Une glycoprotéine qui joue un rôle central dans les deux le classique et l'alternative voie de COMPLEMENT ACTIVATION. C3 peut être déchirée en COMPLEMENT C3A et COMPLEMENT C3B spontanément à basse altitude ou par C3 Convertase à haut niveau. Le plus petit fragment Anaphylatoxin et C3A est un médiateur de processus inflammatoires locales. Le plus gros fragment C3B se lie avec C3 Convertase pour former C5 Convertase.
Une glycoprotéine qui est important dans l ’ activation de bercer par cette voie COMPLEMENT. Le C4 est fendu par la activé COMPLEMENT C1S dans COMPLEMENT C4A et COMPLEMENT C4B.
Le plus petit fragment formé quand complément C4 est fendu par COMPLEMENT C1S. C'est un Anaphylatoxin qui provoque les symptômes d ’ hypersensibilité immédiate (HYPERSENSITIVITY, CONDITIONNEMENTS) mais son activité est plus faible que celle de COMPLEMENT C3A ou COMPLEMENT C5A.
Le plus petit fragment générée par le clivage de complément C3 par C3 Convertase. C3A 77-amino acide, un peptide, est un médiateur de la réglementation inflammation musculaire induit muscle lisse, et l ’ histamine LA LIBERATION DES LOTS de mât et des leucocytes. C3A est considéré comme une Anaphylatoxin avec COMPLEMENT C4A ; COMPLEMENT C5A ; et COMPLEMENT C5A Des-Arg.
Un subcomponent de complément C1, composé de six copies de trois chaînes polypeptide (A, B et C), chaque codée par un gène (C1QA ; C1QB ; C1QC). Ce complexe est organisé dans neuf sous-unités (six disulfide-linked en microtubules de A et B, et trois disulfide-linked homodimers de C). C1Q a des sites de liaison des anticorps (la chaîne lourde de l ’ immunoglobuline G ou immunoglobuline M). L ’ interaction entre C1Q et immunoglobuline active les deux proenzymes COMPLEMENT C1R et COMPLEMENT C1S, ainsi l ’ initiation de la cascade de COMPLEMENT ACTIVATION bercer COMPLEMENT via la voie.
La mineure fragment formé quand C5 Convertase clive C5 en C5a et C5b COMPLEMENT. C5A est un 74-amino-acid glycopeptide avec un arginine carboxy- terminaux qui est crucial pour son activité spasmogenic. De tous les complement-derived anaphylatoxins, C5A est le plus puissant dans la médiation d ’ hypersensibilité immédiate (HYPERSENSITIVITY, CONDITIONNEMENTS), lisse seul mouvement musculaire ; l ’ histamine LA LIBERATION DES LOTS ; et de migration des leucocytes de site d ’ inflammation.
L'activation successives de la COMPLEMENT PROTEINS pour créer la membrane COMPLEMENT ATTACK COMPLEXE. Facteurs incluent l ’ initiation d ’ activation du complément antigen-antibody microbienne ou des complexes, antigènes de surface polysaccharides.
Le fragment formé quand COMPLEMENT le C4 est fendu par COMPLEMENT C1S. La lie C4B membranaires COMPLEMENT C2A, un sérine protéase, pour former C4b2a (voie bercer C3 Convertase) et (voie C4b2a3b bercer C5 Convertase).
C5 joue un rôle central dans les deux le classique et l'alternative voie de COMPLEMENT ACTIVATION. C5 est fendu par C5 Convertase dans COMPLEMENT C5A et COMPLEMENT C5B. Le plus petit fragment Anaphylatoxin et C5A est un médiateur de processus inflammatoire. Le major fragment C5B se lie à la membrane l ’ initiation de la spontané assemblée du tard complément composants, C5-C9, dans la membrane cardiaque était complexe.
Le plus gros fragment générée par le clivage de COMPLEMENT C3 par C3 Convertase. C'est un des voie MONDIAL C3 Convertase (C3bBb) et COMPLEMENT C5 Convertases dans les C4b2a3b (classique) et l'alternative (C3bBb3b) sentier. C3B participe APPARTIENT immunitaire réaction et stimule phagocytose. Ça peut être inactivé (iC3b) ou par divers clivée protéases tels que de céder fragments COMPLEMENT C3C ; COMPLEMENT C3D ; C3e ; C3f ; et C3g.
Glycoprotéines sérique participant au mécanisme de défense de COMPLEMENT ACTIVATION hôte qui crée la membrane COMPLEMENT glycoprotéines ATTACK COMPLEXE. Parmi ceux-ci se trouvent dans les différents courants de l'activation du complément (bercer ; COMPLEMENT COMPLEMENT MONDIAL ; et Lectin COMPLEMENT voie).
Un sérum 105-kDa glycoprotéine d ’ homologie significative de l'autre tard complément composants, C7-C9. C'est une chaine polypeptidique les N- 32 disulfures obligations composant complément C6 est le prochain pour se lier au membranaires dans l'assemblée des COMPLEMENT C5B membrane cardiaque était complexe. C'est codée par Gene C6.
Un fragment dans la chaîne alpha 206-amino-acid (672-1663) de C3B. C'est générée quand C3B est inactivé (iC3b) et sa chaîne alpha est fendu par COMPLEMENT facteur je dans C3C (749-954) et (C3dg 955-1303) en présence COMPLEMENT facteur H.
Un fragment dans la chaîne alpha 302-amino-acid (672-1663) de C3B. C'est générée quand C3B est inactivé (iC3b) et sa chaîne alpha est fendu par COMPLEMENT facteur je dans C3C et C3dg (955-1303) en présence d'autres protéases COMPLEMENT facteur H. Serum dégrader C3dg dans C3D (1002-1303) et (C3g 955-1001).
Un composant de la bercer par cette voie COMPLEMENT. C2 est fendu par activé COMPLEMENT C1S dans COMPLEMENT et C2B COMPLEMENT C2A. C2A, le fragment COOH-terminal contenant un sérine protéase combine avec COMPLEMENT C4B pour former C4b2a (voie bercer C3 Convertase) et (voie C4b2a3b bercer C5 Convertase).
Un sérum 63-kDa glycoprotéine p codée par Gene C9. Protéines Monomériques C9 (mC9 C5b-8) se fixe normalement la forme de complexe C5b-9 de la fraction terminale du complément qui catalyse la polymérisation de C9 formant C5b-p9 (membrane ATTACK COMPLEXE) et les canaux transmembranaire conduisant à une lyse de la cellule cible. Les patients présentant un déficit en C9 souffrez d ’ infections bactériennes.
Les molécules à la surface des lymphocytes B et les macrophages, qui reconnaissent et se combine aux C3B, C3D, C1Q, et du complément C4B composantes.
Un 77-kDa subcomponent de complément C1, codée par Gene C1S, est un sérine protéase comme un proenzyme existantes (homodimer) dans le complexe intact complément C1. Sur la liaison de COMPLEMENT C1Q activé à des anticorps, le COMPLEMENT C1R clive C1S en deux chaînes, A et B (heavy) (lumière, la sérine protéase), liée par les disulfures obligations contenant les principes C1S. Le activé C1S, à son tour, Cleaves COMPLEMENT C2 et COMPLEMENT C4 pour former C4b2a (bercer C3 Convertase).
Un produit de COMPLEMENT ACTIVATION cascade, malgré les voies, qui forme les canaux transmembranaire provoquant des perturbations de la cellule cible membrane et lyse cellulaire. Il est formé par l'assemblage de successives des composants (fraction terminale du complément C5B COMPLEMENT ; COMPLEMENT C6 ; COMPLEMENT C7 ; COMPLEMENT C8 ; et COMPLEMENT C9) dans la cible membrane C5b-8-poly-C9. Le résultat est le "complexe" membrane attaque ou MAC.
Un 80-kDa subcomponent de complément C1, existant en sérine protéase proenzyme dans le complexe intact complément C1. Quand COMPLEMENT C1Q est liée à des anticorps, ils ont changé la structure tertiaire autolytic provoque l'activation du complément C1R qui est déchirée en deux chaînes, A et B (heavy) (lumière, la sérine protéase), connectées par, les disulfures sérine protéase C1R activé, active, à son tour COMPLEMENT C1S proenzyme par il fend les Arg426-Ile427 lien. Aucun fragment est libérée quand soit C1R ou C1S est fendu.
Protéines sériques ça négativement cascade régulent les processus de COMPLEMENT ACTIVATION. Non contrôlée et l'activation du complément qui en résulte une lyse cellulaire est potentiellement dangereux pour l'hôte. Le complément système est étroitement régulée par Inactivators que d'accélérer le processus intermédiaires et des récepteurs de surface.
Un sérum 93-kDa glycoprotéine p codée par C7 gène. C'est une chaine polypeptidique avec 28 disulfures ponts. Dans la formation d'attaque membrane complexe ; C7 est le prochain pour lier le composant C5b-6 complexe trimolecular C5b-7 formant un complexe qui est lipophile, ressemble à une protéine membranaire de la partie intégrante, et constitue une ancre pour la fin des composants, complément C8 et C-9.
Sérine des protéases que fendre COMPLEMENT C3 dans COMPLEMENT C3A et COMPLEMENT C3B, ou fendre COMPLEMENT C5 dans COMPLEMENT C5A et COMPLEMENT C5B. Ces médicaments incluent les différentes formes de C3 / C5 Convertases dans le classique et l'alternative. Les deux voies de COMPLEMENT ACTIVATION cleavages lieu à l'arginine propeptide C-terminal d'un résidu.
Un sérum glycine-rich, une glycoprotéine qui contient un composant de la voie d'autres C3 Convertase (C3bBb). BB, un sérine protéase, est générée quand facteur B est fendu par COMPLEMENT facteur D dans Ba et Bb.
L'activation du complément initié par une éventuelle interaction de antigènes microbienne avec COMPLEMENT C3B. Quand COMPLEMENT facteur B se lie au C3B membranaires, COMPLEMENT facteur D clive celui-ci pour obtenir alternative C3 Convertase (C3BBB) qui, stabilisée par COMPLEMENT facteur P, est capable de fendre plusieurs COMPLEMENT C3 pour former alternative C5 Convertase (C3BBB3B) conduisant à clivage de COMPLEMENT C5 et l'assemblée des membrane COMPLEMENT ATTACK complexe.
L'activation du complément instauré par la liaison de COMPLEMENT C1 pour antigen-antibody complexes à la sous-unité C1Q COMPLEMENT. Ça mène à l'activation successives de COMPLEMENT C1R et COMPLEMENT C1S sous-unités. Activé C1S clive COMPLEMENT C4 et COMPLEMENT C2 C3 Convertase membranaires formant le classique) - (C4B2A C5 Convertase (C4B2A3B) conduisant à clivage de COMPLEMENT C5 et l'assemblée des membrane COMPLEMENT ATTACK complexe.
Un sérum 150-kDa glycoprotéine composée de trois sous-unités avec chaque codée par une autre gène (C8A ; C8B ; et C8G). Cette Heterotrimer contient une disulfide-linked C8alpha-C8gamma heterodimer noncovalently C8beta associés et une chaîne. C8 est le prochain pour lier le composant C5-7 formant C5b-8 complexe qui se lie COMPLEMENT C9 et joue un rôle de catalyseur dans la polymérisation de C-9.
La première composante complément à agir dans l'activation des COMPLEMENT bercer par cette voie. C'est un complexe calcium-dependent trimolecular composée de trois composantes : Complément C1Q ; COMPLEMENT C1R ; et COMPLEMENT C1S à 1 : 2 : 2 ratios. Quand le intacte C1 se lie à au moins deux des anticorps (impliquant C1Q), C1R et C1S sont séquentiellement activé, conduisant à étapes ultérieures de la cascade de COMPLEMENT ACTIVATION.
Sites moléculaire sur ou dans des lymphocytes B et les macrophages qui reconnaissent et se combinent avec COMPLEMENT C3B. La structure primaire de ces récepteurs n ’ ont révélé qu ’ ils contiennent transmembranaire domaines et cytoplasmique, avec leur partie extracellulaire entièrement composée de trente courte consensus répète chaque avoir 60 à 70 acides aminés.
Une importante voie rapide régulateur de l'alternative de l'activation du complément (COMPLEMENT ACTIVATION voie, MONDIAL). C'est une glycoprotéine 139-kDa exprimés par le foie et sécrétée dans le sang. Il se fixe sur COMPLEMENT C3B et rend iC3b (inactivé complément 3b) sensibles au facteur COMPLEMENT par du facteur H. I. Complement inhibe également l 'association entre C3B avec COMPLEMENT facteur B pour former le C3bB proenzyme, et favorise la dissociation de Bb du C3bBb complexe (COMPLEMENT C3 Convertase, voie MONDIAL).
Le plus gros fragment générée par le clivage de C5 par C5 Convertase que les rendements COMPLEMENT C5A et C5b (Beta chaîne + alpha des chaînes, la chaîne alpha résiduelle, liés par C5B disulfures), qui reste liée à la membrane spontané et déclenche l'assemblée du tard complément composantes pour former C5b-8-poly-C9, la membrane cardiaque était complexe.
Le fragment de COOH-terminal COMPLEMENT 2, libéré par l'action de l'activé COMPLEMENT C1S. C'est un sérine protéase. C2A associe avec COMPLEMENT C4B pour former C4b2a (voie bercer C3 Convertase) et (voie C4b2a3b bercer C5 Convertase).
G-Protein-Coupled un récepteur qui indique une augmentation de calcium intracellulaire en réponse à d ’ un puissant peptide Anaphylatoxin COMPLEMENT C5A.
Enzymes qui activer une ou plusieurs COMPLEMENT PROTEINS dans le système complément conduisant à la formation de la membrane COMPLEMENT ATTACK complexe, une importante réponse en hôte défense. Ils sont les enzymes dans les différents COMPLEMENT ACTIVATION voies.
Les composés qui régulent les processus de cascade négativement COMPLEMENT ACTIVATION. Non contrôlée et l'activation du complément qui en résulte une lyse cellulaire est potentiellement dangereux pour l'hôte.
Une projection test COMPLEMENT circulant PROTEINS. Dilué pour des échantillons de sérum sont ajoutées pour antibody-coated érythrocytes et le pourcentage de la lyse cellulaire est mesurée. Les valeurs sont exprimés par celui qu'on appelle dans hémolytique CH50 COMPLEMENT unités par millilitre, ce qui est la dilution de la concentration sérique nécessaire pour lyse 50 % des hématies dans l'essai.
Protéines sériques inhibant, antagoniser ou inactiver COMPLEMENT C1 ou ses sous-unités.
Sites moléculaire sur ou dans les cellules dendritiques folliculaire B-Lymphocytes, cellules lymphoïdes et des cellules épithéliales qui reconnaissent et se combinent avec COMPLEMENT complément C3D. Humain récepteur 2) Réponse Complète (sert un récepteur pour les deux C3dg et le gp350 / 220 glycoprotéine de Herpesvirus 4 HUMAN et se lie l'anticorps monoclonal OKB7, qui bloque la liaison des ligands du récepteur de tous les deux.
Peptides sérique dérivés de certains fendu COMPLEMENT PROTEINS pendant COMPLEMENT ACTIVATION. Ils provoquent muscle lisse mastocytes musculaire ; l ’ histamine LA LIBERATION DES LOTS ; AGGREGATION plaquettaire ; et agir en tant que médiateurs du processus inflammatoires locales. L'ordre d'activité Anaphylatoxin du plus fort aux faibles est C5A, C3A, C4A et C5A des-Arginine.
Basé sur des tests sérologiques inactivation de complément par le complexe antigen-antibody (étape 1). La liaison de libre complément peut être visualisée par plus de seconde antigen-antibody système comme les globules rouges et globules rouges (anticorps approprié hemolysin) nécessitant complément à son perfectionnement (stade 2). Échec de la lyse de globules rouges indique qu ’ une réaction antigen-antibody spécifique a eu lieu au stade 1. Si les globules rouges lyse, libre complément restants antigen-antibody indiquant aucune réaction est survenue au stade 1.
Un sérum protéine qui est important dans la voie ACTIVATION COMPLEMENT MONDIAL. Cette enzyme clive le COMPLEMENT C3B-bound COMPLEMENT facteur B pour former C3bBb voie ce qui est MONDIAL C3 Convertase.
Un écran plasma qui fend la sérine protéase alpha-Chains de C3B et C4B en présence des co- facteurs COMPLEMENT facteur H et C4-binding protéine, respectivement. C'est une glycoprotéine qui convertit 66-kDa C3B à inactivé (C3B iC3b) suivi de la libération de deux fragments, C3C (150-kDa) et (C3dg 41-kDa). C'était autrefois appelé KAF, C3bINF, ou un enzyme 3b Inactivator.
Un sérum protéine qui régule la bercer COMPLEMENT ACTIVATION sentier. Il se lie comme un cofacteur de COMPLEMENT facteur je qui ensuite l'hydrolyse COMPLEMENT C4B dans la voie bercer C3 Convertase (C4bC2a).
Protéines endogène pouvant inhiber ou inactiver COMPLEMENT C3B. Ils incluent COMPLEMENT facteur H et COMPLEMENT facteur je (C3B / C4B Inactivator). Ils fendre ou promouvoir le clivage de C3B dans inactif fragments, et sont donc importantes dans le phénomène de séquence COMPLEMENT ACTIVATION et ses réactions.
Protéines membranaires GPI-linked largement réparti entre les cellules hématopoïétiques non-hematopoietic. CD55 et prévient l ’ assemblage de C3 Convertase voire accélère le démontage de preformed Convertase, bloquant ainsi la formation de la membrane attaque complexe.
Important enzymes dans le bercer par cette voie. Ils COMPLEMENT ACTIVATION fendre COMPLEMENT C3 et COMPLEMENT C5.
Le N-terminal fragment de COMPLEMENT 2, libéré par l'action de COMPLEMENT C1S activé.
Petit glycoprotéines et trouvé des cellules hématopoïétiques non-hematopoietic. CD59 réduit l'activité cytolytique homologues de complément C8 et en se fixant à C9 et bloque l'assemblée de la membrane attaque complexe. (De Barclay et al., The Leukocyte Antigen FactsBook, 1993, p234)
Le venin de serpents Naja Elapidae (famille). Ils contiennent beaucoup de protéines spécifiques qui ont cytotoxiques, hémolytique, neurotoxique, et autres propriétés. Comme les autres elapid venin, ils sont riches en enzymes, y compris cobramines et cobralysins.
Le complexe formé par la liaison des molécules. Des anticorps et la déposition de grands complexes antigen-antibody menant à l'abri provoque des lésions tissulaires complexe maladies.
Les isoenzymes du cytochrome P450 surrénale une enzyme qui catalyse le 21-hydroxylation de stéroïdes en présence de la molécule d ’ oxygène et NADPH-FERRIHEMOPROTEIN REDUCTASE. Cette enzyme codée par CYP21, Gene, convertis à précurseurs de progestérone (hormone stéroïde corticosurrénalienne CORTICOSTERONE ; hydrocortisone). Congénitales chez CYP21 cause hyperplasie surrénale congénitale (hyperplasie surrénale, CONGENITAL).
Important enzymes dans le sentier. Ils COMPLEMENT MONDIAL ACTIVATION fendre COMPLEMENT C3 et COMPLEMENT C5.
Un plasma 105-kDa endogène glycoprotéine produit principalement par le foie et les monocytes. Elle inhibe un large spectre de des protéases, notamment la COMPLEMENT C1R et le COMPLEMENT C1S COMPLEMENT bercer par des protéases du chemin, et les lésions Mannose-Binding protéases sérine. C1-INH-deficient individus souffrent de angio-œ dème héréditaire types je ET II.
Le major isotype cours dans l ’ immunoglobuline humaine normale, il y a plusieurs sériques des IgG sous-classes isotype, par exemple, IgG1, anti-IgG2a et IgG2B.
La destruction de globules rouges par différents agents causale tels que des anticorps, bactéries, des produits chimiques, de la température et en variations tonicité.
Un sérine protéase, le complexe de COMPLEMENT C3B et COMPLEMENT facteur BB. Ça clive plusieurs COMPLEMENT C3 dans COMPLEMENT C3A (Anaphylatoxin) et dans le MONDIAL COMPLEMENT C3B COMPLEMENT ACTIVATION sentier.
Un sérine protéase qui fend plusieurs COMPLEMENT 5 dans COMPLEMENT 5A et 5B COMPLEMENT (Anaphylatoxin) dans le bercer COMPLEMENT ACTIVATION sentier. C'est un complexe de voie bercer C3 Convertase (C4b2a) avec un apport de COMPLEMENT C3B ou C4b2a3b.
Acide aminé, spécifique des descriptions de glucides, ou les séquences nucléotides apparues dans la littérature et / ou se déposent dans et maintenu par bases de données tels que la banque de gènes GenBank, européen (EMBL laboratoire de biologie moléculaire), la Fondation de Recherche Biomedical (NBRF) ou une autre séquence référentiels.
Un sérine protéase qui fend plusieurs COMPLEMENT 3 dans COMPLEMENT 3A et 3B) (Anaphylatoxin COMPLEMENT COMPLEMENT ACTIVATION bercer dans la voie. C'est une série d'COMPLEMENT 4B et COMPLEMENT 2A (C4b2a).
Un récepteur qui se lie ubiquitously exprimés complément C3B COMPLEMENT et COMPLEMENT C4B et sert comme un cofacteur du facteur IX leur inactivation. CD46 également interagit avec une grande variété de bactéries et provoque une réponse immunitaire.
Protéines qui se lient à d ’ augmenter la sensibilité des cellules à particules et de phagocytose, surtout des anticorps lié aux récepteurs galactogènes attachées à FC. Complément C3B peut également participer.
Protéines qui sont présents dans le sang sérum, y compris sérum de coagulation du sang ; ALBUMIN FACTEURS ; et beaucoup d'autres types de protéines.
Une rechute inflammatoire, chronique, et souvent maladie multisystémique avec pathologie fébrile de tissu conjonctif, caractérisés principalement par l'implication de la peau, les articulations, des reins et serosal muqueuses d'étiologie inconnue, mais pense que cela représente une baisse des mécanismes de régulation du système auto-immune. La maladie est marquée par une large gamme de dysfonctionnement du système de taux élevé de sédimentation, et la formation de LE cellules du sang ou de la moelle osseuse.
Un sérine protéase qui fend plusieurs COMPLEMENT C5 dans COMPLEMENT C5A (Anaphylatoxin) et C5b COMPLEMENT MONDIAL ACTIVATION COMPLEMENT dans la voie. C'est le complexe de voie MONDIAL C3 Convertase (C3bBb) avec un apport de COMPLEMENT C3B ou C3bBb3b.
L'absorber et dégradation de micro-organismes ; autres cellules qui sont morts ou mourants ou pathogène ; et des particules étrangères par les phagocytes (phagocytes).
L'ordre des acides aminés comme ils ont lieu dans une chaine polypeptidique, appelle ça le principal structure des protéines. C'est un enjeu capital pour déterminer leur structure des protéines.
L'activation du complément déclenchée par l ’ interaction de microbes polysaccharides dont la lectine Liant Le Mannose entraînant l'activation des Mannose-Binding lésions protéases sérine. Comme dans la voie classique, MASPs fendre COMPLEMENT COMPLEMENT C2 à C4 et forme C3 Convertase) - (C4B2A C5 Convertase (C4B2A3B) conduisant à clivage de COMPLEMENT C5 et assemblée des membrane COMPLEMENT ATTACK complexe.
Un 53-kDa protéine qui est positif régulateur de l'autre voie de l'activation du complément (COMPLEMENT ACTIVATION voie, MONDIAL). Ça se stabilise la voie MONDIAL C3 Convertase (C3bBb) et le protège de Rapid inactivation, facilitant ainsi la cascade de COMPLEMENT ACTIVATION et la formation d'attaque membrane COMPLEXE. Individus avec mutation dans le PFC Gene présentent un déficit en properdin et avoir une grande sensibilité aux infections.
Un dérivé du complément C5A, créé par la carboxy- terminaux arginine éliminée par Carboxypeptidase B présents dans le sérum humain normal. C5A des-Arg montre une perte totale de l ’ activité spasmogenic bien qu'il retient des chimiotactisme capacité (CHEMOATTRACTANTS).
La souris de lignée C57BL est une souche inbred de Mus musculus, largement utilisée dans la recherche biomédicale, caractérisée par un ensemble spécifique de traits génétiques et phénotypiques.
Une membrane surface leucocytaire adhesion-promoting heterodimer. La sous-unité alpha consiste dans l ’ antigène CD11b et la sous-unité bêta l'antigène CD18. L ’ antigène, qui est un intégrine, fonctions en tant que récepteur pour complément 3 et en cell-cell et cell-substrate adhésif interactions.
Les substances non plus, ou se lient aux protéines exogènes d ’ irradiation précurseur des protéines, enzymes, ou allié composés. Liaison aux protéines spécifiques sont souvent utilisés comme des mesures de diagnostic évaluations.
Avoir un noyau leucocytes granuleuse avec trois à cinq lobes connectés par mince des fils de Chromatin et cytoplasme contenant bien discret granulés et stainable par neutre du colorant.
La séquence des purines et PYRIMIDINES dans les acides nucléiques et polynucleotides. On l'appelle aussi séquence nucléotidique.
Un amas de alambiqué capillaires début à chaque Néphrique tubule par le rein et tenu ensemble par du tissu conjonctif.
La quantité de sang restant après la coagulation du sang pour enlever le sang et des protéines de coagulation.
Glomérulonéphrite chronique histologie caractérisé par la prolifération des cellules de mesangial, augmentation de la mesangial MATRIX extracellulaire et un épaississement des parois capillaires glomérulaire. Ça peut apparaître comme un trouble primaire ou secondaire à d'autres maladies y compris les infections et les maladies auto-immunes SYSTEMIC lupus érythémateux cutané. Différents sous-types sont classés par leurs dépôts immunitaire anormal et ultrastructures. Hypocomplementemia est une caractéristique caractéristique de tous les types de MPGN.
Une classe d ’ immunoglobuline portant mu chaînes (chaînes Lourdes Mu Des Immunoglobulines). IgM peut réparer COMPLEMENT. Le nom vient de son poids moléculaire élevé initialement être appelé un macroglobulin.
Un genre de trematode nageoires caudales appartenant à la famille Schistosomatidae. Il y a plus d'une dizaine d'espèces. Ces parasites sont présentés dans homme et d'autres mammifères les escargots sont les hôtes intermédiaires.
Un test servant à déterminer si oui ou non (rémunérations complementation sous la forme de domination) aura lieu dans une cellule avec une même phénotype mutant quand un autre mutant génome, encoder la même phénotype mutant, est introduite dans cette cellule.
Une méthode immunosérologique utilisant un anticorps légendées avec une enzyme marqueur tels que le raifort peroxydase. Pendant que soit l ’ enzyme ou l ’ anticorps est lié à un immunosorbent substrat, ils conservent leur activité biologique ; la variation de l ’ activité enzymatique en conséquence de la réaction enzyme-antibody-antigen est proportionnelle à la concentration de l'antigène et peut être mesuré spectrophotometrically ou à l'œil nu. De variations du mode ont été développées.
Souches de souris dans laquelle certains gènes de leurs génomes ont été interrompus, ou "terrassé". Pour produire par K.O., en utilisant une technique d ’ ADN recombinant, le cours normal séquence d'ADN d'un gène d ’ être étudiés is altered to prévenir synthèse d'un gène normal. Cloné cellules dans lequel cet ADN altération est couronnée de succès sont ensuite injecté dans souris embryons de produire des souris chimérique chimérique. Les souris sont ensuite élevée pour déclencher une souche dans lequel toutes les cellules de la souris contiennent le gène perturbé. KO les souris sont utilisés comme expérimentale ESPÈCES CYLONS pour des maladies (maladie des modèles, LES ESPÈCES) et à clarifier les fonctions de gènes.
Inflammation des glomérules rénaux (calculs glomerulus) qui peuvent être classées par type de blessures glomérulaire incluant anticorps déposition, l'activation du complément, la prolifération cellulaire et glomerulosclerosis. Ces anomalies structurelles et fonctionnelles habituellement entraîner hématurie, protéinurie ; HYPERTENSION ; et reins.
Épaississement des murs de petit le artères et artérioles due à la prolifération cellulaire ou hyaline déposition.
Anticorps produits par un seul clone de cellules.
La région qui contient les locus génétique des gènes qui déterminent la structure du serologically définis (DS) et (LD) transplantation lymphocyte-defined antigènes, les gènes qui contrôlent la structure du RESPONSE-ASSOCIATED immuniser l'antigène, HUMAN ; la réponse immunitaire gènes qui contrôlent la capacité d'un animal à répondu immunologiquement à des stimuli antigénique, et les gènes qui déterminent la structure et / ou le niveau de la première quatre composants de complément.
Globules rouges. Mature, les érythrocytes ont biconcave non-nucleated disques contenant hémoglobine dont la fonction est de transporter en oxygène.
Des anticorps réagir avec self-antigens (AUTOANTIGENS) de l'organisme.
Cellules propagés in vitro sur des médias propice à leur croissance. Cellules cultivées sont utilisés pour étudier le développement, un myélogramme, troubles du métabolisme et physiologique processus génétique, entre autres.
Séquence d'ARN qui servent de modèles pour la synthèse des protéines. Bactérienne sont généralement mRNAs transcriptions en primaire qu'elles ne nécessitent aucun traitement. Eucaryotes Post-Transcriptional mRNA est synthétisés dans le noyau et doit être transplantée dans le cytoplasme pour traduction. La plupart eucaryotes polyadenylic mRNAs ont une séquence de l'acide dans le 3 'fin, dénommés le Poly (A) queue. Le fonctionnement de cette queue n'est pas connu pour certains, mais cela pourrait jouer un rôle dans l'export de mature mRNA du noyau ainsi que pour aider stabiliser des mRNA molécules par retarding leur dégradation dans le cytoplasme.
La cellule phagocytaire relativement vit longtemps de tissus de mammifères qui sont dérivés du sang monocytes. Principaux types sont macrophages péritonéale ; macrophages alvéolaires ; histiocytes ; Kupffer des cellules du foie ; et les ostéoclastes. Ils peuvent opérer une distinction au sein des lésions inflammatoires chroniques de Epithelioid ou fusionnent pour former des corps DEVISES géant ou Langhans. (À partir des cellules géant le dictionnaire de Cell Biology, Jackie et Dow, 3ème ed.)
Établi des cultures de cellules qui ont le potentiel de propager indéfiniment.
La capacité d'un organisme normal de pas affectée par des micro-organismes et leurs toxines. Elle résulte d ’ la présence d'agents anti-infectieux naturelle des facteurs tels que le corps, des symptômes généraux et immédiat température agissant cellules immunitaires telles que des TUEUR naturelle.
Protéines partielle formé par hydrolyse partielle ou complète de protéines ingénierie créé avec des techniques.
Aucun détectable et héréditaire changement dans le matériel génétique qui peut provoquer un changement dans le génotype et qui est transmis à cellules filles et pour les générations futures.
L'espèce Oryctolagus cuniculus, dans la famille Leporidae, ordre LAGOMORPHA. Les lapins sont nés en Burrows, furless, et avec les yeux et oreilles fermé. En contraste avec des lièvres, les lapins ont chromosome 22 paires.
Naturelle de maladies animales ou expérimentalement avec processus pathologiques suffisamment similaires à ceux des maladies humaines. Ils sont pris en étude modèles pour les maladies humaines.
L'insertion de l ’ ADN recombinant les molécules de facteur D'et / ou eucaryotes sources dans un véhicule, tels qu ’ une réplication génétique ou virus vecteur, et l 'introduction de l ’ hybride molécules dans receveur cellules sans altérer la viabilité de ces cellules.
La souris de lignée Balb/c est une souche inbred de souris laboureuses, largement utilisées dans la recherche biomédicale, caractérisée par un génotype et un phénotype uniformes, une susceptibilité accrue aux tumeurs et à certaines maladies infectieuses, et une réponse immunitaire distinctive aux stimuli antigéniques.
Les éléments d'un macromolecule ça directement participer à ses précis avec un autre molécule.
La propriété de sang naturel bactéricide résultant normalement survenant substances antibactériens tels que les lysin, leukin, etc. cette activité a besoin d'être distingué de l ’ activité contenue dans un sérum de patients suite à un traitement adéquate, laquelle est mesurée par test bactéricide un sérum.
Antigènes différenciation cellulaire de mammifère, demeurant au bord de leucocytes. CD représente amas de différenciation qui se rapporte aux groupes d ’ éventuelles réactions similaires anticorps monoclonaux cette émission avec certains sous-populations d'antigènes d'une lignée ou la différenciation des sous-populations de diligence antigènes sont aussi connue sous le même CD désignation.
Electrophoresis dans lequel un Polyacrylamide gel est utilisé comme la diffusion médium.
Mannose-Binding spécifique un membre de la famille de collecter lectine. Il se lie aux groupes sur les agents pathogènes et hydrate envahir joue un rôle clé dans la lectine Liant Le Mannose COMPLEMENT sentier.
Formes de la même variante, occupant le même gène locus sur homologue chromosomes et régissant la production de variantes dans les mêmes gènes produit.
Immunoglobuline molécules avoir une séquence des acides aminés spécifique en vertu de laquelle ils interagir qu'avec l ’ antigène (ou la même forme) induisant la synthèse des cellules du leur série lymphoïde (notamment des plasma).
Protéines préparé par la technique de l ’ ADN recombinant.
Une voie alternative auto-anticorps contre les IgG C3 Convertase, trouvé dans le sérum des patients avec glomérulonéphrite membrano-proliférative. La liaison de cette enzyme stabilisent la auto-anticorps à C3bBb ainsi réduit les actions de C3B Inactivators (COMPLEMENT facteur H ; COMPLEMENT facteur I). Cette anormalement stabilisé enzyme COMPLEMENT continue ACTIVATION et induit une génération de C3B ainsi favorisant l ’ assemblage de membrane ATTACK cytolyse et complexe.
Composés protein-carbohydrate conjugué mucoïde Mucines, y compris et amyloïde glycoprotéines.
Multi-subunit fonctionner dans l'immunité des protéines qui ils sont produits par des lymphocytes B gènes de l'immunoglobuline. Ils sont composé de deux gros (immunoglobulines lourde chaîne) et deux chaînes légères de lumière (immunoglobuline, serrurerie) avec ancillary polypeptide chaînes supplémentaires selon leur isoformes. La variété des isoformes inclure protéines Monomériques ou chélateur polymérique du formes, et transmembranaires récepteurs des cellules B activées formulaires (antigène) ou sécrétés formes (anticorps). Ils sont classés par la séquence des aminoacides de leurs lourdes chaînes dans cinq classes (immunoglobuline A ; immunoglobuline D ; immunoglobuline E ; l ’ immunoglobuline G ; immunoglobuline M) et divers sous-classes.
Glycoprotéines plasmatiques qui forment un complexe stable avec l'hémoglobine pour aider le recyclage de fer hème. Ils sont codés par homme par un gène sur la courte bras de son chromosome 16.
Un polymère qui est le principal désoxyribonucléotidique matériel génétique des cellules eucaryotes. Et facteur D'organismes contiennent l'ADN bicaténaire normalement dans un état, mais plusieurs grandes régions monobrin implique des procédés biologiques initialement réparti. ADN, qui consiste en un pilier polysugar-phosphate possédant des projections des purines (adénine et thymine pyrimidines (guanine) et et cytosine), formes une double hélice qui doit être maintenue par liaisons hydrogène entre ces purines et en thymine et adénine pyrimidines (guanine à cytosine).
Une technique où biosensing biomolécules capable de la dose de 3 ou analytes ligands sont immobilisé au bord d'un film. Lumière métallique est ensuite concentré sur l'autre côté du film pour exciter la surface plasmons, c'est, l'oscillation des éléctrons propager le long du film. L'indice de réfraction de la lumière se réfléchissant sur cette surface est mesurée. Quand les biomolécules immobilisé sont liées par leurs ligands plasmons, une altération de la surface de l'autre côté du film est créé qui reste directement proportionnelle à la variation bond, ou adsorbé, la messe. La liaison est mesurée par des modifications de l'indice de réfraction. La technique est utilisé pour étudier les interactions bio-moléculaires, tels que antigen-antibody contraignant.
Peptides dont les acides et carboxy extrémités sont liées avec une liaison peptidique formant une chaîne circulaire. Certains sont des agents anti-infectieux. Certains sont biosynthesized non-ribosomally (peptide la biosynthèse, NON-RIBOSOMAL).
Glomérulonéphrite associée à une maladie auto-immune SYSTEMIC lupus érythémateux cutané. Néphrite lupique étant 6 histologie classés par catégories : Classe je - glomérules normaux, classe II - pure mesangial retouches, classe III - localisées glomérulonéphrite segmentaire, classe IV - glomérulonéphrite diffus, classe V - diffuse, et une glomérulonéphrite membraneuse classe VI - avancé glomérulonéphrite sclérosants l'OMS (classification 1982).
Auto-anticorps dirigé contre différents antigènes nucléaire et d'ADN, l'ARN, acide histones protéines nucléaires, ou des complexes de ces éléments moléculaires. Anticorps antinucléaires sont retrouvées dans d ’ autres maladies auto- systémique, lupus érythémateux disséminé, sclérodermie, syndrome un sjögren polymyosite et mélangé connectivite.
Le degré de similitude entre séquences d'acides aminés. Cette information est utile pour l'analyse de protéines parenté génétique et l'espèce.
Identification de protéines ou peptides qui ont été electrophoretically séparés par le gel électrophorèse tache du passage de bouts de papier de nitrocellulose, suivie d ’ anticorps étiquetter sondes.
Plasmides contenant au moins un car (cohesive-end endroit) de phage Lambda. Ils sont pris en clonage véhicules.
In vitro méthode pour produire de grandes quantités de fragments d'ADN ou d'ARN spécifiques définies longueur et la séquence de petites quantités de courtes séquences encadrent oligonucléotide (Primer). Les étapes essentielles incluent une dénaturation thermique de la double-branche cible de molécules, des détonateurs d'leurs séquences complémentaires, et extension de la synthèse enzymatique recuits Primer par de l'ADN polymérase. La réaction est efficace, précise, et extrêmement sensible. Utilise pour la réaction inclure diagnostiquer des maladies, détection de mutation difficult-to-isolate pathogènes, analyse de séquençage ADN test génétique évolutionniste, et en analysant les relations.
Protéines trouvé dans aucune des espèces de bactéries.
L ’ un des processus par lequel cytoplasmique, nucléaire ou Molécule-1 facteurs influencent le différentiel contrôle ou répression) (induction de Gene action au niveau de la transcription ou traduction.
Paramètres biologiques et quantifiables mesurables (ex : Enzyme spécifique concentration, concentration hormone spécifique, gène spécifique phénotype dans une population distribution biologique), présence de substances qui servent à l ’ état de santé et de rapidité et physiology-related évaluations, tels que maladie risque, des troubles psychiatriques, environnement et ses effets, diagnostiquer des maladies, processus métaboliques, addiction, la gestation, le développement des cellules d ’ études, epidemiologic, etc.
Un processus pathologique caractérisée par une blessure ou destruction des tissus causée par beaucoup de cytologic et les réactions chimiques. Ça se manifeste généralement par les signes typiques de chaleur, douleur, rougeur, gonflement et perte de fonction.
Les protéines de transport qui transportent spécifiquement des substances dans le sang ou à travers la membrane cellulaire.
Sérum protéases sérine qui participent COMPLEMENT ACTIVATION. Ils sont activées quand complexed avec la lectine Liant Le Mannose, donc également connu comme Mannose-Binding Serine Proteases (lésions MASPs). Ils fendre COMPLEMENT COMPLEMENT C2 à C4 et forme C4b2a, la voie bercer C3 Convertase.
Un groupe de troubles héréditaires des glandes surrénales, causée par enzymatiques congénitaux de la synthèse de cortisol (hydrocortisone) et / ou l ’ aldostérone, conduisant à une accumulation de précurseurs pour androgènes. Selon le déséquilibre hormonal, hyperplasie surrénale congénitale peut être classifiée comme salt-wasting, hypertendus ou d'en parler au féminin, virilizing. Congénitales chez STEROID 21-Hydroxylase ; STEROID 11-beta-Hydroxylase ; STEROID 17-alpha-Hydroxylase ; 3-beta-hydroxysteroid déshydrogénase (3-HYDROXYSTEROID Dehydrogenases) ; TESTOSTERONE 5-ALPHA-REDUCTASE ; ou steroidogenic protéine réglementaires aiguë ; entre autres, sont à la base ces affections.
Cette restriction d'une caractéristique, la structure anatomique de comportement ou système physique, tels que la réponse immunitaire métaboliques ; ou gène variante génétique ou aux membres d'une espèce... je veux parler de cette propriété qu'une seule espèce qui différencie d'un autre mais il est également utilisé pour augmenter ou diminuer les taux phylogénétique que l'espèce.
Un membre dans lequel allèles communs sur une même locus sont identiques.
Organe qui filtre le sang pour la sécrétion d ’ urine et la concentration d'ions qui régule.
L'extérieur de l'individu. C'est le produit sur les interactions entre gènes, et entre le génotype et de l ’ environnement.
Substances biologiquement actives dont les activités affecter ou jouer un rôle dans le fonctionnement du système immunitaire.
Zymosan est un composé immunogénique dérivé du champignon Saccharomyces cerevisiae, utilisé dans la recherche médicale comme agent activateur des compléments et des neutrophiles pour étudier l'inflammation.
Éléments de contribuer à intervalles de temps limitée, notamment des résultats ou situations.
Le niveau de structure protéique dans lesquels les associations de structures (protéine secondaire hélice alpha, bêta draps, boucle régions, et motifs) ensemble pour former plié formes appelé domaines : Disulfures des ponts entre cysteines dans deux différentes parties de la chaine polypeptidique avec autres interactions entre les chaînes jouer un rôle dans la formation et stabilisation des protéines habituellement tertiaire. Petite structure consistent en un seul domaine, mais plus grande protéines peut contenir un certain nombre de domaines liés par les segments de chaine polypeptidique peu structure secondaire habituel.
Histochemical Localisation de substances immunoréactifs utilisant étiqueté comme anticorps réactifs.
Le nombre de copies du gène donné cadeau dans la cellule d'un organisme. Une augmentation de posologie (par Gene Gene DUPLICATION par exemple) peuvent entraîner une augmentation des taux de formation de ce gène Gene POSOLOGIE COMPENSATION mécanismes résulter en des ajustements de la niveau GENE expression en cas de modifications gène ou les différences de dosage.
La constitution génétique d'individus qui concerne un membre d'une paire de allelic gènes, ou les ensembles de gènes qui sont étroitement liés et ont tendance à être hérité ensemble comme ceux du major Histocompatibility complexe.
Protéines présentes dans les membranes cellulaires incluant les membranes intracellulaires et ils sont composés de deux types, périphérique et protéines intégrale. Ils comprennent plus Membrane-Associated enzymes, antigénique protéines, des protéines de transport, et une hormone, de drogue et les récepteurs une lectine.
Antigène déterminée par la leucocyte loci trouvé sur le chromosome 6, le major histocompatibility loci chez l'homme. Ils sont non glycosylés ou des glycoprotéines de cellules plus nucléés et plaquettes, déterminer le tissu pour une transplantation, et sont associés à certaines maladies.
Ou la membrane des glycoprotéines de surface des cellules.
La correspondance successives de nucléoides acides nucléiques dans une molécule avec ceux d'une autre molécule. Homologie de séquence d ’ acide nucléique est une indication de la parenté génétique d'organismes différents et Gene.
La manifestation d'un phénotypique gène ou les gènes par les processus de GENETIC transcription et GENETIC anglaise.
Larges leucocytes mononucléés phagocytaire vertébré produite par la moelle osseuse et libérée dans le sang ; contiennent une grande, ovale ou quelque peu éparpillés noyau entouré d'volumineux cytoplasme et de nombreux organites.
La somme des poids de tous les atomes dans une molécule.
Les évolutions du taux de produit chimique ou systèmes physiques.
Par la thrombine coagulé plasma glycoprotéine composée d'un dimère d non-jumelle trois paires de polypeptide chaînes (alpha, bêta, gamma) tenu ensemble par disulfures obligations. Fibrinogène sanguine impliquant sol-gel changement moléculaire complexe arrangements ; considérant que le fibrinogène est fendu par la thrombine pour former polypeptides A et B, l'action de rendements d ’ autres enzymes protéolytiques fibrinogène différents produits de dégradation.
Les parties de la transcription de scission GENE restant après la INTRONS sont éliminées. Elles sont mélangées pour devenir un coursier de l'ARN ou other functional ARN.
Cellules lymphoïdes concerné par l'immunité humorale. Ils sont sans lendemain bursa-derived cellules identiques aux lymphocytes des oiseaux dans leur production d ’ immunoglobuline sur approprié stimulation.
La présence de protéines dans les urines, un indicateur de calculs maladies.
Technique utilisant un système d 'instruments pour faire, le traitement, et en affichant un ou plusieurs mesures sur des cellules individuelles obtenu d'une suspension cellulaire. Cellules sont habituellement taché avec un ou plusieurs composantes teinture fluorescente à cellule spécifique d'intérêt, par exemple, de l ’ ADN et la fluorescence de chaque cellule est mesurée comme rapidement (faisceau laser traverse l'excitation ou le mercure arc lampe). Fluorescence fournit une mesure quantitative de différents biochimiques et Biophysical pharmacocinétiques de la cellule, ainsi qu'une base pour le tri. Autres paramètres mesurables optique absorption incluent la lumière et de dispersion de la lumière, ce dernier étant applicable à la mesure de la taille, forme, la densité, granularité et tache détente.
La production d ’ anticorps par proliférer et mesurée par la stimulation des lymphocytes B sous antigènes.
Tout membre du groupe de Endopeptidases contenant sur le site sérine actif impliqué dans un résidu catalyse.
Un organisme les trouvés dans les voies respiratoires supérieures, exsudats inflammatoire et diverses autres fluides corporels de la normale et / ou malades humains et, rarement, les animaux domestiques.
Une classe de C-Type lectine cette cible l ’ hydrate de carbone trouvé sur les structures envahir pathogènes. La liaison de collectins de micro-organismes entraîne leur clairance et une augmentation d'agglutination. Collectines forme trimers pouvant assemblé à plus grande chaîne de polypeptide collecter oligomers. Chacun se compose de quatre regions : Une région, un N-terminal relativement courte, une région collagen-like alpha-helical coiled-coil région, et carbohydrate-binding région.
Utilisation de restriction endonucleases physique pour analyser et générer une carte de génomes, génétique, ou autres segments d'ADN.
Une catégorie séquences d'acides nucléiques cette fonction en unités de l'hérédité et qui code à la base des instructions pour le développement, la reproduction et la conservation des organismes.
Séquences courtes (généralement environ 10 paires de base) d'ADN qui sont complémentaires de séquences de l'ARN messager et permettre à inverser transcriptases commencer copier les séquences adjacent des mRNA. Primer sont très utilisée en génétique et la biologie moléculaire techniques.
Une protéine qui circule après augmentation de la quantité pendant l'inflammation et lésions tissulaires.
La constitution génétique de l'individu, comprenant les allèles GENETIC présent à chaque locus.
Un effet positif réglementaires sur le processus physiologique moléculaire au niveau systémique, ou cellulaire. Au niveau moléculaire, les principaux sites réglementaires comprennent les gènes, (GENE expression RÈGLEMENT), mRNAs (ARN, coursier), et des protéines.
Polysaccharides Lipid-containing endotoxine et important qui sont les antigènes. Ils sont souvent dérivés de la paroi cellulaire de gram-négatives et induisent la sécrétion d ’ immunoglobulines. Le lipopolysaccharide molécule est divisée en trois parties : Lipide A, noyau polysaccharide, et O-specific chaînes (O). Quand antigènes dérivés de Escherichia coli, lipopolysaccharides servir des cellules B activées polyclonal Mitogènes couramment utilisés au laboratoire d'immunologie. Dorland, 28 (éditeur)
Les précurseurs protéiques, également connus sous le nom de proprotéines ou prohormones, sont des molécules inactives qui subissent des processus de maturation post-traductionnelle, tels que la protéolyse, pour donner naissance à des protéines actives et fonctionnelles.
Cytochrome P-450 monooxygenases (mélangé) Oxygénases FONCTIONNEMENT qui jouent un rôle important dans la biosynthèse de stéroïdes et au métabolisme.
Détection d'ARN qui a été electrophoretically séparés et immobilisé par explosion sur la nitrocellulose ou autre type de membrane nylon ou coton suivie d'hybridation avec étiqueté sondes acide nucléique.
Lymphocytes responsable de l'immunité cellulaire anticorps-dépendante. Deux types ont été identifiés - cytotoxique (lymphocytes T cytotoxique) et assistant lymphocytes T (lymphocytes T Auxiliaires). Elles se forment quand lymphocytes circuler dans la thymus GLAND et différenciez à thymocytes. Quand exposé à un antigène, il divise rapidement et produire un grand nombre de nouvelles cellules T Antigène sensible à ça.
Monobrin synthétique provenant d'ADN complémentaires modèle l'ARN par l'action de l'ADN RNA-dependent polymerase. cDNA (c 'est-à-dire, complémentaires l'ADN, non, pas d'ADN circulaire C-DNA) est utilisé dans de nombreuses expériences ainsi que le clonage moléculaire servir comme une hybridation sonde.
Une méthode (développée par E.M. Southern) pour la détection d'ADN qui a été electrophoretically séparés et immobilisé par explosion sur la nitrocellulose ou autre type de membrane nylon ou coton suivie d'hybridation avec étiqueté sondes acide nucléique.
Protéines Non-antibody sécrétés par les cellules inflammatoires et des leucocytes non-leukocytic, qui agissent en Molécule-1 médiateurs. Elles diffèrent des hormones dans ce classique ils sont produits par un certain nombre de types de cellules de peau ou plutôt que par des glandes. Ils généralement agir localement dans un paracrine et autocrine plutôt que de manière endocrinien.
Des modifications dégénératives des RETINA généralement des adultes plus âgés qui en résulte une perte de vision au centre du champ visuel (la macula lutéaux) grâce à des lésions de la rétine. Elle se produit à sec et sous-marine formes.
Une constitution ou état du corps qui fait réagir les tissus sont très spéciaux à certains stimuli extrinsèque et par conséquent tend à rendre l'individu plus que habituellement sensibles à certaines maladies.
Les modèles utilisés expérimentalement ou théoriquement étudier forme moléculaire, propriétés électroniques ou interactions ; inclut des molécules, généré par ordinateur des graphiques, des structures et mécaniques.
Une masse spectrometric technique employée pour l 'analyse des grandes molécules biomolécules. Analyte sont encastrés dans un excès matrice de petites molécules organiques qui montrent une forte résonance absorption au laser longueur d'ondes utilisées. La matrice absorbe l'énergie du laser, induisant ainsi une douce la désintégration du sample-matrix mixture en phase libre (gaz) et les molécules et matrice analyte ions moléculaire. En général, seulement afin d ’ ions moléculaire molécules sont produits, et presque aucune fragmentation survient. C'est la mode bien adaptée au poids moléculaire et déterminations mélange analyse.
Une variante du PCR technique où cDNA est faite de l'ARN VIH-1 et VIH-2. Via est alors amplifiée cDNA qui en utilisant un électrocardiogramme standard PCR protocoles.
La quantité et hypolipidémiant, sélectivement perméable membrane qui entoure le cytoplasme en facteur D'et les cellules eucaryotes.
Le record de descente ou ascendance, en particulier de santé ou trait indiquant famille individuelle membres, leurs relations, et leur statut particulier ou ce qui concerne la condition.
Études qui commence avec l'identification des personnes avec une maladie d'intérêt et un contrôle (comparaison, référent) groupe sans la maladie. La relation entre l'attribut de la maladie est examiné en comparant malades et non-diseased personnes en ce qui concerne la fréquence ou de l 'attribut dans chaque groupe.
Variation survenant au sein d'une espèce en présence ou une taille générée par un fragment d'ADN endonuclease spécifique à un site spécifique du génome. Ces variations sont générés par des mutations qui créer ou abolir les sites de reconnaissance de ces enzymes ou changer la longueur du fragment.
La proportion d'un particulier dans le total de toutes allèles pour un locus génétique dans la population.
Un nom commun utilisé pour le genre Cavia. Le plus fréquent espèce est Cavia porcellus qui est le domestiqué cobaye utilisé pour les animaux et des recherches biomédicales.
Une méthode pour la détection des très petites quantités d ’ anticorps dans lequel le antigen-antibody-complement complexe adhérerait indicateur cellules, habituellement les érythrocytes ni primate nonprimate plaquettes sanguines. La réaction dépend du nombre de Bound C3 molécules de C3B des récepteurs de l 'indicateur cellule.
La souris de lignée DBA (DBA pour *D*BA/2J, *B*6 and *A*/J) est une souche de souris de laboratoire inbredé, développée à partir d'un croisement entre des souris de lignées B6 et A et largement utilisée dans la recherche biomédicale en raison de sa susceptibilité génétique à diverses maladies.
Une espèce de bêta-lactamases, Facultatively bactéries anaérobies, des bacilles (anaérobies à Gram-négatif) Facultatively tiges généralement trouvé dans la partie basse de l'intestin de les animaux à sang chaud. C'est habituellement nonpathogenic, mais certaines souches sont connues pour entraîner des infections pyogène. Pathogène DIARRHEA et souches (virotypes) sont classés par des mécanismes pathogène telles que Escherichia coli entérotoxinogène (toxines), etc.
Une technique qui combine Protein Electrophoresis et double immunodiffusion. Dans cette procédure protéines sont premier séparés par gel électrophorèse agarose (habituellement) puis rendue visible par immunodiffusion d'anticorps spécifiques. Un arc résultats precipitin elliptique distinctes pour chaque protéine antisera détectable par les.
Potentiellement bactérie pathogène dans les membranes nasales, la peau, follicules pileux, et périnée de les animaux à sang chaud. Ils peuvent provoquer un large intervalle d ’ infections et intoxications.
Le transport des nue ou purifié par des ADN en général, c'est-à-dire le processus aussi elle survient dans les cellules eucaryotes. C'est analogue à ma douteuse transformation (bactérienne, infection bactérienne) et des deux est régulièrement employée dans GENE VIREMENT techniques.
Un grand lobed organe glandulaire situé dans l'abdomen de vertébrés détoxification est responsable de la synthèse et de conservation, le métabolisme, de substances variées.
Plus de la paire d'organes occupant la cavité du thorax cet effet l'aération du sang.
Une maladie systémique, chronique, principalement des articulations, marquée par des modifications inflammatoires dans les membranes synoviales et les structures articulaire, la généralisation fibrinoid dégénérescence de la fibre collagène dans les tissus mésenchymateuses, et par une atrophie des structures osseuses rarefaction. Et de l ’ étiologie est inconnu, mais auto-immune mécanismes ont été impliqués.
Les immunoglobulines produites en réponse à des infections bactériennes antigènes.
L'étude complète d'complément d ’ (protéines protéome) des organismes.
Test antigène de tissus en utilisant une méthode directe des anticorps, conjuguée avec la teinture fluorescente, DIRECTS (technique d ’ anticorps) ou indirect mode, par la formation de antigen-antibody complexe qui est ensuite étiquetés fluorescein-conjugated anti-immunoglobulin anticorps (technique d ’ anticorps fluorescentes, INDIRECT). Le tissu est a examiné par microscopie à fluorescence.
Une cytokine qui stimule la croissance et la différenciation des lymphocytes B et est également un facteur de croissance pour HYBRIDOMAS et plasmacytomas. Il est produit par différentes cellules dont la surface des lymphocytes, monocytes et les fibroblastes. ;
La caractéristique en 3 dimensions forme d'une protéine, dont les critères secondaires, tertiaires supersecondary (motifs), (domaine) et la chaîne peptidique quaternaire structure de la structure des protéines, quaternaire décrit la configuration assumée par multimeric protéines (agrégats de plus d'une chaîne de polypeptide).
Cellules qui tapissent les surfaces internes et externes du corps en formant des couches cellulaire (épithélium) ou masses. Des cellules épithéliales tapissant la peau ; la bouche ; le nez, et le CANAL anal procèdent de ectoderme ; celles qui bordent le système respiratoire et le système DIGESTIVE procèdent de endoderm ; autres (CARDIOVASCULAR système et du système lymphatique Affections du système) procèdent de cellules épithéliales mésoderme. Peut être classifiée principalement par forme et fonction à cellules squameuses et transitoires, glandulaire cellules épithéliales.
La relation entre la structure chimique d'un composé biologique ou et son activité pharmacologique. Composés sont souvent considérés ensemble parce qu'ils ont en commun caractéristiques structurelles incluant forme, taille, stereochemical arrangement, et la distribution des groupes fonctionnels.
Une grande collection de fragments d'ADN cloné (CLONING, MOLECULAR) d'une même organisme, tissus, orgue, ou type de cellule. Il contient des séquences génomique complète), complémentaire (LIBRARY génomique séquences d'ADN, ce dernier étant composé d'ARN messager et manquant de l'intron séquences.
La vie intracellulaire transfert des informations (activation biologique / inhibition) par un signal à la voie de transduction des signaux dans chaque système, une activation / inhibition signal d'une molécule biologiquement active neurotransmetteur (hormone) est médiée par l'accouplement entre un récepteur / enzyme pour une seconde messager système. ou avec la transduction les canaux ioniques. Joue un rôle important dans la différenciation cellulaire, activation fonctions cellulaires, et la prolifération cellulaire. Exemples de transduction ACID-postsynaptic gamma-aminobutyrique systèmes sont les canaux ioniques receptor-calcium médiée par le système, le chemin, et l ’ activation des lymphocytes T médiée par l'activation de Phospholipases. Ces lié à la membrane de libération de calcium intracellulaire dépolarisation ou inclure les fonctions d ’ activation récepteur-dépendant dans granulocytes et les synapses une potentialisation de l'activation de protéine kinase. Un peu partie de transduction des signaux de transduction des signaux des grandes ; par exemple, activation de protéine kinase fait partie du signal d'activation plaquettaire sentier.
De découvrir une recevabilité à la maladie au niveau génétique, qui peut être activé à certaines conditions.
Une maladie caractérisée par la réapparition d'hémoglobinurie causée par une hémolyse intravasculaire. Dans les cas survenant après l ’ exposition (froid froid hémoglobinurie paroxystique), généralement après des infections, il y a un anticorps circulants qui est aussi un rhume hemolysin. Dans les cas survenant pendant ou après dormir (hémoglobinurie nocturne paroxystique), les cellules souches hématopoïétiques clonal mondiale présentent une déficience en protéines membrane cellulaire.
Un seul nucléotide variation dans une séquence génétique qui apparait à fréquence notable dans la population.
Groupe de maladies médié par la déposition de grands complexes du soluble antigène aboutissant à des anticorps et altération des tissus et la maladie et le sérum Arthus réaction, preuves appuient le rôle pathogène de complexes immuns dans beaucoup d'autres maladies dont le système immunitaire glomérulonéphrite, lupus érythémateux disséminé (lupus érythémateux cutané, une infection) et une périartérite noueuse.

