano specificamente al collagene. Gli integrini per il collagene sono implicati nella regolazione dell'adesione cellulare, della polarità, della migrazione e della differenziazione.
In sintesi, i recettori del collagene sono una classe importante di proteine transmembrana che mediano l'interazione tra le cellule e la matrice extracellulare, trasducono segnali meccanici in risposte biochimiche cellulari e regolano processi biologici fondamentali come la proliferazione, la migrazione e la differenziazione cellulare.
L'embrione di pollo si riferisce all'organismo in via di sviluppo che si trova all'interno dell'uovo di gallina. Lo sviluppo embrionale del pollo inizia dopo la fecondazione, quando lo zigote (la cellula fecondata) inizia a dividersi e forma una massa cellulare chiamata blastoderma. Questa massa cellulare successivamente si differenzia in tre strati germinali: ectoderma, mesoderma ed endoderma, dai quali si sviluppano tutti gli organi e i tessuti del futuro pulcino.
Lo sviluppo embrionale dell'embrione di pollo può essere osservato attraverso il processo di incubazione delle uova. Durante questo processo, l'embrione subisce una serie di cambiamenti e passaggi evolutivi che portano alla formazione di organi vitali come il cuore, il cervello, la colonna vertebrale e gli arti.
L'embrione di pollo è spesso utilizzato in studi di embriologia e biologia dello sviluppo a causa della sua accessibilità e facilità di osservazione durante l'incubazione. Inoltre, la sequenza genetica dell'embrione di pollo è stata completamente mappata, il che lo rende un modello utile per studiare i meccanismi molecolari alla base dello sviluppo embrionale e della differenziazione cellulare.
La pepsina A è un enzima proteolitico presente nello stomaco umano che svolge un ruolo importante nella digestione delle proteine. Viene secreto dalle cellule parietali dello stomaco in forma inattiva, chiamata pepsinogeno, e viene attivato ad un pH acido inferiore a 2,0 nell'ambiente gastrico.
La pepsina A taglia le proteine in peptidi più piccoli, che vengono quindi ulteriormente scomposti dagli enzimi proteolitici nel piccolo intestino. La sua attività è altamente regolata dal pH e dall'inibizione della pepsina, che previene l'autodigestione dello stomaco.
Un'eccessiva o insufficiente attività della pepsina A può portare a disturbi digestivi e altre condizioni patologiche, come la dispepsia, il reflusso gastroesofageo e l'ulcera peptica.
La condroitinasi o "condroitina liasi" è un enzima che scompone la condrocina, un importante componente della matrice extracellulare presente nei tessuti connettivi come il cartilagine. Questo enzima catalizza la depolimerizzazione delle catene di glicosaminoglicani nel condroitin solfato, uno dei principali componenti strutturali della cartilagine articolare.
L'attività di questo enzima è normalmente regolata all'interno del corpo e svolge un ruolo importante nella rimodellazione e nel mantenimento della salute delle articolazioni. Tuttavia, un'aumentata attività di condroitinasi può portare a una degradazione accelerata della cartilagine, contribuendo allo sviluppo di malattie articolari come l'artrosi.
L'uso di integratori di condroitina solfato è comune nel trattamento dell'osteoartrosi, poiché si ritiene che possa aiutare a ripristinare la matrice cartilaginea danneggiata e alleviare i sintomi associati alla malattia. Tuttavia, gli studi sull'efficacia di questi integratori hanno prodotto risultati contrastanti, e ulteriori ricerche sono necessarie per comprendere appieno il loro ruolo nel trattamento dell'artrosi.
I proteoglicani sono grandi glicoproteine presenti nel tessuto connettivo e nella matrice extracellulare del corpo. Essi sono costituiti da un nucleo proteico centrale a cui sono attaccate lunghe catene di carboidrati, noti come glicosaminoglicani (GAG). Questi GAG possono essere carichi negativamente a causa dei gruppi solfato e carbossile che contengono, il che conferisce ai proteoglicani la capacità di legare acqua e ioni, contribuendo alla turbolenza della matrice extracellulare.
I proteoglicani svolgono un ruolo importante nella determinazione delle proprietà meccaniche dei tessuti connettivi e nella regolazione dell'attività di varie molecole di segnalazione, comprese le citochine e le morfogenesi. Inoltre, sono componenti essenziali della cartilagine articolare, dove aiutano a mantenere l'integrità strutturale fornendo resistenza alla compressione.
Le malattie associate a proteoglicani alterati o deficitari includono varie forme di displasia scheletrica e artrite, nonché alcune forme di distrofia muscolare congenita.
