Une cellule ligne T-CELL humaine dérivée d'une leucémie et utilisée pour déterminer le mécanisme de la sensibilité à l 'écart anti-cancéreux et des radiations.
Lymphocytes responsable de l'immunité cellulaire anticorps-dépendante. Deux types ont été identifiés - cytotoxique (lymphocytes T cytotoxique) et assistant lymphocytes T (lymphocytes T Auxiliaires). Elles se forment quand lymphocytes circuler dans la thymus GLAND et différenciez à thymocytes. Quand exposé à un antigène, il divise rapidement et produire un grand nombre de nouvelles cellules T Antigène sensible à ça.
Un facteur de nécrose tumorale récepteur trouvé dans de nombreux tissus, et sur lymphocytes activés. Il a spécificité pour ligand FAS et joue un rôle dans la régulation de réponses immunitaires périphérique et une apoptose. Plusieurs isoformes de exister grâce à la protéine de cerf. MONDIAL multiples signaux via le récepteur activé par la mort conservé un domaine que associés FACTEURS Associé Aux Récepteurs Du Tnf spécifiques dans le cytoplasme.
Une affection maligne les lymphocytes T dans la moelle osseuse, le thymus, et / ou du sang.
Un des mécanismes par lesquels cellule mort survient (comparer avec nécrose et AUTOPHAGOCYTOSIS). Apoptose est le mécanisme physiologique responsable de la suppression de cellules et semble être intrinsèquement programmé. C'est caractérisé par des modifications morphologiques distinctif dans le noyau et cytoplasme, Chromatin décolleté à espacées régulièrement, et les sites de clivage endonucleolytic ADN génomique nous ; (ADN), au FRAGMENTATION internucleosomal sites. Ce mode de la mort l'équilibre de la mitose dans la régulation de la taille des tissus animaux et dans la médiation de processus pathologique associée à la tumeur a grossi.
Une famille de cysteine Endopeptidases intracellulaire qui jouent un rôle dans la régulation de l ’ inflammation et une apoptose. Elles m'ont spécifiquement fendre peptides à la cystéine acide aminé qui suit un Aspartic AGENTS résidu. Caspases sont activés par clivage protéolytique précurseur d'une forme de grandes et petites sous-unités qui forme l'enzyme. Depuis le site de clivage dans les précurseurs correspond à la spécificité de caspases, activation successives de précurseurs par activé caspases peuvent survenir.
Protéines d ’ un facteur de nécrose tumorale appartenant à la superfamille ça a été découvert sur cellules de la lignée lymphoid-myeloid, y compris des lymphocytes T activés et naturelle tueur joue un rôle important dans l'homéostasie immunitaire et toxicité cellulaire anticorps-dépendante en se liant au récepteur FAS et provoquant une apoptose.
Une courte pro-domain caspase effecteurs qui jouent un rôle dans l'apoptose. C'est activé par initiateur CASPASES comme CASPASE 9. Isoformes de cette protéine exister grâce à de multiples alternative à colmater de son coursier ARN.
Établi des cultures de cellules qui ont le potentiel de propager indéfiniment.
Les molécules à la surface des lymphocytes T qui reconnaissent et se combinent avec antigènes. Les récepteurs sont non-covalently associée à un complexe de plusieurs polypeptides collectivement appelé antigènes CD3 (antigène Cd3). Reconnaissance des étrangers et le principal antigène histocompatibility complexe est effectuée en une seule structure antigen-receptor hétérodimère, composé d ’ antigène (récepteurs alpha-beta T-CELL, alpha-beta) ou gamma-delta (antigène de récepteurs T-CELL, gamma-delta) chaînes.
Une substance soluble formulées par antigen- ou mitogen-stimulated lymphocytes T induisant la synthèse ADN dans naïf lymphocytes.
Une longue pro-domain caspase qui contient un décès dans sa région effecteurs domaine pro-domain. Caspase 8 joue un rôle dans l'apoptose par fendu et activant effecteurs CASPASES. Activation de cette enzyme peut se produire par une éventuelle interaction de sa mort N-terminal effecteurs terres avec la mort de signaux récepteur domaine ADAPTOR PROTEINS.
Cette enzyme est une famille lymphoid-specific src tyrosine kinase qui est essentiel pour le développement et l ’ activation des lymphocytes T. Lck est associée au domaine des cytoplasmique, CD4 et CD8 beta-Chain le récepteur de l ’ IL-2 et est supposée intervenir dans les premières étapes de l ’ activation des lymphocytes T TCR-mediated.
Le transport des nue ou purifié par des ADN en général, c'est-à-dire le processus aussi elle survient dans les cellules eucaryotes. C'est analogue à ma douteuse transformation (bactérienne, infection bactérienne) et des deux est régulièrement employée dans GENE VIREMENT techniques.
Une longue pro-domain caspase qui contient une caspase recrutement domaine dans sa région pro-domain. Caspase 9 est activé pendant cellule stress par des facteurs pro-apoptotiques mitochondria-derived et par carte signaux ADAPTOR PROTEINS comme APOPTOTIC Protease-Activating facteur 1. Il active l'apoptose par libérer effecteurs CASPASES et active.
La vie intracellulaire transfert des informations (activation biologique / inhibition) par un signal à la voie de transduction des signaux dans chaque système, une activation / inhibition signal d'une molécule biologiquement active neurotransmetteur (hormone) est médiée par l'accouplement entre un récepteur / enzyme pour une seconde messager système. ou avec la transduction les canaux ioniques. Joue un rôle important dans la différenciation cellulaire, activation fonctions cellulaires, et la prolifération cellulaire. Exemples de transduction ACID-postsynaptic gamma-aminobutyrique systèmes sont les canaux ioniques receptor-calcium médiée par le système, le chemin, et l ’ activation des lymphocytes T médiée par l'activation de Phospholipases. Ces lié à la membrane de libération de calcium intracellulaire dépolarisation ou inclure les fonctions d ’ activation récepteur-dépendant dans granulocytes et les synapses une potentialisation de l'activation de protéine kinase. Un peu partie de transduction des signaux de transduction des signaux des grandes ; par exemple, activation de protéine kinase fait partie du signal d'activation plaquettaire sentier.
Cellules grandi in vitro de tissus néoplasiques. S'ils peuvent être créée sous la tumeur cellule ligne, ils peuvent être cultivé sur cellule culture indéfiniment.
Un ester phorbol dans huile Croton avec très efficace tumeur promouvoir activité stimule la synthèse des deux ADN et ARN.
Un myélogramme altération de petit des lymphocytes B ou des lymphocytes T dans la culture dans de vastes blast-like cellules capable de synthétiser l'ADN et ARN et de diviser mitotically. C'est déclenchée par interleukines ; Mitogènes comme PHYTOHEMAGGLUTININS, et par antigènes. Il peut aussi survenir in vivo comme en greffe rejet ?
Une famille de facteurs de transcription caractérisé par la présence de hautement conservé calcineurin- et DNA-Binding NFAT domaines : Protéines sont activés dans le cytoplasme par la calcineurine, phosphatase calcium-dépendante. Ils transduce signaux de calcium dans le noyau qu'ils communiquent avec facteur de transcription AP-1 ou NF-KAPPA B et initier GENETIC transcription des gènes cellule impliqué dans la différenciation et développement. NFAT protéines stimulent activation T-CELL Immediate-Early gènes par l ’ induction de telles que l ’ interleukine-2.
Conversion de la forme inerte d'un enzyme pour possédant une activité métabolique. Elle inclut 1, déclenchement d'ions tombés (activateurs) ; 2, l ’ activation des coenzymes de (co- facteurs) ; et 3, précurseur de l ’ enzyme de conversion (proenzyme zymogen) ou d'une enzyme.
Acide aminé, spécifique des descriptions de glucides, ou les séquences nucléotides apparues dans la littérature et / ou se déposent dans et maintenu par bases de données tels que la banque de gènes GenBank, européen (EMBL laboratoire de biologie moléculaire), la Fondation de Recherche Biomedical (NBRF) ou une autre séquence référentiels.
Et endogène composés exogènes et ça non plus inhibé CASPASES ou à éviter leur activation.
Mucoprotéines isolé du haricot (Phaseolus vulgaris) ; certaines sont de lymphocytes, autres que agglutinate certains types de globules rouges ou des lymphocytes. Ils sont utilisé principalement dans l'étude des mécanismes immunitaire et en culture cellulaire.
Inhibiteurs du sérine Endopeptidases et sulfhydryl group-containing enzymes. Ils agissent comme les agents alkylants et qui sont connus pour interférer dans le procédé de traduction.
Un adaptateur signal-transducing protéine qui associe avec des récepteurs du TNF complexes. Il contient un décès effecteurs domaine qui peuvent interagir avec la mort trouvé sur initiateur CASPASES effecteurs domaines tels que CASPASE 8 et 10 CASPASE. Activation de CASPASES par interaction avec cette protéine joue un rôle dans le gène cascade qui mène à une apoptose.
Et exogènes composés endogène inhibant cysteine Endopeptidases.
Technique utilisant un système d 'instruments pour faire, le traitement, et en affichant un ou plusieurs mesures sur des cellules individuelles obtenu d'une suspension cellulaire. Cellules sont habituellement taché avec un ou plusieurs composantes teinture fluorescente à cellule spécifique d'intérêt, par exemple, de l ’ ADN et la fluorescence de chaque cellule est mesurée comme rapidement (faisceau laser traverse l'excitation ou le mercure arc lampe). Fluorescence fournit une mesure quantitative de différents biochimiques et Biophysical pharmacocinétiques de la cellule, ainsi qu'une base pour le tri. Autres paramètres mesurables optique absorption incluent la lumière et de dispersion de la lumière, ce dernier étant applicable à la mesure de la taille, forme, la densité, granularité et tache détente.
Anti-CD3 anticorps monoclonal qui exerce des effets immunosuppresseurs en induisant une déplétion des lymphocytes périphériques et modulation du complexe récepteur à lymphocytes T (CD3 / Ti).
Complexe d'au moins cinq polypeptides membranaires dans mature non-covalently lymphocytes T qui sont associés à eux et avec les récepteurs des cellules T (antigène de récepteurs CD3 T-CELL). Le complexe comprend les gamma, delta, epsilon, zêta, êta et chaînes (sous-unités). Quand antigène se lie au récepteur, le T CD3 transduces l'activation du complexe des signaux au cytoplasme des T et delta gamma CD3. Les chaînes sont séparés de (sous-unités) et indépendante de la gamma / delta chaînes des récepteurs à lymphocytes T (antigène de récepteurs T-CELL, gamma-delta).
Ou la membrane des glycoprotéines de surface des cellules.
La séquence des purines et PYRIMIDINES dans les acides nucléiques et polynucleotides. On l'appelle aussi séquence nucléotidique.
L 'introduction d' un groupe dans un phosphoryl composé dans la formation d'un ester lien entre le composé et une fraction de phosphore.
Antigène exprimés à la membrane cellulaire, l'activation des lymphocytes T au cours de différenciation, et normale et transformation néoplasiques. Leur interprétation phénotypique est importante dans le diagnostic différentiel ainsi que des études de la fonction des lymphocytes T et du thymus ontogenèse.
Un Sialic acid-rich protéines et une membrane cellulaire Mucin. Il joue un rôle important dans l ’ activation des lymphocytes T.
Glycoprotéine membres de l'immunoglobuline superfamille qui y participent adhérence et l ’ activation des lymphocytes T. Ils sont exprimées sur des lymphocytes périphériques, plus naturelles, et thymocytes et fonctionnelles co-receptors ou complice molécules du complexe récepteur à cellules-T.
Une lignée cellulaire humaine établie d'un lymphome (lymphome diffus histiocytic HISTIOCYTIC, DIFFUSE) et en affichant des caractéristiques Monocytic. Il sert comme un modèle pour des monocytes et in vitro de la lignée macrophages différenciation.
Composés ou d ’ agents combiner avec une enzyme de façon à empêcher le normal substrate-enzyme combinaison et la réaction catalytique.
Omniprésent, nucléaire inductible activateur cascade de lopinavir qui se lie aux éléments dans de nombreux types cellulaires différents et est activé par des stimuli pathogénique. La sous-unité Nf-Kappa B complexe est un composé de deux sous-unités DNA-Binding heterodimer : Sous-unité Nf-Kappa B1 et dou.
Une catégorie de porte-avions des protéines qui jouer un rôle dans la transduction des signal généralement modulaire. Ils contiennent plusieurs domaines, dont chacun de son propre une liaison, et agir en formant des complexes avec les autres molécules intracellular-signaling. Signal-transducing protéines adaptateur manque cependant l ’ activité enzymatique, leur activité est modulé par d'autres signal-transducing enzymes
Une lignée cellulaire promyélocytaire dérivée d'un patient atteint de leucémie promyélocytaire PYELONEPHRITE AIGUË. HL-60 cellules manque des marqueurs spécifiques pour les récepteurs de surface des cellules lymphoïdes mais exprime pour FC SYSTÈME fragments et COMPLEMENT PROTEINS. Ils montrent aussi et l ’ activité phagocytaire chimiotactisme stimuli. (De Hay et al., American Type Culture Collection au 7 e, pp127-8)
Semiautonomous, se reproduire seuls organites intervenant dans le cytoplasme des cellules de la plupart, mais pas tout, eukaryotes. Chaque mitochondrion est entouré par une double membrane limitant la membrane interne est hautement invaginated, et ses projections sont appelés "cristae. Mitochondries sont les sites des réactions du processus oxydatif, entraînant la formation d'ATP. Elles contiennent distinctif, transfert RNAS ribosomes (ARN, VIREMENT) ; AMINO acyl T ARN Synthetases ; et élongation and termination facteurs. Mitochondries dépendre de gènes dans le noyau des cellules dans lequel elles résident depuis de nombreuses essentiel messager RNAS (ARN, coursier). Mitochondries sembleraient se baser sur les bactéries aérobies ça établit une relation symbiotique avec primitif protoeukaryotes. (King & Stansfield, Un Dictionary of Genetics, 4ème éditeur)
Protéines membranaires codée par les gènes bcl-2 et travailler comme les inhibiteurs puissants de la mort cellulaire par apoptose. Les protéines ont été trouvées sur microsomes, mitochondriale sites membrane nucléaire, et dans de nombreux types de cellules. Une surexpression des protéines bcl-2, due à une translocation du gène, est associée à un lymphome folliculaire.
L ’ un des processus par lequel cytoplasmique, nucléaire ou Molécule-1 facteurs influencent le différentiel contrôle ou répression) (induction de Gene action au niveau de la transcription ou traduction.
Identification de protéines ou peptides qui ont été electrophoretically séparés par le gel électrophorèse tache du passage de bouts de papier de nitrocellulose, suivie d ’ anticorps étiquetter sondes.
Un élément de base trouvé chez pratiquement tous les tissus organisé. C'est un membre de l'alcali terre famille de métaux avec le symbole Ca, numéro atomique 20, et poids atomique 40. C'est le minéral le plus abondant dans le corps et se mélange avec du phosphore pour former du phosphate de calcium dans les os et dents. Il est essentiel pour le fonctionnement normal de nerfs et les muscles et joue un rôle dans la coagulation sanguine (que le facteur IV) et dans de nombreux processus enzymatique.
Antigènes différenciation cellulaire de mammifère, demeurant au bord de leucocytes. CD représente amas de différenciation qui se rapporte aux groupes d ’ éventuelles réactions similaires anticorps monoclonaux cette émission avec certains sous-populations d'antigènes d'une lignée ou la différenciation des sous-populations de diligence antigènes sont aussi connue sous le même CD désignation.
Séquence d'ARN qui servent de modèles pour la synthèse des protéines. Bactérienne sont généralement mRNAs transcriptions en primaire qu'elles ne nécessitent aucun traitement. Eucaryotes Post-Transcriptional mRNA est synthétisés dans le noyau et doit être transplantée dans le cytoplasme pour traduction. La plupart eucaryotes polyadenylic mRNAs ont une séquence de l'acide dans le 3 'fin, dénommés le Poly (A) queue. Le fonctionnement de cette queue n'est pas connu pour certains, mais cela pourrait jouer un rôle dans l'export de mature mRNA du noyau ainsi que pour aider stabiliser des mRNA molécules par retarding leur dégradation dans le cytoplasme.
Lymphocytes T qui ont co-stimulation récepteurs antigène CD80 et CD86 spécificité pour l ’ antigène. Activation de ce récepteur entraîne une augmentation de la production de cytokines et la prolifération des lymphocytes T, T, de promotion de survie.
La fission de l'ADN dans quelle partie endonucleolytic par petits bouts d'ADN à plusieurs sites internucleosomal. Ceci inclut la fragmentation de l'ADN, qui avec Chromatin condensation, sont considérés comme les caractéristiques d'apoptose.
Séquences d'ADN qui sont reconnus (directement ou indirectement)... et portés par un de l'ARN polymérase pendant l ’ instauration de la transcription, hautement séquences conservées dans le promoteur inclure le Pribnow boîte sur les bactéries et M. BOX dans eukaryotes.
Un acide aminé non essentiels. Chez les animaux c'est synthétisé à partir de phénylalanine. C'est aussi le précurseur d'épinéphrine, hormones thyroïdiennes ; et mélanine.
Des protéines qui lier à l'ADN. La famille inclut des protéines qui se lient aux deux double et monobrin ADN et comprend également des protéines fixant l ADN spécifiques dans le sérum qui peuvent être utilisés comme jalons des maladies.
L'ordre des acides aminés comme ils ont lieu dans une chaine polypeptidique, appelle ça le principal structure des protéines. C'est un enjeu capital pour déterminer leur structure des protéines.
Composé de la molécule non-covalent association du récepteur de l ’ antigène à lymphocytes T (antigène de récepteurs T-CELL) avec le complexe CD3 (antigène Cd3). Cette association est nécessaire à la surface expression et le fonctionnement de deux composants. La molécule se compose de sept chaînes : Soit l'alpha / bêta ou gamma / delta chaînes des récepteurs des cellules T, et quatre ou cinq chaînes dans la CD3 complexe.
Acides phosphatidic dérivés d ’ acide phosphorique dans lequel le ester est relié en transmission à une terminaison azotée. Sérine hydrolyse totale rendements 1 mole de glycérol, acide phosphorique et sérine et deux moles des acides gras.
Anticorps produits par un seul clone de cellules.
Progressif, affection maligne des organes, celles qui forment le sang caractérisée par déformé la prolifération et le développement des leucocytes et leurs précurseurs dans le sang et moelle osseuse. Leucémie aiguë ou chronique avaient été initialement appelé basé sur l'espérance de vie mais maintenant sont classées selon leur échéance. Leucémie aiguë cellulaire consiste essentiellement immature des cases ; leucémie chronique se composent de cellules plus mature. (De The Merck Manuel, 2006)
Une lignée cellulaire ERYTHROLEUKEMIA dérivées d'une leucémie myéloïde CHRONIQUE Blast patient en crise.
La biosynthèse d'ARN pratiquées sur un modèle d'ADN. La biosynthèse de l'ADN d'un modèle s'appelle LES ARN VIH-1 et VIH-2.
Les protéines de transport qui transportent spécifiquement des substances dans le sang ou à travers la membrane cellulaire.
Un groupe de tumeurs malignes lymphoïdes hétérogène représentant transformations de lymphocytes T.
La relation entre la dose d'un drogue administrée et la réponse de l'organisme au produit.
Produits de proto-oncogenes. Normalement ils n'ont pas oncogènes ou qui transforme propriétés, mais sont impliqués dans la régulation ou la différenciation de la croissance cellulaire. Ils ont souvent des activités de protéine kinase.
Les substances non plus, ou se lient aux protéines exogènes d ’ irradiation précurseur des protéines, enzymes, ou allié composés. Liaison aux protéines spécifiques sont souvent utilisés comme des mesures de diagnostic évaluations.
Une protéine de la famille annexin de placenta et les autres tissus. Elle inhibe cytosolique et affiche phospholipase A2, l'activité anticoagulante.
Protéines dans le noyau d'une cellule. Ne pas confondre avec NUCLEOPROTEINS qui sont des protéines conjugué avec les acides nucléiques, qui ne sont pas nécessairement présent dans le noyau.
Membres de la classe des glycosphingolipides neutre. Ils sont le unités de SPHINGOLIPIDS sphingoids. Ils sont fixées via leur acides groupes pour une longue chaîne acyl-glucuronide graisseux anormalement groupe, elles s'accumulent dans la maladie de Fabry.
Substances endogène, habituellement les protéines, qui sont efficaces pour l ’ initiation, la stimulation, ou une interruption du processus de transcription génétique.
Séquences réglementaires important à la réplication virale qui sont situés à chaque bout du génome du VIH. La LTR potentialiser inclut le VIH promoteur et d'autres séquences. Certaines régions du LTR inclure le négatif élément réglementaires (NRE), sous-unité Nf-Kappa B sites de liaison, SP1 sites de liaison, TATA BOX et trans-acting réactif élément (TARGET). La liaison des deux cellulaire ou protéines virales à ces régions régule transcription par le VIH.
Le type espèces de LENTIVIRUS etiologic et l'agent du sida. C'est caractérisé par son effet cytopathic et affinité au récepteur T4-lymphocyte.
Globules blancs sont utilisés dans le corps est tissus lymphoïdes. Le noyau est rond ou ovoïde avec grossier, traîné des pieds irrégulière Chromatin pendant que le cytoplasme est typiquement bleu pâle avec azurophilic (le cas échéant) granulés. La plupart des lymphocytes T peut être classé en tant qu'ou B (avec des sous-populations de chaque) ou des TUEUR naturelle.
Glycoprotéines avec une large distribution et sur des cellules hématopoïétiques non-hematopoietic fortement exprimées sur les macrophages. CD58 médie en se fixant à cellule adhésion CD2 ; (antigène Cd2) ; et ça favorise antigen-specific l ’ activation des lymphocytes T.
Un effet négatif réglementaires sur le processus physiologique moléculaire au niveau systémique, ou cellulaire. Au niveau moléculaire, les principaux sites réglementaires comprennent les gènes, (GENE expression RÈGLEMENT), mRNAs (ARN, coursier), et des protéines.
La durée de la viabilité d'une cellule caractérisée par la capacité à exécuter certaines fonctions tels que le métabolisme, la croissance, la reproduction, une forme de réponse, et l'adaptabilité.
Elle qui présente une activité Antitumor PODOPHYLLOTOXIN. Étoposide inhibe la synthèse ADN en formant un complexe avec et ADN topoisomérase II. Ce complexe induit les ruptures dans double coincé ADN topoisomérases II par réparer et empêche la liaison. Accumulé entre ADN empêcher une entrée dans la phase de la mitose division cellulaire, et causer la mort cellulaire. Étoposide agit principalement dans le G2, et S phases du cycle cellulaire.
Un membre de la famille qui se lie de manière réversible aux protéines bcl-2 membranes pro-. C'est une protéine qui est activé par caspase décolleté.
Les éléments d'un macromolecule ça directement participer à ses précis avec un autre molécule.
Agressif T-Cell maligne avec commencement adulte, causée par HUMAN T-lymphotropic virus 1 c'est endémique au Japon, les Caraïbes bassine, Southeastern United States, Hawaï, et une partie de l'Amérique Centrale et du Sud et l'Afrique subsaharienne.
Recombinant GENETIC Ia traduction des protéines produites par les gènes de fusion sont formés par l'association de l'acide nucléique RÉGLEMENTATION un ou plusieurs des séquences de gènes avec la protéine séquences ADN de un ou plusieurs gènes.
Un indolocarbazole c'est un puissant inhibiteur C protéines kinase qui favorise cAMP-mediated cellules neuroblastome humaine entraîne des réponses. (Bio-Chimie Biophys réserve Commun 1995 ; 214 (3) : 1114-20)
Processus qui stimulent le GENETIC la transcription d'un gène ou ensemble de gènes.
Un récepteur eph famille retrouve essentiellement dans le cerveau et du thymus EphB6 est inhabituel. Le récepteur tyrosine kinase du fait que ses parts petit domaine homologie avec d'autres membres de cette classe. L'inhabituel domaine de ce récepteur tyrosine kinase semble entraîner son manque d'activité tyrosine kinase.
Une superfamille de PROTEIN-SERINE-THREONINE kinases qui sont activés par des stimuli via cascades de protéine kinase. Ils sont les derniers composants de des cascades activé par phosphorylation par Mitogen-Activated protéines kinases kinase en retour sont activées par activées par les kinases kinase de protéine kinase (carte kinase kinases kinase).
Les évolutions du taux de produit chimique ou systèmes physiques.
La première cellule maligne continuellement cultivé humaine dérivée de la ligne, carcinome cervical d'Henrietta Lacks. Ces cellules sont utilisées pour la culture et Antitumor VIRUS contrôle anti-drogue dosages.
Une intoxication calcium cations divalents c'est largement utilisé comme outil pour enquêter sur le rôle de calcium intracellulaire dans les processus cellulaires.
Proto-Oncogene protéines qui sont des facteurs de échange nucléotides guanine Rho GTPASES. Ils ont aussi fonctionnelles signal transducing adaptateur protéines.
Une protéine tyrosine kinase requise pour l ’ antigène T-CELL T-CELL développement et la fonction du récepteur.
Les primates une souche de virus T-Lymphotrope 1 isolé des cellules T4 mature avec T-lymphoproliferation malignes chez les patients adultes, ça cause une leucémie à lymphocytes T (Leukemia-Lymphoma, T-CELL, PYELONEPHRITE AIGUË, HTLV-I-ASSOCIATED), un lymphome T (lymphome, T-CELL), et impliquée dans mycose fongoïde, syndrome du SEZARY et tropical spastique paraparésie (paraparésie, lune des Tropiques SPASTIC).
La quantité et hypolipidémiant, sélectivement perméable membrane qui entoure le cytoplasme en facteur D'et les cellules eucaryotes.
Un alcaloïde obtenu de la noix de bétel (catechu), le fruit d'un palmier. C'est un agoniste aux deux muscariniques et les récepteurs nicotiniques à l'acétylcholine. Il est utilisé dans la forme de différents sels comme un stimulant, un ganglionic parasympathomimetic, et un vermifuge, surtout en pratique vétérinaire. Il a été utilisé comme euphoriant dans les îles du Pacifique.
Un grand groupe de protéines qui contrôlent l'apoptose. Cette famille de protéines inclut de nombreux oncogene PROTEINS ainsi que toutes sortes de cours de signaux intracellulaires peptides ET PROTEINS comme CASPASES.
J'adore ça, enzyme présente dans co-factor quantité infime dans chaque cellule est essentiellement liée aux protéines ou non glycosylés et est abondante dans le foie, rein, pancréas, levure, et du lait.
Une enzyme qui catalyse le chloramphénicol acétylation de céder le chloramphénicol 3-acetate. Depuis le chloramphénicol 3-acetate ne se lie à des infections bactériennes ribosomes et n ’ est pas un inhibiteur du peptidyltransferase, l ’ enzyme est responsable de la résistance chloramphénicol naturelle pour les bactéries, et cette enzyme, pour lequel variantes sont connus, sont retrouvés dans les deux et les bactéries à Gram négatif. CE 2.3.1.28.
Protéines E.A.T. codée par les gènes du virus de l ’ immunodéficience humain.
Cytochromes du c type qu'on trouve dans les mitochondries eucaryotes. Ils servent de redox intermédiaires acceptent les électrons de transport d'électrons mitochondriale complexe III et les transférer à électron mitochondriale TRANSPORTER COMPLEXE IV.
Transcriptional trans-acting promoteur protéines des oligo-éléments trouvés dans les longues répétitions terminales (LTR) de HUMAN T-lymphotropic virus HUMAN T-lymphotropic virus 1 et 2. La taxe est [trans-activator x, x est indéfini) acte protéines en se fixant à des éléments du lopinavir LTR.
Un Serine-Threonine protéine kinase qui nécessite la présence de concentrations physiologiques de CALCIUM ou la phospholipides. La présence de DIACYLGLYCEROLS nettement augmente sa sensibilité au calcium et phospholipides. La sensibilité de l ’ enzyme peuvent également être augmenté par PHORBOL Formique il paratî que C est la protéine kinase du récepteur protéique ester phorbol promoteur tumoral au niveau.
Un sous-groupe de protéines kinases activées par un facteur de transcription qui activent AP-1 via la phosphorylation de c-jun PROTEINS. Ils sont des composants de voies de transmission intracellulaires qui régulent cellule prolifération ; apoptose et la différenciation cellule.
Protéines présentes dans les membranes cellulaires incluant les membranes intracellulaires et ils sont composés de deux types, périphérique et protéines intégrale. Ils comprennent plus Membrane-Associated enzymes, antigénique protéines, des protéines de transport, et une hormone, de drogue et les récepteurs une lectine.
Protéines préparé par la technique de l ’ ADN recombinant.
Un sesquiterpene lactone trouvé dans les racines de THAPSIA. Elle inhibe CA (2 +) -TRANSPORTING ATPase médié transport des CALCIUM dans SARCOPLASMIC Reticulum.
Produit par des facteurs de transcription Trans-acting rétrovirus tels que le VIH. Ils sont des protéines nucléaires dont l'expression est nécessaire à la réplication virale. Le tatouage de protéine stimule la synthèse prés du terminal REPEAT-driven réglementaires pour l ’ ARN viral et virales proteins. tatouage représente trans-activation structurelles de la transcription.
Une longue pro-domain caspase qui contient une caspase recrutement domaine dans sa région pro-domain. Activation de cette enzyme peut se produire par l ’ interaction entre ses terres avec CARTE caspase recrutement signaux ADAPTOR PROTEINS. Caspase 2 joue un rôle dans l'apoptose par fendu et activant effecteurs pro-caspases. Plusieurs isoformes de cette protéine exister grâce à de multiples alternative à colmater de son coursier ARN.
Un groupe des cytochromes avec thioether liens covalent entre l'un ou les deux chaînes latérales vinyle de protoheme et la protéine. (Enzyme nomenclature, 1992, p539)
Un composé complexe multiprotein des produits de c-jun et c-fos proto-oncogenes. Ces protéines doit dimerize afin de se lient au site de reconnaissance AP-1, aussi connu comme l'élément TPA-responsive (Tre). AP-1 contrôle inductibles basale ainsi la transcription de plusieurs gènes.
La classe de médicaments composé de répéter 5-carbon unités de HEMITERPENES.
Cellules propagés in vitro sur des médias propice à leur croissance. Cellules cultivées sont utilisés pour étudier le développement, un myélogramme, troubles du métabolisme et physiologique processus génétique, entre autres.
Une plante Genus de la famille CELASTRACEAE c'est une source de triterpenoids et diterpene epoxides comme triptolide.
Le liquide à l'intérieur des cellules.
La résiliation de la cellule est capacité à effectuer les fonctions vitales tels que le métabolisme, la croissance, la reproduction, la réponse, et l'adaptabilité.
Un phosphoinositide phospholipase C sous-type qui est principalement régulées par inhibiteur de protéine-tyrosine kinase. C'est structurellement proche phospholipase C DELTA avec addition d ’ homologie SRC domaines et pleckstrin homologie domaine situé entre deux moitiés du CATALYTIC royaume.
Produit par la glycoprotéine activé macrophages et autres mammifères leucocytes mononucléés. Il a une activité contre les lignées cellulaires de tumeur et augmente la capacité de rejeter tumeur greffes, alias TNF-alpha, c'est seulement 30 % à homologue TNF-beta (la lymphotoxine), mais ils partagent les récepteurs du TNF.
Un sous-groupe de lymphocytes T impliqué dans l ’ induction de la plupart des fonctions immunologique. Le virus VIH a tropisme sélectif pour le T4 qui exprime les cellules CD4 marqueur phénotypique, un récepteur pour le VIH. En fait, l'élément clé de la forte immunosuppression observée chez l ’ infection par le VIH est à l'épuisement de ce sous-groupe de lymphocytes T.
Dans un de lignées cellulaires eukaryotes, un corps qui membrane-limited chromosomes et un ou plusieurs nucleoli Nucleolus (cellule). La membrane nucléaire est composé d'une double membrane unit-type qui est perforée par un certain nombre de pores ; la plus éloignée est continue avec la membrane Endoplasmic Reticulum. Une cellule peut contenir plus d'un noyau. (De Singleton & Sainsbury, Dictionary of microbiologie et biologie moléculaire, 2d éditeur)

