Enzimi in grado di catalizzare l'unione di glutamine-derived ammoniaca e un'altra molecola. Il rapporto ha la forma di un legame carbon-nitrogen. CE 6.3.5.
Non un aminoacido presente abbondantemente in tutto il corpo ed e 'coinvolto in diversi processi metabolici. L sintetizzato da acido e ammoniaca. E' il preside portatrice di azoto in corpo e 'un'importante fonte di energia per molte cellule.
Enzimi in grado di catalizzare l'unione di due molecole dalla formazione di un legame carbon-nitrogen. CE 6.3.
Un elemento metallico con simbolo atomica C, numero atomico 6, e il peso atomico 12.0116] [12.0096; può manifestarsi con diversi allotropes incluso DIAMOND; CHARCOAL; e la grafite; e per i residui di carburante non completamente bruciato.
Un elemento con il simbolo atomico, numero atomico di N 7 e il peso atomico [14.00643; 14.00728]. Azoto esiste come gas biatomiche e prende circa il 78% dell'atmosfera della Terra la quantita '. E' un componente delle proteine e acidi nucleici e ho trovato in tutte le cellule viventi.
Enzimi in grado di catalizzare la scollatura di un legame carbon-nitrogen dal punto di sottoclassi di ossidazione. Idrolisi o sono i AMIDINE-LYASES AMMONIA-LYASES, la, la amine-lyases e altri carbon-nitrogen Liasi. CE 4.3.
Enzimi in grado di catalizzare la rottura di un legame con prodotti insaturo Carbonio-Ossigeno attraverso la rimozione di acqua. CE 4.2.1.
Una classe di enzimi che interagiscono con UBIQUITIN-CONJUGATING enzimi e proteine ubiquitination-specific substrati. Ogni membro di questo enzima gruppo ha un suo distinto specificità per un substrato ed ubiquitin-conjugating enzima. Ubiquitin-protein Ligasi esistono come due proteine Monomeriche multiprotein complessi.
Poli (deossiribonucleotide): Poli (deossiribonucleotide) Ligasi. Enzimi in grado di catalizzare l'unione di preformed deoxyribonucleotides in collegamento durante phosphodiester processi genetici durante la riparazione di una pausa spaiati in duplex DNA. Il corso include sia CE 6.5.1.1 (Atp) e CE 6.5.1.2 (NAD).
Un enzima che catalizza la conversione di ATP, L-glutammato e NH3 di ADP Ortofosfato e L-glutamine. Si comporta anche più lentamente in 4-methylene-L-glutamate. (Dal Enzyme nomenclatura, 1992) CE 6.3.1.2.
Un sottogruppo di proteine Ligasi ubiquitin formate dalle associazione di un territorio SKP Cullin PROTEIN, un territorio PROTEIN e un F-Box DOMINIO PROTEIN.
Una famiglia di correlato strutturalmente proteine che erano originariamente scoperta per il loro ruolo nella regolamentazione cell-cycle CAENORHABDITIS elegans. Giocano un ruolo importante nella regolamentazione della cella CICLO e in virtù della UBIQUITIN-PROTEIN Ligasi.
Glutaminasi è un enzima mitocondriale che catalizza la reazione di deamidazione irreversibile della L-glutammina a glutammato, ammoniaca e CO2.
L'atto di legare con le proteine per formare UBIQUITINS ubiquitin-protein ligasi complessi di etichettare le proteine per trasporto per il proteosoma Endopeptidasi complesso dove proteolisi.

La definizione medica di "Carbonio-Azoto Ligasi con Glutamina come donatore del gruppo ammidico" si riferisce a un particolare tipo di enzima che catalizza una reazione biochimica specifica.

Più precisamente, questo enzima facilita la trasferenza di un gruppo ammidico (un gruppo funzionale composto da azoto e carbonio) dalla glutamina a un accettore appropriato durante il processo di biosintesi degli aminoacidi.

