Ribonucleasas. Buscador médico

Enzimas que catalizan la hidrólisis de enlaces éster dentro del ARN. EC 3.1.-.

Enzima que cataliza la segmentación endonucleolítica de los ácidos ribonucléicos pancreáticos a 3'-fosfomono- y oligonucleótidos que terminan en ácidos citidílico o uridílico, con intermediarios de 2',3'-fosfato cíclico. EC 3.1.27.5.

Enzima que cataliza la segmentación endonucleolítica del ARN en la posición 3' de un residuo de guanilato. EC 3.1.27.3.

Ribonucleasa que separa especificamente la fracción ARN de los híbridos ARN:ADN. Se ha aislado en una gran variedad de organismos procarióticos y eucarióticos, así como en RETROVIRUS.

Una enzima que contiene ARN que desempeña un rol esencial en el procesamiento ARNt catalizando el clivaje endonucleolítico de precursores de ARN DE TRANSFERENCIA. Remueve los extra 5'-nucleótidos desde los precursores de ARNt para generar moléculas de ARNt maduras.

Familia de enzimas que catalizan la segmentación endonucléolítica del ARN. Incluye EC 3.1.26.-, EC 3.1.27.-, EC 3.1.30.- y EC 3.1.31.-.

Hormonas producidas por la placenta, que incluye la GONADOTROPINA CORIÓNICA y el LACTÓGENO PLACENTARIO, así como esteroides (ESTRÓGENOS, PROGESTERONA)y hormonas neuropeptídicas similares a las encontradas en el hipotálamo (HORMONAS HIPOTALÁMICAS).

Una endorribonucleasa que es específica para ARN bicatenario. Juega un rol en el PROCESAMIENTO DEL ARN POSTRANSCRIPCIONAL del pre-ARN RIBOSOMICO y una variedad de otras estructuras del ARNA que contienen regiones bicatenarias.

Péptido catiónico de 19 kDa encontrado en gránulos de EOSINÓFILOS. La neurotoxina derivada de eosinófilo es una ribonucleasa (RIBONUCLEASAS) y puede tener una función como agente antiviral endógeno.

Grupo de ribonucleótidos (hasta 12) en el que los residuos de fosfato de cada ribonucleótido actúan como puentes en la formación de enlaces diéster entre las moléculas de ribosa.

Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.

Órgano nodular en el ABDOMEN que contiene una mezcla de GLÁNDULAS ENDOCRINAS y GLÁNDULAS EXOCRINAS.La pequeña parte endocrina está constituida por los ISLOTES DE LANGERHANS,secretoras de distintas hormonas en la corriente sanguínea. La amplia parte exocrina (PÁNCREAS EXOCRINO) es una glándula acinar compleja que segrega distintas enzimas digestivas en el sistema ductal pancreático que desemboca en el DUODENO.

Citidina (dihidrógeno fosfato). Nucleótido citosina que contiene un grupo fosfato esterificado a la molécula de azúcar en la posición 2', 3' o 5'.

Familia de enzimas que catalizan la segmentación exonucleolítica del ARN. Incluye EC 3.1.13.-, EC 3.1.14.-, EC 3.1.15.-, y EC 3.1.16.-. EC 3.1.-

Animales bovinos domesticados del género Bos, que usualmente se mantienen en una granja o rancho y se utilizan para la producción de carne o productos lácteos o para trabajos pesados.

Secuencia de PURINAS y PIRIMIDINAS de ácidos nucléicos y polinucleótidos. También se le llama secuencia de nucleótidos.

Actividad ribonucleásica que es componente de la TRANSCRIPTASA REVERSA DEL VIH. Elimina la hebra del ARN del heterodúplex ARN-ADN producido por transcripción reversa. Una vez eliminada la parte de ARN, puede sintetizarse una copia de ADN de doble hebra del ARN del VIH.

Especie de BACILOS GRAMNEGATIVOS ANEROBIOS FACULTATIVOS que suelen encontrarse en la parte distal del intestino de los animales de sangre caliente. Por lo general no son patógenos, pero algunas cepas producen DIARREA e infecciones piógenas. Las cepas patógenos (viriotipos) se clasifican según sus mecanismos patógenos específicos, como toxinas (ESCHERICHIA COLI ENTEROTOXÍGENA).

Polinucleótido constituido esencialmente por cadenas, con un esqueleto que se repite, de unidades de fosfato y ribosa al cual se unen bases nitrogenadas. El ARN es único entre las macromoléculas biológicas pues puede codificar información genética, servir como abundante componente estructural de las células, y también posee actividad catalítica.

ARN que tiene actividad catalítica. Tiene una secuencia que se enrolla para formar una superficie compleja que puede funcionar como una enzima en las reacciones con si mismo y con otras moléculas. Puede darse incluso en ausencia de proteina. Existen numerosos ejemplos de especies de ARN que actuan sobre el ARN catalítico, aunque el alcance de esta clase de enzima no se limita a un tipo particular de sustrato.

El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.

La tasa de la dinámica en los sistemas físicos o químicos.

Un nucleótido de guanina que contiene un grupo fosfato esterificado a una fracción de azúcar y se encuentra ampliamente en la naturaleza.

Ácido ribonucleico de bacterias que desempeña funciones reguladoras y catalíticas así como participa en la síntesis de proteínas.

Propiedad característica de la actividad enzimática con relación a la clase de sustrato sobre el cual la enzima o molécula catalítica actúa.

Ordenamiento espacial de los átomos de un ácido nucleico o polinicleótido que produce su forma tridimensional característica.

Artiodáctilos son un orden de mamíferos terrestres que poseen miembros con número par de dígitos, es decir, pezuñas con dos o cuatro dedos, y un complejo sistema digestivo para la fermentación de alimentos.

Modelos empleados experimentalmente o teóricamente para estudiar la forma de las moléculas, sus propiedades electrónicas, o interacciones; comprende moléculas análogas, gráficas generadas en computadoras y estructuras mecánicas.

Forma tridimensional característica de una proteína, incluye las estructuras secundaria, supersecundaria (motivos), terciaria (dominios) y cuaternaria de la cadena de péptidos. ESTRUCTURA DE PROTEINA, CUATERNARIA describe la conformación asumida por las proteínas multiméricas (agregados de más de una cadena polipeptídica).

La interrupción de los enlaces no covalentes y / o puentes disulfuro responsable de mantener la forma tridimensional y la actividad de la proteína nativa.

Pequeñas moléculas de ARN, 73-80 nucleótidos de longitud, que funcionan durante la traducción (BIOSÍNTESIS DE PROTEÍNAS) para alinear AMINOÁCIDOS en los RIBOSOMAS en una secuencia determinada por el ARNm (ARN MENSAJERO). Hay alrededor de 30 diferentes ARN de transferencia. Cada uno reconoce un específico CODÓN establecido en el ARNm a través de su propia ANTICODÓN y como aminoacil-ARNt ( AMINOACIL ARN DE TRANSFERENCIA), cada uno lleva un aminoácido específico al ribosoma para añadir a la longitud en las cadenas peptídicas.

Proporción en la que una enzima conserva su conformación estructural o su actividad cuando se somete al almacenamiento, aislamiento y purificación o a otras manipulaciones físicas o químicas, entre las que se incluyen las enzimas proteolíticas y el calor.

La forma más abundante de ARN; junto con las proteínas, constituye los ribosomas, desempeñando un papel estructural y un papel en la unión ribosómica del ARNm y los ARNt. Las cadenas individuales se designan, de forma convencional, por sus coeficientes de sedimentación. En los eucariotas existen cuatro cadenas grandes, sintetizadas en el nucleolo y que constituyen aproximadamente el 50 por ciento del ribosoma. (Dorland, 28a ed)

Partes de una macromolécula que participan directamente en su combinación específica con otra molécula.

Polinucleótidos son largas cadenas de nucleótidos unidos por enlaces fosfodiéster, que constituyen la estructura básica de ácidos nucleicos como el ADN y ARN.

Grupo de 13 o más ribonucleótidos en los que los residuos fosfato de cada ribonucleótido actúan como puentes en la formación de enlaces diéster entre las moléculas de ribosa.

La normalidad de una solución con respecto a los iones de HIDRÓGENO. Está relacionado a las mediciones de acidez en la mayoría de los casos por pH = log 1 / 2 [1 / (H +)], donde (H +) es la concentración de iones de hidrógeno en gramos equivalentes por litro de solución. (Traducción libre del original: McGraw-Hill Diccionario de Términos Científicos y Técnicos, 6 a ed)

Enzimas que catalizan la hidrólisis de los enlaces internos y por lo tanto la formación de polinucleótidos u oligonucleótidos de las cadenas ribo-desoxirribonucleótidos. CE 3.1. -.

Grupo de ribonucleótidos de citosina en el que los residuos fosfato de cada ribonucleótido de citosina actúan como puentes en la formación de enlaces diéster entre las moléculas de ribosa.

Secuencias de ARN que funcionan como molde para la síntesis de proteínas. Los ARNm bacterianos generalmente son transcriptos primarios ya que no requieren de procesamiento post-transcripcional. Los ARNm eucarioticos se sintetizan en el núcleo y deben exportarse hacia el citoplasma para la traducción. La mayoría de los ARNm de eucariotes tienen una secuencia de ácido poliadenílico en el extremo 3', conocida como el extremo poli(A). La función de este extremo no se conoce con exactitud, pero puede jugar un papel en la exportación del ARNm maduro desdel el núcleo así como ayuda a estabilizar algunas moléculas de ARNm al retardar su degradación en el citoplasma.

Un aminoácido esencial importante en un número de procesos metabólicos. Se requiere para la producción de HISTAMINA.

Separación de partículas según la densidad, mediante el empleo de un gradiente de diversas densidades. En equilibrio cada partícula se sitúa en el gradiente equivalente a su densidad.

Enzimas que catalizan la hidrólisis de enlaces éster dentro del ADN. EC 3.1.-.

Una reacción que corta uno de los enlaces azúcar-fosfato de la columna fosfodiéster del ARN. Es catalizada enzimáticamente, químicamente o por radiación. La división puede ser exonucleolítica o endonucleolítica.

Una enzima de la clase de las transferasas que cataliza la reacción ARN(n+1) y ortofosfato para producir ARN(n) y un nucleosido difosfato, o la reacción reversa. ADF, IDF, GDF, UDF y CDF pueden actuar como donadores en el último caso. EC 2.7.7.8.

Un cambio de polarización planar a polarización elíptica cuando una onda de luz plano-polarizada atraviesa un medio ópticamente activo.

La facilitación de una reacción química por material (catalizador) que no es consumida por la reacción.

Complejo de proteína intracelular ribonucleolítica que participa en el PROCESAMIENTO POSTRANSCRIPCIONAL DEL ARN y DEGRADACIÓN DEL ARN.

Técnica de separación en la que la fase estacionaria está constituída por resinas de intercambio iónico. Las resinas contienen pequeños iones libres que intercambian fácilmente de lugar con otros pequeños iones de carga similar presentes en las soluciones que las resinas.

Estado del ambiente que se manifiesta en el aire y en los cuerpos en forma de calor, en una gradación que fluctúa entre dos extremos que, convencionalmente, se denominan: caliente y frío (Material IV - Glosario de Protección Civil, OPS, 1992)

Procesos que intervienen en la formación de ESTRUCTTURA TERCIARIA DE PROTEÍNA.

Los nucleótidos de uracilo son moléculas constituyentes del ARN, formados por la unión de un residuo de azúcar ribosa, uno o más fosfatos y la base nitrogenada uracilo.

Derivados iodados del ácido acético. Los iodoacetatos son comunmente utilizados como reactivos alquilantes sulfidrílicos y como inhibidores enzimáticos en investigación bioquímica.

Ciencia básica relacionada con la composición, estructura y propiedades de la materia, y las reacciones que ocurren entre las sustancias y el intercambio de la energía asociada.

Hongo imperfecto presente en la mayoría de las semillas agrícolas y que es a menudo responsable del deterioro de toda la cosecha almacenada. Se utiliza también en la producción de alimentos o bebidas fermentadas, especialmente en Japón.

La composición, conformación, y propiedades de los átomos y moléculas, y su reacción y procesos de interacción.

Proceso de disociación de un compuesto químico por la adición de una molécula de agua.

Compuestos orgánicos que generalmente contienen un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Veinte aminoácidos alfa son las subunidades que se polimerizan para formar proteínas.

Proteínas encontradas en gránulos EOSINOFILOS. Son primariamente proteínas básicas que juegan un rol en la defensa del huésped y en las acciones proinflamatorias de eosinófilos activados.

Electroforesis en la que se emplea un gel de poliacrilamida como medio de difusión.

La suma del peso de todos los átomos en una molécula.

Un nucleótido de citosina es una unidad fundamental de ADN o ARN, que consta de un azúcar desoxirribosa (en ADN) o ribosa (en ARN), un grupo fosfato y la base nitrogenada citosina.

Transcripciones de ARN del ADN que se encuentran en alguna etapa inconclusa de procesamiento post-transcripcional ( PROCESAMIENTO POSTRANSCRIPCIONAL DEL ARN ) necesarios para la función. Precursores de ARN pueden someterse a varias etapas del EMPALME DEL ARN durante el cual los enlaces fosfodiesterasas en los límites exón-intrón se escinden y se extraen los intrones. En consecuencia se forma un nuevo enlace entre los extremos de los exones. Resultantes de ARN maduros se pueden utilizar, por ejemplo, ARNm maduro (ARN MENSAJERO) se usa como una plantilla para la producción de proteínas.