La cartilagine articolare è un tessuto connettivo specializzato presente all'interno delle articolazioni, che serve a ridurre l'attrito tra le ossa durante il movimento e ad ammortizzare gli urti. È composta principalmente da acqua, collagene di tipo II e proteoglicani, che conferiscono alla cartilagine resistenza alla compressione e flessibilità.
A differenza della maggior parte dei tessuti connettivi, la cartilagine articolare non contiene vasi sanguigni o nervi, il che significa che non ha un proprio apporto di nutrienti e ossigeno. Invece, i nutrienti diffondono dalla sinovia, la membrana che riveste la cavità articolare, attraverso il liquido sinoviale.
La cartilagine articolare è soggetta a usura e danni con l'età o a causa di traumi, che possono portare a condizioni come l'artrosi, una malattia degenerativa delle articolazioni caratterizzata da dolore, rigidità e perdita della funzione articolare.
Il collagene di tipo XVIII, noto anche come "endostatin-generating collagen" (ECG), è un componente della membrana basale che si trova in diversi tessuti del corpo umano, tra cui la cornea, i reni e il sistema vascolare. È un collagene di rete non fibrillare che svolge un ruolo importante nella regolazione dell'angiogenesi (formazione di nuovi vasi sanguigni) e della stabilità della membrana basale.
Il collagene di tipo XVIII è costituito da tre catene polipeptidiche, due alpha1(XVIII) e una alpha2(XVIII), che si uniscono per formare una struttura trimerica. La proteina contiene un dominio N-terminale con attività antiangiogenica, noto come endostatina, che viene rilasciato durante la degradazione della matrice extracellulare e inibisce la crescita dei vasi sanguigni.
Le mutazioni nel gene COL18A1, che codifica per la catena alpha1(XVIII), sono state associate a diverse malattie genetiche rare, tra cui l'oculo-renale di Knobloch e la sindrome di Knobloch2. Questi disturbi si manifestano con sintomi oculari e renali e possono causare cecità e insufficienza renale.
In sintesi, il collagene di tipo XVIII è una proteina della membrana basale che regola l'angiogenesi e la stabilità della matrice extracellulare ed è coinvolto in alcune malattie genetiche rare.
Il procollagene è una forma precursore del collagene, che è la proteina più abbondante nel corpo umano. Il collagene fornisce struttura e supporto a vari tessuti connettivi come pelle, tendini, legamenti, ossa e vasi sanguigni.
Il procollagene viene sintetizzato all'interno del ribosoma nel reticolo endoplasmatico rugoso delle cellule. Successivamente, è trasportato nel lumen del reticolo endoplasmatico liscio dove subisce una serie di modifiche post-traduzionali, inclusa la idrossilazione e la glicosilazione delle sue catene polipeptidiche. Queste modifiche sono essenziali per la formazione della tripla elica del collagene.
Dopo le modifiche post-traduzionali, il procollagene viene trasportato attraverso il Golgi dove viene tagliato dalle proteasi specifiche che rimuovono i peptidi a cadavere dalle estremità. Ciò porta alla formazione di collageno maturo, che poi si aggrega per formare fibrille di collagene.
In sintesi, il procollagene è una forma precursore del collagene che subisce diverse modifiche post-traduzionali prima di essere convertito in collagene maturo, che fornisce struttura e supporto a vari tessuti connettivi nel corpo umano.
La definizione medica di "cellule coltivate" si riferisce a cellule vive che sono state prelevate da un tessuto o organismo e fatte crescere in un ambiente di laboratorio controllato, ad esempio in un piatto di Petri o in un bioreattore. Questo processo è noto come coltura cellulare ed è utilizzato per studiare il comportamento delle cellule, testare l'efficacia e la sicurezza dei farmaci, produrre vaccini e terapie cellulari avanzate, nonché per scopi di ricerca biologica di base.
Le cellule coltivate possono essere prelevate da una varietà di fonti, come linee cellulari immortalizzate, cellule primarie isolate da tessuti umani o animali, o cellule staminali pluripotenti indotte (iPSC). Le condizioni di coltura, come la composizione del mezzo di coltura, il pH, la temperatura e la presenza di fattori di crescita, possono essere regolate per supportare la crescita e la sopravvivenza delle cellule e per indurre differenti fenotipi cellulari.
La coltura cellulare è una tecnologia essenziale nella ricerca biomedica e ha contribuito a numerose scoperte scientifiche e innovazioni mediche. Tuttavia, la coltivazione di cellule in laboratorio presenta anche alcune sfide, come il rischio di contaminazione microbica, la difficoltà nella replicazione delle condizioni fisiologiche complessi dei tessuti e degli organismi viventi, e l'etica associata all'uso di cellule umane e animali in ricerca.
