Nucleocytoplasmic trasportare molecole che si legano al nucleare... otteniamo la localizzazione di molecole citoplasmatica destinato ad essere importati negli CELLULARE nucleo. Una volta agganciato a loro carico si legano a Carioferine e beta sono trasportati attraverso il poro nucleare... complicata. All'interno del nucleo cellulare Carioferine Alfa dissociarsi da beta karypherins e carico. Poi che forma un complesso con l ’ apoptosi sensibilità e corsi Leganti Gtp PROTEIN PROTEIN che viene esportato al citoplasma.
Una famiglia di proteine coinvolto NUCLEOCYTOPLASMIC TRASPORTARE. Carioferine sono heteromeric molecole composto due principali tipi di componenti, Alpha Carioferine e Carioferine beta, che attraverso molecole insieme per trasportare il poro nucleare... complicata. Molte altre proteine quali corsi Gtp vincolante che PROTEIN e apoptosi sensibilità PROTEIN legarsi a Carioferine e partecipano al trasporto.
Nucleocytoplasmic trasportare molecole che si legano ad Alpha Carioferine nel citosol e sono coinvolti nel trasporto di molecole attraverso il poro nucleare... complicata. Una volta all'interno del nucleo cellulare Carioferine Beta Legante Gtp interagire con abbandonasse PROTEIN e dissociarsi da Carioferine Alfa. Carioferine Beta Legante Gtp legato al corso PROTEIN vengono poi re-transported al citoplasma dove l ’ idrolisi del corso Leganti Gtp Gtp di PROTEIN provoca il rilascio di karyopherin beta.
Un'apertura attraverso la busta nucleare formato dai poro nucleare complesso che trasporta le proteine nucleari o RNA dentro o fuori il nucleo cellulare e che, in conformità delle condizioni, agisce come un canale ionico.
Un trasporto meccanismi mediante i quali proteine o RNA sono spostata attraverso la membrana nucleare.
Una proteina legante il GTP e coinvolta nella Monomeriche nucleocytoplasmic trasporto di proteine nel nucleo e RNA nel citoplasma. Questo enzima, prima, era elencato come CE 3.6.1.47.
Proteine che formano la struttura del poro nucleare sono coinvolti in principio... facilitato e trasporto passivo delle molecole dentro e fuori dalla cella nucleo.
Breve, prevalentemente sequenze di aminoacidi essenziali identificati come segnali all 'importazione nucleare per un po' di proteine. Queste sequenze di interagire con recettori specifici al poro nucleare.
Entro una cellula eucariota, un corpo che contiene membrane-limited cromosomi ed uno o più nucleoli... Nucleolus). La membrana nucleare è costituito da un doppio unit-type membrana che e 'perforato da una serie di pori; turismo, continua con la membrana ENDOPLASMIC Reticulum, una cellula può contenere più di un nucleo. (Dal Singleton & Sainsbury, microbiologia Dictionary of e biologia, secondo Ed)
Proteine ottenute dalla specie Saccharomyces cerevisiae. La funzione di proteine specifiche da questo organismo sono oggetto di intensa interesse scientifico e sono stati usati per ricavare comprensione del funzionamento proteine simili eukaryotes più alte.
Proteine trovate nel nucleo di una cella. Non confondere con NUCLEOPROTEINS che sono proteine coniugato con acidi nucleici, che non sono necessariamente presente nel nucleo.
Una specie del genere Saccharomyces, famiglia Saccharomycetaceae, ordine Saccharomycetales, conosciuto come "pasticcino" o "com'è secco" candidamente. Forma è usato come integratore alimentare.
I recettori intracellulari puo 'essere trovata nel citoplasma o nel nucleo. Si legano extracellulare molecole che si spostano attraverso il segnale o trasportati attraverso la membrana cellulare, molti membri di questa classe di recettori verificarsi nel citoplasma e trasportati al nucleo cellulare su ligand-binding dove hanno segnale tramite DNA-Binding e trascrizione della regolamentazione, in questa categoria sono inclusi anche i recettori trovato su le membrane intracellulari che agiscono attraverso meccanismi simile a CELLULARE superficie recettori.
Il processo in cui endogena o di sostanze, o, esogene peptidi legarsi a proteine, enzimi, o alleati precursori delle proteine di legame alle proteine specifiche misure composti sono spesso usati come metodi di valutazione diagnostica.
Plasma glicoproteina membro della superfamiglia delle serpine superfamily che inibisce l ’ elastasi tripsina; neutrofili; e altri enzimi proteolitica.
Uno dei due maggiori proprietà segmenti delle adrenergici originariamente definiti dai potencies di diversi composti. Gli alfa recettori adrenergici inizialmente è stato descritto come post-junctionally trovano eccitanti recettori che stimolano muscolo contrazione. Tuttavia, ulteriori analisi ha rivelato un quadro più complesso che coinvolge diversi sottotipi dei recettori alfa e il loro coinvolgimento in feedback.
Fattore Inducibile Dall'Ipossia 1, subunità alfa è un elementare Helix-Loop-Helix trascrizione e viene regolata a ossigeno disponibilità e prevede per il degrado da PROTEIN soppressore del tumore che soffrono.
Un membro del recettore nicotinico sottofamiglia Acetilcolina del canale Ligand-Gated ION famiglia composta interamente da pentameric A7 subunità espressi nel SNC, sistema nervoso autonomo sistema vascolare, linfociti e milza.
Recettori cellulari superficiali per Laminina, epiligrin, FIBRONECTINS, entactin e collagene. Integrine Alfa3Beta1 rappresenta la principale integrina presente nel ematiche epiteliali, dove si svolge un ruolo nello scantinato... durante l'assemblea di membrana, come pure nei della migrazione cellulare e può regolare la functions of other Integrine alternativamente unito due isoforme della subunità alfa (integrina Alpha3), sono differenziati denominata in diversi tipi di cellule.
Un integrina subunità alfa è unico perché non contiene un dominio e la segmentazione proteolitica sito e 'vicino alla metà del extracellulare porzione del glucosio-dipendente piuttosto che vicino alle membrane come in altre catene Alfa subunità.
Un integrina subunità alfa essenzialmente frequenta integrina beta1 o integrina Beta4 per formare eterodimeri laminin-binding. Integrina Alfa6 ha due isoforme impiantato in alternativa: Integrina alpha6A e integrina alpha6B, che differiscono nei loro settori citoplasmatica e sono regolati in un modo stage-specific tissue-specific e dello sviluppo.
Un integrina trovato in fibroblasti; PIASTRINE; monociti e linfociti. Integrina Alfa5Beta1 recettore di fibronectina: È la classica, ma funziona anche come un recettore per Laminina MATRIX extracellulare e molte altre proteine.
Integrina Alfa4Beta1 VCAM-1 fibronectina: E 'un recettore presente sui linfociti, monociti, timociti eosinofili; NK. E' coinvolta sia l ’ adesione e Cell- MATRIX extracellulare e gioca un ruolo in INFLAMMATION, trapianto di cellule e di localizzazione funzioni immunitarie, ed e 'stato coinvolto in MYOGENESIS scheletrico; CREST neurale migrazione e la proliferazione dei linfociti, maturazione e morfogenesi della PLACENTA e cuore.
Un interleuchina-1 che avviene in modo specifico sottotipo pro-protein forma squarciato da proteasi per formare un secreto maturo. A differenza INTERLEUKIN-1BETA modo entrambi e secreti forme di interleukin-1alpha sono biologicamente attivo.
Integrina trovato su un fibroblasti endoteliali e piastrine, cellule epiteliali, e linfociti dove funziona come un recettore per il collagene e Laminina. Sebbene inizialmente referred to as the collagene, e 'uno dei numerosi recettori di collagene. Del legame al legante di Integrine Alfa2Beta1 innesca una cascata di segnalazione, incluso l' attivazione di mappa P38.
Una tipologia di alpha-adrenergic recettori che mediare contrazione del muscolo si trovano in una varietà di tessuti, come arteriole; VEINS; e la UTERUS di solito vengono trovati su Postsynaptic mucose e segnale Gq-G11 G-PROTEINS.
Questo integrina subunità alfa si combina con integrina beta1 per formare un (integrina Alfa5Beta1 che lega e fibronectina: Laminina. Viene posttranslational scollatura in una catena pesante e una luce che sono collegati da legami disolfuro.
Integrine Alfa1Beta1 funziona come un recettore per Laminina e di collagene. E 'largamente espressi durante lo sviluppo, ma in adulti e' il riflesso Laminina (recettori Per La Laminina) si trovano in quelle mature muscolo ematiche, dov'e 'importante per il mantenimento del fenotipo di queste cellule differenziate. Integrine Alfa1Beta1 puo' trovare anche nei linfociti e le cellule endoteliali e microvascolare possono concorrere alla l'angiogenesi. In cellule di Schwann neurale. E, è anche coinvolta nelle della migrazione cellulare. Integrine Alfa1Beta1 è conosciuto anche come VLA-1 e CD49a-CD29.

