Un résidu cystéine protéase est fortement exprimée en ostéoclastes et joue un rôle essentiel dans la résorption osseuse tant que puissant MATRIX-degrading extracellulaire enzyme.
Un groupe de proteinases lysosomale ou Endopeptidases trouvé dans des extraits de diverses aqueuse des tissus animaux. Ils fonctionnent dans une façon optimale à pH acide. Les cathepsins se manifester par une variété d ’ enzyme sous-types incluant protéases sérine ; Aspartic proteinases ; et de cystéine.
Un résidu cystéine lysosomale avec une spécificité de la protéase est similaire à celle du PAPAIN. L'enzyme est présente dans de nombreux tissus est importante à maints et physiologiques et processus pathologiques. En pathologie, cathepsine B a été retrouvé d'être impliqué dans démyélinisation ; emphysème ; RHEUMATOID RHUMATOIDE et Néoplasme dureté.
Un ubiquitously-expressed cystéine protéase joue un rôle dans L'INFORMATIQUE post-translational enzymatique de protéines dans les protéines sécrétrices NIMÉSULIDE GRANULÉS.
Une protéase intracellulaire trouvé dans une variété de tissu a spécificité similaire à mais plus étroites que ça de pepsin A. Le enzyme intervient dans catabolisme du cartilage et des tissus conjonctifs. CE 3.4.23.5. (Anciennement CE 3.4.4.23).
Un sérine protéase trouvé dans le azurophil granules des neutrophiles. Ça contient une enzyme spécificité similaire à celle de chymotrypsine C.
Un lysosomale ubiquitously-expressed cystéine protéase intervenant en protéines processing. L ’ enzyme a les deux Endopeptidase et Aminopeptidase activités.
C'est un Aspartic Endopeptidase de structure similaire à cathepsine D, c'est retrouvé principalement dans les cellules du système immunitaire où il pourrait jouer un rôle dans le traitement de cellule surface antigènes.
Un papain-like cystéine protéase a spécificité pour acides terminal dipeptides. L ’ enzyme joue un rôle dans l'activation de plusieurs des protéases à sérine pro-inflammatoires retrait de leur aminoterminal dipeptides inhibitrice. Des mutations génétiques qui entraîner une perte de Cathepsin C activité dans les humains sont associés à PAPILLON-LEFEVRE maladie.
Un résidu cystéine papain-related lysosomale que de la protéase est exprimé dans une large variété de types cellulaires.
Cysteine Endopeptidases qui ont une impliquées dans le processus catalytique. Ce groupe d ’ enzymes est DE LA SEROTONINE cystéine protéase tels que Cystatines et SULFHYDRYL réactifs.
Une grande cellule multinuclear associée à la résorption osseuse odontoclast. Un, aussi appelé cementoclast cytomorphologically, est la même qu'un, et impliquée dans des ostéoclastes Cementum résorption osseuse.
Un ubiquitously-expressed cystéine dipeptidylpeptidase qui présente une activité carboxypeptidase. Il est hautement exprimé dans une variété de cellules immunitaires types et peut jouer un rôle dans le processus inflammatoire et les réponses immunitaires.
La perte osseuse due à l ’ activité ostéoclastique.
Et exogènes composés endogène inhibant cysteine Endopeptidases.
Un tueur naturelle cystéine Endopeptidase trouvé dans des lymphocytes T cytotoxique et peut être un rôle spécifique dans le mécanisme de règlement ou l ’ activité de cellules immunitaires.
Une classe de morphologiquement cytoplasmique hétérogène des particules dans les tissus d'origine animale et végétale, caractérisée par leur contenu hydrolytique enzymes et les structure-linked latence de ces enzymes, les fonctions de lysosomes intracellulaires lytic dépendre de leur potentiel. L'unité membrane lysosome comme une barrière entre les enzymes enférmé dans la lysosome et du substrat. L'activité des enzymes contenue dans les lysosomes est limitée ou néant à moins que les vésicules dans lequel elles sont ci-jointes est rompue. Une telle brèche est censé être sous contrôle métabolique (hormonaux). (De Rieger et al., Glossaire de Genetics : Classique et Molecular, 5ème e)
Une sous-catégorie de peptide Hydrolases le clivage des internes qui catalysent les peptides ou PROTEINS.
Une lignée cellulaire ERYTHROLEUKEMIA dérivées d'une leucémie myéloïde CHRONIQUE Blast patient en crise.
La formation osseuse défectueux impliquant chaque os individuellement ou en association.
Un groupe de la protéase endogènes homologues cystéine DE LA SEROTONINE. Le Cystatines inhiber plus cysteine Endopeptidases comme les peptidases PAPAIN et d'autres qui ont un groupe sulfhydryl au site actif.
Un carboxypeptidase qui catalyse la libération d'un acide aminé propeptide C-terminal spécificité avec un large. Elle joue un rôle dans les lysosomes en protégeant BETA-GALACTOSIDASE et neuraminidase de dégradation. Avant, c'était classé comme CE 3.4.12.1 et CE 3.4.21.13.
Protéines d ’ un facteur de nécrose tumorale appartenant à la superfamille des récepteurs qui se lie de la Fédération ACTIVATOR DU Factor-kappa B et OSTEOPROTEGERIN. Il joue un rôle important dans la régulation de la différenciation des ostéoclastes et leur activation.
De différents types de sarcome rare d'avoir un complexe stroma fibreux joins des groupes de sarcome cellules, qui ressemblent à des cellules épithéliales et sont joints à alvéoles muré avec du tissu conjonctif. C'est une tumeur rare, survenant généralement entre 15 et 35 ans. Il apparaît dans les muscles des extrémités chez les adultes et plus fréquemment dans la tête et le cou des enfants. Si ça se déclare, fréquemment à croissance lente aux poumons et cerveau, os et les ganglions. (DeVita Jr et al., Cancer : Principes & Practice en cancérologie, Ed, 3D p1365)
N-acylated oligopeptides isolés de culture filtrates de Actinomycetes, qui agissent spécifiquement pour inhiber acide des protéases tels que pepsin et rénine.
Une enzyme qui catalyse la conversion d'un orthophosphoric monoester et de l'eau en un dérivé alcool et Orthophosphate. CE 3.1.3.2.
Formation excessive de l ’ os trabéculaire dense menant à fractures pathologiques ; ostéite ; splénomégalie avec myocarde ; anémie ; et (hématopoïèse, envahissement hemopoiesis envahissement).
Syndrome autosomale récessif rare caractérisé par de clôture retardée SUTURES crânienne, petite taille, ACRO-OSTEOLYSIS de phalanges, des anomalies dentaires et maxillo-facial et une augmentation de la densité osseuse des fractures des os. Elle est associée à défaut de résorption osseuse due à des mutations de la protéase cystéine lysosomale Cathepsin K
Composés qui inhibent la biosynthèse ou ou antagoniser les effets de protéases (Endopeptidases).
Peptides composé de deux unités d'acides aminés.
La résorption de tissu dentaire calcifiée, impliquant déminéralisation due à une neutralisation de l 'échange et des cations lacunaire résorption osseuse par les ostéoclastes. Il y a deux types : Externes (à la suite de dent) et interne (apparemment instauré par un étrange inflammatoires l'hyperplasie de la pulpe). (De Jablonski, Dictionary de dentisterie, 1992, p676)
Un de l'enzyme protéolytique obtenu de carica papaye, c'est aussi celui utilisé pour un mélange de papain CHYMOPAPAIN purifiée et utilisé comme agent débrider enzymatique topique. CE 3.4.22.2.
Affections néoplasiques distinctif de histiocytes. Parmi ceux-ci se trouvent des macrophages et des néoplasmes malins des cellules dendritiques.
Physiologiquement inactif substances qui peuvent être converties à enzymes actifs.
Le diazométhane est un composé organique très réactif, instable et toxique, contenant un groupe fonctionnel diazo avec la formule CH2N2, utilisé en synthèse organique pour introduire des groupes méthylène dans d'autres molécules.
La normalité de la solution par rapport à l'eau ; les ions H +. C'est lié à acidité mesures dans la plupart des cas par pH = log [1 / 1 / 2 (H +)], où (H +) est la concentration d'ions d'hydrogène équivalents en gramme par litre de solution. (Dictionnaire de McGraw-Hill Terms scientifique et technique, 6e éditeur)
L ’ activité enzymatique hydrolytique utilisé comme histocytochemical estérases tester la présence de substrat est utilisé dans les tissus 3-hydroxy-4 '-nitro-2-naphthanilide chloroacetate (naphtalénique AS-D).

