Un oligomer formées par les liens entre ces répétitif propeptide C-terminal glycine d'une molécule UBIQUITIN isopeptide via une attachée à un lysine résidu sur une seconde ubiquitin molécule. C'est structurellement différent de UBIQUITIN C, qui est une protéine unique contenant une tandemly liguées ubiquitin peptide séquence.
Un acide 76-amino hautement conservée peptide universellement trouvé dans les cellules eucaryotes qui fonctionne comme un marqueur pour protéines intracellulaires TRANSPORTER and degradation. Ubiquitine est activé par une série de compliqué étapes et forme une caution pour isopeptide lysine résidu de protéines spécifiques dans la cellule, ces "Ubiquitinated" protéines peuvent être reconnu et dégradé par proteosomes ou être transportée à certains compartiments au sein de la cellule.
Une famille de protéines structurally-related à ubiquitine. Ubiquitines et protéines ubiquitin-like participer à diverses fonctions cellulaires, tels que la dégradation de protéine et Heat-Shock RÉPONSE, conjuguée aux autres protéines.
La classe des enzymes qui forment un lien avec thioester UBIQUITIN avec l'aide de UBIQUITIN-ACTIVATING d'enzymes... ils transfèrent ubiquitin de la lysine d'un substrat de protéine avec l'aide de UBIQUITIN-PROTEIN Ligases.
L'acte de ligature UBIQUITINS à PROTEINS ubiquitin-protein ligase pour former des complexes d'étiqueter protéines pour le transport au Proteasome Endopeptidase complexe où la protéolyse survient.
Polymères synthétisée par des organismes vivants. Ils jouent un rôle dans la formation des structures et macromolecular sont synthétisés via les liens covalent de molécules, surtout biologique AMINO ACIDS ; nucléotides ; et les glucides.
Une supplémentation en acides aminés essentiels. Il est souvent associé à des aliments pour animaux.
Un grand multisubunit complexe qui joue un rôle important dans la dégradation de la plupart des protéines et cytosolique nucléaire dans les cellules eucaryotes. Il contient un 700-kDa sub-complex catalytique et deux 700-kDa sub-complexes réglementaires. Le complexe digère Ubiquitinated protéines et protéine activation antizyme ornithine décarboxylase.
Une classe d'enzymes, qui interagissent avec les substrats des enzymes et protéine UBIQUITIN-CONJUGATING ubiquitination-specific. Chaque membre de cette enzyme a sa propre groupe spécificité pour un substrat et ubiquitin-conjugating enzyme. Ubiquitin-protein Ligases existent comme tous les deux protéines protéines Monomériques multiprotein complexes.
Un ester qui agit sur hydrolase thioester formé entre des thiols comme DITHIOTHREITOL ou glutathion et le résidu de glycine propeptide C-terminal UBIQUITIN.
La classe des enzymes qui catalyse la formation d'une Atp-Dependent thioester lien entre elle-même et UBIQUITIN on transfère l'activé ubiquitin à un des UBIQUITIN-PROTEIN Ligases.
Enzymes qui catalyser le décolleté d'un lien carbon-nitrogen autrement que par hydrolyse ou oxydation. Sous-classes sont les AMMONIA-LYASES, le AMIDINE-LYASES, le amine-lyases, et autres carbon-nitrogen Lyases. CE 4.3.
Un seul qui se répétait composée de protéines de la séquence d'acides 78-amino UBIQUITIN. C'est un produit du gène polyubiquitin qui contient plusieurs copies de la séquence de code. Ubiquitin protéolytique processing of ubiquitin C entraîne la formation de molécules ubiquitin. Cette protéine se distingue de POLYUBIQUITIN, elle est une protéine formés par de multiples espèces ubiquitin isopeptide timonerie.
Des complexes d'enzymes qui enclencher le attachment of covalente UBIQUITIN aux autres protéines en formant une liaison peptidique entre les propeptide C-terminal glycine de alpha-amino UBIQUITIN et les groupes de lysine les résidus dans la protéine. Les complexes jouent un rôle important dans son selective-degradation de courte durée et des protéines anormales. Le complexe enzymatique peut être divisé en trois composantes qui impliquent d'activation de UBIQUITIN-ACTIVATING), des enzymes ubiquitin (conjugaison de ubiquitin au ligase complexes d'enzymes... (UBIQUITIN-CONJUGATING) et de ligature ubiquitin au substrat protéine (UBIQUITIN-PROTEIN Ligases).
