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  • determina
  • Las proteínas de todos los seres vivos están determinadas mayoritariamente por su genética (con excepción de algunos péptidos antimicrobianos de síntesis no ribosomal), es decir, la información genética determina en gran medida qué proteínas tiene una célula, un tejido y un organismo. (wikipedia.org)
  • además, a este carbono alfa se unen un hidrógeno y una cadena (habitualmente denominada cadena lateral o radical R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de cada uno de los diferentes aminoácidos. (wikipedia.org)
  • La forma final de la proteína determina cómo interaccionará con el entorno. (wikipedia.org)
  • residuos
  • Las interacciones entre las cadenas laterales de los residuos de la proteína dirigen al polipéptido para constituir una estructura compacta. (wikipedia.org)
  • Además, el complejo enzima-substrato también contiene una molécula muy importante de agua en su estructura, la cual está interpuesta entre el sustrato y las zonas flexibles del enzima (el agua contacta los residuos Ile50 y Ile150 [algunas veces designados como Ile50'])de la proteasa VIH -1. (wikipedia.org)
  • En contraste a la simple superposición estructural, donde al menos se conocen algunos residuos equivalentes de las dos estructuras, el alineamiento estructural no requiere un conocimiento previo de posiciones equivalentes. (wikipedia.org)
  • Cuando se alinean estructuras con secuencias muy diferentes, los átomos de la cadena lateral, generalmente, no se toman en cuenta, ya que sus identidades difieren en muchos de los residuos alineados. (wikipedia.org)
  • Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos entre el grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2) de residuos de aminoácido adyacentes. (wikipedia.org)
  • Aunque este código genético específica los 20 aminoácidos "estándar" más la selenocisteína y -en ciertos Archaea- la pirrolisina, los residuos en una proteína sufren a veces modificaciones químicas en la modificación postraduccional: antes de que la proteína sea funcional en la célula, o como parte de mecanismos de control. (wikipedia.org)
  • Algunos residuos laterales de aminoácidos en ciertas proteínas son modificados luego de la traducción por acetilación, metilación, carboxilación, Hidroxilación, Glucosilación y Fosforilación, entre otros, cambiándose las propiedades electrónicas de los mismos. (wikipedia.org)
  • La mayoría de las proteínas pierden su función biológica cuando están desnaturalizadas, por ejemplo, las enzimas pierden su actividad catalítica, porque los sustratos no pueden unirse más al centro activo, y porque los residuos del aminoácido implicados en la estabilización de los sustratos no están posicionados para hacerlo. (wikipedia.org)
  • estructural
  • Es posible realizar un alineamiento estructural sobre estructuras producidas mediante métodos de predicción de estructura. (wikipedia.org)
  • En efecto, la evaluación de tales predicciones requiere a menudo un alineamiento estructural entre el modelo y la estructura real conocida para evaluar la calidad del modelo. (wikipedia.org)
  • El resultado de un alineamiento estructural es una superposición de los conjuntos de coordenadas atómicas, así como una distancia media cuadrática mínima (o RMSD, de Root Mean Square Deviation, o desviación de la media cuadrática) entre las estructuras básicas de las proteínas superpuestas. (wikipedia.org)
  • El alineamiento estructural puede complicarse por la existencia de múltiples dominios proteicos en el interior de una o más de las estructuras de entrada, ya que cambios en la orientación relativa de los dominios entre dos estructuras a alinear pueden exagerar la RMSD artificialmente. (wikipedia.org)
  • La información mínima producida por un alineamiento estructural correcto es un conjunto de coordenadas tridimensionales superpuestas para cada estructura inicial. (wikipedia.org)
  • Las estructuras encajadas pueden usarse para calcular valores RMSD mutuos, así como otras medidas de similitud estructural más sofisticadas como el test de distancia global (GDT,​ de sus siglas en inglés, y que es la métrica utilizada en CASP, Critical Assessment of Techniques for Protein Structure Prediction). (wikipedia.org)
  • Puesto que las estructuras de las proteínas se componen de aminoácidos cuyas cadenas laterales están enlazadas por un esqueleto de proteínas comunes, se puede utilizar un número de los posibles subconjuntos diferentes de átomos que conforman una macromolécula de proteína para producir un alineamiento estructural y calcular los correspondientes valores RMSD. (wikipedia.org)