La cathepsine K est une protéase à cystéine, ce qui signifie qu'elle est une enzyme qui décompose d'autres protéines, qui est produite principalement par les ostéoclastes, des cellules spécialisées dans la résorption osseuse. Cette enzyme joue un rôle crucial dans le processus de remodelage osseux normal en aidant à dégrader et à dissoudre la matrice osseuse lorsque les ostéoclastes la décomposent.

Cependant, une activité excessive de la cathepsine K peut entraîner une perte osseuse excessive et contribuer au développement de maladies telles que l'ostéoporose. La cathepsine K est également exprimée dans d'autres types de cellules, y compris les macrophages et certaines cellules tumorales, où elle peut jouer un rôle dans la progression des maladies telles que le cancer.

En plus de sa fonction dans le remodelage osseux, la cathepsine K est également capable de dégrader d'autres protéines extracellulaires, y compris l'élastine et le collagène, ce qui lui confère une importance dans des processus tels que la cicatrisation des plaies et la progression du cancer.

En raison de son rôle important dans divers processus physiologiques et pathologiques, la cathepsine K est considérée comme une cible thérapeutique potentielle pour le traitement de l'ostéoporose et d'autres maladies liées à l'os. Des inhibiteurs de la cathepsine K sont actuellement en cours de développement et d'essais cliniques pour le traitement de ces affections.

Les cathepsines sont des enzymes appartenant à la famille des protéases, qui sont capables de dégrader les protéines. Plus précisément, les cathepsines sont des protéases à cystéine qui jouent un rôle important dans la digestion et le recyclage des protéines dans les lysosomes, des organites cellulaires responsables de la dégradation des matériaux internes et externes de la cellule.

Il existe plusieurs types de cathepsines, dont les plus courantes sont la cathepsine B, C, D, F, H, K, L et S. Chacune d'entre elles a une fonction spécifique dans la cellule et peut être régulée différemment. Par exemple, certaines cathepsines sont impliquées dans la digestion des protéines intracellulaires endommagées ou inutilisées, tandis que d'autres sont responsables de la dégradation des protéines extracellulaires après leur internalisation par la cellule.

Les cathepsines peuvent également être impliquées dans divers processus pathologiques tels que l'inflammation, l'infection, le cancer et les maladies neurodégénératives. Des niveaux anormalement élevés de certaines cathepsines ont été associés à des maladies telles que la maladie d'Alzheimer, la maladie de Parkinson, l'arthrite rhumatoïde et certains types de cancer.

En résumé, les cathepsines sont des enzymes importantes pour la digestion et le recyclage des protéines dans la cellule. Elles peuvent également être associées à divers processus pathologiques et maladies.

La cathepsine B est une protéase à cystéine, ce qui signifie qu'elle est une enzyme qui décompose d'autres protéines. Elle est produite dans le corps humain et se trouve principalement dans les lysosomes, des structures cellulaires qui décomposent et recyclent les matériaux cellulaires inutiles ou endommagés.

La cathepsine B joue un rôle important dans la régulation des processus physiologiques tels que la croissance cellulaire, l'apoptose (mort cellulaire programmée) et la réparation des tissus. Elle est également associée à plusieurs maladies, notamment les maladies cardiovasculaires, le cancer et les maladies neurodégénératives telles que la maladie d'Alzheimer.

Dans ces contextes pathologiques, une activité accrue de la cathepsine B peut entraîner une dégradation excessive des protéines et des tissus, ce qui peut contribuer au développement et à la progression de la maladie. Par conséquent, la cathepsine B est considérée comme une cible thérapeutique potentielle pour le traitement de ces maladies.

La cathepsine L est une protéase à cystéine, ce qui signifie qu'il s'agit d'une enzyme qui dégrade les protéines et contient un résidu de cystéine dans son site actif. Elle est produite principalement par les cellules du système immunitaire telles que les macrophages et les lymphocytes, mais on la trouve également dans d'autres types de cellules.

La cathepsine L joue un rôle important dans la dégradation des protéines intracellulaires endommagées ou inutiles, ainsi que dans la présentation de petits fragments de protéines aux cellules du système immunitaire pour qu'elles puissent reconnaître et répondre aux agents pathogènes. Elle est également capable de dégrader les composants de la matrice extracellulaire, ce qui peut contribuer à des processus tels que la migration cellulaire et la croissance tumorale.

Dans certaines maladies, telles que la polyarthrite rhumatoïde et la sclérose en plaques, on a observé une augmentation de l'activité de la cathepsine L, ce qui peut contribuer à la destruction des tissus et à l'inflammation. Par conséquent, les inhibiteurs de la cathepsine L sont à l'étude comme traitement potentiel pour ces maladies.

La cathepsine D est une protéase lysosomiale, qui est une enzyme qui dégrade les protéines dans les lysosomes. Il s'agit d'une protéase à sérine endopeptidase qui est capable de dégrader un large éventail de substrats protéiques. La cathepsine D est synthétisée sous forme d'une proenzyme inactive, qui est ensuite traitée et activée dans les lysosomes.

La cathepsine D joue un rôle important dans la digestion des protéines intracellulaires endocytées ou dégradées par autophagie. Elle est également capable de traverser la membrane lysosomiale et d'atteindre le cytosol, où elle peut participer à la régulation de divers processus cellulaires, tels que l'apoptose (mort cellulaire programmée) et l'autophagie.

Des niveaux élevés de cathepsine D ont été trouvés dans certaines cellules cancéreuses et il a été suggéré qu'elle pourrait jouer un rôle dans la progression du cancer en favorisant la croissance tumorale, l'angiogenèse (croissance de nouveaux vaisseaux sanguins) et la métastase.

En plus de son rôle dans la dégradation des protéines, la cathepsine D est également capable d'activer ou de désactiver diverses protéases et cytokines, ce qui en fait un acteur important du remodelage tissulaire et de l'inflammation.