Les Cellules Jurkat sont une lignée cellulaire humaine continue dérivée d'un lymphome T (cancer des lymphocytes T) chez un adolescent de 14 ans. Elles sont largement utilisées en recherche biomédicale, en particulier dans l'étude de la signalisation cellulaire, l'apoptose (mort cellulaire programmée), la prolifération cellulaire et la tumorigenèse. Ces cellules ont un chromosome Y, ce qui indique qu'elles proviennent d'un sujet masculin.

Elles sont souvent utilisées dans les expériences de laboratoire en raison de leur facilité de culture, de leur croissance rapide et de leur réponse robuste à la stimulation des récepteurs de cellules T. Les scientifiques peuvent provoquer ces cellules pour qu'elles se comportent comme des lymphocytes T activés, ce qui permet d'étudier comment ces cellules fonctionnent lorsqu'elles sont activées.

Cependant, il est important de noter que, comme toute lignée cellulaire immortalisée, les Cellules Jurkat ne se comportent pas exactement comme des cellules primaires et peuvent présenter certaines caractéristiques atypiques. Par conséquent, les résultats obtenus avec ces cellules doivent être validés dans des modèles plus proches de la physiologie humaine avant d'être extrapolés à la situation in vivo.

Les lymphocytes T, également connus sous le nom de cellules T, sont un type de globules blancs qui jouent un rôle crucial dans le système immunitaire adaptatif. Ils sont produits dans le thymus et sont responsables de la régulation de la réponse immunitaire spécifique contre les agents pathogènes tels que les virus, les bactéries et les cellules cancéreuses.

Il existe deux principaux sous-types de lymphocytes T : les lymphocytes T CD4+ (ou cellules helper) et les lymphocytes T CD8+ (ou cellules cytotoxiques). Les lymphocytes T CD4+ aident à coordonner la réponse immunitaire en activant d'autres cellules du système immunitaire, tandis que les lymphocytes T CD8+ détruisent directement les cellules infectées ou cancéreuses.

Les lymphocytes T sont essentiels pour la reconnaissance et l'élimination des agents pathogènes et des cellules anormales. Les déficiences quantitatives ou qualitatives des lymphocytes T peuvent entraîner une immunodéficience et une susceptibilité accrue aux infections et aux maladies auto-immunes.

L'antigène CD95, également connu sous le nom de Fas récepteur ou APO-1, est une protéine transmembranaire appartenant à la superfamille des récepteurs du facteur de nécrose tumorale (TNF). Il joue un rôle crucial dans l'apoptose, qui est le processus programmé de mort cellulaire.

Lorsqu'il est lié à son ligand, le CD95L (Fas ligand), il active une cascade de signalisation intracellulaire qui conduit finalement à l'activation des caspases et à l'apoptose cellulaire. Ce processus est important pour maintenir l'homéostasie des tissus et réguler la réponse immunitaire.

Cependant, dans certaines conditions pathologiques telles que les maladies auto-immunes ou les infections virales, cette voie de signalisation peut être dérégulée, entraînant une mort cellulaire excessive ou insuffisante et contribuant ainsi au développement de la maladie.

L'apoptose est un processus physiologique normal de mort cellulaire programmée qui se produit de manière contrôlée et ordonnée dans les cellules multicellulaires. Il s'agit d'un mécanisme important pour l'élimination des cellules endommagées, vieilles ou anormales, ainsi que pour la régulation du développement et de la croissance des tissus.

Lors de l'apoptose, la cellule subit une série de changements morphologiques caractéristiques, tels qu'une condensation et une fragmentation de son noyau, une fragmentation de son cytoplasme en petites vésicules membranaires appelées apoptosomes, et une phagocytose rapide par les cellules immunitaires voisines sans déclencher d'inflammation.

L'apoptose est régulée par un équilibre délicat de facteurs pro-apoptotiques et anti-apoptotiques qui agissent sur des voies de signalisation intracellulaires complexes. Un déséquilibre dans ces voies peut entraîner une activation excessive ou insuffisante de l'apoptose, ce qui peut contribuer au développement de diverses maladies, telles que les maladies neurodégénératives, les troubles auto-immuns, les infections virales et les cancers.

Les caspases sont des enzymes de la famille des protéases qui jouent un rôle crucial dans l'apoptose, ou mort cellulaire programmée. Elles sont synthétisées sous forme d'une proenzyme inactive et sont activées par clivage protéolytique lorsqu'elles sont stimulées par des signaux apoptotiques intrinsèques ou extrinsèques.

Les caspases peuvent être classées en deux groupes : les initiatrices (ou upstream) et les exécutrices (ou downstream). Les caspases initiatrices, telles que la caspase-8 et la caspase-9, sont activées en réponse à des stimuli apoptotiques spécifiques et déclenchent l'activation d'autres caspases exécutrices. Les caspases exécutrices, comme la caspase-3, la caspase-6 et la caspase-7, sont responsables de la dégradation des protéines cellulaires et de l'ADN, entraînant ainsi la mort cellulaire.

L'activation des caspases est un processus régulé de manière rigoureuse, et leur dysfonctionnement a été associé à diverses maladies, telles que les maladies neurodégénératives, l'ischémie-reperfusion et le cancer.

La protéine FasL, également connue sous le nom de ligand de la mort Fas (FasL ou CD95L), est une protéine transmembranaire appartenant à la superfamille du TNF. Elle se lie et active le récepteur Fas (CD95/APO-1/FasR), ce qui entraîne l'activation de la cascade des caspases et déclenche l'apoptose ou la mort cellulaire programmée.

La protéine FasL est principalement exprimée dans les lymphocytes T activés, en particulier les sous-ensembles CD4+ et CD8+, ainsi que dans les cellules NK (natural killer). Son rôle principal est de réguler la réponse immunitaire en éliminant les cellules T activées après la résolution d'une réponse immune spécifique à un antigène. Cela permet d'éviter une activation excessive du système immunitaire et des dommages aux tissus de l'hôte.

Un déséquilibre dans l'expression ou la régulation de la protéine FasL et de son récepteur a été impliqué dans plusieurs processus pathologiques, notamment les maladies auto-immunes, les infections virales et le cancer.

La caspase-3 est une enzyme appartenant à la famille des caspases, qui sont des protéases à cystéine impliquées dans l'apoptose ou la mort cellulaire programmée. La caspase-3 joue un rôle crucial dans la régulation et l'exécution de l'apoptose en clivant divers substrats intracellulaires, entraînant la fragmentation de l'ADN, la condensation des chromosomes et la formation de vésicules.

La caspase-3 est activée par d'autres caspases initiatrices telles que la caspase-8 ou la caspase-9, qui sont elles-mêmes activées en réponse à des stimuli apoptotiques tels que les dommages à l'ADN, le manque de facteurs de croissance ou la privation de nutriments. Une fois activée, la caspase-3 clive une variété de substrats protéiques, entraînant la désintégration de la cellule et sa disparition ultérieure.

La régulation de l'activité de la caspase-3 est essentielle pour maintenir l'homéostasie des tissus et prévenir les maladies telles que le cancer, les maladies neurodégénératives et l'inflammation chronique. Des niveaux anormalement élevés ou faibles d'activité de la caspase-3 ont été associés à diverses pathologies, ce qui en fait une cible thérapeutique potentielle pour le traitement de ces maladies.

Une lignée cellulaire est un groupe homogène de cellules dérivées d'un seul type de cellule d'origine, qui se divisent et se reproduisent de manière continue dans des conditions de culture en laboratoire. Ces cellules sont capables de maintenir certaines caractéristiques spécifiques à leur type cellulaire d'origine, telles que la forme, les fonctions et les marqueurs moléculaires, même après plusieurs générations.

Les lignées cellulaires sont largement utilisées dans la recherche biomédicale pour étudier divers processus cellulaires et moléculaires, tester de nouveaux médicaments, développer des thérapies et comprendre les mécanismes sous-jacents aux maladies humaines. Il est important de noter que certaines lignées cellulaires peuvent présenter des anomalies chromosomiques ou génétiques dues à leur manipulation en laboratoire, ce qui peut limiter leur utilisation dans certains contextes expérimentaux ou cliniques.

