Una sotto unità del Anaphase-Promoting complesso la cui funzione primaria è fornire sostegno al strutturali e catalitica substrate-recognition moduli del complesso. Apc4, insieme a Apc5 tetratricopeptide-coactivator subcomplex legame, la lega alla subunità strutturali principali, Apc1.
La subunità maggiore della Anaphase-Promoting complesso. Agisce principalmente come un patibolo per la giusta organizzazione e la composizione della subunità C-terminale regione di Apc1 contiene una serie di tandem aminoacido ripete che sono anche in il proteosoma 26S particella regolamentare e può aiutare a formare e stabilizzando protein-protein interazioni.
Non è necessario Apc10 coactivator-dependent substrato riconosciuta dalla Anaphase-Promoting Complex-Cyclosome. Si lega alla subunità Apc2, che costituisce una parte del nucleo catalitica e interagisce con Coactivators CDH1 o Cdc20 per reclutare substrati al complesso.
Una sotto unità del Anaphase-Promoting complesso la cui funzione primaria è fornire sostegno al strutturali e catalitica substrate-recognition moduli del complesso. Apc5, insieme a Apc4 tetratricopeptide-coactivator subcomplex legame, la lega alla subunità strutturali principali, Apc1.
Insieme alla subunità Apc11, costituisce il nucleo del catalitica E3 ubiquitin ligasi Anaphase-Promoting complesso (APC-C), ha N-terminus Cullin dominio che associare con l'anello di dito Apc11. Apc2 anche interagisce con la glicoproteina E2 ubiquitin Ligasi coinvolto APC-C ubiquitination reazioni.
Insieme alla subunità Apc2, costituisce il nucleo del catalitica E3 ubiquitin ligasi, Anaphase-Promoting Complex-Cyclosome. Ha un anello H2 dominio che interagisce con il dominio dei Cullin Apc2. Apc11 anche interagisce con la glicoproteina E2 ubiquitin Ligasi coinvolto APC-C ubiquitination reazioni.
Subunità altamente conservato del Anaphase-Promoting complesso (APC-C) contenente diversi aminoacidi 34 tetratricopeptide si ripete. Questi settori, trovano anche nei Apc3, Apc6 e Apc8, hanno mostrato di mediare protein-protein interazioni, suggerendo che Apc7 può essere di aiuto nel coordinare il contrasto fra la subunità riconoscimento e substrato catalitica modulo rispetto a Coactivators e APC-C inibitori.
Un sottocapo ubiquitin ligasi principalmente coinvolto nella regolamentazione della metaphase-to-anaphase transizione durante la mitosi attraverso ubiquitination di specifiche proteine CELLULARE CICLO dell 'attività degli enzimi strettamente regolato attraverso subunità e cofattori, che ne modulano l' attivazione, dell ’ inibizione, e substrato specificità. La Anaphase-Promoting complesso, o APC-C, è anche coinvolta nei tessuti differenziazione nella PLACENTA LENS cristallina, e muscolo scheletrico, e in regolamentazione delle postmitotic l'eccitabilità plasticità e neuronale.
Subunità altamente conservato del Anaphase-Promoting complesso (APC-C) contenente 34-amino-acid multiple tetratricopeptide si ripete. Questi settori, trovano anche nei Apc3, Apc6 e Apc7, hanno mostrato di mediare protein-protein interazioni, suggerendo che Apc8 può essere di aiuto nel coordinare il contrasto fra la subunità riconoscimento e substrato catalitica modulo rispetto a Coactivators e APC-C inibitori.
Subunità altamente conservato del Anaphase-Promoting complesso (APC-C) contenente diversi aminoacidi 34 tetratricopeptide si ripete. Questi settori, trovano anche nei Apc3, Apc7 e Apc8, hanno mostrato di mediare protein-protein interazioni, suggerendo che Apc6 può essere di aiuto nel coordinare il contrasto fra la subunità riconoscimento e substrato catalitica modulo rispetto a Coactivators e APC-C inibitori.
Subunità altamente evolutivamente conservato del Anaphase-Promoting complesso (APC-C) contenente 34-amino-acid multiple tetratricopeptide si ripete. Questi settori, trovano anche nei APC subunità 6, 7 e 8, hanno mostrato di mediare protein-protein interazioni, suggerendo che Apc3 può essere di aiuto nel coordinare il contrasto fra la subunità riconoscimento e substrato catalitica modulo rispetto a co-activators e APC-C inibitori.
Complessi di enzimi in grado di catalizzare la legame covalente con altre proteine della UBIQUITIN formando un legame peptidico tra la glicina di C-terminale alpha-amino UBIQUITIN e i gruppi di lisina residui nelle proteine. I complessi giocano un ruolo importante nel mediare l selective-degradation di breve durata e proteine anormali. Il complesso di enzimi può essere suddiviso in tre componenti che coinvolgono l 'attivazione di UBIQUITIN-ACTIVATING ubiquitin (enzimi), la coniugazione di ubiquitin al ligasi UBIQUITIN-CONJUGATING complesso (enzimi) e di legatura ubiquitin al substrato proteina (UBIQUITIN-PROTEIN Ligasi).
Altamente conservato proteine che legano specificamente e attiva il Anaphase-Promoting Complex-Cyclosome ubiquitination e la proteolisi di proteine. Cdc20 cell-cycle-regulatory è essenziale per Anaphase-Promoting attività complesso, l ’ inizio del anafase e Cyclin proteolisi durante la mitosi.
CDH1 è un attivatore del Anaphase-Promoting Complex-Cyclosome, e sono coinvolti in substrato riconoscimento. E associati con il complesso tardi mitosi da anafase attraverso G1 di regolare attività della chinasi CYCLIN-DEPENDENT e quindi evitare prematuro processi di replicazione.
Geni oncosoppressore situati nella regione 5q21 braccio lungo del cromosoma umano 5. La mutazione di questi geni è associato con poliposi adenomatosa familiare (adenomatous polyposis coli) e Gardner SYNDROME, nonché dei tumori colorettali sporadici.
La fase di divisione cellulare nucleo dopo metafase nel quale il CHROMATIDS separati e 'migrato in poli opposti dell'fuso.
Proteine che controllano la divisione cellulare CICLO. Questa famiglia di proteine include un'ampia varieta 'di corsi, incluso CYCLIN-DEPENDENT chinasi, chinasi mitogen-activated cicline e Phosphoprotein Phosphatases nonché il loro presunta substrati come CYTOSKELETAL chromatin-associated proteine, proteine, e Transcription FACTORS.
Un tipo di divisione cellulare nucleo mediante il quale la figlia viene somministrata di solito due nuclei identico completa del numero di cellule somatiche CHROMOSOMES del della specie.
Una classe di enzimi in grado di catalizzare la formazione di un legame fra due substrato molecole, insieme con l ’ idrolisi di una Pirofosfato titoli ATP o un'energia similare donatore. (28 Dorland, Ed, del trattato CE 6.
Securin è implicato nel controllo della metaphase-anaphase transizione durante la mitosi. Promuove l 'inizio dell' anafase bloccando SEPARASE funzionalità e la proteolisi di cohesin e separazione tra sorella CHROMATIDS. L ’ iperespressione di securin è associata a tumore CELLULARE trasformazione e tumore formazione.
Un Cyclin sottotipo che viene trasportato nel nucleo cellulare alla fine della G2 momento e stimola il G2 / M fase transizione attivando CDC2 PROTEIN chinase.
Mad2 è una componente della spindle-assembly checkpoint apparato. E si lega alla subunità e inibisce la Cdc20 attivatore del Anaphase-Promoting complessa, impedendo l ’ insorgenza di cromosomi anafase finche 'tutti siano allineate alla metafase piatto. Mad2 è necessario per una corretta dose di scattare KINETOCHORES.
Una classe di enzimi che interagiscono con UBIQUITIN-CONJUGATING enzimi e proteine ubiquitination-specific substrati. Ogni membro di questo enzima gruppo ha un suo distinto specificità per un substrato ed ubiquitin-conjugating enzima. Ubiquitin-protein Ligasi esistono come due proteine Monomeriche multiprotein complessi.
La fase di divisione seguenti PROMETAPHASE nucleo cellulare, in cui il CHROMOSOMES in fila sul piano della equatoriale fuso APPARATUS prima della separazione.
Una dose di struttura che forme durante la divisione cellulare, e consiste di due poli fuso e di microtubuli che possono includere microtubuli astrali l'esatto microtubuli, ed il kinetochore microtubuli.
Una famiglia di proteine che condividere la F-Box e Motif protein-protein sia coinvolto in interazioni, giocano un ruolo importante nel processo di proteine ubiquition, per esempio se frequenta una varietà di substrati e poi associare nel quadro di riferimento UBIQUITIN Ligasi complessi. Esse siano depositate in ubiquitin-ligase complessa attraverso il legame alle proteine DOMINIO SKP.
Singolo catene di aminoacidi che sono le proteine, proteine multimeric Multimeric puo 'essere composto di identico o subunità non identici. Uno o più proteine Monomeriche subunità può comporre una subunità protomer che e' una struttura di un grande assemblea.
Un Ciclina B sottotipo che colocalizes con microtubuli durante l ’ interfase e viene trasportata nel nucleo cellulare alla fine della G2 momento.
L'atto di legare con le proteine per formare UBIQUITINS ubiquitin-protein ligasi complessi di etichettare le proteine per trasporto per il proteosoma Endopeptidasi complesso dove proteolisi.
La fase di divisione cellulare nucleo dopo profase, quando la disaggregazione della lesione e la busta nucleare mitotiche Spindle APPARATUS entra nella regione nucleare e si attacca al KINETOCHORES.
ALT! Il sistema di segnali che il passaggio delle cellule attraverso la mitosi e meiosi se un difetto che influenzera 'CHROMOSOME la segregazione e' rilevata.
Le descrizioni di aminoacidi specifico, carboidrati o sequenze nucleotidiche apparse nella letteratura pubblicata e / o si depositano nello e mantenuto da banche dati come GenBank, EMBL (Laboratorio europeo di biologia molecolare), (Research Foundation, National Biomedical NBRF sequenza) o altri depositi.
Proteine ottenute dalla specie Saccharomyces cerevisiae. La funzione di proteine specifiche da questo organismo sono oggetto di intensa interesse scientifico e sono stati usati per ricavare comprensione del funzionamento proteine simili eukaryotes più alte.
La complessa serie di fenomeni, tra la fine di una divisione cellulare e la fine del prossimo, e con questo materiale è duplicato e poi ho diviso tra due cellule figlie. Include interfase dal ciclo cellulare, che include 101G0 momento; G1 momento; S momento; e G2 momento, e la divisione cellulare momento.
L'ordine di aminoacidi che si verifichi in una catena polipeptidica. Questo viene definito la struttura primaria di proteine, è molto importante nel determinare PROTEIN la conferma.
Un widely-expressed Ciclina A sottotipo che funziona durante il G1 G2 / M / S e transizioni preferito del cellulare.
Un peptide conservato 76-amino acido universalmente trovato in eukaryotic cells che funziona come un indicatore per PROTEIN TRASPORTARE intracellulare e degrado. Ubiquitina viene attivato tramite una serie di complicazioni passi e forma un legame con la lisina isopeptide residui di specifiche proteine all'interno della cellula. Questi "Ubiquitinated" proteine possono riconosciuto e degradato dalla proteosomes o essere trasportato in compartimenti specifici all'interno della cellula.
Tracce riscontrabili di organismi e ereditabile cambiamento nel materiale genetico che causa un cambiamento del genotipo e trasmesse a figlia e ai diversi generazioni.
Il primo continuamente umani in coltura cellulare maligno, carcinoma della cervice uterina derivanti dal suo utilizzo di Henrietta Lacks. Queste cellule sono utilizzati per VIRUS Antitumor coltivazione e test di screening farmacologico.
Una classe di enzimi che forma un legame di thioester UBIQUITIN con l'assistenza di UBIQUITIN-ACTIVATING enzimi. Trasferiscono ubiquitin alla lisina di un substrato delle proteine con l'assistenza di UBIQUITIN-PROTEIN Ligasi.
Il processo in cui endogena o di sostanze, o, esogene peptidi legarsi a proteine, enzimi, o alleati precursori delle proteine di legame alle proteine specifiche misure composti sono spesso usati come metodi di valutazione diagnostica.
Proteina fosforilata con protein chinasi attivita 'che funziona in fase G2 / M transizione della cella CICLO. E' la subunità catalitica del MATURATION-PROMOTING elemento e complessi con entrambi Ciclina A e Ciclina B nelle cellule di mammifero. Un massimo dell ’ attività della chinasi cyclin-dependent 1 viene raggiunto quando e 'compiuto defosforilato.
Separase è un caspase-like cisteina proteasi che svolge un ruolo centrale nella stimolazione anafase da staccando la subunità SCC1 / RAD21 del cohesin complesso. Cohesin detiene la sorella CHROMATIDS insieme durante metafase e il suo taglio risultati nel cromosoma segregazione.
Un tipo di divisione cellulare nucleo, verificatasi durante la maturazione delle cellule ematiche di grano. Due nucleo divisioni dopo una singola duplicazione cromosomica (S) comportano l momento cellule figlie con meta 'del numero di cellule CHROMOSOMES come genitore.
Proteine trovate in qualche specie di funghi.
L'inserviente separazione dei CHROMOSOMES durante meiosi o mitosi.
Un Cyclin sottotipo che ha specificità per CDC2 PROTEIN chinasi ed CYCLIN-DEPENDENT chinasi 2. Gioca un ruolo nella progressione della cella CICLO attraverso G1 G2 / M / S e fase transizioni.
Un genere acquatico della famiglia, Pipidae, verificatisi in Africa e distingue per dei arrapato artigli posteriori interiore tre dita dei piedi.
Proteine ottenute dalla specie Schizosaccharomyces pombe. La funzione di proteine specifiche da questo organismo sono oggetto di intensa interesse scientifico e sono stati usati per ricavare comprensione del funzionamento proteine simili eukaryotes più alte.
Un sottogruppo di proteine Ligasi ubiquitin formate dalle associazione di un territorio SKP Cullin PROTEIN, un territorio PROTEIN e un F-Box DOMINIO PROTEIN.
Una specie di ascomycetous funghi della famiglia Schizosaccharomycetaceae, ordine Schizosaccharomycetales.
Il periodo del CELLULARE CICLO precedenti processi di replicazione in I momento. Subphases di G1 includere "competenze" (risponde alla fattori di crescita), (G1a entrata in G1), G1b (progressione) e G1c (assemblea). Passaggio... attraverso gli G1 subphases avviene limitando i fattori di crescita, nutrienti, o inibitori.
Una proteina chinasi codificata dal gene Saccharomyces cerevisiae CDC28 e necessaria per la progressione dal G1 momento alla S momento preferito in cella.
Una specie del genere Saccharomyces, famiglia Saccharomycetaceae, ordine Saccharomycetales, conosciuto come "pasticcino" o "com'è secco" candidamente. Forma è usato come integratore alimentare.
Un gruppo di enzimi che catalizza la fosforilazione della serina o treonina residui di proteine, con ATP nucleotidi come fosfato o altri donatori.
Negativo di un regolatore beta-catenin segnalarle quale è mutante in adenomatous polyposis coli e Gardner.
Una famiglia di proteine che vengono structurally-related a Ubiquitina. Ubiquitine e ubiquitin-like proteine partecipare in diverse funzioni cellulari, quali proteine degrado e Heat-Shock risposta, da coniugazione con altre proteine.
Proteine cellulari codificata dal gene c-mos (GENI, SLM). Funzionano nel ciclo cellulare mantenere maturazione a promuovere elemento nel principio Stato e avere protein-serine / treonina chinasi oncogeniche. La trasformazione puo 'avere luogo quando c-mos proteine sono al momento sbagliato.
Geminin inibisce la replicazione del DNA impedendo all ’ incorporazione di MCM complesso in pre-replication complesso. E 'assente durante la fase G1 preferito del cellulare e si accumula alla S, G2, e M fasi. È degradato al metaphase-anaphase transizione dal Anaphase-Promoting Complex-Cyclosome.
Composti e complessi molecolare che consistono dei gran numero di atomi e generalmente sono oltre 500 kDa, di dimensione. Nei sistemi biologici macromolecular attivi di solito può essere visualizzato usando microscopia elettronica e sono distinti da organelli dalla mancanza di una membrana struttura.
Un tipo di polyploidization nucleare in cui cicli multipli di processi di replicazione si manifesta in assenza di divisione cellulare e determinare una POLYPLOID cella.
Proteine trovate nel nucleo di una cella. Non confondere con NUCLEOPROTEINS che sono proteine coniugato con acidi nucleici, che non sono necessariamente presente nel nucleo.
Una delle due fili adiacente longitudinalmente formato quando un eucariote cromosoma replica prima della mitosi. La chromatids sono tenuti insieme al centromero. Sorella chromatids derivano dallo stesso cromosoma. (Singleton & Sainsbury, microbiologia Dictionary of e biologia, secondo Ed)
Proteine ottenuti da varie specie di Xenopus. Incluso qui ci sono proteine della rana africana graffiato (XENOPUS Laevis). Molte di queste proteine sono stati oggetto di indagini scientifiche nel campo della morfogenesi e lo sviluppo.
Grande multiprotein complessi che legano l'centromeres dei cromosomi ai microtubuli durante metafase della mitosi fuso nella cella.
Arginina derivato che è un substrato per molti enzimi proteolitica. Come un substrato per la componente esterase dal primo del complemento, inibisce l ’ azione di C (l) alla C, paragrafo 4.
Un grande complesso multisubunit che gioca un ruolo importante nel della degradazione delle proteine e nucleare citoplasmatica in eukaryotic cells. Contiene un 700-kDa sub-complex catalitica 700-kDa sub-complexes regolamentare e due. Il complesso digerisce Ubiquitinated proteine e proteine attivata tramite l ’ ornitin- decarbossilasi antizyme.
Il grado di somiglianza tra sequenze di aminoacidi. Queste informazioni sono utili per la relazione genetica analisi di proteine e specie.
Scollatura di proteine in piccoli peptidi o amminoacidi o da proteasi (ad esempio idrolisi o non-enzymatically). E neanche Protein Processing Delle Proteine.
L 'introduzione di un gruppo in un composto phosphoryl attraverso la formazione di un estere legame tra il composto al fosforo e porzione.
Una caratteristica caratteristica dell ’ attività enzimatica in relazione al tipo di substrato per l ’ enzima o molecola catalitica reagisce.
Nocodazolo è un farmaco antineoplastico che agisce tramite Depolymerizing microtubuli.
Comunemente osservati elementi portanti di proteine, formato da combinazioni di strutture secondaria adiacente. Un comunemente osservati struttura é composto da una sequenza di CONSERVED che possono essere rappresentate da un consenso sequenza.
Un gruppo di proteine che regolano il ciclo cellulare negativamente l 'attività della chinasi Cyclin / CYCLIN-DEPENDENT complessi. Inibiscono CELLULARE CICLO progressione proliferazione cellulare e aiutano a controllare dopo genotossico stress nel corso differenziazione cellulare.
Le cellule di batteri e nota come ovociti OOGONIA quando entreranno meiosi. Il principale ovociti iniziare meiosi ma sono stato arrestato al diplotene OVULATION fino alla puberta creare auxotrofi secondaria ovociti o ovociti (ovulo).
La sequenza delle purine e PYRIMIDINES in acidi nucleici e polynucleotides. È anche chiamato sequenza nucleotide.
Fase del cellulare e precedente CICLO seguenti G1 G2 quando l ’ intero contenuto in DNA del nucleo è replicato, e si raggiunge con replicazione bidirezionali in vari siti lungo ogni cromosoma.
Il livello di proteine, associazioni di struttura in cui le strutture proteiche secondaria (alfa, beta lenzuola elice, regioni, e motivi) branco per formare piegato forme chiamato ponti disolfuro tra cysteines. In due parti diverse del catena polipeptidica insieme ad altri le interazioni tra le catene svolgere un ruolo nella formazione e stabilizzazione della struttura terziaria. Di solito piccole proteine consistono in un solo regno ma piu 'grandi proteine possono contengono segmenti dei settori connessi da cui mancanza normale catena polipeptidica struttura secondaria.
La prima fase del nucleo cellulare, nella quale la divisione CHROMOSOMES diventare visibile, il nucleo cellulare inizia a perdere la sua identita ', il tamburo APPARATUS appare, e CENTRIOLES migrare verso i poli opposti.
La procedura che il citoplasma di una cellula è divisa.
Una famiglia di proteine structurally-related originariamente identificata dalla loro abilita 'nel complesso con Cyclin) alle proteine plasmatiche (cicline. Condividono un dominio comuni che si lega selettivamente al F-Box muoventi. Partecipano ai SKP Cullin F-Box PROTEIN Ligasi, dove possono legarsi a una varietà di F-Box proteine.
Geni quel codice per le proteine che regolano la divisione cellulare CICLO. Questi geni formare una rete di regolamentazione che culmini dall ’ insorgenza di mitosi attivando la p34cdc2 proteina (PROTEIN P34CDC2).
Proteine quali gli ioni di calcio sono legati, possono agire da regolatore proteine, proteine di trasporto, o di proteine. Solitamente contengono EF mano muoventi.
Proteine ricombinanti prodotta dalla fusione di segmenti traduzione piu genetico geni formato dalla combinazione di acido nucleico REGULATORY SEQUENCES di uno o più geni con le proteine codifica sequenze di uno o più geni.
Rappresentazioni teorico che simula il comportamento o dell 'attività degli processi biologici o malattie. Le cellule come modelli per le malattie in animali viventi, malattia modella, animale e' disponibile. Modello biologico includono l ’ uso di equazioni matematiche, computer e altre apparecchiature elettroniche.
Una famiglia di enzimi in grado di catalizzare la conversione di ATP e una proteina di ADP ed a una proteina fosforilata.
Un gene specifico zittire fenomeno per cui dsRNAs (RNA) grilletto a doppio filamento di degrado dell'mRNA omologa (RNA messaggero). Le specifiche sono elaborati in piccolo dsRNAs INTERFERING RNA (breve RNA interferente) che costituisce una guida per scissione del mRNA omologa nel RNA-INDUCED zittire complicata. DNA metilazione può anche essere scattato durante questo processo.
Le preparazioni a base di cella costituenti o subcellular materiali, isolati, o sostanze.
Proteine di trasporto che portano specifiche sostanze nel sangue o attraverso le membrane cellulari.
Gruppo ’ proteine. Sono importanti nella formazione di ADHERENS collegamenti fra le cellule. Caderine sono classificati in base al tessuto specificità immunologica distinti e, tramite lettere (E- per epiteliale, N- neurale e P... per Caderine placentare) o con i numeri (cadherin-12 o N-cadherin 2 per brain-cadherin). Caderine promuovere tramite un ’ homophilic meccanismo nel nella costruzione di tessuti e dell'intero corpo animale.
Proteine che mantenere la transcriptional di specifici o uno stato di quiescenza GENI OPERONS repressiva classica DNA-Binding proteine sono proteine che vengono normalmente legato alla Signorina Laghi Operone, o di un antidepressivo SEQUENCES di gene si verifica fino a un segnale che provoca il rilascio.
Le componenti del macromolecule direttamente partecipare precisa combinazione con un'altra molecola.
Stabilito colture cellulari con il potenziale di propagarsi a tempo indeterminato.
Una famiglia di altamente conservato Serine-Threonine chinasi coinvolti nella regolazione della mitosi. Sono coinvolto in molti aspetti della divisione cellulare, incluso centrosome copiarli, fuso APPARATUS allineamento, in formazione, il legame con il tamburo, il posto di controllo in attività. e CYTOKINESIS.
Proiezione tecniche sviluppate prima nei lieviti per identificare geni che codificano interagire proteine. Variazioni sono utilizzati per valutare interazione tra proteine e altre molecole. Two-hybrid tecniche di analisi per protein-protein interazioni, one-hybrid per DNA-protein interazioni, three-hybrid interazioni per RNA-protein interazioni o interazioni n-hybrid ligand-based. Tecniche di analisi per mutazioni o di altre piccole molecole che dissociarsi interazioni note.
Un ordine di funghi nel phylum Ascomycota che aumentano la Budding. Includono le telomorphic ascomycetous lieviti che sono presenti in un 'ampia gamma di habitat.
Il periodo del CELLULARE CICLO seguenti sintesi del DNA (E momento precedente momento (M) e divisione cellulare fase). Il CHROMOSOMES sono tetraploid in questo punto.
Nessuno dei vari con metodi enzimatici catalizzato modificazioni post-traduzionali peptidi o di proteine nella cella d'origine. Queste modifiche includono carboxylation; idrossilazione; acetilazione; fosforilazione; metilazione; glicosilazione; ubiquitination; ossidazione; proteolisi; e crosslinking e determinare variazioni di peso molecolare o Electrophoretic motilità.
L'accordo di due o più sequenze di base aminoacido o un organismo o organismi in modo tale da allineare le aree di condividere le sequenze proprietà comuni. Il grado di relazione o omologia tra le sequenze prevista computationally o statisticamente basato su pesi attribuiti agli elementi allineati tra le sequenze. A sua volta questo puo 'servire da indicatore genetica potenziale relazione tra gli organismi.
Oligomer si Ł costituito da un collega della telopeptide glicina di una molecola isopeptide UBIQUITIN attraverso un legame con la lisina residui su un secondo ubiquitin molecola. È strutturalmente molto diverso dal UBIQUITIN C, che è una proteina tandemly abbigliata ubiquitin contenente un peptide sequenza.
L ’ inserimento di molecole di DNA ricombinante da procariote e / o in un veicolo che fonti eucariotiche, quali un virus o plasmide vettore e l 'introduzione dell ’ ricevente ibrido molecole in cella senza alterare la fattibilità di quelle celle.
La cellula centro, composto da un paio di CENTRIOLES circondato da una nuvola di materia chiamata amorfo pericentriolar la regione. Durante l ’ interfase centrosome nucleates, la dose di conseguenza, il centrosome dei duplicati e, durante la mitosi, separa per formare i due poli della mitosi Spindle (fusi Spindle APPARATUS).
Una proteina fosforilata alcalina sottotipo che comprende un quadro regolamentare subunità catalitica e due subunità. Almeno due geni codificare isoforme della proteina alcalina subunità catalitica, mentre diverse isoforme subunità esiste del quadro normativo per la presenza di un gruppo di geni e l'alternativa fusione della proteina alcalina 2 atti mRNAs. In una grande varieta 'di proteine cellulari e svolga un ruolo di un regolatore di segnalazione processi.
Protein chinasi che controllano la progressione del ciclo cellulare in tutti eukaryotes e ha bisogno di associazione con cicline a realizzare una attività enzimatica. Cyclin-dependent chinasi sono regolate dal fosforilazione e dephosphorylation eventi.
La profase della prima divisione della meiosi (in cui avviene la segregazione CHROMOSOME omologa), si suddivide in cinque fasi: Leptonema, zygonema, PACHYNEMA, diplonema e diakinesis.
Una sindrome polyposis a causa di una malattia autosomica dominante della mutazione APC geni Apc) (GENI CHROMOSOME 5. La sindrome è caratterizzata dallo sviluppo di centinaia di polipi adenomatosi nel colon retto e di persone affette da prima eta 'adulta.
Una famiglia di correlato strutturalmente proteine che erano originariamente scoperta per il loro ruolo nella regolamentazione cell-cycle CAENORHABDITIS elegans. Giocano un ruolo importante nella regolamentazione della cella CICLO e in virtù della UBIQUITIN-PROTEIN Ligasi.
Proteine che derivano dalla... specie di insetti che appartiene al genere Drosophila. Le proteine del piu 'intensa e studiato specie di Drosophila, sulla Drosophila melanogaster, sono oggetto di grande interesse per la zona della morfogenesi e lo sviluppo.
Modelli utilizzati sperimentalmente o teoricamente a studiare, molecolare delle proprieta ', o interazioni di natura analoga; include molecole di grafica computerizzata, e meccanica strutture.
Una famiglia di F-Box dominio proteine che contengono sequenze sono omologo (subunità beta di transducin BETA-TRANSDUCIN), giocano un ruolo importante per la degradazione delle proteine via diventando componenti di SKP Cullin F-Box PROTEIN Ligasi, che agisce selettivamente su un sottoinsieme di proteine incluso beta-catenin e IkappaBbeta.
Il tipo specie di GYROVIRUS, un piccolo, originariamente HBV DNA virale isolato nei vaccini contaminati in Giappone. Causa infettiva pollo anemia e potrebbe giocare un ruolo chiave nella sindrome: Anemia, anemia, alopecia Dermatite, e Blue Wing malattia.
Uno dei processi che nucleare, citoplasmatica o fattori di interregolazione cellulare influenza il differenziale il controllo di Gene azione in funghi.
Proteine preparato mediante tecnologia del DNA ricombinante.
Analisi sierologiche in cui una reazione positiva visibile composto chimico che si manifestano sotto forma di precipitazione si verifica quando un antigene solubile reagisce con il suo precipitins anticorpi, cioè, che possono formare un precipitato.
L ’ intervallo tra due CELLULARE reparti in cui la individualmente CHROMOSOMES non sono distinguibili. È composto da un momento; fasi (G1, G2 101G0 momento momento) e S momento (quando il DNA si verifica).
Il trasferimento delle informazioni biologiche intracellulare (attivazione / inibizione) attraverso un segnale di trasduzione del segnale. In ogni sistema un'attivazione / inibizione segnale di una molecola ormone di differenziazione, biologicamente attivo (neurotrasmettitore) è mediato l'accoppiamento di un recettore / enzima per un secondo messaggero sistema o di trasduzione del segnale canale ionico. Gioca un ruolo importante nel attivando funzioni cellulari, cella differenziazione e la proliferazione cellulare. Esempi di trasduzione del segnale sistemi sono il canale ionico gamma-aminobutyric ACID-postsynaptic receptor-calcium mediato dal sistema, la via metabolica, l 'attivazione dei linfociti T e l'attivazione mediata dai recettori di membrana collegato a fosfolipasi. Quei depolarizzazione o rilascio intracellulare di calcio includono l' attivazione mediato citotossica sinaptici granulociti ed è un potenziamento dell ’ attivazione della protein-chinasi. Vie di trasduzione del segnale può essere una parte dei suoi vie di trasduzione del segnale; ad esempio, protein chinasi attivazione è parte del segnale di attivazione delle piastrine.
Una grande famiglia di proteine che funzionano come complice di una varietà di CYCLIN-DEPENDENT subunità. Di solito degli attivatori funziona come ENZYME che guidano il CELLULARE CICLO tra le acrobazie tra fasi. Un sottoinsieme di cicline può anche funzione transcriptional regolatori.
Una tipologia di peptide Fosforico in grado di catalizzare i peptidi o di proteine.
La capacità di una proteina che mantiene la sua conferma strutturali o la sua attività fisica o chimica se sottoposti a manipolazioni.
Un gruppo di enzimi rimuovere il SERINE- o THREONINE-bound a gruppi fosfato da un 'ampia gamma di phosphoproteins, incluse una serie di enzimi che sono stati fosforilati sotto l ’ azione di un chinase. (Enzima nomenclatura, 1992)
Snella, cilindrico filamenti trovato nel citoscheletro di cellule vegetali e animali. Non riesco a la proteina tubulina e sono influenzate dalle not Translated.
Sequenze brevi (generalmente circa dieci coppie base) di DNA che sono complementari a sequenze di RNA messaggero transcriptases temporanee e permettere a inizia a copiare sequenze adiacente del mRNA. Segnali usata prevalentemente in genetica e biologia molecolare tecniche.
Piccola, a doppio filamento codificante 21-31 non-protein RNAS (nucleotide) implicate nella Ehi zittire funzioni, soprattutto RNA interferenze (RNAi). Endogenously, siRNAs sono generati da dsRNAs (RNA a doppio filamento) dallo stesso Ribonuclease, Dicer, che genera miRNAs (MICRORNAS). La coppia perfetta del siRNAs 'antisense di concreto il loro obiettivo RNAS media l ’ RNA RNAi da siRNA-guided cleavage. siRNAs cadere in classi diverse incluso trans-acting breve RNA interferente (tasiRNA), repeat-associated RNA (rasiRNA), small-scan RNA (scnRNA) e Piwi protein-interacting RNA (piRNA) hanno diversi gene specifico zittire funzioni.
Il segnale di sistemi che controllano la progressione attraverso il CELLULARE CICLO e assicurano che la cellula ha completato, nel giusto ordine e senza errori, tutti i processi necessari per replicare il genoma e citoplasma e dividere equamente tra due cellule figlie. Se cellule senso non hanno completato i processi o che l'ambiente non ha i nutrimenti e ormoni della crescita nel luogo a procedere, allora le cellule sono contenute (o "arrestato") fino al processo sarà completato e condizioni relative alla crescita siano adeguati.
Immunologic metodo utilizzato per scoprire o sostanze immunoreattivi quantificare la sostanza è identificato con prima immobilizzando per lo strofinare su una membrana e poi scritte con etichettato anticorpi.
L'aggregazione di antigene solubile con gli anticorpi, da solo o con il legame degli anticorpi fattori quali ANTI-ANTIBODIES o intossicazione PROTEIN A, a complessi larghi abbastanza da cadere fuori dalla soluzione.