Le complément C3 est une protéine importante du système immunitaire qui joue un rôle crucial dans la réponse inflammatoire et l'immunité humorale. Il s'agit d'une protéine centrale du système du complément, qui est une cascade enzymatique de protéines sériques qui interagissent entre elles pour aboutir à la lyse des cellules étrangères et à la régulation de l'inflammation.

Le complément C3 peut être activé par trois voies différentes : la voie classique, la voie alterne et la voie des lectines. Dans chacune de ces voies, une série de réactions enzymatiques aboutit à l'activation du complément C3 en deux fragments, C3a et C3b. Le fragment C3b peut se lier à la surface des cellules étrangères ou des pathogènes, ce qui permet d'identifier ces cellules comme cibles pour une destruction ultérieure par les cellules immunitaires.

Le complément C3 joue donc un rôle important dans la reconnaissance et l'élimination des agents pathogènes, ainsi que dans la régulation de l'inflammation et de l'immunité adaptative. Des anomalies du complément C3 peuvent être associées à un certain nombre de maladies, notamment les troubles inflammatoires et auto-immuns.

Le complément C4 est une protéine importante du système immunitaire qui joue un rôle clé dans le processus d'activation du complément. Le système du complément est une cascade enzymatique de protéines sériques qui interagissent entre elles pour aider à éliminer les pathogènes et à réguler l'inflammation.

Le complément C4 est activé lorsqu'il se lie à des complexes antigène-anticorps ou à certaines surfaces cellulaires, ce qui entraîne sa division en deux fragments, C4a et C4b. Le fragment C4b peut se lier à des surfaces cellulaires et servir de site pour l'activation d'autres protéines du complément, telles que le C2 et le C3.

Des niveaux anormalement bas ou élevés de complément C4 peuvent indiquer une activation excessive ou insuffisante du système immunitaire et ont été associés à un certain nombre de conditions médicales, notamment les maladies auto-immunes, l'inflammation chronique et les infections. Des tests de dépistage du complément C4 peuvent être utilisés pour aider au diagnostic ou au suivi de ces affections.

Le Complément C4A est une protéine du système immunitaire qui joue un rôle important dans la réponse inflammatoire et l'immunité humorale. Il s'agit d'une sous-unité de la protéine C4, qui est elle-même une partie clé du système du complément.

Le complément C4 est initialement produit sous deux formes, C4A et C4B, qui diffèrent légèrement dans leur structure et leur fonction. Le C4A est plus efficace pour lier les molécules d'immunoglobuline G (IgG) et faciliter la destruction des complexes immuns, ce qui en fait une composante importante de la réponse immune contre les agents pathogènes.

Cependant, un déséquilibre dans la production de C4A par rapport à C4B a été associé à certaines maladies auto-immunes, telles que le lupus érythémateux disséminé et la polyarthrite rhumatoïde. Des niveaux anormalement élevés de C4A peuvent entraîner une inflammation excessive et des dommages tissulaires dans ces conditions.

Il est important de noter que les tests de complément C4A ne sont pas couramment utilisés en clinique, car ils ne sont pas considérés comme un marqueur fiable ou spécifique de maladies particulières. Au lieu de cela, le dosage du complément total (par exemple, le complément C3 et le complément C4) est plus souvent utilisé pour évaluer l'activité globale du système du complément dans diverses affections inflammatoires et immunitaires.

Le complément C3a est une petite protéine qui se forme lorsque la protéine C3 du système immunitaire est activée. Le C3 est l'une des protéines clés du système du complément, qui est un ensemble de protéines dans le sang et les tissus corporels qui aident à éliminer les agents pathogènes et à réguler les réponses immunitaires.

Lorsque le C3 est activé, il se divise en deux fragments : C3a et C3b. Le fragment C3a est une molécule soluble qui fonctionne comme un médiateur de l'inflammation. Il peut provoquer la libération d'histamine des cellules immunitaires, ce qui entraîne une dilatation des vaisseaux sanguins et une augmentation de la perméabilité vasculaire. Cela permet aux globules blancs et aux protéines du système immunitaire de quitter les vaisseaux sanguins et d'atteindre le site de l'infection ou de l'inflammation.

Le fragment C3a peut également activer certaines cellules immunitaires, telles que les mastocytes et les basophiles, ce qui entraîne une libération accrue de cytokines et de chimiokines, des protéines qui aident à réguler la réponse immunitaire. Cependant, le fragment C3a peut également avoir des effets néfastes s'il est produit en excès ou dans des contextes non infectieux, tels que les maladies auto-immunes et inflammatoires.

En résumé, le complément C3a est un fragment de la protéine C3 du système immunitaire qui fonctionne comme un médiateur de l'inflammation et peut activer certaines cellules immunitaires.

Le complément C1q est une protéine du système immunitaire qui joue un rôle crucial dans le processus d'activation du complément. Il s'agit de la première protéine à être activée dans la voie classique du système du complément, qui est déclenchée lorsque des anticorps se lient à des antigènes sur la surface des agents pathogènes ou des cellules anormales.

Le C1q est composé de six sous-unités, chacune contenant une région globulaire et une région collagène. Lorsqu'il se lie aux immunoglobulines G (IgG) ou M (IgM) liées à des antigènes, le C1q subit un changement conformationnel qui active la protéase C1r, qui à son tour active la protéase C1s. Le complexe activé C1r-C1s clive alors les protéines C4 et C2 en fragments, ce qui entraîne la formation du complexe d'attaque de la membrane (MAC), une structure multimoléculaire capable de perforer les membranes cellulaires et de provoquer la lyse des cellules cibles.

Le C1q a également des fonctions immunomodulatrices en dehors de l'activation du complément, telles que la régulation de l'apoptose, la phagocytose et la présentation de l'antigène. Des anomalies dans le gène C1Q peuvent entraîner des déficits immunitaires et une susceptibilité accrue aux infections.

Le Complément C5a est une protéine du système immunitaire qui se forme lors de l'activation du complément, un groupe de protéines sanguines qui aident à protéger le corps contre les infections et les agents étrangers. Le C5a est spécifiquement produit après la dégradation de la protéine C5 en réponse à une activation appropriée du complément.

Le Complément C5a est un peptide avec une chaîne polypeptidique courte et possède des propriétés biologiques importantes. Il agit comme un puissant chemoattractant, attirant les cellules immunitaires telles que les neutrophiles vers le site d'infection ou d'inflammation. De plus, il peut activer et réguler la fonction des cellules immunitaires, y compris les macrophages, les mastocytes et les lymphocytes B.

Cependant, une activation excessive ou inappropriée du complément et la production de C5a peuvent contribuer au développement de diverses maladies inflammatoires et auto-immunes, telles que la glomérulonéphrite, l'arthrite rhumatoïde et le lupus érythémateux disséminé. Par conséquent, une régulation adéquate de l'activation du complément et de la production de C5a est essentielle pour maintenir l'homéostasie immunitaire et prévenir les maladies.

L'activation du complément est un processus important du système immunitaire qui aide à éliminer les pathogènes et à détruire les cellules infectées ou endommagées dans l'organisme. Il s'agit d'une cascade enzymatique complexe impliquant plus de 30 protéines différentes, appelées composants du système complément.

Le système complément peut être activé par deux voies principales : la voie classique et la voie alternative. La voie classique est généralement déclenchée par des anticorps liés à des antigènes, tels que des bactéries ou des virus, tandis que la voie alternative peut être activée de manière aléatoire ou en réponse à certaines molécules bactériennes.

Lorsque le système complément est activé, il libère des protéines qui peuvent se lier aux membranes des cellules cibles et former des complexes d'attaque membranaire (CAM). Les CAM créent des pores dans les membranes cellulaires, ce qui entraîne la mort de la cellule cible. Le système complément peut également aider à éliminer les pathogènes en facilitant leur phagocytose par les globules blancs.

Bien que l'activation du complément soit essentielle pour une réponse immunitaire efficace, elle doit être régulée de manière stricte pour éviter des dommages inutiles aux tissus sains. Des dysfonctionnements dans le système complément ont été associés à un certain nombre de maladies, notamment l'inflammation chronique, les maladies auto-immunes et les troubles neurologiques.

Le complément C4B est une protéine du système immunitaire qui joue un rôle dans la réponse inflammatoire et l'immunité. Il s'agit d'une forme du composant C4 du système du complément, qui est clivé en deux fragments, C4A et C4B, par une enzyme appelée protéase convertase.

Le fragment C4B a une structure et une fonction légèrement différentes de celles de C4A. Il contribue à l'activation du complément et à la destruction des agents pathogènes en se liant aux anticorps ou aux surfaces étrangères, ce qui entraîne la formation d'un complexe d'attaque complémentaire (C3bBb) qui peut dégrader les membranes cellulaires et favoriser la phagocytose.

Des variations dans le gène du C4B ont été associées à un risque accru de certaines maladies auto-immunes, telles que le lupus érythémateux disséminé et la polyarthrite rhumatoïde. Des tests génétiques peuvent être utilisés pour détecter ces variations et aider au diagnostic et à la gestion de ces maladies.

Le complément C5 est une protéine importante du système immunitaire qui joue un rôle crucial dans le processus d'activation du complément. Il s'agit d'une étape clé de la voie classique et de la voie des lectines du système du complément, où la protéine C5 est convertie en deux fragments actifs : C5a et C5b.

C5a est un peptide anaphylatoxique qui active les neutrophiles, stimule la libération d'histamine des mastocytes et déclenche une inflammation aiguë. Il agit également comme un attracteur de cellules immunitaires vers le site de l'infection ou de l'inflammation.

C5b, quant à lui, s'associe avec d'autres protéines du complément pour former le complexe membranolytique d'attaque (MAC), qui perfore la membrane plasmique des cellules cibles et entraîne leur lysis. Cela peut être bénéfique dans la lutte contre les agents pathogènes, mais peut également contribuer aux dommages tissulaires observés dans certaines maladies inflammatoires.

Par conséquent, le complément C5 est un acteur essentiel de l'immunité innée et adaptative, et son dysfonctionnement a été associé à diverses affections pathologiques, telles que les infections bactériennes, les maladies auto-immunes et les troubles inflammatoires.

Le complément C3b est une protéine importante du système immunitaire qui joue un rôle clé dans le processus d'activation du complément. Il s'agit d'une fragment de la protéine C3, qui est scindée en plusieurs morceaux lorsqu'elle est activée par l'une des voies du système du complément (voie classique, voie alterne ou voie des lectines).

Le complément C3b peut se fixer à la surface de diverses cellules et particules étrangères, telles que les bactéries et les virus. Cette liaison permet d'identifier ces agents pathogènes comme étant des cibles pour une destruction ultérieure par les cellules du système immunitaire.

Le complément C3b peut également activer la voie de l'opsonisation, ce qui facilite la phagocytose des particules étrangères par les globules blancs (phagocytes). En outre, le complément C3b peut se combiner avec d'autres protéines du complément pour former des complexes qui ont des activités cytotoxiques et cytolytiques contre les cellules infectées ou cancéreuses.

Par conséquent, le complément C3b est un élément crucial de la réponse immunitaire innée et adaptative, contribuant à la reconnaissance, à l'opsonisation et à l'élimination des agents pathogènes et des cellules anormales.

Le système du complément est un ensemble de protéines sériques et membranaires qui jouent un rôle crucial dans la défense de l'hôte contre les agents pathogènes. Il s'agit d'une cascade enzymatique complexe qui, une fois activée, aboutit à la lyse des cellules étrangères et à la modulation de diverses réponses immunitaires innées et adaptatives.

Les protéines du système du complément sont un groupe de plus de 30 protéines plasmatiques et membranaires qui interagissent les unes avec les autres pour former des complexes multiprotéiques. Ces complexes peuvent se lier aux agents pathogènes, aux cellules infectées ou à d'autres molécules présentes dans le milieu extracellulaire, ce qui entraîne leur activation et l'initiation de divers processus biologiques, tels que la phagocytose, l'opsonisation, la libération de médiateurs inflammatoires et la lyse cellulaire.

Le système du complément peut être activé par trois voies différentes : la voie classique, la voie alterne et la voie des lectines. Chacune de ces voies aboutit à l'activation d'une protéase sérique clé appelée C3 convertase, qui clive une protéine du complément appelée C3 en deux fragments, C3a et C3b. Le fragment C3b peut se lier aux agents pathogènes ou aux cellules cibles, ce qui entraîne la formation d'un complexe multiprotéique appelé membrane d'attaque complémentaire (MAC). La MAC est capable de perforer la membrane plasmique des cellules cibles, entraînant leur lyse et la mort.

Les protéines du système du complément jouent également un rôle important dans la régulation de l'inflammation et de l'immunité adaptative. Elles peuvent moduler l'activité des cellules immunitaires, telles que les macrophages et les lymphocytes T, et participer à la présentation d'antigènes aux cellules T. De plus, certaines protéines du complément peuvent agir comme chémokines ou cytokines, attirant et activant d'autres cellules immunitaires sur le site de l'inflammation.

Dans l'ensemble, les protéines du système du complément sont des molécules multifonctionnelles qui jouent un rôle crucial dans la défense de l'hôte contre les agents pathogènes et la régulation de l'inflammation et de l'immunité adaptative. Cependant, une activation excessive ou inappropriée du complément peut contribuer au développement de diverses maladies inflammatoires et auto-immunes.

Le complément C6 est une protéine du système immunitaire qui joue un rôle dans le processus de la voie des composants du complément. Lorsque le complément est activé, il contribue à la formation du membrane attack complex (MAC), qui forme une porosité dans la membrane plasmique des cellules cibles, entraînant leur lysis et la mort cellulaire. Des niveaux anormaux ou des anomalies fonctionnelles du complément C6 peuvent être associés à certaines conditions médicales, telles que des infections bactériennes récurrentes ou des maladies auto-immunes. Des tests de dépistage du complément C6 peuvent être utilisés pour aider au diagnostic et à la gestion de ces affections.

Le complément C3c est un fragment du composant C3 du système du complément, qui est une partie importante du système immunitaire dans le corps humain. Le complément C3 se lie aux anticorps et à d'autres molécules sur la surface des agents pathogènes, ce qui permet de marquer ces cellules pour être détruites par les globules blancs.

Lorsque le complément C3 est activé, il est divisé en plusieurs fragments, dont l'un est le complément C3c. Le complément C3c peut continuer à activer d'autres parties du système du complément et aider à éliminer les agents pathogènes de l'organisme.

Des niveaux anormaux ou des anomalies dans la structure du complément C3c peuvent indiquer la présence de certaines maladies, telles que des troubles auto-immuns ou des infections bactériennes graves. Par conséquent, le complément C3c peut être mesuré dans le sang comme un marqueur diagnostique pour aider à identifier et à gérer ces conditions.