La reazione catalizzata dall'enzima può essere descritta come segue:

Glutamina + accettore → Glutammato + accettore-NH2

In questa equazione, la glutamina serve come donatore del gruppo ammidico, mentre l'accettore (che può essere un altro aminoacido o una molecola diversa) riceve il gruppo ammidico e viene convertito in una nuova forma chimica. Il prodotto della reazione è glutammato, che contiene ora il gruppo ammidico precedentemente presente nella glutamina.

L'attività di questo enzima è importante per la sintesi di diversi aminoacidi e altre molecole biologiche che richiedono la presenza di un gruppo ammidico. La sua regolazione è strettamente controllata all'interno della cellula, poiché alterazioni nell'attività dell'enzima possono avere conseguenze negative sul metabolismo e sulla crescita delle cellule.

La glutammina è un aminoacido condizionatamente essenziale, il che significa che in determinate situazioni l'organismo può aver bisogno di più glutammina di quanto possa produrre. È il più abbondante aminoacido libero nel corpo umano e svolge un ruolo cruciale nella sintesi delle proteine, nel metabolismo energetico e nella regolazione del sistema immunitario.

La glutammina è particolarmente concentrata nel muscolo scheletrico e nei globuli bianchi del sangue. Funziona come un importante combustibile per i enterociti (cellule intestinali) e i linfociti (cellule del sistema immunitario), contribuendo a mantenere la salute dell'intestino e rafforzando il sistema immunitario.

Inoltre, la glutammina è un precursore della glutatione, un potente antiossidante che protegge le cellule dai danni dei radicali liberi. Nei pazienti gravemente malati o traumatizzati, i livelli di glutammina possono diminuire notevolmente, il che può portare a complicazioni quali disturbi della barriera intestinale e infezioni opportunistiche. Per questo motivo, la supplementazione con glutammina è talvolta raccomandata per questi pazienti.

In sintesi, la glutammina è un aminoacido cruciale che svolge un ruolo fondamentale nel metabolismo energetico, nella regolazione del sistema immunitario e nella protezione delle cellule dai danni ossidativi.

La carbonio-azoto ligasi è un enzima che catalizza la reazione di incorporazione di gruppi azotati in composti organici contenenti carbonio. Più specificamente, questo enzima catalizza la formazione di legami peptidici tra amminoacidi durante la sintesi delle proteine.

Nel corpo umano, l'enzima carbonio-azoto ligasi è noto come aminoacil-tRNA sintetasi ed è essenziale per la sintesi proteica. Esistono diverse forme di questo enzima, ognuna delle quali catalizza la reazione di incorporazione di un particolare amminoacido in una specifica tRNA (transfer RNA).

La reazione catalizzata dall'aminoacil-tRNA sintetasi può essere descritta come segue:

AA + ATP + tRNA → AA-tRNA + AMP + PPi

dove "AA" rappresenta l'amminoacido, "ATP" è adenosina trifosfato (una molecola di energia), "tRNA" è transfer RNA, "AA-tRNA" è aminoacil-tRNA (un amminoacido legato a tRNA), "AMP" è adenosina monofosfato e "PPi" è pirofosfato.

L'aminoacil-tRNA sintetasi svolge un ruolo cruciale nel garantire che l'amminoacido giusto venga incorporato nella proteina in sintesi, contribuendo così alla precisione e accuratezza della sintesi proteica.

In medicina, il carbonio non ha una definizione specifica come singolo elemento. Tuttavia, il carbonio è un elemento chimico essenziale per la vita sulla Terra e fa parte di molte importanti biomolecole, come carboidrati, lipidi, proteine e acidi nucleici (DNA e RNA).

Il carbonio ha quattro elettroni nel suo guscio esterno, il che gli permette di formare legami covalenti stabili con altri atomi, inclusi altri atomi di carbonio. Questa proprietà chimica consente al carbonio di formare strutture complesse e diversificate, come catene, anelli e ramificazioni, il che lo rende un componente fondamentale delle biomolecole.

In sintesi, mentre non esiste una definizione medica specifica per l'elemento chimico carbonio, è essenziale per la vita sulla Terra e fa parte di molte importanti biomolecole che svolgono funzioni cruciali nelle cellule viventi.

