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  • parte de las enzimas
  • Las proteínas son necesarias para la vida, sobre todo por su función plástica (constituyen el 80 % del protoplasma deshidratado de toda célula), pero también por sus funciones biorreguladoras (forman parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son proteínas). (wikipedia.org)
  • mecanismo
  • El estudio de la cinética y de la dinámica química de una enzima permite explicar los detalles de su mecanismo catalítico, su papel en el metabolismo, cómo es controlada su actividad en la célula y cómo puede ser inhibida su actividad por fármacos o venenos o potenciada por otro tipo de moléculas. (wikipedia.org)
  • sustratos
  • Para esto todos los sustratos forman tres enlaces con las enzimas. (wikipedia.org)
  • Las enzimas, en su mayoría, son proteínas con la capacidad de manipular otras moléculas sin ser alterados por la reacción,​ esas moléculas son denominadas sustratos. (wikipedia.org)
  • Algunas enzimas pueden unir varios sustratos diferentes y/o liberar diversos productos, como es el caso de las proteasas al romper una proteína en dos polipéptidos. (wikipedia.org)
  • Por otro lado, al estudiar una enzima que une varios sustratos, como la dihidrofolato reductasa, la cinética enzimática puede mostrar también el orden en el que se unen los sustratos y el orden en el que los productos son liberados. (wikipedia.org)
  • metabolismo
  • Junto con el sistema del citocromo P450 endoplásmico (CYP450), la AOX1 citoplásmica es la principal enzima implicada en el metabolismo hepático de fase I de numerosos xenobióticos. (wikipedia.org)
  • proceso
  • En 1878 el fisiólogo Wilhelm Kühne (1837-1900) acuñó el término enzima, que viene del griego ενζυμον "en levadura", para describir este proceso. (wikipedia.org)
  • velocidad
  • Por lo tanto estas enzimas perfectas deben haber surgido de una mutación aleatoria afortunada que se extendió, o porque esta velocidad mayor alguna vez fue parte de una reacción diferente en alguno de los ancestros de la enzima. (wikipedia.org)
  • complejo
  • La DLD forma parte del sistema de segmentación de la glicina en donde se llama Proteína L. Las otras enzimas/proteínas constituyentes de este complejo son: Proteína P. Glicina deshidrogenasa. (wikipedia.org)
  • depende
  • La reacción específica que una enzima controla depende de un área de su estructura terciaria. (wikipedia.org)
  • A su vez, esta presencia depende de la regulación de la expresión génica correspondiente a la enzima. (wikipedia.org)
  • encuentra
  • Es el hígado donde se encuentra la mayor concentración de esta enzima en todas las especies, incluyendo al humano. (wikipedia.org)
  • tienen
  • Solo las bacterias y las archaeas tienen las enzimas necesarias para su síntesis, no obstante muchos alimentos son fuente natural de B12 debido a la simbiosis bacteriana. (wikipedia.org)
  • estructura
  • El conocimiento adquirido acerca de la estructura de las enzimas ha sido de gran ayuda en la visualización e interpretación de los datos cinéticos. (wikipedia.org)
  • presente
  • Esta enzima esta presente en la matriz mitocondrial en forma de homodímero utilizando una molécula FAD por cada uno. (wikipedia.org)
  • partir
  • El precursor del anillo de benceno quinona es el ácido homogentístico (HGA) que se sintetizado a partir de la tirosina ante la catálisis del enzima tirosina aminotransferasa. (wikipedia.org)
  • sintasa
  • y finalmente, las dos formas de origen natural de cofactor de la vitamina B12 en el cuerpo humano: la 5-desoxiadenosilcobalamina (adenosilcobalamina-AdoB12) cofactor de la metilmalonil coenzima A mutasa y la metilcobalamina (MeB12) cofactor de la enzima metionina sintasa que es responsable de la conversión de la homocisteína a metionina y de 5-metiltetrahidrofolato en ácido tetrahidrofólico. (wikipedia.org)