Le complément C3d est un fragment de protéine qui résulte de l'activation de la voie classique et alternative du système immunitaire complémentaire. Il s'agit d'une forme dégradée de la protéine C3, qui est une composante clé du complexe d'attaque membranaire (MAC) qui aide à éliminer les agents pathogènes et les cellules endommagées.

Le complément C3d se forme lorsque le complément C3 est clivé en deux fragments, C3a et C3b, par des protéases spécifiques telles que la C3 convertase. Le fragment C3b peut ensuite être dégradé en plusieurs fragments plus petits, dont l'un est C3d.

Le complément C3d joue un rôle important dans l'activation du système immunitaire adaptatif, car il peut se lier aux récepteurs des cellules présentatrices d'antigènes (CPA) et faciliter la présentation d'antigènes aux lymphocytes T. Cela peut conduire à une réponse immune plus forte contre les agents pathogènes ou les cellules cancéreuses.

Cependant, une activation excessive du complément peut également entraîner des dommages tissulaires et inflammation, ce qui peut contribuer au développement de diverses maladies auto-immunes et inflammatoires. Par conséquent, le contrôle régulé de l'activation du complément est essentiel pour maintenir la santé et prévenir les maladies.

Le complément C2 est une protéine du système immunitaire qui joue un rôle crucial dans le processus d'activation du complément. Il s'agit d'une étape clé de la voie classique et de la voie des lectines du système du complément, où il se fixe aux complexes formés par les protéines C1, C4 et C4b-binding protein (C4bp).

Lorsque le complément C2 est activé, il est clivé en deux fragments, C2a et C2b, par la protéase C1s. Le fragment C2a reste associé à la membrane cellulaire et agit comme une séroprotease, tandis que le fragment C2b est libéré dans la circulation sanguine.

Le complexe formé par C4b et C2a (C4b2a) est un puissant cytolysine qui peut perforer la membrane cellulaire des cellules infectées ou cancéreuses, entraînant leur lysis et élimination. Le complément C2 joue donc un rôle important dans la défense de l'organisme contre les infections et les tumeurs.

Des anomalies du complément C2 peuvent être associées à des maladies telles que le déficit en complément C2, qui est une forme rare d'immunodéficience primaire caractérisée par une susceptibilité accrue aux infections bactériennes.

Le complément C9 est une protéine du système immunitaire qui joue un rôle crucial dans le processus d'attaque et de lyse des membranes des cellules étrangères ou infectées. Il s'agit d'une composante terminale de la voie de activation du complément, qui est une cascade enzymatique impliquée dans la défense de l'organisme contre les agents pathogènes. Lorsque le complément C9 et d'autres protéines complémentaires s'assemblent pour former un complexe membranolytique terminal (MAC), elles perforent la membrane cellulaire, entraînant ainsi la mort de la cellule cible. Ce mécanisme est important pour éliminer les bactéries et autres pathogènes des tissus infectés. Des anomalies dans le fonctionnement du complément C9 peuvent contribuer au développement de diverses maladies, y compris certaines formes d'immunodéficience et de dysfonctionnement inflammatoire.

Les récepteurs du complément sont des protéines présentes à la surface de diverses cellules du système immunitaire, telles que les neutrophiles, les monocytes, les macrophages et les lymphocytes. Ils se lient aux composants activés du système du complément, qui est une cascade enzymatique importante du système immunitaire inné.

Le système du complément joue un rôle crucial dans la défense de l'organisme contre les agents pathogènes en marquant les cellules infectées pour être éliminées par les cellules du système immunitaire. Les récepteurs du complément reconnaissent et se lient aux fragments de protéines du complément qui sont fixés à la surface des cellules cibles, telles que les bactéries ou les cellules infectées.

Cette interaction entre les récepteurs du complément et les composants activés du complément déclenche une série de réponses immunitaires, y compris la phagocytose, la cytotoxicité et l'activation des lymphocytes T. Les récepteurs du complément sont donc essentiels pour une réponse immunitaire efficace contre les infections et les agents pathogènes.

Les mutations dans les gènes qui codent pour les récepteurs du complément peuvent entraîner des déficits immunitaires et une susceptibilité accrue aux infections. Des anomalies dans les récepteurs du complément ont également été associées à certaines maladies auto-immunes, telles que le lupus érythémateux disséminé et la vascularite.

Le complément C1s est une protéine du système immunitaire qui joue un rôle crucial dans le processus d'activation du complément. Il s'agit d'une sous-unité de la protéine C1, qui est elle-même la première protéine à être activée dans la voie classique du système du complément.

Lorsque le complément C1 est activé par l'interaction avec des antigènes ou des complexes immuns, il se divise en trois parties : C1q, C1r et C1s. Le complément C1s est alors activé et se lie à une autre protéine du système du complément, le complément C4. Ensemble, ces deux protéines activées coupent une troisième protéine, le complément C2, ce qui entraîne la formation d'un complexe d'attaque de la membrane (MAC) qui peut perforer et détruire les cellules cibles.

Le complément C1s est donc un élément clé du système immunitaire, jouant un rôle important dans la reconnaissance et l'élimination des agents pathogènes et des cellules endommagées. Des anomalies dans le fonctionnement du complément C1s peuvent être associées à diverses maladies auto-immunes et inflammatoires, telles que le lupus érythémateux disséminé et la glomérulonéphrite.

Le complexe complément d'attaque de la membrane (MAC, en anglais) est un ensemble de protéines du système immunitaire qui se forment lorsque le complément est activé et contribue à la défense contre les agents pathogènes. Le MAC forme des pores dans la membrane des cellules cibles, ce qui entraîne leur lysis (lyse) et leur mort. Cette réaction est une étape clé de la voie terminale du complément et joue un rôle important dans l'immunité innée.

Le MAC est composé de plusieurs protéines, dont les principales sont C5b, C6, C7, C8 et plusieurs molécules de C9. Lorsque ces protéines s'assemblent sur la membrane d'une cellule cible, elles forment un complexe stable qui forme un pore dans la membrane, permettant ainsi le passage d'ions et d'eau à travers cette dernière. Ce processus entraîne une augmentation de la perméabilité de la membrane, ce qui peut conduire à la lyse de la cellule cible.

Le MAC peut être activé par plusieurs voies différentes du système complément, notamment la voie classique, la voie alterne et la voie des lectines. Chacune de ces voies aboutit à l'activation de la protéine C3, qui se lie ensuite aux cellules cibles et sert de point d'ancrage pour le recrutement des autres protéines du MAC.

Le MAC joue un rôle important dans la défense contre les bactéries gram-négatives, en particulier celles qui possèdent une capsule protectrice. En formant des pores dans la membrane externe de ces bactéries, le MAC permet aux autres composants du système immunitaire d'accéder à l'intérieur de la cellule et de la détruire.

Cependant, une activation excessive ou inappropriée du MAC peut également contribuer au développement de maladies inflammatoires et auto-immunes. Par exemple, une activation excessive du MAC a été impliquée dans le développement de la glomérulonéphrite membrano-proliférative, une forme rare de maladie rénale.

En résumé, le MAC est un complexe protéique important du système immunitaire qui joue un rôle crucial dans la défense contre les bactéries et d'autres agents pathogènes. Toutefois, une activation excessive ou inappropriée de ce complexe peut également contribuer au développement de maladies inflammatoires et auto-immunes.

Le Complément C1R est une protéine du système immunitaire qui fait partie du complexe d'activation du complément, précisément dans le chemin classique. Il s'agit d'une protéase sérique qui, lorsqu'elle est activée, clive la protéine C1s en présence de C1q et de calcium. Cette activation est généralement déclenchée par la liaison du composant C1q aux immunoglobulines G (IgG) ou M (IgM) liées à un antigène, ce qui entraîne une cascade d'événements aboutissant à la lyse des membranes cellulaires étrangères et à l'élimination des agents pathogènes. Des mutations dans le gène C1R peuvent entraîner un déficit en complément, qui peut prédisposer une personne aux infections récurrentes et à certaines maladies auto-immunes.

Les protéines inhibitrices du complément sont des molécules qui régulent le système du complément, un ensemble de plus de 30 protéines dans le sang et les tissus qui aident à éliminer les pathogènes et à faciliter l'élimination des déchets cellulaires. Ces protéines inhibitrices du complément contrôlent et régulent la activation du système du complément pour éviter une activation excessive ou inappropriée, ce qui pourrait endommager les tissus sains et entraîner des maladies inflammatoires et auto-immunes.

Les protéines inhibitrices du complément peuvent agir à différents niveaux de la cascade du complément, en empêchant l'activation des protéines du complément ou en dégradant les composants actifs du complément pour arrêter la réaction. Certaines protéines inhibitrices du complément sont des protéines régulatrices naturelles, tandis que d'autres peuvent être induites en réponse à une activation excessive du système du complément ou à une inflammation.

Les exemples de protéines inhibitrices du complément comprennent la protéine S, qui régule l'activation du complexe d'attaque membranaire (MAC), et le facteur H, qui régule l'activation du complément sur les surfaces des cellules saines. Les déficits en protéines inhibitrices du complément peuvent entraîner une activation excessive du système du complément et une inflammation chronique, ce qui peut contribuer au développement de maladies telles que la glomérulonéphrite, le lupus érythémateux disséminé et d'autres maladies auto-immunes.

Le complément C7 est une protéine du système immunitaire qui joue un rôle important dans le processus de complément, une cascade enzymatique qui aide à éliminer les pathogènes et à nettoyer les débris cellulaires. Le complément C7 est l'une des protéines terminales de la voie dite "voie alterne" du système du complément. Après activation, le complément C7 s'associe aux protéines C5b, C6 et C8 pour former le complexe membranolytique d'attaque (MAC), qui perfore les membranes des cellules cibles, entraînant leur lysis et élimination. Des anomalies dans la fonction du complément C7 peuvent contribuer à diverses affections, telles que des infections récurrentes, des maladies auto-immunes et des troubles inflammatoires.

Les convertases du complément C3-C5 sont des complexes multiprotéiques qui jouent un rôle clé dans le système immunitaire et la réponse inflammatoire. Elles sont formées lors de l'activation du système du complément, un ensemble de protéines sériques qui interagissent entre elles pour fournir une réponse immunitaire innée contre les agents pathogènes.

La convertase C3-C5 est spécifiquement responsable de la conversion des composants C3 et C5 du complément en leurs formes actives, C3a et C5a respectivement. Ces fragments actifs sont des médiateurs importants de l'inflammation et de l'immunité, avec des fonctions telles que l'attractivité des leucocytes, la dégranulation des mast cells et la stimulation de la production de cytokines.

La convertase C3-C5 est formée à partir d'une série de réactions en cascade qui commencent par l'activation du complément via deux voies principales: la voie classique et la voie alternative. Dans la voie classique, la reconnaissance d'un agent pathogène déclenche la formation d'un complexe C4b2a, qui est une convertase C3 spécifique responsable de l'activation du C3 en C3a et C3b. Le fragment C3b peut ensuite se lier à des surfaces cellulaires ou au complément C3bBb pour former la convertase C3-C5, qui active le C5 en C5a et C5b.

Dans la voie alternative, l'activation du complément est déclenchée par la reconnaissance de molécules bactériennes ou d'autres surfaces étrangères. Cette voie aboutit à la formation de la convertase C3-C5 via le complexe C3bBb, qui active le C3 en C3a et C3b. Le fragment C3b peut ensuite se lier au complément C3bBb pour former la convertase C3-C5, qui active le C5 en C5a et C5b.

La formation de la convertase C3-C5 est un événement crucial dans l'activation du complément, car elle permet la génération des fragments C5a et C5b, qui ont des fonctions importantes dans la réponse immunitaire. Le fragment C5a est un puissant anaphylatoxine qui attire les cellules inflammatoires vers le site de l'infection et active les neutrophiles pour favoriser la phagocytose et la destruction des agents pathogènes. Le fragment C5b, quant à lui, s'associe aux fragments C6, C7, C8 et plusieurs molécules C9 pour former le complexe membranolytique d'attaque (MAC), qui perfore les membranes cellulaires et provoque la lyse des cellules infectées.

En résumé, la convertase C3-C5 est un composant clé de l'activation du complément, car elle permet la génération des fragments C5a et C5b, qui ont des fonctions importantes dans la réponse immunitaire. La formation de cette enzyme est régulée par plusieurs mécanismes, y compris les inhibiteurs du complément et les protéines régulatrices, pour éviter une activation excessive et potentialiser les dommages tissulaires.

Le complément facteur B est une protéine importante du système immunitaire qui joue un rôle clé dans le processus d'activation du complément. Il s'agit d'une étape essentielle de la voie alterne du système du complément, qui est l'une des trois principales voies d'activation du complément (les deux autres étant la voie classique et la voie lectine).

Dans la voie alterne, le facteur B circule dans le sang sous forme inactive (facteur Bb) jusqu'à ce qu'il soit activé par une interaction avec des surfaces étrangères, telles que les bactéries ou les cellules cancéreuses. Une fois activé, le facteur B se lie à la protéine C3b pour former le complexe C3bBb, qui agit comme une enzyme (une protéase) et clive d'autres molécules de C3 en C3a et C3b.

Le fragment C3b peut continuer à activer la voie alterne en se liant à d'autres molécules de facteur B, créant ainsi un cycle d'amplification qui entraîne une cascade d'activation du complément et la production de nombreux fragments effecteurs, tels que C3a, C5a et le complexe membranolytique d'attaque des membranes (MAC). Ces fragments effecteurs contribuent à l'élimination des agents pathogènes en provoquant une inflammation locale, la phagocytose et la lyse cellulaire.

Par conséquent, le facteur B est un composant essentiel du système immunitaire inné qui contribue à la défense de l'organisme contre les infections et les tumeurs. Des mutations dans le gène du facteur B peuvent entraîner des déficits en complément, ce qui peut prédisposer une personne aux infections récurrentes et aux maladies auto-immunes.

Je suis désolé, mais la phrase ou expression que vous avez fournie, "Voie Alterne Activation Complement," ne semble pas être une définition médicale établie. Il est possible qu'il s'agisse d'un terme abrégé ou partiel qui fait référence à un concept ou une procédure spécifique dans un contexte médical.

Cependant, si nous décomposons les mots, nous pouvons essayer de comprendre ce que cela pourrait signifier :

* Voie Alternée : Dans un contexte médical, une "voie alternative" peut se référer à une méthode ou un traitement qui est utilisé lorsque la méthode standard ou préférée n'est pas possible ou ne fonctionne pas.
* Activation : Dans ce contexte, l'"activation" pourrait se référer au processus de stimulation ou d'initiation d'un mécanisme ou d'une réaction dans le corps.
* Complément : Un "complément" est généralement quelque chose qui complète ou renforce quelque chose d'autre. Dans un contexte médical, cela pourrait se référer à une thérapie ou un traitement supplémentaire qui est utilisé en combinaison avec un traitement standard.

Par conséquent, "Voie Alterne Activation Complement" pourrait se référer à l'activation d'une voie alternative comme complément à un traitement standard dans le domaine médical. Cependant, sans plus de contexte ou de précision, il est difficile de fournir une définition plus précise.

La voie classique d'activation du complément est un important mécanisme immunologique qui aide à éliminer les agents pathogènes et les cellules endommagées dans l'organisme. Cette voie est également appelée voie antigénique spécifique ou voie de la protéine C3b dépendante.

Elle est déclenchée par la reconnaissance d'antigènes étrangers, tels que les bactéries, les virus et les champignons, via des complexes immuns appelés anticorps. Lorsque ces anticorps se lient à un antigène, ils exposent des épitopes spécifiques qui peuvent être reconnus par la protéine C1, le premier composant de la voie classique d'activation du complément.

La liaison de la protéine C1 au complexe immun déclenche une cascade enzymatique impliquant plusieurs autres protéines du système du complément, telles que les protéines C4 et C2. Ces protéines sont activées et se scindent en fragments qui peuvent se lier à la membrane des cellules cibles, marquant ainsi ces cellules pour une élimination ultérieure.

Le fragment de protéine C3b est particulièrement important dans cette voie, car il permet la liaison et l'activation de la protéine C5, qui à son tour déclenche la formation du complexe d'attaque membranaire (MAC). Le MAC forme des pores dans la membrane cellulaire, entraînant une lyse cellulaire et une élimination efficace de la menace pour l'organisme.

La voie classique d'activation du complément joue donc un rôle crucial dans la défense immunitaire de l'organisme contre les agents pathogènes et les cellules endommagées, en facilitant leur reconnaissance, leur marquage et leur élimination.

Le complément C8 est une protéine du système immunitaire qui fait partie du complexe d'attaque membranaire (MAC) dans la voie des composants terminaux du système du complément. La protéine C8 se lie à la membrane des cellules cibles, créant une porosité et permettant ainsi la formation de pores transmembranaires. Cela conduit finalement à la lyse (destruction) des cellules cibles, telles que les bactéries pathogènes. Une déficience en complément C8 peut entraîner une susceptibilité accrue aux infections. Il est important de noter que l'équilibre et le contrôle appropriés du système du complément sont cruciaux pour la santé, car un dysfonctionnement ou une activation excessive peuvent contribuer à des maladies inflammatoires et auto-immunes.

Le complément C1 est la première protéine du système du complément à être activée dans la voie classique du système immunitaire. Il s'agit d'un complexe protéique composé de trois sous-unités : C1q, C1r et C1s. Lorsqu'il est activé par un complexe antigène-anticorps, le complément C1 joue un rôle crucial dans la destruction des cellules infectées ou cancéreuses en déclenchant une cascade d'activation de protéines qui aboutit à la formation du membrane attack complex (MAC), capable de perforer la membrane plasmique des cellules cibles et entraîner leur lysis. Une dérégulation ou un dysfonctionnement du complément C1 peut contribuer au développement de diverses pathologies, telles que les maladies auto-immunes, les infections et le cancer.

Le récepteur du complément 3b (abréviation : CR3 ou CD11b/CD18) est un type de protéine trouvée à la surface des cellules telles que les neutrophiles, les monocytes et les macrophages. Il s'agit d'un récepteur d'opsonines qui se lie aux fragments de protéines du complément C3b et iC3b, ce qui permet à ces cellules immunitaires de reconnaître et d'éliminer plus efficacement les agents pathogènes, telles que les bactéries et les parasites.

Le CR3 est un membre de la famille des récepteurs d'intégrine et se compose de deux sous-unités, CD11b (ou integrin αM) et CD18 (ou integrin β2). Ces sous-unités s'associent pour former une structure complexe qui peut se lier aux fragments du complément ainsi qu'à d'autres molécules sur la surface des agents pathogènes.

Le CR3 joue un rôle important dans l'activation et la régulation de la réponse immunitaire, en particulier dans les processus inflammatoires et les mécanismes d'adhésion cellulaire. Des mutations ou des défauts dans le gène codant pour le CR3 peuvent entraîner une susceptibilité accrue aux infections et à certaines maladies auto-immunes.

Le Complément Facteur H est une protéine importante du système immunitaire qui régule l'activation du complément. Il agit comme un inhibiteur du complément en se liant à certaines surfaces cellulaires et en prévenant l'activation inappropriée du complément, ce qui pourrait endommager les propres cellules de l'organisme. Le facteur H aide également à dégrader le complexe d'attaque membranaire (MAC), une structure formée lorsque le complément est activé et qui peut perforer la membrane des cellules, entraînant leur lyse. Des mutations dans le gène du facteur H peuvent entraîner un dysfonctionnement de cette protéine, ce qui peut prédisposer à certaines maladies, telles que l'atrophie hémorragique maculaire juvénile et la glomérulonéphrite membrano-proliférative.

Le complément C5b est une protéine du système immunitaire qui joue un rôle dans la réponse inflammatoire et l'immunité naturelle. Il s'agit d'une fragment actif de la protéine C5, qui est activée lorsque le complément est activé par le biais de la voie classique, alternative ou lectine.

Le complément C5b se combine avec d'autres fragments du complément (C6, C7, C8 et plusieurs molécules de C9) pour former le complexe membranolytique d'attaque (MAC), qui perfore la membrane des cellules cibles, entraînant leur lysis (lyse) et la mort. Ce processus est important pour éliminer les pathogènes tels que les bactéries et les virus, mais il peut également endommager les propres cellules de l'hôte dans certaines conditions, ce qui peut contribuer à des maladies telles que la glomérulonéphrite, une inflammation des reins.

Il est important de noter que l'activation du complément et la formation du MAC doivent être régulés pour éviter les dommages tissulaires excessifs. Des anomalies dans ces processus peuvent entraîner un large éventail de maladies auto-immunes et inflammatoires.

Le Complément C2A est une protéine du système immunitaire qui joue un rôle crucial dans le processus d'activation du complément. Il s'agit d'une sous-unité de la protéine C2, qui est clivée en deux par la protéase C1s lorsque le complément est activé.

Le fragment C2A résultant se combine avec le fragment C4b pour former l'hémolysine du complément C3bBb, qui est une étape essentielle dans la voie classique et alternative de l'activation du complément. Cette hémolysine contribue à la destruction des membranes cellulaires étrangères et favorise ainsi l'élimination des agents pathogènes.

Des anomalies ou des défauts dans le gène codant pour la protéine C2A peuvent entraîner un déficit en complément, ce qui peut prédisposer à certaines infections et maladies auto-immunes.

Le récepteur de l'anaphylatoxine de type C5a, également connu sous le nom de CD88 ou C5aR, est un type de protéine situé sur la membrane cellulaire qui se lie spécifiquement au peptide activateur C5a. Le C5a est une molécule produite pendant l'activation du système immunitaire complément et agit comme un puissant chemoattractant pour les leucocytes, contribuant ainsi à l'inflammation et à la réponse immunitaire.

Le récepteur C5aR est exprimé sur une variété de cellules immunitaires, y compris les neutrophiles, les monocytes, les macrophages et certaines sous-populations de lymphocytes T. Lorsque le C5a se lie au récepteur C5aR, il déclenche une série de réponses cellulaires qui entraînent la migration des cellules immunitaires vers le site d'inflammation et l'activation de ces cellules pour éliminer les agents pathogènes.

Cependant, une activation excessive ou inappropriée du récepteur C5aR peut également contribuer à des maladies inflammatoires chroniques et à des troubles immunitaires, tels que la polyarthrite rhumatoïde, l'asthme et la septicémie. Par conséquent, le récepteur C5aR est un domaine de recherche actif pour le développement de nouveaux traitements ciblant les maladies inflammatoires et immunitaires.

Les enzymes activatrices du complément sont un groupe d'enzymes proteolytiques qui jouent un rôle crucial dans l'activation de la voie du système du complement, une cascade biochimique importante du système immunitaire inné. Ces enzymes facilitent l'élimination des pathogènes et des cellules mortes ou endommagées en marquant ces cibles pour la destruction par d'autres composants du système immunitaire.

Les enzymes activatrices du complément comprennent:

1. Complément factor D (DF or C3bBb): Cette enzyme est essentielle pour l'activation de la voie alterne du complement et convertit le facteur B enactive BaBb, qui dégrade le facteur C3 en fragments C3a et C3b.

2. Complément factor I (FI or C3b/C4b inactivator): Cette enzyme régule la voie alterne et la voie classique du complement en clivant les fragments C3b et C4b, ce qui empêche une activation excessive du système du complement.

3. Complément factor B (FB or C3/C5 convertase): Cette proenzyme est activée par le facteur D pour former l'enzyme BaBb, qui clive les fragments C3 et C5 en fragments actifs C3a, C3b, C5a et C5b.

4. Complément MBL-associated serine proteases (MASPs): Ces enzymes sont responsables de l'activation de la voie lectin du complement. Il existe trois types de MASPs: MASP-1, MASP-2 et MASP-3. MASP-1 active le C4 et le C2, tandis que MASP-2 clive le fragment C3 en C3a et C3b.

5. Complément proconvertases: Ces complexes multiprotéiques sont responsables de l'activation des fragments C3 et C5 dans la voie classique du complement. Il existe deux types de proconvertases: C4b2a (C3 convertase) et C3bBb (C5 convertase).

Dysfonctionnements ou déséquilibres dans ces enzymes peuvent entraîner des maladies auto-immunes, inflammatoires et infectieuses. Par conséquent, une compréhension approfondie de leur structure, de leur fonction et de leur régulation est essentielle pour le développement de thérapies ciblées et efficaces.

Les inhibiteurs du complément sont des molécules qui régulent le système immunitaire et empêchent l'activation inappropriée ou excessive du complément, un groupe de protéines sanguines qui aident à éliminer les agents pathogènes et les cellules endommagées. Le complément joue un rôle important dans l'inflammation et la défense immunitaire, mais une activation excessive peut entraîner des dommages tissulaires et des maladies inflammatoires.

Les inhibiteurs du complément peuvent agir à différents niveaux de la cascade du complément pour inhiber son activation. Certains inhibent l'activation de la protéine C3, qui est une étape clé dans l'activation du complément, tandis que d'autres inhibent des enzymes spécifiques ou des récepteurs impliqués dans le processus d'activation.

Les inhibiteurs du complément sont utilisés dans le traitement de diverses maladies, telles que l'hémoglobinurie paroxystique nocturne (HPN), une maladie rare caractérisée par la destruction des globules rouges, et certaines formes d'athérosclérose, une maladie vasculaire chronique. Ils sont également étudiés dans le traitement de diverses autres maladies inflammatoires et auto-immunes.

Le test d'hémolyse d'activité complémentaire, également connu sous le nom de test de chimiotrypsine, est un examen de laboratoire utilisé pour évaluer la fonction du système alternatif du complément. Ce système est une voie activée du système immunitaire qui aide à lutter contre les infections et à réguler l'inflammation.

Le test consiste à mesurer la capacité du sérum du patient à provoquer l'hémolyse (lyse ou destruction) de cellules sanguines spécifiques, appelées hématies de mouton sensibilisées, en présence d'un activateur de complément. L'activateur le plus couramment utilisé est la zymosane, un polysaccharide extrait de la paroi cellulaire du champignon Saccharomyces cerevisiae (levure de bière).

Lorsque le sérum contient des niveaux normaux d'activité complémentaire alternative, l'activateur déclenche une cascade de réactions enzymatiques qui aboutit à la formation du complexe membranolytique d'attaque (MAC), entraînant la lyse des hématies de mouton sensibilisées. Si l'activité complémentaire alternative est insuffisante, il y aura une réduction ou une absence d'hémolyse.

Les affections qui peuvent être associées à une activité complémentaire altérée comprennent les déficits congénitaux en protéines du complément, les maladies auto-immunes telles que le lupus érythémateux disséminé et la vascularite, ainsi que certaines infections bactériennes chroniques. Ce test est donc un outil important pour aider au diagnostic et à la gestion de ces conditions.

Les protéines inhibitrices de la fraction C1 du complément sont des molécules qui régulent le système immunitaire et empêchent une activation excessive et inappropriée du complément. Le complément est un ensemble de protéines sériques qui jouent un rôle crucial dans la défense de l'hôte contre les agents pathogènes et les cellules tumorales. La fraction C1 du complément est la première protéine à être activée dans le chemin classique de l'activation du complément.

Les protéines inhibitrices de la fraction C1 du complément comprennent la C1 inhibiteur (C1-INH) et les protéines de la membrane cellulaire telles que la décayase et la MCP (protéine de la membrane cellulaire régulatrice du complément). Ces protéines inhibitrices régulent l'activation de la fraction C1 en empêchant la conversion de la proenzyme C1r et C1s en leur forme active, ce qui entraîne l'inhibition de la cascade d'activation du complément.

Une déficience en protéines inhibitrices de la fraction C1 du complément peut entraîner une activation excessive et incontrôlée du complément, conduisant à des dommages tissulaires et à un certain nombre de maladies auto-immunes telles que l'angio-œdème héréditaire et la glomérulonéphrite rapide progressive. Par conséquent, les protéines inhibitrices de la fraction C1 du complément sont essentielles pour maintenir l'homéostasie immunologique et prévenir les maladies auto-immunes.

Le récepteur du complément 3d, également connu sous le nom de CD21 ou CR2, est un glycoprotéine transmem molecular qui sert de récepteur pour le fragment C3d du complément et joue un rôle important dans l'activation du système immunitaire. Il est exprimé à la surface des cellules B matures, des folliculaires dendritiques et d'autres types cellulaires. Le récepteur du complément 3d fonctionne en se liant au fragment C3d pour faciliter l'interaction entre les cellules présentatrices d'antigène et les lymphocytes B, ce qui entraîne une activation des lymphocytes B et une réponse immunitaire adaptative. Des mutations dans le gène du récepteur du complément 3d ont été associées à certaines maladies auto-immunes, telles que le syndrome de Sjögren et le lupus érythémateux disséminé.

Les anaphylatoxines sont des médiateurs inflammatoires qui jouent un rôle important dans le système immunitaire et la réponse inflammatoire. Elles sont produites lors de la dégradation de certaines protéines du complément, un système de protéines sériques qui aide à protéger l'organisme contre les infections.

Les anaphylatoxines comprennent notamment les molécules C3a, C4a et C5a, qui sont libérées lors de l'activation du complément. Ces molécules peuvent se lier à des récepteurs spécifiques sur les cellules immunitaires et d'autres types cellulaires, déclenchant une cascade de réactions chimiques qui entraînent la libération d'autres médiateurs inflammatoires et la contraction des muscles lisses.

Les anaphylatoxines peuvent contribuer à la défense de l'organisme contre les agents pathogènes en attirant des cellules immunitaires vers le site de l'infection et en favorisant leur activation. Cependant, une activation excessive ou inappropriée du complément et la libération de grandes quantités d'anaphylatoxines peuvent également contribuer au développement de maladies inflammatoires et auto-immunes.

En outre, les anaphylatoxines peuvent également jouer un rôle dans l'anaphylaxie, une réaction allergique grave et potentiellement mortelle qui peut se produire en réponse à l'exposition à certains antigènes. Dans ce contexte, les anaphylatoxines peuvent contribuer à la libération d'histamine et d'autres médiateurs de l'allergie, entraînant des symptômes tels que des démangeaisons cutanées, un gonflement des voies respiratoires et une baisse de la tension artérielle.

La réaction de fixation du complément, également connue sous le nom de réaction classique du complément, est un processus dans le système immunitaire qui se produit lorsque un antigène, tel qu'un anticorps ou une protéine du complément, se lie à un anticorps déjà présent sur la surface d'une cellule cible. Cela entraîne une cascade de réactions enzymatiques qui aboutissent à la liaison et à l'activation des composants du système du complément, ce qui entraîne la lyse (la destruction) de la cellule cible.

Le processus de fixation du complément est important dans l'immunité humorale et joue un rôle clé dans la défense de l'hôte contre les agents pathogènes tels que les bactéries et les virus. Cependant, il peut également contribuer au développement de maladies auto-immunes et d'inflammation lorsque le système immunitaire cible à tort des cellules et des protéines du soi.

La réaction de fixation du complément se produit en plusieurs étapes. Tout d'abord, un anticorps se lie à un antigène spécifique sur la surface de la cellule cible. Ensuite, le fragment cristallisable (Fc) de l'anticorps se lie aux protéines du complément, telles que le C1, le C4 et le C2, qui sont présentes dans le sérum sanguin. Cette liaison active les protéases du complément, ce qui entraîne la formation d'un complexe d'attaque membranaire (C5b-9) qui perfore la membrane de la cellule cible et provoque sa lyse.

La réaction de fixation du complément peut être mesurée en laboratoire en utilisant des tests tels que le test CH50, qui mesure l'activité globale du système du complément, et le test AH50, qui mesure la capacité d'un échantillon de sérum à inhiber la réaction de fixation du complément. Des niveaux anormaux de ces tests peuvent indiquer une activation excessive ou insuffisante du système du complément, ce qui peut être associé à un certain nombre de maladies auto-immunes et inflammatoires.

Le facteur D est une protéine du système du complément qui joue un rôle clé dans le processus d'activation de la voie alterne du système immunitaire. Il s'agit d'une enzyme sérique qui catalyse la conversion du C3 en C3b, ce qui entraîne l'initiation de la cascade de complément et la création de la membrane attaquante, une structure qui perfore les membranes des cellules étrangères et favorise leur lyse.

Le facteur D est activé lorsqu'il se lie à une surface cellulaire ou à un pathogène, ce qui entraîne un changement conformationnel qui permet son activation. Il s'agit d'une protéase sérique qui peut être régulée négativement par des inhibiteurs tels que la protéine régulatrice du facteur H et le facteur I.

Des mutations dans les gènes codant pour le facteur D peuvent entraîner un déficit en complément, ce qui peut prédisposer une personne à des infections récurrentes et à une maladie auto-immune. Cependant, il est important de noter que l'activation excessive du complément peut également contribuer au développement de maladies inflammatoires et auto-immunes.

Le complément facteur I, également connu sous le nom de protéine C1 inhibitrice, est une protéine du système du complément qui régule la voie classique et la voie lectine du système immunitaire. Il fonctionne en inhibant l'activation des composants C1r et C1s du complexe C1, ce qui empêche la cascade de complément de continuer et prévient ainsi les dommages tissulaires excessifs. Les déficits en facteur I peuvent entraîner une augmentation de l'activité du complément, ce qui peut provoquer des épisodes récurrents de gonflement et d'enflure dans le tissu sous-cutané et les muqueuses, une affection connue sous le nom de angioedème héréditaire.

Les protéines inhibitrices de la fraction C3b du complément sont des molécules qui régulent le système du complément, en particulier l'activation de la fraction C3b. Le complément est un ensemble de protéines dans le sang qui aident à protéger l'organisme contre les infections et les agents étrangers. L'activation de la fraction C3b est une étape clé dans ce processus, mais elle doit être régulée pour éviter des dommages aux tissus propres de l'organisme.

Les protéines inhibitrices de la fraction C3b du complément incluent des molécules telles que la décayase du complément et le facteur H. Elles travaillent en empêchant la formation ou en décomposant les complexes de la fraction C3b, ce qui limite l'activation du complément et aide à prévenir une réponse immunitaire excessive. Ces protéines sont importantes pour maintenir l'homéostasie du système immunitaire et éviter des dommages aux tissus sains de l'organisme.

L'antigène CD55, également connu sous le nom de decay-accelerating factor (DAF), est une protéine qui se trouve à la surface de certaines cellules du corps, en particulier les globules rouges et les cellules endothéliales. Cette protéine joue un rôle important dans la régulation du système immunitaire et aide à prévenir l'activation excessive du complément, un groupe de protéines qui contribuent à la défense du corps contre les infections.

Le CD55 est l'un des nombreux antigènes qui peuvent être utilisés pour caractériser et identifier différents types de cellules dans le sang et d'autres tissus. Il est souvent utilisé en médecine de laboratoire pour aider au diagnostic de certaines maladies, telles que les anémies hémolytiques et les troubles du complément.

Des variations dans l'expression du CD55 peuvent être associées à des maladies, y compris certains types de cancer. Par exemple, une expression réduite de CD55 a été observée dans certaines formes de cancer colorectal et peut contribuer à la progression de la maladie en permettant une activation accrue du complément.

La voie classique du système du complément est une série de réactions immunitaires qui aboutissent à la liaison et à la lyse des agents pathogènes. La convertase de C3 dans la voie classique est un complexe protéique composé de C4b et C2b, formé après l'activation de C2 et C4 par le complexe C1 (C1q, C1r et C1s). Cette convertase clive ensuite le composant C3 en C3a et C3b. Le fragment C3b peut se lier à la surface des agents pathogènes, ce qui entraîne l'activation de la convertase de C5, un complexe formé de C4b, C3b et C2b. Cette convertase clive le composant C5 en C5a et C5b, déclenchant ainsi la formation du complexe d'attaque membranaire (MAC) qui perfore la membrane des agents pathogènes, entraînant leur lyse. Par conséquent, les convertases de C3 et C5 dans la voie classique jouent un rôle crucial dans l'activation du système du complément et la défense contre les infections.

Je suis désolé, mais la requête « Complément C2B » ne correspond à aucun terme médical reconnu. Il est possible que vous ayez fait une erreur dans l'orthographe ou la formulation. Le complément C2 est un composant du système immunitaire qui intervient dans le processus de activation du complément. Mais il n'y a pas de sous-type spécifique connu sous le nom de « C2B ». Si vous cherchez des informations sur une autre partie du système immunitaire ou un sujet médical connexe, n'hésitez pas à me fournir plus de détails et je ferai de mon mieux pour vous aider.

L'antigène CD59, également connu sous le nom de protectine ou membrane inhibitor of reactive lysis (MIRL), est une protéine qui se trouve sur la surface des cellules animales. Il s'agit d'un régulateur négatif du système du complément, ce qui signifie qu'il aide à prévenir l'activation excessive du système du complément et la destruction des propres cellules de l'organisme (auto-destruction).

