Dipeptidyl-Peptidases (DPPs) e Tripeptidyl-Peptidases (TPPs) sono due tipi di enzimi peptidasi che svolgono un ruolo importante nella regolazione della digestione delle proteine e dei peptidi nell'organismo.

Le Dipeptidyl-Peptidases (DPPs) sono una classe di enzimi peptidasi che catalizzano la rimozione di specifici dipeptidi dal terminale N-terminale di polipeptidi e proteine. Esistono diverse isoforme di DPPs, ma le più studiate sono DPP-4, DPP-8 e DPP-9. L'isoforma DPP-4 è anche nota come "enzima convertente dell'enkefalina" o "CD26", ed è stata identificata per la sua capacità di degradare diversi peptidi biologicamente attivi, come l'enkefalina, il glucagone-like peptide-1 (GLP-1) e il peptide YY (PYY).

Le Tripeptidyl-Peptidases (TPPs) sono un altro gruppo di enzimi peptidasi che catalizzano la rimozione di tripeptidi dal terminale N-terminale di polipeptidi e proteine. TPP-1 e TPP-2 sono le isoforme più studiate di questa classe di enzimi. TPP-1 è anche nota come "cathepsina H" ed è stata identificata per la sua capacità di degradare diverse proteine, tra cui l'elastina e la caseina. TPP-2, invece, è stata identificata per la sua capacità di degradare diversi peptidi oppioidi endogeni.

In sintesi, Dipeptidyl-Peptidases (DPPs) e Tripeptidyl-Peptidases (TPPs) sono due tipi di enzimi peptidasi che svolgono un ruolo importante nella regolazione della biodisponibilità e dell'attività di diversi peptidi e proteine biologicamente attivi.