Un breve pro-domain caspase effettrici che gioca un ruolo in apoptosi. E 'attivato dal detonatore CASPASES come CASPASE 9. Isoforme di questa proteina esistono a causa dei multipli di splicing alternativo di RNA.
Molto pro-domain caspase che contiene un dominio di reclutamento pro-domain caspase nella sua regione. Caspase 9 è attivato durante cella lo stress attraverso mitochondria-derived fattori proapoptotici e di credito segnali adattatore proteine quali APOPTOTIC Protease-Activating elemento 1 che attiva apoptosi da staccando e attiva CASPASES effettrici.
E componenti esogeni endogena e neanche questo inibiscono CASPASES o evitare la loro attivazione.
Molto pro-domain caspase che contiene una morte effettrici pro-domain dominio nella sua regione. Caspase 8 riveste un ruolo in apoptosi da staccando e attiva CASPASES. Attivazione delle cellule di questo enzima può verificarsi attraverso l'interazione delle sue N-Terminal morte effettrici dominio con la morte del recettore dell ’ adattatore DOMINIO segnalazione proteine.
Un breve pro-domain caspase effettrici che gioca un ruolo in apoptosi. E 'attivato dal detonatore CASPASES come CASPASE 3 e CASPASE 10. Diverse isoforme di questa proteina esistono a causa dei multipli di splicing alternativo di RNA.
Una famiglia di Endopeptidasi Della Cisteina intracellulare che giocano un ruolo nel controllo INFLAMMATION e apoptosi. Si sia specificamente peptidi scindersi in un aminoacido cistina che segue un'Aspartic acido residuo. Caspases sono attivati da segmentazione proteolitica dei un precursore forma ad ottenere grandi e piccoli subunità che formano l'enzima. Dal sito di clivaggio entro precursori corrisponde alle specificità di caspases, sequenziale caspases precursori dall 'attivazione di attivazione.
Molto pro-domain caspase che ha specificità per il precursore forma di INTERLEUKIN-1BETA. Gioca un ruolo in INFLAMMATION da catalytically convertire i seguenti forme di citochine quali interleukin-1beta alla loro attiva, secreti. Caspase 1 è considerate interleukin-1beta dell ’ enzima di conversione dell ’ ed è spesso abbreviato ICE.
Molto pro-domain caspase che contiene una morte effettrici pro-domain dominio nella sua regione. L 'attivazione di questo enzima può verificarsi attraverso l'interazione delle sue N-Terminal morte effettrici dominio con la morte del recettore dell ’ adattatore DOMINIO segnalazione proteine Caspase 10 riveste un ruolo in apoptosi da staccando attivando effettrici CASPASES. Diverse isoforme di questa proteina esistono a causa dei multipli di splicing alternativo di RNA.
Uno dei meccanismi con cui confrontarlo con la morte cellulare (necrosi e AUTOPHAGOCYTOSIS). L 'apoptosi è il meccanismo fisiologico responsabile dell' eliminazione delle cellule e sembra essere intrinsecamente programmati. E 'caratterizzato da alterazioni morfologiche particolare nel nucleo e cromatina citoplasma, scollatura a equidistanti e le endonucleolytic solco del DNA genomico FRAGMENTATION; (DNA); a internucleosomal siti. Questa modalità di morte cellulare è un equilibrio di mitosi nel controllo delle dimensioni di tessuto animale e nel mediare processi patologico associati con la crescita del tumore.
Gli inibitori della serina Endopeptidasi e sulfhydryl group-containing enzimi. Agiscono come agenti alchilanti, sono noti per interferire nel processo di traduzione.
And endogenous esogene composti che inibiscono Endopeptidasi Della Cisteina.
Molto pro-domain caspase che contiene un dominio di reclutamento pro-domain caspase nella sua regione. Caspase 12 è attivato, fattori proapoptotici che verranno liberate in cella lo stress e da AVVERTIMENTO segnalando adattatore proteine che attiva apoptosi da staccando e attiva CASPASES effettrici.
Un breve pro-domain caspase è espressa in quasi esclusivamente per un test antidroga e svolga un ruolo nella differenziazione dei cheratinociti epidermico.
Conversione di inattivo forma di un enzima per uno che possiede attività metaboliche. Include 1, l 'attivazione di ioni degli attivatori (); 2, l' attivazione da cofattori) (i coenzimi; e 3, dell ’ enzima di conversione precursore proenzyme zymogen) (o di un enzima.
Dividere il DNA nelle piccole da endonucleolytic DNA scollatura a siti multipli, che comprende le internucleosomal la frammentazione del DNA, che insieme a cromatina condensazione, sono considerate le caratteristiche dell'apoptosi.
Proteine della membrana codificata dal bcl-2 GENI e servire come potenti inibitori del la morte cellulare per apoptosi. Le proteine si trovano su, mitocondriale microsomiali e membrana nucleare entro molti tipi di cellule. Bcl-2 iperespressione di proteine, a causa di una mutazione del gene, è associato con linfoma follicolare.
I citocromi dall'tipo che si trovano in eukaryotic i mitocondri. Fungono da questo redox intermedi elettroni elettronico mitocondriale TRASPORTARE complesso III e trasferirli a elettroni mitocondriale TRASPORTARE complesso IV.
Semiautonomous, self-reproducing organelli che avviene nel citoplasma delle cellule di 64 eukaryotes. Ogni loro compito e 'circondato da un doppio membrana limitante e altamente invaginated membrana, e le proiezioni sono chiamate mitocondri cristae. Sono i siti delle reazioni di fosforilazione ossidativo, che determinano la formazione di ATP. Contengono particolare adenovirus RNAS (trasferimento RNA Degli Aminoacidi TRASFERIMENTO); acil T RNA Synthetases; e l ’ allungamento della and termination fattori. Mitocondri dipendono da geni nel nucleo della cellula in cui vivono per molti essenziale messaggero RNAS (RNA messaggero). I mitocondri di batteri aerobi nata da quella stabilita una relazione simbiotica con primitivo protoeukaryotes. (Re & Stansfield, un dizionario delle Genetics, 4th Ed)
Un fattore di necrosi sottotipo trovato in una varietà di tessuti e in linfociti attivati e specificità per FAS legante e gioca un ruolo nella regolazione del risposte immunitarie periferica e apoptosi. Molteplici isoforme della proteina esiste dovute a diverse alternative splicing. Il segnale tramite un recettore attivato conservato morte dominio che e 'legata a specifiche FACTORS Associato Al Recettore Tnf nel citoplasma.
Un gruppo di citocromi con thioether covalente collegamenti tra uno o di entrambi del vinile catene laterali di protoheme e proteine. (Enzima nomenclatura, 1992, p539)
Un inibitore dell ’ apoptosi proteina che è tradotto da una rara cap-independent meccanismo. Blocca caspase-mediated distruzione cellulare inibendo CASPASE 3; CASPASE 7; e CASPASE 9.
Enzimi in grado di catalizzare il trasferimento di diversi gruppi di ADP-ribose nicotinamide-adenine dinucleotide (NAD) sulla proteina bersaglio, quindi costruire una lineare o ramificato homopolymer di ripetere ADP-ribose unità cioè POLY adenosina difosfato Ribosio.
Un biglietto per segnalare adattatore proteina che svolge un ruolo nel mitochondria-stimulated apoptosi (’ apoptosi PATHWAY intrinseca). Si lega ad citocromo C nel citosol APOPTOSOMAL PROTEIN per formare un complesso ed attiva detonatore CASPASES come CASPASE 9.
Un membro della famiglia e le proteine bcl-2 omologhi partner di c-bcl-2 proto-oncogene PROTEIN. Regola il rilascio del citocromo C e induce apoptosi elemento dal i mitocondri. Diverse isoforme di BCL2-associated X proteina verificarsi a causa di splicing alternativa del mRNA sulla proteina.
Alla fine della capacità delle cellule di svolgere le funzioni vitali come metabolismo, la crescita, riproduzione, la reattivita ', e l'adattabilità.
Un conservato classe di proteine che controllano l 'apoptosi in entrambi i vertebrati e interagire con più proteine. IAP ed inibire CASPASES e fungono ANTI-APOPTOTIC proteine. La proteina classe è definita da un circa 80-amino acido Motif chiamato baculoviral inibitore dell ’ apoptosi ripetere.
Una linea cellulare from human leucemia a cellule T e utilizzati per determinare il meccanismo di differenziale sensibilità a farmaci antitumorali e radiazioni.
Un sottotipo di caspases che contengono molto pro-domain regioni che regolano il peggioramento dell ’ enzima, il pro-domain regioni contengono protein-protein interazione motivi che possono interagire con adattatore segnalando specifiche proteine come morte DOMINIO recettori; MONDIALE segnalando adattatore proteine; e di credito segnali adattatore proteine. Una volta attivato il detonatore caspases possono attivare altri caspases effettrici come la CASPASES.
Un metodo in loco di individuare le aree di DNA che sono danneggiate durante l ’ apoptosi terminal deoxynucleotidyl transferasi è usato per aggiungere etichettato template-independent dUTP, in un modo, al 3 primo oh finisce di somministrazioni singole o il DNA a doppia catena. Il terminale deoxynucleotidyl transferasi Nick fine etichette, etichette o Tunnel, test apoptosi su un livello monocellulare, rendendolo più sensibile di Agarose gel elettroforesi per le analisi del DNA FRAGMENTATION.
Il tempo di sopravvivenza di una cella caratterizzato dalla capacità di espletare alcune funzioni quali metabolismo, la crescita, riproduzione, una qualche forma di risposta, e l'adattabilità.
Un membro della famiglia che si lega reversibilmente le proteine bcl-2 membrane, e 'una proteina proapoptotici che viene attivata da caspase scollatura.
Un grande gruppo di proteine che controllano apoptosi. Questa famiglia di proteine include molte proteine oncogene nonché un 'ampia gamma di classi di segnalazione come CASPASES amminoacidi e proteine.
Il trasferimento delle informazioni biologiche intracellulare (attivazione / inibizione) attraverso un segnale di trasduzione del segnale. In ogni sistema un'attivazione / inibizione segnale di una molecola ormone di differenziazione, biologicamente attivo (neurotrasmettitore) è mediato l'accoppiamento di un recettore / enzima per un secondo messaggero sistema o di trasduzione del segnale canale ionico. Gioca un ruolo importante nel attivando funzioni cellulari, cella differenziazione e la proliferazione cellulare. Esempi di trasduzione del segnale sistemi sono il canale ionico gamma-aminobutyric ACID-postsynaptic receptor-calcium mediato dal sistema, la via metabolica, l 'attivazione dei linfociti T e l'attivazione mediata dai recettori di membrana collegato a fosfolipasi. Quei depolarizzazione o rilascio intracellulare di calcio includono l' attivazione mediato citotossica sinaptici granulociti ed è un potenziamento dell ’ attivazione della protein-chinasi. Vie di trasduzione del segnale può essere una parte dei suoi vie di trasduzione del segnale; ad esempio, protein chinasi attivazione è parte del segnale di attivazione delle piastrine.
Una linea cellulare colture di cellule tumorali.
Endopeptidasi che hanno una cisteina coinvolti nel processo catalitico. Questo gruppo di enzimi è inattivato dalle cisteina DELLA FOSFODIESTERASI DI proteinasi come Cistatine e SULFHYDRYL reagentI.
Peptidi composto da tra 2 e 12 aminoacidi.
Un adattatore signal-transducing proteina che frequenta dei recettori del TNF complessi. Contiene una morte effettrici dominio che possono interagire con la morte effettrici dominio trovato sul detonatore CASPASES come CASPASE CASPASE 8 e 10. L 'attivazione di CASPASES attraverso l' interazione con questa proteina riveste un ruolo nella cascata del segnale che porta a apoptosi.
Composti o agenti che combinare con un enzima in modo tale da prevenire il normale substrate-enzyme associazione e la reazione catalitica.
Stabilito colture cellulari con il potenziale di propagarsi a tempo indeterminato.
Un membro della proteina bcl-2 famiglia che gioca un ruolo nella regolazione dell ’ apoptosi. Due isoforme principali della proteina alternative, grazie alla fusione del mRNA, sia BCL2L1 sono definite Bcl-XS e Bcl-XL.
Un flavoprotein che funziona come un potente antiossidante del mitocondrio e promuove l 'apoptosi una volta rilasciata dal i mitocondri. In cellule di mammifero fondi di investimento alternativi hanno rilasciato in risposta alla proteina proapoptotici membri della famiglia bcl-2 proteina translocates alla cella nuclei e si lega il DNA per stimolare CASPASE-independent cromatina condensa.
L 'individuazione delle proteine o peptidi che sono stati separati da electrophoretically macchia si passa da l'elettroforesi gel sulla nitrocellulosa strisce di carta, seguita da etichettare con anticorpi sonde.
Cresciuti in vitro di cellule del tessuto neoplastico. Se possono essere stabiliti come un tumore CELLULARE, possono essere riprodotte in colture cellulari a tempo indeterminato.
Propagati in vitro in cellule speciale media favorevoli alla crescita. Colture cellulari sono utilizzati per studiare, sullo sviluppo morphologic, disturbo metabolico e fisiologico processi genetici, tra gli altri.
Un APOPTOSIS-regulating proteina che è strutturalmente correlata alla CASPASE 8 e compete con CASPASE 8 per il legame a FAS ASSOCIATED morte DOMINIO PROTEIN. Due forme di CASP8 and FADD-Like apoptosi proteine che regolano esiste, un certificato contenente una caspase-like con metodi enzimatici inattivo e un diminutivo a cui manca la caspase-like dominio.
Un indolocarbazole che è un potente inibitore PROTEIN chinasi C cAMP-mediated che aumenta le risposte con il neuroblastoma. (Biochimica Biophys riserva commun 1995; 214, paragrafo 3: 1114-20)
Una proteina della famiglia annexin isolati da PLACENTA umano e in altri tessuti. Inibisce fosfolipasi A2, citoplasmatica e mostra una attività anticoagulante.
Il voltaggio differenza, di solito mantenute all ’ incirca -180mV, attraverso la membrana mitocondriale interiore, da una rete movimento di carica positiva della rete. E 'una componente importante del protone MOVENTE costringere nei mitocondri guidava la sintesi di ATP.
Proteine di trasporto che portano specifiche sostanze nel sangue o attraverso le membrane cellulari.
Una linea cellulare promielocitica derivanti da un paziente con una eccessiva HL-60 alla mancanza marker specifici di cellule ematiche linfoide ma esprimono superficie recettori per FC SISTEMA COMPLEMENT FRAGMENTS e proteine. Hanno anche mostra attività fagocitaria chemotactic e sensibilità agli stimoli. (Dal Hay et al., American Tipo Cultura Collection, settimo Ed, pp127-8)
Un transmembrane-protein appartenente alla famiglia di proteine per segnalare il TNF Intercellulare. E 'un espresso che attiva apoptosi ligando legandosi ai recettori ligando TNF-Related Apoptosis-Inducing forma. Il modo della proteina possono essere distinte da specifici Endopeptidasi Della Cisteina per formare un ligando solubile.
Fisiologicamente inattivo le sostanze che possono essere convertiti in enzimi.
Il primo continuamente umani in coltura cellulare maligno, carcinoma della cervice uterina derivanti dal suo utilizzo di Henrietta Lacks. Queste cellule sono utilizzati per VIRUS Antitumor coltivazione e test di screening farmacologico.
Il processo patologico che si verificano in cellule che muoiono per danni irreparabili. E 'causata dal progressivo, non controllati gli enzimi azione di degradazione, portando il gonfiore, mitocondriale fiocchi nucleare, e la lisi delle cellule si è distinto da apoptosi, che e' un normale cellulare, regolato.
Una tipologia di caspases che contengono breve pro-domain regioni. Sono attivata dal movimento del fondatore proteolitica CASPASES. Una volta attivati hanno inciso una varietà di substrati per apoptosi.
Proteina Multimeric complessi formato nel citosol che giocano un ruolo in un ’ attivazione, possono verificarsi quando mitocondri cellule si danneggiano a causa di stress e rilascio citocromo C. Cytosolic citocromo C associata APOPTOTIC Protease-Activating elemento 1 nella formazione del complesso proteico apoptosomal l'apoptosi apoptosome segnali legandosi a specifici e attiva come detonatore CASPASES CASPASE 9.
Molecole o ioni formato dai incompleta one-electron riduzione di ossigeno. Queste includono ossigeno singoletto intermedi ossigeno- reattive; SUPEROXIDES; perossidi; l 'idrossi radicale; e acido. HYPOCHLOROUS contribuiscono all'attività microbicidal di fagociti, nella regolazione della trasduzione dei segnali e l ’ espressione genica e danneggiare le interazioni dell ’ ACIDS; proteine; e lipidi.
Siero glicoproteina prodotta dall 'attivazione dei mammiferi macrofagi e altri leucociti mononucleati. E' fascite su linee di cellule tumorali e aumenta la capacità di rifiutare tumore trapianti. Conosciuto anche come il TNF-alfa, e 'solo il 30% omologo TNF-beta (Lymphotoxin), ma condividono i recettori del TNF.
Il richiamo intracellulare di nudo o DNA tramite purificata ematiche, di solito significa che il processo in cui si e 'in eukaryotic cells a trasformazione trasformazione batterica (batterica) e sono entrambe abitualmente utilizzate in Ehi TRASFERIMENTO INFERMIERE.
Che sono sintetizzati glicosilati di lineare su ribosomi e può essere ulteriormente modificato, crosslinked, tagliato o assemblata in le proteine complesse con diversi subunità. La specifica sequenza di amminoacidi del polipeptide ACIDS determina la forma, durante PROTEIN SCATOLA, e la funzione della proteina.
Una morte dominio del segnale del recettore dell ’ adattatore proteina che svolge un ruolo nel segnalare l ’ attivazione del fondatore CASPASES come CASPASE 2. Contiene una morte dominio che è specifico per RIP SERINE-THEONINE caspase-binding chinasi e un dominio che si lega a, e attiva CASPASES come CASPASE 2.
Proteine e peptidi che sono coinvolte nella trasduzione del segnale all'interno della cellula. Incluso qui sono peptidi e le proteine che regolano l ’ attività di Transcription FACTORS processi e cellulari in risposta ai segnali dalla superficie cellulare. Il segnale intracellulare peptide e le proteine può essere parte di un segnale enzimatica cascata o agire attraverso il legame e la modifica dell 'azione di altri fattori di segnalazione.
Le sostanze che inibiscono o impedire la proliferazione di neoplasie.
Il segnale intracellulare adattatore proteine che legano i morte citoplasmatica dominio regione trovato su morte DOMINIO. Molte delle proteine contenute in questa classe partecipare alla segnalazione necrosi del tumore elemento.
La relazione tra la dose di un farmaco somministrato e la risposta dell'organismo al farmaco.
Tecnica sistema usando un attrezzo per fare, la lavorazione, e mostrando uno o più misure su singole cellule da una sospensione di cellule, cellule di solito sono macchiate di uno o più specifiche di tintura fluorescente componenti cellulari di interesse, ad esempio, del DNA e fluorescenza di ogni cellula is measured as rapidamente transverses il raggio laser (eccitazione o mercurio lampada fluorescenza quantitativo). Fornisce una misura di vari biochimici e Biophysical farmacocinetiche della cellula, nonché la base per cella riordinati. Altri parametri ottico misurabile includono luce assorbimento e con light scattering. Quest 'ultimo è applicabile alla misurazione della cella dimensioni, forma, la densità, macchia granularity e l ’ assorbimento.
Derivati di phosphatidic acidi in cui l'acido fosforico è legato in estere molecola serinica con un completo idrolisi produce 1 mole di glicerolo, acido fosforico e serina e 2 moli di acidi grassi.
Una famiglia di segnalazione adattatore proteine che contengono l ’ attivazione caspase. Proteine che contengono questo settore APOPTOSIS-related svolgere un ruolo nella trasduzione del segnale, per esempio se frequenta altre AVVERTIMENTO Domain-Containing membri e in attivazione detonatore CASPASES che contengono AVVERTIMENTO dominio sul loro N-Terminal pro-domain regione.
Un multi-domain alle proteine della membrana mitocondriale e membro della famiglia. Bak bcl-2 Protein proteina P53 PROTEIN interagisce con soppressore del tumore e promuove apoptosi.
Cisteina Proteinase presente in molti tessuti. Sale una varietà di proteine endogene incluso neuropeptidi; CYTOSKELETAL proteine, proteine si trovano CARDIAC muscolo, muscolo; fegato; piastrine, eritrociti sottoclassi. Due avere alti e bassi di calcio sensibilità. Rimuove Z-discs e M-lines da miofibrille. Attiva fosforilasi chinasi e ciclica nucleotide-independent protein chinasi. Questo enzima, prima, era elencato come CE 3.4.22.4.
Una famiglia di serina Endopeptidasi trovato nel Secretory GRANULATO dei leucociti e linfociti T citotossici naturale come l'assassino.. Quando secreta nel spazio Intercellulare granzymes atto di eliminare trasforma e infetti le cellule ospiti.
Elementi di intervalli di tempo limitato, contribuendo in particolare i risultati o situazioni.
Prodotti di proto-oncogenes. Di solito non hanno tipi oncogeni o trasformando proprietà, ma sono coinvolti nella regolazione e differenziazione della crescita cellulare. Spesso hanno protein chinasi.
Proteine codificata dal genoma mitocondriale o proteine codificata dal genoma che sono importati a nucleare e residenti nel virus.
Phosphoprotein nucleare codificata dal gene p53 (GENI, P53) la cui funzione normale è controllare proliferazione cellulare e apoptosi. Un mutante o assente proteina p53 è stato trovato in leucemia; osteosarcoma; un cancro ai polmoni e cancro colorettale.
Una famiglia di Serine-Threonine chinasi che riveste un ruolo nella trasduzione del segnale intracellulare interagendo con una serie di segnali adattatore proteine quali CRADD segnalando adattatore PROTEIN; TNF Receptor-Associated elemento 2; MORTE DOMINIO Associato Al Recettore Tnf PROTEIN. Sebbene siano stati inizialmente descritto come morte domain-binding adattatore proteine, i membri di questa famiglia può contenere altri domini di legame alle proteine quali quelli che coinvolgono caspase attivazione e reclutamento.
Agenti che hanno ottenuto da le forme vegetali superiori o citostatici antineoplastici dimostrabile.
Piccola, a doppio filamento codificante 21-31 non-protein RNAS (nucleotide) implicate nella Ehi zittire funzioni, soprattutto RNA interferenze (RNAi). Endogenously, siRNAs sono generati da dsRNAs (RNA a doppio filamento) dallo stesso Ribonuclease, Dicer, che genera miRNAs (MICRORNAS). La coppia perfetta del siRNAs 'antisense di concreto il loro obiettivo RNAS media l ’ RNA RNAi da siRNA-guided cleavage. siRNAs cadere in classi diverse incluso trans-acting breve RNA interferente (tasiRNA), repeat-associated RNA (rasiRNA), small-scan RNA (scnRNA) e Piwi protein-interacting RNA (piRNA) hanno diversi gene specifico zittire funzioni.
L'ordine di aminoacidi che si verifichi in una catena polipeptidica. Questo viene definito la struttura primaria di proteine, è molto importante nel determinare PROTEIN la conferma.
Recettori cellulari superficiali che si legano tumore FACTORS necrosi e innescare cambiamenti che influenza il comportamento di cellule.
Recettore del fattore di necrosi tumorale familiare e ampiamente espresse e gioca un ruolo nella regolazione della risposta immunitaria periferica e apoptosi. I ricettori sono ligando specifico per TNF-Related Apoptosis-Inducing e segnale tramite conservato morte quel socio di settori specifici con FACTORS Associato Al Recettore Tnf nel citoplasma.
Tutti i processi coinvolto in un numero di cellulare incluso CELLULARE sulla divisione.
Membrana o glicoproteine presenti sulla superficie delle cellule.
I fluidi intercellulari del citoplasma dopo la rimozione di organelli citoplasmatica insolubile e altri componenti.
Una proteina proapoptotici bcl-2 proteine e membro della famiglia e viene regolata a fosforilazione. Unphosphorylated Bad inibisce l ’ attività della proteina BCL-XL PROTEIN.
Le descrizioni di aminoacidi specifico, carboidrati o sequenze nucleotidiche apparse nella letteratura pubblicata e / o si depositano nello e mantenuto da banche dati come GenBank, EMBL (Laboratorio europeo di biologia molecolare), (Research Foundation, National Biomedical NBRF sequenza) o altri depositi.
Onnipresente, inducibile transcriptional nucleare, che si lega ai Vocale elementi in molti tipi cellulari differenti e è attivato, stimoli patogeni il Nf-Kappa B complesso e 'un heterodimer composta da due DNA-Binding sottounità not B1 e calmati.
Una famiglia di inibitori della proteinasi serina simili in sequenza di aminoacidi e il meccanismo dell ’ inibizione, ma diverso tra la specificità verso enzimi proteolitica. Questa famiglia include alfa 1-Antitripsina, angiotensinogeno, ovoalbumina, antiplasmin, alfa 1-Antichimotripsina, thyroxine-binding proteine, complemento 1 Inactivators, l ’ antitrombina III, eparina cofattore II, Inattivatori Plasminogeni, Gene Y proteine, inibitori dell ’ attivatore del plasminogeno placentare e orzo Z proteine, alcuni membri della famiglia potrebbe essere substrati Serpin piuttosto che gli inibitori della serina Endopeptidasi, e alcuni serpins verificarsi nelle piante dove la loro funzione non è nota.
Un sottogruppo di mitogen-activated protein chinasi che attivano Transcription elemento AP-1 attraverso la fosforilazione della c-jun proteine. Sono componenti di vie di segnalazione intracellulare che regolano la proliferazione cellulare e apoptosi e differenziazione cellulare.
Un derivato semisintetico dell 'PODOPHYLLOTOXIN che mostra Antitumor. Etoposide inibisce la sintesi del DNA formando un complesso con topoisomerasi II e il DNA. Questo complesso attiva il DNA a doppia bloccati e previene riparare da topoisomerasi II vincolante. Raccolte le discontinuità tra il DNA prevenire mitotiche entrare nella fase di divisione cellulare, e può causare la morte cellulare. Etoposide agisce principalmente nel G2 e S fasi del ciclo della cellula.
Una linea cellulare umana definita una HISTIOCYTIC histiocytic linfoma (linfoma, assolutamente risolvere) e presenta molte caratteristiche Monocytic. È un modello per dei monociti e macrofagiche differenziazione.
La leucemia a cellule B CD20 / lymphoma-2 geni responsabili bloccando l 'apoptosi nelle cellule normali, e da linfoma follicolare iperespressione quando si aggrava. Il risultato t (15; 18) traslocazione c-bcl-2 gene umano si trova a 18q24 sul braccio lungo del cromosoma 18.
Una delle categorie generali di proteine di trasporto che giocano un ruolo nella trasduzione del segnale. Di solito contiene diversi dominii modulari, ciascuno dei quali ha un proprio legame dell 'attività e agire formando un complesso scarsamente assorbibile con altre proteine Signal-transducing adattatore intracellular-signaling molecole. Perdita dell ’ attività enzimatica, tuttavia la loro attività può essere modulata da altri enzimi signal-transducing
I due strati della loro delle lipoproteine. La membrana esterna racchiude l'intero canale con loro e contiene proteine di trasporto molecole e ioni dentro e fuori dalle Organelle membrana e si piega su cristae e contiene numerosi enzimi importante alla cella METABOLISM e la produzione di energia (Atp Sintetasi mitocondriale).
Proteine preparato mediante tecnologia del DNA ricombinante.
Rappresentazioni teorico che simula il comportamento o dell 'attività degli processi biologici o malattie. Le cellule come modelli per le malattie in animali viventi, malattia modella, animale e' disponibile. Modello biologico includono l ’ uso di equazioni matematiche, computer e altre apparecchiature elettroniche.
Un effetto negativo di processi fisiologici, al cellulare, molecolare, o il livello sistemico. A livello molecolare, i principali siti di regolamentazione includono recettori di membrana situati, i geni siano espressione (Ehi mRNAs REGOLAMENTO), (RNA messaggero), e proteine.
I topi inbred C57Bl sono una particolare linea genetica di Mus musculus, ampiamente utilizzati in ricerca biomedica per i loro tratti geneticamente e fenotipicamente omogenei e stabili.
Membri della classe dei glicosfingolipidi neutrale sono basilari di SPHINGOLIPIDS. Sono i loro gruppi di sphingoids legate a una lunga catena acil grassi che accumula in malattia di Fabry in modo anormale.
Immunologic metodo utilizzato per scoprire o sostanze immunoreattivi quantificare la sostanza è identificato con prima immobilizzando per lo strofinare su una membrana e poi scritte con etichettato anticorpi.
La base le unita 'di tessuto nervoso. Ogni neurone è costituito da un corpo, un assone e - Dendrito. Il loro scopo è di ricevere, condotta e trasmettere impulsi al sistema nervoso.
Il livello di proteine, associazioni di struttura in cui le strutture proteiche secondaria (alfa, beta lenzuola elice, regioni, e motivi) branco per formare piegato forme chiamato ponti disolfuro tra cysteines. In due parti diverse del catena polipeptidica insieme ad altri le interazioni tra le catene svolgere un ruolo nella formazione e stabilizzazione della struttura terziaria. Di solito piccole proteine consistono in un solo regno ma piu 'grandi proteine possono contengono segmenti dei settori connessi da cui mancanza normale catena polipeptidica struttura secondaria.
La complessa serie di fenomeni, tra la fine di una divisione cellulare e la fine del prossimo, e con questo materiale è duplicato e poi ho diviso tra due cellule figlie. Include interfase dal ciclo cellulare, che include 101G0 momento; G1 momento; S momento; e G2 momento, e la divisione cellulare momento.
L 'introduzione di un gruppo in un composto phosphoryl attraverso la formazione di un estere legame tra il composto al fosforo e porzione.
Una variazione della polimerasi e RNA cDNA e 'fatto da tramite. La trascrizione inversa cDNA viene amplificato usando i protocolli standard PCR.
Microscopia di esemplari macchiato con una tintura fluorescente (di solito fluoresceina isothiocyanate) o di materiali, che naturalmente emettono luce fluorescente se esposto a raggi ultravioletti o luce blu. Immunofluorescence microscopia utilizza anticorpi per cui e 'etichettato con una tintura fluorescente.
Ceppi di topi nella quale certi GENI della loro genomi sono stati danneggiati, o "ko". Per produrre mozzafiato, usando la tecnologia del DNA ricombinante, la normale sequenza di DNA del gene di essere studiati è alterato per prevenire la sintesi di una normale prodotto genico. Cellulari clonati in cui questo DNA alterazione e 'successo, poi iniettata nel topo embrioni di produrre chimerici. I topi sono topi chimerici poi cresciuto ad ottenere un ceppo in cui tutte le cellule del topo contengono le interrotto Gene. KO topi sono utilizzati come EXPERIMENTAL animale CYLON per malattie (malattia modella, animale) e per chiarire le funzioni dei geni.
Un RIP serine-theonine chinasi che contiene un 'attivazione caspase C-terminale al dominio. Puo' comunicare, per esempio se frequenta altre CARD-signaling adattatore proteine e detonatore CASPASES che contengono AVVERTIMENTO dominio sul loro N-Terminal pro-domain regione.
Farmaci che inibiscono la sintesi di proteine di solito vengono antibatterico AGENTS o tossine. Meccanismo di azione di inibizione include l'interruzione di peptide-chain allungamento della catena, il sito A del blocca i ribosomi batterici (ossia la lettura completamente astrusa del codice genetico o la prevenzione dell 'inclusione di oligosaccharide catene laterali di glicoproteine.
L ’ azione di una droga nel promuovere o migliorare l 'efficacia di un altro farmaco.
Un membro della leucemia mieloide (fattore MLF) di proteina famiglia con molteplici alternativamente unito trascrizione contro le varianti di codifica isoforme differente proteina in cellule ematopoietiche, si trova principalmente nel nucleo, e in non-hematopoietic cellule, soprattutto nel citoplasma con la localizzazione nucleare punteggiate. MLF1 riveste un ruolo nella differenziazione del ciclo cellulare.
Tracce riscontrabili di organismi e ereditabile cambiamento nel materiale genetico che causa un cambiamento del genotipo e trasmesse a figlia e ai diversi generazioni.
Un effetto positivo di processi fisiologici, al cellulare, molecolare, o il livello sistemico. A livello molecolare, i principali siti di regolamentazione includono recettori di membrana situati, i geni siano espressione (Ehi mRNAs REGOLAMENTO), (RNA messaggero), e proteine.
Proteine che derivano dalla... specie di insetti che appartiene al genere Drosophila. Le proteine del piu 'intensa e studiato specie di Drosophila, sulla Drosophila melanogaster, sono oggetto di grande interesse per la zona della morfogenesi e lo sviluppo.
Una caratteristica caratteristica dell ’ attività enzimatica in relazione al tipo di substrato per l ’ enzima o molecola catalitica reagisce.
Il voltaggio differenze tra una membrana. Per membrane cellulari sono calcolati sottraendo il voltaggio misurata fuori dalla membrana dall'il voltaggio misurata dentro la membrana. Sono il risultato di differenze di dentro verso fuori concentrazione di potassio, sodio cloruro, e altri ioni attraverso cellule o organelli mucose. Per cellule emotiva, compreso tra la membrana riposando potenziali 30 sotto zero, -100 millivolts. Fisici, chimici, o uno stimolo elettrico puo 'fare una potenziale della membrana più negativa (hyperpolarization) o meno negativo (depolarizzazione).
Entro una cellula eucariota, un corpo che contiene membrane-limited cromosomi ed uno o più nucleoli... Nucleolus). La membrana nucleare è costituito da un doppio unit-type membrana che e 'perforato da una serie di pori; turismo, continua con la membrana ENDOPLASMIC Reticulum, una cellula può contenere più di un nucleo. (Dal Singleton & Sainsbury, microbiologia Dictionary of e biologia, secondo Ed)
La cui espressione proteine anormali (guadagno o perdita) sono associato con lo sviluppo, la crescita, neoplasie o la progressione del tumore, una neoplasia proteine sono antigeni (antigeni, neoplasia), ovvero di indurre una reazione immunitaria al tumore. Molti neoplasia proteine sono state mirate e sono utilizzate come indicatori Biomarkers, tumore (tumore) quando sono rilevabili nelle cellule e fluidi corporei come supervisori per la presenza o crescita di tumori. Espressione oncogenica anormale di proteine è coinvolto in quelle neoplastiche trasformazione, mentre la perdita di espressione di proteine soppressore del tumore è coinvolto con la perdita di controllo della crescita e progressione della neoplasia.
La segregazione e degradazione di elettori e citoplasmatica da autophagic vacuoli (cytolysosomes) composto da lisosomi contenente componenti cellulari nel processo di digestione, e gioca un ruolo importante nel (metamorfosi di anfibi, per rimuovere osso da osteoclasti e la degradazione di cella di componenti carenza nutrizionale.
Un gene specifico zittire fenomeno per cui dsRNAs (RNA) grilletto a doppio filamento di degrado dell'mRNA omologa (RNA messaggero). Le specifiche sono elaborati in piccolo dsRNAs INTERFERING RNA (breve RNA interferente) che costituisce una guida per scissione del mRNA omologa nel RNA-INDUCED zittire complicata. DNA metilazione può anche essere scattato durante questo processo.
Un gruppo di enzimi che catalizza la fosforilazione della serina o treonina residui di proteine, con ATP nucleotidi come fosfato o altri donatori.
Sintetico o naturale, le sostanze correlate alla cumarina delta-lactone di coumarinic acido.
RNA sequenze che servire come modelli per la sintesi proteica batterica mRNAs. Trascrizioni primario in genere a cui non richiedono Post-Transcriptional elaborando mRNA eucariotiche viene sintetizzata nel nucleo e devono essere esportati al citoplasma per una traduzione. MRNAs eucariote sono piu 'una sequenza di polyadenylic acido quando guardo la 3' fine, referred to as the poli (A) coda. La funzione di questa coda non si sa con certezza, ma potrebbe avere un ruolo nelle esportazioni di maturo mRNA dal nucleo nonché per stabilizzare un mRNA molecole da ritardato la degradazione nel citoplasma.
Nessuno dei vari con metodi enzimatici catalizzato modificazioni post-traduzionali peptidi o di proteine nella cella d'origine. Queste modifiche includono carboxylation; idrossilazione; acetilazione; fosforilazione; metilazione; glicosilazione; ubiquitination; ossidazione; proteolisi; e crosslinking e determinare variazioni di peso molecolare o Electrophoretic motilità.
Un disturbo nella prooxidant-antioxidant bilancia in favore dell'ex, con conseguente potenziale danno. Indicatori di stress ossidativo includono DNA danneggiato basi, proteine ossidazione prodotti e Perossidazione Lipidica (stress Ossidativo Sies, 1991, pxv-xvi).
Sottile strutture che incapsulare subcellular strutture o organelli in eukaryotic ematiche e includono una varietà di mucose associata alla cella nucleo; il virus, il Golgi APPARATUS; il ENDOPLASMIC Reticulum; lisosomi; PLASTIDS; e vacuoli.
Il processo in cui endogena o di sostanze, o, esogene peptidi legarsi a proteine, enzimi, o alleati precursori delle proteine di legame alle proteine specifiche misure composti sono spesso usati come metodi di valutazione diagnostica.
Histochemical la localizzazione di sostanze immunoreattivi usando etichettato anticorpi il reagentI.
Un superfamily di PROTEIN-SERINE-THREONINE chinasi che sono attivati da molti stimoli attraverso protein chinasi cascano giù sono gli ultimi componenti delle cascate, attivati da PROTEIN chinasi Proteinchinasi fosforilazione da chinasi, which in turn sono attivati da mitogen-activated protein chinasi chinasi chinasi chinasi (mappa chinasi chinasi).
Ammoniaca quaternaria analogo della intercalating Etidium; la tinta con uno specifico affinità per alcune forme di DNA e utilizzata come diiodide, di separarli gradienti densita 'delle forme complessi con fluorescente, che Tasigna inibisce della colinesterasi.
Una famiglia di recettori cellulari superficiali quel segnale tramite un conservato dominio che si estende a cella citoplasma. Il dominio è conservato a una morte dominio per il fatto che molti di questi recettori sono coinvolti in diversi segnali apoptosi. Morte DOMINIO segnalazione proteine del recettore dell ’ adattatore può legarsi alla morte i domini dell attivato e attraverso una serie di interazioni attivare apoptotic mediatori quali CASPASES.
Un protein-serine-threonine chinasi attivata da fosforilazione in risposta a LA CRESCITA FACTORS o INSULIN. Gioca un ruolo importante nel metabolismo cellulare, la crescita e sopravvivenza come priorità isoforme trasduzione del segnale. Tre sono stati descritti nelle cellule dei mammiferi.
Antibiotico attivo isolati dai streptomycin-producing ceppi di Streptomyces Griseus. Durante l ’ allungamento della agisce inibendo la sintesi proteica.
Proteine che si trovano nelle membrane cellulari compresi e le membrane intracellulari. Consistono di due tipi, proteine periferico e centrale e includono più Membrane-Associated enzimi, antigenico proteine, proteine di trasporto, e la droga, gli ormoni e Lectin recettori.
Un ceppo di ratto albino ampiamente usata per fini sperimentali per la sua calma e piu 'facile da maneggiare. E' stato sviluppato dall'Sprague-Dawley Animal Company.
Farmaci che inibiscono o provocare biosintesi o azioni di proteasi (Endopeptidases).
Metodi di riguardanti l ’ efficacia di farmaci citotossica antitumorale. Questi comprendono inibitori e biologica in vitro cell-kill modelli e colorante citostatici esclusione test e i misurazione del tumore in vivo, i parametri di crescita negli animali da laboratorio.
Composti che inibiscono la produzione di DNA o RNA.
Un fattore di necrosi sottotipo che ha specificità per tumore necrosi elemento Alpha e la linfotossina Alpha, e 'espressi costitutivamente nella maggior parte dei tessuti e' un mediatore chiave del fattore di necrosi nella grande maggioranza dei segnali. Segnali attraverso il recettore attivato un conservato morte dominio che e 'legata a specifiche FACTORS Associato Al Recettore Tnf nel citoplasma.
Una proteina chinasi mitogen-activated sottofamiglia che regola una varietà di processi cellulari inclusi CELLULARE LA CRESCITA PROCESSI; differenziazione cellulare; l ’ apoptosi e risposte cellulari all 'INFLAMMATION. Del P38 mappa chinasi sono regolate dal recettori citochinici e può essere attivato in risposta a batteri patogeni.
Scollatura di proteine in piccoli peptidi o amminoacidi o da proteasi (ad esempio idrolisi o non-enzymatically). E neanche Protein Processing Delle Proteine.
La fase di trasferimento da un compartimento proteine cellulari (inclusi) extracellulare ad un'altra da diversi meccanismi di trasporto quali la selezione e il trasporto delle proteine traslocazione recintata e vescicolare trasporto.
Un membro del gruppo di Endopeptidases contenente al sito attivo della serina coinvolto in un residuo la catalisi.
Spontanea o indotta sperimentalmente zoonosi con processi patologici sufficientemente simile a quella delle malattie umane. Sono utilizzati come modelli per delle malattie umane.
Ferite di DNA che presentarvi deviazioni dalle sue normali, intatta e la struttura che può, se lasciato intoccato, porterebbe ad una MUTATION o un blocco di processi di replicazione. Questi scostamenti possono essere causate da agenti chimici e fisici o avvenire per circostanze naturali o innaturali, presentati e includono l 'introduzione di basi illegittimo nella replicazione o deaminazione o altra modifica di alcune basi; la perdita di una base dalla spina dorsale lasciando un DNA abasic sito, associati alla proteina; doppio filamento rompe; e (intrastrand dimers) o delle pirimidine interstrand crosslinking. Danno spesso puo' essere riparato (DNA) RIPARAZIONE. Se il danno è esteso, può indurre apoptosi.
La N-acetil derivato di cistina. Viene usata come agente mucolytic per ridurre la viscosita 'del muco secrezioni. È stato anche dimostrato un ’ attività antivirale nei pazienti con HIV a causa dell ’ inibizione della stimolazione virale da intermedi ossigeno- reattive.
Un grande complesso multisubunit che gioca un ruolo importante nel della degradazione delle proteine e nucleare citoplasmatica in eukaryotic cells. Contiene un 700-kDa sub-complex catalitica 700-kDa sub-complexes regolamentare e due. Il complesso digerisce Ubiquitinated proteine e proteine attivata tramite l ’ ornitin- decarbossilasi antizyme.
Proteine trovate in una specie di virus.
Il processo di staccando un composto chimico con l 'aggiunta di una molecola d'acqua.
Una singola cellula estrarre che mantiene una funzione biologica, un isolato da subcellular frazione ultracentrifugation o altre tecniche di separazione deve essere isolata così una procedura che si possano studiare libero da ogni lato del complesso reazioni che si verificano in una cella. Il cell-free system is therefore widely used in biologia cellulare. (Dal Alberts et al., biologia molecolare del secondo cellulare, Ed, p166)
Quella porzione dello spettro elettromagnetico adiacente alla vista e si estende fino al a raggi X con lunghezze d'onda, frequenze near-UV o biotica (o nei raggi endogena) necessari per la sintesi di vitamina D e chiamato antirachitic; il piu 'breve, raggi ionizzanti (far-UV lunghezze d'onda o abiotico extravital o raggi) sono viricidal battericida, ad, e il potenziale carcinogeno e mutageno, sono utilizzati come disinfettanti.
Tessuto connettivo cellule che secernono una matrice extracellulare ricca di collagene e altri macromolecules.
Un potente agente ossidante usato in soluzione acquosa come un agente, candeggina, e topica antinfettiva. È relativamente instabile e soluzioni peggiorare nel tempo a meno che non si sono stabilizzati dopo l ’ aggiunta di acetanilide o simile materiale organico.
Resistenza o risposta ridotta di un neoplasma per un farmaco antineoplastico nell ’ uomo, animali, cella o colture di tessuto.
Uno dei processi che nucleare, citoplasmatica o fattori di interregolazione cellulare influenza il differenziale controllo) (induzione o repressione di Gene l 'azione a livello di trascrizione o traduzione.
Le preparazioni a base di cella costituenti o subcellular materiali, isolati, o sostanze.
La manifestazione di un fenotipo gene, i geni da la traduzione piu genetico Transcription e genetico.
Vari disturbi molecolare fisiologico o che alterano la funzione ENDOPLASMIC Reticulum... scatena molte risposte, inclusi anglo-francese PROTEIN risposta, che possono causare l ’ apoptosi e AUTOPHAGY.
Cellule che ricoprono superfici interne e esterne del corpo (epitelio strati formando cellulare) o masse cellule epiteliali... il rivestimento. Rivestimento; la bocca, il naso, e la penetrazione anale dettati dal canale ectoderm; quelle lungo il sistema e il sistema RESPIRATORY DIGESTIVE dettati dal endoderm; altri (CARDIOVASCULAR SISTEMA e sistema linfatico) produce cellule epiteliali mesoderm. Può essere classificata principalmente per cellula forma e funzione in squamose ghiandolare e transitorie, cellule epiteliali.
Proteine ricombinanti prodotta dalla fusione di segmenti traduzione piu genetico geni formato dalla combinazione di acido nucleico REGULATORY SEQUENCES di uno o più geni con le proteine codifica sequenze di uno o più geni.
Una luce microscopici e solo una piccola macchia è illuminato e osservato alla volta. Un'immagine costruita attraverso dettagliata scansione del campo in questa maniera. Lampi di luce può essere convenzionale o laser, e fluorescenza o trasmessa osservazioni sono possibili.
Adenina nucleotidi che contengono Deoxyribose come lo zucchero, porzione.
La scissione di una cella. Include CYTOKINESIS, quando il citoplasma di una cellula si divide e CELLULARE nucleo sulla divisione.
Droga indicato per prevenire danni al cervello o midollo spinale da miocardica, infarto, convulsioni, o trauma. Uno deve essere somministrata prima dell'evento, ma altri potrebbero essere efficace per qualche tempo dopo. Si comportano da una serie di meccanismi, ma spesso direttamente o indirettamente minimizzare i danni prodotti da agonisti endogeni aminoacidi.
Linea di cellule eucariotiche o fermi quiescenti ottenuta durante una fase che viene convertito in uno stato di crescita non regolamentata nella cultura, che simulava un tumore, e in vitro avviene spontaneamente o attraverso l ’ interazione con virus, oncogeni, radiazioni o medicinali / sostanze chimiche.
Matrice nucleare proteine che vengono elementi portanti del nucleare lamina. Si trovano nei piu 'pluricellulare organismi.
Una specie di piccolo, two-winged mosche contenente circa 900 descritto specie. Questi organismi sono i studiato approfonditamente di tutti i generi dal punto di vista della genetica e citologia.
Il grado di somiglianza tra sequenze di aminoacidi. Queste informazioni sono utili per la relazione genetica analisi di proteine e specie.
Uno dei processi che nucleare, citoplasmatica o fattori di interregolazione cellulare influenza il differenziale di Gene azione in controllo del tessuto neoplastico.
Proteine trovate in una specie di insetto.
Proteine trovate nell ’ alto peso molecolare del sistema cytoskeletal i microtubuli. In certe situazioni sono richiesti per l'assemblea di tubulina in microtubuli e stabilizzare il assemblato microtubuli.
La parte di una cellula che contiene il citosol e piccole strutture escluso l CELLULARE nucleo; mitocondri; e grandi vacuoli. (GLICK, glossary of Biochimica e biologia, 1990)
Ehi, il induzione di zittire mediante l ’ uso di RNA interferenze per ridurre l ’ espressione di un gene specifico, che comprende l ’ uso di RNA a doppio filamento, come piccolo INTERFERING RNA RNA contenente sequenza di autostima e di me, e ANTI-SENSE Oligonucleotidi.
Proprieta 'della membrana e altre strutture per consentire il passaggio della luce, calore, gas, liquidi, i metaboliti, and mineral ioni.
Sequenze brevi (generalmente circa dieci coppie base) di DNA che sono complementari a sequenze di RNA messaggero transcriptases temporanee e permettere a inizia a copiare sequenze adiacente del mRNA. Segnali usata prevalentemente in genetica e biologia molecolare tecniche.
Proteine trovate nel nucleo di una cella. Non confondere con NUCLEOPROTEINS che sono proteine coniugato con acidi nucleici, che non sono necessariamente presente nel nucleo.
Un sottotipo interleuchina-1 che viene sintetizzata come un modo inattivi pro-protein. Proteolitico preparazione del modulo nel precursore CASPASE 1 determina il rilascio della forma attiva di interleukin-1beta dalla membrana.
Flavoproteine sono proteine che contengono cofattori flavinici, come FAD o FMN, e svolgono un ruolo cruciale nei processi redox enzimatici nel corpo.
Una cisteina lisosomiale Proteinase con una specificità simile a quella di PAPAIN. L'enzima e 'presente in una varietà di tessuti e' importante in molti fisiologico e processi patologici. In Patologia, catepsina B si è dimostrato essere coinvolto in demielinizzazione; enfisema; RHEUMATOID ARTRITE REUMATOIDE e neoplasia invasivita '.
Progressiva restrizione del potenziale di sviluppo e l ’ specializzazione di funzione che porta alla formazione di cellule, tessuti e organi.
Un antibiotico prodotto da Pseudomonas cocovenenans. Si tratta di un inibitore della ADP Mitocondriali, Atp Translocasi. Nello specifico, blocca adenina nucleotidici mitocondri aumentando l ’ efflusso di legami di membrana.
Gli acidi pentanoici, noti anche come acidi valeriani, sono una classe di acidi grassi saturi a catena media con cinque atomi di carbonio (C5), che svolgono un ruolo nella produzione di energia e nella regolazione del metabolismo.
Il principale componente strutturale della pleura. Sono specializzata ematiche epiteliali che sono organizzati in interconnessi piatti chiamato lobules.
I topi di laboratorio che sia stato causato da un donatore di uovo EMBRYO, manipolato o di mammifero.
Antibiotico antineoplastici ottenuto dallo Streptomyces peucetius. È un derivato idrossilico di daunorubicina.
Il processo con cui composti chimici fornire protezione alle cellule contro pericolosi agenti.
Uno degli elementi aminoacidi diffusi nella forma L, e si trova negli animali e piante, specialmente in canna da zucchero e zucchero di canna. Potrebbe essere un neurotrasmettitore.
Un enzima tetramerica che, insieme alla coenzima NAD +, catalizza la interconversion di latte e piruvato. Nei vertebrati, geni per tre diverse (subunità LDH-A, LDH-B e LDH-C) esiste.
Un espresso ubiquitously protein chinasi che è implicato in una varietà di cellule SEGNALE. La sua attività è disciplinata da una serie di segnali proteine tirosin chinasi.
Uno dei processi che nucleare, citoplasmatica o fattori di interregolazione cellulare influenza il differenziale il controllo del gene dell ’ enzima di azione in sintesi.
Una tipologia di ubiquitously-expressed lamins avendo isoelectric acido. Sono trovati rimanga vincolata al nucleare mucose durante la mitosi.
E 'un indole-dione ottenuti dall ’ ossidazione di blu indaco, inibitori delle monoamino ossidasi e alti livelli INIBITORI DELLA sono state trovate nelle urine di parkinsonismo pazienti.
Un tipo di persona che cheratina trovato associata KERATIN-8 in diamanti o principalmente singola, a strati epiteliali.
Un comune neoplasia nella prima infanzia stemma neurale derivanti dalle cellule del sistema nervoso simpatico e caratterizzato da molti comportamenti clinici, che variano dalle remissione spontanea di rapida progressione metastatica e morte. Questo tumore e 'il piu' comune intraabdominal neoplasie dell'infanzia, ma potrebbe anche derivanti dal torace, collo o verificarsi raramente nel sistema nervoso centrale. Caratteristiche istologica uniforme round cellule con nuclei hyperchromatic disposte in nidi e separati da fibrovascular septa. Neuroblastomas può essere correlata alla sindrome da opsoclonus-myoclonus. DeVita et al., Cancer: Principi e pratica di oncologia, quinto Ed, pp2099-2101; curr Opin Oncol 1998 Jan; 10 (1): 43-51)
Un tripeptide con molti ruoli nelle cellule, e coniugati alle droghe per renderle più solubile per l ’ escrezione, è un cofattore per taluni enzimi, è coinvolto nel legame, dalla proteina disolfuro riarrangiamento e riduce perossidi.
Un gruppo di acylated oligopeptides prodotto da Actinomycetes quella funzione come gli inibitori delle proteasi, sono noti per inibire a vari livelli, la plasmina, soia, e la Callicreine papain cathepsins.
Un sistema di segnalazione che coinvolgono la mappa chinasi scivola a cascata (three-membered protein chinasi). Varie degli attivatori controcorrente, che agiscono in risposta a stimoli extracellulare, grilletto alle cascate attivando il primo membro di una cascata, MAP chinasi chinasi (MAPKKKs chinasi). Attivato MAPKKKs fosforilare PROTEIN chinasi Proteinchinasi chinasi which in turn fosforilare la Proteinchinasi chinasi PROTEIN; (MAPKs). Il MAPKs comportati su vari bersagli a valle per influenzare l ’ espressione genica. Nei mammiferi, ci sono diverse e distinte mappa chinasi (comprese le vie non extracellulare Signal-Regulated chinasi), la via metabolica (SAPK / Ink stress-activated protein chinasi / c-jun chinasi) e la chinasi P38. C'è una condivisione di componenti tra i percorsi a seconda dell 'attivazione di stimolo ha origine la cascata.
Cellule fagocitiche relativamente longeva di tessuti di mammifero derivate dal sangue monociti. Tipi principali sono macrofagi peritoneale, macrofagi alveolari; HISTIOCYTES; ematiche epatiche del Kupffer del fegato; e osteoclasti. Possono operare una distinzione ulteriore all 'interno delle lesioni a cronica infiammatoria Epithelioid. O potrebbero fondersi per formare IN corpo gigante o enorme ematiche Langhans.. (Da il dizionario di Cell Lackie biologia, e la Dow, terzo Ed.)
In vivo metodi di screening di farmaci antitumorali, risposta biologica o modificatori radiotherapies. Umano o cellule tessuti tumorali sono trapiantati in topi o ratti seguita dal tumore i regimi di trattamento. Una serie di risultati sono controllati per valutare Antitumor efficacia.
Un c-jun amino-terminal chinasi attivata ambientali e di citochine proinfiammatorie. Diverse isoforme della proteina dimensioni molecolari di 43 e 48 KD esiste dovute a diverse alternative splicing.
Un sistema di cisternae nel citoplasma delle tante cellule. In posti la endoplasmic Reticulum pause con la membrana plasmatica (membrana cellulare) o membrana esterna del membrana nucleare. Se le superfici del endoplasmic Reticulum mucose sono ricoperti di ribosomi batterici (ossia le endoplasmic Reticulum sia rough-surfaced (ENDOPLASMIC Reticulum, aspra); altrimenti c'è (ENDOPLASMIC Reticulum, trovano) (Re & Stansfield, un dizionario delle Genetics, 4th Ed)
Agenti che emettono luce quando eccitazione dalla luce. La lunghezza d'onda del emesso Raito di solito è di più dell'incidente luce. Fluorochromes sono sostanze che provocano in altre sostanze, ad esempio, i coloranti usati per segnare o l ’ etichetta con altri composti etichette fluorescenti.

