La inhibición no competitiva es un tipo de inhibición que reduce la tasa máxima de una reacción química (Vmax) sin cambiar la afinidad aparente de unión del catalizador por el sustrato (KmApp en el caso de una enzima de inhibición, véase cinética de Michaelis-Menten). Un inhibidor no competitivo se une siempre a un sitio alostérico de la enzima; sin embargo, no todos los inhibidores alostéricos actúan como inhibidores no competitivos. La inhibición no competitiva normalmente se aplica a enzimas y difiere de la inhibición competitiva en que el inhibidor siempre se une a la enzima en un sitio diferente al centro activo de la enzima (este otro sitio se denomina sitio alostérico). Esto afecta a la tasa de la reacción catalizada por la enzima ya que la presencia del inhibidor produce un cambio en la estructura y la forma de la enzima. Este cambio en la forma implica que la enzima deja de ser capaz de unirse correctamente al sustrato. Esto reduce la concentración de enzima "activa", ...
La interacción alostérica consiste en el cambio estructural de una proteína, es decir, sus receptores cambian. Las enzimas alostéricas poseen dos sitios activos, en el primero se unirá un sustrato determinado, mientras en el segundo o también conocido como sitio alostérico se unirá un efector el cual producirá un cambio en la proteína, llevándonos a una regulación de la actividad de esta. Los efectores pueden ser tanto positivos como negativos, en el caso de los positivos favorecen la entrada de sustrato, al contrario, un efector negativo modificará la estructura de la proteína de forma que el sustrato no pueda unirse al sitio activo de esta.[1]​ Las enzimas son moléculas de proteínas globulares cuyo modo de plegamiento asegura que grupos de aminoácidos formen un sitio activo el cual es la zona donde se une el sustrato temporalmente durante la reacción, ajustándose con precisión a este, aunque la conformación de la enzima puede cambiar en el curso de la reacción sin ...
El mecanismo de actuación de los antibióticos β-lactámicos es el bloqueo irreversible de las enzimas implicadas en la biosíntesis del peptidoclicano de la pared celular bacteriana. El patógeno Gram-positivo Staphylococcus aureus emplea un mecanismo de resistencia basado en una enzima (PBP2a) que participa en esta ruta biosintética y que es capaz de discriminar eficientemente entre antibióticos β-lactámicos PBP2a y el peptidoglicano. La base de esta discriminación tan eficiente es un sitio alostérico (lejos del sitio activo) que, cuando está ocupado, desencadena un cambio conformacional que origina la apertura del sitio activo, realineando la conformación de los aminoácidos clave para permitir la catálisis. Mediante una combinación de diferentes técnicas (cristalografía de rayos X y análisis computacional mediante dinámica molecular y mecánica cuántica), nuestros resultados aportan información crucial sobre el mecanismo de regulación de PBP2a, una proteína clave en el ...
Estrenamos una nueva secci n en la que vamos a rifar productos de nuestros patrocinadores y lo hacemos sorteando un bote de proteinas de ON 100% Whey Gold Standard (2,27