Les récepteurs des lymphocytes T antigènes alpha-bêta (TCR-αβ) sont des protéines transmembranaires exprimées à la surface des lymphocytes T CD4+ et CD8+ qui jouent un rôle crucial dans la reconnaissance et la liaison spécifiques aux antigènes. Les récepteurs TCR-αβ sont composés de deux chaînes polypeptidiques, alpha (TCR-α) et bêta (TCR-β), qui sont codées par des gènes somatiquement réarrangés au cours du développement des lymphocytes T dans le thymus.

Chaque chaîne TCR-α et TCR-β se compose d'une région variable (V) et d'une région constante (C). La région variable est responsable de la reconnaissance spécifique de l'antigène, tandis que la région constante est impliquée dans la signalisation intracellulaire après la liaison à l'antigène. Les régions variables des chaînes TCR-α et TCR-β s'associent pour former le site de liaison antigénique, qui peut reconnaître les peptides présentés par les molécules du complexe majeur d'histocompatibilité (CMH) de classe I ou de classe II sur la surface des cellules présentatrices d'antigènes.

La liaison entre le TCR-αβ et l'antigène CMH présente une étape clé dans l'activation des lymphocytes T et la régulation de la réponse immunitaire adaptative contre les agents pathogènes, les cellules cancéreuses et autres substances étrangères.

Interleukine-2 (IL-2) est une cytokine qui joue un rôle crucial dans la régulation du système immunitaire, en particulier dans la fonction des lymphocytes T. Elle est produite principalement par les lymphocytes T activés et peut stimuler leur prolifération et leur activation. IL-2 favorise également la différenciation des lymphocytes T régulateurs, qui aident à maintenir la tolérance immunologique et à contrôler les réponses inflammatoires. En outre, IL-2 peut influencer l'activité d'autres cellules du système immunitaire, telles que les lymphocytes B, les monocytes et les cellules natural killer (NK). Les propriétés immunostimulantes d'IL-2 ont conduit à son utilisation dans le traitement de certains cancers, comme le mélanome et le cancer du rein. Cependant, l'utilisation thérapeutique d'IL-2 est limitée par ses effets secondaires importants, tels que la fièvre, les nausées, les vomissements, l'hypotension et, dans de rares cas, des réactions capables de mettre en jeu le pronostic vital.

La caspase 8 est une enzyme appartenant à la famille des caspases, qui sont des protéases à cystéine impliquées dans l'apoptose ou la mort cellulaire programmée. La caspase 8, également connue sous le nom de FLICE (FLICE/Mach morte-1 associated protease), est activée en réponse à des stimuli apoptotiques tels que les récepteurs de la mort (death receptors) et joue un rôle crucial dans l'activation de la cascade de signalisation intracellulaire conduisant à l'apoptose.

Lorsque la caspase 8 est activée, elle clive et active d'autres caspases, ce qui entraîne une dégradation en cascade des protéines cellulaires et finalement la mort de la cellule. La caspase 8 peut également activer les effecteurs de l'apoptose tels que les nucléases, qui contribuent à la fragmentation de l'ADN et à la condensation des chromosomes pendant l'apoptose.

La caspase 8 est exprimée dans la plupart des tissus et joue un rôle important dans le développement, la différenciation cellulaire et l'homéostasie tissulaire en éliminant les cellules endommagées ou cancéreuses. Des mutations ou une régulation anormale de la caspase 8 peuvent entraîner des maladies telles que le cancer, l'inflammation chronique et les maladies neurodégénératives.

La transfection est un processus de laboratoire dans le domaine de la biologie moléculaire où des matériels génétiques tels que l'ADN ou l'ARN sont introduits dans des cellules vivantes. Cela permet aux chercheurs d'ajouter, modifier ou étudier l'expression des gènes dans ces cellules. Les méthodes de transfection comprennent l'utilisation de vecteurs viraux, de lipides ou d'électroporation. Il est important de noter que la transfection ne se produit pas naturellement et nécessite une intervention humaine pour introduire les matériels génétiques dans les cellules.

La caspase-9 est une enzyme appartenant à la famille des caspases, qui sont des protéases à cystéine impliquées dans l'apoptose ou la mort cellulaire programmée. Elle joue un rôle crucial dans le processus d'activation de l'apoptose intrinsèque, déclenchée par des dommages cellulaires importants ou un stress sévère.

Lorsqu'une cellule est soumise à ces stimuli, des protéines régulatrices telles que les pro-apoptotiques (comme Cytochrome c) sont libérées du mitochondrie dans le cytoplasme. Cela permet la formation d'un complexe appelé apoptosome, qui contient la protéine Apaf-1, le cytochrome c et la caspase-9 inactive (pro-caspase-9). L'apoptosome active ensuite la caspase-9 en clivant sa forme inactive en fragments actifs.

Une fois activée, la caspase-9 peut à son tour activer d'autres caspases effectrices telles que les caspases-3, -6 et -7. Ces caspases activées dégradent diverses protéines cellulaires, entraînant la fragmentation de l'ADN, la condensation nucléaire et la formation de vésicules membranaires, ce qui conduit finalement à la mort de la cellule.

Par conséquent, la caspase-9 est un acteur clé dans le processus d'apoptose intrinsèque, servant de point de convergence pour les voies de signalisation qui détectent et répondent aux dommages ou au stress cellulaire.

La transduction du signal est un processus crucial dans la communication cellulaire où les cellules convertissent un signal extracellulaire en une réponse intracellulaire spécifique. Il s'agit d'une série d'étapes qui commencent par la reconnaissance et la liaison du ligand (une molécule signal) à un récepteur spécifique situé sur la membrane cellulaire. Cela entraîne une cascade de réactions biochimiques qui amplifient le signal, finalement aboutissant à une réponse cellulaire adaptative telle que la modification de l'expression des gènes, la mobilisation du calcium ou la activation des voies de signalisation intracellulaires.

La transduction de signaux peut être déclenchée par divers stimuli, y compris les hormones, les neurotransmetteurs, les facteurs de croissance et les molécules d'adhésion cellulaire. Ce processus permet aux cellules de percevoir et de répondre à leur environnement changeant, en coordonnant des fonctions complexes allant du développement et de la différenciation cellulaires au contrôle de l'homéostasie et de la réparation des tissus.

Des anomalies dans la transduction des signaux peuvent entraîner diverses maladies, notamment le cancer, les maladies cardiovasculaires, le diabète et les troubles neurologiques. Par conséquent, une compréhension approfondie de ce processus est essentielle pour élucider les mécanismes sous-jacents des maladies et développer des stratégies thérapeutiques ciblées.

Les cellules cancéreuses en culture sont des cellules cancéreuses prélevées sur un être humain ou un animal, qui sont ensuite cultivées et multipliées dans un laboratoire. Ce processus est souvent utilisé pour la recherche médicale et biologique, y compris l'étude de la croissance et du comportement des cellules cancéreuses, la découverte de nouveaux traitements contre le cancer, et les tests de sécurité et d'efficacité des médicaments et des thérapies expérimentales.

Les cellules cancéreuses en culture sont généralement prélevées lors d'une biopsie ou d'une intervention chirurgicale, puis transportées dans un milieu de culture spécial qui contient les nutriments et les facteurs de croissance nécessaires à la survie et à la reproduction des cellules. Les cellules sont maintenues dans des conditions stériles et sous observation constante pour assurer leur santé et leur pureté.

Les cultures de cellules cancéreuses peuvent être utilisées seules ou en combinaison avec d'autres méthodes de recherche, telles que l'imagerie cellulaire, la génomique, la protéomique et la biologie des systèmes. Ces approches permettent aux chercheurs d'étudier les mécanismes moléculaires du cancer à un niveau granulaire, ce qui peut conduire à une meilleure compréhension de la maladie et au développement de nouveaux traitements plus efficaces.

L'acétate tétradécanoylphorbol, également connu sous le nom de TPA ou PMA (phorbol 12-myristate 13-acétate), est un composé chimique dérivé de la plante du sénevé africain. Il s'agit d'un activateur puissant des protéines kinases C (PKC), qui sont des enzymes impliquées dans la transduction des signaux cellulaires et la régulation de divers processus cellulaires, tels que la croissance, la différenciation et l'apoptose.

L'acétate tétradécanoylphorbol est souvent utilisé en recherche biomédicale comme outil expérimental pour étudier les fonctions des PKC et d'autres voies de signalisation cellulaire. Il peut également avoir des applications thérapeutiques dans le traitement de certaines maladies, telles que le cancer et les troubles inflammatoires. Cependant, son utilisation en médecine est limitée par sa toxicité et ses effets secondaires indésirables.

L'activation des lymphocytes est un processus crucial dans le système immunitaire adaptatif, qui se produit lorsque les lymphocytes (un type de globule blanc) sont exposés à un antigène spécifique. Cela entraîne une série d'événements cellulaires et moléculaires qui permettent aux lymphocytes de devenir fonctionnellement actifs et de participer à la réponse immunitaire spécifique à cet antigène.

Les lymphocytes T et B sont les deux principaux types de lymphocytes activés dans le processus d'activation des lymphocytes. L'activation se produit en plusieurs étapes : reconnaissance de l'antigène, activation, prolifération et différenciation.

1. Reconnaissance de l'antigène : Les lymphocytes T et B reconnaissent les antigènes grâce à des récepteurs spécifiques à leur surface. Les lymphocytes T ont des récepteurs T (TCR) qui reconnaissent les peptides présentés par les molécules du complexe majeur d'histocompatibilité (CMH) sur la surface des cellules présentant l'antigène. Les lymphocytes B, quant à eux, ont des récepteurs B (BCR) qui reconnaissent directement les antigènes entiers ou des fragments d'eux.
2. Activation : Lorsqu'un lymphocyte T ou B rencontre un antigène correspondant à son récepteur, il devient activé et commence à se diviser pour produire de nombreuses cellules filles. Cette activation nécessite des signaux co-stimulateurs fournis par d'autres cellules immunitaires, telles que les cellules présentatrices d'antigènes (CPA) ou les cellules dendritiques.
3. Prolifération : Après l'activation, les lymphocytes T et B subissent une prolifération rapide pour produire des clones de cellules filles génétiquement identiques qui partagent le même récepteur spécifique à l'antigène.
4. Différenciation : Les cellules filles peuvent ensuite se différencier en différents sous-types de lymphocytes T ou B, selon la nature de l'antigène et les signaux qu'ils reçoivent pendant l'activation. Par exemple, les lymphocytes T CD4+ peuvent se différencier en cellules Th1, Th2, Th17, Treg ou autres sous-types, tandis que les lymphocytes B peuvent se différencier en plasmocytes producteurs d'anticorps ou en cellules B mémoire.
5. Effector et mémoire : Les lymphocytes T et B activés peuvent alors fonctionner comme des cellules effectrices, produisant des cytokines, tuant les cellules infectées ou sécrétant des anticorps pour neutraliser les agents pathogènes. Certaines de ces cellules deviennent également des cellules mémoire à long terme qui peuvent être rapidement réactivées lors d'une exposition ultérieure au même antigène.

En résumé, l'activation et la différenciation des lymphocytes T et B sont des processus complexes impliquant une série d'étapes qui dépendent de la nature de l'antigène, des signaux environnementaux et des interactions avec d'autres cellules du système immunitaire. Ces processus permettent au système immunitaire adaptatif de générer des réponses spécifiques aux antigènes et de développer une mémoire immunologique pour assurer une protection à long terme contre les agents pathogènes récurrents.

Les facteurs de transcription NFAT (Nuclear Factor of Activated T-cells) sont une famille de protéines qui jouent un rôle crucial dans la régulation de l'expression des gènes en réponse à divers stimuli cellulaires. Les membres de cette famille, désignés sous le nom de NFATc (NFATc1, NFATc2, NFATc3 et NFATc4), sont largement exprimés dans les tissus et sont particulièrement importants dans le système immunitaire, en particulier dans l'activation et la différenciation des lymphocytes T.

Les facteurs de transcription NFATc sont régulés par des voies de signalisation calcium-dépendantes. Lorsqu'une cellule est stimulée, l'augmentation du calcium intracellulaire entraîne la déphosphorylation et l'activation de NFATc par une phosphatase calcineurine spécifique. L'activation de NFATc permet sa translocation vers le noyau cellulaire, où il se lie à des séquences d'ADN spécifiques dans les promoteurs et les enhancers des gènes cibles pour moduler leur expression.

Les facteurs de transcription NFATc sont impliqués dans une variété de processus physiologiques et pathologiques, notamment la réponse immunitaire adaptative, l'inflammation, la différenciation cellulaire, la prolifération et l'apoptose. Des dysfonctionnements dans les voies de signalisation NFATc ont été associés à diverses maladies, telles que les maladies auto-immunes, les infections, le cancer et les maladies cardiovasculaires. Par conséquent, une meilleure compréhension des mécanismes moléculaires régissant l'activation et la fonction de NFATc est essentielle pour élucider les processus pathologiques sous-jacents à ces maladies et développer de nouvelles stratégies thérapeutiques.

L'activation enzymatique est un processus biochimique dans lequel une certaine substance, appelée substrat, est convertie en une autre forme ou produit par l'action d'une enzyme. Les enzymes sont des protéines qui accélèrent et facilitent les réactions chimiques dans le corps.

Dans ce processus, la première forme du substrat se lie à l'enzyme active au niveau du site actif spécifique de l'enzyme. Ensuite, sous l'influence de l'énergie fournie par la liaison, des changements structurels se produisent dans le substrat, ce qui entraîne sa conversion en un nouveau produit. Après cela, le produit est libéré du site actif et l'enzyme redevient disponible pour catalyser d'autres réactions.

L'activation enzymatique joue un rôle crucial dans de nombreux processus métaboliques, tels que la digestion des aliments, la synthèse des protéines, la régulation hormonale et le maintien de l'homéostasie cellulaire. Des anomalies dans ce processus peuvent entraîner diverses maladies et affections, telles que les troubles métaboliques, les maladies génétiques et le cancer.

Les données de séquence moléculaire se réfèrent aux informations génétiques ou protéomiques qui décrivent l'ordre des unités constitutives d'une molécule biologique spécifique. Dans le contexte de la génétique, cela peut inclure les séquences d'ADN ou d'ARN, qui sont composées d'une série de nucléotides (adénine, thymine, guanine et cytosine pour l'ADN; adénine, uracile, guanine et cytosine pour l'ARN). Dans le contexte de la protéomique, cela peut inclure la séquence d'acides aminés qui composent une protéine.

Ces données sont cruciales dans divers domaines de la recherche biologique et médicale, y compris la génétique, la biologie moléculaire, la médecine personnalisée, la pharmacologie et la pathologie. Elles peuvent aider à identifier des mutations ou des variations spécifiques qui peuvent être associées à des maladies particulières, à prédire la structure et la fonction des protéines, à développer de nouveaux médicaments ciblés, et à comprendre l'évolution et la diversité biologique.

Les technologies modernes telles que le séquençage de nouvelle génération (NGS) ont rendu possible l'acquisition rapide et économique de vastes quantités de données de séquence moléculaire, ce qui a révolutionné ces domaines de recherche. Cependant, l'interprétation et l'analyse de ces données restent un défi important, nécessitant des méthodes bioinformatiques sophistiquées et une expertise spécialisée.

Les inhibiteurs de caspases sont des composés qui empêchent l'activation ou l'action des caspases, des enzymes impliquées dans la mort cellulaire programmée (apoptose). Les caspases jouent un rôle crucial dans la dégradation des protéines cellulaires pendant l'apoptose, ce qui entraîne la fragmentation de l'ADN et la mort de la cellule.

Les inhibiteurs de caspases sont souvent étudiés dans le cadre de la recherche biomédicale pour leur potentiel à prévenir ou à traiter les maladies liées à une apoptose excessive ou dérégulée, telles que la neurodégénération, l'ischémie-réperfusion et certaines formes de cancer.

Il existe différents types d'inhibiteurs de caspases, qui peuvent être classés en fonction de leur mécanisme d'action. Certains inhibent la maturation des caspases en se liant à leurs précurseurs, tandis que d'autres empêchent l'activation des caspases une fois qu'elles sont matures.

Les inhibiteurs de caspases peuvent être des molécules naturelles ou synthétiques, et certains d'entre eux ont déjà été testés dans des essais cliniques pour évaluer leur efficacité et leur sécurité chez l'homme. Cependant, il reste encore beaucoup à apprendre sur les mécanismes moléculaires de l'apoptose et sur la manière dont les inhibiteurs de caspases peuvent être utilisés pour traiter les maladies humaines.

La phytohémagglutinine est un lectine (une protéine qui se lie aux glucides) que l'on trouve dans les haricots rouges et certains autres types de légumineuses. Elle a la capacité de provoquer l'agglutination des globules rouges, c'est-à-dire qu'elle les fait s'agglomérer ensemble.

En médecine, on utilise souvent la phytohémagglutinine dans le cadre d'un test de stimulation lymphocytaire pour évaluer la fonction immunitaire des patients atteints de certaines maladies, telles que les infections à VIH ou certains types de cancer. Ce test consiste à exposer des lymphocytes (un type de globule blanc) aux propriétés agglutinantes de la phytohémagglutinine, ce qui stimule leur division et leur croissance. En mesurant ensuite l'activité des lymphocytes, les médecins peuvent évaluer dans quelle mesure le système immunitaire du patient fonctionne correctement.

Il est important de noter que la consommation de haricots rouges crus ou insuffisamment cuits peut entraîner une intoxication alimentaire, car les lectines telles que la phytohémagglutinine peuvent endommager la muqueuse intestinale et provoquer des symptômes tels que des nausées, des vomissements, de la diarrhée et des douleurs abdominales. Cependant, la cuisson à haute température dégrade généralement ces lectines, ce qui les rend inoffensives pour la consommation.

Les amino-acid chloromethyl ketones (AACK) sont des composés chimiques qui sont utilisés en recherche biomédicale pour étudier les mécanismes de certaines réactions enzymatiques et pour inactiver des protéines spécifiques.

Les AACK sont des inhibiteurs irréversibles d'enzymes qui contiennent un résidu de cystéine dans leur site actif. Ils fonctionnent en réagissant chimiquement avec ce résidu de cystéine pour former un lien covalent, ce qui empêche l'enzyme de fonctionner correctement.

Les AACK sont toxiques et cancérigènes, ils ne sont donc pas utilisés dans des applications thérapeutiques ou cliniques. Ils sont principalement utilisés en recherche fondamentale pour étudier les mécanismes biochimiques et moléculaires de certaines réactions enzymatiques.

Je suis désolé, mais il semble y avoir une petite erreur dans votre requête. La protéine que vous mentionnez est probablement la "protéine Fas" et non "Fadd". Je vais quand même vous fournir une définition pour les deux, au cas où vous étiez intéressé par l'une ou l'autre.

1. Protéine Fas:
La protéine Fas, également appelée CD95 ou APO-1, est une protéine transmembranaire de la superfamille des récepteurs TNF (Tumor Necrosis Factor). Elle joue un rôle crucial dans l'apoptose, qui est le processus programmé de mort cellulaire. Lorsqu'elle est activée par son ligand, la protéine FasL (Fas Ligand), elle déclenche une cascade de signalisation intracellulaire qui conduit à l'apoptose des cellules qui l'expriment. Ce mécanisme est important pour éliminer les cellules endommagées, cancéreuses ou infectées par un virus.

2. Protéine FADD (Fas-associated protein with death domain):
La protéine FADD est une protéine adaptatrice qui joue un rôle essentiel dans la transduction du signal de mort cellulaire déclenché par les récepteurs de la mort, tels que la protéine Fas. La protéine FADD possède un domaine death (DD) qui lui permet de se lier directement au domaine death de la protéine Fas lorsqu'elle est activée. Cela entraîne la formation du complexe DISC (Death-Inducing Signaling Complex), qui active les caspases, des enzymes clés dans le processus d'apoptose.

J'espère que cela répond à votre question. N'hésitez pas à me poser d'autres questions si vous en avez. 😊

Les inhibiteurs de cystéine protéinase sont une classe de médicaments qui inhibent l'activité des enzymes de la cystéine protéinase. Ces enzymes jouent un rôle important dans la dégradation des protéines et sont souvent surexprimées dans certaines maladies, telles que le cancer et les maladies inflammatoires.

