La β-catenina es miembro de la familia de las cateninas, se localiza en el citoplasma y núcleo de la célula. Participa en la formación de uniones adherentes de epitelios de mamíferos, ayudando a anclar las cadherinas al citoesqueleto de actina.[1]​ También es un componente importante en la regulación transcripcional, en particular durante el desarrollo del embrión. Estructuralmente esta proteína está formada por tres dominios, el amino terminal, central y carboxilo terminal. Su dominio central se caracteriza por estar formado por doce repeticiones armadillo, las cuales corresponden a las secuencias de aminoácidos necesarias para la unión de la β-catenina con la cadherina. Su extremo amino terminal contiene los sitios de unión para la catenina α y los sitios de fosforilación por parte de la glucógeno sintasa quinasa-3 (GSK3).[2]​ Cuando la β-catenina no se asocia a cadherinas es rápidamente degradada en el citoplasma, esto se da gracias a un gran complejo proteico de ...

Las cateninas son proteínas de células animales involucradas en los procesos de adhesión celular mediados por cadherinas. De las cuatro cateninas conocidas, alfa, beta, gamma y delta, la alfa y la beta fueron identificadas en 1985.[1]​ Su nombre, del latín catena, hace referencia a su papel como nexo entre el citoesqueleto y las cadherinas.[2]​ La catenina alfa puede unirse tanto a la catenina beta como a la actina (una proteína capaz de asociarse para formar filamentos y que es una parte fundamental del citoesqueleto). Las cateninas beta se asocian al dominio citoplasmático de algunas cadherinas (que son unas proteínas transmembrana dependientes de calcio que intervienen en la adhesión celular). Su función está ligada a la íntima asociación de células adyacentes. Por ejemplo son componentes de las uniones denominadas zonula adherens. De hecho, los ratones transgénicos que poseen una baja cantidad de catenina beta en sus células endoteliales presentan una unión más laxa ...

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