La carioferina alfa, nota anche come importina α5 o KPNA2 (Karyopherin Alpha 2), è una proteina appartenente alla famiglia delle importine alfa, che svolgono un ruolo cruciale nel trasporto nucleare di molecole regolando il passaggio tra il nucleo e il citoplasma.

La carioferina alfa si lega specificamente a una sequenza di amminoacidi nota come "sequenza nucleare" presente sulle proteine da importare nel nucleo. Questa interazione consente alle proteine di attraversare il poro nucleare e raggiungere il loro sito di destinazione all'interno del nucleo cellulare.

La carioferina alfa è stata identificata come un fattore chiave nella progressione tumorale, in particolare nel cancro al seno e alla prostata. Alterazioni nell'espressione della proteina possono influenzare la regolazione dell'espressione genica e contribuire allo sviluppo di patologie neoplastiche. Pertanto, l'analisi della carioferina alfa può fornire informazioni importanti per comprendere i meccanismi molecolari alla base del cancro e per identificare potenziali bersagli terapeutici.

La carioferina è una proteina che si trova all'interno dei nuclei delle cellule eucariotiche. È nota per il suo ruolo nel trasporto di molecole regolatorie del DNA, come i fattori di trascrizione, attraverso la membrana nucleare. Questa proteina lega specificamente le sequenze di recettori nucleari (NLS) presenti su tali molecole e media il loro passaggio attraverso i pori nucleari, permettendo così la regolazione dell'espressione genica.

La carioferina è anche nota come importina-β1 o karyopherin-β1 in diverse pubblicazioni scientifiche. Oltre al suo ruolo nel trasporto nucleare, recenti ricerche hanno dimostrato che la carioferina può essere associata a processi patologici, come il cancro e le malattie neurodegenerative. Tuttavia, sono necessarie ulteriori indagini per comprendere appieno il suo ruolo in queste condizioni di salute.

