Un des types de lumière chaînes des immunoglobulines avec un poids moléculaire d'environ 22 kDa.
Une avec des caractéristiques thermosolubility anormaux de protéine présente dans les urines de patients avec MYELOME MULTIPLE.
Ce sérum gamma globulines migré dans la région (le plus chargé positivement) sur une électrophorèse. À un moment, gamma-globulins est venu pour être utilisé comme synonyme de immunoglobulines comme les immunoglobulines sont gamma globulines gamma globulines et inversement, la plupart sont des immunoglobulines. Mais comme des immunoglobulines présentant un alpha ou beta mobilité analyse électrophorétique, ce terme est en déclin.
Multi-subunit fonctionner dans l'immunité des protéines qui ils sont produits par des lymphocytes B gènes de l'immunoglobuline. Ils sont composé de deux gros (immunoglobulines lourde chaîne) et deux chaînes légères de lumière (immunoglobuline, serrurerie) avec ancillary polypeptide chaînes supplémentaires selon leur isoformes. La variété des isoformes inclure protéines Monomériques ou chélateur polymérique du formes, et transmembranaires récepteurs des cellules B activées formulaires (antigène) ou sécrétés formes (anticorps). Ils sont classés par la séquence des aminoacides de leurs lourdes chaînes dans cinq classes (immunoglobuline A ; immunoglobuline D ; immunoglobuline E ; l ’ immunoglobuline G ; immunoglobuline M) et divers sous-classes.
Le major isotype cours dans l ’ immunoglobuline humaine normale, il y a plusieurs sériques des IgG sous-classes isotype, par exemple, IgG1, anti-IgG2a et IgG2B.
Représente 15 à 20 % du taux sérique d ’ immunoglobulines humaines, principalement sous la 4-chain polymère chez l'homme ou dimère dans d'autres mammifères. Sécrétoires immunoglobuline A (IgA) constitue le principal, endomètre sécrétoire immunoglobulines chez sécrétions.
Une classe d ’ immunoglobuline portant mu chaînes (chaînes Lourdes Mu Des Immunoglobulines). IgM peut réparer COMPLEMENT. Le nom vient de son poids moléculaire élevé initialement être appelé un macroglobulin.
Le plus grand de polypeptide chaînes comprenant immunoglobulines. Elles contiennent 450 à 600 acides aminés par chaîne, et ont des poids moléculaires de 51-72 kDa.
Immunoglobuline utilisé en perfusion intraveineuse, les préparations contenant principalement immunoglobuline G. Ils sont utilisés pour traiter de plusieurs maladies associées à des taux d ’ immunoglobuline réduite ou anormale incluant primaires, les soins pédiatriques HYPERGAMMAGLOBULINEMIA ; SCID ; infections chez les transplantés, leucémie lymphoïde chronique, CHRONIQUE ; la maladie de Kawasaki, une infection chez les nouveau-nés et purpura thrombocytopénique idiopathique.
Les gènes codant pour les différentes sous-unités des immunoglobulines, par exemple l'immunoglobuline lumière gènes alimentaire et l'immunoglobuline. La chaîne lourde gènes immunoglobuline pesante et légère... comme des gênes gênes sont présents dans les cellules germline. The completed gènes sont créés quand les segments sont battues et assemblée (Légère Lymphocyte B pendant la maturation Légère Lymphocyte B) la structure de Gene. Le gène segments de la lumière humaine et lourde chaîne germline gènes sont symbolisés V (variable), J ((constante et Michèle) et C). La chaîne lourde germline gènes ont une diversité segment D (supplémentaires).
Polypeptide chaînes, constitué de 211 à 217 acides aminés et ayant un poids moléculaire d'environ 22 kDa. Il y a deux principaux types de lumière chaînes, kappa, lambda. Deux Ig deux chaînes légères de lourdes chaînes lourdes immunoglobulines (Ig) ne pouvant faire une molécule d ’ immunoglobuline.
Associée à une immunoglobuline. Surexpression des masque a été associée à d ’ hypersensibilité (allergique HYPERSENSITIVITY, CONDITIONNEMENTS).
Le principe immunoglobulines chez les sécrétions exocrine tels que le lait, respiratoires et intestinaux, salive et Mucin larmes molécule complète (environ 400 kD) se compose de deux unités four-chain en immunoglobuline A, un élément de sécrétion et une chaîne chaînes J Des Immunoglobulines (J).
Cette région de la molécule d ’ immunoglobuline, qui varie en terme de séquence d ’ acides aminés et composition, et comprend le site de liaison pour un antigène spécifique. Elle se trouve à l ’ extrémité N-terminale des Fab fragment de l'immunoglobuline. Cela inclut hypervariable complémentarité régions (membres) et les régions. Cadre.