Il collagene di tipo X è una forma relativamente rara di collagene che si trova principalmente nei tessuti cartilaginei, in particolare nella cartilagine di crescita e nell'articolazione. Questo tipo di collagene svolge un ruolo cruciale nel processo di endocondrale ossia la formazione del tessuto osseo durante lo sviluppo fetale e la crescita postnatale.
Il collagene di tipo X è prodotto dalle cellule chiamate condrociti, che sono responsabili della produzione di tutti i tipi di collagene presenti nella cartilagine. Tuttavia, a differenza degli altri tipi di collagene, il collagene di tipo X viene sintetizzato solo in determinate fasi del processo di formazione dell'osso e della crescita della cartilagine.
Le mutazioni nel gene che codifica per il collagene di tipo X possono causare diverse malattie scheletriche, come la displasia metatrofica tipo Schmid, una condizione caratterizzata da un'anomala crescita ossea e da articolazioni dolorose e rigide.
In sintesi, il collagene di tipo X è un componente importante della cartilagine che svolge un ruolo cruciale nella formazione dell'osso e nella crescita della cartilagine, e le sue mutazioni possono causare diverse malattie scheletriche.
I matrilinei sono una classe di proteine strutturali che giocano un ruolo cruciale nella formazione e nel mantenimento della matrice extracellulare (ECM) dei tessuti connettivi. Sono noti anche come "proteoglicani di superficie della cartilagine" o "proteine a tripla elica".
I matrilinei sono costituiti da tre domini principali: un dominio aminoterminale ricco di cisteina, un dominio centrale altamente conservato contenente ripetizioni di sequenze Thrombospondin tipo 1 (TSP-1), e un dominio carboxil-terminale globulare che media le interazioni con altre proteine della matrice.
Esistono diversi tipi di matrilinei, tra cui matrilina-1, matrilina-2, matrilina-3 e matrilina-4. Ciascuno di essi ha una distribuzione tissutale specifica e svolge funzioni diverse nella regolazione della biologia della matrice extracellulare.
Le matrilinee sono particolarmente abbondanti nelle cartilagini articolari, dove contribuiscono alla formazione di una rete complessa di filamenti collagenosi e proteoglicani che conferiscono resistenza meccanica alle sollecitazioni meccaniche. Inoltre, le matrilinee sono anche espressi in altri tessuti connettivi come la pelle, il legamento e il disco intervertebrale.
Le mutazioni nei geni che codificano per le matrilinee possono causare diverse patologie, tra cui displasia scheletrica multipla, osteoartrite precoce e degenerazione del disco intervertebrale.
Il collagene di tipo XII è una proteina strutturale che fa parte della famiglia dei collageni fibrillari ed è presente nei tessuti connettivi dell'organismo. Esso svolge un ruolo importante nella formazione e nella stabilità delle fibrille di collagene, in particolare di quelle di tipo I, II e III.
Il collagene di tipo XII è costituito da tre catene polipeptidiche identiche, denominate α1(XII), α2(XII) ed α3(XII), che si avvolgono una attorno all'altra per formare una struttura trimerica. Questa struttura trimerica è successivamente sottoposta a processi di folding e modificazione post-traduzionali, come la glicosilazione e l'idrossilazione, che ne consentono la maturazione e il corretto assemblaggio all'interno della matrice extracellulare.
Il collagene di tipo XII è particolarmente abbondante nei tessuti connettivi del derma, dei tendini, dei legamenti e delle cartilagini, dove contribuisce alla formazione di fasci di fibrille collageniche altamente organizzati. Esso interagisce anche con altre proteine della matrice extracellulare, come la fibronectina e l'integrina, per regolare la proliferazione e la differenziazione delle cellule del tessuto connettivo.
Inoltre, il collagene di tipo XII è stato recentemente identificato come un possibile fattore chiave nella patogenesi di alcune malattie degenerative articolari, come l'artrosi e l'osteoartrite, in cui si osserva una ridotta espressione di questo collagene. Tuttavia, sono necessarie ulteriori ricerche per comprendere appieno il ruolo del collagene di tipo XII nella fisiopatologia di queste malattie e per valutare la sua potenziale utilità come bersaglio terapeutico.
La fibronectina è una glicoproteina dimerica ad alto peso molecolare che si trova in diversi tessuti connettivi, fluido extracellulare e fluidi biologici come plasma sanguigno. È una proteina multifunzionale che svolge un ruolo cruciale nella interazione cellula-matrice extracellulare e nella regolazione di una varietà di processi cellulari, tra cui adesione cellulare, migrazione, proliferazione, differenziazione e sopravvivenza.
