• unen
  • El dominio PFK2 está relacionado estrechamente a la superfamilia de proteínas que se unen a mononucleotidos (como la adenilato ciclasa). (wikipedia.org)
  • Las subunidades alfa se unen entre sí mediante puentes disulfuro, pero como se ha explicado anteriormente, también están a su vez unidas a las subunidades beta por enlaces disulfuro, de modo que la molécula forma un solo complejo heterotetramérico. (wikipedia.org)
  • Los receptores adrenérgicos α2, a su vez, se unen con una proteína Gi, que reduce la actividad del AMPc, produciendo así la relajación del músculo liso. (wikipedia.org)
  • Los receptores β se unen a la proteína Gs​ y aumenta la actividad intracelular del AMPc, resultando en contracción del músculo cardíaco, relajación del músculo liso y glucogenólisis. (wikipedia.org)
  • Las proteínas de unión a actina (conocidas también como ABPs, por sus siglas en inglés: Actin-Binding Proteins), son proteínas que se unen a la actina. (wikipedia.org)
  • Sin embargo, descubrimientos recientes han permitido a los laboratorios farmacéuticos sortear este problema mediante la creación de moléculas especializadas que no solamente se unen a proteínas diana, sino que también las destruyen por mecanismos enzimáticos. (wikipedia.org)
  • activada
  • El propósito de este estudio fue determinar el papel de la quinasa activada por mitógeno (MAPK) en neurodegeneración inducida por LPS con culturas de neurona/glía dopaminérgicas mesencefálicas. (jove.com)
  • fosfato
  • La fosfofructoquinasa-2 parece que cataliza la transferencia "simple" del grupo γ-fosfato del ATP al carbono C-2 de la fructosa-6-fosfato, en cambio, teóricamente esta reacción puede ocurrir por una variedad de mecanismos incluyendo la formación de un compuesto intermedio fructosa-6-fosfato-2-pirofosfato. (wikipedia.org)
  • Las diacilglicerol quinasas tipo 1 (EC 2.7.1.107) son enzimas que catalizan la conversión de diacilglicerol (DAG) a ácido fosfatídico (PA) utilizando ATP como fuente de fosfato. (wikipedia.org)
  • 1,2-diacilglicerol + ATP ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } 1,2-diacilglicerol-3-fosfato + ADP Los genes de las diacilglicerol quinasas tipo 1 presentes en el ser humano son: DGKA, DGKB y DGKG. (wikipedia.org)
  • linfocitos
  • Estos dos mensajeros modulan la actividad de ciertas proteínas durante la señalización mediante linfocitos B. Los pacientes con XLA frecuentemente tienen infecciones sinopulmonares que comienzan 6 meses después del nacimiento (los anticuerpos heredados de la madre ofrecen algo de protección hasta entonces). (wikipedia.org)
  • implicada
  • Este gen codifica una quinasa implicada en la función del punto de control de la mitosis o del ensamblaje del huso mitótico . (wikipedia.org)

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  • factores
  • Los inductores de la actividad del NF-κB son altamente variables, y pueden ser desde especies reactivas de oxígeno (ROS), factores de necrosis tumoral alfa (TNF α), interleucina 1-beta (IL-1β), lipopolisacáridos bacteriales (LPS), isoproterenol, cocaína e incluso radiaciones iónicas. (wikipedia.org)
  • También llamadas en forma colectiva quinasas CaM II que juegan un rol importante en numerosos procesos, como la liberación de neurotransmisores, regulación de factores de transcripción y metabolismo del glucógeno. (wikipedia.org)
  • membrana
  • Este extremo C-terminal, desempeña un papel clave en el tráfico correcto a la membrana celular, el reclutamiento de β-arrestina, la ubiquitinación y en las funciones de señalización. (wikipedia.org)
  • Dos subunidades beta se insertan en la membrana celular y están unidas a las subunidades alfa mediante enlaces de disulfuro. (wikipedia.org)
  • fosforilar
  • La unión al PIP3 induce a la BTK a fosforilar la fosfolipasa C, que a su vez hidroliza fosfatidilinositol bifosfato (PIP2) en dos mensajeros secundarios: inositol trifosfato (IP3) y diacilglicerol (DAG). (wikipedia.org)
  • fosfatasa
  • El glucagón inhibe a la PFK2 activando la proteína quinasa A. Se causa que la actividad de la fosfatasa sea favorecida, disminuyendo la concentración de fructosa-2,6-bisfosfato e inhibiéndose la glicólisis a través de la inhibición de PFK1. (wikipedia.org)
  • residuos
  • Además, esta proteína presenta tres sitios de glucosilación de la molécula, localizados en los aminoácidos de asparagina situados en posición 13, 22 y 39, y tres residuos de fósforo unidos a las serinas (fosfoserina), en posición 347, 350 y 355, como resultado de las modificaciones post-traduccionales de la proteína. (wikipedia.org)
  • ubiquitina
  • La maduración de p105 y p100 está mediada por la vía ubiquitina/proteosoma e implica la degradación selectiva del C-terminal de la región que contiene repeticiones de anquirina. (wikipedia.org)
  • Finalmente, las neuritas distróficas se pueden visualizar con estudios inmunohistoquímicos para ubiquitina y proteínas lisosomales, que nos indica que en ella hay un intento de degradar la acumulación anormal de proteínas y organelos. (wikipedia.org)
  • inmunodeficiencia
  • Pubmed ID: 12076985 Estimulantes inmunes, como la endotoxina bacteriana, lipopolisacárido (LPS), el virus de inmunodeficiencia humana-1 capa Proteína gp120 o péptidos beta-amiloide, conducen a la activación glial y producción de diferentes mediadores inmunes, como óxido nítrico (NO) y citocinas proinflamatorias en el cerebro. (jove.com)
  • proteico
  • Las placas se forman por una red irregular de agregados fibrilares llamadas fibras amiloides,​ un plegamiento proteico asociado a otros péptidos como los priones, proteínas patógenas alteradas que tienen un plegamiento incorrecto. (wikipedia.org)
  • asociado
  • A parte de controlar la translocación de azúcares, el estado de fosforilación de las proteínas del PTS está también asociado con la regulación de rutas metabólicas y de señalización en las células bacterianas. (wikipedia.org)
  • muchas
  • Diversos estudios revelaron que muchas células transformadas estudiadas (por ejemplo, células MCF-7 de cáncer de mama, carcinoma cervical HeLa y linfoma BCL1) eran abundantemente positivos para la expresión de la proteína CXCR7. (wikipedia.org)
  • subunidades
  • En contraste, las proteínas NF-κB1 y NF-κB2 son sintetizadas como precursores, p105 y p100, que tras madurar dan lugar a las subunidades de NF-κB, p50 y p52 respectivamente. (wikipedia.org)
  • A diferencia de RelA, RelB, y c-Rel, las subunidades p50 y p52 de NF-κB no contienen dominios de transactivación en sus mitades C-terminales. (wikipedia.org)