L'azoto è un gas incolore, inodore e insapore che costituisce circa il 78% dell'atmosfera terrestre. È un elemento chimico con simbolo "N" e numero atomico 7. In medicina, l'azoto viene spesso discusso nel contesto della fisiologia respiratoria e del metabolismo.

In termini di fisiologia respiratoria, l'aria che inspiriamo contiene circa il 21% di ossigeno e il 78% di azoto (insieme ad altre tracce di gas). Quando espiriamo, la composizione dell'aria cambia: ora contiene circa il 16% di ossigeno, il 4% di anidride carbonica e ancora il 79-80% di azoto. Ciò significa che, durante la respirazione, l'azoto non partecipa ai processi di ossigenazione dei tessuti o all'eliminazione dell'anidride carbonica; è essenzialmente un "gas passivo".

In termini di metabolismo, l'azoto è un componente importante delle proteine e degli acidi nucleici (DNA/RNA). Quando il nostro corpo scompone le proteine, rilascia azoto sotto forma di ammoniaca, che può essere tossica se si accumula. Il fegato converte quindi l'ammoniaca in urea, un composto meno tossico, che viene quindi eliminata dai reni attraverso l'urina.

In sintesi, l'azoto è un gas prevalente nell'atmosfera e un componente essenziale di proteine e acidi nucleici nel nostro corpo. Svolge un ruolo importante nella fisiologia respiratoria come "gas passivo" e deve essere metabolizzato ed eliminato correttamente per prevenire l'accumulo di sostanze tossiche.

La "carbonio-azoto liasi" è un termine che si riferisce a un enzima (un tipo di proteina) che catalizza una reazione chimica specifica, nota come "liasi." Nella fattispecie, la carbonio-azoto liasi svolge un ruolo importante nella rottura dei legami chimici tra atomi di carbonio e azoto all'interno di molecole organiche.

Questo tipo di enzima è particolarmente importante in alcuni processi metabolici, come ad esempio la biosintesi di aminoacidi aromatici (fenilalanina, tirosina e triptofano) e altri composti eterociclici. La sua attività enzimatica permette di scindere le molecole che contengono gruppi funzionali come i gruppi indoli o pirroli, facilitando la loro successiva riorganizzazione in nuove molecole utili per l'organismo.

La carbonio-azoto liasi è quindi un enzima chiave nella regolazione del metabolismo di alcuni aminoacidi e composti aromatici, con implicazioni importanti per la fisiologia cellulare e la biochimica degli organismi viventi.

In termini medici, "idroliasi" si riferisce al processo di rottura di un legame chimico in una molecola attraverso l'aggiunta di acqua. Questa reazione può verificarsi spontaneamente in determinate condizioni ambientali o essere catalizzata da enzimi specifici all'interno di sistemi biologici.

Nell'idrolisi, la molecola target viene sottoposta a idrolisi quando l'acqua viene aggiunta, con una delle sue molecole d'acqua che si divide in un ione idruro (H+) e un ione idrossido (OH-). Questi ioni reagiscono quindi con i legami chimici della molecola bersaglio, rompendoli e formando nuove specie chimiche come prodotti di reazione.

L'idrolisi svolge un ruolo cruciale in numerosi processi fisiologici, compreso il metabolismo dei carboidrati, proteine e lipidi all'interno dell'organismo. Ad esempio, i polisaccaridi complessi vengono idrolizzati in monosaccaridi più semplici dall'enzima amilasi presente nella saliva umana, facilitando così la digestione e l'assorbimento intestinale.

La ligasi ubiquitina-proteina è un enzima che svolge un ruolo cruciale nel processo di degradazione delle proteine attraverso il sistema di ubiquitinazione. Questo enzima catalizza l'unione covalente di ubiquitina, una piccola proteina altamente conservata, a specifiche proteine bersaglio.