  • En bioquímica, la desnaturalización es un cambio estructural de las proteínas o ácidos nucleicos, donde pierden su estructura nativa, y de esta forma su óptimo funcionamiento y a veces también cambian sus propiedades físico-químicas. (wikipedia.org)
  • La complejidad estructural de las proteínas se manifiesta desde el punto de vista funcional en una gran diversidad de funciones biológicas. (monografias.com)
  • Los oligómeros están formados por protómeros (unidades de repetición estructural en proteínas multiméricas que pueden estar formadas por una o varias subunidades). (wikipedia.org)
  • Algunas asociaciones, como por ejemplo las proteínas fibrosas (colágeno) y las proteínas de cubierta de los virus, llamadas cápsides, tienen principalmente una función estructural, por tanto mantienen la conformación de la célula, y en l caso de los virus protegen la información genética del exterior. (wikipedia.org)
  • misma
  • Se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de la misma proteína, en el que los grupos N-H de una de las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los grupos C=O de la opuesta. (wikipedia.org)
  • Sin embargo, el uso de los resultados como evidencia de un ancestro evolutivo común debe realizarse con cautela dados los posibles efectos de confusión con la evolución convergente, según la cual múltiples secuencias de aminoácidos sin relación filogenética entre sí convergen a una misma estructura terciaria. (wikipedia.org)
  • es decir, cada 6,25 g de proteína contienen 1 g de N. El factor 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de proteína existente en una muestra a partir de la medición de N de la misma. (wikipedia.org)
  • De hecho, es muy frecuente que antes de que finalice una proteína ya está comenzando otra, con lo cual, una misma molécula de ARN mensajero, está siendo utilizada por varios ribosomas simultáneamente. (wikipedia.org)
  • Monod ofrece una única excepción a este último criterio en forma de cristal y en este punto afirma que las fuerzas internas que determinan la estructura dentro de los seres vivos son "de la misma naturaleza que las interacciones microscópicas responsables de las morfologías cristalinas" (Monod, 11). (wikipedia.org)
  • enzimas
  • Las proteasas (proteinasas, peptidasas o enzimas proteolíticas) son enzimas que rompen enlaces péptidos entre los aminoácidos de las proteínas, utilizando una molécula de agua. (wikipedia.org)
  • Las proteínas son necesarias para la vida, sobre todo por su función plástica (constituyen el 80 % del protoplasma deshidratado de toda célula), pero también por sus funciones biorreguladoras (forman parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son proteínas). (wikipedia.org)
  • formar
  • El Ψ-lazo fue identificado en la familia del ácido aspártico​ Algunas proteínas tales como el β amiloide puede formar β-hojas- estructuras oligoméricas asociadas con estados patológicos como la proteína amiloide β implicada como una causa del Alzheimer. (wikipedia.org)
  • reacciones
  • Las reacciones de escisión de la proteína se deben de realizar en el tiempo adecuado para que se pueda ensamblar perfectamente el nuevo virus antes de que la poliproteína se divida. (wikipedia.org)
  • Las proteínas reguladoras impiden que se lleven a cabo reacciones metabólicas, por ejemplo, cuando éstas no sean necesarias (por ejemplo, no se sintetizarán ácidos grasos a partir de glucosa cuando la célula requiera mucho aporte energético. (wikipedia.org)
  • Algunas estructuras proteicas son el sitio donde tienen lugar reacciones complejas con diversos pasos. (wikipedia.org)
  • medida
  • A medida que estas proteínas se unen a copias del material genético del ARN del VIH, se ensambla una nueva partícula del virus. (wikipedia.org)
  • distintas
  • esto se debe a que el proceso de reestructuración de la proteína es tentativo, es decir, no asume su forma original inmediatamente, así muchas veces se obtienen estructuras distintas a la inicial, además con otras características como insolubilidad (debido a los agregados polares que puedan unírsele). (wikipedia.org)
  • puentes
  • La cual se mantiene estable debido a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos, aparecen los puentes disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tienen azufre (cisteína) ;también las fuerzas hidrófobas son fundamentales en esta estructura. (wikipedia.org)
