Protéines qui forment le noyau d'amyloïdes fibrils. Par exemple, le noyau de amyloïde A est composé d'Une protéine amyloïde, aussi connu comme la protéine amyloïde A ou SAA protéine.
Un complexe protéique fibreux composée de protéines plié dans une structure spécifique croix beta-pleated drap fibrillar. Cette structure a été retrouvé comme alternative schéma de pliage pour plusieurs protéines fonctionnelle. Dépôts d'amyloïdes sous la forme de plaquettes amyloïdes sont associés à une variété de maladies dégénératives. La structure amyloïde ont également été trouvé dans un certain nombre de protéines fonctionnel sans relation avec maladie.
Un groupe de sporadique, familiales et / ou maladie dégénérative héréditaire, processus pathologique et infectieuses, liés par le thème commun de l'assemblage de protéines anormaux et le dépôt amyloïde d'amyloïdes. Comme les dépôts d 'accentuer ils remplacent les tissus sains structures, provoquant des perturbations de la fonction. Divers signes et symptômes dépendent de la localisation et de la taille des dépôts.
Une protéine tétramérique constituée, poids moléculaire entre 50 et 70 000, constitué de 4 chaînes et migrer sur Electrophoresis dans 3 fractions plus mobiles qu'à l'albumine. Sa concentration varie de 7 à 33 % dans le sérum, mais le niveau baisse dans une pathologie hépatique.
C'est une hormone des cellules bêta du pancréas co-secreted avec INSULIN. C'est un effet sur le métabolisme anorexigènes nutriment en inhibant la sécrétion acide gastrique, la vidange gastrique et post- prandiales. Ilôt amyloïde polypeptide la sécrétion de glucagon peut plier dans amyloïde FIBRILS qui ont été découverts comme un élément majeur of pancreatic amyloïde DES DÉPÔTS.
Un acide teinture utilisée pour des tests pour de l'acide hydrochlorique dans contenu gastrique. Il est également utilisé en histologie.
Peptides générée par Amyloid beta-Peptides fibrillar Amyloid Precursor. Une forme de ces peptides est le principal composant de plaques amyloïdes trouvé chez les sujets âgés d ’ une maladie d'Alzheimer et âgés de individus dans la trisomie 21 (ESSOUFLE). Le syndrome du peptide est retrouvé principalement dans le système nerveux, mais il y a eu des rapports de sa présence dans non-neural tissus.
De la formation de la structure des protéines tertiaire.
Un 11-kDa protéine associée à la membrane externe de de nombreuses cellules dont les lymphocytes, c'est le petit de la sous-unité CMH classe je molécule. Association avec des 2-microglobuline est généralement requise pour le transport des classes I lourdes chaînes du réticulum endoplasmique à la surface cellulaire. Beta 2-microglobuline est présente dans de petites quantités dans le sérum, LCS et des urines de gens normaux, et à un plus grand degré dans les urines et le plasma de patients avec proteinemia tubulaire, insuffisance rénale ou une greffe de rein.
Petites particules protéiques infectieuse qui résiste à l'inactivation par procédures qui modifient ACIDS nucléique et contiennent une isoforme anormaux de protéine cellulaire qui est un composant nécessaire. Le major et anormale (tremblante) isoforme est Prpsc (PRPSC PROTEINS) et l ’ isoforme cellulaire PrPC (PRPC PROTEINS). La séquence primaire des acides aminés des deux isoformes est identique. Les maladies provoquées par des prions humains comprennent Creutzfeldt-Jakob ; syndrome du syndrome du GERSTMANN-STRAUSSLER ; et l'insomnie, mortelle familial.
Le niveau de structure protéique au cours de laquelle contiguë hydrogen-bond interactions dans les périodes de chaine polypeptidique susciter des brins d'hélices alpha alpha, bêta (qui s'alignent pour former beta draps) ou d ’ autres types de bobines. C'est la première plier niveau de protéine une telle conformation.
Un synuclein c'est un élément majeur de corps Lewy qui joue un rôle dans neuroprotection et neuro-dégénérescence.
La caractéristique en 3 dimensions forme et arrangement de protéines multimeric (agrégats de plus d'une chaîne de polypeptide).
Polypeptide chaînes, constitué de 211 à 217 acides aminés et ayant un poids moléculaire d'environ 22 kDa. Il y a deux principaux types de lumière chaînes, kappa, lambda. Deux Ig deux chaînes légères de lourdes chaînes lourdes immunoglobulines (Ig) ne pouvant faire une molécule d ’ immunoglobuline.
Un changement de polarisation elliptique à planaire quand une onde lumineuse initialement plane-polarized héroïiïque optiquement actives un moyen. (Dictionnaire de McGraw-Hill Terms scientifique et technique, 4e éditeur)
L'assemblée de la structure des protéines quaternaire de multimeric (protéines MULTIPROTEIN complexes) from their composite Subunits des protéines.
La caractéristique en 3 dimensions forme d'une protéine, dont les critères secondaires, tertiaires supersecondary (motifs), (domaine) et la chaîne peptidique quaternaire structure de la structure des protéines, quaternaire décrit la configuration assumée par multimeric protéines (agrégats de plus d'une chaîne de polypeptide).
Héréditaire et situations qui sont sporadiques caractérisé par dysfonctionnement du système nerveux progressive. Ces troubles sont souvent associés à une atrophie du affecté structures du système nerveux central ou périphérique.
Microscope à électrons dans lequel les électrons passent leur réaction produits ou passer à travers le spécimen sont ci-dessous reflètent l'avion du spécimen.
Protéines partielle formé par hydrolyse partielle ou complète de protéines ingénierie créé avec des techniques.
Une maladie dégénérative du cerveau insidieux qui se caractérise par la survenue de démence. Altération de la mémoire, jugement, concentration, et à la résolution des problèmes techniques, suivi par un grave et une taxe mondiale APRAXIAS la perte des capacités cognitives. L'état principalement survient après 60 ans, et marqué pathologiquement par une atrophie corticale et la triade de sénile plaques ; Neurofibrillary Tangles ; et NEUROPIL. (Un complot d'Adams et al., fondamentaux de la neurologie, Ed, 6ème pp1049-57)
Un single-pass protéique de membrane de type I, c'est fendu par précurseur des protéines amyloïdes Secretases à produire des acides aminés peptides de différentes longueurs. Un acide aminé 39-42 Amyloid beta-Peptides est un peptide, principale composante de extracellulaire sénile amyloïde, dans les plaques.
Maladies dans lesquelles il existe un modèle familiale d'amyloïdose.
Un matériau fidèle technique où une gamme de longueur d'onde est présenté simultanément avec un interféromètre et le spectre est mathématiquement déduits du schéma ainsi obtenu.
Les modèles utilisés expérimentalement ou théoriquement étudier forme moléculaire, propriétés électroniques ou interactions ; inclut des molécules, généré par ordinateur des graphiques, des structures et mécaniques.
L'ordre des acides aminés comme ils ont lieu dans une chaine polypeptidique, appelle ça le principal structure des protéines. C'est un enjeu capital pour déterminer leur structure des protéines.
Membres de la classe de composés composé de AMINO ACIDS peptide sont unis par les liens entre les acides aminés à l'intérieur linéaire, ramifiés ou cyclique. OLIGOPEPTIDES sont composés de structures environ 2-12 acides aminés. Polypeptides se composent d ’ environ 13 ans ou plus acides aminés, protéines sont linéaires polypeptides qui sont normalement synthétisé sur les ribosomes.
Endopeptidases spécifiques pour précurseur des protéines amyloïdes. Trois secretase sous-types dénommés alpha, bêta et gamma ont été identifiées en fonction de la région de protéine amyloïde précurseur ils décolletés.
Acide aminé, spécifique des descriptions de glucides, ou les séquences nucléotides apparues dans la littérature et / ou se déposent dans et maintenu par bases de données tels que la banque de gènes GenBank, européen (EMBL laboratoire de biologie moléculaire), la Fondation de Recherche Biomedical (NBRF) ou une autre séquence référentiels.
La normalité de la solution par rapport à l'eau ; les ions H +. C'est lié à acidité mesures dans la plupart des cas par pH = log [1 / 1 / 2 (H +)], où (H +) est la concentration d'ions d'hydrogène équivalents en gramme par litre de solution. (Dictionnaire de McGraw-Hill Terms scientifique et technique, 6e éditeur)
Affections du système nerveux périphérique associée à la déposition de amyloïde, dans le tissu nerveux. Toutefois, primaire familiale (), et formes secondaires ont été décrits. Des formes polyarticulaires familiale démonstration d'un modèle autosomale dominante d'héritage. Les signes cliniques sont : Perte de la sensibilité, légère faiblesse, une dysautonomie, syndrome du tunnel carpien. (Adams et al., fondamentaux de la neurologie, Ed, 6ème p1349)
Les substances non plus, ou se lient aux protéines exogènes d ’ irradiation précurseur des protéines, enzymes, ou allié composés. Liaison aux protéines spécifiques sont souvent utilisés comme des mesures de diagnostic évaluations.
Les évolutions du taux de produit chimique ou systèmes physiques.
Un sub-subclass de Endopeptidases qui dépendent d'un résidu AGENTS Aspartic pour leur activité.
Amas de extracellularly déposés amyloïde FIBRILS dans les tissus.
Hérité des troubles du système nerveux périphérique associée à la déposition de amyloïde, dans différents tissus. Les différentes formes cliniques basées sur les symptômes correspondent à la présence de toute une série de mutations sur plusieurs différentes protéines incluant transthyretin (PREALBUMIN) ; l ’ apolipoprotéine A-I ; et GELSOLIN.
Un type de scanner sonde microscopie dans lequel une sonde systématiquement parcoure la surface d'un échantillon scannés sous un motif raster. La position verticale est enregistré comme un ressort attaché à la sonde s'élève et descend en réponse à des hauts et des bas sur la surface. Ces prévus produire une carte topographique de l 'échantillon.
Une avec des caractéristiques thermosolubility anormaux de protéine présente dans les urines de patients avec MYELOME MULTIPLE.
Une enzyme la catalyse la dégradation de l ’ insuline, le glucagon et autres polypeptides. C'est inhibé par la bacitracine, les agents chélateurs EDTA et 1,10-phenanthroline, et par thiol-blocking réactifs comme N-ethylmaleimide, mais pas phosphoramidon. (EUR J Biochem.Il 1994 ; 223 : 1-5) CE 3.4.24.56.
Thiazoles are heterocyclic organic compounds containing a sulfur atom and a nitrogen atom, which are chemically characterized by a five-membered ring system, and they have been found to be present in certain drugs, natural substances, and synthetic compounds, with some having demonstrated biological activities such as antimicrobial, antifungal, and anti-inflammatory properties.
La délicate entrecroisées agrégations, formée par des fils de neurofilaments et neurotubules, parcourant le cytoplasme du corps d'un neurone et prorogeant d'un dendrite dans un autre ou à l'axone.
Interaction entre la thermodynamique une substance et eau.
Aucun de diverses méthodes de dosage enzymatiques catalysé modifications post-translationnelles de peptides ou PROTEINS dans la cellule d'origine. Ces modifications concernent carboxylation ; hydroxylation ; acétylation ; phosphorylation ; méthylation ; glycosylation ; Ubiquitination, oxydation ; protéolyse ; et crosslinking et entraîner des modifications de poids moléculaire et analyse électrophorétique mobilité.
Une enzyme présente dans la salive, larmes, blanc d'œuf, et tous les animaux fluides. Elle fonctionne comme un agent antibactérien, l ’ enzyme catalyse l ’ hydrolyse de 1,4-beta-linkages entre N-Acetylmuramic N-acetyl-D-glucosamine peptidoglycane acide et les résidus dans les résidus dans et entre N-acetyl-D-glucosamine chitodextrin. CE 3.2.1.17.
La capacité d ’ une protéine de conserver sa confirmation structurelles ou soumis à son activité physique ou chimique manipulations.
Un PYELONEPHRITE AIGUË PHASE réaction présentes à faibles concentrations dans le sérum normal, mais j'ai trouvé à des concentrations plus élevées dans le sérum de vieilles personnes et chez des patients atteints d ’ amylose. C'est la circulation precusor d'amyloïdes Une protéine, qui est retrouvé déposés aux AA type amyloïde FIBRILS.
Une force d'attraction entre tense d'hydrogène et un autre élément. Il joue un rôle majeur pour déterminer les propriétés d'eau, protéines, et d'autres composés.
Une sous-catégorie de peptide Hydrolases le clivage des internes qui catalysent les peptides ou PROTEINS.
Interruption et / ou des obligations non-covalent disulfures obligations responsable de la forme en trois dimensions et l 'activité de la protéine.
Le niveau de structure protéique dans lesquels les associations de structures (protéine secondaire hélice alpha, bêta draps, boucle régions, et motifs) ensemble pour former plié formes appelé domaines : Disulfures des ponts entre cysteines dans deux différentes parties de la chaine polypeptidique avec autres interactions entre les chaînes jouer un rôle dans la formation et stabilisation des protéines habituellement tertiaire. Petite structure consistent en un seul domaine, mais plus grande protéines peut contenir un certain nombre de domaines liés par les segments de chaine polypeptidique peu structure secondaire habituel.
Aucun détectable et héréditaire changement dans le matériel génétique qui peut provoquer un changement dans le génotype et qui est transmis à cellules filles et pour les générations futures.
Protéines qui sont impliquées dans la réaction la chaîne peptidique (chaîne peptidique RÉSILIATION, Translational) sur les ribosomes. Ils incluent codon-specific class-I libération facteurs, qui reconnaissent des signaux d'arrêt (TERMINATOR codon) dans le coursier ARN ; et codon-nonspecific class-II libération facteurs.
Conformational transitions de la forme de proteines dans les différents états se déroulait.
Protéine membranaire de la partie intégrante de Golgi et réticulum endoplasmique. Son homodimer est un composant essentiel de la complexe gamma-secretase qui catalyse le clivage de protéines membranaires tels que tu baisses d'Amyloid beta-Peptides récepteurs et des signes précurseurs. PSEN1 ALZHEIMER mutations entraîner l'apparition précoce de maladie de type 3 qui peuvent survenir dès 30 ans chez l'homme.
Protéine membranaire de la partie intégrante de Golgi et réticulum endoplasmique. Son homodimer est un composant essentiel de la complexe gamma-secretase qui catalyse le clivage de protéines membranaires tels que tu baisses d'Amyloid beta-Peptides récepteurs et des signes précurseurs. PSEN2 mutations cause ALZHEIMER maladie de type 4.
Une analyse mathématique rigoureusement d'énergie relations (chaleur, travail, de la température et équilibre). Il décrit systèmes dont les états sont déterminées par les paramètres thermique, tels que la température corporelle, en plus de mécanique et les paramètres électromagnétique. (De Hawley est tronquée Chemical Dictionary, 12e éditeur)
Des souris de laboratoire qui ont été modifiées Produites à partir d'un oeuf ou EMBRYO, un mammifère.

