• El dominio efector NS1 interactúa funcionalmente con la subunidad celular de 30 kDa del factor 4 específico de escisión y poliadenilación, un componente esencial de la maquinaria de procesamiento del extremo 3 'de los pre-mRNA celulares. (wikipedia.org)
  • 5]​ La unión de la proteína NS1 a la proteína de 30 kDa in vitro evita la unión de CPSF al sustrato de ARN e inhibe la escisión del extremo 3 'y la poliadenilación de los pre-ARNm del huésped. (wikipedia.org)
  • Además de estabilizar el extremo 5' de los ARNm, intervienen en una diversidad de funciones tales como aumento del transporte del ARNm fuera del NÚCLEO CELULAR y regulación de la TRADUCCIÓN DE ARNM en el CITOPLASMA. (bvsalud.org)
  • Las tres modificaciones principales son: La del extremo 5' (5' caping), la poliadenilación del extremo 3' y el ayuste de ARN. (ccecccumplimiento.com)
  • 1]​[2]​[3]​ La inhibición de la exportación nuclear de ARNm que contienen poli (A) causada por la proteína NS1 del virus de la influenza A requiere su dominio efector. (wikipedia.org)
  • 6]​ Por tanto, la proteína NS1 inhibe selectivamente la exportación nuclear de ARNm celulares y no virales. (wikipedia.org)
  • 11]​ La membrana nuclear externa es continua con la membrana del retículo endoplásmico rugoso (RER), y está igualmente tachonada de ribosomas. (ccecccumplimiento.com)
  • Es crítico para la función celular y no es nutriente esencial porque el ser humano puede sintetizarlo a partir de otros compuestos. (institutoroche.es)
  • El dominio efector NS1 interactúa funcionalmente con la subunidad celular de 30 kDa del factor 4 específico de escisión y poliadenilación, un componente esencial de la maquinaria de procesamiento del extremo 3 'de los pre-mRNA celulares. (wikipedia.org)
  • El final de un gen que codifica proteínas está definido por uno o más sitios poli (A) y el reconocimiento de un sitio poli (A) es esencial para la escisión y poliadenilación del ARNm (1, 2). (biomedicalhouse.com)
  • Es crítico para la función celular y no es nutriente esencial porque el ser humano puede sintetizarlo a partir de otros compuestos. (institutoroche.es)
  • Es un aminoácido no esencial para el ser humano pero es de gran importancia y es codificada por los codones GCU, GCC, GCA y GCG. (institutoroche.es)
  • Durante la transcripción, también se producen procesos co-transcripcionales, como la protección, el empalme y la escisión y la poliadenilación de ARNm, que son necesarios para la producción de un ARNm maduro. (biomedicalhouse.com)
  • ADN complementario, generado a partir del molde de ARN, mediante la retrotranscripción del ARNm maduro. (institutoroche.es)
  • 4]​ En las células infectadas con el virus de la influenza, la proteína NS1 está físicamente asociada con la subunidad de 30 kD del factor 4 específico de escisión y poliadenilación. (wikipedia.org)
  • Para explorar esta posibilidad, eliminamos una subunidad del factor de escisión I (CFIm), CFIm68, que forma parte del complejo de CPA y participa en la poliadenilación alternativa, y realizamos la secuencia de polIP ChIP-seq en ausencia o en presencia de un alargamiento de la transcripción inhibidor Además, realizamos pol II ChIP-qPCR en un subconjunto de genes que codifican proteínas después de derribar CFIm68. (biomedicalhouse.com)
  • 1]​[2]​[3]​ La inhibición de la exportación nuclear de ARNm que contienen poli (A) causada por la proteína NS1 del virus de la influenza A requiere su dominio efector. (wikipedia.org)
  • El reconocimiento del sitio de poliadenilación (poli (A)), que define el final del ARNm, se basa en el complejo de escisión y poliadenilación (CPA). (biomedicalhouse.com)
  • Aproximadamente 85 proteínas constituyen el complejo de escisión y poliadenilación (CPA) y se distribuyen entre cuatro complejos de múltiples subunidades que regulan el reconocimiento del sitio de poli (A), la escisión pre-ARNm y la poliadenilación (2, 3). (biomedicalhouse.com)
  • CFIm se une al pre-mRNA 40-50 nt aguas arriba del sitio poli (A) pero su papel en la escisión pre-mRNA sigue sin estar claro (6). (biomedicalhouse.com)
  • 5]​ La unión de la proteína NS1 a la proteína de 30 kDa in vitro evita la unión de CPSF al sustrato de ARN e inhibe la escisión del extremo 3 'y la poliadenilación de los pre-ARNm del huésped. (wikipedia.org)
  • Los cuatro complejos son el factor de especificidad de escisión y poliadenilación (CPSF), el factor de estimulación de escisión (CstF) y los factores de escisión I (CFIm) y II (CFIIm) (3). (biomedicalhouse.com)
  • Se ha demostrado que algunas proteínas del complejo CPA, incluidas CstF64, CPSF73 y el factor de terminación asociado a CPA Xrn2, regulan la actividad de pol II al comienzo y al final del ciclo de transcripción (11, 12). (biomedicalhouse.com)