  • La Cisteína-glutamato Ligasa (del inglés GCL) (EC 6.3.2.2), anteriormente conocida como gamma-glutamilcisteina sintasa (GCS), es la primera enzima de la ruta biosintética del glutatión (GSH) celular. (wikipedia.org)
  • El 1-Desoxi-D-xilulosa-5-fosfato es un monosacárido de 5 átomos de carbono que actúa como intermediario en la ruta no mevalonato,​ siendo el producto de la catálisis llevada a cabo por la enzima DOXP sintasa. (wikipedia.org)
  • actividad
  • Utilizando estas similitudes pueden formase diferentes catalizadores que combinan las características de robustez y estabilidad química de las zeolitas con la gran selectividad y actividad molecular de los enzimas. (wikipedia.org)
  • Actividad enzimatica Introducción La gran mayoría de las reacciones químicas que son realizadas en nuestro cuerpo son catalizadas por un tipo determinado de proteínas conocidas como enzimas. (monografias.com)
  • Un conocimiento detallado del mecanismo de farnesilación de los sustratos naturales de esta enzima es absolutamente vital para el diseño y el desarrollo de inhibidores enzimáticos más específicos, con mayor actividad en el tratamiento del cáncer, malaria, enfermedad del sueño o incluso infecciones causadas por algunos virus. (wikipedia.org)
  • Dado su estatus como la enzima tarifa-limitadora en la biosíntesis de GSH, cambios en la actividad GCL directamente equivalen a cambios en la capacidad biosintética GSH celular. (wikipedia.org)
  • Los efectores que aumentan la actividad de la enzima se denominan activadores alostéricos y aquellos que disminuyen dicha actividad se llaman inhibidores alostéricos. (wikipedia.org)
  • La alostería es una forma de regulación de la actividad de una enzima u otra proteína dependiente de condiciones cambiantes. (wikipedia.org)
  • La economía que la actividad celular impone sobre sus recursos obliga a organizar estrictamente las reacciones químicas del metabolismo en vías o rutas metabólicas en las que un compuesto químico (sustrato) es transformado en otro (producto) y este a su vez funciona como sustrato para generar otro producto, en una secuencia de reacciones en las que intervienen diferentes enzimas (por lo general una para cada sustrato-reacción). (wikipedia.org)
  • Las enzimas también se comportan como factores reguladores de las vías metabólicas -de las que modifican la funcionalidad, y por ende la actividad completa- en respuesta al ambiente y a las necesidades de la célula o según señales de otras células. (wikipedia.org)
  • Los tipos de actividad biológica que han sido investigados usando modelado molecular incluyen plegamiento proteico, catálisis de enzimas, estabilidad de proteínas, cambios conformacionales asociados con la función biomolecular, y reconocimiento molecular de proteínas, ADN, y complejos de membranas. (wikipedia.org)
  • cofactor
  • En esta reacción interviene la enzima fenilalanina hidroxilasa, la cual precisa un cofactor llamado tetrahidropterina. (wikipedia.org)
  • Glutamato ligasa de cisteína es un holoenzyme heterodiméricos compuesto por dos subunidades de proteína que son codificadas por genes independientes situados en los cromosomas separados: Glutamato Cisteína Ligasa subunidad catalítica (GCLC, ~ 73 kDa) posee de sustrato y sitios de unión del cofactor y es responsable de la catálisis. (wikipedia.org)
  • activo
  • Estos dos sitios están adyacentes uno al otro en la forma activa de la enzima y en ocasiones, el sitio catalítico es parte del de reconocimiento, estas dos regiones en conjunto reciben el nombre de centro activo. (monografias.com)
  • De lo estudiado hasta el momento sobre las enzimas podemos concluir que estas poseen dos propiedades fundamentales, derivándose estas de las características del centro activo: * Gran eficiencia catalítica. (monografias.com)
