Oligomer si Ł costituito da un collega della telopeptide glicina di una molecola isopeptide UBIQUITIN attraverso un legame con la lisina residui su un secondo ubiquitin molecola. È strutturalmente molto diverso dal UBIQUITIN C, che è una proteina tandemly abbigliata ubiquitin contenente un peptide sequenza.

Un peptide conservato 76-amino acido universalmente trovato in eukaryotic cells che funziona come un indicatore per PROTEIN TRASPORTARE intracellulare e degrado. Ubiquitina viene attivato tramite una serie di complicazioni passi e forma un legame con la lisina isopeptide residui di specifiche proteine all'interno della cellula. Questi "Ubiquitinated" proteine possono riconosciuto e degradato dalla proteosomes o essere trasportato in compartimenti specifici all'interno della cellula.

Una famiglia di proteine che vengono structurally-related a Ubiquitina. Ubiquitine e ubiquitin-like proteine partecipare in diverse funzioni cellulari, quali proteine degrado e Heat-Shock risposta, da coniugazione con altre proteine.

Una classe di enzimi che forma un legame di thioester UBIQUITIN con l'assistenza di UBIQUITIN-ACTIVATING enzimi. Trasferiscono ubiquitin alla lisina di un substrato delle proteine con l'assistenza di UBIQUITIN-PROTEIN Ligasi.

L'atto di legare con le proteine per formare UBIQUITINS ubiquitin-protein ligasi complessi di etichettare le proteine per trasporto per il proteosoma Endopeptidasi complesso dove proteolisi.

Polimeri sintetizzato da organismi viventi. Essi contribuiscono alla formazione di strutture e macromolecular sono sintetizzati tramite il legame biologico delle molecole, specialmente ACIDS; nucleotidi; aminoacidi e carboidrati.

Un ’ integrazione di aminoacidi essenziali, è spesso aggiunto al mangime per animali.

Un grande complesso multisubunit che gioca un ruolo importante nel della degradazione delle proteine e nucleare citoplasmatica in eukaryotic cells. Contiene un 700-kDa sub-complex catalitica 700-kDa sub-complexes regolamentare e due. Il complesso digerisce Ubiquitinated proteine e proteine attivata tramite l ’ ornitin- decarbossilasi antizyme.

Una classe di enzimi che interagiscono con UBIQUITIN-CONJUGATING enzimi e proteine ubiquitination-specific substrati. Ogni membro di questo enzima gruppo ha un suo distinto specificità per un substrato ed ubiquitin-conjugating enzima. Ubiquitin-protein Ligasi esistono come due proteine Monomeriche multiprotein complessi.

Un thioester idrolasi, che agisce su esteri formato tra thiols come DITHIOTHREITOL o glutatione e i residui di UBIQUITIN C-terminale glicina.

Una classe di enzimi che catalizza la formazione di un i thioester legame tra sé e UBIQUITIN. E poi trasferisce il attivato ubiquitin a uno dei UBIQUITIN-PROTEIN Ligasi.

Enzimi in grado di catalizzare la scollatura di un legame carbon-nitrogen dal punto di sottoclassi di ossidazione. Idrolisi o sono i AMIDINE-LYASES AMMONIA-LYASES, la, la amine-lyases e altri carbon-nitrogen Liasi. CE 4.3.

Un'unica proteina composta da ripetizioni della sequenza aminoacidica UBIQUITIN 78-amino. E 'un prodotto che contiene il gene polyubiquitin diverse copie di ubiquitin sequenza di codifica. L' elaborazione di proteolitica ubiquitin C dà luogo alla formazione dei singoli ubiquitin molecole. Questa proteina è POLYUBIQUITIN, che è una proteina isopeptide da delle ubiquitin multiple specie.

Complessi di enzimi in grado di catalizzare la legame covalente con altre proteine della UBIQUITIN formando un legame peptidico tra la glicina di C-terminale alpha-amino UBIQUITIN e i gruppi di lisina residui nelle proteine. I complessi giocano un ruolo importante nel mediare l selective-degradation di breve durata e proteine anormali. Il complesso di enzimi può essere suddiviso in tre componenti che coinvolgono l 'attivazione di UBIQUITIN-ACTIVATING ubiquitin (enzimi), la coniugazione di ubiquitin al ligasi UBIQUITIN-CONJUGATING complesso (enzimi) e di legatura ubiquitin al substrato proteina (UBIQUITIN-PROTEIN Ligasi).

Proteine modificati tramite un legame covalente con UBIQUITINS o UBIQUITIN-LIKE proteine.

Una tipologia di peptide Fosforico in grado di catalizzare i peptidi o di proteine.

Il processo in cui endogena o di sostanze, o, esogene peptidi legarsi a proteine, enzimi, o alleati precursori delle proteine di legame alle proteine specifiche misure composti sono spesso usati come metodi di valutazione diagnostica.

Il livello di proteine, associazioni di struttura in cui le strutture proteiche secondaria (alfa, beta lenzuola elice, regioni, e motivi) branco per formare piegato forme chiamato ponti disolfuro tra cysteines. In due parti diverse del catena polipeptidica insieme ad altri le interazioni tra le catene svolgere un ruolo nella formazione e stabilizzazione della struttura terziaria. Di solito piccole proteine consistono in un solo regno ma piu 'grandi proteine possono contengono segmenti dei settori connessi da cui mancanza normale catena polipeptidica struttura secondaria.