L'ubiquitina viene legata alla lisina della proteina bersaglio attraverso un processo multi-step che implica tre diverse classi di enzimi: ubiquitin activating enzyme (E1), ubiquitin conjugating enzyme (E2) e ubiquitin ligase (E3). La ligasi ubiquitina-proteina appartiene alla classe E3 degli enzimi ubiquitina.

La ligasi ubiquitina-proteina riconosce specificamente le proteine bersaglio e catalizza il trasferimento dell'ubiquitina dall'E2 all'aminoacido lisina della proteina bersaglio, formando un legame isopeptidico. Questo processo può essere ripetuto più volte, portando alla formazione di catene poliubiquitiniche collegate a una singola proteina bersaglio.

La presenza di catene poliubiquitiniche sulla proteina bersaglio serve come segnale per il suo riconoscimento e degradazione da parte del proteasoma, un grande complesso enzimatico che svolge un ruolo centrale nella regolazione della proteostasi cellulare.

La ligasi ubiquitina-proteina è quindi essenziale per la regolazione della stabilità e dell'attività delle proteine, nonché per l'eliminazione di proteine danneggiate o difettose all'interno della cellula. Mutazioni o disfunzioni nella ligasi ubiquitina-proteina possono portare a una serie di patologie umane, tra cui malattie neurodegenerative e tumori.

La DNA Ligasi è un enzima che catalizza la reazione di giunzione di due filamenti di DNA a singolo filamento per riparare rotture del DNA o per unire frammenti di DNA durante la ricombinazione genetica e la clonazione molecolare. Esistono diversi tipi di DNA Ligasi, ma le più studiate sono la DNA Ligasi I e III, presenti nei mammiferi, e la DNA Ligasi IV, che è essenziale per il riparo delle rotture del DNA a doppio filamento e per la ricombinazione V(D)J durante la riproduzione dei linfociti. La DNA Ligasi utilizza ATP come fonte di energia per catalizzare la formazione di un legame fosfodiesterico tra le estremità 3'-OH e 5'-fosfato dei frammenti di DNA, consentendo loro di essere uniti in modo stabile.

La Glutammato-Ammoniaca Ligasi, nota anche come Glutamina Sintetasi, è un enzima chiave presente nelle cellule viventi, in particolare nel fegato e nel cervello. Questo enzima catalizza una reazione di sintesi che combina l'ammoniaca con il glutammato per formare la glutammina.

L'equazione chimica della reazione è:

Glutammato + Ammoniaca + ATP -> Glutammina + ADP + Pi

Questa reazione è fondamentale per il metabolismo dell'azoto e del carbonio, poiché l'ammoniaca è una tossina che deve essere neutralizzata e convertita in un composto più stabile. La glutammina sintetasi svolge un ruolo cruciale nel mantenere l'equilibrio dell'azoto nell'organismo, specialmente quando l'apporto di proteine è elevato o durante la crescita e lo sviluppo.

La glutammato-ammoniaca ligasi è anche un bersaglio terapeutico importante per il trattamento dell'epilessia e della malattia di Huntington, poiché l'inibizione di questo enzima può ridurre i livelli di glutammato nel cervello, che è un neurotrasmettitore eccitatorio associato a queste condizioni. Tuttavia, l'inibizione dell'enzima deve essere strettamente regolata per prevenire la tossicità indotta dall'accumulo di ammoniaca.

Le Skp, Cullin, F-box (SCF) protein ligases sono complessi multiproteici che svolgono un ruolo cruciale nel processo di degradazione delle proteine attraverso il sistema ubiquitina-proteasoma. Questi complessi sono costituiti da tre componenti principali: Skp1 (S-phase kinase-associated protein 1), Cullin e F-box protein.

L'F-box protein lega specificamente il substrato proteico da degradare, mentre il dominio Cullin interagisce con la ubiquitina-coniugating enzyme (E2). Skp1 funge da adattatore che collega l'F-box protein al dominio Cullin. Una volta formato il complesso SCF, il substrato viene marcato con molecole di ubiquitina, etichettandolo per la degradazione successiva da parte del proteasoma.