Le CD59 empêche la formation du complexe d'attaque membranaire (MAC), qui est une structure multimoléculaire formée par l'activation de la voie terminale du complément. Le MAC perfore la membrane cellulaire et entraîne la lyse (mort) de la cellule. En se liant au C8 et au C9, deux composants du MAC, le CD59 empêche l'insertion de ces protéines dans la membrane cellulaire et donc la formation du MAC.

Le CD59 est important pour prévenir l'auto-immunité et les dommages tissulaires induits par une activation excessive du complément. Des défauts dans le gène CD59 ont été associés à des maladies telles que la paroxysme nocturne hemoglobinurique (PNH), qui est caractérisée par une destruction excessive des globules rouges due à l'activation incontrôlée du complément.

Le venin de cobra est un mélange complexe de protéines toxiques produites par les glandes à venin de différentes espèces de cobras. Ces protéines peuvent inclure des neurotoxines, hemotoxins, cytotoxines et d'autres enzymes qui affectent le système nerveux, les vaisseaux sanguins, les tissus et les organes internes des victimes, entraînant une gamme de symptômes allant de la douleur locale et l'enflure à la paralysie, aux problèmes cardiovasculaires et, éventuellement, au décès. La gravité des effets du venin dépend d'une variété de facteurs, y compris le type d'espèce de cobra, la quantité de venin injectée, la taille et l'état général de la victime.

Le système immunitaire est un réseau complexe de cellules, tissus, et organes qui travaillent ensemble pour détecter et éliminer les agents pathogènes étrangers tels que les bactéries, virus, parasites, et champignons, ainsi que les cellules cancéreuses et autres substances nocives pour l'organisme. Il est divisé en deux parties principales: le système immunitaire inné et le système immunitaire adaptatif (également appelé système immunitaire acquis).

Le système immunitaire inné est la première ligne de défense contre les agents pathogènes. Il comprend des barrières physiques telles que la peau et les muqueuses, ainsi que des cellules et molécules qui peuvent détecter et éliminer rapidement les menaces sans avoir besoin d'une reconnaissance préalable.

Le système immunitaire adaptatif, quant à lui, est plus spécifique et sophistiqué. Il s'agit d'un système de défense qui apprend à reconnaître et à se souvenir des agents pathogènes spécifiques qu'il a déjà rencontrés, ce qui lui permet de monter une réponse plus rapide et plus efficace lors d'une future exposition. Ce système est divisé en deux parties: l'immunité humorale (ou immunité à médiation humorale), qui implique la production d'anticorps par les lymphocytes B, et l'immunité cellulaire (ou immunité à médiation cellulaire), qui implique l'activation des lymphocytes T pour détruire directement les cellules infectées ou cancéreuses.

Le terme "complexe immun" peut faire référence à l'ensemble du système immunitaire, mais il est souvent utilisé dans un contexte plus spécifique pour décrire des interactions complexes entre différentes cellules et molécules du système immunitaire qui sont importantes pour la reconnaissance, la régulation et la réponse aux agents pathogènes. Par exemple, le complexe majeur d'histocompatibilité (CMH) est un ensemble de protéines présent sur la surface des cellules qui permettent la présentation d'antigènes aux lymphocytes T pour qu'ils puissent reconnaître et répondre aux agents pathogènes.

La 21-hydroxylase est un enzyme stéroïdogenèse qui joue un rôle crucial dans la biosynthèse des hormones stéroïdes cortisol et aldostérone dans les glandes surrénales. Cette enzyme, codée par le gène CYP21A2, est localisée dans les mitochondries des cellules de la zone glomérulée du cortex surrénalien.

L'alternative Pathway C3-C5 convertases est une enzyme clé dans le système du complément, qui est une partie importante de la réponse immunitaire innée. La voie alternative est l'une des trois voies d'activation du complément, les deux autres étant la voie classique et la voie lectine.

La convertase C3-C5 alternative est un complexe protéique composé de deux sous-unités, C3b et Bb. Il se forme lorsque le facteur B est activé par une enzyme appelée factor D pour former Bb, qui se lie ensuite à la molécule C3b fixée sur la surface de la cellule cible. Ce complexe protéique est capable de cliver l'enzyme C5 en deux fragments, C5a et C5b, déclenchant ainsi la formation du complexe d'attaque membranaire (MAC) qui peut perforer la membrane cellulaire et entraîner la mort de la cellule cible.

L'activation de la voie alternative est régulée par des protéines inhibitrices telles que le facteur H et le facteur I, qui empêchent la formation inappropriée de la convertase C3-C5 sur les cellules saines. Des dysfonctionnements dans cette voie peuvent entraîner une activation excessive du complément, ce qui peut contribuer à des maladies telles que l'inflammation chronique, l'auto-immunité et la lésion tissulaire.

Un inhibiteur C1 est une protéine du système immunitaire qui régule la voie classique du système du complément. Il se lie et inhibe l'enzyme C1, empêchant ainsi l'activation de la cascade du complément et la libération des molécules pro-inflammatoires. Les déficits en inhibiteurs C1 peuvent entraîner une activation incontrôlée de la voie classique du complément, ce qui peut conduire à un trouble auto-immun appelé angio-œdème héréditaire.

L'immunoglobuline G (IgG) est un type d'anticorps, qui sont des protéines produites par le système immunitaire pour aider à combattre les infections et les agents pathogènes. L'IgG est la plus abondante et la plus diversifiée des cinq classes d'immunoglobulines (IgA, IgD, IgE, IgG et IgM) trouvées dans le sang et les tissus corporels.

L'IgG est produite en réponse à la plupart des infections et joue un rôle crucial dans l'immunité humorale, qui est la composante du système immunitaire responsable de la production d'anticorps pour neutraliser ou éliminer les agents pathogènes. L'IgG peut traverser la barrière placentaire et offrir une protection passive contre certaines infections aux nourrissons pendant leurs premiers mois de vie.

L'IgG se compose de deux chaînes lourdes et deux chaînes légères, formant une molécule en forme de Y avec deux sites d'affinité pour les antigènes. Cela permet à l'IgG de se lier à plusieurs parties d'un agent pathogène, ce qui améliore sa capacité à neutraliser ou marquer les agents pathogènes pour une élimination ultérieure par d'autres cellules du système immunitaire.

L'IgG est également connue pour son rôle dans l'activation du complément, un groupe de protéines qui aident à éliminer les agents pathogènes et les cellules mortes ou endommagées. De plus, l'IgG peut activer certaines cellules immunitaires, comme les neutrophiles et les macrophages, pour faciliter la phagocytose (processus d'ingestion et de destruction des agents pathogènes).

En raison de sa longue demi-vie (environ 21 jours) et de son rôle important dans l'immunité humorale, l'IgG est souvent utilisée comme biomarqueur pour évaluer la réponse immunitaire à une vaccination ou une infection.

L'hémolyse est un terme médical qui décrit la destruction des globules rouges et la libération de leur contenu dans le plasma sanguin. Les globules rouges sont des cellules sanguines responsables du transport de l'oxygène vers les tissus corporels. Chaque globule rouge contient une protéine appelée hémoglobine, qui est responsable du transport de l'oxygène.

Lorsque les globules rouges sont endommagés ou détruits, l'hémoglobine est libérée dans le plasma sanguin. Cette libération d'hémoglobine peut entraîner une coloration jaune de la peau et des yeux (jaunisse) en raison de l'accumulation de bilirubine, un produit de dégradation de l'hémoglobine.

L'hémolyse peut être causée par divers facteurs, tels que des maladies auto-immunes, des infections, des traumatismes, des médicaments toxiques pour les globules rouges, des troubles héréditaires du métabolisme des globules rouges ou des transfusions sanguines incompatibles.

Les conséquences de l'hémolyse dépendent de son intensité et de sa durée. Une hémolyse légère et temporaire peut ne pas entraîner de symptômes graves, tandis qu'une hémolyse sévère et prolongée peut entraîner une anémie, une insuffisance rénale aiguë, des caillots sanguins ou même un décès.

L'alternative pathway convertase of complement C3 est une enzyme clé dans le système du complément, qui est un ensemble de protéines sériques qui jouent un rôle important dans la défense immunitaire de l'organisme. La convertase alternative est responsable de la activation de la protéine C3, ce qui entraîne une cascade de réactions enzymatiques qui aboutissent à la formation du complexe d'attaque membranaire (MAC), qui peut endommager les membranes des cellules et contribuer à l'élimination des agents pathogènes.

La convertase alternative est formée lorsque la protéine C3b se lie à une surface cellulaire et interagit avec la facteur B, ce qui entraîne son activation en forme bBA. Cette forme activée peut ensuite cliver le C3 en C3a et C3b, ce dernier pouvant continuer à amplifier la réaction en se liant à d'autres molécules de C3b et de facteur B pour former des convertases supplémentaires.

L'activation incontrôlée de l'alternative pathway convertase peut entraîner une activation excessive du système complément, ce qui peut contribuer à des maladies inflammatoires et auto-immunes. Par conséquent, il est important de comprendre les mécanismes régulant la formation et l'activité de cette enzyme pour développer des stratégies thérapeutiques visant à contrôler ces processus pathologiques.

La voie classique du complément est l'un des trois principaux systèmes d'activation du complément, les deux autres étant la voie alterne et la voie liée aux immunoglobulines. La voie classique commence par l'activation de la protéine C1, qui se lie et est activée par des complexes antigène-anticorps ou d'autres molécules telles que les membranes apoptotiques et certaines bactéries.

La convertase de la voie classique du complément C5 (C5 convertase de la voie classique) est une protéine complexe multimérique formée par l'assemblage séquentiel des composants C4b2a, qui sont eux-mêmes des produits d'activation de la voie classique. La convertase C5 décompose le cinquième composant du complément (C5) en deux fragments : C5a et C5b.

Le fragment C5a est un peptide anaphylatoxique qui joue un rôle dans l'inflammation et la chimiotaxie des neutrophiles, tandis que le fragment C5b initie la formation du complexe d'attaque membranaire (MAC), qui perfore les membranes cellulaires et peut entraîner la lyse de la cellule cible.

Par conséquent, la convertase de la voie classique du complément C5 est une enzyme clé dans l'activation de la voie classique du complément et joue un rôle important dans la défense immunitaire contre les agents pathogènes et d'autres menaces pour l'organisme.

Les données de séquence moléculaire se réfèrent aux informations génétiques ou protéomiques qui décrivent l'ordre des unités constitutives d'une molécule biologique spécifique. Dans le contexte de la génétique, cela peut inclure les séquences d'ADN ou d'ARN, qui sont composées d'une série de nucléotides (adénine, thymine, guanine et cytosine pour l'ADN; adénine, uracile, guanine et cytosine pour l'ARN). Dans le contexte de la protéomique, cela peut inclure la séquence d'acides aminés qui composent une protéine.

Ces données sont cruciales dans divers domaines de la recherche biologique et médicale, y compris la génétique, la biologie moléculaire, la médecine personnalisée, la pharmacologie et la pathologie. Elles peuvent aider à identifier des mutations ou des variations spécifiques qui peuvent être associées à des maladies particulières, à prédire la structure et la fonction des protéines, à développer de nouveaux médicaments ciblés, et à comprendre l'évolution et la diversité biologique.

Les technologies modernes telles que le séquençage de nouvelle génération (NGS) ont rendu possible l'acquisition rapide et économique de vastes quantités de données de séquence moléculaire, ce qui a révolutionné ces domaines de recherche. Cependant, l'interprétation et l'analyse de ces données restent un défi important, nécessitant des méthodes bioinformatiques sophistiquées et une expertise spécialisée.

La voie classique du complément est l'un des trois chemins d'activation du système complément, qui est un ensemble de protéines sériques et membranaires qui jouent un rôle crucial dans la défense de l'hôte contre les agents pathogènes et la gestion des déchets cellulaires. La voie classique est initiée par la fixation du composant C1 du complément à l'immunocomplexe d'anticorps (Ag-Ac) ou à certaines surfaces étrangères telles que les bactéries et les virus.

La convertase de C3 de la voie classique est un complexe multiprotéique qui se forme sur la surface des particules cibles après l'activation de la voie classique. Il est composé de trois protéines : C4b, C2a et C3b. La formation de ce complexe aboutit à l'activation du composant C3 du complément en C3a et C3b.

La convertase de C3 de la voie classique est formée en deux étapes. Tout d'abord, le complexe C1 se lie à la surface cible et active les protéases C4 et C2, entraînant la formation du complexe C4b2a, qui est une convertase de C2 dégradant le composant C3 en C3a et C3b. Dans un deuxième temps, le fragment C3b se lie à la surface cible et au complexe C4b2a pour former le complexe final C4b2aC3b, qui est la convertase de C3 classique.

La convertase de C3 classique clive ensuite les molécules de C3 en fragments C3a et C3b, entraînant une cascade d'activation des composants du complément suivants, ce qui aboutit à la formation du complexe membranolytique d'attaque (MAC), qui perfore les membranes cellulaires et conduit à la lyse de la cellule cible.

Par conséquent, la convertase de C3 classique joue un rôle crucial dans l'activation du système du complément et contribue au processus d'élimination des agents pathogènes et des cellules endommagées.

L'antigène CD46, également connu sous le nom de membrane cofactor protein (MCP), est une protéine transmembranaire qui se trouve sur la surface des cellules humaines. Elle joue un rôle important dans le système immunitaire en régulant l'activité du complément, un groupe de protéines sanguines qui aident à protéger l'organisme contre les infections.

CD46 est exprimé sur la plupart des cellules nucléées du corps humain, y compris les globules rouges, les globules blancs et les cellules endothéliales. Elle fonctionne comme un co-facteur de facteur I, une protéase qui régule l'activité du complément en clivant et en inactivant certaines des protéines du complément activées.

CD46 est également capable d'inhiber l'activation du complément via le chemin classique et le chemin alternatif, ce qui aide à prévenir une activation excessive du système immunitaire qui pourrait endommager les tissus sains. Des mutations dans le gène CD46 peuvent entraîner un dysfonctionnement de la régulation du complément et ont été associées à des maladies telles que l'atrophie musculaire progressive et l'hémolytique urémique thrombotique.

Les opsonines sont des protéines sériques qui se lient aux antigènes à la surface des agents pathogènes, tels que les bactéries et les virus, pour faciliter leur reconnaissance et leur phagocytose par les cellules du système immunitaire, telles que les neutrophiles et les macrophages. Les opsonines peuvent inclure des anticorps, des composants du complément et certaines protéines du système immunitaire inné.

En se liant aux agents pathogènes, les opsonines modifient leur surface, ce qui permet aux récepteurs des cellules phagocytaires de mieux les reconnaître et d'initier le processus de phagocytose. Ce mécanisme est important pour l'élimination des agents pathogènes et la protection contre les infections.

Les opsonines peuvent également jouer un rôle dans l'activation du système immunitaire adaptatif, en facilitant la présentation d'antigènes aux lymphocytes T et B pour déclencher une réponse immunitaire spécifique.

Dans le contexte médical, les protéines du sang se réfèrent à un large éventail de substances protéiques qui sont présentes dans le plasma sanguin. Ces protéines jouent divers rôles importants dans le corps humain, tels que le transport des nutriments et des hormones, la régulation de l'équilibre liquide-électrolytique, la coagulation du sang, la défense contre les infections et les maladies, et le maintien de la structure et de la fonction des cellules.

Les protéines sanguines peuvent être classées en plusieurs catégories en fonction de leur fonction et de leurs caractéristiques physico-chimiques. Les principales catégories comprennent:

1. Albumine: C'est la protéine la plus abondante dans le sang, représentant environ 60% des protéines totales du plasma sanguin. L'albumine est principalement responsable du maintien de la pression oncotique et de la distribution de l'eau entre les compartiments intravasculaire et extravasculaire.
2. Globulines: Ce sont des protéines plus grandes que l'albumine et comprennent plusieurs sous-catégories, telles que les alpha-1, alpha-2, bêta et gamma globulines. Les globulines comprennent des anticorps, qui jouent un rôle crucial dans la défense immunitaire de l'organisme contre les agents pathogènes.
3. Fibrinogène: C'est une protéine plasmatique soluble qui est convertie en fibrine insoluble pendant le processus de coagulation sanguine. Le fibrinogène joue un rôle essentiel dans la formation de caillots sanguins et la réparation des tissus.
4. Transferrine: C'est une protéine qui transporte du fer dans le sang, en se liant au fer ferreux (Fe2+) et en le transportant vers les sites de stockage et d'utilisation.
5. Protéines de la phase aiguë: Ce sont des protéines plasmatiques dont les niveaux augmentent ou diminuent en réponse à une inflammation aiguë ou à une infection. Les exemples incluent la C-réactive protéine (CRP), la procalcitonine et la ferritine.

Les anomalies des protéines plasmatiques peuvent indiquer divers états pathologiques, tels que les maladies inflammatoires, infectieuses, immunitaires et néoplasiques. Par conséquent, l'analyse des protéines plasmatiques est un outil important dans le diagnostic et la surveillance des maladies.

Le lupus érythémateux systémique (LES) est une maladie auto-immune chronique et inflammatoire qui peut affecter divers organes et tissus du corps. Dans cette condition, le système immunitaire du corps s'attaque à ses propres cellules et molécules saines, provoquant une inflammation et des dommages aux organes.

Les symptômes du LES peuvent varier considérablement d'une personne à l'autre et peuvent affecter divers systèmes corporels, notamment la peau, les articulations, les reins, le cœur, les poumons, le cerveau et le sang. Les symptômes courants du LES comprennent :

* Fatigue
* Fièvre
* Douleurs articulaires et musculaires
* Éruptions cutanées, en particulier sur le visage, les bras et les mains
* Sensibilité au soleil
* Perte de poids involontaire
* Gonflement des articulations
* Essoufflement
* Douleurs thoraciques
* Confusion, problèmes cognitifs ou saisies
* Anémie

Le diagnostic du LES repose sur une combinaison d'antécédents médicaux, d'examen physique, de tests sanguins et d'autres tests diagnostiques pour évaluer les dommages aux organes. Les tests sanguins peuvent révéler des anticorps anormaux qui sont typiques du LES, tels que l'anticorps anti-nucléaire (ANA) et les anticorps anti-ADN double brin.

Le traitement du LES dépend de la gravité et de la localisation des symptômes. Les options de traitement peuvent inclure des médicaments anti-inflammatoires, des corticostéroïdes, des immunosuppresseurs, des antimalariques et des suppléments de vitamines et de minéraux. La gestion des facteurs de risque modifiables, tels que l'exposition au soleil et le tabagisme, est également importante pour prévenir les poussées et réduire la gravité des symptômes.

L'alternative Pathway C5 Convertase est une enzyme clé dans le système immunitaire qui joue un rôle important dans l'activation du complément, une cascade de protéines qui aident à éliminer les agents pathogènes et à réguler l'inflammation.

Dans le contexte de la voie alternative du système du complément, la C5 Convertase est une enzyme formée par la combinaison de trois protéines différentes: C3b, Bb et factor D. Cette enzyme est capable de cliver la protéine C5 en deux fragments: C5a et C5b.

Le fragment C5a est un puissant médiateur anaphylatoxique qui attire les cellules immunitaires vers le site d'inflammation et favorise l'activation du système nerveux sympathique, entraînant une vasodilatation et une augmentation de la perméabilité vasculaire. Le fragment C5b, quant à lui, s'associe à d'autres protéines pour former le complexe membranolytique d'attaque (MAC), qui perfore les membranes des cellules et entraîne leur lysis.

L'alternative Pathway C5 Convertase est régulée par plusieurs inhibiteurs, tels que la protéine S et la protéine CD59, qui empêchent sa formation ou dégradent les composants de l'enzyme pour éviter une activation excessive du système du complément. Des dysfonctionnements dans la régulation de cette enzyme peuvent entraîner des maladies inflammatoires et auto-immunes, telles que la glomérulonéphrite membrano-proliférative et l'hémoglobinurie paroxystique nocturne.

La phagocytose est un processus crucial dans la réponse immunitaire de l'organisme. Il s'agit d'une forme de défense cellulaire au cours de laquelle certaines cellules, appelées phagocytes (comme les neutrophiles et les macrophages), engulfent et détruisent des particules étrangères ou des agents pathogènes tels que les bactéries, les virus, les champignons et les parasites.

Ce processus implique plusieurs étapes : reconnaissance du pathogène (généralement par des récepteurs spécifiques sur la membrane du phagocyte), adhésion et activation du phagocyte, engulfment du pathogène dans une vésicule appelée phagosome, fusion du phagosome avec une autre vésicule contenant des enzymes et des substances toxiques pour le pathogène (lysosome), formant ainsi une phagolysosome où a lieu la destruction du pathogène.

La phagocytose est donc un mécanisme essentiel de défense contre les infections, mais elle joue également un rôle dans d'autres processus tels que la réparation des tissus et la régulation de l'inflammation.

Une séquence d'acides aminés est une liste ordonnée d'acides aminés qui forment une chaîne polypeptidique dans une protéine. Chaque protéine a sa propre séquence unique d'acides aminés, qui est déterminée par la séquence de nucléotides dans l'ADN qui code pour cette protéine. La séquence des acides aminés est cruciale pour la structure et la fonction d'une protéine. Les différences dans les séquences d'acides aminés peuvent entraîner des différences importantes dans les propriétés de deux protéines, telles que leur activité enzymatique, leur stabilité thermique ou leur interaction avec d'autres molécules. La détermination de la séquence d'acides aminés d'une protéine est une étape clé dans l'étude de sa structure et de sa fonction.

Le complexe MBL (mannose-binding lectin) de la voie du complément est un système d'activation du complément qui ne dépend pas des anticorps et qui joue un rôle important dans la défense immunitaire innée contre les agents pathogènes. Le complexe MBL est composé de lectines liant le mannose, qui sont des protéines de la phase liquide du sang capables de se lier à certains types de sucres présents sur la surface de nombreux micro-organismes.

Lorsque le complexe MBL se lie à un agent pathogène, il active la voie de l'lectine du complément en recrutant et en activant une protéase appelée MASP (protéase associée au lectin mannose-binding). Cette activation entraîne une cascade d'événements qui aboutissent à la production de molécules effectrices du complément, telles que le C3b et le C4b, qui peuvent opsoniser (marquer) l'agent pathogène pour être éliminé par les cellules immunitaires.

L'activation du complexe MBL peut également entraîner la production de la membrane attaquante (MAC), une structure multiprotéique qui perfore la membrane des agents pathogènes, ce qui entraîne leur lysis et leur élimination. L'activation du complément par le complexe MBL peut également contribuer à l'inflammation en activant les cellules immunitaires et en favorisant la libération de médiateurs pro-inflammatoires.

Je suis désolé, mais il y a apparemment une petite confusion dans votre question. "Properdine" n'est pas un terme médical reconnu. Cependant, la désignation "properidine" est utilisée pour décrire un médicament anticholinergique et analgésique narcotique appelé "Propiram", qui était parfois utilisé dans le traitement de la toux et de la douleur. Il est important de noter que ce médicament a été retiré du marché dans de nombreux pays en raison de ses effets secondaires graves, y compris des dommages au cerveau et des problèmes pulmonaires.

Voici une définition médicale de la "propiram" (Properidine) :

La propiram, également connue sous le nom de properidine, est un médicament anticholinergique et analgésique narcotique qui a été utilisé dans le traitement de la toux et de la douleur. Il agit en bloquant les récepteurs opioïdes dans le cerveau et la moelle épinière, ce qui entraîne une diminution de la perception de la douleur. La propiram peut également provoquer des effets secondaires tels que des étourdissements, des nausées, des vomissements, une somnolence, une sécheresse de la bouche et une constipation. En raison de ses effets secondaires graves, y compris des dommages au cerveau et des problèmes pulmonaires, ce médicament a été retiré du marché dans de nombreux pays.

Le Complément C5A Des-Arg, également connu sous le nom d'acide complémentaire C5a déargininé, est un fragment dérivé de la protéine du système immunitaire appelée composant C5a du complément. Le composant C5a est une molécule hautement inflammatoire qui joue un rôle important dans l'activation et l'attraction des cellules immunitaires vers les sites d'infection ou d'inflammation.

Le Complément C5A Des-Arg est formé lorsque l'enzyme carboxypeptidase N (CPN) retire un résidu d'arginine de la queue C-terminale du composant C5a, ce qui entraîne une diminution de son activité pro-inflammatoire. En conséquence, le Complément C5A Des-Arg a des effets biologiques différents et moins prononcés que le composant C5a non modifié.

Le Complément C5A Des-Arg peut encore participer à la régulation de l'inflammation en interagissant avec les récepteurs des cellules immunitaires, tels que les récepteurs C5a et le récepteur C5L2. Ces interactions peuvent contribuer à moduler la réponse inflammatoire et favoriser la résolution de l'inflammation.

Des niveaux élevés de Complément C5A Des-Arg ont été observés dans certaines conditions pathologiques, telles que les maladies auto-immunes, les infections chroniques et le cancer. Par conséquent, il est considéré comme un biomarqueur potentiel pour ces affections et peut également représenter une cible thérapeutique pour le développement de nouveaux traitements anti-inflammatoires.

La souche de souris C57BL (C57 Black 6) est une souche inbred de souris labo commune dans la recherche biomédicale. Elle est largement utilisée en raison de sa résistance à certaines maladies infectieuses et de sa réactivité prévisible aux agents chimiques et environnementaux. De plus, des mutants génétiques spécifiques ont été développés sur cette souche, ce qui la rend utile pour l'étude de divers processus physiologiques et pathologiques. Les souris C57BL sont également connues pour leur comportement et leurs caractéristiques sensorielles distinctives, telles qu'une préférence pour les aliments sucrés et une réponse accrue à la cocaïne.

L'antigène macrophage 1, également connu sous le nom de "antigène membranaire des lymphocytes B", est un marqueur de surface cellulaire présent sur les lymphocytes B matures et certains autres types de cellules immunitaires telles que les monocytes et les macrophages. Il s'agit d'une protéine transmembranaire qui joue un rôle important dans la régulation de l'activité des lymphocytes B et des réponses immunitaires adaptatives.

L'antigène macrophage 1 est souvent utilisé comme marqueur pour identifier et caractériser les sous-populations de cellules immunitaires dans la recherche en immunologie. Des anomalies dans l'expression de cet antigène ont été associées à certaines maladies auto-immunes et hématologiques, telles que le lupus érythémateux disséminé et la leucémie lymphoïde chronique.

Il est important de noter qu'il existe plusieurs isoformes de cette protéine, qui peuvent être exprimées différemment selon les types de cellules et les états physiologiques ou pathologiques. Par conséquent, la définition et l'interprétation de l'antigène macrophage 1 peuvent varier en fonction du contexte clinique ou de recherche spécifique.

Les granulocytes neutrophiles, également simplement appelés neutrophiles, sont un type de globules blancs (leucocytes) qui jouent un rôle crucial dans le système immunitaire. Ils font partie des granulocytes, qui sont ainsi nommés en raison de la présence de granules dans leur cytoplasme.

Les neutrophiles sont les globules blancs les plus abondants dans le sang périphérique. Ils sont produits dans la moelle osseuse et ont une durée de vie courte, généralement moins d'un jour.

Leur fonction principale est de protéger l'organisme contre les infections. Lorsqu'un agent pathogène pénètre dans le corps, des molécules spéciales appelées cytokines sont libérées pour alerter les neutrophiles. Ces derniers migrent alors vers le site de l'infection grâce à un processus appelé diapédèse.

Une fois sur place, ils peuvent ingérer et détruire les agents pathogènes par phagocytose, une forme de défense non spécifique contre les infections. Ils relarguent également des substances toxiques contenues dans leurs granules pour tuer les micro-organismes. Un nombre anormalement bas de neutrophiles dans le sang (neutropénie) peut rendre une personne plus susceptible aux infections.

Une séquence nucléotidique est l'ordre spécifique et linéaire d'une série de nucléotides dans une molécule d'acide nucléique, comme l'ADN ou l'ARN. Chaque nucléotide se compose d'un sucre (désoxyribose dans le cas de l'ADN et ribose dans le cas de l'ARN), d'un groupe phosphate et d'une base azotée. Les bases azotées peuvent être adénine (A), guanine (G), cytosine (C) et thymine (T) dans l'ADN, tandis que dans l'ARN, la thymine est remplacée par l'uracile (U).

La séquence nucléotidique d'une molécule d'ADN ou d'ARN contient des informations génétiques cruciales qui déterminent les caractéristiques et les fonctions de tous les organismes vivants. La décodage de ces séquences, appelée génomique, est essentiel pour comprendre la biologie moléculaire, la médecine et la recherche biologique en général.

Un glomérule rénal est une structure complexe et cruciale des reins qui joue un rôle central dans la formation d'urine. Il s'agit essentiellement d'une boule de capillaires entourée d'une enveloppe cellulaire appelée la capsule de Bowman. Les glomérules rénaux sont responsables de la filtration du sang pour éliminer les déchets et l'excès de liquide, tout en conservant les cellules sanguines et les protéines vitales dans le corps.

Chaque rein contient environ un million de glomérules rénaux. Ils sont situés dans la corticale rénale, qui est la région externe du rein. L'intérieur des capillaires glomérulaires est perméable aux petites molécules comme l'eau, le glucose et les ions, mais pas aux grosses molécules telles que les protéines et les globules rouges.

Le processus de filtration commence lorsque la pression artérielle force le sang à travers les capillaires minces du glomérule. Cette pression permet aux petites molécules de traverser la paroi capillaire et d'entrer dans l'espace de la capsule de Bowman. Ce liquide filtré, appelé ultrafiltrat, contient des déchets métaboliques tels que l'urée et la créatinine, ainsi que de l'eau et d'autres petites molécules.

L'ultrafiltrat passe ensuite par une série de tubules qui réabsorbent sélectivement certains composants avant que le liquide restant ne devienne l'urine. Les glomérules rénales sont donc essentielles pour maintenir l'équilibre hydrique et électrolytique dans le corps, ainsi que pour réguler la composition du sang en éliminant les déchets toxiques.

Un sérum, dans le contexte médical, est un liquide clair et stérile utilisé dans les injections ou les perfusions pour administrer des médicaments, des vaccins ou d'autres traitements. Il est généralement dérivé du sang, où il est obtenu après la coagulation et la centrifugation du sang total pour séparer les composants liquides des cellules sanguines.

Le sérum sanguin est le composant liquide restant après la coagulation, qui contient des anticorps, des électrolytes, des nutriments, des hormones et d'autres substances chimiques vitales pour le fonctionnement de l'organisme. Dans certains cas, le sérum peut être modifié en y ajoutant des composants spécifiques ou en retirant certaines substances, créant ainsi divers types de sérums thérapeutiques ou diagnostiques.

Par exemple, les sérums immuns sont des sérums dans lesquels on a introduit des anticorps spécifiques pour combattre une infection particulière, tandis que les sérums thérapeutiques peuvent contenir des facteurs de croissance ou d'autres protéines thérapeutiques. Les sérums sont également utilisés dans les tests de laboratoire pour détecter la présence d'anticorps contre certaines maladies ou infections, tels que les tests de dépistage du VIH ou de la syphilis.

La glomérulonéphrite membranoproliférative (GNMP) est un type de maladie rénale inflammatoire qui affecte les minuscules vaisseaux sanguins dans les reins appelés glomérules. Dans la GNMP, il y a une prolifération anormale des cellules glomérulaires et une accumulation de matériau dans la membrane basale glomérulaire, ce qui entraîne un épaississement de cette membrane.

La GNMP peut être classée en deux types principaux : primaire (idiopathique) ou secondaire à d'autres affections sous-jacentes telles que des infections, des maladies auto-immunes, des cancers ou l'utilisation de certains médicaments.

Les symptômes courants de la GNMP peuvent inclure une protéinurie (perte de protéines dans les urines), une hématurie (présence de sang dans les urines), une hypertension artérielle et une insuffisance rénale. Le diagnostic est généralement posé par biopsie rénale, qui permet d'examiner les tissus rénaux au microscope et de confirmer le diagnostic de GNMP.

Le traitement de la GNMP dépend de la cause sous-jacente de la maladie. Dans les cas primaires, un traitement immunosuppresseur peut être utilisé pour contrôler l'inflammation et prévenir les dommages aux reins. Dans les cas secondaires, le traitement de la maladie sous-jacente est essentiel pour résoudre ou améliorer la GNMP.

L'immunoglobuline M (IgM) est un type d'anticorps présent dans le sang et les fluides corporels. C'est la première ligne de défense du système immunitaire contre les agents pathogènes tels que les bactéries et les virus. Les IgM sont les plus grands des anticorps et se lient aux antigènes (substances étrangères) pour aider à neutraliser ou éliminer ces menaces. Ils agissent en activant le système du complément, ce qui entraîne la destruction des cellules infectées ou cancéreuses. Les IgM sont produites par les plasmocytes, un type de globule blanc, en réponse à une infection aiguë. Cependant, leur concentration dans le sang diminue rapidement après la disparition de l'antigène.

Je suis désolé, la dernière fois que j'ai vérifié, je ne suis pas qualifié en tant que médecin ou professionnel de la santé. Cependant, je peux partager des informations générales qui peuvent être trouvées dans diverses sources, mais n'oubliez pas de consulter un professionnel de la santé pour obtenir des conseils médicaux.

Schistosoma est un genre de parasites plats (appelés plathelminthes ou vers plats) qui causent une maladie connue sous le nom de schistosomiase (ou bilharziose). Il existe plusieurs espèces différentes de Schistosoma, dont les plus courantes sont S. mansoni, S. haematobium et S. japonicum.

Ces parasites ont un cycle de vie complexe qui implique des hôtes intermédiaires (escargots d'eau douce) et définitifs (humains et certains animaux). Les humains sont infectés lorsqu'ils entrent en contact avec de l'eau contaminée par les larves de Schistosoma, qui pénètrent alors dans la peau. Une fois à l'intérieur du corps humain, les larves se développent en vers adultes, qui vivent généralement dans les veines des organes internes (comme le foie et les intestins ou la vessie).

Les œufs de Schistosoma sont excrétés dans les urines ou les selles des personnes infectées et peuvent contaminer d'autres sources d'eau douce, complétant ainsi leur cycle de vie. L'infection par ces parasites peut entraîner divers symptômes, tels que fièvre, éruption cutanée, diarrhée, douleurs abdominales et, dans les cas graves, dommages aux organes internes.

Consultez toujours un professionnel de la santé pour obtenir des conseils médicaux et des traitements appropriés.

Un test de complémentation est un type de test génétique utilisé pour identifier des mutations spécifiques dans les gènes qui peuvent être à l'origine d'une maladie héréditaire. Ce test consiste à combiner du matériel génétique provenant de deux individus différents et à observer la manière dont il interagit, ou se complète, pour effectuer une fonction spécifique.

Le principe de ce test repose sur le fait que certains gènes codent pour des protéines qui travaillent ensemble pour former un complexe fonctionnel. Si l'un des deux gènes est muté et ne produit pas une protéine fonctionnelle, le complexe ne sera pas formé ou ne fonctionnera pas correctement.

Le test de complémentation permet donc d'identifier si les deux individus portent une mutation dans le même gène en observant la capacité de leurs matériels génétiques à se compléter et à former un complexe fonctionnel. Si les deux échantillons ne peuvent pas se compléter, cela suggère que les deux individus sont porteurs d'une mutation dans le même gène.

Ce type de test est particulièrement utile pour déterminer la cause génétique de certaines maladies héréditaires rares et complexes, telles que les troubles neuromusculaires et les maladies métaboliques. Il permet également d'identifier des individus qui sont à risque de transmettre une maladie héréditaire à leur descendance.

ELISA est l'acronyme pour "Enzyme-Linked Immunosorbent Assay". Il s'agit d'un test immunologique quantitatif utilisé en médecine et en biologie moléculaire pour détecter et mesurer la présence d'une substance antigénique spécifique, telle qu'un anticorps ou une protéine, dans un échantillon de sang ou d'autres fluides corporels.

Le test ELISA fonctionne en liant l'antigène ciblé à une plaque de wells, qui est ensuite exposée à des anticorps marqués avec une enzyme spécifique. Si l'antigène ciblé est présent dans l'échantillon, les anticorps se lieront à l'antigène et formeront un complexe immun. Un substrat pour l'enzyme est ensuite ajouté, ce qui entraîne une réaction enzymatique qui produit un signal colorimétrique ou luminescent détectable.

L'intensité du signal est directement proportionnelle à la quantité d'antigène présente dans l'échantillon, ce qui permet de mesurer la concentration de l'antigène avec une grande précision et sensibilité. Les tests ELISA sont largement utilisés pour le diagnostic de diverses maladies infectieuses, y compris les infections virales telles que le VIH, l'hépatite B et C, et la syphilis, ainsi que pour la détection d'allergènes et de marqueurs tumoraux.

Une souris knockout, également connue sous le nom de souris génétiquement modifiée à knockout, est un type de souris de laboratoire qui a eu un ou plusieurs gènes spécifiques désactivés ou "knockout". Cela est accompli en utilisant des techniques d'ingénierie génétique pour insérer une mutation dans le gène cible, ce qui entraîne l'interruption de sa fonction.

