Le complexe protéique adaptateur, sous-unités delta (AP-3) est un type de complexe protéique qui joue un rôle crucial dans le tri et le transport des protéines dans les cellules. Il est localisé dans les membranes des endosomes tardifs et des lysosomes.

Le complexe AP-3 est composé de plusieurs sous-unités protéiques, dont deux sont appelées "delta" (δ) et "mu" (μ). La sous-unité delta est une protéine de 48 kDa qui s'associe avec la sous-unité mu pour former un dimère. Ce dimère interagit avec d'autres protéines du complexe AP-3, y compris les sous-unités beta (β), alpha (α) et epsilon (ε), pour former le complexe protéique adaptateur complet.

Le complexe AP-3 est responsable du tri des protéines vers les lysosomes et les organites apparentés, tels que les granules sécrétoires des cellules spécialisées. Il reconnaît des signaux spécifiques dans les protéines cibles, appelés "signaux de tri", qui déterminent leur destination intracellulaire. Les protéines contenant ces signaux sont ensuite emballées dans des vésicules membranaires et transportées vers leurs destinations finales.

Des mutations dans les gènes codant pour les sous-unités du complexe AP-3 peuvent entraîner des maladies génétiques graves, telles que le syndrome de Hermansky-Pudlak, qui se caractérise par une albinisme oculocutané, une thrombocytopénie et une accumulation de lipofuscine dans les tissus.

Le Complexe Protéique Adaptateur 3, également connu sous le nom d'AP-3, est un complexe protéique qui joue un rôle crucial dans la voie de transport intracellulaire spécifiquement pour le trafic des vésicules vers les membranes tardives du Golgi et les endosomes tardifs.

Il est composé de quatre sous-unités principales : β-adaptine, μ3A, δ-adaptine et σ3A. Ces protéines s'assemblent pour former un hététeramère qui interagit avec d'autres protéines impliquées dans le transport vésiculaire, telles que les clathrines et les récepteurs de cibles membranaires.

Le complexe AP-3 est également connu pour être associé au tri et au transport des protéines vers les lysosomes et les organites apparentés, tels que les granules sécrétoires des cellules chromaffines et les granules dégranulées des plaquettes sanguines. Des mutations dans les gènes codant pour les sous-unités du complexe AP-3 ont été associées à certaines maladies neurologiques, telles que le syndrome de Hermansky-Pudlak et la maladie de Chediak-Higashi.

Le Complexe Protéique Adaptateur 1, également connu sous le nom d'AP-1, est un complexe protéique qui joue un rôle crucial dans la régulation du trafic intracellulaire des protéines et des lipides, en particulier dans l'endocytose et la voie de signalisation des MAPK (kinases activées par les mitogènes).

Le complexe AP-1 est composé de plusieurs sous-unités protéiques, y compris deux chaînes d'adaptines (γ-adaptine et β-adaptine), une petite sous-unité (μ1 ou μ2) et une sous-unité de la famille des kinases (par exemple, SKAP1 ou SMAL1). Ces sous-unités s'assemblent pour former un hétérotrimère qui se lie aux domaines cytoplasmiques des protéines membranaires et facilite leur internalisation dans les endosomes précoces.

Le complexe AP-1 est également capable de se lier à des clathrines, des protéines responsables de la courbure de la membrane et de la formation de vésicules pendant l'endocytose. En outre, le complexe AP-1 peut réguler la signalisation cellulaire en modulant l'activité des MAPK, ce qui a des implications importantes pour divers processus cellulaires tels que la prolifération, la différenciation et la migration cellulaire.

Des mutations dans les gènes codant pour les sous-unités du complexe AP-1 ont été associées à plusieurs maladies humaines, notamment des troubles neurodégénératifs et des cancers.

Le Complexe Protéique Adaptateur 2, également connu sous le nom d'AP-2, est un complexe protéique qui joue un rôle crucial dans le processus de l'endocytose à médiation réceptrice. Il s'agit d'un ensemble de plusieurs protéines qui travaillent en collaboration pour faciliter la reconnaissance, l'internalisation et le tri des molécules membranaires spécifiques.

Le complexe AP-2 est composé de quatre chaînes polypeptidiques différentes : deux chaînes α, une chaîne β2, une chaîne μ2 et une chaîne σ2. Ces protéines s'assemblent pour former un hétéro tétramère qui se lie aux domaines cytoplasmiques des récepteurs membranaires spécifiques, tels que les récepteurs du facteur de croissance épidermique (EGFR) et le récepteur du ligand de la lectine L.

Une fois lié au récepteur, le complexe AP-2 recrute d'autres protéines impliquées dans l'endocytose, telles que les dynamines et les kinases, pour faciliter l'internalisation du récepteur dans des vésicules membranaires. Ces vésicules peuvent ensuite être transportées vers d'autres compartiments cellulaires pour le tri et le traitement ultérieurs des molécules internalisées.

En résumé, le Complexe Protéique Adaptateur 2 est un ensemble de protéines qui jouent un rôle essentiel dans la reconnaissance et l'internalisation des récepteurs membranaires spécifiques, ce qui en fait une composante clé du processus d'endocytose à médiation réceptrice.

