Loading...

  • type
  • Ce type de glycosylation a déjà été montré sur les protéines suivantes : interleukine 12, ribonucléase 2, les fractions du complément C6, C7, C8, C9. (wikipedia.org)
  • Tant la O- que la N-glycosylation sont d'une grande importance dans la signalisation et la reconnaissance cellulaire, particulièrement dans le cas des anticorps où l'on a prouvé notamment que la réaction de type Th2 modifiait la glycosylation des IgA et des IgM, ce qui intervient dans le mécanisme pathogénique de la glomérulonéphrite à IgA (Maladie de Berger). (wikipedia.org)
  • sulfatation
  • Une fois dans le Golgi, elles peuvent subir une modification post-traductionnelle (clivage de précurseur, glycosylation, sulfatation ou encore phosphorylation), puis sont ensuite envoyées par des vésicules vers les lysosomes, la membrane plasmique ou le milieu extracellulaire (sécrétion). (wikipedia.org)
  • De par sa position, entre le réticulum endoplasmique et la membrane plasmique, et de par sa fonction, il est l'intermédiaire entre la maturation et la sécrétion des protéines élaborées dans le réticulum, il régule le transport vésiculaire et se charge de modifier les protéines par glycosylation, sulfatation, etc. (wikipedia.org)
  • notamment
  • Tant la O- que la N-glycosylation sont d'une grande importance dans la signalisation et la reconnaissance cellulaire, particulièrement dans le cas des anticorps où l'on a prouvé notamment que la réaction de type Th2 modifiait la glycosylation des IgA et des IgM, ce qui intervient dans le mécanisme pathogénique de la glomérulonéphrite à IgA (Maladie de Berger). (wikipedia.org)
  • L'appareil de Golgi est le lieu où certaines protéines sont modifiées, notamment par glycosylation, après leur synthèse dans le réticulum au cours de la traduction des molécules d'ARNm- et de l'assemblage des protéoglycanes. (wikipedia.org)
  • penser
  • 31 mai 2011) laisse penser qu'une baisse de N-glycosylation pourrait favoriser la sclérose en plaques (SEP). (wikipedia.org)
  • Comme leur nom l'indique, (du grec glyco- : γλυκύς doux (saveur, odeur), et phor- : φορός, όν qui porte en avant, qui pousse) la forte glycosylation des glycophorines, fait penser que leur fonction principale consiste à former le glycocalix et à participer au potentiel zêta évitant l'agrégation spontanée des érythrocytes. (wikipedia.org)
  • principales
  • Dans le second chapitre, apres une presentation des acides uroniques et un rappel bibliographique sur les principales reactions de glycosylation actuellement mises en uvres, nous decrivons les modifications selectives des acides d-galacturonique et d-glucuronique non proteges mises au point au cours de ce travail. (theses.fr)
  • fait
  • Il est néanmoins important de préciser que seule la N-glycosylation débute dans le réticulum endoplasmique (uniquement le REG en ce qui concerne les protéines) pour s'achever dans l'appareil de Golgi, car la O-glycosylation, qui se fait sur des résidus hydroxylés (hydroxylysine, hydroxytyrosine, hydroxyproline) est exclusivement réalisée par l'appareil de Golgi. (wikipedia.org)
  • Leur stabilisation se fait par une glycosylation. (wikipedia.org)