I diversi tipi di F-box protein conferiscono specificità al complesso SCF, permettendogli di riconoscere e legare una vasta gamma di substrati proteici. Di conseguenza, i complessi SCF sono coinvolti in molteplici processi cellulari, tra cui il ciclo cellulare, la risposta al danno dell'DNA, la segnalazione cellulare e l'apoptosi.

In sintesi, le Skp, Cullin, F-box protein ligases sono importanti enzimi che regolano la degradazione delle proteine attraverso il sistema ubiquitina-proteasoma, contribuendo a mantenere l'equilibrio proteico e la corretta funzione cellulare.

Le Culline sono una famiglia di proteine regolatorie che svolgono un ruolo fondamentale nella stabilità e nell'attivazione dell'E3 ubiquitina ligasi, un complesso enzimatico responsabile del processo di ubiquitinazione delle proteine. Questo processo è essenziale per la regolazione della degradazione proteica nelle cellule. Le Culline fungono da base per l'ancoraggio di diverse componenti dell'E3 ubiquitina ligasi, tra cui le subunità Rbx1/Roc1 e le specifiche subunità F-box che riconoscono i substrati proteici da marcare con la ubiquitina.

Le Culline sono altamente conservate in diversi organismi, dall'uomo ai lieviti, e sono coinvolte in una vasta gamma di processi cellulari, tra cui il ciclo cellulare, la risposta al danno dell'DNA, l'apoptosi, la differenziazione cellulare e la segnalazione intracellulare. Mutazioni o disregolazione delle Culline possono portare a varie patologie, tra cui tumori e malattie neurodegenerative.

In sintesi, le Culline sono proteine regolatorie essenziali per la stabilità e l'attivazione dell'E3 ubiquitina ligasi, che svolgono un ruolo cruciale nella degradazione proteica e nella regolazione di diversi processi cellulari.

La glutaminasi, nota anche come glutammato 5-idrossilasemo, è un enzima chiave nel metabolismo dei carboidrati e degli aminoacidi. Più precisamente, essa catalizza la reazione di deamminazione del glutammato a glutammina e ammoniaca. Questa reazione riveste un ruolo fondamentale nella produzione di energia nelle cellule, particolarmente in quelle che presentano alti consumi energetici come le cellule muscolari e i reni.

L'enzima è presente in due isoforme, denominate glutaminasi mitocondriali 1 (GLS1) e glutaminasi mitocondriali 2 (GLS2). Mentre la GLS1 è espressa principalmente a livello renale e nel sistema nervoso centrale, la GLS2 è maggiormente presente nelle cellule muscolari scheletriche e nel fegato.

La glutaminasi svolge un'importante funzione nella regolazione del metabolismo energetico e della crescita cellulare, e alterazioni a livello di questo enzima sono state associate a diverse patologie, tra cui tumori maligni e disturbi neurologici.

L'ubiquitinazione è un processo post-traduzionale fondamentale che si verifica nelle cellule viventi. Si riferisce all'aggiunta di ubiquitina, una piccola proteina altamente conservata, a una proteina bersaglio specifica. Questo processo è catalizzato da un complesso enzimatico multi-subunità che comprende ubiquitina attivante (E1), ubiquitina legando (E2) e ubiquitina ligasi (E3).

L'ubiquitinazione svolge un ruolo cruciale nella regolazione di varie funzioni cellulari, tra cui la degradazione delle proteine, l'endocitosi, il traffico intracellulare, la risposta allo stress e l'infiammazione. La forma più comune di ubiquitinazione comporta l'aggiunta di una catena di poliubiquitina a un residuo di lisina sulla proteina bersaglio, che segnala la sua destinazione alla proteolisi mediata dal proteasoma. Tuttavia, ci sono anche forme atipiche di ubiquitinazione che non comportano la formazione di catene poliubiquitiniche e possono avere effetti diversi sulla funzione della proteina bersaglio.

In sintesi, l'ubiquitinazione è un processo regolatorio importante che modifica le proteine e influenza la loro localizzazione, stabilità e funzionalità.

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