La carioferina beta è una proteina che appartiene alla famiglia delle importine, che sono molecole coinvolte nel trasporto di altre proteine attraverso la membrana nucleare. In particolare, la carioferina beta svolge un ruolo importante nel processo di trasporto della proteina crem (cellular repressor element-1 silencing transcription factor) dal nucleo al citoplasma.

La crem è una proteina che regola l'espressione genica, e la sua localizzazione all'interno del nucleo o del citoplasma può influenzare l'attività di diversi geni. La carioferina beta lega la crem nel nucleo e la trasporta attraverso i pori nucleari verso il citoplasma, dove la crem non è più in grado di svolgere la sua funzione di regolazione dell'espressione genica.

La carioferina beta può anche essere coinvolta nel trasporto di altre proteine attraverso la membrana nucleare, ma il suo ruolo specifico in questi processi non è ancora del tutto chiaro. In ogni caso, la sua capacità di legare e trasportare specifiche proteine all'interno della cellula rende la carioferina beta un'importante molecola di regolazione dell'espressione genica.

Il poro nucleare è un'apertura specializzata nella membrana nucleare, che controlla il passaggio delle molecole tra il nucleoplasma (il contenuto del nucleo cellulare) e il citoplasma. Ha un diametro di circa 30-120 nanometri ed è composto da diversi componenti proteici, noti come proteini della corona del poro nucleare e componenti della struttura del canale centrale. Questi pori regolano il transito controllato di molecole quali ARN e proteine, che sono essenziali per la trascrizione genetica, la traduzione e la regolazione dell'espressione genica.

Il "Trasporto attivo nel nucleo cellulare" è un processo biologico altamente regolato che coinvolge il movimento di molecole, come proteine e acidi nucleici (DNA e RNA), all'interno del nucleo cellulare. Questo meccanismo è powered by energy-consuming molecular motors, such as karyopherins and importins, which recognize specific nuclear localization signals (NLS) or nuclear export signals (NES) on the cargo molecules. This active transport process allows for the precise regulation of nuclear contents, including gene expression, DNA replication, and repair.

La proteina legante GTP Rac, nota anche come Rac-GTPasi o Rac-guanilato ciclasi, è un membro della famiglia delle piccole GTPasi che funge da regolatore importante nella segnalazione cellulare. Si lega e idrolizza il GTP (guanosina trifosfato) a GDP (guanosina difosfato), passando dallo stato attivo (legato al GTP) allo stato inattivo (legato al GDP). Questo ciclo di attivazione e disattivazione è cruciale per la regolazione delle vie di segnalazione cellulare che controllano processi come l'adesione cellulare, il movimento citoscheletrico, la motilità cellulare, la proliferazione e la differenziazione.

Rac è particolarmente noto per i suoi ruoli nella regolazione dell'attivazione dei sistemi enzimatici che sintetizzano o degradano componenti del citoscheletro, come l'actina, influenzando così la forma e la motilità cellulare. Le mutazioni o le disregolazioni delle proteine Rac sono state associate a varie condizioni patologiche, tra cui il cancro, le malattie cardiovascolari e infiammatorie.

Le proteine del complesso del poro nucleare, noto anche come NPC (dall'inglese Nuclear Pore Complex), sono un gruppo di proteine altamente conservate che si trovano all'interno della membrana nucleare delle cellule eucariotiche. Il NPC regola il traffico bidirezionale tra il nucleo e il citoplasma, permettendo il passaggio di molecole idrofiliche e di piccole dimensioni (fino a circa 30-40 kDa), mentre le molecole più grandi richiedono l'interazione con specifiche proteine di trasporto per poter attraversare il NPC.

Il complesso del poro nucleare è costituito da circa 30-50 diverse proteine, note come nucleoporine, che si organizzano in una struttura a forma di anello con un diametro di circa 120 nm e uno spessore di circa 30 nm. La porzione centrale del NPC è costituita da una cavità idrofila che permette il passaggio delle molecole, mentre le regioni periferiche sono caratterizzate dalla presenza di strutture a forma di fibra che regolano l'ingresso e l'uscita delle molecole dal nucleo.

Le proteine del complesso del poro nucleare svolgono un ruolo fondamentale nella regolazione della trascrizione genica, del ripiegamento proteico e dell'assemblaggio dei ribosomi, oltre a contribuire alla stabilità della membrana nucleare.

In medicina e biologia cellulare, i "segnali di localizzazione nucleare" si riferiscono a specifiche sequenze amminoacidiche o motivi strutturali che sono presenti in alcune proteine e che facilitano il loro trasporto e localizzazione all'interno del nucleo cellulare. Il nucleo è la sede del materiale genetico della cellula, ed è circondato da una membrana nucleare che separa il suo contenuto dal citoplasma.

Il nucleo cellulare è una struttura membranosa e generalmente la porzione più grande di una cellula eucariota. Contiene la maggior parte del materiale genetico della cellula sotto forma di DNA organizzato in cromosomi. Il nucleo è circondato da una membrana nucleare formata da due membrane fosolipidiche interne ed esterne con pori nucleari che consentono il passaggio selettivo di molecole tra il citoplasma e il nucleoplasma (il fluido all'interno del nucleo).