Mamíferos exclusivamente arbóreos de movimientos lentos que viven en los bosques tropicales de Centro y Suramérica.

Proceso mediante el cual las sustancias, ya sean endógenas o exógenas, se unen a proteínas, péptidos, enzimas, precursores de proteínas o compuestos relacionados. Las mediciones específicas de unión de proteína frecuentemente se utilizan en los ensayos para valoraciones diagnósticas.

Orden de mamíferos del Nuevo Mundo caracterizados por la ausencia de incisivos y caninos en sus dientes, y que comprenden a los ARMADILLOS, los PEREZOSOS, y los osos hormigueros. Este orden se distingue de los otros, por lo que se conoce como xenarthrous vertebrae (xenos, extraño; arthron, articulación): hay articulaciones secundarias, y en ocasiones aún más entre las vértebras de la serie lumbar. El orden previamente se llamó Edentata.

Elemento metálico con el símbolo atómico Mg, número atômico 12 y masa atómica 24,31. Es importante para la actividad de muchas enzimas, especialmente las que están involucradas con la FOSFORILACIÓN OXIDATIVA.

Polímero constituido por pocos nucleótidos (de 2 a 20). En genética molecular, secuencia pequeña sintetizada para igualar a una región donde se sabe que ocurre una mutación y luego usada como detector (SONDA DE OLIGONUCLEÓTIDO). (Dorland, 28a ed)

Estructuras con múltiples componentes que se encuentran en el CITOPPLASMA de todas las células, y en las MITOCONDRIAS y en los PLASTIDIOS. Desempeñan función en la BIOSÍNTESIS DE PROTEÍNAS a través de la TRADUCCIÓN GENÉTICA.

Método espectroscópico de medición del momento magnético de las partículas elementales tales como núcleos atómicos, protones o electrones. Se emplea en aplicaciones clínicas tales como IMAGEN POR RESONANCIA MAGNÉTICA (IMAGEN POR RESONANCIA MAGNÉTICA)

Análisis rigurosamente matemático de las relaciones energéticas (calor, trabajo, temperatura y equilibrio). Describe sistemas cuyos estados están determinados por parámetros térmicos, como la temperatura, además de parámetros mecánicos y electromagnéticos.

Proteínas obtenidas de ESCHERICHIA COLI.

Relación entre la estructura química de un compuesto y su actividad biológica o farmacológica. Los compuestos frecuentemente se clasifican juntos porque tienen características estructurales comunes, incluyendo forma, tamaño, arreglo estereoquímico y distribución de los grupos funcionales.

Uridina es una nucleósido pirimidina, un componente fundamental de ARN y fuente de energía y estructura para células vivas.

Modificación biológica postranscripcional de ARNs mensajeros, de transferencia o ribosómicos o sus precursores. Incluyen la ruptura, metilación, tiolación, isopentilación, formación de pseudoridina, alteraciones conformacionales y la asociación con proteínas ribosómicas.

Presencia de calor o calentamiento o de una temperatura notablemente superior a una norma acostumbrada.

Atomos, radicales o grupos de átomos con una valencia de más 2, que viajam al cátodo o polo negativo durante la electrolisis.

Grupo de compuestos que están constituidos por moléculas de nucleótidos a las que se une un nucleósido adicional a través de las molécula(s) de fosfato. El nucleótido puede contener cualquier número de fosfatos.

Metaloendopeptidasa extracelular termoestable, que contiene cuatro iones de calcio. EC 4.4.24.27.

Una de varias proteínas básicas liberadas de gránulos citoplásmicos eosinófilos. Proteína cationica eosinofilica es un 21-kDa péptido citotóxico con un pI de 10.9. Aunque la proteína catiónica eosinofílica se considera un miembro de ARNse A, super familia de proteínas.

Nivel de la estructura proteica en el cual las combinaciones de estructuras secundarias de proteína (alfa hélices, regiones lazo y motivos) están empacadas juntas en formas plegadas que se denominan dominios. Los puentes disulfuro entre cisteínas de dos partes diferentes de la cadena polipeptídica junto con otras interacciones entre cadenas desempeñan un rol en la formación y estabilización de la estructura terciaria. Las pequeñas proteínas generalmente consisten de un dominio único, pero las proteínas mayores pueden contener una cantidad de dominios conectados por segmentos de cadena polipeptídica que no tienen estructura secundaria.

Desorganización de la estructura secundaria de los ácidos nucleicos mediante ruptura de las uniones de hidrógeno e hidrofóbicas. El ADN desnaturalizado aparece como una estructura flexible de simple cadena. Los efectos de la desnaturalización sobre el ARN son similares aunque menos pronunciados y en gran medida reversibles.

Proteínas preparadas por la tecnología del ADN recombinante.

Cromatografía en geles no iónicos sin tener en consideración el mecanismo de discriminación del soluto.

POLIPÉPTIDOS lineales sintetizados en los RIBOSOMAS y que ulteriormente pueden ser modificados, entrecruzados, divididos o unidos en proteinas complejas, con varias subunidades. La secuencia específica de AMINOÁCIDOS determina la forma que tomará el polipéptido durante el PLIEGUE DE PROTEINA.

El estudio de la estructura del cristal empleando las técnicas de DIFRACCION POR RAYOS X.

Enzima que sintetiza ADN en un molde de ARN. Es codificada por el gen pol de retrovirus y por ciertos elementos semejantes al retrovirus. EC 2.7.7.49.

ARN constituido por dos cadenas, en oposición al ARN de una sóla cadena que tiene mayor prevalencia. La mayoría de los segmentos bicatenarios se forman por la transcripción del ADN, por pareamiento intramolecular de las bases se secuencias complementarias invertidas por un asa de una sola cadena. Algunos segmentos bicatenarios de ARN son normales en todos los organismos.

Grupo de ribonucleótidos de uridina en el que los residuos fosfato de cada ribonucleótido de uridina actúan como puentes que forman enlaces diéster entre las moléculas de ribosa.

Actinomiceto del que se obtiene el antibiótico CLORTETRACICLINA.

Grado en el que una molécula de ARN retiene la integridad estructural y resiste a la degradación por ARNasas y a HIDRÓLISIS catalizada por base, bajo condiciones variables in vivo o in vitro.

Fuerza de atracción de baja energía entre el hidrógeno y otro elemento. Juega un papel principal en las propiedades del agua, proteínas y otros compuestos.

Complejos de proteínas unidas a ARN con ácidos ribonucleicos (ARN).

Inserción de moléculas de ADN recombinante de fuentes procariotas y/o eucariotas en un vehículo replicador, como el vector de virus o plásmido, y la introducción de las moléculas híbridas resultantes en células receptoras sin alterar la viabilidad de tales células.

Serina endopeptidasa que se forma del TRIPSINOGENO en el páncreas. Es convertida a su forma activa por la ENTEROPEPTIDASA en el intestino delgado. Cataliza la hidrólisis del grupo carboxilo de la arginina o de la lisina. EC 3.4.21.4.

Una fuerte base orgánica que existe principalmente como iones guanidínicos a pH fisiológico. Se encuentra en la orina como producto normal del metabolismo de las proteínas. Es utilizado en investigaciones de laboratorio como desnaturalizador de proteínas. (Traducción libre del original: Martindale, the Extra Pharmacopoeia, 30th ed and Merck Index, 12th ed). Es también utilizado en el tratamiento de la miastenia y como sonda fluorescente en cromatografía líquida de alta presión.

Nivel de la estructura proteica en el cual las interacciones regulares del tipo de unión de hidrógeno en tramos contiguos de la cadena polipeptídica conduce a alfa hélices, cadenas beta (que se alínean formando las láminas beta) u otro tipo de enrollados. Este es el primer nivel de plegamiento de la conformación proteica.

Combinación de dos o más aminoácidos o secuencias de bases de un organismo u organismos de manera que quedan alineadas las áreas de las secuencias que comparten propiedades comunes. El grado de correlación u homología entre las secuencias se pronostica por medios computarizados o basados estadísticamente en los pesos asignados a los elementos alineados entre las secuencias. Ésto a su vez puede servir como un indicador potencial de la correlación genética entre organismos.

Enzima básica que está presente en la saliva, lágrimas, clara de huevo y muchos fluidos animales. Funciona como agente antibacteriano, La enzima cataliza la hidrólisis de enlaces 1,4-beta entre los residuos de ácido N-acetilmurámico y la N-acetil-D-glucosamina en el peptidoglicano y entre residuos de N-acetil-D-glucosamina en la quitodextrina. EC 3.2.1.17.

Cualquier cambio detectable y heredable en el material genético que cause un cambio en el GENOTIPO y que se transmite a las células hijas y a las generaciones sucesivas.

Determinación del espectro de absorción ultravioleta mediante moléculas específicas en gases o líquidos, por ejemplo CI2, SO2, NO2, CS2, ozono vapor de mercurio y varios compuestos insaturados.

Ácido ribonucleico que constituye el material genético de los virus.

Género de hongos zigomicetos de la familia Mucoraceae, orden MUCORALES, saprofito común y parásito facultativo de frutas maduras y vegetales. Puede causar micosis cerebral en diabetes e infecciones cutáneas en pacientes con quemaduras severas.

ARN de transferencia que es específico para transportar tirosina hacia los sitios del ribosoma en preparación para la síntesis de proteínas.

Un compuesto formado en el hígado a partir del amoníaco producido por la desaminación de los aminoácidos. Es el principal producto final del catabolismo de las proteínas y constituye aproximadamente la mitad del total de los sólidos urinarios.

Género de hongos mitospóricos que contiene alrededor de 100 especies y 11 diferentes teleomorfos en la familia Trichocomaceae.

Técnicas usadas para separar mezclas de sustancias basadas en diferencias en las afinidades relativas de las sustancias para fases móviles y estacionarias. Una fase móvil (líquido o gas) pasa a través de una columna que contiene una fase estacionaria de líquido sólido poroso líquido revestido en un soporte sólido. El uso es tanto analítico para pequeñas cantidades y preparativo para cantidades a granel.

Tritio es un isótopo radioactivo del hidrógeno (con símbolo químico ³H), que emite radiación beta de baja energía y tiene aplicaciones en investigación científica y biomédica, así como en la datación por carbono.

Grupo de ribonucleótidos de inosina en el que los residuos fosfato de cada ribonucleótido de inosina actúan como puentes en la formación de enlaces diéster entre las moléculas de ribosa.

MUTAGÉNESIS de ingeniería genética en un sitio específico de una molécula de ADN, que introduce una sustitución, una inserción o una delección de una base.

Ácido 5'-uridílico. Nucleótido de uracilo que contiene un grupo fosfato esterificado a la molécula de azúcar en la posición 2', 3' o 5'.

Una familia de derivados de la iminourea. El compuesto primero ha sido aislado de setas, simiente de maíz, cáscara de arroz, mejillón, lombriz de tierra y jugo de nabo. Sus derivados pueden tener propiedades antivirales y antimicóticas.

Grado de similitud entre secuencias de aminoácidos. Esta información es útil para entender la interrelación genética de proteinas y especies.

Proteínas parciales formadas por hidrólisis parcial de proteínas o generadas a través de técnicas de INGENIERÍA DE PROTEÍNAS.

Grupos químicos que contienen el enlace disulfuro covalente -S-S-. El átomo de azufre puede unirse a partes orgánicas o inorgánicas.

Técnicas para medir la interacción específica de ácido nucleico con otro ácido nucleico o con una proteína por la digestión del ácido nucleico no interactivo por varias nucleasas. Después de la eliminación por digestión por nucleasas de todas las regiones que no interactúan se analiza el ácido nucleico protegido restante. La técnica de HUELLA DE ADN utiliza esta técnica para analizar los sitios de contacto del ADN de las PROTEÍNAS DE UNIÓN AL ADN.

Tipo de cromatografía de intercambio iónico que emplea dietilaminoetil celulosa (DEAE-CELULOSA) como resina cargada positivamente.

Atomos estables de fósforo que tienen el mismo número atómico que el elemento fósforo pero que difieren en peso atómico. P-131 es un isótopo estable de fósforo.

Grupo de ribonucleótidos de adenina en los que los residuos de fosfato de cada ribonucleótido de adenina actúan como puentes en la formación de enlaces diéster entre las moléculas de ribosa.

Esparcimiento de rayos X por la materia, especialmente cristales, con la consiguiente variación en intensidad debida a los efectos de interferencia. El análisis de la estructura de los cristales de los materiales se hace pasando rayos x a través de ellos y registrando la imagen de difracción de los rayos (CRISTALOGRAFIA POR RAYOS X).

Técnica analítica para la separación de una mezcla química en sus componentes. Estos son separados sobre un papel adsorbente (fase estacionaria) según sus distintos grados de solubilidad/movilidad en el disolvente (fase móvil).

Secreción blancuzca y espesa de los órganos reproductores masculinos liberada durante la ejaculación. Además de las secreciones de los órganos reproductores, contiene ESPERMATOZOIDES y su plasma nutriente.

