Un ubiquitously-expressed cisteina peptidasi che mostra carboxypeptidase attività, è altamente espressa in una varietà di cellule immunitarie qualità e svolga un ruolo nei processi infiammatori e difese.
Un gruppo di tali proteinasi acquosa o Endopeptidases trovato nella cattura di una varietà di tessuti animali. Funzionano meglio entro un range di pH acido, la cathepsins manifestarsi con diversi sottotipi inclusa l ’ enzima proteasi della serina; Aspartic proteinasi; e cistina proteasi.
Una cisteina proteasi che è altamente espressa in osteoclasti e gioca un ruolo essenziale nel riassorbimento osso come un potente enzima MATRIX-degrading extracellulare.
Una cisteina lisosomiale Proteinase con una specificità simile a quella di PAPAIN. L'enzima e 'presente in una varietà di tessuti e' importante in molti fisiologico e processi patologici. In Patologia, catepsina B si è dimostrato essere coinvolto in demielinizzazione; enfisema; RHEUMATOID ARTRITE REUMATOIDE e neoplasia invasivita '.
Un ubiquitously-expressed cisteina proteasi che svolge un ruolo enzimatica post-translational PROTEIN TRATTAMENTO di proteine entro Secretory GRANULATO.
Un Proteinase intracellulare trovato in una varietà di tessuti. Ha specificità simile a ma minore di quella di pepsina A. Il enzima è coinvolto nella catabolismo della cartilagine e del tessuto connettivo. CE 3.4.23.5. (Ex CE 3.4.4.23).

La cathepsina Z, nota anche come cathepsina L2, è una proteasi lisosomiale appartenente alla famiglia delle cathepsine. Si tratta di un enzima proteolitico che svolge un ruolo importante nella degradazione e nel rimodellamento dei tessuti connettivi e muscolari.

La cathepsina Z è prodotta come precursore inattivo, che viene poi attivato attraverso una serie di processi enzimatici all'interno dei lisosomi. Una volta attivata, la cathepsina Z può degradare una varietà di substrati proteici, tra cui collagene, elastina e proteoglicani.

La cathepsina Z è espressa in diversi tessuti del corpo umano, tra cui il fegato, i reni, la milza, il polmone e il cuore. È stata anche identificata in alcuni tumori, dove può svolgere un ruolo nella progressione della malattia attraverso la promozione dell'invasione e della metastasi cellulare.

Come per altre proteasi lisosomiali, un'eccessiva attività della cathepsina Z può contribuire allo sviluppo di diverse patologie, tra cui malattie neurodegenerative, infiammazioni croniche e alcuni tipi di cancro. Pertanto, la regolazione dell'attività della cathepsina Z è un obiettivo terapeutico promettente per il trattamento di queste condizioni.

Le catepsine sono una famiglia di enzimi proteolitici, che svolgono un ruolo importante nella degradazione delle proteine all'interno delle cellule. Sono classificate come peptidasi e più specificamente come proteasi a cisteina. Le catepsine sono prodotte in forma inattiva e vengono attivate solo quando necessario, ad esempio durante la digestione di proteine o il ripristino dei tessuti danneggiati.

Esistono diversi tipi di catepsine, tra cui:

* Catepsina B: è presente in molti tessuti e organi del corpo umano ed è coinvolta nella degradazione delle proteine intracellulari e nel rimodellamento della matrice extracellulare.
* Catepsina D: è una peptidasi lisosomiale che svolge un ruolo importante nella digestione delle proteine all'interno dei lisosomi. È anche nota per essere secreta dalle cellule tumorali e può contribuire alla loro crescita e diffusione.
* Catepsina L: è una peptidasi lisosomiale che svolge un ruolo importante nella degradazione delle proteine intracellulari e nel rimodellamento della matrice extracellulare. È anche nota per essere secreta dalle cellule immunitarie e può contribuire alla loro funzione di difesa contro i patogeni.
* Catepsina S: è una peptidasi lisosomiale che svolge un ruolo importante nella degradazione delle proteine intracellulari e nel rimodellamento della matrice extracellulare. È anche nota per essere coinvolta nella presentazione degli antigeni alle cellule immunitarie.

Un'alterata attività delle catepsine è stata associata a diverse malattie, tra cui l'artrite reumatoide, il cancro e le malattie neurodegenerative come la malattia di Alzheimer e la malattia di Parkinson.

