Delle pesanti catene di immunoglobulina G per avere un peso molecolare di circa il 51 kDa. Contengono circa 450 residui di aminoacidi organizzato in quattro settori e una componente oligosaccharide legato in modo covalente al frammento della regione costante Fc. Il Gamma sottoclassi catena pesante (per esempio, gamma 1, gamma 2a e gamma 2b) delle sottoclassi di immunoglobulina G (IgG1, tipo IgG2 isotype e IgG2B) somigliano piu 'di la delle pesanti catene delle altre immunoglobuline immunoglobulina.
Glicoproteina plasma coagulato dal complesso trombina dimer, composto da tre paia di catene non identici glucosio-dipendente (alfa, beta, gamma) tenuti insieme da legami disolfuro. Fibrinogeno sol-gel coagulazione e 'un cambio di accordi molecolari complesse: Mentre il fibrinogeno viene accettata dalla trombina per formare i polipeptidi A e B, l'azione di altri enzimi proteolitica dei fibrinogeno diversi prodotti di degradazione.
Una proteina di scarto derivati da fibrinogeno in presenza di trombina, che forma parte integrante del coagulo di sangue.
Fibrinogens che hanno un difetto funzionale a causa di uno o più sostituzioni di aminoacidi nella sequenza di aminoacidi normale fibrinogeno. Anomalie fibrinogeno molecola può avere una qualsiasi delle fasi principali coinvolto nella conversione del fibrinogeno in fibrina stabilizzata, quali scissione del fibrinopeptidi Polymerization dal dalla trombina, e di fibrina, clinicamente silenti dysfibrinogenemias puo 'essere, o che possono essere associati ad emorragia, trombosi o difettoso cicatrizzazione.
Il componente principale dell'emoglobina nel feto. Questo emoglobina ha due alfa e due subunità Gamma glucosio-dipendente rispetto al normale adulto emoglobina, che ha due due subunità alfa e beta glucosio-dipendente. Possono essere elevate concentrazioni di emoglobina fetale (solitamente superiore allo 0,5%) nei bambini e adulti colpiti da leucemia e diversi tipi di anemia emolitica.
Un enzima (fibrin-stabilizing plasma TRANSGLUTAMINASES) che viene attivata dalla trombina e CALCIUM per formare elemento XIIIa. E 'importante per stabilizzare la formazione della fibrina polimero (coagulazione) che culmina la cascata della coagulazione.
Multi-subunit proteine che funzionano a IMMUNITY. Sono prodotti con i linfociti B dal immunoglobulina GENI. Sono composta da due pesante (immunoglobulina pesante CHAINS) e due catene leggere (immunoglobulina luce CHAINS) con un ’ ulteriore ancillary glucosio-dipendente catene a seconda del loro isoforme. La varietà di isoforme includono Monomeriche o chelanti polimerici del moduli e forme transmembrana recettori delle cellule B (antigene) o secreti forme (anticorpi), si sono divisi per la sequenza di aminoacidi le loro pesanti catene in cinque classi (immunoglobulina A; immunoglobulina D; immunoglobulina E; immunoglobulina G; sottoclassi di immunoglobulina M) e vari.
La principale lezione di immunoglobulina umana normale isotype siero... ci sono diversi isotype sottoclassi di IgG, per esempio, IgG1, e tipo IgG2 IgG2B.
Rappresenta 15-20% di immunoglobuline sieriche, principalmente come il polimero 4-chain nell ’ uomo e dimer agli altri mammiferi. Secretory IgA (immunoglobulina A, Secretory) è il principale immunoglobulina in secrezioni.
Una classe di immunoglobulina con catene (immunoglobuline A Catene Mu mu). Le IgM COMPLEMENT. Il nome deriva dal suo alto peso molecolare e inizialmente essere chiamato macroglobulin.