La caspasi 3 è un enzima appartenente alla famiglia delle caspasi, che sono proteasi a serina altamente specifiche e regolano l'apoptosi, ossia la morte cellulare programmata. La caspasi 3, in particolare, svolge un ruolo centrale nel processo di apoptosi indotto da diversi stimoli, sia intracellulari che estracellulari.

Una volta attivata, la caspasi 3 taglia una serie di substrati proteici specifici, determinando la frammentazione del DNA e la disassemblamento della cellula. Questo processo è fondamentale per l'eliminazione delle cellule danneggiate o malfunzionanti in modo controllato ed efficiente, senza causare infiammazione o danni ai tessuti circostanti.

La caspasi 3 può essere attivata da altre caspasi, come la caspasi 8 e 9, che a loro volta sono attivate in risposta a diversi segnali apoptotici. L'attivazione della caspasi 3 è quindi un punto chiave nel processo di apoptosi e viene strettamente regolata da meccanismi di controllo a feedback negativo, al fine di prevenire l'attivazione accidentale o inappropriata dell'enzima.

La disfunzione delle caspasi 3 è stata associata a diverse patologie, tra cui malattie neurodegenerative, tumori e disturbi autoimmuni, sottolineando l'importanza di questo enzima nel mantenimento della salute cellulare e tissutale.

La caspasi 9 è un enzima appartenente alla famiglia delle caspasi, che sono proteasi a serina responsabili dell'induzione dell'apoptosi o morte cellulare programmata. La caspasi 9 è una caspasi initiator (iniziatrice) e svolge un ruolo cruciale nel pathway di apoptosi intrinseco, che viene attivato da stimoli cellulari interni come danni al DNA o stress del reticolo endoplasmatico.

L'attivazione della caspasi 9 avviene quando si formano complessi proteici chiamati apoptosomi, composti da citochromo c rilasciato dal mitocondrio e dalle proteine adaptor chiamate Apaf-1 (apoptotic peptidase activating factor 1). Quando l'apoptosoma è formato, la caspasi 9 viene attivata attraverso un meccanismo di autoattivazione e successivamente può attivare le caspasi effettrici, come la caspasi 3, 6 e 7, che portano alla frammentazione del DNA e alla morte cellulare.

La regolazione della caspasi 9 è strettamente controllata da meccanismi di inibizione, come le proteine IAP (inhibitor of apoptosis proteins), che possono legarsi e inibire l'attività della caspasi 9. La disregolazione dell'attività delle caspasi 9 è stata associata a diverse patologie, tra cui malattie neurodegenerative, tumori e disturbi autoimmuni.

Le caspasi sono enzimi proteolitici che svolgono un ruolo chiave nella regolazione e nell'esecuzione dell'apoptosi, ossia il processo programmato di morte cellulare. Esistono diversi tipi di caspasi, ciascuna con una specifica funzione nel pathway apoptotico.

Gli inibitori delle caspasi sono composti che impediscono l'attivazione o l'azione delle caspasi, interferendo con il processo di apoptosi. Questi composti possono essere utilizzati come farmaci per trattare condizioni patologiche caratterizzate da un eccessivo o inappropriato processo di morte cellulare, come alcune forme di neurodegenerazione o dopo un infarto miocardico acuto.

Tuttavia, l'uso di inibitori delle caspasi può anche avere effetti negativi, poiché l'apoptosi è un processo importante per l'eliminazione delle cellule danneggiate o cancerose. Pertanto, la loro utilizzazione deve essere attentamente valutata e monitorata.

La caspasi 8 è un enzima appartenente alla famiglia delle cisteine proteasi, che giocano un ruolo cruciale nella regolazione dell'apoptosi, ossia il processo programmato di morte cellulare. Nella classificazione sistematica degli enzimi, le caspasi sono classificate come proteasi a clivaggio aspecifico, che tagliano i legami peptidici dopo un residuo di acido aspartico.

La caspasi 8, in particolare, è una delle prime caspasi ad essere attivate durante l'apoptosi indotta da segnali extracellulari, come quelli mediati dal recettore della morte (death receptor). Viene attivata quando il ligando del recettore della morte si lega al suo recettore corrispondente sulla membrana cellulare, provocando la formazione di un complesso proteico chiamato death-inducing signaling complex (DISC). Questo complesso DISC attiva la caspasi 8 attraverso un processo di autoattivazione.

Una volta attivata, la caspasi 8 può attivare altre caspasi, come la caspasi 3 e la caspasi 7, che a loro volta degradano una serie di proteine cellulari, portando alla frammentazione del DNA e alla morte cellulare programmata. La caspasi 8 svolge quindi un ruolo cruciale nel mantenere l'equilibrio tra la proliferazione e la morte cellulare, prevenendo così lo sviluppo di tumori e altre malattie.

Tuttavia, un'attivazione anomala o eccessiva della caspasi 8 può portare a patologie come l'infiammazione cronica, il danno tissutale e la neurodegenerazione. Pertanto, la regolazione dell'attività delle caspasi è strettamente controllata da una serie di meccanismi intracellulari, tra cui l'inibizione delle caspasi e la degradazione delle stesse.

La caspasi 7 è un enzima appartenente alla famiglia delle caspasi, che sono proteasi a serina altamente conservate e coinvolte nella regolazione dell'apoptosi o morte cellulare programmata. La caspasi 7, in particolare, svolge un ruolo cruciale nell'esecuzione della fase effettrice dell'apoptosi.

Una volta attivate dalle caspasi initiator (come la caspasi 8 e la caspasi 9), le caspasi effector come la caspasi 7 entrano in gioco per tagliare una serie di substrati proteici specifici, che portano infine alla disintegrazione controllata della cellula. La caspasi 7 è in grado di tagliare molti dei substrati delle stesse proteine bersaglio delle caspasi 3, sebbene ci siano anche alcuni substrati specifici per la caspasi 7.

L'attivazione della caspasi 7 e il conseguente avvio del processo di apoptosi sono fondamentali per l'eliminazione delle cellule danneggiate o malfunzionanti, nonché per la regolazione dei processi di sviluppo embrionale e dell'omeostasi tissutale. Tuttavia, un'attivazione anomala o disregolata della caspasi 7 può contribuire allo sviluppo di diverse patologie, tra cui malattie neurodegenerative, infiammazioni croniche e tumori.

La definizione medica di "caspasi" si riferisce a una famiglia di enzimi proteolitici, noti come proteasi a cisteina dipendenti, che svolgono un ruolo cruciale nella regolazione dell'apoptosi o morte cellulare programmata. Le caspasi sono essenzialmente attivate in risposta a diversi stimoli apoptotici e, una volta attivate, tagliano specificamente le proteine intracellulari, portando alla degradazione controllata delle cellule.

Esistono diverse caspasi identificate nell'uomo, ciascuna con un ruolo specifico nella catena di eventi che conducono all'apoptosi. Alcune caspasi sono responsabili dell'attivazione di altre caspasi, mentre altre svolgono un ruolo diretto nel taglio e nell'inattivazione delle proteine strutturali cellulari e degli enzimi che portano alla frammentazione del DNA, alla formazione di vescicole e all'esposizione dei marcatori della membrana cellulare.

Le caspasi sono strettamente regolate a livello trascrizionale e post-trascrizionale per garantire che la morte cellulare programmata si verifichi solo in risposta a stimoli appropriati, come danni al DNA o stress ambientali. La disregolazione delle caspasi è stata associata a una serie di patologie umane, tra cui malattie neurodegenerative, infarto miocardico e cancro.

La caspasi-1, nota anche come IL-1β-converting enzyme (ICE), è una proteasi appartenente alla famiglia delle caspasi che svolge un ruolo cruciale nella regolazione dell'apoptosi, un processo programmato di morte cellulare.

La caspasi-1 è attivata in risposta a diversi stimoli, come l'infezione da patogeni o la presenza di danni alle cellule. Una volta attivata, essa media la conversione dell'interleuchina-1β (IL-1β) e dell'interleuchina-18 (IL-18) da forme inattive a forme attive, che svolgono un ruolo importante nella risposta infiammatoria.

L'attivazione della caspasi-1 è regolata da una serie di proteine, tra cui le proteine adaptor ASC e NLRP3, che formano un complesso noto come inflammasoma. Quando l'inflammasoma viene attivato in risposta a stimoli appropriati, la caspasi-1 viene attivata e media la conversione delle citochine IL-1β e IL-18, nonché la scissione dei gasdermini, che portano alla formazione di pori nella membrana cellulare e all'attivazione dell'infiammazione.

Un'eccessiva o inappropriata attivazione della caspasi-1 è stata associata a una serie di patologie, tra cui l'infiammazione cronica, le malattie neurodegenerative e le malattie cardiovascolari.

La caspasi 10 è una proteina appartenente alla famiglia delle caspasi, enzimi proteolitici che svolgono un ruolo chiave nella regolazione dell'apoptosi, ossia il processo di morte cellulare programmata.

La caspasi 10 è codificata dal gene CASP10 ed è attivata in risposta a diversi stimoli apoptotici, come ad esempio la privazione di fattori di crescita o l'esposizione a radiazioni. Una volta attivata, la caspasi 10 media la rottura della membrana mitocondriale e l'attivazione di altre caspasi, portando infine alla morte cellulare.

La caspasi 10 è stata anche identificata come un possibile fattore chiave nella regolazione dell'immunità innata, in particolare nella risposta all'infezione da parte di patogeni intracellulari. Tuttavia, il suo ruolo esatto in questo contesto rimane ancora oggetto di studio e non è completamente chiaro.

In sintesi, la caspasi 10 è un enzima proteolitico che media l'apoptosi e potrebbe avere un ruolo nella regolazione dell'immunità innata.

L'apoptosi è un processo programmato di morte cellulare che si verifica naturalmente nelle cellule multicellulari. È un meccanismo importante per l'eliminazione delle cellule danneggiate, invecchiate o potenzialmente cancerose, e per la regolazione dello sviluppo e dell'homeostasi dei tessuti.

Il processo di apoptosi è caratterizzato da una serie di cambiamenti cellulari specifici, tra cui la contrazione del citoplasma, il ripiegamento della membrana plasmatica verso l'interno per formare vescicole (blebbing), la frammentazione del DNA e la formazione di corpi apoptotici. Questi corpi apoptotici vengono quindi fagocitati da cellule immunitarie specializzate, come i macrofagi, evitando così una risposta infiammatoria dannosa per l'organismo.

L'apoptosi può essere innescata da diversi stimoli, tra cui la privazione di fattori di crescita o di attacco del DNA, l'esposizione a tossine o radiazioni, e il rilascio di specifiche molecole segnale. Il processo è altamente regolato da una rete complessa di proteine pro- e anti-apoptotiche che interagiscono tra loro per mantenere l'equilibrio tra la sopravvivenza e la morte cellulare programmata.

Un'alterazione del processo di apoptosi è stata associata a diverse malattie, tra cui il cancro, le malattie neurodegenerative e le infezioni virali.

I clorometil chetoni degli aminoacidi sono composti chimici derivati dalla reazione di clorometilazione dei gruppi amminici o dei gruppi laterali di alcuni aminoacidi. Questa modificazione post-traduzionale può verificarsi come risultato dell'esposizione a determinati agenti alchilanti, come il formaldeide e i suoi derivati.

I clorometil chetoni degli aminoacidi possono legarsi covalentemente alle proteine nucleari, alterandone la struttura e la funzione. Questo tipo di danno alle proteine può portare a una serie di effetti biologici indesiderati, tra cui citotossicità, genotossicità e cancerogenicità.

In particolare, il clorometil chetone dell'arginina (CMHA) è stato identificato come un marker biochimico della esposizione a formaldeide e suoi derivati. L'identificazione e la quantificazione dei clorometil chetoni degli aminoacidi possono essere utilizzate per monitorare l'esposizione professionale a questi agenti chimici e valutarne i potenziali effetti sulla salute.

Gli inibitori della cisteina-proteasi sono un gruppo di farmaci che vengono utilizzati per trattare una varietà di condizioni mediche, tra cui l'HIV, l'epatite C e il cancro. Questi farmaci agiscono bloccando l'azione delle proteasi della cisteina, enzimi che svolgono un ruolo importante nella rottura delle proteine nelle cellule.

Nel caso dell'HIV, le proteasi della cisteina sono necessarie per la replicazione del virus. Gli inibitori della cisteina-proteasi impediscono al virus di produrre nuove copie di sé, rallentando così la progressione dell'infezione da HIV e dell'AIDS.

Gli inibitori della cisteina-proteasi sono anche utilizzati nel trattamento dell'epatite C, dove bloccano l'azione delle proteasi della cisteina che il virus ha "rubato" dalle cellule umane per replicarsi. In questo modo, il virus non può riprodursi e infetta meno cellule.

Infine, alcuni inibitori della cisteina-proteasi sono stati studiati come trattamento per il cancro, poiché le proteasi della cisteina svolgono un ruolo importante nella divisione delle cellule tumorali. Bloccando l'azione di questi enzimi, gli inibitori della cisteina-proteasi possono aiutare a rallentare la crescita del cancro e persino a uccidere le cellule tumorali.

Tuttavia, è importante notare che gli inibitori della cisteina-proteasi possono avere effetti collaterali significativi, tra cui nausea, diarrea, eruzioni cutanee e disturbi del sonno. Inoltre, alcuni di questi farmaci possono interagire con altri farmaci e alimenti, quindi è importante discutere con il proprio medico prima di iniziare a prendere un inibitore della cisteina-proteasi.

La caspasi 12 è un enzima appartenente alla famiglia delle caspasi, che sono proteasi a serina altamente specifiche e coinvolte nel processo di apoptosi (morte cellulare programmata). Tuttavia, il ruolo esatto della caspasi 12 nella regolazione dell'apoptosi è ancora oggetto di studio.

Inizialmente, si pensava che la caspasi 12 giocasse un ruolo importante nell'indurre l'apoptosi in risposta allo stress endoplasmatico reticolare (ER), ma successivi studi hanno messo in discussione questo ruolo. Alcuni ricercatori suggeriscono che la caspasi 12 possa essere coinvolta nella regolazione dell'infiammazione, piuttosto che nell'apoptosi.

La caspasi 12 è espressa principalmente nel cervello e nei tessuti periferici, ma non è presente in tutti i mammiferi. Ad esempio, i topi hanno una forma funzionale di caspasi 12, mentre gli esseri umani hanno una versione mutata che manca di attività enzimatica. Questa differenza genetica può avere implicazioni per la comprensione della malattia e dello sviluppo di terapie in questi due organismi.

In sintesi, il ruolo esatto della caspasi 12 nella regolazione dell'apoptosi o dell'infiammazione è ancora oggetto di studio e la sua funzione può variare tra specie diverse.

Caspase 14 è un enzima appartenente alla famiglia delle caspasi, che sono proteasi coinvolte nel processo di apoptosi (morte cellulare programmata). Caspase 14 svolge un ruolo specifico nella differenziazione e morte degli cheratinociti, le cellule più abbondanti nell'epidermide.

Questa caspasi è espressa principalmente negli strati più esterni della pelle, dove contribuisce alla degradazione di proteine specifiche e all'eliminazione delle cellule cheratinocitiche morte durante il processo di desquamazione. Inoltre, caspase 14 può essere coinvolta nella risposta infiammatoria cutanea e nel mantenimento della barriera epidermica.

Mutazioni o disfunzioni a carico di caspase 14 possono portare a disturbi della pelle, come ad esempio una ridotta capacità di trattenere l'umidità e un aumentato rischio di infezioni. Tuttavia, è importante notare che la comprensione dei meccanismi molecolari e delle funzioni di caspase 14 è ancora oggetto di studio e ricerca attiva.

L'attivazione enzimatica si riferisce al processo di innesco o avvio dell'attività catalitica di un enzima. Gli enzimi sono proteine che accelerano reazioni chimiche specifiche all'interno di un organismo vivente. La maggior parte degli enzimi è prodotta in una forma inattiva, chiamata zymogeni o proenzimi. Questi devono essere attivati prima di poter svolgere la loro funzione catalitica.

L'attivazione enzimatica può verificarsi attraverso diversi meccanismi, a seconda del tipo di enzima. Uno dei meccanismi più comuni è la proteolisi, che implica la scissione della catena polipeptidica dell'enzima da parte di una peptidasi (un enzima che taglia le proteine in peptidi o amminoacidi). Questo processo divide lo zymogeno in due parti: una piccola porzione, chiamata frammento regolatorio, e una grande porzione, chiamata catena catalitica. La separazione di queste due parti consente all'enzima di assumere una conformazione tridimensionale attiva che può legare il substrato e catalizzare la reazione.

Un altro meccanismo di attivazione enzimatica è la rimozione di gruppi chimici inibitori, come i gruppi fosfati. Questo processo viene spesso catalizzato da altre proteine chiamate chinasi o fosfatasi. Una volta che il gruppo inibitorio è stato rimosso, l'enzima può assumere una conformazione attiva e svolgere la sua funzione catalitica.

Infine, alcuni enzimi possono essere attivati da cambiamenti ambientali, come variazioni di pH o temperatura. Questi enzimi contengono residui amminoacidici sensibili al pH o alla temperatura che possono alterare la conformazione dell'enzima quando le condizioni ambientali cambiano. Quando questo accade, l'enzima può legare il substrato e catalizzare la reazione.

In sintesi, l'attivazione enzimatica è un processo complesso che può essere causato da una varietà di fattori, tra cui la rimozione di gruppi inibitori, la modifica della conformazione dell'enzima e i cambiamenti ambientali. Comprendere questi meccanismi è fondamentale per comprendere il ruolo degli enzimi nella regolazione dei processi cellulari e nella patogenesi delle malattie.

La frammentazione del DNA è un processo in cui la struttura molecolare del DNA viene danneggiata o divisa in pezzi più piccoli. Questo fenomeno può verificarsi naturalmente con il tempo a causa dell'invecchiamento o come conseguenza di fattori ambientali avversi, malattie o esposizione a radiazioni e sostanze chimiche nocive.

Nel contesto della medicina riproduttiva, la frammentazione del DNA dello spermatozoo è un argomento di particolare interesse. Il DNA degli spermatozoi può subire danni durante il processo di maturazione o a causa dell'esposizione a fattori ambientali nocivi. Quando il livello di frammentazione del DNA dello spermatozoo è elevato, ciò può influenzare negativamente la capacità fecondativa e la salute degli embrioni, aumentando il rischio di aborto spontaneo o malattie congenite nel feto.

La frammentazione del DNA dello spermatozoo viene tipicamente valutata attraverso test di laboratorio specializzati, come il test SCD (Sperm Chromatin Dispersion) o il test TUNEL (Terminal deoxynucleotidyl Transferase dUTP Nick End Labeling). Questi test misurano la percentuale di spermatozoi con frammentazione del DNA, fornendo informazioni utili per valutare la qualità dello sperma e per pianificare strategie di trattamento appropriate per le coppie che cercano di concepire.

C-Bcl-2 (B-cell lymphoma 2) è una proteina che appartiene alla classe delle proteine proto-oncogene. Normalmente, la proteina C-Bcl-2 si trova nel mitocondrio e nei membrana del reticolo endoplasmatico liscio, dove aiuta a regolare l'apoptosi (morte cellulare programmata).

Il proto-oncogene C-Bcl-2 è stato originariamente identificato come un gene che, quando traslocato e sopraespresso nel cancro del sangue noto come leucemia linfocitica a cellule B croniche (CLL), contribuisce alla patogenesi della malattia. La proteina C-Bcl-2 sopprime l'apoptosi, promuovendo così la sopravvivenza e l'accumulo di cellule tumorali.

La proteina C-Bcl-2 è anche espressa in molti altri tipi di cancro, inclusi linfomi non Hodgkin, carcinoma del polmone a piccole cellule, carcinoma mammario e carcinoma ovarico. L'espressione della proteina C-Bcl-2 è spesso associata a una prognosi peggiore nei pazienti con cancro.

Vari farmaci sono stati sviluppati per inibire l'attività della proteina C-Bcl-2, inclusi anticorpi monoclonali e small molecule inhibitors. Questi farmaci hanno mostrato attività antitumorale promettente in diversi studi clinici e sono attualmente utilizzati nel trattamento di alcuni tipi di cancro.

I citocromi C sono una classe di proteine hemeproteiche che giocano un ruolo cruciale nella catena di trasporto degli elettroni nel processo di respirazione cellulare. Si trovano all'interno della membrana mitocondriale interna delle cellule eucariotiche.

Il citocromo C è particolarmente importante perché funge da mediatore tra i complessi della catena di trasporto degli elettroni, trasferendo gli elettroni dal complesso III al complesso IV. Quando il citocromo C riceve un eletronereagisce con l'ossigeno molecolare, che porta alla formazione dell'acqua.

Oltre al suo ruolo nella respirazione cellulare, il citocromo C svolge anche un ruolo importante nell'apoptosi o morte cellulare programmata. Quando una cellula deve essere distrutta, il citocromo C viene rilasciato dal mitocondrio nello spazio intermembrana e attiva le caspasi, enzimi proteolitici che svolgono un ruolo cruciale nel processo di apoptosi.

La struttura del citocromo C è ben nota e comprende una singola catena polipeptidica avvolta intorno all'eme, un gruppo prostetico contenente ferro che svolge il ruolo di accettore e donatore di elettroni. La sua piccola dimensione e la sua relativa stabilità lo rendono un utile strumento nello studio della biochimica e della biologia cellulare.

I mitocondri sono organelli presenti nelle cellule eucariotiche, responsabili della produzione di energia tramite un processo noto come fosforilazione ossidativa. Essi convertono il glucosio e l'ossigeno in acqua e anidride carbonica, rilasciando energia sotto forma di ATP (adenosina trifosfato), la principale fonte di energia per le cellule. I mitocondri sono anche coinvolti nel metabolismo dei lipidi, dell'aminoacido e del nucleotide, nella sintesi degli ormoni steroidei, nel controllo della morte cellulare programmata (apoptosi) e in altri processi cellulari essenziali. Sono costituiti da una membrana esterna e una interna, che delimitano due compartimenti: la matrice mitocondriale e lo spazio intermembrana. La loro forma, dimensione e numero possono variare a seconda del tipo cellulare e delle condizioni fisiologiche o patologiche della cellula.

Gli antigeni CD95, anche noti come Fas (fattore di necrosi tumorale associato a una cellula T stimolata) o APO-1 (antigene correlato alla morte programmata), sono proteine transmembrana appartenenti alla superfamiglia dei recettori della morte (DR, death receptors). Sono espressi sulla superficie di molte cellule del corpo umano e svolgono un ruolo cruciale nella regolazione dell'apoptosi, o morte cellulare programmata.

L'antigene CD95 si lega al suo ligando (CD95L), che è presente sulla superficie di alcune cellule del sistema immunitario, come i linfociti T citotossici e le cellule natural killer (NK). Quando il CD95L si lega al CD95, avvia una cascata di segnalazione intracellulare che porta all'attivazione della caspasi, un gruppo di enzimi proteolitici che disgregano le proteine cellulari e innescano l'apoptosi.

Il sistema CD95/CD95L è importante per la regolazione dell'immunità e del mantenimento dell'omeostasi tissutale. Tuttavia, un'attivazione anomala o eccessiva di questo sistema può contribuire allo sviluppo di diverse patologie, tra cui malattie autoimmuni, infezioni virali e tumori.

In sintesi, gli antigeni CD95 sono proteine che mediano l'apoptosi cellulare e svolgono un ruolo cruciale nella regolazione dell'immunità e dell'omeostasi tissutale. Un'attivazione anomala o eccessiva di questo sistema può contribuire allo sviluppo di diverse patologie.

Il Gruppo dei Citocromi C è una classe di citocromi che sono proteine hem-contenenti presenti nei mitocondri delle cellule. Essi svolgono un ruolo cruciale nel processo di ossidazione cellulare e nella produzione di energia tramite la catena di trasporto degli elettroni.

Il Citocromo C è particolarmente importante perché funge da mediatore tra le due principali componenti della catena di trasporto degli elettroni, il complesso I/II e il complesso III. Esso accetta gli elettroni dal complesso III e li trasferisce al complesso IV, contribuendo alla produzione di ATP (adenosina trifosfato), la molecola che fornisce energia alle cellule.

Il Citocromo C è anche noto per il suo ruolo nella apoptosi o morte cellulare programmata. Quando una cellula deve essere eliminata, le proteine pro-apoptotiche vengono attivate e causano la fuoriuscita del citocromo C dal mitocondrio. Una volta nel citoplasma, il citocromo C si lega alla procaspasi 9, un enzima che viene poi attivato e innesca una cascata di eventi che portano alla morte cellulare.

In sintesi, il Gruppo dei Citocromi C è una classe importante di proteine hem-contenenti che svolgono un ruolo cruciale nella produzione di energia cellulare e nella regolazione della apoptosi.

L'inibitore dell'apoptosi legato al cromosoma X (XIAP, sigla dell'inglese "X-linked inhibitor of apoptosis") è una proteina appartenente alla famiglia degli inibitori dell'apoptosi. Si tratta di un regolatore chiave del processo di apoptosi, cioè la morte cellulare programmata che avviene in seguito a stimoli interni o esterni all'organismo.

