Puente disulfuro2
- La ricina no es activa hasta que es modificada por endopeptidasas que dejan sólo las cadenas A y B unidas por un puente disulfuro. (uah.es)
- En química y en biología , un disulfuro es un grupo funcional con la estructura general R- S-S- R'. [ 1 ] El enlace también es llamado enlace SS o puente disulfuro y generalmente se deriva del enlazamiento de dos grupos tiol . (wikipedia.org)
Propiedades2
- La estructura de las proteínas reúne las propiedades de disposición en el espacio de las moléculas de proteína que provienen de su secuencia de aminoácidos, las características físicas de su entorno y la presencia de compuestos simples o complejos que las estabilicen y conduzcan a un plegamiento específico. (wikipedia.org)
- La pKa de un grupo ionizable puede estar influida por las propiedades físicas y químicas de su ambiente circundante. (enfermeria.top)
Plegamiento5
- 1] Los 20 α-L-aminoácidos proteinogénicos son los listados en la siguiente tabla: En condiciones fisiológicas, el proceso de plegamiento de una proteína globular está claramente favorecido termodinámicamente, esto es, el incremento de energía libre global del proceso debe ser negativo (aunque alguno de sus pasos puede ser positivo). (wikipedia.org)
- En el caso de las proteínas, los residuos hidrofóbicos de los aminoácidos quedan orientados, en su plegamiento, hacia el interior de la molécula, en contacto con sus semejantes y alejados del agua. (wikipedia.org)
- [ 3 ] En las proteínas, la formación de puentes disulfuros entre cisteínas es muy importante para el plegamiento e integridad de la estructura terciaria y para la regulación de diversos procesos metabólicos. (wikipedia.org)
- El plegamiento de proteína es asistido por la intervención de proteínas auxiliares especializadas llamadas chaperones. (enfermeria.top)
- El plegamiento de proteína es impulsado en primer lugar por la termodinámica de las moléculas de agua que rodean al polipéptido naciente. (enfermeria.top)
Forman1
- De este modo, dichos grupos ionizados se atraen y forman un equivalente a sales entre residuos del polipéptido: de hecho, se denominan a veces puentes salinos. (wikipedia.org)
Intercambio1
- La cromatografía de intercambio iónico separa proteínas con base en el signo y la magnitud de su carga a un pH dado. (enfermeria.top)
Interacciones3
- 3] La fuente de ΔH negativo es el cúmulo de interacciones favorables energéticamente que se dan en el interior del glóbulo proteico, interacciones que suelen ser no covalentes. (wikipedia.org)
- Las interacciones carga-carga se dan entre grupos polares y cargados de las cadenas laterales de los aminoácidos componentes del polipéptido, puesto que los grupos carboxilo y amino del carbono alfa están implicados en el enlace peptídico. (wikipedia.org)
- La cromatografía de afinidad explota la selectividad de interacciones entre proteína y ligando para aislar una proteína específica de una mezcla compleja. (enfermeria.top)
Fuertes1
- Los enlaces disulfuro son fuertes, con una energía de disociación de enlace típica de 60 kcal/mol (251 kJ mol −1 ). (wikipedia.org)
Modificaciones2
- La proricina sufre otras modificaciones en el complejo de Golgi y finalmente es transportada dentro de las vesículas. (uah.es)
- Dado que la masa es una propiedad universal de todos los átomos y moléculas, la espectrometría de masa es ideal para la detección de modificaciones postraduccionales en proteínas. (enfermeria.top)
Cargados1
- A un pH igual a su pI, un polipéptido no porta grupos cargados. (enfermeria.top)
Bases1
- Es la inhibidora de la actividad de ribosomas propiamente dicha, ya que es una N-glicosidasa capaz de hidrolizar los enlaces que hay entre las bases nitrogenadas y la ribosa. (uah.es)
Agua1
- En consecuencia, la internalización de los grupos hidrófobos aumenta la aleatoriedad del sistema 'proteína más agua' y, por consiguiente, produce un aumento de entropía al doblarse. (wikipedia.org)
Cadenas2
- formadas por dos cadenas polipeptídicas diferentes, dos subunidades A y B. Cada una tiene una función y están unidas por puentes disulfuro. (uah.es)
- La síntesis comienza con un prepropolipéptido que contiene las dos cadenas A y B. La secuencia señal de la terminación NH2 del péptido se fija al receptor del canal de retículo endoplásmico donde es removida. (uah.es)
Condiciones1
- Un objetivo importante de la proteómica es identificar todas las proteínas presentes en una célula bajo diferentes condiciones, así como sus estados de modificación. (enfermeria.top)
Tipo2
- Además, si los protones amida o los carbonilos del armazón polipeptídico no están implicados en el enlace peptídico, pueden interaccionar también en este tipo de uniones estabilizadoras. (wikipedia.org)
- 262 aminoácidos que actúan como una lectina (un tipo de proteína que reconocen restos de azúcares de la superficie de células) y tiene afinidad por residuos de galactosa de la superficie celular. (uah.es)