Cystéinyl-ARNt synthétase
Cystéine-ARNt ligase La cystéinyl-ARNt synthétase est une ligase qui catalyse la réaction : ATP + L-cystéine + ARNtCys ⇌ {\ ... en) McCorquodale DJ, « The separation and partial purification of aminoacyl-RNA synthetases from Escherichia coli », Biochim. ...
O-Phosphoséryl-ARNt synthétase
O-Phospho-L-sérine-ARNt ligase La O-phosphoséryl-ARNt synthétase est une ligase qui catalyse la réaction : ATP + L-O-phospho-L- ... en) Ryuya Fukunaga et Shigeyuki Yokoyama, « Structural insights into the first step of RNA-dependent cysteine biosynthesis in ...
Nicotinamide adénine dinucléotide
LC/MS analysis of cellular RNA reveals NAD-linked RNA », Nature Chemical Biology, vol. 5, no 12, décembre 2009, p. 879-881 ( ... ATP and dopamine in NGF-differentiated rat pheochromocytoma PC12 cells », European Journal of Neuroscience, vol. 30, no 5, ... A newly identified DNA ligase of Saccharomyces cerevisiae involved in RAD52-independent repair of DNA double-strand breaks », ... à l'ATP synthase de phosphoryler l'ADP en ATP ; ce processus est appelé phosphorylation oxydative. Étant donné que les formes ...
Horloge circadienne de Neurospora
Frequency se dimérise avec une hélicase à ARN ATP-dépendante (FRH), formant le complexe FFC, où FRH a pour fonction de ... une ubiquitine ligase de type SCF Cet évènement libère finalement le complexe white collar complex qui est réactivé via la ... interacting RNA helicase: a protein interaction hub for the circadian clock », The EMBO Journal, vol. 35, no 15, 1er août 2016 ... Conserved RNA Helicase FRH Acts Nonenzymatically to Support the Intrinsically Disordered Neurospora Clock Protein FRQ », ...
Protéine
... à un ARN de transfert de sélénocystéine ARNtSec par la sérine-ARNt ligase. Le séryl-ARNtSec ne peut être utilisé par les ... Structural insights into RNA-dependent eukaryal and archaeal selenocysteine formation », Nucleic Acids Research, vol. 36, no 4 ... ATP synthase) ou encore la transmission de signaux cellulaires (récepteurs membranaires). Les chaînes protéiques sont ...