Les protéines amyloïdogènes sont un type de protéines qui ont la capacité de se plier et de s'agréger de manière anormale, formant des structures bêta-plissées riches en feuillets β qui sont caractéristiques des dépôts amyloïdes. Ces dépôts peuvent s'accumuler dans divers tissus et organes du corps, entraînant une variété de maladies connues sous le nom de maladies amyloïdoses.

Les protéines amyloïdogènes comprennent plusieurs types différents, dont la protéine bêta-amyloïde dans la maladie d'Alzheimer, la protéine transthyrétine dans l'amylose cardiaque et la protéine lysozyme dans l'amylose rénale. Ces protéines sont normalement solubles et remplissent des fonctions importantes dans l'organisme, mais lorsqu'elles sont mal pliées ou dénaturées, elles peuvent s'agréger et former des dépôts amyloïdes qui perturbent la fonction normale des tissus et des organes.

Le processus d'agrégation des protéines amyloïdogènes est complexe et peut être influencé par une variété de facteurs, y compris les mutations génétiques, l'âge, le stress oxydatif et d'autres facteurs environnementaux. La compréhension du processus d'agrégation des protéines amyloïdogènes est un domaine de recherche actif dans le développement de nouveaux traitements pour les maladies amyloïdoses.

L'amyloïde est une protéine anormalement pliée et accumulée qui se dépose sous forme de fibrilles bêta-pliées dans les tissus et organes, entraînant leur dysfonctionnement. Ces dépôts amyloïdes peuvent s'accumuler dans divers endroits du corps, mais ils sont souvent trouvés dans le cerveau, le cœur, les reins, le foie et les glandes surrénales.

Dans le cerveau, l'amyloïde est associée à la maladie d'Alzheimer et à d'autres troubles neurodégénératifs. Les plaques amyloïdes forment des dépôts extracellulaires entre les neurones, perturbant ainsi la communication neuronale et entraînant une toxicité cellulaire.

Dans le cœur, l'amyloïde peut provoquer une cardiomyopathie restrictive, une insuffisance cardiaque et des arythmies. Dans les reins, le foie et les glandes surrénales, l'amyloïde peut entraîner une insuffisance organique en altérant la structure et la fonction des tissus affectés.

Il existe différents types d'amyloïdes, chacun étant associé à une protéine spécifique qui se replie maladroitement. Par exemple, l'amyloïde-β est le type principal trouvé dans la maladie d'Alzheimer, tandis que l'amyloïde A est souvent observée dans les maladies inflammatoires et infectieuses chroniques.

Le diagnostic de l'amyloïose, qui est le terme utilisé pour décrire la présence généralisée d'amyloïdes dans le corps, repose sur des tests de laboratoire, des biopsies tissulaires et des examens d'imagerie. Le traitement vise à gérer les symptômes sous-jacents et à ralentir la progression de la maladie.

L'amylose est une maladie rare mais grave qui se caractérise par l'accumulation anormale et généralisée d'une protéine appelée "fibrilles amyloïdes" dans différents tissus et organes du corps. Ces fibrilles sont des agrégats de protéines mal repliées qui forment des dépôts insolubles et résistants, perturbant ainsi la structure et la fonction normales des organes touchés.

L'amylose peut affecter divers systèmes corporels, tels que le cœur, les reins, le foie, les glandes surrénales, les poumons, le système nerveux périphérique et la peau. Les symptômes varient considérablement en fonction des organes atteints et peuvent inclure :

* Insuffisance cardiaque congestive
* Insuffisance rénale
* Neuropathie sensorielle ou motrice
* Hépatomégalie (augmentation du volume du foie)
* Splénomégalie (augmentation du volume de la rate)
* Purpura cutané (ecchymoses et petites hémorragies sous-cutanées)

Il existe plusieurs types d'amylose, classés en fonction de la protéine spécifique qui forme les dépôts amyloïdes. Les plus courants sont l'amylose AL (associée à une production anormale de chaînes légères d'immunoglobulines par des cellules plasmocytaires malignes ou bénignes), l'amylose AA (liée à une inflammation chronique) et l'amylose héréditaire ou familiale (due à des mutations génétiques spécifiques).

