AnatomiaOrganismosDoençasCompostos Químicos e DrogasFenómenos e Processos
Histona-Lisina N-MetiltransferaseGlicina N-MetiltransferaseFeniletanolamina N-MetiltransferaseHistamina N-MetiltransferaseNicotinamida N-MetiltransferaseFosfatidiletanolamina N-MetiltransferaseMetiltransferasesGuanidinoacetato N-MetiltransferaseS-AdenosilmetioninaS-Adenosil-HomocisteínaProteína-Arginina N-MetiltransferasesFosfatidil-N-Metiletanolamina N-MetiltransferaseMetilaçãoMetilistaminasFosfatidiletanolaminasCoptisBetaína-Homocisteína S-MetiltransferaseColinaEctothiorhodospiraDeficiência de ColinaAlcaloides de BelladonaPlumbaginaceaeFosfatidilcolinasFígadoAnserinaTetra-HidroisoquinolinasTetra-HidrofolatosNordefrinAtropa belladonnaCitidina Difosfato ColinaHomocisteína
Metil
Metil3
  • Dentre os 20 aminoácidos proteicos que compõem as estruturas de diversas biomoléculas, mostrou-se que os resíduos de lisina são um dos que mais sofrem modificações por uma ampla variedade de enzimas que adicionam grupamentos químicos1 como hidroxil, acetil, propionil, malonil, succinil e metil. (wikipedia.org)
  • A trimetilação da lisina, realizada pela enzima lisina metil transferase (que tem como doadores de metil a s-adenosil-l-metionina) é essencial para a manutenção de moléculas como a calmodulina (CaM), proteína ligante de Ca2+ presente em animais, fungos, protozoários e plantas, responsável pela regulação de funções celulares como sinalizações célula-célula, ciclo de crescimento celular, apoptose e diversas regulações transcricionais (3). (wikipedia.org)
  • Enzimas que catalisam a transferência de grupos metil a resíduos de LISINA e ARGININA das HISTONAS, especialmente a proteínas histonas H3 e H4. (bvsalud.org)