• varias
  • En 1825 J.F. Engelhard descubrió que la relación del hierro con la proteína era idéntica en las hemoglobinas de varias especies. (wikipedia.org)
  • Un multímero es una proteína formada por varias subunidades proteicas, denominada oligómero cuando estas subunidades son pocas. (wikipedia.org)
  • Por ejemplo, cada uno de los ribosomas, lugar donde se produce la síntesis de proteínas, incorpora docenas de subunidades de proteínas junto con varias moléculas de RNA. (wikipedia.org)
  • De naturaleza diversa, pueden agruparse en varias categorías, según su estructura y actividad estimuladora o inhibidora:​ elementos proximales al promotor (promoter proximal elements), secuencias activadoras situadas aguas arriba (UASs, del inglés upstream activator sequences), enhancers, silenciadores (silencers), elementos frontera (boundary elements), elementos de aislamiento (insulators). (wikipedia.org)
  • enzimas
  • Por lo tanto, la diferencia entre un catalizador biológico y uno no biológico prevalece en la selectividad de las enzimas por poseer un sitio activo estructurado por proteínas. (wikipedia.org)
  • Complejo Enzima-Sustrato Actividad Enzimática Enzimas Catálisis Digestión Sustrato Proteínas Esteroespecificidad Amilasa Celulasa Pepsina Curtis (2008). (wikipedia.org)
  • La mayoría de las proteínas pierden su función biológica cuando están desnaturalizadas, por ejemplo, las enzimas pierden su actividad catalítica, porque los sustratos no pueden unirse más al centro activo, y porque los residuos del aminoácido implicados en la estabilización de los sustratos no están posicionados para hacerlo. (wikipedia.org)
  • Las enzimas (que también son proteínas) también son capaces de formar en ciertos casos complejos multienzimáticos. (wikipedia.org)
  • Las proteínas son necesarias para la vida, sobre todo por su función plástica (constituyen el 80 % del protoplasma deshidratado de toda célula), pero también por sus funciones biorreguladoras (forman parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son proteínas). (wikipedia.org)
  • propiedades
  • El alosterismo trata de regulación enzimática de las propiedades de una proteína multimérica. (wikipedia.org)
  • En cuanto a la estructura cuaternaria, el alosterismo puede ser captado como consecuencia del movimiento relativo de un monómero en las propiedades multiméricas. (wikipedia.org)
  • Estos compuestos fueron separados por cromatografía en capa fina y sus estructuras fueron confirmadas comparando su punto de fusión y propiedades espectroscopicas (UV, 1 HNMR, 13 NMR y MC, con datos anteriormente publicados [4,7, (docplayer.es)
  • Algunos residuos laterales de aminoácidos en ciertas proteínas son modificados luego de la traducción por acetilación, metilación, carboxilación, Hidroxilación, Glucosilación y Fosforilación, entre otros, cambiándose las propiedades electrónicas de los mismos. (wikipedia.org)
  • forman
  • Las cuatro subunidades de la hemoglobina en su estructura cuaternaria forman un tetraedro. (wikipedia.org)
  • Estas estructuras forman rugosidades en las que se acoplan moléculas del sustrato, constituyéndose así lo que se denomina como sitio activo. (wikipedia.org)
  • En la actualidad se sabe que los AGE se forman en personas diabéticas (y en mucho menor medida en no diabéticas con la edad avanzada) en presencia de hiperglicemia crónica, y pueden acumularse en proteínas de larga vida, como en el cristalino del ojo, en el colágeno de las membranas básales de los capilares retínales y glomerulares, y también en el componente proteico de la mielina en el sistema nervioso periférico. (scielo.cl)
  • residuos
  • Aunque este código genético específica los 20 aminoácidos "estándar" más la selenocisteína y -en ciertos Archaea- la pirrolisina, los residuos en una proteína sufren a veces modificaciones químicas en la modificación postraduccional: antes de que la proteína sea funcional en la célula, o como parte de mecanismos de control. (wikipedia.org)
  • proceso
  • Esto resulta de gran utilidad para la célula, ya que se suprime la necesidad de tener dos proteínas (una para la regulación y otra para la catálisis) juntando todo el proceso en una única proteína multimérica. (wikipedia.org)
  • Cada una de estas subunidades proteicas tiene una función específica en el proceso de la síntesis de proteínas: unión al mRNA, fijación de los tRNA, catalizador de la reacción de condensación para la formación del enlace peptídico entre aminoácidos, etc. (wikipedia.org)