Cathepsin G est une protéase sérique et azurophile des granules neutrophiles, qui appartient à la famille des peptidases à cystéine. Elle joue un rôle important dans la dégradation des protéines et la régulation de l'inflammation. Cathepsin G est capable d'activer d'autres protéases et peut également endommager les tissus en dégradant les composants extracellulaires, ce qui contribue à la pathogenèse des maladies inflammatoires et infectieuses. Elle est également impliquée dans la coagulation sanguine et la fibrinolyse. Des niveaux élevés de cathepsin G ont été associés à un certain nombre de conditions médicales, y compris l'athérosclérose, l'asthme et les maladies pulmonaires obstructives chroniques (MPOC).

La cathepsine H est une protéase à sérine, également connue sous le nom d'enzyme lysosomale, qui joue un rôle important dans la dégradation des protéines et la régulation de divers processus cellulaires. Elle est produite principalement par les macrophages et les cellules dendritiques, et est capable de cliver une grande variété de substrats protéiques.

La cathepsine H est codée par le gène CTSH et est synthétisée sous forme d'une proenzyme inactive qui doit être activée par la protéolyse dans les lysosomes. Elle fonctionne à un pH acide optimal et est capable de dégrader une grande variété de substrats, y compris les peptides, les protéines et les polysaccharides.

La cathepsine H est impliquée dans divers processus physiologiques et pathologiques, tels que la présentation de l'antigène, la réponse immunitaire, l'apoptose, l'autophagie et la dégradation des protéines. Des niveaux anormaux ou une activité accrue de cathepsine H ont été associés à plusieurs maladies, telles que les maladies inflammatoires, les maladies neurodégénératives, le cancer et l'infection par le virus de l'immunodéficience humaine (VIH).

En médecine, la cathepsine H peut être utilisée comme biomarqueur pour diagnostiquer et surveiller certaines maladies. De plus, des inhibiteurs spécifiques de la cathepsine H sont à l'étude en tant que traitements potentiels pour un large éventail de maladies.

La cathepsine E est une protéase à sérine qui se trouve principalement dans les lysosomes des cellules immunitaires telles que les macrophages et les lymphocytes. Elle joue un rôle important dans la présentation de l'antigène et la régulation de l'inflammation. La cathepsine E est capable d'activer certaines cytokines pro-inflammatoires, telles que l'interleukine-1β (IL-1β), ce qui en fait une protéase clé dans le processus inflammatoire. Des niveaux élevés de cathepsine E ont été associés à certaines maladies inflammatoires, telles que la polyarthrite rhumatoïde et l'asthme sévère.

Il est important de noter qu'il existe plusieurs types de cathepsines, chacune ayant des fonctions spécifiques dans le corps humain. La cathepsine E est souvent étudiée dans le contexte de la recherche sur les maladies inflammatoires et auto-immunes, ainsi que dans le développement de nouveaux traitements pour ces conditions.

Cathepsin C, également connu sous le nom de dipeptidyl peptidase I (DPP I), est une protéase à sérine qui se trouve dans les lysosomes des cellules. Il joue un rôle important dans la dégradation et le traitement des protéines intracellulaires. Cathepsin C est également essentiel pour l'activation de certaines protéases neutrophiles, telles que les protéases à sérine et les protéases à cystéine, qui sont importantes pour la fonction immunitaire normale. Les mutations dans le gène de la cathepsine C ont été associées à des maladies génétiques telles que la papillomatose cutanée et la périodontite liée à l'ankylose. Un déficit en cathepsine C a également été associé à une susceptibilité accrue aux infections bactériennes, en particulier chez les personnes atteintes du syndrome de Papillon-Lefèvre.

La cathepsine F est une protéase à cystéine, ce qui signifie qu'elle est une enzyme qui décompose d'autres protéines et contient un résidu de cystéine dans son site actif. Elle appartient à la famille des peptidases et est produite par certaines cellules du corps humain, telles que les macrophages et les ostéoclastes.

La cathepsine F joue un rôle important dans la dégradation des protéines extracellulaires et intracellulaires. Elle peut être impliquée dans divers processus physiologiques et pathologiques, tels que la résorption osseuse, la réponse immunitaire, l'apoptose et la progression tumorale.

Dans le contexte médical, une activité accrue de la cathepsine F a été associée à certaines maladies, telles que l'ostéoporose, les maladies inflammatoires et certains types de cancer. Par conséquent, elle peut être considérée comme une cible thérapeutique potentielle pour le développement de nouveaux traitements pour ces conditions.

Les cystéine endopeptidases sont un type spécifique d'enzymes qui coupent les protéines en libérant l'acide aminé cystéine lors de la réaction catalytique. Elles sont également connues sous le nom de cystéine proteases ou cysteine peptidases. Ces enzymes ont un résidu de cystéine dans leur site actif qui est essentiel à leur fonctionnement.

Elles jouent un rôle crucial dans divers processus physiologiques, tels que la digestion des protéines dans l'estomac et l'intestin grêle, la régulation de la réponse immunitaire, la signalisation cellulaire, la croissance et la différenciation cellulaires. Cependant, certaines cystéine endopeptidases peuvent également être associées à des maladies, telles que les infections virales, l'arthrite rhumatoïde, le cancer et les maladies neurodégénératives.

Les inhibiteurs de cystéine endopeptidases sont souvent utilisés dans le traitement de ces maladies pour contrôler leur activité anormale. Les exemples bien connus de cystéine endopeptidases comprennent la papaïne, la bromélaïne, la trypsine et la chymotrypsine.

Les ostéoclastes sont des cellules géantes multinucléées trouvées dans le tissu osseux. Ils jouent un rôle crucial dans le processus de remodelage osseux en dégradant la matrice osseuse via la sécrétion d'enzymes, y compris les tartrate-resistant acid phosphatase (TRAP) et les cathepsines K. Les ostéoclastes dérivent de monocytes/macrophages précurseurs dans la moelle osseuse et sont stimulés par des facteurs tels que le RANKL (Receptor Activator of Nuclear Factor kappa-B Ligand) et le M-CSF (Macrophage Colony-Stimulating Factor). Une dysrégulation de l'activité ostéoclastique peut conduire à des troubles osseux, tels que l'ostéoporose et la maladie de Paget.

La cathepsine Z est une protéase à cystéine qui appartient à la famille des peptidases. Elle est également connue sous le nom de CTSL2 (cathepsine L2). Cette enzyme est principalement exprimée dans les cellules du système immunitaire, tels que les macrophages et les lymphocytes.

La cathepsine Z joue un rôle important dans la dégradation des protéines intracellulaires et extracellulaires. Elle est capable de cliver une grande variété de substrats, y compris les protéines structurales, les protéines membranaires et les protéines sécrétées.

Dans le système immunitaire, la cathepsine Z peut aider à réguler l'activité des cellules T en dégradant certaines protéines de surface des lymphocytes T activés. Elle peut également jouer un rôle dans la présentation d'antigènes aux cellules immunitaires, ce qui est important pour le développement d'une réponse immunitaire adaptative.

Des niveaux élevés de cathepsine Z ont été observés dans certaines maladies inflammatoires et auto-immunes, telles que la polyarthrite rhumatoïde et la sclérose en plaques. Cependant, la fonction exacte de cette enzyme dans ces conditions n'est pas encore complètement comprise.