  • Los puentes disulfuro ayudan a estabilizar muchos polipéptidos y proteínas. (wikipedia.org)
  • La desnaturalización de la estructura terciaria implica la interrupción de: Enlaces covalentes entre las cadenas laterales de los aminoácidos (como los puentes disulfuros entre las cisteínas). (wikipedia.org)
  • hemoglobina
  • Entre las proteínas globulares más conocidas tenemos la hemoglobina, un miembro de la familia de las globulinas. (wikipedia.org)
  • En la derecha de la pantalla se puede apreciar la proteína hemoglobina con sus cuatro subunidades, y un átomo de hierro (Fe) en el interior de cada subunidad. (wikipedia.org)
  • cadena
  • La estructura terciaria de una proteína se refiere a la trayectoria global de la cadena polipetídica de la proteína enzimática. (wikipedia.org)
  • Esta cadena larga de proteínas es necesaria en las etapas iniciales de la vida del virus, ya que conforman la cápsida inmadura del virus, de forma esférica. (wikipedia.org)
  • Sólo cuando las estructuras a alinear son altamente similares, e incluso idénticas, es significativo alinear posiciones de átomos de la cadena lateral, en cuyo caso la RMSD refleja no sólo la conformación del esqueleto de la proteína, sino también los estados de las rotaciones angulares en las cadenas laterales. (wikipedia.org)
  • La estructura general de un alfa-aminoácido se establece por la presencia de un carbono central (alfa) unido a un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul): "R" representa la "cadena lateral", específica para cada aminoácido. (wikipedia.org)
  • Prolina (Pro): Por su estructura cíclica, permite cambios bruscos en la dirección de la cadena polipeptídica y limita la posibilidad de movimiento aleatorio de la cadena. (wikipedia.org)
  • alineamientos
  • Puesto que estos alineamientos dependen de información sobre todas las conformaciones tridimensionales de las secuencias problema, el método sólo puede ser usado sobre secuencias donde estas estructuras sean conocidas. (wikipedia.org)
  • secuencias
  • La información contenida en bases de datos biológicas incluye funciones, estructura y localización (tanto celular como cromosómica) de genes, efectos clínicos de mutaciones, así como similitudes de secuencias y estructuras biológicas. (wikipedia.org)
  • En los últimos años, debido a la rápida evolución de las técnicas experimentales de alto rendimiento (Secuenciación del ADN, Cristalografía de rayos X, Microarreglo de ADN) se generó un crecimiento exponencial en la cantidad de datos biológicos (secuencias genómicas y de proteínas, estructuras de proteínas, expresión génica, mutaciones, etc) que generaron la necesidad de contar con formas eficientes de almacenar la información. (wikipedia.org)
  • menudo
  • Dado que la traducción es la fase más importante la biosíntesis de proteínas a menudo se considera sinónimo de traducción. (wikipedia.org)
  • proteicas
  • Un multímero es una proteína formada por varias subunidades proteicas, denominada oligómero cuando estas subunidades son pocas. (wikipedia.org)
  • Cada una de estas subunidades proteicas tiene una función específica en el proceso de la síntesis de proteínas: unión al mRNA, fijación de los tRNA, catalizador de la reacción de condensación para la formación del enlace peptídico entre aminoácidos, etc. (wikipedia.org)
  • estructurales
  • Los prótidos o proteínas son biopolímeros formados por un gran número de unidades estructurales simples repetitivas (monómeros) denominadas aminoácidos, unidas por enlaces peptídicos. (wikipedia.org)
  • espacio
  • Conformación en forma de diagrama de cintas rodeado por el modelo de relleno de espacio de la proteína. (wikipedia.org)
  • Así esta proteína podrá autoregular la reacción que catalice, ahorrando espacio y aumentando la eficiencia celular. (wikipedia.org)
  • vivos
  • La última propiedad general que Monod ofrece como organismos vivos distintivos es la invarianza reproductiva, que es la capacidad de un ser vivo para reproducir y transmitir la información correspondiente a su propia estructura altamente ordenada. (wikipedia.org)
  • forman
  • Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. (wikipedia.org)
  • Existen cientos de radicales por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo 22 (los dos últimos fueron descubiertos en los años 1986 -selenocisteína- y 2002 -pirrolisina-)​ forman parte de las proteínas y tienen codones específicos en el código genético. (wikipedia.org)