Les souris knockout sont largement utilisées dans la recherche biomédicale pour étudier les fonctions des gènes et leur rôle dans les processus physiologiques et pathologiques. En éliminant ou en désactivant un gène spécifique, les chercheurs peuvent observer les effets de cette perte sur le phénotype de la souris, ce qui peut fournir des informations précieuses sur la fonction du gène et ses interactions avec d'autres gènes et processus cellulaires.

Les souris knockout sont souvent utilisées dans l'étude des maladies humaines, car les souris partagent une grande similitude génétique avec les humains. En créant des souris knockout pour des gènes associés à certaines maladies humaines, les chercheurs peuvent étudier le rôle de ces gènes dans la maladie et tester de nouvelles thérapies potentielles.

Cependant, il est important de noter que les souris knockout ne sont pas simplement des modèles parfaits de maladies humaines, car elles peuvent présenter des différences dans la fonction et l'expression des gènes ainsi que dans les réponses aux traitements. Par conséquent, les résultats obtenus à partir des souris knockout doivent être interprétés avec prudence et validés dans d'autres systèmes de modèle ou dans des études cliniques humaines avant d'être appliqués à la pratique médicale.

La glomérulonéphrite est une affection rénale caractérisée par l'inflammation des glomérules, qui sont les structures microscopiques dans les reins responsables de la filtration du sang. Cette inflammation peut entraîner une altération de la fonction rénale, y compris la protéinurie (présence de protéines dans l'urine), l'hématurie (présence de globules rouges dans l'urine) et une diminution du débit de filtration glomérulaire.

La glomérulonéphrite peut être causée par une variété de facteurs, y compris des infections, des maladies auto-immunes, des médicaments et d'autres affections systémiques. Les symptômes peuvent varier en fonction de la gravité de l'inflammation et de la durée de la maladie, mais peuvent inclure une hypertension artérielle, une protéinurie, une hématurie, une insuffisance rénale aiguë ou chronique, et des œdèmes (gonflements) dans les jambes ou d'autres parties du corps.

Le diagnostic de glomérulonéphrite est généralement posé sur la base d'une combinaison d'analyses d'urine, de tests sanguins et d'une biopsie rénale. Le traitement dépend de la cause sous-jacente de l'inflammation et peut inclure des médicaments pour contrôler l'inflammation et la pression artérielle, ainsi que des mesures visant à prévenir les complications telles que l'insuffisance rénale.

L'artériosclérose est un terme médical qui décrit le durcissement et l'épaississement des parois des petites artères (artérioles) et des petits vaisseaux sanguins. Ce processus se produit généralement en raison de l'accumulation de plaques de graisse, de cholestérol et de autres dépôts sur la paroi interne des vaisseaux sanguins (athérosclérose).

L'artériosclérose peut affecter n'importe quelle partie du corps, mais elle est particulièrement fréquente dans les artères qui approvisionnent le cœur, le cerveau et les reins. Lorsque l'artériosclérose affecte les artères coronaires (les vaisseaux sanguins qui alimentent le cœur), elle peut entraîner une maladie cardiaque coronarienne, des angines de poitrine ou une crise cardiaque. Lorsqu'elle affecte les artères du cerveau, elle peut entraîner un accident vasculaire cérébral ou une démence vasculaire. Et lorsqu'elle affecte les artères rénales, elle peut entraîner une hypertension artérielle et une maladie rénale chronique.

Les facteurs de risque courants de l'artériosclérose comprennent le tabagisme, l'hypertension artérielle, l'hypercholestérolémie, le diabète sucré, l'obésité et un mode de vie sédentaire. Le traitement de l'artériosclérose implique généralement des modifications du mode de vie, telles que l'arrêt du tabac, une alimentation saine, une activité physique régulière et la perte de poids si nécessaire. Des médicaments peuvent également être prescrits pour abaisser la pression artérielle, le cholestérol et la glycémie, ainsi que pour prévenir la formation de caillots sanguins. Dans certains cas, des interventions chirurgicales telles que l'angioplastie ou la chirurgie vasculaire peuvent être nécessaires pour traiter les artères obstruées.

Les anticorps bispécifiques sont un type d'immunothérapie qui peuvent se lier à deux cibles différentes simultanément. Ils sont conçus pour avoir deux sites de liaison, chacun capable de se fixer à des protéines ou des cellules spécifiques. Cette capacité leur permet de servir de pont entre deux types de cellules, généralement les cellules cancéreuses et les cellules immunitaires, telles que les lymphocytes T.

En se liant aux deux cibles, les anticorps bispécifiques peuvent activer le système immunitaire pour attaquer et détruire les cellules cancéreuses. Ils ont été développés comme une stratégie thérapeutique prometteuse dans le traitement de divers types de cancer, car ils peuvent contourner les mécanismes de défense des cellules cancéreuses qui empêchent souvent le système immunitaire de les reconnaître et de les attaquer.

Cependant, il est important de noter que l'utilisation d'anticorps bispécifiques peut également entraîner des effets secondaires graves, tels que la libération de cytokines, qui peuvent provoquer une inflammation systémique et des réactions indésirables. Par conséquent, leur utilisation doit être soigneusement surveillée et gérée pour minimiser les risques associés.

Le système majeur d'histocompatibilité (MHC) est un complexe génétique qui joue un rôle crucial dans le système immunitaire des mammifères. Il est responsable de la régulation des réponses immunitaires en codant des protéines de surface cellulaire qui présentent des antigènes aux lymphocytes T, un type de globule blanc essentiel pour combattre les infections et les tumeurs.

Le système MHC est divisé en deux classes principales: I et II. La classe I comprend trois gènes (MHC1, MHC2, MHC3) qui codent des molécules exprimées sur toutes les cellules nucléées du corps. Elles présentent principalement des peptides issus de la dégradation des protéines intracellulaires aux lymphocytes T cytotoxiques.

La classe II, quant à elle, comprend aussi trois gènes (MHC-DP, MHC-DQ, MHC-DR) exprimés principalement sur les cellules présentatrices d'antigènes telles que les macrophages, les cellules dendritiques et les lymphocytes B. Ces molécules présentent des peptides dérivés de sources extracellulaires aux lymphocytes T helper.

L'importance du système MHC réside dans sa capacité à distinguer "self" (soi) de "non-self" (non-soi). Les variations entre les individus dans leurs séquences MHC contribuent à la diversité des réponses immunitaires et sont importantes dans le contexte de la transplantation d'organes, où des différences dans les allèles MHC peuvent provoquer un rejet de greffe.

Les érythrocytes, également connus sous le nom de globules rouges, sont des cellules sanguines qui jouent un rôle crucial dans le transport de l'oxygène et du dioxyde de carbone dans le corps. Ils sont produits dans la moelle osseuse rouge et ont une durée de vie d'environ 120 jours.

Les érythrocytes sont morphologiquement différents des autres cellules du corps en ce qu'ils n'ont pas de noyau ni d'autres organites cellulaires. Cette structure simplifiée leur permet de contenir une grande quantité d'hémoglobine, une protéine qui lie l'oxygène et le dioxyde de carbone. L'hémoglobine donne aux érythrocytes leur couleur caractéristique rouge.

Les érythrocytes circulent dans les vaisseaux sanguins et libèrent de l'oxygène dans les tissus du corps lorsqu'ils passent à travers les capillaires sanguins. Dans les tissus où l'activité métabolique est élevée, comme les muscles pendant l'exercice, les érythrocytes prennent en charge le dioxyde de carbone produit par les cellules et le transportent vers les poumons, où il est expiré.

Des niveaux anormaux d'érythrocytes peuvent indiquer des conditions médicales sous-jacentes telles que l'anémie (faible nombre d'érythrocytes) ou la polycythémie (nombre élevé d'érythrocytes). Ces conditions peuvent être le résultat de divers facteurs, notamment une mauvaise nutrition, des maladies chroniques, des troubles héréditaires ou l'exposition à des altitudes élevées.

Les auto-anticorps sont des anticorps produits par le système immunitaire qui ciblent et attaquent les propres cellules, tissus ou molécules d'un organisme. Normalement, le système immunitaire est capable de distinguer entre les substances étrangères (antigènes) et les composants du soi, et il ne produit pas de réponse immunitaire contre ces derniers.

Cependant, dans certaines conditions, telles que les maladies auto-immunes, le système immunitaire peut commencer à produire des auto-anticorps qui attaquent et détruisent les tissus sains. Les auto-anticorps peuvent être dirigés contre une grande variété de substances, y compris les protéines, les acides nucléiques, les lipides et les glucides.

La présence d'auto-anticorps dans le sang peut indiquer une maladie auto-immune sous-jacente ou une autre condition médicale. Les tests de dépistage des auto-anticorps sont souvent utilisés pour aider au diagnostic et à la surveillance des maladies auto-immunes telles que le lupus érythémateux disséminé, la polyarthrite rhumatoïde, la sclérodermie et la thyroïdite auto-immune.

Il est important de noter que la présence d'auto-anticorps ne signifie pas nécessairement qu'une personne a une maladie auto-immune ou va développer des symptômes associés à une telle maladie. Certains auto-anticorps peuvent être détectés chez des personnes en bonne santé, et d'autres conditions médicales peuvent également entraîner la production d'auto-anticorps. Par conséquent, les résultats des tests doivent être interprétés dans le contexte de l'histoire clinique et des symptômes du patient.

Les cellules cancéreuses en culture sont des cellules cancéreuses prélevées sur un être humain ou un animal, qui sont ensuite cultivées et multipliées dans un laboratoire. Ce processus est souvent utilisé pour la recherche médicale et biologique, y compris l'étude de la croissance et du comportement des cellules cancéreuses, la découverte de nouveaux traitements contre le cancer, et les tests de sécurité et d'efficacité des médicaments et des thérapies expérimentales.

Les cellules cancéreuses en culture sont généralement prélevées lors d'une biopsie ou d'une intervention chirurgicale, puis transportées dans un milieu de culture spécial qui contient les nutriments et les facteurs de croissance nécessaires à la survie et à la reproduction des cellules. Les cellules sont maintenues dans des conditions stériles et sous observation constante pour assurer leur santé et leur pureté.

Les cultures de cellules cancéreuses peuvent être utilisées seules ou en combinaison avec d'autres méthodes de recherche, telles que l'imagerie cellulaire, la génomique, la protéomique et la biologie des systèmes. Ces approches permettent aux chercheurs d'étudier les mécanismes moléculaires du cancer à un niveau granulaire, ce qui peut conduire à une meilleure compréhension de la maladie et au développement de nouveaux traitements plus efficaces.

ARN messager (ARNm) est une molécule d'acide ribonucléique simple brin qui transporte l'information génétique codée dans l'ADN vers les ribosomes, où elle dirige la synthèse des protéines. Après la transcription de l'ADN en ARNm dans le noyau cellulaire, ce dernier est transloqué dans le cytoplasme et fixé aux ribosomes. Les codons (séquences de trois nucléotides) de l'ARNm sont alors traduits en acides aminés spécifiques qui forment des chaînes polypeptidiques, qui à leur tour se replient pour former des protéines fonctionnelles. Les ARNm peuvent être régulés au niveau de la transcription, du traitement post-transcriptionnel et de la dégradation, ce qui permet une régulation fine de l'expression génique.

Dans le contexte actuel, les vaccins à ARNm contre la COVID-19 ont été développés en utilisant des morceaux d'ARNm synthétiques qui codent pour une protéine spécifique du virus SARS-CoV-2. Lorsque ces vaccins sont administrés, les cellules humaines produisent cette protéine virale étrangère, ce qui déclenche une réponse immunitaire protectrice contre l'infection par le vrai virus.

Les macrophages sont des cellules du système immunitaire qui jouent un rôle crucial dans la défense de l'organisme contre les agents pathogènes et dans la régulation des processus inflammatoires et de réparation tissulaire. Ils dérivent de monocytes sanguins matures ou de précurseurs monocytaires résidents dans les tissus.

Les macrophages sont capables de phagocytose, c'est-à-dire qu'ils peuvent ingérer et détruire des particules étrangères telles que des bactéries, des virus et des cellules tumorales. Ils possèdent également des récepteurs de reconnaissance de motifs (PRR) qui leur permettent de détecter et de répondre aux signaux moléculaires associés aux agents pathogènes ou aux dommages tissulaires.

En plus de leurs fonctions phagocytaires, les macrophages sécrètent une variété de médiateurs pro-inflammatoires et anti-inflammatoires, y compris des cytokines, des chimiokines, des facteurs de croissance et des enzymes. Ces molécules régulent la réponse immunitaire et contribuent à la coordination des processus inflammatoires et de réparation tissulaire.

Les macrophages peuvent être trouvés dans presque tous les tissus du corps, où ils remplissent des fonctions spécifiques en fonction du microenvironnement tissulaire. Par exemple, les macrophages alvéolaires dans les poumons aident à éliminer les particules inhalées et les agents pathogènes, tandis que les macrophages hépatiques dans le foie participent à la dégradation des hormones et des médiateurs de l'inflammation.

Dans l'ensemble, les macrophages sont des cellules immunitaires essentielles qui contribuent à la défense contre les infections, à la régulation de l'inflammation et à la réparation tissulaire.

Une lignée cellulaire est un groupe homogène de cellules dérivées d'un seul type de cellule d'origine, qui se divisent et se reproduisent de manière continue dans des conditions de culture en laboratoire. Ces cellules sont capables de maintenir certaines caractéristiques spécifiques à leur type cellulaire d'origine, telles que la forme, les fonctions et les marqueurs moléculaires, même après plusieurs générations.

Les lignées cellulaires sont largement utilisées dans la recherche biomédicale pour étudier divers processus cellulaires et moléculaires, tester de nouveaux médicaments, développer des thérapies et comprendre les mécanismes sous-jacents aux maladies humaines. Il est important de noter que certaines lignées cellulaires peuvent présenter des anomalies chromosomiques ou génétiques dues à leur manipulation en laboratoire, ce qui peut limiter leur utilisation dans certains contextes expérimentaux ou cliniques.

L'immunité naturelle, également appelée immunité innée ou non spécifique, fait référence à la capacité inhérente du système immunitaire d'un organisme à se défendre contre les agents pathogènes étrangers (comme les bactéries, les virus, les parasites et les champignons) sans avoir été préalablement exposé à ces menaces spécifiques. Ce type d'immunité est présent dès la naissance et offre une protection générale contre un large éventail de pathogènes.

Il existe plusieurs mécanismes qui contribuent à l'immunité naturelle, notamment :

1. Barrières physiques: La peau et les muqueuses (comme celles tapissant le nez, la bouche, les poumons et le tractus gastro-intestinal) agissent comme des barrières protectrices empêchant l'entrée des agents pathogènes dans l'organisme.

2. Système de complément: Il s'agit d'un ensemble de protéines présentes dans le sang et les liquides tissulaires qui travaillent en collaboration pour détecter et éliminer les agents pathogènes. Le système de complément peut provoquer la lyse (c'est-à-dire la destruction) des cellules infectées ou faciliter le processus d'élimination des agents pathogènes par d'autres cellules du système immunitaire.

3. Phagocytes: Ce sont des globules blancs qui peuvent engloutir et détruire les agents pathogènes. Les principaux types de phagocytes sont les neutrophiles et les macrophages.

4. Système immunitaire inné humororal: Il s'agit d'une réponse immunitaire non spécifique qui implique la production d'anticorps (immunoglobulines) par des cellules spécialisées appelées plasmocytes. Ces anticorps peuvent se lier aux agents pathogènes et faciliter leur élimination par d'autres cellules du système immunitaire.

5. Réponse inflammatoire: Il s'agit d'une réaction locale à une infection ou à une lésion tissulaire, qui implique la dilatation des vaisseaux sanguins et l'augmentation de la perméabilité vasculaire, entraînant un afflux de cellules immunitaires et de protéines plasmatiques dans la zone touchée.

En résumé, le système immunitaire inné joue un rôle crucial dans la défense initiale contre les agents pathogènes en fournissant une réponse rapide et non spécifique à l'infection. Cependant, contrairement au système immunitaire adaptatif, il ne peut pas se souvenir des agents pathogènes précédemment rencontrés ni développer une mémoire immunologique pour une protection accrue contre les infections futures.

Les fragments peptidiques sont des séquences d'acides aminés plus courtes que les peptides ou les protéines entières. Ils peuvent résulter de la dégradation naturelle des protéines en acides aminés individuels ou en petits morceaux, ou être produits artificiellement dans un laboratoire pour une utilisation en recherche biomédicale.

Les fragments peptidiques sont souvent utilisés comme outils de recherche pour étudier la structure et la fonction des protéines. En particulier, ils peuvent aider à identifier les domaines actifs d'une protéine, qui sont responsables de son activité biologique spécifique. Les fragments peptidiques peuvent également être utilisés pour développer des vaccins et des médicaments thérapeutiques.

Dans le contexte clinique, la détection de certains fragments peptidiques dans le sang ou les urines peut servir de marqueurs diagnostiques pour des maladies particulières. Par exemple, des fragments spécifiques de protéines musculaires peuvent être trouvés dans le sang en cas de lésion musculaire aiguë.

En résumé, les fragments peptidiques sont des séquences d'acides aminés courtes qui peuvent fournir des informations importantes sur la structure et la fonction des protéines, et qui ont des applications potentielles dans le diagnostic et le traitement de diverses maladies.

En génétique, une mutation est une modification permanente et héréditaire de la séquence nucléotidique d'un gène ou d'une région chromosomique. Elle peut entraîner des changements dans la structure et la fonction des protéines codées par ce gène, conduisant ainsi à une variété de phénotypes, allant de neutres (sans effet apparent) à délétères (causant des maladies génétiques). Les mutations peuvent être causées par des erreurs spontanées lors de la réplication de l'ADN, l'exposition à des agents mutagènes tels que les radiations ou certains produits chimiques, ou encore par des mécanismes de recombinaison génétique.

Il existe différents types de mutations, telles que les substitutions (remplacement d'un nucléotide par un autre), les délétions (suppression d'une ou plusieurs paires de bases) et les insertions (ajout d'une ou plusieurs paires de bases). Les conséquences des mutations sur la santé humaine peuvent être très variables, allant de maladies rares à des affections courantes telles que le cancer.

'Oryctolagus Cuniculus' est la dénomination latine et scientifique utilisée pour désigner le lièvre domestique ou lapin européen. Il s'agit d'une espèce de mammifère lagomorphe de taille moyenne, originaire principalement du sud-ouest de l'Europe et du nord-ouest de l'Afrique. Les lapins sont souvent élevés en tant qu'animaux de compagnie, mais aussi pour leur viande, leur fourrure et leur peau. Leur corps est caractérisé par des pattes postérieures longues et puissantes, des oreilles droites et allongées, et une fourrure dense et courte. Les lapins sont herbivores, se nourrissant principalement d'herbe, de foin et de légumes. Ils sont également connus pour leur reproduction rapide, ce qui en fait un sujet d'étude important dans les domaines de la génétique et de la biologie de la reproduction.

Je suis désolé, mais la phrase "Maladies Expérimentales" ne correspond pas à une définition médicale spécifique. Le terme "maladie expérimentale" peut faire référence à des études ou recherches scientifiques dans lesquelles des maladies sont simulées ou créées dans un laboratoire, généralement sur des animaux de laboratoire, pour mieux comprendre la pathogenèse, le développement et les traitements possibles d'une maladie. Cependant, il ne s'agit pas d'un terme médical standardisé. Si vous cherchez des informations sur une procédure ou un concept médical spécifique, veuillez me fournir plus de détails afin que je puisse vous aider au mieux.

Le clonage moléculaire est une technique de laboratoire qui permet de créer plusieurs copies identiques d'un fragment d'ADN spécifique. Cette méthode implique l'utilisation de divers outils et processus moléculaires, tels que des enzymes de restriction, des ligases, des vecteurs d'ADN (comme des plasmides ou des phages) et des hôtes cellulaires appropriés.

Le fragment d'ADN à cloner est d'abord coupé de sa source originale en utilisant des enzymes de restriction, qui reconnaissent et coupent l'ADN à des séquences spécifiques. Le vecteur d'ADN est également coupé en utilisant les mêmes enzymes de restriction pour créer des extrémités compatibles avec le fragment d'ADN cible. Les deux sont ensuite mélangés dans une réaction de ligation, où une ligase (une enzyme qui joint les extrémités de l'ADN) est utilisée pour fusionner le fragment d'ADN et le vecteur ensemble.

Le produit final de cette réaction est un nouvel ADN hybride, composé du vecteur et du fragment d'ADN cloné. Ce nouvel ADN est ensuite introduit dans un hôte cellulaire approprié (comme une bactérie ou une levure), où il peut se répliquer et produire de nombreuses copies identiques du fragment d'ADN original.

Le clonage moléculaire est largement utilisé en recherche biologique pour étudier la fonction des gènes, produire des protéines recombinantes à grande échelle, et développer des tests diagnostiques et thérapeutiques.

Balb C est une souche inbred de souris de laboratoire largement utilisée dans la recherche biomédicale. Ces souris sont appelées ainsi en raison de leur lieu d'origine, le laboratoire de l'Université de Berkeley, où elles ont été développées à l'origine.

Les souries Balb C sont connues pour leur système immunitaire particulier. Elles présentent une réponse immune Th2 dominante, ce qui signifie qu'elles sont plus susceptibles de développer des réponses allergiques et asthmatiformes. En outre, elles ont également tendance à être plus sensibles à certains types de tumeurs que d'autres souches de souris.

Ces caractéristiques immunitaires uniques en font un modèle idéal pour étudier diverses affections, y compris les maladies auto-immunes, l'asthme et le cancer. De plus, comme elles sont inbredées, c'est-à-dire que chaque souris de cette souche est génétiquement identique à toutes les autres, elles offrent une base cohérente pour la recherche expérimentale.

Cependant, il est important de noter que les résultats obtenus sur des modèles animaux comme les souris Balb C peuvent ne pas toujours se traduire directement chez l'homme en raison des différences fondamentales entre les espèces.

Dans le contexte médical, un "site de fixation" fait référence à l'endroit spécifique où un organisme étranger, comme une bactérie ou un virus, s'attache et se multiplie dans le corps. Cela peut également faire référence au point d'ancrage d'une prothèse ou d'un dispositif médical à l'intérieur du corps.

Par exemple, dans le cas d'une infection, les bactéries peuvent se fixer sur un site spécifique dans le corps, comme la muqueuse des voies respiratoires ou le tractus gastro-intestinal, et s'y multiplier, entraînant une infection.

Dans le cas d'une prothèse articulaire, le site de fixation fait référence à l'endroit où la prothèse est attachée à l'os ou au tissu environnant pour assurer sa stabilité et sa fonction.

Il est important de noter que le site de fixation peut être un facteur critique dans le développement d'infections ou de complications liées aux dispositifs médicaux, car il peut fournir un point d'entrée pour les bactéries ou autres agents pathogènes.

L'activité bactéricide du sérum, également connue sous le nom de bactericidal activity of serum (BAS), est une mesure de la capacité du sérum sanguin à tuer ou détruire des bactéries spécifiques. Cette activité est généralement due à la présence d'anticorps et de complément dans le sérum, qui travaillent ensemble pour éliminer les agents pathogènes.

Le test de l'activité bactéricide du sérum est souvent utilisé en clinique pour diagnostiquer des infections bactériennes et pour évaluer la réponse immunitaire d'un patient à une vaccination ou à une thérapie immunitaire. Dans ce test, le sérum du patient est mélangé avec des bactéries spécifiques en laboratoire, puis incubé pendant une certaine période de temps. À la fin de l'incubation, le nombre de bactéries survivantes est déterminé et comparé au nombre initial de bactéries.

Une réduction significative du nombre de bactéries vivantes dans le sérum par rapport au nombre initial indique une activité bactéricide élevée, ce qui suggère que le système immunitaire du patient fonctionne correctement pour combattre l'infection. Inversement, un manque d'activité bactéricide peut indiquer une déficience immunitaire ou une infection résistante aux mécanismes de défense de l'hôte.

Il est important de noter que les résultats du test de l'activité bactéricide du sérum doivent être interprétés avec prudence et en conjonction avec d'autres tests diagnostiques, car des facteurs tels que la dose de bactéries utilisée dans le test et la durée de l'incubation peuvent affecter les résultats.

La 5'-nucleotidase est une enzyme qui se trouve à la surface de certaines cellules dans le corps humain. Elle joue un rôle important dans le métabolisme des nucléotides, qui sont les composants de base des acides nucléiques, comme l'ADN et l'ARN.

Plus précisément, la 5'-nucleotidase catalyse la réaction qui déphosphoryle les nucléotides monophosphates en nucléosides et phosphate inorganique. Cette réaction est importante pour réguler la concentration intracellulaire de nucléotides et pour permettre leur recyclage ou leur élimination.

La 5'-nucleotidase est exprimée à la surface des érythrocytes (globules rouges), des hépatocytes (cellules du foie), des ostéoclastes (cellules qui dégradent les os) et d'autres types cellulaires. Des anomalies de l'activité de cette enzyme peuvent être associées à certaines maladies, comme la maladie de Gaucher ou l'hémochromatose.

Des tests de laboratoire peuvent être utilisés pour mesurer l'activité de la 5'-nucleotidase dans le sang ou d'autres fluides corporels, ce qui peut aider au diagnostic ou au suivi de certaines affections médicales.

L'électrophorèse sur gel de polyacrylamide (PAGE) est une technique de laboratoire couramment utilisée dans le domaine du testing et de la recherche médico-légales, ainsi que dans les sciences biologiques, y compris la génétique et la biologie moléculaire. Elle permet la séparation et l'analyse des macromolécules, telles que les protéines et l'ADN, en fonction de leur taille et de leur charge.

Le processus implique la création d'un gel de polyacrylamide, qui est un réseau tridimensionnel de polymères synthétiques. Ce gel sert de matrice pour la séparation des macromolécules. Les échantillons contenant les molécules à séparer sont placés dans des puits creusés dans le gel. Un courant électrique est ensuite appliqué, ce qui entraîne le mouvement des molécules vers la cathode (pôle négatif) ou l'anode (pôle positif), selon leur charge. Les molécules plus petites se déplacent généralement plus rapidement à travers le gel que les molécules plus grandes, ce qui permet de les séparer en fonction de leur taille.

La PAGE est souvent utilisée dans des applications telles que l'analyse des protéines et l'étude de la structure et de la fonction des protéines, ainsi que dans le séquençage de l'ADN et l'analyse de fragments d'ADN. Elle peut également être utilisée pour détecter et identifier des modifications post-traductionnelles des protéines, telles que les phosphorylations et les glycosylations.

Dans le contexte médical, la PAGE est souvent utilisée dans le diagnostic et la recherche de maladies génétiques et infectieuses. Par exemple, elle peut être utilisée pour identifier des mutations spécifiques dans l'ADN qui sont associées à certaines maladies héréditaires. Elle peut également être utilisée pour détecter et identifier des agents pathogènes tels que les virus et les bactéries en analysant des échantillons de tissus ou de fluides corporels.

La lectine liant le mannose est un type de protéine qui se lie sélectivement aux sucres contenant du mannose ou des résidus de fucose. On les trouve dans une variété d'organismes vivants, y compris les plantes, les animaux et les micro-organismes.

Dans le contexte médical, les lectines liant le mannose sont souvent étudiées pour leur potentiel à interagir avec les cellules du système immunitaire et à influencer l'inflammation et l'immunité. Elles peuvent également jouer un rôle dans la reconnaissance et la réponse aux infections, en particulier par des micro-organismes qui expriment des sucres contenant du mannose ou du fucose à leur surface.

Certaines lectines liant le mannose ont été étudiées pour leurs propriétés antimicrobiennes et anti-inflammatoires, ce qui a suscité un intérêt pour leur utilisation potentielle dans le développement de nouveaux traitements médicaux. Cependant, il est important de noter que les lectines liant le mannose peuvent également avoir des effets indésirables, tels qu'une activité hémagglutinante ou une toxicité pour certaines cellules, ce qui limite leur utilisation thérapeutique.

Un allèle est une forme alternative d'un gène donné qui est localisé à la même position (locus) sur un chromosome homologue. Les allèles peuvent produire des protéines ou des ARNm avec des séquences différentes, entraînant ainsi des différences phénotypiques entre les individus.

Les gènes sont des segments d'ADN qui contiennent les instructions pour la production de protéines spécifiques ou pour la régulation de l'expression génique. Chaque personne hérite de deux copies de chaque gène, une copie provenant de chaque parent. Ces deux copies peuvent être identiques (homozygotes) ou différentes (hétérozygotes).

Les allèles différents peuvent entraîner des variations subtiles dans la fonction protéique, ce qui peut se traduire par des différences phénotypiques entre les individus. Certaines de ces variations peuvent être bénéfiques, neutres ou préjudiciables à la santé et à la survie d'un organisme.

Les allèles sont importants en génétique car ils permettent de comprendre comment des caractères héréditaires sont transmis d'une génération à l'autre, ainsi que les mécanismes sous-jacents aux maladies génétiques et aux traits complexes.

Un anticorps est une protéine produite par le système immunitaire en réponse à la présence d'une substance étrangère, appelée antigène. Les anticorps sont également connus sous le nom d'immunoglobulines et sont sécrétés par les plasmocytes, un type de cellule blanc du sang.

Les anticorps se lient spécifiquement à des régions particulières de l'antigène, appelées épitopes, ce qui permet au système immunitaire d'identifier et d'éliminer la substance étrangère. Les anticorps peuvent neutraliser directement les agents pathogènes ou marquer les cellules infectées pour être détruites par d'autres cellules du système immunitaire.

Les anticorps sont un élément clé de la réponse immunitaire adaptative, ce qui signifie qu'ils peuvent s'adapter et se souvenir des agents pathogènes spécifiques pour offrir une protection à long terme contre les infections ultérieures. Les anticorps peuvent être détectés dans le sang et servent souvent de marqueurs pour diagnostiquer certaines maladies, telles que les infections ou les troubles auto-immuns.

La recombinaison des protéines est un processus biologique au cours duquel des segments d'ADN sont échangés entre deux molécules différentes de ADN, généralement dans le génome d'un organisme. Ce processus est médié par certaines protéines spécifiques qui jouent un rôle crucial dans la reconnaissance et l'échange de segments d'ADN compatibles.

Dans le contexte médical, la recombinaison des protéines est particulièrement importante dans le domaine de la thérapie génique. Les scientifiques peuvent exploiter ce processus pour introduire des gènes sains dans les cellules d'un patient atteint d'une maladie génétique, en utilisant des vecteurs viraux tels que les virus adéno-associés (AAV). Ces vecteurs sont modifiés de manière à inclure le gène thérapeutique souhaité ainsi que des protéines de recombinaison spécifiques qui favorisent l'intégration du gène dans le génome du patient.

Cependant, il est important de noter que la recombinaison des protéines peut également avoir des implications négatives en médecine, telles que la résistance aux médicaments. Par exemple, les bactéries peuvent utiliser des protéines de recombinaison pour échanger des gènes de résistance aux antibiotiques entre elles, ce qui complique le traitement des infections bactériennes.

En résumé, la recombinaison des protéines est un processus biologique important impliquant l'échange de segments d'ADN entre molécules différentes de ADN, médié par certaines protéines spécifiques. Ce processus peut être exploité à des fins thérapeutiques dans le domaine de la médecine, mais il peut également avoir des implications négatives telles que la résistance aux médicaments.

Le facteur néphritique C3 est une protéine du système du complément qui joue un rôle crucial dans la réponse immunitaire de l'organisme. Il est appelé "néphritique" car il a été initialement identifié dans le contexte de certaines formes de néphrite, une inflammation rénale.

Le facteur C3 est activé lorsque les composants du système immunitaire, comme les anticorps, reconnaissent et se lient à des substances étrangères (antigènes) dans le corps. Cette activation déclenche une cascade de réactions qui aboutit à la destruction des antigènes.

Cependant, dans certaines conditions, cette activation peut devenir incontrôlée et endommager les tissus corporels normaux, y compris les reins. Un déséquilibre dans le contrôle de l'activation du facteur C3 a été associé à plusieurs maladies, notamment certaines formes de glomérulonéphrite, une inflammation des petits vaisseaux sanguins dans les reins.

Des niveaux anormalement bas ou élevés de facteur C3 peuvent indiquer un dysfonctionnement du système immunitaire et peuvent être utiles dans le diagnostic et la surveillance de certaines maladies rénales et systémiques.

Les glycoprotéines sont des molécules complexes qui combinent des protéines avec des oligosaccharides, c'est-à-dire des chaînes de sucres simples. Ces molécules sont largement répandues dans la nature et jouent un rôle crucial dans de nombreux processus biologiques.

Dans le corps humain, les glycoprotéines sont présentes à la surface de la membrane cellulaire où elles participent à la reconnaissance et à l'interaction entre les cellules. Elles peuvent aussi être sécrétées dans le sang et d'autres fluides corporels, où elles servent de transporteurs pour des hormones, des enzymes et d'autres molécules bioactives.

Les glycoprotéines sont également importantes dans le système immunitaire, où elles aident à identifier les agents pathogènes étrangers et à déclencher une réponse immune. De plus, certaines glycoprotéines sont des marqueurs de maladies spécifiques et peuvent être utilisées dans le diagnostic et le suivi des affections médicales.

La structure des glycoprotéines est hautement variable et dépend de la séquence d'acides aminés de la protéine sous-jacente ainsi que de la composition et de l'arrangement des sucres qui y sont attachés. Cette variabilité permet aux glycoprotéines de remplir une grande diversité de fonctions dans l'organisme.

Les immunoglobulines, également connues sous le nom d'anticorps, sont des glycoprotéines sécrétées par les plasmocytes (un type de cellule B différenciée) en réponse à l'exposition à un antigène. Ils jouent un rôle crucial dans l'humoral de la réponse immunitaire, où ils se lient spécifiquement aux antigènes étrangers et les neutralisent ou les marquent pour être détruits par d'autres cellules du système immunitaire.

Les immunoglobulines sont constituées de deux chaînes lourdes et deux chaînes légères, liées par des ponts disulfure. Il existe cinq classes différentes d'immunoglobulines (IgA, IgD, IgE, IgG et IgM), chacune ayant des rôles spécifiques dans la réponse immunitaire. Par exemple, l'IgG est la principale immunoglobuline sérique et protège contre les infections bactériennes et virales en facilitant la phagocytose, la cytotoxicité cellulaire dépendante des anticorps et la complémentation.

Les immunoglobulines peuvent être trouvées dans le sang, la lymphe et d'autres fluides corporels, et elles sont souvent utilisées comme thérapeutiques pour traiter une variété de conditions médicales, y compris les déficits immunitaires primaires et secondaires, les maladies auto-immunes et les infections.

L'haptoglobine est une protéine présente dans le plasma sanguin humain qui se lie sélectivement et avec une forte affinité à l'hémoglobine libre (une protéine contenue dans les globules rouges responsable du transport de l'oxygène). Lorsque les globules rouges sont détruits (par exemple, en cas d'hémolyse), l'hémoglobine est libérée et peut être capturée par l'haptoglobine. Cela permet d'empêcher la perte de fer contenu dans l'hémoglobine et sa filtration par les reins, ce qui pourrait entraîner des dommages rénaux.

Le complexe haptoglobine-hémoglobine est ensuite éliminé par le foie via un mécanisme de clairance spécifique. Par conséquent, les taux sériques d'haptoglobine peuvent être utilisés comme marqueurs de l'hémolyse et des dommages aux globules rouges. Des niveaux bas d'haptoglobine peuvent indiquer une hémolyse intravasculaire, une anémie hémolytique ou une maladie hépatique sévère.

L'ADN (acide désoxyribonucléique) est une molécule complexe qui contient les instructions génétiques utilisées dans le développement et la fonction de tous les organismes vivants connus et certains virus. L'ADN est un long polymère d'unités simples appelées nucléotides, avec des séquences de ces nucléotides qui forment des gènes. Ces gènes sont responsables de la synthèse des protéines et de la régulation des processus cellulaires.

L'ADN est organisé en une double hélice, où deux chaînes polynucléotidiques s'enroulent autour d'un axe commun. Les chaînes sont maintenues ensemble par des liaisons hydrogène entre les bases complémentaires : adénine (A) avec thymine (T), et guanine (G) avec cytosine (C).

L'ADN est présent dans le noyau de la cellule, ainsi que dans certaines mitochondries et chloroplastes. Il joue un rôle crucial dans l'hérédité, la variation génétique et l'évolution des espèces. Les mutations de l'ADN peuvent entraîner des changements dans les gènes qui peuvent avoir des conséquences sur le fonctionnement normal de la cellule et être associées à des maladies génétiques ou cancéreuses.

