Un membre de la superfamille Serpin retrouvés dans le plasma qui inhibe la lyse de fibrine sont induites par les caillots qui du plasminogène. C'est une glycoprotéine de poids moléculaire d ’ environ 70 000 qui migre dans la région alpha 2 immunoelectrophoresis. C'est le principal plasmine Inactivator dans le sang très rapidement, formant un complexe stable avec de la plasmine.
Un produit de la lyse de plasminogène (profibrinolysin) par activateurs du plasminogène. Elle se compose de deux polypeptide chaînes, la lumière (B) et lourd (A), avec un poids moléculaire de 75 000 $. C'est la principale enzyme impliquée dans protéolytique caillot rétractation ou la lyse de fibrine et rapidement inactivé par antiplasmins.
La dissolution enzymatique naturel de fibrine.
Précurseur de la plasmine (Fibrinolysin). C'est un poids moléculaire de Single-Chain beta-globulin 80-90,000 trouve surtout en association avec le fibrinogène plasmatique, le changer en activateurs du plasminogène Fibrinolysin. Il est utilisé en blessure débrider et a été étudié en agent thrombolytique.
Spontanée de saignements spontanés ou provoqués par un défaut dans la coagulation du sang DISORDERS mechanisms (coagulation) ou une autre anomalie provoquant un défaut structurel dans les vaisseaux sanguins (Hemostatic DISORDERS).
Agents qui empêchent fibrinolyse ou lyse d ’ un caillot de sang ou caillot. Plusieurs antiplasmins endogène est connue. La drogue a été utilisée pour contrôler une hémorragie massive et en d'autres troubles de la coagulation.
Une protéine dérivée de fibrinogène en présence de thrombine, qui forme un élément du caillot.
Facteur XIII activée, une forme de transglutaminase, qui stabilisent la formation du caillot fibrineux (polymère terminant la cascade de coagulation sanguine).
Glycoprotéines avec un poids moléculaire d'environ 620000 à 680,000. Précipitations par Electrophoresis est dans la zone alpha, y compris et alpha alpha 1-macroglobulins 2-Macroglobulins. Ces protéines exposition trypsin-, chymotrypsin-, thrombin- et plasmin-binding et constituent l ’ activité hormonale téléporteurs.
Un de l'enzyme protéolytique dans la famille retrouvé dans de nombreux tissus qui transforme le plasminogène à Fibrinolysin. Il a fibrin-binding activité et est immunologiquement différent de plasminogène UROKINASE-TYPE ACTIVATOR. La séquence primaire, composé de 527 acides aminés est identique dans les protéases synthétique et naturelle.
Le processus de l'interaction de la coagulation du sang FACTEURS qui en résulte une insoluble caillot fibrineux.
Un groupe hétérogène de plasminogène convertibles pour les enzymes protéolytiques Fibrinolysin. Elles sont concentrées dans les lysosomes de la plupart des cellules et dans l ’ endothélium vasculaire, en particulier dans les vaisseaux de la microcirculation.
Un metallocarboxypeptidase qui élimine propeptide C-terminal lysine et arginine de peptides biologiquement active et des protéines régulatrices ainsi leur activité. C'est une enzyme zinc sans préférence présentées par lysine sur arginine. Pro-carboxypeptidase U dans le plasma humain est activé par la thrombine ou la plasmine pendant la coagulation pour former l'instable carboxypeptidase U.
Par la thrombine coagulé plasma glycoprotéine composée d'un dimère d non-jumelle trois paires de polypeptide chaînes (alpha, bêta, gamma) tenu ensemble par disulfures obligations. Fibrinogène sanguine impliquant sol-gel changement moléculaire complexe arrangements ; considérant que le fibrinogène est fendu par la thrombine pour former polypeptides A et B, l'action de rendements d ’ autres enzymes protéolytiques fibrinogène différents produits de dégradation.
Le processus qui spontanément arrestations le flux de sang de vaisseaux transportant du sang sous pression. Tout est accompli par la contraction des vaisseaux, adhérence et l ’ agrégation plaquettaire de formé sang éléments érythrocytes AGGREGATION (par exemple), et le processus de coagulation du sang.
Fibrinolysin streptococcique. Une enzyme produite par hydrolyse streptocoques. Hémolytique l'amide liens et constitue un activateur du plasminogène. Il est utilisé en traitement thrombolytique et est utilisé également en mélangées avec streptodornase (STREPTODORNASE ET la streptokinase. CE 3.4.-.
Un de l'enzyme protéolytique qui transforme le plasminogène à Fibrinolysin où le décolleté est préférentielle entre arginine et valine. Il fut isolé originaire d'urine humaine, mais se trouve dans la plupart des tissus de la plupart vertébrés.
Protéines sériques inhibant, antagoniser ou inactiver COMPLEMENT C1 ou ses sous-unités.
Protéine soluble protéolytique fragments formé par l'action de la plasmine. Ni de fibrinogène en fibrine P.D.A et leurs complexes profondément altérer le processus hémostatique et sont une cause majeure de coagulation intravasculaire hémorragie dans et de la fibrinolyse.
Un agent antifibrinolytic qui agit en inhibant activateurs du plasminogène, qui ont des propriétés fibrinolytiques.
Modulateurs de importante de l'activité des activateurs du plasminogène. Les inhibiteurs Serpin appartiennent à la famille de protéines et inhibe la glisser et urokinase-type activateurs du plasminogène.
Un dérivé de tissus bovine Single-Chain polypeptide composée de 58 Amino-Acid résidus. C'est un inhibiteur d'enzymes protéolytiques incluant chymotrypsine ; plasma kallikrein ; plasmine ; et trypsine. C'est utilisé dans le traitement de élevé hémorragie cérébrale associée à des concentrations plasmatiques de la plasmine. Il est également utilisé pour réduire les pertes sanguines et besoins transfusionnels chez les patients à haut risque de pertes de sang importantes pendant et après une chirurgie cardiaque avec circulation extracorporelle. (Reynolds Jef (Ed) : Martindale : Le Extra Pharmacopée (version électronique). Micromedex, Inc, Englewood, maton, 1995)
Un écran plasma alpha 2 glycoprotéine qui représente la principale activité antithrombine de plasma normal et inhibe également plusieurs autres enzymes. Il est membre des superfamille Serpin.
Une enzyme (plasmatiques fibrin-stabilizing TRANSGLUTAMINASES) qui est activé par la thrombine et CALCIUM pour former facteur Xiiia. Il est important pour stabiliser la formation du caillot fibrineux (polymère) dont l'apogée la cascade de la coagulation.
Une perforation ou trou dans le stroma CORNEAL résultant de diverses maladies ou un traumatisme.
Protéine Triple-looped domaines liés par structurelles disulfures obligations. Ces domaines, soi-disant pour leur ressemblance avec pâtisseries connu comme kringlers, jouer un rôle en liant muqueuses, des protéines, et phospholipides ainsi que dans la régulation protéolyse. Kringles sont aussi présents dans coagulation-related et fibrinolytique proteinases et autres protéines plasmatiques.
Immunoélectrophorèse dans lequel une seconde analyse électrophorétique effectuée sur le transport est initialement séparés explose en produits sanguins contenant un antigène médium d'une direction perpendiculaire à la première une électrophorèse.
Un membre de la famille de protéines Serpin. Elle inhibe la glisser et urokinase-type activateurs du plasminogène.
Composés qui inhibent ou exogènes endogène sérine Endopeptidases.
Facteur de coagulation du sang stable activé par contact avec la surface d'un vaisseau subendothelial avec prekallikrein, elle sert le contact facteur qui déclenche la voie intrinsèque de la coagulation sanguine. Plasma kallikrein active le facteur Xiia. XII de déficience en facteur Hageman XII, aussi appelé le trait, entraîne une augmentation de l ’ incidence de maladie thrombo-embolique, les mutations du gène facteur Hageman qui paraissent augmenter l ’ activité facteur Hageman amidolytic sont associés à l ’ angioedème héréditaire TYPE III.
Substances endogène, généralement protéines, intervenant dans le processus de coagulation sanguine.
Les évolutions du taux de produit chimique ou systèmes physiques.
Fibrinolysin ou d ’ agents convertir le plasminogène à Fibrinolysin.
Examens de laboratoire pour évaluer l'individu coagule mécanisme.