Le più grandi di glucosio-dipendente catene comprendente immunoglobuline. Contengono 450 a 600 residui di aminoacidi alla catena, e hanno un peso molecolare di 51-72 kDa.
I preparati a base di immunoglobuline utilizzato in infusione endovenosa contiene principalmente immunoglobulina G Sono usato per trattare una varietà di patologie associate a livelli di immunoglobulina diminuita o anormale inclusa primario di pediatria AIDS; HYPERGAMMAGLOBULINEMIA; SCID; infezioni da citomegalovirus nei soggetti trapiantati, leucemia linfocitica cronica; sindrome di Kawasaki, infezione nei neonati e porpora trombocitopenica idiopatica.
Elettroforesi in cui un Polyacrylamide gel è indicato come la diffusione medium.
Geni che codificano le diverse subunità delle immunoglobuline, per esempio il immunoglobulin Light catena GENI e all'immunoglobulina GENI catena pesante, pesante e leggero geni immunoglobuline sono presenti segmenti genetico delle cellule germinali nei globuli rossi. Completare i geni sono creati dal segmenti Ie carte ed è assemblata (Dei Linfociti B Ehi riarrangiamento) durante Dei Linfociti B alla maturità. Il gene segmenti del mondo e pesante catena delle cellule germinali geni sono simbolizzata V (variabile) J (a) e C (continua). Il pesante catena delle cellule germinali geni hanno un 'altra sezione D (diversità).
L'ordine di aminoacidi che si verifichi in una catena polipeptidica. Questo viene definito la struttura primaria di proteine, è molto importante nel determinare PROTEIN la conferma.
Glucosio-dipendente catene, composto da 211 a 217 residui di aminoacidi e avere un peso molecolare di circa 22 kDa. Ci sono due grossi tipi di luce e catene, Kappa Lambda. Ig due catene leggere e due Ig delle pesanti catene pesanti (immunoglobulina CHAINS) rendono una molecola di immunoglobulina.
Uno dei tipi di catene leggere delle immunoglobuline con peso molecolare di circa 22 kDa.
Un ’ immunoglobulina associata MAST iperespressione.. È stato associato a ipersensibilità (allergica, PRIMARI RIQUADRO SULLE REAZIONI DI).
Il principio la immunoglobulina in secrezioni come latte, respiratori e intestinali Mucin, saliva e lacrime. La molecola totale (circa 400 kD) è composta da due four-chain unità di immunoglobulina A, Secretory COMPONENTE e una J catena (immunoglobulina A Catena J).
Quella regione della molecola di immunoglobulina che varia sequenza aminoacidica e nella sua composizione, e comprende il sito di legame di un antigene specifico. E 'situata a un'N-terminus dei Fab frammento dell'immunoglobulina. Include hypervariable regioni (complementarità DETERMINING REGIONS) e regioni.
La classe di catene pesanti in immunoglobulina M. hanno un peso molecolare di circa il 72 kDa e contengono circa 57 residui di aminoacidi disposte in cinque settori oligosaccharide rami e più e un più elevato contenuto di carboidrati, delle pesanti catene di immunoglobulina G
Le lezioni di immunoglobuline trovato in una specie di animale. Nell 'uomo ci sono nove lezioni che migrano in cinque diversi gruppi in elettroforesi; ognuna darò 2 luce e due pesanti catene proteiche, e ogni gruppo ha distinguere caratteristiche strutturali e funzionali.
Uno dei tipi di immunoglobuline subunità a catena della luce con peso molecolare di circa 22 kDa.
Un ’ immunoglobulina che è meno dell ’ 1% delle concentrazioni plasmatiche di immunoglobulina. E si trova sulla membrana di di linfociti B.