La proteina XIAP è codificata dal gene BIRC4 (baculoviral IAP repeat-containing 4) situato sul cromosoma X umano. Essa contiene tre domini BIR (baculovirus IAP repeat), che le permettono di legarsi e inibire le caspasi, enzimi chiave nell'attivazione del processo apoptotico. In particolare, XIAP è in grado di inibire le caspasi-3, -7 e -9, bloccandone l'attività e quindi impedendo la progressione dell'apoptosi.

L'inibizione dell'apoptosi da parte di XIAP può avere effetti sia positivi che negativi sull'organismo. Da un lato, essa può contribuire alla sopravvivenza e alla resistenza delle cellule tumorali, rendendo più difficile il trattamento dei tumori maligni. Dall'altro lato, l'inibizione dell'apoptosi può essere utile in situazioni in cui è necessario prevenire la morte cellulare indesiderata, come ad esempio nel caso di danni tissutali o infiammazioni.

Studi recenti hanno dimostrato che XIAP svolge anche un ruolo importante nella regolazione dell'infiammazione e dell'immunità, grazie alla sua capacità di interagire con altre proteine chiave del sistema immunitario. In particolare, XIAP è in grado di legarsi a proteine come RIPK1 e NLRP3, modulandone l'attività e influenzando la risposta infiammatoria dell'organismo.

In sintesi, l'inibizione dell'apoptosi da parte di XIAP è un processo complesso che può avere effetti sia positivi che negativi sull'organismo. Ulteriori ricerche sono necessarie per comprendere meglio il ruolo di questa proteina nella regolazione della morte cellulare e dell'infiammazione, al fine di sviluppare nuove strategie terapeutiche per il trattamento delle malattie associate a questi processi.

L'Apoptotic Protease-Activating Factor 1 (APAF-1) è una proteina chiave che svolge un ruolo cruciale nel processo di apoptosi, o morte cellulare programmata. Nella maggior parte delle cellule, l'apoptosi è un meccanismo importante per regolare la crescita e lo sviluppo, nonché per mantenere l'equilibrio tra la proliferazione cellulare e la morte cellulare.

APAF-1 è una proteina citosolica che entra in gioco quando una cellula riceve segnali di apoptosi. In risposta a questi segnali, APAF-1 si lega alla citochromo c rilasciato dai mitocondri e forma un complesso chiamato apoptosoma. Questo complesso recluta e attiva una serie di proteasi chiamate caspasi, che poi degradano specificamente le proteine cellulari e portano alla morte cellulare programmata.

La regolazione dell'APAF-1 è strettamente controllata a livello trascrizionale e post-trascrizionale per prevenire l'attivazione accidentale della cascata apoptotica. La disregolazione di APAF-1 e delle sue interazioni con altre proteine può portare a malattie come il cancro, le malattie neurodegenerative e le malattie autoimmuni.

'Non Translated' non è una definizione medica riconosciuta, poiché si riferisce più probabilmente a un contesto di traduzione o linguistico piuttosto che a uno strettamente medico. Tuttavia, in un contesto medico, "non tradotto" potrebbe essere usato per descrivere una situazione in cui i risultati di un test di laboratorio o di imaging non sono chiari o presentano anomalie che devono ancora essere interpretate o "tradotte" in termini di diagnosi o significato clinico. In altre parole, il medico potrebbe dire che i risultati del test non sono stati "tradotti" in una conclusione definitiva o in un piano di trattamento specifico.

La morte cellulare è un processo biologico che porta al completo deterioramento e alla scomparsa di una cellula. Ci sono principalmente due tipi di morte cellulare: necrosi e apoptosi. La necrosi è un tipo di morte cellulare accidentale o traumatica che si verifica in risposta a lesioni acute, come ischemia, infezione o tossicità. Durante la necrosi, la cellula si gonfia e alla fine scoppia, rilasciando i suoi contenuti nel tessuto circostante, il che può provocare una reazione infiammatoria.

D'altra parte, l'apoptosi è un tipo di morte cellulare programmata che si verifica naturalmente durante lo sviluppo dell'organismo e in risposta a stimoli fisiologici o patologici. Durante l'apoptosi, la cellula subisce una serie di cambiamenti controllati che portano alla sua frammentazione in vescicole più piccole, chiamate "corpi apoptotici", che vengono quindi eliminate dalle cellule immunitarie senza causare infiammazione.

La morte cellulare è un processo essenziale per il mantenimento dell'omeostasi dei tessuti e del corpo nel suo insieme, poiché elimina le cellule danneggiate o non funzionali e aiuta a prevenire la crescita incontrollata delle cellule tumorali.

Le proteine inibitrici dell'apoptosi sono un gruppo di proteine che aiutano a prevenire la morte cellulare programmata, nota come apoptosi. L'apoptosi è un processo normale e importante per lo sviluppo e il mantenimento della salute dell'organismo, poiché elimina le cellule danneggiate o non funzionali. Tuttavia, in alcune situazioni, l'eccessiva attivazione delle vie di apoptosi può portare a patologie come malattie neurodegenerative, mentre una diminuzione dell'apoptosi può contribuire allo sviluppo del cancro.

Le proteine inibitrici dell'apoptosi svolgono un ruolo cruciale nel regolare l'equilibrio tra la sopravvivenza e la morte cellulare programmata. Agiscono bloccando l'attivazione delle caspasi, enzimi chiave che promuovono l'apoptosi, o inibendo la traslocazione dei fattori pro-apoptotici dal citoplasma al nucleo cellulare. Tra le proteine inibitrici dell'apoptosi più note ci sono Bcl-2, Bcl-xL, e IAP (Inhibitor of Apoptosis Proteins).

Un'alterazione del normale funzionamento di queste proteine può portare a disfunzioni cellulari e contribuire allo sviluppo di diverse patologie, tra cui tumori, malattie neurodegenerative e infiammatorie. Pertanto, lo studio delle proteine inibitrici dell'apoptosi e del loro ruolo nella regolazione della sopravvivenza cellulare è di grande interesse per la ricerca biomedica e per lo sviluppo di nuove strategie terapeutiche.

Le cellule Jurkat sono una linea cellulare umana utilizzata comunemente nella ricerca scientifica. Si tratta di un tipo di cellula T, una particolare sottopopolazione di globuli bianchi che svolgono un ruolo chiave nel sistema immunitario.

Le cellule Jurkat sono state isolate per la prima volta da un paziente affetto da leucemia linfoblastica acuta, un tipo di cancro del sangue. Queste cellule sono state trasformate in una linea cellulare immortale, il che significa che possono essere coltivate e riprodotte in laboratorio per un periodo di tempo prolungato.

Le cellule Jurkat sono spesso utilizzate negli esperimenti di laboratorio per studiare la funzione delle cellule T, nonché per indagare i meccanismi alla base della leucemia linfoblastica acuta e di altri tipi di cancro del sangue. Sono anche utilizzate come modello per testare l'efficacia di potenziali farmaci antitumorali.

E' importante notare che, poiché le cellule Jurkat sono state isolate da un paziente con una malattia specifica, i risultati ottenuti utilizzando queste cellule in esperimenti di laboratorio potrebbero non essere completamente rappresentativi della funzione delle cellule T sane o del comportamento di altri tipi di cancro del sangue.

Le caspasi iniziatrici sono una classe di enzimi proteolitici appartenenti alla famiglia delle caspasi che svolgono un ruolo cruciale nel processo di apoptosi, o morte cellulare programmata. Le caspasi sono proteasi a serina che si attivano attraverso una via proteolitica e facilitano la degradazione controllata delle proteine intracellulari durante l'apoptosi.

Le caspasi iniziatrici, anche conosciute come caspasi upstream o caspasi apicali, sono le prime a essere attivate nel processo di apoptosi. Tra queste, le più studiate sono la caspasi-8, -9 e -10. Una volta attivate, le caspasi iniziatrici possono attivare altre caspasi dette effettrici o esecutrici (come la caspasi-3, -6 e -7) che portano alla rottura della membrana cellulare, condensazione del nucleo e frammentazione dell'DNA, eventi caratteristici dell'apoptosi.

L'attivazione delle caspasi iniziatrici può essere indotta da diversi stimoli pro-apoptotici, come la privazione di fattori di crescita, danni al DNA o l'esposizione a tossine. In particolare, le caspasi-8 e -10 sono attivate in risposta all'attivazione dei recettori della morte (DR) sulla membrana cellulare, mentre la caspasi-9 è attivata dal complesso mitocondriale apoptosoma.

In sintesi, le caspasi iniziatrici sono enzimi chiave che avviano il processo di apoptosi e giocano un ruolo fondamentale nella regolazione della morte cellulare programmata.

La "marcatura in situ di estremità tagliate" è un termine utilizzato in patologia e chirurgia che si riferisce a un metodo per contrassegnare o identificare le estremità di un'amputazione o di una lesione traumatica prima della riparazione o del trapianto. Questo processo è importante per garantire che le estremità vengano reattaccate nella posizione corretta, migliorando così la funzionalità e riducendo il rischio di complicanze post-operatorie.

Il metodo più comune di marcatura in situ delle estremità tagliate prevede l'uso di sutura o fili metallici per applicare piccoli marchi o segni distintivi sulle estremità prima della separazione chirurgica. Questi marchi vengono quindi utilizzati come punti di riferimento durante la riattaccatura o il trapianto, garantendo che le strutture nervose, vascolari e muscolari siano allineate correttamente.

In alcuni casi, la marcatura in situ può anche essere utilizzata per contrassegnare specifiche aree di tessuto danneggiato o necrotico che devono essere rimosse durante il processo di riparazione. Questo può aiutare a garantire che tutto il tessuto danneggiato venga completamente rimosso, riducendo il rischio di infezione e altri problemi post-operatori.

In sintesi, la marcatura in situ di estremità tagliate è un processo importante per garantire una riparazione accurata e funzionale delle lesioni traumatiche o delle amputazioni, migliorando al contempo l'esito del paziente.

In medicina, la sopravvivenza cellulare si riferisce alla capacità delle cellule di continuare a vivere e mantenere le loro funzioni vitali. In particolare, questo termine è spesso utilizzato nel contesto della terapia cancerosa per descrivere la capacità delle cellule tumorali di resistere al trattamento e continuare a crescere e dividersi.

La sopravvivenza cellulare può essere misurata in vari modi, come il conteggio delle cellule vitali dopo un determinato periodo di tempo o la valutazione della proliferazione cellulare utilizzando marcatori specifici. Questi test possono essere utilizzati per valutare l'efficacia di diversi trattamenti antitumorali e per identificare i fattori che influenzano la resistenza alla terapia.

La sopravvivenza cellulare è un fattore critico nella progressione del cancro e nella risposta al trattamento. Una migliore comprensione dei meccanismi che regolano la sopravvivenza cellulare può aiutare a sviluppare nuove strategie terapeutiche per il trattamento del cancro e altre malattie.

'Non Translated' non è una definizione medica riconosciuta, poiché si riferisce più probabilmente a un contesto di traduzione o linguistico piuttosto che a uno strettamente medico. Tuttavia, in un contesto medico, "non tradotto" potrebbe essere usato per descrivere una situazione in cui i risultati di un test di laboratorio o di imaging non sono chiari o presentano anomalie che devono ancora essere interpretate o "tradotte" in termini di diagnosi o significato clinico. In altre parole, il medico potrebbe dire che i risultati del test non sono stati "tradotti" in una conclusione definitiva o in un piano di trattamento specifico.

Le proteine regolatrici dell'apoptosi sono molecole proteiche che controllano il processo di apoptosi, un meccanismo di morte cellulare programmata essenziale per lo sviluppo, la homeostasi dei tessuti e la risposta immunitaria. Queste proteine possono inibire o promuovere l'attivazione dell'apoptosi, a seconda del contesto cellulare e delle condizioni ambientali.

I membri principali delle proteine regolatrici dell'apoptosi includono:

1. Proteine pro-apoptotiche: queste molecole promuovono l'attivazione del pathway apoptotico. Tra le più importanti ci sono:
* Caspasi: enzimi proteolitici che svolgono un ruolo chiave nell'esecuzione dell'apoptosi.
* Bcl-2 famiglia: proteine transmembrana localizzate principalmente nel reticolo endoplasmatico, mitocondri e membrane nucleari. Alcuni membri di questa famiglia, come Bax e Bak, promuovono l'apoptosi, mentre altri, come Bcl-2 e Bcl-xL, la inibiscono.
* Proteine Fas: recettori della superficie cellulare che trasducono segnali apoptotici in risposta al legame con i loro ligandi.

2. Proteine anti-apoptotiche: queste molecole inibiscono l'attivazione del pathway apoptotico. Tra le più importanti ci sono:
* IAP (Inhibitor of Apoptosis Proteins): proteine che bloccano l'attività delle caspasi e promuovono la sopravvivenza cellulare.
* FLIP (FLICE-like inhibitory protein): proteina che impedisce l'attivazione della caspasi-8, un importante iniziatore del pathway apoptotico.

L'equilibrio tra queste proteine pro e anti-apoptotiche regola la vita o la morte cellulare e svolge un ruolo cruciale nello sviluppo, nella homeostasi dei tessuti e nelle risposte alle malattie, come il cancro.

La trasduzione del segnale è un processo fondamentale nelle cellule viventi che consente la conversione di un segnale esterno o interno in una risposta cellulare specifica. Questo meccanismo permette alle cellule di percepire e rispondere a stimoli chimici, meccanici ed elettrici del loro ambiente.

In termini medici, la trasduzione del segnale implica una serie di eventi molecolari che avvengono all'interno della cellula dopo il legame di un ligando (solitamente una proteina o un messaggero chimico) a un recettore specifico sulla membrana plasmatica. Il legame del ligando al recettore induce una serie di cambiamenti conformazionali nel recettore, che a sua volta attiva una cascata di eventi intracellulari, compreso l'attivazione di enzimi, la produzione di secondi messaggeri e l'attivazione o inibizione di fattori di trascrizione.

Questi cambiamenti molecolari interni alla cellula possono portare a una varietà di risposte cellulari, come il cambiamento della permeabilità ionica, l'attivazione o inibizione di canali ionici, la modulazione dell'espressione genica e la promozione o inibizione della proliferazione cellulare.

La trasduzione del segnale è essenziale per una vasta gamma di processi fisiologici, tra cui la regolazione endocrina, il controllo nervoso, la risposta immunitaria e la crescita e sviluppo cellulare. Tuttavia, errori nella trasduzione del segnale possono anche portare a una serie di patologie, tra cui malattie cardiovascolari, cancro, diabete e disturbi neurologici.

Una linea cellulare tumorale è un tipo di linea cellulare che viene coltivata in laboratorio derivando dalle cellule di un tumore. Queste linee cellulari sono ampiamente utilizzate nella ricerca scientifica e medica per studiare il comportamento delle cellule cancerose, testare l'efficacia dei farmaci antitumorali e comprendere meglio i meccanismi molecolari che stanno alla base dello sviluppo e della progressione del cancro.

Le linee cellulari tumorali possono essere derivate da una varietà di fonti, come ad esempio biopsie o resezioni chirurgiche di tumori solidi, oppure attraverso l'isolamento di cellule tumorali presenti nel sangue o in altri fluidi corporei. Una volta isolate, le cellule vengono mantenute in coltura e riprodotte per creare una popolazione omogenea di cellule cancerose che possono essere utilizzate a scopo di ricerca.

È importante sottolineare che le linee cellulari tumorali non sono identiche alle cellule tumorali originali presenti nel corpo umano, poiché durante il processo di coltivazione in laboratorio possono subire modificazioni genetiche e fenotipiche che ne alterano le caratteristiche. Pertanto, i risultati ottenuti utilizzando queste linee cellulari devono essere interpretati con cautela e validati attraverso ulteriori studi su modelli animali o su campioni umani.

Le endopeptidasi della cisteina sono un gruppo di enzimi proteolitici che tagliano le proteine e i peptidi all'interno delle loro sequenze aminoacidiche, specificamente in siti con residui di cisteina. Questi enzimi svolgono un ruolo cruciale nella regolazione di varie funzioni cellulari, come l'eliminazione di proteine danneggiate o non funzionali, la maturazione e l'attivazione di proteine e peptidi a funzione specifica.

Le endopeptidasi della cisteina sono caratterizzate dalla presenza di un residuo catalitico di cisteina nella loro struttura, che partecipa alla reazione di idrolisi dei legami peptidici attraverso un meccanismo catalitico nucleofilo. Questi enzimi sono anche noti come proteasi a cisteina o cisteinil proteasi.

Esempi di endopeptidasi della cisteina includono la papaina, derivata dalla papaia, e la tripsina, derivata dal pancreas bovino. Questi enzimi sono ampiamente utilizzati in biologia molecolare e biochimica per la digestione controllata di proteine e peptidi a scopo analitico o preparativo.

Le endopeptidasi della cisteina sono anche implicate in varie patologie, come l'infiammazione, il cancro e le malattie neurodegenerative. Pertanto, gli inibitori di questi enzimi sono stati studiati come potenziali farmaci terapeutici per tali condizioni.

Gli oligopeptidi sono catene di aminoacidi relativamente corte che contengono da due a circa dieci unità aminoacidiche. Sono più corti dei polipeptidi, che ne contengono più di dieci. Gli oligopeptidi si formano quando diversi aminoacidi sono legati insieme da un legame peptidico, che è un tipo di legame covalente formato tra il gruppo carbossilico (-COOH) di un aminoacido e il gruppo amminico (-NH2) dell'aminoacido successivo.

Gli oligopeptidi possono essere sintetizzati dal corpo umano o ingeriti attraverso la dieta. Svolgono una varietà di funzioni biologiche, tra cui quella di ormoni e neurotrasmettitori, che trasmettono segnali all'interno del corpo. Alcuni esempi di oligopeptidi includono l'enkefalina, la dinorfina e la casomorfinna.

È importante notare che il termine "oligopeptide" non è rigorosamente definito da un numero specifico di aminoacidi e può variare a seconda della fonte o del contesto.

La proteina dominio della morte associata a FAS (FADD, sigla dell'inglese Fas-Associated Death Domain Protein) è una proteina intracellulare che media l'apoptosi, ossia la morte cellulare programmata. Essa possiede un dominio death effector (DED) nel suo dominio N-terminale e un dominio death domain (DD) nel suo dominio C-terminale.

FADD è nota per il suo ruolo nella trasduzione del segnale di apoptosi indotto dal recettore FAS (CD95/APO-1), una proteina della superficie cellulare che appartiene alla famiglia dei recettori della morte (death receptors). Quando il ligando FAS (FasL) si lega al recettore FAS, induce la formazione di un complesso proteico chiamato DISC (Death-Inducing Signaling Complex), che include FADD e l'enzima procaspase-8.

Il dominio DED di FADD interagisce con il dominio DED della procaspase-8, provocando l'attivazione dell'enzima caspasi-8, che a sua volta attiva altre caspasi e innesca la catena di eventi che portano all'apoptosi.

In sintesi, FADD è un importante mediatore della morte cellulare programmata indotta dal recettore FAS e svolge un ruolo cruciale nella regolazione dell'equilibrio tra la crescita e la morte delle cellule.

Gli inibitori enzimatici sono molecole o composti che hanno la capacità di ridurre o bloccare completamente l'attività di un enzima. Si legano al sito attivo dell'enzima, impedendo al substrato di legarsi e quindi di subire la reazione catalizzata dall'enzima. Gli inibitori enzimatici possono essere reversibili o irreversibili, a seconda che il loro legame con l'enzima sia temporaneo o permanente. Questi composti sono utilizzati in medicina come farmaci per trattare varie patologie, poiché possono bloccare la sovrapproduzione di enzimi dannosi o ridurre l'attività di enzimi coinvolti in processi metabolici anomali. Tuttavia, è importante notare che un eccessivo utilizzo di inibitori enzimatici può portare a effetti collaterali indesiderati, poiché molti enzimi svolgono anche funzioni vitali per il corretto funzionamento dell'organismo.

In medicina, una linea cellulare è una cultura di cellule che mantengono la capacità di dividersi e crescere in modo continuo in condizioni appropriate. Le linee cellulari sono comunemente utilizzate in ricerca per studiare il comportamento delle cellule, testare l'efficacia e la tossicità dei farmaci, e capire i meccanismi delle malattie.

Le linee cellulari possono essere derivate da diversi tipi di tessuti, come quelli tumorali o normali. Le linee cellulari tumorali sono ottenute da cellule cancerose prelevate da un paziente e successivamente coltivate in laboratorio. Queste linee cellulari mantengono le caratteristiche della malattia originale e possono essere utilizzate per studiare la biologia del cancro e testare nuovi trattamenti.

Le linee cellulari normali, d'altra parte, sono derivate da tessuti non cancerosi e possono essere utilizzate per studiare la fisiologia e la patofisiologia di varie malattie. Ad esempio, le linee cellulari epiteliali possono essere utilizzate per studiare l'infezione da virus o batteri, mentre le linee cellulari neuronali possono essere utilizzate per studiare le malattie neurodegenerative.

E' importante notare che l'uso di linee cellulari in ricerca ha alcune limitazioni e precauzioni etiche da considerare, come il consenso informato del paziente per la derivazione di linee cellulari tumorali, e la verifica dell'identità e della purezza delle linee cellulari utilizzate.

'Non Translated' non è una definizione medica riconosciuta, poiché si riferisce più probabilmente a un contesto di traduzione o linguistico piuttosto che a uno strettamente medico. Tuttavia, in un contesto medico, "non tradotto" potrebbe essere usato per descrivere una situazione in cui i risultati di un test di laboratorio o di imaging non sono chiari o presentano anomalie che devono ancora essere interpretate o "tradotte" in termini di diagnosi o significato clinico. In altre parole, il medico potrebbe dire che i risultati del test non sono stati "tradotti" in una conclusione definitiva o in un piano di trattamento specifico.

In medicina, il termine "fattore induttore dell'apoptosi" si riferisce a una proteina o una molecola che attiva il processo di apoptosi, o morte cellulare programmata. L'apoptosi è un meccanismo importante per l'eliminazione delle cellule danneggiate, infette o non più necessarie all'organismo. I fattori induttori dell'apoptosi possono essere attivati da diversi stimoli, come danni al DNA, carenza di fattori di crescita, stress ossidativo o esposizione a tossine.

Alcuni esempi di fattori induttori dell'apoptosi includono:

* Proteine della famiglia Bcl-2: queste proteine possono avere effetti sia pro- che anti-apoptotici, a seconda del loro livello di espressione e della loro localizzazione all'interno della cellula. Alcune proteine Bcl-2, come Bax e Bak, promuovono l'apoptosi quando si accumulano nel mitocondrio, mentre altre, come Bcl-2 e Bcl-xL, inibiscono il processo quando sono presenti in quantità sufficienti.
* Caspasi: queste proteine sono enzimi che svolgono un ruolo chiave nell'attivazione dell'apoptosi. Esistono diverse caspasi, ciascuna con una funzione specifica nel processo di morte cellulare programmata. Le caspasi vengono attivate da diversi stimoli e, una volta attivate, tagliano altre proteine all'interno della cellula, portando alla sua distruzione controllata.
* Fattore di necrosi tumorale (TNF): questo è un ormone che può indurre l'apoptosi in alcune cellule. Il TNF si lega a specifici recettori sulla superficie cellulare, attivando una cascata di eventi che portano alla morte cellulare controllata.
* Radiazioni e sostanze chimiche: esposizione a radiazioni o sostanze chimiche tossiche può anche indurre l'apoptosi in alcune cellule. Questo è uno dei meccanismi attraverso i quali il corpo si protegge dall'esposizione a sostanze nocive.

L'apoptosi è un processo importante che aiuta a mantenere l'equilibrio tra la crescita e la morte cellulare. Quando questo equilibrio viene interrotto, possono verificarsi diverse malattie, come il cancro o le malattie neurodegenerative. Comprendere i meccanismi che regolano l'apoptosi può aiutarci a sviluppare nuovi trattamenti per queste condizioni.

La Western blotting, nota anche come immunoblotting occidentale, è una tecnica di laboratorio comunemente utilizzata in biologia molecolare e ricerca biochimica per rilevare e quantificare specifiche proteine in un campione. Questa tecnica combina l'elettroforesi delle proteine su gel (SDS-PAGE), il trasferimento elettroforetico delle proteine da gel a membrana e la rilevazione immunologica utilizzando anticorpi specifici per la proteina target.

Ecco i passaggi principali della Western blotting:

1. Estrarre le proteine dal campione (cellule, tessuti o fluidi biologici) e denaturarle con sodio dodecil solfato (SDS) e calore per dissociare le interazioni proteina-proteina e conferire una carica negativa a tutte le proteine.
2. Caricare le proteine denaturate in un gel di poliacrilammide preparato con SDS (SDS-PAGE), che separa le proteine in base al loro peso molecolare.
3. Eseguire l'elettroforesi per separare le proteine nel gel, muovendole verso la parte positiva del campo elettrico.
4. Trasferire le proteine dal gel alla membrana di nitrocellulosa o PVDF (polivinilidene fluoruro) utilizzando l'elettroblotting, che sposta le proteine dalla parte negativa del campo elettrico alla membrana posizionata sopra il gel.
5. Bloccare la membrana con un agente bloccante (ad esempio, latte in polvere scremato o albumina sierica) per prevenire il legame non specifico degli anticorpi durante la rilevazione immunologica.
6. Incubare la membrana con l'anticorpo primario marcato (ad esempio, con un enzima o una proteina fluorescente) che riconosce e si lega specificamente all'antigene di interesse.
7. Lavare la membrana per rimuovere l'anticorpo primario non legato.
8. Rivelare il segnale dell'anticorpo primario utilizzando un substrato appropriato (ad esempio, una soluzione contenente un cromogeno o una sostanza chimica che emette luce quando viene attivata dall'enzima legato all'anticorpo).
9. Analizzare e documentare il segnale rivelato utilizzando una fotocamera o uno scanner dedicati.

Il Western blotting è un metodo potente per rilevare e quantificare specifiche proteine in campioni complessi, come estratti cellulari o tissutali. Tuttavia, richiede attenzione ai dettagli e controlli appropriati per garantire la specificità e l'affidabilità dei risultati.

Le "Cellule tumorali in coltura" si riferiscono al processo di crescita e moltiplicazione delle cellule tumorali prelevate da un paziente, in un ambiente di laboratorio controllato. Questo processo consente agli scienziati e ai ricercatori medici di studiare le caratteristiche e il comportamento delle cellule tumorali al di fuori dell'organismo vivente, con l'obiettivo di comprendere meglio i meccanismi della malattia e sviluppare strategie terapeutiche più efficaci.

Le cellule tumorali vengono isolate dal tessuto tumorale primario o dalle metastasi, e successivamente vengono coltivate in specifici nutrienti e condizioni di crescita che ne permettono la proliferazione in vitro. Durante questo processo, le cellule possono essere sottoposte a diversi trattamenti farmacologici o manipolazioni genetiche per valutarne la risposta e l'efficacia.

L'utilizzo di "Cellule tumorali in coltura" è fondamentale nello studio del cancro, poiché fornisce informazioni preziose sulla biologia delle cellule tumorali, sulla loro sensibilità o resistenza ai trattamenti e sull'identificazione di potenziali bersagli terapeutici. Tuttavia, è importante sottolineare che le "Cellule tumorali in coltura" possono presentare alcune limitazioni, come la perdita della complessità dei tessuti originali e l'assenza dell'influenza del microambiente tumorale. Pertanto, i risultati ottenuti da queste colture devono essere validati in modelli più complessi, come ad esempio organoidi o animali da laboratorio, prima di essere applicati alla pratica clinica.

La definizione medica di "cellule coltivate" si riferisce a cellule vive che sono state prelevate da un tessuto o organismo e fatte crescere in un ambiente di laboratorio controllato, ad esempio in un piatto di Petri o in un bioreattore. Questo processo è noto come coltura cellulare ed è utilizzato per studiare il comportamento delle cellule, testare l'efficacia e la sicurezza dei farmaci, produrre vaccini e terapie cellulari avanzate, nonché per scopi di ricerca biologica di base.

Le cellule coltivate possono essere prelevate da una varietà di fonti, come linee cellulari immortalizzate, cellule primarie isolate da tessuti umani o animali, o cellule staminali pluripotenti indotte (iPSC). Le condizioni di coltura, come la composizione del mezzo di coltura, il pH, la temperatura e la presenza di fattori di crescita, possono essere regolate per supportare la crescita e la sopravvivenza delle cellule e per indurre differenti fenotipi cellulari.

La coltura cellulare è una tecnologia essenziale nella ricerca biomedica e ha contribuito a numerose scoperte scientifiche e innovazioni mediche. Tuttavia, la coltivazione di cellule in laboratorio presenta anche alcune sfide, come il rischio di contaminazione microbica, la difficoltà nella replicazione delle condizioni fisiologiche complessi dei tessuti e degli organismi viventi, e l'etica associata all'uso di cellule umane e animali in ricerca.

La proteina CASP8 e FADD-like apoptosi regolante, nota anche come CFLAR o FLIP (FLICE-inibitore della proteina), è una proteina che regola l'apoptosi, un processo programmato di morte cellulare.

L'apoptosi è un meccanismo importante per l'eliminazione delle cellule danneggiate o non funzionali e aiuta a prevenire la crescita incontrollata delle cellule che possono portare al cancro. La proteina CFLAR/FLIP regola l'apoptosi inibendo l'attivazione della cascata di caspasi, enzimi che svolgono un ruolo chiave nel processo di apoptosi.

La proteina CFLAR/FLIP è costituita da due domini catalitici simili a quelli delle caspasi, ma manca degli amminoacidi necessari per l'attività enzimatica. Questa somiglianza strutturale gli permette di legarsi e inibire la caspasi-8, un enzima chiave che avvia la cascata delle caspasi durante l'apoptosi.

La proteina CFLAR/FLIP è espressa a livelli elevati in molti tipi di cellule tumorali e può contribuire alla resistenza alla morte cellulare programmata, promuovendo la crescita e la sopravvivenza delle cellule cancerose. Pertanto, l'inibizione della proteina CFLAR/FLIP è stata studiata come potenziale strategia terapeutica per il trattamento del cancro.

La staurosporina è un alcaloide indolico isolato dalle batteri del genere Streptomyces staurosporeus e Streptomyces nobilis. È nota per essere un potente inibitore della protein chinasi, che blocca la fosforilazione delle proteine, una via cruciale nella trasduzione del segnale cellulare.

La staurosporina ha dimostrato di avere attività antitumorali e citotossiche in vitro, tuttavia, il suo uso come farmaco è limitato a causa della sua scarsa selettività per specifici tipi di protein chinasi. Tuttavia, la staurosporina è spesso utilizzata come punto di partenza nello sviluppo di inibitori più selettivi delle protein chinasi, che hanno mostrato promettenti applicazioni terapeutiche nella lotta contro il cancro e altre malattie.

Si noti che la staurosporina è altamente tossica e deve essere maneggiata con estrema cura. Inoltre, l'uso di questo composto richiede una formazione adeguata e precauzioni di sicurezza appropriate.

Annesina V, nota anche come ANXA5 o Annexin A5, è una proteina appartenente alla famiglia delle annessine. Queste proteine sono caratterizzate dalla loro capacità di legare membrane fosfolipidiche in presenza di calcio ed hanno un ruolo importante nella regolazione della coagulazione del sangue e nell'apoptosi (morte cellulare programmata).

In particolare, Annesina V si lega specificamente al fosfatidilserina, un fosfolipide esposto dalle membrane cellulari durante l'apoptosi. Questo legame è stato utilizzato come marcatore per identificare e quantificare le cellule apoptotiche in diversi contesti sperimentali e clinici.

Annesina V ha anche mostrato attività anti-coagulante, poiché previene l'adesione piastrinica e la formazione di coaguli di sangue. Questa proprietà è stata studiata per lo sviluppo di terapie contro le malattie trombotiche come infarto miocardico e ictus.

In sintesi, Annesina V è una proteina multifunzionale che svolge un ruolo cruciale nella regolazione della coagulazione del sangue e nell'identificazione delle cellule apoptotiche.

La membrana potentiale mitocondriale (MPM) si riferisce alla differenza di potenziale elettrico esistente attraverso la membrana mitocondriale interna (IMM). L'MMI è una bicappa lipidica altamente selettiva che contiene proteine integrate, come canali ionici e pompe per il trasporto degli ioni. Questi trasportatori mantengono un ambiente altamente riduttivo all'interno della matrice mitocondriale, con un'elevata concentrazione di ioni idrogeno (H+).

L'MPM è generato dal gradiente elettrochimico creato dal trasporto selettivo degli ioni attraverso la membrana interna. Questo gradiente è mantenuto principalmente dal pompaggio attivo di protoni (H+) dall'matrix mitocondriale allo spazio intermembrana mediato dalla complessa V del complesso della catena respiratoria, nota come pompa degli ioni H+. Questo processo crea un accumulo di cariche positive nello spazio intermembrana e un ambiente ricco di cariche negative all'interno della matrice mitocondriale.

L'MPM è una forza proton motive che guida la sintesi di ATP attraverso il processo di fosforilazione ossidativa, dove gli ioni H+ fluiscono nuovamente nell'matrix mitocondriale attraverso la ATP synthase (complesso V), un enzima che catalizza la sintesi di ATP utilizzando l'energia libera rilasciata dal flusso di protoni.

L'MPM è un parametro importante per valutare la funzione mitocondriale e il suo disturbo è stato associato a varie patologie, tra cui malattie neurodegenerative, disturbi cardiovascolari e varie condizioni associate all'invecchiamento.

Le proteine di trasporto sono tipi specifici di proteine che aiutano a muovere o trasportare molecole e ioni, come glucosio, aminoacidi, lipidi e altri nutrienti, attraverso membrane cellulari. Si trovano comunemente nelle membrane cellulari e lisosomi e svolgono un ruolo cruciale nel mantenere l'equilibrio chimico all'interno e all'esterno della cellula.

Le proteine di trasporto possono essere classificate in due categorie principali:

1. Proteine di trasporto passivo (o diffusione facilitata): permettono il movimento spontaneo delle molecole da un ambiente ad alta concentrazione a uno a bassa concentrazione, sfruttando il gradiente di concentrazione senza consumare energia.
2. Proteine di trasporto attivo: utilizzano l'energia (solitamente derivante dall'idrolisi dell'ATP) per spostare le molecole contro il gradiente di concentrazione, da un ambiente a bassa concentrazione a uno ad alta concentrazione.

Esempi di proteine di trasporto includono il glucosio transporter (GLUT-1), che facilita il passaggio del glucosio nelle cellule; la pompa sodio-potassio (Na+/K+-ATPasi), che mantiene i gradienti di concentrazione di sodio e potassio attraverso la membrana cellulare; e la proteina canalicolare della calcemina, che regola il trasporto del calcio nelle cellule.

Le proteine di trasporto svolgono un ruolo vitale in molti processi fisiologici, tra cui il metabolismo energetico, la segnalazione cellulare, l'equilibrio idrico ed elettrolitico e la regolazione del pH. Le disfunzioni nelle proteine di trasporto possono portare a varie condizioni patologiche, come diabete, ipertensione, malattie cardiovascolari e disturbi neurologici.

Le cellule HL-60 sono una linea cellulare umana promielocitica utilizzata comunemente nella ricerca biomedica. Queste cellule derivano da un paziente con leucemia mieloide acuta (AML) e hanno la capacità di differenziarsi in diversi tipi di cellule del sangue, come neutrofili, eosinofili e macrofagi, quando trattate con specifici agenti chimici o fattori di crescita.

Le cellule HL-60 sono spesso utilizzate per lo studio della differenziazione cellulare, dell'apoptosi (morte cellulare programmata), della proliferazione cellulare e della citotossicità indotta da farmaci o sostanze chimiche. Sono anche impiegate come modello sperimentale per lo studio delle malattie ematologiche, in particolare della leucemia mieloide acuta.

La linea cellulare HL-60 è stata isolata e caratterizzata per la prima volta nel 1977 ed è diventata una risorsa preziosa per la ricerca biomedica, fornendo informazioni importanti sui meccanismi molecolari che regolano la differenziazione cellulare e la proliferazione.

TNF-Related Apoptosis-Inducing Ligand, spesso abbreviato in TRAIL, è una proteina appartenente alla famiglia del fattore di necrosi tumorale (TNF). È anche noto come APO-2L o CD253.

I precursori enzimatici, noti anche come zimi o proenzimi, sono forme inattive di enzimi che devono essere attivate per svolgere la loro funzione biologica. Questi composti inerti vengono convertiti nella loro forma attiva attraverso processi di maturazione o attivazione che possono includere modifiche chimiche, come la rimozione di gruppi proteici o peptidici in eccesso, o la formazione di legami covalenti crociati. Questa caratteristica è particolarmente importante perché consente di mantenere l'attività enzimatica sotto controllo, evitando reazioni indesiderate all'interno della cellula. Un esempio ben noto di precursore enzimatico è il tripsinogeno, che viene convertito nella sua forma attiva, la tripsina, durante la digestione proteica nell'intestino tenue.

Le cellule HeLa sono una linea cellulare immortale che prende il nome da Henrietta Lacks, una paziente afroamericana a cui è stato diagnosticato un cancro cervicale invasivo nel 1951. Senza il suo consenso informato, le cellule cancerose del suo utero sono state prelevate e utilizzate per creare la prima linea cellulare umana immortale, che si è riprodotta indefinitamente in coltura.

Le cellule HeLa hanno avuto un impatto significativo sulla ricerca biomedica, poiché sono state ampiamente utilizzate nello studio di una varietà di processi cellulari e malattie umane, inclusi la divisione cellulare, la riparazione del DNA, la tossicità dei farmaci, i virus e le risposte immunitarie. Sono anche state utilizzate nello sviluppo di vaccini e nella ricerca sulla clonazione.

Tuttavia, l'uso delle cellule HeLa ha sollevato questioni etiche importanti relative al consenso informato, alla proprietà intellettuale e alla privacy dei pazienti. Nel 2013, il genoma completo delle cellule HeLa è stato sequenziato e pubblicato online, suscitando preoccupazioni per la possibilità di identificare geneticamente i parenti viventi di Henrietta Lacks senza il loro consenso.

In sintesi, le cellule HeLa sono una linea cellulare immortale derivata da un paziente con cancro cervicale invasivo che ha avuto un impatto significativo sulla ricerca biomedica, ma hanno anche sollevato questioni etiche importanti relative al consenso informato e alla privacy dei pazienti.

La necrosi è il termine medico che descrive la morte dei tessuti viventi in un'area specifica del corpo a causa della privazione dell'apporto di sangue, lesioni traumatiche, infezioni o esposizione a sostanze tossiche. Durante questo processo, le cellule del tessuto muoiono e i loro resti vengono progressivamente degradati dalle enzimi e altri meccanismi di decomposizione.

La necrosi può presentarsi in diverse forme, a seconda della causa scatenante e dell'area interessata del corpo. Alcuni tipi comuni di necrosi includono:

1. Necrosi caseosa: si verifica quando il tessuto adiposo subisce la necrosi, con la formazione di lesioni che sembrano simili a formaggio cagliato. Questo tipo di necrosi è spesso associato alla tubercolosi.
2. Necrosi coagulativa: si verifica quando il flusso sanguigno viene interrotto in un'area specifica del corpo, causando la morte delle cellule a causa della mancanza di ossigeno e nutrienti. Questo tipo di necrosi è spesso associato a infarti e trombosi.
3. Necrosi fibrinoide: si verifica quando il tessuto connettivo subisce la necrosi, con la formazione di materiale fibrinoso all'interno dei vasi sanguigni. Questo tipo di necrosi è spesso associato a malattie autoimmuni e infiammazioni croniche.
4. Necrosi gangrenosa: si verifica quando grandi aree del corpo, spesso le estremità, subiscono la necrosi a causa della mancanza di apporto di sangue. Questo tipo di necrosi può essere causato da malattie vascolari, diabete, infezioni o traumi gravi.
5. Necrosi liquefatta: si verifica quando il tessuto cerebrale subisce la necrosi, con la formazione di materiale liquido all'interno del tessuto. Questo tipo di necrosi è spesso associato a lesioni cerebrali e malattie neurologiche.
6. Necrosi necrotizzante: si verifica quando il tessuto muscolare subisce la necrosi, con la formazione di pus e materiale necrotico all'interno del tessuto. Questo tipo di necrosi è spesso associato a infezioni batteriche gravi, come il fuoco di Sant'Antonio.
7. Necrosi settica: si verifica quando il tessuto subisce la necrosi a causa di un'infezione batterica grave. Questo tipo di necrosi può essere causato da una varietà di batteri, tra cui lo Staphylococcus aureus e il Clostridium perfringens.
8. Necrosi vascolare: si verifica quando il tessuto subisce la necrosi a causa della mancanza di afflusso di sangue. Questo tipo di necrosi può essere causato da una varietà di fattori, tra cui l'aterosclerosi, l'ipertensione e il diabete.