  • enlaces
  • Es una estructura muy estable que puede llegar a resultar de una ruptura de los enlaces de hidrógeno durante la formación de la hélice alfa. (wikipedia.org)
  • ejemplo
  • Si la forma de la proteína es alterada por algún factor externo (por ejemplo, aplicándole calor, ácidos o álcalis), no es capaz de cumplir su función celular. (wikipedia.org)
  • Un ejemplo clásico de desnaturalización de proteínas se da en la clara de los huevos, que son en gran parte albúminas en agua. (wikipedia.org)
  • Por ejemplo, la toxina del tétano es un antígeno proteínico macromolecular, pero estimulará muchas respuestas inmunitarias debido a que la estructura terciaria de la proteína actúa como varios epítopos para varias respuestas inmunitarias. (wikipedia.org)
  • llamado
  • Un tema estrechamente relacionado llamado motivo de β-α-β-α forma el componente básico de la proteína más comúnmente observado en la estructura terciaria, la Barril TIM. (wikipedia.org)
  • Cada una de estas cadenas se denomina subunidad, y la unión de varias subunidades es lo que hemos llamado multímero, o proteína multisubunidad. (wikipedia.org)
  • Tampoco debería confundirse con el enlace llamado puente de hidrógeno, característico de estructuras como los boranos, que constan de un enlace de tres centros con dos electrones). (wikipedia.org)
  • ARNm
  • Tras varias pruebas fallidas inyectaron ARN doble de tal forma que una de las cadenas se unía con el ARNm del gusano y fusionaban sus bases impidiendo la formación de la proteína en cuestión. (wordpress.com)
  • cambios
  • la unión de pequeñas moléculas puede alterar la interacción entre subunidades produciendo grandes cambios en la actividad de la proteína en respuesta a pequeños cambios en la concentración de sustrato o moléculas reguladoras. (wikipedia.org)
  • deben
  • Estos R no deben ser muy grandes, ni crear un impedimento estérico, ya que se vería afectada la estructura de la lámina. (wikipedia.org)
  • puede ser
  • En ciertas estructuras como las hélices puede ser un factor desestabilizante debido a que permite una mayor libertad de movimiento. (wikipedia.org)
  • Una vez finalizada la síntesis de una proteína, el ARN mensajero queda libre y puede ser leído de nuevo. (wikipedia.org)
  • determina
  • Las proteínas de todos los seres vivos están determinadas mayoritariamente por su genética (con excepción de algunos péptidos antimicrobianos de síntesis no ribosomal), es decir, la información genética determina en gran medida qué proteínas tiene una célula, un tejido y un organismo. (wikipedia.org)
  • además, a este carbono alfa se unen un hidrógeno y una cadena (habitualmente denominada cadena lateral o radical R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de cada uno de los diferentes aminoácidos. (wikipedia.org)
  • La forma final de la proteína determina cómo interaccionará con el entorno. (wikipedia.org)
  • residuos
  • Las interacciones entre las cadenas laterales de los residuos de la proteína dirigen al polipéptido para constituir una estructura compacta. (wikipedia.org)
  • Además, el complejo enzima-substrato también contiene una molécula muy importante de agua en su estructura, la cual está interpuesta entre el sustrato y las zonas flexibles del enzima (el agua contacta los residuos Ile50 y Ile150 [algunas veces designados como Ile50'])de la proteasa VIH -1. (wikipedia.org)
  • En contraste a la simple superposición estructural, donde al menos se conocen algunos residuos equivalentes de las dos estructuras, el alineamiento estructural no requiere un conocimiento previo de posiciones equivalentes. (wikipedia.org)
  • Cuando se alinean estructuras con secuencias muy diferentes, los átomos de la cadena lateral, generalmente, no se toman en cuenta, ya que sus identidades difieren en muchos de los residuos alineados. (wikipedia.org)
  • Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos entre el grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2) de residuos de aminoácido adyacentes. (wikipedia.org)
  • Aunque este código genético específica los 20 aminoácidos "estándar" más la selenocisteína y -en ciertos Archaea- la pirrolisina, los residuos en una proteína sufren a veces modificaciones químicas en la modificación postraduccional: antes de que la proteína sea funcional en la célula, o como parte de mecanismos de control. (wikipedia.org)