Protéines modifié de façon covalente avec UBIQUITINS ou UBIQUITIN-LIKE PROTEINS.
Une sous-catégorie de peptide Hydrolases le clivage des internes qui catalysent les peptides ou PROTEINS.
Les substances non plus, ou se lient aux protéines exogènes d ’ irradiation précurseur des protéines, enzymes, ou allié composés. Liaison aux protéines spécifiques sont souvent utilisés comme des mesures de diagnostic évaluations.
Le niveau de structure protéique dans lesquels les associations de structures (protéine secondaire hélice alpha, bêta draps, boucle régions, et motifs) ensemble pour former plié formes appelé domaines : Disulfures des ponts entre cysteines dans deux différentes parties de la chaine polypeptidique avec autres interactions entre les chaînes jouer un rôle dans la formation et stabilisation des protéines habituellement tertiaire. Petite structure consistent en un seul domaine, mais plus grande protéines peut contenir un certain nombre de domaines liés par les segments de chaine polypeptidique peu structure secondaire habituel.
Un signal transducing du récepteur du facteur de nécrose tumorale facteur associés intervenant dans la régulation de signalisation et NF-KAPPA B Jnk Mitogen-Activated d'activation de protéines kinases.
La classe des enzymes qui catalyser la formation d'un lien entre deux substrat molécules, conjugué à l ’ hydrolyse d ’ un lien dans Pyrophosphate ATP ou un donneur d'énergie similaire, 28e Dorland. (Éditeur) CE 6.
Serine-Threonine kinase une protéine qui catalyse la phosphorylation de je salopes Kappa B PROTEINS. Cette enzyme active également le facteur de transcription NF-KAPPA B et est constituée de sous-unités catalytique alpha et bêta, qui sont protéines kinases et gamma, une sous-unité réglementaire.
Acide aminé, spécifique des descriptions de glucides, ou les séquences nucléotides apparues dans la littérature et / ou se déposent dans et maintenu par bases de données tels que la banque de gènes GenBank, européen (EMBL laboratoire de biologie moléculaire), la Fondation de Recherche Biomedical (NBRF) ou une autre séquence référentiels.
L'ordre des acides aminés comme ils ont lieu dans une chaine polypeptidique, appelle ça le principal structure des protéines. C'est un enjeu capital pour déterminer leur structure des protéines.
Cysteine Endopeptidases qui ont une impliquées dans le processus catalytique. Ce groupe d ’ enzymes est DE LA SEROTONINE cystéine protéase tels que Cystatines et SULFHYDRYL réactifs.
Systèmes de la fonction enzymes catalysant séquentiellement par des réactions consécutives métaboliques liées par des intermédiaires. Elles peuvent entraîner simplement un transfert de molécules d'eau ou les atomes d'hydrogène et peut être associée à de grandes structures supramolecular tels que mitochondries ou les ribosomes.
Un ensemble de protéine subcomplexes impliqué dans des protéines SORTING de Ubiquitinated PROTEINS dans intraluminal MULTIVESICULAR vésicules de corps et dans des membranes noyau benzisoxazole pendant la formation de vésicules intraluminal, pendant l'étape finale de CYTOKINESIS, et pendant les bourgeons des virus enveloppés ESCRT. Les machines se compose de la protéine produits de classe E protéine vacuolar tri gènes.
Décolleté de protéines en petits peptides et acides aminés soit par des protéases ou non-enzymatically (par exemple, l ’ hydrolyse). Cela n'inclut pas Protein Processing, Post-Translational.
Peptide Hydrolases que spécifiquement trouvé dans les obligations et peptides PROTEINS. Exemples de sub-subclasses pour ce groupe inclure EXOPEPTIDASES et Endopeptidases.
De la famille végétale monotylédone Liliopsida classe. C'est classifiée par quelques-uns dans l'ordre Liliales Asparagales et d'autres sont en ordre.
Espèce de protéines Saccharomyces cerevisiae. La fonction de protéines spécifiques de cet organisme font l 'objet d' un intérêt scientifique et ont été utilisés pour obtenir compréhension basique du fonctionnement protéines semblables à fortes eukaryotes.
Une lignée cellulaire générée par les cellules rénales embryonnaires humaines qui ont été changé par adénovirus humaine de type 5.
Un plat et flexible bande de matériau utilisé pour couvrir ou fermer les tissus endommagés.