L'α-2-antiplasmine (Alpha-2- Antiplasmin) est une protéine plasmatique qui joue un rôle important dans la régulation de la fibrinolyse, qui est le processus par lequel le corps dissout et élimine les caillots sanguins. Elle fonctionne en inhibant directement l'activité de la plasmine, une enzyme qui dégrade les fibrines dans un caillot sanguin. En empêchant l'excès d'activation de la plasmine, l'α-2-antiplasmine aide à maintenir l'équilibre entre la formation et la dissolution des caillots sanguins, ce qui est crucial pour assurer une coagulation normale et éviter les saignements excessifs ou les thromboses.

Des niveaux anormaux d'α-2-antiplasmine peuvent être associés à divers troubles hémorragiques et thrombotiques, tels que l'hémophilie, la maladie vasculaire artérielle et les accidents vasculaires cérébraux. Par conséquent, il est essentiel de maintenir des niveaux appropriés d'α-2-antiplasmine pour préserver une hémostase normale et réduire le risque de complications liées à la coagulation.

Fibrinolysin est une enzyme soluble qui dissout les caillots sanguins en dégradant la fibrine, une protéine fibreuse essentielle à la formation des caillots. Produite par le plasminogène, une protéine inactive présente dans le plasma sanguin, fibrinolysin joue un rôle crucial dans la prévention de la thrombose et la restauration du flux sanguin dans les vaisseaux sanguins obstrués.

Dans des circonstances physiologiques normales, le plasminogène est activé en plasmine (fibrinolysin) par des protéases spécifiques telles que la tissu-plasmine activateur (t-PA) et l'urokinase-type plasmine activateur (u-PA). Cependant, dans certaines conditions pathologiques, comme une fibrinolyse accrue ou un déficit en inhibiteurs de fibrinolysine, une activation excessive de la fibrinolyse peut entraîner des saignements excessifs et des hémorragies.

En plus de ses effets sur la fibrine, fibrinolysin a également été démontré pour dégrader d'autres protéines extracellulaires, telles que le collagène et la laminine, ce qui en fait un acteur important dans les processus de remodelage tissulaire et de réparation.

La fibrinolyse est un processus naturel dans le corps où des enzymes, appelées plasminogène et plasmine, décomposent les fibres de fibrine pour dissoudre les caillots sanguins. Ce mécanisme contribue à la fluidité du sang et empêche la formation excessive de caillots qui pourraient obstruer les vaisseaux sanguins. Dans un contexte médical, la fibrinolyse peut également faire référence à l'utilisation thérapeutique d'agents pharmacologiques, tels que l'alteplase (Activase), pour dissoudre les caillots sanguins dans des conditions telles qu'un infarctus du myocarde aigu ou un accident vasculaire cérébral. Ces médicaments imitent l'action de la plasmine et favorisent la dégradation de la fibrine, facilitant ainsi la reperméabilisation des vaisseaux sanguins obstrués.