  • Algunos residuos laterales de aminoácidos en ciertas proteínas son modificados luego de la traducción por acetilación, metilación, carboxilación, Hidroxilación, Glucosilación y Fosforilación, entre otros, cambiándose las propiedades electrónicas de los mismos. (wikipedia.org)
  • La mayoría de las proteínas pierden su función biológica cuando están desnaturalizadas, por ejemplo, las enzimas pierden su actividad catalítica, porque los sustratos no pueden unirse más al centro activo, y porque los residuos del aminoácido implicados en la estabilización de los sustratos no están posicionados para hacerlo. (wikipedia.org)
  • estructural
  • Es posible realizar un alineamiento estructural sobre estructuras producidas mediante métodos de predicción de estructura. (wikipedia.org)
  • En efecto, la evaluación de tales predicciones requiere a menudo un alineamiento estructural entre el modelo y la estructura real conocida para evaluar la calidad del modelo. (wikipedia.org)
  • El resultado de un alineamiento estructural es una superposición de los conjuntos de coordenadas atómicas, así como una distancia media cuadrática mínima (o RMSD, de Root Mean Square Deviation, o desviación de la media cuadrática) entre las estructuras básicas de las proteínas superpuestas. (wikipedia.org)
  • El alineamiento estructural puede complicarse por la existencia de múltiples dominios proteicos en el interior de una o más de las estructuras de entrada, ya que cambios en la orientación relativa de los dominios entre dos estructuras a alinear pueden exagerar la RMSD artificialmente. (wikipedia.org)
  • La información mínima producida por un alineamiento estructural correcto es un conjunto de coordenadas tridimensionales superpuestas para cada estructura inicial. (wikipedia.org)
  • Las estructuras encajadas pueden usarse para calcular valores RMSD mutuos, así como otras medidas de similitud estructural más sofisticadas como el test de distancia global (GDT,​ de sus siglas en inglés, y que es la métrica utilizada en CASP, Critical Assessment of Techniques for Protein Structure Prediction). (wikipedia.org)
  • Puesto que las estructuras de las proteínas se componen de aminoácidos cuyas cadenas laterales están enlazadas por un esqueleto de proteínas comunes, se puede utilizar un número de los posibles subconjuntos diferentes de átomos que conforman una macromolécula de proteína para producir un alineamiento estructural y calcular los correspondientes valores RMSD. (wikipedia.org)
  • En bioquímica, la desnaturalización es un cambio estructural de las proteínas o ácidos nucleicos, donde pierden su estructura nativa, y de esta forma su óptimo funcionamiento y a veces también cambian sus propiedades físico-químicas. (wikipedia.org)
  • La complejidad estructural de las proteínas se manifiesta desde el punto de vista funcional en una gran diversidad de funciones biológicas. (monografias.com)
  • Los oligómeros están formados por protómeros (unidades de repetición estructural en proteínas multiméricas que pueden estar formadas por una o varias subunidades). (wikipedia.org)
  • Algunas asociaciones, como por ejemplo las proteínas fibrosas (colágeno) y las proteínas de cubierta de los virus, llamadas cápsides, tienen principalmente una función estructural, por tanto mantienen la conformación de la célula, y en l caso de los virus protegen la información genética del exterior. (wikipedia.org)
  • misma
  • Se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de la misma proteína, en el que los grupos N-H de una de las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los grupos C=O de la opuesta. (wikipedia.org)
  • Sin embargo, el uso de los resultados como evidencia de un ancestro evolutivo común debe realizarse con cautela dados los posibles efectos de confusión con la evolución convergente, según la cual múltiples secuencias de aminoácidos sin relación filogenética entre sí convergen a una misma estructura terciaria. (wikipedia.org)
  • es decir, cada 6,25 g de proteína contienen 1 g de N. El factor 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de proteína existente en una muestra a partir de la medición de N de la misma. (wikipedia.org)
  • De hecho, es muy frecuente que antes de que finalice una proteína ya está comenzando otra, con lo cual, una misma molécula de ARN mensajero, está siendo utilizada por varios ribosomas simultáneamente. (wikipedia.org)
  • Monod ofrece una única excepción a este último criterio en forma de cristal y en este punto afirma que las fuerzas internas que determinan la estructura dentro de los seres vivos son "de la misma naturaleza que las interacciones microscópicas responsables de las morfologías cristalinas" (Monod, 11). (wikipedia.org)