L'APC4 Subunit, Anaphase-Promoting Complex-Cyclosome è una subunità del complesso proteico chiamato Anaphase-Promoting Complex/Cyclosome (APC/C), che svolge un ruolo cruciale nel regolare il ciclo cellulare e la progressione dell'mitosi nelle cellule eucariotiche.

L'APC/C è una grande proteina multimerica composta da diverse subunità, tra cui l'APC4. Questo complesso enzimatico è responsabile dell'ubiquitinazione di specifiche proteine regolatrici del ciclo cellulare, marcandole per la degradazione proteasomale.

L'APC/C opera in due diverse forme attivate da differenti subunità regolatorie: l'APC/Ccdc20 e l'APC/Ccdc27. L'APC4 è una subunità comune a entrambe le forme del complesso e svolge un ruolo importante nella stabilità strutturale dell'APC/C.

L'APC/C regola la transizione tra le fasi della mitosi, promuovendo l'ingresso nell'anafase e l'uscita dalla mitosi. In particolare, l'APC4 svolge un ruolo cruciale nella degradazione delle proteine securina e ciclina B, che inibiscono l'attività dell'enzima separasi necessario per la separazione dei cromatidi fratelli durante l'anafase.

La regolazione dell'APC/C è strettamente controllata da diverse proteine regolatorie, come le CDH1 e le CDC20, che si legano all'APC/C e ne modulano l'attività in modo da garantire la corretta progressione del ciclo cellulare.

In sintesi, l'APC4 Subunit, Anaphase-Promoting Complex è una subunità importante del complesso proteico APC/C che regola la transizione tra le fasi della mitosi promuovendo la degradazione di specifiche proteine inibitorie.

L'APC1 (Anaphase-Promoting Complex-Cyclosome) è un ubiquitina ligasi complessa che svolge un ruolo cruciale nella regolazione del ciclo cellulare. La subunità APC1 fa parte della componente catalitica dell'APC ed è responsabile della riconoscimento e legame delle proteine bersaglio, etichettandole con molecole di ubiquitina per la loro successiva degradazione da parte del proteasoma.

L'APC1 subunit è una componente essenziale dell'APC-C, che è attivo durante le fasi della mitosi e della meiosi. Durante l'anafase, l'APC-C promuove la degradazione di specifiche proteine che inibiscono il processo di separazione dei cromosomi, permettendo così la progressione del ciclo cellulare.

La subunità APC1 è altamente conservata nei eucarioti ed è soggetta a regolazione post-traduzionale attraverso la fosforilazione e l'ubiquitinazione, che ne modulano l'attività in risposta ai segnali cellulari.

In sintesi, la subunità APC1 dell'Anaphase-Promoting Complex-Cyclosome è una proteina chiave nella regolazione del ciclo cellulare, che promuove la degradazione di specifiche proteine bersaglio durante le fasi della mitosi e della meiosi.

L'APC10 (Anaphase-Promoting Complex-Cyclosome) è una subunità dell'Anaphase Promoting Complex (APC/C), un complesso proteico ubiquitina ligasi che svolge un ruolo cruciale nella regolazione del ciclo cellulare nelle cellule eucariotiche.

L'APC10, anche noto come Cdc27 o Apc3, è una subunità essenziale dell'APC/C che aiuta a riconoscere i substrati da marcare con ubiquitina per la degradazione proteasomale. In particolare, l'APC10 interagisce con le subunità APC2 e APC11 per formare il sito attivo dell'APC/C, dove ha luogo la trasferimento di ubiquitina dai substrati.

L'APC10 è regolato in modo complesso durante il ciclo cellulare, con diversi fattori che influenzano la sua stabilità e attività. Ad esempio, l'interazione dell'APC10 con le subunità APC2 e APC11 è modulata da proteine regolatorie come Cdc20 e CDH1, che agiscono come cofattori per l'APC/C.

La degradazione dell'APC10 stessa è mediata dall'APC/C in un meccanismo di feedback negativo, il che aiuta a garantire la corretta regolazione del ciclo cellulare.

In sintesi, l'APC10 è una subunità essenziale dell'APC/C, un complesso proteico ubiquitina ligasi che regola il ciclo cellulare attraverso la degradazione proteasomale di substrati specifici. L'APC10 svolge un ruolo cruciale nel riconoscimento dei substrati e nella formazione del sito attivo dell'APC/C, ed è regolata da diversi fattori durante il ciclo cellulare.

L'APC5 subunit, anche nota come anaphase-promoting complex-cyclosome (APC/C), è una proteina essenziale che svolge un ruolo cruciale nella regolazione del ciclo cellulare negli eucarioti. L'APC/C è un enorme complesso ubiquitina ligasi, che marca altre proteine per la degradazione attraverso il processo di ubiquitinazione.

L'APC5 è una delle subunità costitutive dell'APC/C e fa parte del suo nucleo catalitico. Questo complesso svolge un ruolo fondamentale nella promozione dell'ingresso nell'anafase, la fase finale della mitosi, attraverso il degrado di specifiche proteine che inibiscono l'ingresso nell'anafase.

L'APC/C è regolato da due diversi tipi di coattivatori, Cdc20 e CDH1, che determinano la specificità del substrato dell'APC/C. L'APC5 subunit è necessaria per il legame di entrambi i coattivatori all'APC/C e quindi per l'ubiquitinazione e la degradazione dei substrati appropriati in momenti diversi del ciclo cellulare.

In sintesi, l'APC5 subunit dell'anaphase-promoting complex-cyclosome (APC/C) è una proteina essenziale che regola il ciclo cellulare attraverso la degradazione ubiquitina-dipendente di specifiche proteine inibitorie, svolgendo un ruolo cruciale nella promozione dell'ingresso nell'anafase e nella progressione del ciclo cellulare.

L'APC2 (Anaphase-Promoting Complex-Cyclosome) è un importante complesso proteico che svolge un ruolo cruciale nella regolazione del ciclo cellulare eucariotico, in particolare durante la transizione tra le fasi di metafase ed anafase della mitosi.

L'APC2 è una delle due subunità principali dell'APC/C (Anaphase-Promoting Complex/Cyclosome), l'altra essendo l'APC11. L'APC/C è un enorme complesso multiproteico che funziona come una E3 ubiquitina ligasi, responsabile dell'aggiunta di molecole di ubiquitina alle proteine bersaglio, etichettandole per la degradazione proteasomale.

L'APC2 è una subunità regolatoria che contiene diversi domini funzionali, tra cui un dominio WD40 a spirale beta ripetitiva, che è essenziale per l'interazione con altre subunità dell'APC/C e per il riconoscimento delle proteine bersaglio.

L'APC2 svolge un ruolo cruciale nella regolazione della progressione del ciclo cellulare attraverso la sua capacità di interagire con diverse subunità regolatorie dell'APC/C, come la CDH1 e la CDC20. Queste subunità regolatrici determinano la specificità del substrato dell'APC/C e ne controllano l'attività in momenti diversi del ciclo cellulare.

Durante la metafase, l'APC/C è attivo nella sua forma associata alla subunità regolatoria CDC20, che promuove la degradazione delle proteine di controllo della mitosi, come la securina e il fattore di rilascio del citocromo c (CYCL B), permettendo così l'ingresso nella fase anafase.

Durante l'anafase e la telofase, l'APC/C è attivo nella sua forma associata alla subunità regolatoria CDH1, che promuove la degradazione delle proteine di controllo della citocinesi, come la separasi e l'anillina, permettendo così la completa separazione dei cromosomi e la formazione delle cellule figlie.

In sintesi, l'APC2 è una subunità essenziale dell'APC/C che svolge un ruolo cruciale nella regolazione della progressione del ciclo cellulare attraverso il riconoscimento e la degradazione di specifici substrati in momenti diversi del ciclo cellulare.

L'APC11 Subunit, Anaphase-Promoting Complex-Cyclosome (APC/C) è una subunità del complesso enzimatico ubiquitina ligasi che svolge un ruolo cruciale nella regolazione del ciclo cellulare nelle cellule eucariotiche.

L'APC/C è responsabile dell'etichettatura di specifiche proteine con molecole di ubiquitina, che segnalano la loro degradazione da parte del proteasoma. Questo processo è particolarmente importante durante l'anafase, la fase finale della mitosi, quando le cellule dividono il loro materiale genetico e si separano in due cellule figlie distinte.

L'APC11 è una delle subunità essenziali dell'APC/C ed è responsabile della catalisi della reazione di ubiquitinazione. L'APC11 forma un complesso con altre due subunità, APC2 e APC10, che insieme formano il sito attivo del complesso enzimatico.

L'attività dell'APC/C è strettamente regolata da una serie di fattori di controllo, tra cui le proteine Cdc20 e Cdh1, che agiscono come cofattori per l'APC/C e ne determinano la specificità substrato.

La deregolazione dell'APC/C può portare a una serie di disturbi cellulari, tra cui l'anomala progressione del ciclo cellulare, l'instabilità genetica e il cancro.

L'APC7 Subunit, Anaphase-Promoting Complex-Cyclosome è una subunità del complesso proteico chiamato Anaphase-Promoting Complex/Cyclosome (APC/C), che svolge un ruolo cruciale nel regolare il ciclo cellulare e la progressione dell'mitosi nelle cellule eucariotiche.

L'APC/C è una grande E3 ubiquitina ligasi, che marca specifiche proteine con molecole di ubiquitina per indirizzarle al degradazione proteasomale. Questo processo consente la progressione ordinata delle fasi del ciclo cellulare e garantisce la stabilità genetica della cellula.

L'APC7 è una subunità regolatoria dell'APC/C che aiuta a riconoscere e legare le proteine bersaglio da marcare con ubiquitina. In particolare, l'APC7 è essenziale per il riconoscimento delle proteine bersaglio durante la transizione dalla fase metafase all'anafase della mitosi.

Mutazioni o alterazioni nella funzione dell'APC7 possono portare a disfunzioni nel ciclo cellulare e alla progressione anormale della mitosi, che possono contribuire allo sviluppo di patologie come il cancro.

L'Anaphase-Promoting Complex-Cyclosome (APC/C) è una importante proteina del complesso enzimatico che svolge un ruolo cruciale nel regolare il ciclo cellulare e la progressione dell'mitosi nelle cellule eucariotiche.

L'APC/C è attivato durante la fase della metafase ed è responsabile dell'ubiquitinazione di specifiche proteine che regolano l'ingresso nell'anafase, una fase critica del ciclo cellulare in cui le coppie di cromatidi fratelli vengono separate e migrano verso i poli opposti della cellula.

L'APC/C marca queste proteine con molecole di ubiquitina, che segnala la loro degradazione da parte del proteasoma, un grande complesso enzimatico che scompone le proteine marcate per l'ubiquitinazione.

La degradazione di queste proteine regolatrici permette all'anafase di procedere e alla cellula di dividersi in due cellule figlie geneticamente identiche. La disregolazione dell'APC/C può portare a una serie di disturbi, tra cui l'anomalo divisione cellulare e la cancerogenesi.

L'APC8 (Anaphase-Promoting Complex-Cyclosome) è un componente dell'anafase-promuovente complesso-cyclosome (APC/C), che è una importante E3 ubiquitina ligasi implicata nella regolazione del ciclo cellulare.

L'APC/C svolge un ruolo cruciale nel marcare specifiche proteine con ubiquitina, etichettandole per la degradazione da parte del proteasoma durante le transizioni del ciclo cellulare. L'APC8 è una subunità regolatoria dell'APC/C e svolge un ruolo importante nella specificità della substrato dell'APC/C, aiutando a determinare quali proteine vengono marcate per la degradazione in momenti diversi del ciclo cellulare.

L'APC8 è anche noto come CDC23 (Cell Division Cycle 23) e fa parte di un gruppo di subunità dell'APC/C che sono altamente conservate evolutivamente, sottolineando l'importanza della sua funzione nella regolazione del ciclo cellulare.

Mutazioni in geni che codificano per le subunità dell'APC/C, compreso APC8, possono portare a una serie di disturbi del ciclo cellulare e sono state associate a diversi tipi di cancro.

L'APC6 subunit, anche nota come ANAPC5 o CDC27, è una proteina che fa parte dell'anafase-promuovente complesso-ciliosoma (APC/C), un importante complesso ubiquitina ligasi che svolge un ruolo cruciale nella regolazione del ciclo cellulare.

L'APC6 subunit è una componente essenziale dell'APC/C e contribuisce alla sua attività enzimatica, facilitando il legame con le proteine substrato da degradare durante la transizione dalla fase metafase alla anafase della mitosi.

La degradazione di queste proteine è necessaria per l'allontanamento dei cromosomi e la separazione delle cellule figlie, rendendo l'APC6 subunit un componente chiave del processo di divisione cellulare.

Mutazioni o alterazioni nella regolazione dell'APC6 subunit possono portare a disfunzioni nel ciclo cellulare e sono state associate a diverse patologie, tra cui alcuni tipi di cancro e disturbi neurodegenerativi.

APC3 (Anaphase-Promoting Complex-Cyclosome Subunit 3), anche noto come CDC27 o FZR1, è una proteina che svolge un ruolo cruciale nella regolazione del ciclo cellulare e della progressione dell'anafase durante la divisione cellulare.

APC3 è una componente essenziale dell'Anaphase-Promoting Complex/Cyclosome (APC/C), un grande complesso ubiquitina ligasi che marca specifiche proteine per la degradazione tramite il processo di ubiquitinazione. Questo processo permette all'APC/C di controllare l'attività e l'abbondanza di diversi substrati, compresi quelli coinvolti nella regolazione del ciclo cellulare.

APC3 è particolarmente importante per la formazione dell'APC/C e per il suo corretto funzionamento durante la fase della metafase-anafase, quando le cellule si dividono in due cellule figlie identiche. Insieme ad altre subunità APC, APC3 aiuta a riconoscere e legare i substrati da degradare, contribuendo così alla progressione dell'anafase e all'uscita dal ciclo cellulare.

Mutazioni o alterazioni nella funzione di APC3 possono portare a disfunzioni nel ciclo cellulare e alla divisione cellulare anormale, che sono associate a diverse patologie, tra cui il cancro e i disturbi neurodegenerativi.

I complessi di ligasi ubiquitina-proteina sono enzimi che svolgono un ruolo cruciale nel processo di degradazione delle proteine attraverso il sistema di ubiquitinazione. Questo meccanismo è essenziale per la regolazione delle proteine e il mantenimento della homeostasi cellulare.