Il nucleo svolge un ruolo fondamentale nella regolazione della attività cellulare, compresa la trascrizione dei geni in RNA e la replicazione del DNA prima della divisione cellulare. Inoltre, contiene importanti strutture come i nucleoli, che sono responsabili della sintesi dei ribosomi.

In sintesi, il nucleo cellulare è l'organulo centrale per la conservazione e la replicazione del materiale genetico di una cellula eucariota, essenziale per la crescita, lo sviluppo e la riproduzione delle cellule.

Le proteine del Saccharomyces cerevisiae, noto anche come lievito di birra, si riferiscono a una vasta gamma di proteine espressione da questa specie di lievito. Il Saccharomyces cerevisiae è un organismo eucariotico unicellulare comunemente utilizzato in studi di biologia molecolare e cellulare come modello sperimentale a causa della sua facilità di coltivazione, breve ciclo vitale, e la completa sequenza del genoma.

Le proteine di Saccharomyces cerevisiae sono ampiamente studiate e caratterizzate, con oltre 6.000 diversi tipi di proteine identificati fino ad oggi. Questi includono enzimi, proteine strutturali, proteine di trasporto, proteine di segnalazione, e molti altri.

Le proteine del Saccharomyces cerevisiae sono spesso utilizzate in ricerca biomedica per studiare la funzione e l'interazione delle proteine, la regolazione genica, il ciclo cellulare, lo stress cellulare, e molti altri processi cellulari. Inoltre, le proteine del Saccharomyces cerevisiae sono anche utilizzate in industrie come la produzione di alimenti e bevande, la bioenergetica, e la biotecnologia per una varietà di applicazioni pratiche.

Le proteine nucleari sono un tipo di proteine che si trovano all'interno del nucleo delle cellule. Sono essenziali per una varietà di funzioni nucleari, tra cui la replicazione e la trascrizione del DNA, la riparazione del DNA, la regolazione della cromatina e la sintesi degli RNA.

Le proteine nucleari possono essere classificate in diversi modi, a seconda delle loro funzioni e localizzazioni all'interno del nucleo. Alcune proteine nucleari sono associate al DNA, come i fattori di trascrizione che aiutano ad attivare o reprimere la trascrizione dei geni. Altre proteine nucleari sono componenti della membrana nucleare, che forma una barriera tra il nucleo e il citoplasma delle cellule.

Le proteine nucleari possono anche essere classificate in base alla loro struttura e composizione. Ad esempio, alcune proteine nucleari contengono domini strutturali specifici che consentono loro di legare il DNA o altre proteine. Altre proteine nucleari sono costituite da più subunità che lavorano insieme per svolgere una funzione specifica.

La maggior parte delle proteine nucleari sono sintetizzate nel citoplasma e quindi importate nel nucleo attraverso la membrana nucleare. Questo processo richiede l'interazione di segnali speciali presenti nelle proteine con i recettori situati sulla membrana nucleare. Una volta all'interno del nucleo, le proteine nucleari possono subire modifiche post-traduzionali che ne influenzano la funzione e l'interazione con altre proteine e molecole nel nucleo.

In sintesi, le proteine nucleari sono un gruppo eterogeneo di proteine che svolgono una varietà di funzioni importanti all'interno del nucleo delle cellule. La loro accuratezza e corretta regolazione sono essenziali per la normale crescita, sviluppo e funzione cellulare.

"Saccharomyces cerevisiae" è una specie di lievito unicellulare comunemente noto come "lievito da birra". È ampiamente utilizzato nell'industria alimentare e delle bevande per la fermentazione alcolica e nella produzione di pane, vino, birra e yogurt.

In ambito medico, S. cerevisiae è talvolta utilizzato come probiotico, in particolare per le persone con disturbi gastrointestinali. Alcuni studi hanno suggerito che questo lievito può aiutare a ripristinare l'equilibrio della flora intestinale e rafforzare il sistema immunitario.

Tuttavia, è importante notare che S. cerevisiae può anche causare infezioni opportunistiche, specialmente in individui con un sistema immunitario indebolito. Questi possono includere infezioni della pelle, delle vie urinarie e del tratto respiratorio.

In sintesi, "Saccharomyces cerevisiae" è un lievito utilizzato nell'industria alimentare e delle bevande, nonché come probiotico in ambito medico, sebbene possa anche causare infezioni opportunistiche in alcuni individui.

I recettori citoplasmatici e nucleari sono proteine transmembrana o intracellulari che svolgono un ruolo cruciale nella trasduzione del segnale all'interno della cellula. A differenza dei recettori accoppiati a proteine G o ai canali ionici, che trasducono il segnale attraverso modifiche immediate del potenziale di membrana o del flusso ionico, i recettori citoplasmatici e nucleari influenzano la trascrizione genica e il metabolismo cellulare.

I recettori citoplasmatici sono proteine che si trovano nel citoplasma e non attraversano la membrana plasmatica. Di solito, essi legano i loro ligandi all'interno della cellula e vengono attivati da molecole endogene o esogene come ormoni steroidei, tiroidi, vitamina D e prostaglandine. Una volta che il ligando si lega al recettore citoplasmatico, forma un complesso recettore-ligando che successivamente migra nel nucleo cellulare. Questo complesso si lega a specifiche sequenze di DNA note come elementi di risposta, che regolano l'espressione genica attraverso la modulazione dell'attività dei fattori di trascrizione.