Un plasmon de surface est un phénomène physique qui se produit lorsque la lumière interagit avec les électrons de conduction à la surface d'un métal noble ou d'un matériau similaire. Lorsqu'un photon incident frappe la surface, il peut exciter un plasmon de surface, ce qui correspond à un oscillation collective des électrons de conduction près de la surface du matériau.

Dans le contexte médical, les plasmons de surface sont principalement utilisés dans le domaine de la nanotechnologie et de la biodiagnostic. Par exemple, les nanoparticules métalliques peuvent être fonctionnalisées pour interagir spécifiquement avec des biomolécules d'intérêt, telles que des protéines ou des acides nucléiques. Lorsque ces nanoparticules sont éclairées par une source lumineuse appropriée, les plasmons de surface peuvent être excités, entraînant des changements dans leurs propriétés optiques qui peuvent être détectés et quantifiés.

Cette approche est particulièrement utile pour la détection sensible et spécifique de biomarqueurs associés à des maladies, ce qui peut aider au diagnostic précoce et au suivi thérapeutique. De plus, les plasmons de surface peuvent également être utilisés dans le développement de nouvelles stratégies de thérapie photothermique pour le traitement localisé de tumeurs cancéreuses.

Les dépsipeptides sont un type de peptides, qui sont des chaînes d'acides aminés, dans lesquels un ou plusieurs résidus d'acides aminés sont remplacés par des esters d'acide hydroxycarboxylique. Cette structure chimique modifiée confère aux dépsipeptides une grande diversité de structures et de propriétés biologiques, ce qui les rend intéressants pour la recherche pharmaceutique et médicale.

Les dépsipeptides peuvent être produits naturellement par des organismes vivants, tels que des bactéries ou des champignons, ou synthétisés chimiquement en laboratoire. Certains dépsipeptides ont montré une activité antimicrobienne, antivirale, antifongique et anticancéreuse dans les études de laboratoire. Cependant, seuls quelques dépsipeptides ont été approuvés pour un usage clinique en médecine, tels que l'éphédrine et la vancomycine.

En raison de leur potentiel thérapeutique, les dépsipeptides continuent d'être étudiés pour le développement de nouveaux médicaments dans le traitement de diverses maladies.

La glomérulonéphrite lupique est une complication rénale du lupus érythémateux systémique (LES), un trouble auto-immun qui peut affecter divers organes dans le corps. Dans cette condition, le système immunitaire du corps attaque par erreur les tissus sains, y compris ceux des reins.

La glomérulonéphrite lupique se produit lorsque les glomérules, les petites structures dans les reins qui filtrent les déchets sanguins, deviennent enflammées et endommagées en raison de cette réponse auto-immune. Cela peut entraîner une variété de symptômes rénaux, tels que la protéinurie (fuite de protéines dans l'urine), l'hématurie (présence de sang dans l'urine) et une fonction rénale réduite.

La glomérulonéphrite lupique peut varier en gravité, allant d'une forme légère et asymptomatique à une forme sévère qui peut entraîner une insuffisance rénale aiguë ou chronique. Le diagnostic est généralement posé sur la base des antécédents médicaux du patient, d'un examen physique, de tests de laboratoire (y compris une analyse d'urine et des tests sanguins) et d'une biopsie rénale.

Le traitement de la glomérulonéphrite lupique dépend de sa gravité et peut inclure des médicaments immunosuppresseurs, tels que la prednisone, la mycophénolate mofétil et l'azathioprine, ainsi qu'un traitement de support pour gérer les symptômes. Dans les cas graves, une dialyse ou une transplantation rénale peut être nécessaire.

Les anticorps antinucléaires (ANA) sont des auto-anticorps qui se dirigent contre les composants du noyau cellulaire. Ils peuvent être détectés dans le sérum sanguin d'un certain nombre de personnes atteintes de diverses maladies auto-immunes, y compris la polyarthrite rhumatoïde, le lupus érythémateux disséminé et la sclérodermie.

Un test de dépistage des ANA est souvent utilisé comme un outil de dépistage pour ces maladies, bien que des résultats positifs ne signifient pas nécessairement qu'une personne a une maladie auto-immune. D'autres facteurs, tels que l'âge, le sexe et la prise de certains médicaments, peuvent également influencer les niveaux d'ANA.

Les ANA sont généralement détectés en utilisant une technique appelée immunofluorescence indirecte (IFL), qui implique l'utilisation d'un échantillon de sérum sanguin pour marquer les antigènes nucléaires sur une lame de tissu. Les résultats sont ensuite interprétés en fonction de la distribution et de l'intensité des marqueurs fluorescents.

Il est important de noter que les ANA peuvent également être présents chez des personnes en bonne santé, en particulier chez les personnes âgées. Par conséquent, un résultat positif doit toujours être interprété dans le contexte des antécédents médicaux et des symptômes d'une personne.

La séquence d'acides aminés homologue se réfère à la similarité dans l'ordre des acides aminés dans les protéines ou les gènes de différentes espèces. Cette similitude est due au fait que ces protéines ou gènes partagent un ancêtre commun et ont évolué à partir d'une séquence originale par une série de mutations.

Dans le contexte des acides aminés, l'homologie signifie que les deux séquences partagent une similitude dans la position et le type d'acides aminés qui se produisent à ces positions. Plus la similarité est grande entre les deux séquences, plus il est probable qu'elles soient étroitement liées sur le plan évolutif.

L'homologie de la séquence d'acides aminés est souvent utilisée dans l'étude de l'évolution des protéines et des gènes, ainsi que dans la recherche de fonctions pour les nouvelles protéines ou gènes. Elle peut également être utilisée dans le développement de médicaments et de thérapies, en identifiant des cibles potentielles pour les traitements et en comprenant comment ces cibles interagissent avec d'autres molécules dans le corps.

Le Far-Western blotting est une méthode de laboratoire utilisée dans la recherche biomédicale pour détecter et identifier des protéines spécifiques dans un échantillon. Cette technique est une variation du Western blot traditionnel, qui implique le transfert d'échantillons de protéines sur une membrane, suivi de l'incubation avec des anticorps marqués pour détecter les protéines d'intérêt.

Dans le Far-Western blotting, la membrane contenant les protéines est incubée avec une source de protéine marquée ou étiquetée, telle qu'une enzyme ou une biomolécule fluorescente, qui se lie spécifiquement à la protéine d'intérêt. Cette méthode permet non seulement de détecter la présence de la protéine, mais aussi de caractériser ses interactions avec d'autres protéines ou molécules.

Le Far-Western blotting est particulièrement utile pour l'étude des interactions protéine-protéine et des modifications post-traductionnelles des protéines, telles que la phosphorylation ou la glycosylation. Cependant, il nécessite une optimisation soigneuse des conditions expérimentales pour assurer la spécificité et la sensibilité de la détection.

Je suis désolé, mais le terme "cosmide" ne fait pas référence à un concept ou une entité dans le domaine de la médecine. Les cosmides sont des vecteurs d'ADN clonés utilisés en génie génétique et en biologie moléculaire pour manipuler et étudier l'ADN, principalement dans les bactéries hôtes. Ils ont été développés à l'origine comme une alternative aux plasmides et aux bacteriophages lambda (λ) pour la construction de banques génomiques et l'analyse de gènes.

Un cosmide est un hybride entre un plasmide et un bacteriophage λ, ce qui lui permet d'accueillir des inserts d'ADN plus grands qu'un plasmide standard (environ 37 à 45 kilobases) mais avec une capacité inférieure à celle d'une bibliothèque génomique entière sur un seul cosmide. Les cosmides sont utiles pour la construction de banques génomiques et l'isolement de fragments d'ADN spécifiques, ce qui peut être utile dans divers contextes de recherche biologique. Cependant, comme il ne s'agit pas d'un terme médical, je vous suggère de consulter des sources spécialisées en biologie moléculaire et génie génétique pour plus d'informations sur les cosmides et leurs applications.

La réaction de polymérisation en chaîne est un processus chimique au cours duquel des molécules de monomères réagissent ensemble pour former de longues chaînes de polymères. Ce type de réaction se caractérise par une vitesse de réaction rapide et une exothermie, ce qui signifie qu'elle dégage de la chaleur.

Dans le contexte médical, les réactions de polymérisation en chaîne sont importantes dans la production de matériaux biomédicaux tels que les implants et les dispositifs médicaux. Par exemple, certains types de plastiques et de résines utilisés dans les équipements médicaux sont produits par polymérisation en chaîne.

Cependant, il est important de noter que certaines réactions de polymérisation en chaîne peuvent également être impliquées dans des processus pathologiques, tels que la formation de plaques amyloïdes dans les maladies neurodégénératives telles que la maladie d'Alzheimer. Dans ces cas, les protéines se polymérisent en chaînes anormales qui s'accumulent et endommagent les tissus cérébraux.

Les protéines bactériennes se réfèrent aux différentes protéines produites et présentes dans les bactéries. Elles jouent un rôle crucial dans divers processus métaboliques, structurels et fonctionnels des bactéries. Les protéines bactériennes peuvent être classées en plusieurs catégories, notamment :

1. Protéines structurales : Ces protéines sont impliquées dans la formation de la paroi cellulaire, du cytosquelette et d'autres structures cellulaires importantes.

2. Protéines enzymatiques : Ces protéines agissent comme des catalyseurs pour accélérer les réactions chimiques nécessaires au métabolisme bactérien.

3. Protéines de transport : Elles facilitent le mouvement des nutriments, des ions et des molécules à travers la membrane cellulaire.

4. Protéines de régulation : Ces protéines contrôlent l'expression génétique et la transduction du signal dans les bactéries.

5. Protéines de virulence : Certaines protéines bactériennes contribuent à la pathogénicité des bactéries, en facilitant l'adhésion aux surfaces cellulaires, l'invasion tissulaire et l'évasion du système immunitaire de l'hôte.

L'étude des protéines bactériennes est importante dans la compréhension de la physiologie bactérienne, le développement de vaccins et de thérapies antimicrobiennes, ainsi que dans l'élucidation des mécanismes moléculaires de maladies infectieuses.

La régulation de l'expression génique est un processus biologique essentiel qui contrôle la quantité et le moment de production des protéines à partir des gènes. Il s'agit d'une mécanisme complexe impliquant une variété de molécules régulatrices, y compris l'ARN non codant, les facteurs de transcription, les coactivateurs et les répresseurs, qui travaillent ensemble pour activer ou réprimer la transcription des gènes en ARNm. Ce processus permet aux cellules de répondre rapidement et de manière flexible à des signaux internes et externes, ce qui est crucial pour le développement, la croissance, la différenciation et la fonction des cellules. Des perturbations dans la régulation de l'expression génique peuvent entraîner diverses maladies, y compris le cancer, les maladies génétiques et neurodégénératives.

Un marqueur biologique, également connu sous le nom de biomarqueur, est une molécule trouvée dans le sang, d'autres liquides corporels, ou des tissus qui indique une condition spécifique dans l'organisme. Il peut être une protéine, un gène, un métabolite, un hormone ou tout autre composant qui change en quantité ou en structure en réponse à un processus pathologique, comme une maladie, un trouble de santé ou des dommages tissulaires.

Les marqueurs biologiques sont utilisés dans le diagnostic, la surveillance et l'évaluation du traitement de diverses affections médicales. Par exemple, les niveaux élevés de protéine CA-125 peuvent indiquer la présence d'un cancer des ovaires, tandis que les taux élevés de troponine peuvent être un signe de dommages cardiaques.

Les marqueurs biologiques peuvent être mesurés à l'aide de diverses méthodes analytiques, telles que la spectrométrie de masse, les tests immunochimiques ou la PCR en temps réel. Il est important de noter que les marqueurs biologiques ne sont pas toujours spécifiques à une maladie particulière et peuvent être présents dans d'autres conditions également. Par conséquent, ils doivent être interprétés avec prudence et en combinaison avec d'autres tests diagnostiques et cliniques.

L'inflammation est une réponse physiologique complexe du système immunitaire à une agression tissulaire, qui peut être causée par des agents infectieux (comme des bactéries, des virus ou des parasites), des lésions physiques (comme une brûlure, une coupure ou un traumatisme), des substances toxiques ou des désordres immunitaires.

Cette réaction implique une série de processus cellulaires et moléculaires qui ont pour but d'éliminer la source de l'agression, de protéger les tissus environnants, de favoriser la cicatrisation et de rétablir la fonction normale de l'organe affecté.

Les principaux signes cliniques de l'inflammation aiguë sont : rougeur (erythema), chaleur (calor), gonflement (tumor), douleur (dolor) et perte de fonction (functio laesa). Ces manifestations sont dues à la dilatation des vaisseaux sanguins, l'augmentation de la perméabilité vasculaire, l'infiltration leucocytaire et la libération de médiateurs inflammatoires (comme les prostaglandines, les leukotriènes et les cytokines).

L'inflammation peut être classée en deux types principaux : aiguë et chronique. L'inflammation aiguë est généralement de courte durée (heures à jours) et se résout spontanément une fois que la source d'agression est éliminée. En revanche, l'inflammation chronique peut persister pendant des semaines, des mois ou même des années, entraînant des dommages tissulaires importants et potentialisant le développement de diverses maladies, telles que les maladies auto-immunes, les maladies cardiovasculaires et le cancer.

Les protéines de transport sont des molécules spécialisées qui facilitent le mouvement des ions et des molécules à travers les membranes cellulaires. Elles jouent un rôle crucial dans la régulation des processus cellulaires en aidant à maintenir l'équilibre des substances dans et autour des cellules.

Elles peuvent être classées en deux catégories principales : les canaux ioniques et les transporteurs. Les canaux ioniques forment des pores dans la membrane cellulaire qui s'ouvrent et se ferment pour permettre le passage sélectif d'ions spécifiques. D'un autre côté, les transporteurs actifs déplacent des molécules ou des ions contre leur gradient de concentration en utilisant l'énergie fournie par l'hydrolyse de l'ATP (adénosine triphosphate).

Les protéines de transport sont essentielles à diverses fonctions corporelles, y compris le fonctionnement du système nerveux, la régulation du pH sanguin, le contrôle du volume et de la composition des fluides extracellulaires, et l'absorption des nutriments dans l'intestin grêle. Des anomalies dans ces protéines peuvent entraîner diverses affections médicales, telles que des maladies neuromusculaires, des troubles du développement, des maladies cardiovasculaires et certains types de cancer.

Les protéases à sérine associées au Mannose-binding protein (MBP-SP) sont un groupe d'enzymes impliquées dans le système immunitaire inné. Elles sont activées lorsque le Mannose-binding protein (MBP), une protéine du sang, se lie à des sucres spécifiques sur la surface de certains microorganismes. Ce complexe active ensuite les MBP-SP, qui coupent et dégradent les composants structurels du microorganisme, aidant ainsi à le neutraliser et à faciliter son élimination par le système immunitaire. Les MBP-SP jouent donc un rôle important dans la défense de l'organisme contre les infections.

L'hyperplasie congénitale des surrénales (HCS) est un terme général utilisé pour décrire un groupe de troubles caractérisés par une production excessive d'hormones surrénaliennes due à une augmentation du nombre de cellules dans les glandes surrénales. Cette condition est présente à la naissance (congénitale) et peut être causée par des mutations génétiques qui affectent le développement et la fonction des glandes surrénales.

Les deux types les plus courants d'HCS sont le déficit en 21-hydroxylase et le déficit en 11β-hydroxylase. Le déficit en 21-hydroxylase est la forme la plus fréquente de HCS, représentant environ 90 à 95% des cas. Cette forme entraîne une production excessive d'androgènes, ce qui peut provoquer une virilisation prématurée chez les femmes et affecter le développement sexuel et la croissance chez les hommes et les femmes.

Le déficit en 11β-hydroxylase est plus rare et représente environ 5 à 8% des cas d'HCS. Cette forme entraîne une production excessive de déshydroépiandrostérone (DHEA) et de sa sulfate, ainsi que d'androgènes, ce qui peut également provoquer une virilisation prématurée chez les femmes.

Les symptômes de l'HCS peuvent varier en fonction du type et de la gravité de la maladie. Les nouveau-nés atteints d'une forme sévère de HCS peuvent présenter des signes de virilisation, tels qu'un élargissement du clitoris chez les filles ou une ambiguïté génitale chez les garçons et les filles. Les enfants plus âgés et les adultes peuvent présenter des symptômes tels que l'acné, la croissance excessive des cheveux sur le visage et le corps, des menstruations irrégulières ou absentes, une diminution de la libido et une infertilité.

Le diagnostic de l'HCS repose généralement sur des tests sanguins pour mesurer les niveaux d'hormones et d'autres substances dans le sang. Le traitement dépend du type et de la gravité de la maladie, mais peut inclure des médicaments pour réguler les niveaux d'hormones et des interventions chirurgicales pour corriger les anomalies génitales.

Je suis désolé, mais la phrase que vous avez demandée à définir ne semble pas être une expression ou un terme médical standard. "Spécificité Espèce" ne donne aucun résultat pertinent dans les contextes médicaux ou scientifiques.

Si vous cherchez des informations sur la spécificité en général dans le contexte médical, cela fait référence à la capacité d'un test diagnostique à correctement identifier les individus sans une certaine condition. En d'autres termes, la spécificité est le rapport entre le nombre de vrais négatifs et le total des personnes négatives (saines) dans une population donnée.

Si vous cherchiez des informations sur la taxonomie biologique ou l'identification des espèces, "spécificité d'espèce" pourrait faire référence à des caractéristiques uniques qui définissent et différencient une espèce donnée des autres.

Si vous pouviez me fournir plus de contexte ou clarifier votre question, je serais heureux de vous aider davantage.

Dans le domaine de la génétique, un individu homozygote est une personne qui hérite de deux allèles identiques pour un trait spécifique, ayant reçu ce même allèle de chacun de ses deux parents. Cela peut se traduire par l'expression d'un caractère particulier ou l'apparition d'une maladie génétique dans le cas où ces allèles sont défectueux.

On distingue deux types d'homozygotes : les homozygotes dominants et les homozygotes récessifs. Les homozygotes dominants présentent le phénotype lié au gène dominant, tandis que les homozygotes récessifs expriment le phénotype associé au gène récessif.

Par exemple, dans le cas de la drépanocytose, une maladie génétique héréditaire affectant l'hémoglobine des globules rouges, un individu homozygote pour cette affection possède deux allèles mutés du gène de l'hémoglobine et exprimera donc les symptômes de la maladie.

Un rein est un organe en forme de haricot situé dans la région lombaire, qui fait partie du système urinaire. Sa fonction principale est d'éliminer les déchets et les liquides excessifs du sang par filtration, processus qui conduit à la production d'urine. Chaque rein contient environ un million de néphrons, qui sont les unités fonctionnelles responsables de la filtration et du réabsorption des substances utiles dans le sang. Les reins jouent également un rôle crucial dans la régulation de l'équilibre hydrique, du pH sanguin et de la pression artérielle en contrôlant les niveaux d'électrolytes tels que le sodium, le potassium et le calcium. En outre, ils produisent des hormones importantes telles que l'érythropoïétine, qui stimule la production de globules rouges, et la rénine, qui participe au contrôle de la pression artérielle.

Le phénotype est le résultat observable de l'expression des gènes en interaction avec l'environnement et d'autres facteurs. Il s'agit essentiellement des manifestations physiques, biochimiques ou développementales d'un génotype particulier.

Dans un contexte médical, le phénotype peut se rapporter à n'importe quelle caractéristique mesurable ou observable résultant de l'interaction entre les gènes et l'environnement, y compris la couleur des yeux, la taille, le poids, certaines maladies ou conditions médicales, voire même la réponse à un traitement spécifique.

Il est important de noter que deux individus ayant le même génotype (c'est-à-dire la même séquence d'ADN) ne seront pas nécessairement identiques dans leur phénotype, car des facteurs environnementaux peuvent influencer l'expression des gènes. De même, des individus avec des génotypes différents peuvent partager certains traits phénotypiques en raison de similitudes dans leurs environnements ou dans d'autres facteurs non génétiques.

Les facteurs immunologiques sont des substances ou des processus biologiques qui jouent un rôle crucial dans le fonctionnement du système immunitaire. Ils peuvent être naturellement présents dans l'organisme ou être introduits artificiellement, et ils contribuent à la reconnaissance, à la destruction ou au contrôle de divers agents infectieux, cellules cancéreuses, substances étrangères et processus pathologiques.

Voici quelques exemples de facteurs immunologiques :

1. Antigènes : Des molécules présentes sur les surfaces des bactéries, virus, champignons, parasites et cellules cancéreuses qui sont reconnues par le système immunitaire comme étant étrangères ou anormales.
2. Anticorps (immunoglobulines) : Des protéines produites par les lymphocytes B pour se lier spécifiquement aux antigènes et neutraliser ou marquer ces derniers pour la destruction par d'autres cellules immunitaires.
3. Lymphocytes T : Des globules blancs qui jouent un rôle central dans la réponse immunitaire adaptative, en reconnaissant et en détruisant les cellules infectées ou cancéreuses. Ils comprennent les lymphocytes T CD4+ (cellules Th) et les lymphocytes T CD8+ (cellules tueuses).
4. Cytokines : Des molécules de signalisation qui régulent la réponse immunitaire en coordonnant les communications entre les cellules immunitaires, favorisant leur activation, leur prolifération et leur migration vers les sites d'infection ou d'inflammation.
5. Complément : Un système de protéines sériques qui s'active par une cascade enzymatique pour aider à éliminer les agents pathogènes et réguler l'inflammation.
6. Barrière physique : Les muqueuses, la peau et les membranes muqueuses constituent des barrières physiques qui empêchent la pénétration de nombreux agents pathogènes dans l'organisme.
7. Système du tractus gastro-intestinal : Le microbiote intestinal et les acides gastriques contribuent à la défense contre les agents pathogènes en empêchant leur croissance et en favorisant leur élimination.
8. Système immunitaire inné : Les cellules immunitaires non spécifiques, telles que les neutrophiles, les macrophages et les cellules dendritiques, reconnaissent et répondent rapidement aux agents pathogènes en provoquant une inflammation et en éliminant les menaces.
9. Immunité acquise : L'immunité spécifique développée après l'exposition à un agent pathogène ou à un vaccin, qui permet de reconnaître et de neutraliser rapidement et efficacement les futures infections par ce même agent pathogène.
10. Tolérance immunologique : La capacité du système immunitaire à distinguer les cellules et les molécules propres de l'organisme des agents étrangers, afin d'éviter une réponse auto-immune inappropriée.

Zymosan est généralement défini en médecine et en biologie comme un composé chimique complexe dérivé de la paroi cellulaire des levures, Saccharomyces cerevisiae, qui est souvent utilisé dans les recherches scientifiques comme agent activateur du système immunitaire. Il est couramment employé pour déclencher une réponse inflammatoire aiguë dans des modèles animaux de maladies inflammatoires ou infectieuses.

Zymosan contient principalement des glucanes, des mannanes et des protéines qui peuvent être reconnus par les récepteurs de pattern moléculaire (PRR) sur les cellules immunitaires, ce qui entraîne une activation de ces cellules et la libération de médiateurs inflammatoires tels que les cytokines, les chimiokines et les radicaux libres.

Cependant, il est important de noter que l'utilisation de zymosan dans la recherche scientifique doit être effectuée avec précaution, car il peut induire une réponse inflammatoire systémique sévère s'il n'est pas correctement administré ou surveillé.

Je suis désolé, "facteur temps" n'a pas de définition spécifique dans le domaine médical. Le terme "facteur temps" est plutôt utilisé en général pour décrire la durée pendant laquelle quelque chose se produit ou évolue, ou il peut également faire référence à l'importance de considérer le moment et la planification dans un contexte médical. Par exemple, l'administration d'un médicament à un moment précis ("facteur temps critique") ou la progression d'une maladie au fil du temps ("évolution temporelle de la maladie") peuvent être décrites en utilisant le terme "facteur temps". Cependant, il n'y a pas de définition médicale universellement acceptée pour ce terme.

La structure tertiaire d'une protéine se réfère à l'organisation spatiale des différents segments de la chaîne polypeptidique qui forment la protéine. Cela inclut les arrangements tridimensionnels des différents acides aminés et des régions flexibles ou rigides de la molécule, tels que les hélices alpha, les feuillets bêta et les boucles. La structure tertiaire est déterminée par les interactions non covalentes entre résidus d'acides aminés, y compris les liaisons hydrogène, les interactions ioniques, les forces de Van der Waals et les ponts disulfures. Elle est influencée par des facteurs tels que le pH, la température et la présence de certains ions ou molécules. La structure tertiaire joue un rôle crucial dans la fonction d'une protéine, car elle détermine sa forme active et son site actif, où les réactions chimiques ont lieu.

L'immunohistochimie est une technique de laboratoire utilisée en anatomopathologie pour localiser les protéines spécifiques dans des tissus prélevés sur un patient. Elle combine l'utilisation d'anticorps marqués, généralement avec un marqueur fluorescent ou chromogène, et de techniques histologiques standard.

Cette méthode permet non seulement de déterminer la présence ou l'absence d'une protéine donnée dans une cellule spécifique, mais aussi de déterminer sa localisation précise à l'intérieur de cette cellule (noyau, cytoplasme, membrane). Elle est particulièrement utile dans le diagnostic et la caractérisation des tumeurs cancéreuses, en permettant d'identifier certaines protéines qui peuvent indiquer le type de cancer, son stade, ou sa réponse à un traitement spécifique.

Par exemple, l'immunohistochimie peut être utilisée pour distinguer entre différents types de cancers du sein en recherchant des marqueurs spécifiques tels que les récepteurs d'œstrogènes (ER), de progestérone (PR) et HER2/neu.

Un dosage génique, également connu sous le nom de test de dosage génique ou dosage quantitatif d'acide nucléique, est un type de test de laboratoire utilisé pour déterminer la quantité ou l'expression relative d'un gène ou d'un ARN spécifique dans un échantillon donné. Ce type de test peut être utilisé à des fins diagnostiques pour aider à identifier les maladies génétiques, les troubles chromosomiques et certains types de cancer. Il peut également être utilisé à des fins de recherche pour étudier l'expression des gènes dans différents tissus ou à différentes étapes du développement.

Le dosage génique implique généralement l'amplification de l'acide nucléique cible à l'aide d'une technique de PCR (polymerase chain reaction) ou d'autres méthodes d'amplification, suivie de la détection et de la quantification du produit amplifié. Les résultats peuvent être exprimés en termes de nombre de copies du gène ou de l'ARN par unité de volume d'échantillon ou en termes relatifs par rapport à un échantillon de référence.

Il est important de noter que le dosage génique ne doit pas être confondu avec le séquençage de l'ADN, qui est utilisé pour déterminer la séquence exacte des nucléotides dans une région spécifique de l'ADN. Alors que le séquençage de l'ADN peut fournir des informations sur les variations génétiques spécifiques, le dosage génique permet de déterminer la quantité relative d'un gène ou d'un ARN donné dans un échantillon.

Un haplotype est un groupe de gènes ou d'allèles situés à proximité les uns des autres sur un même chromosome qui ont tendance à être hérités ensemble. Il s'agit essentiellement d'un segment d'ADN qui est couramment transmis dans une population, ce qui permet aux généticiens de suivre l'héritage et la distribution des variations génétiques au sein d'une population ou entre les populations.

Un haplotype peut être défini par un ensemble unique de variations dans une région spécifique du génome, y compris les variations simples nucléotidiques (SNP) et les structures répétitives en tandem (VNTR). Les haplotypes sont souvent utilisés dans la recherche génétique pour identifier des facteurs de risque associés à des maladies complexes, comprendre l'histoire évolutive des populations humaines et établir des relations entre les individus.

Dans le contexte médical, l'analyse des haplotypes peut aider à prédire la réponse aux traitements médicamenteux ou à identifier les personnes prédisposées à certaines maladies. Cependant, il est important de noter que la présence d'un haplotype particulier ne garantit pas le développement d'une maladie ou une réaction spécifique au traitement, car d'autres facteurs génétiques et environnementaux peuvent également influencer ces résultats.

Les protéines membranaires sont des protéines qui sont intégrées dans les membranes cellulaires ou associées à elles. Elles jouent un rôle crucial dans la fonction et la structure des membranes, en participant à divers processus tels que le transport de molécules, la reconnaissance cellulaire, l'adhésion cellulaire, la signalisation cellulaire et les interactions avec l'environnement extracellulaire.

Les protéines membranaires peuvent être classées en plusieurs catégories en fonction de leur localisation et de leur structure. Les principales catégories sont :

1. Protéines transmembranaires : Ces protéines traversent la membrane cellulaire et possèdent des domaines hydrophobes qui interagissent avec les lipides de la membrane. Elles peuvent être classées en plusieurs sous-catégories, telles que les canaux ioniques, les pompes à ions, les transporteurs et les récepteurs.
2. Protéines intégrales : Ces protéines sont fermement ancrées dans la membrane cellulaire et ne peuvent pas être facilement extraites sans perturber la structure de la membrane. Elles peuvent traverser la membrane une ou plusieurs fois.
3. Protéines périphériques : Ces protéines sont associées à la surface interne ou externe de la membrane cellulaire, mais ne traversent pas la membrane. Elles peuvent être facilement éliminées sans perturber la structure de la membrane.
4. Protéines lipidiques : Ces protéines sont associées aux lipides de la membrane par des liaisons covalentes ou non covalentes. Elles peuvent être intégrales ou périphériques.

Les protéines membranaires sont essentielles à la vie et sont impliquées dans de nombreux processus physiologiques et pathologiques. Des anomalies dans leur structure, leur fonction ou leur expression peuvent entraîner des maladies telles que les maladies neurodégénératives, le cancer, l'inflammation et les infections virales.

L'antigène HLA, abréviation de « antigène leucocytaire humain », également connu sous le nom d'antigène tissulaire humain, se réfère à un groupe complexe de protéines situées à la surface des cellules nucléées dans le corps humain. Ils jouent un rôle crucial dans le système immunitaire en aidant à distinguer les cellules « propres » du soi des cellules étrangères ou infectées.

Le complexe HLA est divisé en trois classes principales : I, II et III. Chaque classe a des fonctions spécifiques dans le système immunitaire. Les classes I et II sont les plus pertinentes pour la reconnaissance des antigènes. Les molécules de classe I (HLA-A, HLA-B et HLA-C) se trouvent sur presque toutes les cellules nucléées du corps, tandis que les molécules de classe II (HLA-DP, HLA-DQ et HLA-DR) sont principalement exprimées par les cellules présentatrices d'antigènes, telles que les macrophages, les cellules dendritiques et les lymphocytes B.

Les gènes qui codent pour ces protéines HLA sont polymorphes, ce qui signifie qu'il existe de nombreuses variantes différentes dans la population humaine. Cette diversité génétique permet au système immunitaire d'identifier et de répondre à une large gamme d'agents pathogènes potentiels. Cependant, cette diversité peut également entraîner des problèmes de compatibilité entre les individus, en particulier dans le contexte des transplantations d'organes, où un rejet du greffon peut se produire si les molécules HLA du donneur et du receveur ne sont pas suffisamment compatibles.

En résumé, l'antigène HLA est un groupe de protéines importantes dans le système immunitaire humain qui aident à distinguer les cellules « propres » des cellules « étrangères ». La diversité génétique de ces gènes permet une reconnaissance plus large des agents pathogènes, mais peut également entraîner des problèmes de compatibilité dans certaines situations cliniques.

Les glycoprotéines membranaires sont des protéines qui sont liées à la membrane cellulaire et comportent des chaînes de glucides (oligosaccharides) attachées à leur structure. Ces molécules jouent un rôle crucial dans divers processus cellulaires, tels que la reconnaissance cellulaire, l'adhésion cellulaire, la signalisation cellulaire et la régulation du trafic membranaire.

Les glycoprotéines membranaires peuvent être classées en différents types en fonction de leur localisation dans la membrane :

1. Glycoprotéines transmembranaires : Ces protéines traversent la membrane cellulaire une ou plusieurs fois et ont des domaines extracellulaires, cytoplasmiques et transmembranaires. Les récepteurs de nombreuses molécules de signalisation, telles que les hormones et les neurotransmetteurs, sont des glycoprotéines transmembranaires.
2. Glycoprotéines intégrales : Ces protéines sont fermement ancrées dans la membrane cellulaire grâce à une région hydrophobe qui s'étend dans la bicouche lipidique. Elles peuvent avoir des domaines extracellulaires et cytoplasmiques.
3. Glycoprotéines périphériques : Ces protéines sont associées de manière réversible à la membrane cellulaire par l'intermédiaire d'interactions avec d'autres molécules, telles que des lipides ou d'autres protéines.

Les glycoprotéines membranaires subissent souvent des modifications post-traductionnelles, comme la glycosylation, qui peut influencer leur fonction et leur stabilité. Des anomalies dans la structure ou la fonction des glycoprotéines membranaires peuvent être associées à diverses maladies, y compris les maladies neurodégénératives, les troubles immunitaires et le cancer.

La séquentielle acide nucléique homologie (SANH) est un concept dans la biologie moléculaire qui décrit la similarité ou la ressemblance dans la séquence de nucléotides entre deux ou plusieurs brins d'acide nucléique (ADN ou ARN). Cette similitude peut être mesurée et exprimée en pourcentage, représentant le nombre de nucléotides correspondants sur une certaine longueur de la séquence.

La SANH est souvent utilisée dans l'étude de l'évolution moléculaire, où elle peut indiquer une relation évolutive entre deux organismes ou gènes. Plus la similarité de la séquence est élevée, plus les deux séquences sont susceptibles d'avoir un ancêtre commun récent.

Dans le contexte médical, la SANH peut être utilisée pour diagnostiquer des maladies génétiques ou infectieuses. Par exemple, l'analyse de la SANH entre un échantillon inconnu et une base de données de séquences connues peut aider à identifier le pathogène responsable d'une infection. De même, la comparaison de la séquence d'un gène suspect dans un patient avec des séquences normales peut aider à détecter les mutations associées à une maladie génétique particulière.

Cependant, il est important de noter que la SANH seule ne suffit pas pour établir une relation évolutive ou diagnostiquer une maladie. D'autres facteurs tels que la longueur de la séquence comparée, le contexte biologique et les preuves expérimentales doivent également être pris en compte.

L'expression génétique est un processus biologique fondamental dans lequel l'information génétique contenue dans l'ADN est transcritte en ARN, puis traduite en protéines. Ce processus permet aux cellules de produire les protéines spécifiques nécessaires à leur fonctionnement, à leur croissance et à leur reproduction.

L'expression génétique peut être régulée à différents niveaux, y compris la transcription de l'ADN en ARNm, la maturation de l'ARNm, la traduction de l'ARNm en protéines et la modification post-traductionnelle des protéines. Ces mécanismes de régulation permettent aux cellules de répondre aux signaux internes et externes en ajustant la production de protéines en conséquence.

Des anomalies dans l'expression génétique peuvent entraîner des maladies génétiques ou contribuer au développement de maladies complexes telles que le cancer. L'étude de l'expression génétique est donc essentielle pour comprendre les mécanismes moléculaires de la maladie et développer de nouvelles stratégies thérapeutiques.

Les monocytes sont un type de globules blancs ou leucocytes qui jouent un rôle crucial dans le système immunitaire. Ils font partie des cellules sanguines appelées les phagocytes, qui ont la capacité d'engloutir ou de «manger» des microbes, des cellules mortes et d'autres particules étrangères pour aider à protéger le corps contre les infections et les maladies.

Les monocytes sont produits dans la moelle osseuse et circulent dans le sang pendant environ un à trois jours avant de migrer vers les tissus périphériques où ils se différencient en cellules plus spécialisées appelées macrophages ou cellules dendritiques. Ces cellules continuent à fonctionner comme des phagocytes, mais elles peuvent également présenter des antigènes aux lymphocytes T, ce qui contribue à activer la réponse immunitaire adaptative.

Les monocytes sont souvent mesurés dans les tests sanguins de routine et leur nombre peut augmenter en réponse à une infection ou une inflammation. Cependant, un nombre anormalement élevé ou faible de monocytes peut indiquer la présence d'une maladie sous-jacente, telle qu'une infection sévère, une maladie auto-immune, une maladie inflammatoire chronique ou une leucémie.

La masse moléculaire est un concept utilisé en chimie et en biochimie qui représente la masse d'une molécule. Elle est généralement exprimée en unités de masse atomique unifiée (u), également appelées dalton (Da).

La masse moléculaire d'une molécule est déterminée en additionnant les masses molaires des atomes qui la composent. La masse molaire d'un atome est elle-même définie comme la masse d'un atome en grammes divisée par sa quantité de substance, exprimée en moles.

Par exemple, l'eau est composée de deux atomes d'hydrogène et un atome d'oxygène. La masse molaire de l'hydrogène est d'environ 1 u et celle de l'oxygène est d'environ 16 u. Ainsi, la masse moléculaire de l'eau est d'environ 18 u (2 x 1 u pour l'hydrogène + 16 u pour l'oxygène).

La détermination de la masse moléculaire est importante en médecine et en biochimie, par exemple dans l'identification et la caractérisation des protéines et des autres biomolécules.