Le diagnostic d'amylose repose sur des tests de laboratoire, des examens d'imagerie et des biopsies tissulaires pour confirmer la présence de dépôts amyloïdes. Le traitement dépend du type d'amylose et peut inclure une chimiothérapie, une greffe de cellules souches, des médicaments anti-inflammatoires ou des thérapies ciblant la protéine responsable de la formation des dépôts amyloïdes.

La préalbumine, également connue sous le nom de transthyrétine, est une protéine présente dans le sang et la cavité abdominale. Elle joue un rôle important dans le transport des hormones thyroïdiennes et de la vitamine A dans l'organisme.

Dans un contexte médical, les taux de préalbumine peuvent être utilisés comme marqueur de la nutrition et de la fonction hépatique d'un patient. Les niveaux de préalbumine sont souvent corrélés avec l'état nutritionnel général d'une personne, car ils ont tendance à diminuer en cas de malnutrition ou de maladies inflammatoires chroniques.

Les taux de préalbumine peuvent être mesurés par une analyse de sang et sont souvent utilisés en combinaison avec d'autres marqueurs pour évaluer l'état nutritionnel et la gravité de certaines maladies, telles que la maladie inflammatoire de l'intestin ou le cancer.

Il est important de noter que des facteurs tels que l'âge, le sexe, l'origine ethnique et les conditions médicales préexistantes peuvent influencer les niveaux de préalbumine d'un individu. Par conséquent, les résultats doivent être interprétés en tenant compte du contexte clinique global du patient.

L'islet amyloid polypeptide (IAPP), également connu sous le nom de polypeptide amyloïde des îlots pancréatiques ou peptide amyline, est une petite protéine à chaîne simple composée de 37 acides aminés. Elle est produite et sécrétée par les cellules beta du pancréas en réponse à la consommation de nourriture, en même temps que l'insuline.

Le rôle physiologique principal de l'IAPP est de réguler la glycémie en inhibant la sécrétion de glucagon par les cellules alpha du pancréas et en ralentissant la vidange gastrique. Cependant, dans certaines conditions pathologiques telles que le diabète de type 2, l'IAPP peut s'agréger et former des dépôts amyloïdes dans les îlots de Langerhans du pancréas, ce qui peut contribuer à la destruction des cellules bêta et à la progression de la maladie.

La formation d'amyloïde IAPP est considérée comme une caractéristique pathologique clé du diabète de type 2 et est souvent associée à une altération de la fonction des cellules bêta et à une diminution de la production d'insuline. La recherche sur l'IAPP et sa relation avec le diabète sucré continue de fournir des informations importantes sur les mécanismes sous-jacents de la maladie et les stratégies thérapeutiques potentielles pour prévenir ou ralentir sa progression.

Je suis désolé, mais il n'y a pas de terme médical communément reconnu appelé "Rouge Congo". Il est possible que vous fassiez référence à un type de teinture ou de colorant chimique connu sous le nom de " Rouge de Congo ". Cependant, ce n'est pas non plus un terme directement lié au domaine médical. Le Rouge de Congo est une teinture rouge brillante utilisée en microscopie pour la coloration des tissus et des cellules. Il est utilisé pour mettre en évidence certaines structures, telles que les mastocytes et les fibres élastiques. Mais rappelez-vous qu'il s'agit d'un usage histologique et non médical direct.

Amyloid beta-peptides sont des peptides qui se forment à partir d'une protéine précurseur appelée APP (amyloid precursor protein). Ces peptides sont un composant clé des plaques amyloïdes, qui sont des dépôts extracellulaires anormaux trouvés dans le cerveau des personnes atteintes de la maladie d'Alzheimer. Les amyloid beta-peptides ont une tendance à s'agréger et à former des structures bêta-feuilletées qui sont insolubles et résistantes à la dégradation. L'accumulation de ces peptides dans le cerveau est pensée pour contribuer au développement et à la progression de la maladie d'Alzheimer, en endommageant les cellules nerveuses et en perturbant la communication entre elles. Cependant, la relation exacte entre les amyloid beta-peptides et la maladie d'Alzheimer n'est pas complètement comprise et est un domaine de recherche active.

Le repliement des protéines, également connu sous le nom d'enroulement ou de pliage des protéines, est un processus physico-chimique au cours duquel une chaîne polypeptidique fraîchement synthétisée adopte sa structure tridimensionnelle native et fonctionnellement active. Cette structure finale est déterminée par la séquence d'acides aminés spécifique de chaque protéine et est maintenue par des liaisons covalentes, ioniques et hydrogènes ainsi que par des interactions hydrophobes.

Le repliement correct des protéines est crucial pour leur activité biologique appropriée. Des erreurs dans ce processus peuvent entraîner la formation de structures anormales ou agrégées, comme les fibrilles amyloïdes, qui sont associées à diverses maladies neurodégénératives telles que la maladie d'Alzheimer et la maladie de Parkinson.

Le processus de repliement des protéines se produit spontanément dans la plupart des cas, bien qu'il puisse être assisté par certaines molécules appelées chaperons qui aident à prévenir les interactions inappropriées entre différentes parties de la chaîne polypeptidique pendant le repliement. Cependant, dans certains cas complexes, le repliement des protéines peut être coopératif et dépendre d'une série de réactions chimiques et physiques qui se produisent simultanément à plusieurs endroits le long de la chaîne polypeptidique.

La bêta-2-microglobuline est une protéine qui se trouve à la surface de certaines cellules, en particulier les globules blancs appelés lymphocytes T et B. Elle fait partie du complexe majeur d'histocompatibilité de classe I, qui joue un rôle important dans le système immunitaire en présentant des antigènes aux cellules T pour qu'elles puissent les reconnaître et y répondre.

La bêta-2-microglobuline peut également être trouvée dans le sang et l'urine à des niveaux très faibles, où elle est utilisée comme un marqueur de la fonction rénale et de certaines maladies, telles que les maladies inflammatoires et les cancers du sang. Des niveaux élevés de bêta-2-microglobuline dans le sang peuvent indiquer une mauvaise fonction rénale ou une production accrue de cellules anormales, comme c'est le cas dans la maladie de Hodgkin, le myélome multiple et d'autres troubles hématologiques.

Dans le diagnostic et le suivi des maladies malignes hématologiques, les taux sériques de bêta-2-microglobuline sont couramment utilisés pour évaluer la charge tumorale et l'efficacité du traitement. Des niveaux élevés de bêta-2-microglobuline peuvent également être associés à une mauvaise pronostique dans ces maladies.

Un prion est un type de protéine pathogène infectieuse, capable d'induire une maladie neurodégénérative chez les mammifères. Contrairement aux agents infectieux traditionnels tels que les virus et les bactéries, les prions ne contiennent pas d'acide nucléique (ADN ou ARN) et se répliquent en provoquant la conversion de protéines normales en une forme mal repliée et pathogène. Cette forme anormale s'agrège ensuite pour former des agrégats amyloïdes toxiques, qui altèrent la fonction cellulaire et déclenchent une réaction inflammatoire dans le cerveau, entraînant la mort des neurones et aboutissant à diverses maladies neurodégénératives appelées encéphalopathies spongiformes transmissibles (EST).

Les prions sont associés à un certain nombre de maladies humaines et animales, notamment l'insomnie fatale familiale, le Kuru, la tremblante du mouton, l'encéphalopathie bovine spongiforme (maladie de la vache folle) et la maladie de Creutzfeldt-Jakob. Les prions sont extrêmement résistants à la dégradation par les enzymes protéolytiques, ce qui rend difficile l'éradication des agents infectieux et complique le diagnostic et le traitement des maladies associées aux prions.

Les acides aminés sont les unités structurales et fonctionnelles fondamentales des protéines. Chaque acide aminé est composé d'un groupe amino (composé de l'atome d'azote et des atomes d'hydrogène) et d'un groupe carboxyle (composé d'atomes de carbone, d'oxygène et d'hydrogène), reliés par un atome de carbone central appelé le carbone alpha. Un side-chain, qui est unique pour chaque acide aminé, se projette à partir du carbone alpha.

Les motifs des acides aminés sont des arrangements spécifiques et répétitifs de ces acides aminés dans une protéine. Ces modèles peuvent être déterminés par la séquence d'acides aminés ou par la structure tridimensionnelle de la protéine. Les motifs des acides aminés jouent un rôle important dans la fonction et la structure des protéines, y compris l'activation enzymatique, la reconnaissance moléculaire, la localisation subcellulaire et la stabilité structurelle.

Par exemple, certains motifs d'acides aminés peuvent former des structures secondaires telles que les hélices alpha et les feuillets bêta, qui sont importantes pour la stabilité de la protéine. D'autres motifs peuvent faciliter l'interaction entre les protéines ou entre les protéines et d'autres molécules, telles que les ligands ou les substrats.

Les motifs des acides aminés sont souvent conservés dans les familles de protéines apparentées, ce qui permet de prédire la fonction des protéines inconnues et de comprendre l'évolution moléculaire. Des anomalies dans les motifs d'acides aminés peuvent entraîner des maladies génétiques ou contribuer au développement de maladies telles que le cancer.

