complejo

  • En los cloroplastos del alga unicelular Chlamydomonas reinhardtii la PDI conocida como RB60 sirve como un sensor redox que forma parte de un complejo proteico que se fija al ARNm implicado en la fotorregulación de la traducción del gen psbA, el gen que codifica para la proteína D1, que forma el núcleo del fotosistema II. (wikipedia.org)
  • El cofactor se une a una estructura proteica, denominada apoenzima, y el complejo apoenzima-cofactor recibe el nombre de holoenzima. (wikipedia.org)
  • La enzima succinato deshidrogenasa (SDH), succinato coenzima Q reductasa o complejo II mitocondrial (número EC 1.3.5.1) es un complejo proteico ligado a la membrana interna mitocondrial que interviene en el ciclo de Krebs y en la cadena de transporte de electrones, y que contiene FAD (flavín-adenín-dinucleótido) unido covalentemente. (wikipedia.org)
  • Une el complejo proteico a la membrana de la mitocondria. (wikipedia.org)
  • La traslocasa de la membrana externa (TOM, siglas en inglés de translocase of the outer membrane) es un complejo proteico que se encuentra en la membrana mitocondrial externa de la mitocondria. (wikipedia.org)

cadena proteica

  • La alfa 2-antiplasmina es una glucoproteína, formada por la unión de glúcidos a la cadena proteica. (wikipedia.org)
  • Ello no significa que no pueda revertirse el estado inicial de la cadena proteica. (wikipedia.org)

estructura

  • .​ Se define entropía conformacional del plegado como la disminución de la entropía, de la aleatoriedad en definitiva, durante el paso desde una multitud de conformaciones en el ensamble denaturizado aleatorio hasta una única estructura plegada. (wikipedia.org)
  • su gran número puede estabilizar, y lo hace, la estructura terciaria proteica. (wikipedia.org)

plegamiento

  • ​​ Esto permite que la proteína encuentre rápidamente su conformación tridimiensional correcta, por lo tanto la enzima funciona catalizando el plegamiento proteico. (wikipedia.org)

componente

  • Constituye el componente proteico principal del tejido conectivo. (innatia.com)
  • Un cofactor es un componente no proteico, termoestable y de baja masa molecular, necesario para la acción de una enzima. (wikipedia.org)

enzima

  • La resistencia bacteriana a la trimetoprima puede ser el resultado de una reducción en la permeabilidad celular, la sobreproducción de la enzima dihidrofolato reductasa o la producción de una reductasa de conformación alterada con disminución de la afinidad por el antibiótico. (wikipedia.org)

dominio

  • hélices α cadenas β giros Cada subunidad está constituida por un solo dominio proteico, cuya disposición puede ser clasificada como α+β (las secciones con α hélices y hojas β se encuentran separadas entre si, formando dos regiones bien definidas). (wikipedia.org)
  • Cuando el dominio extracelular reconoce a una hormona, la totalidad del receptor sufre un cambio en su conformación estructural que afecta al dominio intracelular, confiriéndole una nueva acción. (wikipedia.org)

nativo

  • En su estado nativo, que implica la conformación tridimensional donde la energía y tensión interna es mínima, la proteína posee 12 hélices α, 8 cadenas β y 4 giros. (wikipedia.org)

masa

  • La proteína, en una de sus conformaciones más habituales, tiene una masa de 54,566 Da (Dalton). (wikipedia.org)

puede

  • Interferencias con pruebas de laboratorio: la trimetoprima, puede interferir en la determinación de metotrexato sérico por el método de la fijación proteica competitiva, pero no hay interacción aplicando el método de determinación de metotrexato por radioinmunoensayo. (wikipedia.org)

intracelular

  • La proteína adopta una conformación espacial globular en la cual los aminoácidos con características polares se encuentran dispuestos mayormente en la superficie proteica, esto aumenta su solubilidad en el solvente acuoso intracelular e impide su precipitación. (wikipedia.org)

pueden

  • La fuente de ΔH negativo es el cúmulo de interacciones favorables energéticamente que se dan en el interior del glóbulo proteico, interacciones que suelen ser no covalentes, excepto por los puentes disulfuro intramoleculares que pueden formar los pares de cisteínas. (wikipedia.org)

forma

  • La ubiquitinización es un proceso enzimático de modificación proteica post-traduccional (PTM) en el cual el ácido carboxílico de la glicina terminal (que encontramos en el motivo de di-glicina de la ubiquitina activada) forma un enlace amida con el grupo amino épsilon de la lisina en la proteína modificada. (wikipedia.org)
  • Agente estabilizante de la conformación de la proteína enzimática en su forma catalíticamente activa. (wikipedia.org)