Le caspasi effettrici sono una sottoclasse delle caspasi, un gruppo di enzimi proteolitici che giocano un ruolo cruciale nella morte cellulare programmata o apoptosi. Le caspasi effettrici, anche conosciute come caspasi effettori o caspasi effector executioners, sono direttamente responsabili dell'attuazione del processo di disgregazione controllata delle cellule durante l'apoptosi.

Esistono tre principali caspasi effettrici identificate negli esseri umani: caspasi-3, caspasi-6 e caspasi-7. Queste caspasi sono attivate da caspasi iniziatrici (o initiator) come caspasi-8, caspasi-9 e caspasi-10 durante il processo di apoptosi. Una volta attivate, le caspasi effettrici tagliano una varietà di proteine cellulari, portando a cambiamenti morfologici e biochimici specifici che alla fine conducono alla morte cellulare.

Le caspasi effettrici taglano le proteine strutturali della cellula, come la laminA/C del nucleo e actina del citoscheletro, portando a una condensazione nucleare e citoplasmatica e alla frammentazione delle cellule. Inoltre, esse attivano anche altre proteasi e DNasi che contribuiscono al rimodellamento nucleare e alla degradazione dell'DNA.

L'attivazione di caspasi effettrici è un evento irreversibile nel processo di apoptosi, ed è strettamente regolata da meccanismi intracellulari per garantire che la morte cellulare programmata si verifichi solo nelle cellule danneggiate o non più necessarie. La disregolazione dell'attività delle caspasi effettrici è stata associata a diverse patologie, tra cui malattie neurodegenerative, infiammazione e cancro.

Gli apoptosomi sono complessi proteici che si formano nelle cellule durante il processo di apoptosi, una forma controllata di morte cellulare programmata. L'apoptosi è un meccanismo importante per l'eliminazione delle cellule danneggiate o non funzionali e svolge un ruolo cruciale nello sviluppo embrionale, nel mantenimento dell'omeostasi tissutale e nella risposta immunitaria.

L'apoptosoma è costituito da una serie di proteine che interagiscono tra loro per attivare il processo di apoptosi. Il componente principale dell'apoptosoma è l'apaf-1 (proteina adattatrice associata alla fase apoptotica 1), che si lega al citocromo c rilasciato dal mitocondrio durante la fase iniziale dell'apoptosi. Quando il citocromo c si lega all'apaf-1, induce un cambiamento conformazionale che consente l'associazione di altre molecole di apaf-1 e della procaspasi-9, una proteasi inattiva.

Questa interazione forma un grande complesso multiproteico a forma di ruota chiamato apoptosoma. L'apoptosoma funge da piattaforma per l'autoattivazione della procaspasa-9, che a sua volta attiva altre caspasi e altri enzimi coinvolti nel processo di apoptosi. Ciò porta all'attivazione del sistema delle caspasi, che è responsabile dell'esecuzione del programma di morte cellulare, compresa la degradazione del DNA e la frammentazione della cellula.

In sintesi, l'apoptosoma è un complesso proteico cruciale per il processo di apoptosi, che si forma quando le proteine apaf-1 e procaspasa-9 interagiscono con il citocromo c rilasciato dal mitocondrio. Questo complesso attiva il sistema delle caspasi, che esegue il programma di morte cellulare.

Le specie reattive dell'ossigeno (ROS) sono molecole o radicali liberi che contengono ossigeno e hanno elevate proprietà reattive. Sono prodotte naturalmente nel corpo umano come sottoprodotti del metabolismo cellulare, principalmente durante la produzione di energia nelle mitocondrie. Tra le specie reattive dell'ossigeno più comuni ci sono il perossido di idrogeno (H2O2), il superossido (O2•−) e il radicale idrossile (•OH).

ROS svolgono un ruolo importante nelle funzioni cellulari normali, come la regolazione dell'espressione genica, la risposta immunitaria e la segnalazione cellulare. Tuttavia, alti livelli di ROS possono causare danni alle cellule e al DNA, contribuendo allo sviluppo di varie malattie, tra cui il cancro, le malattie cardiovascolari e le neurodegenerative.

L'esposizione a fattori ambientali come la radiazione UV, i contaminanti atmosferici e l'inquinamento possono anche aumentare la produzione di ROS nel corpo. Una corretta gestione dello stress ossidativo e il mantenimento dell'equilibrio redox sono essenziali per prevenire i danni cellulari indotti da ROS.

Il fattore di necrosi tumorale (TNF, Tumor Necrosis Factor) è una citokina che svolge un ruolo chiave nel controllo delle risposte infiammatorie e immunitarie dell'organismo. È prodotto principalmente dalle cellule del sistema immunitario come i macrofagi e i linfociti T attivati in risposta a diversi stimoli, come ad esempio l'infezione da parte di microrganismi patogeni o la presenza di cellule tumorali.

Esistono due principali isoforme del TNF: il TNF-alfa (noto anche come cachessina o fattore di necrosi tumorale alfa) e il TNF-beta (o linfotossina). Il TNF-alfa è quello maggiormente studiato e caratterizzato a livello funzionale.

Il TNF-alfa svolge la sua azione biologica legandosi al suo recettore, il TNFR1 (TNF Receptor 1), presente sulla superficie di molte cellule dell'organismo. Questa interazione induce una serie di eventi intracellulari che possono portare a diverse conseguenze, tra cui l'attivazione del sistema immunitario, l'induzione della apoptosi (morte cellulare programmata), la modulazione dell'espressione genica e la regolazione della risposta infiammatoria.

In particolare, il TNF-alfa svolge un ruolo importante nella difesa contro le infezioni e nel controllo della crescita neoplastica. Tuttavia, un'eccessiva o prolungata attivazione del sistema TNF-alfa può causare danni ai tessuti e contribuire allo sviluppo di diverse patologie, tra cui la sepsi, l'artrite reumatoide, la malattia di Crohn, il lupus eritematoso sistemico e alcuni tipi di tumori.

Per questo motivo, negli ultimi anni sono stati sviluppati diversi farmaci biologici che mirano a inibire l'azione del TNF-alfa o della sua produzione, al fine di controllare l'infiammazione e prevenire i danni tissutali associati a queste patologie.

In campo medico, la trasfezione si riferisce a un processo di introduzione di materiale genetico esogeno (come DNA o RNA) in una cellula vivente. Questo processo permette alla cellula di esprimere proteine codificate dal materiale genetico estraneo, alterandone potenzialmente il fenotipo. La trasfezione può essere utilizzata per scopi di ricerca di base, come lo studio della funzione genica, o per applicazioni terapeutiche, come la terapia genica.

Esistono diverse tecniche di trasfezione, tra cui:

1. Trasfezione chimica: utilizza agenti chimici come il calcio fosfato o lipidi cationici per facilitare l'ingresso del materiale genetico nelle cellule.
2. Elettroporazione: applica un campo elettrico alle cellule per creare pori temporanei nella membrana cellulare, permettendo al DNA di entrare nella cellula.
3. Trasfezione virale: utilizza virus modificati geneticamente per veicolare il materiale genetico desiderato all'interno delle cellule bersaglio. Questo metodo è spesso utilizzato in terapia genica a causa dell'elevata efficienza di trasfezione.

È importante notare che la trasfezione non deve essere confusa con la trasduzione, che si riferisce all'introduzione di materiale genetico da un batterio donatore a uno ricevente attraverso la fusione delle loro membrane cellulari.

In medicina e biologia, le proteine sono grandi molecole composte da catene di amminoacidi ed esse svolgono un ruolo cruciale nella struttura, funzione e regolazione di tutte le cellule e organismi viventi. Sono necessarie per la crescita, riparazione dei tessuti, difese immunitarie, equilibrio idrico-elettrolitico, trasporto di molecole, segnalazione ormonale, e molte altre funzioni vitali.

Le proteine sono codificate dal DNA attraverso la trascrizione in RNA messaggero (mRNA), che a sua volta viene tradotto in una sequenza specifica di amminoacidi per formare una catena polipeptidica. Questa catena può quindi piegarsi e unirsi ad altre catene o molecole per creare la struttura tridimensionale funzionale della proteina.

Le proteine possono essere classificate in base alla loro forma, funzione o composizione chimica. Alcune proteine svolgono una funzione enzimatica, accelerando le reazioni chimiche all'interno dell'organismo, mentre altre possono agire come ormoni, neurotrasmettitori o recettori per segnalare e regolare l'attività cellulare. Altre ancora possono avere una funzione strutturale, fornendo supporto e stabilità alle cellule e ai tessuti.

La carenza di proteine può portare a diversi problemi di salute, come la malnutrizione, il ritardo della crescita nei bambini, l'indebolimento del sistema immunitario e la disfunzione degli organi vitali. D'altra parte, un consumo eccessivo di proteine può anche avere effetti negativi sulla salute, come l'aumento del rischio di malattie renali e cardiovascolari.

La proteina CRADD (Caspace Recruitment Domain Containing And Death Domain) è un adaptatore di segnalazione che svolge un ruolo importante nella regolazione dell'apoptosi, una forma di morte cellulare programmata. La proteina CRADD contiene due domini strutturali: il dominio della morte (DD) e il dominio del recettore della caspasi (CARD).

Il dominio DD interagisce con altre proteine della morte, come FADD, per formare un complesso che porta all'attivazione della caspasi-8 e all'innesco dell'apoptosi. Il dominio CARD di CRADD può anche interagire con la caspasi-9, fornendo un ulteriore meccanismo per l'attivazione delle caspasi e l'induzione della morte cellulare.

La proteina CRADD è stata identificata come un gene suscettibile alla malattia associato al disturbo neurologico noto come coreoatetosi-distonia e deficit cognitivo legati all'X (X-linked dystonia-parkinsonism, XDP). Mutazioni nel gene CRADD possono portare a una disregolazione dell'apoptosi e alla morte cellulare neuronale, contribuendo al fenotipo clinico di questa malattia.

In sintesi, la proteina CRADD è un adaptatore di segnalazione che regola l'apoptosi attraverso l'interazione con altre proteine della morte e caspasi. Mutazioni nel gene CRADD sono state associate a una forma di disturbo neurologico ereditario legato all'X.

Le proteine e i peptidi del segnale intracellulare sono molecole di comunicazione che trasmettono informazioni all'interno della cellula per attivare risposte specifiche. Sono piccoli peptidi o proteine che si legano a recettori intracellulari e influenzano l'espressione genica, l'attivazione enzimatica o il trasporto di molecole all'interno della cellula.

Questi segnali intracellulari possono derivare da ormoni, fattori di crescita e neurotrasmettitori che si legano a recettori di membrana sulla superficie cellulare, attivando una cascata di eventi che portano alla produzione di proteine o peptidi del segnale intracellulare. Una volta generate, queste molecole possono influenzare una varietà di processi cellulari, tra cui la proliferazione, l'apoptosi, la differenziazione e il metabolismo.

Esempi di proteine e peptidi del segnale intracellulare includono i fattori di trascrizione, le proteine chinasi e le piccole proteine G. Le disfunzioni in queste molecole possono portare a una varietà di malattie, tra cui il cancro, le malattie cardiovascolari e le malattie neurodegenerative.

Gli agenti antineoplastici sono farmaci utilizzati nel trattamento del cancro. Questi farmaci agiscono interferendo con la crescita e la divisione delle cellule cancerose, che hanno una crescita e una divisione cellulare più rapide rispetto alle cellule normali. Tuttavia, gli agenti antineoplastici possono anche influenzare le cellule normali, il che può causare effetti collaterali indesiderati.

Esistono diversi tipi di farmaci antineoplastici, tra cui:

1. Chemioterapia: farmaci che interferiscono con la replicazione del DNA o della sintesi delle proteine nelle cellule cancerose.
2. Terapia ormonale: farmaci che alterano i livelli di ormoni nel corpo per rallentare la crescita delle cellule cancerose.
3. Terapia mirata: farmaci che colpiscono specificamente le proteine o i geni che contribuiscono alla crescita e alla diffusione del cancro.
4. Immunoterapia: trattamenti che utilizzano il sistema immunitario del corpo per combattere il cancro.

Gli agenti antineoplastici possono essere somministrati da soli o in combinazione con altri trattamenti, come la radioterapia o la chirurgia. La scelta del farmaco e della strategia di trattamento dipende dal tipo e dallo stadio del cancro, nonché dalla salute generale del paziente.

Gli effetti collaterali degli agenti antineoplastici possono variare notevolmente a seconda del farmaco e della dose utilizzata. Alcuni effetti collaterali comuni includono nausea, vomito, perdita di capelli, affaticamento, anemia, infezioni e danni ai tessuti sani, come la bocca o la mucosa del tratto gastrointestinale. Questi effetti collaterali possono essere gestiti con farmaci di supporto, modifiche alla dieta e altri interventi.

Le "Proteine adattatrici del dominio della segnalazione dei recettori della morte" ( Death Domain Receptor Signaling Adaptor Proteins) sono una classe di proteine intracellulari che svolgono un ruolo cruciale nella trasduzione del segnale nelle vie di segnalazione cellulare mediate dai recettori della morte (Death Receptors).

I recettori della morte, come il recettore del fattore di necrosi tumorale alfa (TNFR1), sono una sottoclasse dei recettori di fattori di crescita e differenziazione (RTK) che trasducono segnali intracellulari dopo la loro attivazione da parte dei loro ligandi specifici.

Le proteine adattatrici del dominio della segnalazione dei recettori della morte sono caratterizzate dalla presenza di un dominio di morte (DD) o di un dominio simile alla morte (DDED), che permette loro di interagire con i domini di morte presenti sui recettori della morte.

Una volta reclutate al recettore, queste proteine adattatrici formano complessi multiproteici e fungono da piattaforme per il reclutamento e l'attivazione di enzimi come le caspasi, che sono responsabili dell'induzione dell'apoptosi o della morte cellulare programmata.

Le proteine adattatrici del dominio della segnalazione dei recettori della morte più note includono Fas-associated protein with death domain (FADD), receptor-interacting protein (RIP) e TNFR1-associated death domain protein (TRADD).

Le alterazioni nella regolazione di queste proteine adattatrici possono portare a disfunzioni cellulari, come l'eccessiva attivazione dell'apoptosi o la sua soppressione, che sono state implicate in una varietà di disturbi patologici, tra cui il cancro e le malattie neurodegenerative.

La relazione farmacologica dose-risposta descrive la relazione quantitativa tra la dimensione della dose di un farmaco assunta e l'entità della risposta biologica o effetto clinico che si verifica come conseguenza. Questa relazione è fondamentale per comprendere l'efficacia e la sicurezza di un farmaco, poiché consente ai professionisti sanitari di prevedere gli effetti probabili di dosi specifiche sui pazienti.

La relazione dose-risposta può essere rappresentata graficamente come una curva dose-risposta, che spesso mostra un aumento iniziale rapido della risposta con l'aumentare della dose, seguito da un piatto o una diminuzione della risposta ad alte dosi. La pendenza di questa curva può variare notevolmente tra i farmaci e può essere influenzata da fattori quali la sensibilità individuale del paziente, la presenza di altre condizioni mediche e l'uso concomitante di altri farmaci.

L'analisi della relazione dose-risposta è un aspetto cruciale dello sviluppo dei farmaci, poiché può aiutare a identificare il range di dosaggio ottimale per un farmaco, minimizzando al contempo gli effetti avversi. Inoltre, la comprensione della relazione dose-risposta è importante per la pratica clinica, poiché consente ai medici di personalizzare le dosi dei farmaci in base alle esigenze individuali del paziente e monitorarne attentamente gli effetti.

La citometria a flusso è una tecnologia di laboratorio utilizzata per analizzare le proprietà fisiche e biochimiche delle cellule e delle particelle biologiche in sospensione. Viene comunemente utilizzato nella ricerca, nel monitoraggio del trattamento del cancro e nella diagnosi di disturbi ematologici e immunologici.

Nella citometria a flusso, un campione di cellule o particelle viene fatto fluire in un singolo file attraverso un fascio laser. Il laser illumina le cellule o le particelle, provocando la diffrazione della luce e l'emissione di fluorescenza da parte di molecole marcate con coloranti fluorescenti. I sensori rilevano quindi i segnali luminosi risultanti e li convertono in dati che possono essere analizzati per determinare le caratteristiche delle cellule o delle particelle, come la dimensione, la forma, la complessità interna e l'espressione di proteine o altri marcatori specifici.

La citometria a flusso può analizzare rapidamente un gran numero di cellule o particelle, fornendo informazioni dettagliate sulla loro composizione e funzione. Questa tecnologia è ampiamente utilizzata in una varietà di campi, tra cui la ricerca biomedica, l'immunologia, la genetica e la medicina di traslazione.

La fosfatidilserina è un tipo di fosfolipide, una molecola grassa che fa parte della membrana cellulare. Più specificamente, si trova principalmente sulla superficie interna delle membrane cellulari, dove svolge un ruolo importante nella segnalazione cellulare e nel mantenimento della fluidità della membrana.

La fosfatidilserina è particolarmente concentrata nei cervelli in via di sviluppo e gioca un ruolo cruciale nello sviluppo del sistema nervoso centrale. Nei adulti, la fosfatidilserina è coinvolta nella riparazione delle cellule cerebrali danneggiate, nella regolazione della risposta infiammatoria e nella segnalazione neuronale.

La fosfatidilserina può essere trovata in alcuni alimenti come il cervello bovino, il fegato di manzo e le sardine, ma è anche disponibile come integratore alimentare. Alcune ricerche suggeriscono che l'integrazione con fosfatidilserina possa avere effetti benefici sulla memoria e sulle funzioni cognitive in generale, sebbene siano necessarie ulteriori ricerche per confermare questi risultati.

I CARD (Caspase Recruitment Domain) signaling adaptor proteins sono una famiglia di proteine intracellulari che svolgono un ruolo cruciale nella trasduzione dei segnali nelle cellule. Essi sono noti per mediare l'attivazione delle caspasi, enzimi proteolitici chiave nel processo di apoptosi o morte cellulare programmata.

I membri della famiglia CARD includono proteine come ASC (Apoptosis-associated Speck-like protein containing a CARD), CARDIAK, CARD9, CARD10, CARD11, e CARD14. Queste proteine condividono una regione N-terminale chiamata dominio CARD, che è responsabile dell'interazione con altre proteine contenenti domini simili, come le caspasi.

I CARD signaling adaptor proteins sono implicati in diversi processi cellulari, tra cui l'attivazione del sistema immunitario e la risposta allo stress ossidativo. In particolare, svolgono un ruolo importante nella regolazione dell'infiammazione attraverso il reclutamento di proteine chiave e l'attivazione delle caspasi che portano alla secrezione di citochine pro-infiammatorie.

Mutazioni in alcuni membri della famiglia CARD possono essere associati a malattie genetiche, come la sindrome dell'immunodeficienza combinata grave (SCID) e la psoriasi. Inoltre, l'alterazione del loro funzionamento può contribuire allo sviluppo di patologie infiammatorie croniche e tumori.

'Non Translated' non è una definizione medica riconosciuta, poiché si riferisce più probabilmente a un contesto di traduzione o linguistico piuttosto che a uno strettamente medico. Tuttavia, in un contesto medico, "non tradotto" potrebbe essere usato per descrivere una situazione in cui i risultati di un test di laboratorio o di imaging non sono chiari o presentano anomalie che devono ancora essere interpretate o "tradotte" in termini di diagnosi o significato clinico. In altre parole, il medico potrebbe dire che i risultati del test non sono stati "tradotti" in una conclusione definitiva o in un piano di trattamento specifico.

La calpaina è un enzima (più precisamente una proteasi calcio-dipendente) che svolge un ruolo importante nella regolazione delle cellule. Si trova in molti tessuti e organismi viventi, compreso il corpo umano.

Esistono diverse forme di calpaina, identificate come calpaina 1 e calpaina 2 (o μ-calpaina e m-calpaina), che vengono attivate in presenza di diversi livelli di calcio all'interno della cellula.

La calpaina svolge un ruolo cruciale nel controllare una varietà di processi cellulari, tra cui:

1. La segnalazione cellulare: la calpaina aiuta a regolare i percorsi di segnalazione cellulare modificando le proteine ​​chiave che sono coinvolte in questi percorsi.
2. L'apoptosi (morte cellulare programmata): la calpaina è attivata durante l'apoptosi e aiuta a disassemblare la cellula morente in pezzi gestibili, noti come apoptotici corpi.
3. La migrazione cellulare: la calpaina svolge un ruolo nella modifica delle proteine ​​della matrice extracellulare e della cessazione delle giunzioni aderenti, facilitando così il movimento cellulare.
4. L'elaborazione delle proteine: la calpaina è responsabile dell'elaborazione di alcune proteine, come la spectrin, una proteina strutturale importante nel citoscheletro.

Un malfunzionamento della calpaina può portare a varie condizioni patologiche, tra cui:

1. Malattie neurodegenerative: un'eccessiva attivazione della calpaina è stata associata alla morte delle cellule nervose e al deterioramento cognitivo nelle malattie come l'Alzheimer e il Parkinson.
2. Disturbi muscolari: la carenza di calpaina può portare a disturbi muscolari, come la miopatia distale e la debolezza muscolare.
3. Cancro: un'attivazione anomala della calpaina è stata osservata in vari tipi di cancro e potrebbe contribuire alla progressione del tumore.

Gli granzimi sono una classe di proteasi seriniche (enzimi che tagliano le proteine) che giocano un ruolo cruciale nel sistema immunitario, in particolare nelle cellule effettrici citotossiche natural killer (NK) e nei linfociti T citotossici CD8+. Essi inducono l'apoptosi o la morte cellulare programmata nelle cellule infette da virus o divenute tumorali, contribuendo a mantenere l'omeostasi del tessuto e a proteggere l'organismo dalle infezioni e dalle neoplasie.

Gli granzimi sono contenuti all'interno di granuli citotossici delle cellule NK e dei linfociti T citotossici, insieme alla perforina, un'altra proteina importante per la loro funzione. Una volta che queste cellule riconoscono una cellula target, esse secernono granzimi e perforine, che formano pori nella membrana plasmatica della cellula bersaglio. Ciò permette agli granzimi di entrare nella cellula e di attivare le caspasi, enzimi chiave nell'induzione dell'apoptosi.

Esistono diversi tipi di granzimi, tra cui granzyme A, B, H e K, ognuno con specificità enzimatiche e funzioni cellulari distinte. Ad esempio, granzyme B è il più studiato e sembra avere un ruolo cruciale nell'induzione dell'apoptosi, mentre granzyme A può contribuire alla degradazione del DNA cellulare target.

In sintesi, gli granzimi sono enzimi importanti nel sistema immunitario che aiutano a proteggere l'organismo dalle infezioni e dalle neoplasie attraverso la morte cellulare programmata delle cellule infette o divenute tumorali.

In medicina, i "fattori temporali" si riferiscono alla durata o al momento in cui un evento medico o una malattia si verifica o progredisce. Questi fattori possono essere cruciali per comprendere la natura di una condizione medica, pianificare il trattamento e prevedere l'esito.

Ecco alcuni esempi di come i fattori temporali possono essere utilizzati in medicina:

1. Durata dei sintomi: La durata dei sintomi può aiutare a distinguere tra diverse condizioni mediche. Ad esempio, un mal di gola che dura solo pochi giorni è probabilmente causato da un'infezione virale, mentre uno che persiste per più di una settimana potrebbe essere causato da una infezione batterica.
2. Tempo di insorgenza: Il tempo di insorgenza dei sintomi può anche essere importante. Ad esempio, i sintomi che si sviluppano improvvisamente e rapidamente possono indicare un ictus o un infarto miocardico acuto.
3. Periodicità: Alcune condizioni mediche hanno una periodicità regolare. Ad esempio, l'emicrania può verificarsi in modo ricorrente con intervalli di giorni o settimane.
4. Fattori scatenanti: I fattori temporali possono anche includere eventi che scatenano la comparsa dei sintomi. Ad esempio, l'esercizio fisico intenso può scatenare un attacco di angina in alcune persone.
5. Tempo di trattamento: I fattori temporali possono influenzare il trattamento medico. Ad esempio, un intervento chirurgico tempestivo può essere vitale per salvare la vita di una persona con un'appendicite acuta.

In sintesi, i fattori temporali sono importanti per la diagnosi, il trattamento e la prognosi delle malattie e devono essere considerati attentamente in ogni valutazione medica.

In termini medici, i protooncogeni sono geni normalmente presenti nelle cellule che codificano per proteine che regolano la crescita, la divisione e la differenziazione cellulare. Questi geni svolgono un ruolo cruciale nel mantenere l'equilibrio tra la crescita e la morte cellulare (apoptosi). Tuttavia, quando subiscono mutazioni o vengono overexpressi, possono trasformarsi in oncogeni, che sono geni associati al cancro. Gli oncogeni possono contribuire allo sviluppo di tumori promuovendo la crescita cellulare incontrollata, l'inibizione dell'apoptosi e la promozione dell'angiogenesi (formazione di nuovi vasi sanguigni che sostengono la crescita del tumore).

Le proteine protooncogene possono essere tyrosine chinasi, serina/treonina chinasi o fattori di trascrizione, tra gli altri. Alcuni esempi di protooncogeni includono HER2/neu (erbB-2), c-MYC, RAS e BCR-ABL. Le mutazioni in questi geni possono portare a varie forme di cancro, come il cancro al seno, alla prostata, al colon e alle leucemie.

La comprensione dei protooncogeni e del loro ruolo nel cancro è fondamentale per lo sviluppo di terapie mirate contro i tumori, come gli inibitori delle tirosine chinasi e altri farmaci che mirano specificamente a queste proteine anomale.

Le proteine del mitocondrio si riferiscono a quelle proteine che svolgono funzioni vitali all'interno dei mitocondri, le centrali elettriche delle cellule. I mitocondri sono organelli presenti nelle cellule eucariotiche, responsabili della produzione di energia attraverso il processo di respirazione cellulare.

La proteina p53, anche nota come "guardiano del genoma", è una proteina importante che svolge un ruolo cruciale nella prevenzione del cancro. Funziona come un fattore di trascrizione, il che significa che aiuta a controllare l'espressione dei geni. La proteina p53 è prodotta dalle cellule in risposta a diversi tipi di stress cellulare, come danni al DNA o carenza di ossigeno.

Le Receptor-Interacting Protein Serine-Threonine Kinases (RIPK) sono una famiglia di enzimi che svolgono un ruolo cruciale nella regolazione delle risposte cellulari allo stress e al danno, nonché nell'attivazione dei percorsi infiammatori e della morte cellulare programmata (apoptosi).

Questi enzimi sono caratterizzati dalla loro capacità di fosforilare specificamente serina e treonina residui nelle proteine bersaglio. La famiglia RIPK comprende diverse isoforme, tra cui RIPK1, RIPK2, RIPK3 e RIPK4, ognuna delle quali svolge funzioni specifiche all'interno della cellula.

RIPK1, ad esempio, è noto per interagire con i recettori della morte cellulare (DR) e i recettori dei pattern molecolari associati ai patogeni (PAMP), come i toll-like recettori (TLR), per attivare i percorsi di segnalazione che portano alla trascrizione di geni infiammatori e all'attivazione della cascata apoptotica.

RIPK3, d'altra parte, è coinvolto nella regolazione del processo di necroptosi, una forma particolare di morte cellulare programmata che si verifica in risposta a stimoli stressanti o infiammatori. La necroptosi è caratterizzata dalla formazione di un complesso proteico noto come necrosoma, che include RIPK3 e la mixed lineage kinase domain-like protein (MLKL). L'attivazione di questo complesso porta alla fosforilazione e all'oligomerizzazione di MLKL, che successivamente si lega ai lipidi della membrana cellulare e causa la sua disgregazione e la morte cellulare.

Le RIPK sono quindi enzimi multifunzionali che svolgono un ruolo cruciale nella regolazione delle risposte infiammatorie e immunitarie dell'organismo, nonché nella modulazione della sopravvivenza cellulare in condizioni di stress o danno tissutale.

Gli agenti antineoplastici fitogenici sono sostanze chimiche naturalmente presenti in piante, funghi o altri organismi vegetali che vengono utilizzati per il loro potenziale effetto di inibire la crescita delle cellule tumorali. Questi composti possono avere diverse proprietà farmacologiche, come l'induzione dell'apoptosi (morte cellulare programmata), l'inibizione della divisione cellulare o della angiogenesi (formazione di nuovi vasi sanguigni che nutrono il tumore).

Alcuni esempi di agenti antineoplastici fitogenici sono:

* Vincristina e vinblastina, derivati dalla pervinca del Madagascar (Catharanthus roseus), utilizzati nel trattamento di diversi tipi di tumore.
* Paclitaxel e docetaxel, derivati dal tasso del Pacifico (Taxus brevifolia), usati nella terapia di molti tumori solidi.
* Artemisinina, un composto presente nell'Artemisia annua, una pianta utilizzata nella medicina tradizionale cinese per il trattamento della malaria, che ha dimostrato anche attività antitumorale in vitro e in vivo.
* Curcumina, un polifenolo presente nel curry, che ha mostrato proprietà antiossidanti, anti-infiammatorie e antitumorali.

Tuttavia, è importante sottolineare che la maggior parte degli agenti antineoplastici fitogenici sono ancora in fase di studio preclinico o clinico, e non sono stati ancora approvati per l'uso terapeutico diffuso. Inoltre, è necessario condurre ulteriori ricerche per valutare la loro sicurezza ed efficacia prima che possano essere utilizzati come trattamenti standard per il cancro.

I piccoli RNA di interferenza (siRNA) sono molecole di acido ribonucleico (RNA) corti e double-stranded che svolgono un ruolo cruciale nella regolazione genica e nella difesa dell'organismo contro il materiale genetico estraneo, come i virus. Essi misurano solitamente 20-25 paia di basi in lunghezza e sono generati dal taglio di lunghi RNA double-stranded (dsRNA) da parte di un enzima chiamato Dicer.

Una volta generati, i siRNA vengono incorporati nella proteina argonauta (AGO), che fa parte del complesso RISC (RNA-induced silencing complex). Il filamento guida del siRNA all'interno di RISC viene quindi utilizzato per riconoscere e legare specificamente l'mRNA complementare, portando all'attivazione di due possibili vie:

1. Cleavage dell'mRNA: L'AGO taglia l'mRNA in corrispondenza del sito di complementarietà con il siRNA, producendo frammenti di mRNA più corti che vengono successivamente degradati.
2. Ripressione della traduzione: Il legame tra il siRNA e l'mRNA impedisce la formazione del complesso di inizio della traduzione, bloccando così la sintesi proteica.

I piccoli RNA di interferenza sono essenziali per la regolazione dell'espressione genica e giocano un ruolo importante nella difesa contro i virus e altri elementi genetici estranei. Essi hanno anche mostrato il potenziale come strumento terapeutico per il trattamento di varie malattie, tra cui alcune forme di cancro e disturbi genetici. Tuttavia, l'uso clinico dei siRNA è ancora in fase di sviluppo e sono necessari ulteriori studi per valutarne la sicurezza ed efficacia.

In medicina e biologia molecolare, la sequenza aminoacidica si riferisce all'ordine specifico e alla disposizione lineare degli aminoacidi che compongono una proteina o un peptide. Ogni proteina ha una sequenza aminoacidica unica, determinata dal suo particolare gene e dal processo di traduzione durante la sintesi proteica.

L'informazione sulla sequenza aminoacidica è codificata nel DNA del gene come una serie di triplette di nucleotidi (codoni). Ogni tripla nucleotidica specifica codifica per un particolare aminoacido o per un segnale di arresto che indica la fine della traduzione.

La sequenza aminoacidica è fondamentale per determinare la struttura e la funzione di una proteina. Le proprietà chimiche e fisiche degli aminoacidi, come la loro dimensione, carica e idrofobicità, influenzano la forma tridimensionale che la proteina assume e il modo in cui interagisce con altre molecole all'interno della cellula.

La determinazione sperimentale della sequenza aminoacidica di una proteina può essere ottenuta utilizzando tecniche come la spettrometria di massa o la sequenziazione dell'EDTA (endogruppo diazotato terminale). Queste informazioni possono essere utili per studiare le proprietà funzionali e strutturali delle proteine, nonché per identificarne eventuali mutazioni o variazioni che possono essere associate a malattie genetiche.

I recettori per il fattore di necrosi tumorale (TNF, Tumor Necrosis Factor) sono un tipo di recettori della superficie cellulare che giocano un ruolo cruciale nel sistema immunitario e nell'infiammazione. Si legano specificamente al fattore di necrosi tumorale, una citokina pro-infiammatoria che è prodotta principalmente dai macrofagi in risposta a varie infezioni o infiammazioni.

Esistono due principali sottotipi di recettori per il TNF: TNFR1 (recettore 1 del fattore di necrosi tumorale) e TNFR2 (recettore 2 del fattore di necrosi tumorale). Entrambi i recettori sono espressi sulla superficie di diverse cellule, tra cui le cellule endoteliali, fibroblasti, linfociti e cellule muscolari lisce.

TNFR1 è costitutivamente espresso su molte cellule e può essere attivato dal TNF libero nel circolo sanguigno, mentre TNFR2 ha un'espressione più limitata ed è principalmente indotto durante la risposta infiammatoria.

L'attivazione di questi recettori porta a una cascata di eventi intracellulari che possono provocare apoptosi (morte cellulare programmata), sopravvivenza cellulare, proliferazione o differenziazione cellulare, e infiammazione. Tuttavia, un'attivazione eccessiva o non regolamentata di questi recettori può portare a patologie come la sepssi, l'artrite reumatoide, la malattia di Crohn e il morbo di Alzheimer.

TNF-related apoptosis-inducing ligand (TRAIL) è un tipo di proteina appartenente alla superfamiglia del fattore di necrosi tumorale (TNF). I recettori TRAIL sono una classe di recettori della morte situati sulla membrana cellulare che interagiscono con il ligando TRAIL per innescare la via dell'apoptosi, un tipo programmato di morte cellulare.

Esistono diversi tipi di recettori TRAIL, tra cui TRAIL-R1 (death receptor 4, DR4) e TRAIL-R2 (death receptor 5, DR5), che contengono un dominio della morte intracellulare (DD) necessario per trasducono il segnale di apoptosi. Quando TRAIL si lega a questi recettori, induce la formazione del complesso della morte, che porta all'attivazione della caspasi e alla successiva esecuzione dell'apoptosi.

I recettori TRAIL svolgono un ruolo importante nella regolazione della risposta immunitaria e nella soppressione della crescita tumorale, poiché sono in grado di indurre l'apoptosi nelle cellule tumorali senza danneggiare le cellule normali. Tuttavia, alcuni tumori possono sviluppare resistenza alla morte cellulare indotta da TRAIL, il che limita l'efficacia di questa via come strategia terapeutica per il trattamento del cancro.

La proliferazione cellulare è un processo biologico durante il quale le cellule si dividono attivamente e aumentano in numero. Questo meccanismo è essenziale per la crescita, la riparazione dei tessuti e la guarigione delle ferite. Tuttavia, una proliferazione cellulare incontrollata può anche portare allo sviluppo di tumori o neoplasie.

Nel corso della divisione cellulare, una cellula madre si duplica il suo DNA e poi si divide in due cellule figlie identiche. Questo processo è noto come mitosi. Prima che la mitosi abbia luogo, tuttavia, la cellula deve replicare il suo DNA durante un'altra fase del ciclo cellulare chiamato S-fase.

La capacità di una cellula di proliferare è regolata da diversi meccanismi di controllo che coinvolgono proteine specifiche, come i ciclina-dipendenti chinasi (CDK). Quando questi meccanismi sono compromessi o alterati, come nel caso di danni al DNA o mutazioni genetiche, la cellula può iniziare a dividersi in modo incontrollato, portando all'insorgenza di patologie quali il cancro.

In sintesi, la proliferazione cellulare è un processo fondamentale per la vita e la crescita delle cellule, ma deve essere strettamente regolata per prevenire l'insorgenza di malattie.

Le glicoproteine della membrana sono proteine transmembrana che contengono domini glucidici covalentemente legati. Questi zuccheri possono essere attaccati alla proteina in diversi punti, compresi i residui di asparagina (N-linked), serina/treonina (O-linked) o entrambi. Le glicoproteine della membrana svolgono una varietà di funzioni importanti, tra cui il riconoscimento cellulare, l'adesione e la segnalazione.

Le glicoproteine della membrana sono costituite da un dominio idrofobico che attraversa la membrana lipidica e da domini idrofilici situati su entrambi i lati della membrana. Il dominio idrofobo è composto da una sequenza di aminoacidi idrofobici che interagiscono con i lipidi della membrana, mentre i domini idrofili sono esposti all'ambiente acquoso all'interno o all'esterno della cellula.

Le glicoproteine della membrana possono essere classificate in base alla loro localizzazione e funzione. Alcune glicoproteine della membrana si trovano sulla superficie esterna della membrana plasmatica, dove svolgono funzioni di riconoscimento cellulare e adesione. Altre glicoproteine della membrana sono localizzate all'interno della cellula, dove svolgono funzioni di trasduzione del segnale e regolazione dell'attività enzimatica.

Le glicoproteine della membrana sono importanti bersagli per i virus e altri patogeni che utilizzano queste proteine per legarsi e infettare le cellule ospiti. Inoltre, le mutazioni nelle glicoproteine della membrana possono essere associate a malattie genetiche, come la fibrosi cistica e alcune forme di distrofia muscolare.

In sintesi, le glicoproteine della membrana sono una classe importante di proteine che svolgono funzioni vitali nella cellula, tra cui il riconoscimento cellulare, l'adesione e la trasduzione del segnale. La loro localizzazione e funzione specifiche dipendono dalla loro struttura e composizione glicanica, che possono essere modificate in risposta a stimoli ambientali o fisiologici. Le glicoproteine della membrana sono anche importanti bersagli per i virus e altri patogeni, nonché per lo sviluppo di farmaci e terapie innovative.

Il citosol, noto anche come matrice citoplasmatica o hyloplasm, è la fase fluida interna del citoplasma presente nelle cellule. Costituisce la parte acquosa della cellula al di fuori dei organelli e delle inclusioni cellulari. Contiene un'ampia varietà di molecole, tra cui ioni, piccole molecole organiche e inorganiche, metaboliti, enzimi e molte altre proteine. Il citosol svolge un ruolo cruciale nella regolazione della concentrazione degli ioni e delle molecole all'interno della cellula, nel trasporto di sostanze all'interno e all'esterno della cellula e nel metabolismo cellulare. È importante notare che il citosol non include i ribosomi, che sono considerati organelli separati pur essendo dispersi nel citoplasma.

'Non Translated' non è una definizione medica riconosciuta, poiché si riferisce più probabilmente a un contesto di traduzione o linguistico piuttosto che a uno strettamente medico. Tuttavia, in un contesto medico, "non tradotto" potrebbe essere usato per descrivere una situazione in cui i risultati di un test di laboratorio o di imaging non sono chiari o presentano anomalie che devono ancora essere interpretate o "tradotte" in termini di diagnosi o significato clinico. In altre parole, il medico potrebbe dire che i risultati del test non sono stati "tradotti" in una conclusione definitiva o in un piano di trattamento specifico.

I Dati di Sequenza Molecolare (DSM) si riferiscono a informazioni strutturali e funzionali dettagliate su molecole biologiche, come DNA, RNA o proteine. Questi dati vengono generati attraverso tecnologie di sequenziamento ad alta throughput e analisi bioinformatiche.