Il dominio della liberazione immunoglobulina molecole che sono in sequenza proteica in corso o tipologia di immunoglobulina. Hanno conferire biologico funzioni sia di tipo strutturale alle immunoglobuline uno a testa in entrambi la luce e le catene pesanti catene comprende la C-terminus metà dell 'immunoglobulina FAB frammento e due o tre rimediare il resto delle pesanti catene (tutte le immunoglobuline frammento FC)
Crystallizable frammenti carbossi-terminali da entrambe le metà di immunoglobulina pesante CHAINS collegato agli altri chiamandoli disolfuro obbligazioni. FC frammenti carbossi-terminali contengono le parti della catena pesante le regioni costanti che sono responsabili della Funzioni di una delle immunoglobuline (COMPLEMENT fissazione, il legame alla membrana cellulare tramite i recettori D3; ed il trasporto placentare FC). Questo frammento può essere ottenuta con la digestione di immunoglobuline con l'enzima proteolitica PAPAIN.
Preoccupato di cellule linfoidi umorale l'immunita '. Sono cellule di breve durata supportata bursa-derived linfociti di uccelli nella produzione di immunoglobulina su appropriato stimolazione.
Riarrangiamento del gene Dei Linfociti B che risulta in una sostituzione nei tipi di heavy-chain della regione costante che si esprimono. La risposta delle cellule di cambiare mentre il legame della regione variabile specificità (antigene) rimane lo stesso. La maggior parte della classe il passaggio avviene da un evento di ricombinazione del DNA Ma si può avere luogo a livelli di RNA.
Univalent antigen-binding frammenti composto da un'intera catena e la sua luce immunoglobulina colmo di una delle immunoglobuline pesante CHAINS dalla regione cerniera, collegato agli altri chiamandoli obbligazioni disolfuro Fab contiene l'immunoglobulina A REGIONS sono parte del sito, e la prima antigen-binding immunoglobulina coerenti REGIONS. Questo frammento può essere ottenuta con la digestione di immunoglobuline con l'enzima proteolitica PAPAIN.
Il 15 kD "con" peptide che forme uno dei collegamenti tra monomeri di immunoglobulina A o immunoglobulina M la formazione di immunoglobuline polimeriche. C'è una J catena per uno IgA dimer o una IgM pentamer. E 'anche coinvolto nel legame al recettore per l ’ immunoglobulina immunoglobuline polimerico polimerico che sono necessarie per la loro Transcytosis al lume. E' distinto dal Woolamaloo immunoglobulina intorno che fa parte dell'immunoglobulina A immunoglobulina Laghi della luce e catene molto pesanti.
Immunoglobulina parziale molecole derivante da selettivo scollatura da enzimi o proteolitica generati attraverso PROTEIN ENGINEERING tecniche.
L'immunoglobulina allelic varianti di catene leggere (immunoglobulina luce CHAINS) o delle pesanti catene pesanti (immunoglobulina CHAINS) di immunoglobuline GENI codificata da geni.
Recettori Fc specializzati (FC) per i recettori immunoglobuline polimerico che mediare Transcytosis di immunoglobulina A polimerico e immunoglobulina M ed secrezioni, sull 'estero si trovano sulla superficie delle cellule epiteliali e epatociti. Dopo il legame con immunoglobulin A, la receptor-ligand subisce endocitosi, dal complesso, e la secrezione nel lumen per esocitosi. Prima di uscire, la parte del recettore (Secretory COMPONENTE) che è legato all ’ immunoglobulina A è proteolytically transmembrana ha lasciato la sua coda. (Da Rosen et al., The Dictionary of immunologia, 1989)
Un segmento della immunoglobulina delle pesanti catene, codificata dal pesante catena GENI immunoglobulina in J rubrica dove, durante la maturazione del segmento di linfociti B; il gene per la variabile regione controcorrente resta uniti a un gene della regione costante segmento a valle. La posizione esatta di unire due segmenti del gene è variabile e contribuisce alla diversità anticorpale è distinto dal immunoglobulina J CHAINS; un altro glucosio-dipendente funge da collegamento tra M o chelanti polimerici del supermercato.
