• activada
  • Existen tres mecanismos generales de activación de caspasas: Activación por otra caspasa: Con base a su estructura en la que un punto de corte de Asp separa el prodominio de p20 y uno o dos separan p20 de p10 se puede suponer que una posibilidad de activación sea la autocatálisis, es decir, la activación de una pro-caspasa exponiéndola a otra previamente activada. (wikipedia.org)
  • Por ejemplo, la caspasa-8 activada por señales de receptores de muerte celular en superficie origina una serie de modificaciones de la proteína BID que servirá como ligando para favorecer la oligomerización de Bax y Bak y, por lo tanto, su activación. (wikipedia.org)
  • inactivos
  • En un primer momento son sintetizadas como zimógenos inactivos (pro-caspasas) con su estructura clásica consistente en un prodominio, una subunidad pequeña y una subunidad grande. (wikipedia.org)
  • entonces
  • La primera en descubrirse fue la enzima convertidora de interleucina-1-b (ICE), conocida desde entonces como caspasa-1 y responsable de la maduración de la pro-interleucina-1-b a su forma pro-inflamatoria y biológicamente activa. (wikipedia.org)
  • tres
  • Las caspasas contienen tres dominios: un prodominio N-terminal, una subunidad grande (p20) que contiene el centro activo con cisteína dentro de un motivo conservado QACXG, y una subunidad pequeña (p10) en el C-terminal. (wikipedia.org)
  • Las proteínas c-FLIP están codificadas por cuatro ARN: uno corresponde a las FLIPS, ya que no se detecta en las pruebas de caspasa, y los otros tres, menos expresados en el cuerpo, son de las FLIPL. (wikipedia.org)
  • La proteína c-FLIPL está formada por tres cadenas de aminoácidos: Las proteínas c-FLIPL tienen dos centros activos, uno en la cadena A y otro en la cadena B. En la cadena A, el centro activo llega desde el aminoácido 107 al 152, pese a que los aminoácidos que actúan en la adhesión de la caspasa 8 a esta proteína se extienden entre los aminoácidos 107 y 214. (wikipedia.org)