Les inhibiteurs de cystéine protéinase sont utilisés dans le traitement de diverses affections médicales. Par exemple, ils peuvent être utilisés pour traiter l'arthrite rhumatoïde, la polyarthrite psoriasique et d'autres maladies inflammatoires en raison de leur capacité à inhiber les enzymes de cystéine protéinase qui contribuent à l'inflammation.

Certaines études ont également suggéré que les inhibiteurs de cystéine protéinase peuvent être utiles dans le traitement du cancer, car ils peuvent inhiber les enzymes de cystéine protéinase qui sont souvent surexprimées dans les cellules cancéreuses et contribuent à la croissance tumorale.

Cependant, il convient de noter que l'utilisation des inhibiteurs de cystéine protéinase est associée à certains risques et effets secondaires, tels que des troubles gastro-intestinaux, des réactions allergiques et une augmentation du risque d'infections. Par conséquent, ils doivent être utilisés sous la surveillance étroite d'un médecin.

La cytométrie en flux est une technique de laboratoire qui permet l'analyse quantitative et qualitative des cellules et des particules biologiques. Elle fonctionne en faisant passer les échantillons à travers un faisceau laser, ce qui permet de mesurer les caractéristiques physiques et chimiques des cellules, telles que leur taille, leur forme, leur complexité et la présence de certains marqueurs moléculaires. Les données sont collectées et analysées à l'aide d'un ordinateur, ce qui permet de classer les cellules en fonction de leurs propriétés et de produire des graphiques et des statistiques détaillées.

La cytométrie en flux est largement utilisée dans la recherche et le diagnostic médicaux pour étudier les maladies du sang, le système immunitaire, le cancer et d'autres affections. Elle permet de détecter et de mesurer les cellules anormales, telles que les cellules cancéreuses ou les cellules infectées par un virus, et peut être utilisée pour évaluer l'efficacité des traitements médicaux.

En plus de son utilisation dans le domaine médical, la cytométrie en flux est également utilisée dans la recherche fondamentale en biologie, en écologie et en biotechnologie pour étudier les propriétés des cellules et des particules vivantes.

Muromonab-CD3 est un médicament immunosuppresseur utilisé dans le traitement de rejets d'organes chez les patients ayant subi une transplantation. Il s'agit d'un anticorps monoclonal murin qui se lie spécifiquement au CD3, un composant des lymphocytes T, ce qui entraîne une inhibition de leur activation et de leur prolifération.

Ce médicament est généralement administré par voie intraveineuse et son utilisation est réservée aux situations où d'autres traitements immunosuppresseurs se sont avérés inefficaces. Les effets secondaires courants comprennent des réactions liées à la perfusion, une fièvre, des nausées, des maux de tête et des éruptions cutanées. Des effets secondaires plus graves peuvent inclure des lymphopénies sévères, des infections opportunistes et une activation du système immunitaire pouvant entraîner une hémolyse ou une thrombocytopénie.

En raison de ses effets secondaires potentiellement graves et de la disponibilité d'autres options thérapeutiques, l'utilisation de Muromonab-CD3 est limitée et il n'est généralement utilisé qu'en dernier recours pour traiter les rejets d'organes réfractaires.

L'antigène CD3 est un marqueur de surface cellulaire qui se trouve sur les lymphocytes T matures et activés. Il s'agit d'un complexe de protéines transmembranaires composé de quatre chaînes polypeptidiques différentes (γ, δ, ε et ζ) qui jouent un rôle crucial dans l'activation des lymphocytes T et la transmission du signal intracellulaire après la reconnaissance d'un antigène par le récepteur des lymphocytes T (TCR).

Le complexe CD3 est associé au TCR et forme avec lui le complexe TCR-CD3. Lorsque le TCR se lie à un peptide antigénique présenté par une molécule du complexe majeur d'histocompatibilité (CMH) sur la surface d'une cellule présentatrice d'antigène, il transduit un signal intracellulaire qui active le lymphocyte T. Ce processus est essentiel pour l'activation immunitaire spécifique de l'antigène et la réponse immune adaptative.

L'antigène CD3 peut être utilisé comme marqueur dans les tests diagnostiques, tels que la cytométrie en flux, pour identifier et caractériser les sous-populations de lymphocytes T. Des anomalies dans l'expression de CD3 peuvent être associées à certaines maladies immunitaires ou hématologiques.

Les glycoprotéines membranaires sont des protéines qui sont liées à la membrane cellulaire et comportent des chaînes de glucides (oligosaccharides) attachées à leur structure. Ces molécules jouent un rôle crucial dans divers processus cellulaires, tels que la reconnaissance cellulaire, l'adhésion cellulaire, la signalisation cellulaire et la régulation du trafic membranaire.

Les glycoprotéines membranaires peuvent être classées en différents types en fonction de leur localisation dans la membrane :

1. Glycoprotéines transmembranaires : Ces protéines traversent la membrane cellulaire une ou plusieurs fois et ont des domaines extracellulaires, cytoplasmiques et transmembranaires. Les récepteurs de nombreuses molécules de signalisation, telles que les hormones et les neurotransmetteurs, sont des glycoprotéines transmembranaires.
2. Glycoprotéines intégrales : Ces protéines sont fermement ancrées dans la membrane cellulaire grâce à une région hydrophobe qui s'étend dans la bicouche lipidique. Elles peuvent avoir des domaines extracellulaires et cytoplasmiques.
3. Glycoprotéines périphériques : Ces protéines sont associées de manière réversible à la membrane cellulaire par l'intermédiaire d'interactions avec d'autres molécules, telles que des lipides ou d'autres protéines.

Les glycoprotéines membranaires subissent souvent des modifications post-traductionnelles, comme la glycosylation, qui peut influencer leur fonction et leur stabilité. Des anomalies dans la structure ou la fonction des glycoprotéines membranaires peuvent être associées à diverses maladies, y compris les maladies neurodégénératives, les troubles immunitaires et le cancer.

Une séquence nucléotidique est l'ordre spécifique et linéaire d'une série de nucléotides dans une molécule d'acide nucléique, comme l'ADN ou l'ARN. Chaque nucléotide se compose d'un sucre (désoxyribose dans le cas de l'ADN et ribose dans le cas de l'ARN), d'un groupe phosphate et d'une base azotée. Les bases azotées peuvent être adénine (A), guanine (G), cytosine (C) et thymine (T) dans l'ADN, tandis que dans l'ARN, la thymine est remplacée par l'uracile (U).

La séquence nucléotidique d'une molécule d'ADN ou d'ARN contient des informations génétiques cruciales qui déterminent les caractéristiques et les fonctions de tous les organismes vivants. La décodage de ces séquences, appelée génomique, est essentiel pour comprendre la biologie moléculaire, la médecine et la recherche biologique en général.

La phosphorylation est un processus biochimique essentiel dans les systèmes vivants, où un groupe phosphate est ajouté à une molécule, généralement un composé organique tel qu'un sucre, une protéine ou une lipide. Ce processus est catalysé par une enzyme appelée kinase et nécessite de l'énergie, souvent sous forme d'une molécule d'ATP (adénosine triphosphate).

Dans un contexte médical, la phosphorylation joue un rôle crucial dans divers processus physiologiques et pathologiques. Par exemple, dans la signalisation cellulaire, la phosphorylation d'une protéine peut activer ou désactiver sa fonction, ce qui permet une régulation fine des voies de signalisation intracellulaires. Des anomalies dans ces processus de phosphorylation peuvent contribuer au développement et à la progression de diverses maladies, telles que les cancers, les maladies cardiovasculaires et neurodégénératives.

La phosphorylation est également importante dans le métabolisme énergétique, où elle permet de stocker et de libérer de l'énergie chimique sous forme d'ATP. Des déséquilibres dans ces processus peuvent entraîner des troubles métaboliques, tels que le diabète sucré.

En résumé, la phosphorylation est un processus biochimique fondamental qui participe à de nombreux aspects de la physiologie et de la pathologie humaines.

L'antigène de différenciation des lymphocytes T, également connu sous le nom de CD3, est un marqueur protéique présent à la surface des lymphocytes T matures. Il joue un rôle crucial dans l'activation et la régulation de la fonction des lymphocytes T.

Les lymphocytes T sont une sous-population importante de cellules immunitaires qui aident à coordonner la réponse du système immunitaire contre les agents pathogènes et les cellules cancéreuses. Le CD3 est un complexe de protéines composé de plusieurs chaînes différentes, chacune ayant une fonction spécifique dans l'activation des lymphocytes T.

Lorsqu'un antigène se lie à un récepteur des lymphocytes T, il déclenche une cascade de signaux qui activent le lymphocyte T et induisent la production de cytokines, qui sont des messagers chimiques impliqués dans la régulation de la réponse immunitaire. Le CD3 est un élément clé de ce processus, car il transduit les signaux du récepteur des lymphocytes T vers l'intérieur de la cellule et déclenche une série d'événements qui conduisent à l'activation du lymphocyte T.

Le CD3 est souvent utilisé comme marqueur pour identifier et caractériser les différentes sous-populations de lymphocytes T dans des études de recherche et de diagnostic en laboratoire. Des anomalies dans l'expression ou la fonction du CD3 peuvent être associées à divers troubles immunitaires, y compris certaines formes de déficience immunitaire primaire et de maladies auto-immunes.

L'antigène CD43, également connu sous le nom de Leu-19, est un marqueur de surface cellulaire qui se trouve sur la membrane des lymphocytes T et des lymphocytes NK (Natural Killer). Il s'agit d'un glycoprotéine de 43 kDa qui joue un rôle important dans la régulation de l'activité cellulaire et de l'adhésion cellulaire.

CD43 est souvent utilisé comme marqueur pour distinguer les lymphocytes T matures des précurseurs thymiques, ainsi que pour identifier les sous-populations de lymphocytes T et NK. Il peut également être utilisé dans la recherche pour étudier la fonction immunitaire et la pathogenèse de certaines maladies, telles que les leucémies et les lymphomes.

Cependant, il est important de noter que CD43 n'est pas spécifique à une maladie ou à un état pathologique particulier, et sa présence ou son absence ne doit pas être utilisée comme seul critère pour poser un diagnostic médical.

CD2 est un antigène présent à la surface des lymphocytes T et NK (cellules tueuses naturelles). Il s'agit d'une protéine transmembranaire qui joue un rôle important dans l'activation et la régulation de ces cellules immunitaires. CD2 interagit avec des ligands sur les cellules présentant l'antigène, telles que les cellules épithéliales et les cellules dendritiques, pour faciliter la reconnaissance et l'activation des lymphocytes T spécifiques de l'antigène.

CD2 est également connu sous le nom de LFA-2 (lymphocyte function-associated antigen 2) et fait partie d'une famille plus large de protéines appelées molécules d'adhésion cellulaire. Ces molécules sont importantes pour la formation des jonctions immunologiques entre les lymphocytes T et les cellules présentant l'antigène, ce qui permet une communication efficace entre ces cellules et facilite la réponse immunitaire adaptative.

En médecine, le CD2 peut être utilisé comme marqueur pour identifier et caractériser les sous-populations de lymphocytes T et NK. Des anomalies dans l'expression ou la fonction du CD2 peuvent être associées à certaines maladies immunitaires, telles que le déficit immunitaire combiné sévère (DICS) et les maladies auto-immunes.

Les cellules U937 sont une lignée cellulaire humaine continue dérivée d'un patient atteint de leucémie myéloïde aiguë (LMA). Elles ont été isolées pour la première fois en 1976 et sont largement utilisées dans la recherche biomédicale comme modèle cellulaire pour étudier divers processus biologiques, tels que l'inflammation, l'immunité, la différenciation cellulaire, la prolifération cellulaire, l'apoptose et la réponse aux agents infectieux.

Les cellules U937 sont des monocytes immatures qui peuvent être différentiées en macrophages lorsqu'elles sont exposées à des facteurs de croissance ou à d'autres stimuli chimiques. Elles présentent également des caractéristiques de cellules dendritiques, ce qui les rend utiles pour l'étude de la réponse immunitaire innée.

Les cellules U937 sont souvent utilisées dans la recherche sur le cancer car elles partagent certaines caractéristiques avec les cellules cancéreuses, telles que la capacité à échapper à la mort cellulaire programmée et à proliférer de manière incontrôlable. Elles sont également utilisées dans l'étude des mécanismes moléculaires de la maladie et dans le développement de nouveaux traitements pour la LMA et d'autres types de cancer.

Il est important de noter que, comme toutes les lignées cellulaires, les cellules U937 ne sont pas exemptes de limitations et de limites. Par exemple, elles peuvent acquérir des mutations génétiques au fil du temps qui peuvent affecter leur comportement biologique et leur réponse aux stimuli. Par conséquent, il est important de les utiliser avec prudence et de les valider régulièrement pour s'assurer qu'elles restent un modèle approprié pour l'étude des processus biologiques d'intérêt.

Je suis désolé, mais la définition d'«antienzymes» n'est pas reconnue en médecine ou en biologie moléculaire. Le terme correct pour décrire ce que vous cherchez est probablement «inhibiteurs d'enzymes». Les inhibiteurs d'enzymes sont des molécules qui se lient à des enzymes et réduisent leur activité. Ils jouent un rôle crucial dans la régulation des voies métaboliques et ont des applications importantes dans le traitement de diverses maladies.

Le facteur nucléaire kappa B (NF-kB) est un groupe de protéines qui agissent comme facteurs de transcription dans les cellules. Ils se lient à l'ADN et contrôlent la transcription de divers gènes, ce qui a pour effet de réguler la réponse immunitaire, l'inflammation, le développement des cellules, et la croissance tumorale.

NF-kB est généralement maintenu inactif dans le cytoplasme grâce à une protéine inhibitrice appelée IkB (inhibiteur de kappa B). Cependant, lorsque les cellules sont stimulées par des cytokines, des radicaux libres, des rayonnements UV, des infections virales ou bactériennes, l'IkB est phosphorylée et dégradée, ce qui permet la libération et l'activation de NF-kB.

Une fois activé, NF-kB se déplace vers le noyau cellulaire où il se lie à des séquences spécifiques d'ADN appelées sites de réponse NF-kB, ce qui entraîne l'expression de gènes cibles. Ces gènes sont souvent impliqués dans la réponse inflammatoire et immunitaire, mais ils peuvent également jouer un rôle dans la régulation de l'apoptose (mort cellulaire programmée) et de la prolifération cellulaire.

Un dysfonctionnement du système NF-kB a été associé à diverses maladies, notamment les maladies inflammatoires chroniques, l'athérosclérose, le cancer et certaines maladies neurodégénératives.

Les protéines adaptatrices de la transduction du signal sont des protéines régulatrices qui jouent un rôle crucial dans la transmission des signaux intracellulaires. Elles peuvent se lier à d'autres protéines, telles que les récepteurs membranaires ou les enzymes, pour former des complexes protéiques et participer ainsi à la transduction du signal.

Ces protéines adaptatrices sont souvent désignées sous le nom de "protéines de liaison" ou "protéines régulatrices", car elles peuvent modifier l'activité des autres protéines avec lesquelles elles interagissent. Elles peuvent également servir de ponts entre différentes voies de signalisation, permettant ainsi une intégration et une coordination efficaces des signaux intracellulaires.

Les protéines adaptatrices sont souvent organisées en réseaux complexes et dynamiques, qui peuvent être régulés par des modifications post-traductionnelles telles que la phosphorylation, la déphosphorylation, l'ubiquitination ou la sumoylation. Ces modifications peuvent modifier leur activité, leur localisation cellulaire ou leurs interactions avec d'autres protéines, ce qui permet une régulation fine de la transduction du signal en fonction des besoins cellulaires spécifiques.

Les protéines adaptatrices sont donc essentielles pour la transmission et l'intégration des signaux intracellulaires, et des dysfonctionnements dans leur régulation peuvent entraîner des maladies telles que le cancer, les maladies cardiovasculaires ou les troubles neurodégénératifs.

HL-60 est une lignée cellulaire humaine utilisée dans la recherche en laboratoire. Il s'agit d'une souche de leucémie promyélocytaire, ce qui signifie qu'il s'agit d'un type de cancer des globules blancs. Les cellules HL-60 sont souvent utilisées dans les expériences de laboratoire pour étudier la fonction et le comportement des cellules sanguines humaines, en particulier des neutrophiles, qui sont un type de globule blanc important pour la défense contre les infections.

Les chercheurs peuvent cultiver des grandes quantités de ces cellules en laboratoire et les exposer à différents traitements ou conditions expérimentales pour étudier leurs réponses. Les cellules HL-60 sont utiles dans la recherche car elles se divisent et se développent rapidement, ce qui permet d'obtenir des résultats plus rapides qu'avec les échantillons de sang primaires.

Cependant, il est important de noter que les cellules HL-60 sont des cellules cancéreuses et ne se comportent pas exactement comme les cellules sanguines normales. Par conséquent, les résultats obtenus à partir de ces cellules peuvent ne pas toujours être directement applicables aux cellules sanguines humaines saines.

Les mitochondries sont des organites présents dans la plupart des cellules eucaryotes (cellules avec un noyau), à l'exception des cellules rouges du sang. Ils sont souvent décrits comme les "centrales électriques" de la cellule car ils sont responsables de la production d'énergie sous forme d'ATP (adénosine triphosphate) via un processus appelé respiration cellulaire.

Les mitochondries ont leur propre ADN, distinct du noyau de la cellule, bien qu'une grande partie des protéines qui composent les mitochondries soient codées par les gènes situés dans le noyau. Elles jouent également un rôle crucial dans d'autres processus cellulaires, tels que le métabolisme des lipides et des acides aminés, la synthèse de certains composants du sang, le contrôle de la mort cellulaire programmée (apoptose), et peuvent même jouer un rôle dans le vieillissement et certaines maladies.

Les mitochondries ne sont pas statiques mais dynamiques : elles se divisent, fusionnent, se déplacent et changent de forme en réponse aux besoins énergétiques de la cellule. Des anomalies dans ces processus peuvent contribuer à diverses maladies mitochondriales héréditaires.

Les protéines proto-oncogènes C-Bcl-2 sont une famille de protéines qui jouent un rôle crucial dans la régulation du processus d'apoptose, ou mort cellulaire programmée. Ces protéines sont codées par le gène BCL-2, qui est situé sur le chromosome 18 humain.

Le gène BCL-2 a été initialement identifié comme un oncogène viral, mais il a depuis été découvert qu'il existe également une forme cellulaire de ce gène chez l'homme. Lorsque le gène BCL-2 est surexprimé ou muté, il peut entraîner une transformation maligne des cellules et contribuer au développement de divers types de cancer.

Les protéines C-Bcl-2 sont localisées dans la membrane mitochondriale externe et agissent en inhibant l'activation de plusieurs voies d'apoptose. Elles peuvent se lier à d'autres protéines de la famille BCL-2, telles que les protéines anti-apoptotiques Bcl-xL et Mcl-1, ainsi qu'aux protéines pro-apoptotiques Bak et Bax, pour réguler l'équilibre entre la survie cellulaire et la mort programmée.

Dans les cellules cancéreuses, une augmentation de l'expression des protéines C-Bcl-2 peut entraîner une résistance à l'apoptose et favoriser la croissance tumorale. Par conséquent, ces protéines sont considérées comme des cibles thérapeutiques prometteuses pour le traitement de divers types de cancer.

La régulation de l'expression génique est un processus biologique essentiel qui contrôle la quantité et le moment de production des protéines à partir des gènes. Il s'agit d'une mécanisme complexe impliquant une variété de molécules régulatrices, y compris l'ARN non codant, les facteurs de transcription, les coactivateurs et les répresseurs, qui travaillent ensemble pour activer ou réprimer la transcription des gènes en ARNm. Ce processus permet aux cellules de répondre rapidement et de manière flexible à des signaux internes et externes, ce qui est crucial pour le développement, la croissance, la différenciation et la fonction des cellules. Des perturbations dans la régulation de l'expression génique peuvent entraîner diverses maladies, y compris le cancer, les maladies génétiques et neurodégénératives.

Le Far-Western blotting est une méthode de laboratoire utilisée dans la recherche biomédicale pour détecter et identifier des protéines spécifiques dans un échantillon. Cette technique est une variation du Western blot traditionnel, qui implique le transfert d'échantillons de protéines sur une membrane, suivi de l'incubation avec des anticorps marqués pour détecter les protéines d'intérêt.