ARN preparado usualmente por transcripción a partir de ADN clonado, el cual es complementario de un ARNm específico o ADN y que se usa generalmente para estudiar genes de virus, distribución de ARN específico en tejidos y células, integración de ADN viral a los genomas, transcripción, etc. En tanto es preferible usar las SONDAS ADN a nivel macroscópico para detectar la presencia de ADN/ARN de especies o subespecies específicas, las sondas ARN se prefieren para estudios genéticos. El marcaje convencional para las sondas ARN incluyen los radioisótopos 32P y 125I y el marcador químico biotina. Las sondas ARN pueden dividirse por categorías en sondas ARN de sentido +, sondas ARN de sentido -, o sondas ARN antisentido.

Los nucleótidos de guanina son biomoléculas constituidas por un residuo de azúcar (ribosa o desoxirribosa), un grupo fosfato y la base nitrogenada guanina, que desempeñan un papel fundamental en la síntesis de ácidos nucleicos, energía celular y señalización intracelular.

Nucleótido en el que las bases púrica o pirimídica están combinadas con ribosa. (Dorland, 28a ed)

Filo de hongos que producen esporas sexuales (basidiosporas) en la parte externa del basidium. Incluye las formas conocidas comúnmente como setas, boletes, bejín, "estrellas terrestres", hongo pestilente, hongo de nido de pájaro, hongos de gelatina, hongos estante y hongo tizón.

Biosíntesis del ARN dirigida por un patrón de ADN. La biosíntesis del ADN a partir del modelo de ARN se llama TRANSCRIPCIÓN REVERSA.

La región de una enzima que interactúa con su substrato provocando una reacción enzimática.

Antiséptico local utilizado principalmente en vendajes de heridas.

Un proceso electroquímico en el que las macromoléculas o partículas coloidales con una carga eléctrica negativa migran en una solución bajo influencia de una corriente eléctrica.

Polímero de desoxirribonucleótidos que es el material genético primario de todas las células. Los organismos eucarióticos y procarióticos contienen normalmente ADN en forma de doble cadena, aunque en varios procesos biológicos importantes participan transitoriamente regiones de una sola cadena. El ADN, que consiste de un esqueleto de poliazúcar-fosfato posee proyecciones de purinas (adenina y guanina) y pirimidinas (timina y citosina), forma una doble hélice que se mantiene unida por puentes de hidrógeno entre estas purinas y pirimidinas (adenina a timina y guanina a citosina).

Un gran órgano glandular lobulada en el abdomen de los vertebrados que es responsable de la desintoxicación, el metabolismo, la síntesis y el almacenamiento de varias sustancias.

Técnica, ampliamente usada, que aprovecha la capacidad de las secuencias complementarias en cadenas únicas de ADN y ARN de emparejarse unas con otras para formar una hélice doble. La hibridación puede darse entre dos secuencias complementarias de ADN, entre un ADN con cadena única y un ARN complementario o entre dos secuencias de ARN. La técnica es usada para detectar y aislar secuencias específicas, medir la homología o definir otras características de una o dos cadenas (Adaptación del original: Kendrew, Encyclopedia of Molecular Biology, 1994, p503).

Serina endopeptidasa segregada por el páncreas como su zimógeno, el QUIMOTRIPSINOGENO y transportada en el jugo pancreático al duodeno, donde es activada por la TRIPSINA. Segmenta selectivamente aminoácidos aromáticos del lado carboxílico.

Unidades monoméricas a partir de las cuales son construídos los polímeros de ADN o ARN. Están constituídas por una base de purina o pirimida, un azúcar pentosa y un grupo fosfato.

Representaciones teóricas que simulan el comportamiento o actividad de los procesos o fenómenos químicos; comprende el uso de ecuaciones matemáticas, computadoras y otros equipos electrónicos.

Isomerasas de vinculo azufre-azufre que cataliza la reordenación de los enlaces de disulfuro en las proteínas durante el pliegue. Isoezimas disulfide-isomerasa de la proteina específica también se presentan como subunidades del PROCOLAGENO-PROLINA DIOXIGENASA.

ARN de transferencia que es específico para transportar ácido aspártico hacia los sitios del ribosoma en preparación para la síntesis de proteínas.

Transcriptasa inversa codificada por el GEN POL del VIH. Consiste en un heterodímero formado por una subunidad de 66kDa y otra de 51 kDa que son derivadas de una proteína precursora común. El heterodímero también incluye una actividad de ARNsa H (RIBONUCLEASA H DEL VIRUS DE LA INMUNODEFICIENCIA HUMANA) que juega un rol esencial en el proceso de replicación viral.

pPolirribonucleótido de doble cadena compuesto de ácidos poliadenílico y poliuridílico.

Las ribonucleasas son enzimas que catalizan la hidrólisis de enlaces fosfato internos en moléculas de ARN (ácido ribonucleico), resultando en la separación de nucleótidos individuales o fragmentos más pequeños. Existen diferentes tipos de ribonucleasas que actúan en sitios específicos de la molécula de ARN y pueden tener funciones variadas, como regular la expresión génica, desempeñar un papel en la respuesta inmunitaria o contribuir al procesamiento y maduración del ARN. Estas enzimas son esenciales para diversos procesos biológicos y su estudio ha sido fundamental para comprender la estructura y función del ARN.

La Ribonucleasa Pancreática, también conocida como RNasaP o PRSS1, es una enzima digestiva que se produce en el páncreas. Su función principal es ayudar en la digestión de los ácidos nucleicos, específicamente el ARN, mediante su rotura. Esta enzima es secretada al duodeno como parte del jugo pancreático y desempeña un papel crucial en la hidrólisis del ARN transferente (tRNA) y otros ARNs en pequeños fragmentos durante el proceso de digestión. La deficiencia o disfunción de esta enzima puede estar asociada con diversas condiciones patológicas, como la fibrosis quística y algunos trastornos hereditarios raros.

La ribonucleasa T1 es una enzima que pertenece a la clase de las nucleasas, específicamente a las endorribonucleasas. Esta enzima se extrae típicamente del hongo Aspergillus oryzae y tiene la capacidad de cortar selectivamente el ARN monocatenario en posiciones específicas, generando productos de degradación con extremos 3'-fosfato y 5'-hidroxilo. La ribonucleasa T1 muestra una preferencia por los enlaces fosfodiéster que contienen pares de bases de uracilo-adénina (U-A) en la cadena de ARN, lo que resulta en fragmentos de ARN con extremos 3'-hidroxilo y 5'-fosfato.

Esta enzima se utiliza comúnmente en diversas aplicaciones de biología molecular y bioquímica, como por ejemplo, en la secuenciación de ARN, el mapeo de sitios de unión de ARN y proteínas, y en el estudio de las interacciones entre ARN y lípidos. Además, la ribonucleasa T1 ha sido ampliamente empleada en estudios estructurales y mecanísticos para entender los procesos moleculares implicados en la catálisis enzimática de las nucleasas.

La ribonucleasa H es un tipo específico de enzima que se encuentra en la mayoría de los organismos, tanto procariotas como eucariotas. Su función principal es catalizar el corte de la molécula de ARN (ácido ribonucleico) cuando está hibridizada con ADN (ácido desoxirribonucleico).

Existen dos tipos principales de ribonucleasas H: RNasa H1 y RNasa H2. La RNasa H1 corta selectivamente el ARN en una doble hélice de ADN-ARN en la unión fosfodiesterásica del azúcar del ARN con el grupo fosfato del ADN, dejando fragmentos de ARN de un solo filamento. Por otro lado, la RNasa H2 actúa sobre el ARN en una doble hélice de ARN-ADN y lo divide en fragmentos más cortos, incluso cuando el ARN está completamente emparejado con el ADN.

La ribonucleasa H desempeña un papel importante en la replicación del ADN y la transcripción inversa, ya que ayuda a eliminar los intrones del ARNm (ARN mensajero) antes de su traducción en proteínas. También es importante en la respuesta inmunitaria contra los retrovirus, como el VIH, ya que participa en la degradación del ADN viral durante la replicación del virus.

La Ribonucleasa P es un complejo enzimático ribonucleoproteico que se encuentra en la mayoría de los organismos, desde las bacterias hasta los mamíferos. Su función principal es el procesamiento de ARN no codificante, específicamente el cleavage y la modificación de precursores de ARN de transferencia (tRNAs). La ribonucleasa P cataliza el corte del extremo 5' de los precursores de tRNA para producir el extremo maduro con un grupo hidroxilo en la posición correcta.

La ribonucleasa P bacteriana está compuesta por una subunidad proteica y una subunidad de ARN catalítico, mientras que la ribonucleasa P eucariota carece de la subunidad de ARN catalítico y consiste solo en proteínas. La ribonucleasa P juega un papel importante en el metabolismo del ARN y su deficiencia o disfunción se ha relacionado con diversas enfermedades humanas, como la anemia de Fanconi y la displasia esquelética ligada al cromosoma X.

Las endorribonucleasas son un tipo específico de enzimas que participan en el procesamiento y degradación del ARN. A diferencia de las exorribonucleasas, que actúan cortando nucleótidos de los extremos de la molécula de ARN, las endorribonucleasas cortan dentro de la cadena de ARN, generando fragmentos de longitud variable.

Existen diferentes tipos de endorribonucleasas que desempeñan diversas funciones en la célula. Algunas participan en el procesamiento del ARNm maduro al eliminar intrones y producir los extremos 3' y 5' de las moléculas de ARNm maduras. Otras intervienen en la regulación del ARN, como las endorribonucleasas de restricción que protegen a las bacterias contra el ADN extraño invasor. También existen endorribonucleasas involucradas en la respuesta al estrés celular y en la defensa antiviral.

Las endorribonucleasas pueden ser específicas de sustrato o no específicas. Las endorribonucleasas específicas de sustrato reconocen secuencias particulares dentro del ARN y cortan en lugares específicos, mientras que las endorribonucleasas no específicas cortan el ARN en lugares no específicos.

En resumen, las endorribonucleasas son un grupo importante de enzimas que desempeñan diversas funciones en la célula relacionadas con el procesamiento y degradación del ARN.

Las hormonas placentarias son un tipo de hormonas producidas por el placenta durante el embarazo. El placenta es un órgano temporal que se forma durante el embarazo para proporcionar oxígeno y nutrientes al feto en desarrollo y eliminar los desechos metabólicos.

Hay varias hormonas placentarias importantes, incluyendo:

1. Gonadotropina coriónica humana (hCG): Esta es la primera hormona placentaria producida durante el embarazo y se puede detectar en la sangre o la orina materna dentro de las primeras semanas de gestación. La hCG ayuda a mantener la producción de progesterona por el cuerpo lúteo del ovario después de la implantación del embrión.

2. Progesterona: Después de las primeras semanas de embarazo, la placenta produce suficiente progesterona para mantener el revestimiento uterino y prevenir el rechazo del feto. La progesterona también inhibe la contracción uterina y promueve el crecimiento y desarrollo fetal.

3. Estrógenos: La placenta produce varios tipos de estrógenos durante el embarazo, incluyendo estriol, estrona y estradiol. Los estrógenos son importantes para el desarrollo de los senos y la preparación del cuerpo de la madre para el parto.

4. Relaxina: Esta hormona relaja los músculos lisos en el útero, el cuello uterino y la pelvis, lo que facilita el parto. La relaxina también puede estar involucrada en el crecimiento y desarrollo del feto.

5. Corticotropina liberadora de hormona (CRH): La CRH es producida por la placenta y ayuda a regular la producción de cortisol, una hormona importante para el desarrollo fetal y el inicio del parto.

En resumen, las hormonas producidas durante el embarazo desempeñan un papel crucial en el mantenimiento de un embarazo saludable y en la preparación del cuerpo de la madre para el parto. Las alteraciones en los niveles hormonales pueden estar asociadas con complicaciones del embarazo y el parto, por lo que es importante monitorear los niveles hormonales durante el embarazo.

La Ribonucleasa III, también conocida como RNasa III, es una enzima ribonucleasa específica que se encuentra en procariotas y eucariotas. En los procariotas, particularmente en las bacterias, desempeña un papel importante en el procesamiento y la degradación del ARN.

La RNasa III cataliza la escisión de dobles hélices de ARN formadas por regiones complementarias dentro de una molécula de ARN o entre dos moléculas de ARN diferentes. Esta actividad es esencial para el metabolismo del ARN en procariotas, ya que participa en la maduración de los precursores del ARN ribosomal (ARNr), la eliminación de intrones en el ARN mensajero (ARNm) y la regulación génica a través de la degradación de ciertos ARNs.

La RNasa III reconoce secuencias específicas dentro del ARN, formando dúplex de ARN con estructuras en bucle apiladas o "bulges" no emparejados. Una vez unida a su sustrato, la RNasa III realiza un corte de dos pasos, generando fragmentos de ARN con extremos romos y de longitud variable.

En resumen, la Ribonucleasa III es una enzima ribonucleasa que se encarga del procesamiento y degradación selectiva de diversas moléculas de ARN en procariotas, mediante el reconocimiento y corte específico de dúplex de ARN con estructuras secundarias particulares.

La neurotoxina derivada del eosinófilo, también conocida como EDN (Eosinophil-Derived Neurotoxin), es una proteína alergénica que se encuentra en los gránulos de las células eosinófilas, un tipo de glóbulos blancos que desempeñan un papel importante en el sistema inmunológico. La neurotoxina derivada del eosinófilo es liberada durante la activación y desgranulación de los eosinófilos, procesos que ocurren en respuesta a diversos estímulos, como las infecciones parasitarias o las reacciones alérgicas.

La EDN tiene propiedades neurotóxicas y citotóxicas, lo que significa que puede dañar o destruir células nerviosas y otras células del organismo. Se ha relacionado con diversas patologías, como el asma bronquial y las enfermedades alérgicas, aunque su papel preciso en el desarrollo de estas afecciones no está completamente esclarecido.