La fibronectina è costituita da due catene identiche o simili legate da ponti disolfuro, ciascuna delle quali contiene tre domini ricchi di tirrosina ripetuti: il dominio di tipo I (FNI), il dominio di tipo II (FNII) e il dominio di tipo III (FNIII). Questi domini sono organizzati in modo da formare due regioni globulari, la regione N-terminale e la regione C-terminale, che mediano l'interazione con vari ligandi extracellulari come collagene, fibrillina, emosiderina, fibroglicani ed integrine.
La fibronectina è prodotta da diversi tipi di cellule, tra cui fibroblasti, condrociti, epitelio e cellule endoteliali. La sua espressione e deposizione nella matrice extracellulare sono strettamente regolate a livello trascrizionale e post-trascrizionale in risposta a vari stimoli fisiologici e patologici, come l'infiammazione, la guarigione delle ferite e il cancro.
In sintesi, la fibronectina è una proteina multifunzionale che svolge un ruolo importante nella interazione cellula-matrice extracellulare e nella regolazione di diversi processi cellulari. La sua espressione e deposizione sono strettamente regolate in risposta a vari stimoli fisiologici e patologici, il che la rende un marker importante per la diagnosi e la prognosi di diverse malattie.
I condrociti sono cellule specializzate che si trovano nei tessuti connettivi cartilaginei. Sono responsabili della produzione e mantenimento della matrice extracellulare, costituita principalmente da collagene di tipo II, proteoglicani e acqua. Questa matrice fornisce resistenza alle forze meccaniche e permette alla cartilagine di sostenere e ammortizzare le pressioni articolari. I condrociti mantengono anche l'equilibrio tra la sintesi e la degradazione della matrice, garantendo così la funzione strutturale e biomeccanica adeguata della cartilagine. Le anomalie nei condrociti o nella loro attività metabolica possono portare a varie patologie articolari, come l'artrosi e l'osteoartrite.
L'idrossiprolina è un aminoacido non essenziale che si forma nel corpo quando l'enzima prolidasi converte la proline idrogenata in idrossiprolina. Questo processo richiede vitamina C come cofattore. L'idrossiprolina è presente principalmente nella collagene e nell'elastina, due proteine strutturali che forniscono forza e flessibilità ai tessuti connettivi del corpo, come la pelle, i tendini, i legamenti e le ossa.
L'idrossiprolina svolge un ruolo importante nella stabilizzazione della struttura terziaria del collagene, contribuendo alla sua resistenza alla trazione e alla deformazione. Poiché il collagene è la proteina più abbondante nel corpo umano, l'idrossiprolina svolge un ruolo cruciale nella salute generale dell'organismo.
L'analisi delle urine per l'idrossiprolina può essere utilizzata come marker della sintesi del collagene e può essere utile nel monitoraggio di alcune condizioni mediche, come la malattia epatica e renale cronica, la cirrosi biliare primitiva e la fibrosi polmonare. Tuttavia, l'uso di idrossiprolina come biomarcatore è ancora oggetto di studio e non è clinicamente affermato in tutti i contesti.
I fibroblasti sono cellule presenti nel tessuto connettivo dell'organismo, che sintetizzano e secernono collagene ed altre componenti della matrice extracellulare. Essi giocano un ruolo cruciale nella produzione del tessuto connettivo e nella sua riparazione in seguito a lesioni o danni. I fibroblasti sono anche in grado di contrarsi, contribuendo alla rigidezza e alla stabilità meccanica del tessuto connettivo. Inoltre, possono secernere fattori di crescita e altre molecole che regolano la risposta infiammatoria e l'immunità dell'organismo.
In condizioni patologiche, come nel caso di alcune malattie fibrotiche, i fibroblasti possono diventare iperattivi e produrre quantità eccessive di collagene ed altre proteine della matrice extracellulare, portando alla formazione di tessuto cicatriziale e alla compromissione della funzione degli organi interessati.
Le malattie del tessuto connettivo (CTD) sono un gruppo eterogeneo di condizioni che colpiscono il tessuto connettivo, che è presente in tutto il corpo e fornisce supporto, forma e struttura alle varie parti del corpo. Il tessuto connettivo è costituito da cellule, fibre e sostanze fondamentali che si trovano nel sangue e nei fluidi interstiziali.
Le malattie del tessuto connettivo possono influenzare diversi organi e sistemi corporei, tra cui la pelle, le articolazioni, i muscoli, i tendini, i legamenti, i vasi sanguigni, i nervi, il cuore, i polmoni e altri ancora. Le manifestazioni cliniche delle CTD possono variare notevolmente da persona a persona, a seconda della specifica malattia e della sua gravità.