La résistance au flux de courant électrique directe alternant ou non plus.
Appareils pour être introduite dans des veines ou artères à l 'accomplissement fluides en ou d'une localisation vasculaire périphérique ou central. Ils peuvent englober élements comme, réservoirs, cathéters, ports et les valves. Ils peuvent être laissé à la place des fins diagnostiques ou thérapeutiques temporairement.
Tumeurs intracrânienne originaire de la région du cerveau inférieur au cerebelli tentorium, qui contient le cervelet, 4e ventricule, cerebellopontine angle, tronc cérébral, et de leurs structures tumeurs primaires de cette région sont plus fréquentes chez les enfants, et présentent déjà une ataxie ; sang-froid crânienne maladies ; vomissements ; migraine ; hydrocéphalie ; ou autres signes de dysfonction neurologique. Relativement fréquentes incluent sous-types histologique tératome ; médulloblastome ; glioblastome ; astrocytome ; épendymome ; craniopharyngiome ; et des papillomes plexus choroïde (papillomes plexus choroïde).
La spécialité ou pratique d'infirmière dans le traitement des patients admis aux urgences.
Critique et exhaustive enquête ou expérimentations, pour son objectif la découverte de nouveaux faits et leur interprétation correcte, la révision de accepté conclusions, théories, de lois à la lumière des faits ou nouvellement découverte l 'application concrète de ces nouvelles ou révisées conclusions, théories, de lois. (Webster, 3d éditeur)
Suppression d'une sonde trachéale du patient.
Travaille contenant des informations articles sur des sujets dans chaque domaine de connaissances, généralement dans l'ordre alphabétique, ou un travail similaire limitée à un grand champ ou sujet. (De The ALA Glossaire Bibliothèque et information de Science, 1983)
La toxine formaldehyde-inactivated de Corynebacterium diphtheriae. Il est généralement utilisé en mélangées avec TETANUS anatoxine tétanique et CONTENANT LE VACCIN ; (DTC) ; ou avec l ’ anatoxine tétanique seul (DT pour usage pédiatrique et Td, qui contient 5 à 10 fois moins la toxine diphtérique, pour les autres cas). L ’ anatoxine diphtérique est utilisé pour la prévention de la diphtérie ; la diphtérie méritera son titre pour le traitement.
Protéines Monomériques Liant Gtp PROTEINS qui étaient initialement reconnu comme allosteric activateurs de la mononucléose transférase (Adp-Ribose) de la sous-unité catalytique le choléra - toxine femelle. Ils interviennent dans le trafic vésiculaire et l ’ activation des phospholipase D. Cet enzyme était anciennement listé comme CE 3.6.1.47
Un ester formé entre le carbone Aldehydic Ribose phosphate et la demi-vie terminale de l'adénosine diphosphate. Il est produit par l'hydrolyse des nicotinamide-adenine dinucléotide (NAD) par plusieurs enzymes, dont certains transférer un Adp-Ribosyl groupe visait les protéines.
ADP-RIBOSYLATION facteur 1 est impliqué dans la régulation de transport par interaction intracellulaire de protéines modulant la manteau avec organelle muqueuses tôt dans la voie de sécrétion. C'est un composant de manteau protéines complexe enzymatique ! C'était anciennement listé comme CE 3.6.1.47.
Une entérotoxine thermolabile de Vibrio choleri. Il se compose de deux grandes protomers cette lourde (H) ou une et la sous-unité B protomer qui consiste à 5 lumière (L) ou B sous-unités. La sous-unité A catalytique proteolytically est déchirée en fragments A1, A2. L'A1 fragment est une mono (Adp-Ribose) transférase. Le B protomer se lie à la toxine cholérique cellules épithéliales intestinale et facilite l 'adoption du fragment A1 catalysé classe A1 Adp-Ribose au transfert de sous-unités alpha de heterotrimeric G PROTEINS active la production de l'AMP cyclique. Une augmentation du taux de l'AMP cyclique sont pensés pour moduler électrolytes de libération de liquide et cellules crypte intestinale.
Une infection de des muqueuses ou de la peau causée par les souches de Corynebacterium diphtheriae toxigenic. C'est caractérisé par la présence d'une pseudomembrane au site d ’ infection. La diphtérie prolactine - toxine femelle, fabriquée par C. diphteriae, peut provoquer une myocardite, polynévrite, et autres effet toxique systémique.