En résumé, la cathepsine Z est une protéase à cystéine importante qui joue un rôle clé dans la dégradation des protéines et la régulation du système immunitaire. Des niveaux anormaux de cette enzyme peuvent être associés à certaines maladies inflammatoires et auto-immunes.

La résorption osseuse est un processus physiologique dans lequel le tissu osseux est décomposé et absorbé par les cellules appelées ostéoclastes. C'est une partie normale du remodelage osseux continu qui permet à l'os de réparer les dommages et d'adapter sa structure en réponse aux forces mécaniques.

Cependant, un excès de résorption osseuse peut entraîner une perte osseuse excessive et débilitante, comme c'est le cas dans certaines maladies telles que l'ostéoporose, où les os deviennent fragiles et sujets aux fractures. Des niveaux élevés de résorption osseuse peuvent également être observés dans des conditions telles que la péri-implantite, une maladie inflammatoire qui affecte les tissus mous et l'os autour des implants dentaires.

Les inhibiteurs de cystéine protéinase sont une classe de médicaments qui inhibent l'activité des enzymes de la cystéine protéinase. Ces enzymes jouent un rôle important dans la dégradation des protéines et sont souvent surexprimées dans certaines maladies, telles que le cancer et les maladies inflammatoires.

Les inhibiteurs de cystéine protéinase sont utilisés dans le traitement de diverses affections médicales. Par exemple, ils peuvent être utilisés pour traiter l'arthrite rhumatoïde, la polyarthrite psoriasique et d'autres maladies inflammatoires en raison de leur capacité à inhiber les enzymes de cystéine protéinase qui contribuent à l'inflammation.

Certaines études ont également suggéré que les inhibiteurs de cystéine protéinase peuvent être utiles dans le traitement du cancer, car ils peuvent inhiber les enzymes de cystéine protéinase qui sont souvent surexprimées dans les cellules cancéreuses et contribuent à la croissance tumorale.

Cependant, il convient de noter que l'utilisation des inhibiteurs de cystéine protéinase est associée à certains risques et effets secondaires, tels que des troubles gastro-intestinaux, des réactions allergiques et une augmentation du risque d'infections. Par conséquent, ils doivent être utilisés sous la surveillance étroite d'un médecin.

La cathepsine W est une protéase à cystéine qui appartient à la famille des peptidases papaines. Elle est principalement exprimée dans les cellules immunitaires, telles que les lymphocytes T cytotoxiques et les cellules natural killer (NK). La cathepsine W joue un rôle important dans la dégradation des protéines intracellulaires et extracellulaires et est également impliquée dans la présentation de l'antigène et la régulation de l'apoptose. Des études ont suggéré que la cathepsine W pourrait être impliquée dans certaines maladies, telles que la sclérose en plaques et la polyarthrite rhumatoïde. Cependant, sa fonction exacte dans ces maladies n'est pas encore complètement comprise.

Les lysosomes sont des organites membranaires trouvés dans la plupart des cellules eucaryotes. Ils jouent un rôle crucial dans le processus de dégradation et d'élimination des matières et des déchets cellulaires. Les lysosomes contiennent une variété d'enzymes hydrolytiques qui peuvent décomposer divers biomolécules telles que les lipides, les protéines, les glucides et les acides nucléiques en leurs composants constitutifs.

Les lysosomes sont souvent appelés «l'usine à ordures» de la cellule car ils aident à maintenir un environnement interne propre et sain en éliminant les déchets et les matières endommagées ou inutiles. Ils sont également impliqués dans le processus d'autophagie, dans lequel les composants cellulaires endommagés ou vieillissants sont encapsulés dans des membranes, formant une structure appelée autophagosome, qui fusionne ensuite avec un lysosome pour décomposer son contenu en nutriments réutilisables.

Les défauts de fonctionnement des lysosomes ont été associés à diverses maladies génétiques, telles que les maladies lysosomales, qui sont causées par des mutations dans les gènes codant pour les enzymes lysosomales ou d'autres protéines impliquées dans le fonctionnement des lysosomes. Ces maladies peuvent entraîner une accumulation de matériaux non dégradés dans la cellule, ce qui peut endommager les tissus et provoquer une variété de symptômes cliniques.

Les endopeptidases sont des enzymes qui coupent les protéines ou les peptides en fragments plus petits en clivant les liaisons peptidiques à l'intérieur de la chaîne polypeptidique, contrairement aux exopeptidases qui coupent les acides aminés terminaux. Elles jouent un rôle crucial dans la digestion des protéines alimentaires, la signalisation cellulaire, la régulation hormonale et la neurotransmission, entre autres processus biologiques importants. Les endopeptidases peuvent être classées en fonction de leur site spécifique de clivage ou de leur structure tridimensionnelle. Des exemples bien connus d'endopeptidases comprennent la trypsine, la chymotrypsine et l'élastase, qui sont des enzymes digestives produites par le pancréas.

Les cellules K562 sont une lignée cellulaire humaine utilisée dans la recherche en biologie et en médecine. Elles dérivent d'un patient atteint de leucémie myéloïde aiguë, un type de cancer du sang. Les cellules K562 ont la capacité de se diviser indéfiniment en culture et sont souvent utilisées comme modèle pour étudier les mécanismes de base de la division cellulaire, l'apoptose (mort cellulaire programmée), la différenciation cellulaire et l'hématopoïèse (formation des cellules sanguines). Elles sont également utilisées dans la recherche sur le développement de nouveaux traitements contre la leucémie et d'autres cancers du sang.

La dysostose est un terme général utilisé en médecine et en génétique pour décrire des anomalies congénitales dans le développement et la formation des os. Il s'agit d'un groupe hétérogène de troubles caractérisés par une malformation, une absence ou un nombre anormal d'un ou plusieurs os dans le squelette.

Les dysostoses peuvent affecter n'importe quelle partie du squelette, y compris les membres, la colonne vertébrale, le crâne et le visage. Les symptômes varient considérablement en fonction de la gravité et de l'étendue de la dysostose.

Les causes des dysostoses sont variées et peuvent être dues à des mutations génétiques, des expositions environnementales pendant la grossesse ou une combinaison des deux. Certaines formes de dysostoses sont héréditaires et peuvent être transmises de génération en génération dans les familles, tandis que d'autres sont sporadiques et ne se produisent qu'occasionnellement sans antécédents familiaux connus.

Le diagnostic des dysostoses repose généralement sur l'examen clinique, les antécédents médicaux et les résultats de l'imagerie médicale tels que la radiographie ou l'IRM. Le traitement dépend du type et de la gravité de la dysostose et peut inclure des soins de soutien, des orthèses, des appareils orthopédiques, une intervention chirurgicale ou une combinaison de ces options.

Il est important de noter que les dysostoses peuvent être associées à d'autres anomalies congénitales ou syndromiques, il est donc essentiel d'effectuer un examen complet et un counseling génétique pour les patients atteints de ces troubles.