Il complesso di ligasi ubiquitina-proteina è costituito da tre diversi enzimi che lavorano in sequenza per modificare una proteina bersaglio con molecole di ubiquitina:

1. E1, l'ubiquitina attivante enzima: Attiva l'ubiquitina aggiungendo un gruppo tiolico ad essa.
2. E2, l'ubiquitina-coniugating enzima: Aiuta a trasferire l'ubiquitina dall'E1 all'enzima E3.
3. E3, l'ubiquitina ligasi enzima: Lega la proteina bersaglio e catalizza il trasferimento dell'ubiquitina dalla molecola di E2 alla proteina bersaglio.

Una volta che una proteina è marcata con più di quattro molecole di ubiquitina, verrà degradata dal proteasoma, un grande complesso enzimatico che taglia le proteine in peptidi più piccoli. Questo processo è importante per la regolazione della risposta cellulare allo stress, l'eliminazione di proteine danneggiate o difettose e il controllo del ciclo cellulare.

Un disturbo nella funzione dei complessi di ligasi ubiquitina-proteina può portare a una serie di malattie, tra cui alcune forme di cancro, disturbi neurodegenerativi e disordini genetici.

CDC20 (Cell Division Cycle 20) è una proteina essenziale per il processo di divisione cellulare nelle cellule eucariotiche. Più specificamente, svolge un ruolo cruciale nella promozione dell'ingresso nelle fasi tardive della mitosi e nell'inizio dell'anafase, attraverso l'attivazione dell'anafase-promoting complex/cyclosome (APC/C).

L'APC/C è un ubiquitina ligasi che marca determinati substrati per la degradazione proteasomale, portando alla separazione delle cromatidi sorelli e all'inizio della divisione cellulare. CDC20 si lega all'APC/C e agisce come cofattore di attivazione, promuovendo l'ubiquitinazione e la degradazione di specifici substrati dell'APC/C.

CDC20 è regolata da vari meccanismi a feedback negativo per garantire che le cellule attraversino correttamente il ciclo cellulare. Ad esempio, CDC20 stessa è soggetta a degradazione proteasomale controllata dall'APC/C durante la transizione dalla metafase all'anafase. Inoltre, l'attività di CDC20 è soggetta a inibizione da parte della proteina Mad2, che si lega a CDC20 quando i microtubuli non sono adeguatamente connessi al cinetocore, prevenendo così la separazione prematura dei cromatidi sorelli.

Un'alterazione nella regolazione di CDC20 può portare a difetti nel processo di divisione cellulare e contribuire allo sviluppo di patologie come il cancro.

Cdh1 (proteine del gene encoder della catena delta 1 dell'adereina) è una proteina che appartiene alla famiglia delle cadherine, che sono molecole adesive importanti per la formazione e il mantenimento dei giunzioni aderenti tra le cellule. Queste giunzioni svolgono un ruolo cruciale nel mantenere l'integrità della barriera epiteliale e nella regolazione del contatto intercellulare.

La proteina Cdh1 è codificata dal gene CDH1 ed è nota per essere un componente essenziale dell'anello restrittivo del midbody durante la citocinesi, il processo di divisione cellulare che separa due cellule figlie dopo la mitosi. Inoltre, Cdh1 funge da regolatore negativo dell'anello restrittivo del midbody attraverso l'interazione con altre proteine, come la protein-fosfatasi 2A (PP2A).

Cdh1 è anche un componente importante del complesso di degradazione dell'ubiquitina (UDC), che media la degradazione delle proteine tramite il processo di ubiquitinazione. In particolare, Cdh1 funge da ligasi E3 specifica per l'UDC e svolge un ruolo cruciale nella regolazione del ciclo cellulare attraverso la promozione della degradazione delle proteine che inibiscono l'ingresso nella fase di divisione cellulare.

Mutazioni nel gene CDH1 sono state associate a diversi tumori, tra cui il cancro gastrico ereditario diffuso (HDGC), un tipo raro di cancro dello stomaco che si sviluppa in individui con una storia familiare di questa malattia. Le mutazioni nel gene CDH1 possono portare a una ridotta espressione della proteina Cdh1, che può alterare la formazione delle giunzioni aderenti e la regolazione del ciclo cellulare, contribuendo allo sviluppo del cancro.

I geni APC (Adenomatous Polyposis Coli) sono geni che codificano per la proteina APC, la quale svolge un ruolo importante nella regolazione della proliferazione cellulare e nell'apoptosi (morte cellulare programmata). Quando il gene APC è mutato o danneggiato, può portare allo sviluppo di tumori del colon-retto e dell'intestino tenue. Una delle funzioni principali della proteina APC è quella di regolare la via di segnalazione Wnt, che è importante per la crescita e lo sviluppo cellulare. Quando il gene APC è mutato, la via di segnalazione Wnt può diventare iperattiva, portando all'accumulo di cellule anormali e alla formazione di tumori.

Le mutazioni del gene APC sono state associate a due condizioni ereditarie: la poliposi adenomatosa familiare (FAP) e il cancro colon-rettale ereditario non poliposico (HNPCC). Nella FAP, i pazienti sviluppano centinaia o persino migliaia di polipi precancerosi nel colon-retto, che possono evolvere in carcinomi colorettali se non vengono trattati chirurgicamente. Nel HNPCC, le mutazioni del gene APC sono meno comuni, ma i pazienti hanno un rischio elevato di sviluppare cancro colon-rettale e altri tumori.

In sintesi, il gene APC è un importante regolatore della crescita cellulare e dell'apoptosi, e le mutazioni in questo gene possono portare allo sviluppo di tumori del colon-retto e dell'intestino tenue.

In terminologia medica, l'anafase è una fase del ciclo cellulare durante la divisione cellulare (mitosi o meiosi) in cui le coppie di cromatidi sorelli, precedentemente duplicati e legati insieme durante la profase e la metafase, vengono separati e migrano verso poli opposti della cellula. Questo processo è guidato dal movimento dei microtubuli del fuso mitotico che si accorciano, tirando i cromatidi sorelli in direzioni opposte. L'anafase segna la separazione definitiva del materiale genetico delle cellule figlie, preparandole per la citocinesi, durante la quale le cellule vengono fisicamente divise in due.

Le proteine del ciclo cellulare sono un gruppo di proteine che regolano e coordinano i eventi chiave durante il ciclo cellulare, che è la sequenza di eventi che una cellula attraversa dal momento in cui si divide fino alla successiva divisione. Il ciclo cellulare è composto da quattro fasi principali: fase G1, fase S, fase G2 e mitosi (o fase M).

Le proteine del ciclo cellulare possono essere classificate in diversi gruppi, a seconda delle loro funzioni specifiche. Alcuni di questi includono:

1. Ciclina-dipendenti chinasi (CDK): si tratta di enzimi che regolano la transizione tra le fasi del ciclo cellulare. Le CDK sono attivate quando si legano alle loro rispettive proteine chiamate cicline.
2. Inibitori delle chinasi ciclina-dipendenti (CKI): queste proteine inibiscono l'attività delle CDK, contribuendo a mantenere il controllo del ciclo cellulare.
3. Proteine che controllano i punti di controllo: si tratta di proteine che monitorano lo stato della cellula e impediscono la progressione del ciclo cellulare se la cellula non è pronta per dividersi.
4. Proteine che promuovono l'apoptosi: queste proteine inducono la morte programmata delle cellule quando sono danneggiate o malfunzionanti, prevenendo così la replicazione di cellule anormali.

Le proteine del ciclo cellulare svolgono un ruolo cruciale nel garantire che il ciclo cellulare proceda in modo ordinato ed efficiente. Eventuali disfunzioni nelle proteine del ciclo cellulare possono portare a una serie di problemi, tra cui il cancro e altre malattie.

La mitosi è un processo fondamentale nella biologia cellulare che consiste nella divisione del nucleo e del citoplasma delle cellule eucariotiche, che porta alla formazione di due cellule figlie geneticamente identiche. Questo processo è essenziale per la crescita, lo sviluppo e la riparazione dei tessuti negli organismi viventi.

La mitosi può essere suddivisa in diverse fasi: profase, prometafase, metafase, anafase e telofase. Durante queste fasi, i cromosomi (strutture contenenti il DNA) si duplicano e si separano in modo che ogni cellula figlia riceva un set completo di cromosomi identici.

La mitosi è regolata da una complessa rete di proteine e segnali cellulari, e qualsiasi errore o disfunzione nel processo può portare a malattie genetiche o cancerose. Pertanto, la comprensione della mitosi e dei suoi meccanismi è fondamentale per la ricerca biomedica e per lo sviluppo di terapie efficaci contro il cancro.

In termini medici, una "ligasi" si riferisce a uno strumento chirurgico o a un processo che viene utilizzato per unire i tessuti molli del corpo attraverso la creazione di un legame fibroso. Questa procedura è comunemente eseguita durante le operazioni per riparare i vasi sanguigni danneggiati, i nervi o altri tipi di tessuti che richiedono una ricostruzione o una riparazione.

Esistono diversi tipi di ligasi utilizzate in chirurgia, tra cui:

1. Ligasi meccaniche: queste sono pinze speciali progettate per stringere e legare i tessuti insieme. Una volta che la ligasi è stata posizionata intorno al tessuto danneggiato, viene applicata una pressione sufficiente a interrompere il flusso sanguigno nell'area circostante. Ciò consente al chirurgo di tagliare via l'eccesso di tessuto e quindi utilizzare la ligasi per sigillare i bordi del tessuto rimanente insieme.

2. Ligasi chimiche: queste sono sostanze chimiche che vengono applicate ai tessuti per causarne la coagulazione e la fusione insieme. I tipi più comuni di ligasi chimiche includono l'alcol e il formaldeide, sebbene siano stati sviluppati anche altri composti sintetici specificamente progettati per questo scopo.

3. Ligasi termiche: queste utilizzano il calore per sigillare i bordi dei tessuti insieme. Sono spesso impiegati durante le procedure laparoscopiche, poiché consentono al chirurgo di eseguire la ligazione senza dover fare incisioni aggiuntive.

In sintesi, una ligasi è uno strumento o un processo utilizzato in chirurgia per riparare i tessuti danneggiati sigillando insieme i loro bordi. Ciò può essere realizzato mediante l'uso di strumenti meccanici, sostanze chimiche o calore, a seconda delle preferenze del chirurgo e della natura della procedura.

Securin, noto anche come proteina PTTG (pituitary tumor transforming gene), è una proteina importante nella regolazione del ciclo cellulare e della divisione cellulare. In particolare, svolge un ruolo cruciale nel processo di separazione delle cromatidi sorelli durante l'anafase della mitosi.

Durante la profase, securin si lega alla separasi, una proteina che è responsabile del taglio dei ponti coesionali che collegano le cromatidi sorelli. Questo legame inibisce l'attività della separasi e previene la separazione prematura delle cromatidi sorelli.

Nel corso della prometafase e della metafase, securin viene degradato da una via di proteolisi dipendente dall'ubiquitina, che è inizialmente attivata dalla APC/C (anaphase-promoting complex/cyclosome). Ciò consente alla separasi di diventare attiva e di tagliare i ponti coesionali, portando alla separazione delle cromatidi sorelli.

La regolazione dell'attività di securin è quindi fondamentale per garantire la corretta divisione cellulare e prevenire l'anomala segregazione dei cromosomi, che può portare a una serie di problemi genetici e malattie.

La ciclina B è una proteina che regola il ciclo cellulare, più specificamente la fase G2 e la mitosi. Si lega e attiva la chinasi CDK1 (ciclina-dipendente chinasi 1), formando il complesso ciclina B-CDK1, che è essenziale per l'ingresso e il passaggio attraverso la fase M del ciclo cellulare. L'espressione della ciclina B aumenta durante la fase S e raggiunge il picco all'inizio della fase G2. Durante la prometafase, la ciclina B viene degradata rapidamente dalla proteasi ubiquitina-dipendente APC/C (anaphase promoting complex/cyclosome), che porta alla inattivazione del complesso ciclina B-CDK1 e all'inizio dell'anafase. La regolazione della ciclina B è quindi cruciale per garantire la corretta progressione del ciclo cellulare e la divisione cellulare.

Mad2 (Mitotic Arrest Deficient 2) sono proteine che svolgono un ruolo cruciale nella regolazione del ciclo cellulare, in particolare nel punto di controllo del fuso mitotico (MCP), che garantisce la corretta separazione dei cromatidi fratelli durante la divisione cellulare.

Esistono due forme di Mad2: Mad2-C (ovvero Mad2 cruda o conformazione aperta) e Mad2-O (Mad2 oligomerizzata o conformazione chiusa). La forma Mad2-C si lega al complesso mitotico checkpoint proteina Roc1-Mps1, che rileva la presenza di cromatidi non correttamente allineati nel fuso mitotico. Questa interazione porta alla conversione della conformazione di Mad2-C in Mad2-O, che può quindi inibire l'attività dell'enzima chinasica Cdc20, impedendo la progressione prematura alla anafase e garantendo così una divisione cellulare accurata.

Le mutazioni o alterazioni nelle proteine Mad2 possono portare a difetti nella regolazione del ciclo cellulare, che sono associati a varie condizioni patologiche, tra cui l'anomalo sviluppo embrionale e il cancro.

La ligasi ubiquitina-proteina è un enzima che svolge un ruolo cruciale nel processo di degradazione delle proteine attraverso il sistema di ubiquitinazione. Questo enzima catalizza l'unione covalente di ubiquitina, una piccola proteina altamente conservata, a specifiche proteine bersaglio.

L'ubiquitina viene legata alla lisina della proteina bersaglio attraverso un processo multi-step che implica tre diverse classi di enzimi: ubiquitin activating enzyme (E1), ubiquitin conjugating enzyme (E2) e ubiquitin ligase (E3). La ligasi ubiquitina-proteina appartiene alla classe E3 degli enzimi ubiquitina.

La ligasi ubiquitina-proteina riconosce specificamente le proteine bersaglio e catalizza il trasferimento dell'ubiquitina dall'E2 all'aminoacido lisina della proteina bersaglio, formando un legame isopeptidico. Questo processo può essere ripetuto più volte, portando alla formazione di catene poliubiquitiniche collegate a una singola proteina bersaglio.

La presenza di catene poliubiquitiniche sulla proteina bersaglio serve come segnale per il suo riconoscimento e degradazione da parte del proteasoma, un grande complesso enzimatico che svolge un ruolo centrale nella regolazione della proteostasi cellulare.

La ligasi ubiquitina-proteina è quindi essenziale per la regolazione della stabilità e dell'attività delle proteine, nonché per l'eliminazione di proteine danneggiate o difettose all'interno della cellula. Mutazioni o disfunzioni nella ligasi ubiquitina-proteina possono portare a una serie di patologie umane, tra cui malattie neurodegenerative e tumori.

In citologia e istologia, la metafase è la fase mitotica o meiotica in cui i cromosomi, precedentemente duplicati, sono condensati al massimo grado e allineati sulla piastra equatoriale della cellula, in preparazione per la separazione delle coppie di cromatidi sorelli durante l'anafase. In questa fase, i microtubuli del fuso mitotico si accorciano e si assottigliano, tirando i cromosomi verso le estremità opposte della cellula. La metafase è un punto cruciale nel ciclo cellulare, poiché l'accurata divisione dei cromosomi in questo momento garantisce la normale segregazione del materiale genetico e previene l'aneuploidia nelle cellule figlie. La verifica dell'allineamento corretto dei cromosomi sulla piastra equatoriale è nota come controllo di metafase ed è un meccanismo importante per garantire la stabilità del genoma durante la divisione cellulare.

In terminologia medica, lo "spindle apparatus" (apparato degli spindoli) si riferisce ad una struttura cellulare presente nelle cellule muscolari scheletriche durante la divisione cellulare. È composto da filamenti di actina e miosina che formano un asse centrale all'interno del quale avvengono le divisioni cellulari.

Durante la mitosi, i cromosomi si allineano sull'asse centrale dello spindle apparatus prima della separazione nelle due cellule figlie. Questo processo è fondamentale per la corretta divisione e la riproduzione delle cellule muscolari scheletriche.

È importante notare che il termine "spindle apparatus" può anche riferirsi alla struttura simile presente nelle cellule in divisione durante la meiosi, un processo di divisione cellulare che si verifica nelle cellule germinali per la produzione di gameti.

Gli F-box proteine sono una famiglia di proteine che svolgono un ruolo cruciale nella regolazione dell'ubiquitinazione dei substrati proteici, un processo che marca le proteine per la degradazione da parte del proteasoma. Il nome "F-box" deriva dalla presenza di un dominio F-box, un motivo aminoacidico conservato di circa 40-50 residui che media l'interazione con altre proteine.

Le F-box proteine sono componenti centrali del complesso E3 ubiquitina ligasi SKP1-CUL1-F-box protein (SCF), che catalizza il trasferimento dell'ubiquitina dal ubiquitin-carrier enzima (E2) al substrato proteico. Il dominio F-box delle F-box proteine interagisce con la proteina SKP1, mentre il dominio C-terminale delle F-box proteine si lega a specifici substrati proteici da marcare per la degradazione.

Esistono diverse classi di F-box proteine, ciascuna con un diverso meccanismo di riconoscimento del substrato. Alcune F-box proteine contengono domini di dita di zinco che legano specifiche sequenze di aminoacidi nel substrato, mentre altre interagiscono con domini di legame per il fosfato presenti sui substrati fosforilati.

Le F-box proteine sono coinvolte in una vasta gamma di processi cellulari, tra cui la regolazione del ciclo cellulare, la risposta allo stress ossidativo, l'apoptosi e la segnalazione ormonale. Perturbazioni nelle vie di ubiquitinazione mediate dalle F-box proteine sono state associate a diverse malattie umane, tra cui il cancro e le malattie neurodegenerative.

In termini medici, le subunità proteiche si riferiscono a uno o più polipeptidi che compongono una proteina complessiva più grande. Queste subunità sono prodotte quando un singolo gene codifica per una catena polipeptidica più lunga che viene poi tagliata enzimaticamente in segmenti più piccoli, o quando diversi geni codificano per diverse catene polipeptidiche che si uniscono per formare la proteina completa.

Le subunità proteiche possono avere funzioni distinte all'interno della proteina complessiva e possono essere modificate post-traduzionalmente in modo diverso, il che può influenzare la loro attività e interazione con altre molecole.

La struttura e la composizione delle subunità proteiche sono spesso studiate utilizzando tecniche di biologia molecolare e biochimica, come l'elettroforesi su gel, la cromatografia e la spettroscopia. L'identificazione e la caratterizzazione delle subunità proteiche possono fornire informazioni importanti sulla funzione, la regolazione e la patologia di una proteina.

Cyclin B1 è una proteina che regola il ciclo cellulare, più specificamente la transizione dalla fase G2 alla fase M (mitosi). Si lega e attiva la chinasi CDK1 (ciclina-dipendente chinasi 1), formando il complesso Cyclin B1-CDK1 che svolge un ruolo cruciale nella progressione della mitosi.

L'espressione di Cyclin B1 aumenta durante la fase G2 del ciclo cellulare e raggiunge il picco all'inizio della fase M. Durante la prometafase, il complesso Cyclin B1-CDK1 fosforila diversi substrati che portano alla degradazione di Cyclin B1, che a sua volta inibisce l'attività di CDK1, permettendo così la progressione verso l'anafase.

L'alterazione dell'espressione o della regolazione di Cyclin B1 è stata associata a diverse patologie, tra cui il cancro, poiché può portare a una replicazione cellulare incontrollata e all'insorgenza di tumori.

L'ubiquitinazione è un processo post-traduzionale fondamentale che si verifica nelle cellule viventi. Si riferisce all'aggiunta di ubiquitina, una piccola proteina altamente conservata, a una proteina bersaglio specifica. Questo processo è catalizzato da un complesso enzimatico multi-subunità che comprende ubiquitina attivante (E1), ubiquitina legando (E2) e ubiquitina ligasi (E3).

L'ubiquitinazione svolge un ruolo cruciale nella regolazione di varie funzioni cellulari, tra cui la degradazione delle proteine, l'endocitosi, il traffico intracellulare, la risposta allo stress e l'infiammazione. La forma più comune di ubiquitinazione comporta l'aggiunta di una catena di poliubiquitina a un residuo di lisina sulla proteina bersaglio, che segnala la sua destinazione alla proteolisi mediata dal proteasoma. Tuttavia, ci sono anche forme atipiche di ubiquitinazione che non comportano la formazione di catene poliubiquitiniche e possono avere effetti diversi sulla funzione della proteina bersaglio.

In sintesi, l'ubiquitinazione è un processo regolatorio importante che modifica le proteine e influenza la loro localizzazione, stabilità e funzionalità.

La prometafase è una fase del ciclo cellulare durante la mitosi, che si verifica dopo la prophase e prima della metafase. Durante questa fase, il nucleo della cellula si dissolve (a volte chiamato "schiumatura del nucleo") e i microtubuli dell'apparato mitotico iniziano ad attaccarsi ai chiasmi dei cromosomi replicati, che sono ora condensati e visibili al microscopio. Questi punti di attacco sono chiamati cinetocori. Una volta che tutti i cinetocori sono adeguatamente legati a un numero uguale di microtubuli da entrambi i centrosomi, la cellula procederà alla metafase. La prometafase è caratterizzata anche dalla degradazione delle coesine tra le cromatidi sorelle, che consente loro di separarsi durante l'anafase successiva.

Le "M Fase Cell Cycle Checkpoints" sono punti di controllo regolati da meccanismi di segnalazione cellulare che garantiscono l'integrità del materiale genetico e la corretta ripartizione dei cromosomi durante la divisione cellulare. Questi checkpoint assicurano che le cellule siano pronte a iniziare la mitosi (M-fase) e che tutti i processi della mitosi vengano completati con successo prima dell'entrata nella fase seguente del ciclo cellulare.

Esistono principalmente tre punti di controllo durante la M-fase:

1. Checkpoint del ciclo cellulare G2/M: verifica se i danni al DNA sono stati riparati prima dell'entrata in mitosi. Se il controllo non viene superato, la cellula può arrestarsi nella fase G2 per permettere la riparazione del DNA o indurre l'apoptosi (morte cellulare programmata) se i danni sono troppo estesi.
2. Checkpoint della mitosi: monitora il corretto allineamento e coesione dei cromosomi sulla piastra equatoriale prima dell'inizio dell'anafase. Se questo controllo non viene superato, la cellula può arrestarsi in metafase fino a quando l'allineamento non sarà completato correttamente.
3. Checkpoint della citocinesi: si verifica durante la separazione delle due cellule figlie dopo la divisione nucleare (telofase). Verifica se la membrana plasmatica è stata correttamente posizionata e se il citoplasma è stato equamente distribuito tra le due cellule.

I checkpoint M-fase del ciclo cellulare sono essenziali per garantire la stabilità genomica e prevenire l'insorgenza di anormalità cromosomiche, come la poliploidia o l'aneuploidia, che possono portare a malattie genetiche o tumorali.

I Dati di Sequenza Molecolare (DSM) si riferiscono a informazioni strutturali e funzionali dettagliate su molecole biologiche, come DNA, RNA o proteine. Questi dati vengono generati attraverso tecnologie di sequenziamento ad alta throughput e analisi bioinformatiche.

Nel contesto della genomica, i DSM possono includere informazioni sulla variazione genetica, come singole nucleotide polimorfismi (SNP), inserzioni/delezioni (indels) o varianti strutturali del DNA. Questi dati possono essere utilizzati per studi di associazione genetica, identificazione di geni associati a malattie e sviluppo di terapie personalizzate.

Nel contesto della proteomica, i DSM possono includere informazioni sulla sequenza aminoacidica delle proteine, la loro struttura tridimensionale, le interazioni con altre molecole e le modifiche post-traduzionali. Questi dati possono essere utilizzati per studi funzionali delle proteine, sviluppo di farmaci e diagnosi di malattie.