La classe de lourdes chaînes trouvé en immunoglobuline M. Ils ont un poids moléculaire d'environ 72 kDa et ils contiennent environ 57 acides aminés arrangé dans cinq domaines oligosaccharide et avoir plus de branches et une plus grande teneur glucidique, que les lourdes chaînes d ’ immunoglobuline G.
Les cours d ’ immunoglobulines trouvé dans une espèce d'animal. En homme il y a 9 classes qui migrent dans cinq groupes de Electrophoresis ; ils chaque lumière composée de deux et deux grosses chaînes de protéine, et chaque groupe n ’ a propriétés structurelles et fonctionnelles.
Un des types de chaine légère sous-unités des immunoglobulines avec un poids moléculaire d'environ 22 kDa.
Une immunoglobuline qui représente moins de 1 % de l ’ immunoglobuline. On l'a trouvé sur la membrane des lymphocytes B circulants.
Le domaine de l'immunoglobuline molécules qui sont invariable dans leurs séquences d'acides aminés dans chaque classe ou sous-classe d'immunoglobuline. Ils conférer structurelles et biologique fonctions aux immunoglobulines. Chacun une lumière sur les chaînes et les chaînes lourdes C-terminus comprend la moitié de l'immunoglobuline FAB fragment et deux ou trois d'entre eux font le reste de la lourdes chaînes (tous de l'immunoglobuline FC fragment)
Crystallizable composé des fragments carboxy- terminaux tous les deux moitiés d'immunoglobuline lourde chaîne tous liés par disulfures obligations. FC fragments carboxy- terminaux contiennent les parties de la chaîne lourde constante des régions qui sont responsables des fonctions d'effecteurs une immunoglobuline (COMPLEMENT fixation, la liaison de la membrane cellulaire via FC récepteurs et transporter) placentaire. Ce fragment peuvent être obtenus sur des immunoglobulines avec la digestion de l'enzyme protéolytique PAPAIN.
Cellules lymphoïdes concerné par l'immunité humorale. Ils sont sans lendemain bursa-derived cellules identiques aux lymphocytes des oiseaux dans leur production d ’ immunoglobuline sur approprié stimulation.
Légère Lymphocyte B de la génétique qui entraîne une substitution au type de heavy-chain constante région qui s'expriment. Cela permet au effecteurs réponse à changer pendant l ’ antigène liaison spécificité (région variable) reste le même. La majorité de la classe changement se produit par un événement recombinaison ADN mais ça peut aussi avoir lieu au niveau d'ARN processing.
Lourdes chaînes d ’ immunoglobuline G ayant un poids moléculaire d ’ environ 51 kDa. Elles contiennent environ 450 acides aminés dans quatre domaines et un composant d ’ oligosaccharide fragment Fc fixé à la région constante. La chaîne lourde gamma sous-classes (par exemple, gamma 1, gamma 2a et gamma 2b) de l'immunoglobuline G (IgG1, anti-IgG2a sous-classes isotype et IgG2B) se ressemble de plus près que les lourdes chaînes de l'autre isotypes d'immunoglobulines.
Univalent antigen-binding fragments composé d'une seule chaîne immunoglobuline lumière et les acides terminal fin d'une de l'immunoglobuline lourde chaîne de la région charnière, tous liés par Fab disulfures obligations contient l'immunoglobuline D 'OFFRES À membres, qui font partie de l'antigen-binding site et les membres du premier immunoglobuline incessant. Ce fragment peuvent être obtenus sur des immunoglobulines avec la digestion de l'enzyme protéolytique PAPAIN.
Un 15 kD "rejoint" peptide formes un des liens entre monomères en immunoglobuline A ou immunoglobuline M dans la formation de polymères immunoglobulines. Il y a un J chaîne par un IgA dimère ou un IgM pentamer. C'est également impliquée dans la liaison au récepteur de l ’ immunoglobuline immunoglobulines polymères polymères qui est nécessaire pour leur Transcytosis au lumen. Elle est définie de l'immunoglobuline unir région qui fait partie de l'immunoglobuline D 'OFFRES À région de l'immunoglobuline la lumière et de lourdes chaînes.
Immunoglobuline partielle molécules résultant du clivage sélectif par les enzymes protéolytiques ingénierie ou créé avec des techniques.
Immunoglobuline allelic variantes de la lumière (immunoglobulines chaînes légères de lourdes chaînes, serrurerie) ou (immunoglobulines lourde chaîne) codée par allèles en immunoglobuline gènes.