I recettori nucleari sono proteine transcriptionally active che risiedono nel nucleo cellulare e legano i loro ligandi direttamente all'interno del nucleo. Questi recettori possiedono un dominio di legame al DNA (DBD) e un dominio di legame al ligando (LBD). Il LBD è responsabile del riconoscimento e della specificità del ligando, mentre il DBD media l'interazione con le sequenze di risposta del DNA. Quando il ligando si lega al recettore nucleare, questo subisce una modificazione conformazionale che ne favorisce l'associazione con i cofattori trascrizionali e l'attivazione o la repressione dell'espressione genica.

In sintesi, i recettori citoplasmatici e nucleari sono due classi di proteine che regolano l'espressione genica in risposta a specifici stimoli cellulari. I recettori citoplasmatici legano il ligando nel citoplasma e successivamente migrano nel nucleo, mentre i recettori nucleari legano direttamente il ligando all'interno del nucleo. Entrambi questi meccanismi permettono alla cellula di rispondere in modo specifico ed efficiente a una varietà di segnali extracellulari, garantendo l'equilibrio e la corretta funzione delle vie metaboliche e della fisiologia cellulare.

Un legame di proteine, noto anche come legame peptidico, è un tipo specifico di legame covalente che si forma tra il gruppo carbossilico (-COOH) di un amminoacido e il gruppo amminico (-NH2) di un altro amminoacido durante la formazione di una proteina. Questo legame chimico connette sequenzialmente gli amminoacidi insieme per formare catene polipeptidiche, che sono alla base della struttura primaria delle proteine. La formazione di un legame peptidico comporta la perdita di una molecola d'acqua (dehidratazione), con il risultato che il legame è costituito da un atomo di carbonio, due atomi di idrogeno, un ossigeno e un azoto (-CO-NH-). La specificità e la sequenza dei legami peptidici determinano la struttura tridimensionale delle proteine e, di conseguenza, le loro funzioni biologiche.

L'alfa 1-antitripsina (AAT) è una proteina importante che si trova nel sangue e nei polmoni. Fa parte della classe delle proteine chiamate "inibitori di proteasi" che aiutano a regolare l'attività di alcuni enzimi che possono danneggiare i tessuti del corpo.

L'alfa 1-antitripsina è prodotta principalmente nel fegato e rilasciata nel flusso sanguigno, dove può viaggiare verso altri organi, come i polmoni. Nei polmoni, l'AAT aiuta a proteggere i tessuti dai danni causati da enzimi rilasciati da globuli bianchi chiamati neutrofili, che possono danneggiare le pareti dei polmoni durante il processo di infiammazione.

Una carenza congenita di alfa 1-antitripsina può portare a una condizione nota come deficit di alfa 1-antitripsina, che è associata a un aumentato rischio di sviluppare malattie polmonari ostruttive croniche (BPCO) e disturbi epatici. Questa condizione si verifica quando una persona eredita due copie della variante difettosa del gene che codifica per l'alfa 1-antitripsina, il che significa che non è in grado di produrre abbastanza proteine funzionali.

Il trattamento per la carenza congenita di alfa 1-antitripsina può includere la terapia di sostituzione dell'alfa 1-antitripsina, che prevede l'infusione endovenosa regolare di AAT purificata da donatori umani sani. Questo aiuta ad aumentare i livelli di AAT nel sangue e nei polmoni, riducendo il rischio di danni ai tessuti.

I recettori alfa adrenergici sono un tipo di recettore situati nelle membrane cellulari che interagiscono con le catecolamine, in particolare noradrenalina e adrenalina. Si legano a queste sostanze chimiche e trasmettono segnali all'interno della cellula, provocando una risposta fisiologica. I recettori alfa adrenergici si trovano principalmente nei vasi sanguigni, nel muscolo liscio bronchiale, nella vescica, nell'iride e nella prostata.

Esistono due sottotipi di recettori alfa adrenergici: alfa-1 ed alfa-2. I recettori alfa-1 sono principalmente postsinaptici e si trovano nei vasi sanguigni, nel muscolo liscio viscerale e nella coroide dell'occhio. Quando si legano alle catecolamine, causano la contrazione del muscolo liscio, che porta a un aumento della pressione sanguigna, costrizione delle vie respiratorie e midriasi (dilatazione della pupilla).

I recettori alfa-2, invece, sono principalmente presinaptici e si trovano nei terminali nervosi simpatici. Quando si legano alle catecolamine, riducono la liberazione di noradrenalina dai terminali nervosi, che porta a una diminuzione dell'attività del sistema nervoso simpatico.

I farmaci che influenzano l'attività dei recettori alfa adrenergici sono utilizzati nel trattamento di diverse condizioni mediche, come l'ipertensione arteriosa, il glaucoma e le disfunzioni erettili. Ad esempio, i farmaci alfa-bloccanti si legano ai recettori alfa adrenergici, bloccandone l'attività e causando la vasodilatazione e la riduzione della pressione sanguigna.

La subunità alfa del fattore inducibile dall'ipossia 1 (HIF-1α) è una proteina che svolge un ruolo chiave nella risposta cellulare all'ipossia, ossia alla carenza di ossigeno. Essa fa parte della famiglia delle proteine HIF (Hypoxia-Inducible Factor), che sono transcription factor che si legano al DNA e regolano l'espressione genica in risposta all'ipossia.