L'alpha-synucléine est une protéine présente dans le cerveau humain, en particulier au niveau des terminaisons nerveuses. Sa fonction exacte n'est pas complètement comprise, mais on pense qu'elle joue un rôle important dans la transmission des signaux chimiques entre les cellules nerveuses.

Dans certaines maladies neurodégénératives, telles que la maladie de Parkinson et l'atrophie systémique multi-systématisée (ASMS), l'alpha-synucléine peut s'agréger et former des structures anormales appelées inclusions amyloïdes. Ces agrégats sont souvent trouvés dans les neurones et les cellules gliales du cerveau, ce qui peut entraîner une dégénérescence et la mort de ces cellules.

Les inclusions amyloïdes d'alpha-synucléine sont appelées "corps de Lewy" dans la maladie de Parkinson et "gliofilaments" dans l'ASMS. La présence de ces inclusions est un marqueur important pour le diagnostic de ces maladies, bien que leur rôle exact dans la pathogenèse des maladies reste à élucider.

Des recherches sont en cours pour comprendre les mécanismes qui sous-tendent l'agrégation anormale de l'alpha-synucléine et son rôle dans la neurodégénération, ce qui pourrait conduire au développement de nouveaux traitements pour ces maladies dévastatrices.

La structure quaternaire d'une protéine fait référence à l'organisation spatiale des sous-unités polypeptidiques ou des domaines dans une protéine multimérique. Autrement dit, il s'agit de la manière dont plusieurs chaînes polypeptidiques (ou plusieurs domaines d'une seule chaîne polypeptidique) sont disposées et interagissent les unes avec les autres pour former une protéine complète.

Cette structure est stabilisée par des liaisons non covalentes telles que les liaisons hydrogène, les interactions ioniques, les liaisons van der Waals et les ponts disulfure. La structure quaternaire peut être symétrique ou asymétrique et peut varier considérablement d'une protéine à l'autre.

Elle joue un rôle crucial dans la fonction biologique de nombreuses protéines, car elle permet la formation de sites actifs complexes et la régulation allostérique de l'activité enzymatique, entre autres fonctions. La détermination de la structure quaternaire d'une protéine peut fournir des informations importantes sur son mécanisme d'action et sa fonction biologique.

Les chaînes légères des immunoglobulines sont des protéines structurelles importantes qui composent les anticorps, également connus sous le nom d'immunoglobulines. Il existe deux types de chaînes légères : kappa (κ) et lambda (λ). Chaque anticorps est constitué de deux chaînes lourdes et deux chaînes légères, qui sont reliées entre elles par des ponts disulfure pour former la structure tridimensionnelle de l'anticorps.

Les chaînes légères sont synthétisées sur les ribosomes libres du réticulum endoplasmique et contiennent deux domaines constants (C) et un domaine variable (V). Le domaine variable est responsable de la reconnaissance et de la liaison aux antigènes, tandis que les domaines constants sont responsables de la fonction effectrice de l'anticorps.

Les chaînes légères kappa et lambda sont codées par des gènes différents situés sur des chromosomes différents. Chez un individu sain, il y a une distribution équilibrée des chaînes légères kappa et lambda dans le sang et la moelle osseuse. Cependant, certaines affections médicales peuvent entraîner une production anormale de chaînes légères, telles que les gammapathies monoclonales, qui sont des conditions caractérisées par la production excessive d'une seule chaîne légère. Ces conditions peuvent être bénignes ou malignes et nécessitent une évaluation médicale appropriée.

Le dichroïsme circulaire est un phénomène optique où la rotation de la polarisation de la lumière polarisée linéairement se produit lorsqu'elle passe à travers une substance, et cette rotation dépend de la longueur d'onde de la lumière. Cette propriété est due à l'activité optique des molécules chirales dans la substance. Dans le dichroïsme circulaire, la rotation de la polarisation se produit dans des directions opposées pour les deux sens de rotation de la lumière polarisée, ce qui entraîne une différence d'absorption entre la lumière polarisée circulairement gauche et droite. Cette différence d'absorption est mesurée en termes de dichroïsme circulaire, qui est défini comme l'écart relatif entre les coefficients d'extinction des deux formes de lumière polarisée circulairement opposées. Le dichroïsme circulaire est utilisé dans divers domaines de la recherche biomédicale, y compris la biologie structurale et la médecine, pour étudier la structure et la fonction des molécules chirales telles que les protéines et l'ADN.

La multimérisation des protéines est un processus dans lequel plusieurs molécules de protéines identiques ou différentes s'assemblent pour former un complexe multiprotéique stable. Ce processus est médié par des interactions spécifiques entre les domaines d'interaction protéique, tels que les domaines de liaison leucine zipper, les domaines de coiled-coil et les domaines de type immunoglobuline.

Dans la multimérisation des protéines, les monomères peuvent s'assembler de manière covalente ou non covalente pour former des dimères, des trimères, des tétramères et ainsi de suite, jusqu'à ce que des structures complexes à plusieurs sous-unités soient formées. Ces structures multimériques peuvent avoir des fonctions biologiques importantes, telles que la régulation de la signalisation cellulaire, l'assemblage du cytosquelette et la formation de structures extracellulaires.

La multimérisation des protéines peut être régulée par divers facteurs, tels que les modifications post-traductionnelles, la concentration en protéines et les interactions avec d'autres molécules telles que les ligands, les cofacteurs et les ions. Des anomalies dans le processus de multimérisation des protéines peuvent entraîner des maladies, telles que les maladies neurodégénératives, les maladies cardiovasculaires et le cancer.

La conformation protéique fait référence à la forme tridimensionnelle spécifique qu'une protéine adopte en raison de l'arrangement spatial particulier de ses chaînes d'acides aminés. Cette structure tridimensionnelle est déterminée par la séquence de acides aminés dans la protéine, ainsi que par des interactions entre ces acides aminés, y compris les liaisons hydrogène, les interactions hydrophobes et les ponts disulfure.

La conformation protéique est cruciale pour la fonction d'une protéine, car elle détermine la manière dont la protéine interagit avec d'autres molécules dans la cellule. Les changements dans la conformation protéique peuvent entraîner des maladies, telles que les maladies neurodégénératives et les maladies cardiovasculaires. La conformation protéique peut être étudiée à l'aide de diverses techniques expérimentales, y compris la cristallographie aux rayons X, la résonance magnétique nucléaire (RMN) et la microscopie électronique cryogénique.

Les maladies neurodégénératives sont un groupe de conditions médicales progressives qui impliquent une dégénérescence et une mort cellulaire dans les neurones ou les cellules nerveuses du cerveau. Ce processus entraîne des dommages aux connections nerveuses et, finalement, à la perte des fonctions neurologiques essentielles.

Les symptômes de ces maladies varient en fonction de la région du cerveau qui est affectée. Ils peuvent inclure des problèmes cognitifs comme la démence, des problèmes moteurs tels que les tremblements ou la difficulté à bouger, et d'autres problèmes comme la perte de l'odorat ou la dépression.

Les exemples courants de maladies neurodégénératives comprennent la maladie d'Alzheimer, la maladie de Parkinson, la sclérose latérale amyotrophique (SLA), la démence à corps de Lewy, et la maladie de Huntington. Ces maladies sont généralement incurables et les traitements disponibles visent principalement à soulager les symptômes et à améliorer la qualité de vie des patients.

Les fragments peptidiques sont des séquences d'acides aminés plus courtes que les peptides ou les protéines entières. Ils peuvent résulter de la dégradation naturelle des protéines en acides aminés individuels ou en petits morceaux, ou être produits artificiellement dans un laboratoire pour une utilisation en recherche biomédicale.

Les fragments peptidiques sont souvent utilisés comme outils de recherche pour étudier la structure et la fonction des protéines. En particulier, ils peuvent aider à identifier les domaines actifs d'une protéine, qui sont responsables de son activité biologique spécifique. Les fragments peptidiques peuvent également être utilisés pour développer des vaccins et des médicaments thérapeutiques.

Dans le contexte clinique, la détection de certains fragments peptidiques dans le sang ou les urines peut servir de marqueurs diagnostiques pour des maladies particulières. Par exemple, des fragments spécifiques de protéines musculaires peuvent être trouvés dans le sang en cas de lésion musculaire aiguë.

En résumé, les fragments peptidiques sont des séquences d'acides aminés courtes qui peuvent fournir des informations importantes sur la structure et la fonction des protéines, et qui ont des applications potentielles dans le diagnostic et le traitement de diverses maladies.

La maladie d'Alzheimer est une maladie neurodégénérative progressive qui affecte principalement les personnes âgées. Elle est caractérisée par une détérioration cognitive, des troubles de la mémoire, du langage, du raisonnement et du jugement. Ces symptômes sont dus à la mort lente et progressive des neurones dans le cerveau.

La maladie tire son nom du Dr Alois Alzheimer qui, en 1906, a été le premier à décrire les lésions caractéristiques de cette maladie chez une patiente atteinte de démence sénile. Les lésions typiques comprennent la présence de plaques amyloïdes et d'enchevêtrements neurofibrillaires dans le cerveau.

La cause exacte de la maladie d'Alzheimer est inconnue, mais il semble qu'il y ait une interaction complexe entre des facteurs génétiques et environnementaux qui conduisent au développement de la maladie. Actuellement, il n'existe pas de traitement curatif pour cette maladie, seulement des thérapies palliatives visant à ralentir sa progression et à améliorer la qualité de vie des patients.