En médecine et en pharmacologie, la cinétique fait référence à l'étude des changements quantitatifs dans la concentration d'une substance (comme un médicament) dans le corps au fil du temps. Cela inclut les processus d'absorption, de distribution, de métabolisme et d'excrétion de cette substance.

1. Absorption: Il s'agit du processus par lequel une substance est prise par l'organisme, généralement à travers la muqueuse gastro-intestinale après ingestion orale.

2. Distribution: C'est le processus par lequel une substance se déplace dans différents tissus et fluides corporels.

3. Métabolisme: Il s'agit du processus par lequel l'organisme décompose ou modifie la substance, souvent pour la rendre plus facile à éliminer. Ce processus peut également activer ou désactiver certains médicaments.

4. Excrétion: C'est le processus d'élimination de la substance du corps, généralement par les reins dans l'urine, mais aussi par les poumons, la peau et les intestins.

La cinétique est utilisée pour prédire comment une dose unique ou répétée d'un médicament affectera le patient, ce qui aide à déterminer la posologie appropriée et le schéma posologique.

Le fibrinogène est une protéine plasmatique produite par le foie qui joue un rôle crucial dans la coagulation sanguine. Dans des conditions physiologiques, il circule dans le sang sous forme inactive. Lorsqu'il est activé au cours du processus de coagulation, il est converti en fibrine, une protéine essentielle à la formation d'un caillot sanguin solide. Cette conversion est déclenchée par la thrombine, une autre protéine impliquée dans la coagulation. Le fibrinogène a donc un rôle central dans l'hémostase, le processus qui permet de stopper les saignements après une blessure. Des taux anormaux de fibrinogène peuvent être associés à des troubles de la coagulation, comme l'hypofibrinogénémie (taux bas) ou la dysfibrinogénémie (anomalie de la structure du fibrinogène).

En génétique, un exon est une séquence d'ADN qui code pour une partie spécifique d'une protéine. Après la transcription de l'ADN en ARN messager (ARNm), les exons sont conservés et assemblés dans le processus de maturation de l'ARNm, tandis que les introns, qui sont les séquences non codantes, sont éliminés. Les exons forment ainsi la section codante finale de l'ARNm mature, qui est ensuite traduite en une chaîne polypeptidique lors de la synthèse des protéines.

En bref, un exon est une région d'un gène qui contribue à la séquence d'acides aminés d'une protéine après le traitement et l'assemblage de l'ARNm mature. Les mutations dans les exons peuvent entraîner des modifications dans la structure des protéines, ce qui peut conduire à des maladies génétiques ou à des changements phénotypiques.

Les lymphocytes B sont un type de globules blancs qui jouent un rôle crucial dans le système immunitaire adaptatif. Ils sont responsables de la production d'anticorps, des protéines qui marquent les agents pathogènes étrangers pour une destruction ultérieure par d'autres éléments du système immunitaire.

Après s'être développés dans la moelle osseuse, les lymphocytes B migrent vers la rate et les ganglions lymphatiques où ils mûrissent et deviennent des cellules capables de produire des anticorps spécifiques. Lorsqu'un lymphocyte B rencontre un agent pathogène qu'il peut cibler, il se différencie en une plasmocyte qui sécrète alors des quantités massives d'anticorps contre cet agent pathogène particulier.

Les maladies associées à un dysfonctionnement des lymphocytes B comprennent le déficit immunitaire commun variable, la gammapathie monoclonale de signification indéterminée (GMSI), et certains types de leucémie et de lymphome.

La protéinurie est un terme médical qui décrit la présence excessive de protéines dans l'urine. Normalement, les protéines sont trop grandes pour passer à travers les filtres des reins et doivent rester dans le sang. Cependant, certaines conditions médicales peuvent endommager les reins et provoquer une fuite de protéines dans l'urine.

La protéinurie est souvent un signe de maladie rénale, mais elle peut également être causée par d'autres affections telles que le diabète sucré non contrôlé, l'hypertension artérielle sévère, les infections rénales, certaines maladies auto-immunes et certains médicaments néphrotoxiques.

Il existe deux types de protéinurie : la protéinurie orthostatique et la protéinurie permanente. La protéinurie orthostatique se produit lorsque les protéines sont présentes dans l'urine uniquement après une période de position debout ou marchée, tandis que la protéinurie permanente est présente à tout moment, quelle que soit la position du patient.

La détection de la protéinurie peut se faire par une analyse d'urine de routine ou par des tests plus spécifiques tels que l'électrophorèse des protéines urinaires. Le traitement de la protéinurie dépend de la cause sous-jacente et peut inclure des changements de mode de vie, des médicaments ou une intervention chirurgicale dans les cas graves.

La cytométrie en flux est une technique de laboratoire qui permet l'analyse quantitative et qualitative des cellules et des particules biologiques. Elle fonctionne en faisant passer les échantillons à travers un faisceau laser, ce qui permet de mesurer les caractéristiques physiques et chimiques des cellules, telles que leur taille, leur forme, leur complexité et la présence de certains marqueurs moléculaires. Les données sont collectées et analysées à l'aide d'un ordinateur, ce qui permet de classer les cellules en fonction de leurs propriétés et de produire des graphiques et des statistiques détaillées.

La cytométrie en flux est largement utilisée dans la recherche et le diagnostic médicaux pour étudier les maladies du sang, le système immunitaire, le cancer et d'autres affections. Elle permet de détecter et de mesurer les cellules anormales, telles que les cellules cancéreuses ou les cellules infectées par un virus, et peut être utilisée pour évaluer l'efficacité des traitements médicaux.

En plus de son utilisation dans le domaine médical, la cytométrie en flux est également utilisée dans la recherche fondamentale en biologie, en écologie et en biotechnologie pour étudier les propriétés des cellules et des particules vivantes.

La formation d'anticorps est un processus crucial du système immunitaire dans la réponse adaptative contre les agents pathogènes étrangers tels que les bactéries, les virus et les toxines. Un anticorps, également connu sous le nom d'immunoglobuline (Ig), est une protéine spécialisée produite par les lymphocytes B activés en réponse à un antigène spécifique.

Le processus de formation d'anticorps commence lorsqu'un antigène pénètre dans l'organisme et se lie aux récepteurs des lymphocytes B spécifiques, entraînant leur activation et leur différenciation en plasmocytes. Ces plasmocytes sécrètent alors des quantités massives d'anticorps identiques à ces récepteurs de lymphocytes B initiaux.

Les anticorps se lient aux épitopes (régions spécifiques) des antigènes, ce qui entraîne une neutralisation directe de leur activité biologique ou marque ces complexes pour être éliminés par d'autres mécanismes immunitaires. Les anticorps peuvent également activer le système du complément et faciliter la phagocytose, ce qui contribue à l'élimination des agents pathogènes.

La formation d'anticorps est une caractéristique clé de l'immunité humorale et joue un rôle essentiel dans la protection contre les réinfections en fournissant une mémoire immunologique. Les anticorps produits pendant la première exposition à un agent pathogène offrent une protection accrue lors d'expositions ultérieures, ce qui permet au système immunitaire de répondre plus rapidement et plus efficacement aux menaces répétées.

Les sérine endopeptidases sont un type spécifique d'enzymes hydrolases qui catalysent la coupure des liaisons peptidiques dans les protéines. Le terme «sérine» fait référence au résidu de sérine hautement réactif dans le site actif de ces enzymes, qui joue un rôle central dans le processus de catalyse.

Ces enzymes sont également appelées sérine protéases ou simplement protéases, et elles sont largement distribuées dans les organismes vivants, où elles participent à une variété de processus biologiques tels que la digestion des aliments, la coagulation du sang, l'apoptose (mort cellulaire programmée), la signalisation cellulaire et la régulation immunitaire.

Les sérine endopeptidases sont classées en plusieurs familles en fonction de leur séquence d'acides aminés et de leur structure tridimensionnelle, notamment les trypsines, les chymotrypsines, les elastases, les thrombines et les subtilisines. Chaque famille a des spécificités de substrat différentes, ce qui signifie qu'elles coupent les protéines préférentiellement en des endroits spécifiques le long de la chaîne polypeptidique.

Les sérine endopeptidases sont importantes dans la recherche médicale et biologique, car elles sont souvent utilisées comme outils pour étudier la structure et la fonction des protéines. De plus, certaines maladies humaines sont causées par des mutations ou des dysfonctionnements de ces enzymes, telles que l'emphysème, la fibrose kystique, l'athérosclérose et certains troubles de coagulation sanguine.

'Streptococcus pneumoniae' est un type de bactérie qui fait partie de la flore normale du nasopharynx, c'est-à-dire l'arrière du nez et de la gorge, chez environ 5 à 10% des adultes et jusqu'à 30 à 40% des enfants en bonne santé. Cependant, il peut parfois causer des infections, en particulier chez les personnes dont le système immunitaire est affaibli.

Cette bactérie est l'une des principales causes de pneumonie communautaire, c'est-à-dire une infection pulmonaire qui se développe hors d'un hôpital ou d'une autre institution de soins de santé. Elle peut également provoquer d'autres infections telles que la sinusite, l'otite moyenne, la méningite et la septicémie.

'Streptococcus pneumoniae' est souvent appelée «pneumocoque». Il s'agit d'une bactérie Gram-positive, ce qui signifie qu'elle apparaît sous forme de chaînes courtes ou en diplocoques (paire de cocci) lorsqu'elle est visualisée au microscope après coloration de Gram. Elle possède une capsule polysaccharidique qui la protège des attaques du système immunitaire et facilite son évasion, ce qui rend certaines souches plus virulentes que d'autres.

Le pneumocoque est généralement sensible à plusieurs antibiotiques, mais il existe des souches résistantes qui posent un défi de traitement. La prévention comprend la vaccination avec des vaccins polyvalents contre le pneumocoque, qui offrent une protection contre plusieurs sérotypes communs de cette bactérie.

Désolé, "collectines" ne semble pas être un terme médical reconnu. Il est possible que vous ayez mal orthographié ou mal retranscrit le terme. Veuillez vérifier l'orthographe et la transcription du terme pour obtenir une définition médicale précise.

Si vous cherchez des informations sur "collectines", il est possible que vous fassiez référence aux "collectines-défensines" (ou simplement "défensines"), qui sont des peptides antimicrobiens présents dans les granules cytotoxiques de certains globules blancs, tels que les neutrophiles et les éosinophiles. Les collectines-défensines ont une activité antimicrobienne contre une large gamme de micro-organismes, y compris les bactéries, les champignons et les virus. Elles jouent un rôle important dans la défense immunitaire innée en aidant à éliminer les agents pathogènes envahissants.

La « cartographie des restrictions » est une technique utilisée en génétique et en biologie moléculaire pour déterminer l'emplacement et l'ordre des sites de restriction sur un fragment d'ADN. Les sites de restriction sont des séquences spécifiques d'une certaine longueur où une enzyme de restriction peut couper ou cliver l'ADN.

La cartographie des restrictions implique la digestion de l'ADN avec différentes enzymes de restriction, suivie de l'analyse de la taille des fragments résultants par électrophorèse sur gel d'agarose. Les tailles des fragments sont ensuite utilisées pour déduire l'emplacement et l'ordre relatifs des sites de restriction sur le fragment d'ADN.

Cette technique est utile dans divers domaines, tels que la génétique humaine, la génomique, la biologie moléculaire et la biotechnologie, pour étudier la structure et l'organisation de l'ADN, identifier les mutations et les réarrangements chromosomiques, et caractériser les gènes et les régions régulatrices.

En résumé, la cartographie des restrictions est une méthode pour déterminer l'emplacement et l'ordre des sites de restriction sur un fragment d'ADN en utilisant des enzymes de restriction et l'analyse de la taille des fragments résultants.

En termes simples, un gène est une séquence d'acide désoxyribonucléique (ADN) qui contient les instructions pour la production de molécules appelées protéines. Les protéines sont des composants fondamentaux des cellules et remplissent une multitude de fonctions vitales, telles que la structure, la régulation, la signalisation et les catalyseurs des réactions chimiques dans le corps.

Les gènes représentent environ 1 à 5 % du génome humain complet. Chaque gène est une unité discrète d'hérédité qui code généralement pour une protéine spécifique, bien que certains gènes fournissent des instructions pour produire des ARN non codants, qui ont divers rôles dans la régulation de l'expression génétique et d'autres processus cellulaires.

Les mutations ou variations dans les séquences d'ADN des gènes peuvent entraîner des changements dans les protéines qu'ils codent, ce qui peut conduire à des maladies génétiques ou prédisposer une personne à certaines conditions médicales. Par conséquent, la compréhension des gènes et de leur fonction est essentielle pour la recherche biomédicale et les applications cliniques telles que le diagnostic, le traitement et la médecine personnalisée.

Les amorces d'ADN sont de courtes séquences de nucléotides, généralement entre 15 et 30 bases, qui sont utilisées en biologie moléculaire pour initier la réplication ou l'amplification d'une région spécifique d'une molécule d'ADN. Elles sont conçues pour être complémentaires à la séquence d'ADN cible et se lier spécifiquement à celle-ci grâce aux interactions entre les bases azotées complémentaires (A-T et C-G).

Les amorces d'ADN sont couramment utilisées dans des techniques telles que la réaction en chaîne par polymérase (PCR) ou la séquençage de l'ADN. Dans ces méthodes, les amorces d'ADN se lient aux extrémités des brins d'ADN cibles et servent de point de départ pour la synthèse de nouveaux brins d'ADN par une ADN polymérase.

Les amorces d'ADN sont généralement synthétisées chimiquement en laboratoire et peuvent être modifiées chimiquement pour inclure des marqueurs fluorescents ou des groupes chimiques qui permettent de les détecter ou de les séparer par électrophorèse sur gel.

La protéine C-réactive (CRP) est une protéine de phase aiguë produite principalement par le foie en réponse à une inflammation aiguë ou chronique dans le corps. Elle est souvent utilisée comme un marqueur de inflammation dans les tests sanguins. Les niveaux de CRP peuvent augmenter rapidement en réponse à une infection, une lésion tissulaire, une inflammation ou une maladie et retourner à la normale une fois que l'état aigu a été résolu. Des niveaux élevés de CRP sont associés à un risque accru de maladies cardiovasculaires et peuvent également être utilisés pour surveiller l'efficacité du traitement de certaines affections inflammatoires.

Le génotype, dans le contexte de la génétique et de la médecine, se réfère à l'ensemble complet des gènes héréditaires d'un individu, y compris toutes les variations alléliques (formes alternatives d'un gène) qu'il a héritées de ses parents. Il s'agit essentiellement de la constitution génétique innée d'un organisme, qui détermine en grande partie ses caractéristiques et prédispositions biologiques.

Les différences génotypiques peuvent expliquer pourquoi certaines personnes sont plus susceptibles à certaines maladies ou répondent différemment aux traitements médicaux. Par exemple, dans le cas de la mucoviscidose, une maladie génétique potentiellement mortelle, les patients ont généralement un génotype particulier : deux copies du gène CFTR muté.

Il est important de noter que le génotype ne définit pas entièrement les caractéristiques d'un individu ; l'expression des gènes peut être influencée par divers facteurs environnementaux et épigénétiques, ce qui donne lieu à une grande variabilité phénotypique (manifestations observables des traits) même entre les personnes partageant le même génotype.

La régulation positive des récepteurs, également connue sous le nom d'upregulation des récepteurs, est un processus dans lequel il y a une augmentation du nombre ou de l'activité des récepteurs membranaires spécifiques à la surface des cellules en réponse à un stimulus donné. Ce mécanisme joue un rôle crucial dans la modulation de la sensibilité et de la réactivité cellulaires aux signaux hormonaux, neurotransmetteurs et autres molécules de signalisation.

Dans le contexte médical, la régulation positive des récepteurs peut être observée dans divers processus physiologiques et pathologiques. Par exemple, en réponse à une diminution des niveaux d'un ligand spécifique, les cellules peuvent augmenter l'expression de ses récepteurs correspondants pour accroître leur sensibilité aux faibles concentrations du ligand. Ce phénomène est important dans la restauration de l'homéostasie et la compensation des déséquilibres hormonaux.

Cependant, un upregulation excessif ou inapproprié des récepteurs peut également contribuer au développement et à la progression de diverses maladies, telles que le cancer, les troubles neuropsychiatriques et l'obésité. Par conséquent, une compréhension approfondie de ce processus est essentielle pour élucider les mécanismes sous-jacents des maladies et développer des stratégies thérapeutiques ciblées visant à moduler l'activité des récepteurs.

Les lipopolysaccharides (LPS) sont des molécules complexes qui se trouvent dans la membrane externe de certaines bactéries gram-négatives. Ils sont composés d'un noyau central de polysaccharide lié à un lipide appelé lipide A, qui est responsable de l'activité endotoxique du LPS.

Le lipide A est une molécule toxique qui peut provoquer une réponse inflammatoire aiguë lorsqu'il est reconnu par le système immunitaire des mammifères. Le polysaccharide, quant à lui, est constitué de chaînes de sucres simples et complexes qui peuvent varier considérablement d'une bactérie à l'autre, ce qui permet aux lipopolysaccharides de jouer un rôle important dans la reconnaissance des bactéries par le système immunitaire.

Les lipopolysaccharides sont également appelés endotoxines, car ils sont libérés lorsque les bactéries se divisent ou meurent et peuvent provoquer une réponse inflammatoire dans l'hôte. Ils sont associés à de nombreuses maladies infectieuses graves, telles que la septicémie, le choc toxique et la méningite.

Les précurseurs de protéines, également connus sous le nom de protéines précurseures ou prégéniques, se réfèrent à des molécules protéiques qui sont synthétisées dans le réticulum endoplasmique (RE) et sont ultérieurement traitées par modification post-traductionnelle pour produire une protéine mature fonctionnellement active. Ces précurseurs de protéines peuvent contenir des séquences signalétiques, telles que les séquences signales N-terminales qui dirigent la protéine vers le RE, et d'autres domaines qui sont clivés ou modifiés pendant le traitement post-traductionnel.

Un exemple bien connu de précurseur de protéine est la proinsuline, qui est une molécule précurseur de l'hormone insuline. La proinsuline est une chaîne polypeptidique unique qui contient les séquences d'acides aminés de l'insuline et du peptide C connectées par des segments de liaison. Après la synthèse de la proinsuline dans le RE, elle subit des modifications post-traductionnelles, y compris la glycosylation et la formation disulfure, avant d'être clivée en insuline et peptide C par une enzyme appelée prohormone convertase.

Dans l'ensemble, les précurseurs de protéines sont des molécules importantes dans la biosynthèse des protéines et jouent un rôle crucial dans la régulation de divers processus cellulaires et physiologiques.

Les stéroïdes hydroxylases sont un groupe d'enzymes qui jouent un rôle crucial dans la biosynthèse des stéroïdes en catalysant l'ajout d'un groupe hydroxyle (-OH) à des atomes spécifiques de carbone dans la structure des stéroïdes. Ces enzymes sont essentielles au métabolisme des stéroïdes dans le corps, y compris les hormones stéroïdiennes telles que le cortisol, l'aldostérone, les androgènes et les œstrogènes. Les stéroïdes hydroxylases sont localisées dans le réticulum endoplasmique des cellules et nécessitent du NADPH et de l'oxygène comme cofacteurs pour leur activité enzymatique. Des exemples bien connus de stéroïdes hydroxylases comprennent la 21-hydroxylase, la 17α-hydroxylase et la 11β-hydroxylase. Les défauts dans les gènes codant pour ces enzymes peuvent entraîner des maladies congénitales telles que le déficit en 21-hydroxylase, qui est la cause la plus fréquente de hyperplasie congénitale des surrénales.

Le Northern blot est une méthode de laboratoire utilisée en biologie moléculaire pour détecter et identifier des ARN spécifiques dans un échantillon. Cette technique a été nommée d'après le scientifique britannique David R. Northern qui l'a développée dans les années 1970.

Le processus implique plusieurs étapes :

1. Tout d'abord, l'ARN de l'échantillon est extrait et séparé selon sa taille en utilisant une technique de séparation par gel d'agarose.
2. Les ARN séparés sont ensuite transférés sur une membrane solide, telle qu'une membrane de nitrocellulose ou une membrane nylon, ce qui permet la détection et l'identification des ARN spécifiques.
3. La membrane est alors exposée à des sondes d'ARN ou d'ADN marquées, qui sont complémentaires aux séquences d'ARN cibles. Les sondes se lient spécifiquement aux ARN correspondants sur la membrane.
4. Enfin, les ARN ciblés peuvent être détectés en visualisant les sites de liaison des sondes marquées, par exemple à l'aide d'une réaction chimique qui produit une luminescence ou une coloration visible.

Le Northern blot est une méthode sensible et spécifique pour détecter et quantifier les ARN dans un échantillon. Il peut être utilisé pour étudier l'expression génique, la maturation de l'ARN et la stabilité des ARN dans diverses expériences biologiques.

Les lymphocytes T, également connus sous le nom de cellules T, sont un type de globules blancs qui jouent un rôle crucial dans le système immunitaire adaptatif. Ils sont produits dans le thymus et sont responsables de la régulation de la réponse immunitaire spécifique contre les agents pathogènes tels que les virus, les bactéries et les cellules cancéreuses.

Il existe deux principaux sous-types de lymphocytes T : les lymphocytes T CD4+ (ou cellules helper) et les lymphocytes T CD8+ (ou cellules cytotoxiques). Les lymphocytes T CD4+ aident à coordonner la réponse immunitaire en activant d'autres cellules du système immunitaire, tandis que les lymphocytes T CD8+ détruisent directement les cellules infectées ou cancéreuses.

Les lymphocytes T sont essentiels pour la reconnaissance et l'élimination des agents pathogènes et des cellules anormales. Les déficiences quantitatives ou qualitatives des lymphocytes T peuvent entraîner une immunodéficience et une susceptibilité accrue aux infections et aux maladies auto-immunes.

L'ADN complémentaire (cADN) est une copie d'ADN synthétisée à partir d'ARN messager (ARNm) à l'aide d'une enzyme appelée transcriptase inverse. Ce processus est souvent utilisé dans la recherche scientifique pour étudier et analyser les gènes spécifiques. Le cADN est complémentaire à l'original ARNm, ce qui signifie qu'il contient une séquence nucléotidique qui est complémentaire à la séquence de l'ARNm. Cette technique permet de créer une copie permanente et stable d'un gène spécifique à partir de l'ARN transitoire et instable, ce qui facilite son analyse et sa manipulation en laboratoire.

Le Southern Blot est une méthode de laboratoire utilisée en biologie moléculaire pour détecter et identifier des séquences d'ADN spécifiques dans un échantillon d'acide désoxyribonucléique (ADN). Cette technique a été nommée d'après son inventeur, le scientifique britannique Edwin Southern.

Le processus implique plusieurs étapes :

1. L'échantillon d'ADN est d'abord coupé en fragments de taille égale à l'aide d'une enzyme de restriction.
2. Ces fragments sont ensuite séparés par électrophorèse sur gel d'agarose, une méthode qui permet de les organiser selon leur longueur.
3. Le gel est ensuite transféré sur une membrane de nitrocellulose ou de nylon, créant ainsi un "blot" du patron de bandes des fragments d'ADN.
4. La membrane est alors exposée à une sonde d'ADN marquée, qui se lie spécifiquement aux séquences d'intérêt.
5. Enfin, l'emplacement des bandes sur la membrane est détecté par autoradiographie ou par d'autres méthodes de visualisation, révélant ainsi la présence et la quantité relative des séquences d'ADN cibles dans l'échantillon.

Le Southern Blot est une technique sensible et spécifique qui permet non seulement de détecter des séquences d'ADN particulières, mais aussi de distinguer des variantes subtiles telles que les mutations ponctuelles ou les polymorphismes. Il s'agit d'une méthode fondamentale en biologie moléculaire et en génétique, largement utilisée dans la recherche et le diagnostic de maladies génétiques, ainsi que dans l'analyse des gènes et des génomes.

Une cytokine est une petite molécule de signalisation, généralement protéique ou sous forme de peptide, qui est sécrétée par des cellules dans le cadre d'une réponse immunitaire, inflammatoire ou infectieuse. Elles agissent comme des messagers chimiques et jouent un rôle crucial dans la communication entre les cellules du système immunitaire. Les cytokines peuvent être produites par une variété de cellules, y compris les lymphocytes T, les lymphocytes B, les macrophages, les mastocytes, les neutrophiles et les endothéliums.

Elles peuvent avoir des effets stimulants ou inhibiteurs sur la réplication cellulaire, la différenciation cellulaire, la croissance, la mobilisation et l'apoptose (mort cellulaire programmée). Les cytokines comprennent les interleukines (IL), les facteurs de nécrose tumorale (TNF), les interférons (IFN), les chimioquines et les chimiokines. Une cytokine peut avoir différents effets sur différents types de cellules et ses effets peuvent également dépendre de la concentration à laquelle elle est présente.

Dans certaines maladies, comme l'arthrite rhumatoïde ou la polyarthrite chronique évolutive, on observe une production excessive de cytokines qui contribue à l'inflammation et à la destruction des tissus. Dans ces cas, des médicaments qui ciblent spécifiquement certaines cytokines peuvent être utilisés pour traiter ces maladies.

La dégénérescence maculaire est une maladie oculaire courante qui affecte la macula, la partie centrale de la rétine. Elle est responsable de la vision fine et claire que nous utilisons pour lire, conduire, reconnaître des visages et effectuer des tâches détaillées.

Il existe deux types principaux de dégénérescence maculaire : sèche (atrophique) et humide (exsudative). La forme sèche est caractérisée par la présence de petits dépôts jaunâtres appelés drusen sous la rétine. Ces drusens peuvent progressivement endommager les cellules de la macula, entraînant une perte de vision centrale. La forme humide est plus agressive et se caractérise par la croissance anormale de nouveaux vaisseaux sanguins sous la rétine, qui peuvent fuir ou saigner, causant ainsi des dommages supplémentaires à la macula.

Les facteurs de risque associés à la dégénérescence maculaire comprennent l'âge avancé, le tabagisme, l'hypertension artérielle, l'obésité et les antécédents familiaux de la maladie. Actuellement, il n'existe aucun traitement curatif pour la dégénérescence maculaire sèche, bien que des suppléments nutritionnels puissent ralentir sa progression dans certains cas. Pour la forme humide, plusieurs options de traitement sont disponibles, y compris les injections intravitréennes d'anti-VEGF (facteur de croissance endothélial vasculaire) et la thérapie photodynamique.

Un modèle moléculaire est un outil utilisé en chimie et en biologie pour représenter visuellement la structure tridimensionnelle d'une molécule. Il peut être construit à partir de matériaux réels, tels que des balles et des bâtons, ou créé numériquement sur un ordinateur.

Les modèles moléculaires aident les scientifiques à comprendre comment les atomes sont liés les uns aux autres dans une molécule et comment ils interagissent entre eux. Ils peuvent être utilisés pour étudier la forme d'une molécule, son arrangement spatial, sa flexibilité et ses propriétés chimiques.

Dans un modèle moléculaire physique, les atomes sont représentés par des boules de différentes couleurs (selon leur type) et les liaisons chimiques entre eux sont représentées par des bâtons ou des tiges rigides. Dans un modèle numérique, ces éléments sont représentés à l'écran sous forme de graphismes 3D.

Les modèles moléculaires sont particulièrement utiles dans les domaines de la chimie organique, de la biochimie et de la pharmacologie, où ils permettent d'étudier la structure des protéines, des acides nucléiques (ADN et ARN) et des autres molécules biologiques complexes.

La spectrométrie de masse MALDI (Matrix-Assisted Laser Desorption/Ionization) est une technique de ionisation utilisée en spectrométrie de masse pour analyser des mélanges biologiques et chimiques complexes. Cette méthode consiste à mélanger l'échantillon avec une matrice, qui est généralement un composé organique, puis à exposer le mélange à un laser. L'énergie du laser provoque la désorption et l'ionisation des molécules de l'échantillon, qui sont ensuite accélérées dans un champ électrique et détectées selon leur rapport masse/charge.

La spectrométrie de masse MALDI est largement utilisée en protéomique pour l'identification et la quantification des protéines, ainsi que dans le domaine de la microbiologie pour l'identification rapide d'agents pathogènes. Cette technique permet une analyse sensible et rapide d'échantillons biologiques complexes, avec une faible préparation d'échantillon requise.

La réaction de polymérisation en chaîne par transcriptase inverse (RT-PCR en anglais) est une méthode de laboratoire utilisée pour amplifier des fragments d'ARN spécifiques. Cette technique combine deux processus distincts : la transcription inverse, qui convertit l'ARN en ADN complémentaire (ADNc), et la polymérisation en chaîne, qui permet de copier rapidement et de manière exponentielle des millions de copies d'un fragment d'ADN spécifique.

La réaction commence par la transcription inverse, où une enzyme appelée transcriptase inverse utilise un brin d'ARN comme matrice pour synthétiser un brin complémentaire d'ADNc. Ce processus est suivi de la polymérisation en chaîne, où une autre enzyme, la Taq polymérase, copie le brin d'ADNc pour produire des millions de copies du fragment d'ADN souhaité.

La RT-PCR est largement utilisée dans la recherche médicale et clinique pour détecter et quantifier l'expression génétique, diagnostiquer les maladies infectieuses, détecter les mutations génétiques et effectuer des analyses de génome. Elle est également utilisée dans les tests de diagnostic COVID-19 pour détecter le virus SARS-CoV-2.

La membrane cellulaire, également appelée membrane plasmique ou membrane cytoplasmique, est une fine bicouche lipidique qui entoure les cellules. Elle joue un rôle crucial dans la protection de l'intégrité structurelle et fonctionnelle de la cellule en régulant la circulation des substances à travers elle. La membrane cellulaire est sélectivement perméable, ce qui signifie qu'elle permet le passage de certaines molécules tout en empêchant celui d'autres.

Elle est composée principalement de phospholipides, de cholestérol et de protéines. Les phospholipides forment la structure de base de la membrane, s'organisant en une bicouche où les têtes polaires hydrophiles sont orientées vers l'extérieur (vers l'eau) et les queues hydrophobes vers l'intérieur. Le cholestérol aide à maintenir la fluidité de la membrane dans différentes conditions thermiques. Les protéines membranaires peuvent être intégrées dans la bicouche ou associées à sa surface, jouant divers rôles tels que le transport des molécules, l'adhésion cellulaire, la reconnaissance et la signalisation cellulaires.

La membrane cellulaire est donc un élément clé dans les processus vitaux de la cellule, assurant l'équilibre osmotique, participant aux réactions enzymatiques, facilitant la communication intercellulaire et protégeant contre les agents pathogènes.

En termes médicaux, la généalogie est l'étude systématique des antécédents familiaux et médicaux d'une personne ou d'une famille sur plusieurs générations. Elle vise à identifier les modèles de maladies héréditaires ou génétiques dans une famille, ce qui peut aider à évaluer le risque de développer certaines affections et à mettre en œuvre des stratégies de prévention et de dépistage appropriées.

Les professionnels de la santé utilisent souvent des arbres généalogiques pour représenter visuellement les relations familiales et les antécédents médicaux. Ces outils peuvent être particulièrement utiles dans la pratique clinique, en particulier lorsqu'il s'agit de maladies rares ou complexes qui ont tendance à se produire dans certaines familles en raison de facteurs génétiques sous-jacents.

En plus d'être un outil important pour la médecine préventive, la généalogie peut également fournir des informations précieuses sur l'histoire naturelle de diverses maladies et conditions, ce qui contribue à faire progresser notre compréhension globale de la pathogenèse et de la physiopathologie. Par conséquent, elle joue un rôle crucial dans la recherche médicale et les soins cliniques.

Une étude cas-témoins, également appelée étude de cohorte rétrospective, est un type d'étude épidémiologique observationnelle dans laquelle des participants présentant déjà une certaine condition ou maladie (les «cas») sont comparés à des participants sans cette condition ou maladie (les «témoins»). Les chercheurs recueillent ensuite des données sur les facteurs de risque potentiels pour la condition d'intérêt et évaluent si ces facteurs sont plus fréquents chez les cas que chez les témoins.

Ce type d'étude est utile pour étudier les associations entre des expositions rares ou des maladies rares, car il permet de recueillir des données sur un grand nombre de cas et de témoins en un temps relativement court. Cependant, comme les participants sont sélectionnés en fonction de leur statut de maladie, il peut y avoir un biais de sélection qui affecte les résultats. De plus, comme l'étude est observationnelle, elle ne peut pas établir de relation de cause à effet entre l'exposition et la maladie.

Le polymorphisme de fragment d'ADN (VNTR, Variable Number of Tandem Repeats) est un type de variabilité génétique qui se produit dans les régions non codantes de l'ADN. Il est caractérisé par la présence de séquences répétées d'unités courtes (de 2 à 6 paires de bases) qui sont répétées en tandem et dont le nombre varie considérablement entre les individus.

Ces régions VNTR peuvent être trouvées dans tout le génome, mais elles sont particulièrement concentrées dans les régions non codantes entre les gènes. La longueur totale de ces régions répétées peut varier considérablement d'un individu à l'autre, ce qui entraîne des variations de taille des fragments d'ADN qui peuvent être détectés par des techniques de laboratoire telles que la Southern blotting ou la PCR.

Les VNTR sont considérés comme des marqueurs génétiques utiles dans l'identification individuelle et la médecine forensique, car les schémas de répétition varient considérablement entre les individus, même au sein d'une population donnée. Cependant, ils peuvent également être utilisés pour étudier la diversité génétique et l'évolution des populations, ainsi que dans la recherche médicale pour identifier les facteurs de susceptibilité à certaines maladies.

La fréquence génique fait référence à la proportion ou à la prévalence d'un certain allèle (forme alternative d'un gène) dans une population donnée. Elle est généralement exprimée en tant que rapport du nombre de copies de l'allèle à l'étude par rapport au total des allèles de cette région génomique spécifique dans la population. La fréquence génique peut être utilisée pour décrire la distribution et la variabilité des gènes au sein d'une population, ce qui est important en génétique des populations, en médecine évolutionniste et en médecine personnalisée.

Par exemple, si nous considérons un gène avec deux allèles possibles (A et a), la fréquence génique de l'allèle A serait calculée comme suit :

Fréquence génique d'A = (nombre de copies de l'allèle A) / (2 x nombre total d'individus dans la population)

Il est important de noter que la fréquence génique peut varier considérablement entre les populations en raison des processus évolutifs tels que la dérive génétique, la sélection naturelle, la migration et la mutation. Ces variations peuvent avoir des implications pour la santé humaine, car certaines fréquences géniques élevées peuvent être associées à une prédisposition accrue à certaines maladies génétiques.

Je suis désolé, mais "Cochons d'Inde" ne sont pas un terme médical. Ils sont en fait des animaux de compagnie courants, également connus sous le nom de cavies. Les cochons d'Inde sont des rongeurs sociaux originaires d'Amérique du Sud. Si vous cherchez une définition médicale, peut-être y a-t-il eu une certaine confusion avec un terme médical. Dans ce cas, veuillez me fournir plus de détails ou clarifier votre question et je serai heureux de vous aider.

Le test d'immunoadhérence (IHA) est un examen de laboratoire utilisé en médecine pour aider au diagnostic et au suivi de certaines maladies infectieuses. Il s'agit d'un test qui met en évidence la présence d'antigènes spécifiques ou d'anticorps dans le sang, ce qui permet de déterminer si une personne a été exposée à une infection particulière.

Le principe du test repose sur l'adhérence (l'attachement) des anticorps présents dans un échantillon sanguin à des antigènes fixés sur une surface solide, telle qu'une puce ou une lame de verre. Lorsque les anticorps se lient aux antigènes, ils forment des complexes immuns qui peuvent être visualisés sous un microscope après ajout d'un colorant approprié.

L'IHA est souvent utilisé pour détecter la présence d'anticorps contre certaines bactéries telles que Streptococcus pyogenes (streptocoque du groupe A), qui peut causer des infections telles que la pharyngite streptococcique et l'impétigo. Il peut également être utilisé pour détecter des anticorps contre certains virus, tels que le virus de l'hépatite B.

Cependant, il convient de noter que ce test a été largement remplacé par d'autres méthodes plus sensibles et spécifiques, telles que les tests ELISA (Enzyme-Linked Immunosorbent Assay) ou les tests de Western blot. L'IHA reste cependant encore utilisé dans certains contextes en raison de sa simplicité et de son coût relativement faible.

DBA (Dba ou DBA/2) est le nom d'une souche de souris utilisée dans la recherche biomédicale. Le nom complet de cette souche est « souris de lignée DBA/2J ». Il s'agit d'une souche inbred, ce qui signifie que tous les individus de cette souche sont génétiquement identiques.

Les lettres "DBA" signifient "Souche de Denver", car cette souche a été développée à l'Université du Colorado à Denver dans les années 1920. La lettre "J" indique que la souris est issue d'une colonie maintenue au Jackson Laboratory, une importante ressource pour la recherche biomédicale qui maintient et distribue des souches de rongeurs standardisées.