  • enzimas
  • Las proteasas (proteinasas, peptidasas o enzimas proteolíticas) son enzimas que rompen enlaces péptidos entre los aminoácidos de las proteínas, utilizando una molécula de agua. (wikipedia.org)
  • Las proteínas son necesarias para la vida, sobre todo por su función plástica (constituyen el 80 % del protoplasma deshidratado de toda célula), pero también por sus funciones biorreguladoras (forman parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son proteínas). (wikipedia.org)
  • formar
  • El Ψ-lazo fue identificado en la familia del ácido aspártico​ Algunas proteínas tales como el β amiloide puede formar β-hojas- estructuras oligoméricas asociadas con estados patológicos como la proteína amiloide β implicada como una causa del Alzheimer. (wikipedia.org)
  • reacciones
  • Las reacciones de escisión de la proteína se deben de realizar en el tiempo adecuado para que se pueda ensamblar perfectamente el nuevo virus antes de que la poliproteína se divida. (wikipedia.org)
  • Las proteínas reguladoras impiden que se lleven a cabo reacciones metabólicas, por ejemplo, cuando éstas no sean necesarias (por ejemplo, no se sintetizarán ácidos grasos a partir de glucosa cuando la célula requiera mucho aporte energético. (wikipedia.org)
  • Algunas estructuras proteicas son el sitio donde tienen lugar reacciones complejas con diversos pasos. (wikipedia.org)
  • medida
  • A medida que estas proteínas se unen a copias del material genético del ARN del VIH, se ensambla una nueva partícula del virus. (wikipedia.org)
  • distintas
  • esto se debe a que el proceso de reestructuración de la proteína es tentativo, es decir, no asume su forma original inmediatamente, así muchas veces se obtienen estructuras distintas a la inicial, además con otras características como insolubilidad (debido a los agregados polares que puedan unírsele). (wikipedia.org)
  • puentes
  • La cual se mantiene estable debido a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos, aparecen los puentes disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tienen azufre (cisteína) ;también las fuerzas hidrófobas son fundamentales en esta estructura. (wikipedia.org)
  • Los puentes disulfuro ayudan a estabilizar muchos polipéptidos y proteínas. (wikipedia.org)
  • La desnaturalización de la estructura terciaria implica la interrupción de: Enlaces covalentes entre las cadenas laterales de los aminoácidos (como los puentes disulfuros entre las cisteínas). (wikipedia.org)
  • hemoglobina
  • Entre las proteínas globulares más conocidas tenemos la hemoglobina, un miembro de la familia de las globulinas. (wikipedia.org)
  • En la derecha de la pantalla se puede apreciar la proteína hemoglobina con sus cuatro subunidades, y un átomo de hierro (Fe) en el interior de cada subunidad. (wikipedia.org)
  • cadena
  • La estructura terciaria de una proteína se refiere a la trayectoria global de la cadena polipetídica de la proteína enzimática. (wikipedia.org)
  • Esta cadena larga de proteínas es necesaria en las etapas iniciales de la vida del virus, ya que conforman la cápsida inmadura del virus, de forma esférica. (wikipedia.org)
  • Sólo cuando las estructuras a alinear son altamente similares, e incluso idénticas, es significativo alinear posiciones de átomos de la cadena lateral, en cuyo caso la RMSD refleja no sólo la conformación del esqueleto de la proteína, sino también los estados de las rotaciones angulares en las cadenas laterales. (wikipedia.org)
  • La estructura general de un alfa-aminoácido se establece por la presencia de un carbono central (alfa) unido a un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul): "R" representa la "cadena lateral", específica para cada aminoácido. (wikipedia.org)
  • Prolina (Pro): Por su estructura cíclica, permite cambios bruscos en la dirección de la cadena polipeptídica y limita la posibilidad de movimiento aleatorio de la cadena. (wikipedia.org)
  • alineamientos
  • Puesto que estos alineamientos dependen de información sobre todas las conformaciones tridimensionales de las secuencias problema, el método sólo puede ser usado sobre secuencias donde estas estructuras sean conocidas. (wikipedia.org)
  • secuencias
  • La información contenida en bases de datos biológicas incluye funciones, estructura y localización (tanto celular como cromosómica) de genes, efectos clínicos de mutaciones, así como similitudes de secuencias y estructuras biológicas. (wikipedia.org)