Le plasminogène est une protéine inactive (zygmogène) que l'on trouve dans le sang et d'autres fluides corporels. Il est synthétisé par le foie et joue un rôle crucial dans la fibrinolyse, qui est le processus de dissolution des caillots sanguins. Lorsqu'il est activé par des enzymes telles que la tissu activateur du plasminogène (t-PA) ou l'urokinase, il se transforme en plasmine, une enzyme protéolytique qui dégrade les fibrines et d'autres protéines. Ce processus est essentiel pour maintenir la fluidité du sang et prévenir la coagulation excessive. Des niveaux anormaux de plasminogène ou des anomalies dans son activation peuvent contribuer à divers troubles thrombotiques et hémorragiques.

Les troubles hémorragiques sont des conditions médicales qui affectent la capacité du sang à coaguler correctement, ce qui peut entraîner des saignements excessifs et difficiles à contrôler. Ils peuvent être causés par des anomalies congénitales ou acquises dans les facteurs de coagulation sanguine, les plaquettes sanguines ou les vaisseaux sanguins.

Les troubles hémorragiques congénitaux comprennent l'hémophilie A et B, qui sont des carences en facteur VIII et IX respectivement, et le syndrome de Willebrand, qui est une anomalie du facteur von Willebrand. Ces conditions peuvent entraîner des saignements spontanés ou prolongés après une blessure ou une intervention chirurgicale.

Les troubles hémorragiques acquis peuvent être causés par des maladies telles que la cirrhose du foie, les insuffisances rénales et hépatiques, les leucémies et les carences nutritionnelles. Ils peuvent également être causés par certains médicaments qui inhibent la coagulation sanguine, tels que l'aspirine, les anticoagulants oraux et les antiplaquettaires.

Les symptômes des troubles hémorragiques comprennent des ecchymoses faciles, des saignements de nez fréquents, des gencives qui saignent, des menstruations abondantes et prolongées chez les femmes, et des saignements excessifs après une blessure ou une intervention chirurgicale. Le diagnostic est généralement posé sur la base d'un examen médical, de tests de coagulation sanguine et d'une évaluation de l'histoire médicale du patient.

Le traitement des troubles hémorragiques dépend de la cause sous-jacente et peut inclure des suppléments de facteurs de coagulation, des transfusions de plaquettes ou de sang, des médicaments qui favorisent la coagulation sanguine, et des changements dans les habitudes de vie, telles que l'arrêt du tabac et la limitation de l'alcool. Dans certains cas, une intervention chirurgicale peut être nécessaire pour arrêter un saignement grave.

Les antifibrinolytiques sont une classe de médicaments utilisés pour prévenir ou traiter la fibrinolyse, qui est le processus de dégradation de la fibrine, une protéine clé dans la formation de caillots sanguins. En inhibant la fibrinolyse, ces médicaments aident à maintenir l'intégrité des caillots sanguins et à prévenir les saignements excessifs.

Les antifibrinolytiques fonctionnent en inhibant l'action de certaines enzymes qui dégradent la fibrine, telles que la plasmine. Cela permet de stabiliser les caillots sanguins et de prévenir leur dissolution prématurée.

Ces médicaments sont souvent utilisés dans des situations où il y a un risque accru de saignement, comme après une chirurgie ou en présence d'une maladie hémorragique sous-jacente. Ils peuvent également être utilisés pour traiter les hémorragies aiguës, telles que celles qui se produisent après un traumatisme ou lors de certaines procédures médicales.

Les exemples courants d'antifibrinolytiques comprennent l'acide aminocaproïque, l'aprotinine et la tranexamique. Comme avec tout médicament, les antifibrinolytiques peuvent avoir des effets secondaires et doivent être utilisés sous la surveillance d'un professionnel de la santé.

La fibrine est une protéine fibreuse insoluble qui joue un rôle crucial dans la coagulation du sang et la formation de caillots sanguins. Elle est produite à partir de la fibrinogène, une protéine plasmatique soluble, sous l'action de la thrombine, une enzyme activée pendant le processus de coagulation sanguine. La fibrine forme un réseau tridimensionnel qui capture les plaquettes et les globules rouges, aboutissant à la formation d'un caillot stable pour arrêter le saignement.

Dans un contexte médical, des taux élevés de fibrine ou de fibrinogène peuvent indiquer un risque accru de thrombose et de maladies cardiovasculaires. Des tests sanguins spécifiques, comme le dosage du fibrinogène ou la recherche de la fibrinolyse défectueuse, peuvent être utilisés pour évaluer ces risques et orienter les décisions thérapeutiques.

En outre, des médicaments appelés thrombolytiques ou agents fibrinolytiques sont parfois prescrits pour dissoudre les caillots sanguins en dégradant la fibrine. Ces traitements sont principalement utilisés dans le cadre de maladies telles que l'infarctus du myocarde, l'embolie pulmonaire et l'accident vasculaire cérébral ischémique aigu.

Le facteur XIIIa est une protéine de coagulation sanguine également connue sous le nom de fibrinoligase. Il joue un rôle crucial dans la dernière étape du processus de coagulation sanguine en stabilisant les caillots sanguins formés.

Après l'activation du facteur XIII en facteur XIIIa par la thrombine, il catalyse la réaction entre le fibrinogène et l'ion calcium pour former des liaisons covalentes entre les molécules de fibrine, ce qui entraîne la formation d'un caillot sanguin solide et stable.

Une carence en facteur XIIIa peut entraîner un risque accru de saignement et de difficultés à contrôler les hémorragies chez les patients atteints de cette maladie.

L'alpha-macroglobuline est une protéine de grande taille (environ 720 kDa) qui se trouve dans le sang et les fluides corporels. Elle joue un rôle important dans la régulation de certaines enzymes et protéases, ainsi que dans le système immunitaire.