Nel contesto della genomica, i DSM possono includere informazioni sulla variazione genetica, come singole nucleotide polimorfismi (SNP), inserzioni/delezioni (indels) o varianti strutturali del DNA. Questi dati possono essere utilizzati per studi di associazione genetica, identificazione di geni associati a malattie e sviluppo di terapie personalizzate.

Nel contesto della proteomica, i DSM possono includere informazioni sulla sequenza aminoacidica delle proteine, la loro struttura tridimensionale, le interazioni con altre molecole e le modifiche post-traduzionali. Questi dati possono essere utilizzati per studi funzionali delle proteine, sviluppo di farmaci e diagnosi di malattie.

In sintesi, i Dati di Sequenza Molecolare forniscono informazioni dettagliate sulle molecole biologiche che possono essere utilizzate per comprendere meglio la loro struttura, funzione e varianti associate a malattie, con implicazioni per la ricerca biomedica e la medicina di precisione.

NF-kB (nuclear factor kappa-light-chain-enhancer of activated B cells) è un importante fattore di trascrizione che regola l'espressione genica in risposta a una varietà di stimoli cellulari, come citochine, radicali liberi e radiazioni. È coinvolto nella modulazione delle risposte infiammatorie, immunitarie, di differenziazione e di sopravvivenza cellulare.

In condizioni di riposo, NF-kB si trova in forma inattiva nel citoplasma legato all'inibitore IkB (inhibitor of kappa B). Quando la cellula viene stimolata, l'IkB viene degradato, permettendo a NF-kB di dissociarsi e traslocare nel nucleo, dove può legarsi al DNA e promuovere l'espressione genica.

Un'attivazione eccessiva o prolungata di NF-kB è stata associata a una serie di malattie infiammatorie croniche, come l'artrite reumatoide, il diabete di tipo 2, la malattia di Crohn, l'asma e il cancro. Pertanto, NF-kB è considerato un bersaglio terapeutico promettente per lo sviluppo di farmaci anti-infiammatori e antitumorali.

La parola "serpine" non è comunemente utilizzata come termine medico. Tuttavia, in biochimica e biologia molecolare, le serpine sono una classe di proteine che agiscono come inibitori della serina proteasi. Questi inibitori sono importanti nella regolazione dei sistemi di coagulazione del sangue, fibrinolisi e infiammazione. Un esempio ben noto di serpina è l'antitrombina III, che aiuta a prevenire la formazione di coaguli di sangue inappropriati.

La proteinchinasi JNK (Jun N-terminale kinase) attivata da mitogeno è un importante membro della famiglia delle proteine chinasi MAPK (mitogen-activated protein kinases). Questa proteina chinasi è coinvolta nella segnalazione cellulare e gioca un ruolo cruciale nella regolazione di varie funzioni cellulari, come la proliferazione, l'apoptosi, la differenziazione e lo stress cellulare.

La JNK viene attivata in risposta a diversi stimoli, tra cui i mitogeni, lo stress ossidativo, le radiazioni UV, i radicali liberi e le citochine infiammatorie. Una volta attivata, la JNK fosforila specifici residui di serina e treonina su una varietà di substrati proteici, inclusi fattori di trascrizione come c-Jun, ATF-2 e Elk-1. Questa fosforilazione modifica l'attività dei substrati e influenza la loro interazione con altri partner proteici, portando a cambiamenti nella espressione genica e nella funzione cellulare.

L'attivazione della JNK è strettamente regolata da una serie di meccanismi di feedback positivi e negativi che controllano la sua attività e prevengono un'eccessiva o prolungata attivazione. Un'attivazione eccessiva o prolungata della JNK è stata associata a varie patologie, tra cui l'infiammazione cronica, il cancro, le malattie neurodegenerative e le malattie cardiovascolari.

In sintesi, la proteinchinasi JNK attivata da mitogeno è una proteina chinasi importante che regola diverse funzioni cellulari ed è coinvolta nella segnalazione cellulare in risposta a vari stimoli. La sua attivazione e disattivazione sono strettamente regolate per prevenire un'eccessiva o prolungata attivazione, che può portare a patologie.

L'etoposide è un farmaco che viene utilizzato nel trattamento del cancro. Agisce come un inibitore della topoisomerasi II, una proteina importante per la replicazione e la trascrizione del DNA. L'etoposide interferisce con la capacità di questa proteina di srotolare e rilassare il DNA, il che porta all'interruzione della replicazione del DNA e alla morte delle cellule cancerose.

Viene utilizzato comunemente nel trattamento di vari tipi di tumori, come il cancro ai polmoni a piccole cellule, il linfoma di Hodgkin, il linfoma non-Hodgkin, il neuroblastoma e il sarcoma di Ewing.

L'etoposide può essere somministrato per via endovenosa o orale e viene solitamente utilizzato in combinazione con altri farmaci chemioterapici. Gli effetti collaterali possono includere nausea, vomito, perdita di capelli, anemia, neutropenia (riduzione dei globuli bianchi), trombocitopenia (riduzione delle piastrine) e aumentato rischio di infezioni.

Come con qualsiasi farmaco chemioterapico, l'etoposide deve essere somministrato sotto la supervisione di un medico esperto nella gestione del cancro e dei suoi trattamenti.

Le cellule U937 sono una linea cellulare umana monocitica promielocitica che deriva da un paziente con leucemia mieloide acuta. Queste cellule sono spesso utilizzate in ricerca per studiare la biologia del cancro, l'infiammazione e l'immunità. Le cellule U937 possono essere differenziate in macrofagi o cellule dendritiche con l'aggiunta di specifici agenti chimici, il che le rende un modello utile per studiare la funzione di queste cellule del sistema immunitario. Sono anche utilizzate negli studi di tossicità e citotossicità dei farmaci, poiché possono essere facilmente coltivate in laboratorio e manipolate geneticamente.

I geni Bcl-2 sono una famiglia di geni che codificano per le proteine ​​che regolano l'apoptosi, o morte cellulare programmata. L'apoptosi è un processo importante nella soppressione del cancro, poiché elimina le cellule danneggiate o anormali. Le proteine Bcl-2 sono pro-sopravvivenza e impediscono l'attivazione delle vie di apoptosi.

Le alterazioni dei geni Bcl-2 possono portare a un'eccessiva espressione della proteina Bcl-2, il che può contribuire allo sviluppo del cancro inibendo l'apoptosi nelle cellule tumorali. L'anomalia più comune è una traslocazione cromosomica che porta alla sovraespressione di Bcl-2, come osservato nel linfoma non Hodgkin a cellule B.

In sintesi, i geni Bcl-2 sono importanti regolatori dell'apoptosi e le loro alterazioni possono contribuire allo sviluppo del cancro.

Le proteine adattatrici trasducenti il segnale sono una classe di proteine che svolgono un ruolo cruciale nella trasduzione del segnale, cioè nel processo di conversione e trasmissione dei segnali extracellulari in risposte intracellulari. Queste proteine non possiedono attività enzimatica diretta ma svolgono un'importante funzione regolatoria nella segnalazione cellulare attraverso l'interazione con altre proteine, come recettori, chinasi e fosfatasi.

Le proteine adattatrici trasducenti il segnale possono:

1. Agire come ponti molecolari che facilitano l'associazione tra proteine diverse, promuovendo la formazione di complessi proteici e facilitando la propagazione del segnale all'interno della cellula.
2. Funzionare come regolatori allosterici delle attività enzimatiche di chinasi e fosfatasi, influenzando il livello di fosforilazione di altre proteine e quindi modulando la trasduzione del segnale.
3. Partecipare alla localizzazione spaziale dei complessi proteici, guidandoli verso specifiche compartimenti cellulari o domini membranosi per garantire una risposta locale appropriata.
4. Agire come substrati di chinasi e altre enzimi, subendo modificazioni post-traduzionali che alterano la loro attività e influenzano il segnale trasdotto.

Un esempio ben noto di proteina adattatrice trasducente il segnale è la proteina Grb2 (growth factor receptor-bound protein 2), che interagisce con recettori tirosin chinasi e facilita l'attivazione della via di segnalazione Ras/MAPK, coinvolta nella regolazione della crescita cellulare e differenziamento.

Le membrane mitocondriali sono doppie membrane che delimitano lo spazio interno del mitoconndrio, un organello cruciale per la produzione di energia nelle cellule eucariotiche. La membrana mitocondriale esterna è continua con la membrana del reticolo endoplasmatico rugoso (RER) e ha pori che permettono il passaggio di molecole relativamente grandi. D'altra parte, la membrana mitocondriale interna ha una composizione lipidica ed enzimatica unica, contiene proteine di trasporto specifiche e forma creste mitocondriali che aumentano la superficie della membrana per ospitare più complessi enzimatici della catena respiratoria. Queste membrane svolgono un ruolo cruciale nel mantenimento del potenziale di membrana necessario per la produzione di ATP, nella separazione dello spazio matrice dal citoplasma e nel controllo selettivo del passaggio di molecole e ioni attraverso esse.

Le proteine ricombinanti sono proteine prodotte artificialmente mediante tecniche di ingegneria genetica. Queste proteine vengono create combinando il DNA di due organismi diversi in un unico organismo o cellula ospite, che poi produce la proteina desiderata.

Il processo di produzione di proteine ricombinanti inizia con l'identificazione di un gene che codifica per una specifica proteina desiderata. Il gene viene quindi isolato e inserito nel DNA di un organismo ospite, come batteri o cellule di lievito, utilizzando tecniche di biologia molecolare. L'organismo ospite viene quindi fatto crescere in laboratorio, dove produce la proteina desiderata durante il suo normale processo di sintesi proteica.

Le proteine ricombinanti hanno una vasta gamma di applicazioni nella ricerca scientifica, nella medicina e nell'industria. Ad esempio, possono essere utilizzate per produrre farmaci come l'insulina e il fattore di crescita umano, per creare vaccini contro malattie infettive come l'epatite B e l'influenza, e per studiare la funzione delle proteine in cellule e organismi viventi.

Tuttavia, la produzione di proteine ricombinanti presenta anche alcune sfide e rischi, come la possibilità di contaminazione con patogeni o sostanze indesiderate, nonché questioni etiche relative all'uso di organismi geneticamente modificati. Pertanto, è importante che la produzione e l'utilizzo di proteine ricombinanti siano regolamentati e controllati in modo appropriato per garantire la sicurezza e l'efficacia dei prodotti finali.

In medicina e ricerca biomedica, i modelli biologici si riferiscono a sistemi o organismi viventi che vengono utilizzati per rappresentare e studiare diversi aspetti di una malattia o di un processo fisiologico. Questi modelli possono essere costituiti da cellule in coltura, tessuti, organoidi, animali da laboratorio (come topi, ratti o moscerini della frutta) e, in alcuni casi, persino piante.

I modelli biologici sono utilizzati per:

1. Comprendere meglio i meccanismi alla base delle malattie e dei processi fisiologici.
2. Testare l'efficacia e la sicurezza di potenziali terapie, farmaci o trattamenti.
3. Studiare l'interazione tra diversi sistemi corporei e organi.
4. Esplorare le risposte dei sistemi viventi a vari stimoli ambientali o fisiologici.
5. Predire l'esito di una malattia o la risposta al trattamento in pazienti umani.

I modelli biologici offrono un contesto più vicino alla realtà rispetto ad altri metodi di studio, come le simulazioni computazionali, poiché tengono conto della complessità e dell'interconnessione dei sistemi viventi. Tuttavia, è importante notare che i modelli biologici presentano anche alcune limitazioni, come la differenza di specie e le differenze individuali, che possono influenzare la rilevanza dei risultati ottenuti per l'uomo. Pertanto, i risultati degli studi sui modelli biologici devono essere interpretati con cautela e confermati in studi clinici appropriati sull'uomo.

La repressione genetica è un processo epigenetico attraverso il quale l'espressione dei geni viene silenziata o ridotta. Ciò si verifica quando specifiche proteine, chiamate repressori genici, si legano a sequenze di DNA specifiche, impedendo la trascrizione del gene in mRNA. Questo processo è fondamentale per il corretto sviluppo e la funzione dell'organismo, poiché consente di controllare l'espressione genica in modo spaziale e temporale appropriato. La repressione genetica può essere causata da vari fattori, tra cui modifiche chimiche del DNA o delle proteine storiche, interazioni proteina-proteina e cambiamenti nella struttura della cromatina. In alcuni casi, la disregolazione della repressione genetica può portare a malattie, come il cancro.

I topi inbred C57BL (o C57 Black) sono una particolare linea genetica di topi da laboratorio comunemente utilizzati in ricerca biomedica. Il termine "inbred" si riferisce al fatto che questi topi sono stati allevati per molte generazioni con riproduzione tra fratelli e sorelle, il che ha portato alla formazione di una linea genetica altamente uniforme e stabile.

La linea C57BL è stata sviluppata presso la Harvard University nel 1920 ed è ora mantenuta e distribuita da diversi istituti di ricerca, tra cui il Jackson Laboratory. Questa linea genetica è nota per la sua robustezza e longevità, rendendola adatta per una vasta gamma di studi sperimentali.

I topi C57BL sono spesso utilizzati come modelli animali in diversi campi della ricerca biomedica, tra cui la genetica, l'immunologia, la neurobiologia e la farmacologia. Ad esempio, questa linea genetica è stata ampiamente studiata per quanto riguarda il comportamento, la memoria e l'apprendimento, nonché le risposte immunitarie e la suscettibilità a varie malattie, come il cancro, le malattie cardiovascolari e le malattie neurodegenerative.

È importante notare che, poiché i topi C57BL sono un ceppo inbred, presentano una serie di caratteristiche genetiche fisse e uniformi. Ciò può essere vantaggioso per la riproducibilità degli esperimenti e l'interpretazione dei risultati, ma può anche limitare la generalizzabilità delle scoperte alla popolazione umana più diversificata. Pertanto, è fondamentale considerare i potenziali limiti di questo modello animale quando si interpretano i risultati della ricerca e si applicano le conoscenze acquisite all'uomo.

Le ceramide sono una classe di lipidi sphingosina-based che svolgono un ruolo importante nella formazione e nella funzione delle membrane cellulari. Sono particolarmente abbondanti nelle membrane dei mammiferi, dove costituiscono circa il 50% del lipide totale.

Le ceramidi sono formate dalla condensazione di un aminoalcol, la serina, con un acido grasso a catena lunga, che porta alla formazione della sphingosina. Questa poi può subire ulteriori modificazioni, come l'aggiunta di altri acidi grassi o di gruppi polari, per formare diverse specie di ceramide.

Le ceramidi sono note per avere proprietà detergenti e sono utilizzate in molti prodotti cosmetici e farmaceutici come emulsionanti e solubilizzanti. Inoltre, svolgono un ruolo importante nella regolazione della permeabilità delle membrane cellulari e nella segnalazione cellulare.

Alcune ricerche suggeriscono che le ceramide possano anche essere coinvolte nel processo di invecchiamento cutaneo, poiché la loro concentrazione tende a diminuire con l'età. Questo può portare ad una ridotta funzione di barriera della pelle e ad un aumentato rischio di disidratazione e danni da radiazioni UV.

In sintesi, le ceramide sono lipidi importanti per la formazione e la funzione delle membrane cellulari, con proprietà detergenti e un ruolo nella regolazione della permeabilità e della segnalazione cellulare. La loro concentrazione tende a diminuire con l'età, il che può contribuire all'invecchiamento cutaneo.

L'immunoblotting, noto anche come Western blotting, è una tecnica di laboratorio utilizzata per rilevare e quantificare specifiche proteine in un campione biologico. Questa tecnica combina l'elettroforesi delle proteine su gel (SDS-PAGE) con la rilevazione immunochimica.

Il processo include:

1. Estrarre le proteine dal campione e separarle in base al loro peso molecolare utilizzando l'elettroforesi su gel di poliacrilammide sodio dodecil solfato (SDS-PAGE).
2. Il gel viene quindi trasferito a una membrana di nitrocellulosa o di policarbonato di piccole dimensioni, dove le proteine si legano covalentemente alla membrana.
3. La membrana viene poi incubata con anticorpi primari specifici per la proteina target, che si legheranno a epitopi (siti di legame) unici sulla proteina.
4. Dopo il lavaggio per rimuovere gli anticorpi non legati, vengono aggiunti anticorpi secondari marcati con enzimi o fluorescenza che si legano agli anticorpi primari.
5. Infine, dopo ulteriori lavaggi, viene rilevata la presenza della proteina target mediante l'uso di substrati cromogenici o fluorescenti.

L'immunoblotting è una tecnica sensibile e specifica che può rilevare quantità molto piccole di proteine e distinguere tra proteine di peso molecolare simile ma con differenze nella sequenza aminoacidica. Viene utilizzato in ricerca e diagnosi per identificare proteine patologiche, come le proteine virali o tumorali, e monitorare l'espressione delle proteine in vari processi biologici.

I neuroni sono cellule specializzate del sistema nervoso che elaborano e trasmettono informazioni sotto forma di segnali elettrici e chimici. Sono costituiti da diversi compartimenti funzionali: il corpo cellulare (o soma), i dendriti e l'assone. Il corpo cellulare contiene il nucleo e la maggior parte degli organelli, mentre i dendriti sono brevi prolungamenti che ricevono input da altri neuroni o cellule effettrici. L'assone è un lungo prolungamento che può raggiungere anche diversi centimetri di lunghezza e serve a trasmettere il potenziale d'azione, il segnale elettrico generato dal neurone, ad altre cellule bersaglio.

I neuroni possono essere classificati in base alla loro forma, funzione e connettività. Alcuni tipi di neuroni includono i neuroni sensoriali, che rilevano stimoli dall'ambiente esterno o interno; i neuroni motori, che inviano segnali ai muscoli per provocare la contrazione; e i neuroni interneuroni, che collegano tra loro diversi neuroni formando circuiti neurali complessi.

La comunicazione tra i neuroni avviene attraverso sinapsi, giunzioni specializzate dove l'assone di un neurone pre-sinaptico entra in contatto con il dendrite o il corpo cellulare di un neurone post-sinaptico. Quando un potenziale d'azione raggiunge la terminazione sinaptica, induce il rilascio di neurotrasmettitori che diffondono nello spazio sinaptico e legano specifici recettori presenti sulla membrana plasmatica del neurone post-sinaptico. Questo legame determina l'apertura di canali ionici, alterando il potenziale di membrana del neurone post-sinaptico e dando origine a una risposta elettrica o chimica che può propagarsi all'interno della cellula.

I disturbi del sistema nervoso possono derivare da alterazioni nella struttura o nella funzione dei neuroni, delle sinapsi o dei circuiti neurali. Ad esempio, malattie neurodegenerative come il morbo di Alzheimer e il morbo di Parkinson sono caratterizzate dalla perdita progressiva di specifiche popolazioni di neuroni, mentre disordini psichiatrici come la depressione e la schizofrenia possono essere associati a alterazioni nella trasmissione sinaptica o nell'organizzazione dei circuiti neurali.

La neuroscienza è lo studio interdisciplinare del sistema nervoso, che integra conoscenze provenienti da diverse discipline come la biologia molecolare, la fisiologia, l'anatomia, la psicologia e la matematica per comprendere i meccanismi alla base della funzione cerebrale. Gli approcci sperimentali impiegati nella neuroscienza includono tecniche di registrazione elettrofisiologica, imaging ottico e di risonanza magnetica, manipolazione genetica e comportamentale, nonché modellazione computazionale.

La neuroscienza ha contribuito a far luce su molti aspetti della funzione cerebrale, come la percezione sensoriale, il movimento, l'apprendimento, la memoria, le emozioni e il pensiero. Tuttavia, rimangono ancora numerose domande irrisolte riguardanti i meccanismi alla base della cognizione e del comportamento umano. La neuroscienza continua a evolvere come disciplina, con l'obiettivo di fornire una comprensione sempre più approfondita dei principi fondamentali che governano il funzionamento del cervello e delle sue patologie.

La struttura terziaria di una proteina si riferisce all'organizzazione spaziale tridimensionale delle sue catene polipeptidiche, che sono formate dalla piegatura e dall'avvolgimento delle strutture secondarie (α eliche e β foglietti) della proteina. Questa struttura è responsabile della funzione biologica della proteina e viene stabilita dalle interazioni non covalenti tra i diversi residui aminoacidici, come ponti salini, ponti idrogeno e interazioni idrofobiche. La struttura terziaria può essere mantenuta da legami disolfuro covalenti che si formano tra i residui di cisteina nella catena polipeptidica.

La conformazione della struttura terziaria è influenzata da fattori ambientali come il pH, la temperatura e la concentrazione di ioni, ed è soggetta a modifiche dinamiche durante le interazioni con altre molecole. La determinazione della struttura terziaria delle proteine è un'area attiva di ricerca nella biologia strutturale e svolge un ruolo cruciale nella comprensione del funzionamento dei sistemi biologici a livello molecolare.

Il ciclo cellulare è un processo biologico continuo e coordinato che si verifica nelle cellule in cui esse crescono, si riproducono e si dividono. Esso consiste di una serie di eventi e fasi che comprendono la duplicazione del DNA (fase S), seguita dalla divisione del nucleo (mitosi o fase M), e successivamente dalla divisione citoplasmaticca (citocinesi) che separa le due cellule figlie. Queste due cellule figlie contengono esattamente la stessa quantità di DNA della cellula madre e sono quindi geneticamente identiche. Il ciclo cellulare è fondamentale per la crescita, lo sviluppo, la riparazione dei tessuti e il mantenimento dell'omeostasi tissutale negli organismi viventi. La regolazione del ciclo cellulare è strettamente controllata da una complessa rete di meccanismi di segnalazione che garantiscono la corretta progressione attraverso le fasi del ciclo e impediscono la proliferazione incontrollata delle cellule, riducendo il rischio di sviluppare tumori.

In biochimica, la fosforilazione è un processo che consiste nell'aggiunta di uno o più gruppi fosfato a una molecola, principalmente proteine o lipidi. Questa reazione viene catalizzata da enzimi chiamati chinasi e richiede energia, spesso fornita dall'idrolisi dell'ATP (adenosina trifosfato) in ADP (adenosina difosfato).

La fosforilazione è un meccanismo importante nella regolazione delle proteine e dei loro processi cellulari, come la trasduzione del segnale, il metabolismo energetico e la divisione cellulare. L'aggiunta di gruppi fosfato può modificare la struttura tridimensionale della proteina, influenzandone l'attività enzimatica, le interazioni con altre molecole o la localizzazione subcellulare.

La rimozione dei gruppi fosfato dalle proteine è catalizzata da fosfatasi, che possono ripristinare lo stato originale della proteina e modulare i suoi processi cellulari. La fosforilazione e la defosforilazione sono quindi meccanismi di regolazione dinamici e reversibili che svolgono un ruolo cruciale nel mantenere l'equilibrio e le funzioni cellulari ottimali.

La reazione di polimerizzazione a catena dopo trascrizione inversa (RC-PCR) è una tecnica di biologia molecolare che combina la retrotrascrizione dell'RNA in DNA complementare (cDNA) con la reazione di amplificazione enzimatica della catena (PCR) per copiare rapidamente e specificamente segmenti di acido nucleico. Questa tecnica è ampiamente utilizzata nella ricerca biomedica per rilevare, quantificare e clonare specifiche sequenze di RNA in campioni biologici complessi.

Nella fase iniziale della RC-PCR, l'enzima reverse transcriptasi converte l'RNA target in cDNA utilizzando un primer oligonucleotidico specifico per il gene di interesse. Il cDNA risultante funge da matrice per la successiva amplificazione enzimatica della catena, che viene eseguita utilizzando una coppia di primer che flankano la regione del gene bersaglio desiderata. Durante il ciclo termico di denaturazione, allungamento ed ibridazione, la DNA polimerasi estende i primer e replica il segmento di acido nucleico target in modo esponenziale, producendo milioni di copie del frammento desiderato.

La RC-PCR offre diversi vantaggi rispetto ad altre tecniche di amplificazione dell'acido nucleico, come la sensibilità, la specificità e la velocità di esecuzione. Tuttavia, è anche suscettibile a errori di contaminazione e artifatti di amplificazione, pertanto è fondamentale seguire rigorose procedure di laboratorio per prevenire tali problemi e garantire risultati accurati e riproducibili.

La microscopia a fluorescenza è una tecnica di microscopia che utilizza la fluorescenza dei campioni per generare un'immagine. Viene utilizzata per studiare la struttura e la funzione delle cellule e dei tessuti, oltre che per l'identificazione e la quantificazione di specifiche molecole biologiche all'interno di campioni.

Nella microscopia a fluorescenza, i campioni vengono trattati con uno o più marcatori fluorescenti, noti come sonde, che si legano selettivamente alle molecole target di interesse. Quando il campione è esposto alla luce ad una specifica lunghezza d'onda, la sonda assorbe l'energia della luce e entra in uno stato eccitato. Successivamente, la sonda decade dallo stato eccitato allo stato fondamentale emettendo luce a una diversa lunghezza d'onda, che può essere rilevata e misurata dal microscopio.

La microscopia a fluorescenza offre un'elevata sensibilità e specificità, poiché solo le molecole marcate con la sonda fluorescente emetteranno luce. Inoltre, questa tecnica consente di ottenere immagini altamente risolvibili, poiché la lunghezza d'onda della luce emessa dalle sonde è generalmente più corta di quella della luce utilizzata per l'eccitazione, il che si traduce in una maggiore separazione tra le immagini delle diverse molecole target.

La microscopia a fluorescenza viene ampiamente utilizzata in diversi campi della biologia e della medicina, come la citologia, l'istologia, la biologia cellulare, la neurobiologia, l'immunologia e la virologia. Tra le applicazioni più comuni di questa tecnica ci sono lo studio delle interazioni proteina-proteina, la localizzazione subcellulare delle proteine, l'analisi dell'espressione genica e la visualizzazione dei processi dinamici all'interno delle cellule.

Un topo knockout è un tipo di topo da laboratorio geneticamente modificato in cui uno o più geni sono stati "eliminati" o "disattivati" per studiarne la funzione e l'effetto su vari processi biologici, malattie o tratti. Questa tecnica di manipolazione genetica viene eseguita introducendo una mutazione nel gene bersaglio che causa l'interruzione della sua espressione o funzione. I topi knockout sono ampiamente utilizzati negli studi di ricerca biomedica per comprendere meglio la funzione dei geni e il loro ruolo nelle malattie, poiché i topi congeniti con queste mutazioni possono manifestare fenotipi o sintomi simili a quelli osservati in alcune condizioni umane. Questa tecnica fornisce un modello animale prezioso per testare farmaci, sviluppare terapie e studiare i meccanismi molecolari delle malattie.

Receptor-Interacting Protein Serine-Threonine Kinase 2 (RIPK2), è una proteina chinasi che appartiene alla famiglia delle kinasi a serina/treonina. Questa proteina svolge un ruolo cruciale nella regolazione dell'infiammazione e dell'apoptosi (morte cellulare programmata).

RIPK2 è nota per interagire con i recettori di toll-like (TLR) e i recettori dei nucleotidi ossidati (NLR), che sono entrambi tipi di recettori della superficie cellulare che riconoscono e rispondono a diversi pattern molecolari associati ai patogeni. In particolare, RIPK2 è importante per l'attivazione del fattore nucleare kappa B (NF-kB) e del percorso di morte cellulare mitogeno-attivata (MAPK), che portano all'espressione dei geni infiammatori e alla regolazione dell'apoptosi.

RIPK2 è stata anche identificata come una proteina chiave nella via di segnalazione della necroptosi, un particolare tipo di morte cellulare programmata che può verificarsi in risposta a infezioni o stress cellulari. In questo percorso, RIPK2 forma un complesso con altre proteine, tra cui RIPK1 e MLKL, per attivare la necroptosi.

Mutazioni o alterazioni nella regolazione di RIPK2 possono essere associate a diverse condizioni patologiche, come l'artrite reumatoide, le infezioni batteriche e alcune forme di cancro.

Gli inibitori della sintesi proteica sono un gruppo di farmaci che impediscono o riducono la produzione di proteine all'interno delle cellule. Agiscono interferendo con il processo di traduzione, che è la fase finale del processo di sintesi delle proteine. Nella traduzione, il messaggero RNA (mRNA) viene letto e convertito in una catena di aminoacidi che formano una proteina.

Gli inibitori della sintesi proteica possono interferire con questo processo in diversi modi. Alcuni impediscono il legame dell'mRNA al ribosoma, un organello cellulare dove si verifica la traduzione. Altri impediscono l'arrivo degli aminoacidi ai siti di legame sul ribosoma. In entrambi i casi, la sintesi proteica viene interrotta e le cellule non possono produrre le proteine necessarie per sopravvivere e funzionare correttamente.

Questi farmaci sono utilizzati in diversi campi della medicina, come ad esempio nell'oncologia per trattare alcuni tipi di cancro, poiché la replicazione delle cellule tumorali è altamente dipendente dalla sintesi proteica. Tuttavia, gli effetti collaterali possono essere significativi, poiché l'inibizione della sintesi proteica colpisce tutte le cellule del corpo, non solo quelle cancerose. Questi effetti collaterali includono nausea, vomito, diarrea, danni al fegato e immunosoppressione.

In termini medici, il sinergismo farmacologico si riferisce all'interazione tra due o più farmaci in cui l'effetto combinato è maggiore della somma degli effetti individuali. Ciò significa che quando i farmaci vengono somministrati insieme, producono un effetto terapeutico più pronunciato rispetto alla semplice somma dell'effetto di ciascun farmaco assunto separatamente.

Questo fenomeno si verifica a causa della capacità dei farmaci di influenzare diversi bersagli o meccanismi cellulari, che possono portare a un effetto rinforzato quando combinati. Tuttavia, è importante notare che il sinergismo farmacologico non deve essere confuso con l'additività, in cui l'effetto complessivo della combinazione di farmaci è semplicemente la somma degli effetti individuali.

Il sinergismo farmacologico può essere utilizzato strategicamente per aumentare l'efficacia terapeutica e ridurre al minimo gli effetti avversi, poiché spesso consente di utilizzare dosaggi inferiori di ciascun farmaco. Tuttavia, è fondamentale che questo approccio sia gestito con cautela, in quanto il sinergismo può anche aumentare il rischio di effetti collaterali tossici se non monitorato e gestito adeguatamente.

La proteina della sequenza di leucemia mieloide cellulare 1 (CMLS1) è un tipo di proteina che è codificata dal gene MSL1 nel corpo umano. Questo gene appartiene alla famiglia dei geni MSL, che sono importanti per il processo di modifica delle cromatine chiamato inattivazione del cromosoma X nelle femmine.

La proteina CMLS1 è espressa principalmente nei tessuti riproduttivi femminili e svolge un ruolo importante nella regolazione della espressione genica. Tuttavia, il suo ruolo esatto nella leucemia mieloide cellulare (LMC) non è ancora completamente compreso. Alcune ricerche suggeriscono che mutazioni in questo gene possono essere associate allo sviluppo di LMC, ma sono necessari ulteriori studi per confermare questa associazione e comprendere il meccanismo alla base di essa.

In sintesi, la proteina CMLS1 è codificata dal gene MSL1 ed è importante per la regolazione della espressione genica, ma la sua relazione con la leucemia mieloide cellulare non è ancora del tutto chiara e richiede ulteriori ricerche.

In campo medico e genetico, una mutazione è definita come un cambiamento permanente nel materiale genetico (DNA o RNA) di una cellula. Queste modifiche possono influenzare il modo in cui la cellula funziona e si sviluppa, compreso l'effetto sui tratti ereditari. Le mutazioni possono verificarsi naturalmente durante il processo di replicazione del DNA o come risultato di fattori ambientali dannosi come radiazioni, sostanze chimiche nocive o infezioni virali.

Le mutazioni possono essere classificate in due tipi principali:

1. Mutazioni germinali (o ereditarie): queste mutazioni si verificano nelle cellule germinali (ovuli e spermatozoi) e possono essere trasmesse dai genitori ai figli. Le mutazioni germinali possono causare malattie genetiche o predisporre a determinate condizioni mediche.

2. Mutazioni somatiche: queste mutazioni si verificano nelle cellule non riproduttive del corpo (somatiche) e di solito non vengono trasmesse alla prole. Le mutazioni somatiche possono portare a un'ampia gamma di effetti, tra cui lo sviluppo di tumori o il cambiamento delle caratteristiche cellulari.

Le mutazioni possono essere ulteriormente suddivise in base alla loro entità:

- Mutazione puntiforme: una singola base (lettera) del DNA viene modificata, eliminata o aggiunta.
- Inserzione: una o più basi vengono inserite nel DNA.
- Delezione: una o più basi vengono eliminate dal DNA.
- Duplicazione: una sezione di DNA viene duplicata.
- Inversione: una sezione di DNA viene capovolta end-to-end, mantenendo l'ordine delle basi.
- Traslocazione: due segmenti di DNA vengono scambiati tra cromosomi o all'interno dello stesso cromosoma.

Le mutazioni possono avere effetti diversi sul funzionamento delle cellule e dei geni, che vanno da quasi impercettibili a drammatici. Alcune mutazioni non hanno alcun effetto, mentre altre possono portare a malattie o disabilità.

In medicina e biologia, la sovraregolazione si riferisce a un fenomeno in cui un gene o un prodotto genico (come un enzima) viene overexpressed o attivato a livelli superiori al normale. Ciò può verificarsi a causa di vari fattori, come mutazioni genetiche, influenze ambientali o interazioni farmacologiche.

La sovraregolazione di un gene o di un prodotto genico può portare a una serie di conseguenze negative per la salute, a seconda del ruolo svolto dal gene o dal prodotto genico in questione. Ad esempio, se un enzima cancerogeno viene sovraregolato, ciò può aumentare il rischio di sviluppare il cancro. Allo stesso modo, la sovraregolazione di un recettore cellulare può portare a una maggiore sensibilità o resistenza ai farmaci, a seconda del contesto.

La sovraregolazione è spesso studiata nel contesto della ricerca sul cancro e delle malattie genetiche, nonché nello sviluppo di farmaci e terapie. Attraverso la comprensione dei meccanismi di sovraregolazione, i ricercatori possono sviluppare strategie per modulare l'espressione genica e il funzionamento dei prodotti genici, con l'obiettivo di prevenire o trattare le malattie.

Le proteine della Drosophila si riferiscono a varie proteine identificate e studiate nella Drosophila melanogaster, comunemente nota come mosca della frutta. La Drosophila melanogaster è un organismo modello ampiamente utilizzato in biologia dello sviluppo, genetica e ricerca medica a causa della sua facile manipolazione sperimentale, breve ciclo di vita, elevata fecondità e conservazione dei percorsi genici e molecolari fondamentali con esseri umani.

Molte proteine della Drosophila sono state studiate in relazione a processi cellulari e sviluppo fondamentali, come la divisione cellulare, l'apoptosi, il differenziamento cellulare, la segnalazione cellulare, la riparazione del DNA e la neurobiologia. Alcune proteine della Drosophila sono anche importanti per lo studio di malattie umane, poiché i loro omologhi genici nei mammiferi sono associati a varie condizioni patologiche. Ad esempio, la proteina Hedgehog della Drosophila è correlata alla proteina Hedgehog umana, che svolge un ruolo cruciale nello sviluppo embrionale e nella crescita tumorale quando mutata o alterata.

Studiare le proteine della Drosophila fornisce informazioni vitali sulla funzione e l'interazione delle proteine, nonché sui meccanismi molecolari che sottendono i processi cellulari e lo sviluppo degli organismi. Queste conoscenze possono quindi essere applicate allo studio di malattie umane e alla ricerca di potenziali terapie.

La specificità del substrato è un termine utilizzato in biochimica e farmacologia per descrivere la capacità di un enzima o una proteina di legarsi e agire su un singolo substrato o su un gruppo limitato di substrati simili, piuttosto che su una gamma più ampia di molecole.

In altre parole, l'enzima o la proteina mostra una preferenza marcata per il suo substrato specifico, con cui è in grado di interagire con maggiore affinità e velocità di reazione rispetto ad altri substrati. Questa specificità è dovuta alla forma tridimensionale dell'enzima o della proteina, che si adatta perfettamente al substrato come una chiave in una serratura, permettendo solo a determinate molecole di legarsi e subire la reazione enzimatica.

La specificità del substrato è un concetto fondamentale nella comprensione della regolazione dei processi metabolici e della farmacologia, poiché consente di prevedere quali molecole saranno più probabilmente influenzate da una particolare reazione enzimatica o da un farmaco che interagisce con una proteina specifica.

I potenziali di membrana sono differenze di potenziale elettrico (cioè, differenze di carica elettrica) che si verificano attraverso le membrane cellulari. Questi potenziali giocano un ruolo cruciale nel funzionamento delle cellule, compreso il trasporto di ioni ed altre molecole attraverso la membrana, nonché la comunicazione e il coordinamento dell'attività cellulare.

In particolare, il potenziale di membrana si riferisce al potenziale elettrico che esiste tra il lato interno e quello esterno della membrana cellulare. Nella maggior parte delle cellule, la faccia interna della membrana è carica negativamente rispetto alla faccia esterna, dando origine a un potenziale di membrana negativo. Questa differenza di potenziale è generata dal trasporto attivo di ioni attraverso la membrana, che crea una separazione di cariche elettriche.

Il potenziale di membrana è particolarmente importante nelle cellule eccitabili come i neuroni e le cellule muscolari, dove cambiamenti nel potenziale di membrana possono innescare l'attività elettrica che consente la comunicazione tra le cellule o la contrazione muscolare. In queste cellule, piccole variazioni del potenziale di membrana possono essere amplificate e trasformate in segnali più grandi che possono propagarsi attraverso la cellula o persino da una cellula all'altra.

Il nucleo cellulare è una struttura membranosa e generalmente la porzione più grande di una cellula eucariota. Contiene la maggior parte del materiale genetico della cellula sotto forma di DNA organizzato in cromosomi. Il nucleo è circondato da una membrana nucleare formata da due membrane fosolipidiche interne ed esterne con pori nucleari che consentono il passaggio selettivo di molecole tra il citoplasma e il nucleoplasma (il fluido all'interno del nucleo).

Il nucleo svolge un ruolo fondamentale nella regolazione della attività cellulare, compresa la trascrizione dei geni in RNA e la replicazione del DNA prima della divisione cellulare. Inoltre, contiene importanti strutture come i nucleoli, che sono responsabili della sintesi dei ribosomi.

In sintesi, il nucleo cellulare è l'organulo centrale per la conservazione e la replicazione del materiale genetico di una cellula eucariota, essenziale per la crescita, lo sviluppo e la riproduzione delle cellule.

Le proteine neoplastiche si riferiscono a proteine anomale prodotte da cellule cancerose o neoplastiche. Queste proteine possono essere quantitative o qualitative diverse dalle proteine prodotte da cellule normali e sane. Possono esserci differenze nella struttura, nella funzione o nell'espressione di tali proteine.

Le proteine neoplastiche possono essere utilizzate come biomarker per la diagnosi, il monitoraggio della progressione della malattia e la risposta al trattamento del cancro. Ad esempio, l'elevata espressione di proteine come HER2/neu nel cancro al seno è associata a una prognosi peggiore, ma anche a una maggiore sensibilità a determinati farmaci chemioterapici e target terapeutici.

L'identificazione e la caratterizzazione di proteine neoplastiche possono essere effettuate utilizzando tecniche come l'immunochimica, la spettroscopia di massa e la citometria a flusso. Tuttavia, è importante notare che le differenze nelle proteine neoplastiche non sono specifiche per un particolare tipo di cancro e possono essere presenti anche in altre condizioni patologiche.

L'autofagia è un processo cellulare fondamentale che si verifica in tutte le cellule dei mammiferi. È un meccanismo di sopravvivenza attraverso il quale la cellula degrada e ricicla i propri componenti citoplasmatici, come proteine e organelli danneggiati o non funzionali. Questo processo aiuta a mantenere l'equilibrio cellulare e a eliminare le sostanze nocive che possono accumularsi all'interno della cellula.

L'autofagia si compone di diversi passaggi:

1. Nascita di una vescicola chiamata fagosoma, che ingloba i componenti citoplasmatici indesiderati.
2. Fusione della fagosoma con una vescicola acida chiamata lisosoma, contenente enzimi digestivi.
3. Digestione e degradazione dei componenti inglobati all'interno della fagolisosoma.
4. Riciclaggio delle molecole risultanti dal processo di degradazione per la sintesi di nuove proteine e membrane cellulari.