Cathepsin K è un enzima proteolitico appartenente alla classe delle cisteine peptidasi. È prodotto principalmente dalle cellule osteoclastiche, che svolgono un ruolo chiave nel rimodellamento osseo e nella riassorbimento del tessuto osseo. Cathepsin K è in grado di degradare una vasta gamma di substrati proteici, tra cui collagene, elastina e proteoglicani.

L'enzima svolge un ruolo importante nella fisiologia dell'osso, poiché contribuisce alla dissoluzione della matrice ossea durante il processo di riassorbimento osseo. Tuttavia, un'eccessiva attività di Cathepsin K è stata associata a diverse condizioni patologiche, come l'osteoporosi e alcune malattie articolari degenerative.

Inibire l'attività di Cathepsin K può essere una strategia terapeutica promettente per il trattamento dell'osteoporosi e altre patologie ossee, come pure per la prevenzione della progressione di alcune malattie articolari.

La catepsina B è una proteasi lisosomiale, un enzima che scompone e degrada proteine all'interno dei lisosomi. È prodotta come precursore inattivo ed è attivata quando viene tagliata nella sua forma attiva all'interno dei lisosomi.

La catepsina B può anche essere trovata al di fuori dei lisosomi e svolge un ruolo importante nella regolazione della risposta infiammatoria, nell'apoptosi (morte cellulare programmata) e nella degradazione dell'elastina, una proteina che fornisce elasticità ai tessuti connettivi.

Un aumento dei livelli di catepsina B è stato associato a diverse condizioni patologiche, tra cui l'aterosclerosi, il cancro e le malattie neurodegenerative come la malattia di Alzheimer e la malattia di Parkinson. Inoltre, la catepsina B può anche svolgere un ruolo nella progressione della fibrosi polmonare idiopatica, una condizione caratterizzata dall'accumulo di tessuto cicatriziale nei polmoni.

Cathepsin L è una proteasi delle cisteine, un enzima che svolge un ruolo importante nella degradazione delle proteine all'interno dei lisosomi, organelli presenti nelle cellule. Cathepsin L è in grado di tagliare una vasta gamma di substrati proteici e svolge un ruolo cruciale nel processamento e nella rimodellazione delle proteine all'interno della cellula.

Cathepsin L è anche nota per essere coinvolta nell'apoptosi, o morte cellulare programmata, e può contribuire alla progressione di varie malattie, tra cui il cancro e le malattie infiammatorie croniche. Alcuni studi hanno suggerito che l'inibizione di Cathepsin L possa avere potenziali benefici terapeutici in queste condizioni.

Tuttavia, è importante notare che la ricerca su Cathepsin L e sul suo ruolo nelle malattie umane è ancora in corso, e sono necessari ulteriori studi per comprendere appieno le sue funzioni e il suo potenziale come bersaglio terapeutico.

La catepsina D è un enzima lisosomiale appartenente alla classe delle proteasi acide. Si tratta di una peptidasi aspartica che svolge un ruolo importante nella degradazione e nel riciclaggio delle proteine all'interno delle cellule.

L'enzima è prodotto come precursore inattivo, noto come zimogeno, che viene attivato attraverso la scissione proteolitica all'interno dei lisosomi. Una volta attivata, la catepsina D è in grado di degradare una vasta gamma di substrati proteici, tra cui proteine strutturali, enzimi e proteine membrana-associate.

La catepsina D ha dimostrato di avere un'importante funzione nella regolazione del turnover delle proteine cellulari e nel mantenimento dell'omeostasi cellulare. Tuttavia, è stata anche associata a diverse patologie, tra cui alcune forme di cancro, malattie neurodegenerative e disturbi lisosomiali.

In particolare, un accumulo di catepsina D nel citoplasma delle cellule è stato osservato in pazienti con la malattia di Alzheimer, suggerendo un possibile ruolo dell'enzima nella patogenesi della malattia. Inoltre, livelli elevati di attività catepsinica D sono stati riscontrati nel sangue e nelle urine di pazienti con cancro al seno e alla prostata, il che suggerisce che l'enzima potrebbe essere utilizzato come biomarcatore per la diagnosi precoce o la prognosi di queste malattie.

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