L'alpha-macroglobuline est capable d'inhiber l'activité de diverses enzymes et protéases en formant un complexe avec elles. Ce processus implique la formation d'une barrière protectrice autour de l'enzyme, empêchant ainsi sa capacité à dégrader d'autres protéines dans l'organisme.

Il existe plusieurs types d'alpha-macroglobulines, mais les plus courantes sont l'α1-macroglobuline et l'α2-macroglobuline. L'α1-macroglobuline est principalement produite par le foie, tandis que l'α2-macroglobuline est produite par plusieurs types de cellules, y compris les cellules du foie, des reins et des macrophages.

Des taux anormalement élevés d'alpha-macroglobulines peuvent être observés dans certaines conditions médicales, telles que l'inflammation aiguë, la cirrhose du foie, les maladies rénales et certains cancers. Des taux anormalement bas peuvent indiquer une déficience immunitaire ou une malabsorption protéique.

En résumé, l'alpha-macroglobuline est une protéine importante qui joue un rôle clé dans la régulation des enzymes et protéases, ainsi que dans le système immunitaire. Des taux anormaux peuvent indiquer la présence de certaines conditions médicales.

L'activateur plasminogène tissulaire, également connu sous le nom de t-PA (tissue plasminogen activator), est une enzyme produite par les cellules endothéliales qui tapissent la surface interne des vaisseaux sanguins. Il joue un rôle crucial dans la fibrinolyse, c'est-à-dire le processus de dissolution des caillots sanguins.

Le t-PA convertit la plasmine générale en plasmine active, qui est une enzyme capable de dégrader les fibrines, les protéines qui forment la base des caillots sanguins. Ce processus aide à rétablir le flux sanguin dans les vaisseaux obstrués par un caillot sanguin.

Le t-PA est souvent utilisé comme médicament pour traiter les accidents vasculaires cérébraux ischémiques, qui se produisent lorsqu'un caillot sanguin bloque le flux sanguin vers une partie du cerveau. En dissolvant le caillot, le t-PA peut aider à rétablir le flux sanguin et prévenir les dommages permanents au cerveau. Cependant, il doit être administré dans les 4,5 heures suivant l'apparition des symptômes pour être le plus efficace.

La coagulation sanguine, également appelée hémostase, est un processus complexe et vital qui empêche la perte excessive de sang après une blessure ou une lésion vasculaire. Il existe deux principales phases dans ce processus :

1. Hémostase primaire : Cette phase implique la constriction des vaisseaux sanguins endommagés et l'activation plaquettaire pour former un bouchon temporaire appelé thrombus plaquettaire ou « caillot blanc ». Les facteurs de coagulation ne sont pas encore impliqués à ce stade.

2. Hémostase secondaire : Dans cette phase, une cascade enzymatique complexe est déclenchée, aboutissant à la formation d'un caillot sanguin stable ou « caillot rouge ». Ce processus implique plusieurs facteurs de coagulation (protéines plasmatiques) qui s'activent mutuellement et convertissent le fibrinogène en fibrine, créant ainsi un réseau tridimensionnel dans lequel les globules rouges et les autres composants cellulaires du sang sont piégés.

Plusieurs facteurs de coagulation, précurseurs inactifs (zymogènes), sont stockés dans le foie sous forme de protéines plasmatiques. Ils peuvent être activés par des traumatismes tissulaires directs ou indirectement via des voies de activation extrinsèque, intrinsèque et commune. Les déséquilibres dans ce système complexe peuvent entraîner des troubles hémostatiques, tels que des coagulations excessives (thrombose) ou insuffisantes (hémorragie).

L'activateur plasminogène est une substance qui active la protéase zymogène plasminogène pour produire de la plasmine, une enzyme importante dans la fibrinolyse et la dégradation des protéines du tissu conjonctif. Il existe deux types d'activateurs plasminogènes : le tissulaire (t-PA) et l'urinaire (u-PA). Le t-PA est principalement produit par les cellules endothéliales et joue un rôle crucial dans la dissolution des caillots sanguins, tandis que l'u-PA est produit par divers types de cellules et participe à la dégradation des matrices extracellulaires pendant la migration cellulaire et la croissance tumorale.

Carboxypeptidase U, également connue sous le nom de carboxypeptidase E, est une enzyme qui joue un rôle important dans la régulation de la synthèse des peptides et des protéines. Elle est produite principalement dans le cerveau et le pancréas.

L'une des fonctions principales de la carboxypeptidase U est d'enlever les acides aminés à chaîne latérale basique, tels que l'arginine et la lysine, du bout de la chaîne polypeptidique pendant la maturation des peptides hormonaux et neuropeptides. Cette étape est essentielle pour activer ces molécules et permettre qu'elles exercent leurs fonctions biologiques appropriées.

Les mutations du gène de la carboxypeptidase U ont été associées à certaines maladies, telles que l'obésité et les troubles psychiatriques. Cependant, des recherches supplémentaires sont nécessaires pour comprendre pleinement le rôle de cette enzyme dans ces conditions et son potentiel comme cible thérapeutique.

Le fibrinogène est une protéine plasmatique produite par le foie qui joue un rôle crucial dans la coagulation sanguine. Dans des conditions physiologiques, il circule dans le sang sous forme inactive. Lorsqu'il est activé au cours du processus de coagulation, il est converti en fibrine, une protéine essentielle à la formation d'un caillot sanguin solide. Cette conversion est déclenchée par la thrombine, une autre protéine impliquée dans la coagulation. Le fibrinogène a donc un rôle central dans l'hémostase, le processus qui permet de stopper les saignements après une blessure. Des taux anormaux de fibrinogène peuvent être associés à des troubles de la coagulation, comme l'hypofibrinogénémie (taux bas) ou la dysfibrinogénémie (anomalie de la structure du fibrinogène).