In particolare, la subunità alfa di HIF-1 è soggetta a degradazione enzimatica quando l'ossigeno è presente in quantità sufficienti. Tuttavia, quando i livelli di ossigeno si abbassano, la degradazione della proteina viene inibita e HIF-1α può formare un complesso attivo con la subunità beta del fattore inducibile dall'ipossia (HIF-1β). Questo complesso si lega a specifiche sequenze di DNA, noti come elementi di risposta all'ipossia (HRE), e promuove l'espressione genica di una varietà di geni che contribuiscono alla sopravvivenza cellulare in condizioni di ipossia.

Tra i geni target di HIF-1α ci sono quelli che codificano per enzimi glicolitici, che consentono alle cellule di generare energia anche quando l'ossigeno è limitato. Inoltre, HIF-1α regola anche l'espressione genica di fattori angiogenici, come il fattore di crescita dell'endotelio vascolare (VEGF), che promuovono la formazione di nuovi vasi sanguigni per garantire un apporto adeguato di ossigeno alle cellule.

In sintesi, HIF-1α è una proteina chiave nella risposta delle cellule all'ipossia e svolge un ruolo cruciale nel promuovere la sopravvivenza cellulare e l'angiogenesi in condizioni di limitazione dell'ossigeno.

L'α7 nicotinic acetylcholine receptor (α7 nAChR) è un tipo specifico di recettore nicotinico dell'acetilcolina, che appartiene alla più ampia famiglia delle proteine canale ioniche. Questi recettori sono presenti nel sistema nervoso centrale e periferico e svolgono un ruolo cruciale nella trasmissione dei segnali chimici attraverso la sinapsi.

L'α7 nAChR è composto da cinque subunità identiche di tipo α7, organizzate intorno a un canale ionico selettivo per il passaggio degli ioni sodio, potassio e calcio. Quando l'acetilcolina, il neurotrasmettitore naturale, si lega al sito di legame del recettore, induce una conformazione cambiamento che apre il canale ionico, permettendo agli ioni di fluire attraverso la membrana cellulare. Questo flusso di ioni è responsabile dell'eccitazione delle cellule post-sinaptiche e della trasmissione del segnale nervoso.

L'α7 nAChR è notevole per le sue proprietà uniche, tra cui la rapida desensibilizzazione e l'alta permeabilità al calcio. Questi recettori sono anche il sito di azione di diversi farmaci e tossine, come la nicotina e i curari, che possono legarsi al recettore e alterarne la funzione.

L'α7 nAChR è stato identificato come un bersaglio terapeutico promettente per una varietà di condizioni neurologiche e psichiatriche, tra cui l'Alzheimer, la schizofrenia, la dipendenza da nicotina e le malattie neurodegenerative. Gli studi stanno attualmente indagando sui meccanismi molecolari che regolano questo recettore e sul suo potenziale ruolo nella fisiopatologia di queste condizioni.

L'integrina alfa3beta1, nota anche come VLA-3 (Very Late Antigen-3), è un tipo di integrina eterodimerica che attraversa la membrana plasmatica e svolge un ruolo importante nella regolazione dell'adesione cellulare, della migrazione e del differenziamento. È composta da due subunità transmembrana, alfa3 (ITGA3) ed beta1 (ITGB1), che si legano tra loro per formare un complesso funzionale.

L'integrina alfa4 (α4) è un tipo di integrina, che è una classe di proteine transmembrana che media l'adesione cellulare e la segnalazione. L'integrina α4 si combina con diverse subunità beta per formare complessi heterodimerici, tra cui α4β1 (VLA-4) e α4β7. Questi complessi sono espressi principalmente su cellule del sistema immunitario come linfociti e monociti.

L'integrina alfa4 beta1 (α4β1, VLA-4) gioca un ruolo importante nell'adesione leucocitaria ai endotelio e nella migrazione dei leucociti nei siti di infiammazione o lesioni tissutali. Si lega specificamente al suo ligando, la proteina di adesione fibronectina e il componente della matrice extracellulare VCAM-1 (cellule endoteliali vascular cell adhesion molecule-1).

L'integrina alfa4 beta7 (α4β7) si lega a MAdCAM-1 (mucosal addressin cell adhesion molecule-1), una proteina di adesione espressa principalmente dalle cellule endoteliali dei vasi sanguigni della mucosa intestinale. Questo complesso è importante per l'omomingazione e la migrazione dei leucociti nell'intestino durante la risposta immunitaria.

Le integrine alfa4 sono anche bersagli di farmaci che vengono utilizzati nel trattamento di varie condizioni infiammatorie e autoimmuni, come la colite ulcerosa e la malattia di Crohn.

L'integrina alfa6, nota anche come ITGA6, è un tipo di integrina, che è una classe di proteine transmembrana eterodimeriche presenti sulla superficie cellulare. Le integrine svolgono un ruolo cruciale nella regolazione dell'adesione cellula-matrice extracellulare e della segnalazione cellulare.

L'integrina alfa6 si forma come un complesso eterodimerico con l'integrina beta1 (ITGB1) per formare la integrina alfa6beta1, anche nota come Very Late Antigen-6 (VLA-6). Questa integrina è espressa principalmente su cellule ematopoietiche e altre cellule mobili, come linfociti T e B, monociti, macrofagi e cellule staminali ematopoietiche.

La integrina alfa6beta1 si lega specificamente al suo ligando, la laminina, che è una proteina della matrice extracellulare. Questa interazione adesiva tra la integrina alfa6beta1 e la laminina svolge un ruolo importante nella migrazione cellulare, nell'adesione cellulare e nella differenziazione cellulare.