Esempi di malattie del tessuto connettivo includono:
* Artrite reumatoide
* Lupus eritematoso sistemico
* Sclerodermia
* Dermatomiosite e polimiosite
* Sindrome di Sjogren
* Vasculiti
Le cause delle CTD non sono completamente comprese, ma si ritiene che siano il risultato di una combinazione di fattori genetici ed ambientali. Il trattamento delle CTD dipende dalla specifica malattia e può includere farmaci antinfiammatori non steroidei (FANS), corticosteroidi, immunosoppressori e altri farmaci modificanti la malattia. In alcuni casi, la fisioterapia e l'esercizio fisico possono anche essere utili nel trattamento delle CTD.
Il tessuto connettivo è un tipo di tessuto presente nel corpo che fornisce supporto, coesione e protezione a diverse strutture corporee. Ha la funzione di collegare, sostenere e proteggere altri tessuti e organi del corpo, nonché di stoccare energia e produrre cellule ematiche.
Il tessuto connettivo è composto da diverse cellule, tra cui fibroblasti, macrofagi, cellule adipose e cellule ematiche, immerse in una matrice extracellulare costituita da fibre collagene ed elastiche e una sostanza fondamentale amorfa.
Esistono diversi tipi di tessuto connettivo, tra cui:
1. Tessuto connettivo lasso: caratterizzato dalla presenza di molta matrice extracellulare e poche cellule, ha la funzione di riempire spazi vuoti e fornire supporto strutturale a organi e tessuti.
2. Tessuto connettivo denso: caratterizzato dalla presenza di numerose fibre collagene e poche cellule, ha la funzione di fornire supporto e protezione a strutture come tendini, legamenti e capsule articolari.
3. Tessuto adiposo: costituito principalmente da cellule adipose, ha la funzione di immagazzinare energia sotto forma di grasso e fornire isolamento termico al corpo.
4. Tessuto cartilagineo: caratterizzato dalla presenza di una matrice extracellulare ricca di proteoglicani e collagene, ha la funzione di fornire supporto e protezione a articolazioni e altre strutture come le orecchie e il naso.
5. Tessuto osseo: costituito da cellule chiamate osteoblasti e osteoclasti immersi in una matrice minerale ricca di calcio, ha la funzione di fornire supporto strutturale al corpo e stoccaggio di minerali.
In sintesi, il tessuto connettivo è un tessuto altamente versatile che svolge diverse funzioni importanti nel nostro corpo, tra cui fornire supporto e protezione a organi e strutture, immagazzinare energia, produrre cellule del sangue e partecipare alla risposta immunitaria.
"Encyclopedias as Topic" non è una definizione medica. È in realtà una categoria o un argomento utilizzato nella classificazione dei termini medici all'interno della Medical Subject Headings (MeSH), una biblioteca di controllo dell'vocabolario controllato utilizzata per l'indicizzazione dei documenti biomedici.
La categoria "Encyclopedias as Topic" include tutte le enciclopedie e i lavori simili che trattano argomenti medici o sanitari. Questa categoria può contenere voci come enciclopedie mediche generali, enciclopedie di specialità mediche specifiche, enciclopedie di farmacologia, enciclopedie di patologie e così via.
In sintesi, "Encyclopedias as Topic" è una categoria che raccoglie diverse opere di consultazione che forniscono informazioni complete e generali su argomenti medici o sanitari.
La Sindrome di Ehlers-Danlos (EDS) è un gruppo eterogeneo di disturbi del tessuto connettivo caratterizzati da iperelasticità della pelle, ipermobilità articolare e fragilità dei tessuti. È causata da mutazioni genetiche che influenzano la produzione e la struttura del collagene, una proteina fondamentale per la forza e l'integrità dei tessuti connettivi.
Esistono diversi tipi di EDS, ciascuno con caratteristiche cliniche specifiche. I sintomi più comuni includono:
1. Pelle elastica e fragile che si lacera o ferisce facilmente
2. Articolazioni ipermobili, che possono dislocarsi o subluxare (parzialmente dislocarsi) frequentemente
3. Fragilità dei vasi sanguigni, con un rischio aumentato di emorragie e lesioni
4. Fatica cronica e dolore muscoloscheletrico
5. Problemi gastrointestinali, come reflusso acido, stipsi o diarrea
6. Difficoltà respiratorie e problemi cardiovascolari in alcuni tipi più gravi di EDS
La diagnosi di EDS si basa sulla presenza di sintomi caratteristici e sull'esclusione di altre condizioni che possono presentare sintomi simili. In alcuni casi, può essere confermata da test genetici specifici per identificare le mutazioni associate a questo disturbo.