En un contexto médico, la neurotoxina derivada del eosinófilo se mide en la sangre o en los fluidos corporales como marcador de activación y desgranulación de los eosinófilos. Los niveles elevados de EDN pueden indicar una respuesta exagerada del sistema inmunológico o una enfermedad subyacente que requiera tratamiento.

Los oligorribonucleótidos (ORNs) son cortas cadenas de ARN, típicamente compuestas de 15-30 nucleótidos. Se producen naturalmente en células vivas y desempeñan diversas funciones importantes en los organismos. Uno de sus papeles más conocidos es como parte del sistema inmune innato, donde actúan como mediadores en la detección y respuesta a virus y otros patógenos invasores. Los ORNs también se utilizan en investigación científica, especialmente en el campo de la biología molecular y la genética, ya que se pueden sintetizar artificialmente para su uso en diversas técnicas experimentales, como la hibridación de ácidos nucleicos, la inhibición génica y la detección de ARNm específicos. Además, los ORNs han demostrado ser prometedores como posibles terapias para una variedad de enfermedades, incluyendo diversos trastornos genéticos y cánceres.

Los Datos de Secuencia Molecular se refieren a la información detallada y ordenada sobre las unidades básicas que componen las moléculas biológicas, como ácidos nucleicos (ADN y ARN) y proteínas. Esta información está codificada en la secuencia de nucleótidos en el ADN o ARN, o en la secuencia de aminoácidos en las proteínas.

En el caso del ADN y ARN, los datos de secuencia molecular revelan el orden preciso de las cuatro bases nitrogenadas: adenina (A), timina/uracilo (T/U), guanina (G) y citosina (C). La secuencia completa de estas bases proporciona información genética crucial que determina la función y la estructura de genes y proteínas.

En el caso de las proteínas, los datos de secuencia molecular indican el orden lineal de los veinte aminoácidos diferentes que forman la cadena polipeptídica. La secuencia de aminoácidos influye en la estructura tridimensional y la función de las proteínas, por lo que es fundamental para comprender su papel en los procesos biológicos.

La obtención de datos de secuencia molecular se realiza mediante técnicas experimentales especializadas, como la reacción en cadena de la polimerasa (PCR), la secuenciación de ADN y las técnicas de espectrometría de masas. Estos datos son esenciales para la investigación biomédica y biológica, ya que permiten el análisis de genes, genomas, proteínas y vías metabólicas en diversos organismos y sistemas.

El páncreas es un órgano glandular bothropejo ubicado en la parte posterior del estómago, que desempeña un papel fundamental en la digestión y el metabolismo de los hidratos de carbono. Tiene aproximadamente 12 a 15 centímetros de largo y tiene forma de pera.

La glándula pancreática se compone de dos partes principales: la parte exócrina y la parte endócrina.

La parte exócrina del páncreas produce enzimas digestivas, como la amilasa, lipasa y tripsina, que se secretan en el intestino delgado a través del conducto pancreático para ayudar en la descomposición de los nutrientes en los alimentos.

La parte endócrina del páncreas está compuesta por células llamadas islotes de Langerhans, que producen y secretan hormonas importantes, como insulina y glucagón, directamente en la sangre. La insulina regula el metabolismo de los hidratos de carbono, lípidos y proteínas, promoviendo la absorción de glucosa por las células y disminuyendo los niveles de glucosa en la sangre. El glucagón, por otro lado, aumenta los niveles de glucosa en la sangre al estimular la descomposición del glucógeno hepático en glucosa.

El páncreas juega un papel crucial en el mantenimiento de la homeostasis metabólica y la digestión adecuada de los nutrientes. Las disfunciones en el páncreas, como la pancreatitis o la diabetes mellitus, pueden tener graves consecuencias para la salud.

La citidina monofosfato (CMP) es una nucleótido que se forma por la unión de una molécula de citidina con un grupo fosfato. La citidina es una de las cuatro bases nitrogenadas que forman parte de los ácidos nucléicos, como el ARN.

La CMP es uno de los componentes básicos del ARN y desempeña un papel importante en la síntesis y reparación del mismo. También interviene en la transferencia de energía dentro de la célula y puede actuar como sustrato en diversas reacciones metabólicas.

La citidina monofosfato se produce en la célula a partir de la citidina, mediante la acción de enzimas específicas llamadas citidina kinasas. La CMP puede ser convertida posteriormente en otras moléculas más complejas, como la citidina difosfato (CDP) y la citidina trifosfato (CTP), que desempeñan funciones aún más diversas dentro de la célula.

En resumen, la citidina monofosfato es un compuesto importante en el metabolismo celular, especialmente en relación con el ARN y la transferencia de energía.

Las exorribonucleasas son un tipo específico de enzimas que participan en el proceso de replicación y reparación del ADN. Su función principal es eliminar nucleótidos individuales o pequeños oligonucleótidos de los extremos de los fragmentos de ARN o ADN, siempre hacia afuera desde el sitio de unión de la enzima. Existen diferentes tipos de exorribonucleasas que se clasifican según su especificidad por el sustrato (ARN o ADN), su direccionalidad (3'-5' o 5'-3') y su mecanismo catalítico.

Las exorribonucleasas desempeñan un papel crucial en la corrección del par de bases durante la replicación del ADN, eliminando nucleótidos incorrectamente emparejados y permitiendo que se incorporen los nucleótidos correctos. También participan en la reparación del ADN mediante diversos mecanismos, como el proceso de recombinación homóloga y la escisión de nucleótidos.

La deficiencia o disfunción de las exorribonucleasas se ha relacionado con diversas enfermedades genéticas, incluyendo trastornos neurológicos y cánceres hereditarios. Por lo tanto, el estudio y la comprensión de estas enzimas son importantes para el desarrollo de nuevas estrategias terapéuticas y diagnósticas en medicina.

Los bovinos son un grupo de mamíferos artiodáctilos que pertenecen a la familia Bovidae y incluyen a los toros, vacas, búfalos, bisontes y otras especies relacionadas. Los bovinos son conocidos principalmente por su importancia económica, ya que muchas especies se crían para la producción de carne, leche y cuero.

Los bovinos son rumiantes, lo que significa que tienen un estómago complejo dividido en cuatro cámaras (el rumen, el retículo, el omaso y el abomaso) que les permite digerir material vegetal fibroso. También tienen cuernos distintivos en la frente, aunque algunas especies pueden no desarrollarlos completamente o carecer de ellos por completo.

Los bovinos son originarios de África y Asia, pero ahora se encuentran ampliamente distribuidos en todo el mundo como resultado de la domesticación y la cría selectiva. Son animales sociales que viven en manadas y tienen una jerarquía social bien establecida. Los bovinos también son conocidos por su comportamiento de pastoreo, donde se mueven en grupos grandes para buscar alimentos.

La secuencia de bases, en el contexto de la genética y la biología molecular, se refiere al orden específico y lineal de los nucleótidos (adenina, timina, guanina y citosina) en una molécula de ADN. Cada tres nucleótidos representan un codón que especifica un aminoácido particular durante la traducción del ARN mensajero a proteínas. Por lo tanto, la secuencia de bases en el ADN determina la estructura y función de las proteínas en un organismo. La determinación de la secuencia de bases es una tarea central en la genómica y la biología molecular moderna.

La Ribonucleasa H del Virus de la Inmunodeficiencia Humana (HIV-1 RNase H) es una enzima que se encuentra en el retrovirus HIV-1, responsable de la infección del SIDA en humanos. Esta enzima desempeña un papel crucial durante la replicación del virus, ya que está involucrada en la eliminación del molde de ARN durante la transcripción inversa.

La transcripción inversa es el proceso por el cual el material genético del virus, compuesto por ARN, se copia a DNA. Durante este proceso, la RNA polimerasa dependiente de ARN (RT) crea una molécula híbrida de ARN-DNA. La HIV-1 RNase H luego escinde específicamente esta molécula híbrida en el sitio donde se une el ARN y el DNA, eliminando así el molde de ARN.

La HIV-1 RNase H es un objetivo terapéutico prometedor para el desarrollo de fármacos antirretrovirales, ya que su inhibición podría interferir con la replicación del virus y, por lo tanto, ralentizar o detener la progresión de la infección por HIV-1.

"Escherichia coli" (abreviado a menudo como "E. coli") es una especie de bacterias gram-negativas, anaerobias facultativas, en forma de bastón, perteneciente a la familia Enterobacteriaceae. Es parte de la flora normal del intestino grueso humano y de muchos animales de sangre caliente. Sin embargo, ciertas cepas de E. coli pueden causar diversas infecciones en humanos y otros mamíferos, especialmente si ingresan a otras partes del cuerpo donde no pertenecen, como el sistema urinario o la sangre. Las cepas patógenas más comunes de E. coli causan gastroenteritis, una forma de intoxicación alimentaria. La cepa O157:H7 es bien conocida por provocar enfermedades graves, incluidas insuficiencia renal y anemia hemolítica microangiopática. Las infecciones por E. coli se pueden tratar con antibióticos, pero las cepas resistentes a los medicamentos están aumentando en frecuencia. La prevención generalmente implica prácticas de higiene adecuadas, como lavarse las manos y cocinar bien la carne.

ARN, o ácido ribonucleico, es una molécula presente en todas las células vivas y muchos virus. Es parte fundamental del proceso de traducción de la información genética almacenada en el ADN en proteínas funcionales. Existen diferentes tipos de ARN que desempeñan diversas funciones importantes en la célula, como el ARN mensajero (ARNm), ARN de transferencia (ARNt) y los ARN ribosomales (ARNr). El ARN está compuesto por una cadena de nucleótidos que incluyen azúcares, fosfatos y cuatro tipos diferentes de bases nitrogenadas: adenina (A), guanina (G), citosina (C) y uracilo (U), en lugar de timina, como se encuentra en el ADN. El ARN puede ser monocatenario o bicatenario y su longitud varía dependiendo de su función específica.

El ARN catalítico, también conocido como "ribozima," es un tipo de ácido ribonucleico que tiene la capacidad de catalizar reacciones químicas, es decir, actúa como una enzima. Fue descubierto en 1982 por Thomas Cech y Sidney Altman, lo que les valió el Premio Nobel de Química en 1989.

Las ribozimas se encuentran naturalmente en ciertos tipos de ARN, como los intrones del grupo I y II, y los virus ARN satélite. Poseen regiones específicas con estructuras secundarias y terciarias que les permiten unirse a moléculas substrato y promover reacciones de unión o escisión de enlaces fosfodiéster, entre otras.

Su existencia ha contribuido al desarrollo de la teoría del mundo de ARN, que propone que en el origen de la vida, el ARN desempeñó funciones tanto genéticas como catalíticas antes de que aparecieran las proteínas y el ADN.

La secuencia de aminoácidos se refiere al orden específico en que los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos para formar una proteína. Cada proteína tiene su propia secuencia única, la cual es determinada por el orden de los codones (secuencias de tres nucleótidos) en el ARN mensajero (ARNm) que se transcribe a partir del ADN.

Las cadenas de aminoácidos pueden variar en longitud desde unos pocos aminoácidos hasta varios miles. El plegamiento de esta larga cadena polipeptídica y la interacción de diferentes regiones de la misma dan lugar a la estructura tridimensional compleja de las proteínas, la cual desempeña un papel crucial en su función biológica.

La secuencia de aminoácidos también puede proporcionar información sobre la evolución y la relación filogenética entre diferentes especies, ya que las regiones conservadas o similares en las secuencias pueden indicar una ascendencia común o una función similar.

La cinética en el contexto médico y farmacológico se refiere al estudio de la velocidad y las rutas de los procesos químicos y fisiológicos que ocurren en un organismo vivo. Más específicamente, la cinética de fármacos es el estudio de los cambios en las concentraciones de drogas en el cuerpo en función del tiempo después de su administración.

Este campo incluye el estudio de la absorción, distribución, metabolismo y excreción (conocido como ADME) de fármacos y otras sustancias en el cuerpo. La cinética de fármacos puede ayudar a determinar la dosis y la frecuencia óptimas de administración de un medicamento, así como a predecir los efectos adversos potenciales.

La cinética también se utiliza en el campo de la farmacodinámica, que es el estudio de cómo los fármacos interactúan con sus objetivos moleculares para producir un efecto terapéutico o adversos. Juntas, la cinética y la farmacodinámica proporcionan una comprensión más completa de cómo funciona un fármaco en el cuerpo y cómo se puede optimizar su uso clínico.

La guanosina monofosfato (GMP) es una nucleótido que se forma a partir de la guanina, una base nitrogenada, y un grupo fosfato. Es uno de los componentes básicos de los ácidos nucléicos, como el ADN y el ARN.

En el ciclo de la señalización celular, el GMP cíclico (cGMP) actúa como un segundo mensajero importante. El cGMP se sintetiza a partir del GTP (trifosfato de guanina) por acción de la enzima guanilil ciclasa y descompone a guanosina difosfato (GDP) por acción de la enzima fosfodiesterasa.

El cGMP desempeña un papel crucial en la regulación de diversas funciones celulares, como la relajación del músculo liso, la inhibición de la agregación plaquetaria y la neurotransmisión. También está involucrado en la respuesta a los estímulos hormonales y neuronales, así como en la protección de las células contra el daño oxidativo y isquémico.