Inoltre, la integrina alfa6beta1 è anche implicata in diversi processi biologici, come l'angiogenesi, l'omeostasi tissutale, la riparazione dei tessuti e il cancro. Le mutazioni del gene ITGA6 possono causare diverse malattie genetiche, tra cui l'epidermolisi bollosa giunzionale grave e la sindrome di Kindler.

L'integrina alfa5beta1, nota anche come very late antigen-5 (VLA-5) o fibronectin receptor alpha5 beta1, è un tipo di integrina eterodimerica composta da due subunità proteiche, alpha5 e beta1. Si tratta di una importante molecola di adesione cellulare che media l'adesione delle cellule alla matrice extracellulare (ECM) attraverso il legame con la fibronectina, una glicoproteina presente nella ECM.

L'integrina alfa5beta1 svolge un ruolo cruciale in diversi processi biologici, tra cui l'adesione cellulare, la migrazione cellulare, la proliferazione e la differenziazione cellulare. In particolare, è stata implicata nella regolazione della morfogenesi vascolare, dell'angiogenesi, della riparazione dei tessuti e della progressione del cancro.

Inoltre, l'integrina alfa5beta1 interagisce con altre molecole di adesione cellulare e segnali intracellulari per modulare la crescita, la sopravvivenza e la motilità delle cellule. Pertanto, la sua espressione e attivazione sono strettamente regolate a livello trascrizionale, post-trascrizionale e post-traduzionale.

In sintesi, l'integrina alfa5beta1 è una importante molecola di adesione cellulare che media l'interazione tra le cellule e la matrice extracellulare, e svolge un ruolo cruciale in diversi processi biologici e patologici.

L'integrina alfa4beta1, nota anche come Very Late Antigen-4 (VLA-4), è un tipo di integrina eterodimerica che si forma dalla associazione della subunità alpha-4 con la subunità beta-1. Si tratta di una proteina di membrana transmembrana che svolge un ruolo importante nella adesione cellulare e nell'interazione tra cellule e matrice extracellulare (MCE).

L'integrina alfa4beta1 è espressa principalmente sui linfociti T, i monociti e le cellule dendritiche. Essa media l'adesione dei linfociti alle cellule endoteliali attraverso il legame con la sua controparte ligandaria, la fibronectina, che è presente sulla superficie delle cellule endoteliali. Questo processo di adesione è un passaggio cruciale nella migrazione dei linfociti dai vasi sanguigni ai tessuti periferici e alla loro successiva attivazione immunitaria.

Inoltre, l'integrina alfa4beta1 è anche implicata nella regolazione della risposta infiammatoria, in quanto media il traffico dei leucociti verso i siti di infiammazione e infezione. La sua espressione può essere modulata da vari fattori, come le citochine e i ligandi, che ne influenzano l'affinità per la fibronectina e altre molecole di adesione cellulare.

In sintesi, l'integrina alfa4beta1 è una proteina chiave nella regolazione dell'adesione cellulare, del traffico dei leucociti e della risposta immunitaria, e la sua disfunzione può essere associata a varie patologie, come le malattie infiammatorie croniche e i disturbi del sistema immunitario.

Interleukin-1 alpha (IL-1α) è una citokina pro-infiammatoria appartenente alla famiglia delle interleuchine-1. È prodotta da una varietà di cellule, tra cui macrofagi, monociti e cellule endoteliali. A differenza dell'interleukina-1 beta (IL-1β), IL-1α non richiede il processamento enzimatico per essere attivato ed è biologicamente attivo come forma intracellulare immature.

IL-1α svolge un ruolo importante nella risposta infiammatoria dell'organismo, essendo coinvolto in processi quali l'attivazione dei linfociti T, la proliferazione e differenziazione delle cellule B, la febbre e il dolore. È anche implicato nello sviluppo di una serie di condizioni patologiche, tra cui l'artrite reumatoide, la malattia infiammatoria intestinale e le malattie cardiovascolari.

Le interazioni di IL-1α con i suoi recettori sulla superficie cellulare inducono una serie di risposte cellulari che portano all'espressione di geni pro-infiammatori, all'aumentata produzione di specie reattive dell'ossigeno e al reclutamento di altre cellule infiammatorie nel sito di infiammazione. Questi effetti possono contribuire sia alla clearance dell'infezione che al danno tissutale associato all'infiammazione.

In termini medici, l'integrina alfa2beta1, anche nota come integrina di tipo I, è un tipo di proteina di adesione cellulare che si trova sulla superficie delle cellule. Questa integrina svolge un ruolo cruciale nella interazione tra le cellule e la matrice extracellulare (ECM), fornendo così una connessione fisica tra le cellule e il loro ambiente circostante.

L'integrina alfa2beta1 è composta da due subunità, alpha2 ed beta1, che si uniscono per formare un complesso eterodimero. Questa integrina interagisce specificamente con diversi componenti della matrice extracellulare, come il collagene e la laminina, attraverso la subunità alpha2.

L'integrina alfa2beta1 è espressa da una varietà di cellule, tra cui le cellule endoteliali, le fibroblasti e i leucociti. In particolare, questa integrina svolge un ruolo importante nella adesione e nell'aggregazione piastrinica, nonché nella migrazione e proliferazione delle cellule muscolari lisce vascolari.