  • esto se debe a que el proceso de reestructuración de la proteína es tentativo, es decir, no asume su forma original inmediatamente, así muchas veces se obtienen estructuras distintas a la inicial, además con otras características como insolubilidad (debido a los agregados polares que puedan unírsele). (wikipedia.org)
  • unirse
  • La unión entre la proteína y el GPI se da a través de una reacción de transamidación, en la que la proteína se une al GPI por el grupo amino de la fosfatoetanolamina , además se quita la señal indicada como segunda característica esencial de la proteína para unirse al GPI. (wikipedia.org)
  • Factores
  • Anticuerpos Factores de transcripción Cremallera de leucina Receptores nucleares Proteína 14-3-3 Receptores acoplados a proteínas G Dímero de proteína G subunidad βγ Kinesina Triosa fosfato isomerasa (TPI) Alcohol deshidrogenasa Factor XI Factor XIII Receptor de tipo Toll Fibrinógeno Monómero Nicolas Sluis-Cremer, Noureddine Hamamouch, Ana San Félix, Sonsoles Velázquez, Jan Balzarini, and María-José Camarasa (2006). (wikipedia.org)
  • Estos dedos de cinc se pueden encontrar en varios factores de transcripción incluyendo la proteína Gal4 de la levadura. (wikipedia.org)
  • cambios
  • Las proteínas cooperativas son más sensibles a los cambios en la concentración de ligando porque para conseguir una variación en la saturación hay que variar menos la concentración de sustrato porque la entrada de uno favorece las de los demás. (fisicanet.com.ar)
  • También podría deberse a cambios conformacionales y menor taza de desnaturación de la misma proteína. (wikipedia.org)
  • Prolina (Pro): Por su estructura cíclica, permite cambios bruscos en la dirección de la cadena polipeptídica y limita la posibilidad de movimiento aleatorio de la cadena. (wikipedia.org)
  • determina
  • La forma final de la proteína determina cómo interaccionará con el entorno. (wikipedia.org)
  • Las proteínas de todos los seres vivos están determinadas mayoritariamente por su genética (con excepción de algunos péptidos antimicrobianos de síntesis no ribosomal), es decir, la información genética determina en gran medida qué proteínas tiene una célula, un tejido y un organismo. (wikipedia.org)
  • plegado
  • .​ Se define entropía conformacional del plegado como la disminución de la entropía, de la aleatoriedad en definitiva, durante el paso desde una multitud de conformaciones de ovillo aleatorio hasta una única estructura plegada. (wikipedia.org)
  • Un método más sistemático los clasifica en distintos "grupos de pliegues" basado en la forma de la columna de la proteína en el dominio plegado. (wikipedia.org)
  • formar
  • Las proteínas también pueden trabajar juntas para cumplir una función particular, a menudo asociándose para formar complejos proteicos estables. (wikipedia.org)
  • llamado
  • Tampoco debería confundirse con el enlace llamado puente de hidrógeno, característico de estructuras como los boranos, que constan de un enlace de tres centros con dos electrones). (wikipedia.org)
  • estabilizar
  • Los dedos de cinc son pequeños motivos estructurales de proteínas que pueden coordinar uno o más iones de cinc para ayudar a estabilizar sus pliegues. (wikipedia.org)
  • denominadas
  • Por definición, cualquier sustancia hidrofóbica en contacto con el agua provoca que ésta huya y se agrupe en estructuras denominadas clatratos. (wikipedia.org)
  • Los prótidos o proteínas son biopolímeros formados por un gran número de unidades estructurales simples repetitivas (monómeros) denominadas aminoácidos, unidas por enlaces peptídicos. (wikipedia.org)
  • enlaces
  • Esta tendencia comenzó en 1951 cuando Pauling y Corey publicaron su trabajo sobre la predicción de las configuraciones de enlaces de hidrógeno de una proteína de una cadena polipeptídica. (wikipedia.org)
  • enzima
  • Si la proteína es un enzima catalizará la reacción en que el ligando es el sustrato, la proteína se une al ligando que se transforma en producto y luego se disocia y el enzima queda libre. (fisicanet.com.ar)
  • empaquetamiento
  • Esto se debe a la intenso empaquetamiento del genoma eucariota, cuya propia estructura, como la derivada de la conformación de nucleosomas, actúa como elemento regulador. (wikipedia.org)
  • carbono
  • Los aminoácidos, monómeros componentes del polímero proteína, son moléculas quirales constituidas por un átomo de carbono central, el Cα, que portan en éste un grupo amino y un grupo carboxilo, lo cual les da su nombre, además de un átomo de hidrógeno y una cadena lateral que les confiere sus características definitorias, y en función de la cual se clasifican. (wikipedia.org)