Le complexe protéique adaptateur 4, également connu sous le nom de CIAP2 ou AP-4, est un complexe protéique qui joue un rôle crucial dans le tri et le transport des protéines dans les cellules. Il se compose de quatre sous-unités protéiques principales : Mu1, Mu2, Sigma2 et Sigma4.

Le complexe AP-4 est principalement localisé dans les membranes des compartiments pré-golgiens et golgiens, où il participe au tri des protéines vers leur destination finale appropriée. Il se lie spécifiquement aux séquences de tri des protéines contenu dans le domaine cytoplasmique des protéines membranaires, ce qui permet leur transport vers les lysosomes ou les membranes plasmiques.

Des mutations dans les gènes codant pour les sous-unités du complexe AP-4 ont été associées à des maladies neurologiques graves telles que la dégénérescence spinocérébelleuse de type 5 (SCD5) et le syndrome de Christian-Lagenbeck. Ces maladies sont caractérisées par une atteinte progressive du système nerveux central, entraînant des troubles moteurs, cognitifs et comportementaux sévères.

Les sous-unités du complexe de la protéine adaptatrice font référence à des composants spécifiques de divers complexes de protéines adaptatrices qui jouent un rôle crucial dans la régulation de la signalisation cellulaire, en particulier dans les voies de transduction de signaux impliquées dans la réponse immunitaire et l'activation des lymphocytes T.

Les complexes de protéines adaptatrices sont composés de plusieurs sous-unités protéiques qui interagissent entre elles et avec d'autres protéines pour former un ensemble fonctionnel. Ces complexes agissent comme des plateformes de docking pour les kinases et les autres enzymes impliquées dans la transduction du signal, facilitant ainsi la transmission et l'amplification des signaux intracellulaires.

Dans le contexte des voies de signalisation immunitaires, les sous-unités du complexe de la protéine adaptatrice comprennent des protéines telles que:

1. La chaîne ζ (zeta) et la chaîne η (eta) du récepteur des cellules T (TCR): Ces deux sous-unités forment le domaine intracellulaire du récepteur des lymphocytes T et sont responsables de la transduction du signal après la liaison antigénique.
2. Le complexe CD3: Il est composé de quatre chaînes protéiques (ε, δ, γ, et α) et joue un rôle essentiel dans la transmission du signal après la liaison antigénique au TCR.
3. La protéine ZAP-70 (zeta-associated protein of 70 kDa): Elle est une tyrosine kinase qui s'associe et se lie aux sous-unités ζ et η du récepteur des cellules T après la liaison antigénique, participant à l'activation de diverses voies de signalisation.
4. Le complexe LAT (linker for activation of T cells): Il s'agit d'une protéine adaptatrice qui se lie aux kinases activées par le récepteur des cellules T et participe à l'assemblage du complexe de signalisation intracellulaire.
5. Les molécules SLP-76 (SH2 domain-containing leukocyte protein of 76 kDa) et Grb2 (growth factor receptor-bound protein 2): Ces protéines adaptatrices se lient à LAT et participent à l'assemblage du complexe de signalisation intracellulaire.

Ces sous-unités du complexe de la protéine adaptatrice travaillent ensemble pour transduire le signal après la liaison antigénique au récepteur des cellules T, déclenchant ainsi une cascade d'événements qui conduisent à l'activation et à la différenciation des lymphocytes T.

Les sous-unités Mu du complexe protéique adaptateur (AP-Mu) sont des protéines intracellulaires qui jouent un rôle crucial dans la régulation du trafic des récepteurs et des vésicules membranaires au sein de la cellule. Le complexe AP-Mu est composé de plusieurs sous-unités protéiques, dont les sous-unités Mu (µ) sont une partie essentielle.

Les sous-unités Mu du complexe AP-Mu comprennent deux types de protéines : µ1 et µ2. Ces sous-unités se lient spécifiquement à des domaines particuliers des récepteurs membranaires, tels que les récepteurs aux hormones ou aux neurotransmetteurs, et facilitent leur internalisation dans la cellule via un processus appelé endocytose clathrine-dépendante.

L'internalisation des récepteurs permet de réguler leur activité et leur nombre à la surface de la membrane plasmique, ce qui est crucial pour le fonctionnement normal de la cellule. Les mutations ou les variations dans l'expression des sous-unités Mu du complexe AP-Mu ont été associées à diverses maladies, telles que les troubles neurodégénératifs et certains cancers.

En résumé, les sous-unités Mu du complexe protéique adaptateur sont des protéines intracellulaires qui régulent le trafic des récepteurs membranaires en facilitant leur internalisation dans la cellule via l'endocytose clathrine-dépendante.

Les protéines adaptatrices du transport vésiculaire sont des protéines qui jouent un rôle crucial dans la régulation et la spécificité du trafic vésiculaire intracellulaire. Elles facilitent le processus de fusion entre les vésicules membranaires et les membranes cibles pendant l'exocytose et l'endocytose, en assurant une reconnaissance spécifique des partenaires membranaires.