El ARN bacteriano se refiere al ácido ribonucleico que se encuentra en las bacterias. Los bacterias no tienen un núcleo celular y, por lo tanto, sus ARN (ácidos ribonucleicos) están presentes en el citoplasma celular. Existen tres tipos principales de ARN bacterianos: ARN mensajero (mARN), ARN de transferencia (tARN) y ARN ribosomal (rARN). Estos ARN desempeñan un papel crucial en la transcripción, traducción y síntesis de proteínas en las bacterias. El ARN bacteriano es a menudo el objetivo de antibióticos que inhiben la síntesis de proteínas y, por lo tanto, la supervivencia bacteriana.

La especificidad por sustrato en términos médicos se refiere a la propiedad de una enzima que determina cuál es el sustrato específico sobre el cual actúa, es decir, el tipo particular de molécula con la que interactúa y la transforma. La enzima reconoce y se une a su sustrato mediante interacciones químicas entre los residuos de aminoácidos de la enzima y los grupos funcionales del sustrato. Estas interacciones son altamente específicas, lo que permite que la enzima realice su función catalítica con eficacia y selectividad.

La especificidad por sustrato es una característica fundamental de las enzimas, ya que garantiza que las reacciones metabólicas se produzcan de manera controlada y eficiente dentro de la célula. La comprensión de la especificidad por sustrato de una enzima es importante para entender su función biológica y el papel que desempeña en los procesos metabólicos. Además, esta información puede ser útil en el diseño y desarrollo de inhibidores enzimáticos específicos para uso terapéutico o industrial.

La conformación del ácido nucleico se refiere a la estructura tridimensional que adopta el ácido nucleico, ya sea ADN (ácido desoxirribonucleico) o ARN (ácido ribonucleico), una vez que se ha producido su doble hélice. La conformación de estas moléculas puede variar dependiendo de factores como la secuencia de nucleótidos, el entorno químico y físico, y las interacciones con otras moléculas.

Existen dos conformaciones principales del ADN: la forma B y la forma A. La forma B es la más común en condiciones fisiológicas y se caracteriza por una hélice dextrógira con un paso de rotación de 34,3 Å (ångstroms) y un diámetro de 20 Å. Los nucleótidos se disponen en forma de pirámide con el azúcar en la base y las bases apiladas en la cima. La forma A, por otro lado, tiene una hélice más corta y ancha, con un paso de rotación de 27,5 Å y un diámetro de 23 Å. Esta conformación se presenta en condiciones deshidratadas o con altas concentraciones de sales.

El ARN también puede adoptar diferentes conformaciones, dependiendo del tipo de molécula y de las condiciones ambientales. El ARN mensajero (ARNm), por ejemplo, tiene una conformación similar a la forma A del ADN, mientras que el ARN de transferencia (ARNt) adopta una estructura más compacta y globular.

La conformación del ácido nucleico es importante para su reconocimiento y unión con otras moléculas, como las proteínas, y desempeña un papel crucial en la regulación de la expresión génica y la replicación del ADN.

Los artiodáctilos son un orden de mamíferos caracterizados por tener una forma particular de pies, en la que el peso se distribuye uniformemente en los dedos medios y terceros. Esta característica se refleja en su nombre, del griego "arthron" (articulación) y "daktylos" (dedo), lo que significa "con dos dedos".

Los artiodáctilos incluyen una variedad de especies, como cerdos, hipopótamos, camellos, antílopes, ciervos, bueyes almizcleros y ballenas. Aunque pueden parecer muy diferentes en apariencia, todos comparten esta estructura de pies común.

Además de su forma de pies distintiva, los artiodáctilos también tienen una serie de otras características que los distinguen. Por ejemplo, la mayoría de ellos tienen un estómago complejo con varias cámaras, lo que les permite digerir material vegetal difícil. También tienden a tener dientes incisivos superiores prominentes y una dieta herbívora o omnívora.

Los artiodáctilos son un grupo grande y diverso de mamíferos, y muchas especies son importantes para el ser humano desde hace miles de años como fuente de alimento, transporte y recursos naturales. Sin embargo, también se enfrentan a una serie de amenazas, incluyendo la pérdida de hábitat y la caza excesiva, lo que ha llevado a la extinción de varias especies en los últimos siglos.

Los Modelos Moleculares son representaciones físicas o gráficas de moléculas y sus estructuras químicas. Estos modelos se utilizan en el campo de la química y la bioquímica para visualizar, comprender y estudiar las interacciones moleculares y la estructura tridimensional de las moléculas. Pueden ser construidos a mano o generados por computadora.

Existen diferentes tipos de modelos moleculares, incluyendo:

1. Modelos espaciales: Representan la forma y el tamaño real de las moléculas, mostrando los átomos como esferas y los enlaces como palos rígidos o flexibles que conectan las esferas.
2. Modelos de barras y bolas: Consisten en una serie de esferas (átomos) unidas por varillas o palos (enlaces químicos), lo que permite representar la geometría molecular y la disposición espacial de los átomos.
3. Modelos callejones y zigzag: Estos modelos representan las formas planas de las moléculas, con los átomos dibujados como puntos y los enlaces como líneas que conectan esos puntos.
4. Modelos de superficies moleculares: Representan la distribución de carga eléctrica alrededor de las moléculas, mostrando áreas de alta densidad electrónica como regiones sombreadas o coloreadas.
5. Modelos computacionales: Son representaciones digitales generadas por computadora que permiten realizar simulaciones y análisis de las interacciones moleculares y la dinámica estructural de las moléculas.

Estos modelos son herramientas esenciales en el estudio de la química, ya que ayudan a los científicos a visualizar y comprender cómo interactúan las moléculas entre sí, lo que facilita el diseño y desarrollo de nuevos materiales, fármacos y tecnologías.

La conformación proteica se refiere a la estructura tridimensional que adquieren las cadenas polipeptídicas una vez que han sido sintetizadas y plegadas correctamente en el proceso de folding. Esta conformación está determinada por la secuencia de aminoácidos específica de cada proteína y es crucial para su función biológica, ya que influye en su actividad catalítica, interacciones moleculares y reconocimiento por otras moléculas.

La conformación proteica se puede dividir en cuatro niveles: primario (la secuencia lineal de aminoácidos), secundario (estructuras repetitivas como hélices alfa o láminas beta), terciario (el plegamiento tridimensional completo de la cadena polipeptídica) y cuaternario (la organización espacial de múltiples cadenas polipeptídicas en una misma proteína).

La determinación de la conformación proteica es un área importante de estudio en bioquímica y biología estructural, ya que permite comprender cómo funcionan las proteínas a nivel molecular y desarrollar nuevas terapias farmacológicas.

La desnaturalización proteica es un cambio en la estructura tridimensional de una proteína, provocando alteraciones en su funcionalidad y solubilidad. Este proceso suele ser irreversible y puede deberse a diversos factores como variaciones de temperatura, pH, presencia de sales metálicas o agentes químicos desnaturalizantes (como detergentes o alcohol). La desnaturalización proteica conlleva la separación de las cadenas polipeptídicas y la exposición de los grupos hidrófobos normalmente ocultos en el interior de la molécula, lo que puede llevar a la formación de agregados insolubles. Es un fenómeno importante en biología molecular, bioquímica y ciencias de los alimentos.

El ARN de transferencia (ARNt) es un tipo pequeño de ARN no codificante que desempeña un papel crucial en la síntesis de proteínas en el proceso conocido como traducción. Cada molécula de ARNt se une específicamente a un aminoácido particular y lleva ese aminoácido al ribosoma, donde se une a una secuencia complementaria de ARN mensajero (ARNm) durante el proceso de encadenamiento de péptidos. De esta manera, el ARNt actúa como un adaptador molecular que conecta los codones del ARNm con los aminoácidos correspondientes, permitiendo así la formación de cadenas polipeptídicas durante la traducción. El genoma humano contiene alrededor de 500 genes que codifican diferentes tipos de ARNt, y cada uno de ellos tiene una secuencia específica en el extremo 3' conocida como la cola de CCA, donde se une el aminoácido correspondiente.

La estabilidad de las enzimas, desde un punto de vista médico o bioquímico, se refiere a la capacidad de una enzima para mantener su estructura tridimensional y funcionalidad en condiciones variables del medio ambiente. Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas específicas dentro de un organismo, y su eficacia puede verse afectada por factores como el pH, la temperatura, la concentración de solutos y la presencia de inhibidores enzimáticos.

Un factor que contribuye a la estabilidad de las enzimas es su estructura proteica. Las enzimas globulares, con sus estructuras compactas e hidrofóbicas, son más resistentes a la desnaturalización y la pérdida de actividad que las enzimas fibrosas o desestructuradas. Además, la presencia de enlaces disulfuro, puentes de hidrógeno y otras interacciones no covalentes dentro de la estructura proteica también puede aumentar la estabilidad de las enzimas.

La estabilidad térmica es una propiedad importante de las enzimas, ya que afecta su funcionamiento en diversos entornos fisiológicos. Las enzimas de organismos homeotermos, como los mamíferos, suelen ser más estables a temperaturas corporales elevadas (36-37°C) en comparación con las enzimas de organismos poiquilotermos, como las bacterias. Sin embargo, algunas enzimas termófilas y hipertermófilas, originarias de ambientes extremadamente calientes, pueden mantener su actividad a temperaturas mucho más altas (hasta 100°C o más).

La estabilidad química de las enzimas se refiere a su resistencia a los cambios en el pH y la concentración de solutos. Las enzimas funcionan óptimamente dentro de un rango específico de pH, y tanto los entornos ácidos como alcalinos pueden desnaturalizarlas e inactivarlas. La estabilidad a la salinidad también es una consideración importante para las enzimas que funcionan en ambientes hipersalinos, como los océanos o las glándulas sudoríparas.

La estabilidad de las enzimas puede verse afectada por diversos factores, como la presencia de inhibidores enzimáticos, la radiación ultravioleta y la oxidación. La inactivación enzimática también puede ocurrir durante el procesamiento y almacenamiento de alimentos, lo que afecta su calidad y vida útil. Por lo tanto, comprender y controlar los factores que influyen en la estabilidad de las enzimas es fundamental para aprovechar sus propiedades beneficiosas en diversas aplicaciones biotecnológicas e industriales.

El ARN ribosomal (ARNr) es un tipo de ARN presente en las células que forma parte de los ribosomas, donde desempeña un papel fundamental en la síntesis de proteínas. Los ribosomas están compuestos por proteínas y ARN ribosomal, y su función principal es unir los aminoácidos para formar una cadena polipeptídica durante el proceso de traducción del ARN mensajero (ARNm).

El ARN ribosomal se sintetiza en el núcleo de la célula a partir del ADN como una molécula grande y larga, que posteriormente se procesa y divide en varias subunidades más pequeñas. Existen diferentes tipos y tamaños de ARN ribosomal, dependiendo de su localización celular y función específica. En general, el ARN ribosomal se clasifica en dos categorías principales: ARN ribosomal grande (ARNrg) y ARN ribosomal pequeño (ARNrps).

El ARN ribosomal grande es una molécula de ARN larga y flexible que forma parte de la subunidad grande del ribosoma. Por otro lado, el ARN ribosomal pequeño es una molécula más corta y rígida que forma parte de la subunidad pequeña del ribosoma. Ambas subunidades se unen para formar el ribosoma completo, donde tiene lugar la síntesis de proteínas.

En resumen, el ARN ribosomal es una molécula de ARN presente en los ribosomas que desempeña un papel crucial en la síntesis de proteínas en las células. Se sintetiza a partir del ADN en el núcleo celular y se procesa en diferentes subunidades antes de unirse para formar el ribosoma completo.

En la medicina, los "sitios de unión" se refieren a las regiones específicas en las moléculas donde ocurre el proceso de unión, interacción o enlace entre dos or más moléculas o iones. Estos sitios son cruciales en varias funciones biológicas, como la formación de enlaces químicos durante reacciones enzimáticas, la unión de fármacos a sus respectivos receptores moleculares, la interacción antígeno-anticuerpo en el sistema inmunológico, entre otros.

La estructura y propiedades químicas de los sitios de unión determinan su especificidad y afinidad para las moléculas que se unen a ellos. Por ejemplo, en el caso de las enzimas, los sitios de unión son las regiones donde las moléculas substrato se unen y son procesadas por la enzima. Del mismo modo, en farmacología, los fármacos ejercen sus efectos terapéuticos al unirse a sitios de unión específicos en las proteínas diana o receptores celulares.

La identificación y el estudio de los sitios de unión son importantes en la investigación médica y biológica, ya que proporcionan información valiosa sobre los mecanismos moleculares involucrados en diversas funciones celulares y procesos patológicos. Esto puede ayudar al desarrollo de nuevos fármacos y terapias más eficaces, así como a una mejor comprensión de las interacciones moleculares que subyacen en varias enfermedades.

Los polinucleótidos son cadenas largas de nucleótidos, los componentes básicos de ácidos nucleicos como el ADN y el ARN. Cada nucleótido consta de un azúcar (desoxirribosa en el ADN o ribosa en el ARN), una base nitrogenada (adenina, timina, guanina, citosina en el ADN; adenina, uracilo, guanina, citosina en el ARN) y un grupo fosfato.

En los polinucleótidos, los grupos fosfato de nucleótidos adyacentes se unen mediante enlaces fosfodiéster, creando una cadena lineal con un esqueleto de azúcar-fosfato. Las secuencias específicas de bases nitrogenadas en los polinucleótidos almacenan y transmiten información genética, lo que permite la síntesis de proteínas y la regulación de los procesos celulares.