In sintesi, i Dati di Sequenza Molecolare forniscono informazioni dettagliate sulle molecole biologiche che possono essere utilizzate per comprendere meglio la loro struttura, funzione e varianti associate a malattie, con implicazioni per la ricerca biomedica e la medicina di precisione.

Le proteine del Saccharomyces cerevisiae, noto anche come lievito di birra, si riferiscono a una vasta gamma di proteine espressione da questa specie di lievito. Il Saccharomyces cerevisiae è un organismo eucariotico unicellulare comunemente utilizzato in studi di biologia molecolare e cellulare come modello sperimentale a causa della sua facilità di coltivazione, breve ciclo vitale, e la completa sequenza del genoma.

Le proteine di Saccharomyces cerevisiae sono ampiamente studiate e caratterizzate, con oltre 6.000 diversi tipi di proteine identificati fino ad oggi. Questi includono enzimi, proteine strutturali, proteine di trasporto, proteine di segnalazione, e molti altri.

Le proteine del Saccharomyces cerevisiae sono spesso utilizzate in ricerca biomedica per studiare la funzione e l'interazione delle proteine, la regolazione genica, il ciclo cellulare, lo stress cellulare, e molti altri processi cellulari. Inoltre, le proteine del Saccharomyces cerevisiae sono anche utilizzate in industrie come la produzione di alimenti e bevande, la bioenergetica, e la biotecnologia per una varietà di applicazioni pratiche.

Il ciclo cellulare è un processo biologico continuo e coordinato che si verifica nelle cellule in cui esse crescono, si riproducono e si dividono. Esso consiste di una serie di eventi e fasi che comprendono la duplicazione del DNA (fase S), seguita dalla divisione del nucleo (mitosi o fase M), e successivamente dalla divisione citoplasmaticca (citocinesi) che separa le due cellule figlie. Queste due cellule figlie contengono esattamente la stessa quantità di DNA della cellula madre e sono quindi geneticamente identiche. Il ciclo cellulare è fondamentale per la crescita, lo sviluppo, la riparazione dei tessuti e il mantenimento dell'omeostasi tissutale negli organismi viventi. La regolazione del ciclo cellulare è strettamente controllata da una complessa rete di meccanismi di segnalazione che garantiscono la corretta progressione attraverso le fasi del ciclo e impediscono la proliferazione incontrollata delle cellule, riducendo il rischio di sviluppare tumori.

In medicina e biologia molecolare, la sequenza aminoacidica si riferisce all'ordine specifico e alla disposizione lineare degli aminoacidi che compongono una proteina o un peptide. Ogni proteina ha una sequenza aminoacidica unica, determinata dal suo particolare gene e dal processo di traduzione durante la sintesi proteica.

L'informazione sulla sequenza aminoacidica è codificata nel DNA del gene come una serie di triplette di nucleotidi (codoni). Ogni tripla nucleotidica specifica codifica per un particolare aminoacido o per un segnale di arresto che indica la fine della traduzione.

La sequenza aminoacidica è fondamentale per determinare la struttura e la funzione di una proteina. Le proprietà chimiche e fisiche degli aminoacidi, come la loro dimensione, carica e idrofobicità, influenzano la forma tridimensionale che la proteina assume e il modo in cui interagisce con altre molecole all'interno della cellula.

La determinazione sperimentale della sequenza aminoacidica di una proteina può essere ottenuta utilizzando tecniche come la spettrometria di massa o la sequenziazione dell'EDTA (endogruppo diazotato terminale). Queste informazioni possono essere utili per studiare le proprietà funzionali e strutturali delle proteine, nonché per identificarne eventuali mutazioni o variazioni che possono essere associate a malattie genetiche.

Cyclin A2 è una proteina appartenente alla famiglia delle cycline, che giocano un ruolo cruciale nella regolazione del ciclo cellulare. Nell'organismo umano, il gene che codifica per Cyclin A2 si trova sul cromosoma 4 (4q27-q31).

Cyclin A2 si lega e attiva la chinasi ciclina-dipendente CDK2, formando un complesso enzimatico che regola la transizione dalla fase S alla fase G2 del ciclo cellulare. Inoltre, Cyclin A2 svolge anche un ruolo nella fase M, dove è implicata nel processo di separazione dei cromatidi fratelli durante l'anafase.

L'espressione di Cyclin A2 è strettamente regolata a livello temporale e si verifica in due momenti distinti del ciclo cellulare: prima nella fase S, dove promuove la progressione attraverso questa fase, e poi durante la fase G2/M, dove stimola l'ingresso nelle fasi mitotiche.

L'alterazione dell'espressione o della funzione di Cyclin A2 può portare a disfunzioni nel ciclo cellulare e contribuire allo sviluppo di patologie come il cancro. Infatti, elevati livelli di Cyclin A2 sono spesso associati a una prognosi peggiore in diversi tipi di tumori.

L'ubiquitina è una piccola proteina altamente conservata che viene espressa in tutte le cellule viventi. Ha un ruolo fondamentale nella regolazione dei processi cellulari attraverso il meccanismo di ubiquitinazione, che consiste nell'aggiunta di molecole di ubiquitina a specifiche proteine bersaglio. Questo processo marca le proteine per la degradazione da parte del proteasoma, un complesso enzimatico che scompone le proteine danneggiate o non funzionali all'interno della cellula.

L'aggiunta di ubiquitina alle proteine avviene attraverso una serie di reazioni enzimatiche che comprendono l'attivazione, il trasferimento e la coniugazione dell'ubiquitina alla proteina bersaglio. Una volta che una proteina è marcata con più molecole di ubiquitina, viene riconosciuta dal proteasoma e sottoposta a degradazione.

Il sistema di ubiquitinazione svolge un ruolo cruciale nella regolazione della risposta cellulare allo stress, nell'eliminazione delle proteine danneggiate o mutate, nel controllo del ciclo cellulare e nell'attivazione o inibizione di vari percorsi di segnalazione cellulare. Pertanto, alterazioni nel sistema di ubiquitinazione possono portare a varie malattie, tra cui patologie neurodegenerative, cancro e disordini immunitari.

In campo medico e genetico, una mutazione è definita come un cambiamento permanente nel materiale genetico (DNA o RNA) di una cellula. Queste modifiche possono influenzare il modo in cui la cellula funziona e si sviluppa, compreso l'effetto sui tratti ereditari. Le mutazioni possono verificarsi naturalmente durante il processo di replicazione del DNA o come risultato di fattori ambientali dannosi come radiazioni, sostanze chimiche nocive o infezioni virali.

Le mutazioni possono essere classificate in due tipi principali:

1. Mutazioni germinali (o ereditarie): queste mutazioni si verificano nelle cellule germinali (ovuli e spermatozoi) e possono essere trasmesse dai genitori ai figli. Le mutazioni germinali possono causare malattie genetiche o predisporre a determinate condizioni mediche.

2. Mutazioni somatiche: queste mutazioni si verificano nelle cellule non riproduttive del corpo (somatiche) e di solito non vengono trasmesse alla prole. Le mutazioni somatiche possono portare a un'ampia gamma di effetti, tra cui lo sviluppo di tumori o il cambiamento delle caratteristiche cellulari.

Le mutazioni possono essere ulteriormente suddivise in base alla loro entità:

- Mutazione puntiforme: una singola base (lettera) del DNA viene modificata, eliminata o aggiunta.
- Inserzione: una o più basi vengono inserite nel DNA.
- Delezione: una o più basi vengono eliminate dal DNA.
- Duplicazione: una sezione di DNA viene duplicata.
- Inversione: una sezione di DNA viene capovolta end-to-end, mantenendo l'ordine delle basi.
- Traslocazione: due segmenti di DNA vengono scambiati tra cromosomi o all'interno dello stesso cromosoma.

Le mutazioni possono avere effetti diversi sul funzionamento delle cellule e dei geni, che vanno da quasi impercettibili a drammatici. Alcune mutazioni non hanno alcun effetto, mentre altre possono portare a malattie o disabilità.

Le cellule HeLa sono una linea cellulare immortale che prende il nome da Henrietta Lacks, una paziente afroamericana a cui è stato diagnosticato un cancro cervicale invasivo nel 1951. Senza il suo consenso informato, le cellule cancerose del suo utero sono state prelevate e utilizzate per creare la prima linea cellulare umana immortale, che si è riprodotta indefinitamente in coltura.

Le cellule HeLa hanno avuto un impatto significativo sulla ricerca biomedica, poiché sono state ampiamente utilizzate nello studio di una varietà di processi cellulari e malattie umane, inclusi la divisione cellulare, la riparazione del DNA, la tossicità dei farmaci, i virus e le risposte immunitarie. Sono anche state utilizzate nello sviluppo di vaccini e nella ricerca sulla clonazione.

Tuttavia, l'uso delle cellule HeLa ha sollevato questioni etiche importanti relative al consenso informato, alla proprietà intellettuale e alla privacy dei pazienti. Nel 2013, il genoma completo delle cellule HeLa è stato sequenziato e pubblicato online, suscitando preoccupazioni per la possibilità di identificare geneticamente i parenti viventi di Henrietta Lacks senza il loro consenso.

In sintesi, le cellule HeLa sono una linea cellulare immortale derivata da un paziente con cancro cervicale invasivo che ha avuto un impatto significativo sulla ricerca biomedica, ma hanno anche sollevato questioni etiche importanti relative al consenso informato e alla privacy dei pazienti.

Gli enzimi coniuganti l'ubiquitina sono una classe di enzimi che giocano un ruolo cruciale nel processo di degradazione delle proteine attraverso il sistema ubiquitin-proteasoma. Questo meccanismo è essenziale per la regolazione della proteostasi cellulare, la risposta al danno alle proteine e l'eliminazione delle proteine danneggiate o mutate.

Il processo di coniugazione dell'ubiquitina implica tre fasi enzimatiche distinte:

1. Attivazione (E1): L'enzima di attivazione dell'ubiquitina (E1) attiva l'ubiquitina, un piccolo polipeptide conservato, legandola covalentemente a una sua residuo di cisteina mediante una reazione a carico di ATP.
2. Trasferimento (E2): L'ubiquitina attivata viene quindi trasferita all'enzima coniugante l'ubiquitina (E2), che funge da vettore per il trasferimento dell'ubiquitina alla proteina bersaglio.
3. Ligasi (E3): Infine, un enzima ligasi dell'ubiquitina (E3) media il trasferimento covalente dell'ubiquitina dalla molecola E2 alla specifica proteina bersaglio. Questo processo può essere ripetuto più volte per formare catene di ubiquitina, che segnalano la degradazione della proteina attraverso il proteasoma.

Le ligasi dell'ubiquitina (E3) sono particolarmente importanti nella specificità del riconoscimento delle proteine bersaglio e possono essere classificate in base al loro meccanismo di azione:

- Ligasi a rilegatura RING (Really Interesting New Gene): Le ligasi a rilegatura RING catalizzano il trasferimento diretto dell'ubiquitina dalla molecola E2 alla proteina bersaglio.
- Ligasi HECT (Homologous to the E6AP Carboxyl Terminus): Le ligasi HECT fungono da intermediari nel processo di coniugazione, accettando l'ubiquitina dalla molecola E2 e trasferendola successivamente alla proteina bersaglio.

Le diverse classi di enzimi coniuganti l'ubiquitina (E2) e ligasi dell'ubiquitina (E3) lavorano insieme per garantire la specificità e il corretto funzionamento del sistema di coniugazione dell'ubiquitina, che regola una vasta gamma di processi cellulari, tra cui la degradazione delle proteine, l'assemblaggio dei complessi proteici e la risposta al danno da stress.

Un legame di proteine, noto anche come legame peptidico, è un tipo specifico di legame covalente che si forma tra il gruppo carbossilico (-COOH) di un amminoacido e il gruppo amminico (-NH2) di un altro amminoacido durante la formazione di una proteina. Questo legame chimico connette sequenzialmente gli amminoacidi insieme per formare catene polipeptidiche, che sono alla base della struttura primaria delle proteine. La formazione di un legame peptidico comporta la perdita di una molecola d'acqua (dehidratazione), con il risultato che il legame è costituito da un atomo di carbonio, due atomi di idrogeno, un ossigeno e un azoto (-CO-NH-). La specificità e la sequenza dei legami peptidici determinano la struttura tridimensionale delle proteine e, di conseguenza, le loro funzioni biologiche.

La chinasi Cdc2, nota anche come chinasi ciclina-dipendente 1 (CDK1), è un enzima chiave che regola il ciclo cellulare eucariotico. È una proteina serina/treonina chinasi che si lega a specifiche cicline durante diverse fasi del ciclo cellulare.

Nel particolare, la Cdc2 è essenziale per l'ingresso nelle fasi di mitosi e della meiosi. Si attiva attraverso una serie di fosforilazioni e defoсorilazioni controllate da varie chinasi e fosfatasi. Durante la fase G2, Cdc2 è inibita dalla fosforilazione dell'isola T14 e Y15, catalizzata dalle chinasi Wee1 e Myt1.

L'ingresso nella mitosi richiede l'attivazione di Cdc2, che si verifica quando le fosfatasi come la Cdc25C rimuovono i gruppi fosfato inibitori da T14 e Y15. L'attivazione di Cdc2 provoca una serie di eventi che portano alla condensazione del DNA, all'allineamento dei cromosomi sull'equatore della cellula e alla loro separazione durante l'anafase.

La disregolazione di Cdc2 è stata associata a diverse malattie, tra cui il cancro, poiché alterazioni nel suo funzionamento possono portare a un ciclo cellulare incontrollato e alla proliferazione cellulare anomala.

In biologia cellulare, Separase è definita come un'endopeptidasi che svolge un ruolo cruciale nella separazione dei cromatidi fratelli durante la divisione cellulare. È una proteina appartenente alla famiglia delle proteasio-liasi e viene attivata durante l'anafase del ciclo cellulare.

La separazione dei cromatidi fratelli è un passaggio fondamentale nella mitosi e nella meiosi, in cui i cromosomi duplicati vengono divisi in modo che ogni cellula figlia riceva una copia completa di ciascun cromosoma. Separase taglia specificamente il legame coesinico tra le due proteine sorelle Cohesina Rad21 e Rec8, consentendo così la separazione dei cromatidi fratelli.

L'attivazione di separase è regolata da una complessa rete di controlli che impediscono la sua attivazione prematura durante le fasi precedenti della divisione cellulare. Questi meccanismi di regolazione comprendono l'inibizione diretta da parte delle proteine CDH1 e securina, nonché il sequestro all'interno del citoplasma prima dell'ingresso nell'anafase.

Una disfunzione di separase può portare a gravi conseguenze per la divisione cellulare, compresi l'aneuploidia e la cancerogenesi.

La meiosi è un processo riproduttivo fondamentale nelle cellule eucariotiche, che si verifica durante la gametogenesi per generare cellule germinali aploidi (gameti) con metà del numero di cromosomi rispetto alle cellule somatiche diploide. Questo processo è cruciale per mantenere il numero corretto di cromosomi nelle specie attraverso le generazioni e promuovere la diversità genetica.

La meiosi consiste in due divisioni cellulari consecutive, Meiosi I e Meiosi II, entrambe seguite da una fase di citodieresi che separa le cellule figlie. Rispetto alla mitosi, la meiosi presenta alcune caratteristiche distintive:

1. Interfase: Prima dell'inizio della meiosi, l'interfase include una fase di duplicazione dei cromosomi, in cui ogni cromosoma si replica per formare due cromatidi sorelli identici legati insieme da un centromero.

2. Meiosi I (Divisione Reduzionale): Questa divisione cellulare divide il nucleo e i cromosomi diploidi in due cellule figlie aploidi. Il processo include:
- Profase I: I cromosomi duplicati si accorciano, si ispessiscono e si avvolgono strettamente insieme per formare tetradri eterotipici (quattro cromatidi sorelli di quattro diversi omologhi). Durante questo stadio, i crossing-over (ricombinazione genetica) possono verificarsi tra i cromatidi non fratelli dei tetradri eterotipici.
- Metafase I: Gli omologhi si allineano sulla piastra metafasica, e il fuso mitotico si forma per mantenere l'allineamento.
- Anafase I: Il meccanismo di separazione divide gli omologhi in due cellule figlie separate, con un cromosoma completo (due cromatidi sorelli) in ogni cellula.
- Telofase I e Citocinesi: La membrana nucleare si riforma intorno a ciascun set di cromatidi sorelli, e le due cellule figlie vengono separate dalla citocinesi.

3. Meiosi II (Divisione Equazionale): Questa divisione cellulare divide i cromosomi aploidi in quattro cellule figlie aploidi. Il processo include:
- Profase II: I cromosomi si accorciano, si ispessiscono e si avvolgono strettamente insieme per formare tetradri omotipici (due coppie di cromatidi sorelli).
- Metafase II: I cromatidi sorelli si allineano sulla piastra metafasica, e il fuso mitotico si forma per mantenere l'allineamento.
- Anafase II: Il meccanismo di separazione divide i cromatidi sorelli in quattro cellule figlie separate, con un singolo cromatide in ogni cellula.
- Telofase II e Citocinesi: La membrana nucleare si riforma intorno a ciascun cromatide, e le quattro cellule figlie vengono separate dalla citocinesi.

La meiosi è un processo di divisione cellulare che produce quattro cellule figlie aploidi da una cellula madre diploide. Questo processo è importante per la riproduzione sessuale, poiché permette la ricombinazione genetica e la riduzione del numero di cromosomi nelle cellule germinali. La meiosi è composta da due divisioni cellulari consecutive: la meiosi I e la meiosi II. Durante la meiosi I, i cromosomi omologhi vengono separati, mentre durante la meiosi II, i cromatidi sorelli vengono separati. Questo processo produce quattro cellule figlie aploidi con combinazioni uniche di geni e cromosomi.

In medicina, le proteine dei funghi si riferiscono a particolari proteine prodotte da diversi tipi di funghi. Alcune di queste proteine possono avere effetti biologici significativi negli esseri umani e sono state studiate per le loro possibili applicazioni terapeutiche.

Un esempio ben noto è la lovanina, una proteina prodotta dal fungo Psilocybe mushrooms, che ha mostrato attività antimicrobica contro batteri come Staphylococcus aureus e Candida albicans. Altre proteine dei funghi possono avere proprietà enzimatiche uniche o potenziali effetti immunomodulatori, antinfiammatori o antitumorali.

Tuttavia, è importante notare che la ricerca sulle proteine dei funghi e le loro applicazioni mediche è ancora in una fase precoce e richiede ulteriori studi per comprendere appieno i loro meccanismi d'azione e sicurezza.

La segregazione del cromosoma è un processo che si verifica durante la divisione cellulare, in cui i cromosomi replicati vengono distribuiti equamente alle cellule figlie. Nella meiosi, la divisione cellulare che produce cellule sessuali, ogni cromosoma del paio (omologo) si separa e migra verso poli opposti della cellula. Questo processo è noto come segregazione del cromosoma omologo. Successivamente, i due cromatidi di ogni cromosoma si separano durante l'anafase II, un processo noto come segregazione dei cromatidi sorelli. Questi eventi sono cruciali per garantire che ogni cellula figlia riceva una copia completa e funzionale di ogni cromosoma. Eventuali errori in questo processo possono portare a aneuploidie, come la sindrome di Down, che si verifica quando una persona ha tre copie del cromosoma 21.

In breve, la segregazione del cromosoma è un meccanismo cruciale per garantire la stabilità del genoma e la corretta trasmissione dei geni alle generazioni future.

La ciclina A è una proteina che svolge un ruolo cruciale nella regolazione del ciclo cellulare, il processo attraverso il quale le cellule crescono e si dividono. Le ciclina A sono presenti in diverse forme, come la ciclina A1 e la ciclina A2, che si legano e attivano specifiche chinasi cicline-dipendenti (CDK) durante il ciclo cellulare.

Nel particolare, la ciclina A si lega alla CDK2 e insieme formano un complesso attivato durante la fase S e G2 del ciclo cellulare. Questo complesso promuove la progressione attraverso queste fasi, regolando processi come la sintesi del DNA e la preparazione per la divisione cellulare.

La concentrazione di ciclina A aumenta durante la fase S e raggiunge il picco durante la fase G2. Successivamente, la ciclina A viene degradata rapidamente all'inizio della mitosi, permettendo alla cellula di procedere con la divisione nucleare e citoplasmica.

La regolazione dell'espressione e della degradazione delle ciclina A è strettamente controllata da vari meccanismi, come l'ubiquitinazione e la fosforilazione, per garantire una divisione cellulare ordinata ed evitare errori che potrebbero portare a malattie, come il cancro.

In termini medici, "Xenopus" si riferisce a un genere di rane della famiglia Pipidae originarie dell'Africa subsahariana. Queste rane sono note per la loro pelle asciutta e ruvida e per le ghiandole che secernono sostanze tossiche.

Uno dei rappresentanti più noti del genere Xenopus è Xenopus laevis, comunemente nota come rana africana delle paludi o rana africana da laboratorio. Questa specie è stata ampiamente utilizzata in ricerca scientifica, specialmente negli studi di embriologia e genetica, grazie alle sue uova grandi e facili da manipolare.

In particolare, l'utilizzo della Xenopus laevis come organismo modello ha contribuito in modo significativo alla comprensione dello sviluppo embrionale e dei meccanismi di regolazione genica. Gli esperimenti condotti su questa specie hanno portato a importanti scoperte, come l'identificazione del fattore di trascrizione NMYC e il ruolo delle chinasi nella regolazione della crescita cellulare.

In sintesi, "Xenopus" è un termine medico che si riferisce a un genere di rane utilizzate come organismi modello in ricerca scientifica, note per le loro uova grandi e la facilità di manipolazione genetica.

Le proteine dello Schizosaccharomyces pombe, noto anche come lievito fissione, si riferiscono a specifiche proteine identificate e studiate in questo particolare organismo modello. Lo Schizosaccharomyces pombe è un tipo di lievito unicellulare che viene utilizzato in ricerca per comprendere meccanismi cellulari fondamentali, poiché ha un ciclo cellulare complesso e conserva molti processi cellulari comuni con cellule umane.

Le proteine di Schizosaccharomyces pombe sono state ampiamente studiate per comprendere una varietà di funzioni cellulari, tra cui la divisione cellulare, il ciclo cellulare, la replicazione del DNA, la trascrizione genica, la traduzione proteica e la risposta al danno ambientale. Uno dei vantaggi dell'utilizzo di Schizosaccharomyces pombe come organismo modello è che ha un background genetico ben caratterizzato e strumenti molecolari potenti sono disponibili per manipolarlo ed esaminarne le funzioni proteiche.

Alcune proteine specifiche di Schizosaccharomyces pombe che sono state studiate includono la proteina del checkpoint del ciclo cellulare Cdc2, la topoisomerasi II cut5-mus101 e la chinasi della parete cellulare Pom1. La comprensione di come funzionano queste proteine nello Schizosaccharomyces pombe può fornire informazioni cruciali su come funzionino le proteine omologhe nelle cellule umane e possa contribuire allo sviluppo di nuove strategie terapeutiche per malattie umane.

Le Skp, Cullin, F-box (SCF) protein ligases sono complessi multiproteici che svolgono un ruolo cruciale nel processo di degradazione delle proteine attraverso il sistema ubiquitina-proteasoma. Questi complessi sono costituiti da tre componenti principali: Skp1 (S-phase kinase-associated protein 1), Cullin e F-box protein.

L'F-box protein lega specificamente il substrato proteico da degradare, mentre il dominio Cullin interagisce con la ubiquitina-coniugating enzyme (E2). Skp1 funge da adattatore che collega l'F-box protein al dominio Cullin. Una volta formato il complesso SCF, il substrato viene marcato con molecole di ubiquitina, etichettandolo per la degradazione successiva da parte del proteasoma.

I diversi tipi di F-box protein conferiscono specificità al complesso SCF, permettendogli di riconoscere e legare una vasta gamma di substrati proteici. Di conseguenza, i complessi SCF sono coinvolti in molteplici processi cellulari, tra cui il ciclo cellulare, la risposta al danno dell'DNA, la segnalazione cellulare e l'apoptosi.