Le précurseur de la protéine bêta-amyloïde, également connu sous le nom d'APP (pour « Amyloid Precursor Protein » en anglais), est une protéine transmembranaire qui joue un rôle crucial dans le développement de la maladie d'Alzheimer. Cette protéine est largement exprimée dans divers types de tissus, mais elle est particulièrement concentrée dans le cerveau.

La protéine bêta-amyloïde est un peptide toxique qui s'accumule dans le cerveau des personnes atteintes de la maladie d'Alzheimer, formant des plaques amyloïdes qui sont associées à la neurodégénérescence et à la perte de mémoire. Le précurseur de la protéine bêta-amyloïde est une protéine beaucoup plus grande qui est clivée en plusieurs fragments, dont le peptide bêta-amyloïde.

Le processus de clivage du précurseur de la protéine bêta-amyloïde est complexe et régulé par plusieurs enzymes différentes, notamment les β- et γ-secrétases. Des mutations dans le gène APP ou dans les gènes des enzymes de clivage peuvent entraîner une production accrue de peptides bêta-amyloïdes toxiques, ce qui peut augmenter le risque de développer la maladie d'Alzheimer.

Par conséquent, le précurseur de la protéine bêta-amyloïde est un sujet important de recherche dans le domaine des maladies neurodégénératives, en particulier dans la compréhension et le traitement de la maladie d'Alzheimer.

L'amyloidose familiale est une maladie génétique rare caractérisée par l'accumulation anormale et tissulaire de protéines amyloïdes, ce qui peut affecter différents organes du corps. Il existe plusieurs types d'amyloidose familiale, chacun étant lié à des mutations spécifiques dans certains gènes. Les symptômes et l'évolution de la maladie peuvent varier considérablement en fonction du type et de la localisation des dépôts amyloïdes.

Les protéines amyloïdes sont des molécules anormalement pliées qui ont tendance à s'agréger et à former des dépôts dans les tissus. Dans l'amyloidose familiale, ces dépôts sont héréditaires en raison de mutations génétiques spécifiques. Les protéines amyloïdes les plus souvent touchées dans cette maladie sont la transthyrétine (TTR) et l'apolipoprotéine A-I (APOA1).

Les symptômes de l'amyloidose familiale peuvent inclure une neuropathie périphérique, des troubles cardiaques, des insuffisances rénales, des problèmes gastro-intestinaux et une hépatomégalie (augmentation du volume du foie). La présentation clinique peut varier considérablement d'un type à l'autre.

Le diagnostic de l'amyloidose familiale repose généralement sur des tests génétiques pour détecter les mutations spécifiques associées à la maladie, ainsi que sur des biopsies tissulaires pour confirmer la présence de dépôts amyloïdes. Le traitement vise principalement à ralentir ou à arrêter la progression de la maladie et peut inclure des médicaments pour stabiliser les protéines amyloïdes, des thérapies visant à réduire la production de ces protéines et des transplantations d'organes dans certains cas.

Il est important de noter que l'amyloidose familiale est une maladie héréditaire, ce qui signifie qu'elle peut être transmise de génération en génération. Les personnes ayant des antécédents familiaux de cette maladie ou présentant des symptômes évocateurs devraient consulter un médecin pour un diagnostic et une prise en charge appropriés.

La spectroscopie Fourier infrarouge (FTIR) est une technique de mesure qui permet d'enregistrer et d'analyser le spectre d'absorption infrarouge d'un échantillon. Cette méthode utilise la transformation de Fourier pour convertir un signal d'interférence en un spectre d'absorption, ce qui permet une acquisition de données plus rapide et plus précise que les méthodes traditionnelles de spectroscopie infrarouge dispersive.

Dans la technique FTIR, un rayonnement infrarouge est divisé en deux faisceaux qui sont réfléchis par un miroir mobile. Les deux faisceaux se rejoignent ensuite et interfèrent l'un avec l'autre, créant un motif d'interférence qui est détecté par un détecteur. Ce signal d'interférence est ensuite transformé en un spectre d'absorption à l'aide de la transformation de Fourier.

Le spectre FTIR obtenu peut être utilisé pour identifier et quantifier les composés organiques et inorganiques présents dans l'échantillon, ainsi que pour étudier leurs interactions moléculaires. Cette technique est largement utilisée dans divers domaines de la recherche et de l'industrie, tels que la chimie, la physique, la biologie, la pharmacologie, la médecine légale, les matériaux et l'environnement.

Un modèle moléculaire est un outil utilisé en chimie et en biologie pour représenter visuellement la structure tridimensionnelle d'une molécule. Il peut être construit à partir de matériaux réels, tels que des balles et des bâtons, ou créé numériquement sur un ordinateur.

Les modèles moléculaires aident les scientifiques à comprendre comment les atomes sont liés les uns aux autres dans une molécule et comment ils interagissent entre eux. Ils peuvent être utilisés pour étudier la forme d'une molécule, son arrangement spatial, sa flexibilité et ses propriétés chimiques.

Dans un modèle moléculaire physique, les atomes sont représentés par des boules de différentes couleurs (selon leur type) et les liaisons chimiques entre eux sont représentées par des bâtons ou des tiges rigides. Dans un modèle numérique, ces éléments sont représentés à l'écran sous forme de graphismes 3D.

Les modèles moléculaires sont particulièrement utiles dans les domaines de la chimie organique, de la biochimie et de la pharmacologie, où ils permettent d'étudier la structure des protéines, des acides nucléiques (ADN et ARN) et des autres molécules biologiques complexes.

Une séquence d'acides aminés est une liste ordonnée d'acides aminés qui forment une chaîne polypeptidique dans une protéine. Chaque protéine a sa propre séquence unique d'acides aminés, qui est déterminée par la séquence de nucléotides dans l'ADN qui code pour cette protéine. La séquence des acides aminés est cruciale pour la structure et la fonction d'une protéine. Les différences dans les séquences d'acides aminés peuvent entraîner des différences importantes dans les propriétés de deux protéines, telles que leur activité enzymatique, leur stabilité thermique ou leur interaction avec d'autres molécules. La détermination de la séquence d'acides aminés d'une protéine est une étape clé dans l'étude de sa structure et de sa fonction.

Les peptides sont de courtes chaînes d'acides aminés, liés entre eux par des liaisons peptidiques. Ils peuvent contenir jusqu'à environ 50 acides aminés. Les peptides sont produits naturellement dans le corps humain et jouent un rôle crucial dans de nombreuses fonctions biologiques, y compris la signalisation cellulaire et la régulation hormonale. Ils peuvent également être synthétisés en laboratoire pour une utilisation dans la recherche médicale et pharmaceutique. Les peptides sont souvent utilisés comme médicaments car ils peuvent se lier sélectivement à des récepteurs spécifiques et moduler leur activité, ce qui peut entraîner une variété d'effets thérapeutiques.

Il existe de nombreux types différents de peptides, chacun ayant des propriétés et des fonctions uniques. Certains peptides sont des hormones, comme l'insuline et l'hormone de croissance, tandis que d'autres ont des effets anti-inflammatoires ou antimicrobiens. Les peptides peuvent également être utilisés pour traiter une variété de conditions médicales, telles que la douleur, l'arthrite, les maladies cardiovasculaires et le cancer.

Dans l'ensemble, les peptides sont des molécules importantes qui jouent un rôle clé dans de nombreux processus biologiques et ont des applications prometteuses dans le domaine médical et pharmaceutique.

Amyloid Precursor Protein (APP) Secretases sont des enzymes qui jouent un rôle crucial dans la production de bêta-amyloïde, une protéine toxique associée à la maladie d'Alzheimer. L'APP est une protéine transmembranaire qui peut être clivée par trois types différents de secretases : alpha-secretase, beta-secretase et gamma-secretase.

Le clivage de l'APP par alpha-secretase produit des peptides non toxiques et prévient la formation de plaques amyloïdes. En revanche, le clivage de l'APP par beta-secretase et gamma-secretase entraîne la production de peptides bêta-amyloïdes, qui peuvent s'accumuler dans le cerveau et former des plaques amyloïdes. Ces plaques sont une caractéristique pathologique de la maladie d'Alzheimer.

Les inhibiteurs de secretases ont été étudiés comme traitement potentiel pour la maladie d'Alzheimer, mais les résultats des essais cliniques ont été décevants jusqu'à présent. Des recherches supplémentaires sont nécessaires pour comprendre le rôle exact des APP secretases dans la pathogenèse de la maladie et pour développer des traitements plus efficaces.

Les données de séquence moléculaire se réfèrent aux informations génétiques ou protéomiques qui décrivent l'ordre des unités constitutives d'une molécule biologique spécifique. Dans le contexte de la génétique, cela peut inclure les séquences d'ADN ou d'ARN, qui sont composées d'une série de nucléotides (adénine, thymine, guanine et cytosine pour l'ADN; adénine, uracile, guanine et cytosine pour l'ARN). Dans le contexte de la protéomique, cela peut inclure la séquence d'acides aminés qui composent une protéine.

Ces données sont cruciales dans divers domaines de la recherche biologique et médicale, y compris la génétique, la biologie moléculaire, la médecine personnalisée, la pharmacologie et la pathologie. Elles peuvent aider à identifier des mutations ou des variations spécifiques qui peuvent être associées à des maladies particulières, à prédire la structure et la fonction des protéines, à développer de nouveaux médicaments ciblés, et à comprendre l'évolution et la diversité biologique.