Les cystatines sont un groupe d'inhibiteurs de protéases qui régulent la fonction des protéases, des enzymes qui dégradent les protéines. Ils sont produits dans presque tous les types de cellules du corps humain et sont donc présents dans tous les fluides corporels, y compris le sang et l'urine. Les cystatines ont une fonction importante dans la régulation de la dégradation des protéines et jouent un rôle important dans la protection des tissus contre la dégradation excessive des protéines.

Les cystatines sont souvent utilisées comme marqueurs biologiques pour évaluer la fonction rénale, car leur concentration dans le sang est directement liée à la fonction rénale. En particulier, la cystatine C est considérée comme un indicateur sensible et spécifique de la fonction rénale et est souvent utilisée en clinique pour évaluer l'état de santé des reins. Des taux élevés de cystatine C dans le sang peuvent indiquer une maladie rénale ou une insuffisance rénale.

En plus de leur rôle dans la régulation de la fonction rénale, les cystatines ont également été associées à un certain nombre de processus pathologiques, tels que l'inflammation, l'infection et le cancer. Des études sont en cours pour déterminer si les cystatines peuvent être utilisées comme marqueurs biologiques pour diagnostiquer ou surveiller ces conditions.

Cathepsin A est une enzyme lysosomale qui appartient à la famille des peptidases. Elle est également connue sous le nom de peptidase A ou CTSA. Cette enzyme joue un rôle important dans la dégradation et le recyclage des protéines dans les cellules, ainsi que dans l'activation et la régulation d'autres enzymes et hormones.

Cathepsin A est capable de cliver une variété de substrats, y compris les peptides, les protéines et les lipides. Elle est exprimée dans de nombreux tissus du corps humain, bien que ses niveaux soient particulièrement élevés dans le cœur, les poumons, le foie et les reins.

Des mutations dans le gène CTSA peuvent entraîner des maladies génétiques rares telles que la galactosialidosis, qui se caractérise par une accumulation de certaines substances toxiques dans les cellules en raison d'un dysfonctionnement de cathepsin A. Cette maladie peut entraîner une variété de symptômes, notamment des problèmes neurologiques, des anomalies squelettiques et une insuffisance cardiaque congestive.

Je suis désolé, mais la requête que vous avez formulée semble être incorrecte ou manque de précision. Le terme "Ligand Du Rank" ne correspond pas à une définition médicale reconnue. Il est possible que vous ayez fait une faute d'orthographe ou que vous cherchiez un terme différent.

Cependant, je peux vous fournir des informations sur les ligands et le récepteur, qui sont des concepts importants en pharmacologie et en médecine :

* Un ligand est une molécule qui se lie spécifiquement à une autre molécule, appelée récepteur. Les ligands peuvent être des neurotransmetteurs, des hormones, des médicaments ou d'autres substances chimiques.
* Le récepteur est une protéine membranaire qui possède un site de liaison spécifique pour un ligand donné. Lorsqu'un ligand se lie à son récepteur, il peut activer ou inhiber la fonction du récepteur, entraînant ainsi une réponse cellulaire et des effets physiologiques.
* Le "rank" dans votre requête pourrait faire référence au classement relatif de l'affinité d'un ligand pour un récepteur donné. L'affinité est une mesure de la force avec laquelle un ligand se lie à son récepteur, et elle peut être utilisée pour classer les différents ligands en fonction de leur capacité à se lier au récepteur.

Si vous cherchiez des informations sur l'affinité des ligands pour les récepteurs ou un terme similaire, n'hésitez pas à me le faire savoir et je serai heureux de vous fournir plus d'informations.

Le sarcome alvéolaire des parties moles est un type rare de cancer qui se développe dans les tissus mous du corps, tels que les muscles, les tendons, les nerfs, les graisses et les vaisseaux sanguins. Il tire son nom de la structure anormale des cellules cancéreuses, qui forment des cavités ressemblant à des alvéoles lorsqu'elles se développent dans le tissu affecté.

Ce type de sarcome est souvent agressif et a tendance à se propager rapidement vers d'autres parties du corps. Les symptômes peuvent varier en fonction de la localisation du sarcome, mais peuvent inclure des douleurs, des gonflements ou des nodules dans la région affectée, une limitation de la mobilité et une fatigue générale.

Le diagnostic de sarcome alvéolaire des parties moles est généralement posé à partir d'une biopsie de la tumeur suspecte, suivie d'examens d'imagerie pour évaluer l'étendue de la maladie. Le traitement dépend du stade et de la localisation de la tumeur, mais peut inclure une chirurgie pour enlever la tumeur, une radiothérapie pour aider à détruire les cellules cancéreuses restantes, et une chimiothérapie pour aider à prévenir la récidive de la maladie.

Il est important de noter que le sarcome alvéolaire des parties moles est un cancer rare et que les informations fournies ici peuvent ne pas être complètes ou entièrement exactes. Il est donc recommandé de consulter un médecin pour obtenir des informations plus détaillées et personnalisées sur cette maladie.

La pepsinostatine est un inhibiteur de protéase, plus spécifiquement, un inhibiteur de la pepsine. Il s'agit d'un peptide cyclique isolé à l'origine dans les actinomycètes, des bactéries gram-positives. La pepsinostatine est souvent utilisée dans la recherche biomédicale pour étudier les systèmes enzymatiques et peut avoir des applications thérapeutiques dans le traitement de diverses affections où l'inhibition de la pepsine est bénéfique, telles que les maladies gastro-intestinales. Cependant, il n'existe actuellement aucun médicament à base de pepsinostatine approuvé pour une utilisation clinique chez l'homme.

Acid Phosphatase est une enzyme qui se trouve dans les membranes des cellules et est capable de décomposer des molécules de phosphate d'acide. Il existe plusieurs types d'acide phosphatase, mais le type le plus étudié est probablement l'acide phosphatase prostatique, qui est un marqueur tumoral utilisé dans le diagnostic et la surveillance du cancer de la prostate.

Les niveaux d'acide phosphatase peuvent être mesurés dans le sang ou d'autres fluides corporels pour aider au diagnostic et à la surveillance des maladies. Des niveaux élevés d'acide phosphatase peuvent indiquer une maladie osseuse, telle que l'arthrite, la métastase osseuse ou une fracture osseuse, ainsi qu'un cancer de la prostate avancé ou récidivant.

Cependant, il est important de noter que des niveaux élevés d'acide phosphatase ne sont pas spécifiques au cancer de la prostate et peuvent être causés par d'autres conditions médicales. Par conséquent, les résultats des tests doivent être interprétés en conjonction avec d'autres informations cliniques pour poser un diagnostic précis.

L'ostéopétrose, également connue sous le nom d'albers-schönberg disease, est une maladie génétique rare caractérisée par une densité osseuse anormalement élevée. Cette condition est causée par des mutations dans les gènes responsables de la régulation du renouvellement et de la résorption osseuse.

Normalement, l'os est un tissu vivant en constante évolution, avec des cellules spécialisées appelées ostéoclastes qui décomposent et éliminent les parties vieilles ou endommagées de l'os, tandis que d'autres cellules appelées ostéoblastes en produisent de nouvelles. Chez les personnes atteintes d'ostéopétrose, ce processus est déséquilibré, entraînant une accumulation anormale de tissu osseux et une densité osseuse accrue.