Dans le Far-Western blotting, la membrane contenant les protéines est incubée avec une source de protéine marquée ou étiquetée, telle qu'une enzyme ou une biomolécule fluorescente, qui se lie spécifiquement à la protéine d'intérêt. Cette méthode permet non seulement de détecter la présence de la protéine, mais aussi de caractériser ses interactions avec d'autres protéines ou molécules.

Le Far-Western blotting est particulièrement utile pour l'étude des interactions protéine-protéine et des modifications post-traductionnelles des protéines, telles que la phosphorylation ou la glycosylation. Cependant, il nécessite une optimisation soigneuse des conditions expérimentales pour assurer la spécificité et la sensibilité de la détection.

Le calcium est un minéral essentiel pour le corps humain, en particulier pour la santé des os et des dents. Il joue également un rôle important dans la contraction musculaire, la transmission des signaux nerveux et la coagulation sanguine. Le calcium est le minéral le plus abondant dans le corps humain, avec environ 99% du calcium total présent dans les os et les dents.

Le calcium alimentaire est absorbé dans l'intestin grêle avec l'aide de la vitamine D. L'équilibre entre l'absorption et l'excrétion du calcium est régulé par plusieurs hormones, dont la parathormone (PTH) et le calcitonine.

Un apport adéquat en calcium est important pour prévenir l'ostéoporose, une maladie caractérisée par une fragilité osseuse accrue et un risque accru de fractures. Les sources alimentaires riches en calcium comprennent les produits laitiers, les légumes à feuilles vertes, les poissons gras (comme le saumon et le thon en conserve avec des arêtes), les noix et les graines.

En médecine, le taux de calcium dans le sang est souvent mesuré pour détecter d'éventuels déséquilibres calciques. Des niveaux anormalement élevés de calcium sanguin peuvent indiquer une hyperparathyroïdie, une maladie des glandes parathyroïdes qui sécrètent trop d'hormone parathyroïdienne. Des niveaux anormalement bas de calcium sanguin peuvent être causés par une carence en vitamine D, une insuffisance rénale ou une faible teneur en calcium dans l'alimentation.

La 5'-nucleotidase est une enzyme qui se trouve à la surface de certaines cellules dans le corps humain. Elle joue un rôle important dans le métabolisme des nucléotides, qui sont les composants de base des acides nucléiques, comme l'ADN et l'ARN.

Plus précisément, la 5'-nucleotidase catalyse la réaction qui déphosphoryle les nucléotides monophosphates en nucléosides et phosphate inorganique. Cette réaction est importante pour réguler la concentration intracellulaire de nucléotides et pour permettre leur recyclage ou leur élimination.

La 5'-nucleotidase est exprimée à la surface des érythrocytes (globules rouges), des hépatocytes (cellules du foie), des ostéoclastes (cellules qui dégradent les os) et d'autres types cellulaires. Des anomalies de l'activité de cette enzyme peuvent être associées à certaines maladies, comme la maladie de Gaucher ou l'hémochromatose.

Des tests de laboratoire peuvent être utilisés pour mesurer l'activité de la 5'-nucleotidase dans le sang ou d'autres fluides corporels, ce qui peut aider au diagnostic ou au suivi de certaines affections médicales.

ARN messager (ARNm) est une molécule d'acide ribonucléique simple brin qui transporte l'information génétique codée dans l'ADN vers les ribosomes, où elle dirige la synthèse des protéines. Après la transcription de l'ADN en ARNm dans le noyau cellulaire, ce dernier est transloqué dans le cytoplasme et fixé aux ribosomes. Les codons (séquences de trois nucléotides) de l'ARNm sont alors traduits en acides aminés spécifiques qui forment des chaînes polypeptidiques, qui à leur tour se replient pour former des protéines fonctionnelles. Les ARNm peuvent être régulés au niveau de la transcription, du traitement post-transcriptionnel et de la dégradation, ce qui permet une régulation fine de l'expression génique.

Dans le contexte actuel, les vaccins à ARNm contre la COVID-19 ont été développés en utilisant des morceaux d'ARNm synthétiques qui codent pour une protéine spécifique du virus SARS-CoV-2. Lorsque ces vaccins sont administrés, les cellules humaines produisent cette protéine virale étrangère, ce qui déclenche une réponse immunitaire protectrice contre l'infection par le vrai virus.

CD28 est un type de protéine présent à la surface des lymphocytes T, qui sont un type de globules blancs jouant un rôle central dans le système immunitaire adaptatif. Ces protéines agissent comme des récepteurs pour les molécules de costimulation présentes sur les cellules présentatrices d'antigènes (CPA), telles que les cellules dendritiques.

L'interaction entre CD28 et ses ligands, connus sous le nom de CD80 (B7-1) et CD86 (B7-2), fournit un signal de costimulation crucial pour l'activation des lymphocytes T et la génération d'une réponse immunitaire adaptative efficace. Ce processus est essentiel pour une réponse immunitaire optimale contre les agents pathogènes, mais il peut également jouer un rôle dans le développement de maladies auto-immunes lorsque des lymphocytes T autoreactifs sont activés de manière inappropriée.

Par conséquent, l'antigène CD28 est une cible importante pour le développement de thérapies immunosuppressives dans le traitement des maladies auto-immunes et des greffes d'organes.

La fragmentation de l'ADN est un terme utilisé en génétique et en médecine pour décrire la casse ou la fragmentation des molécules d'ADN en petits morceaux. Cette condition peut survenir lorsque les brins d'ADN sont endommagés par des facteurs internes ou externes, tels que les radicaux libres, l'exposition aux rayonnements ionisants, la chaleur ou certaines substances chimiques.

La fragmentation de l'ADN peut entraîner une variété de problèmes de santé, en fonction de l'ampleur et de la localisation des dommages. Par exemple, dans les cellules reproductrices, une fragmentation importante de l'ADN peut augmenter le risque de maladies génétiques ou de fausses couches. Dans d'autres types de cellules, une fragmentation de l'ADN peut entraîner une altération de la fonction cellulaire et contribuer au développement de diverses maladies, telles que le cancer, les maladies neurodégénératives et les maladies cardiovasculaires.

Il est important de noter que tous les dommages à l'ADN ne conduisent pas nécessairement à la fragmentation de l'ADN. Le corps dispose de mécanismes de réparation de l'ADN qui peuvent aider à corriger les dommages avant qu'ils ne deviennent graves. Cependant, lorsque ces mécanismes sont dépassés ou fonctionnent mal, la fragmentation de l'ADN peut se produire et entraîner des problèmes de santé.

Les régions promotrices génétiques sont des séquences d'ADN situées en amont du gène, qui servent à initier et à réguler la transcription de l'ARN messager (ARNm) à partir de l'ADN. Ces régions contiennent généralement des séquences spécifiques appelées "sites d'initiation de la transcription" où se lie l'ARN polymérase, l'enzyme responsable de la synthèse de l'ARNm.

Les régions promotrices peuvent être courtes ou longues et peuvent contenir des éléments de régulation supplémentaires tels que des sites d'activation ou de répression de la transcription, qui sont reconnus par des facteurs de transcription spécifiques. Ces facteurs de transcription peuvent activer ou réprimer la transcription du gène en fonction des signaux cellulaires et des conditions environnementales.

Les mutations dans les régions promotrices peuvent entraîner une altération de l'expression génique, ce qui peut conduire à des maladies génétiques ou à une susceptibilité accrue aux maladies complexes telles que le cancer. Par conséquent, la compréhension des mécanismes régissant les régions promotrices est essentielle pour comprendre la régulation de l'expression génique et son rôle dans la santé et la maladie.

La tyrosine est un acide aminé non essentiel, ce qui signifie qu'il peut être synthétisé par l'organisme à partir d'un autre acide aminé appelé phénylalanine. La tyrosine joue un rôle crucial dans la production de certaines hormones et neurotransmetteurs importants, tels que la dopamine, la noradrénaline et l'adrénaline.

Elle est également nécessaire à la synthèse de la mélanine, le pigment responsable de la couleur de la peau, des cheveux et des yeux. Une carence en tyrosine peut entraîner une baisse des niveaux de neurotransmetteurs, ce qui peut affecter l'humeur, le sommeil, l'appétit et d'autres fonctions corporelles.

La tyrosine est souvent utilisée comme supplément nutritionnel pour aider à améliorer la vigilance mentale, la concentration et l'humeur, en particulier dans des situations stressantes ou exigeantes sur le plan cognitif. Cependant, il est important de noter que les preuves scientifiques concernant ses effets bénéfiques sont mitigées et que son utilisation devrait être discutée avec un professionnel de la santé avant de commencer tout supplémentation.

Les protéines fixant l'ADN, également connues sous le nom de protéines liant l'ADN ou protéines nucléaires, sont des protéines qui se lient spécifiquement à l'acide désoxyribonucléique (ADN). Elles jouent un rôle crucial dans la régulation de la transcription et de la réplication de l'ADN, ainsi que dans la maintenance de l'intégrité du génome.

Les protéines fixant l'ADN se lient à des séquences d'ADN spécifiques grâce à des domaines de liaison à l'ADN qui reconnaissent et se lient à des motifs particuliers dans la structure de l'ADN. Ces protéines peuvent agir comme facteurs de transcription, aidant à activer ou à réprimer la transcription des gènes en régulant l'accès des polymérases à l'ADN. Elles peuvent également jouer un rôle dans la réparation de l'ADN, en facilitant la reconnaissance et la réparation des dommages à l'ADN.

Les protéines fixant l'ADN sont souvent régulées elles-mêmes par des mécanismes post-traductionnels tels que la phosphorylation, la méthylation ou l'acétylation, ce qui permet de moduler leur activité en fonction des besoins cellulaires. Des anomalies dans les protéines fixant l'ADN peuvent entraîner diverses maladies génétiques et sont souvent associées au cancer.

Une séquence d'acides aminés est une liste ordonnée d'acides aminés qui forment une chaîne polypeptidique dans une protéine. Chaque protéine a sa propre séquence unique d'acides aminés, qui est déterminée par la séquence de nucléotides dans l'ADN qui code pour cette protéine. La séquence des acides aminés est cruciale pour la structure et la fonction d'une protéine. Les différences dans les séquences d'acides aminés peuvent entraîner des différences importantes dans les propriétés de deux protéines, telles que leur activité enzymatique, leur stabilité thermique ou leur interaction avec d'autres molécules. La détermination de la séquence d'acides aminés d'une protéine est une étape clé dans l'étude de sa structure et de sa fonction.

Le complexe récepteur lymphocytaire T antigène-CD3 est un ensemble de molécules membranaires essentielles à la reconnaissance et à la liaison des antigènes par les lymphocytes T. Il se compose du récepteur des lymphocytes T (TCR), qui est responsable de la reconnaissance spécifique de l'antigène, et des molécules CD3 (CD3δ, ε, γ et ζ), qui sont des protéines régulatrices impliquées dans la transduction du signal.

Le TCR est une molécule membranaire composée de deux chaînes polypeptidiques, alpha et bêta (dans les lymphocytes T CD4+) ou gamma et delta (dans les lymphocytes T CD8+). Il reconnaît spécifiquement des peptides antigéniques présentés par les molécules du complexe majeur d'histocompatibilité (CMH) de classe I ou II sur la surface des cellules présentatrices d'antigènes.

Les molécules CD3 sont des protéines transmembranaires associées au TCR qui jouent un rôle crucial dans l'activation et la régulation de la réponse immunitaire des lymphocytes T. Elles possèdent des domaines cytoplasmiques impliqués dans la transmission du signal intracellulaire après la liaison antigène-TCR, ce qui entraîne l'activation et la différenciation des lymphocytes T en cellules efféctrices.

En résumé, le complexe récepteur lymphocytaire T antigène-CD3 est un ensemble de molécules membranaires qui permettent aux lymphocytes T de reconnaître et de réagir spécifiquement à des antigènes présentés par les cellules du soi, déclenchant ainsi une réponse immunitaire adaptative.

La phosphatidylsérine est un type de phospholipide, qui sont des molécules essentielles dans la structure des membranes cellulaires. Il joue un rôle crucial dans le maintien de l'intégrité et de la fluidité de ces membranes, en particulier dans les cellules du cerveau.

La phosphatidylsérine est également importante pour la signalisation cellulaire, aidant à réguler la communication entre les cellules. Elle est fortement concentrée dans le cerveau et participe aux processus de mémoire et de cognition.

Le corps peut synthétiser de la phosphatidylsérine, mais une partie importante provient également de l'alimentation, en particulier des aliments d'origine animale comme le cerveau, le foie et les reins. Avec l'âge ou en raison de certaines conditions de santé, la production corporelle de phosphatidylsérine peut diminuer, ce qui a conduit à des recherches sur son utilisation potentielle comme supplément nutritionnel pour soutenir la fonction cognitive.

Les anticorps bispécifiques sont un type d'immunothérapie qui peuvent se lier à deux cibles différentes simultanément. Ils sont conçus pour avoir deux sites de liaison, chacun capable de se fixer à des protéines ou des cellules spécifiques. Cette capacité leur permet de servir de pont entre deux types de cellules, généralement les cellules cancéreuses et les cellules immunitaires, telles que les lymphocytes T.

En se liant aux deux cibles, les anticorps bispécifiques peuvent activer le système immunitaire pour attaquer et détruire les cellules cancéreuses. Ils ont été développés comme une stratégie thérapeutique prometteuse dans le traitement de divers types de cancer, car ils peuvent contourner les mécanismes de défense des cellules cancéreuses qui empêchent souvent le système immunitaire de les reconnaître et de les attaquer.

Cependant, il est important de noter que l'utilisation d'anticorps bispécifiques peut également entraîner des effets secondaires graves, tels que la libération de cytokines, qui peuvent provoquer une inflammation systémique et des réactions indésirables. Par conséquent, leur utilisation doit être soigneusement surveillée et gérée pour minimiser les risques associés.

Les leucémies sont un type de cancer des cellules souches du sang qui se forment dans la moelle osseuse. La moelle osseuse est le tissu spongieux trouvé à l'intérieur des os. Il est responsable de la production de globules rouges, de globules blancs et de plaquettes. Les globules rouges sont responsables du transport de l'oxygène dans tout le corps. Les globules blancs combattent les infections et les plaquettes aident à coaguler le sang.

Dans la leucémie, les cellules souches sanguines deviennent des globules blancs anormaux. Ils ne fonctionnent pas correctement et se multiplient de manière incontrôlable. Les globules blancs anormaux accumulent dans la moelle osseuse et le sang, où ils empêchent les cellules sanguines normales de fonctionner correctement.

Il existe plusieurs types de leucémies, qui peuvent être classées en deux catégories principales : aiguë et chronique. Les leucémies aiguës progressent rapidement et ont tendance à s'aggraver en quelques semaines ou mois. Les leucémies chroniques se développent plus lentement et peuvent ne provoquer aucun symptôme pendant des années.

Les facteurs de risque de leucémie comprennent l'exposition à des produits chimiques nocifs, certains types de radiations, une greffe de moelle osseuse ou de cellules souches, un traitement du cancer antérieur, certaines affections génétiques et le tabagisme. Les symptômes courants de la leucémie comprennent la fatigue, les infections fréquentes, des ecchymoses ou des saignements faciles, des douleurs osseuses, des sueurs nocturnes et une perte de poids involontaire.

Le traitement de la leucémie dépend du type et du stade de la maladie, de l'âge et de l'état général de santé du patient. Les options de traitement peuvent inclure la chimiothérapie, la radiothérapie, la greffe de moelle osseuse ou de cellules souches, la thérapie ciblée et l'immunothérapie. Dans certains cas, une combinaison de ces traitements peut être utilisée pour obtenir les meilleurs résultats possibles.

Les cellules K562 sont une lignée cellulaire humaine utilisée dans la recherche en biologie et en médecine. Elles dérivent d'un patient atteint de leucémie myéloïde aiguë, un type de cancer du sang. Les cellules K562 ont la capacité de se diviser indéfiniment en culture et sont souvent utilisées comme modèle pour étudier les mécanismes de base de la division cellulaire, l'apoptose (mort cellulaire programmée), la différenciation cellulaire et l'hématopoïèse (formation des cellules sanguines). Elles sont également utilisées dans la recherche sur le développement de nouveaux traitements contre la leucémie et d'autres cancers du sang.

La transcription génétique est un processus biologique essentiel à la biologie cellulaire, impliqué dans la production d'une copie d'un brin d'ARN (acide ribonucléique) à partir d'un brin complémentaire d'ADN (acide désoxyribonucléique). Ce processus est catalysé par une enzyme appelée ARN polymérase, qui lit la séquence de nucléotides sur l'ADN et synthétise un brin complémentaire d'ARN en utilisant des nucléotides libres dans le cytoplasme.

L'ARN produit pendant ce processus est appelé ARN pré-messager (pré-mRNA), qui subit ensuite plusieurs étapes de traitement, y compris l'épissage des introns et la polyadénylation, pour former un ARN messager mature (mRNA). Ce mRNA sert ensuite de modèle pour la traduction en une protéine spécifique dans le processus de biosynthèse des protéines.

La transcription génétique est donc un processus crucial qui permet aux informations génétiques codées dans l'ADN de s'exprimer sous forme de protéines fonctionnelles, nécessaires au maintien de la structure et de la fonction cellulaires, ainsi qu'à la régulation des processus métaboliques et de développement.

Les protéines de transport sont des molécules spécialisées qui facilitent le mouvement des ions et des molécules à travers les membranes cellulaires. Elles jouent un rôle crucial dans la régulation des processus cellulaires en aidant à maintenir l'équilibre des substances dans et autour des cellules.

Elles peuvent être classées en deux catégories principales : les canaux ioniques et les transporteurs. Les canaux ioniques forment des pores dans la membrane cellulaire qui s'ouvrent et se ferment pour permettre le passage sélectif d'ions spécifiques. D'un autre côté, les transporteurs actifs déplacent des molécules ou des ions contre leur gradient de concentration en utilisant l'énergie fournie par l'hydrolyse de l'ATP (adénosine triphosphate).

Les protéines de transport sont essentielles à diverses fonctions corporelles, y compris le fonctionnement du système nerveux, la régulation du pH sanguin, le contrôle du volume et de la composition des fluides extracellulaires, et l'absorption des nutriments dans l'intestin grêle. Des anomalies dans ces protéines peuvent entraîner diverses affections médicales, telles que des maladies neuromusculaires, des troubles du développement, des maladies cardiovasculaires et certains types de cancer.

La relation dose-effet des médicaments est un principe fondamental en pharmacologie qui décrit la corrélation entre la dose d'un médicament donnée et l'intensité de sa réponse biologique ou clinique. Cette relation peut être monotone, croissante ou décroissante, selon que l'effet du médicament s'accroît, se maintient ou diminue avec l'augmentation de la dose.

Dans une relation dose-effet typique, l'ampleur de l'effet du médicament s'accroît à mesure que la dose administrée s'élève, jusqu'à atteindre un plateau où des augmentations supplémentaires de la dose ne produisent plus d'augmentation de l'effet. Cependant, dans certains cas, une augmentation de la dose peut entraîner une diminution de l'efficacité du médicament, ce qui est connu sous le nom d'effet de biphasique ou en forme de U inversé.

La relation dose-effet est un concept crucial pour déterminer la posologie optimale des médicaments, c'est-à-dire la dose minimale efficace qui produit l'effet thérapeutique souhaité avec un risque d'effets indésirables minimal. Une compréhension approfondie de cette relation permet aux professionnels de la santé de personnaliser les traitements médicamenteux en fonction des caractéristiques individuelles des patients, telles que leur poids corporel, leur âge, leurs comorbidités et leur fonction hépatique ou rénale.

Il est important de noter que la relation dose-effet peut varier considérablement d'un médicament à l'autre et même entre les individus pour un même médicament. Par conséquent, il est essentiel de tenir compte des facteurs susceptibles d'influencer cette relation lors de la prescription et de l'administration des médicaments.