L'autofagia è un processo altamente regolato che può essere influenzato da fattori interni ed esterni, come la nutrizione, lo stress o le infezioni. Un aumento dell'attività autofagica è stato osservato in diverse condizioni patologiche, come malattie neurodegenerative, infiammazioni croniche e cancro. Pertanto, l'autofagia può avere effetti sia protettivi che dannosi a seconda del contesto cellulare e della sua regolazione.

L'RNA interference (RNAi) è un meccanismo cellulare conservato evolutionisticamente che regola l'espressione genica attraverso la degradazione o il blocco della traduzione di specifici RNA messaggeri (mRNA). Questo processo è innescato dalla presenza di piccoli RNA a doppio filamento (dsRNA) che vengono processati in small interfering RNA (siRNA) o microRNA (miRNA) da un enzima chiamato Dicer. Questi siRNA e miRNA vengono poi incorporati nel complesso RISC (RNA-induced silencing complex), dove uno strand del dsRNA guida il riconoscimento e il legame specifico con l'mRNA bersaglio complementare. Questo legame porta alla degradazione dell'mRNA o al blocco della traduzione, impedendo così la sintesi della proteina corrispondente. L'RNAi è un importante meccanismo di difesa contro i virus e altri elementi genetici mobili, ma è anche utilizzato nella regolazione fine dell'espressione genica durante lo sviluppo e in risposta a vari stimoli cellulari.

La Proteina-Serina-Treonina Chinasi (PSTK o STK16) è un enzima che appartiene alla famiglia delle chinasi, le quali catalizzano la reazione di trasferimento di gruppi fosfato dal nucleotide trifosfato ad una proteina. Più specificamente, la PSTK è responsabile del trasferimento di un gruppo fosfato dal ATP alla serina o treonina di una proteina bersaglio.

Questo enzima svolge un ruolo importante nella regolazione della proliferazione e differenziazione cellulare, nonché nella risposta al danno del DNA. Mutazioni in questo gene sono state associate a diversi tipi di cancro, tra cui il carcinoma polmonare a cellule squamose e il carcinoma ovarico sieroso.

La PSTK è anche nota per essere regolata da fattori di trascrizione come la p53, un importante oncosoppressore che risponde al danno del DNA e inibisce la proliferazione cellulare. Quando il DNA è danneggiato, la p53 viene attivata e aumenta l'espressione della PSTK, che a sua volta promuove la riparazione del DNA e previene la propagazione di cellule con danni al DNA.

In sintesi, la Proteina-Serina-Treonina Chinasi è un enzima chiave nella regolazione della proliferazione e differenziazione cellulare, nonché nella risposta al danno del DNA, e le sue mutazioni sono state associate a diversi tipi di cancro.

Le cumarine sono una classe di composti organici naturali che si trovano in diverse piante, tra cui il fieno greco, la felce aquilina e la sweetclover. Le cumarine più note includono il warfarin, un anticoagulante comunemente usato nella terapia e nella profilassi del tromboembolismo venoso.

I farmaci cumarinici agiscono come antagonisti della vitamina K, inibendo l'enzima epossido riduttasi che riattiva la vitamina K dopo che è stata ossidata dalle enzimi della coagulazione del sangue. Ciò porta a una diminuzione dei fattori di coagulazione II, VII, IX e X, aumentando il tempo di protrombina e riducendo il rischio di trombosi.

Tuttavia, l'uso di cumarine deve essere strettamente monitorato per evitare un eccessivo effetto anticoagulante, che può portare a sanguinamenti anomali e altre complicanze. Inoltre, le interazioni farmacologiche con altri farmaci o alimenti ricchi di vitamina K possono influenzare l'efficacia della terapia cumarinica.

L'mRNA (acido Ribonucleico Messaggero) è il tipo di RNA che porta le informazioni genetiche codificate nel DNA dai nuclei delle cellule alle regioni citoplasmatiche dove vengono sintetizzate proteine. Una volta trascritto dal DNA, l'mRNA lascia il nucleo e si lega a un ribosoma, un organello presente nel citoplasma cellulare dove ha luogo la sintesi proteica. I tripleti di basi dell'mRNA (codoni) vengono letti dal ribosoma e tradotti in amminoacidi specifici, che vengono poi uniti insieme per formare una catena polipeptidica, ossia una proteina. Pertanto, l'mRNA svolge un ruolo fondamentale nella trasmissione dell'informazione genetica e nella sintesi delle proteine nelle cellule.

Le modificazioni post-traduzionali delle proteine (PTM) sono processi biochimici che coinvolgono la modifica di una proteina dopo la sua sintesi tramite traduzione dell'mRNA. Queste modifiche possono influenzare diverse proprietà funzionali della proteina, come la sua attività enzimatica, la localizzazione subcellulare, la stabilità e l'interazione con altre molecole.

Le PTMs più comuni includono:

1. Fosforilazione: l'aggiunta di un gruppo fosfato ad una serina, treonina o tirosina residui della proteina, regolata da enzimi chiamati kinasi e fosfatasi.
2. Glicosilazione: l'aggiunta di uno o più zuccheri (o oligosaccaridi) alla proteina, che può influenzare la sua solubilità, stabilità e capacità di interagire con altre molecole.
3. Ubiquitinazione: l'aggiunta di una proteina chiamata ubiquitina alla proteina target, che segnala la sua degradazione da parte del proteasoma.
4. Metilazione: l'aggiunta di uno o più gruppi metile ad un residuo amminoacidico della proteina, che può influenzarne la stabilità e l'interazione con altre molecole.
5. Acetilazione: l'aggiunta di un gruppo acetile ad un residuo amminoacidico della proteina, che può influenzare la sua attività enzimatica e la sua interazione con il DNA.

Le modificazioni post-traduzionali delle proteine sono cruciali per la regolazione di molte vie cellulari e processi fisiologici, come il metabolismo, la crescita cellulare, la differenziazione, l'apoptosi e la risposta immunitaria. Tuttavia, possono anche essere associate a malattie, come il cancro, le malattie neurodegenerative e le infezioni virali.

Lo stress ossidativo è un fenomeno biologico che si verifica quando il bilancio tra la produzione di specie reattive dell'ossigeno (ROS) e la capacità delle cellule di neutralizzarle attraverso i sistemi antiossidanti viene interrotto, con conseguente accumulo di ROS. Questi radicali liberi possono danneggiare le molecole cellulari come proteine, lipidi e DNA, portando a disfunzioni cellulari e, in alcuni casi, a malattie croniche come cancro, malattie cardiovascolari, diabete e malattie neurodegenerative. Lo stress ossidativo è anche associato all'invecchiamento precoce e ad altri processi patologici.

Le membrane intracellulari, anche note come membrane organellari o membrane interne delle cellule, sono membrane biologiche che delimitano gli organelli presenti all'interno della cellula. Simili alla membrana plasmatica, sono composte da un doppio strato di fosfolipidi con proteine incorporate, e svolgono un ruolo cruciale nella regolazione dei passaggi di sostanze tra il citoplasma e gli spazi all'interno degli organelli.

Le membrane intracellulari formano barriere selettivamente permeabili che consentono il passaggio di alcune molecole mentre ne impediscono altre, contribuendo a mantenere l'integrità funzionale e la composizione chimica degli organelli. Inoltre, partecipano a processi cellulari vitali come la produzione di energia (nei mitocondri), la sintesi delle proteine (nel reticolo endoplasmatico rugoso) e il metabolismo lipidico (nel reticolo endoplasmatico liscio).

Le membrane intracellulari possono cambiare la loro composizione e struttura in risposta a stimoli interni o esterni, permettendo alla cellula di adattarsi e rispondere ai cambiamenti dell'ambiente. Queste proprietà dinamiche sono fondamentali per una varietà di processi cellulari, tra cui il trasporto di vescicole, la segnalazione cellulare e l'autofagia.

Un legame di proteine, noto anche come legame peptidico, è un tipo specifico di legame covalente che si forma tra il gruppo carbossilico (-COOH) di un amminoacido e il gruppo amminico (-NH2) di un altro amminoacido durante la formazione di una proteina. Questo legame chimico connette sequenzialmente gli amminoacidi insieme per formare catene polipeptidiche, che sono alla base della struttura primaria delle proteine. La formazione di un legame peptidico comporta la perdita di una molecola d'acqua (dehidratazione), con il risultato che il legame è costituito da un atomo di carbonio, due atomi di idrogeno, un ossigeno e un azoto (-CO-NH-). La specificità e la sequenza dei legami peptidici determinano la struttura tridimensionale delle proteine e, di conseguenza, le loro funzioni biologiche.

L'immunoistochimica è una tecnica di laboratorio utilizzata in patologia e ricerca biomedica per rilevare e localizzare specifiche proteine o antigeni all'interno di cellule, tessuti o organismi. Questa tecnica combina l'immunochimica, che studia le interazioni tra anticorpi e antigeni, con la chimica istologica, che analizza i componenti chimici dei tessuti.

Nell'immunoistochimica, un anticorpo marcato (con un enzima o fluorocromo) viene applicato a una sezione di tessuto fissato e tagliato sottilmente. L'anticorpo si lega specificamente all'antigene desiderato. Successivamente, un substrato appropriato viene aggiunto, che reagisce con il marcatore enzimatico o fluorescente per produrre un segnale visibile al microscopio. Ciò consente di identificare e localizzare la proteina o l'antigene target all'interno del tessuto.

L'immunoistochimica è una tecnica sensibile e specifica che fornisce informazioni cruciali sulla distribuzione, l'identità e l'espressione di proteine e antigeni in vari processi fisiologici e patologici, come infiammazione, infezione, tumori e malattie neurodegenerative.

Le proteinchinasi attivate da mitogeno, o semplicemente chiamate MAPK (dall'inglese Mitogen-Activated Protein Kinase), sono un gruppo di enzimi che partecipano a diversi processi cellulari, come la proliferazione, l'apoptosi e la differenziazione cellulare.

Le MAPK sono serine/treonina chinasi che vengono attivate in risposta a vari stimoli esterni o interni alla cellula, noti come mitogeni. Quando una MAPK viene attivata, essa può fosforilare e quindi attivare altre proteine, creando così una cascata di eventi enzimatici che portano a una risposta cellulare specifica.

La cascata di segnalazione delle MAPK è costituita da tre livelli di chinasi: la MAPKKK (MAP Kinase Kinase Kinase), la MAPKK (MAP Kinase Kinase) e infine la MAPK stessa. Ogni livello della cascata fosforila e attiva il livello successivo, amplificando il segnale iniziale.

Le MAPK sono coinvolte in una vasta gamma di processi fisiologici e patologici, come l'infiammazione, il cancro e le malattie cardiovascolari. Pertanto, l'inibizione delle MAPK è un obiettivo terapeutico promettente per lo sviluppo di nuovi farmaci.

La propidium (PI) è una molecola chimica, un colorante fluorescente utilizzato comunemente in biologia molecolare e citometria a flusso. PI lega selettivamente l'RNA e il DNA con basi non appaiate, principalmente nel DNA a doppia elica. Pertanto, è utilizzato per misurare la quantità di DNA nelle cellule, che può essere utile per determinare lo stadio del ciclo cellulare o l'apoptosi (morte cellulare programmata).

La propidium iodide non attraversa una membrana intatta delle cellule vitali. Tuttavia, quando la membrana plasmatica di una cellula viene danneggiata o permeabilizzata, come nelle cellule morte o in quelle in fase di apoptosi, il colorante può penetrare all'interno della cellula e legarsi al DNA. Una volta che la propidium iodide si lega al DNA, emette una fluorescenza rossa intensa che può essere rilevata e misurata utilizzando un citometro a flusso o un microscopio a fluorescenza.

In sintesi, la propidium iodide è un colorante fluorescente comunemente usato per valutare la vitalità cellulare, il ciclo cellulare e l'apoptosi mediante citometria a flusso o microscopia a fluorescenza.

I recettori con dominio della morte (DD, Death Domain) sono una famiglia di proteine che trasducono segnali cellulari e giocano un ruolo cruciale nella regolazione dell'apoptosi, o morte cellulare programmata. Questi domini si trovano all'interno di diverse proteine recettoriali, come i recettori del fattore di necrosi tumorale (TNFR, Tumor Necrosis Factor Receptors) e i recettori associati alla morte (DR, Death Receptors).

Il dominio della morte è un'unità strutturale proteica conservata che media le interazioni proteina-proteina specifiche. Quando il ligando (una molecola segnale) si lega al recettore appropriato, induce la formazione di complessi proteici multiproteici, noti come oligomeri di segnalazione, attraverso l'interazione dei domini della morte.

Questi complessi attivano una cascata di eventi che portano all'attivazione delle caspasi, enzimi proteolitici chiave nell'apoptosi. La formazione del complesso dipende dalla riorganizzazione spaziale dei domini della morte e dall'associazione con altre proteine adattatrici, come le FADD (Fas-associated protein with death domain) o le TRADD (TNFR1-associated death domain protein).

L'attivazione di questi complessi può anche inibire la sopravvivenza cellulare e promuovere l'infiammazione, a seconda del tipo di recettore e della via di segnalazione coinvolti. I disturbi nella regolazione dei domini della morte sono associati a varie patologie, tra cui malattie autoimmuni, infezioni e cancro.

C-Akt, noto anche come Proteina Kinasi B (PKB), è una proteina appartenente alla famiglia delle protein chinasi. È codificata dal protooncogene AKT1 e svolge un ruolo cruciale nella regolazione della crescita cellulare, della proliferazione, del metabolismo e della sopravvivenza cellulare.

La proteina C-Akt è costituita da tre domini principali: il dominio N-terminale regolatorio, il dominio catalitico centrale e il dominio C-terminale regolatorio. La sua attività enzimatica viene regolata attraverso la fosforilazione di specifici residui aminoacidici all'interno dei domini regolatori.

L'attivazione della proteina C-Akt è strettamente controllata da una serie di segnali intracellulari, tra cui i fattori di crescita e le citochine. Quando attivato, il C-Akt fosforila una varietà di substrati cellulari, compresi altri enzimi, proteine strutturali e fattori di trascrizione, che a loro volta influenzano una serie di processi cellulari, tra cui la sintesi delle proteine, il metabolismo del glucosio, l'apoptosi e la proliferazione cellulare.

Un'alterazione della regolazione delle proteine C-Akt è stata associata a una serie di patologie umane, tra cui il cancro. In particolare, mutazioni genetiche che portano all'attivazione costitutiva del C-Akt possono contribuire alla trasformazione neoplastica delle cellule e alla progressione del tumore. Pertanto, l'inibizione della proteina C-Akt è stata studiata come potenziale strategia terapeutica per il trattamento di alcuni tipi di cancro.

La cicloesimmide è un farmaco appartenente alla classe delle benzamidossime, che agiscono come inibitori della fosforilazione dell'enzima mitogeno-attivato proteina chinasi (MAPK). Questo farmaco viene utilizzato principalmente come miorelaxante per ridurre il tono muscolare scheletrico e liscio.

La cicloesimmide agisce bloccando la liberazione di calcio dalle riserve intracellulari, impedendo così la contrazione muscolare. Tuttavia, a differenza di altri miorelaxanti, la cicloesimmide non ha effetti diretti sulle placche neuromuscolari.

L'uso della cicloesimmide è limitato a causa dei suoi effetti collaterali significativi, che includono nausea, vomito, vertigini e sonnolenza. Inoltre, può causare depressione respiratoria e neurologica centrale se utilizzata in dosaggi elevati o in combinazione con altri farmaci depressivi del sistema nervoso centrale.

La cicloesimmide è stata ampiamente sostituita da farmaci miorelaxanti più sicuri ed efficaci, come il vecuronium e il rocuronio, che hanno un profilo di sicurezza migliore e una durata d'azione più prevedibile. Pertanto, l'uso della cicloesimmide è oggi molto raro nella pratica clinica moderna.

Le proteine della membrana sono un tipo speciale di proteine che si trovano nella membrana cellulare e nelle membrane organellari all'interno delle cellule. Sono incaricate di svolgere una vasta gamma di funzioni cruciali per la vita e l'attività della cellula, tra cui il trasporto di molecole, il riconoscimento e il legame con altre cellule o sostanze estranee, la segnalazione cellulare e la comunicazione, nonché la struttura e la stabilità delle membrane.

Esistono diversi tipi di proteine della membrana, tra cui:

1. Proteine integrali di membrana: ancorate permanentemente alla membrana, possono attraversarla completamente o parzialmente.
2. Proteine periferiche di membrana: associate in modo non covalente alle superfici interne o esterne della membrana, ma possono essere facilmente separate dalle stesse.
3. Proteine transmembrana: sporgono da entrambe le facce della membrana e svolgono funzioni di canale o pompa per il trasporto di molecole attraverso la membrana.
4. Proteine di ancoraggio: mantengono unite le proteine della membrana a filamenti del citoscheletro, fornendo stabilità e supporto strutturale.
5. Proteine di adesione: mediano l'adesione cellulare e la comunicazione tra cellule o tra cellule e matrice extracellulare.

Le proteine della membrana sono bersagli importanti per i farmaci, poiché spesso svolgono un ruolo chiave nei processi patologici come il cancro, le infezioni e le malattie neurodegenerative.

Gli Sprague-Dawley (SD) sono una particolare razza di ratti comunemente usati come animali da laboratorio nella ricerca biomedica. Questa linea di ratti fu sviluppata per la prima volta nel 1925 da H.H. Sprague e R.C. Dawley presso l'Università del Wisconsin-Madison.

Gli Sprague-Dawley sono noti per la loro robustezza, facilità di riproduzione e bassa incidenza di tumori spontanei, il che li rende una scelta popolare per una vasta gamma di studi, tra cui quelli relativi alla farmacologia, tossicologia, fisiologia, neuroscienze e malattie infettive.

Questi ratti sono allevati in condizioni controllate per mantenere la coerenza genetica e ridurre la variabilità fenotipica all'interno della linea. Sono disponibili in diverse età, dai neonati alle femmine gravide, e possono essere acquistati da diversi fornitori di animali da laboratorio in tutto il mondo.

È importante sottolineare che, come per qualsiasi modello animale, gli Sprague-Dawley hanno i loro limiti e non sempre sono rappresentativi delle risposte umane a farmaci o condizioni patologiche. Pertanto, è fondamentale considerarli come uno strumento tra molti altri nella ricerca biomedica e interpretare i dati ottenuti da tali studi con cautela.

Gli inibitori della proteasi sono un gruppo di farmaci che vengono utilizzati per trattare una varietà di condizioni mediche, tra cui l'HIV, l'epatite C e alcuni tipi di cancro. Questi farmaci agiscono bloccando l'azione delle proteasi, enzimi che svolgono un ruolo cruciale nel processare e tagliare le proteine nelle cellule.

Nel caso dell'HIV, le proteasi sono necessarie per la replicazione del virus. Gli inibitori della proteasi impediscono alle proteasi di svolgere la loro funzione, il che a sua volta impedisce al virus di replicarsi e infettare altre cellule. Questo tipo di farmaci è spesso utilizzato come parte di una combinazione di farmaci chiamata terapia antiretrovirale altamente attiva (HAART), che mira a sopprimere la replicazione del virus HIV e rallentare la progressione dell'AIDS.

Gli inibitori della proteasi possono anche essere utilizzati per trattare l'epatite C, un'infezione virale che colpisce il fegato. In questo caso, gli inibitori della proteasi impediscono al virus dell'epatite C di replicarsi e danneggiare le cellule del fegato.

Infine, alcuni tipi di cancro possono essere trattati con inibitori della proteasi che mirano a specifiche proteasi presenti nelle cellule tumorali. Questi farmaci possono aiutare a rallentare la crescita del tumore e ridurre i sintomi associati alla malattia.

Tuttavia, è importante notare che gli inibitori della proteasi possono causare effetti collaterali significativi, come nausea, diarrea, eruzioni cutanee e cambiamenti nei livelli di colesterolo e zucchero nel sangue. Pertanto, è importante che i pazienti siano strettamente monitorati durante il trattamento con questi farmaci per minimizzare il rischio di effetti collaterali avversi.

Gli screening farmacologici antitumorali sono un insieme di test di laboratorio utilizzati per valutare l'attività di composti chimici o potenziali farmaci contro cellule tumorali. Questi saggi sono fondamentali nello sviluppo di nuovi farmaci antitumorali e nella ricerca oncologica. Essi mirano a identificare i composti che possono inibire la crescita, la proliferazione o indurre l'apoptosi (morte cellulare programmata) nelle cellule tumorali, rendendoli candidati promettenti per ulteriori sviluppi e test preclinici ed eventualmente clinici.

Esistono diversi tipi di saggi di screening farmacologico antitumorale, tra cui:

1. Saggi di citotossicità: questi test misurano la capacità di un composto di ridurre la vitalità cellulare o uccidere le cellule tumorali. Il test più comunemente utilizzato è il test MTT (3-(4,5-dimetiltiazol-2-il)-2,5-difeniltetrazolio bromuro), che misura l'attività mitocondriale delle cellule viventi.

2. Saggi di citoplasma: questi test misurano la capacità di un composto di interferire con il ciclo cellulare o inibire la proliferazione cellulare. Essi includono saggi che misurano l'inibizione dell'istone deacetilasi (HDAC), della topoisomerasi, della chinasi o della proteina chinasi attivata dai mitogeni (MAPK).

3. Saggi di apoptosi: questi test misurano la capacità di un composto di indurre l'apoptosi nelle cellule tumorali. Essi includono saggi che misurano il rilascio di fosfatidilserina, l'attivazione della caspasi o la degradazione del DNA.

4. Saggi di angiogenesi: questi test misurano la capacità di un composto di inibire l'angiogenesi, il processo di formazione di nuovi vasi sanguigni che supporta la crescita del tumore. Essi includono saggi che misurano l'inibizione della proliferazione endoteliale o dell'attività della metalloproteinasi della matrice (MMP).

5. Saggi di invasione: questi test misurano la capacità di un composto di inibire l'invasione e la migrazione delle cellule tumorali. Essi includono saggi che misurano l'attività della MMP o l'espressione dei fattori di crescita.

Questi test sono utilizzati per valutare l'efficacia di un composto come potenziale farmaco antitumorale e per identificare i meccanismi d'azione molecolari che possono essere utilizzati per sviluppare nuovi trattamenti per il cancro.

Gli inibitori della sintesi dell'acido nucleico sono un gruppo di farmaci che impediscono o ritardano la replicazione del DNA e dell'RNA, interrompendo così la crescita e la divisione delle cellule. Questi farmaci vengono utilizzati nel trattamento di vari tipi di tumori e malattie infiammatorie croniche come l'artrite reumatoide e il lupus eritematoso sistemico.

Esistono due principali categorie di inibitori della sintesi dell'acido nucleico: gli inibitori dell' DNA polimerasi e gli antimetaboliti. Gli inibitori dell'DNA polimerasi impediscono la replicazione del DNA bloccando l'enzima DNA polimerasi, che è responsabile della sintesi del DNA. Gli antimetaboliti, d'altra parte, sono sostanze chimiche che imitano i normali componenti dell'acido nucleico (basi azotate) e vengono incorporati nel DNA o nell'RNA durante la replicazione, causando errori nella sintesi e interrompendo la divisione cellulare.

Esempi di inibitori della sintesi dell'acido nucleico includono farmaci come la fluorouracile, il metotrexato, l'azatioprina, e il ciclofosfamide. Questi farmaci possono avere effetti collaterali significativi, tra cui soppressione del sistema immunitario, nausea, vomito, diarrea, e danni ai tessuti sani, quindi devono essere utilizzati con cautela e sotto la supervisione di un medico.

I recettori per il fattore di necrosi tumorale di tipo I (TNF-R1, noto anche come CD120a o p55) sono proteine transmembrana della superfamiglia dei recettori del fattore di necrosi tumorale (TNFR). Si trovano principalmente sulla membrana cellulare delle cellule dell'organismo e svolgono un ruolo cruciale nella regolazione delle risposte infiammatorie, apoptosi (morte cellulare programmata) e sopravvivenza cellulare.

Il TNF-R1 è attivato dal suo ligando principale, il fattore di necrosi tumorale alfa (TNF-α), che si lega al dominio extracellulare del recettore. Questa interazione induce la formazione di un complesso di segnalazione intracellulare, noto come "complesso delle morte indotta da TNF" (DISC). Il DISC recluta e attiva diverse proteine adattatrici e enzimi, tra cui le caspasi, che in ultima analisi portano all'attivazione dell'apoptosi o alla segnalazione di sopravvivenza cellulare.

L'equilibrio tra la segnalazione pro-apoptotica e pro-sopravvivenza attraverso il TNF-R1 è fondamentale per mantenere l'omeostasi cellulare e tissutale. Le disregolazioni di questa via possono portare a patologie come l'infiammazione cronica, l'immunopatologia e lo sviluppo del cancro.

La proteinchinasi p38 attivata da mitogeno, nota anche come p38 MAPK (mitogen-activated protein kinase), è una famiglia di serina/treonina chinasi che giocano un ruolo cruciale nella regolazione delle risposte cellulari a stress e citochine infiammatorie.

Queste chinasi sono attivate da una varietà di stimoli, tra cui citochine, radiazioni, ossidanti, UV, osmolarità alterata e agenti infettivi. L'attivazione della p38 MAPK comporta una cascata di fosforilazioni che iniziano con l'attivazione del recettore e continuano attraverso una serie di chinasi intermedie, culminando nell'attivazione della proteinchinasi p38.

Una volta attivate, le proteinchinasi p38 fosforilano una varietà di substrati cellulari, tra cui altre chinasi, fattori di trascrizione e proteine strutturali, che portano a una serie di risposte cellulari, come l'infiammazione, la differenziazione cellulare, l'apoptosi e la risposta allo stress.

L'inibizione della p38 MAPK è stata studiata come potenziale strategia terapeutica per una varietà di condizioni infiammatorie e autoimmuni, tra cui l'artrite reumatoide, la malattia infiammatoria intestinale e il diabete mellito di tipo 2. Tuttavia, gli inibitori della p38 MAPK hanno mostrato una limitata efficacia clinica a causa di problemi di tossicità e resistenza al farmaco.

La proteolisi è un processo biochimico che consiste nella degradazione enzimatica delle proteine in catene polipeptidiche più piccole o singli amminoacidi. Questo processo è catalizzato da enzimi noti come proteasi o peptidasi, che tagliano i legami peptidici tra specifici amminoacidi all'interno della catena polipeptidica.

La proteolisi svolge un ruolo fondamentale in diversi processi fisiologici, come la digestione, l'eliminazione di proteine danneggiate o difettose, la modulazione dell'attività delle proteine e la regolazione dei processi cellulari. Tuttavia, un'eccessiva o inappropriata proteolisi può contribuire allo sviluppo di diverse patologie, come malattie neurodegenerative, infiammazioni e tumori.

In medicina e biologia, il termine "trasporto proteico" si riferisce alla capacità delle proteine di facilitare il movimento di molecole o ioni da un luogo all'altro all'interno di un organismo o sistema vivente. Queste proteine specializzate, note come proteine di trasporto o carrier proteine, sono presenti in membrane cellulari e intracellulari, dove svolgono un ruolo cruciale nel mantenere l'omeostasi e la regolazione dei processi metabolici.

Le proteine di trasporto possono essere classificate in due tipi principali:

1. Proteine di trasporto transmembrana: queste proteine attraversano interamente la membrana cellulare o le membrane organellari e facilitano il passaggio di molecole idrofobe o polari attraverso essa. Un esempio ben noto è la pompa sodio-potassio (Na+/K+-ATPasi), che utilizza l'energia dell'idrolisi dell'ATP per trasportare attivamente sodio e potassio contro il loro gradiente di concentrazione.
2. Proteine di trasporto intracellulari: queste proteine sono presenti all'interno delle cellule e facilitano il trasporto di molecole o ioni all'interno del citoplasma, tra diversi compartimenti cellulari o verso l'esterno della cellula. Un esempio è l'emoglobina, una proteina presente nei globuli rossi che trasporta ossigeno dai polmoni ai tessuti periferici e CO2 dai tessuti ai polmoni.

In sintesi, il trasporto proteico è un processo vitale che consente il movimento selettivo di molecole e ioni attraverso membrane biologiche, garantendo la corretta funzione cellulare e l'equilibrio fisiologico dell'organismo.

Le serine endopeptidasi, notevoli anche come serin proteasi, sono un gruppo di enzimi proteolitici che tagliano specificamente i legami peptidici interni (endopeptidici) delle catene polipeptidiche. Il sito attivo di questi enzimi contiene un residuo di serina cataliticamente attivo, che svolge un ruolo chiave nel meccanismo della loro attività proteolitica.

Questi enzimi sono ampiamente distribuiti in natura e partecipano a una varietà di processi biologici, come la coagulazione del sangue, la digestione, l'immunità e la risposta infiammatoria. Alcuni esempi ben noti di serine endopeptidasi includono la tripsina, la chimotripsina, l'elastasi e la trombina.

Le disfunzioni o le alterazioni dell'attività delle serine endopeptidasi sono state associate a diverse condizioni patologiche, come l'emofilia, la fibrosi cistica, l'aterosclerosi e alcune malattie infiammatorie croniche. Pertanto, il monitoraggio e la modulazione dell'attività di questi enzimi possono avere importanti implicazioni cliniche per la diagnosi e la terapia di tali disturbi.

I Modelli Animali di Malattia sono organismi non umani, spesso topi o roditori, ma anche altri mammiferi, pesci, insetti e altri animali, che sono stati geneticamente modificati o esposti a fattori ambientali per sviluppare una condizione o una malattia che assomiglia clinicamente o fisiologicamente a una malattia umana. Questi modelli vengono utilizzati in ricerca biomedica per studiare i meccanismi della malattia, testare nuovi trattamenti e sviluppare strategie terapeutiche. I ricercatori possono anche usare questi modelli per testare l'innocuità e l'efficacia dei farmaci prima di condurre studi clinici sull'uomo. Tuttavia, è importante notare che i modelli animali non sono sempre perfetti rappresentanti delle malattie umane e devono essere utilizzati con cautela nella ricerca biomedica.

I danni al DNA si riferiscono a qualsiasi alterazione della struttura o sequenza del DNA che può verificarsi naturalmente o come risultato dell'esposizione a fattori ambientali avversi. Questi danni possono includere lesioni chimiche, mutazioni genetiche, rotture dei filamenti di DNA, modifiche epigenetiche e altri cambiamenti che possono influenzare la stabilità e la funzionalità del DNA.

I danni al DNA possono verificarsi a causa di fattori endogeni, come errori durante la replicazione o la riparazione del DNA, o a causa di fattori esogeni, come radiazioni ionizzanti, sostanze chimiche cancerogene e agenti infettivi.

I danni al DNA possono avere conseguenze negative sulla salute, poiché possono portare a malfunzionamenti cellulari, mutazioni genetiche, invecchiamento precoce, malattie neurodegenerative, cancro e altre patologie. Il corpo ha meccanismi di riparazione del DNA che lavorano continuamente per rilevare e correggere i danni al DNA, ma quando questi meccanismi sono compromessi o superati, i danni al DNA possono accumularsi e portare a effetti negativi sulla salute.

La acetilcisteina, nota anche come N-acetilcisteina (NAC), è un farmaco utilizzato per scopi diversi, tra cui il trattamento del distress respiratorio causato da sostanze chimiche tossiche e la dissoluzione delle secrezioni mucose nelle malattie polmonari croniche.

Agisce come precursore del tripeptide glutatione, un importante antiossidante endogeno che aiuta a proteggere le cellule dai danni dei radicali liberi. La acetilcisteina può anche ridurre la viscosità delle secrezioni mucose e facilitare l'espettorazione, il che la rende utile nel trattamento di condizioni come la bronchite cronica e l'asma.

Inoltre, la acetilcisteina ha dimostrato di avere proprietà antinfiammatorie e antiossidanti, il che può contribuire a ridurre lo stress ossidativo e l'infiammazione associati a diverse patologie, come le malattie cardiovascolari, il diabete e alcune forme di cancro.

La acetilcisteina è disponibile in forma di compresse, capsule, soluzione orale e soluzione per nebulizzazione. Gli effetti collaterali più comuni includono nausea, vomito, diarrea e reazioni allergiche cutanee. In rari casi, può causare gravi reazioni avverse, come sanguinamento gastrointestinale o broncopneumopatia cronica ostruttiva (BPCO) acuta. Prima di utilizzare la acetilcisteina, è importante consultare un medico per determinare se è appropriato e per ricevere istruzioni sulla posologia e sull'uso corretto.

Il complesso proteasoma endopeptidasi, noto anche come proteasoma 26S o semplicemente proteasoma, è un importante complesso enzimatico presente nella maggior parte delle cellule eucariotiche. Esso svolge un ruolo fondamentale nel controllo della regolazione delle proteine attraverso il processo di degradazione selettiva delle proteine danneggiate, malfolded o non più necessarie all'interno della cellula.

Il proteasoma è costituito da due subcomplessi principali: il core 20S e uno o due regolatori 19S. Il core 20S contiene quattro anelli di subunità, formati ciascuno da sette diverse subunità, che insieme formano una camera catalitica dove avvengono le reazioni di degradazione proteica. I regolatori 19S sono responsabili del riconoscimento e della legatura delle proteine da degradare, dell'apertura della camera catalitica e dell'introduzione delle proteine all'interno del core 20S per la loro degradazione.

Il complesso proteasoma endopeptidasi è in grado di tagliare le proteine in peptidi più piccoli, utilizzando una serie di attività enzimatiche diverse, tra cui l'attività endopeptidasi, che taglia le proteine all'interno della loro sequenza aminoacidica. Questa attività è essenziale per la regolazione delle vie cellulari e la risposta immunitaria, poiché permette di smaltire rapidamente le proteine non più necessarie o danneggiate, come quelle ubiquitinate, e di generare peptidi presentabili alle cellule del sistema immunitario.

In sintesi, il complesso proteasoma endopeptidasi è un importante regolatore della proteostasi cellulare, che svolge un ruolo cruciale nella degradazione delle proteine e nel mantenimento dell'equilibrio cellulare. La sua attività è strettamente legata alla risposta immunitaria e alla regolazione di numerose vie cellulari, rendendola un bersaglio terapeutico promettente per il trattamento di diverse malattie, tra cui i tumori e le malattie neurodegenerative.

Le proteine virali sono molecole proteiche sintetizzate dalle particelle virali o dai genomi virali dopo l'infezione dell'ospite. Sono codificate dal genoma virale e svolgono un ruolo cruciale nel ciclo di vita del virus, inclusa la replicazione virale, l'assemblaggio dei virioni e la liberazione dalle cellule ospiti.

Le proteine virali possono essere classificate in diverse categorie funzionali, come le proteine strutturali, che costituiscono la capside e il rivestimento lipidico del virione, e le proteine non strutturali, che svolgono una varietà di funzioni accessorie durante l'infezione virale.

Le proteine virali possono anche essere utilizzate come bersagli per lo sviluppo di farmaci antivirali e vaccini. La comprensione della struttura e della funzione delle proteine virali è quindi fondamentale per comprendere il ciclo di vita dei virus e per sviluppare strategie efficaci per prevenire e trattare le infezioni virali.

L'idrolisi è un processo chimico che si verifica quando una molecola è divisa in due o più molecole più piccole con l'aggiunta di acqua. Nella reazione, l'acqua serve come solvente e contribuisce ai gruppi funzionali polari (-OH e -H) che vengono aggiunti alle molecole separate.

In un contesto medico-biologico, l'idrolisi è particolarmente importante nelle reazioni enzimatiche, dove gli enzimi catalizzano la rottura di legami chimici in molecole complesse come proteine, carboidrati e lipidi. Ad esempio, durante la digestione, enzimi specifici idrolizzano le grandi molecole alimentari nei loro costituenti più semplici, facilitandone così l'assorbimento attraverso la parete intestinale.

L'idrolisi è anche un meccanismo importante per la sintesi e la degradazione di macromolecole come polisaccaridi, proteine e lipidi all'interno delle cellule. Questi processi sono fondamentali per la crescita, la riparazione e il mantenimento dei tessuti e degli organismi.

Il sistema cell-free (SCF) è un termine generale utilizzato per descrivere i sistemi biologici che contengono componenti cellulari disciolti in soluzioni liquide, senza la presenza di membrane cellulari intatte. Questi sistemi possono includere una varietà di molecole intracellulari functionalmente attive, come proteine, ribosomi, RNA, metaboliti e ioni, che svolgono una serie di funzioni biologiche importanti al di fuori della cellula.

Uno dei sistemi cell-free più comunemente utilizzati è il sistema di traduzione cell-free (CTFS), che consiste in estratti citoplasmatici di cellule batteriche o eucariotiche, insieme a substrati e cofattori necessari per sostenere la sintesi delle proteine. Il CTFS può essere utilizzato per studiare la traduzione dell'mRNA, la regolazione genica e l'espressione delle proteine in vitro, con un controllo preciso sull'ambiente di reazione e la composizione del substrato.

Un altro esempio di sistema cell-free è il sistema di replicazione cell-free (CRFS), che può essere utilizzato per studiare i meccanismi della replicazione del DNA e l'attività enzimatica correlata, come la polimerasi del DNA e la ligasi.

I sistemi cell-free offrono una serie di vantaggi rispetto ai sistemi cellulari tradizionali, tra cui la facilità di manipolazione e controllo dell'ambiente di reazione, la velocità e la sensibilità delle analisi, e la possibilità di studiare i processi biologici in assenza di interferenze da parte di altri processi cellulari. Tuttavia, ci sono anche alcuni svantaggi associati all'uso dei sistemi cell-free, come la mancanza di feedback e regolazione complessi che si verificano nelle cellule viventi.

In termini medici, i raggi ultravioletti (UV) sono una forma di radiazione elettromagnetica con una lunghezza d'onda più corta della luce visibile, che si trova nello spettro elettromagnetico tra la luce blu a circa 400 nanometri (nm) e i raggi X a circa 10 nm.

I raggi UV sono classificati in tre bande principali in base alla loro lunghezza d'onda:

1. UVA (lunghezza d'onda 320-400 nm): questi raggi UV penetrano più profondamente nella pelle, causando l'invecchiamento cutaneo e aumentando il rischio di cancro della pelle.
2. UVB (lunghezza d'onda 280-320 nm): questi raggi UV sono i principali responsabili delle scottature solari e del cancro della pelle.
3. UVC (lunghezza d'onda 100-280 nm): questi raggi UV sono bloccati dall'atmosfera terrestre e non raggiungono la superficie della terra, ma possono essere presenti in alcune sorgenti artificiali di luce UV.

L'esposizione ai raggi UV può avere effetti sia positivi che negativi sulla salute umana. Da un lato, l'esposizione alla luce solare, che include i raggi UV, è essenziale per la produzione di vitamina D nel corpo umano. D'altra parte, l'esposizione eccessiva ai raggi UV può causare scottature, invecchiamento precoce della pelle e aumentare il rischio di cancro della pelle. Pertanto, è importante proteggersi adeguatamente quando si è esposti alla luce solare, soprattutto durante le ore di punta della giornata e in luoghi con forti radiazioni UV.

I fibroblasti sono cellule presenti nel tessuto connettivo dell'organismo, che sintetizzano e secernono collagene ed altre componenti della matrice extracellulare. Essi giocano un ruolo cruciale nella produzione del tessuto connettivo e nella sua riparazione in seguito a lesioni o danni. I fibroblasti sono anche in grado di contrarsi, contribuendo alla rigidezza e alla stabilità meccanica del tessuto connettivo. Inoltre, possono secernere fattori di crescita e altre molecole che regolano la risposta infiammatoria e l'immunità dell'organismo.

In condizioni patologiche, come nel caso di alcune malattie fibrotiche, i fibroblasti possono diventare iperattivi e produrre quantità eccessive di collagene ed altre proteine della matrice extracellulare, portando alla formazione di tessuto cicatriziale e alla compromissione della funzione degli organi interessati.

Il perossido di idrogeno, noto anche come acqua ossigenata, è una sostanza chimica con formula H2O2. Si presenta come un liquido chiaro e leggermente più viscoso dell'acqua, con un sapore amaro e un odore pungente.