Les symptômes de l'ostéopétrose peuvent varier considérablement en fonction de la gravité de la maladie. Dans les cas graves, les bébés peuvent présenter des fractures osseuses à la naissance et une anémie sévère due à une compression de la moelle osseuse, qui est le site de production des cellules sanguines. Les enfants plus âgés et les adultes peuvent présenter des symptômes tels que des douleurs osseuses, des fractures fréquentes, une mauvaise croissance, une faiblesse musculaire, une perte auditive et une sensibilité accrue aux infections.

Le traitement de l'ostéopétrose dépend de la gravité de la maladie et peut inclure des médicaments pour augmenter la résorption osseuse, des suppléments de vitamine D et de calcium, des corticostéroïdes pour réduire l'inflammation et la douleur, et dans certains cas, une greffe de moelle osseuse.

La pycnodysostose est une maladie génétique rare et héréditaire qui affecte la formation et la croissance des os. Elle est également connue sous le nom de maladie de Toulouse-Lautrec, d'après le peintre français Henri de Toulouse-Lautrec, qui en était atteint.

Cette maladie est causée par une mutation du gène Cathepsin K (CTSK), qui code pour une enzyme impliquée dans la dégradation des protéines osseuses. En conséquence, les os deviennent plus denses et fragiles, ce qui peut entraîner des fractures fréquentes et une croissance osseuse anormale.

Les symptômes de la pycnodysostose comprennent :

* Un visage large et plat avec un menton pointu
* Une mâchoire inférieure petite et fragile
* Des doigts courts et courbés
* Des os faciaux proéminents
* Une croissance osseuse anormale, en particulier au niveau du crâne et des membres
* Des fractures fréquentes et une guérison lente des fractures
* Un risque accru d'infections de l'oreille moyenne

La pycnodysostose est généralement diagnostiquée pendant l'enfance ou l'adolescence, à la suite d'une évaluation médicale et radiologique. Il n'existe actuellement aucun traitement curatif pour cette maladie, mais des soins de soutien peuvent être proposés pour gérer les symptômes et prévenir les complications. Ces soins peuvent inclure une surveillance régulière de la croissance osseuse, un traitement des fractures et des infections, ainsi qu'une éducation sur la prévention des traumatismes osseux.

Les inhibiteurs de la protéase sont un type de médicament utilisé dans le traitement du VIH (virus de l'immunodéficience humaine) et du VHC (virus de l'hépatite C). Ils fonctionnent en bloquant une enzyme appelée protéase, qui est nécessaire à la réplication des virus. En inhibant cette enzyme, les inhibiteurs de la protéase empêchent le virus de se multiplier dans le corps, ralentissant ainsi la progression de la maladie.

Les inhibiteurs de la protéase du VIH sont souvent utilisés en combinaison avec d'autres médicaments antirétroviraux dans un régime thérapeutique appelé thérapie antirétrovirale hautement active (HAART). Cette approche a été très efficace pour réduire la charge virale et améliorer la santé et la qualité de vie des personnes vivant avec le VIH.

Les inhibiteurs de la protéase du VHC sont également utilisés en combinaison avec d'autres médicaments antiviraux pour traiter l'hépatite C. Ils ont démontré une grande efficacité dans l'éradication du virus et l'amélioration de la fonction hépatique chez de nombreux patients atteints d'hépatite C.

Cependant, il est important de noter que les inhibiteurs de la protéase peuvent avoir des effets secondaires importants et doivent être prescrits et surveillés par un médecin expérimenté dans le traitement des infections virales.

Les dipeptides sont des composés chimiques qui résultent de la condensation de deux acides aminés. Chaque molécule de dipeptide contient un groupe carboxyle (-COOH) provenant d'un acide aminé et un groupe amino (-NH2) provenant d'un autre acide aminé, liés par une liaison peptidique. Les dipeptides sont moins courants dans les protéines que les tripeptides, les tetrapeptides et les oligopeptides ou polyphétides plus longs, mais ils jouent un rôle important dans la digestion des protéines et peuvent également avoir des fonctions biologiques spécifiques.

La résorption dentaire est un processus dans lequel le tissu minéralisé de la dent, généralement la racine, se dissout ou se décompose. Cela peut être dû à divers facteurs, notamment des traumatismes, des infections, des maladies systémiques ou des causes idiopathiques (sans cause connue).

Il existe deux types de résorption dentaire : la résorption interne et la résorption externe. La résorption interne se produit lorsque le processus de résorption commence à l'intérieur de la pulpe de la dent. Cela peut affaiblir la structure de la dent et souvent conduire à une inflammation de la pulpe, ou pulpite.

D'autre part, la résorption externe se produit lorsque le processus de résorption commence à l'extérieur de la dent, dans le tissu osseux environnant. Cela peut entraîner une perte de structure dentaire et, si elle n'est pas traitée, peut conduire à la perte de la dent.

Le processus de résorption dentaire est souvent asymptomatique (sans symptômes) dans les stades précoces, ce qui le rend difficile à détecter sans des radiographies régulières. Cependant, aux stades avancés, il peut provoquer des douleurs, des sensibilités ou un gonflement. Le traitement dépend de la cause sous-jacente et peut inclure des soins dentaires conservateurs, des traitements endodontiques (traitement de canal) ou, dans les cas graves, l'extraction de la dent.

La papaïne est une enzyme protéolytique (qui décompose les protéines) extraite de la tige et du latex de la papaye (Carica papaya). Elle fonctionne comme une protéase, ce qui signifie qu'elle catalyse le clivage des liaisons peptidiques dans les protéines en libérant des acides aminés.

Dans un contexte médical ou biomédical, la papaïne est souvent utilisée comme agent de digestion des protéines dans les applications thérapeutiques et diagnostiques. Par exemple, elle peut être utilisée pour traiter les plaies difficiles à cicatriser, car elle décompose les tissus nécrotiques et favorise la croissance de nouveaux tissus. De plus, en combinaison avec des colorants, la papaïne est parfois utilisée dans des tests de laboratoire pour localiser et identifier certaines protéines spécifiques.

Il est important de noter que l'utilisation de la papaïne doit être contrôlée et surveillée, car une utilisation excessive ou inappropriée peut entraîner des effets indésirables, tels que des irritations cutanées, des réactions allergiques ou des dommages aux tissus sains.

Les Maladies Histiocytaires Malignes (MHM) sont un groupe rare de cancers qui affectent les cellules du système immunitaire appelées histiocytes. Les histiocytes sont des cellules présentes dans les tissus conjonctifs, la moelle osseuse, le sang périphérique et les organes réticuloendothéliaux (rate, foie, poumons et ganglions lymphatiques). Les MHM se caractérisent par une prolifération anormale et incontrôlée de ces histiocytes malins.

Il existe plusieurs types de MHM, dont les plus courants sont l'histiocytose maligne de Langerhans (ou histiocytose X), la sarcome d'Ewing à cellules rondes et le lymphome à cellules d'histiocytes dendritiques.

Les symptômes des MHM dépendent du type de maladie, de son extension et de l'organe ou des organes touchés. Ils peuvent inclure des ganglions lymphatiques hypertrophiés, une fatigue persistante, des sueurs nocturnes, des douleurs osseuses, des ecchymoses faciles, des infections fréquentes et une perte de poids involontaire.