Les technologies modernes telles que le séquençage de nouvelle génération (NGS) ont rendu possible l'acquisition rapide et économique de vastes quantités de données de séquence moléculaire, ce qui a révolutionné ces domaines de recherche. Cependant, l'interprétation et l'analyse de ces données restent un défi important, nécessitant des méthodes bioinformatiques sophistiquées et une expertise spécialisée.

Le pH est une mesure de l'acidité ou de la basicité d'une solution. Il s'agit d'un échelle logarithmique qui va de 0 à 14. Un pH de 7 est neutre, moins de 7 est acide et plus de 7 est basique. Chaque unité de pH représente une différence de concentration d'ions hydrogène (H+) d'un facteur de 10. Par exemple, une solution avec un pH de 4 est 10 fois plus acide qu'une solution avec un pH de 5.

Dans le contexte médical, le pH est souvent mesuré dans les fluides corporels tels que le sang, l'urine et l'estomac pour évaluer l'équilibre acido-basique du corps. Un déséquilibre peut indiquer un certain nombre de problèmes de santé, tels qu'une insuffisance rénale ou une acidose métabolique.

Le pH normal du sang est d'environ 7,35 à 7,45. Un pH inférieur à 7,35 est appelé acidose et un pH supérieur à 7,45 est appelé alcalose. Les deux peuvent être graves et même mortelles si elles ne sont pas traitées.

En résumé, le pH est une mesure de l'acidité ou de la basicité d'une solution, qui est importante dans le contexte médical pour évaluer l'équilibre acido-basique du corps et détecter les problèmes de santé sous-jacents.

Les neuropathies amyloïdes sont un groupe de troubles nerveux causés par la présence de dépôts anormaux d'une protéine appelée "amyloïde" dans les tissus nerveux. Ces dépôts peuvent endommager et détruire les nerfs, entraînant une variété de symptômes neurologiques.

Les neuropathies amyloïdes peuvent affecter les nerfs sensoriels, moteurs ou autonomes, entraînant des symptômes tels que des picotements, des engourdissements, des douleurs, une faiblesse musculaire, une perte de réflexes, des problèmes d'équilibre et de coordination, des troubles digestifs, cardiaques ou urinaires.

Les neuropathies amyloïdes peuvent être héréditaires ou acquises. Les formes héréditaires sont souvent causées par des mutations dans les gènes qui produisent les protéines amyloïdes, tandis que les formes acquises peuvent être associées à des maladies sous-jacentes telles que le myélome multiple, la maladie de Waldenström ou l'insuffisance rénale chronique.

Le diagnostic de neuropathies amyloïdes repose sur une combinaison d'examens cliniques, électrophysiologiques et de biopsie nerveuse pour confirmer la présence de dépôts amyloïdes dans les tissus nerveux. Le traitement dépend de la cause sous-jacente et peut inclure des médicaments pour soulager les symptômes, des thérapies physiques ou des greffes de cellules souches.

En médecine et en pharmacologie, la cinétique fait référence à l'étude des changements quantitatifs dans la concentration d'une substance (comme un médicament) dans le corps au fil du temps. Cela inclut les processus d'absorption, de distribution, de métabolisme et d'excrétion de cette substance.

1. Absorption: Il s'agit du processus par lequel une substance est prise par l'organisme, généralement à travers la muqueuse gastro-intestinale après ingestion orale.

2. Distribution: C'est le processus par lequel une substance se déplace dans différents tissus et fluides corporels.

3. Métabolisme: Il s'agit du processus par lequel l'organisme décompose ou modifie la substance, souvent pour la rendre plus facile à éliminer. Ce processus peut également activer ou désactiver certains médicaments.

4. Excrétion: C'est le processus d'élimination de la substance du corps, généralement par les reins dans l'urine, mais aussi par les poumons, la peau et les intestins.

La cinétique est utilisée pour prédire comment une dose unique ou répétée d'un médicament affectera le patient, ce qui aide à déterminer la posologie appropriée et le schéma posologique.

Les aspartic acid endopeptidases, également connues sous le nom d'aspartyl peptidases ou de peptidases à acide aspartique, sont des enzymes qui coupent les protéines (peptides) au milieu d'une chaîne polypeptidique. Elles font partie de la famille des hydrolases et plus spécifiquement des peptidases, qui catalysent l'hydrolyse des liaisons peptidiques.

Ces enzymes sont appelées aspartic acid endopeptidases car elles ont deux résidus d'acide aspartique dans leur site actif, qui est le centre de la réaction catalytique où les substrats se lient et sont clivés. Ces acides aspartiques sont essentiels pour l'activité enzymatique, ils agissent ensemble pour abaisser le pH dans le site actif et stabiliser l'état de transition pendant la réaction de clivage des peptides.

Les aspartic acid endopeptidases jouent un rôle important dans divers processus physiologiques, tels que la digestion, la maturation des prohormones et la différenciation cellulaire. Cependant, elles sont également associées à certaines maladies, telles que le VIH, où l'une de ces enzymes, la protéase du VIH, est une cible thérapeutique importante pour le traitement de l'infection par le VIH.

Les aspartic acid endopeptidases sont largement distribuées dans les tissus animaux et végétaux, ainsi que dans certains micro-organismes. Elles peuvent être classées en plusieurs familles en fonction de leur séquence d'acides aminés et de leur structure tridimensionnelle. Certaines des familles les plus connues comprennent la famille des peptidases à acide aspartique A1, qui comprend l'enzyme pepsine, et la famille des peptidases à acide aspartique A2, qui comprend l'enzyme cathepsine D.

La "plaque amyloïde" est un terme utilisé en médecine pour décrire des dépôts anormaux et protectiques de protéines dans le tissu cérébral. Ces plaques sont principalement composées d'une protéine appelée "peptide bêta-amyloïde" (Aβ), qui est un fragment d'une protéine précurseure amyloïde plus grande. Lorsque cette protéine est décomposée en peptides plus petits, des agrégats de peptides Aβ peuvent s'accumuler et former des plaques amyloïdes.

Ces plaques sont caractéristiques de certaines maladies neurodégénératives, telles que la maladie d'Alzheimer. Bien que leur rôle exact dans la pathogenèse de ces maladies ne soit pas entièrement compris, il est généralement admis qu'elles contribuent à la toxicité neuronale et au déclin cognitif associés à ces affections.

Il convient de noter que des plaques amyloïdes peuvent également être trouvées dans d'autres parties du corps, telles que le pancréas, le cœur et les reins, où elles sont généralement associées à d'autres maladies.

Les neuropathies amyloïdes familiales sont un groupe de troubles nerveux héréditaires rares causés par des mutations génétiques spécifiques. Ces mutations entraînent la production d'une protéine anormale qui a tendance à s'agréger et à former des dépôts amyloïdes dans divers tissus du corps, y compris les nerfs périphériques.

Les neuropathies amyloïdes familiales peuvent affecter à la fois le système nerveux périphérique (les nerfs en dehors du cerveau et de la moelle épinière) et le système nerveux autonome (qui contrôle les fonctions automatiques du corps telles que la fréquence cardiaque, la pression artérielle, la digestion et la température corporelle).

Les symptômes de ces neuropathies peuvent inclure une perte de sensation, des picotements ou un engourdissement dans les mains et les pieds, des douleurs nerveuses, une faiblesse musculaire, des problèmes d'équilibre et de coordination, ainsi que des problèmes digestifs, cardiaques et urinaires dus à l'atteinte du système nerveux autonome.

Il existe plusieurs types de neuropathies amyloïdes familiales, chacune étant causée par une mutation génétique différente. Les traitements peuvent inclure des médicaments pour soulager les symptômes, la physiothérapie et, dans certains cas, des thérapies expérimentales telles que la transplantation de cellules souches ou l'administration d'anticorps monoclonaux.

La protéine Bence Jones est un type spécifique de chaîne légère d'immunoglobuline monoclonale trouvée dans l'urine ou parfois dans le sérum sanguin. Elle est nommée d'après le médecin britannique Henry Bence Jones qui l'a décrite pour la première fois en 1847. Ces chaînes légères sont produites en excès par certaines cellules tumorales, principalement dans les myélomes multiples et les maladies des chaînes légères (une forme de gammapathie monoclonale).

Les protéines Bence Jones peuvent être détectées par des tests d'urine ou de sang. Lorsqu'elles sont chauffées puis refroidies, elles forment des précipités, ce qui est utilisé comme méthode de détection en laboratoire. L'accumulation de ces protéines peut entraîner des dommages aux reins et d'autres complications liées à la maladie sous-jacente.

Je suis désolé, mais il n'y a pas d'entrée médicale standard reconnue sous le terme «insulinase». Il est possible que vous cherchiez des informations sur l'«insuline» ou les «enzymes qui dégradent l'insuline».

L'«insuline» est une hormone peptidique essentielle à la régulation du métabolisme des glucides, des lipides et des protéines dans le corps humain. Elle est produite par les cellules bêta des îlots de Langerhans du pancréas et joue un rôle crucial dans la promotion l'absorption du glucose dans les muscles, le foie et les tissus adipeux.

Les «enzymes qui dégradent l'insuline» sont des protéases qui catalysent la décomposition de l'insuline en ses constituants après son utilisation. Ces enzymes comprennent la protéase insulinique, également appelée insuline-déshydrogénase, et d'autres peptidases. Elles contribuent à maintenir les niveaux appropriés d'insuline dans le sang et à réguler son activité métabolique.