Les protéines des proto-oncogènes sont des protéines qui jouent un rôle crucial dans la régulation normale de la croissance, du développement et de la différenciation cellulaires. Elles sont codées par les gènes proto-oncogènes, qui sont présents de manière naturelle dans toutes les cellules saines. Ces protéines sont souvent associées à des processus tels que la transcription des gènes, la traduction des protéines, la réparation de l'ADN et la signalisation cellulaire.

Cependant, lorsque ces proto-oncogènes subissent des mutations ou sont surexprimés, ils peuvent se transformer en oncogènes, ce qui peut entraîner une division cellulaire incontrôlée et la formation de tumeurs malignes. Les protéines des proto-oncogènes peuvent donc être considérées comme des interrupteurs moléculaires qui régulent la transition entre la croissance cellulaire normale et la transformation maligne.

Il est important de noter que les protéines des proto-oncogènes ne sont pas nécessairement nocives en soi, mais plutôt leur activation ou leur expression anormale peut entraîner des conséquences néfastes pour la cellule et l'organisme dans son ensemble. La compréhension des mécanismes moléculaires qui régulent ces protéines est donc essentielle pour le développement de stratégies thérapeutiques visant à prévenir ou à traiter les maladies associées à leur dysfonctionnement, telles que le cancer.

L'anexine A5 est une protéine qui se lie spécifiquement aux membranes des cellules et joue un rôle important dans la régulation de la coagulation sanguine, l'apoptose (mort cellulaire programmée) et la réparation des tissus. Elle se lie préférentiellement aux membranes qui contiennent des phospholipides chargés négativement, en particulier à la phosphatidylsérine, qui est exposée à la surface de certaines cellules pendant l'apoptose ou lorsque les membranes cellulaires sont endommagées.

L'anexine A5 a été étudiée pour ses propriétés diagnostiques et thérapeutiques potentielles dans divers contextes cliniques, tels que le diagnostic de la maladie d'Alzheimer, l'évaluation de la viabilité des cellules souches et le traitement des troubles thrombotiques. Elle peut également être utilisée comme marqueur pour détecter les cellules apoptotiques dans des échantillons biologiques tels que le sang ou les tissus.

Dans l'organisme, l'anexine A5 est exprimée dans de nombreux types de cellules, y compris les cellules endothéliales, les plaquettes sanguines et les neurones. Elle est codée par le gène ANXA5, qui se trouve sur le chromosome 4 humain.

Les protéines nucléaires sont des protéines qui se trouvent dans le noyau des cellules et jouent un rôle crucial dans la régulation de l'expression des gènes, la réplication de l'ADN, la réparation de l'ADN, la transcription de l'ARN et d'autres processus essentiels à la survie et à la reproduction des cellules.

Il existe plusieurs types de protéines nucléaires, y compris les histones, qui sont des protéines structurelles qui aident à compacter l'ADN en chromosomes, et les facteurs de transcription, qui se lient à l'ADN pour réguler l'expression des gènes. Les protéines nucléaires peuvent également inclure des enzymes qui sont impliquées dans la réplication et la réparation de l'ADN, ainsi que des protéines qui aident à maintenir l'intégrité structurelle du noyau.

Les protéines nucléaires peuvent être régulées au niveau de leur expression, de leur localisation dans la cellule et de leur activité enzymatique. Des anomalies dans les protéines nucléaires peuvent entraîner des maladies génétiques et contribuer au développement du cancer. Par conséquent, l'étude des protéines nucléaires est importante pour comprendre les mécanismes moléculaires qui sous-tendent la régulation de l'expression des gènes et d'autres processus cellulaires essentiels.

Un céramide est un lipide (graisse) qui se trouve dans la membrane cellulaire. Il joue un rôle important dans la structure et la fonction de la membrane, aidant à réguler la perméabilité et la fluidité de la membrane. Les céramides sont également des composants clés du ciment intercellulaire, qui aide à maintenir l'intégrité de la barrière cutanée.

Les céramides sont synthétisés dans le réticulum endoplasmique et transportés vers la membrane plasmique où ils s'insèrent dans la bicouche lipidique. Ils peuvent également être décomposés en acides gras et sphingosine par des enzymes appelées céramidases.

Les déséquilibres dans les niveaux de céramides ont été associés à diverses affections médicales, telles que la dermatite atopique, le psoriasis, la maladie d'Alzheimer et certains cancers. Des recherches sont en cours pour explorer le potentiel thérapeutique de la manipulation des niveaux de céramides dans ces conditions.

Les facteurs de transcription sont des protéines qui régulent l'expression des gènes en se liant aux séquences d'ADN spécifiques, appelées éléments de réponse, dans les régions promotrices ou enhancers des gènes. Ces facteurs peuvent activer ou réprimer la transcription des gènes en recrutant ou en éloignant d'autres protéines impliquées dans le processus de transcription, y compris l'ARN polymérase II, qui synthétise l'ARN messager (ARNm). Les facteurs de transcription peuvent être régulés au niveau de leur activation, de leur localisation cellulaire et de leur dégradation, ce qui permet une régulation complexe et dynamique de l'expression des gènes en réponse à différents signaux et stimuli cellulaires. Les dysfonctionnements des facteurs de transcription ont été associés à diverses maladies, y compris le cancer et les maladies neurodégénératives.

La "LTR sequence" ou "long terminal repeat sequence" du VIH (virus de l'immunodéficience humaine) se réfère à des séquences répétées de nucléotides situées aux extrémités de l'ADN proviral du virus. Ces séquences LTR sont essentielles pour la réplication et l'intégration du génome viral dans celui de l'hôte.

La séquence LTR est divisée en trois régions distinctes : U3 (unique 3'), R (répétition) et U5 (unique 5'). La région U3 contient des sites d'initiation de la transcription, tandis que la région U5 contient un site de terminaison de la transcription. La région R est identique aux deux extrémités du génome viral.

Lorsque le virus infecte une cellule hôte, l'ARN viral est reverse-transcrit en ADN par l'enzyme reverse transcriptase. Cette forme d'ADN est alors intégrée dans le génome de la cellule hôte grâce à l'action de l'intégrase virale, qui utilise les séquences LTR comme site d'intégration.

Les médicaments antirétroviraux utilisés pour traiter l'infection par le VIH ciblent souvent des étapes spécifiques du cycle de réplication virale, y compris la transcription inverse et l'intégration. Certains inhibiteurs d'intégrase sont conçus pour se lier à la région LTR et empêcher l'intégration de l'ADN viral dans le génome de la cellule hôte, ce qui peut aider à prévenir la propagation du virus.

Le VIH-1 (virus de l'immunodéficience humaine de type 1) est un rétrovirus qui cause le syndrome d'immunodéficience acquise (SIDA) en infectant et en détruisant les cellules du système immunitaire, en particulier les lymphocytes T CD4+. Il se transmet principalement par contact avec des fluides corporels infectés, tels que le sang, le sperme, les sécrétions vaginales et le lait maternel.

Le VIH-1 est un virus enveloppé à ARN simple brin qui se réplique en utilisant une enzyme appelée transcriptase inverse pour convertir son génome d'ARN en ADN, qui peut ensuite s'intégrer dans l'ADN de la cellule hôte. Cela permet au virus de se répliquer avec la cellule hôte et de produire de nouveaux virions infectieux.

Le VIH-1 est classé en plusieurs groupes et sous-types, qui diffèrent par leur distribution géographique et leurs propriétés immunologiques. Le groupe M est le plus répandu et comprend la majorité des souches circulant dans le monde. Les sous-types du groupe M comprennent B, A, C, D, CRF01_AE, CRF02_AG et d'autres.

Le diagnostic du VIH-1 est généralement posé par détection d'anticorps contre le virus dans le sang ou par détection directe de l'ARN viral ou de l'ADN proviral dans les échantillons cliniques. Il n'existe actuellement aucun vaccin préventif contre le VIH-1, mais des médicaments antirétroviraux (ARV) peuvent être utilisés pour traiter et contrôler l'infection.

Les lymphocytes sont un type de globules blancs (leucocytes) qui jouent un rôle crucial dans le système immunitaire. Ils sont responsables de la défense du corps contre les infections et les maladies. Il existe deux principaux types de lymphocytes : les lymphocytes B et les lymphocytes T.

Les lymphocytes B, également appelés cellules B, sont responsables de la production d'anticorps, qui sont des protéines spécialisées qui aident à neutraliser ou à éliminer les agents pathogènes tels que les bactéries et les virus. Lorsqu'un anticorps se lie à un agent pathogène, il le marque pour être détruit par d'autres cellules du système immunitaire.

Les lymphocytes T, également appelés cellules T, sont responsables de la régulation de la réponse immunitaire et de la destruction des cellules infectées ou cancéreuses. Ils peuvent être divisés en plusieurs sous-types, tels que les lymphocytes T cytotoxiques, qui détruisent directement les cellules infectées, et les lymphocytes T helper, qui aident à coordonner la réponse immunitaire en sécrétant des cytokines.

Les lymphocytes sont produits dans la moelle osseuse et se trouvent principalement dans le sang, la rate, les ganglions lymphatiques et les tissus lymphoïdes associés aux muqueuses, tels que les amygdales et les plaques de Peyer dans l'intestin. Une diminution du nombre de lymphocytes dans le sang, appelée lymphopénie, peut être un signe de maladies sous-jacentes telles que l'infection par le VIH ou certaines formes de cancer.

L'antigène CD58, également connu sous le nom de LFA-3 (Lymphocyte Function-Associated Antigen 3), est une protéine présente à la surface des cellules immunitaires telles que les lymphocytes T et les cellules natural killer (NK). Il s'agit d'une molécule d'adhésion qui joue un rôle important dans la régulation de la réponse immunitaire.

CD58 se lie à son récepteur CD2 présent sur les lymphocytes T et NK, ce qui favorise l'activation des lymphocytes T et la cytotoxicité des cellules NK. Ce processus est crucial pour une réponse immunitaire efficace contre les agents pathogènes et les cellules cancéreuses.

Des anomalies dans l'expression de CD58 ont été associées à certaines maladies auto-immunes, telles que le lupus érythémateux disséminé, ainsi qu'à des affections malignes comme la leucémie lymphoïde chronique. Par conséquent, CD58 est considéré comme un marqueur important pour le diagnostic et le suivi de ces maladies.

La régulation négative des récepteurs dans un contexte médical fait référence à un processus par lequel l'activité d'un récepteur cellulaire est réduite ou supprimée. Les récepteurs sont des protéines qui se lient à des molécules signalantes spécifiques, telles que des hormones ou des neurotransmetteurs, et déclenchent une cascade de réactions dans la cellule pour provoquer une réponse spécifique.

La régulation négative des récepteurs peut se produire par plusieurs mécanismes, notamment :

1. Internalisation des récepteurs : Lorsque les récepteurs sont internalisés, ils sont retirés de la membrane cellulaire et transportés vers des compartiments intracellulaires où ils ne peuvent pas recevoir de signaux extérieurs. Ce processus peut être déclenché par une surstimulation du récepteur ou par l'activation d'une protéine régulatrice spécifique.
2. Dégradation des récepteurs : Les récepteurs internalisés peuvent être dégradés par des enzymes protéolytiques, ce qui entraîne une diminution permanente de leur nombre et de leur activité.
3. Modification des récepteurs : Les récepteurs peuvent être modifiés chimiquement, par exemple par phosphorylation ou ubiquitination, ce qui peut entraver leur fonctionnement ou accélérer leur internalisation et leur dégradation.
4. Interaction avec des protéines inhibitrices : Les récepteurs peuvent interagir avec des protéines inhibitrices qui empêchent leur activation ou favorisent leur désactivation.

La régulation négative des récepteurs est un mécanisme important pour maintenir l'homéostasie cellulaire et prévenir une réponse excessive à des stimuli externes. Elle joue également un rôle crucial dans la modulation de la sensibilité des récepteurs aux médicaments et peut être impliquée dans le développement de la résistance aux traitements thérapeutiques.

En médecine, le terme "survie cellulaire" fait référence à la capacité d'une cellule à continuer à fonctionner et à rester vivante dans des conditions qui seraient normalement hostiles ou défavorables à sa croissance et à sa reproduction. Cela peut inclure des facteurs tels que l'exposition à des toxines, un manque de nutriments, une privation d'oxygène ou l'exposition à des traitements médicaux agressifs tels que la chimiothérapie ou la radiothérapie.

La survie cellulaire est un processus complexe qui implique une série de mécanismes adaptatifs et de réponses au stress qui permettent à la cellule de s'adapter et de survivre dans des conditions difficiles. Ces mécanismes peuvent inclure l'activation de voies de signalisation spécifiques, la régulation de l'expression des gènes, l'autophagie (un processus par lequel une cellule dégrade ses propres composants pour survivre) et d'autres mécanismes de réparation et de protection.

Il est important de noter que la survie cellulaire peut être un phénomène bénéfique ou préjudiciable, selon le contexte. Dans certains cas, la capacité d'une cellule à survivre et à se régénérer peut être essentielle à la guérison et à la récupération après une maladie ou une blessure. Cependant, dans d'autres cas, la survie de cellules anormales ou cancéreuses peut entraîner des problèmes de santé graves, tels que la progression de la maladie ou la résistance au traitement.

En fin de compte, la compréhension des mécanismes sous-jacents à la survie cellulaire est essentielle pour le développement de stratégies thérapeutiques efficaces et ciblées qui peuvent être utilisées pour promouvoir la survie des cellules saines tout en éliminant les cellules anormales ou cancéreuses.

L'étoposide est un médicament anticancéreux utilisé dans le traitement de divers types de cancer, y compris le cancer du poumon à petites cellules, le lymphome de Hodgkin, le cancer testiculaire et certains types de leucémie. Il appartient à une classe de médicaments appelés inhibiteurs de la topoisomérase II, qui fonctionnent en interférant avec l'action d'une enzyme appelée topoisomérase II, ce qui entraîne des dommages à l'ADN des cellules cancéreuses et empêche leur croissance et leur division.

L'étoposide est disponible sous forme de solution injectable ou de capsule orale et est généralement administré en combinaison avec d'autres médicaments de chimiothérapie. Les effets secondaires courants de l'étoposide comprennent la suppression des cellules sanguines, entraînant une augmentation du risque d'infections, de saignements et de fatigue, ainsi que des nausées, des vomissements, des diarrhées et des dommages aux nerfs périphériques.

Il est important de noter que l'étoposide ne doit être administré que sous la supervision d'un professionnel de la santé qualifié et que les patients doivent suivre attentivement les instructions posologiques pour minimiser les risques d'effets secondaires graves.

La protéine Bid (BH3-interacting domain death agonist) est une protéine régulatrice qui joue un rôle crucial dans la signalisation des voies de l'apoptose, un processus programmé de mort cellulaire. Elle est codée par le gène BID situé sur le chromosome 22 humain.

Dans des conditions normales, la protéine Bid existe sous forme inactive dans la cellule. Cependant, lorsqu'elle est activée par certaines stimulations, comme les dommages à l'ADN ou les stress oxydatifs, elle subit un clivage en deux fragments : un fragment N-terminal (tBid) et un fragment C-terminal. Le fragment tBid se déplace vers la membrane mitochondriale externe où il interagit avec d'autres protéines de la famille Bcl-2, telles que Bax et Bak, favorisant ainsi l'ouverture des pores mitochondriaux.

Cette ouverture des pores mitochondriaux entraîne la libération de facteurs cytotoxiques tels que le cytochrome c dans le cytoplasme, ce qui active à son tour d'autres protéases et enzymes impliquées dans l'apoptose. En conséquence, ces événements conduisent finalement à la mort cellulaire programmée, ce qui est essentiel pour l'homéostasie tissulaire et la suppression de cellules potentiellement cancéreuses ou endommagées.

En résumé, la protéine Bid est un acteur important dans le processus d'apoptose, reliant les signaux extracellulaires aux événements mitochondriaux qui déclenchent la mort cellulaire programmée.

Dans le contexte médical, un "site de fixation" fait référence à l'endroit spécifique où un organisme étranger, comme une bactérie ou un virus, s'attache et se multiplie dans le corps. Cela peut également faire référence au point d'ancrage d'une prothèse ou d'un dispositif médical à l'intérieur du corps.

Par exemple, dans le cas d'une infection, les bactéries peuvent se fixer sur un site spécifique dans le corps, comme la muqueuse des voies respiratoires ou le tractus gastro-intestinal, et s'y multiplier, entraînant une infection.

Dans le cas d'une prothèse articulaire, le site de fixation fait référence à l'endroit où la prothèse est attachée à l'os ou au tissu environnant pour assurer sa stabilité et sa fonction.

Il est important de noter que le site de fixation peut être un facteur critique dans le développement d'infections ou de complications liées aux dispositifs médicaux, car il peut fournir un point d'entrée pour les bactéries ou autres agents pathogènes.

La leucémie-lymphome à cellules T de l'adulte (LLCTA) est un type rare et agressif de cancer qui affecte les lymphocytes T, un type de globules blancs qui jouent un rôle crucial dans le système immunitaire. Cette maladie est également connue sous le nom de leucémie/lymphome de haut grade à cellules T adultes (LGLATL) ou de lymphome de T-cellule périphérique (PTCL).

La LLCTA se caractérise par la prolifération et l'accumulation anormales de cellules T malignes dans la moelle osseuse, le sang, les ganglions lymphatiques et d'autres organes. Ces cellules présentent des anomalies chromosomiques et génétiques qui entraînent leur croissance et leur division incontrôlées, aboutissant à une destruction progressive des tissus affectés.

Les symptômes de la LLCTA peuvent inclure :

* Fatigue et faiblesse
* Perte de poids involontaire
* Sueurs nocturnes
* Fièvre
* Infections fréquentes
* Gonflement des ganglions lymphatiques
* Hépatomégalie (augmentation du volume du foie) et/ou splénomégalie (augmentation du volume de la rate)
* Éruptions cutanées
* Douleurs osseuses ou articulaires

Le diagnostic de la LLCTA repose sur l'analyse de la moelle osseuse, du sang et des biopsies des ganglions lymphatiques ou d'autres tissus affectés. Le traitement dépend du stade et de l'agressivité de la maladie, ainsi que de l'âge et de l'état général du patient. Les options thérapeutiques comprennent la chimiothérapie, la radiothérapie, les greffes de cellules souches hématopoïétiques et les thérapies ciblées.

La LLCTA est une maladie rare et agressive avec un pronostic généralement défavorable. Cependant, des progrès récents dans le domaine des thérapies ciblées et des greffes de cellules souches ont permis d'améliorer la survie à long terme de certains patients.

Les protéines de fusion recombinantes sont des biomolécules artificielles créées en combinant les séquences d'acides aminés de deux ou plusieurs protéines différentes par la technologie de génie génétique. Cette méthode permet de combiner les propriétés fonctionnelles de chaque protéine, créant ainsi une nouvelle entité avec des caractéristiques uniques et souhaitables pour des applications spécifiques en médecine et en biologie moléculaire.

Dans le contexte médical, ces protéines de fusion recombinantes sont souvent utilisées dans le développement de thérapies innovantes, telles que les traitements contre le cancer et les maladies rares. Elles peuvent également être employées comme vaccins, agents diagnostiques ou outils de recherche pour mieux comprendre les processus biologiques complexes.

L'un des exemples les plus connus de protéines de fusion recombinantes est le facteur VIII recombinant, utilisé dans le traitement de l'hémophilie A. Il s'agit d'une combinaison de deux domaines fonctionnels du facteur VIII humain, permettant une activité prolongée et une production plus efficace par génie génétique, comparativement au facteur VIII dérivé du plasma.

La staurosporine est un alcaloïde indolocarbazole qui a été initialement isolé à partir de la bactérie Streptomyces staurosporeus. Elle est connue pour être un inhibiteur puissant et non sélectif des kinases, en se liant réversiblement au site d'ATP de ces enzymes. La staurosporine est souvent utilisée dans la recherche biomédicale comme outil pour l'étude des voies de signalisation cellulaire et a été étudiée pour ses potentielles applications thérapeutiques dans le traitement du cancer, en raison de sa capacité à inhiber la prolifération cellulaire. Cependant, son manque de sélectivité rend son utilisation comme médicament difficile, car elle peut également inhiber des kinases essentielles au fonctionnement normal des cellules saines.