Inoltre, l'integrina alfa2beta1 è anche implicata in diversi processi patologici, come la progressione del cancro e le malattie cardiovascolari. Ad esempio, studi hanno dimostrato che l'espressione di questa integrina è aumentata in alcuni tumori, il che può contribuire alla loro capacità di invadere i tessuti circostanti e formare metastasi. Allo stesso modo, l'integrina alfa2beta1 svolge un ruolo nella risposta infiammatoria e nella patogenesi dell'aterosclerosi.

In sintesi, l'integrina alfa2beta1 è una proteina di adesione cellulare che media l'interazione tra le cellule e la matrice extracellulare, ed è implicata in diversi processi fisiologici e patologici.

Gli adrenorecettori alfa-1 sono un tipo di recettori adrenergici che si legano alle catecolamine, come la noradrenalina ed l'adrenalina (epinefrina). Questi recettori sono una classe di proteine transmembrana accoppiate a proteine G che, quando stimolate, attivano una serie di risposte cellulari.

I recettori adrenergici alfa-1 sono presenti in molti tessuti e organi, tra cui il cuore, i vasi sanguigni, il fegato, il rene, il sistema genito-urinario e il sistema nervoso centrale. La loro stimolazione porta ad una serie di effetti fisiologici, come la vasocostrizione (restringimento dei vasi sanguigni), l'aumento della pressione arteriosa, il rilassamento della muscolatura liscia del tratto gastrointestinale e la stimolazione della secrezione di ormoni.

I farmaci che si legano e stimolano i recettori adrenergici alfa-1 vengono utilizzati per trattare alcune condizioni mediche, come l'ipotensione ortostatica (pressione sanguigna bassa quando ci si alza in piedi) e il shock anafilattico. Tuttavia, la stimolazione dei recettori adrenergici alfa-1 può anche avere effetti negativi, come l'aumento della pressione arteriosa e la stimolazione del sistema nervoso simpatico, che possono portare a sintomi come ansia, tachicardia e ipertensione.

In sintesi, i recettori adrenergici alfa-1 sono un tipo di proteine transmembrana accoppiate a proteine G che si legano alle catecolamine e mediano una serie di risposte cellulari, tra cui la vasocostrizione, l'aumento della pressione arteriosa e la stimolazione del sistema nervoso simpatico.

L'integrina alfa 5, nota anche come ITGA5, è un tipo di integrina, che è una classe di proteine transmembrana eterodimeriche presenti sulla superficie cellulare. Le integrine svolgono un ruolo cruciale nella regolazione dell'adesione cellula-matrice extracellulare e della segnalazione cellulare.

L'integrina alfa 5 si combina con la subunità beta 1 per formare il dimero integrina alfa 5/beta 1 (VLA-5). Questo dimero è particolarmente importante per l'adesione delle cellule alla fibronectina, una proteina della matrice extracellulare.

La sua funzione include la promozione dell'adesione cellulare ai substrati extracellulari, la regolazione del movimento cellulare e la trasduzione dei segnali che influenzano la crescita, la differenziazione e l'apoptosi cellulare.

Mutazioni o alterazioni nel gene ITGA5 possono essere associati a varie condizioni mediche, come ad esempio alcuni tipi di cancro, malattie cardiovascolari e fibrosi tissutale. Tuttavia, è importante notare che la ricerca in questo campo è ancora in corso e ci sono molti aspetti dell'integrina alfa 5 che devono essere ulteriormente compresi.

In termini medici, l'integrina alfa1beta1 (nota anche come Very Late Antigen-1, o VLA-1) è un tipo di integrina eterodimerica che si forma dalla associazione della catena alpha 1 con la catena beta 1. Si tratta di una proteina di membrana transmembrana che svolge un ruolo importante nella adesione cellulare e nell'interazione tra cellule e matrice extracellulare (MCE).

L'integrina alfa1beta1 è espressa principalmente sui leucociti, come i linfociti T e B, e svolge un ruolo cruciale nella loro migrazione e nell'adesione ai vasi sanguigni. Questa integrina si lega specificamente a collagene di tipo I, III, IV e V, che sono presenti nella MCE, e contribuisce alla stabilizzazione dell'interazione cellula-MCE durante l'infiammazione e la guarigione delle ferite.

Mutazioni nel gene che codifica per la catena alpha 1 possono portare a una ridotta espressione di integrina alfa1beta1, con conseguente compromissione della funzione immunitaria e aumentato rischio di infezioni.

Sottounità Alfa 3 Del Fattore Legante Il Core. 1. + 188. Proteine Da Shock Termico Hsp90. 1. + ... Carioferine. 1. + 174. Proteine Del Complesso Del Poro Nucleare. 1. + 175. Istone Deacetilasi. 1. + ...
Carioferine alfa. < Carioferine beta. < Carioferine. 52277d49240 < Cariometria. 52279d49241 < Cariotipo XYY. 52282d49243 < ... alfa 1-Antitripsina. < alfa Cristalline. < alfa-Cloroidrina. < alfa-Difensine. < alfa-Endorfina. < alfa-Fetoproteine. < alfa- ... Alfa galattosidasi. < Alfa glucosidasi. 32275,32280d31407 < Alfa-Globuline. < Alfa-agonisti adrenergici. < Alfa-amilasi. < Alfa ... alfa-Macroglobuline. < alfa-Metiltirosina. < alfa-Talassemia. < alfa-mannosidasi. < alfa-mannosidosi. 198348d178985 < alpha-N- ...

Nessun FAQ disponibili che corrispondono a "carioferine alfa"

Nessun immagini disponibili che corrispondono a "carioferine alfa"