L'hémostase est un processus physiologique complexe qui permet de stopper le saignement lorsqu'un vaisseau sanguin est endommagé. Il comprend deux mécanismes principaux : la vasoconstriction et la formation de caillots sanguins.

La vasoconstriction est la rétraction des parois des vaisseaux sanguins pour réduire le flux sanguin dans la zone lésée. C'est une réponse rapide qui se produit en quelques secondes après une blessure.

La formation de caillots sanguins, également appelée coagulation, est un processus plus lent qui implique une cascade de réactions biochimiques aboutissant à la conversion de la fibrine, une protéine plasmatique, en un réseau tridimensionnel qui piège les cellules sanguines (plaquettes et globules rouges) pour former un caillot. Ce mécanisme permet de stabiliser le caillot et de fermer la brèche vasculaire jusqu'à ce que la réparation tissulaire puisse se produire.

L'hémostase est donc un processus crucial pour prévenir les hémorragies importantes et favoriser la cicatrisation des plaies.

Streptokinase est une enzyme thrombolytique produite par certaines souches de streptocoques bêta-hémolytiques. Elle agit en se liant à la plasmine générée plasminogène, ce qui entraîne l'activation de la plasmine et la fibrinolyse subséquente. La fibrinolyse est le processus de dissolution des caillots sanguins existants.

Dans un contexte médical, la streptokinase est souvent utilisée comme médicament thrombolytique pour traiter les crises cardiaques, les accidents vasculaires cérébraux ischémiques et d'autres conditions associées à la formation de caillots sanguins dangereux. Cependant, il existe également des risques associés à l'utilisation de streptokinase, tels que le saignement et l'anaphylaxie, il est donc important que son utilisation soit strictement surveillée et contrôlée par des professionnels de la santé qualifiés.

L'activateur plasminogène urinaire (APU) est une enzyme qui est présente dans l'urine et qui joue un rôle important dans la dissolution des caillots sanguins. Il convertit le plasminogène, une protéine inactive, en plasmine, une enzyme qui dégrade les fibrines, une protéine clé dans la formation de caillots sanguins.

L'APU est produit par certaines cellules des reins et est souvent trouvé à des niveaux élevés chez les personnes atteintes d'une maladie rénale chronique ou aiguë. Des taux anormalement élevés d'APU peuvent entraîner un saignement excessif, car la plasmine dégrade non seulement les fibrines des caillots sanguins, mais aussi d'autres protéines qui contribuent à la coagulation sanguine.

Des mutations dans le gène de l'APU peuvent entraîner une maladie héréditaire appelée dysplasie fibromusculaire, qui affecte les parois des vaisseaux sanguins et peut entraîner une hypertension artérielle et des anévrismes.

Les protéines inhibitrices de la fraction C1 du complément sont des molécules qui régulent le système immunitaire et empêchent une activation excessive et inappropriée du complément. Le complément est un ensemble de protéines sériques qui jouent un rôle crucial dans la défense de l'hôte contre les agents pathogènes et les cellules tumorales. La fraction C1 du complément est la première protéine à être activée dans le chemin classique de l'activation du complément.

Les protéines inhibitrices de la fraction C1 du complément comprennent la C1 inhibiteur (C1-INH) et les protéines de la membrane cellulaire telles que la décayase et la MCP (protéine de la membrane cellulaire régulatrice du complément). Ces protéines inhibitrices régulent l'activation de la fraction C1 en empêchant la conversion de la proenzyme C1r et C1s en leur forme active, ce qui entraîne l'inhibition de la cascade d'activation du complément.

Une déficience en protéines inhibitrices de la fraction C1 du complément peut entraîner une activation excessive et incontrôlée du complément, conduisant à des dommages tissulaires et à un certain nombre de maladies auto-immunes telles que l'angio-œdème héréditaire et la glomérulonéphrite rapide progressive. Par conséquent, les protéines inhibitrices de la fraction C1 du complément sont essentielles pour maintenir l'homéostasie immunologique et prévenir les maladies auto-immunes.

Les produits de dégradation de la fibrine (PDF) sont des fragments protéiques résultant de la dégradation enzymatique de la fibrine, une protéine clé impliquée dans la formation du caillot sanguin. Les PDF sont générés lorsque les plasminogènes activés, des enzymes présentes dans le sang, clivent la fibrine en petits morceaux pendant le processus de fibrinolyse, qui est la dissolution des caillots sanguins.

Les PDF sont composés de plusieurs peptides et polypeptides, dont les plus importants sont les produits D et E, également appelés D-dimères et E-dimères respectivement. Les D-dimères sont des marqueurs couramment utilisés pour diagnostiquer ou exclure la thrombose veineuse profonde (TVP) et l'embolie pulmonaire (EP), deux affections graves associées à la formation de caillots sanguins dans les vaisseaux sanguins.

Des niveaux élevés de PDF, en particulier des D-dimères, peuvent indiquer une activité fibrinolytique accrue ou une thrombose active, ce qui peut être utile pour le diagnostic et la surveillance des maladies thromboemboliques.

L'acide aminocaproïque est un médicament qui appartient à une classe de médicaments appelés inhibiteurs de la fibrinolyse. Il agit en ralentissant la dégradation des caillots sanguins, ce qui peut aider à arrêter les saignements excessifs.

L'acide aminocaproïque est utilisé pour traiter ou prévenir le sang dans l'urine (hématurie) causée par certaines conditions médicales, telles que la maladie rénale ou après une intervention chirurgicale. Il peut également être utilisé chez les patients qui ont subi une intervention chirurgicale pour prévenir les saignements excessifs pendant et après la chirurgie.

Le médicament est disponible sous forme de comprimés ou de solution injectable et doit être pris sous la direction d'un médecin. Les effets secondaires courants de l'acide aminocaproïque peuvent inclure des nausées, des vomissements, des maux de tête, des étourdissements et une augmentation du rythme cardiaque. Dans de rares cas, il peut également provoquer des réactions allergiques graves.