In ambito medico, il perossido di idrogeno è comunemente utilizzato come disinfettante e antisettico topico, grazie alla sua capacità di rilasciare ossigeno attivo che aiuta ad eliminare batteri, virus e funghi. Tuttavia, va usato con cautela poiché può causare irritazioni cutanee e lesioni se utilizzato in concentrazioni elevate o per periodi prolungati.

È importante notare che il perossido di idrogeno deve essere conservato in condizioni specifiche (ad esempio, al riparo dalla luce e in contenitori sigillati) per prevenirne la decomposizione in acqua e ossigeno gassoso.

La farmacoresistenza tumorale è un fenomeno biologico complesso che si verifica quando le cellule cancerose diventano resistenti al trattamento con farmaci chemioterapici, rendendo difficile o addirittura impossibile il controllo della malattia. Ciò può accadere a causa di diversi meccanismi, come la mutazione dei geni bersaglio del farmaco, l'aumento dell'espressione di pompe di efflusso che espellono il farmaco dalle cellule tumorali, la ridotta capacità delle cellule di assorbire il farmaco o la modificazione della via di segnalazione intracellulare che porta alla sopravvivenza e proliferazione delle cellule tumorali nonostante l'esposizione al farmaco.

La farmacoresistenza può essere presente fin dall'inizio del trattamento (primaria) o svilupparsi dopo un periodo iniziale di risposta al farmaco (secondaria). Questo fenomeno rappresenta una delle principali sfide nella terapia oncologica e richiede una comprensione approfondita dei meccanismi molecolari alla base della resistenza per sviluppare strategie efficaci di trattamento.

La regolazione dell'espressione genica è un processo biologico fondamentale che controlla la quantità e il momento in cui i geni vengono attivati per produrre proteine funzionali. Questo processo complesso include una serie di meccanismi a livello trascrizionale (modifiche alla cromatina, legame dei fattori di trascrizione e iniziazione della trascrizione) ed post-trascrizionali (modifiche all'mRNA, stabilità dell'mRNA e traduzione). La regolazione dell'espressione genica è essenziale per lo sviluppo, la crescita, la differenziazione cellulare e la risposta alle variazioni ambientali e ai segnali di stress. Diversi fattori genetici ed epigenetici, come mutazioni, varianti genetiche, metilazione del DNA e modifiche delle istone, possono influenzare la regolazione dell'espressione genica, portando a conseguenze fenotipiche e patologiche.

Gli estratti cellulari sono soluzioni che contengono composti chimici derivati da cellule, ottenuti attraverso vari metodi di estrazione. Questi composti possono includere una vasta gamma di sostanze, come proteine, lipidi, carboidrati, acidi nucleici (DNA e RNA), metaboliti e altri componenti cellulari.

L'obiettivo dell'estrazione cellulare è quello di isolare specifiche molecole o frazioni di interesse per scopi di ricerca scientifica, diagnosticati o terapeutici. Ad esempio, gli estratti cellulari possono essere utilizzati per studiare la composizione e le funzioni delle cellule, identificare biomarcatori associati a malattie, valutare l'efficacia di farmaci o composti chimici, o sviluppare vaccini e terapie cellulari.

I metodi di estrazione variano a seconda del tipo di campione cellulare (ad esempio, linee cellulari, tessuti solidi, sangue, urina) e della natura delle molecole target. Alcuni approcci comuni includono l'uso di solventi organici, detergenti, enzimi, calore, shock osmotico o meccanici per rompere la membrana cellulare e rilasciare i componenti intracellulari. Successivamente, possono essere applicati ulteriori passaggi di purificazione e concentrazione per ottenere l'estrattto desiderato.

È importante notare che l'ottenimento e il trattamento degli estratti cellulari devono seguire rigide procedure controllate e validate, al fine di garantire la riproducibilità dei risultati e la sicurezza delle applicazioni cliniche.

L'espressione genica è un processo biologico che comporta la trascrizione del DNA in RNA e la successiva traduzione dell'RNA in proteine. Questo processo consente alle cellule di leggere le informazioni contenute nel DNA e utilizzarle per sintetizzare specifiche proteine necessarie per svolgere varie funzioni cellulari.

Il primo passo dell'espressione genica è la trascrizione, durante la quale l'enzima RNA polimerasi legge il DNA e produce una copia di RNA complementare chiamata RNA messaggero (mRNA). Il mRNA poi lascia il nucleo e si sposta nel citoplasma dove subisce il processamento post-trascrizionale, che include la rimozione di introni e l'aggiunta di cappucci e code poli-A.

Il secondo passo dell'espressione genica è la traduzione, durante la quale il mRNA viene letto da un ribosoma e utilizzato come modello per sintetizzare una specifica proteina. Durante questo processo, gli amminoacidi vengono legati insieme in una sequenza specifica codificata dal mRNA per formare una catena polipeptidica che poi piega per formare una proteina funzionale.

L'espressione genica può essere regolata a livello di trascrizione o traduzione, e la sua regolazione è essenziale per il corretto sviluppo e la homeostasi dell'organismo. La disregolazione dell'espressione genica può portare a varie malattie, tra cui il cancro e le malattie genetiche.

L'endoplasmic reticolo (ER) è un organello intracellulare che svolge importanti funzioni nella sintesi e nel folding delle proteine, nel metabolismo del lipide e nel calcium homeostasis. L'ER stress si verifica quando queste funzioni sono interrotte o sovraccaricate, portando all'accumulo di proteine malfolded nell'ER.

L'ER stress attiva una serie di risposte cellulari note come la via dell'unfolded protein response (UPR), che mira a ripristinare l'omeostasi dell'ER attraverso diversi meccanismi, tra cui:

1. Aumento della capacità di folding delle proteine e degradazione delle proteine malfolded nell'ER.
2. Riduzione della sintesi delle proteine per alleviare il carico di folding dell'ER.
3. Attivazione del processo di apoptosi se l'ER stress persiste e non può essere risolto.

L'ER stress è stato implicato in diverse patologie umane, tra cui la malattia di Alzheimer, la malattia di Parkinson, la sclerosi multipla, la diabete di tipo 2 e alcuni tipi di cancro. La manipolazione della via UPR e dell'ER stress è considerata una strategia promettente per il trattamento di queste malattie.

Le cellule epiteliali sono tipi specifici di cellule che coprono e proteggono le superfici esterne e interne del corpo. Si trovano negli organi cavi e sulle superfici esterne del corpo, come la pelle. Queste cellule formano strati strettamente compattati di cellule che forniscono una barriera fisica contro danni, microrganismi e perdite di fluidi.

Le cellule epiteliali hanno diverse forme e funzioni a seconda della loro posizione nel corpo. Alcune cellule epiteliali sono piatte e squamose, mentre altre sono cubiche o colonnari. Le cellule epiteliali possono anche avere funzioni specializzate, come la secrezione di muco o enzimi, l'assorbimento di sostanze nutritive o la rilevazione di stimoli sensoriali.

Le cellule epiteliali sono avasculari, il che significa che non hanno vasi sanguigni che penetrano attraverso di loro. Invece, i vasi sanguigni si trovano nella membrana basale sottostante, fornendo nutrienti e ossigeno alle cellule epiteliali.

Le cellule epiteliali sono anche soggette a un processo di rinnovamento costante, in cui le cellule morenti vengono sostituite da nuove cellule generate dalle cellule staminali presenti nel tessuto epiteliale. Questo processo è particolarmente importante nelle mucose, come quelle del tratto gastrointestinale, dove le cellule sono esposte a fattori ambientali aggressivi che possono causare danni e morte cellulare.

Le proteine di fusione ricombinanti sono costrutti proteici creati mediante tecniche di ingegneria genetica che combinano sequenze aminoacidiche da due o più proteine diverse. Queste sequenze vengono unite in un singolo gene, che viene quindi espresso all'interno di un sistema di espressione appropriato, come ad esempio batteri, lieviti o cellule di mammifero.

La creazione di proteine di fusione ricombinanti può servire a diversi scopi, come ad esempio:

1. Studiare la struttura e la funzione di proteine complesse che normalmente interagiscono tra loro;
2. Stabilizzare proteine instabili o difficili da produrre in forma pura;
3. Aggiungere etichette fluorescenti o epitopi per la purificazione o il rilevamento delle proteine;
4. Sviluppare farmaci terapeutici, come ad esempio enzimi ricombinanti utilizzati nel trattamento di malattie genetiche rare.

Tuttavia, è importante notare che la creazione di proteine di fusione ricombinanti può anche influenzare le proprietà delle proteine originali, come la solubilità, la stabilità e l'attività enzimatica, pertanto è necessario valutarne attentamente le conseguenze prima dell'utilizzo a scopo di ricerca o terapeutico.

La microscopia confocale è una tecnica avanzata di microscopia che utilizza un sistema di illuminazione e detezione focalizzati per produrre immagini ad alta risoluzione di campioni biologici. Questa tecnica consente l'osservazione ottica di sezioni sottili di un campione, riducendo al minimo il rumore di fondo e migliorando il contrasto dell'immagine.

Nella microscopia confocale, un fascio di luce laser viene focalizzato attraverso un obiettivo su un punto specifico del campione. La luce riflessa o fluorescente da questo punto è quindi raccolta e focalizzata attraverso una lente di ingrandimento su un detector. Un diaframma di pinhole posto davanti al detector permette solo alla luce proveniente dal piano focale di passare, mentre blocca la luce fuori fuoco, riducendo così il rumore di fondo e migliorando il contrasto dell'immagine.

Questa tecnica è particolarmente utile per l'osservazione di campioni vivi e di tessuti sottili, come le cellule e i tessuti nervosi. La microscopia confocale può anche essere utilizzata in combinazione con altre tecniche di imaging, come la fluorescenza o la two-photon excitation microscopy, per ottenere informazioni più dettagliate sui campioni.

In sintesi, la microscopia confocale è una tecnica avanzata di microscopia che utilizza un sistema di illuminazione e detezione focalizzati per produrre immagini ad alta risoluzione di campioni biologici, particolarmente utile per l'osservazione di campioni vivi e di tessuti sottili.

I deossinucleotidi della deossiadenosina (dDeoN) sono composti formati da una molecola di zucchero deossiribosio, un gruppo fosfato e la base azotata deossiadenina. Nella ditaftalochin monofosfato (dDF), che è un tipo di dDeoN, il gruppo fosfato è attaccato al carbonio 5' dello zucchero deossiribosio, mentre la deossiadenina è legata al carbonio 1' dello zucchero.

I deossinucleotidi della deossiadenosina sono importanti nella biologia cellulare perché svolgono un ruolo cruciale nel metabolismo e nella replicazione del DNA. Tuttavia, possono anche essere dannosi se presenti in eccesso o in situazioni anomale. Ad esempio, l'accumulo di dDF può portare all'inibizione della sintesi del DNA e alla citotossicità, il che può avere implicazioni negative per la crescita e lo sviluppo cellulare.

In sintesi, i deossinucleotidi della deossiadenosina sono composti che giocano un ruolo importante nel metabolismo e nella replicazione del DNA, ma possono anche essere dannosi se presenti in eccesso o in situazioni anomale.

La divisione cellulare è un processo fondamentale per la crescita, lo sviluppo e la riparazione dei tessuti in tutti gli organismi viventi. È il meccanismo attraverso cui una cellula madre si divide in due cellule figlie geneticamente identiche. Ci sono principalmente due tipi di divisione cellulare: mitosi e meiosi.

1. Mitosi: Questo tipo di divisione cellulare produce due cellule figlie geneticamente identiche alla cellula madre. E' il processo che si verifica durante la crescita e lo sviluppo normale, nonché nella riparazione dei tessuti danneggiati. Durante la mitosi, il materiale genetico della cellula (DNA) viene replicato ed equalmente distribuito alle due cellule figlie.

In medicina, i neuroprotettori sono sostanze farmaceutiche o composti naturali che aiutano a proteggere i neuroni (cellule nervose) del cervello e del sistema nervoso periferico dai danni causati da varie fonti dannose. Questi danni possono essere il risultato di diversi fattori, come l'esposizione a sostanze tossiche, infezioni, traumi o malattie neurodegenerative come il morbo di Alzheimer e il morbo di Parkinson.

I neuroprotettori agiscono mediante una varietà di meccanismi, ad esempio:

1. Antagonizzando i recettori del glutammato, che possono ridurre l'eccitotossicità e prevenire la morte cellulare indotta dall'eccessiva attivazione dei recettori NMDA (N-metil-D-aspartato).
2. Inibendo le chinasi cicliche, che possono ridurre lo stress ossidativo e l'infiammazione.
3. Aumentando la produzione di fattori neurotrofici, che possono promuovere la sopravvivenza e la crescita delle cellule nervose.
4. Riducendo la formazione di specie reattive dell'ossigeno (ROS), che possono danneggiare le membrane cellulari, il DNA e le proteine.
5. Inibendo l'apoptosi (morte cellulare programmata) e l'autofagia, processi che contribuiscono alla morte delle cellule nervose.

Alcuni esempi di neuroprotettori includono:

1. Memantina: un antagonista dei recettori NMDA utilizzato nel trattamento della malattia di Alzheimer.
2. Riluzolo: un inibitore delle chinasi cicliche approvato per il trattamento della sclerosi laterale amiotrofica (SLA).
3. Coenzima Q10: un antiossidante che può ridurre lo stress ossidativo e proteggere le cellule nervose.
4. Acido α-lipoico: un antiossidante che può ridurre i danni ai neuroni indotti dall'iperglicemia.
5. Creatina: un composto che può aumentare l'energia delle cellule nervose e proteggerle dai danni.
6. Acido docosaesaenoico (DHA): un acido grasso omega-3 che può promuovere la crescita e la sopravvivenza dei neuroni.
7. Fattore di crescita nervoso (NGF): un fattore neurotrofico che può proteggere i neuroni e promuoverne la rigenerazione.

Tuttavia, è importante notare che l'efficacia dei neuroprotettori come trattamento per le malattie neurodegenerative rimane controversa e richiede ulteriori ricerche.

In medicina e biologia, una linea cellulare trasformata si riferisce a un tipo di linea cellulare che è stata modificata geneticamente o indotta chimicamente in modo da mostrare caratteristiche tipiche delle cellule cancerose. Queste caratteristiche possono includere una crescita illimitata, anormalità nel controllo del ciclo cellulare, resistenza all'apoptosi (morte cellulare programmata), e la capacità di invadere i tessuti circostanti.

Le linee cellulari trasformate sono spesso utilizzate in ricerca scientifica per lo studio dei meccanismi molecolari alla base del cancro, nonché per lo screening di farmaci e terapie antitumorali. Tuttavia, è importante notare che le linee cellulari trasformate possono comportarsi in modo diverso dalle cellule tumorali originali, quindi i risultati ottenuti con queste linee cellulari devono essere interpretati con cautela e confermati con modelli più complessi.

Le linee cellulari trasformate possono essere generate in laboratorio attraverso diversi metodi, come l'esposizione a virus oncogenici o alla radiazione ionizzante, l'introduzione di geni oncogenici (come H-ras o c-myc), o la disattivazione di geni soppressori del tumore. Una volta trasformate, le cellule possono essere mantenute in coltura e propagate per un periodo prolungato, fornendo un'importante fonte di materiale biologico per la ricerca scientifica.

In termini anatomici, le lamine sono sottili piastre di tessuto osseo che formano la parte posteriore della colonna vertebrale. Ogni vertebra nella colonna vertebrale ha due lamine, una a destra e una a sinistra, che si uniscono per formare il muro posteriore del canale spinale. Il canale spinale è la struttura ossea che contiene e protegge il midollo spinale.

Le lamine svolgono un ruolo importante nella protezione del midollo spinale e nella stabilizzazione della colonna vertebrale. Possono anche essere interessate da una varietà di condizioni patologiche, come l'artrite, l'ernia del disco, la stenosi spinale e i tumori spinali.

In alcuni casi, le lamine possono essere parzialmente o completamente rimosse durante un intervento chirurgico per alleviare la pressione sul midollo spinale o sui nervi spinali. Questa procedura è nota come laminectomia ed è comunemente eseguita per trattare condizioni come la stenosi spinale e l'ernia del disco.

In sintesi, le lamine sono strutture ossee importanti che proteggono il midollo spinale e contribuiscono alla stabilità della colonna vertebrale. Possono essere interessate da una varietà di condizioni patologiche e possono essere parzialmente o completamente rimosse durante la chirurgia per trattare tali condizioni.

La 'Drosophila' è un genere di piccole mosche comunemente note come moscerini della frutta. Sono ampiamente utilizzate in diversi campi della ricerca scientifica, in particolare nella genetica e nella biologia dello sviluppo, a causa della loro facilità di allevamento, breve ciclo di vita, elevata fecondità e relativamente piccolo numero di cromosomi. Il moscerino della frutta più studiato è la specie Drosophila melanogaster, il cui genoma è stato completamente sequenziato. Gli scienziati utilizzano questi organismi per comprendere i principi fondamentali del funzionamento dei geni e degli esseri viventi in generale. Tuttavia, va notato che la 'Drosophila' è prima di tutto un termine tassonomico che si riferisce a un gruppo specifico di specie di mosche e non è intrinsecamente una definizione medica.

L'omologia di sequenza degli aminoacidi è un concetto utilizzato in biochimica e biologia molecolare per descrivere la somiglianza nella sequenza degli aminoacidi tra due o più proteine. Questa misura quantifica la similarità delle sequenze amminoacidiche di due proteine e può fornire informazioni importanti sulla loro relazione evolutiva, struttura e funzione.

L'omologia di sequenza degli aminoacidi si basa sull'ipotesi che le proteine con sequenze simili siano probabilmente derivate da un antenato comune attraverso processi evolutivi come la duplicazione del gene, l'inversione, la delezione o l'inserzione di nucleotidi. Maggiore è il grado di somiglianza nella sequenza amminoacidica, più alta è la probabilità che le due proteine siano evolutivamente correlate.

L'omologia di sequenza degli aminoacidi si calcola utilizzando algoritmi informatici che confrontano e allineano le sequenze amminoacidiche delle proteine in esame. Questi algoritmi possono identificare regioni di similarità o differenze tra le sequenze, nonché indici di somiglianza quantitativa come il punteggio di BLAST (Basic Local Alignment Search Tool) o il punteggio di Smith-Waterman.

L'omologia di sequenza degli aminoacidi è un importante strumento per la ricerca biologica, poiché consente di identificare proteine correlate evolutivamente, prevedere la loro struttura tridimensionale e funzione, e comprendere i meccanismi molecolari alla base delle malattie genetiche.

La regolazione neoplastica dell'espressione genica si riferisce ai meccanismi alterati che controllano l'attività dei geni nelle cellule cancerose. Normalmente, l'espressione genica è strettamente regolata da una complessa rete di fattori di trascrizione, modifiche epigenetiche, interazioni proteina-DNA e altri meccanismi molecolari.

Tuttavia, nelle cellule neoplastiche (cancerose), questi meccanismi regolatori possono essere alterati a causa di mutazioni genetiche, amplificazioni o delezioni cromosomiche, modifiche epigenetiche anormali e altri fattori. Di conseguenza, i geni che promuovono la crescita cellulare incontrollata, l'invasione dei tessuti circostanti e la resistenza alla morte cellulare possono essere sovraespressi o sottoespressi, portando allo sviluppo e alla progressione del cancro.

La regolazione neoplastica dell'espressione genica può avvenire a diversi livelli, tra cui:

1. Mutazioni dei geni che codificano per fattori di trascrizione o cofattori, che possono portare a un'errata attivazione o repressione della trascrizione genica.
2. Modifiche epigenetiche, come la metilazione del DNA o le modifiche delle istone, che possono influenzare l'accessibilità del DNA alla machineria transcrizionale e quindi alterare l'espressione genica.
3. Disregolazione dei microRNA (miRNA), piccole molecole di RNA non codificanti che regolano l'espressione genica a livello post-trascrizionale, attraverso il processo di interferenza dell'RNA.
4. Alterazioni della stabilità dell'mRNA, come la modifica dei siti di legame per le proteine di stabilizzazione o degradazione dell'mRNA, che possono influenzare la durata e l'espressione dell'mRNA.
5. Disfunzioni delle vie di segnalazione cellulare, come la via del fattore di trascrizione NF-κB o la via MAPK, che possono portare a un'errata regolazione dell'espressione genica.

La comprensione dei meccanismi alla base della regolazione neoplastica dell'espressione genica è fondamentale per lo sviluppo di nuove strategie terapeutiche contro il cancro, come l'identificazione di nuovi bersagli molecolari o la progettazione di farmaci in grado di modulare l'espressione genica.

Le proteine degli insetti, noto anche come proteine entomofaghe, si riferiscono a proteine estratte dagli insetti interi o da loro parti. Gli insetti sono una fonte ricca di proteine complete e contengono tutti gli aminoacidi essenziali necessari per il sostegno della crescita e del mantenimento dei tessuti corporei umani. Le specie di insetti comunemente utilizzate per l'estrazione delle proteine includono grilli, locuste, cavallette, vermi della farina e larve di scarafaggio.

Le proteine degli insetti hanno attirato un crescente interesse nella comunità scientifica e nell'industria alimentare a causa del loro potenziale ruolo nel soddisfare le esigenze nutrizionali globali, specialmente considerando l'aumento della popolazione mondiale e la crescente domanda di proteine animali. Inoltre, gli insetti hanno un basso impatto ambientale rispetto alla produzione di carne convenzionale, poiché richiedono meno terra, acqua ed energia per essere allevati.

Le proteine degli insetti possono essere utilizzate come ingredienti funzionali negli alimenti trasformati, fornendo proprietà nutrizionali e tecnologiche vantaggiose. Ad esempio, le proteine di grillo sono state studiate per la loro capacità di migliorare la consistenza e l'emulsionabilità dei prodotti a base di carne, mentre le proteine della farina del verme della mosca soldato nera hanno dimostrato di possedere proprietà antimicrobiche.

Tuttavia, è importante notare che il consumo di insetti come fonte di proteine non è universalmente accettato e può essere influenzato da fattori culturali, religiosi e personali. Pertanto, la promozione e l'integrazione delle proteine degli insetti nella dieta umana richiedono un approccio equilibrato che tenga conto di queste considerazioni.

Le proteine microtubulo-associate (MAP, dall'inglese Microtubule-Associated Proteins) sono un gruppo eterogeneo di proteine che si legano e interagiscono con i microtubuli, componenti cruciali del citoscheletro. I microtubuli sono filamenti cilindrici formati da tubulina, una coppia di subunità globulari alfa e beta.

Le MAP svolgono un ruolo fondamentale nella stabilizzazione, organizzazione e dinamica dei microtubuli. Possono essere classificate in due categorie principali: proteine di stabilizzazione e proteine regolatrici.

1. Proteine di stabilizzazione: queste MAP si legano ai microtubuli per promuoverne l'assemblaggio, la stabilità e il mantenimento della struttura. Un esempio ben noto è la tau (MAPτ), che si lega preferenzialmente alla tubulina nella regione del protofilamento laterale dei microtubuli. La tau è stata intensamente studiata per il suo ruolo nella malattia di Alzheimer e in altre patologie neurodegenerative, dove l'iperfosforilazione e l'aggregazione della proteina portano alla formazione di grovigli neurofibrillari.

2. Proteine regolatrici: queste MAP contribuiscono alla dinamica dei microtubuli, influenzando la loro crescita e accorciamento. Sono spesso associate a complessi proteici che comprendono anche enzimi come la chinasi o la fosfatasi, che modificano reversibilmente le MAP stesse o i microtubuli stessi attraverso la fosforilazione o la defosforilazione.

In sintesi, le proteine microtubulo-associate sono un gruppo di proteine eterogenee che interagiscono con i microtubuli per regolarne la stabilità, l'organizzazione e la dinamica all'interno della cellula. Le alterazioni funzionali o strutturali delle MAP possono avere conseguenze patologiche, come nel caso di alcune malattie neurodegenerative.

Il citoplasma è la componente principale e centrale della cellula, esclusa il nucleo. Si tratta di un materiale semifluido che riempie la membrana cellulare ed è costituito da una soluzione acquosa di diversi organelli, molecole inorganiche e organiche, inclusi carboidrati, lipidi, proteine, sali e altri composti. Il citoplasma svolge molte funzioni vitali per la cellula, come il metabolismo, la sintesi delle proteine, il trasporto di nutrienti ed altre molecole all'interno della cellula e la partecipazione a processi cellulari come il ciclo cellulare e la divisione cellulare.

Le tecniche di knockdown del gene sono metodi di laboratorio utilizzati per ridurre l'espressione genica di un particolare gene di interesse in organismi viventi o cellule. Queste tecniche mirano a inibire la traduzione dell'mRNA del gene bersaglio in proteine funzionali, il che può portare a una ridotta attività del prodotto genico e quindi consentire agli scienziati di studiarne le funzioni e i meccanismi d'azione.

Una tecnica comunemente utilizzata per il knockdown del gene è l'impiego di RNA interferente (RNAi), che sfrutta il meccanismo cellulare endogeno di degradazione dell'mRNA. L'RNAi viene in genere somministrato alle cellule sotto forma di piccoli RNA doppi a prevalenza di basi G (gRNA, small interfering RNA o siRNA) che vengono processati dalla ribonucleasi Dicer per formare piccoli RNA bicatenari. Questi piccoli RNA bicatenari vengono quindi incorporati nella proteina argonauta (AGO), un componente del complesso RISC (RNA-induced silencing complex). Il complesso RISC guida quindi il sito di legame dell'mRNA complementare al siRNA, che viene successivamente tagliato e degradato dalla proteina AGO.

Un altro metodo per il knockdown del gene è l'utilizzo di antisenso RNA (asRNA), che sono sequenze nucleotidiche singole complementari all'mRNA bersaglio. L'asRNA si lega all'mRNA bersaglio, impedendone la traduzione in proteine funzionali o marcandolo per la degradazione da parte di enzimi cellulari specifici come la ribonucleasi H (RNase H).

Le tecniche di knockdown del gene sono spesso utilizzate nella ricerca biomedica e nelle scienze della vita per studiare le funzioni dei geni, l'espressione genica e i meccanismi molecolari delle malattie. Tuttavia, è importante notare che queste tecniche possono avere effetti off-target e influenzare la regolazione di più geni oltre al bersaglio desiderato, il che può portare a risultati non specifici o inaccurati. Pertanto, è fondamentale utilizzare queste tecniche con cautela ed eseguire ulteriori verifiche sperimentali per confermare i risultati ottenuti.

In medicina e fisiologia, la permeabilità si riferisce alla capacità di una membrana biologica di consentire il passaggio di fluidi, soluti o gas attraverso di essa. La permeabilità è regolata da specifiche proteine presenti nella membrana cellulare, note come canali ionici e transportatori, che permettono il passaggio selettivo di particolari molecole.

La permeabilità può essere influenzata da diversi fattori, come la pressione osmotica, l'effetto della temperatura, la carica e la dimensione delle molecole. Una variazione della permeabilità può portare a disfunzioni cellulari e patologie, come ad esempio nel caso di una maggiore permeabilità della barriera emato-encefalica, che può causare l'ingresso di sostanze nocive nel cervello.

Inoltre, la permeabilità intestinale è un concetto importante nella fisiopatologia delle malattie infiammatorie dell'intestino e di altre condizioni gastrointestinali, dove un aumento della permeabilità permette il passaggio di sostanze dannose nel circolo sanguigno.

In genetica molecolare, un primer dell'DNA è una breve sequenza di DNA monocatenario che serve come punto di inizio per la reazione di sintesi dell'DNA catalizzata dall'enzima polimerasi. I primers sono essenziali nella reazione a catena della polimerasi (PCR), nella sequenziamento del DNA e in altre tecniche di biologia molecolare.

I primers dell'DNA sono generalmente sintetizzati in laboratorio e sono selezionati per essere complementari ad una specifica sequenza di DNA bersaglio. Quando il primer si lega alla sua sequenza target, forma una struttura a doppia elica che può essere estesa dall'enzima polimerasi durante la sintesi dell'DNA.

La lunghezza dei primers dell'DNA è generalmente compresa tra 15 e 30 nucleotidi, sebbene possa variare a seconda del protocollo sperimentale specifico. I primers devono essere sufficientemente lunghi da garantire una specificità di legame elevata alla sequenza target, ma non così lunghi da renderli suscettibili alla formazione di strutture secondarie che possono interferire con la reazione di sintesi dell'DNA.

In sintesi, i primers dell'DNA sono brevi sequenze di DNA monocatenario utilizzate come punto di inizio per la sintesi dell'DNA catalizzata dall'enzima polimerasi, e sono essenziali in diverse tecniche di biologia molecolare.

Le proteine nucleari sono un tipo di proteine che si trovano all'interno del nucleo delle cellule. Sono essenziali per una varietà di funzioni nucleari, tra cui la replicazione e la trascrizione del DNA, la riparazione del DNA, la regolazione della cromatina e la sintesi degli RNA.

Le proteine nucleari possono essere classificate in diversi modi, a seconda delle loro funzioni e localizzazioni all'interno del nucleo. Alcune proteine nucleari sono associate al DNA, come i fattori di trascrizione che aiutano ad attivare o reprimere la trascrizione dei geni. Altre proteine nucleari sono componenti della membrana nucleare, che forma una barriera tra il nucleo e il citoplasma delle cellule.

Le proteine nucleari possono anche essere classificate in base alla loro struttura e composizione. Ad esempio, alcune proteine nucleari contengono domini strutturali specifici che consentono loro di legare il DNA o altre proteine. Altre proteine nucleari sono costituite da più subunità che lavorano insieme per svolgere una funzione specifica.

La maggior parte delle proteine nucleari sono sintetizzate nel citoplasma e quindi importate nel nucleo attraverso la membrana nucleare. Questo processo richiede l'interazione di segnali speciali presenti nelle proteine con i recettori situati sulla membrana nucleare. Una volta all'interno del nucleo, le proteine nucleari possono subire modifiche post-traduzionali che ne influenzano la funzione e l'interazione con altre proteine e molecole nel nucleo.

In sintesi, le proteine nucleari sono un gruppo eterogeneo di proteine che svolgono una varietà di funzioni importanti all'interno del nucleo delle cellule. La loro accuratezza e corretta regolazione sono essenziali per la normale crescita, sviluppo e funzione cellulare.

Interleukin-1 beta (IL-1β) è una citokina proinfiammatoria appartenente alla famiglia delle interleukine-1 (IL-1). È codificato dal gene IL1B ed è prodotto principalmente da macrofagi e cellule dendritiche attivate in risposta a stimoli infiammatori come lipopolisaccaridi batterici, RNA virale o cristalli di urato monosodico.

IL-1β svolge un ruolo cruciale nel sistema immunitario e nella risposta infiammatoria dell'organismo. È responsabile della regolazione dell'espressione genica di altre citokine, enzimi e proteine coinvolte nell'infiammazione, nella febbre e nell'attivazione del sistema immunitario.

Una volta secreto, IL-1β si lega al suo recettore di superficie, il recettore dell'interleukina-1 (IL-1R), che è ampiamente espresso su una varietà di cellule, compresi i leucociti, le cellule endoteliali e le cellule epiteliali. L'attivazione del recettore IL-1R porta all'attivazione di diversi percorsi di segnalazione intracellulare, tra cui il percorso NF-kB (fattore nucleare kappa B), che promuove l'espressione genica di ulteriori citokine proinfiammatorie e enzimi.

Sebbene IL-1β svolga un ruolo importante nella difesa dell'organismo contro le infezioni e l'infiammazione, un'eccessiva o prolungata produzione di IL-1β è stata associata a una serie di condizioni patologiche, tra cui malattie infiammatorie croniche intestinali, artrite reumatoide, gotta e sepsi. Pertanto, l'inibizione dell'IL-1β è diventata un obiettivo terapeutico promettente per il trattamento di queste condizioni.

Le flavoproteine sono un tipo di proteine che contengono come cofattori molecole di flavina, principalmente flavina adenina dinucleotide (FAD) e flavina mononucleotide (FMN). Le flavine sono molecole aromatiche con proprietà simili a vitamine, note come vitamina B2 o riboflavina. Queste proteine svolgono un ruolo cruciale in diversi processi metabolici, inclusa la trasferasi di elettroni, ossidoriduzioni e ossidazione dei substrati. Le flavoproteine sono ampiamente distribuite negli esseri viventi e partecipano a varie reazioni biochimiche, come nella catena respiratoria, nel metabolismo degli acidi grassi e nell'ossidazione degli aminoacidi.

La catepsina B è una proteasi lisosomiale, un enzima che scompone e degrada proteine all'interno dei lisosomi. È prodotta come precursore inattivo ed è attivata quando viene tagliata nella sua forma attiva all'interno dei lisosomi.

La catepsina B può anche essere trovata al di fuori dei lisosomi e svolge un ruolo importante nella regolazione della risposta infiammatoria, nell'apoptosi (morte cellulare programmata) e nella degradazione dell'elastina, una proteina che fornisce elasticità ai tessuti connettivi.

Un aumento dei livelli di catepsina B è stato associato a diverse condizioni patologiche, tra cui l'aterosclerosi, il cancro e le malattie neurodegenerative come la malattia di Alzheimer e la malattia di Parkinson. Inoltre, la catepsina B può anche svolgere un ruolo nella progressione della fibrosi polmonare idiopatica, una condizione caratterizzata dall'accumulo di tessuto cicatriziale nei polmoni.

La differenziazione cellulare è un processo biologico attraverso il quale una cellula indifferenziata o poco differenziata si sviluppa in una cellula specializzata con caratteristiche e funzioni distintive. Durante questo processo, le cellule subiscono una serie di cambiamenti morfologici e biochimici che portano all'espressione di un particolare insieme di geni responsabili della produzione di proteine specifiche per quella cellula. Questi cambiamenti consentono alla cellula di svolgere funzioni specializzate all'interno di un tessuto o organo.

La differenziazione cellulare è un processo cruciale nello sviluppo embrionale e nella crescita degli organismi, poiché permette la formazione dei diversi tipi di tessuti e organi necessari per la vita. Anche nelle cellule adulte, la differenziazione cellulare è un processo continuo che avviene durante il rinnovamento dei tessuti e la riparazione delle lesioni.

La differenziazione cellulare è regolata da una complessa rete di segnali intracellulari e intercellulari che controllano l'espressione genica e la modifica delle proteine. Questi segnali possono provenire dall'ambiente esterno, come fattori di crescita e morfogenetici, o da eventi intracellulari, come il cambiamento del livello di metilazione del DNA o della modificazione delle proteine.

La differenziazione cellulare è un processo irreversibile che porta alla perdita della capacità delle cellule di dividersi e riprodursi. Tuttavia, in alcuni casi, le cellule differenziate possono essere riprogrammate per diventare pluripotenti o totipotenti, ovvero capaci di differenziarsi in qualsiasi tipo di cellula del corpo. Questa scoperta ha aperto nuove prospettive per la terapia delle malattie degenerative e il trapianto di organi.

L'acido bongkrechico è un composto organico tossico prodotto da alcuni batteri, principalmente del genere Bacillus, che può essere trovato in determinati cibi fermentati. Questo acido ha dimostrato di avere una serie di effetti negativi sulla salute, tra cui danni al fegato e ai reni.

In particolare, l'esposizione all'acido bongkrechico può causare una condizione nota come "intossicazione da acido bongkrechico", che si manifesta con sintomi quali nausea, vomito, dolori addominali, diarrea, debolezza, sonnolenza e, in casi più gravi, insufficienza epatica o renale.

L'acido bongkrechico è stato identificato per la prima volta in alcuni cibi fermentati tradizionalmente consumati nelle Filippine, come il "bagoong", una pasta di pesce fermentata, e il "tiyange", un prodotto a base di soia. Tuttavia, è stato anche rilevato in altri alimenti fermentati provenienti da altre parti del mondo.

A causa della sua tossicità, l'acido bongkrechico è considerato un pericolo per la salute pubblica e i cibi che lo contengono devono essere sottoposti a rigorosi controlli di sicurezza prima di essere immessi sul mercato. Inoltre, è importante seguire le corrette pratiche igieniche durante la preparazione e la conservazione degli alimenti fermentati per ridurre il rischio di contaminazione batterica e la produzione di composti tossici come l'acido bongkrechico.

Gli acidi pentanoici, noti anche come acido valerico o acido pentanoico, sono una classe di acidi carboxilici a catena ramificata con cinque atomi di carbonio. L'acido pentanoico è il più semplice rappresentante di questa classe e ha la formula molecolare CH3CH2CH2COOH.

Gli acidi pentanoici si trovano naturalmente in alcuni alimenti, come i prodotti lattiero-caseari e alcune frutta, e sono anche sintetizzati dal corpo umano durante il processo di fermentazione batterica nell'intestino.

Questi acidi possono avere effetti sia positivi che negativi sulla salute. Da un lato, alcuni studi hanno suggerito che gli acidi pentanoici possono avere proprietà antinfiammatorie e potrebbero essere utili nel trattamento di condizioni come la colite ulcerosa e il morbo di Crohn. D'altra parte, un eccessivo accumulo di acidi pentanoici nell'intestino può portare a sintomi gastrointestinali avversi, come crampi, diarrea e flatulenza.

In generale, gli acidi pentanoici sono una classe importante di composti organici con diverse applicazioni in medicina e nella produzione industriale.

Gli epatociti sono cellule parenchimali che costituiscono la maggior parte del tessuto epatico e svolgono un ruolo vitale nel mantenere la funzione metabolica ed escretoria del fegato. Sono responsabili di una vasta gamma di processi fisiologici, tra cui il metabolismo dei lipidi, carboidrati e proteine; la sintesi e l'immagazzinamento delle proteine plasmatiche; la detossificazione e l'eliminazione delle sostanze endogene ed esogene; la regolazione dell'equilibrio idrico e elettrolitico; e la produzione della bile. Gli epatociti mostrano anche proprietà di riparazione e rigenerazione tissutale dopo danni epatici.

I topi transgenici sono un tipo speciale di topi da laboratorio che sono stati geneticamente modificati per esprimere un gene specifico o più geni, noti come trasgeni, nel loro corpo. Questa tecnologia viene utilizzata principalmente per lo studio delle funzioni dei geni, la produzione di proteine terapeutiche e la ricerca sulle malattie umane.

Nella creazione di topi transgenici, il gene trasgenico viene solitamente inserito nel DNA del topo utilizzando un vettore, come un plasmide o un virus, che serve da veicolo per il trasferimento del gene nella cellula ovarica del topo. Una volta che il gene è stato integrato nel DNA della cellula ovarica, l'ovulo fecondato viene impiantato nell'utero di una femmina surrogata e portato a termine la gestazione. I topi nati da questo processo sono chiamati topi transgenici e possono trasmettere il gene trasgenico alle generazioni successive.

I topi transgenici sono ampiamente utilizzati nella ricerca biomedica per studiare la funzione dei geni, la patogenesi delle malattie e per testare i farmaci. Possono anche essere utilizzati per produrre proteine terapeutiche umane, come l'insulina e il fattore di crescita umano, che possono essere utilizzate per trattare varie malattie umane.

Tuttavia, è importante notare che la creazione e l'utilizzo di topi transgenici comportano anche implicazioni etiche e normative che devono essere attentamente considerate e gestite.

La doxorubicina è un farmaco che appartiene alla classe dei citostatici, più precisamente agli antibiotici antitumorali. Viene comunemente utilizzato nella terapia oncologica per trattare una varietà di tumori solidi e del sangue, come il cancro al seno, alle ovaie, alla prostata, ai polmoni, ai linfomi di Hodgkin e non-Hodgkin.

La doxorubicina agisce intercalandosi nel DNA delle cellule cancerose, impedendone la replicazione e provocandone l'apoptosi (morte cellulare programmata). Tuttavia, questo farmaco può avere effetti collaterali importanti, come la mielosoppressione (riduzione dei globuli bianchi), cardiotossicità (danno al muscolo cardiaco) e tossicità gastrointestinale.

La doxorubicina viene somministrata per via endovenosa e può essere utilizzata da sola o in combinazione con altri farmaci chemioterapici. La posologia e la durata del trattamento dipendono dal tipo di tumore, dallo stadio della malattia e dalla risposta individuale del paziente al farmaco.

La citop protezione si riferisce alla difesa e al mantenimento della integrità delle cellule dell'organismo esposte a fattori dannosi, come possono essere le radiazioni, i farmaci, i composti tossici o patologie che provocano stress ossidativo.