Les souris DBA sont souvent utilisées dans la recherche en raison de leur susceptibilité à diverses maladies, notamment les maladies cardiovasculaires, le diabète et certaines formes de cancer. De plus, ils présentent une dégénérescence précoce des cellules ciliées de l'oreille interne, ce qui en fait un modèle utile pour étudier la perte auditive induite par le vieillissement et d'autres causes.

Comme toutes les souches inbred, les souris DBA présentent certaines caractéristiques génétiques et phénotypiques cohérentes qui peuvent être utilisées dans la recherche. Par exemple, ils ont généralement un pelage noir avec des marques blanches sur le nez, la queue et les pattes. Ils sont également connus pour leur agressivité envers d'autres souris et ont tendance à être plus actifs que certaines autres souches.

Il est important de noter qu'il existe plusieurs sous-souches différentes de DBA, chacune présentant des différences subtiles dans le génome et donc dans les caractéristiques phénotypiques. Par exemple, la sous-souche DBA/2J est souvent utilisée dans la recherche sur l'audition en raison de sa dégénérescence précoce des cellules ciliées, tandis que la sous-souche DBA/1F est souvent utilisée dans la recherche sur le diabète et d'autres maladies métaboliques.

Escherichia coli (E. coli) est une bactérie gram-negative, anaérobie facultative, en forme de bâtonnet, appartenant à la famille des Enterobacteriaceae. Elle est souvent trouvée dans le tractus gastro-intestinal inférieur des humains et des animaux warms blooded. La plupart des souches d'E. coli sont inoffensives et font partie de la flore intestinale normale, mais certaines souches peuvent causer des maladies graves telles que des infections urinaires, des méningites, des septicémies et des gastro-entérites. La souche la plus courante responsable d'infections diarrhéiques est E. coli entérotoxigénique (ETEC). Une autre souche préoccupante est E. coli producteur de shigatoxines (STEC), y compris la souche hautement virulente O157:H7, qui peut provoquer des colites hémorragiques et le syndrome hémolytique et urémique. Les infections à E. coli sont généralement traitées avec des antibiotiques, mais certaines souches sont résistantes aux médicaments couramment utilisés.

L'immunoélectrophorèse est une technique de laboratoire utilisée en médecine clinique et en recherche biomédicale pour l'analyse qualitative et quantitative des protéines. Elle combine deux processus, l'électrophorèse et l'immunodiffusion, pour détecter et identifier les protéines spécifiques dans un échantillon, telles que les anticorps ou les antigènes.

Dans la première étape, l'électrophorèse, l'échantillon de protéines est séparé en fonction de sa charge électrique et de sa taille moléculaire lorsqu'il est soumis à un champ électrique. Les protéines migrent vers l'anode (pôle positif) ou la cathode (pôle négatif) en fonction de leur charge.

Dans la deuxième étape, l'immunodiffusion, des anticorps spécifiques sont ajoutés à l'échantillon électrophorétique. Ces anticorps se lient aux antigènes correspondants pour former des précipités visibles. La position et la forme de ces précipités peuvent être utilisées pour identifier et quantifier les protéines spécifiques dans l'échantillon.

L'immunoélectrophorèse est une méthode sensible et spécifique qui peut être utilisée pour diagnostiquer un large éventail de maladies, y compris les troubles immunitaires, les infections et les maladies inflammatoires. Elle peut également être utilisée pour surveiller la réponse du patient au traitement et détecter d'éventuelles rechutes.

Staphylococcus aureus (S. aureus) est un type courant de bactérie gram-positive qui peut être trouvé dans le nez, sur la peau et dans les voies respiratoires supérieures d'environ 30% des personnes en bonne santé. Cependant, il peut également causer une variété d'infections allant de légères à graves, telles que des infections cutanées, des poumons, du cœur, des os et des articulations.

La transfection est un processus de laboratoire dans le domaine de la biologie moléculaire où des matériels génétiques tels que l'ADN ou l'ARN sont introduits dans des cellules vivantes. Cela permet aux chercheurs d'ajouter, modifier ou étudier l'expression des gènes dans ces cellules. Les méthodes de transfection comprennent l'utilisation de vecteurs viraux, de lipides ou d'électroporation. Il est important de noter que la transfection ne se produit pas naturellement et nécessite une intervention humaine pour introduire les matériels génétiques dans les cellules.

Le foie est un organe interne vital situé dans la cavité abdominale, plus précisément dans le quadrant supérieur droit de l'abdomen, juste sous le diaphragme. Il joue un rôle essentiel dans plusieurs fonctions physiologiques cruciales pour le maintien de la vie et de la santé.

Dans une définition médicale complète, le foie est décrit comme étant le plus grand organe interne du corps humain, pesant environ 1,5 kilogramme chez l'adulte moyen. Il a une forme et une taille approximativement triangulaires, avec cinq faces (diaphragmatique, viscérale, sternale, costale et inférieure) et deux bords (droits et gauches).

Le foie est responsable de la détoxification du sang en éliminant les substances nocives, des médicaments et des toxines. Il participe également au métabolisme des protéines, des glucides et des lipides, en régulant le taux de sucre dans le sang et en synthétisant des protéines essentielles telles que l'albumine sérique et les facteurs de coagulation sanguine.

De plus, le foie stocke les nutriments et les vitamines (comme la vitamine A, D, E et K) et régule leur distribution dans l'organisme en fonction des besoins. Il joue également un rôle important dans la digestion en produisant la bile, une substance fluide verte qui aide à décomposer les graisses alimentaires dans l'intestin grêle.

Le foie est doté d'une capacité remarquable de régénération et peut reconstituer jusqu'à 75 % de son poids initial en seulement quelques semaines, même après une résection chirurgicale importante ou une lésion hépatique. Cependant, certaines maladies du foie peuvent entraîner des dommages irréversibles et compromettre sa fonctionnalité, ce qui peut mettre en danger la vie de la personne atteinte.

Un poumon est un organe apparié dans le système respiratoire des vertébrés. Chez l'homme, chaque poumon est situé dans la cavité thoracique et est entouré d'une membrane protectrice appelée plèvre. Les poumons sont responsables du processus de respiration, permettant à l'organisme d'obtenir l'oxygène nécessaire à la vie et d'éliminer le dioxyde de carbone indésirable par le biais d'un processus appelé hématose.

Le poumon droit humain est divisé en trois lobes (supérieur, moyen et inférieur), tandis que le poumon gauche en compte deux (supérieur et inférieur) pour permettre l'expansion de l'estomac et du cœur dans la cavité thoracique. Les poumons sont constitués de tissus spongieux remplis d'alvéoles, où se produit l'échange gazeux entre l'air et le sang.

Les voies respiratoires, telles que la trachée, les bronches et les bronchioles, conduisent l'air inspiré dans les poumons jusqu'aux alvéoles. Le muscle principal de la respiration est le diaphragme, qui se contracte et s'allonge pour permettre l'inspiration et l'expiration. Les poumons sont essentiels au maintien des fonctions vitales et à la santé globale d'un individu.

L'arthrite juvénile est une maladie inflammatoire qui affecte les articulations des enfants et des adolescents. Elle peut également être appelée arthrite juvénile idiopathique (AJI). Cette forme d'arthrite provoque une douleur, un gonflement, une raideur et une chaleur dans les articulations touchées. Dans certains cas, elle peut entraîner une croissance anormale des os et des déformations articulaires permanentes si elle n'est pas traitée.

Les symptômes de l'arthrite juvénile peuvent varier en fonction de la forme spécifique de la maladie. Certaines formes ne concernent qu'une ou quelques articulations, tandis que d'autres peuvent affecter plusieurs articulations simultanément. Les symptômes peuvent également apparaître et disparaître de manière aléatoire.

Les causes exactes de l'arthrite juvénile ne sont pas encore complètement comprises, mais on pense qu'il s'agit d'une maladie auto-immune dans laquelle le système immunitaire attaque les tissus sains des articulations. Les facteurs de risque comprennent une prédisposition génétique et certaines infections.

Le traitement de l'arthrite juvénile vise à soulager les symptômes, ralentir la progression de la maladie et prévenir les complications à long terme. Les options de traitement peuvent inclure des médicaments anti-inflammatoires non stéroïdiens (AINS), des corticostéroïdes, des agents immunosuppresseurs et des biothérapies ciblées. La physiothérapie et l'exercice peuvent également être recommandés pour aider à maintenir la mobilité articulaire et renforcer les muscles autour des articulations touchées.

Les anticorps antibactériens sont des protéines produites par le système immunitaire en réponse à la présence d'une bactérie spécifique dans l'organisme. Ils sont également appelés immunoglobulines et sont capables de se lier à des antigènes bactériens spécifiques, tels que des protéines ou des polysaccharides situés à la surface de la bactérie.

Les anticorps antibactériens peuvent être de différents types, selon leur fonction et leur structure :

* Les immunoglobulines G (IgG) sont les plus courantes et assurent une protection à long terme contre les infections bactériennes. Elles peuvent traverser la barrière placentaire et protéger le fœtus contre certaines infections.
* Les immunoglobulines M (IgM) sont les premières à être produites lors d'une infection et ont une activité bactéricide élevée. Elles sont principalement présentes dans le sang et la lymphe.
* Les immunoglobulines A (IgA) se trouvent principalement sur les muqueuses, telles que les voies respiratoires et digestives, où elles protègent contre l'infection en empêchant l'adhésion des bactéries aux cellules épithéliales.
* Les immunoglobulines E (IgE) sont associées aux réactions allergiques et peuvent également jouer un rôle dans la défense contre certaines bactéries parasites.

Les anticorps antibactériens peuvent neutraliser les bactéries en se liant à leur surface, ce qui empêche leur multiplication et leur invasion des tissus. Ils peuvent également activer le complément, une cascade de protéines qui aboutit à la lyse de la bactérie. Enfin, ils peuvent faciliter la phagocytose, c'est-à-dire l'ingestion et la destruction des bactéries par les cellules immunitaires.

La protéomique est une branche de la biologie moléculaire qui consiste en l'étude complète des protéomes, c'est-à-dire l'ensemble des protéines produites ou exprimées par un génome, un tissu, une cellule ou un organisme entier à un moment donné. Elle vise à identifier, caractériser et quantifier ces protéines ainsi qu'à comprendre leur fonction, leurs interactions, leur localisation et leur rôle dans les processus physiologiques et pathologiques.

La protéomique utilise des techniques variées telles que la spectrométrie de masse, l'électrophorèse bidimensionnelle, la chromatographie liquide à haute performance et le Western blot pour analyser les protéines. Elle permet de détecter des modifications post-traductionnelles des protéines, d'identifier des biomarqueurs de maladies et de découvrir de nouvelles cibles thérapeutiques.

En médecine, la protéomique peut être utilisée pour diagnostiquer et suivre l'évolution de certaines maladies telles que le cancer, les maladies neurodégénératives ou infectieuses. Elle peut également aider à évaluer l'efficacité des traitements et à personnaliser la médecine en adaptant les thérapies aux caractéristiques individuelles des patients.

La technique des anticorps fluorescents, également connue sous le nom d'immunofluorescence, est une méthode de laboratoire utilisée en médecine et en biologie pour détecter et localiser les antigènes spécifiques dans des échantillons tels que des tissus, des cellules ou des fluides corporels. Cette technique implique l'utilisation d'anticorps marqués avec des colorants fluorescents, tels que la FITC (fluorescéine isothiocyanate) ou le TRITC (tétraméthylrhodamine isothiocyanate).

Les anticorps sont des protéines produites par le système immunitaire qui reconnaissent et se lient spécifiquement à des molécules étrangères, appelées antigènes. Dans la technique des anticorps fluorescents, les anticorps marqués sont incubés avec l'échantillon d'intérêt, ce qui permet aux anticorps de se lier aux antigènes correspondants. Ensuite, l'échantillon est examiné sous un microscope à fluorescence, qui utilise une lumière excitatrice pour activer les colorants fluorescents et produire une image lumineuse des sites d'antigène marqués.

Cette technique est largement utilisée en recherche et en médecine diagnostique pour détecter la présence et la distribution d'un large éventail d'antigènes, y compris les protéines, les sucres et les lipides. Elle peut être utilisée pour diagnostiquer une variété de maladies, telles que les infections bactériennes ou virales, les maladies auto-immunes et le cancer.

L'interleukine-6 (IL-6) est une protéine appartenant à la famille des cytokines qui joue un rôle crucial dans la réponse immunitaire et inflammatoire de l'organisme. Elle est produite par divers types de cellules, dont les macrophages, les lymphocytes T, les fibroblastes et les cellules endothéliales, en réponse à des stimuli tels que les infections, les traumatismes ou le stress.

L'IL-6 agit comme un médiateur dans la communication entre les cellules du système immunitaire et influence leur activation, différenciation et prolifération. Elle participe notamment à l'activation des lymphocytes B, qui produisent des anticorps en réponse aux infections, et des lymphocytes T, qui contribuent à la défense cellulaire contre les agents pathogènes.

En outre, l'IL-6 intervient dans la régulation de la phase aiguë de la réponse inflammatoire en induisant la production d'acute-phase proteins (APP) par le foie. Ces protéines, telles que la fibrinogène et la C-réactive protein (CRP), contribuent à la neutralisation des agents pathogènes et à la réparation des tissus lésés.

Cependant, une production excessive d'IL-6 peut entraîner un état inflammatoire chronique et être associée à diverses maladies, dont les rhumatismes inflammatoires, les infections chroniques, les maladies cardiovasculaires et certains cancers. Des traitements ciblant l'IL-6 ou son récepteur ont été développés pour le traitement de certaines de ces affections.

La conformation protéique fait référence à la forme tridimensionnelle spécifique qu'une protéine adopte en raison de l'arrangement spatial particulier de ses chaînes d'acides aminés. Cette structure tridimensionnelle est déterminée par la séquence de acides aminés dans la protéine, ainsi que par des interactions entre ces acides aminés, y compris les liaisons hydrogène, les interactions hydrophobes et les ponts disulfure.

La conformation protéique est cruciale pour la fonction d'une protéine, car elle détermine la manière dont la protéine interagit avec d'autres molécules dans la cellule. Les changements dans la conformation protéique peuvent entraîner des maladies, telles que les maladies neurodégénératives et les maladies cardiovasculaires. La conformation protéique peut être étudiée à l'aide de diverses techniques expérimentales, y compris la cristallographie aux rayons X, la résonance magnétique nucléaire (RMN) et la microscopie électronique cryogénique.

La relation structure-activité (SAR, Structure-Activity Relationship) est un principe fondamental en pharmacologie et toxicologie qui décrit la relation entre les caractéristiques structurales d'une molécule donnée (généralement un médicament ou une substance chimique) et ses effets biologiques spécifiques. En d'autres termes, il s'agit de l'étude des relations entre la structure chimique d'une molécule et son activité biologique, y compris son affinité pour des cibles spécifiques (telles que les récepteurs ou enzymes) et sa toxicité.

L'analyse de la relation structure-activité permet aux scientifiques d'identifier et de prédire les propriétés pharmacologiques et toxicologiques d'une molécule, ce qui facilite le processus de conception et de développement de médicaments. En modifiant la structure chimique d'une molécule, il est possible d'optimiser ses effets thérapeutiques tout en minimisant ses effets indésirables ou sa toxicité.

La relation structure-activité peut être représentée sous forme de graphiques, de tableaux ou de modèles mathématiques qui montrent comment différentes modifications structurales affectent l'activité biologique d'une molécule. Ces informations peuvent ensuite être utilisées pour guider la conception rationnelle de nouveaux composés chimiques ayant des propriétés pharmacologiques et toxicologiques optimisées.

Il est important de noter que la relation structure-activité n'est pas toujours linéaire ou prévisible, car d'autres facteurs tels que la biodisponibilité, la distribution, le métabolisme et l'excrétion peuvent également influencer les effets biologiques d'une molécule. Par conséquent, une compréhension approfondie de ces facteurs est essentielle pour développer des médicaments sûrs et efficaces.

Une banque de gènes est une installation qui collecte, stocke et distribue des échantillons de matériel génétique, tels que l'ADN, les cellules souches ou les tissus. Ces échantillons peuvent provenir de diverses sources, y compris des donneurs humains sains, des patients atteints de certaines maladies et des espèces animales ou végétales menacées.

Les banques de gènes ont plusieurs objectifs importants. L'un d'eux est de préserver la diversité génétique pour les générations futures, en particulier dans le cas de plantes et d'animaux en voie de disparition. Les échantillons stockés peuvent également être utilisés à des fins de recherche scientifique, y compris l'étude des maladies héréditaires et la découverte de nouveaux traitements médicaux.

Dans le domaine de la médecine, les banques de gènes peuvent fournir des échantillons de tissus sains qui peuvent être utilisés pour la recherche sur les maladies génétiques et le développement de thérapies géniques. Les cellules souches stockées dans les banques de gènes peuvent également être utilisées pour le traitement de certaines maladies, telles que le cancer et les maladies du sang.

Il est important de noter que les banques de gènes sont soumises à des réglementations strictes en matière de confidentialité et d'éthique, afin de protéger les droits des donneurs et de garantir que les échantillons soient utilisés de manière responsable.

La transduction du signal est un processus crucial dans la communication cellulaire où les cellules convertissent un signal extracellulaire en une réponse intracellulaire spécifique. Il s'agit d'une série d'étapes qui commencent par la reconnaissance et la liaison du ligand (une molécule signal) à un récepteur spécifique situé sur la membrane cellulaire. Cela entraîne une cascade de réactions biochimiques qui amplifient le signal, finalement aboutissant à une réponse cellulaire adaptative telle que la modification de l'expression des gènes, la mobilisation du calcium ou la activation des voies de signalisation intracellulaires.

La transduction de signaux peut être déclenchée par divers stimuli, y compris les hormones, les neurotransmetteurs, les facteurs de croissance et les molécules d'adhésion cellulaire. Ce processus permet aux cellules de percevoir et de répondre à leur environnement changeant, en coordonnant des fonctions complexes allant du développement et de la différenciation cellulaires au contrôle de l'homéostasie et de la réparation des tissus.

Des anomalies dans la transduction des signaux peuvent entraîner diverses maladies, notamment le cancer, les maladies cardiovasculaires, le diabète et les troubles neurologiques. Par conséquent, une compréhension approfondie de ce processus est essentielle pour élucider les mécanismes sous-jacents des maladies et développer des stratégies thérapeutiques ciblées.

La paroxysmale nocturne hémoglobinurie (PNH) est un trouble rare de la production de cellules sanguines dans la moelle osseuse. Il se caractérise par la présence d'un nombre anormalement élevé de globules rouges immatures (appelés érythroblastes) et une destruction excessive des globules rouges matures (appelée hémolyse). Cette destruction des globules rouges entraîne la libération d'hémoglobine dans le plasma sanguin, qui peut ensuite se retrouver dans l'urine, provoquant une hémoglobinurie.

Les symptômes de la PNH peuvent inclure : fatigue, essoufflement, douleurs thoraciques, dysphagie, nausées, vomissements, diarrhée, urine foncée (due à la présence d'hémoglobine), éruptions cutanées, y compris des cloques douloureuses et des ulcères buccaux. Les crises aiguës peuvent être déclenchées par des infections, des traumatismes ou des interventions chirurgicales.

La PNH est causée par des mutations dans les gènes qui codent pour des protéines appelées régulateurs de complément. Ces protéines aident à protéger les globules rouges contre l'attaque du système immunitaire. Dans la PNH, ces protéines sont absentes ou fonctionnent mal, ce qui permet au système immunitaire d'attaquer et de détruire les globules rouges.

Le diagnostic de la PNH est généralement posé par un hématologue et peut inclure des tests sanguins pour mesurer les niveaux d'hémoglobine et de réticulocytes, ainsi que des tests spéciaux pour détecter la présence de protéines anormales à la surface des globules rouges. Le traitement de la PNH peut inclure des transfusions sanguines, des corticostéroïdes pour réduire l'inflammation et des médicaments qui inhibent le système immunitaire. Dans les cas graves, une greffe de moelle osseuse peut être envisagée.

Un simple nucléotide polymorphisme (SNP) est un type courant de variation génétique chez les êtres humains. Il s'agit d'une substitution d'une seule paire de bases dans le DNA qui se produit lorsque une paire de bases du DNA est remplacée par une autre. Par exemple, une paire A-T peut être remplacée par une paire G-C. Ces variations se produisent environ une fois sur 300 paires de bases dans le génome humain et chaque personne a environ 4 à 5 millions de SNPs dans son génome.

Les SNPs peuvent se trouver dans les régions codantes (qui codent pour des protéines) ou non codantes du génome. Lorsqu'ils se produisent dans les régions codantes, ils peuvent entraîner des changements dans l'aminoacide qui est codé par ce segment de DNA, ce qui peut affecter la fonction de la protéine. Cependant, la plupart des SNPs n'ont pas d'effet sur la fonction des protéines et sont considérés comme neutres.

Les SNPs peuvent être utiles dans la recherche médicale pour identifier des susceptibilités génétiques à certaines maladies, suivre la propagation de maladies infectieuses, déterminer les réponses aux traitements médicamenteux et établir des relations entre les individus.

La transcription génétique est un processus biologique essentiel à la biologie cellulaire, impliqué dans la production d'une copie d'un brin d'ARN (acide ribonucléique) à partir d'un brin complémentaire d'ADN (acide désoxyribonucléique). Ce processus est catalysé par une enzyme appelée ARN polymérase, qui lit la séquence de nucléotides sur l'ADN et synthétise un brin complémentaire d'ARN en utilisant des nucléotides libres dans le cytoplasme.

L'ARN produit pendant ce processus est appelé ARN pré-messager (pré-mRNA), qui subit ensuite plusieurs étapes de traitement, y compris l'épissage des introns et la polyadénylation, pour former un ARN messager mature (mRNA). Ce mRNA sert ensuite de modèle pour la traduction en une protéine spécifique dans le processus de biosynthèse des protéines.

La transcription génétique est donc un processus crucial qui permet aux informations génétiques codées dans l'ADN de s'exprimer sous forme de protéines fonctionnelles, nécessaires au maintien de la structure et de la fonction cellulaires, ainsi qu'à la régulation des processus métaboliques et de développement.

L'adhérence cellulaire est le processus par lequel les cellules s'attachent les unes aux autres ou à la matrice extracellulaire, qui est l'environnement dans lequel les cellules vivent. C'est un mécanisme important pour maintenir la structure et la fonction des tissus dans le corps.

L'adhérence cellulaire est médiée par des protéines spéciales appelées cadhérines, qui se lient les unes aux autres sur les membranes cellulaires pour former des jonctions adhérentes. D'autres protéines telles que les intégrines et les caténines sont également importantes pour le processus d'adhérence cellulaire.

Des anomalies dans l'adhérence cellulaire peuvent entraîner diverses maladies, notamment des troubles du développement, des maladies inflammatoires et des cancers. Par exemple, une adhérence cellulaire anormale peut entraîner la formation de tumeurs cancéreuses qui se propagent dans le corps en envahissant les tissus voisins et en formant des métastases à distance.

En médecine, l'étude de l'adhérence cellulaire est importante pour comprendre les processus sous-jacents à diverses maladies et pour développer de nouvelles thérapies visant à traiter ces affections.

Le facteur de nécrose tumorale alpha (TNF-α) est une cytokine pro-inflammatoire qui joue un rôle crucial dans la réponse immunitaire du corps. Il est produit principalement par les macrophages, bien que d'autres cellules telles que les lymphocytes T activés puissent également le sécréter.

TNF-α agit en se liant à ses récepteurs sur la surface des cellules, ce qui déclenche une cascade de réactions intracellulaires aboutissant à l'activation de diverses voies de signalisation. Cela peut entraîner une variété d'effets biologiques, y compris l'activation des cellules immunitaires, l'induction de la fièvre, l'apoptose (mort cellulaire programmée) et l'inflammation.

Dans le contexte du cancer, TNF-α peut avoir des effets à la fois bénéfiques et délétères. D'une part, il peut aider à combattre la croissance tumorale en stimulant la réponse immunitaire et en induisant l'apoptose des cellules cancéreuses. D'autre part, cependant, des niveaux élevés de TNF-α peuvent également favoriser la progression du cancer en encourageant la croissance et la survie des cellules tumorales, ainsi qu'en contribuant à l'angiogenèse (croissance de nouveaux vaisseaux sanguins dans la tumeur).

En médecine, les inhibiteurs de TNF-α sont utilisés pour traiter un certain nombre de maladies inflammatoires chroniques, telles que la polyarthrite rhumatoïde et la maladie de Crohn. Cependant, ces médicaments peuvent également augmenter le risque d'infections et de certains types de cancer.

La gélose de diffusion est un type d'agar utilisé dans les tests de sensibilité aux antibiotiques en microbiologie clinique. Il s'agit d'une méthode quantitative pour déterminer la susceptibilité des bactéries aux antibiotiques en mesurant la zone d'inhibition de la croissance bactérienne autour d'un disque ou d'une puce contenant un antibiotique spécifique.

Dans cette méthode, une suspension bactérienne standardisée est étalée en couche uniforme sur la gélose de diffusion et des disques ou des puces d'antibiotiques sont placés à la surface. Pendant l'incubation, les antibiotiques diffusent dans l'agar et inhibent la croissance bactérienne dans une zone proportionnelle à la concentration d'antibiotique. La taille de cette zone d'inhibition est mesurée et comparée aux normes établies pour déterminer si l'organisme est sensible, intermédiaire ou résistant à cet antibiotique particulier.

La gélose de diffusion est un outil important dans la prise en charge des infections bactériennes, car elle permet aux cliniciens de sélectionner les antibiotiques les plus appropriés pour traiter une infection spécifique, ce qui peut améliorer les résultats du patient et réduire le risque d'effets indésirables et de développement de résistance aux antibiotiques.

Les sondes d'ADN sont des courtes séquences d'acides nucléiques (généralement d'ADN, mais parfois d'ARN) qui sont conçues pour rechercher et se lier spécifiquement à une séquence complémentaire particulière dans un échantillon d'ADN. Elles sont souvent utilisées en médecine et en biologie moléculaire pour identifier la présence de certains gènes ou mutations, détecter des agents pathogènes, ou analyser l'expression génétique.

Les sondes d'ADN peuvent être marquées avec des fluorophores ou d'autres étiquettes qui permettent de les détecter et de mesurer la force de leur liaison à la cible. Il existe différents types de sondes d'ADN, tels que les sondes linéaires, les sondes chevauchantes (overhang probes) et les sondes en grille (gridded probes), qui sont utilisées dans diverses techniques d'analyse, telles que la hybridation in situ, l'hybridation Southern, l'amplification en chaîne par polymérase (PCR) en temps réel et les microréseaux à ADN.

En médecine et en biologie, les protéines sont des macromolécules essentielles constituées de chaînes d'acides aminés liés ensemble par des liaisons peptidiques. Elles jouent un rôle crucial dans la régulation et le fonctionnement de presque tous les processus biologiques dans les organismes vivants.

Les protéines ont une grande variété de fonctions structurales, régulatrices, enzymatiques, immunitaires, transport et signalisation dans l'organisme. Leur structure tridimensionnelle spécifique détermine leur fonction particulière. Les protéines peuvent être composées de plusieurs types différents d'acides aminés et varier considérablement en taille, allant de petites chaînes de quelques acides aminés à de longues chaînes contenant des milliers d'unités.

Les protéines sont synthétisées dans les cellules à partir de gènes qui codent pour des séquences spécifiques d'acides aminés. Des anomalies dans la structure ou la fonction des protéines peuvent entraîner diverses maladies, y compris des maladies génétiques et des troubles dégénératifs. Par conséquent, une compréhension approfondie de la structure, de la fonction et du métabolisme des protéines est essentielle pour diagnostiquer et traiter ces affections.

Les cryoglobulines sont des protéines présentes dans le sang qui ont la particularité de précipiter lorsque la température corporelle baisse, c'est-à-dire qu'elles deviennent solides ou gélatineuses lorsqu'il fait froid. Elles peuvent être classées en trois types selon leur composition immunochimique. Les cryoglobulines de type I sont constituées d'une seule protéine monoclonale, souvent associées à des maladies malignes comme les myélomes ou les lymphomes. Les cryoglobulines de types II et III sont dites mixtes, contenant une combinaison d'immunoglobulines polyclonales et de composants du complément. Elles sont souvent associées à des maladies auto-immunes telles que la polyarthrite rhumatoïde, le lupus érythémateux disséminé ou l'hépatite C.

La présence de cryoglobulines dans le sang peut entraîner une variété de symptômes, notamment des douleurs articulaires, des éruptions cutanées, des neuropathies périphériques et une insuffisance rénale. Le diagnostic repose sur la détection et l'identification des précipités cryoglobuliniques dans le sérum sanguin après réfrigération à 4°C pendant au moins 7 jours, suivie d'une analyse immunochimique pour en déterminer le type. Le traitement dépend de la cause sous-jacente et peut inclure des médicaments immunosuppresseurs ou des thérapies ciblant spécifiquement les cryoglobulines.

La relation dose-effet des médicaments est un principe fondamental en pharmacologie qui décrit la corrélation entre la dose d'un médicament donnée et l'intensité de sa réponse biologique ou clinique. Cette relation peut être monotone, croissante ou décroissante, selon que l'effet du médicament s'accroît, se maintient ou diminue avec l'augmentation de la dose.

Dans une relation dose-effet typique, l'ampleur de l'effet du médicament s'accroît à mesure que la dose administrée s'élève, jusqu'à atteindre un plateau où des augmentations supplémentaires de la dose ne produisent plus d'augmentation de l'effet. Cependant, dans certains cas, une augmentation de la dose peut entraîner une diminution de l'efficacité du médicament, ce qui est connu sous le nom d'effet de biphasique ou en forme de U inversé.

La relation dose-effet est un concept crucial pour déterminer la posologie optimale des médicaments, c'est-à-dire la dose minimale efficace qui produit l'effet thérapeutique souhaité avec un risque d'effets indésirables minimal. Une compréhension approfondie de cette relation permet aux professionnels de la santé de personnaliser les traitements médicamenteux en fonction des caractéristiques individuelles des patients, telles que leur poids corporel, leur âge, leurs comorbidités et leur fonction hépatique ou rénale.

Il est important de noter que la relation dose-effet peut varier considérablement d'un médicament à l'autre et même entre les individus pour un même médicament. Par conséquent, il est essentiel de tenir compte des facteurs susceptibles d'influencer cette relation lors de la prescription et de l'administration des médicaments.

Le polymorphisme génétique fait référence à la présence de plus d'un allèle pour un gène donné dans une population, ce qui entraîne une variabilité génétique. Il s'agit d'une variation normale et courante du matériel génétique chez les êtres humains et d'autres organismes. Ce polymorphisme peut se produire en raison de divers types de mutations, telles que des substitutions de base, des insertions ou des délétions d'une ou plusieurs paires de bases dans le gène.

Les polymorphismes génétiques peuvent avoir différents effets sur la fonction du gène et de son produit protéique associé. Dans certains cas, ils peuvent ne pas affecter la fonction du tout, tandis que dans d'autres, ils peuvent entraîner des changements mineurs ou même majeurs dans la structure et la fonction de la protéine. Ces variations peuvent contribuer à la diversité phénotypique observée au sein d'une population, y compris la susceptibilité aux maladies et les réponses aux traitements médicaux.

Les polymorphismes génétiques sont souvent utilisés en médecine et en recherche biomédicale pour identifier des marqueurs génétiques associés à des maladies ou à des traits spécifiques. Ils peuvent également être utiles dans l'identification individuelle, la parenté et les études d'ascendance.

Les lectines sont des protéines végétales qui se lient spécifiquement et avec une forte affinité à des glucides ou des oligosaccharides. On les trouve dans une grande variété de plantes, y compris les légumineuses, les céréales, les fruits et les légumes. Les lectines peuvent avoir divers effets biologiques sur les animaux qui les consomment, notamment en ce qui concerne la digestion et l'absorption des nutriments. Certaines lectines sont connues pour être toxiques ou indigestes pour l'homme à des niveaux élevés de consommation, bien que de nombreuses lectines soient inactivées par la cuisson. Les lectines ont également été étudiées pour leurs propriétés immunologiques et leur potentiel dans le traitement du cancer.

Le fragment C2 se divise en C2a et C2b et C2a reste fixé à C4b alors que C2b reste libre. Le complexe C4bC2a ainsi formé ... Les protéines du complément représentent environ 5 % des globulines plasmatiques. Les différentes protéines du complément sont ... Ce composant thermolabile est ce que nous appelons maintenant « complément ». Le terme « complément » fut introduit par Paul ... Il y a trois voies biochimiques qui activent le système du complément : la voie classique du complément, la voie alterne du ...
Le complément de Facteur Accélérant le Déclin, aussi connu comme CD55 ou DAF, (pour « Decay acceleration factor ») est une ... à C2a, empêchant ainsi la formation de la C4b2a C3 convertase, et l'interaction de la DAF avec C3b de la voie alternative ... Il reconnaît les fragments C4b et C3b qui sont créées lors de l'activation des C4 (voie classique du complément et de la voie ... Ainsi, en limitant l'amplification de la convertase de la cascade du complément, DAF va indirectement bloquer la formation du ...
C2a(i) : Vulnérable Le Faisan de Bulwer (Lophura bulweri) est une espèce d'oiseaux de la famille des Phasianidae. Centre-nord ... Elle consiste essentiellement en graines de diptérocarpes avec un complément de petits invertébrés. À ce sujet, Rowden (2000) ...
Complément à cette clause. G8. Allah est protection du plus vrai dans les serments et il est le plus honoré par l'observance de ... C2a. Les juifs des Banu Awf sont une confédération (Umma) avec les Mu'minun, les juifs ayant leur religion/loi (din) et les ... Voir la différence de H2 avec C2a-h, qui punissait toute la famille. Le codicille définit les règles de l'enclave sacrée de ...
... avec des drupes et des baies et un complément de petits animaux, surtout des arthropodes et peut-être aussi des lézards (Frith ... Répartition géographique Statut de conservation UICN VU C2a(i) : Vulnérable Statut CITES Annexe II , Rév. du 01/07/1975 Le ...
Les travaux réalisés par la C2A et financés par l'État entre Annecy et Epagny Metz-Tessy via la création de sites propres et ... 1 ligne de nuit en complément des Rythmo : N : fusion des lignes 5 (dans la partie nord) et 3 (dans la partie est), prolongée ... Au moment de la création de la SPL en 2016, le capital se répartit entre 15 acteurs publics : la C2A ; les 13 communes de ... Des tarifs réduits sont proposés aux étudiants, aux abonnés Sibra, aux résidents de la C2A et aux voyageurs de la SNCF. Trois ...
Espèce Pseudobulweria aterrima (Bonaparte, 1857) Statut de conservation UICN CR C2a(ii) : En danger critique Synonymes ... Compléments de connaissance sur le Pétrel noir (document provisoire), octobre 2003 Préfecture de La Réunion : Arrêté n° 06-4368 ...
C2a(i) : Vulnérable Statut CITES Annexe I , Rév. du 01/07/1975 Le Picatharte de Guinée (Picathartes gymnocephalus) est une ... pour servir de suite et de complément aux planches enluminées de Buffon, vol. 2, 1838 (lire en ligne) (en) Henry George Liddell ...
Le fragment C2 se divise en C2a et C2b et C2a reste fixé à C4b alors que C2b reste libre. Le complexe C4bC2a ainsi formé ... Les protéines du complément représentent environ 5 % des globulines plasmatiques. Les différentes protéines du complément sont ... Ce composant thermolabile est ce que nous appelons maintenant « complément ». Le terme « complément » fut introduit par Paul ... Il y a trois voies biochimiques qui activent le système du complément : la voie classique du complément, la voie alterne du ...
en complément dune lunette WO Megrez 88, Je viens dacheter un GSO RC 8 et je lai utilisé pour le première fois avec un ... Depuis je prépare avec C2A mes cadrages ( possibilité de définir la position du capteur de guidage ). Cordialement. Dominique ...
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La fidélisation est le complément de la conquête avec des outils tels que lemailing, SMSing, Faxing.. Nous pouvons réaliser ...
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Biotech C2A Compostage Actif Agréé : Procédé biotechnologique original Frayssinet assurant hygiénisation des matières animales ... Compléments nutritionnels. Agricole. ANTYS 15ANTYS 8ANTYS CaANTYS KANTYS PMgNUTRIKALI ...
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  • Le système du complément est un groupe d'environ 50 protéines connues du sérum, faisant partie de l'immunité innée. (wikipedia.org)
  • En complément de plusieurs parcs machines entièrement numériques, le Groupe a su conserver les gestes ancestraux de l'ébénisterie traditionnelle et fabrique dans les règles de l'art des meubles, mobiliers d'agencement et ouvrages sur-mesure. (caa-agencement.fr)