In sintesi, le Skp, Cullin, F-box protein ligases sono importanti enzimi che regolano la degradazione delle proteine attraverso il sistema ubiquitina-proteasoma, contribuendo a mantenere l'equilibrio proteico e la corretta funzione cellulare.

'Schizosaccharomyces' non è una condizione medica o un termine utilizzato nella medicina. È un genere di lieviti che comprende diversi tipi di funghi unicellulari. Questi lieviti sono noti per la loro capacità di riprodursi asessualmente attraverso la fissione binaria, dove il nucleo della cellula si divide in due e le due parti vengono separate da una parete cellulare che cresce tra di esse.

Uno dei tipi più noti di Schizosaccharomyces è Schizosaccharomyces pombe, che viene spesso utilizzato come organismo modello in studi di biologia cellulare e genetica a causa della sua facilità di coltivazione e manipolazione genetica. Questo lievito è stato particolarmente utile nello studio dei meccanismi che controllano la divisione cellulare, il ciclo cellulare e la risposta al danno del DNA.

La fase G1 è la prima fase del ciclo cellulare eucariotico, che si verifica dopo la mitosi e la citocinesi. Durante questa fase, la cellula sintetizza le proteine e organizza il suo DNA, preparandosi per la successiva divisione cellulare. La fase G1 è caratterizzata da un'elevata attività di sintesi del DNA e di produzione delle proteine, nonché dalla crescita della cellula. Questa fase è anche il momento in cui la cellula decide se andare avanti con la divisione cellulare o entrare in uno stato di arresto del ciclo cellulare, noto come controllo del punto di restrizione (RCP). Il RCP garantisce che la cellula abbia dimensioni e risorse sufficienti per sostenere una divisione cellulare riuscita. Se le condizioni non sono favorevoli, la cellula può arrestarsi in fase G1 fino a quando non saranno soddisfatte le condizioni necessarie per procedere con la divisione cellulare.

La proteinchinasi Cdc28 è un enzima che appartiene alla famiglia delle chinasi ciclina-dipendenti (CDK) e svolge un ruolo cruciale nella regolazione del ciclo cellulare negli eucarioti. Nello specifico, la proteinchinasi Cdc28 è presente nei lieviti della specie Saccharomyces cerevisiae e contribuisce alla transizione delle fasi G1 a S e G2 a M del ciclo cellulare.

L'attività di questa chinasi dipende dalla sua associazione con diverse isoforme di ciclina, che fungono da regolatori della specificità e dell'attività enzimatica. Tra le principali cicline associate alla proteinchinasi Cdc28 vi sono la Cln1, la Cln2 e la Cln3, che promuovono l'ingresso nella fase S del ciclo cellulare, e la Clb1 e la Clb2, che favoriscono il passaggio dalla fase G2 alla mitosi.

La regolazione dell'attività della proteinchinasi Cdc28 è soggetta a meccanismi di controllo complessi, tra cui la fosforilazione e la degradazione delle cicline associate. Questi processi consentono una modulazione precisa dell'attività enzimatica in risposta ai segnali intracellulari e ambientali, garantendo l'ordine e il corretto svolgimento delle fasi del ciclo cellulare.

In definitiva, la proteinchinasi Cdc28 è un componente chiave del sistema di regolazione del ciclo cellulare nei lieviti, e i meccanismi molecolari che governano la sua attività forniscono importanti insight sulla comprensione dei processi di divisione cellulare negli eucarioti più complessi, tra cui le cellule umane.

"Saccharomyces cerevisiae" è una specie di lievito unicellulare comunemente noto come "lievito da birra". È ampiamente utilizzato nell'industria alimentare e delle bevande per la fermentazione alcolica e nella produzione di pane, vino, birra e yogurt.

In ambito medico, S. cerevisiae è talvolta utilizzato come probiotico, in particolare per le persone con disturbi gastrointestinali. Alcuni studi hanno suggerito che questo lievito può aiutare a ripristinare l'equilibrio della flora intestinale e rafforzare il sistema immunitario.

Tuttavia, è importante notare che S. cerevisiae può anche causare infezioni opportunistiche, specialmente in individui con un sistema immunitario indebolito. Questi possono includere infezioni della pelle, delle vie urinarie e del tratto respiratorio.

In sintesi, "Saccharomyces cerevisiae" è un lievito utilizzato nell'industria alimentare e delle bevande, nonché come probiotico in ambito medico, sebbene possa anche causare infezioni opportunistiche in alcuni individui.

La Proteina-Serina-Treonina Chinasi (PSTK o STK16) è un enzima che appartiene alla famiglia delle chinasi, le quali catalizzano la reazione di trasferimento di gruppi fosfato dal nucleotide trifosfato ad una proteina. Più specificamente, la PSTK è responsabile del trasferimento di un gruppo fosfato dal ATP alla serina o treonina di una proteina bersaglio.

Questo enzima svolge un ruolo importante nella regolazione della proliferazione e differenziazione cellulare, nonché nella risposta al danno del DNA. Mutazioni in questo gene sono state associate a diversi tipi di cancro, tra cui il carcinoma polmonare a cellule squamose e il carcinoma ovarico sieroso.

La PSTK è anche nota per essere regolata da fattori di trascrizione come la p53, un importante oncosoppressore che risponde al danno del DNA e inibisce la proliferazione cellulare. Quando il DNA è danneggiato, la p53 viene attivata e aumenta l'espressione della PSTK, che a sua volta promuove la riparazione del DNA e previene la propagazione di cellule con danni al DNA.

In sintesi, la Proteina-Serina-Treonina Chinasi è un enzima chiave nella regolazione della proliferazione e differenziazione cellulare, nonché nella risposta al danno del DNA, e le sue mutazioni sono state associate a diversi tipi di cancro.

La proteina APC (Adenomatous Polyposis Coli) è una proteina importante che svolge un ruolo cruciale nella regolazione della crescita e divisione delle cellule nel colon. Nell'uomo, il gene APC si trova sul braccio lungo del cromosoma 5 (5q21-q22) e codifica per la proteina APC.

La mutazione del gene APC è associata alla poliposi adenomatosa del colon (FAP, familiar adenomatous polyposis), una condizione genetica ereditaria caratterizzata dalla formazione di numerosi polipi adenomatosi nel colon e nel retto. Questi polipi hanno un alto potenziale di malignità e possono causare cancro del colon-retto se non vengono rilevati e trattati in modo tempestivo.

La proteina APC è una proteina citoplasmatica che svolge un ruolo importante nella regolazione della via di segnalazione Wnt, che è essenziale per la crescita e la differenziazione cellulare. La proteina APC forma un complesso con le glicogeno sintasi chinasi-3 (GSK-3) e l'axina, che promuove la degradazione della proteina beta-catenina, una proteina chiave nella via di segnalazione Wnt. Quando il gene APC è mutato, la proteina APC non può svolgere correttamente la sua funzione e la proteina beta-catenina si accumula nel nucleo delle cellule, dove attiva l'espressione genica dei geni che promuovono la crescita e la divisione cellulare.

In sintesi, la proteina APC è una proteina importante che regola la crescita e la divisione cellulare nel colon. La mutazione del gene APC è associata alla poliposi adenomatosa del colon, una condizione che aumenta il rischio di sviluppare il cancro del colon-retto.

L'ubiquitina è una piccola proteina di 76 residui amminoacidici che si trova in quasi tutte le cellule e tessuti viventi. E' nota per il suo ruolo importante nel sistema di smaltimento delle proteine, noto come sistemi ubiquitina-proteasoma. Questo sistema è responsabile della degradazione di proteine danneggiate o non funzionali attraverso un processo multi-step che prevede l'aggiunta di molecole multiple di ubiquitina a specifiche proteine bersaglio. Una volta marcate con ubiquitina, queste proteine vengono quindi riconosciute e degradate dal proteasoma, un grande complesso enzimatico presente nel citoplasma e nei nuclei cellulari.

La modificazione delle proteine con ubiquitina è un processo altamente regolato che coinvolge una serie di enzimi specializzati, tra cui la E1 (ubiquitin-activating), E2 (ubiquitin-conjugating) e E3 (ubiquitin-ligase). Queste enzimi lavorano insieme per trasferire l'ubiquitina dalle proteine carrier ad una specifica proteina bersaglio, determinando così il suo destino finale all'interno della cellula.

Oltre al suo ruolo nel sistema di smaltimento delle proteine, l'ubiquitina è anche coinvolta in altri processi cellulari importanti, come la regolazione del ciclo cellulare, la risposta allo stress ossidativo e la segnalazione intracellulare. Inoltre, alterazioni nel sistema ubiquitina-proteasoma sono state associate a diverse malattie umane, tra cui il cancro, le malattie neurodegenerative e le infezioni virali.

I protooncogeni sono geni che, quando mutati o alterati, possono contribuire allo sviluppo del cancro. Uno di questi protooncogeni è il gene c-mos, che codifica per una proteina chiamata chinasi c-Mos.

La proteina c-Mos è una serina/treonina chinasi che svolge un ruolo importante nella regolazione del ciclo cellulare e della divisione cellulare. In particolare, la proteina c-Mos è attiva durante la fase G2 della mitosi, dove aiuta a garantire che tutte le componenti della cellula siano pronte per la divisione cellulare prima dell'ingresso nella fase M.

La mutazione o l'alterazione del gene c-mos può portare alla formazione di una proteina c-Mos iperattiva, che può causare un disregolamento del ciclo cellulare e della divisione cellulare. Ciò può portare all'accumulo di danni al DNA e ad una maggiore probabilità di sviluppare il cancro.

E' importante notare che la proteina c-Mos non è l'unico fattore coinvolto nello sviluppo del cancro, ma è uno dei tanti geni e proteine che possono contribuire al processo di cancerogenesi quando sono mutati o alterati.

Geminin è una proteina regolatrice del ciclo cellulare che svolge un ruolo cruciale nella replicazione e nella trascrizione del DNA. Nello specifico, Geminin inibisce la replicazione del DNA bloccando l'attività della chinasi CDT1, che è necessaria per il caricamento della licenza del cromosoma sulla forcella di replicazione.

Geminin è anche nota per interagire con altri fattori di trascrizione e regolatori del ciclo cellulare, come E2F e Cdt2, per modulare l'espressione genica e la progressione del ciclo cellulare.

La proteina Geminin è presente in alte concentrazioni durante le fasi di crescita attiva della cellula e viene degradata rapidamente all'ingresso della cellula nella fase di quiescenza o in risposta a segnali di danno al DNA.

Un'alterazione dell'espressione o della funzione di Geminin è stata associata a diverse patologie, tra cui il cancro e le malattie neurodegenerative.

In medicina e biologia, le "sostanze macromolecolari" si riferiscono a molecole molto grandi che sono costituite da un gran numero di atomi legati insieme. Queste molecole hanno una massa molecolare elevata e svolgono funzioni cruciali nelle cellule viventi.

Le sostanze macromolecolari possono essere classificate in quattro principali categorie:

1. Carboidrati: composti organici costituiti da carbonio, idrogeno e ossigeno, con un rapporto di idrogeno a ossigeno pari a 2:1 (come nel glucosio). I carboidrati possono essere semplici, come il glucosio, o complessi, come l'amido e la cellulosa.
2. Proteine: composti organici costituiti da catene di amminoacidi legati insieme da legami peptidici. Le proteine svolgono una vasta gamma di funzioni biologiche, come catalizzare reazioni chimiche, trasportare molecole e fornire struttura alle cellule.
3. Acidi nucleici: composti organici che contengono fosfati, zuccheri e basi azotate. Gli acidi nucleici includono DNA (acido desossiribonucleico) e RNA (acido ribonucleico), che sono responsabili della conservazione e dell'espressione genetica.
4. Lipidi: composti organici insolubili in acqua, ma solubili nei solventi organici come l'etere e il cloroformio. I lipidi includono grassi, cere, steroli e fosfolipidi, che svolgono funzioni strutturali e di segnalazione nelle cellule viventi.

Le sostanze macromolecolari possono essere naturali o sintetiche, e possono avere una vasta gamma di applicazioni in medicina, biologia, ingegneria e altre discipline scientifiche.

L'endoreduplicazione è un processo cellulare attraverso il quale una cellula aumenta la sua quantità di DNA senza dividersi. Questo accade quando il ciclo cellulare viene interrotto dopo la replicazione del DNA, ma prima della divisione cellulare. Di conseguenza, la cellula contiene più copie dello stesso genoma, il che può portare ad un aumento delle dimensioni cellulari e a una polploidia nucleare (più di due insiemi completi di cromosomi in un singolo nucleo).

L'endoreduplicazione è un processo normale durante lo sviluppo di alcuni tessuti vegetali, come quelli che formano i semi e le radici. Tuttavia, può anche verificarsi in risposta a stress ambientali o come conseguenza di danni al DNA. Inoltre, l'endoreduplicazione è stata osservata in cellule tumorali e può contribuire alla loro crescita incontrollata.

Le proteine nucleari sono un tipo di proteine che si trovano all'interno del nucleo delle cellule. Sono essenziali per una varietà di funzioni nucleari, tra cui la replicazione e la trascrizione del DNA, la riparazione del DNA, la regolazione della cromatina e la sintesi degli RNA.

Le proteine nucleari possono essere classificate in diversi modi, a seconda delle loro funzioni e localizzazioni all'interno del nucleo. Alcune proteine nucleari sono associate al DNA, come i fattori di trascrizione che aiutano ad attivare o reprimere la trascrizione dei geni. Altre proteine nucleari sono componenti della membrana nucleare, che forma una barriera tra il nucleo e il citoplasma delle cellule.

Le proteine nucleari possono anche essere classificate in base alla loro struttura e composizione. Ad esempio, alcune proteine nucleari contengono domini strutturali specifici che consentono loro di legare il DNA o altre proteine. Altre proteine nucleari sono costituite da più subunità che lavorano insieme per svolgere una funzione specifica.

La maggior parte delle proteine nucleari sono sintetizzate nel citoplasma e quindi importate nel nucleo attraverso la membrana nucleare. Questo processo richiede l'interazione di segnali speciali presenti nelle proteine con i recettori situati sulla membrana nucleare. Una volta all'interno del nucleo, le proteine nucleari possono subire modifiche post-traduzionali che ne influenzano la funzione e l'interazione con altre proteine e molecole nel nucleo.

In sintesi, le proteine nucleari sono un gruppo eterogeneo di proteine che svolgono una varietà di funzioni importanti all'interno del nucleo delle cellule. La loro accuratezza e corretta regolazione sono essenziali per la normale crescita, sviluppo e funzione cellulare.

In citologia e genetica, un cromatidio è una delle due parti identiche di una cromosoma che si forma durante la replicazione del DNA prima della divisione cellulare. Ogni cromosoma consiste in due cromatidi, uniti al centro da un centromero. Ciascun cromatidio contiene una singola molecola di DNA con una sequenza identica che codifica le stesse informazioni genetiche. Dopo la replicazione del DNA, ogni cromatidio ha due filamenti di DNA figli identici, uniti al centromero. I cromatidi sorelli sono i due cromatidi che formano un singolo cromosoma dopo la replicazione del DNA. Durante la divisione cellulare, i cromatidi sorelli si separano e vanno in cellule figlie separate, garantendo una distribuzione uniforme dei materiali genetici tra le due cellule.

Le proteine Xenopus si riferiscono specificamente alle proteine identificate e isolate dal girino della rana Xenopus (Xenopus laevis o Xenopus tropicalis), un organismo modello comunemente utilizzato negli studi di biologia dello sviluppo. Queste proteine possono essere estratte e analizzate per comprendere meglio le loro funzioni, strutture e interazioni con altre molecole. Un esempio ben noto di proteina Xenopus è la proteina della fecondazione nota come "proteina sperma-uovo", che svolge un ruolo cruciale nell'attivazione dello sviluppo embrionale dopo la fecondazione. La rana Xenopus viene utilizzata frequentemente nella ricerca scientifica a causa del suo grande uovo, delle sue dimensioni cellulari relativamente grandi e della facilità di manipolazione genetica ed esperimentale.

La parola "chinetocoria" non è un termine medico comunemente utilizzato. Tuttavia, in alcuni testi più vecchi o specialistici, potrebbe riferirsi a una condizione caratterizzata dalla deviazione involontaria degli occhi (nistagmo) causata dal movimento della testa o del corpo. Questa risposta oculare è spesso vista in individui con danni al sistema vestibolare o ai nervi cranici che controllano i muscoli degli occhi.

Tuttavia, è importante notare che questo termine potrebbe non essere riconosciuto da molti professionisti medici e potrebbe esservi confusione sulla sua definizione esatta. Se hai familiarità con questo termine in un contesto specifico o desideri ulteriori informazioni, ti consiglio di consultare un professionista medico o un esperto nel campo oftalmologico per chiarimenti.

La tosylarginina metil estere (TAME) è un farmaco sintetico che viene utilizzato in ambito di ricerca scientifica come inibitore delle enzimi chiamate proteasi, che svolgono un ruolo importante nella regolazione di varie funzioni cellulari.

TAME è un estere metilico della tosylarginina, un analogo della fenilalanina, un amminoacido naturale. Quando TAME viene idrolizzato dalle proteasi, si forma tosylarginina, che non può essere ulteriormente metabolizzata dalle proteasi, e quindi inibisce l'attività di questi enzimi.

TAME è stato utilizzato come strumento di ricerca per studiare la funzione delle proteasi e il loro ruolo nella fisiologia e patologia cellulare. Tuttavia, non ha un uso clinico diretto come farmaco.

Il complesso proteasoma endopeptidasi, noto anche come proteasoma 26S o semplicemente proteasoma, è un importante complesso enzimatico presente nella maggior parte delle cellule eucariotiche. Esso svolge un ruolo fondamentale nel controllo della regolazione delle proteine attraverso il processo di degradazione selettiva delle proteine danneggiate, malfolded o non più necessarie all'interno della cellula.

Il proteasoma è costituito da due subcomplessi principali: il core 20S e uno o due regolatori 19S. Il core 20S contiene quattro anelli di subunità, formati ciascuno da sette diverse subunità, che insieme formano una camera catalitica dove avvengono le reazioni di degradazione proteica. I regolatori 19S sono responsabili del riconoscimento e della legatura delle proteine da degradare, dell'apertura della camera catalitica e dell'introduzione delle proteine all'interno del core 20S per la loro degradazione.

Il complesso proteasoma endopeptidasi è in grado di tagliare le proteine in peptidi più piccoli, utilizzando una serie di attività enzimatiche diverse, tra cui l'attività endopeptidasi, che taglia le proteine all'interno della loro sequenza aminoacidica. Questa attività è essenziale per la regolazione delle vie cellulari e la risposta immunitaria, poiché permette di smaltire rapidamente le proteine non più necessarie o danneggiate, come quelle ubiquitinate, e di generare peptidi presentabili alle cellule del sistema immunitario.

In sintesi, il complesso proteasoma endopeptidasi è un importante regolatore della proteostasi cellulare, che svolge un ruolo cruciale nella degradazione delle proteine e nel mantenimento dell'equilibrio cellulare. La sua attività è strettamente legata alla risposta immunitaria e alla regolazione di numerose vie cellulari, rendendola un bersaglio terapeutico promettente per il trattamento di diverse malattie, tra cui i tumori e le malattie neurodegenerative.

L'omologia di sequenza degli aminoacidi è un concetto utilizzato in biochimica e biologia molecolare per descrivere la somiglianza nella sequenza degli aminoacidi tra due o più proteine. Questa misura quantifica la similarità delle sequenze amminoacidiche di due proteine e può fornire informazioni importanti sulla loro relazione evolutiva, struttura e funzione.

L'omologia di sequenza degli aminoacidi si basa sull'ipotesi che le proteine con sequenze simili siano probabilmente derivate da un antenato comune attraverso processi evolutivi come la duplicazione del gene, l'inversione, la delezione o l'inserzione di nucleotidi. Maggiore è il grado di somiglianza nella sequenza amminoacidica, più alta è la probabilità che le due proteine siano evolutivamente correlate.

L'omologia di sequenza degli aminoacidi si calcola utilizzando algoritmi informatici che confrontano e allineano le sequenze amminoacidiche delle proteine in esame. Questi algoritmi possono identificare regioni di similarità o differenze tra le sequenze, nonché indici di somiglianza quantitativa come il punteggio di BLAST (Basic Local Alignment Search Tool) o il punteggio di Smith-Waterman.

L'omologia di sequenza degli aminoacidi è un importante strumento per la ricerca biologica, poiché consente di identificare proteine correlate evolutivamente, prevedere la loro struttura tridimensionale e funzione, e comprendere i meccanismi molecolari alla base delle malattie genetiche.

La proteolisi è un processo biochimico che consiste nella degradazione enzimatica delle proteine in catene polipeptidiche più piccole o singli amminoacidi. Questo processo è catalizzato da enzimi noti come proteasi o peptidasi, che tagliano i legami peptidici tra specifici amminoacidi all'interno della catena polipeptidica.

La proteolisi svolge un ruolo fondamentale in diversi processi fisiologici, come la digestione, l'eliminazione di proteine danneggiate o difettose, la modulazione dell'attività delle proteine e la regolazione dei processi cellulari. Tuttavia, un'eccessiva o inappropriata proteolisi può contribuire allo sviluppo di diverse patologie, come malattie neurodegenerative, infiammazioni e tumori.

In biochimica, la fosforilazione è un processo che consiste nell'aggiunta di uno o più gruppi fosfato a una molecola, principalmente proteine o lipidi. Questa reazione viene catalizzata da enzimi chiamati chinasi e richiede energia, spesso fornita dall'idrolisi dell'ATP (adenosina trifosfato) in ADP (adenosina difosfato).

La fosforilazione è un meccanismo importante nella regolazione delle proteine e dei loro processi cellulari, come la trasduzione del segnale, il metabolismo energetico e la divisione cellulare. L'aggiunta di gruppi fosfato può modificare la struttura tridimensionale della proteina, influenzandone l'attività enzimatica, le interazioni con altre molecole o la localizzazione subcellulare.

La rimozione dei gruppi fosfato dalle proteine è catalizzata da fosfatasi, che possono ripristinare lo stato originale della proteina e modulare i suoi processi cellulari. La fosforilazione e la defosforilazione sono quindi meccanismi di regolazione dinamici e reversibili che svolgono un ruolo cruciale nel mantenere l'equilibrio e le funzioni cellulari ottimali.

La specificità del substrato è un termine utilizzato in biochimica e farmacologia per descrivere la capacità di un enzima o una proteina di legarsi e agire su un singolo substrato o su un gruppo limitato di substrati simili, piuttosto che su una gamma più ampia di molecole.

In altre parole, l'enzima o la proteina mostra una preferenza marcata per il suo substrato specifico, con cui è in grado di interagire con maggiore affinità e velocità di reazione rispetto ad altri substrati. Questa specificità è dovuta alla forma tridimensionale dell'enzima o della proteina, che si adatta perfettamente al substrato come una chiave in una serratura, permettendo solo a determinate molecole di legarsi e subire la reazione enzimatica.

La specificità del substrato è un concetto fondamentale nella comprensione della regolazione dei processi metabolici e della farmacologia, poiché consente di prevedere quali molecole saranno più probabilmente influenzate da una particolare reazione enzimatica o da un farmaco che interagisce con una proteina specifica.

Il nocodazolo è un agente chemioterapico antineoplastico utilizzato in ambito clinico ed esclusivamente per scopi di ricerca scientifica. Esso appartiene alla classe dei farmaci noti come agenti antimicrotubulari, che interferiscono con la normale funzione dei microtubuli, strutture proteiche fondamentali per il mantenimento della stabilità del citoscheletro e per il processo di divisione cellulare.