Questo meccanismo di protezione avviene attraverso diversi processi cellulari che includono la regolazione dell'equilibrio redox, la riparazione del DNA danneggiato, l'eliminazione delle specie reattive dell'ossigeno e dei nitrili, nonché la modulazione della risposta infiammatoria.

La citoprotezione può essere ottenuta attraverso l'assunzione di farmaci o integratori alimentari che aumentano la resistenza cellulare ai danni indotti da fattori ambientali avversi, riducendo al minimo i danni alle cellule e mantenendone la funzionalità.

Esempi di tali sostanze possono essere gli antiossidanti, come la vitamina C e la vitamina E, che neutralizzano i radicali liberi e prevengono il danno ossidativo alle cellule, o farmaci citoprotettivi specifici, come l'amiloride, che protegge le cellule renali dall'effetto tossico dei farmaci nefrotossici.

L'acido aspartico è un aminoacido alpha non essenziale, il che significa che il corpo può syntetizzarlo da altre sostanze, quindi non è necessario assumere dall'alimentazione. Viene classificato come un aminoacido glucogenico, poiché può essere utilizzato per la produzione di glucosio nel fegato.

L'acido aspartico svolge un ruolo importante nella produzione di energia all'interno delle cellule e nell'eliminazione dell'ammoniaca, un prodotto di scarto tossico del metabolismo degli aminoacidi. Inoltre, è coinvolto nel processo della sintesi proteica e nella produzione di anticorpi.

Si trova in molte fonti alimentari, come carne, pesce, latticini, uova, cereali integrali e alcuni frutti e verdure. Inoltre, è disponibile come integratore alimentare per gli atleti e le persone che cercano di aumentare la massa muscolare o migliorare le prestazioni fisiche.

Tuttavia, è importante notare che un consumo eccessivo di acido aspartico può avere effetti negativi sulla salute, come l'aumento del rischio di malattie cardiovascolari e la disfunzione renale. Pertanto, è sempre consigliabile consultare un medico o un nutrizionista prima di assumere qualsiasi integratore alimentare.

La L-lattato deidrogenasi (LDH) è un enzima presente in diversi tessuti del corpo umano, compresi i muscoli, il fegato, il cuore, i globuli rossi e il cervello. La sua funzione principale è catalizzare la conversione del lattato in piruvato durante il processo di glicolisi, un percorso metabolico che produce energia nelle cellule.

L'LDH è presente come tetramero, costituito da diverse combinazioni di due tipi di subunità: M (muscolare) e H (cuore). Queste subunità si combinano per formare cinque isoenzimi diversi, LDH-1 a LDH-5, che possono essere rilevati e misurati nel sangue. I diversi isoenzimi sono distribuiti in modo differente nei vari tessuti, il che può fornire informazioni utili sulla localizzazione di lesioni o danni cellulari quando i livelli di LDH aumentano.

Un aumento dei livelli di LDH nel sangue può essere un indicatore di una varietà di condizioni patologiche, come infarto miocardico, anemia emolitica, ittero, trauma contusivo, infezioni, cancro e altre malattie che causano danni ai tessuti. Pertanto, la misurazione dei livelli di LDH può essere utile come test diagnostico per valutare lo stato di salute generale del paziente e monitorare le risposte al trattamento.

La Protein Kinase C-delta (PKC-δ) è una serina/treonina protein chinasi che appartiene alla famiglia delle proteine chinasi C (PKC). È codificata dal gene PRKCD nel genoma umano. PKC-δ svolge un ruolo cruciale nella regolazione di diversi processi cellulari, tra cui la proliferazione, l'apoptosi, la differenziazione e la sopravvivenza cellulare.

PKC-δ può essere attivata da vari stimoli, come i diacilgliceroli (DAG) e il calcio, che portano al suo traslocamento dal citoplasma al livello della membrana cellulare, dove subisce un processo di attivazione. Una volta attivata, PKC-δ fosforila specifici residui di serina o treonina su una varietà di substrati proteici, alterandone l'attività e la funzione.

L'attivazione anomala o la sovraespressione di PKC-δ è stata associata a diverse patologie umane, tra cui il cancro, le malattie cardiovascolari e neurodegenerative. Pertanto, PKC-δ rappresenta un potenziale bersaglio terapeutico per lo sviluppo di nuovi farmaci per il trattamento di queste condizioni patologiche.

La regolazione enzimologica dell'espressione genica si riferisce al processo di controllo e modulazione dell'attività enzimatica che influenza la trascrizione, il montaggio e la traduzione dei geni in proteine funzionali. Questo meccanismo complesso è essenziale per la corretta espressione genica e la regolazione delle vie metaboliche all'interno di una cellula.

La regolazione enzimologica può verificarsi a diversi livelli:

1. Trascrizione: L'attività enzimatica può influenzare il processo di inizio della trascrizione, attraverso l'interazione con fattori di trascrizione o modifiche chimiche al DNA. Questo può portare all'attivazione o alla repressione dell'espressione genica.

2. Montaggio: Dopo la trascrizione, il trascritto primario subisce il processo di montaggio, che include la rimozione delle sequenze non codificanti e l'unione dei frammenti di mRNA per formare un singolo mRNA maturo. L'attività enzimatica può influenzare questo processo attraverso l'interazione con enzimi specifici, come le nucleasi o le ligasi.

3. Traduzione: Durante la traduzione, il mRNA viene letto da ribosomi e utilizzato per sintetizzare proteine funzionali. L'attività enzimatica può influenzare questo processo attraverso l'interazione con fattori di inizio o arresto della traduzione, oppure attraverso la modificazione chimica delle sequenze di mRNA.

4. Modifiche post-traduzionali: Dopo la sintesi proteica, le proteine possono subire una serie di modifiche post-traduzionali che influenzano la loro funzione e stabilità. L'attività enzimatica può influenzare queste modifiche attraverso l'interazione con enzimi specifici, come le proteasi o le chinasi.

In sintesi, l'attività enzimatica svolge un ruolo fondamentale nel regolare i processi di espressione genica e può influenzare la funzione e la stabilità delle proteine. La comprensione dei meccanismi molecolari che governano queste interazioni è essenziale per comprendere il funzionamento dei sistemi biologici e per sviluppare nuove strategie terapeutiche.

La "lamina di tipo B" non è un termine medico standard comunemente utilizzato. Tuttavia, in alcuni contesti anatomici e patologici, potrebbe riferirsi alla lamina lucida esterna della membrana basale, che è costituita principalmente da collagene di tipo IV. La membrana basale è una sottile struttura specializzata che separa e supporta i tessuti epiteliali e connettivali.

La lamina lucida esterna, o "lamina densa", è uno strato elettrodenso situato all'esterno della membrana basale, composto principalmente da collagene di tipo IV, laminine e altre proteine. La sua funzione principale è fornire supporto meccanico ed essere un sito di adesione per le cellule epiteliali.

Tuttavia, è importante notare che il termine "lamina di tipo B" non è universalmente accettato o ben definito nella letteratura medica e potrebbe variare a seconda del contesto specifico. Se hai una particolare situazione clinica o anatomica in mente, ti consiglio di consultare un professionista sanitario qualificato o fonti mediche autorevoli per una spiegazione più precisa e contestuale.

L'isatina è un composto organico eterociclico che deriva dalla chimica della indolo[2,3-b]quinazolina. Nella sua forma pura, l'isatina si presenta come una polvere bianca cristallina con un punto di fusione di 215-217 °C.

In campo medico, l'isatina non viene utilizzata direttamente come farmaco, ma piuttosto come precursore nella sintesi di diversi composti medicinali. Ad esempio, alcuni derivati dell'isatina hanno mostrato attività antitumorale, antibatterica e antivirale in studi di laboratorio.

Tuttavia, è importante notare che la ricerca su questi composti è ancora in fase preliminare e non sono ancora stati approvati per l'uso clinico nell'uomo. Pertanto, non esiste una definizione medica standardizzata dell'isatina come farmaco o principio attivo.

Keratin-18 è una proteina strutturale appartenente alla famiglia delle keratine citoplasmatiche di tipo I. Si trova principalmente nelle cellule epiteliali, in particolare in quelle che costituiscono gli strati più interni dell'epidermide e del tratto gastrointestinale. Keratin-18 è espressa anche in altri tessuti, come il fegato, dove svolge un ruolo importante nella protezione delle cellule epatiche (epatociti) dagli stress meccanici e chimici.

Insieme a keratin-19, keratin-18 forma filamenti intermedi che forniscono supporto e integrità strutturale alle cellule. Quando le cellule subiscono danni o stress, queste proteine possono essere degradate e rilasciate nel citoplasma, dove possono essere rilevate e misurate come biomarker di danno cellulare e patologie associate. Ad esempio, elevati livelli di keratin-18 frammentata sono stati riscontrati nel siero di pazienti con malattie epatiche come l'epatite e la cirrosi.

Il neuroblastoma è un tumore maligno che origina dai neuroni simpatici immature, o neuroblasti, situati nel sistema nervoso simpatico. Il sistema nervoso simpatico è una parte del sistema nervoso autonomo che si occupa delle funzioni automatiche del corpo, come il battito cardiaco e la pressione sanguigna. I neuroblasti si sviluppano normalmente in neuroni e cellule della ghiandola surrenale (una piccola ghiandola situata sopra i reni) e nei gangli simpatici (gruppi di cellule nervose) lungo la colonna vertebrale.

Il neuroblastoma può verificarsi in qualsiasi parte del sistema nervoso simpatico, ma più comunemente si sviluppa nella ghiandola surrenale o nel midollo spinale. Può diffondersi ad altri organi e tessuti, come il fegato, i linfonodi, le ossa e la pelle.

I sintomi del neuroblastoma possono variare ampiamente, a seconda della localizzazione del tumore e dell'estensione della malattia. Alcuni bambini con neuroblastoma presentano sintomi generali come febbre, perdita di peso e affaticamento, mentre altri possono presentare sintomi specifici legati alla diffusione del tumore, come dolore osseo, problemi respiratori o problemi agli occhi.

Il neuroblastoma è più comune nei bambini al di sotto dei 5 anni di età e rappresenta circa il 7-10% di tutti i tumori maligni dell'infanzia. La causa del neuroblastoma non è nota, ma si sospetta che possano essere implicati fattori genetici ed ambientali. Il trattamento del neuroblastoma dipende dalla stadiazione della malattia e dalle caratteristiche biologiche del tumore e può includere chirurgia, chemioterapia, radioterapia e terapia immunitaria.

Il glutatione è un tripeptide endogeno, costituito da tre aminoacidi: cisteina, glicina e acido glutammico. È presente in quasi tutte le cellule del corpo umano e svolge un ruolo importante nella protezione delle cellule dallo stress ossidativo e dai danni causati dai radicali liberi. Il glutatione è noto per la sua capacità di neutralizzare i composti dannosi, come i perossidi, attraverso una reazione di ossidoriduzione catalizzata dall'enzima glutatione perossidasi. Inoltre, il glutatione è coinvolto nel mantenimento della riduzione dei tioli proteici e nella detossificazione delle sostanze xenobiotiche. È anche un importante cofattore enzimatico e partecipa a diversi processi metabolici, come la sintesi del DNA e la trasduzione del segnale cellulare. Il livello di glutatione nelle cellule può essere influenzato da fattori quali l'età, lo stress, le malattie e l'esposizione a sostanze tossiche, il che può portare a un aumento dello stress ossidativo e ad una maggiore suscettibilità alle malattie.

La leupeptina è un inibitore della proteasi, un tipo di enzima che scompone le proteine. Viene utilizzato in ricerca biologica come agente di laboratorio per bloccare l'attività di diversi enzimi proteolitici, incluse alcune proteasi presenti nelle cellule. Questo può essere utile per studiare il ruolo di questi enzimi in vari processi cellulari e malattie.

La leupeptina è un peptide, una piccola catena di aminoacidi, che deriva da un batterio chiamato Streptomyces hydroscopicus. Agisce bloccando l'ingresso nel sito attivo degli enzimi proteolitici, impedendo loro di svolgere la loro normale funzione di degradare le proteine.

In medicina, la leupeptina non viene utilizzata comunemente come farmaco, poiché sono disponibili altri inibitori della proteasi più specifici e con meno effetti collaterali. Tuttavia, può essere usato in alcuni trattamenti sperimentali per malattie come il cancro, dove potrebbe aiutare a rallentare la crescita delle cellule tumorali. Come sempre, qualsiasi uso di farmaci o sostanze chimiche dovrebbe essere supervisionato da un medico qualificato.

Il termine "Mappa del Sistema Segnale delle Chinasi" (KSSM, Kinase Signaling System Map) non è comunemente utilizzato in medicina o nella letteratura scientifica medica. Tuttavia, il sistema di segnalazione delle chinasi si riferisce a una vasta rete di proteine chinasi che svolgono un ruolo cruciale nella trasduzione dei segnali all'interno della cellula.

Le chinasi sono enzimi che catalizzano la fosforilazione, o l'aggiunta di un gruppo fosfato, a specifiche proteine. Questo processo può modificare l'attività, la localizzazione o le interazioni delle proteine target, portando alla trasduzione del segnale e all'attivazione di varie vie cellulari.

Il sistema di segnalazione delle chinasi è essenziale per una serie di processi cellulari, tra cui la crescita, la differenziazione, l'apoptosi (morte cellulare programmata) e la risposta immunitaria. La disregolazione di questo sistema può portare allo sviluppo di diverse malattie, come il cancro, le malattie cardiovascolari e le malattie neurologiche.

Pertanto, una "mappa" del sistema di segnalazione delle chinasi potrebbe riferirsi a un'illustrazione schematica o una rappresentazione grafica della rete di interazioni e vie di segnalazione che coinvolgono le proteine chinasi. Tale mappa può essere utilizzata per comprendere meglio i meccanismi molecolari alla base delle funzioni cellulari e delle malattie associate alla disregolazione del sistema di segnalazione delle chinasi.

I macrofagi sono un tipo di globuli bianchi (leucociti) che appartengono alla categoria dei fagociti mononucleati, il cui ruolo principale è quello di difendere l'organismo dalle infezioni e dall'infiammazione. Essi derivano dai monociti presenti nel sangue periferico e, una volta entrati nei tessuti, si differenziano in macrofagi. Questi cellule presentano un grande nucleo reniforme o a forma di ferro di cavallo e citoplasma ricco di mitocondri, ribosomi e lisosomi. I macrofagi sono dotati della capacità di fagocitare (inglobare) particelle estranee, come batteri e detriti cellulari, e di presentarle alle cellule del sistema immunitario, stimolandone la risposta. Sono in grado di secernere una vasta gamma di mediatori chimici, come citochine, chemochine ed enzimi, che svolgono un ruolo cruciale nella regolazione delle risposte infiammatorie e immunitarie. I macrofagi sono presenti in diversi tessuti e organi, come polmoni, fegato, milza, midollo osseo e sistema nervoso centrale, dove svolgono funzioni specifiche a seconda del loro ambiente.

Le prove di antitumorali su xenotrapianti (noto anche come "xenograft" o "studi su animali immunodeficienti") si riferiscono a un tipo specifico di sperimentazione preclinica che utilizza modelli animali immunodeficienti per testare l'efficacia e la sicurezza dei potenziali trattamenti antitumorali.

Nello specifico, cellule tumorali umane vengono trapiantate in un animale ospite immunodeficiente, come topi o ratti, per creare un ambiente in cui il cancro può crescere e svilupparsi. Una volta che il tumore è stabilito, il trattamento antitumorale sperimentale viene somministrato all'animale ospite e l'effetto del trattamento sulla crescita del tumore viene monitorato e valutato.

Questo tipo di studio è particolarmente utile per testare la capacità di un trattamento di inibire la crescita del tumore, ridurne le dimensioni o persino eliminarlo completamente. Inoltre, può fornire informazioni sulla tossicità e la sicurezza del trattamento, nonché su come il trattamento influisce sul sistema immunitario dell'ospite.

Tuttavia, è importante notare che i risultati degli studi su xenotrapianti non possono sempre essere direttamente applicabili all'uomo, poiché ci sono differenze significative tra le specie animali e l'uomo in termini di fisiologia, genetica e risposta al trattamento. Pertanto, i risultati degli studi su xenotrapianti devono essere interpretati con cautela e confermati da ulteriori ricerche prima che qualsiasi conclusione possa essere fatta sulla sicurezza ed efficacia del trattamento nell'uomo.

La proteinchinasi 8 attivata da mitogeno, nota anche come PKCθ (dall'inglese Protein Kinase C Theta), è un enzima appartenente alla famiglia delle proteine chinasi. Si tratta di una serina/treonina chinasi che svolge un ruolo importante nella regolazione della risposta immunitaria e infiammatoria.

La PKCθ viene attivata da mitogeni, cioè sostanze che stimolano la proliferazione cellulare, come i linfociti T, e svolge un ruolo cruciale nella loro attivazione e differenziazione. In particolare, la PKCθ è responsabile dell'attivazione dei fattori di trascrizione nucleari NF-kB e AP-1, che controllano l'espressione genica delle citochine proinfiammatorie e degli enzimi coinvolti nella risposta immunitaria.

L'attivazione della PKCθ è regolata da una cascata di segnali intracellulari che coinvolgono la trasduzione del segnale mediato dal recettore dei linfociti T e dall'interazione con le cellule presentanti l'antigene. L'attivazione della PKCθ è essenziale per la formazione dell'immunità adattativa e la sua deregolazione è stata associata a diverse patologie infiammatorie e autoimmuni, come l'artrite reumatoide e il diabete di tipo 1.

Il reticolo endoplasmatico (RE) è un complesso sistema interconnesso di membrane presenti nel citoplasma delle cellule eucariotiche. Esso svolge un ruolo fondamentale nella sintesi proteica, nel metabolismo lipidico, nel trasporto intracellulare e nella detossificazione cellulare.

Il RE è composto da due regioni principali: il reticolo endoplasmatico rugoso (RER) e il reticolo endoplasmatico liscio (REL). Il RER, così chiamato per la presenza di ribosomi sulla sua superficie, è specializzato nella sintesi proteica. I ribosomi traducono l'mRNA in catene polipeptidiche che vengono immediatamente trasportate nel lumen del RER dove subiscono processi di folding (piegamento) e modificazioni post-traduzionali.

Il REL, privo di ribosomi, è implicato invece nella sintesi dei lipidi, nello stoccaggio di calcio e nel metabolismo delle sostanze xenobiotiche (composti estranei all'organismo). Il RE è anche coinvolto nel trasporto intracellulare di molecole attraverso la formazione di vescicole che si originano dalle cisterne del RE e si fondono con altri organelli cellulari.

In sintesi, il reticolo endoplasmatico è un importante organello cellulare che svolge una varietà di funzioni essenziali per la sopravvivenza e l'integrità delle cellule eucariotiche.

I coloranti fluorescenti sono sostanze chimiche che brillano o emettono luce visibile quando vengono esposte a una fonte di luce esterna, come la luce ultravioletta o una lampada a fluorescenza. Questi coloranti assorbono energia dalla sorgente di luce e la convertono in un'emissione di luce a diverse lunghezze d'onda, che appare spesso come un colore diverso rispetto alla luce incidente.

In ambito medico, i coloranti fluorescenti vengono utilizzati per diversi scopi, tra cui la marcatura e il tracciamento di cellule, proteine e altre biomolecole all'interno del corpo umano o in colture cellulari. Ciò può essere particolarmente utile nelle applicazioni di imaging medico, come la microscopia a fluorescenza, che consente agli scienziati e ai medici di osservare processi biologici complessi a livello cellulare o molecolare.

Un esempio comune di un colorante fluorescente utilizzato in medicina è la fluoresceina, che viene talvolta somministrata per via endovenosa durante gli esami oftalmici per evidenziare eventuali lesioni o anomalie della cornea e della congiuntiva. Altri coloranti fluorescenti possono essere utilizzati in diagnosi non invasive di malattie, come il cancro, attraverso la fluorescenza in vivo o l'imaging biomedico ottico.

Tuttavia, è importante notare che l'uso di coloranti fluorescenti deve essere attentamente monitorato e gestito, poiché possono presentare potenziali rischi per la salute se utilizzati in modo improprio o a dosaggi elevati.

In medicina e biologia, un "sito di legame" si riferisce a una particolare posizione o area su una molecola (come una proteina, DNA, RNA o piccolo ligando) dove un'altra molecola può attaccarsi o legarsi specificamente e stabilmente. Questo legame è spesso determinato dalla forma tridimensionale e dalle proprietà chimiche della superficie di contatto tra le due molecole. Il sito di legame può mostrare una specificità se riconosce e si lega solo a una particolare molecola o a un insieme limitato di molecole correlate.

Un esempio comune è il sito di legame di un enzima, che è la regione della sua struttura dove il suo substrato (la molecola su cui agisce) si attacca e subisce una reazione chimica catalizzata dall'enzima stesso. Un altro esempio sono i siti di legame dei recettori cellulari, che riconoscono e si legano a specifici messaggeri chimici (come ormoni, neurotrasmettitori o fattori di crescita) per iniziare una cascata di eventi intracellulari che portano alla risposta cellulare.

In genetica e biologia molecolare, il sito di legame può riferirsi a una sequenza specifica di basi azotate nel DNA o RNA a cui si legano proteine (come fattori di trascrizione, ligasi o polimerasi) per regolare l'espressione genica o svolgere altre funzioni cellulari.

In sintesi, i siti di legame sono cruciali per la comprensione dei meccanismi molecolari alla base di molti processi biologici e sono spesso obiettivi farmacologici importanti nello sviluppo di terapie mirate.

Gli inibitori del proteasoma sono una classe di farmaci che impediscono all'enzima proteasoma di svolgere la sua funzione di degradare le proteine ​​danneggiate o non necessarie nelle cellule. Il proteasoma è una struttura presente in tutte le cellule che aiuta a regolare la composizione delle proteine all'interno della cellula, scomponendo le proteine ​​vecchie o danneggiate in peptidi più piccoli che possono quindi essere riciclati.

Gli inibitori del proteasoma sono stati sviluppati come farmaci per il trattamento di vari tipi di cancro, poiché la capacità delle cellule tumorali di crescere e dividersi rapidamente le rende particolarmente dipendenti dalla capacità di smaltire rapidamente le proteine ​​vecchie o danneggiate. Inibendo il proteasoma, questi farmaci possono indurre l'accumulo di proteine ​​danneggiate nelle cellule tumorali, portando alla morte della cellula e rallentando o arrestando la crescita del tumore.

Alcuni esempi comuni di inibitori del proteasoma approvati per l'uso clinico includono bortezomib (Velcade), carfilzomib (Kyprolis) e ixazomib (Ninlaro). Questi farmaci sono stati utilizzati con successo nel trattamento di vari tipi di cancro, tra cui il mieloma multiplo e il linfoma non-Hodgkin.

Tuttavia, gli inibitori del proteasoma possono anche avere effetti collaterali significativi, come la nausea, la stanchezza, la neuropatia periferica e un aumentato rischio di infezioni, che devono essere attentamente monitorati e gestiti durante il trattamento.

Le Proteine Fluorescenti Verdi ( GFP, Green Fluorescent Protein) sono proteine originariamente isolate dalla medusa Aequorea victoria che brillano di verde quando esposte alla luce blu o ultravioletta. La GFP è composta da 238 aminoacidi e ha una massa molecolare di circa 27 kDa. Emette luce verde a una lunghezza d'onda di circa 509 nm quando viene eccitata con luce blu a 475 nm.

La GFP è ampiamente utilizzata in biologia molecolare e cellulare come marcatore fluorescente per studiare la localizzazione, l'espressione e le interazioni delle proteine all'interno delle cellule viventi. La GFP può essere fusa geneticamente a una proteina target di interesse, permettendo così di monitorarne la posizione e il comportamento all'interno della cellula.

Inoltre, sono state sviluppate varianti ingegnerizzate della GFP che emettono fluorescenza in diversi colori dello spettro visibile, come il giallo, il blu, il cyan e il rosso, offrendo così una gamma più ampia di applicazioni per la ricerca biologica.

Le cellule K562 sono una linea cellulare umana utilizzata comunemente nella ricerca biomedica. Queste cellule derivano da un paziente con leucemia mieloide acuta, un tipo di cancro del sangue. Le cellule K562 hanno proprietà sia delle cellule staminali ematopoietiche (che possono differenziarsi in diversi tipi di cellule del sangue) che dei globuli bianchi più maturi chiamati istiociti.

Sono particolarmente utili nella ricerca perché possono essere facilmente manipolate e fatte differenziare in vitro in diversi tipi di cellule del sangue, come eritrociti (globuli rossi), megacariociti (cellule che producono piastrine) e granulociti (un tipo di globuli bianchi). Questo le rende un modello utile per lo studio della differenziazione cellulare, dell'espressione genica e della citotossicità delle cellule.

Inoltre, le cellule K562 sono suscettibili a molti agenti chemioterapici e biologici, il che le rende utili per lo screening di nuovi farmaci antitumorali. Tuttavia, va notato che come qualsiasi altro modello sperimentale, le cellule K562 hanno i loro limiti e i risultati ottenuti con queste cellule devono essere confermati in sistemi più complessi e/o in studi clinici.

I linfociti T, anche noti come cellule T, sono un sottotipo di globuli bianchi che giocano un ruolo cruciale nel sistema immunitario adattativo. Si sviluppano nel timo e sono essenziali per la risposta immunitaria cellulo-mediata. Esistono diversi sottotipi di linfociti T, tra cui i linfociti T helper (CD4+), i linfociti T citotossici (CD8+) e i linfociti T regolatori.

I linfociti T helper aiutano a coordinare la risposta immunitaria, attivando altri effettori del sistema immunitario come i linfociti B e altri linfociti T. I linfociti T citotossici, d'altra parte, sono in grado di distruggere direttamente le cellule infette o tumorali. Infine, i linfociti T regolatori svolgono un ruolo importante nel mantenere la tolleranza immunologica e prevenire l'insorgenza di malattie autoimmuni.

I linfociti T riconoscono le cellule infette o le cellule tumorali attraverso l'interazione con il complesso maggiore di istocompatibilità (MHC) presente sulla superficie delle cellule. Quando un linfocita T incontra una cellula che esprime un antigene specifico, viene attivato e inizia a secernere citochine che aiutano a coordinare la risposta immunitaria.

In sintesi, i linfociti T sono una componente fondamentale del sistema immunitario adattativo, responsabili della risposta cellulo-mediata alle infezioni e alle cellule tumorali.

In medicina e biologia, i frammenti peptidici sono sequenze più brevi di aminoacidi rispetto alle proteine complete. Essi si formano quando le proteine vengono degradate in parti più piccole durante processi fisiologici come la digestione o patologici come la degenerazione delle proteine associate a malattie neurodegenerative. I frammenti peptidici possono anche essere sintetizzati in laboratorio per scopi di ricerca, come l'identificazione di epitodi antigenici o la progettazione di farmaci.

I frammenti peptidici possono variare in lunghezza da due a circa cinquanta aminoacidi e possono derivare da qualsiasi proteina dell'organismo. Alcuni frammenti peptidici hanno attività biologica intrinseca, come i peptidi oppioidi che si legano ai recettori degli oppioidi nel cervello e provocano effetti analgesici.

In diagnostica, i frammenti peptidici possono essere utilizzati come marcatori per malattie specifiche. Ad esempio, il dosaggio dell'amiloide-β 1-42 nel liquido cerebrospinale è un biomarcatore comunemente utilizzato per la diagnosi di malattia di Alzheimer.

In sintesi, i frammenti peptidici sono sequenze più brevi di aminoacidi derivanti dalla degradazione o sintesi di proteine, che possono avere attività biologica e utilizzati come marcatori di malattie.

I terreni di coltura privi di siero sono tipi di mezzi di coltura utilizzati nella microbiologia per la crescita e la coltivazione dei microrganismi, in particolare batteri. A differenza dei terreni di coltura standard che contengono siero, questi terreni ne sono privi. Il siero è un componente comune dei terreni di coltura che fornisce nutrienti agli organismi in crescita. Tuttavia, l'assenza di siero in questi terreni offre condizioni di crescita più controllate e standardizzate, rendendoli ideali per determinati tipi di test microbiologici. I terreni di coltura privi di siero possono essere utilizzati per la conta dei batteri, la sensibilità agli antibiotici e altri test biochimici.

Georgios Papadopoulos, Dimitrios Vlachodimitropoulos e Aspasia Kyroudi, Terazosin treatment induces caspase-3 expression in the ... URL consultato il 14 luglio 2023. Y. J. Na, Y. L. Guo e F. L. Gu, Clinical comparison of selective and non-selective alpha 1A- ... URL consultato il 14 luglio 2023. ^ Terazosin, su go.drugbank.com. URL consultato il 14 luglio 2023. Claus G. Roehrborn e Debra ... La terazosina ha una emivita media di 12 ore, sebbene possa essere di 14 ore nei pazienti di età superiore ai 70 anni e di 11,4 ...
Caspase recruitment domain-containing protein 14), che codifica per una proteina attivatrice della via di segnalazione di NF-κB ...
Ocular neuroprotection by siRNA targeting caspase-2, in Cell Death & Disease, vol. 2, n. 6, 16 giugno 2011, pp. 173, DOI: ... L'occhio non colpito ha infatti il 14,7% di rischio entro 5 anni. In un piccolo numero di pazienti è stata riportata ... 103-107, DOI:10.1016/s0002-9394(14)70999-7, PMID 9186104. Sohan Singh Hayreh: Ischemic Optic Neuropathies. Springer, 2011. ISBN ...
Controlling the caspases., in Science, vol. 294, n. 5546, Nov 2001, pp. 1477-8, DOI:10.1126/science.1062236, PMID 11711663. ^ ( ... su caspases.org. URL consultato il 25 giugno 2020 (archiviato dall'url originale il 25 agosto 2014). Portale Biologia: accedi ... Second Mitochondria-derived Activator of Caspases / Proteina legante un inibitore diretto dell'apoptosi con basso punto ... Portò all'identificazione della molecola HA-14-1, un derivato del 2-ammino-benzopirano. La molecola non è mai entrata in ...
2006). "Spread of an inactive form of caspase-12 in humans is due to recent positive selection". Am J Hum Genet 78(4): 659-70. ... PubMed ^ (EN) Jurka, J. (2004). "Evolutionary impact of human Alu repetitive elements". Curr Opin Genet Dev 14(6): 603-8.PubMed ...
Sodium Salicylate Activates Caspases and Induces Apoptosis of Myeloid Leukemia Cell Lines, in Blood, vol. 93, n. 7, 1º aprile ... 271, n. 14, 5 aprile 1996, pp. 8089-94, DOI:10.1074/jbc.271.14.8089, PMID 8626494. URL consultato il 21 febbraio 2011. Altri ...
Apoptosi (EN) The caspase gallery Portale Biologia: accedi alle voci di Wikipedia che trattano di Biologia (Stub - enzimi, ... Ma, ad esempio, la funzione di ICAD/DFF45 è quella di reprimere l'enzima CAD (Caspase-Activated DNase). Il tagli di ICAD/DFF45 ... 14 sono coinvolte nella maturazione delle citochine pro infiammatorie e sono dette caspasi infiammatorie Le caspasi sono ...
... ginseng saponin metabolite-induced apoptosis in HepG2 cells involves a mitochondria-mediated pathway and its downstream caspase ... I tumori su cui fu praticato il test erano: leucemia mieloide (HL-60), adenocarcinoma polmonare (PC-14), adenocarcinoma ...
EN) Bcl-2 publications sorted by impact at caspases.org, su caspases.org. URL consultato il 15 gennaio 2021 (archiviato ... Fesik SW, Shi Y., Controlling the caspases, in Science, vol. 294, n. 5546, 2001, p. 1477-1478, DOI:10.1126/science.1062236. ^ ... il secondo membro di una serie di proteine inizialmente descritte nella traslocazione reciproca di geni tra i cromosomi 14 e 18 ...
Georgios Papadopoulos, Dimitrios Vlachodimitropoulos e Aspasia Kyroudi, Terazosin treatment induces caspase-3 expression in the ... URL consultato il 14 luglio 2023. Y. J. Na, Y. L. Guo e F. L. Gu, Clinical comparison of selective and non-selective alpha 1A- ... URL consultato il 14 luglio 2023. ^ Terazosin, su go.drugbank.com. URL consultato il 14 luglio 2023. Claus G. Roehrborn e Debra ... La terazosina ha una emivita media di 12 ore, sebbene possa essere di 14 ore nei pazienti di età superiore ai 70 anni e di 11,4 ...
Recently, we identified gain-of-function mutations in CARD14, encoding the caspase recruitment domain family member 14, as the ... una mutazione con acquisto di funzione del gene CARD14 che codifica per il dominio 14 di reclutamento delle caspasi.. In questo ...
... activates caspases and protects DNA of normal cells against oxidative damage - Food Chem. 2015 Feb 15;169:401-10. doi: 10.1016/ ... 14 Dicembre 2015 Scritto da La Scuola Di Ancel Pubblichiamo oggi il contributo della dottoressa Alessandra Miccono, Biologa ... April 2015; (14):102-110. *Hajiaghaalipour F, et al. - White tea (Camellia sinensis) inhibits proliferation of the colon cancer ...
... reducing cell vitality and inducing apoptosis via the caspase-dependent pathway in DU-145 cells that can be, in part, ... reducing cell vitality and inducing apoptosis via the caspase-dependent pathway in DU-145 cells that can be, in part, ...
... and caspases. Haematologica 2002;87:33-43. ... Clin Cancer Res 2008;14:309-317.. *Ohmachi K, Niitsu N, Uchida ...
Unusual roles of caspase-8 in triple ... 8-mar-2013 20.06.14. ORIENTE AURA: LE TORRI DEL VENTO IN IRAN ... 14-nov-2018 12.27.57. . Di Paola, M., 1990, Dinamica aleatoria di strutture esposte alle azioni del vento, Proc. Of the " ...
Tsang WP, Kwok TT: Let-7a microRNA suppresses therapeuticsinduced cancer cell death by targeting caspase-3. Apoptosis 2008, 13( ... BMC Cancer 2014, 14(81965. Wang Y, Zhang X, Li H, Yu J, Ren X: The role of miRNA-29 family in cancer. Eur J Cell Biol 2013, 92( ... 14. Cortez MA, Bueso-Ramos C, Ferdin J, Lopez-Berestein G, Sood AK, Calin GA: MicroRNAs in body fluids-the mix of hormones and ... Proc Natl Acad Sci U S A 2010, 107(14):6328-6333. 24. Skog J, Wurdinger T, van RS, Meijer DH, Gainche L, Sena-Esteves M, Curry ...
d Analisi della densità delle caspasi clivate (C. caspase). Normalizzato per la β-actina. *P , 0.05. Il Western blot ha ... the role of FADD in activation of caspase-8 and synergy with death receptor ligands in ovarian carcinoma cells. Cell Death ... p53-mediated upregulation of caspase-8 in tumor cells. Oncogene 27(6):783-793. doi:10.1038/sj.onc.1210666 31 Ghotra VP, ... FASEB J Off Publ Fed Am Soc Exp Biol 21(14):3777-3785. doi:10.1096/fj.07-8560rev 36 Sun XY, Nong J, Qin K, Warnock GL, Dai LJ ( ...
Caspase 1. 7. + 32. Proteine Ferro-Zolfo. 7. + 33. Proteina-Serina-Treonina Chinasi. 7. + ...
101) contrassegna le cellule proteiche per la digestione interna, Caspase-1 è indispensabile per la digestione interna (no. 102 ...
The number of P-bodies also increases after oxidative stress and is not dependent on the meta-caspase gene YCA1, placing this ... The number of P-bodies also increases after oxidative stress and is not dependent on the meta-caspase gene YCA1, placing this ...
Un possibile meccanismo dazione della MA nel trattamento dellAD può essere la regolazione negative della via NLRP3-Caspase-1 ...
... la pro-caspase 8 che viene attivata in seguito a un taglio proteolitico.. caspase-8 attivata è rilasciata nel citoplasma dove ... organismi eucariotici, unicellulari o pluricellulari, che ...sfp.unical.it/modulistica/BIOLOGIA XIV 2015 PRIMA PARTE.pdf · ... Bcl-2 inizialmente identificato come una translocazione cromosomica t(14;18) nello 80% di pazienti con linfoma follicolare B ...
... "caspases". http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16614704?dopt=Citation ... 14 aprile 2016 alle ore 19:22. Come hai fatto a ottere i freez dei post cancellati?. Esiste un sito apposito che blocca una ... 14 aprile 2009 alle ore 17:58. E un articolo che trasuda ignoranza ed idiozia (oltre che ironico su un argomento che con ... 3 aprile 2009 alle ore 14:15. non credo ci sia nemmeno da commentare.. dal canto mio, quello che posso fare è tenere i miei ...
... dato supportato dallaumento di cinque volte dei livelli dellattività della proteina Caspase-3 osservato dopo il trattamento ...
Metformin induces both caspase-dependent and poly(ADP-ribose) polymerase-dependent cell death in breast cancer cells. Mol ... 13-14) mentre la cimetidina (Tagamet® cpr 200-400 mg, Biomag® cpr 800 mg), antagonista recettoriale per i recettori H2 e ...
A single subcutaneous injection of ozone prevents allodynia and decreases the over-expression of pro-inflammatory caspases in ... 14,15]. Sotto ipossia, le cellule tumorali sviluppano vari meccanismi per eludere la morte cellulare [16], inoltre, le cellule ... 14]. È stato riportato che lipossia induce caratteristiche aggressive in molti tipi di cancro, modulando diversi geni ...
Caspases are proteases that regulate apoptosis as well as inflammation. Denecker et al. show that caspase-14 controls the ... Caspases are proteases that regulate apoptosis as well as inflammation. Denecker et al. show that caspase-14 controls the ... Caspase-14 and epidermis maturation. Nicotera P.;MELINO, GENNARO 2007-01-01. Abstract. ... Although this work sets caspase-14 apart from its family members, it also reinforces their role in host defence responses. ...
Inotodiol, a lanostane triterpenoid, from Inonotus obliquus inhibits cell proliferation through caspase-3-dependent apoptosis. ... Azienda Chimica e Farmaceutica , Via Umbria 8/14. - 29017 Fiorenzuola dArda (PC) - Tel. +39 0523 241911 r.a. - Fax +39 0523 ... 14-15]: gli estratti di Chaga possono, ad esempio, promuovere lattivazione dei macrofagi potenziando la risposta immunitaria[ ...
Citral is a new inducer of caspase-3 in tumor cell lines. Planta Med 2005;71(5):484-8. Büchner KH, Hellings H, Huber M, Peukert ... mediated by Fas and caspase cascades. J Agric Food Chem 2004;52(1):55-64. Nozawa H. Xanthohumol, the chalcone from beer hops ( ... 1985;35:408-14. Sadraei H, Ghannadi A, Malekshahi K. Relaxant effect of essential oil of Melissa officinalis and citral on rat ... 2005; 14(77): 104-107.  26 Gerhard U, Linnenbrink N, Georghiadou C, Hobi V. Vigilance-decreasing effects of 2 plant-. derived ...
Inhibitors of apoptosis proteins influence cell death by direct inhibition of caspases and modulation of the transcription ... dei soggetti intorno a 70 anni e nel 14% dei soggetti intorno a 90 anni. In età adulta, si osserva un aumento della prostata. ...
Nellepitelio germinale vi era un aumento delle mitosi, con aumento delle cellule nelle fasi IX-XIV (precoci) della maturazione ... Serenoa repens treatment modifies bax/bcl-2 index expression and caspase-3 activity in prostatic tissue from patients with ... 99, nº 14, Jul 2007, pp. 1074-85,DOI:10.1093/jnci/djm037, PMID 17623802.. 16 CA. Thomson, NR. Stendell-Hollis; CL. Rock; EC. ... 14, nº 5, maggio 2005, pp. 1074-81, DOI:10.1158/1055-9965.EPI-04-0683,PMID 15894655.. 19 C. Luo, XG. Wu, Lycopene Enhances ...
Inhibitors of apoptosis proteins influence cell death by direct inhibition of caspases and modulation of the transcription ... ripercussioni legali derivanti dallutilizzo degli steroidi anabolizzanti regolamentate dalla legge in materia antidoping 14 ...

Nessun FAQ disponibili che corrispondono a "caspase 14"