Il est important de noter que l'acide aminocaproïque ne doit pas être utilisé chez les patients qui ont un caillot sanguin existant ou une maladie cardiovasculaire, car il peut augmenter le risque de thrombose. Les patients doivent informer leur médecin de tous les médicaments qu'ils prennent, y compris les suppléments à base de plantes et les médicaments en vente libre, avant de commencer l'acide aminocaproïque.

Les inactivateurs du plasminogène, également connus sous le nom de inhibiteurs de la activation du plasminogène, sont des protéines qui régulent la fibrinolyse, c'est-à-dire le processus de dissolution des caillots sanguins. Ils travaillent en inhibant l'activation du plasminogène en plasmine, une enzyme qui dégrade les fibrines et d'autres protéines du sang.

Il existe plusieurs types d'inactivateurs de plasminogène, y compris l'alpha-2 antiplasmin (α2-AP), le plasminogen activator inhibitor-1 (PAI-1) et le plasminogen activator inhibitor-2 (PAI-2). Ces protéines se lient à la plasmine ou aux activateurs du plasminogène, les empêchant ainsi de fonctionner correctement.

Un déséquilibre entre les inactivateurs de plasminogène et les activateurs du plasminogène peut entraîner des troubles de la coagulation sanguine, tels que la thrombose (formation excessive de caillots sanguins) ou l'hémorragie (saignement excessif). Par conséquent, il est important de maintenir un équilibre approprié entre ces facteurs pour assurer une coagulation normale et éviter les complications liées à la coagulation.

Un inhibiteur trypsique pancréatique Kunitz est une protéine présente dans le pancréas qui inhibe l'activité de certaines enzymes digestives, principalement la trypsine. Cette protéine appartient à la famille des inhibiteurs de sérine proteases et est nommée d'après le chercheur qui l'a découverte, Moses Kunitz.

L'inhibiteur trypsique pancréatique Kunitz joue un rôle important dans la régulation de l'activité enzymatique dans le pancréas et dans le tractus gastro-intestinal. Il aide à prévenir l'autodigestion des tissus pancréatiques en se liant à la trypsine et en empêchant son activation. Une dysrégulation de cette protéase peut entraîner des maladies telles que la pancréatite aiguë ou chronique.

Cette protéine est également étudiée pour ses propriétés thérapeutiques potentielles, en particulier dans le traitement de certaines affections oculaires telles que la dégénérescence maculaire liée à l'âge et la rétinopathie diabétique.

L'antithrombine III, également connue sous le nom d'heparin cofactor II, est une protéine plasmatique qui inhibe la coagulation sanguine. Elle fonctionne en se liant à la thrombine et à d'autres protéases de la coagulation, ce qui empêche ces enzymes de convertir le fibrinogène en fibrine, un composant clé du caillot sanguin.

L'antithrombine III est activée par l'héparine et d'autres glycosaminoglycanes, ce qui accélère sa capacité à inactiver les protéases de la coagulation. L'activation de l'antithrombine III par l'héparine est un mécanisme important pour prévenir la formation de caillots sanguins dans le corps.

Les déficits en antithrombine III peuvent augmenter le risque de thrombose veineuse profonde et d'embolie pulmonaire, deux complications graves de la coagulation sanguine. Les personnes atteintes de déficits congénitaux en antithrombine III peuvent recevoir des suppléments d'antithrombine III pour prévenir les épisodes thrombotiques.

Le facteur XIII, également connu sous le nom de fibrinostase, est un enzyme présent dans le plasma sanguin. Il joue un rôle crucial dans la dernière étape du processus de coagulation sanguine. Après l'activation du facteur XIII par le thrombine, il catalyse la formation de liaisons covalentes entre les molécules de fibrine, ce qui conduit à la formation d'un caillot solide et stable. Une déficience en facteur XIII peut entraîner un trouble de saignement héréditaire sévère.

La cornée est la membrane transparente à l'avant de l'œil qui permet la transmission de la lumière et commence le processus de focalisation sur la rétine. Une perforation cornéenne se réfère à une rupture ou une déchirure complète de cette membrane, créant un trou qui traverse de bout en bout. Cela peut être causé par une variété de facteurs, y compris des blessures, des infections graves, des maladies oculaires sous-jacentes telles que le kératocône sévère ou la dégénération marginale pellucide, ou une chirurgie oculaire antérieure complexe. Les symptômes courants incluent une douleur oculaire soudaine et intense, une sensibilité à la lumière, une baisse de vision ou une perte de vision complète, et un écoulement oculaire anormal. Une perforation cornéenne est considérée comme une urgence médicale et nécessite généralement une réparation chirurgicale immédiate pour prévenir les complications potentielles telles que des infections graves, un glaucome, ou même une cécité.

Je suis désolé, "Kringles" ne semble pas avoir de définition médicale spécifique. Dans un contexte général, les Kringles sont des structures répétitives en forme de boucle trouvées dans certaines protéines, en particulier dans les protéines impliquées dans la coagulation sanguine et la fibrinolyse. Cependant, ce terme est plus souvent utilisé en biologie moléculaire et biochimie que dans le domaine médical spécifique.

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L'immunoélectrophorèse croisée est une technique de laboratoire utilisée en médecine clinique et en recherche pour l'identification, la quantification et l'analyse des protéines. Cette méthode combine deux techniques différentes : l'électrophorèse, qui sépare les protéines en fonction de leur charge électrique, et l'immunodiffusion, qui permet la détection et la caractérisation des protéines spécifiques à l'aide d'anticorps.