Récepteurs Fc spécialisé (FC) pour les récepteurs immunoglobulines polymères, ce qui la médiation de polymères Transcytosis immunoglobuline A et immunoglobuline M dans les sécrétions externe. Ils se trouvent à la surface des cellules épithéliales et des hépatocytes. Après la liaison de immunoglobuline A, le complexe receptor-ligand subit le transport par endocytose, vésicules, et le passage dans le lumen par exocytose. Avant la libération du récepteur (le rôle crucial de sécrétion) c'est lié à immunoglobuline A est proteolytically séparée de sa queue transmembranaire. (De Rosen et al., The Dictionary d'immunologie, 1989)
Une partie de l'immunoglobuline lourdes chaînes, codé par l'immunoglobuline lourde chaîne dans les gènes J où, pendant la maturation des lymphocytes B ; le gène pour la variable région en amont est reliée à un segment gène constantes en aval. La position de l'union de deux des gênes est variable et contribue à anticorps diversité. Elle est définie de l'immunoglobuline J, serrurerie ; un autre polypeptide ça sert de lien morceau IGA IGM ou en polymère.
Les immunoglobulines produites en réponse à des infections bactériennes antigènes.
Une méthode immunosérologique utilisant un anticorps légendées avec une enzyme marqueur tels que le raifort peroxydase. Pendant que soit l ’ enzyme ou l ’ anticorps est lié à un immunosorbent substrat, ils conservent leur activité biologique ; la variation de l ’ activité enzymatique en conséquence de la réaction enzyme-antibody-antigen est proportionnelle à la concentration de l'antigène et peut être mesuré spectrophotometrically ou à l'œil nu. De variations du mode ont été développées.
Les immunoglobulines sur la surface des lymphocytes B. leur coursier ARN contient un exon avec une membrane englobant séquence, produisant immunoglobulines sous la forme de type I protéines transmembranaire par opposition à sécrétés imm unoglobulines (anticorps) qui ne comportent pas la membrane entourant segment.
Caractéristiques des immunoglobulines anormale MYELOME MULTIPLE.
La propriété des anticorps qui leur permet de réagir avec certains LES DÉTERMINANTS antigénique et pas avec les autres. La précision est dépendant de composition chimique, force physique et structure moléculaire au site de liaison.
Gènes et des gênes immunoglobuline encoder la lourde chaîne ! Des gênes de la chaîne lourde gènes sont symbolisés V (D), variable (diversité), J (et Michèle) (constante, et C).
Une mutation programmé procédé par lequel change sont présentés aux séquence nucléotidique en immunoglobuline Gene ADN au cours du développement.
Une discrète, probablement isolement, masse de plasma néoplasiques soit des cellules de moelle osseuse ou envahissement divers sites.
La classe de lourdes chaînes trouvé en immunoglobuline D. Ils ont un poids moléculaire d'environ 64 kDa et ils contiennent environ 500 acides aminés dans quatre domaines et un composant d ’ oligosaccharide fragment Fc constante fixé à la région.
Un site situées sur le INTRONS au 5 'fin de chaque segment de l ’ immunoglobuline constantes heavy-chain recombinaison où un gène (réarrangement) survenir lors d ’ immunoglobuline ou de changer le cours. Ig interrupteur régions sont trouvées sur les gènes codant pour les cinq classes (immunoglobuline isotypes) en immunoglobuline lourde chaîne !
La classe de lourdes chaînes trouvé en immunoglobuline A. Ils ont un poids moléculaire d'environ 60 kDa et contenir sur 470 acides aminés dans quatre domaines et un composant d ’ oligosaccharide lié à leur fragment Fc constantes.
Des anticorps qui réagissent avec chacune des déterminants structurelles (idiotopes) sur la variable région d'autres anticorps.
Genetically-controlled déterminants cadeau unique dont la spécificité d'anticorps est limitée à un seul groupe de protéines (par exemple, un autre anticorps molécule ou un individu protéines du myélome). La idiotype semble représenter la antigen-binding antigénicité du site de l'anticorps et d'être génétiquement codetermined avec. Le idiotypic déterminants était précisément localisé à l'immunoglobuline D 'OFFRES À région des deux immunoglobin polypeptide chaînes.
Les immunoglobulines produits en réponse au VIRAL antigènes.
Acide aminé, spécifique des descriptions de glucides, ou les séquences nucléotides apparues dans la littérature et / ou se déposent dans et maintenu par bases de données tels que la banque de gènes GenBank, européen (EMBL laboratoire de biologie moléculaire), la Fondation de Recherche Biomedical (NBRF) ou une autre séquence référentiels.
La fraction extracellulaire du récepteur de l ’ immunoglobuline polymères trouvé seul ou complexed avec IGA IGM ou, dans plusieurs sécrétions externes, la bile (arrache le colostrum.) Secretory composant provient par clivage protéolytique des pendant Transcytosis IgA et IgM. Quand les immunoglobulines sont dépositaires du récepteur, durant leur Transcytosis composant devient sécrétion attaché à eux de façon covalente générant immunoglobuline A ou de sécrétion tubulaire rénale active des produits immunoglobuline M
Anticorps produits par un seul clone de cellules.
Un déficit immunitaire état caractérisé par une très faible niveau de toutes les classes de gamma-globulin généralement dans le sang.