Il trattamento dell'EDS mira a gestire i sintomi e prevenire complicanze. Può includere fisioterapia per rafforzare i muscoli e supportare le articolazioni, terapie dolci come massaggi o idroterapia per alleviare il dolore, farmaci per controllare il dolore o altri sintomi specifici, e strategie di gestione dello stress. In alcuni casi, possono essere necessari interventi chirurgici per trattare complicazioni come ernie o prolasso degli organi pelvici.
Le persone con EDS dovrebbero anche prestare attenzione a evitare attività che potrebbero causare lesioni alle articolazioni o ai tessuti molli, come sport di contatto o sollevamento pesi eccessivo. È importante anche proteggere la pelle da lesioni o infezioni, mantenendo una buona igiene e utilizzando creme idratanti per prevenire le ragadi cutanee.
In sintesi, l'EDS è un disturbo del tessuto connettivo che colpisce la pelle, i muscoli e le articolazioni. I sintomi possono variare da lievi a gravi e includono dolore muscoloscheletrico, fatica cronica, problemi gastrointestinali e cardiovascolari. La diagnosi si basa sulla presenza di segni e sintomi specifici e può richiedere test genetici o altri esami medici. Il trattamento mira a gestire i sintomi e prevenire complicazioni, ed è importante seguire uno stile di vita sano e attivo per mantenere la salute generale.
La sindrome di Marfan è una condizione genetica che colpisce il tessuto connettivo del corpo, influenzando principalmente i legamenti, i vasi sanguigni, le articolazioni e i tessuti dei polmoni e degli occhi. È causata da mutazioni nel gene FBN1, che codifica per la proteina fibrillina-1.
I segni e sintomi della sindrome di Marfan possono variare notevolmente in gravità e possono includere:
* Sindrome toracica anomala (petto escavato o protruso)
* Lunghezza insolitamente lunga delle braccia, dita e piedi
* Articolazioni iperestensibili
* Curvatura spinale (scoliosi)
* Prolasso della valvola mitrale (un difetto del cuore che può causare un soffio al cuore)
* Aneurisma aortico (dilatazione o dissezione dell'aorta)
* Difetti della lente oculare (lenti dislocate o sottili)
* Altezza insolitamente elevata
* Palatoschisi o labioschisi (apertura anormale del palato o del labbro superiore)
* Dolore toracico, affaticamento o mancanza di respiro a causa dei problemi cardiovascolari
La diagnosi della sindrome di Marfan si basa su una combinazione di esami fisici, storia familiare e test genetici. Il trattamento è mirato a gestire i sintomi specifici e può includere farmaci per controllare la pressione sanguigna, interventi chirurgici per riparare l'aorta o altre strutture danneggiate, e dispositivi ortopedici per supportare le articolazioni iperestensibili.
La sindrome di Marfan può essere trasmessa dai genitori ai figli in modo autosomico dominante, il che significa che un solo gene alterato (mutazione) è sufficiente per causare la malattia. Tuttavia, circa il 25% dei casi si verifica spontaneamente, senza una storia familiare nota della condizione.
Il Connective Tissue Growth Factor (CTGF), anche noto come CCN2 (Cellular Communication Network Factor 2), è una proteina appartenente alla famiglia delle CCN (CTGF, Cyr61, NOV) che svolge un ruolo importante nella regolazione della crescita, differenziazione e riparazione dei tessuti connettivi.
La proteina CTGF è codificata dal gene CCNT2 e contiene quattro diversi domini funzionali: un dominio di segnale N-terminale, un dominio insulino-simile, un dominio von Willebrand factor tipo C e un dominio carico di cisteine C-terminale. Questi domini consentono al CTGF di interagire con una varietà di ligandi e recettori cellulari, tra cui integrine, fibronectina ed epidermal growth factor receptor (EGFR), per modulare diversi processi cellulari come l'adesione, la proliferazione, la migrazione e l'apoptosi.
Il CTGF è espresso in risposta a stimoli infiammatori, meccanici o chimici e svolge un ruolo cruciale nella riparazione dei tessuti connettivi dopo lesioni o malattie. Tuttavia, un'espressione eccessiva o prolungata di CTGF è stata associata a diverse patologie fibrotiche, come la fibrosi polmonare idiopatica, la cirrosi epatica e la nefropatia diabetica, nonché alla progressione del cancro.
In sintesi, il Connective Tissue Growth Factor è una proteina multifunzionale che regola la crescita, differenziazione e riparazione dei tessuti connettivi, ma un'espressione eccessiva o prolungata può contribuire allo sviluppo di patologie fibrotiche e alla progressione del cancro.