Nello specifico, il nocodazolo agisce legandosi alla tubulina, una delle due principali proteine costituenti i microtubuli, impedendone la polimerizzazione e promuovendo così la depolimerizzazione dei microtubuli esistenti. Ciò comporta l'interruzione del fuso mitotico durante la divisione cellulare, con conseguente arresto della crescita e proliferazione cellulare.

L'utilizzo principale del nocodazolo in ambito di ricerca biomedica è quello di indurre l'arresto della mitosi nelle cellule in coltura, permettendo agli studiosi di analizzare i meccanismi molecolari e cellulari associati a questo processo. Tuttavia, a causa dei suoi effetti citotossici, il nocodazolo non è impiegato come farmaco clinico per il trattamento delle neoplasie umane.

I motivi strutturali degli aminoacidi si riferiscono a particolari configurazioni spaziali che possono assumere i residui degli aminoacidi nelle proteine, contribuendo alla stabilità e alla funzione della proteina stessa. Questi motivi sono il risultato dell'interazione specifica tra diverse catene laterali di aminoacidi e possono essere classificati in base al numero di residui che li compongono e alla loro geometria spaziale.

Esempi comuni di motivi strutturali degli aminoacidi includono:

1. Il motivo alpha-elica, caratterizzato da una serie di residui aminoacidici che si avvolgono attorno a un asse centrale, formando una struttura elicoidale. Questo motivo è stabilizzato dalle interazioni idrogeno tra le catene laterali e il gruppo carbossilico (-COOH) di ogni quarto residuo.
2. Il motivo beta-foglietto, formato da due o più catene beta (strutture a nastro piatto) che si appaiano lateralmente tra loro, con le catene laterali rivolte verso l'esterno e i gruppi ammidici (-NH2) e carbossilici (-COOH) rivolti verso l'interno. Questo motivo è stabilizzato dalle interazioni idrogeno tra i gruppi ammidici e carbossilici delle catene beta adiacenti.
3. Il motivo giro, che consiste in una sequenza di residui aminoacidici che formano un'ansa o un cappio, con il gruppo N-terminale e C-terminale situati sui lati opposti del giro. Questo motivo è stabilizzato dalle interazioni idrogeno tra le catene laterali dei residui aminoacidici nel giro.
4. Il motivo loop, che è una struttura flessibile e meno ordinata rispetto agli altri motivi, composta da un numero variabile di residui aminoacidici che connettono due o più segmenti di catene beta o alfa-eliche.

Questi motivi strutturali possono combinarsi per formare strutture proteiche più complesse, come domini e molecole intere. La comprensione della struttura tridimensionale delle proteine è fondamentale per comprendere la loro funzione e il modo in cui interagiscono con altre molecole all'interno dell'organismo.

'Non Translated' non è una definizione medica riconosciuta, poiché si riferisce più probabilmente a un contesto di traduzione o linguistico piuttosto che a uno strettamente medico. Tuttavia, in un contesto medico, "non tradotto" potrebbe essere usato per descrivere una situazione in cui i risultati di un test di laboratorio o di imaging non sono chiari o presentano anomalie che devono ancora essere interpretate o "tradotte" in termini di diagnosi o significato clinico. In altre parole, il medico potrebbe dire che i risultati del test non sono stati "tradotti" in una conclusione definitiva o in un piano di trattamento specifico.

Gli ovociti, noti anche come cellule uovo o ovuli, sono le più grandi cellule presenti nell'organismo umano. Si tratta delle cellule germinali femminili immaturi che hanno il potenziale di svilupparsi in un embrione dopo la fecondazione con uno spermatozoo.

Gli ovociti sono contenuti nelle ovaie e maturano durante il ciclo mestruale. Durante l'ovulazione, solitamente intorno al 14° giorno del ciclo mestruale, un follicolo ovarico si rompe e rilascia un ovocita maturo nella tuba di Falloppio, dove può essere fecondato da uno spermatozoo.

Gli ovociti contengono la metà del corredo cromosomico necessario per formare un embrione, mentre l'altra metà è fornita dallo spermatozoo maschile durante la fecondazione. Dopo la fecondazione, l'ovocita fecondato diventa uno zigote e inizia a dividersi e a svilupparsi nell'embrione.

È importante notare che la quantità di ovociti presenti nelle ovaie diminuisce con l'età, il che può influenzare la fertilità femminile. In particolare, dopo i 35 anni, la riserva ovarica tende a diminuire più rapidamente, aumentando il rischio di infertilità e di problemi di sviluppo embrionale.

In genetica, una "sequenza base" si riferisce all'ordine specifico delle quattro basi azotate che compongono il DNA: adenina (A), citosina (C), guanina (G) e timina (T). Queste basi si accoppiano in modo specifico, con l'adenina che si accoppia solo con la timina e la citosina che si accoppia solo con la guanina. La sequenza di queste basi contiene l'informazione genetica necessaria per codificare le istruzioni per la sintesi delle proteine.

Una "sequenza base" può riferirsi a un breve segmento del DNA, come una coppia di basi (come "AT"), o a un lungo tratto di DNA che può contenere migliaia o milioni di basi. L'analisi della sequenza del DNA è un importante campo di ricerca in genetica e biologia molecolare, poiché la comprensione della sequenza base può fornire informazioni cruciali sulla funzione genica, sull'evoluzione e sulla malattia.

La "fase S" è un termine utilizzato in medicina e riferito specificamente alla fisiopatologia del sonno. Identifica la prima fase del ciclo del sonno, che si verifica all'inizio del processo di addormentamento. Durante questa fase, il cui nome completo è "fase S leggera", l'individuo non sta ancora dormendo profondamente e può essere facilmente svegliato.

La fase S è caratterizzata da:

1. Rallentamento delle onde cerebrali: le onde cerebrali passano dalle rapide e irregolari oscillazioni della veglia (beta e gamma) a onde più lente e regolari, note come "onde theta". Queste onde theta sono associate a uno stato di rilassamento mentale e fisico.

2. Abbassamento del tono muscolare: i muscoli si rilassano progressivamente, anche se possono ancora presentare qualche attività residua.

3. Riduzione della frequenza cardiaca e respiro: il battito cardiaco e la respirazione diventano più lenti e regolari.

4. Assenza di movimenti oculari rapidi (NREM, Non-Rapid Eye Movement): a differenza delle fasi successive del sonno NREM, in questa fase non si verificano movimenti oculari rapidi.

La fase S leggera costituisce circa il 50% del tempo totale trascorso nel sonno e funge da transizione tra la veglia e il sonno profondo. È importante per il consolidamento della memoria a breve termine e per il recupero delle funzioni cognitive e fisiche.

La struttura terziaria di una proteina si riferisce all'organizzazione spaziale tridimensionale delle sue catene polipeptidiche, che sono formate dalla piegatura e dall'avvolgimento delle strutture secondarie (α eliche e β foglietti) della proteina. Questa struttura è responsabile della funzione biologica della proteina e viene stabilita dalle interazioni non covalenti tra i diversi residui aminoacidici, come ponti salini, ponti idrogeno e interazioni idrofobiche. La struttura terziaria può essere mantenuta da legami disolfuro covalenti che si formano tra i residui di cisteina nella catena polipeptidica.

La conformazione della struttura terziaria è influenzata da fattori ambientali come il pH, la temperatura e la concentrazione di ioni, ed è soggetta a modifiche dinamiche durante le interazioni con altre molecole. La determinazione della struttura terziaria delle proteine è un'area attiva di ricerca nella biologia strutturale e svolge un ruolo cruciale nella comprensione del funzionamento dei sistemi biologici a livello molecolare.

La profase è la prima fase della divisione cellulare mitotica o meiotica. In questa fase, il nucleo della cellula subisce una serie di cambiamenti preparatori prima che possa avvenire la separazione dei cromosomi. I cromosomi, che sono costituiti da due cromatidi identici legati insieme alle loro estremità (centromeri), diventano visibili quando si condensano. Il nucleolo, una struttura dove avviene la trascrizione del DNA ribosomiale, scompare. Inoltre, il citoplasma inizia a formare una struttura chiamata fuso acromatico, che è composto da microtubuli e si formerà completamente durante la prometafase successiva. Il fuso acromatico ha un ruolo cruciale nella separazione dei cromosomi durante la divisione cellulare. Durante la profase, i cinetocori, strutture proteiche specializzate situate sui centromeri di ogni cromatidio, si connettono al fuso acromatico in modo che possano essere separati correttamente durante l'anafase.

In citologia e biologia cellulare, la citocinesi è il processo finale del divisione cellulare che porta alla separazione fisica delle due cellule figlie dopo la mitosi o la meiosi. Durante la citocinesi, il citoplasma della cellula madre si divide in modo equo per formare due citoplasmi distinti, ciascuno racchiuso nella propria membrana cellulare.

Nei animali, la citocinesi avviene mediante un processo chiamato cleavage furrow formation (formazione della piega di divisione), in cui il citoplasma viene costretto a restringersi e infine a dividersi da una cintura contrattile composta da actina e miosina, che si forma intorno all'equatore cellulare. Questo processo divide gradualmente la cellula madre in due cellule figlie distinte.

Nei vegetali, la citocinesi avviene mediante un processo diverso noto come abscission (separazione), che comporta la formazione di una parete cellulare tra le due cellule figlie. Questo processo è mediato da vesicole contenenti materiale della parete cellulare, che si fondono con la membrana plasmatica per formare una nuova parete cellulare all'equatore cellulare.

In entrambi i casi, il processo di citocinesi è strettamente regolato da una serie di segnali molecolari e interazioni proteiche che garantiscono la divisione equa del citoplasma e dei componenti cellulari tra le due cellule figlie.

Le Proteine Associate alla Chinasi di Fase S (SAP, dall'inglese "S phase associated proteins") sono un gruppo di proteine che interagiscono con la chinasi della fase S del ciclo cellulare. La chinasi della fase S è un enzima chiave che regola la replicazione del DNA durante la fase S del ciclo cellulare.

Le SAP sono state identificate attraverso studi di interazioni proteina-proteina e sono caratterizzate dalla loro capacità di legarsi alla chinasi della fase S in momenti specifici del ciclo cellulare. Queste proteine svolgono una varietà di funzioni, tra cui la regolazione dell'attività della chinasi della fase S, il reclutamento di altre proteine per facilitare la replicazione del DNA e la riparazione del DNA danneggiato.

Le SAP possono essere classificate in diversi gruppi in base alla loro funzione e al momento del ciclo cellulare in cui interagiscono con la chinasi della fase S. Alcune SAP interagiscono con la chinasi della fase S solo durante la fase S, mentre altre possono interagire con essa anche durante altre fasi del ciclo cellulare.

La comprensione delle proteine associate alla chinasi di fase S e dei loro meccanismi di interazione è importante per comprendere il processo di replicazione del DNA e la regolazione del ciclo cellulare, nonché per identificare potenziali bersagli terapeutici per il trattamento di malattie associate alla disregolazione del ciclo cellulare, come il cancro.

Le proteine leganti il calcio sono un tipo specifico di proteine che hanno la capacità di legare e trasportare ioni calcio all'interno dell'organismo. Questi tipi di proteine svolgono un ruolo cruciale nel mantenere l'equilibrio del calcio nell'organismo, nonché nella regolazione di diversi processi fisiologici che dipendono dal calcio, come la contrazione muscolare, la coagulazione del sangue e la segnalazione cellulare.

Alcune proteine leganti il calcio ben note includono:

1. La vitamina D-dipendente calcibinding protein (CBP) è una proteina presente nel plasma sanguigno che si lega al calcio e ne facilita il trasporto ai tessuti bersaglio.
2. La parvalbumina è una proteina presente nelle cellule muscolari scheletriche e cardiache che si lega al calcio e regola la contrazione muscolare.
3. La calmodulina è una proteina presente in molti tessuti corporei che si lega al calcio e funge da secondo messaggero nella segnalazione cellulare.
4. L'osteocalcina è una proteina prodotta dalle ossa che si lega al calcio e contribuisce alla mineralizzazione ossea.
5. La caseina è una proteina del latte che si lega al calcio ed è nota per migliorare l'assorbimento del calcio nell'intestino tenue.

In sintesi, le proteine leganti il calcio sono un gruppo eterogeneo di proteine che svolgono un ruolo importante nella regolazione dell'omeostasi del calcio e nel mantenere la salute delle ossa e dei tessuti corporei.

Le proteine di fusione ricombinanti sono costrutti proteici creati mediante tecniche di ingegneria genetica che combinano sequenze aminoacidiche da due o più proteine diverse. Queste sequenze vengono unite in un singolo gene, che viene quindi espresso all'interno di un sistema di espressione appropriato, come ad esempio batteri, lieviti o cellule di mammifero.

La creazione di proteine di fusione ricombinanti può servire a diversi scopi, come ad esempio:

1. Studiare la struttura e la funzione di proteine complesse che normalmente interagiscono tra loro;
2. Stabilizzare proteine instabili o difficili da produrre in forma pura;
3. Aggiungere etichette fluorescenti o epitopi per la purificazione o il rilevamento delle proteine;
4. Sviluppare farmaci terapeutici, come ad esempio enzimi ricombinanti utilizzati nel trattamento di malattie genetiche rare.

Tuttavia, è importante notare che la creazione di proteine di fusione ricombinanti può anche influenzare le proprietà delle proteine originali, come la solubilità, la stabilità e l'attività enzimatica, pertanto è necessario valutarne attentamente le conseguenze prima dell'utilizzo a scopo di ricerca o terapeutico.

In medicina e ricerca biomedica, i modelli biologici si riferiscono a sistemi o organismi viventi che vengono utilizzati per rappresentare e studiare diversi aspetti di una malattia o di un processo fisiologico. Questi modelli possono essere costituiti da cellule in coltura, tessuti, organoidi, animali da laboratorio (come topi, ratti o moscerini della frutta) e, in alcuni casi, persino piante.

I modelli biologici sono utilizzati per:

1. Comprendere meglio i meccanismi alla base delle malattie e dei processi fisiologici.
2. Testare l'efficacia e la sicurezza di potenziali terapie, farmaci o trattamenti.
3. Studiare l'interazione tra diversi sistemi corporei e organi.
4. Esplorare le risposte dei sistemi viventi a vari stimoli ambientali o fisiologici.
5. Predire l'esito di una malattia o la risposta al trattamento in pazienti umani.

I modelli biologici offrono un contesto più vicino alla realtà rispetto ad altri metodi di studio, come le simulazioni computazionali, poiché tengono conto della complessità e dell'interconnessione dei sistemi viventi. Tuttavia, è importante notare che i modelli biologici presentano anche alcune limitazioni, come la differenza di specie e le differenze individuali, che possono influenzare la rilevanza dei risultati ottenuti per l'uomo. Pertanto, i risultati degli studi sui modelli biologici devono essere interpretati con cautela e confermati in studi clinici appropriati sull'uomo.

La proteichinasi è un termine generale che si riferisce a un gruppo di enzimi che svolgono un ruolo cruciale nella segnalazione cellulare e nella regolazione delle cellule. Essi catalizzano la fosforilazione (l'aggiunta di un gruppo fosfato) di specifiche proteine, modificandone l'attività e influenzando una varietà di processi cellulari come la crescita, la differenziazione e l'apoptosi (morte cellulare programmata).

Esistono diverse classi di proteichinasi, tra cui la serina/treonina proteichinasi e la tirosina proteichinasi. Le proteichinasi sono essenziali per il normale funzionamento delle cellule e sono anche implicate in diversi processi patologici, come l'infiammazione, il cancro e le malattie cardiovascolari. Un noto esempio di proteichinasi è la PKA (proteina chinasi A), che è coinvolta nella regolazione del metabolismo, dell'apprendimento e della memoria.

Tuttavia, un abuso di questo termine può essere riscontrato in alcune pubblicazioni, dove viene utilizzato per riferirsi specificamente alle chinasi che sono direttamente coinvolte nella reazione infiammatoria e nell'attivazione del sistema immunitario. Queste proteichinasi, note come "chinasi infiammatorie", svolgono un ruolo cruciale nel segnalare il danno tissutale e l'infezione alle cellule del sistema immunitario, attivandole per combattere i patogeni e riparare i tessuti danneggiati. Alcuni esempi di queste proteichinasi infiammatorie sono la IKK (IkB chinasi), la JNK (chinasi stress-attivata mitogeno-indotta) e la p38 MAPK (chinasi della via del segnale dell'MAP chinasi 38).

L'RNA interference (RNAi) è un meccanismo cellulare conservato evolutionisticamente che regola l'espressione genica attraverso la degradazione o il blocco della traduzione di specifici RNA messaggeri (mRNA). Questo processo è innescato dalla presenza di piccoli RNA a doppio filamento (dsRNA) che vengono processati in small interfering RNA (siRNA) o microRNA (miRNA) da un enzima chiamato Dicer. Questi siRNA e miRNA vengono poi incorporati nel complesso RISC (RNA-induced silencing complex), dove uno strand del dsRNA guida il riconoscimento e il legame specifico con l'mRNA bersaglio complementare. Questo legame porta alla degradazione dell'mRNA o al blocco della traduzione, impedendo così la sintesi della proteina corrispondente. L'RNAi è un importante meccanismo di difesa contro i virus e altri elementi genetici mobili, ma è anche utilizzato nella regolazione fine dell'espressione genica durante lo sviluppo e in risposta a vari stimoli cellulari.

Gli estratti cellulari sono soluzioni che contengono composti chimici derivati da cellule, ottenuti attraverso vari metodi di estrazione. Questi composti possono includere una vasta gamma di sostanze, come proteine, lipidi, carboidrati, acidi nucleici (DNA e RNA), metaboliti e altri componenti cellulari.

L'obiettivo dell'estrazione cellulare è quello di isolare specifiche molecole o frazioni di interesse per scopi di ricerca scientifica, diagnosticati o terapeutici. Ad esempio, gli estratti cellulari possono essere utilizzati per studiare la composizione e le funzioni delle cellule, identificare biomarcatori associati a malattie, valutare l'efficacia di farmaci o composti chimici, o sviluppare vaccini e terapie cellulari.

I metodi di estrazione variano a seconda del tipo di campione cellulare (ad esempio, linee cellulari, tessuti solidi, sangue, urina) e della natura delle molecole target. Alcuni approcci comuni includono l'uso di solventi organici, detergenti, enzimi, calore, shock osmotico o meccanici per rompere la membrana cellulare e rilasciare i componenti intracellulari. Successivamente, possono essere applicati ulteriori passaggi di purificazione e concentrazione per ottenere l'estrattto desiderato.

È importante notare che l'ottenimento e il trattamento degli estratti cellulari devono seguire rigide procedure controllate e validate, al fine di garantire la riproducibilità dei risultati e la sicurezza delle applicazioni cliniche.

Le proteine di trasporto sono tipi specifici di proteine che aiutano a muovere o trasportare molecole e ioni, come glucosio, aminoacidi, lipidi e altri nutrienti, attraverso membrane cellulari. Si trovano comunemente nelle membrane cellulari e lisosomi e svolgono un ruolo cruciale nel mantenere l'equilibrio chimico all'interno e all'esterno della cellula.

Le proteine di trasporto possono essere classificate in due categorie principali:

1. Proteine di trasporto passivo (o diffusione facilitata): permettono il movimento spontaneo delle molecole da un ambiente ad alta concentrazione a uno a bassa concentrazione, sfruttando il gradiente di concentrazione senza consumare energia.
2. Proteine di trasporto attivo: utilizzano l'energia (solitamente derivante dall'idrolisi dell'ATP) per spostare le molecole contro il gradiente di concentrazione, da un ambiente a bassa concentrazione a uno ad alta concentrazione.

Esempi di proteine di trasporto includono il glucosio transporter (GLUT-1), che facilita il passaggio del glucosio nelle cellule; la pompa sodio-potassio (Na+/K+-ATPasi), che mantiene i gradienti di concentrazione di sodio e potassio attraverso la membrana cellulare; e la proteina canalicolare della calcemina, che regola il trasporto del calcio nelle cellule.

Le proteine di trasporto svolgono un ruolo vitale in molti processi fisiologici, tra cui il metabolismo energetico, la segnalazione cellulare, l'equilibrio idrico ed elettrolitico e la regolazione del pH. Le disfunzioni nelle proteine di trasporto possono portare a varie condizioni patologiche, come diabete, ipertensione, malattie cardiovascolari e disturbi neurologici.

La parola "Caderine" non esiste nel campo della medicina o della scienza. Probabilmente stai cercando il termine "cadherina", che si riferisce a una classe di proteine adesive che svolgono un ruolo cruciale nella formazione e nel mantenimento delle giunzioni intercellulari. Le cadherine sono fondamentali per la coesione cellulare, la morfogenesi dei tessuti e la stabilità meccanica delle strutture cellulari. Esistono diversi tipi di cadherine, come E-cadherina, N-cadherina e P-cadherina, che si trovano in vari tessuti e svolgono funzioni specifiche.

In un contesto medico o psicologico, i repressori si riferiscono a meccanismi mentali che sopprimono o trattengono pensieri, sentimenti, desideri o ricordi spiacevoli o minacciosi in modo inconscio. Questa difesa è un processo di coping che impedisce tali impulsi o materiale psichico di entrare nella consapevolezza per prevenire disagio, angoscia o conflitto interno. La repressione è considerata una forma di rimozione, un meccanismo di difesa più generale che allontana i pensieri ei ricordi spiacevoli dalla coscienza. Tuttavia, a differenza della repressione, la rimozione può anche riguardare eventi o materiale psichico che erano precedentemente consapevoli ma sono stati successivamente resi inconsci.

È importante notare che l'esistenza e il ruolo dei meccanismi di difesa come la repressione rimangono materia di dibattito nella comunità scientifica. Alcuni studiosi mettono in discussione la loro validità empirica, sostenendo che ci sono poche prove dirette a supporto della loro esistenza e che potrebbero riflettere più una teoria retrospettiva che un processo mentale reale.

In medicina e biologia, un "sito di legame" si riferisce a una particolare posizione o area su una molecola (come una proteina, DNA, RNA o piccolo ligando) dove un'altra molecola può attaccarsi o legarsi specificamente e stabilmente. Questo legame è spesso determinato dalla forma tridimensionale e dalle proprietà chimiche della superficie di contatto tra le due molecole. Il sito di legame può mostrare una specificità se riconosce e si lega solo a una particolare molecola o a un insieme limitato di molecole correlate.

Un esempio comune è il sito di legame di un enzima, che è la regione della sua struttura dove il suo substrato (la molecola su cui agisce) si attacca e subisce una reazione chimica catalizzata dall'enzima stesso. Un altro esempio sono i siti di legame dei recettori cellulari, che riconoscono e si legano a specifici messaggeri chimici (come ormoni, neurotrasmettitori o fattori di crescita) per iniziare una cascata di eventi intracellulari che portano alla risposta cellulare.

In genetica e biologia molecolare, il sito di legame può riferirsi a una sequenza specifica di basi azotate nel DNA o RNA a cui si legano proteine (come fattori di trascrizione, ligasi o polimerasi) per regolare l'espressione genica o svolgere altre funzioni cellulari.

In sintesi, i siti di legame sono cruciali per la comprensione dei meccanismi molecolari alla base di molti processi biologici e sono spesso obiettivi farmacologici importanti nello sviluppo di terapie mirate.

In medicina, una linea cellulare è una cultura di cellule che mantengono la capacità di dividersi e crescere in modo continuo in condizioni appropriate. Le linee cellulari sono comunemente utilizzate in ricerca per studiare il comportamento delle cellule, testare l'efficacia e la tossicità dei farmaci, e capire i meccanismi delle malattie.

Le linee cellulari possono essere derivate da diversi tipi di tessuti, come quelli tumorali o normali. Le linee cellulari tumorali sono ottenute da cellule cancerose prelevate da un paziente e successivamente coltivate in laboratorio. Queste linee cellulari mantengono le caratteristiche della malattia originale e possono essere utilizzate per studiare la biologia del cancro e testare nuovi trattamenti.