Le récepteur Ephb6 est un membre de la famille des récepteurs à tyrosine kinase Eph, qui sont les plus grands groupes de récepteurs de signalisation dans le cerveau. Les récepteurs Eph et leurs ligands, les éphrines, jouent un rôle crucial dans la médiation de la signalisation cellulaire bidirectionnelle pendant le développement du système nerveux central et périphérique.

Le récepteur Ephb6 est unique car il ne possède pas d'activité tyrosine kinase intrinsèque et fonctionne comme un récepteur dépendant de la liaison hétérophile avec certaines éphrines. Il est exprimé dans divers tissus, y compris le cerveau, le cœur, les poumons et les reins.

Dans le cerveau, le récepteur Ephb6 est impliqué dans la régulation de la migration neuronale, la différenciation cellulaire et la formation des synapses. Des études ont également montré que le récepteur Ephb6 joue un rôle important dans la pathogenèse du cancer, en particulier dans le cancer du sein et le cancer de la prostate, où il agit comme un suppresseur de tumeur en inhibant la croissance cellulaire et la migration.

En résumé, le récepteur Ephb6 est un récepteur à tyrosine kinase qui participe à la signalisation cellulaire bidirectionnelle avec certaines éphrines et joue des rôles critiques dans le développement du système nerveux central et périphérique, ainsi que dans la régulation de la croissance tumorale.

Les Mitogen-Activated Protein Kinases (MAPK) sont des enzymes qui jouent un rôle crucial dans la transduction des signaux intracellulaires dans les eucaryotes. Elles participent à la régulation de divers processus cellulaires tels que la prolifération, la différenciation, l'apoptose et la survie cellulaire en réponse à des stimuli extracellulaires comme les mitogènes, le stress oxydatif et les radiations.

Le processus de activation des MAPK implique une cascade de phosphorylation en plusieurs étapes. Les MAPK sont activées lorsqu'elles sont phosphorylées par une kinase activée précédemment dans la cascade, appelée MAPKK (MAP Kinase Kinase). La MAPKK est elle-même activée par une MAPKKK (MAP Kinase Kinase Kinase).

Il existe plusieurs familles de MAPK, chacune régulant des voies spécifiques et des réponses cellulaires. Parmi les plus connues, on trouve les ERK (Extracellular Signal-Regulated Kinases), les JNK (c-Jun N-terminal Kinases) et les p38 MAPK.

Les dysfonctionnements dans les voies de signalisation des MAPK ont été associés à diverses maladies, y compris le cancer, les maladies cardiovasculaires et neurodégénératives. Par conséquent, les MAPK sont considérées comme des cibles thérapeutiques potentielles pour le développement de nouveaux traitements médicaux.

En médecine et en pharmacologie, la cinétique fait référence à l'étude des changements quantitatifs dans la concentration d'une substance (comme un médicament) dans le corps au fil du temps. Cela inclut les processus d'absorption, de distribution, de métabolisme et d'excrétion de cette substance.

1. Absorption: Il s'agit du processus par lequel une substance est prise par l'organisme, généralement à travers la muqueuse gastro-intestinale après ingestion orale.

2. Distribution: C'est le processus par lequel une substance se déplace dans différents tissus et fluides corporels.

3. Métabolisme: Il s'agit du processus par lequel l'organisme décompose ou modifie la substance, souvent pour la rendre plus facile à éliminer. Ce processus peut également activer ou désactiver certains médicaments.

4. Excrétion: C'est le processus d'élimination de la substance du corps, généralement par les reins dans l'urine, mais aussi par les poumons, la peau et les intestins.

La cinétique est utilisée pour prédire comment une dose unique ou répétée d'un médicament affectera le patient, ce qui aide à déterminer la posologie appropriée et le schéma posologique.

Les cellules HeLa sont une lignée cellulaire immortelle et cancéreuse dérivée des tissus d'une patiente atteinte d'un cancer du col de l'utérus nommée Henrietta Lacks. Ces cellules ont la capacité de se diviser indéfiniment en laboratoire, ce qui les rend extrêmement utiles pour la recherche médicale et biologique.

Les cellules HeLa ont été largement utilisées dans une variété d'applications, y compris la découverte des vaccins contre la polio, l'étude de la division cellulaire, la réplication de l'ADN, la cartographie du génome humain, et la recherche sur le cancer, les maladies infectieuses, la toxicologie, et bien d'autres.

Il est important de noter que les cellules HeLa sont souvent utilisées sans le consentement des membres vivants de la famille de Henrietta Lacks, ce qui a soulevé des questions éthiques complexes concernant la confidentialité, l'utilisation et la propriété des tissus humains à des fins de recherche.

Ionomycin est un composé qui est souvent utilisé en recherche médicale, en particulier dans l'étude du système immunitaire. Il s'agit d'une toxine bactérienne qui peut activer certaines cellules du système immunitaire, telles que les lymphocytes T, en augmentant la perméabilité des membranes cellulaires et en favorisant le flux de calcium dans ces cellules.

Cependant, il est important de noter qu'ionomycin n'est pas couramment utilisé comme médicament chez l'homme en raison de sa toxicité élevée. Il doit être manipulé avec soin et utilisé à des concentrations très faibles dans les expériences de laboratoire.

En résumé, la ionomycine est une toxine bactérienne utilisée en recherche médicale pour activer certaines cellules du système immunitaire, mais elle n'est pas utilisée comme médicament chez l'homme en raison de sa toxicité élevée.

Les protéines du proto-oncogène c-Vav sont des facteurs de transcription qui jouent un rôle crucial dans la régulation de divers processus cellulaires, tels que la prolifération, la différenciation et l'apoptose. Ces protéines appartiennent à la famille des guanine nucléotides d'échange de facteurs de croissance (GEF) et sont activées par les récepteurs de tyrosine kinase (RTK).

Le proto-oncogène c-Vav est codé par le gène VAV1, qui se trouve sur le chromosome 19. Lorsqu'il est activé de manière anormale ou mutée, il peut conduire à une transformation maligne des cellules et contribuer au développement de divers types de cancer, tels que les leucémies et les lymphomes.

Les protéines c-Vav sont impliquées dans la régulation de plusieurs voies de signalisation, y compris les voies Ras/MAPK, PI3K/AKT et JNK, qui sont souvent dérégulées dans les cancers. Elles jouent également un rôle important dans l'organisation du cytosquelette d'actine et la migration cellulaire, ce qui peut contribuer à la progression des tumeurs.

En plus de leur rôle dans le cancer, les protéines c-Vav sont également impliquées dans la réponse immunitaire et l'inflammation, ainsi que dans le développement du système nerveux et la fonction cardiovasculaire. Des recherches supplémentaires sont nécessaires pour comprendre pleinement les fonctions de ces protéines et leurs implications dans la maladie humaine.

La ZAP-70 (zeta-associated protein of 70 kD) est une protéine tyrosine kinase intracellulaire qui joue un rôle crucial dans la transduction des signaux dans les lymphocytes T. Elle se lie aux récepteurs de l'antigène des lymphocytes T (TCR) après leur activation et initie une cascade de phosphorylation, conduisant à l'activation de diverses voies de signalisation qui régulent la prolifération, la différenciation et la fonction des lymphocytes T. Les mutations ou les variations dans l'expression de ZAP-70 peuvent être associées à des troubles immunitaires et hématologiques, tels que le déficit en lymphocytes T sévère (SCID) et certaines formes de leucémie lymphoïde chronique.

Le Virus T-Lymphotrope Humain de type 1 (HTLV-1) est un rétrovirus qui se transmet principalement par le biais de relations sexuelles, de la mère à l'enfant pendant l'allaitement au sein, ou par contact avec du sang contaminé. Le HTLV-1 peut provoquer une prolifération anormale des cellules T CD4+, ce qui peut entraîner une maladie appelée leucémie à cellules T de l'adulte (ATL) dans environ 5% des personnes infectées après une longue période d'incubation allant de plusieurs décennies. De plus, le HTLV-1 est également associé à une autre maladie, la myélopathie associée au HTLV-1 (HAM/TSP), qui affecte le système nerveux central et provoque des symptômes neurologiques tels que des douleurs aux membres, une faiblesse musculaire, une altération de la marche et des troubles sphinctériens. Il est important de noter que la plupart des personnes infectées par le HTLV-1 ne développent jamais de maladies liées au virus et restent asymptomatiques tout au long de leur vie.

La membrane cellulaire, également appelée membrane plasmique ou membrane cytoplasmique, est une fine bicouche lipidique qui entoure les cellules. Elle joue un rôle crucial dans la protection de l'intégrité structurelle et fonctionnelle de la cellule en régulant la circulation des substances à travers elle. La membrane cellulaire est sélectivement perméable, ce qui signifie qu'elle permet le passage de certaines molécules tout en empêchant celui d'autres.

Elle est composée principalement de phospholipides, de cholestérol et de protéines. Les phospholipides forment la structure de base de la membrane, s'organisant en une bicouche où les têtes polaires hydrophiles sont orientées vers l'extérieur (vers l'eau) et les queues hydrophobes vers l'intérieur. Le cholestérol aide à maintenir la fluidité de la membrane dans différentes conditions thermiques. Les protéines membranaires peuvent être intégrées dans la bicouche ou associées à sa surface, jouant divers rôles tels que le transport des molécules, l'adhésion cellulaire, la reconnaissance et la signalisation cellulaires.

La membrane cellulaire est donc un élément clé dans les processus vitaux de la cellule, assurant l'équilibre osmotique, participant aux réactions enzymatiques, facilitant la communication intercellulaire et protégeant contre les agents pathogènes.

La arecoline est un alcaloïde trouvé dans les noix de bétel (Areca catechu), qui sont souvent utilisées dans des préparations à mâcher dans certaines cultures d'Asie du Sud-Est et du Pacifique. C'est le principal composé psychoactif de ces noix et est connue pour avoir une variété d'effets, y compris la stimulation du système nerveux parasympathique.

Lorsqu'il est ingéré, la arecoline est rapidement absorbée dans la circulation sanguine et commence à agir sur le cerveau et d'autres parties du corps. Il fonctionne en se liant aux récepteurs muscariniques de l'acétylcholine dans le cerveau, ce qui entraîne une augmentation de l'activité de cette importante neurotransmetteur.

Les effets de la arecoline peuvent inclure une sensation de brûlure ou de picotement dans la bouche, une salivation accrue, une relaxation des muscles lisses et une stimulation cognitive légère. Cependant, il peut également entraîner une dépendance et a été associé à un risque accru de maladies buccales, y compris le cancer de la bouche.

En raison de ses effets psychoactifs et de son potentiel addictif, l'utilisation de noix de bétel est réglementée dans certaines parties du monde. Il est important de noter que les préparations à mâcher de noix de bétel peuvent également contenir d'autres ingrédients nocifs, tels que des conservateurs et des agents de saveur, qui peuvent augmenter le risque de complications de santé.

Les protéines régulatrices de l'apoptose sont un groupe de protéines qui jouent un rôle crucial dans la régulation du processus d'apoptose, également connu sous le nom de mort cellulaire programmée. L'apoptose est un mécanisme normal et important par lequel les cellules endommagées ou non fonctionnelles sont éliminées pour maintenir l'homéostasie des tissus et prévenir la maladie.

Les protéines régulatrices de l'apoptose peuvent être classées en deux catégories principales : les pro-apoptotiques et les anti-apoptotiques. Les protéines pro-apoptotiques favorisent le processus d'apoptose, tandis que les protéines anti-apoptotiques l'inhibent.

Les protéines Bcl-2 sont un exemple bien connu de protéines régulatrices de l'apoptose. La protéine Bcl-2 elle-même est une protéine anti-apoptotique qui inhibe l'apoptose en empêchant la libération de cytochrome c à partir des mitochondries. D'autres membres de la famille Bcl-2, tels que Bax et Bak, sont des protéines pro-apoptotiques qui favorisent la libération de cytochrome c et l'activation de la cascade d'apoptose.

D'autres exemples de protéines régulatrices de l'apoptose comprennent les inhibiteurs de caspases, qui empêchent l'activation des enzymes de caspase responsables de la dégradation des protéines cellulaires pendant l'apoptose, et les ligands de mort, qui se lient aux récepteurs de mort sur la surface cellulaire pour déclencher le processus d'apoptose.

Un déséquilibre dans l'expression ou l'activité des protéines régulatrices de l'apoptose peut entraîner une altération de la régulation de l'apoptose et contribuer au développement de maladies telles que le cancer, les maladies neurodégénératives et les maladies auto-immunes.

La biotine, également connue sous le nom de vitamine B7 ou vitamine H, est une vitamine soluble dans l'eau qui joue un rôle crucial dans plusieurs processus métaboliques du corps. Elle est essentielle à la synthèse des acides gras, des glucides et des acides aminés, ainsi qu'à la production d'énergie.

La biotine est également importante pour la santé des cheveux, de la peau et des ongles. Elle aide à maintenir l'intégrité des protéines structurelles de ces tissus en participant à la synthèse des kératines.

On peut trouver de la biotine dans une variété d'aliments, notamment les levures, les noix, les graines, les légumes verts feuillus, le foie et les reins. Elle est également disponible sous forme de supplément nutritionnel.

En général, les carences en biotine sont rares car elle est largement disponible dans l'alimentation et que notre corps a la capacité de la synthétiser en petites quantités grâce à la flore intestinale. Cependant, certaines conditions médicales ou certains médicaments peuvent entraîner une carence en biotine. Les symptômes d'une carence en biotine peuvent inclure des problèmes de peau et de cheveux, une fatigue accrue, une perte d'appétit, des nausées et des troubles neurologiques.

En résumé, la biotine est une vitamine essentielle qui joue un rôle important dans plusieurs processus métaboliques du corps et qui contribue à la santé des cheveux, de la peau et des ongles.

La chloramphénicol O-acétyltransférase (CAT) est une enzyme bactérienne qui ajoute un groupe acétyle à la molécule de chloramphénicol, un antibiotique à large spectre. Cette modification de la molécule de chloramphénicol empêche l'antibiotique de se lier à sa cible bactérienne, la sous-unité 50S du ribosome, et donc inactive son activité antibactérienne.

L'induction de l'expression de cette enzyme est une mécanisme de résistance aux antibiotiques chez certaines bactéries gram-négatives et gram-positives. Les gènes codant pour la CAT sont souvent localisés sur des plasmides, ce qui permet à la résistance de se propager facilement entre les bactéries par transfert de plasmide.

Il est important de noter que l'utilisation du chloramphénicol peut entraîner une sélection de bactéries résistantes en raison de cette enzyme, ce qui limite son utilité clinique.

Les produits du gène Tat (Trans-Activator of Transcription) du virus de l'immunodéficience humaine (VIH) sont des protéines régulatrices essentielles à la réplication virale. La protéine Tat est exprimée tardivement après l'infection par le VIH et se lie à une séquence spécifique dans la région LTR (Long Terminal Repeat) de l'ADN proviral, augmentant ainsi l'efficacité de la transcription des gènes viraux. Cette activation transcriptionnelle améliorée conduit à une production accrue d'autres protéines virales et d'ARN génomique, favorisant ainsi la réplication du VIH dans les cellules hôtes.

La protéine Tat est codée par le gène tat du VIH et est produite en tant que précurseur de 101 acides aminés qui subit une maturation post-traductionnelle pour former la protéine mature de 86 à 101 résidus d'acides aminés. La protéine Tat fonctionne en recrutant des facteurs de transcription cellulaires et en modifiant la chromatine autour du site LTR, ce qui entraîne une activation accrue de la transcription.

L'importance des produits du gène Tat dans le cycle réplicatif du VIH les rend attractifs en tant que cibles thérapeutiques potentielles pour le traitement et la prévention de l'infection par le VIH. Des inhibiteurs de Tat ont été développés et testés dans des modèles précliniques, bien qu'aucun d'entre eux n'ait encore été approuvé pour une utilisation clinique.

Les cytochromes c sont des protéines transporteuses d'électrons qui jouent un rôle crucial dans la chaîne respiratoire, un processus métabolique présent dans les mitochondries des cellules eucaryotes. Ils agissent comme des intermédiaires dans le transfert d'électrons du complexe III (ubiquinone-cytochrome c réductase) au complexe IV (cytochrome c oxydase).

La protéine de cytochrome c a une structure bien conservée à travers les espèces et se compose d'environ 104 résidus d'acides aminés. Elle contient un hème de fer non lié covalemment, qui est responsable de sa fonction de transport d'électrons. Le cytochrome c peut exister sous forme oxydée (ferrique, Fe3+) ou réduite (ferreuse, Fe2+), et il alterne entre ces deux états pendant le transfert d'électrons dans la chaîne respiratoire.

Outre sa fonction essentielle dans la respiration cellulaire, le cytochrome c est également connu pour son implication dans l'apoptose, un processus programmé de mort cellulaire. Des modifications anormales du cytochrome c ou des interactions avec d'autres protéines peuvent déclencher l'activation de la cascade apoptotique, entraînant la dégradation et l'élimination des cellules endommagées ou indésirables.

En médecine, les niveaux anormaux de cytochrome c peuvent être associés à diverses affections, telles que des maladies neurodégénératives, des lésions tissulaires et des cancers. Par conséquent, le cytochrome c est un sujet de recherche important pour le développement de thérapies et de biomarqueurs diagnostiques dans ces domaines.

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Cependant, si vous cherchez des informations sur les « produits géniques » dans un contexte biomédical, ils se réfèrent généralement à des molécules fonctionnelles qui sont synthétisées grâce à l'information génétique codée dans les gènes. Les produits géniques peuvent être des protéines ou des ARN fonctionnels.

Si vous cherchiez des informations sur un sujet différent, pouvez-vous s'il vous plaît clarifier votre demande ou vérifier l'orthographe du terme ? Je serai heureux de vous fournir plus d'informations si possible.

La protéine kinase C (PKC) est une famille de protéines kinases qui jouent un rôle crucial dans la transduction des signaux cellulaires. Elles sont responsables du phosphorylation de certaines protéines cibles, ce qui entraîne leur activation ou leur désactivation et participe ainsi à la régulation d'une variété de processus cellulaires tels que la croissance cellulaire, la différenciation, l'apoptose et la motilité cellulaire.

La PKC est activée par des messagers secondaires intracellulaires tels que le diacylglycérol (DAG) et l'ion calcium (Ca2+). Il existe plusieurs isoformes de PKC, chacune ayant des propriétés spécifiques et des rôles distincts dans la régulation cellulaire. Les isoformes de PKC sont classées en trois groupes principaux : les conventionnelles (cPKC), les nouveaux (nPKC) et les atypiques (aPKC).

Les cPKC nécessitent à la fois le DAG et le Ca2+ pour être activées, tandis que les nPKC sont activées par le DAG mais pas par le Ca2+, et les aPKC ne dépendent d'aucun de ces deux messagers. Les déséquilibres dans l'activation des isoformes de PKC ont été associés à diverses maladies, y compris le cancer, les maladies cardiovasculaires et neurodégénératives.

Les JNK (c-Jun N-terminal kinases) sont des protéines kinases appartenant à la famille des MAPK (mitogen-activated protein kinases). Elles sont également connues sous le nom de MAPK8, MAPK9 et MAPK10.

Les JNK jouent un rôle crucial dans la transduction des signaux cellulaires en réponse à une variété de stimuli, tels que les cytokines, les facteurs de croissance, le stress oxydatif, et les rayonnements UV. Elles sont responsables de la phosphorylation et de l'activation de diverses protéines nucléaires, y compris la protéine c-Jun, qui est un facteur de transcription important dans la régulation de l'expression des gènes.

L'activation des JNK peut entraîner une variété de réponses cellulaires, telles que la prolifération, l'apoptose (mort cellulaire programmée), et la différenciation. Des études ont montré que les JNK sont impliquées dans divers processus physiologiques et pathologiques, tels que l'inflammation, l'immunité, le développement neuronal, et la carcinogenèse.

Des inhibiteurs spécifiques des JNK ont été développés et sont actuellement à l'étude dans le traitement de diverses maladies, telles que les maladies inflammatoires, les maladies neurodégénératives, et le cancer.

Les protéines membranaires sont des protéines qui sont intégrées dans les membranes cellulaires ou associées à elles. Elles jouent un rôle crucial dans la fonction et la structure des membranes, en participant à divers processus tels que le transport de molécules, la reconnaissance cellulaire, l'adhésion cellulaire, la signalisation cellulaire et les interactions avec l'environnement extracellulaire.