Un segnale transducing recettore del fattore di necrosi tumorale associata fattore che è coinvolto nella regolamentazione delle NF-KAPPA B segnale e l 'attivazione di PROTEIN Proteinchinasi Ink.

Una classe di enzimi in grado di catalizzare la formazione di un legame fra due substrato molecole, insieme con l ’ idrolisi di una Pirofosfato titoli ATP o un'energia similare donatore. (28 Dorland, Ed, del trattato CE 6.

Una proteina chinasi Serine-Threonine che catalizza la fosforilazione della mi KAPPA B proteine. Questo enzima inoltre attiva il fattore della trascrizione NF-KAPPA B ed è composta da alfa e beta subunità catalitica, che sono protein chinasi e gamma, subunità regolamentare.

Le descrizioni di aminoacidi specifico, carboidrati o sequenze nucleotidiche apparse nella letteratura pubblicata e / o si depositano nello e mantenuto da banche dati come GenBank, EMBL (Laboratorio europeo di biologia molecolare), (Research Foundation, National Biomedical NBRF sequenza) o altri depositi.

L'ordine di aminoacidi che si verifichi in una catena polipeptidica. Questo viene definito la struttura primaria di proteine, è molto importante nel determinare PROTEIN la conferma.

Endopeptidasi che hanno una cisteina coinvolti nel processo catalitico. Questo gruppo di enzimi è inattivato dalle cisteina DELLA FOSFODIESTERASI DI proteinasi come Cistatine e SULFHYDRYL reagentI.

Sistema di enzimi che funzione consecutivi in sequenza da catalizzatore reazioni legate da comune intermedi metaboliche possono coinvolgere semplicemente un trasferimento di molecole d'acqua o atomi di idrogeno e può essere associata a grandi strutture supramolecular come mitocondri o ribosomi.

Una serie di proteine subcomplexes coinvolto PROTEIN Ubiquitinated USO di proteine nelle vescicole intraluminale di MULTIVESICULAR corpi e nella membrana benzisossazolica durante la formazione di vescicole intraluminale, durante la fase finale di CYTOKINESIS e durante la nascente di virus con capside lipidico. La ESCRT macchinari comprende la proteina prodotti di classe E proteina vacuolar di geni.

Scollatura di proteine in piccoli peptidi o amminoacidi o da proteasi (ad esempio idrolisi o non-enzymatically). E neanche Protein Processing Delle Proteine.

Nello specifico Fosforico staccare le obbligazioni peptidica in proteine e peptidi. Esempi di sub-subclasses per questo gruppo includono EXOPEPTIDASES e Endopeptidases.

Monocotiledone pianta Liliopsida famiglia della classe. E 'riservato ad alcuni nel Liliales ordine e un po' nel Asparagales ordine.

Proteine ottenute dalla specie Saccharomyces cerevisiae. La funzione di proteine specifiche da questo organismo sono oggetto di intensa interesse scientifico e sono stati usati per ricavare comprensione del funzionamento proteine simili eukaryotes più alte.

Una linea cellulare di cellule embrionali renali umane trasformarmi con adenovirus umana di tipo 5.

Lavora con informazioni articoli su argomenti in ogni campo della conoscenza, di solito organizzate in ordine alfabetico, o un lavoro simile limitata ad un particolare campo o soggetto. (Dal ALA glossary of Library and Information Science, 1983)

Un sistema di cisternae nel citoplasma delle tante cellule. In posti la endoplasmic Reticulum pause con la membrana plasmatica (membrana cellulare) o membrana esterna del membrana nucleare. Se le superfici del endoplasmic Reticulum mucose sono ricoperti di ribosomi batterici (ossia le endoplasmic Reticulum sia rough-surfaced (ENDOPLASMIC Reticulum, aspra); altrimenti c'è (ENDOPLASMIC Reticulum, trovano) (Re & Stansfield, un dizionario delle Genetics, 4th Ed)

Forti desideri di realizzare qualcosa. Di solito riguarda valori più elevati o nobili ideali.

Vari disturbi molecolare fisiologico o che alterano la funzione ENDOPLASMIC Reticulum... scatena molte risposte, inclusi anglo-francese PROTEIN risposta, che possono causare l ’ apoptosi e AUTOPHAGY.

Biblioteca nazionale della medicina a servizio del personale sanitario e dei consumatori rimanda informazioni dettagliate dall'Istituto Nazionale della Salute e altre fonti di informazioni su specifici riesaminato malattie e le condizioni.

Un tipo di endoplasmic Reticulum (ER) dove polyribosomes citoplasmatica sono presenti sulla superficie del pronto soccorso mucose. Questa forma di pronto soccorso e 'presente nelle cellule specializzato per secrezione proteica e la sua funzione principale consiste nell' per separare le proteine destinati per l'esportazione o utilizzo intracellulare.

Una rete di tubuli e delle ovaie nel muscolo scheletrico citoplasma delle fibre che aiutano con la contrazione del muscolo e rilassamento rilasciando e conservare gli ioni calcio.