Le malattie del collagene sono un gruppo eterogeneo di disturbi del tessuto connettivo caratterizzati da anomalie nella struttura, composizione o produzione del collagene. Il collagene è una proteina fibrosa che costituisce la maggior parte della matrice extracellulare dei tessuti connettivi e svolge un ruolo cruciale nel fornire forza, integrità strutturale e elasticità a diversi organi e tessuti del corpo.
Le malattie del collagene possono essere classificate in base al tipo di collagene alterato o alla via metabolica interessata. Alcune delle malattie del collagene più comuni includono:
1. Sindrome di Ehlers-Danlos (SED): un gruppo di disturbi caratterizzati da iperelasticità cutanea, ipermobilità articolare e fragilità dei tessuti connettivi. Esistono diversi sottotipi di SED, ognuno dei quali è causato da mutazioni in geni che codificano per diverse catene di collagene.
2. Osteogenesi imperfetta (OI): una condizione caratterizzata da fragilità ossea e sclere oculari blu a causa di anomalie nella composizione del collagene di tipo I. L'OI è causata da mutazioni nei geni COL1A1 o COL1A2, che codificano per le catene alpha-1 e alpha-2 del collagene di tipo I.
3. Malattia di Peyronie: una condizione caratterizzata dalla formazione di placche fibrotiche nel pene, che possono causare curvatura e dolore durante l'erezione. La malattia di Peyronie è associata a un'anomala produzione di collagene di tipo I e III.
4. Fibrosi polmonare idiopatica (FPI): una condizione caratterizzata da fibrosi progressiva dei polmoni, che può portare a insufficienza respiratoria. La FPI è associata a un'anomala produzione di collagene di tipo I e III nei polmoni.
5. Sclerosi sistemica: una malattia autoimmune caratterizzata da fibrosi progressiva dei tessuti connettivi, che può interessare la pelle, i muscoli, le articolazioni e gli organi interni. La sclerosi sistemica è associata a un'anomala produzione di collagene di tipo I, III e V.
In generale, le anomalie nella composizione o nella produzione del collagene possono portare a una serie di condizioni patologiche che colpiscono diversi organi e sistemi corporei. La comprensione dei meccanismi molecolari alla base di queste anomalie può fornire importanti informazioni per lo sviluppo di nuove strategie terapeutiche.
Tessuto cartilagineo
Fattore di crescita insulino-simile
Tessuto connettivo
Sindrome di Ehlers-Danlos
Fattore di von Willebrand
Fegato
Coagulazione
Caratteri intrinseci ed estrinseci
Giganti di Mont'e Prama
Midollo spinale
Laser
Asma
Acqua
Cetacea
Tessuto cartilagineo - Wikipedia
Tessuto connettivo - Wikipedia
Perchè la maggior parte degli integratori di collagene fallisce? - Body and Soul
MESO-HAIR SWISS CON MINOXIDIL</span>...
PDF) LA COMPONENTE GENETICA DELLE TENDINOPATIE E … · alcuni Autori avevano già avanzato l'ipotesi dell'esistenza di una...
Plumcake con base di cioccolato - VITAPREVENT
Olio Essenziale di Aglio : cos'è, come si usa, benefici, dove si compra
II nutrizionista risponde - Vorrei informazioni dettagliate su cosa mangiare in gravidanza - Le ricette dello spicchio d'aglio
Novità sui Farmaci da Xagena.it
Test genetici
Pemfigoide gestationis
Panoramica sui disturbi piastrinici - Ematologia e oncologia - Manuali MSD Edizione Professionisti
Corso Di Fitoterapia e Farmacognosia PDF | PDF
L'Artico fu solo una dimora temporanea per i Mastodonti americani | Gaianews.it
Processo per le morti di amianto alla Olivetti di Ivrea (18.04.2016)
1.5 Terapia chirurgica otologica
Persol PO0649 95/31
Mutazione Fattore Ii | Esami del Sangue e Campioni Biologici | CDC Gruppo Affidea
Monometilformammide (Mmf) Fine Turno | Esami del Sangue e Campioni Biologici | CDC Gruppo Affidea
Protezione Artrosi | PDF
Atti della Accademia Lancisiana - Numeri della Rivista
1721c1721
Posturologia Clinica, Trattamento dei Problemi di Postura
II nutrizionista risponde - Quante calorie si consumano con 30 minuti di cyclette? - Le ricette dello spicchio d'aglio
Scienze biologiche a.a. 2022-2023
Brevetti - Università del Salento
Fegato | Prodeco Pharma
Dichiarazione sulla protezione dei dati di her1 GmbH - HER ONE - The Future of Well-being
sindrome della bandelletta ileo-tibiale
