La bradiquinina o bradicinina es un péptido fisiológico y farmacológicamente activo que está formado por nueve aminoácidos. La bradiquinina causa vasodilatación por medio de la secreción de prostaciclinas, óxido nítrico y el factor hiperpolarizante derivado del endotelio. La secuencia de aminoácidos de la bradiquinina es la siguiente: arg - pro - pro - gly - phe - ser - pro - phe - arg. Su fórmula empírica es por consiguiente C50H73N15O11. La actividad del sistema calicreína-cinina produce bradiquinina por desdoblamiento proteolítico de su precursor cininógeno, cininógeno de elevado peso molecular (CEPM), empleando la enzima de la cininogenasa. En el ser humano, la bradiquinina se elimina por la acción de las tres cininasas siguientes: Enzima convertidora de angiotensina (ECA), aminopeptidasa P (APP), y carboxipeptidasa N (CPN), que desdoblan las posiciones 7-8, 1-2 y 8-9 respectivamente.[1]​[2]​ La bradiquinina es un potente vasodilatador dependiente del endotelio, que ...

La Ca2+/Calmodulina Proteína quinasa II o CaMKII es una Serina/treonina proteína quinasa[1]​ regulada por el complejo calcio-calmodulina. La CaMKII está involucrada en varias cascadas de señalización celular y es mediadora importante en los procesos de aprendizaje y memoria.[2]​ CaMKII es también necesaria para la homeostasis de Ca++ y recaptación en los cardiomiocitos,[3]​ transporte de cloro en el epitelio,[4]​ selección positiva de células-T,[5]​ y activación de células-T CD8.[6]​ La mala regulación de CaMKII está vinculada con la enfermedad de Alzheimer, el Síndrome de Angelman y las arritmias.[7]​ Hay dos tipos de quinasas CaM: 1-quinasa CaM especializada. Un ejemplo es la quinasa de cadena ligera de miosina (MLCK) que fosforila la miosina, logrando que las fibras musculares se contraigan. 2-quinasas CaM multifuncionales. También llamadas en forma colectiva quinasas CaM II que juegan un rol importante en numerosos procesos, como la liberación de ...

Las metalo-carboxipeptidasas (MCPs) son exopeptidasas que contienen un átomo de zinc en el centro activo y que participan en la hidrólisis de enlaces peptídicos C-t de péptidos y proteínas. La carboxipeptidasa A1 (CPA1) fue la primera peptidasa M14 identificada y se aisló hace más de 80 años a partir de extractos de páncreas. Desde entonces, el número de MCPs pancreáticas y extra-pancreáticas pertenecientes a esta familia ha ido incrementándose considerablemente. En mamíferos, estas enzimas están relacionadas con un amplio rango de procesos biológicos, como la digestión de proteínas, la regulación de la fibrinólisis en la sangre, la maduración de neuropéptidos, o el procesamiento especifico de la tubulina, entre otras funciones. En esta tesis hemos llevado a cabo la caracterización bioquímica, funcional y/o estructural de dos MCPs de la familia M14 con una especificidad de sustrato tipo acídico: la carboxipeptidasa citosólica 6 (hCCP6) y la carboxipeptidasa O (hCPO) ...