Immunoglobuline prodotti in risposta agli antigeni batterica.
Un saggio immunologico utilizzando un anticorpo etichettata con un enzima marcatore come rafano perossidasi. Mentre o l ’ enzima o l ’ anticorpo si lega a un substrato immunosorbent, entrambi mantenere l 'attività biologica; la variazione di attività enzimatica come risultato della reazione enzyme-antibody-antigen è proporzionale alla concentrazione di l'antigene e può essere misurata spectrophotometrically o ad occhio nudo. Molte varianti del metodo sono stati sviluppati.
Immunoglobuline sulla superficie di linfociti B. loro messaggero RNA contiene un EXON con una membrana che abbraccia sequenza, producendo immunoglobuline in forma di tipo I proteine transmembrana invece di secreti immunoglobuline (anticorpi) che non contengono la membrana di servizio.
Immunoglobuline anormali caratteristiche di MIELOMA MULTIPLO.
La proprieta 'di anticorpi che permette loro di reagire con qualche DETERMINANTS antigenica e non con gli altri. Specificità dipende dalla composizione chimica, forze fisiche sole e struttura molecolare al sito di legame.
Geni che codificano l'immunoglobulina segmenti e Gene Gene CHAINS pesante segmenti della catena pesante geni sono simbolizzata V (variabile) D (diversità), J (a), e C (continua).
Una mutazione programmato processo attraverso cambiamenti presentano la sequenza di nucleotidi di immunoglobulina Gene DNA durante lo sviluppo.
Una discreta, presumibilmente isolamento, massa di Neoplastic PLASMA in osso MARROW ematiche o a vari siti extramidollare.
La classe di catene pesanti in immunoglobulina D hanno un peso molecolare di circa 64 kDa e contengono circa 500 residui di aminoacidi organizzato in quattro settori e una componente oligosaccharide legato in modo covalente ad etanercept il frammento della regione costante.
Un sito situate nel introni al fine di ogni metro della regione costante segmento di un gene (immunoglobulina heavy-chain dove ricombinazione o riarrangiamento) verificarsi durante il corso immunoglobulina sta facendo passare. Ig interruttore sono trovato su geni che codificano tutto cinque classi (immunoglobulina immunoglobulina) di immunoglobulina CHAINS pesante.
La classe di immunoglobulina A. in catene molto pesanti hanno un peso molecolare di circa 60 kDa e contenere circa 470 residui di aminoacidi organizzato in quattro settori e una componente oligosaccharide legato in modo covalente al frammento Fc della regione costante.
Anticorpi che reagiscono con i singoli fattori strutturali (idiotopes) sulla regione variabile di altri anticorpi.
Unico genetically-controlled determinanti anticorpi presenti su cui specificità è limitata ad un singolo gruppo di proteine (ad esempio, un'altra molecola anticorpale o un individuo multiplo di proteina). Il idiotype sembra rappresentare la antigen-binding antigenicità del sito dell 'anticorpo e rendono geneticamente codetermined. La idiotypic determinanti e' arrivata sempre situata all'immunoglobulina A dei Laghi dell'glucosio-dipendente catene.
Siero sessuali che migrano verso il Gamma (elettroforesi più carica positiva) in seguito a un certo punto gamma-globulins viene utilizzato come sinonimo di immunoglobuline che le immunoglobuline sono sessuali e al contrario più gamma gamma sessuali sono immunoglobuline. Ma siccome delle immunoglobuline mostra un alfa o beta Electrophoretic mobilità, che utilizzo è in declino.
Immunoglobuline prodotti in risposta a VIRAL antigeni.
Le descrizioni di aminoacidi specifico, carboidrati o sequenze nucleotidiche apparse nella letteratura pubblicata e / o si depositano nello e mantenuto da banche dati come GenBank, EMBL (Laboratorio europeo di biologia molecolare), (Research Foundation, National Biomedical NBRF sequenza) o altri depositi.