Le linee cellulari normali, d'altra parte, sono derivate da tessuti non cancerosi e possono essere utilizzate per studiare la fisiologia e la patofisiologia di varie malattie. Ad esempio, le linee cellulari epiteliali possono essere utilizzate per studiare l'infezione da virus o batteri, mentre le linee cellulari neuronali possono essere utilizzate per studiare le malattie neurodegenerative.

E' importante notare che l'uso di linee cellulari in ricerca ha alcune limitazioni e precauzioni etiche da considerare, come il consenso informato del paziente per la derivazione di linee cellulari tumorali, e la verifica dell'identità e della purezza delle linee cellulari utilizzate.

Le Aurora Kinases sono una famiglia di enzimi che giocano un ruolo cruciale nella regolazione del ciclo cellulare e del processo di divisione cellulare. Esistono tre membri principali di questa famiglia, noti come Aurora A, B e C.

Aurora A è coinvolta nella mitosi, la fase del ciclo cellulare in cui le cellule si dividono per formare due cellule figlie identiche. In particolare, Aurora A svolge un ruolo importante nel processo di separazione dei centrosomi e nell'allineamento correto dei cromosomi sulla piastra equatoriale prima della divisione cellulare.

Aurora B, d'altra parte, è coinvolta nella fase di citocinesi, durante la quale le cellule si dividono fisicamente in due. Aurora B svolge un ruolo cruciale nel processo di corretta separazione dei cromatidi fratelli e nella formazione del fuso mitotico.

Infine, Aurora C è molto simile ad Aurora B nelle sue funzioni e si trova principalmente nei testicoli, dove svolge un ruolo importante nella divisione cellulare dei gameti maschili.

Le disregolazioni delle Aurora Kinases possono portare a una serie di disturbi, tra cui l'anomalo sviluppo e la crescita cellulare incontrollata che caratterizzano il cancro. Pertanto, le Aurora Kinases sono considerate un bersaglio promettente per lo sviluppo di nuovi farmaci antitumorali.

La definizione medica di "Tecniche del sistema a doppio ibrido" si riferisce a un approccio terapeutico che combina due diverse tecnologie o strategie per il trattamento di una condizione medica. Questo termine non ha una definizione specifica in medicina, ma viene talvolta utilizzato in riferimento alla terapia con cellule staminali, dove due tipi di cellule staminali (ad esempio, cellule staminali adulte e cellule staminali embrionali) vengono utilizzate insieme per ottenere un effetto terapeutico maggiore.

In particolare, il termine "doppio ibrido" si riferisce alla combinazione di due diverse fonti di cellule staminali che hanno proprietà complementari e possono lavorare insieme per promuovere la rigenerazione dei tessuti danneggiati o malati. Ad esempio, le cellule staminali adulte possono fornire una fonte autologa di cellule che possono essere utilizzate per il trattamento senza il rischio di rigetto, mentre le cellule staminali embrionali possono avere una maggiore capacità di differenziarsi in diversi tipi di tessuti.

Tuttavia, è importante notare che l'uso delle cellule staminali embrionali umane è ancora oggetto di controversie etiche e regolamentari, il che limita la loro applicazione clinica. Pertanto, le tecniche del sistema a doppio ibrido sono attualmente allo studio in laboratorio e non sono ancora state approvate per l'uso clinico diffuso.

Gli Saccharomycetales sono un ordine di funghi all'interno della classe Saccharomycetes. Questi funghi sono generalmente caratterizzati da cellule che crescono asessualmente tramite gemmazione o divisione binaria. Molti Saccharomycetales sono lieviti, organismi unicellulari che vivono principalmente in ambienti acquatici o umidi e sono noti per la loro capacità di fermentare zuccheri in alcool e anidride carbonica.

Un genere ben noto all'interno di Saccharomycetales è Saccharomyces, che include il lievito da birra (Saccharomyces cerevisiae) e il lievito da pane (Saccharomyces exiguus). Altri generi includono Candida, Pichia, Kluyveromyces e Torulaspora.

Alcune specie di Saccharomycetales possono causare infezioni opportunistiche nei esseri umani, specialmente nelle persone con sistemi immunitari indeboliti. Ad esempio, Candida albicans è un patogeno opportunista comune che può causare candidosi, una infezione fungina che colpisce la pelle e le mucose.

La fase G2, che sta per "fase gap 2", è la seconda fase del ciclo cellulare eocito (cioè non mitotico) delle cellule eucariotiche. Si verifica dopo la fase S, durante la quale l'DNA viene replicato, e prima della mitosi o della divisione cellulare.

Nella fase G2, la cellula si prepara per la divisione cellulare eseguendo una serie di processi che garantiscano la corretta separazione dei cromosomi e l'integrità del materiale genetico. Tra questi processi ci sono:

1. La sintesi delle proteine ​​che costituiscono la struttura dei cromosomi e il fuso mitotico, che è necessario per separare i cromatidi sorelli durante la divisione cellulare.
2. Il ripristino e il rafforzamento delle membrane nucleari, che sono state disassemblate durante la fase S.
3. La verifica dell'integrità del materiale genetico e la riparazione di eventuali danni all'DNA che possono aver avuto luogo durante la replicazione.
4. Il controllo del ciclo cellulare, che garantisce che tutte le condizioni siano soddisfatte prima dell'ingresso nella mitosi.

La durata della fase G2 può variare notevolmente a seconda del tipo di cellula e delle condizioni ambientali. In alcuni casi, la fase G2 può essere breve o addirittura saltata se le cellule vengono indotte a entrare in mitosi prematuramente. Tuttavia, è fondamentale che tutte le preparazioni per la divisione cellulare siano completate prima dell'ingresso nella mitosi, poiché errori o danni all'DNA non riparati possono portare a mutazioni genetiche e malattie.

Le modificazioni post-traduzionali delle proteine (PTM) sono processi biochimici che coinvolgono la modifica di una proteina dopo la sua sintesi tramite traduzione dell'mRNA. Queste modifiche possono influenzare diverse proprietà funzionali della proteina, come la sua attività enzimatica, la localizzazione subcellulare, la stabilità e l'interazione con altre molecole.

Le PTMs più comuni includono:

1. Fosforilazione: l'aggiunta di un gruppo fosfato ad una serina, treonina o tirosina residui della proteina, regolata da enzimi chiamati kinasi e fosfatasi.
2. Glicosilazione: l'aggiunta di uno o più zuccheri (o oligosaccaridi) alla proteina, che può influenzare la sua solubilità, stabilità e capacità di interagire con altre molecole.
3. Ubiquitinazione: l'aggiunta di una proteina chiamata ubiquitina alla proteina target, che segnala la sua degradazione da parte del proteasoma.
4. Metilazione: l'aggiunta di uno o più gruppi metile ad un residuo amminoacidico della proteina, che può influenzarne la stabilità e l'interazione con altre molecole.
5. Acetilazione: l'aggiunta di un gruppo acetile ad un residuo amminoacidico della proteina, che può influenzare la sua attività enzimatica e la sua interazione con il DNA.

Le modificazioni post-traduzionali delle proteine sono cruciali per la regolazione di molte vie cellulari e processi fisiologici, come il metabolismo, la crescita cellulare, la differenziazione, l'apoptosi e la risposta immunitaria. Tuttavia, possono anche essere associate a malattie, come il cancro, le malattie neurodegenerative e le infezioni virali.

L'allineamento di sequenze è un processo utilizzato nell'analisi delle sequenze biologiche, come il DNA, l'RNA o le proteine. L'obiettivo dell'allineamento di sequenze è quello di identificare regioni simili o omologhe tra due o più sequenze, che possono fornire informazioni su loro relazione evolutiva o funzionale.

L'allineamento di sequenze viene eseguito utilizzando algoritmi specifici che confrontano le sequenze carattere per carattere e assegnano punteggi alle corrispondenze, alle sostituzioni e alle operazioni di gap (inserimento o cancellazione di uno o più caratteri). I punteggi possono essere calcolati utilizzando matrici di sostituzione predefinite che riflettono la probabilità di una particolare sostituzione aminoacidica o nucleotidica.

L'allineamento di sequenze può essere globale, quando l'obiettivo è quello di allineare l'intera lunghezza delle sequenze, o locale, quando si cerca solo la regione più simile tra due o più sequenze. Gli allineamenti multipli possono anche essere eseguiti per confrontare simultaneamente più di due sequenze e identificare relazioni evolutive complesse.

L'allineamento di sequenze è una tecnica fondamentale in bioinformatica e ha applicazioni in vari campi, come la genetica delle popolazioni, la biologia molecolare, la genomica strutturale e funzionale, e la farmacologia.

La poliubiquitina è un termine utilizzato in medicina e biologia molecolare per descrivere una catena di molecole di ubiquitina legate insieme. L'ubiquitina è una piccola proteina presente in tutte le cellule degli esseri viventi, che svolge un ruolo importante nel controllo della degradazione delle proteine.

Nel processo di poliubiquitinazione, l'ubiquitina viene prima attivata da una specifica enzima (E1), quindi trasferita a un'altra classe di enzimi (E2) e infine legata alla proteina bersaglio da una terza classe di enzimi (E3). Quando una proteina viene marcata con più di una molecola di ubiquitina, si forma una catena di poliubiquitina.

La formazione di catene di poliubiquitina su una proteina può servire come segnale per la sua degradazione da parte del proteasoma, un grande complesso enzimatico che smonta e degrada le proteine danneggiate o non più necessarie all'interno della cellula. Tuttavia, la poliubiquitinazione può anche avere altre funzioni, come ad esempio il controllo dell'attività enzimatica o del traffico intracellulare di proteine.

Un'anomalia nel processo di poliubiquitinazione è stata associata a diverse malattie umane, tra cui alcune forme di cancro e di malattie neurodegenerative come la malattia di Parkinson e la sclerosi laterale amiotrofica (SLA).

Il clonaggio molecolare è una tecnica di laboratorio utilizzata per creare copie esatte di un particolare frammento di DNA. Questa procedura prevede l'isolamento del frammento desiderato, che può contenere un gene o qualsiasi altra sequenza specifica, e la sua integrazione in un vettore di clonazione, come un plasmide o un fago. Il vettore viene quindi introdotto in un organismo ospite, ad esempio batteri o cellule di lievito, che lo replicano producendo numerose copie identiche del frammento di DNA originale.

Il clonaggio molecolare è una tecnica fondamentale nella biologia molecolare e ha permesso importanti progressi in diversi campi, tra cui la ricerca genetica, la medicina e la biotecnologia. Ad esempio, può essere utilizzato per produrre grandi quantità di proteine ricombinanti, come enzimi o vaccini, oppure per studiare la funzione dei geni e le basi molecolari delle malattie.

Tuttavia, è importante sottolineare che il clonaggio molecolare non deve essere confuso con il clonazione umana o animale, che implica la creazione di organismi geneticamente identici a partire da cellule adulte differenziate. Il clonaggio molecolare serve esclusivamente a replicare frammenti di DNA e non interi organismi.

Il centrosoma è una struttura cellulare fondamentale che svolge un ruolo cruciale nella divisione cellulare e nell'organizzazione del citoscheletro. Nelle cellule animali, il centrosoma è costituito da una coppia di centrioli circondati da una massa proteica pericentriolare.

Durante la mitosi, i centrosomi si separano e migrano alle estremità opposte della cellula, dove organizzano i microtubuli che formano il fuso mitotico. Il fuso mitotico è essenziale per la separazione dei cromosomi duplicati nelle due cellule figlie durante la divisione cellulare.

Il centrosoma svolge anche un ruolo importante nell'organizzazione del citoscheletro durante l'interfase, quando i microtubuli radiano dal centrosoma per fornire una struttura interna alla cellula e facilitare il trasporto di vescicole e organelli.

In sintesi, il centrosoma è un importante organulo cellulare che regola la divisione cellulare e l'organizzazione del citoscheletro nelle cellule animali.

La Protein Phosphatase 2 (PP2A) è un enzima appartenente alla classe delle fosfatasi, che svolge un ruolo cruciale nella regolazione della fosforilazione dei substrati proteici all'interno della cellula. Questo enzyma è responsabile dell'idrolisi del gruppo fosfato legato a residui di serina e treonina presenti sulle proteine, invertendo così il processo di fosforilazione catalizzato dalle kinasi.

La PP2A è una delle fosfatasi più abbondanti e ubiquitarie nelle cellule eucariotiche, ed è stata identificata come un regolatore chiave di numerosi processi cellulari, tra cui la proliferazione, l'apoptosi, il metabolismo energetico, la trasduzione del segnale e la riparazione del DNA. La sua attività enzimatica è strettamente controllata da una varietà di meccanismi post-traduzionali, come l'interazione con diversi tipi di subunità regolatorie e la modificazione dei siti di legame.

La PP2A è costituita da tre sottounità principali: una sottounità catalitica (C), una sottounità regolatoria A e una sottounità variabile B, che conferisce all'enzima specificità per i diversi substrati proteici. La grande varietà di isoforme della sottounità B permette alla PP2A di interagire con un vasto numero di proteine cellulari e di partecipare a una vasta gamma di processi biologici.

Una disregolazione della PP2A è stata associata a diverse patologie umane, tra cui il cancro, le malattie neurodegenerative e le disfunzioni metaboliche. Pertanto, la comprensione dei meccanismi di regolazione della PP2A e del suo ruolo nella fisiopatologia cellulare è di grande interesse per lo sviluppo di nuove strategie terapeutiche.

Le cinasi ciclina-dipendenti, notevoli anche come CDK (dall'inglese Cyclin-Dependent Kinases), sono enzimi che giocano un ruolo cruciale nel controllo del ciclo cellulare eucariotico. Si attivano quando si legano a specifiche proteine chiamate ciclina, il cui livello di espressione varia durante il ciclo cellulare.

Le CDK sono responsabili della fosforilazione di diverse proteine che regolano l'ingresso e l'uscita dalle fasi del ciclo cellulare, come la fase G1, S (sintesi del DNA) e M (mitosi). Questa fosforilazione altera la struttura e la funzione di tali proteine, determinando così i cambiamenti necessari per il passaggio da una fase all'altra.

L'attività delle CDK è strettamente regolata da diversi meccanismi, tra cui:

1. La formazione del complesso CDK-ciclina: la ciclina lega e attiva la CDK.
2. L'inibizione delle CDK: alcune proteine inibitrici possono bloccare l'attività della CDK, impedendo il passaggio alla fase successiva del ciclo cellulare.
3. La degradazione delle ciclina: durante il ciclo cellulare, le ciclina vengono degradate da un sistema ubiquitina-proteasoma, facendo sì che la CDK si disattivi.
4. L'autofosforilazione e la fosforilazione dipendente da altre kinasi: questi processi possono influenzare l'attività della CDK.

Le alterazioni nel funzionamento delle cinasi ciclina-dipendenti possono portare a disfunzioni del ciclo cellulare, che sono spesso associate con lo sviluppo di patologie quali il cancro.

La profase meiotica I è la prima fase della meiosi, un processo di divisione cellulare che si verifica nei cromosomi delle cellule germinali per creare gameti (cellule sessuali) con un numero di cromosomi ridotto a metà. Durante la profase meiotica I, i cromosomi omologhi si accoppiano e si avvolgono strettamente insieme in coppie chiamate tetradri eterotipici. Questo processo consente lo scambio di materiale genetico tra i cromosomi attraverso il crossing-over, che aumenta la diversità genetica dei gameti.

La profase meiotica I è suddivisa in cinque sottostadi: leptotene, zigotene, pachitene, diplotene e diacinesi. Durante il leptotene, i cromosomi si allungano e si assottigliano, mentre i loro cromatidi si dispongono parallelamente l'uno all'altro. Nel zigotene, i cromosomi omologhi iniziano a trovarsi e ad accoppiarsi tra loro. Durante il pachitene, i cromosomi omologhi sono completamente appaiati e si avvolgono strettamente insieme, formando la tetradra eterotipica. Il crossing-over si verifica durante questo stadio, con scambi di segmenti di DNA tra i cromatidi non fratelli dei cromosomi omologhi.

Nel diplotene, il processo di appaiamento inizia a separarsi, ma le estremità dei cromosomi rimangono unite da strutture chiamate chiasmi. Durante la diacinesi, i cromosomi si accorciano e si ispessiscono, mentre il nucleolo e l'involucro nucleare si dissolvono, preparando la cellula per le successive fasi della meiosi.

In sintesi, la profase meiotica I è un processo complesso che include l'appaiamento e il crossing-over dei cromosomi omologhi, aumentando la diversità genetica tra i gameti prodotti durante la meiosi.

La poliposi del colon, nota anche come poliposi adenomatosa familiare (FAP), è una condizione genetica ereditaria caratterizzata dalla crescita anormale di polipi nel colon e nel retto. Questi polipi sono generalmente adenomi, che sono tumori benigni ma hanno il potenziale di diventare cancerosi se non vengono rilevati e rimossi in modo tempestivo.

L'FAP è causata da mutazioni nel gene APC (adenomatous polyposis coli), che normalmente aiuta a regolare la crescita cellulare nell'intestino. Quando questo gene è danneggiato, le cellule possono moltiplicarsi in modo incontrollato, portando alla formazione di polipi.

Le persone con FAP possono sviluppare centinaia o addirittura migliaia di polipi nel colon e nel retto, spesso già durante l'adolescenza o all'inizio dell'età adulta. Se non trattata, la maggior parte delle persone con FAP svilupperà un cancro del colon-retto entro i 40 anni di età.

Il trattamento per la poliposi del colon include la rimozione chirurgica del colon e del retto, che può essere effettuata in modo preventivo prima che si sviluppi il cancro. È anche importante sottoporsi a controlli regolari per rilevare e rimuovere qualsiasi polipo che possa formarsi dopo l'intervento chirurgico.

In sintesi, la poliposi del colon è una condizione genetica ereditaria caratterizzata dalla crescita anormale di polipi nel colon e nel retto, causata da mutazioni nel gene APC. Se non trattata, può portare allo sviluppo di cancro del colon-retto. Il trattamento include la rimozione chirurgica del colon e del retto e controlli regolari per rilevare e rimuovere qualsiasi polipo che possa formarsi dopo l'intervento chirurgico.

Le Culline sono una famiglia di proteine regolatorie che svolgono un ruolo fondamentale nella stabilità e nell'attivazione dell'E3 ubiquitina ligasi, un complesso enzimatico responsabile del processo di ubiquitinazione delle proteine. Questo processo è essenziale per la regolazione della degradazione proteica nelle cellule. Le Culline fungono da base per l'ancoraggio di diverse componenti dell'E3 ubiquitina ligasi, tra cui le subunità Rbx1/Roc1 e le specifiche subunità F-box che riconoscono i substrati proteici da marcare con la ubiquitina.

Le Culline sono altamente conservate in diversi organismi, dall'uomo ai lieviti, e sono coinvolte in una vasta gamma di processi cellulari, tra cui il ciclo cellulare, la risposta al danno dell'DNA, l'apoptosi, la differenziazione cellulare e la segnalazione intracellulare. Mutazioni o disregolazione delle Culline possono portare a varie patologie, tra cui tumori e malattie neurodegenerative.

In sintesi, le Culline sono proteine regolatorie essenziali per la stabilità e l'attivazione dell'E3 ubiquitina ligasi, che svolgono un ruolo cruciale nella degradazione proteica e nella regolazione di diversi processi cellulari.

Le proteine della Drosophila si riferiscono a varie proteine identificate e studiate nella Drosophila melanogaster, comunemente nota come mosca della frutta. La Drosophila melanogaster è un organismo modello ampiamente utilizzato in biologia dello sviluppo, genetica e ricerca medica a causa della sua facile manipolazione sperimentale, breve ciclo di vita, elevata fecondità e conservazione dei percorsi genici e molecolari fondamentali con esseri umani.

Molte proteine della Drosophila sono state studiate in relazione a processi cellulari e sviluppo fondamentali, come la divisione cellulare, l'apoptosi, il differenziamento cellulare, la segnalazione cellulare, la riparazione del DNA e la neurobiologia. Alcune proteine della Drosophila sono anche importanti per lo studio di malattie umane, poiché i loro omologhi genici nei mammiferi sono associati a varie condizioni patologiche. Ad esempio, la proteina Hedgehog della Drosophila è correlata alla proteina Hedgehog umana, che svolge un ruolo cruciale nello sviluppo embrionale e nella crescita tumorale quando mutata o alterata.

Studiare le proteine della Drosophila fornisce informazioni vitali sulla funzione e l'interazione delle proteine, nonché sui meccanismi molecolari che sottendono i processi cellulari e lo sviluppo degli organismi. Queste conoscenze possono quindi essere applicate allo studio di malattie umane e alla ricerca di potenziali terapie.

In medicina e ricerca biomedica, i modelli molecolari sono rappresentazioni tridimensionali di molecole o complessi molecolari, creati utilizzando software specializzati. Questi modelli vengono utilizzati per visualizzare e comprendere la struttura, le interazioni e il funzionamento delle molecole, come proteine, acidi nucleici (DNA e RNA) ed altri biomolecole.

I modelli molecolari possono essere creati sulla base di dati sperimentali ottenuti da tecniche strutturali come la cristallografia a raggi X, la spettrometria di massa o la risonanza magnetica nucleare (NMR). Questi metodi forniscono informazioni dettagliate sulla disposizione degli atomi all'interno della molecola, che possono essere utilizzate per generare modelli tridimensionali accurati.

I modelli molecolari sono essenziali per comprendere le interazioni tra molecole e come tali interazioni contribuiscono a processi cellulari e fisiologici complessi. Ad esempio, i ricercatori possono utilizzare modelli molecolari per studiare come ligandi (come farmaci o substrati) si legano alle proteine bersaglio, fornendo informazioni cruciali per lo sviluppo di nuovi farmaci e terapie.

In sintesi, i modelli molecolari sono rappresentazioni digitali di molecole che vengono utilizzate per visualizzare, analizzare e comprendere la struttura, le interazioni e il funzionamento delle biomolecole, con importanti applicazioni in ricerca biomedica e sviluppo farmaceutico.

Le "Beta-Transducin Repeat-Containing Proteins" (β-TRCP) sono una famiglia di proteine che svolgono un ruolo importante nella regolazione dell'ubiquitinazione e della degradazione delle proteine. Queste proteine contengono ripetizioni simili a quelle del beta-transducina, una proteina che è coinvolta nel processo di trasduzione del segnale nelle cellule sensoriali della vista.

Le β-TRCP sono note per essere componenti dell'E3 ubiquitina ligasi, un complesso enzimatico che media l'aggiunta di molecole di ubiquitina a specifiche proteine bersaglio, marcandole per la degradazione da parte del proteasoma. In particolare, le β-TRCP sono responsabili dell'identificazione e della legatura delle proteine bersaglio, che vengono quindi ubiquitinate e degradate.

Le β-TRCP sono coinvolte in diversi processi cellulari, tra cui la regolazione del ciclo cellulare, l'apoptosi, la risposta infiammatoria e il controllo della trascrizione genica. Alcune delle proteine bersaglio note delle β-TRCP includono:

* β-catenina, una proteina chiave nel pathway di segnalazione Wnt che regola la differenziazione cellulare e la proliferazione;
* IκB, un inibitore della traslocazione del fattore nucleare kappa B (NF-kB) che regola l'espressione genica in risposta a stimoli infiammatori;
* Emi1, una proteina che regola la transizione da metafase a anafase durante il ciclo cellulare.

Mutazioni o disregolazione delle β-TRCP sono state associate a diverse patologie, tra cui cancro, malattie neurodegenerative e disturbi del sistema immunitario.

L'anemia dei polli, nota anche come anemia virale del fagiano o anemia emorragica infettiva aviaria, è una malattia virale altamente contagiosa che colpisce principalmente i volatili domestici e selvatici, tra cui polli, galline, tacchini, quaglie, fagiani e altri uccelli. La causa di questa malattia è un piccolo virus a RNA appartenente alla famiglia dei Flaviviridae, genere Pestivirus.