  • En los últimos años, debido a la rápida evolución de las técnicas experimentales de alto rendimiento (Secuenciación del ADN, Cristalografía de rayos X, Microarreglo de ADN) se generó un crecimiento exponencial en la cantidad de datos biológicos (secuencias genómicas y de proteínas, estructuras de proteínas, expresión génica, mutaciones, etc) que generaron la necesidad de contar con formas eficientes de almacenar la información. (wikipedia.org)
  • menudo
  • Dado que la traducción es la fase más importante la biosíntesis de proteínas a menudo se considera sinónimo de traducción. (wikipedia.org)
  • proteicas
  • Un multímero es una proteína formada por varias subunidades proteicas, denominada oligómero cuando estas subunidades son pocas. (wikipedia.org)
  • Cada una de estas subunidades proteicas tiene una función específica en el proceso de la síntesis de proteínas: unión al mRNA, fijación de los tRNA, catalizador de la reacción de condensación para la formación del enlace peptídico entre aminoácidos, etc. (wikipedia.org)
  • estructurales
  • Los prótidos o proteínas son biopolímeros formados por un gran número de unidades estructurales simples repetitivas (monómeros) denominadas aminoácidos, unidas por enlaces peptídicos. (wikipedia.org)
  • espacio
  • Conformación en forma de diagrama de cintas rodeado por el modelo de relleno de espacio de la proteína. (wikipedia.org)
  • Así esta proteína podrá autoregular la reacción que catalice, ahorrando espacio y aumentando la eficiencia celular. (wikipedia.org)
  • vivos
  • La última propiedad general que Monod ofrece como organismos vivos distintivos es la invarianza reproductiva, que es la capacidad de un ser vivo para reproducir y transmitir la información correspondiente a su propia estructura altamente ordenada. (wikipedia.org)
  • forman
  • Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. (wikipedia.org)
  • Existen cientos de radicales por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo 22 (los dos últimos fueron descubiertos en los años 1986 -selenocisteína- y 2002 -pirrolisina-)​ forman parte de las proteínas y tienen codones específicos en el código genético. (wikipedia.org)
  • enlaces
  • Es una estructura muy estable que puede llegar a resultar de una ruptura de los enlaces de hidrógeno durante la formación de la hélice alfa. (wikipedia.org)
  • ejemplo
  • Si la forma de la proteína es alterada por algún factor externo (por ejemplo, aplicándole calor, ácidos o álcalis), no es capaz de cumplir su función celular. (wikipedia.org)
  • Un ejemplo clásico de desnaturalización de proteínas se da en la clara de los huevos, que son en gran parte albúminas en agua. (wikipedia.org)
  • Por ejemplo, la toxina del tétano es un antígeno proteínico macromolecular, pero estimulará muchas respuestas inmunitarias debido a que la estructura terciaria de la proteína actúa como varios epítopos para varias respuestas inmunitarias. (wikipedia.org)
  • llamado
  • Un tema estrechamente relacionado llamado motivo de β-α-β-α forma el componente básico de la proteína más comúnmente observado en la estructura terciaria, la Barril TIM. (wikipedia.org)
  • Cada una de estas cadenas se denomina subunidad, y la unión de varias subunidades es lo que hemos llamado multímero, o proteína multisubunidad. (wikipedia.org)
  • Tampoco debería confundirse con el enlace llamado puente de hidrógeno, característico de estructuras como los boranos, que constan de un enlace de tres centros con dos electrones). (wikipedia.org)
  • ARNm
  • Tras varias pruebas fallidas inyectaron ARN doble de tal forma que una de las cadenas se unía con el ARNm del gusano y fusionaban sus bases impidiendo la formación de la proteína en cuestión. (wordpress.com)
  • cambios
  • la unión de pequeñas moléculas puede alterar la interacción entre subunidades produciendo grandes cambios en la actividad de la proteína en respuesta a pequeños cambios en la concentración de sustrato o moléculas reguladoras. (wikipedia.org)
  • deben
  • Estos R no deben ser muy grandes, ni crear un impedimento estérico, ya que se vería afectada la estructura de la lámina. (wikipedia.org)
  • puede ser
  • En ciertas estructuras como las hélices puede ser un factor desestabilizante debido a que permite una mayor libertad de movimiento. (wikipedia.org)
  • Una vez finalizada la síntesis de una proteína, el ARN mensajero queda libre y puede ser leído de nuevo. (wikipedia.org)