Un carboxypeptidase spécifiques pour des protéines qui contiennent deux alanine les résidus sur leur propeptide C-terminal. Enzymes dans cette classe jouent un rôle important dans la biosynthèse mur cellule bactérienne.
Enzymes qui agissent à la libre C-terminus d'un polypeptide pour libérer un seul des résidus acides aminés.
ZINC-containing exopeptidase principalement retrouvé dans une sécrétion de vésicules endocriniens et cellules neuroendocrine catalyse le clivage du propeptide C-terminal arginine lysine ou une impureté liée non glycosylés et est actif in processing précurseurs de peptide bioactive hormones et autres peptides.
Un ZINC-dependent carboxypeptidase DIGESTIVE principal trouvé dans le système, et cette enzyme catalyse le clivage préférentielle de propeptide C-terminal peptidyl-L-lysine ou arginine. Avant, c'était classé comme CE 3.4.2.2 et CE 3.4.12.3.
Carboxypeptidases qui sont essentiellement a trouvé le SYSTÈME DIGESTIVE qui catalysent propeptide C-terminal la libération des acides aminés. Carboxypeptidases A ont peu ou aucune activité depuis hydrolyse des propeptide C-terminal Aspartic AGENTS ; acide glutamique AGENTS ; arginine ; lysine ; ou 5-O. Cette enzyme nécessite zinc comme un cofacteur et a listé comme CE 3.4.2.1 et CE 3.4.12.2.
Les hydrolases peptidique contenant sur le site sérine actif impliqué dans un résidu catalyse.
Un metallocarboxypeptidase qui élimine propeptide C-terminal acides aminés basiques de peptides et de protéines, de préférence présentées par lysine sur arginine. C'est un zinc plasmatique enzyme qui inactive la bradykinine et anaphylatoxins.
Un champignon présent imparfait et souvent sur la plupart des graines agricole responsable de la détérioration de graines en gros de conservation. Il est également utilisé dans la production des aliments ou boissons fermentées, surtout au Japon.
EXOPEPTIDASES qui agissent sur dipeptides. CE 3.4.13.
Un produit par divers oligopeptide bactéries qui agit comme un inhibiteur de protéase.
Peptides composé de deux unités d'acides aminés.
Un parasite unicellulaire Phyla De EUKARYOTES caractérisé par la présence de complexe apical organites généralement composée d'une conoid qui aide à pénétrer les cellules, rhoptries qu'éventuellement sécrètent une enzyme protéolytique, et subpellicular microtubules qui pourrait être lié à la mobilité.
Tout membre du groupe de Endopeptidases contenant sur le site sérine actif impliqué dans un résidu catalyse.
Un carboxypeptidase qui catalyse la libération d'un acide aminé propeptide C-terminal spécificité avec un large. Elle joue un rôle dans les lysosomes en protégeant BETA-GALACTOSIDASE et neuraminidase de dégradation. Avant, c'était classé comme CE 3.4.12.1 et CE 3.4.21.13.
Obtenu à partir de Streptomyces antibactérien orientalis. C'est un glycopeptide liés à RISTOCETIN qui inhibe assemblée paroi bactérienne et est toxique pour les reins et l'oreille interne.
Composés qui inhibent ou exogènes endogène sérine Endopeptidases.
Ligases qui catalysent l'union de adjacent AMINO ACIDS carbon-nitrogen de la formation de liens entre les groupes acide carboxylique et groupes.
Le peptidoglycane est un polymère composé de glycopeptides qui forme la couche rigide de la paroi cellulaire bactérienne, conférant structure et protection mécanique tout en jouant un rôle crucial dans la division cellulaire et la morphologie bactériennes.
L'ordre des acides aminés comme ils ont lieu dans une chaine polypeptidique, appelle ça le principal structure des protéines. C'est un enjeu capital pour déterminer leur structure des protéines.
Acide aminé, spécifique des descriptions de glucides, ou les séquences nucléotides apparues dans la littérature et / ou se déposent dans et maintenu par bases de données tels que la banque de gènes GenBank, européen (EMBL laboratoire de biologie moléculaire), la Fondation de Recherche Biomedical (NBRF) ou une autre séquence référentiels.
Un metallocarboxypeptidase majoritairement exprimer par une enzyme membranaires. Il y a catalyse l ’ hydrolyse d ’ une unsubstituted, propeptide C-terminal glutamyl résidu, typiquement PTEROYLPOLYGLUTAMIC ACIDS. Avant, c'était classé comme CE 3.4.19.8.
Nonsusceptibility de bactéries à l'action de la vancomycine, un inhibiteur de la synthèse de la paroi.
Un metallocarboxypeptidase qui élimine propeptide C-terminal lysine et arginine de peptides biologiquement active et des protéines régulatrices ainsi leur activité. C'est une enzyme zinc sans préférence présentées par lysine sur arginine. Pro-carboxypeptidase U dans le plasma humain est activé par la thrombine ou la plasmine pendant la coagulation pour former l'instable carboxypeptidase U.