DETOX NATURALE Maschera Facciale Ricostituente - Verdilab
Polaroid PLD 4098/S 807/M9
Istologico Cute E/o Tessuti Molli | Esami del Sangue e Campioni Biologici | CDC Gruppo Affidea
Plasminogeno | Esami del Sangue e Campioni Biologici | CDC Gruppo Affidea
Diversi tipi1
- Il team di ricerca ha utilizzato due diversi tipi di datazione al radiocarbonio su 36 denti fossili e ossa sparse di Mastodonte americano provenienti dall'Alaska e dallo Yukon, la regione nota come Beringia orientale. (gaianews.it)
Vari tipi2
- Viene definito come vari tipi di tessuto che hanno in comune la funzione di provvedere al collegamento, al sostegno, alla protezione, al nutrimento, alla difesa immunitaria, al trasporto di fluidi, alla riserva energetica di altri tessuti dei vari organi e che deriva dal tessuto connettivo embrionale, il mesenchima (che si origina principalmente dal mesoderma ). (wikipedia.org)
- Si tratta di un forte strumento medico utilizzato per combattere vari tipi di infezioni. (dovecomprarlo.it)
Fibre4
- È costituito da cellule dette condrociti, immerse in un'abbondante sostanza amorfa intercellulare, da essi stessi sintetizzata, formata da fibre collagene e da una matrice amorfa gelatinosa. (wikipedia.org)
- Quando le cellule dei centri di condrificazione cominciano a secernere una matrice di composizione simile a quella che formerà la cartilagine definitiva e a sintetizzarne le fibre collagene, possono essere identificate come condroblasti. (wikipedia.org)
- La cartilagine fibrosa si origina con un processo sostanzialmente simile a quello della cartilagine ialina, con la differenza che le cellule mesenchimali si differenziano prima in fibroblasti, che sintetizzano fibre collagene di tipo I e non di tipo II e in misura nettamente maggiore, dopodiché si differenziano in condroblasti che cominciano a secernere la matrice cartilaginea. (wikipedia.org)
- In particolare, il COL5A1 codifica per un componente del collagene di tipo V che ricopre un importante ruolo nella regolazione nell'assemblaggio delle fibre di collagene e nella d eterminazione del loro diametro, mentre il gene della TNC codifica per quest'ultima la quale, a sua volta, regola la risposta del tessuto tendineo nei confronti delle sollecitazioni rappresentate dal carico meccanico. (pdfslide.tips)
Corpo1
- textus conexivus ) è uno dei quattro tipi fondamentali di tessuto che compongono il corpo degli animali più abbondanti nell'organismo. (wikipedia.org)
Cartilagine1
- Si distinguono perciò tre tipi di cartilagine: Cartilagine ialina Cartilagine fibrosa Cartilagine elastica La cartilagine ialina incomincia la sua formazione durante la quinta settimana di sviluppo embrionale, a partire dal mesenchima differenziatosi del mesoderma. (wikipedia.org)
Livello1
- In futuro, l'identificazione di genotipi specifici associati ad un aumento del rischio lesionale a livello tendineo e legamentoso potrà probabilmente prevenire questo tipo di infortuni attraverso l 'identificazione precoce degli individui geneticamente a rischio. (pdfslide.tips)
Base1
- Prodotto da forno dolciario tipo plumcake al gusto di nocciola o vaniglia con base di cioccolato e con edulcoranti, adatto alla linea gialla per colazione o merenda. (vitaprevent.net)
Processo1
- tale sostanza, attraverso un processo metabolico (catena dell'eme), si trasforma in protoporfirina IX (fotosensibilizzante) che viene attivata da sorgente luminosa (luce rossa). (attidellaaccademialancisiana.it)
Meccanismi1
- L'estratto di Fiore Bianco della pianta acquatica Menyanthes Trifoliata supporta la sintesi del collagene, mentre il succo di Sempervivum attiva i meccanismi di rigenerazione cellulare, calmando anche la pelle più sensibile. (verdilabcosmetics.com)
Risposta1
- essi rappresenterebbero pertanto uno stimolo antigenico in grado di innescare una risposta sinoviale di tipo autoimmune (3). (scribd.com)
Trattamento1
- Il trattamento chirurgico della perforazione timpanica consiste nell'esecuzione di una Miringoplastica (timpanoplastica I tipo), volta a ottenere una riparazione della perforazione timpanica, in assenza di manovre chirurgiche sulla catena ossiculare, di cui viene esclusivamente esplorata la integrità anatomica e la mobilità. (campusbook.it)