El ADN y el ARN desempeñan papeles cruciales en la herencia, la expresión génica, la replicación y la transcripción, y su estructura y función se ven afectadas por las propiedades de los polinucleótidos.

Los polirribonucleótidos son largas cadenas de nucleótidos que consisten en ribosa (un azúcar pentosa) unida a una base nitrogenada y un grupo fosfato. En la biología molecular, el término "polirribonucleótido" se utiliza a menudo para referirse específicamente al ARN, que es un tipo de ácido nucleico importante en la síntesis de proteínas y la expresión génica.

El ARN se sintetiza a partir del ADN mediante una enzima llamada ARN polimerasa, y puede existir en varias formas diferentes, incluyendo el ARN mensajero (mRNA), ARN de transferencia (tRNA) y ARN ribosómico (rRNA). Cada uno de estos tipos de ARN desempeña un papel importante en la síntesis de proteínas y la expresión génica.

En resumen, los polirribonucleótidos son largas cadenas de nucleótidos que contienen ribosa y pueden referirse específicamente al ácido ribonucleico (ARN) en la biología molecular.

La concentración de iones de hidrógeno, también conocida como pH, es una medida cuantitativa que describe la acidez o alcalinidad de una solución. Más específicamente, el pH se define como el logaritmo negativo de base 10 de la concentración de iones de hidrógeno (expresada en moles por litro):

pH = -log[H+]

Donde [H+] representa la concentración de iones de hidrógeno. Una solución con un pH menor a 7 se considera ácida, mientras que una solución con un pH mayor a 7 es básica o alcalina. Un pH igual a 7 indica neutralidad (agua pura).

La medición de la concentración de iones de hidrógeno y el cálculo del pH son importantes en diversas áreas de la medicina, como la farmacología, la bioquímica y la fisiología. Por ejemplo, el pH sanguíneo normal se mantiene dentro de un rango estrecho (7,35-7,45) para garantizar un correcto funcionamiento celular y metabólico. Cualquier desviación significativa de este rango puede provocar acidosis o alcalosis, lo que podría tener consecuencias graves para la salud.

Las endonucleasas son enzimas que cortan los nucleótidos dentro de una cadena de ácido nucleico (ADN o ARN), en contraste con las exonucleasas, que eliminan nucleótidos desde el extremo de la cadena. Las endonucleasas tienen diversos usos funcionales y estructurales dentro de la célula, como por ejemplo en el procesamiento del ARNm durante su maduración o en los mecanismos de reparación del ADN. También desempeñan un papel crucial en algunos sistemas de restricción-modificación presentes en bacterias y arqueas, donde ayudan a proteger al organismo contra la invasión de ADN foráneo.

Existen diferentes tipos de endonucleasas clasificadas según su especificidad de reconocimiento del sitio de corte. Algunas son poco específicas y cortan el ácido nucleico en lugares casi al azar, mientras que otras requieren secuencias específicas donde realizar el corte. Estas últimas se denominan endonucleasas de restricción y suelen utilizarse extensamente en biología molecular para manipular ADN in vitro, como por ejemplo en la clonación o el análisis genético.

No existe una definición médica específica para "Poli C" ya que este término no está reconocido en la literatura médica o científica. Es posible que pueda estar referido a un suplemento vitamínico o a algún producto no médico. La vitamina C, también conocida como ácido ascórbico, es una vitamina hidrosoluble que el cuerpo necesita para formar vasos sanguíneos, tendones, ligamentos y colágeno en los huesos. También ayuda al cuerpo a absorber mejor el hierro de los alimentos y a mantener el sistema inmunológico fuerte. Si desea obtener información sobre un suplemento o producto específico, le recomiendo que consulte con un profesional médico o farmacéutico para obtener asesoramiento médico preciso y basado en evidencia.

El ARN mensajero (ARNm) es una molécula de ARN que transporta información genética copiada del ADN a los ribosomas, las estructuras donde se producen las proteínas. El ARNm está formado por un extremo 5' y un extremo 3', una secuencia codificante que contiene la información para construir una cadena polipeptídica y una cola de ARN policitol, que se une al extremo 3'. La traducción del ARNm en proteínas es un proceso fundamental en la biología molecular y está regulado a niveles transcripcionales, postranscripcionales y de traducción.

La histidina es un aminoácido essencial, lo que significa que el cuerpo no puede producirlo por sí solo y debe obtenerse a través de la dieta. Es esencial para la synthesis de proteínas y también desempeña un rol importante en la mantención de la equilibrio del pH en el cuerpo, ya que puede convertirse en un ácido o una base débil.

La histidina se encuentra en una variedad de alimentos, incluyendo carne, pescado, productos lácteos, granos y algunas verduras. Es importante para la función inmunológica, la reparación de tejidos y la producción de glóbulos rojos. También actúa como un antioxidante y puede ayudar a proteger las células del daño.

En el cuerpo, la histidina se puede descomponer en histamina, una sustancia que desempeña un papel importante en la respuesta inmunológica y la inflamación. Sin embargo, un exceso de histamina puede causar síntomas como picazón, enrojecimiento, hinchazón y dificultad para respirar. Algunas personas pueden tener deficiencia de histidina, lo que puede causar anemia, debilidad, pérdida de apetito y problemas de crecimiento.

La centrifugación en gradiente de densidad es un método de separación utilizado en el laboratorio para separar partículas o células basándose en sus diferencias de densidad. Este método utiliza un tubo de centrifugación que contiene un gradiente de solución con diferentes concentraciones de un agente densificante, como el sucre o el cloruro de cesio, disuelto en un líquido tamponado.

Después de colocar la muestra en la parte superior del tubo, se somete a centrifugación de alta velocidad. Durante este proceso, las partículas o células se mueven hacia el fondo del tubo y se separan en función de su densidad relativa. Las partículas o células con una densidad menor que la solución se mantienen en las capas superiores del gradiente, mientras que aquellas con una densidad mayor migran hacia abajo hasta alcanzar el punto en el que su densidad coincide con la de la solución circundante.

Este método es ampliamente utilizado en la investigación biomédica para purificar y separar diferentes tipos de células, como los glóbulos rojos y blancos, o para aislar organelas celulares, como los mitocondrios o los lisosomas. También se utiliza en el diagnóstico clínico para la separación y purificación de virus, bacterias u otros patógenos presentes en muestras biológicas.

La desoxirribonucleasas son un tipo específico de enzimas conocidas como nucleasas que tienen la capacidad de cortar o degradar ácidos nucleicos, como el ADN (ácido desoxirribonucleico). Estas enzimas catalizan la rotura de los enlaces fosfodiéster entre los nucleótidos en las cadenas de ADN, lo que resulta en su fragmentación.

Las desoxirribonucleasas se clasifican en función del punto de unión donde cortan el ADN:

1. Exonucleasas: estas desoxirribonucleasas eliminan nucleótidos de los extremos de la molécula de ADN, ya sea desde el extremo 5' o desde el extremo 3'. Pueden ser procesivas, es decir, continúan eliminando nucleótidos uno tras otro hasta que se complete el proceso, o no procesivas, lo que significa que solo eliminan un pequeño número de nucleótidos.

2. Endonucleasas: estas desoxirribonucleasas cortan las cadenas de ADN en lugares internos, generando fragmentos con extremos libres tanto en el extremo 5' como en el extremo 3'. Algunas endonucleasas reconocen secuencias específicas de nucleótidos y cortan el ADN en esos puntos, mientras que otras son no específicas y cortan el ADN en lugares aleatorios.

Las desoxirribonucleasas tienen diversas funciones importantes en los organismos vivos, como por ejemplo:

- Participar en la reparación del ADN dañado mediante la eliminación de fragmentos dañados y su sustitución por nuevos nucleótidos.
- Intervenir en la eliminación de segmentos de ADN no deseados durante el procesamiento del ARNm (ácido ribonucleico mensajero) o en la recombinación genética.
- Desempeñar un papel crucial en los mecanismos de defensa celular contra virus y plásmidos, ya que pueden reconocer y destruir su ADN foráneo.

En resumen, las desoxirribonucleasas son enzimas esenciales para la vida que participan en diversos procesos relacionados con el ADN, como la reparación, el procesamiento y la defensa contra elementos genéticos extraños. Su acción específica o no específica sobre las cadenas de ADN les permite realizar estas funciones vitales en los organismos vivos.

La división del ARN, también conocida como escisión del ARN, es un proceso metabólico importante en la maduración y regulación de los ARN. Implica el corte o separación de una molécula de ARN de larga cadena en fragmentos más pequeños y manejables. Existen diferentes tipos de división del ARN, cada uno con su propio mecanismo y función específicos.

1. División del ARNm: Se trata de un proceso fundamental para la maduración del ARN mensajero (ARNm), que es el precursor de las proteínas en la célula. Después de la transcripción, el ARNm primario se procesa mediante la eliminación de intrones y la unión de exones, dando lugar a una molécula de ARNm maduro y funcional. Este proceso está mediado por enzimas conocidas como spliceosomas, que reconocen los sitios específicos de división del ARNm.

2. División del ARNt: El ARN de transferencia (ARNt) es una molécula de ARN pequeña y no codificante que desempeña un papel crucial en la traducción del código genético durante la síntesis de proteínas. Durante el procesamiento del ARNt, se eliminan los intrones y se unen los exones, al igual que ocurre con el ARNm. Este proceso está mediado por enzimas específicas llamadas endonucleasas y ligasas.

3. División del ARNr: El ARN ribosómico (ARNr) es un componente estructural y funcional importante de los ribosomas, que son las máquinas moleculares responsables de la síntesis de proteínas en la célula. Durante el procesamiento del ARNr, se eliminan los intrones y se unen los exones, al igual que ocurre con el ARNm y el ARNt. Este proceso está mediado por una serie de enzimas especializadas, como las endonucleasas y ligasas.

4. División del ARNn: El ARN no codificante (ARNn) es un tipo de ARN que no codifica proteínas pero desempeña diversas funciones importantes en la célula, como el procesamiento y regulación del ARNm, la modulación de la expresión génica y la defensa contra los virus. Durante el procesamiento del ARNn, se eliminan los intrones y se unen los exones, al igual que ocurre con el ARNm, el ARNt y el ARNr. Este proceso está mediado por una serie de enzimas especializadas, como las endonucleasas y ligasas.

En resumen, la división del ARN es un proceso fundamental que desempeña un papel crucial en la maduración y funcionalidad de diversos tipos de ARN, como el ARNm, el ARNt, el ARNr y el ARNn. Este proceso está mediado por una serie de enzimas especializadas, como las endonucleasas y ligasas, que participan en la eliminación de los intrones y la unión de los exones para formar moléculas de ARN maduras y funcionales. La división del ARN es un proceso clave en la expresión génica y la regulación de la actividad celular, y su alteración puede estar asociada a diversas enfermedades y trastornos.

La polirribonucleótido nucleotidiltransferasa, también conocida como RNA nucleotidyltransferasa o PNPTase, es una enzima que participa en la maduración y procesamiento de diversos ARNs. Esta enzima cataliza la adición de uno o más nucleótidos a los extremos 3'-OH de los ARNs, mediante un mecanismo de transferencia de fosfato desde un nucleótido donante (como ATP o GTP) al extremo del ARN receptor.

La PNPTase desempeña un papel importante en la biología celular, ya que interviene en la eliminación de intrones durante el procesamiento del ARNm, la formación y mantenimiento de los extremos de los telómeros, y la regulación de la estabilidad y traducción de diversos ARNs. La actividad de esta enzima está controlada por factores celulares y patológicos, como la presencia de determinadas proteínas o el estrés oxidativo, lo que puede influir en su capacidad para modificar los extremos de los ARNs y, en consecuencia, en la expresión génica y la homeostasis celular.

La PNPTase se encuentra ampliamente distribuida en diferentes organismos, desde procariotas hasta eucariotas, y presenta una estructura modular compuesta por un dominio catalítico y uno o más dominios reguladores, que determinan su especificidad y actividad hacia diferentes sustratos ARN. La investigación sobre la PNPTase y su regulación ha adquirido relevancia en diversos campos de la biomedicina, como la oncología, la virología y la neurobiología, dada su implicación en procesos patológicos como el cáncer, las infecciones virales y las enfermedades neurodegenerativas.

El dicroismo circular es un fenómeno óptico que ocurre cuando la luz polarizada se hace incidir sobre una sustancia y esta absorbe selectivamente la luz con diferentes grados de rotación. Este efecto fue descubierto por John Frederick William Herschel en 1820.

En términos médicos, el dicroismo circular se utiliza a menudo en el campo de la microscopía y la espectroscopia para el estudio de moléculas quirales, como los aminoácidos y los azúcares. La luz polarizada que pasa a través de una sustancia dicroica experimentará un desplazamiento en su plano de polarización, lo que permite a los científicos obtener información sobre la estructura y composición química de la muestra.

En particular, el dicroismo circular se ha utilizado en la investigación biomédica para estudiar la estructura y orientación de las moléculas de colágeno y otras proteínas fibrosas en tejidos como la piel, los tendones y los ligamentos. También se ha empleado en el análisis de muestras de sangre y otros fluidos biológicos para detectar y medir la concentración de moléculas quirales presentes.