Le diagnostic des MHM repose sur l'analyse histopathologique d'un échantillon de tissu obtenu par biopsie. Cette analyse permet d'identifier la nature maligne des histiocytes et de différencier les différents types de MHM. Des examens complémentaires, tels que des radiographies, scanners, IRM ou PET-scan, peuvent être réalisés pour évaluer l'étendue de la maladie.

Le traitement des MHM dépend du type et du stade de la maladie, de l'âge du patient et de ses antécédents médicaux. Les options thérapeutiques comprennent la chimiothérapie, la radiothérapie, la corticothérapie, l'immunothérapie et les greffes de cellules souches hématopoïétiques. Dans certains cas, une combinaison de ces traitements peut être proposée pour améliorer les chances de guérison ou de contrôle de la maladie.

Le pronostic des MHM varie considérablement en fonction du type et du stade de la maladie au moment du diagnostic, ainsi que de l'efficacité du traitement. Les formes localisées et à croissance lente peuvent être guéries dans certains cas, tandis que les formes avancées ou récidivantes ont généralement un pronostic plus réservé. Il est important de noter que la recherche continue dans le domaine des MHM permet d'améliorer progressivement les options thérapeutiques et le pronostic pour ces patients.

Les proenzymes, également appelées zymogènes, sont des précurseurs inactifs d'enzymes. Ils doivent être activés par une modification structurale spécifique pour exercer leur fonction enzymatique. Cette activation peut se produire par différents mécanismes, tels que la coupure protéolytique, l'exposition de sites actifs ou des changements conformationnels. Les proenzymes sont importantes dans le contrôle de réactions biochimiques qui doivent être strictement régulées, comme la coagulation sanguine et la digestion.

Le diazométhane est un composé organique très réactif contenant un groupe fonctionnel diazo, avec la formule chimique CH2N2. Il est utilisé en synthèse organique comme réactif pour introduire des groupes méthylène dans d'autres molécules. Cependant, il est également notoirement dangereux car il peut décomposer de manière explosive, surtout lorsqu'il est chauffé ou exposé à des surfaces rugueuses ou tranchantes. Il est classé comme un composé très toxique et cancérigène, et sa manipulation nécessite des précautions extrêmes et une expertise spécialisée.

Le pH est une mesure de l'acidité ou de la basicité d'une solution. Il s'agit d'un échelle logarithmique qui va de 0 à 14. Un pH de 7 est neutre, moins de 7 est acide et plus de 7 est basique. Chaque unité de pH représente une différence de concentration d'ions hydrogène (H+) d'un facteur de 10. Par exemple, une solution avec un pH de 4 est 10 fois plus acide qu'une solution avec un pH de 5.

Dans le contexte médical, le pH est souvent mesuré dans les fluides corporels tels que le sang, l'urine et l'estomac pour évaluer l'équilibre acido-basique du corps. Un déséquilibre peut indiquer un certain nombre de problèmes de santé, tels qu'une insuffisance rénale ou une acidose métabolique.

Le pH normal du sang est d'environ 7,35 à 7,45. Un pH inférieur à 7,35 est appelé acidose et un pH supérieur à 7,45 est appelé alcalose. Les deux peuvent être graves et même mortelles si elles ne sont pas traitées.

En résumé, le pH est une mesure de l'acidité ou de la basicité d'une solution, qui est importante dans le contexte médical pour évaluer l'équilibre acido-basique du corps et détecter les problèmes de santé sous-jacents.

Naphthol AS-D esterase est une enzyme hydrolase qui catalyse la réaction chimique spécifique de l'hydrolyse de l'ester naphtol AS-D en naphtol AS et en un acide gras. Cette enzyme est souvent utilisée dans les tests diagnostiques pour différencier les leucocytes (un type de globule blanc) en neutrophiles et éosinophiles. Les neutrophiles contiennent une forme d'esterase non spécifique qui peut également hydrolyser l'ester naphtol AS-D, mais à un rythme plus lent que la naphthol AS-D esterase. En revanche, les éosinophiles contiennent une forme spécifique de naphthol AS-D esterase qui hydrolyse le substrat à un rythme beaucoup plus rapide. Par conséquent, ce test peut être utilisé pour différencier et identifier ces deux types de globules blancs dans les échantillons de sang.

