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  • principalmente
  • Antes del descubrimiento del sistema ubiquitino proteosómico, se pensaba que la degradación de proteínas se llevaba a cabo principalmente en los lisosomas, orgánulos cuyo interior es ácido y rico en proteasas que pueden degradar y reciclar proteínas exógenas y otros orgánulos dañados. (wikipedia.org)
  • rompen
  • Las proteasas cuando rompen los enlaces de disulfuro de las cadenas peptídicas que son responsables de la dureza, proporcionan estabilidad, relajan la masa haciéndola mas dócil y de esta forma favorece la retención gaseosa, proporcionando un aumento del volumen del pan. (wikipedia.org)
  • Las proteasas (proteinasas, peptidasas o enzimas proteolíticas) son enzimas que rompen enlaces péptidos entre los aminoácidos de las proteínas, utilizando una molécula de agua. (wikipedia.org)
  • enzimas
  • Aunque actúa específicamente sobre proteasas de serina, no inhibe todas las enzimas conocidas de este tipo. (wikipedia.org)
  • Estos tipos de dominios se denominan peptidasa A2​ y son iguales y muy similares a los de las enzimas de la familia de las aspartil proteasas, caracterizados por contener mayoritariamente estructura secundaria en forma de lámina β. (wikipedia.org)
  • veces
  • Las subunidades α son controladas por regiones reguladoras, a veces llamadas "pestañas", que reconocen los compuestos poliubiquitínicos en los sustratos de las proteínas e inician el proceso de degradación. (wikipedia.org)
  • enzima
  • La subtilisina (serina endopeptidasa) es una proteasa (una enzima que realiza la digestión de las proteínas que inicialmente se obtuvo de la bacteria Bacillus subtilis). (wikipedia.org)
  • La proteasa fungica es una mezcla de enzima s procedente del hongo Aspergillus oryzae (hongo usado en la cocina japonesa). (wikipedia.org)
  • Presenta un rango de temperatura para un trabajo óptimo hasta 60 °C. Es una enzima derivada del Aspergillus Niger con 1100 MCU/mg, se encuentra compuesta de proteasas principalmente ácido-estables, estas posee un rango óptimo de pH en un intervalo de 2.5 a 4.5. (wikipedia.org)
  • grupo
  • Pertenece al grupo de las Serín proteasas que inician el ataque nucleofílico en el enlace peptídico (amida) mediante un residuo de serina en su centro activo. (wikipedia.org)
  • Estructuralmente no está relacionada con el grupo de la quimotripsina de las serín proteasas, aunque utiliza el mismo tipo de tríada catalítica (serina, ácido aspártico e histidina) en su centro activo. (wikipedia.org)
  • Las caspasas son una familia de enzimas perteneciente al grupo de las cisteín-proteasas, caracterizadas por presentar un residuo de cisteína que media la ruptura de otras proteínas. (wikipedia.org)