Ces protéines adaptatrices se composent généralement de plusieurs domaines structuraux, dont un domaine SNARE (Soluble N-ethylmaleimide sensitive factor Attachment protein REceptor) qui interagit directement avec les lipides membranaires et d'autres protéines impliquées dans le transport vésiculaire. Les protéines adaptatrices peuvent également contenir des domaines SH3 (Src Homology 3), des domaines SM (Sec1/Munc18-like) ou d'autres motifs de liaison aux protéines, leur permettant de participer à la formation de complexes multiprotéiques essentiels au bon déroulement du transport vésiculaire.

Les protéines adaptatrices sont souvent associées à des maladies neurodégénératives telles que la maladie de Parkinson ou la maladie d'Alzheimer, lorsque des mutations altèrent leur fonctionnement normal et entraînent une accumulation anormale de protéines dans les cellules nerveuses.

Les sous-unités gamma du complexe protéique adaptateur (AP) sont des protéines qui jouent un rôle crucial dans la régulation du trafic intracellulaire des vésicules et de la signalisation cellulaire. Les complexes AP sont des hétéotétramères composés de deux sous-unités grandes (ou larges), une sous-unité moyenne et une sous-unité petite. Dans le cas du complexe AP-1, qui est principalement localisé dans les endosomes précoces et les trans-Golgi network, la sous-unité petite se compose de deux isoformes, gamma et sigma.

La sous-unité gamma du complexe AP-1 (AP1γ ou GAM1) est codée par le gène AP1G1. Elle se lie directement aux phospholipides des membranes intracellulaires via son domaine acide N-terminal et interagit avec les autres sous-unités du complexe AP-1 via son domaine C-terminal. La sous-unité gamma est essentielle pour la stabilisation et l'intégrité structurale du complexe AP-1, ainsi que pour sa localisation correcte sur les membranes intracellulaires.

Le complexe AP-1, y compris la sous-unité gamma, participe à la formation des vésicules de transport en recrutant et en assemblant d'autres protéines impliquées dans le bourgeonnement et la scission des vésicules. De plus, il joue un rôle important dans la reconnaissance et la liaison aux motifs de tri spécifiques sur les protéines membranaires, ce qui permet la sélection et le transport sélectifs des cargaisons vers leurs destinations intracellulaires appropriées.

Des mutations dans le gène AP1G1 peuvent entraîner des troubles neurodéveloppementaux, tels que le syndrome de Christianson, une maladie rare caractérisée par des retards intellectuels sévères, des crises d'épilepsie récurrentes et des anomalies structurelles du cerveau. Ces découvertes soulignent l'importance cruciale de la sous-unité gamma dans le fonctionnement normal du système nerveux central et mettent en évidence le rôle essentiel du complexe AP-1 dans les processus cellulaires fondamentaux, tels que le transport intracellulaire et l'organisation membranaire.

Le Complexe Protéique Adaptateur, Sous-Unités Bêta (en anglais, Beta-Adaptin Subunits of the Protein Complex) fait référence à une partie spécifique du complexe de reconnaissance des protéines adaptatrices, qui jouent un rôle crucial dans le tri et le transport des vésicules dans les cellules. Les sous-unités bêta sont des protéines structurales importantes de ce complexe adaptateur, qui se lie aux récepteurs membranaires spécifiques et aide à la formation et au détachement des vésicules pendant le processus de transport intracellulaire. Ces sous-unités bêta sont souvent désignées par les termes BAP31 ou beta-COP, selon leur fonction et leur localisation dans la cellule. Des anomalies dans ces protéines adaptatrices peuvent entraîner des dysfonctionnements cellulaires et contribuer au développement de diverses maladies, y compris certains types de cancer.

Les sous-unités alpha du complexe protéique adaptateur (AP) sont des protéines intracellulaires qui jouent un rôle crucial dans la régulation du trafic vésiculaire et de l'assemblage des clathrines dans les membranes cellulaires. Les sous-unités alpha font partie d'un groupe plus large de sous-unités AP, y compris les sous-unités beta, gamma, delta, epsilon et zeta, qui forment ensemble des hétéotétramères complexes.

Les sous-unités alpha du complexe protéique adaptateur se lient spécifiquement aux phospholipides de la membrane cellulaire et aux protéines membranaires via leurs domaines sources riches en tryptophane (WW) et leur domaine D/E-rich. Ces interactions permettent la formation de coats de clathrine autour des vésicules qui buddent à partir de la membrane cellulaire, facilitant ainsi le transport intracellulaire des protéines et des lipides.

Il existe deux isoformes principales de sous-unités alpha, AP-1A et AP-1B, qui sont principalement localisées dans les compartiments pré-golgiens et post-golgiens respectivement. Les sous-unités alpha sont également importantes pour la biogenèse des lysosomes et de certains endosomes tardifs, ainsi que pour le tri et la dégradation des récepteurs membranaires et des ligands.

Des mutations dans les gènes codant pour les sous-unités alpha peuvent entraîner diverses maladies humaines, notamment des troubles neurodégénératifs tels que la maladie de Parkinson et la maladie d'Alzheimer, ainsi que des désordres immunitaires et des cancers.