Transamidation Reactions Catalyzed by Cathepsin C. Yale University, 1952. Jones, Spector, L. et Lipmann, F., « Carbamyl ...
Riesgo, A., Maldonado, M., López-Legentil, S., & Giribet, G. (2015). A Proposal for the Evolution of Cathepsin and Silicatein ...
en) C. L. Le Gall, E. Bonnelye et P. Clézardin, « Cathepsin K inhibitors as treatment of bone metastasis », Current Opinion in ... a selective inhibitor of cathepsin K », Bioorg. Med. Chem. Lett., vol. 18, no 3,‎ février 2008, p. 923-8 (PMID 18226527, DOI ...
Cathepsin S, « a new pruritus biomarker in clinical dandruff/seborrhoeic dermatitis evaluation », Exp Dermatol. 2014;23(4):274- ...
Endocrinol.,‎ 2, (1988)., p. 186-192 H. Rogier et al., « Two-site immuno-enzymometric assay for the 52-kDa-cathepsin D cytosols ... Chem.,‎ 35, (1989), p. 81-85 S Thorpe, H. Rochefort et al., « Association between high concentrations of Mr 52,000 cathepsin-D ... Endocrinol.,‎ 3, (1989), p. 552-558 H. Rochefort et al., « Cathepsin D in breast cancer: From molecular and cellular biology to ... USA,‎ 90, (1993), p. 203-207 P. Roger et al., « Dissociated overexpression of cathepsin D and estrogen receptor alpha in ...
The Single Nucleotide Polymorphisms in cathepsin B protein mined from literature (PMID 16492714). », Bioinformatics and ...
Running-Induced Systemic Cathepsin B Secretion Is Associated with Memory Function », Hyo Youl Moon et col., Cell Metabolism, ...
en) « Table 1: The Single Nucleotide Polymorphisms in cathepsin B protein mined from literature (PMID 16492714). », PeerJ,‎ ...
Running-Induced Systemic Cathepsin B Secretion Is Associated with Memory Function », Hyo Youl Moon et col., Cell Metabolism, ...
A cathepsin D-cleaved 16 kDa form of prolactin mediates postpartum cardiomyopathy » Cell 2007;128:589-600. (en) Mielniczuk LM, ...
Clinicopathological study of the expression of hsp27, pS2, cathepsin D and metallothionein in primary invasive breast cancer. ...
Odanacatib, a cathepsin-K inhibitor for osteoporosis: a two-year study in postmenopausal women with low bone density » J Bone ...
... à l'aide d'une enzyme de la cellule qui est le plus souvent Cathepsin B (en) ou Cathepsin L (en). La chloroquine a montré in ... Enfin le clivage de S2' peut se faire aussi bien par la furine que par Cathepsin B (en) et probablement par d'autres protéases ...
CTSD cathepsin D ». Portail de la biologie cellulaire et moléculaire (Chromosome 11 humain, Portail:Biologie cellulaire et ... Cathepsin D » (voir la liste des auteurs). GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000117984 - Ensembl, May 2017 GRCm38: Ensembl ... Cloning and sequence analysis of cDNA for human cathepsin D », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United ...
The Single Nucleotide Polymorphisms in cathepsin B protein mined from literature PMID 16492714. », The Lancet Infectious ...
en) Motyckova G, Fisher DE, « Pycnodysostosis: role and regulation of cathepsin K in osteoclast function and human disease », ...
Proteolytic Excision of a Repressive Loop Domain in Tartrate-resistant Acid Phosphatase by Cathepsin K in Osteoclasts », The ...
... functional and molecular dynamics analysis of cathepsin B gene SNPs associated with tropical calcific pancreatitis, a rare ... disease of tropics : Table 1: The Single Nucleotide Polymorphisms in cathepsin B protein mined from literature », PeerJ,‎ 3 ...
... functional and molecular dynamics analysis of cathepsin B gene SNPs associated with tropical calcific pancreatitis, a rare ... disease of tropics : Table 1: The Single Nucleotide Polymorphisms in cathepsin B protein mined from literature », PeerJ,‎ 3 ...
ISSN 1744-7623, PMID 19046130, DOI 10.1517/14728210802584217) (revue). (en) E. M. Lewiecki, « Odanacatib, a cathepsin K ...
... functional and molecular dynamics analysis of cathepsin B gene SNPs associated with tropical calcific pancreatitis, a rare ... disease of tropics : Table 1: The Single Nucleotide Polymorphisms in cathepsin B protein mined from literature », PeerJ,‎ 3 ...
... and Cathepsin (B and L) Activity », The Journal of Infectious Diseases, vol. 196, no Supplement_2,‎ 15 novembre 2007, S251-S258 ...
... role of cathepsin A », Hypertension, vol. 39, no 5,‎ mai 2002, p. 976-81 (lire en ligne) Leckie B.J. Targeting the Renin- ...
The Single Nucleotide Polymorphisms in cathepsin B protein mined from literature (PMID: 16492714). », sur dx.doi.org (consulté ...
... functional and molecular dynamics analysis of cathepsin B gene SNPs associated with tropical calcific pancreatitis, a rare ...
... functional and molecular dynamics analysis of cathepsin B gene SNPs associated with tropical calcific pancreatitis, a rare ... disease of tropics : Table 1: The Single Nucleotide Polymorphisms in cathepsin B protein mined from literature », PeerJ,‎ 3 ...
... functional and molecular dynamics analysis of cathepsin B gene SNPs associated with tropical calcific pancreatitis, a rare ...
Affinity selection to papain yields potent peptide inhibitors of cathepsins L, B, H, and K », Biochem. Biophys. Res. Commun., ...
Sortilin mediates the lysosomal targeting of cathepsins D and H », Biochemical and Biophysical Research Communications, vol. ...
Quantitative sandwich ELISA kit for detecting Mouse Cathepsin S CTSS in samples from serum, plasma, cell culture medium and ... Target Name: cathepsin S. Alternative names: Ctss ELISA kit; CatsCathepsin S ELISA kit; EC 3.4.22.27 ELISA kit ... Mouse Cathepsin S (CTSS) ELISA kit - 5x 96-wells plate. https://www.gentaur.be/shop/0399-csb-el006204mo-5x96t-mouse-cathepsin-s ...
Proteomics/cell-based experiments showed that ADAM30-dependent regulation of APP metabolism required both cathepsin D (CTSD) ... Adam30 downregulates app-linked defects through cathepsin d activation in alzheimers disease. ...
The occluding loop in cathepsin B defines the pH dependence of inhibition by its propeptide ... The occluding loop in cathepsin B defines the pH dependence of inhibition by its propeptide. Auteur. Rechercher : Quraishi, ... The occluding loop in cathepsin B defines the pH dependence of inhibition by its propeptide. Par Conseil national de recherches ...
Transamidation Reactions Catalyzed by Cathepsin C. Yale University, 1952. Jones, Spector, L. et Lipmann, F., « Carbamyl ...
Balancing of cathepsin S activity by glycosaminoglycans - LECAILLE Fabien (Tours). *Perineuronal nets: chondroitin sulphate as ...
Voltage-gated sodium channel activity promotes cysteine cathepsin-dependent invasiveness and colony growth of human cancer ...
Cathepsin L activity controls adipogenesis and glucose tolerance. Nat Cell Biol. 2007 Aug;9(8):970-7. Epub 2007 Jul 22. ... Cathepsin S, a novel biomarker of adiposity: relevance to atherogenesis. FASEB J. 2005 Sep;19(11):1540-2. ...
Thématiques : Cathepsin D and cancer therapy, Nanoparticules for cancer targeting. Mots clés : Estrogen receptor, Mannose-6- ... phosphate, Cathepsin D, targeting, cancer. Adresse: CNRS UMR5247 - Institut des Biomolécules Max Mousseron (IBMM) - Universités ...
Ce test se base sur la détection de cathepsin D présente dans les sucs digetsives des diptères.. Forensic Science International ...
Lisoforme p200CUX1 est un répresseur transcriptionnel qui est clivé dans les NIH3T3 par la cathepsin L en isoforme pllOCUXl ...
Cathepsin K Polyclonal Antibody Manufactured by Gentaur. Gentaur is the biggest antibody manufacturer worldwide. ... Diminuer la quantité pour Cathepsin K Polyclonal Antibody , Gentaur Augmenter la quantité pour Cathepsin K Polyclonal Antibody ... Cathepsin K Polyclonal Antibody , Gentaur. Note Obligatoire Sélectionnez une note. 1 étoile (note la plus mauvaise). 2 étoiles ...
... cathepsin D and metallothionein in primary invasive breast cancer. Breast 12:111-119, 2003. ...
"Design, synthèse et évaluation biologique de peptides fluorés inhibiteurs de la Cathepsin D". et effectuée sous la direction de ...
The cathepsins occur as a variety of enzyme subtypes including SERINE PROTEASES; ASPARTIC PROTEINASES; and CYSTEINE PROTEASES. ...
7) BRCA1 loss activates cathepsin L-mediated degradation of 53BP1 in breast cancer cells. The Journal of Cell Biology, 2013; ...
3) BRCA1 loss activates cathepsin L-mediated degradation of 53BP1 in breast cancer cells. The Journal of Cell Biology, 2013 ; ...
Running-Induced Systemic Cathepsin B Secretion Is Associated with Memory Function. Cell metabolism. Volume 24, Issue 2, p332- ...
Running-Induced Systemic Cathepsin B Secretion Is Associated with Memory Function. Cell metabolism. Volume 24, Issue 2, p332- ...
... cathepsin maturation and activity, HSC activation and transforming growth factor-β1 (TGF-β1) maturation and signaling. Stéroïde ...
  • Voltage-gated sodium channel activity promotes cysteine cathepsin-dependent invasiveness and colony growth of human cancer cells. (univ-tours.fr)
  • The anti-fibrotic effect of GNS561 was determined in vitro using LX-2 hepatic stellate cells (HSCs) and primary human HSCs by studying cell viability, activity of caspases 3/7, autophagic flux, cathepsin maturation and activity, HSC activation and transforming growth factor-β1 (TGF-β1) maturation and signaling. (mediamakerz.org)