Trouvé dans un groupe II chaperonin cytosol eucaryotes. Elle est constituée de sous-unités avec chaque sous-unité huit encodé par un autre gène. Ce chaperonin est nommé d'après un de ses sous-unités qui est un T-COMPLEX REGION-encoded polypeptide.

Un groupe je chaperonin protéine qui forme une structure qui enveloppe le lid-like non-polar chaperonin intérieur du complexe. La protéine a été étudié sur bactéries connues où il est communément appelé GroES protéine.

Un groupe je chaperonin protéines qui forment la structure du barrel-like chaperonin complexe. C'est une protéine Oligomeric en une structure de quatorze sous-unités, arrangées dans deux anneaux en sept sous-unités chacun. La protéine a été étudié sur bactéries connues où il est communément appelé GroEL protéine.

Une famille de protéines multisubunit complexes cette forme cylindrique en grands édifices et se lient aux protéines non indigènes encapsuler. Chaperonins utiliser l'énergie d'ATP hydrolyse de COMME ainsi des réactions d ’ aboutir à ses protéines fonctionnelle une telle conformation. La famille de Chaperonins est divisé en groupe I Chaperonins et groupe II Chaperonins, avec chaque groupe de son propre répertoire de protéine sous-unités et subcellular préférences.

Un 20 cM région de souris chromosome 17 qui est représenté par un moins deux haplotypes. Un des haplotypes aussi les t-haplotype et contient une étrange série de mutations qui agissent sur le développement embryonnaire et la fertilité masculine. Le t-haplotype est maintenu au patrimoine génétique par la présence de signes inhabituels qui empêchent son recombinaison.

Chaperonines trouvé dans une sous-catégorie du Archaea et le cytoplasme des cellules eucaryotes. Group II Chaperonins forment une structure macromolecular fût, là, qui est distinct de groupe I Chaperonins dans à ne pas utiliser un autre couvercle comme structure de couvrir les protéines.

De la formation de la structure des protéines tertiaire.

Une enzyme qui catalyse le transfert des ions thiosulfate atome de soufre planétaire à ion cyanure pour former thiocyanate Ion. CE 2.8.1.1.

Group II Chaperonins trouvé sur des espèces de Archaea.

Chaperonines trouvé dans une sous-catégorie du mitochondries ; chloroplastes ; et bactéries connues. Group I Chaperonins former de fût, là macromolecular structure qui est couvert par une autre protéine lid-like composant.

Une famille de protéines cellulaire qui interviennent dans la bonne rassemblement ou démontage de non glycosylés et leurs ligands associés. Même s'ils participer au processus d'assemblage, chaperons ne sont ni moléculaire composantes de la dernière structures.

Acide aminé, spécifique des descriptions de glucides, ou les séquences nucléotides apparues dans la littérature et / ou se déposent dans et maintenu par bases de données tels que la banque de gènes GenBank, européen (EMBL laboratoire de biologie moléculaire), la Fondation de Recherche Biomedical (NBRF) ou une autre séquence référentiels.

L'ordre des acides aminés comme ils ont lieu dans une chaine polypeptidique, appelle ça le principal structure des protéines. C'est un enjeu capital pour déterminer leur structure des protéines.

Protéines associées au poids moléculaire élevé les microtubules du système cytoskeletal. Sous certaines conditions ils sont nécessaires pour assemblée tubuline en microtubules et stabilise le assemblé microtubules.

Une enzyme qui catalyse la conversion de l' (S) -malate et NAD + à oxaloacetate et Nadh. CE 1.1.1.37.

Un groupe de cette tache les bactéries de bâtonnet irrégulier et ne pas produire endospores.

Sous-unité microtubules protéine présente dans le cerveau des mammifères. A également été isolée de sperme flagelle ; Cilla ; et autres sources, structurellement, la protéine est un dimère d ’ un poids moléculaire d'environ 120 000 et un V.S.G. coefficient de 5.8S. C'se lie à colchicine ; vincristine et vinblastine.

Un adénine nucléotidiques contenant trois groupes de phosphate dans le sucre Esterified azotée. Outre son rôle crucial dans le métabolisme adénosine triphosphate est un neurotransmetteur.

Aucune de protéines archaeon.

Les transitions de Conformational une protéine du Unfolded états à un état plus plié.

Protéines qui sont synthétisés dans les organismes et les bactéries eucaryotes en réponse à une hyperthermie et autres contraintes environnementales. Ils augmentent tolérance thermique et exercer des fonctions essentielles pour la survie cellulaire dans ces conditions.

Le degré de similitude entre séquences d'acides aminés. Cette information est utile pour l'analyse de protéines parenté génétique et l'espèce.

Une espèce de bêta-lactamases, Facultatively bactéries anaérobies, des bacilles (anaérobies à Gram-négatif) Facultatively tiges généralement trouvé dans la partie basse de l'intestin de les animaux à sang chaud. C'est habituellement nonpathogenic, mais certaines souches sont connues pour entraîner des infections pyogène. Pathogène DIARRHEA et souches (virotypes) sont classés par des mécanismes pathogène telles que Escherichia coli entérotoxinogène (toxines), etc.

Un carboxy-lyase qui joue un rôle clé dans l'assimilation de carbone de photosynthèse CALVIN-BENSON par synchronise catalysant la formation de 3-phosphoglycerate de ribulose 1,5-biphosphate et CARBON de titane. Il peut également utiliser oxygène comme substrat pour catalyser la synthèse de 2-phosphoglycolate et 3-phosphoglycerate dans un processus dénommés photorespiration.