Dans une immunoélectrophorèse croisée, un échantillon contenant des protéines est d'abord soumis à l'électrophorèse pour séparer les protéines en fonction de leur charge. Les protéines séparées sont ensuite transférées dans une gelée d'agarose où elles forment des bandes distinctes. Des anticorps spécifiques aux protéines d'intérêt sont ensuite ajoutés à la gelée, ce qui entraîne la formation de précipités lorsque les anticorps se lient aux protéines correspondantes.

L'immunoélectrophorèse croisée est particulièrement utile pour identifier et comparer des protéines similaires ou identiques provenant de différents échantillons, telles que les antigènes présents dans des souches bactériennes ou virales. Cette technique permet non seulement de déterminer si des protéines spécifiques sont présentes dans un échantillon donné, mais aussi de comparer leur quantité relative et leur pureté.

En médecine clinique, l'immunoélectrophorèse croisée peut être utilisée pour diagnostiquer et surveiller des maladies telles que les troubles du système immunitaire, les maladies auto-immunes et certains cancers. Elle peut également être utilisée dans la recherche biomédicale pour étudier les protéines et leurs interactions avec d'autres molécules.

L'inhibiteur activateur du plasminogène 1, également connu sous le nom d'urokinase-type plasminogen activator (uPA), est une protéase sérique qui joue un rôle crucial dans la régulation de la fibrinolyse et de la dégradation de l'extracellulaire matrix (ECM). Il convertit le plasminogène en plasmine, une protéase à large spectre qui peut dégrader les composants de la matrice extracellulaire.

L'uPA est produit comme un zymogène inactif, pro-urokinase (pro-uPA), qui doit être activé par des protéases spécifiques pour exercer sa fonction. Le récepteur de l'urokinase plasminogen activator (uPAR) est une glycoprotéine membranaire qui se lie à l'uPA et favorise son activation, ainsi que la localisation de l'activité enzymatique à la surface cellulaire.

L'inhibiteur activateur du plasminogène 1 joue un rôle important dans divers processus physiologiques tels que la cicatrisation des plaies, la reproduction et le développement embryonnaire, ainsi que dans des processus pathologiques tels que la progression du cancer, la migration cellulaire et l'angiogenèse. Par conséquent, il est considéré comme une cible thérapeutique potentielle pour le traitement de diverses maladies.

Les inhibiteurs de la sérine protéinase sont un groupe de molécules qui régulent les protéases à sérine, des enzymes qui coupent d'autres protéines dans le corps. Ces inhibiteurs se lient spécifiquement aux protéases à sérine et empêchent ces enzymes de fonctionner correctement. Ils jouent un rôle crucial dans la régulation de divers processus physiologiques, tels que la coagulation sanguine, l'inflammation et la réponse immunitaire. Les déséquilibres dans les niveaux d'inhibiteurs de la sérine protéinase peuvent contribuer à un certain nombre de conditions médicales, telles que les maladies cardiovasculaires, l'emphysème et certains troubles inflammatoires.

Le facteur Hageman, également connu sous le nom de facteur XII, est une protéine plasmatique qui joue un rôle crucial dans le système de coagulation sanguine. Il est activé lorsqu'il entre en contact avec des surfaces négativement chargées, telles que la surface d'un vaisseau sanguin endommagé. Une fois actif, il déclenche une cascade de réactions qui aboutissent à la formation d'un caillot sanguin. Le facteur Hageman est également associé à certaines maladies, telles que l'urticaire et le purpura vasculaire, ainsi qu'au risque accru de thrombose veineuse profonde.

Les facteurs de coagulation sanguine, également connus sous le nom de facteurs de coagulation ou facteurs de la cascade de coagulation, se réfèrent à une série de protéines spécifiques dans le plasma sanguin qui fonctionnent ensemble pour former un caillot sanguin en réponse à une blessure ou une lésion vasculaire. Ils jouent un rôle crucial dans le processus de coagulation sanguine, assurant la cicatrisation adéquate des plaies et prévenant les saignements excessifs.

Il existe 13 facteurs de coagulation sanguine connus, désignés par des nombres romains (I à XIII). Chacun d'eux a un rôle spécifique dans la cascade de coagulation et interagit avec les autres pour former un caillot solide. Les facteurs de coagulation sont activés en cascade, ce qui signifie qu'une étape active la suivante, créant ainsi une réaction en chaîne rapide et efficace.

Voici une liste des 13 facteurs de coagulation sanguine avec leur fonction respective :

1. Fibrinogène - se transforme en fibrine pour former le squelette du caillot
2. Proconvertine - convertit la prothrombine en thrombine
3. Thromboplastine (tissulaire) - active la facteur VII et déclenche la cascade de coagulation externe
4. Facteur VII - activé par la thromboplastine, il active le facteur X dans la voie commune
5. Facteur X - convertit la prothrombine en thrombine dans la voie commune
6. Prothrombine (facteur II) - se transforme en thrombine pour convertir le fibrinogène en fibrine
7. Facteur V - activé par la thrombine, il agit comme un cofacteur pour activer le facteur X
8. Facteur VIII - activé par la thrombine, il agit comme un cofacteur pour activer le facteur IX
9. Facteur IX - activé par le facteur XIa ou VIIa, il active le facteur X dans la voie intrinsèque
10. Facteur XI - activé par le facteur XIIa, il active le facteur IX
11. Facteur XIII - active les liaisons croisées de la fibrine pour stabiliser le caillot
12. Hageman (facteur XII) - activé par contact avec une surface négative, il active le facteur XI et déclenche la cascade de coagulation intrinsèque
13. Prékallikréine (facteur XIIa) - activé par le facteur XIIa, il active le facteur XI

Les facteurs de coagulation sanguine sont essentiels pour maintenir l'homéostasie et prévenir les saignements excessifs. Des anomalies dans ces facteurs peuvent entraîner des troubles de la coagulation, tels que l'hémophilie ou la thrombose.