Les thiazoles sont un type d'hétérocycle, qui est un composé organique contenant un cycle avec au moins un atome d'hydrogène remplacé par un atome d'un autre élément. Dans le cas des thiazoles, le cycle de six membres contient un atome d'azote et un atome de soufre.

En médecine, les thiazoles sont peut-être mieux connus comme un groupe de médicaments diurétiques qui agissent en augmentant l'excrétion urinaire en inhibant la réabsorption du sodium dans le tubule rénal distal. Les diurétiques thiazidiques comprennent des médicaments tels que l'hydrochlorothiazide et le chlorthalidone.

Ces médicaments sont souvent utilisés pour traiter l'hypertension artérielle et l'insuffisance cardiaque congestive, ainsi que d'autres conditions qui peuvent bénéficier d'une réduction du volume sanguin ou de la pression artérielle.

Les thiazoles sont également trouvés dans certains antibiotiques et antifongiques, ainsi que dans des composés naturels tels que les flavonoïdes et les vitamines.

Les neurofibrilles sont des structures filamenteuses présentes à l'intérieur des neurones, ou cellules nerveuses. Elles sont composées de protéines anormalement repliées et accumulées, en particulier la protéine tau. Dans des conditions normales, les neurofibrilles aident à maintenir la structure interne des neurones. Cependant, dans certaines maladies neurodégénératives telles que la maladie d'Alzheimer, ces protéines s'agglutinent et forment des dépôts anormaux appelés "tangles" (enchevêtrements) qui peuvent perturber la fonction cellulaire et entraîner la mort des neurones. Cette accumulation de neurofibrilles est un marqueur caractéristique de ces maladies.

Les interactions hydrophobes et hydrophiles sont des forces intermoléculaires qui jouent un rôle crucial dans la façon dont les molécules interagissent dans les systèmes biologiques.

Définition d'interactions hydrophobes: Les interactions hydrophobes se produisent lorsque des régions apolaires ou non polaires de deux ou plusieurs molécules s'assemblent ou s'agglutinent ensemble pour éviter le contact avec l'eau. Cela peut être décrit comme un phénomène d'évitement de la solvatation par l'eau. Lorsque ces régions apolaires sont exposées à l'eau, des liaisons hydrogènes sont perturbées, entraînant une augmentation de l'énergie libre du système. Pour minimiser cette augmentation de l'énergie libre, les régions apolaires s'assemblent ensemble, formant des structures compactes telles que des membranes ou des protéines globulaires.

Définition d'interactions hydrophiles: Les interactions hydrophiles se produisent lorsque des régions polaires ou chargées de deux ou plusieurs molécules interagissent avec l'eau, formant des liaisons hydrogènes ou d'autres forces électrostatiques. Ces interactions sont favorables en termes d'énergie libre et contribuent à la solubilité des molécules dans l'eau. Les groupes fonctionnels polaires tels que les groupes hydroxyle (-OH), amide (-CONH-), carboxyle (-COOH) et groupe amino (-NH2) sont capables de former des interactions hydrophiles avec l'eau.

En résumé, les interactions hydrophobes et hydrophiles sont des forces intermoléculaires importantes qui influencent la structure, la fonction et la stabilité des molécules dans les systèmes biologiques. Les interactions hydrophobes entraînent l'agrégation de régions apolaires pour minimiser le contact avec l'eau, tandis que les interactions hydrophiles favorisent la solubilité des molécules en formant des liaisons avec l'eau.

La modification post-traductionnelle des protéines est un processus qui se produit après la synthèse d'une protéine à partir d'un ARN messager. Ce processus implique l'ajout de divers groupes chimiques ou molécules à la chaîne polypeptidique, ce qui peut modifier les propriétés de la protéine et influencer sa fonction, sa localisation, sa stabilité et son interaction avec d'autres molécules.

Les modifications post-traductionnelles peuvent inclure l'ajout de groupes phosphate (phosphorylation), de sucre (glycosylation), d'acides gras (palmitoylation), de lipides (lipidation), d'ubiquitine (ubiquitination) ou de méthylation, entre autres. Ces modifications peuvent être réversibles ou irréversibles et sont souvent régulées par des enzymes spécifiques qui reconnaissent des séquences particulières dans la protéine cible.

Les modifications post-traductionnelles jouent un rôle crucial dans de nombreux processus cellulaires, tels que la signalisation cellulaire, le trafic intracellulaire, la dégradation des protéines et la régulation de l'activité enzymatique. Des anomalies dans ces processus peuvent entraîner diverses maladies, telles que les maladies neurodégénératives, le cancer et les maladies inflammatoires.

Le lysozyme est une enzyme naturellement présente dans divers fluides corporels, tels que les larmes, la salive, le sang et le mucus. Elle est également présente dans certains blancs d'œufs et certaines sécrétions muqueuses.

Sa fonction principale est de dégrader la paroi cellulaire des bactéries, en particulier des gram positifs, ce qui entraîne leur mort. Cela fait du lysozyme une enzyme importante dans notre système immunitaire, car il aide à combattre les infections.

Le lysozyme est également utilisé dans l'industrie alimentaire et pharmaceutique comme conservateur, grâce à sa capacité à détruire les parois bactériennes.

La stabilité des protéines est un terme utilisé pour décrire la capacité d'une protéine à maintenir sa structure et sa fonction native dans un environnement donné. Elle est influencée par divers facteurs tels que le pH, la température, la concentration en sel et les interactions avec d'autres molécules. Une protéine stable est moins sujette aux changements conformationnels ou à l'agrégation, ce qui peut entraîner une perte de fonction ou la formation de précipités. La stabilité des protéines est un facteur important dans la production et le stockage de protéines thérapeutiques, car elle affecte leur efficacité et leur sécurité. Des méthodes telles que l'ingénierie des protéines et la formulation peuvent être utilisées pour améliorer la stabilité des protéines.

La protéine amyloïde A sérique (SAA) est une protéine de phase aiguë, ce qui signifie qu'elle est produite en réponse à une inflammation dans le corps. Elle est synthétisée principalement par le foie et fait partie de la famille des apolipoprotéines associées aux lipoprotéines de haute densité (HDL).

La protéine SAA joue un rôle important dans le système immunitaire, en particulier dans la réponse inflammatoire. Lors d'une infection ou d'une inflammation, les niveaux de SAA augmentent rapidement dans le sang pour aider à combattre l'agent pathogène ou à réparer les tissus endommagés. Cependant, des niveaux élevés et persistants de SAA peuvent contribuer au développement de maladies inflammatoires chroniques et d'autres affections, telles que l'athérosclérose et la polyarthrite rhumatoïde.

Dans certaines conditions, comme la maladie de l'alimentation amyloïde, la protéine SAA peut se déposer dans les tissus sous forme d'amyloïdes, des agrégats fibrillaires insolubles qui peuvent perturber leur fonction et entraîner des dommages organiques. Ces dépôts amyloïdes sont souvent associés à une inflammation chronique et à la production accrue de protéines SAA.

En termes simples, une liaison hydrogène est un type particulier de interaction intermoléculaire qui se produit lorsqu'un atome d'hydrogène, lié à un atomede forte électronégativité (généralement l'oxygène, l'azote ou le fluor), interagit avec un autre atome d'électronégativité proche. Cette interaction est plus forte qu'une force de van der Waals typique mais plus faible qu'une liaison covalente réelle.

Dans un contexte médical et biochimique, les liaisons hydrogène jouent un rôle crucial dans la stabilisation des structures tridimensionnelles des macromolécules biologiques telles que les protéines et l'ADN. Elles contribuent à maintenir la structure spatiale des molécules en créant des ponts entre différentes parties de ces dernières, ce qui permet leur reconnaissance et leur interaction spécifique avec d'autres molécules dans le cadre des processus cellulaires.

Par exemple, dans l'ADN, les liaisons hydrogène maintiennent ensemble les deux brins complémentaires de la double hélice grâce à des paires de bases spécifiques (A-T et G-C) maintenues par ces interactions. De même, dans les protéines, elles aident à stabiliser la structure secondaire (par exemple, les feuillets β plissés et les hélices α) et tertiaire en créant des réseaux complexes d'interactions entre différents résidus d'acides aminés.

Les endopeptidases sont des enzymes qui coupent les protéines ou les peptides en fragments plus petits en clivant les liaisons peptidiques à l'intérieur de la chaîne polypeptidique, contrairement aux exopeptidases qui coupent les acides aminés terminaux. Elles jouent un rôle crucial dans la digestion des protéines alimentaires, la signalisation cellulaire, la régulation hormonale et la neurotransmission, entre autres processus biologiques importants. Les endopeptidases peuvent être classées en fonction de leur site spécifique de clivage ou de leur structure tridimensionnelle. Des exemples bien connus d'endopeptidases comprennent la trypsine, la chymotrypsine et l'élastase, qui sont des enzymes digestives produites par le pancréas.

La dénaturation des protéines est un processus qui modifie la structure tridimensionnelle d'une protéine, entraînant ainsi la perte de sa fonction biologique. Les protéines sont constituées d'une longue chaîne d'acides aminés, et leur forme tridimensionnelle est essentielle pour qu'elles puissent interagir correctement avec d'autres molécules dans la cellule et exercer leurs fonctions spécifiques.