En resumen, el dicroismo circular es un método no invasivo y sensible que permite a los científicos obtener información detallada sobre la estructura y composición química de las muestras biológicas, lo que resulta útil en diversas aplicaciones clínicas y de investigación.

La catálisis es un proceso químico en el que una sustancia, conocida como catalizador, aumenta la velocidad o tasa de reacción de una determinada reacción química sin consumirse a sí misma. Esto sucede al disminuir la energía de activación necesaria para iniciar la reacción y estabilizar los intermediarios reactivos que se forman durante el proceso.

En el contexto médico, la catálisis juega un papel importante en diversas funciones biológicas, especialmente en las relacionadas con las enzimas. Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores naturales y aceleran reacciones químicas específicas dentro de los organismos vivos. Estas reacciones son esenciales para la supervivencia y el funcionamiento adecuado del cuerpo humano, ya que intervienen en procesos metabólicos como la digestión de nutrientes, la síntesis de moléculas complejas y la eliminación de desechos.

Las enzimas funcionan mediante la unión a sus sustratos (las moléculas sobre las que actúan) en sitios específicos llamados sitios activos. Esta interacción reduce la energía de activación requerida para que la reacción ocurra, lo que permite que el proceso se lleve a cabo más rápidamente y con menor consumo de energía. Después de facilitar la reacción, la enzima se libera y puede volver a unirse a otro sustrato, haciendo que este proceso sea altamente eficiente y efectivo.

En resumen, la catálisis es un fenómeno químico fundamental que involucra el uso de catalizadores para acelerar reacciones químicas. En el campo médico, las enzimas son ejemplos importantes de catalizadores biológicos que desempeñan funciones vitales en diversos procesos metabólicos y fisiológicos.

El complejo multienzimático del exosoma es una máquina molecular que se encarga de la degradación y procesamiento de diversos tipos de ARN en la célula. Está formado por una serie de proteínas, la mayoría de las cuales son ribonucleasas, es decir, enzimas que cortan y descomponen el ARN en nucleótidos más pequeños.

El exosoma se localiza principalmente en el citoplasma y en el núcleo celular, donde ayuda a regular la cantidad y la calidad del ARN presente en la célula. En particular, desempeña un papel importante en la eliminación de ARN defectuosos o no funcionales, como los ARNm que contienen errores de empalme o aquellos que no han sido traducidos correctamente.

Además, el exosoma también participa en el procesamiento y maduración de diversos tipos de ARN, como los ARN ribosomales y los ARN pequeños nucleares (snRNA). El complejo multienzimático del exosoma es esencial para la supervivencia celular y está involucrado en diversos procesos patológicos, como el cáncer y las enfermedades neurodegenerativas.

La cromatografía por intercambio iónico es una técnica de separación y análisis en la que se aprovechan las interacciones electrostáticas entre los iones de la muestra y los sitios iónicos del medio estacionario (generalmente resinas sintéticas con cargas positivas o negativas).

Este método se basa en el principio de que los analitos iónicos se distribuyen entre dos fases, una móvil (el disolvente o el medio líquido) y otra estacionaria (la matriz sólida cargada), lo que permite su separación selectiva.

Existen dos tipos principales de cromatografía por intercambio iónico: la cationita, en la que se utilizan resinas con carga positiva para retener los aniones; y la aniónica, en la que se emplean matrices con carga negativa para atrapar los cationes.

La separación de los analitos se logra mediante un proceso de elución, en el que se modifica el pH, la fuerza iónica o la composición del disolvente, lo que provoca la desorción selectiva de los componentes y su migración a través de la columna.

La cromatografía por intercambio iónico es una herramienta muy útil en diversas áreas analíticas, como el análisis de aguas, la industria farmacéutica, la química clínica y la biología molecular.

La "Temperatura Ambiental" en un contexto médico generalmente se refiere a la medición de la temperatura del aire que rodea al paciente o sujeto. Se mide normalmente con un termómetro y se expresa generalmente en grados Celsius (°C) o Fahrenheit (°F).

En el cuidado clínico, la temperatura ambiental adecuada es importante para el confort del paciente, así como para el correcto funcionamiento del equipo médico. Por ejemplo, algunos medicamentos y vacunas deben almacenarse a temperaturas específicas.

También es un factor a considerar en el manejo de pacientes con patologías que alteran la termorregulación corporal, como las infecciones graves, los traumatismos severos o las enfermedades neurológicas. En estos casos, mantener una temperatura ambiental controlada puede contribuir a prevenir hipotermia o hipertermia, condiciones que podrían empeorar el estado del paciente.

Un pliegue de proteína es una estructura tridimensional específica adoptada por una proteína después de su plegamiento, que está determinada por la secuencia de aminoácidos. Es la disposición espacial particular de los segmentos de cadena polipeptídica que resulta en la formación de una estructura compacta y bien organizada, capaz de realizar las funciones propias de la proteína. Existen diferentes tipos de pliegues de proteínas, como el alfa/beta, beta/alpha, alfa/alfa, entre otros, los cuales se clasifican según la organización espacial de los dominios alfa-helicoidales y láminas beta antiparalelas. El pliegue de proteínas es crucial para la estabilidad y función de las proteínas, y su alteración puede conducir a enfermedades.

En la terminología médica o bioquímica, los nucleótidos de uracilo no tienen una definición específica como unidad individual. Sin embargo, los nucleótidos son moléculas formadas por un nucleósido (una base nitrogenada unida a un azúcar) y uno o más grupos fosfato. En el caso de los nucleótidos que contienen uracilo, la base nitrogenada es uracilo, mientras que el azúcar generalmente es ribosa en el contexto de ARN.

Entonces, para ser específico, un ejemplo de un nucleótido de uracilo sería Uridina monofosfato (UMP), donde la base nitrogenada uracilo está unida a un azúcar de ribosa y un grupo fosfato. Otros nucleótidos que contienen uracilo incluyen Uridina difosfato (UDP) y Uridina trifosfato (UTP), que tienen dos y tres grupos fosfato, respectivamente. Estas moléculas desempeñan un papel crucial en diversas reacciones metabólicas y procesos bioquímicos, especialmente en la síntesis de ARN y azúcares.

Los yodacetatos son compuestos químicos que contienen el grupo funcional yodacetato, que se forma a través de la reacción del yodo con etilenoxido. Un ejemplo común es el yodaceto de metilo (CH3I), que se utiliza como desinfectante y antimicrobiano en medicina humana y veterinaria. Se emplea especialmente en la higiene bucal para tratar infecciones orales leves, así como en la preservación de especímenes biológicos.

Es importante tener precaución al manipular yodacetatos, ya que pueden irritar la piel y los ojos, y su inhalación puede causar problemas respiratorios. Además, el exceso de exposición al yodaceto de metilo podría conducir a un desequilibrio iodado en el cuerpo.

La química, en el contexto médico y de la salud, se refiere a la rama de las ciencias naturales que estudia la composición, estructura, propiedades y reacciones de la materia, especialmente los elementos químicos y sus compuestos, con respecto a su aplicación en el diagnóstico, tratamiento y prevención de enfermedades.

La química desempeña un papel fundamental en diversas áreas de la medicina y la salud pública, como la farmacología (estudio de los fármacos y sus mecanismos de acción), toxicología (estudio de los efectos nocivos de sustancias químicas sobre los organismos vivos), bioquímica (estudio de las sustancias químicas y sus interacciones en los sistemas biológicos) y fisiología (estudio del funcionamiento de los organismos vivos).

En la farmacología, por ejemplo, la química ayuda a entender cómo se comportan y metabolizan los fármacos en el cuerpo humano, lo que permite desarrollar medicamentos más eficaces y seguros. En toxicología, la química es útil para identificar y evaluar los riesgos asociados con diversas sustancias químicas presentes en el medio ambiente o utilizadas en productos de consumo.

En resumen, la química es una herramienta fundamental en el campo médico y de la salud, ya que ayuda a comprender los procesos bioquímicos y fisiológicos que subyacen en las enfermedades, así como a desarrollar y evaluar tratamientos y medicamentos efectivos.

Aspergillus oryzae es un tipo de hongo filamentoso que pertenece al género Aspergillus. Este hongo es ampliamente utilizado en la industria alimentaria, especialmente en Asia, para la producción de alimentos fermentados como el miso, la salsa de soja y el vino de arroz. También se utiliza en la producción de enzimas industriales y de alimentos.

En un contexto médico, Aspergillus oryzae no es considerado una amenaza importante para la salud humana, ya que raramente causa infecciones invasivas en humanos. Sin embargo, como otros hongos del género Aspergillus, puede producir alérgenos y micotoxinas que pueden causar reacciones alérgicas o intoxicaciones alimentarias en algunas personas.

En general, Aspergillus oryzae se considera un hongo beneficioso y seguro cuando se utiliza en la producción de alimentos y bebidas, siempre que se sigan prácticas adecuadas de manipulación e higiene.

Los fenómenos químicos se refieren a los procesos en los que las sustancias experimentan cambios que resultan en la formación de uno o más productos nuevos con propiedades diferentes. Estos cambios implican la ruptura y formación de enlaces químicos entre átomos, lo que lleva a la creación de nuevas moléculas y compuestos.

Ejemplos comunes de fenómenos químicos incluyen reacciones de oxidación-reducción, combustión, neutralización ácido-base y síntesis de compuestos. Estos procesos a menudo están asociados con la liberación o absorción de energía en forma de calor, luz u otras formas, lo que puede utilizarse para caracterizar y estudiar las reacciones químicas.

En un contexto médico, los fenómenos químicos desempeñan un papel fundamental en muchos procesos fisiológicos y patológicos. Por ejemplo, las reacciones químicas dentro de las células permiten la producción de energía, la síntesis de proteínas y ácidos nucleicos, y la regulación de diversas vías de señalización. Asimismo, los fenómenos químicos también están involucrados en varios procesos patológicos, como la inflamación, el estrés oxidativo y la formación de productos finales de glicación avanzada (AGEs), que contribuyen al desarrollo de enfermedades crónicas.

El estudio de los fenómenos químicos es fundamental para comprender los principios básicos de la bioquímica y la farmacología, lo que a su vez informa el diagnóstico, el tratamiento y la prevención de enfermedades en medicina.

La hidrólisis es un proceso químico fundamental que ocurre a nivel molecular y no está limitado al campo médico, sin embargo, desempeña un rol importante en diversas áreñas de la medicina y bioquímica.

En términos generales, la hidrólisis se refiere a la ruptura de enlaces químicos complejos mediante la adición de agua. Cuando un enlace químico es roto por esta reacción, la molécula original se divide en dos o más moléculas más pequeñas. Este proceso implica la adición de una molécula de agua (H2O) que contribuye con un grupo hidroxilo (OH-) a una parte de la molécula original y un protón (H+) a la otra parte.

En el contexto médico y bioquímico, la hidrólisis es crucial para muchas reacciones metabólicas dentro del cuerpo humano. Por ejemplo, durante la digestión de los macronutrientes (lípidos, carbohidratos y proteínas), enzimas específicas catalizan las hidrolisis de éstos para convertirlos en moléculas más pequeñas que puedan ser absorbidas e utilizadas por el organismo.

- En la digestión de carbohidratos complejos, como almidones y celulosa, los enlaces glucosídicos son hidrolizados por enzimas como la amilasa y la celulasa para formar moléculas simples de glucosa.
- En la digestión de lípidos, las grasas complejas (triglicéridos) son hidrolizadas por lipasas en el intestino delgado para producir ácidos grasos y glicerol.
- Durante la digestión de proteínas, las largas cadenas polipeptídicas son descompuestas en aminoácidos más pequeños gracias a las peptidasas y las endopeptidasas.

Además de su importancia en el metabolismo, la hidrólisis también juega un papel crucial en la eliminación de fármacos y otras sustancias xenobióticas del cuerpo humano. Las enzimas presentes en el hígado, como las citocromo P450, hidrolizan estas moléculas para facilitar su excreción a través de la orina y las heces.

Los aminoácidos son las unidades estructurales y building blocks de las proteínas. Existen 20 aminoácidos diferentes que se encuentran comúnmente en las proteínas, y cada uno tiene su propia estructura química única que determina sus propiedades y funciones específicas.

onceados de los aminoácidos se unen en una secuencia específica para formar una cadena polipeptídica, que luego puede plegarse y doblarse en una estructura tridimensional compleja para formar una proteína funcional.

once de los 20 aminoácidos son considerados "esenciales", lo que significa que el cuerpo humano no puede sintetizarlos por sí solo y deben obtenerse a través de la dieta. Los otros nueve aminoácidos se consideran "no esenciales" porque el cuerpo puede sintetizarlos a partir de otros nutrientes.

Los aminoácidos también desempeñan una variedad de funciones importantes en el cuerpo, como la síntesis de neurotransmisores, la regulación del metabolismo y la producción de energía. Una deficiencia de ciertos aminoácidos puede llevar a diversas condiciones de salud, como la pérdida de masa muscular, el debilitamiento del sistema inmunológico y los trastornos mentales.

Los gránulos de eosinófilos son granulaciones presentes en las células sanguíneas llamadas eosinófilos, que forman parte del sistema inmunitario. Estos gránulos contienen una variedad de proteínas, la mayoría de las cuales están involucradas en process relacionados con la defensa contra parásitos y en procesos inflamatorios.