En médecine et en pharmacologie, la cinétique fait référence à l'étude des changements quantitatifs dans la concentration d'une substance (comme un médicament) dans le corps au fil du temps. Cela inclut les processus d'absorption, de distribution, de métabolisme et d'excrétion de cette substance.

1. Absorption: Il s'agit du processus par lequel une substance est prise par l'organisme, généralement à travers la muqueuse gastro-intestinale après ingestion orale.

2. Distribution: C'est le processus par lequel une substance se déplace dans différents tissus et fluides corporels.

3. Métabolisme: Il s'agit du processus par lequel l'organisme décompose ou modifie la substance, souvent pour la rendre plus facile à éliminer. Ce processus peut également activer ou désactiver certains médicaments.

4. Excrétion: C'est le processus d'élimination de la substance du corps, généralement par les reins dans l'urine, mais aussi par les poumons, la peau et les intestins.

La cinétique est utilisée pour prédire comment une dose unique ou répétée d'un médicament affectera le patient, ce qui aide à déterminer la posologie appropriée et le schéma posologique.

Les fibrinolytiques sont des médicaments utilisés pour dissoudre les caillots sanguins en décomposant la fibrine, une protéine qui forme la structure principale des caillots. Ces médicaments agissent en activant le système fibrinolytique naturel du corps, qui est responsable de la dissolution des caillots sanguins lorsqu'ils ne sont plus nécessaires. Les fibrinolytiques sont souvent utilisés pour traiter les urgences vasculaires telles que l'infarctus du myocarde (crise cardiaque) et l'embolie pulmonaire, ainsi que pour prévenir ou traiter la thrombose veineuse profonde et l'embolie.

Les exemples courants de fibrinolytiques comprennent l'alteplase (Activase), la rtéplase (Retavase) et la ténectéplase (TNKase). Ces médicaments sont généralement administrés par voie intraveineuse dans un hôpital sous surveillance médicale étroite en raison de leur potentiel à provoquer des saignements excessifs. Les effets secondaires courants des fibrinolytiques comprennent des saignements, des ecchymoses, des maux de tête et une pression artérielle basse.

Un test de coagulation sanguine, également connu sous le nom de test de coagulogramme, est un ensemble d'examens de laboratoire utilisés pour évaluer la capacité du sang à coaguler et la présence de troubles de la coagulation sanguine. Ces tests comprennent généralement :

1. Le temps de prothrombine (TP) ou International Normalized Ratio (INR) : il mesure le temps nécessaire pour que le sang forme un caillot après l'ajout d'un réactif spécifique, ce qui permet d'évaluer l'activité de plusieurs facteurs de coagulation. L'INR est principalement utilisé pour surveiller les patients sous anticoagulants oraux comme la warfarine.
2. Le temps de thromboplastine partielle activée (TTPa) : il mesure le temps nécessaire à la formation d'un caillot après l'ajout d'un réactif qui active directement les facteurs XII et XI, ce qui permet d'évaluer l'activité des facteurs intrinsèques de la coagulation.
3. Le fibrinogène : il s'agit d'une protéine sérique qui joue un rôle crucial dans la formation du caillot sanguin. Son taux est mesuré pour évaluer l'hémostase et détecter des troubles de la coagulation comme la dysfibrinogénémie ou l'hypofibrinogénémie.
4. Les facteurs de coagulation : il existe plusieurs facteurs de coagulation (II, V, VII, VIII, IX, X, XI et XII) qui peuvent être mesurés individuellement pour évaluer leur activité et détecter des carences ou des anomalies.
5. Les marqueurs de l'activation de la coagulation : des tests spécifiques comme le dosage de la D-dimère peuvent être réalisés pour mettre en évidence une activation excessive de la coagulation, par exemple dans le cadre d'un syndrome thromboembolique ou d'une coagulopathie disséminée intravasculaire.

Ces examens permettent d'explorer différents aspects de l'hémostase et de la coagulation sanguine, d'identifier des troubles héréditaires ou acquis, de surveiller l'efficacité d'un traitement anticoagulant ou thrombolytique et de dépister des complications thromboemboliques.

... et dans une moindre mesure alpha 2-antiplasmin. La fraction d'euglobuline contient également du facteur VIII. Après ...
Un excès de fibrinolyse (par déficit en alpha 2-antiplasmine ou en inhibiteur de l'activateur du plasminogène) est responsable ... α2-Antiplasmin: New Insights and Opportunities for Ischemic Stroke », Seminars in Thrombosis and Hemostasis, vol. 43, no 2,‎ ... 11, no 8,‎ 2002 (DOI 10.1016/S1624-0693(02)00306-7, lire en ligne, consulté le 2 octobre 2020) Guy L. Reed, Aiilyan K. Houng, ... consulté le 2 octobre 2020) M. C. Alessi, « Le système fibrinolytique : activation et inhibition. ses modifications en cas de ...
... et dans une moindre mesure alpha 2-antiplasmin. La fraction deuglobuline contient également du facteur VIII. Après ...
alpha-2-Antiplasmine Synonymes. Antiplasmine alpha-2 Antiplasmine alpha2 Inhibiteur de lalpha-2-Plasmine Serpine F2 alpha2- ... alpha-2-Antiplasmine - Concept préféré Concept UI. M0001495. Terme préféré. ... Antiplasmine alpha-2. Antiplasmine alpha2. Inhibiteur de lalpha-2-Plasmine. Serpine F2. alpha2-Antiplasmine. ... It is a glycoprotein, molecular weight approximately 70,000 that migrates in the alpha 2 region in immunoelectrophoresis. It is ...

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