Il virus dell'anemia dei polli si trasmette principalmente attraverso il contatto diretto o indiretto con sangue infetto, secrezioni nasali, feci e materiale contaminato da parte di uccelli infetti. Il periodo di incubazione varia da 2 a 7 giorni. I sintomi clinici più comuni includono:

1. Anemia: Diminuzione del numero di globuli rossi (eritrociti) e dell'emoglobina, che porta a una colorazione pallida delle mucose e della cresta negli uccelli.
2. Letargia: Sonnolenza, inattività e riluttanza a muoversi.
3. Perdita di appetito: Rifiuto del cibo o diminuzione dell'assunzione di alimenti.
4. Diarrea: Emissione di feci liquide o semiliquide, spesso contenenti sangue.
5. Disorientamento: Camminare in cerchio o andare a zigzag.
6. Tremori e convulsioni: Spasmi muscolari involontari e movimenti irregolari.
7. Mortalità elevata: Alta percentuale di mortalità, specialmente nei giovani uccelli.

Il virus dell'anemia dei polli non è zoonotico, il che significa che non si trasmette agli esseri umani o ad altri mammiferi. Tuttavia, può causare gravi danni alle popolazioni di uccelli da allevamento e selvatici. Non esiste un trattamento specifico per questa malattia, ma possono essere utilizzate misure di supporto per mantenere l'idratazione e il benessere degli uccelli infetti. La prevenzione è la migliore strategia per controllare la diffusione del virus attraverso la vaccinazione e l'adozione di rigide pratiche igieniche negli allevamenti avicoli.

La "Regolazione Fungina dell'Espressione Genica" si riferisce ai meccanismi e processi biologici che controllano l'attivazione o la repressione dei geni nelle cellule fungine. Questo tipo di regolazione è essenziale per la crescita, lo sviluppo, la differenziazione e la risposta ambientale dei funghi.

La regolazione dell'espressione genica nei funghi può avvenire a diversi livelli, tra cui:

1. Trascrizione genica: il primo passo nella sintesi delle proteine, che comporta la produzione di mRNA a partire dal DNA. I fattori di trascrizione possono legarsi ai promotori dei geni per attivare o reprimere la trascrizione.
2. Modifiche post-trascrizionali dell'mRNA: processi come l'alternativa splicing, la degradazione dell'mRNA e la modificazione della sua stabilità possono influenzare il livello di espressione genica.
3. Traduzione proteica: il passaggio dalla produzione di mRNA alla sintesi delle proteine può essere regolato attraverso meccanismi come l'inibizione dell'inizio della traduzione o la degradazione delle proteine nascenti.
4. Modifiche post-traduzionali delle proteine: le proteine possono subire modificazioni chimiche, come la fosforilazione, l'ubiquitinazione e la glicosilazione, che influenzano la loro attività, stabilità o localizzazione cellulare.

La regolazione fungina dell'espressione genica è soggetta a una complessa rete di controllo che include fattori intracellulari e ambientali. I segnali esterni possono influenzare la regolazione dell'espressione genica attraverso il legame dei ligandi ai recettori cellulari, l'attivazione di cascate di segnalazione e la modulazione dell'attività di fattori di trascrizione.

La comprensione della regolazione fungina dell'espressione genica è fondamentale per comprendere i meccanismi molecolari che controllano lo sviluppo, la differenziazione e la patogenicità dei funghi. Questo può avere implicazioni importanti nella ricerca di nuovi farmaci antifungini e nella progettazione di strategie per il controllo delle malattie fungine.

Le proteine ricombinanti sono proteine prodotte artificialmente mediante tecniche di ingegneria genetica. Queste proteine vengono create combinando il DNA di due organismi diversi in un unico organismo o cellula ospite, che poi produce la proteina desiderata.

Il processo di produzione di proteine ricombinanti inizia con l'identificazione di un gene che codifica per una specifica proteina desiderata. Il gene viene quindi isolato e inserito nel DNA di un organismo ospite, come batteri o cellule di lievito, utilizzando tecniche di biologia molecolare. L'organismo ospite viene quindi fatto crescere in laboratorio, dove produce la proteina desiderata durante il suo normale processo di sintesi proteica.

Le proteine ricombinanti hanno una vasta gamma di applicazioni nella ricerca scientifica, nella medicina e nell'industria. Ad esempio, possono essere utilizzate per produrre farmaci come l'insulina e il fattore di crescita umano, per creare vaccini contro malattie infettive come l'epatite B e l'influenza, e per studiare la funzione delle proteine in cellule e organismi viventi.

Tuttavia, la produzione di proteine ricombinanti presenta anche alcune sfide e rischi, come la possibilità di contaminazione con patogeni o sostanze indesiderate, nonché questioni etiche relative all'uso di organismi geneticamente modificati. Pertanto, è importante che la produzione e l'utilizzo di proteine ricombinanti siano regolamentati e controllati in modo appropriato per garantire la sicurezza e l'efficacia dei prodotti finali.

Le prove di precipitazione sono tipi di test di laboratorio utilizzati in medicina e patologia per verificare la presenza e identificare specifiche sostanze chimiche o proteine nelle urine, nel sangue o in altri fluidi corporei. Queste prove comportano l'aggiunta di un reagente chimico a un campione del fluido corporeo sospetto, che fa precipitare (formare un solido) la sostanza desiderata se presente.

Un esempio comune di prova di precipitazione è la "prova delle urine per proteine", che viene utilizzata per rilevare la proteinuria (proteine nelle urine). Nella maggior parte dei casi, le urine non dovrebbero contenere proteine in quantità significative. Tuttavia, se i reni sono danneggiati o malfunzionanti, possono consentire la fuoriuscita di proteine nelle urine.

Nella prova delle urine per proteine, un campione di urina viene miscelato con un reagente chimico come il nitrato d'argento o il solfato di rame. Se sono presenti proteine nelle urine, si formerà un precipitato che può essere rilevato visivamente o analizzato utilizzando tecniche strumentali come la spettrofotometria.

Le prove di precipitazione possono anche essere utilizzate per identificare specifiche proteine o anticorpi nel sangue, come nella nefelometria, una tecnica che misura la turbolenza causata dalla formazione di un precipitato per quantificare la concentrazione di anticorpi o altre proteine.

In sintesi, le prove di precipitazione sono metodi di laboratorio utilizzati per rilevare e identificare specifiche sostanze chimiche o proteine in fluidi corporei come urina e sangue, mediante la formazione di un precipitato visibile dopo l'aggiunta di un reagente appropriato.

In campo medico e biologico, l'interfase è il periodo della divisione cellulare che si verifica tra la fine della fase M (mitosi o meiosi), durante la quale avviene la separazione dei cromosomi, e l'inizio della successiva fase di divisione del citoplasma (citocinesi).

Durante l'interfase, la cellula si prepara per una nuova divisione cellulare. Si verificano tre importanti processi: la replicazione del DNA, la sintesi delle proteine e la duplicazione dei centrioli. Questi eventi sono necessari per garantire che i cromosomi vengano correttamente distribuiti durante la divisione cellulare successiva.

L'interfase è suddivisa in tre fasi principali:

1. Fase G1 (Gap 1): Durante questa fase, la cellula si prepara per la replicazione del DNA e sintetizza le proteine necessarie per questo processo. La cellula cresce in dimensioni e aumenta il suo metabolismo.
2. Fase S (Sintesi): In questa fase, ha luogo la replicazione del DNA, durante la quale ogni cromosoma viene duplicato, producendo due identiche copie dette "sorelle".
3. Fase G2 (Gap 2): Durante questa fase, la cellula si prepara per l'inizio della mitosi o meiosi. Vengono sintetizzate ulteriori proteine e organuli necessari per la divisione cellulare, e la cellula continua a crescere in dimensioni.

L'interfase è un periodo cruciale durante il ciclo cellulare, poiché le cellule si preparano alla divisione e garantiscono che i loro componenti siano correttamente duplicati prima di dividersi.

La trasduzione del segnale è un processo fondamentale nelle cellule viventi che consente la conversione di un segnale esterno o interno in una risposta cellulare specifica. Questo meccanismo permette alle cellule di percepire e rispondere a stimoli chimici, meccanici ed elettrici del loro ambiente.

In termini medici, la trasduzione del segnale implica una serie di eventi molecolari che avvengono all'interno della cellula dopo il legame di un ligando (solitamente una proteina o un messaggero chimico) a un recettore specifico sulla membrana plasmatica. Il legame del ligando al recettore induce una serie di cambiamenti conformazionali nel recettore, che a sua volta attiva una cascata di eventi intracellulari, compreso l'attivazione di enzimi, la produzione di secondi messaggeri e l'attivazione o inibizione di fattori di trascrizione.

Questi cambiamenti molecolari interni alla cellula possono portare a una varietà di risposte cellulari, come il cambiamento della permeabilità ionica, l'attivazione o inibizione di canali ionici, la modulazione dell'espressione genica e la promozione o inibizione della proliferazione cellulare.

La trasduzione del segnale è essenziale per una vasta gamma di processi fisiologici, tra cui la regolazione endocrina, il controllo nervoso, la risposta immunitaria e la crescita e sviluppo cellulare. Tuttavia, errori nella trasduzione del segnale possono anche portare a una serie di patologie, tra cui malattie cardiovascolari, cancro, diabete e disturbi neurologici.

Le cicline sono una classe di proteine regolatorie che giocano un ruolo cruciale nel ciclo cellulare, il processo attraverso il quale una cellula si divide in due cellule figlie. Il nome "ciclina" deriva dal fatto che i livelli di queste proteine variano ciclicamente durante il ciclo cellulare.

Le cicline si legano e attivano specifiche chinasi chiamate CDK (Cyclin-dependent kinases), creando complessi ciclina-CDK che promuovono la progressione del ciclo cellulare attraverso diverse fasi, tra cui la fase G1, S (sintesi del DNA) e G2. L'attivazione di questi complessi è strettamente regolata da una serie di meccanismi, compresa la fosforilazione, l'ubiquitinazione e il legame con le proteine inibitrici.

Le diverse classi di cicline sono attive in momenti diversi del ciclo cellulare:

1. Ciclina D: si accumula durante la fase G1 e promuove l'ingresso nella fase S, legandosi a CDK4 o CDK6.
2. Ciclina E: si accumula alla fine della fase G1 e all'inizio della fase S, legandosi a CDK2 per promuovere l'ingresso e il passaggio attraverso la fase S.
3. Ciclina A: presente durante la fase S e G2, si lega a CDK2 o CDK1 per regolare la progressione attraverso la fase G2 e l'inizio della mitosi.
4. Ciclina B: presente durante la fase G2 e la prometafase, si lega a CDK1 per promuovere l'ingresso nella metafase e il completamento della mitosi.

Le disregolazioni nel funzionamento delle cicline possono portare allo sviluppo di patologie come il cancro, poiché possono causare un'alterata proliferazione cellulare o l'evasione del controllo del ciclo cellulare.

In campo medico, un'endopeptidasi è un enzima che taglia i legami peptidici all'interno di una catena polipeptidica, ovvero all'interno della stessa proteina. Questo processo è noto come proteolisi o degradazione proteica e svolge un ruolo fondamentale in molti processi biologici, tra cui la digestione, l'attivazione o l'inattivazione di altre proteine e la risposta immunitaria.

Le endopeptidasi sono classificate in base al loro sito specifico di taglio all'interno della catena polipeptidica e alla loro struttura tridimensionale. Alcune endopeptidasi richiedono ioni metallici o altri cofattori per svolgere la loro attività enzimatica, mentre altre sono attive come enzimi singoli.

Esempi di endopeptidasi includono la tripsina e la chimotripsina, che sono enzimi digestivi presenti nel succo pancreatico e svolgono un ruolo cruciale nella digestione delle proteine ingerite. Altre endopeptidasi importanti sono le caspasi, che sono enzimi coinvolti nell'apoptosi o morte cellulare programmata, e le proteasi della matrice extracellulare (MMP), che svolgono un ruolo nella rimodellazione dei tessuti e nella patogenesi di malattie come il cancro e l'artrite reumatoide.

La stabilità della proteina si riferisce alla capacità di una proteina di mantenere la sua struttura tridimensionale e funzionalità in un determinato ambiente. Le proteine sono costituite da catene di aminoacidi ed esistono in equilibrio dinamico con le loro forme parzialmente piegate o denaturate. La stabilità della proteina è il risultato dell'equilibrio tra queste due forme e può essere influenzata da diversi fattori, come la concentrazione di ioni, pH, temperatura e presenza di ligandi o altri molecole.

La stabilità termodinamica di una proteina è definita come la differenza di energia libera tra la forma denaturata e la forma nativa della proteina. Una proteina con un'elevata stabilità termodinamica richiede più energia per passare dalla forma nativa alla forma denaturata, il che significa che è meno incline a subire cambiamenti conformazionali indotti da fattori ambientali.

La stabilità cinetica di una proteina si riferisce al tasso di transizione tra la forma nativa e la forma denaturata. Una proteina con una elevata stabilità cinetica ha un tasso di transizione più lento, il che significa che è meno incline a subire cambiamenti conformazionali indotti da fattori ambientali nel breve termine.

La stabilità della proteina è importante per la sua funzione e la sua sopravvivenza nell'organismo. Una proteina instabile può aggregare, precipitare o subire modifiche conformazionali che ne impediscono la corretta funzionalità. La comprensione dei meccanismi che regolano la stabilità delle proteine è quindi fondamentale per comprendere le basi molecolari delle malattie e per lo sviluppo di farmaci e terapie innovative.

Le fosfoproteine fosfatasi (PPP) sono un gruppo di enzimi che svolgono un ruolo cruciale nella regolazione dei processi cellulari attraverso la dephosphorylazione delle proteine, cioè l' rimozione di gruppi fosfato dalle proteine fosforilate. Questo processo è fondamentale per il controllo della segnalazione cellulare, dell'espressione genica e della divisione cellulare.

Le fosfoproteine fosfatasi sono classificate in tre famiglie principali: PPP, PPM (protein phosphatase, Mg2+/Mn2+-dependent) e PTP (protein tyrosine phosphatase). La famiglia PPP include enzimi come la protein phosphatase 1 (PP1), la protein phosphatase 2A (PP2A), la protein phosphatase 2B (PP2B, anche nota come calcineurina) e la protein phosphatase 5 (PP5).

Ogni enzima della famiglia PPP ha una specificità substrato diversa e svolge funzioni distinte all'interno della cellula. Ad esempio, PP1 e PP2A sono ampiamente espressi e regolano molteplici processi cellulari, tra cui la glicogenolisi, il ciclo cellulare e la trasduzione del segnale. La calcineurina (PP2B) è una fosfatasi calcio-dipendente che svolge un ruolo cruciale nella regolazione dell'espressione genica e della risposta immunitaria.

Le disfunzioni delle fosfoproteine fosfatasi sono implicate in diverse patologie, tra cui il cancro, le malattie neurodegenerative e le disfunzioni cardiovascolari. Pertanto, lo studio di questi enzimi è di grande interesse per la comprensione dei meccanismi molecolari alla base di queste malattie e per lo sviluppo di nuove strategie terapeutiche.

I microtubuli sono sottili strutture tubulari cilindriche presenti nel citoplasma delle cellule, che costituiscono uno dei tre componenti principali del citoscheletro, insieme a actina e intermediate filamenti. Sono costituiti da proteine tubuline globulari disposte in modo ordinato a formare protofilamenti, che a loro volta si organizzano per formare il tubulo microtubulare.

I microtubuli svolgono diverse funzioni importanti all'interno della cellula, tra cui il mantenimento della forma e della struttura cellulare, la divisione cellulare, il trasporto intracellulare di organelli e vescicole, e la motilità cellulare. Inoltre, i microtubuli sono anche componenti essenziali del flagello e del cilio, strutture che permettono alla cellula di muoversi o di muovere fluidi sulla sua superficie.

I farmaci che interferiscono con la formazione o la stabilità dei microtubuli, come i taxani e le vinca-alcaloidi, sono utilizzati in terapia oncologica per il trattamento di diversi tipi di cancro. Questi farmaci agiscono bloccando la divisione cellulare e inducono l'apoptosi (morte cellulare programmata) nelle cellule tumorali.

In genetica molecolare, un primer dell'DNA è una breve sequenza di DNA monocatenario che serve come punto di inizio per la reazione di sintesi dell'DNA catalizzata dall'enzima polimerasi. I primers sono essenziali nella reazione a catena della polimerasi (PCR), nella sequenziamento del DNA e in altre tecniche di biologia molecolare.

I primers dell'DNA sono generalmente sintetizzati in laboratorio e sono selezionati per essere complementari ad una specifica sequenza di DNA bersaglio. Quando il primer si lega alla sua sequenza target, forma una struttura a doppia elica che può essere estesa dall'enzima polimerasi durante la sintesi dell'DNA.

La lunghezza dei primers dell'DNA è generalmente compresa tra 15 e 30 nucleotidi, sebbene possa variare a seconda del protocollo sperimentale specifico. I primers devono essere sufficientemente lunghi da garantire una specificità di legame elevata alla sequenza target, ma non così lunghi da renderli suscettibili alla formazione di strutture secondarie che possono interferire con la reazione di sintesi dell'DNA.

In sintesi, i primers dell'DNA sono brevi sequenze di DNA monocatenario utilizzate come punto di inizio per la sintesi dell'DNA catalizzata dall'enzima polimerasi, e sono essenziali in diverse tecniche di biologia molecolare.

I piccoli RNA di interferenza (siRNA) sono molecole di acido ribonucleico (RNA) corti e double-stranded che svolgono un ruolo cruciale nella regolazione genica e nella difesa dell'organismo contro il materiale genetico estraneo, come i virus. Essi misurano solitamente 20-25 paia di basi in lunghezza e sono generati dal taglio di lunghi RNA double-stranded (dsRNA) da parte di un enzima chiamato Dicer.

Una volta generati, i siRNA vengono incorporati nella proteina argonauta (AGO), che fa parte del complesso RISC (RNA-induced silencing complex). Il filamento guida del siRNA all'interno di RISC viene quindi utilizzato per riconoscere e legare specificamente l'mRNA complementare, portando all'attivazione di due possibili vie:

1. Cleavage dell'mRNA: L'AGO taglia l'mRNA in corrispondenza del sito di complementarietà con il siRNA, producendo frammenti di mRNA più corti che vengono successivamente degradati.
2. Ripressione della traduzione: Il legame tra il siRNA e l'mRNA impedisce la formazione del complesso di inizio della traduzione, bloccando così la sintesi proteica.

I piccoli RNA di interferenza sono essenziali per la regolazione dell'espressione genica e giocano un ruolo importante nella difesa contro i virus e altri elementi genetici estranei. Essi hanno anche mostrato il potenziale come strumento terapeutico per il trattamento di varie malattie, tra cui alcune forme di cancro e disturbi genetici. Tuttavia, l'uso clinico dei siRNA è ancora in fase di sviluppo e sono necessari ulteriori studi per valutarne la sicurezza ed efficacia.

Le "Cell Cycle Checkpoints" sono punti di controllo regolati da meccanismi di segnalazione cellulare che garantiscono l'integrità e la corretta sequenza degli eventi durante il ciclo cellulare. Essi monitorano lo stato della cellula e verificano se tutte le condizioni necessarie per procedere al passaggio successivo del ciclo cellulare sono state soddisfatte. Ci sono tre principali punti di controllo:

1. Checkpoint G1/S: Verifica se le condizioni ambientali e interne della cellula sono favorevoli per l'ingresso nel ciclo cellulare e la sintesi del DNA. Questo checkpoint impedisce alla cellula di entrare nella fase S (di replicazione del DNA) se i nutrienti sono insufficienti, il danno al DNA non è riparato o le condizioni di crescita non sono appropriate.
2. Checkpoint G2/M: Verifica se la duplicazione del DNA e la separazione dei centrosomi (strutture che organizzano il fuso mitotico) sono state completate correttamente prima dell'ingresso nella mitosi (fase M). Questo checkpoint previene l'inizio della divisione cellulare se vi sono errori di replicazione del DNA o danni al DNA non riparati.
3. Checkpoint Mitotico: Monitora la corretta separazione dei cromosomi durante l'anafase (fase successiva alla metafase) e previene il passaggio alla citocinesi (divisione cellulare) se i cromatidi fratelli non sono stati adeguatamente separati.

Questi checkpoint svolgono un ruolo cruciale nel mantenere la stabilità genomica e prevenire l'insorgenza di mutazioni dannose o maligne. In caso di danni al DNA, i checkpoint possono temporaneamente arrestare il ciclo cellulare per permettere alla cellula di riparare i danni prima di procedere con la divisione cellulare. Se i danni sono troppo gravi o irreparabili, le cellule possono subire l'apoptosi (morte cellulare programmata) per evitare la propagazione di mutazioni dannose.

L'immunoblotting, noto anche come Western blotting, è una tecnica di laboratorio utilizzata per rilevare e quantificare specifiche proteine in un campione biologico. Questa tecnica combina l'elettroforesi delle proteine su gel (SDS-PAGE) con la rilevazione immunochimica.

Il processo include:

1. Estrarre le proteine dal campione e separarle in base al loro peso molecolare utilizzando l'elettroforesi su gel di poliacrilammide sodio dodecil solfato (SDS-PAGE).
2. Il gel viene quindi trasferito a una membrana di nitrocellulosa o di policarbonato di piccole dimensioni, dove le proteine si legano covalentemente alla membrana.
3. La membrana viene poi incubata con anticorpi primari specifici per la proteina target, che si legheranno a epitopi (siti di legame) unici sulla proteina.
4. Dopo il lavaggio per rimuovere gli anticorpi non legati, vengono aggiunti anticorpi secondari marcati con enzimi o fluorescenza che si legano agli anticorpi primari.
5. Infine, dopo ulteriori lavaggi, viene rilevata la presenza della proteina target mediante l'uso di substrati cromogenici o fluorescenti.

L'immunoblotting è una tecnica sensibile e specifica che può rilevare quantità molto piccole di proteine e distinguere tra proteine di peso molecolare simile ma con differenze nella sequenza aminoacidica. Viene utilizzato in ricerca e diagnosi per identificare proteine patologiche, come le proteine virali o tumorali, e monitorare l'espressione delle proteine in vari processi biologici.

L'immunoprecipitazione è una tecnica utilizzata in biologia molecolare e immunologia per isolare e purificare specifiche proteine o altri biomolecole da un campione complesso, come ad esempio un estratto cellulare o un fluido corporeo. Questa tecnica si basa sull'utilizzo di anticorpi specifici che riconoscono e si legano a una proteina target, formando un complesso immunocomplesso.

Il processo di immunoprecipitazione prevede inizialmente l'aggiunta di anticorpi specifici per la proteina bersaglio ad un campione contenente le proteine da analizzare. Gli anticorpi possono essere legati a particelle solide, come ad esempio perle di agarosio o magnetic beads, in modo che possano essere facilmente separate dal resto del campione. Una volta che gli anticorpi si sono legati alla proteina bersaglio, il complesso immunocomplesso può essere isolato attraverso centrifugazione o magneti, a seconda del supporto utilizzato per gli anticorpi.

Successivamente, il complesso immunocomplesso viene lavato ripetutamente con una soluzione tampone per rimuovere qualsiasi proteina non specificamente legata. Infine, la proteina bersaglio può essere eluita dal supporto degli anticorpi e analizzata mediante tecniche come l'elettroforesi su gel SDS-PAGE o la spettrometria di massa per identificarne la natura e le interazioni con altre proteine.

L'immunoprecipitazione è una tecnica molto utile per lo studio delle interazioni proteina-proteina, della modifica post-traduzionale delle proteine e dell'identificazione di proteine presenti in specifiche vie metaboliche o segnalazione cellulare. Tuttavia, questa tecnica richiede una buona conoscenza della biologia cellulare e della purificazione delle proteine per ottenere risultati affidabili e riproducibili.

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