  • Esta reacción está caracterizada por la formación de una base de Schiff intermedia con un residuo lisina del sitio activo de la enzima. (wikipedia.org)
  • Las ISR 1-3 se encuentran predominantemente en la superficie de la enzima y no coinciden con el sitio activo, indicando que las ISRs pueden cambiar la especificidad por el sustrato o causar las interacciones de la región C-terminal con el sitio activo. (wikipedia.org)
  • En bioquímica, es la regulación de una enzima u otra proteína al unirse una molécula efectora en el sitio alostérico de la proteína (otro sitio que no sea el sitio activo de la proteína). (wikipedia.org)
  • Las nitrato reducatasas procariotas pertenecen a la familia de molibdoenzimas de la DMSO reductasa, y han sido clasificadas en tres grupos: Nitrato reductasas asimililatorias (Nas) Nitrato reductasas respiratorias (Nar) Nitrato reductasas periplasmáticas (Nap) El sitio activo de estas enzimas es un ion molibdeno que se encuentra unido a cuatro funciones tiolato de dos moléculas de pterina. (wikipedia.org)
  • La transferencia de electrones al sitio activo ocurre sólo en la etapa de la transferencia de protones-electrones, donde la especie Mo(V) desempeña un papel importante en la catálisis. (wikipedia.org)
  • sitio
  • La alostería (de griego ἄλλως, allos: otro y στερεός, stereós: forma) o alosterismo es un modo de regulación de las enzimas por el que la unión de una molécula en una ubicación (sitio alostérico) modifica las condiciones de unión de otra molécula, en otra ubicación (sitio catalítico) de la enzima distante de la primera. (wikipedia.org)
  • celulares
  • SEGÚN SU UBICACIÓN Enzimas del plasma Enzimas secretadas Enzimas celulares SEGÚN LA SEMEJANZA EN LA FUNCIÓN QUE REALIZAN ISOENZIMAS Presentan la misma función pero se encuentran en diferentes órganos. (prezi.com)
  • Este enlace peptídico es resistente a escote por peptidasas celulares y requiere una enzima especializada, gamma-glutamil transpeptidasa (γGT), a metabolizar γ-GC y GSH en sus aminoácidos constituyentes. (wikipedia.org)
  • sustancias
  • Una ventaja que podría acarrear el silicio son sus zeolitas, compuestos que bien utilizados podrían ser capaces de filtrar y catabolizar sustancias, del modo de las enzimas de carbono terrestres: las tareas básicas de la vida en nuestro planeta son posibles gracias a los enzimas, una serie de catalizadores con sus correspondientes soportes (las proteínas). (wikipedia.org)
  • bacterias
  • Solo las bacterias y las archaeas tienen las enzimas necesarias para su síntesis, no obstante muchos alimentos son fuente natural de B12 debido a la simbiosis bacteriana. (wikipedia.org)
  • La formación de la base de Schiff es el hecho diferenciador entre la enzima de clase I producida por los animales y la enzima de clase II producida por los hongos y bacterias. (wikipedia.org)
  • En bacterias hay una respuesta generalizada a los agentes metilantes, conocida como respuesta adaptativa, y que confiere una cierta resistencia a los agentes alquilantes tras una exposición prolongada a través de la sobrerregulación de las enzimas de reparación de la alquilación. (wikipedia.org)
  • mayor
  • Una enzima hace que una reacción química que es energéticamente posible pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinéticamente favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad. (monografias.com)
  • parte
  • Esta enzima reconoce la caja CAAX en la C-terminal de una proteína (La C es la cisteína, la A es un aminoácido alifático y la X es la parte que determina que enzima actúa sobre ella). (wikipedia.org)
  • solo
  • Se observa que en la catálisis, la sustancia que actúa como catalizador no aparece en los productos, ya que solo varia la rapidez con que se desarrolla la reacción o hace posible la reacción. (fullquimica.com)