Les protéines membranaires peuvent être classées en plusieurs catégories en fonction de leur localisation et de leur structure. Les principales catégories sont :

1. Protéines transmembranaires : Ces protéines traversent la membrane cellulaire et possèdent des domaines hydrophobes qui interagissent avec les lipides de la membrane. Elles peuvent être classées en plusieurs sous-catégories, telles que les canaux ioniques, les pompes à ions, les transporteurs et les récepteurs.
2. Protéines intégrales : Ces protéines sont fermement ancrées dans la membrane cellulaire et ne peuvent pas être facilement extraites sans perturber la structure de la membrane. Elles peuvent traverser la membrane une ou plusieurs fois.
3. Protéines périphériques : Ces protéines sont associées à la surface interne ou externe de la membrane cellulaire, mais ne traversent pas la membrane. Elles peuvent être facilement éliminées sans perturber la structure de la membrane.
4. Protéines lipidiques : Ces protéines sont associées aux lipides de la membrane par des liaisons covalentes ou non covalentes. Elles peuvent être intégrales ou périphériques.

Les protéines membranaires sont essentielles à la vie et sont impliquées dans de nombreux processus physiologiques et pathologiques. Des anomalies dans leur structure, leur fonction ou leur expression peuvent entraîner des maladies telles que les maladies neurodégénératives, le cancer, l'inflammation et les infections virales.

La recombinaison des protéines est un processus biologique au cours duquel des segments d'ADN sont échangés entre deux molécules différentes de ADN, généralement dans le génome d'un organisme. Ce processus est médié par certaines protéines spécifiques qui jouent un rôle crucial dans la reconnaissance et l'échange de segments d'ADN compatibles.

Dans le contexte médical, la recombinaison des protéines est particulièrement importante dans le domaine de la thérapie génique. Les scientifiques peuvent exploiter ce processus pour introduire des gènes sains dans les cellules d'un patient atteint d'une maladie génétique, en utilisant des vecteurs viraux tels que les virus adéno-associés (AAV). Ces vecteurs sont modifiés de manière à inclure le gène thérapeutique souhaité ainsi que des protéines de recombinaison spécifiques qui favorisent l'intégration du gène dans le génome du patient.

Cependant, il est important de noter que la recombinaison des protéines peut également avoir des implications négatives en médecine, telles que la résistance aux médicaments. Par exemple, les bactéries peuvent utiliser des protéines de recombinaison pour échanger des gènes de résistance aux antibiotiques entre elles, ce qui complique le traitement des infections bactériennes.

En résumé, la recombinaison des protéines est un processus biologique important impliquant l'échange de segments d'ADN entre molécules différentes de ADN, médié par certaines protéines spécifiques. Ce processus peut être exploité à des fins thérapeutiques dans le domaine de la médecine, mais il peut également avoir des implications négatives telles que la résistance aux médicaments.

La thapsigargine est un composé chimique trouvé dans les grenades de mer (Thapsia garganica), une plante originaire du bassin méditerranéen. Il s'agit d'un sesquiterpène lactone avec une fonction époxyde, qui a démontré des activités biochimiques et pharmacologiques intéressantes.

Dans un contexte médical, la thapsigargine est considérée comme un agent cytotoxique puissant. Elle inhibe l'activité de certaines enzymes clés dans les cellules, comme la sarco/endoplasmic reticulum calcium ATPase (SERCA), ce qui entraîne une accumulation d'ions calcium dans le réticulum endoplasmique et finalement l'apoptose, ou mort cellulaire programmée.

Cependant, son utilisation en médecine humaine est limitée en raison de sa toxicité élevée. Des recherches sont actuellement en cours pour développer des analogues moins toxiques qui conservent les propriétés anticancéreuses de la thapsigargine.

Les produits gène Tat se réfèrent aux protéines ou polypeptides codés par le gène Tat (trans-activateur du virus d'immunodéficience humaine de type 1). Le gène Tat est l'un des gènes régulateurs du VIH-1 et code pour une protéine essentielle à la réplication virale. La protéine Tat agit en stimulant la transcription de l'ADN proviral en ARNm, ce qui entraîne une augmentation de la production de nouveaux virus. Les produits gène Tat peuvent également jouer un rôle dans la pathogenèse du VIH-1 en modulant l'expression des cytokines et en favorisant la réplication virale dans les cellules immunitaires clés, telles que les lymphocytes T CD4+. Les produits gène Tat sont donc une cible importante pour le développement de thérapies antirétrovirales visant à contrôler la réplication du VIH-1 et à ralentir la progression de la maladie vers le sida.

La caspase-2 est une enzyme appartenant à la famille des caspases, qui sont des protéases à cystéine impliquées dans l'apoptose ou la mort cellulaire programmée. Elle est codée par le gène CASP2 chez les humains.

La caspase-2 est considérée comme une caspase initiatrice, car elle peut être activée en réponse à divers stimuli apoptotiques tels que les dommages à l'ADN, le stress oxydatif et la privation de facteurs de croissance. Une fois active, la caspase-2 peut activer d'autres caspases effectrices telles que la caspase-3, la caspase-6 et la caspase-7, ce qui entraîne une dégradation des protéines cellulaires et finalement la mort de la cellule.

La caspase-2 joue également un rôle important dans le contrôle de l'inflammation en régulant l'activité de certaines cytokines pro-inflammatoires telles que l'IL-1β. Des mutations du gène CASP2 ont été associées à des maladies neurodégénératives telles que la maladie d'Alzheimer et la maladie de Parkinson, ainsi qu'à un risque accru de cancer.

En résumé, la caspase-2 est une enzyme impliquée dans l'apoptose et le contrôle de l'inflammation, et des mutations de son gène peuvent être associées à certaines maladies.

Les cytochromes de type C sont des protéines membranaires qui contiennent un hème de prosthétique et jouent un rôle crucial dans le transfert d'électrons dans les cellules. Ils sont localisés dans la membrane mitochondriale interne et sont essentiels au processus d'oxydation des molécules organiques pour produire de l'énergie sous forme d'ATP via la phosphorylation oxydative.

Les cytochromes de type C ont une structure caractéristique avec un hème lié à la chaîne polypeptidique par des liaisons covalentes via deux résidus de cystéine. Cette structure leur permet de participer à des réactions d'oxydo-réduction en acceptant et en transférant des électrons entre différentes molécules.

Dans la chaîne respiratoire mitochondriale, les cytochromes de type C interviennent dans trois complexes enzymatiques distincts : le complexe III (cytochrome bc1), le complexe IV (cytochrome c oxydase) et certaines réductases. Le cytochrome c, qui est la forme la plus étudiée des cytochromes de type C, agit comme un transporteur d'électrons mobile entre le complexe III et le complexe IV.

Les mutations ou les dysfonctionnements des cytochromes de type C peuvent entraîner diverses maladies mitochondriales, telles que des neuropathies, des myopathies, des cardiomyopathies et d'autres affections métaboliques.

Le facteur de transcription AP-1 (Activator Protein 1) est un complexe de protéines dimériques qui se lie aux séquences de réponse spécifiques dans l'ADN et joue un rôle crucial dans la régulation de l'expression des gènes. Il est impliqué dans divers processus cellulaires tels que la différenciation, la prolifération, l'apoptose et la réponse immunitaire.

Le facteur de transcription AP-1 est composé de différentes sous-unités protéiques, y compris les membres de la famille Jun (c-Jun, JunB, JunD) et Fos (c-Fos, FosB, Fra-1, Fra-2). La composition du dimère AP-1 détermine sa spécificité pour différentes séquences d'ADN et donc sa fonction dans la régulation de l'expression des gènes.

L'activation de AP-1 est régulée par divers signaux intracellulaires, tels que les voies de signalisation MAPK (mitogen-activated protein kinase) et JNK (c-Jun N-terminal kinase). Lorsqu'il est activé, AP-1 se lie à des séquences d'ADN spécifiques appelées éléments de réponse AP-1, qui sont souvent situés dans les régions promotrices ou enhancers des gènes cibles.

AP-1 joue un rôle important dans diverses maladies, y compris le cancer, où il peut agir comme un oncogène en régulant l'expression de gènes liés à la prolifération cellulaire et à la survie.

Les terpénoïdes sont une classe large et diversifiée de composés organiques naturels dérivés des terpènes, qui sont des hydrocarbures produits par une variété de plantes et d'animaux. Les terpénoïdes diffèrent des terpènes en ce qu'ils contiennent souvent des groupes fonctionnels supplémentaires, tels que des alcools, aldéhydes, cétones ou autres.

Dans le contexte médical et pharmacologique, les terpénoïdes sont d'un intérêt particulier en raison de leurs propriétés bioactives. Ils peuvent jouer un rôle dans la défense des plantes contre les herbivores et les pathogènes, et certains ont également montré une activité thérapeutique potentielle chez l'homme.

Par exemple, certains terpénoïdes ont démontré des propriétés anti-inflammatoires, antivirales, antibactériennes et anticancéreuses. Ils sont également souvent utilisés en aromathérapie pour leurs propriétés olfactives et potentialisantes.

Cependant, il est important de noter que les terpénoïdes peuvent également avoir des effets secondaires indésirables et doivent être utilisés avec prudence sous la supervision d'un professionnel de la santé qualifié.

Les cellules cancéreuses en culture sont des cellules cancéreuses prélevées sur un être humain ou un animal, qui sont ensuite cultivées et multipliées dans un laboratoire. Ce processus est souvent utilisé pour la recherche médicale et biologique, y compris l'étude de la croissance et du comportement des cellules cancéreuses, la découverte de nouveaux traitements contre le cancer, et les tests de sécurité et d'efficacité des médicaments et des thérapies expérimentales.

Les cellules cancéreuses en culture sont généralement prélevées lors d'une biopsie ou d'une intervention chirurgicale, puis transportées dans un milieu de culture spécial qui contient les nutriments et les facteurs de croissance nécessaires à la survie et à la reproduction des cellules. Les cellules sont maintenues dans des conditions stériles et sous observation constante pour assurer leur santé et leur pureté.

Les cultures de cellules cancéreuses peuvent être utilisées seules ou en combinaison avec d'autres méthodes de recherche, telles que l'imagerie cellulaire, la génomique, la protéomique et la biologie des systèmes. Ces approches permettent aux chercheurs d'étudier les mécanismes moléculaires du cancer à un niveau granulaire, ce qui peut conduire à une meilleure compréhension de la maladie et au développement de nouveaux traitements plus efficaces.

Je suis désolé, « Tripterygium » ne fait pas référence à un terme médical spécifique. Il s'agit plutôt du nom d'un genre de plantes grimpantes originaires d'Asie orientale, également connues sous le nom de vignes de Lei Gong ou vignes thunder god. Certaines espèces de cette plante, comme Tripterygium wilfordii (appelée aussi thunder du vine), ont été utilisées dans la médecine traditionnelle chinoise pour traiter certaines affections inflammatoires et auto-immunes telles que le rhumatisme et la polyarthrite rhumatoïde. Cependant, l'utilisation de ces extraits de plantes peut entraîner des effets secondaires graves et son utilisation est limitée dans la pratique médicale moderne.

Le liquide intracellulaire, également connu sous le nom de cytoplasme, se réfère à l'ensemble des fluides et des composants organiques trouvés à l'intérieur d'une cellule. Il est contenu dans la membrane plasmique et entouré par le liquide extracellulaire. Le liquide intracellulaire est composé d'eau, d'ions, de nutriments, de molécules organiques telles que les protéines, les glucides et les lipides, ainsi que d'autres organites cellulaires tels que les mitochondries, les ribosomes et le réticulum endoplasmique. Il joue un rôle crucial dans la régulation de l'homéostasie cellulaire, le métabolisme cellulaire, la synthèse des protéines et la division cellulaire. Les déséquilibres dans la composition ou la quantité de liquide intracellulaire peuvent entraîner une variété de troubles et de maladies.

La mort cellulaire est un processus biologique qui entraîne la fermeture irréversible des fonctions et la dissolution structurale d'une cellule. Il existe différents types de mort cellulaire, mais les deux principaux sont l'apoptose et la nécrose. L'apoptose est un processus actif et contrôlé par lequel une cellule détruit elle-même ses propres composants pour éliminer les cellules endommagées ou dangereuses sans déclencher de réponse inflammatoire. La nécrose, en revanche, est généralement un processus passif et non contrôlé qui se produit lorsqu'une cellule est exposée à des dommages graves et subits une mort soudaine et violente, entraînant souvent une réponse inflammatoire.

Dans le contexte médical, la mort cellulaire peut être un événement normal ou pathologique. Par exemple, dans le développement embryonnaire, des millions de cellules meurent par apoptose pour sculpter les structures et les organes en croissance. Dans d'autres cas, une mort cellulaire excessive ou inappropriée peut contribuer à des maladies telles que la neurodégénération, l'athérosclérose, le cancer et les lésions tissulaires causées par des traumatismes, des infections ou des toxines.

La compréhension de la mort cellulaire est essentielle pour comprendre divers processus physiologiques et pathologiques, ainsi que pour le développement de thérapies visant à prévenir ou à traiter les maladies associées à une mort cellulaire excessive ou inappropriée.

La phospholipase C gamma (PLCγ) est une enzyme intracellulaire qui joue un rôle crucial dans la transduction des signaux cellulaires, plus spécifiquement dans les voies de signalisation impliquant les récepteurs à tyrosine kinases (RTK). Il existe deux isoformes de PLCγ, à savoir PLCγ1 et PLCγ2.

Lorsque les RTK sont activés par des ligands spécifiques, ils subissent une autophosphorylation, ce qui permet l'recrutement de la PLCγ via ses domaines SH2 et SH3. Une fois liée au récepteur, la PLCγ est elle-même phosphorylée par les kinases associées aux RTK, entraînant son activation.

L'activation de la PLCγ conduit à la scission des phospholipides membranaires en diacylglycérol (DAG) et inositol trisphosphate (IP3). Ces deux messagers secondaires modulent divers processus cellulaires, tels que la mobilisation du calcium intracellulaire, l'activation des protéines kinases C (PKC), la régulation de l'exocytose et la différenciation cellulaire.

Des anomalies dans les voies de signalisation impliquant la PLCγ ont été associées à diverses pathologies, notamment le cancer et les maladies inflammatoires. Par conséquent, la PLCγ est considérée comme une cible thérapeutique potentielle pour ces affections.

En résumé, la phospholipase C gamma (PLCγ) est une enzyme intracellulaire essentielle à la transduction des signaux cellulaires, principalement via les voies de signalisation impliquant les récepteurs à tyrosine kinases. Son activation entraîne la production de messagers secondaires qui régulent divers processus cellulaires et est associée à plusieurs pathologies.

Le facteur de nécrose tumorale alpha (TNF-α) est une cytokine pro-inflammatoire qui joue un rôle crucial dans la réponse immunitaire du corps. Il est produit principalement par les macrophages, bien que d'autres cellules telles que les lymphocytes T activés puissent également le sécréter.

TNF-α agit en se liant à ses récepteurs sur la surface des cellules, ce qui déclenche une cascade de réactions intracellulaires aboutissant à l'activation de diverses voies de signalisation. Cela peut entraîner une variété d'effets biologiques, y compris l'activation des cellules immunitaires, l'induction de la fièvre, l'apoptose (mort cellulaire programmée) et l'inflammation.

Dans le contexte du cancer, TNF-α peut avoir des effets à la fois bénéfiques et délétères. D'une part, il peut aider à combattre la croissance tumorale en stimulant la réponse immunitaire et en induisant l'apoptose des cellules cancéreuses. D'autre part, cependant, des niveaux élevés de TNF-α peuvent également favoriser la progression du cancer en encourageant la croissance et la survie des cellules tumorales, ainsi qu'en contribuant à l'angiogenèse (croissance de nouveaux vaisseaux sanguins dans la tumeur).

En médecine, les inhibiteurs de TNF-α sont utilisés pour traiter un certain nombre de maladies inflammatoires chroniques, telles que la polyarthrite rhumatoïde et la maladie de Crohn. Cependant, ces médicaments peuvent également augmenter le risque d'infections et de certains types de cancer.

Les lymphocytes T CD4+, également connus sous le nom de lymphocytes T auxiliaires ou helper, sont un type de globules blancs qui jouent un rôle crucial dans le système immunitaire adaptatif. Ils aident à coordonner la réponse immunitaire de l'organisme contre les agents pathogènes et les cellules cancéreuses.

Les lymphocytes T CD4+ possèdent des récepteurs de surface appelés récepteurs des lymphocytes T (TCR) qui leur permettent de reconnaître et de se lier aux antigènes présentés par les cellules présentatrices d'antigènes, telles que les cellules dendritiques. Une fois activés, les lymphocytes T CD4+ sécrètent des cytokines qui contribuent à activer et à réguler d'autres cellules immunitaires, telles que les lymphocytes B, les lymphocytes T CD8+ et les cellules natural killer.

Les lymphocytes T CD4+ peuvent être divisés en plusieurs sous-ensembles fonctionnels, tels que les lymphocytes T Th1, Th2, Th17 et Treg, qui ont des fonctions immunitaires spécifiques. Les lymphocytes T CD4+ sont essentiels pour une réponse immunitaire efficace contre de nombreux agents pathogènes, y compris les virus, les bactéries et les parasites. Cependant, un déséquilibre ou une activation excessive des lymphocytes T CD4+ peut également contribuer au développement de maladies auto-immunes et inflammatoires.

Le noyau de la cellule est une structure membranaire trouvée dans la plupart des cellules eucaryotes. Il contient la majorité de l'ADN de la cellule, organisé en chromosomes, et est responsable de la conservation et de la reproduction du matériel génétique. Le noyau est entouré d'une double membrane appelée la membrane nucléaire, qui le sépare du cytoplasme de la cellule et régule le mouvement des molécules entre le noyau et le cytoplasme. La membrane nucléaire est perforée par des pores nucléaires qui permettent le passage de certaines molécules telles que les ARN messagers et les protéines régulatrices. Le noyau joue un rôle crucial dans la transcription de l'ADN en ARN messager, une étape essentielle de la synthèse des protéines.

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... des cellules du cancer de lestomac, sans induire la moindre toxicité sur les cellules saines ; le mécanisme passerait par une ... Jurkat) by dandelion root extract » J. Ethnopharmacol. 2011 Janv ; 133(1) : 86-91 (Department of Chemistry & Biochemistry, ... sur les cellules du cancer du pancréas (OVADJE, 2012 Oct), et sur la prolifération des cellules du cancer colorectal : ... les mêmes conclusions sont faites par une équipe vietnamienne sur des cellules du cancer du sein ; où des extraits de Pissenlit ...
  • en) Cet article est partiellement ou en totalité issu de l'article de Wikipédia en anglais intitulé « Jurkat cells » (voir la liste des auteurs). (wikipedia.org)
  • Les cellules Jurkat (prononcé yūr′kat) sont une lignée cellulaire immortalisée de lymphocyte T CD4 humain. (wikipedia.org)
  • La lignée cellulaire Jurkat (initialement appelée JM) a été établie vers la fin des années 1970 à partir du sang d'un garçon de quatorze ans atteint d'une leucémie. (wikipedia.org)
  • Ces cellules sont également beaucoup utilisées en science en raison de leur capacité à produire de l'interleukine 2, une grande partie des découvertes sur l'activation du lymphocyte T a été réalisée sur ces cellules. (wikipedia.org)
  • Les cellules D1.1 n'expriment pas la molécule CD4, un important Corécepteur influent notamment dans l'activation des lymphocyte T auxiliaire (helper). (wikipedia.org)
  • Il a été montré par « knock-out » (KO) dans des modèles de souris ou de manière indirecte dans des modèles de cellules humaines qu'en l'absence de l'activation de DFF40 lors de l'apoptose, l'instabilité chromosomique est favorisée. (inrs.ca)
  • Les cellules J31.13 sont des mutants réalisés à l'aide de radiations sur des cellules J77-6.8, elles-mêmes dérivant des Jurkat. (wikipedia.org)
  • Dans notre laboratoire, nous sommes, à notre connaissance, les seuls à avoir obtenue un clone de cellules humaines KO pour le gène de DFF40 à l'aide de la technologie CRISPR. (inrs.ca)

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