Petites Protéines 1.5-kDa modificateur une protéine qui peut se lient de façon covalente isopeptide via un lien à un certain nombre de protéines. Cellulaire pourrait jouer un rôle dans protéine intracellulaire transport cellulaires et plusieurs autres procédés.
Une classe de protéines structurellement apparenté de 12-20 par kDa de taille. Ils modifient de façon covalente protéines spécifiques de façon analogue à UBIQUITIN.
Une famille de protéines structurally-related à ubiquitine. Ubiquitines et protéines ubiquitin-like participer à diverses fonctions cellulaires, tels que la dégradation de protéine et Heat-Shock RÉPONSE, conjuguée aux autres protéines.
Un type de modification des protéines post-translational modificateur par LES PETITS Protéines PROTEINS (aussi connu sous le sumo protéines).
La classe des enzymes qui forment un lien avec thioester UBIQUITIN avec l'aide de UBIQUITIN-ACTIVATING d'enzymes... ils transfèrent ubiquitin de la lysine d'un substrat de protéine avec l'aide de UBIQUITIN-PROTEIN Ligases.
Une famille de structurellement apparenté protéines exprimées de manière constitutive négativement cytokine-mediated réguler et ce signal de transduction des protéines. PIAS inhiber l ’ activité de signal transducteurs et activateurs de la transcription.
Un sub-class de peptide Hydrolases agissant seul près du bout de polypeptide chaînes.
La classe des enzymes qui catalyser la formation d'un lien entre deux substrat molécules, conjugué à l ’ hydrolyse d ’ un lien dans Pyrophosphate ATP ou un donneur d'énergie similaire, 28e Dorland. (Éditeur) CE 6.
Aucun de diverses méthodes de dosage enzymatiques catalysé modifications post-translationnelles de peptides ou PROTEINS dans la cellule d'origine. Ces modifications concernent carboxylation ; hydroxylation ; acétylation ; phosphorylation ; méthylation ; glycosylation ; Ubiquitination, oxydation ; protéolyse ; et crosslinking et entraîner des modifications de poids moléculaire et analyse électrophorétique mobilité.
Une supplémentation en acides aminés essentiels. Il est souvent associé à des aliments pour animaux.
Structures qui font partie ou contenues dans la cellule noyau.
Une enzyme qui élimine thymine et uracile bases mispaired et la guanine par hydrolyse de leur lien N-glycosidic. Ces mispaired nucléotides généralement être envisagée qu'à travers la désamination hydrolytique de 5-METHYLCYTOSINE en thymine.
La première cellule maligne continuellement cultivé humaine dérivée de la ligne, carcinome cervical d'Henrietta Lacks. Ces cellules sont utilisées pour la culture et Antitumor VIRUS contrôle anti-drogue dosages.
Protéines qui activent la GTPase PROTEINS sous-unités spécifiques.
Récepteurs de surface qui se lient à ACETYLGLUCOSAMINE.
Les substances non plus, ou se lient aux protéines exogènes d ’ irradiation précurseur des protéines, enzymes, ou allié composés. Liaison aux protéines spécifiques sont souvent utilisés comme des mesures de diagnostic évaluations.
Un groupe de sitagliptine heterogeneous-nuclear 72-74-kDa Nucléaires Hétérogènes intervenant en ARN mélangé des gènes indésirables.
L'ordre des acides aminés comme ils ont lieu dans une chaine polypeptidique, appelle ça le principal structure des protéines. C'est un enjeu capital pour déterminer leur structure des protéines.
Travaille contenant des informations articles sur des sujets dans chaque domaine de connaissances, généralement dans l'ordre alphabétique, ou un travail similaire limitée à un grand champ ou sujet. (De The ALA Glossaire Bibliothèque et information de Science, 1983)
Période de temps de 1801 par 1900 du fréquent ère.
Une famille de structurellement apparenté des protéines qui avaient été initialement découvert pour leur rôle dans la régulation du cycle cellulaire dans CAENORHABDITIS Elegans. Ils jouent également un rôle important dans la régulation de la cellule synchronise et dans les thérapies UBIQUITIN-PROTEIN Ligases.