La dénaturation des protéines peut être causée par divers facteurs, tels que les changements de pH, l'exposition à des températures élevées, l'action de certains produits chimiques ou la présence de sel. Ces facteurs peuvent provoquer la rupture des liaisons hydrogène, des ponts disulfures et d'autres interactions non covalentes qui maintiennent la structure tridimensionnelle de la protéine.

Lorsque les protéines sont dénaturées, elles perdent souvent leur activité enzymatique, leur capacité à se lier à d'autres molécules ou leurs propriétés structurales. Cependant, il est important de noter que la dénaturation ne modifie pas nécessairement la séquence primaire des acides aminés de la protéine, c'est-à-dire la succession linéaire des acides aminés qui composent la chaîne polypeptidique.

Dans certains cas, il est possible de renaturer une protéine dénaturée en lui faisant retrouver sa structure tridimensionnelle d'origine, par exemple en abaissant la température ou en ajoutant des agents chimiques qui favorisent la formation de liaisons hydrogène et de ponts disulfures. Toutefois, ce processus n'est pas toujours possible ou efficace, surtout si les dommages causés à la protéine sont trop importants.

La structure tertiaire d'une protéine se réfère à l'organisation spatiale des différents segments de la chaîne polypeptidique qui forment la protéine. Cela inclut les arrangements tridimensionnels des différents acides aminés et des régions flexibles ou rigides de la molécule, tels que les hélices alpha, les feuillets bêta et les boucles. La structure tertiaire est déterminée par les interactions non covalentes entre résidus d'acides aminés, y compris les liaisons hydrogène, les interactions ioniques, les forces de Van der Waals et les ponts disulfures. Elle est influencée par des facteurs tels que le pH, la température et la présence de certains ions ou molécules. La structure tertiaire joue un rôle crucial dans la fonction d'une protéine, car elle détermine sa forme active et son site actif, où les réactions chimiques ont lieu.

En génétique, une mutation est une modification permanente et héréditaire de la séquence nucléotidique d'un gène ou d'une région chromosomique. Elle peut entraîner des changements dans la structure et la fonction des protéines codées par ce gène, conduisant ainsi à une variété de phénotypes, allant de neutres (sans effet apparent) à délétères (causant des maladies génétiques). Les mutations peuvent être causées par des erreurs spontanées lors de la réplication de l'ADN, l'exposition à des agents mutagènes tels que les radiations ou certains produits chimiques, ou encore par des mécanismes de recombinaison génétique.

Il existe différents types de mutations, telles que les substitutions (remplacement d'un nucléotide par un autre), les délétions (suppression d'une ou plusieurs paires de bases) et les insertions (ajout d'une ou plusieurs paires de bases). Les conséquences des mutations sur la santé humaine peuvent être très variables, allant de maladies rares à des affections courantes telles que le cancer.

Les facteurs de terminaison de chaîne peptidique, également connus sous le nom d'inhibiteurs de la protéase ou de protéases virales, sont des enzymes produites par les cellules hôtes infectées par un virus qui interfèrent avec la réplication du virus. Ces facteurs clivent spécifiquement les protéines virales non structururales et structurales à leurs extrémités C-terminales, ce qui empêche la formation de nouveaux virions fonctionnels.

Les facteurs de terminaison de chaîne peptidique sont particulièrement bien étudiés dans le contexte de l'infection par le virus de l'immunodéficience humaine (VIH), où ils jouent un rôle crucial dans la régulation de la réplication virale. Dans ce contexte, les facteurs de terminaison de chaîne peptidique sont souvent ciblés par des médicaments antirétroviraux pour traiter l'infection par le VIH.

Il est important de noter que les facteurs de terminaison de chaîne peptidique peuvent également être produits par d'autres virus, tels que le virus de l'hépatite C (VHC), et qu'ils jouent un rôle similaire dans la régulation de la réplication virale.

La définition médicale de "Protein Unfolding" fait référence à un processus dans lequel la structure tridimensionnelle d'une protéine se déplie ou se désorganise, entraînant une perte de sa fonction native. Ce phénomène peut être causé par des facteurs internes tels que des mutations génétiques ou des facteurs externes tels qu'un changement de pH, une température élevée, une concentration élevée en sel ou l'exposition à des dénaturants chimiques.

Lorsque les protéines se déplient, elles peuvent s'agréger et former des structures insolubles et compactes appelées amyloïdes, qui sont associées à plusieurs maladies neurodégénératives telles que la maladie d'Alzheimer, la maladie de Parkinson et la maladie de Huntington. La compréhension des mécanismes sous-jacents au processus d'unfolding des protéines est donc cruciale pour élucider les causes de ces maladies et développer de nouvelles stratégies thérapeutiques.

La préséniline-1, également connue sous le nom de PSEN1, est un gène qui code pour la préséniline-1, une protéase intramembranaire essentielle dans la voie de signalisation Notch. Les mutations du gène PSEN1 sont associées à la maladie d'Alzheimer de début précoce héréditaire, qui représente environ 50% des cas de forme familiale de la maladie. Ces mutations entraînent une production accrue de bêta-amyloïde, un peptide qui s'accumule dans les plaques amyloïdes caractéristiques de la maladie d'Alzheimer. Les modifications du gène PSEN1 peuvent également être associées à d'autres troubles neurodégénératifs.

La préséniline-2, également connue sous le nom de PSEN2, est un gène qui code pour une protéase intramembranaire essentielle dans la voie de signalisation Notch. Les mutations du gène PSEN2 sont associées à la maladie d'Alzheimer de type early-onset, qui est une forme héréditaire rare de la maladie d'Alzheimer. Les variantes de PSEN2 ont également été liées à une augmentation du risque de développer la maladie d'Alzheimer de late-onset. Les protéines préséniline-1 et préséniline-2, ainsi que l'APH-1 et l'APH-2, forment le complexe gamma-sécrétase qui est responsable de la clivage de la protéine bêta-amyloïde précurseur (APP) en peptides bêta-amyloïdes, dont les agrégats sont une caractéristique pathologique de la maladie d'Alzheimer.

La thermodynamique est une branche de la physique qui traite des relations entre la chaleur et d'autres formes d'énergie telles que le travail. Elle étudie les conversions de l'énergie et les flux de chaleur sous différentes conditions, dans le but de comprendre quelles transformations peuvent se produire et à quel point elles sont réversibles ou irréversibles.

Dans un contexte médical et biologique, la thermodynamique est importante pour comprendre les processus métaboliques au niveau cellulaire, tels que la façon dont l'énergie chimique est stockée et libérée dans les molécules telles que l'ATP. Elle est également utilisée pour étudier les propriétés thermiques des systèmes vivants, tels que la température corporelle et le métabolisme, ainsi que pour développer et optimiser les technologies médicales telles que les pompes à insuline et les respirateurs.

La thermodynamique est régie par quatre lois fondamentales qui décrivent comment l'énergie se déplace et se transforme dans un système. Ces lois sont largement appliquées dans divers domaines de la médecine et de la biologie pour comprendre les processus physiologiques et développer des thérapies efficaces.

Les souris transgéniques sont un type de souris génétiquement modifiées qui portent et expriment des gènes étrangers ou des séquences d'ADN dans leur génome. Ce processus est accompli en insérant le gène étranger dans l'embryon précoce de la souris, généralement au stade une cellule, ce qui permet à la modification de se propager à toutes les cellules de l'organisme en développement.

Les souris transgéniques sont largement utilisées dans la recherche biomédicale pour étudier la fonction et le rôle des gènes spécifiques dans le développement, la physiologie et la maladie. Elles peuvent être utilisées pour modéliser diverses affections humaines, y compris les maladies génétiques, le cancer, les maladies cardiovasculaires et neurologiques.

Les chercheurs peuvent concevoir des souris transgéniques avec des caractéristiques spécifiques en insérant un gène particulier qui code pour une protéine d'intérêt ou en régulant l'expression d'un gène endogène. Cela permet aux chercheurs de mieux comprendre les voies moléculaires et cellulaires impliquées dans divers processus physiologiques et pathologiques, ce qui peut conduire à de nouvelles stratégies thérapeutiques pour traiter les maladies humaines.

The amyloidogenic V122I transthyretin variant in elderly black americans, N Engl J Med, 2015; 372:21-29 Klabunde T, Petrassi HM ... what do they tell us about this protein and the design of drugs for TTR amyloidoses?, Curr Med Chem, 2012;19:2324-2342 Portail ... a multifaceted protein, Biomol Concepts, 2014;5:45-54 Palaninathan SK, Nearly 200 X-ray crystal structures of transthyretin: ...
Proteins, vol. 79, no 3,‎ mars 2011, p. 937-946 (PMID 21287624, DOI 10.1002/prot.22935, lire en ligne) (en) Roger S. Armen, ... Pauling and Corey's α-pleated sheet structure may define the prefibrillar amyloidogenic intermediate in amyloid disease », ...
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11] Maya Mathew et Sarada Subramanian, « Evaluation of the anti-amyloidogenic potential of nootropic herbal extracts in vitro ... Oxidative Stress and C-Reactive Protein in Patients with Cerebrovascular Accident (Ischaemic Stroke): The Role of Ginkgo Biloba ...
Amyloidogenic Proteins Descripteur en espagnol: Proteínas Amiloidogénicas Espagnol dEspagne Descripteur. proteínas ... For example, the core of amyloid A is formed from amyloid A protein, also known as serum amyloid A protein or SAA protein.. ... Proteins that form the core of amyloid fibrils. ...

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