Las principales proteínas en los gránulos de eosinofilos incluyen:

1. Proteína básica mayor (MBP): Esta es una proteína altamente cargada que se une a las membranas y tiene actividad antimicrobiana. También desempeña un papel en la respuesta inmunitaria alérgica y puede contribuir al daño tisular durante los procesos inflamatorios.
2. Proteína de eosinofilo peroxidasa (EPO): Esta es una enzima que produce especies reactivas de oxígeno, las cuales desempeñan un papel importante en la eliminación de parásitos y también pueden contribuir al daño tisular durante los procesos inflamatorios.
3. Proteínas ricas en cisteína (CRP): Estas proteínas tienen actividad antimicrobiana y ayudan a regular la respuesta inmunitaria.
4. Neurotoxina: Esta es una proteína con actividad citotóxica que puede dañar las células y contribuir al daño tisular durante los procesos inflamatorios.
5. Glucosaminidasa: Esta es una enzima que descompone los glúcidos y puede ayudar a la eosinófilo a penetrar en los tejidos y eliminar parásitos.

En general, las proteínas en los gránulos de eosinófilos desempeñan un papel importante en la defensa contra parásitos y también pueden contribuir al daño tisular durante los procesos inflamatorios.

La electroforesis en gel de poliacrilamida (PAGE, por sus siglas en inglés) es un método analítico y de separación comúnmente utilizado en biología molecular y genética para separar ácidos nucleicos (ADN, ARN) o proteínas según su tamaño y carga.

En este proceso, el gel de poliacrilamida se prepara mezclando monómeros de acrilamida con un agente de cross-linking como el N,N'-metileno bisacrilamida. Una vez polimerizado, el gel resultante tiene una estructura tridimensional altamente cruzada que proporciona sitios para la interacción iónica y la migración selectiva de moléculas cargadas cuando se aplica un campo eléctrico.

El tamaño de las moléculas a ser separadas influye en su capacidad de migrar a través del gel de poliacrilamida. Las moléculas más pequeñas pueden moverse más rápidamente y se desplazarán más lejos desde el punto de origen en comparación con las moléculas más grandes, lo que resulta en una separación eficaz basada en el tamaño.

En el caso de ácidos nucleicos, la PAGE a menudo se realiza bajo condiciones desnaturalizantes (por ejemplo, en presencia de formaldehído y formamida) para garantizar que las moléculas de ácido nucleico mantengan una conformación lineal y se evite la separación basada en su forma. La detección de los ácidos nucleicos separados puede lograrse mediante tinción con colorantes como bromuro de etidio o mediante hibridación con sondas específicas de secuencia marcadas radiactivamente o fluorescentemente.

La PAGE es una técnica sensible y reproducible que se utiliza en diversas aplicaciones, como el análisis del tamaño de fragmentos de ADN y ARN, la detección de proteínas específicas y la evaluación de la pureza de las preparaciones de ácidos nucleicos.

El peso molecular, en términos médicos y bioquímicos, se refiere al valor numérico que representa la masa de una molécula. Se calcula sumando los pesos atómicos de cada átomo que constituye la molécula. Es una unidad fundamental en química y bioquímica, especialmente cuando se trata de entender el comportamiento de diversas biomoléculas como proteínas, ácidos nucleicos, lípidos y carbohidratos. En la práctica clínica, el peso molecular puede ser relevante en terapias de reemplazo enzimático o de proteínas, donde el tamaño de la molécula puede influir en su absorción, distribución, metabolismo y excreción.

Los nucleótidos de citosina son componentes básicos de los ácidos nucléicos, como el ADN y el ARN. Un nucleótido está formado por un azúcar pentosa (ribosa en el caso del ARN o desoxirribosa en el caso del ADN), una base nitrogenada y uno o más grupos fosfato. En los nucleótidos de citosina, la base nitrogenada es específicamente la citosina, que es una de las cuatro bases nitrogenadas que se encuentran normalmente en el ADN y el ARN (las otras tres son adenina, timina y guanina en el ADN, y adenina, uracilo y guanina en el ARN).

La citosina es una base nitrogenada pura que contiene un anillo de pirimidina. En el ADN, la citosina se empareja específicamente con la guanina a través de enlaces de hidrógeno débiles, mientras que en el ARN, se empareja con la uracilo. Los nucleótidos de citosina desempeñan un papel fundamental en la transmisión y expresión de la información genética, ya que forman parte de las moléculas de ADN y ARN que codifican los genes y participan en la síntesis de proteínas.

Los precursores del ARN, también conocidos como pré-ARN o ARN primario, se refieren a las largas moléculas de ARN transcribadas directamente a partir del ADN mediante la acción de la ARN polimerasa durante el proceso de transcripción. Estos precursores aún no han sufrido los procesos de maduración, como el empalme o la eliminación de intrones, por lo que contienen secuencias tanto exónicas (que formarán parte del ARNm maduro) como intrónicas (que serán eliminadas). Después de la transcripción, los precursores del ARN son procesados en varios pasos para producir diferentes tipos de ARN maduros, como el ARN mensajero (ARNm), ARN de transferencia (ARNt) y ARN ribosómico (ARNr). La correcta maduración de los precursores del ARN es fundamental para asegurar la integridad y funcionalidad de los ARN maduros y, por lo tanto, es crucial para la expresión génica y la síntesis de proteínas adecuadas.

En términos médicos, los perezosos no se refieren a una persona que es floja o haragana, sino que se utiliza para describir un síndrome caracterizado por dificultad para mantenerse despierto durante el día y permanecer despierto por la noche. Este trastorno del sueño se conoce médicamente como 'Hipersomnia central' o 'Síndrome de Pereza Diurna'.

Las personas con este síndrome pueden sentir un sueño abrumador durante el día, incluso después de haber dormido toda la noche. Pueden tener dificultad para despertarse por la mañana y les resulta difícil concentrarse o realizar sus actividades diarias debido a su somnolencia. A menudo, las siestas durante el día no alivian esta sensación de cansancio extremo.

Es importante distinguir esta condición médica del uso coloquial del término 'perezoso', que se utiliza para describir a alguien que es flojo o indolente. La hipersomnia central no está relacionada con la falta de motivación o voluntad, sino que es un trastorno del sueño que requiere atención médica.

En la terminología médica y bioquímica, una "unión proteica" se refiere al enlace o vínculo entre dos o más moléculas de proteínas, o entre una molécula de proteína y otra molécula diferente (como un lípido, carbohidrato u otro tipo de ligando). Estas interacciones son cruciales para la estructura, función y regulación de las proteínas en los organismos vivos.

Existen varios tipos de uniones proteicas, incluyendo:

1. Enlaces covalentes: Son uniones fuertes y permanentes entre átomos de dos moléculas. En el contexto de las proteínas, los enlaces disulfuro (S-S) son ejemplos comunes de este tipo de unión, donde dos residuos de cisteína en diferentes cadenas polipeptídicas o regiones de la misma cadena se conectan a través de un puente sulfuro.

2. Interacciones no covalentes: Son uniones más débiles y reversibles que involucran fuerzas intermoleculares como las fuerzas de Van der Waals, puentes de hidrógeno, interacciones iónicas y efectos hidrofóbicos/hidrofílicos. Estas interacciones desempeñan un papel crucial en la formación de estructuras terciarias y cuaternarias de las proteínas, así como en sus interacciones con otras moléculas.

3. Uniones enzimáticas: Se refieren a la interacción entre una enzima y su sustrato, donde el sitio activo de la enzima se une al sustrato mediante enlaces no covalentes o covalentes temporales, lo que facilita la catálisis de reacciones químicas.

4. Interacciones proteína-proteína: Ocurren cuando dos o más moléculas de proteínas se unen entre sí a través de enlaces no covalentes o covalentes temporales, lo que puede dar lugar a la formación de complejos proteicos estables. Estas interacciones desempeñan un papel fundamental en diversos procesos celulares, como la señalización y el transporte de moléculas.

En resumen, las uniones entre proteínas pueden ser covalentes o no covalentes y desempeñan un papel crucial en la estructura, función y regulación de las proteínas. Estas interacciones son esenciales para una variedad de procesos celulares y contribuyen a la complejidad y diversidad de las funciones biológicas.

Los xenartros son un orden de mamíferos placentarios que incluye a los osos hormigueros, perezosos y armadillos. Este término se utiliza en anatomía comparada para describir una característica única de su esqueleto: la fusión de ciertas vértebras en el área lumbar (parte inferior) de la columna vertebral.

Esta fusión forma una estructura denominada "placa sacra", que está compuesta por varias vértebras soldadas entre sí. Esta adaptación proporciona a estos animales una mayor estabilidad y soporte para su pesado cuerpo, especialmente útil cuando consideramos que algunas especies de osos hormigueros y perezosos pueden pesar más de 50 kilogramos.

Además, este grupo también comparte otras características distintivas en sus extremidades posteriores, como los huesos del muslo y la pierna están ubicados en posición vertical (no oblicua como en otros mamíferos), lo que les confiere una postura plantígrada firme al desplazarse.

El magnesio es un mineral esencial que desempeña más de 300 funciones en el cuerpo humano. Es necesario para la síntesis de proteínas, el metabolismo de los glúcidos y los lípidos, el mantenimiento de la función muscular y nerviosa, y el mantenimiento de la salud ósea y cardiovascular.

El magnesio se encuentra en una variedad de alimentos, como las verduras de hoja verde, los frutos secos, las semillas, las legumbres, el pescado y los granos enteros. También está disponible en forma suplementaria.

La deficiencia de magnesio es poco frecuente, pero puede ocurrir en personas con enfermedades intestinales graves, alcoholismo o diabetes no controlada. Los síntomas de deficiencia de magnesio pueden incluir calambres musculares, temblores, ritmo cardíaco irregular y convulsiones.

El exceso de magnesio también puede ser perjudicial y causar diarrea, náuseas, vómitos, debilidad muscular y dificultad para respirar. Las dosis muy altas de magnesio pueden ser tóxicas y potencialmente letales.

Es importante mantener niveles adecuados de magnesio en el cuerpo, ya que desempeña un papel crucial en muchos procesos metabólicos importantes. Si tiene alguna preocupación sobre sus niveles de magnesio, hable con su médico o dietista registrado.

Los oligonucleótidos son cortas cadenas de nucleótidos, que son las unidades básicas que constituyen el ácido desoxirribonucleico (ADN) y el ácido ribonucleico (ARN). Cada nucleótido está formado por una base nitrogenada, un azúcar y un grupo fosfato. Las bases nitrogenadas pueden ser adenina (A), guanina (G), citosina (C) y timina (T) en el ADN, o adenina (A), guanina (G), citosina (C) y uracilo (U) en el ARN. Los oligonucleótidos se utilizan en una variedad de aplicaciones de biología molecular, como la reacción en cadena de la polimerasa (PCR), la secuenciación de ADN y la terapia génica.

En la definición médica, los oligonucleótidos se utilizan a menudo en el contexto de fármacos o therapeutics, donde se diseñan específicamente para unirse a secuencias de ARN específicas y modular su actividad. Por ejemplo, los antisentidos son oligonucleótidos sintéticos que se unen al ARN mensajero (ARNm) y previenen su traducción en proteínas. Los oligonucleótidos también se utilizan como marcadores moleculares en diagnóstico molecular, donde se unen a secuencias específicas de ADN o ARN para detectar la presencia de patógenos o mutaciones genéticas.

Los ribosomas son estructuras citoplasmáticas granulares compuestas por ARN ribosomal (rARN) y proteínas. Se encuentran en todas las células, libres en el citoplasma o adheridos a la membrana del retículo endoplásmico rugoso. Su función principal es catalizar la síntesis de proteínas, uniendo aminoácidos específicos según las secuencias establecidas por el ARN mensajero (ARNm). Los ribosomas leen el código genético contenido en el ARNm y, con la ayuda de ARN de transferencia (ARNt), unen los aminoácidos correspondientes para formar una cadena polipeptídica. Este proceso se denomina traducción o síntesis proteica. Los ribosomas desempeñan un papel crucial en la expresión génica y en la homeostasis celular general.

La espectroscopia de resonancia magnética (MRS, por sus siglas en inglés) es una técnica no invasiva de diagnóstico por imágenes que proporciona información metabólica y química sobre tejidos específicos. Es un método complementario a la resonancia magnética nuclear (RMN) y a la resonancia magnética de imágenes (RMI).

La MRS se basa en el principio de que diferentes núcleos atómicos, como el protón (1H) o el carbono-13 (13C), tienen propiedades magnéticas y pueden absorber y emitir energía electromagnética en forma de radiación de radiofrecuencia cuando se exponen a un campo magnético estático. Cuando se irradia un tejido con una frecuencia específica, solo los núcleos con las propiedades magnéticas apropiadas absorberán la energía y emitirán una señal de resonancia que puede ser detectada y analizada.

En la práctica clínica, la MRS se utiliza a menudo en conjunción con la RMN para obtener información adicional sobre el metabolismo y la composición química de los tejidos. Por ejemplo, en el cerebro, la MRS puede medir la concentración de neurotransmisores como el N-acetilaspartato (NAA), la creatina (Cr) y la colina (Cho), que están asociados con diferentes procesos fisiológicos y patológicos. La disminución de la concentración de NAA se ha relacionado con la pérdida neuronal en enfermedades como la esclerosis múltiple y el Alzheimer, mientras que un aumento en los niveles de Cho puede indicar inflamación o lesión celular.

La MRS tiene varias ventajas sobre otras técnicas de diagnóstico por imágenes, como la tomografía computarizada y la resonancia magnética nuclear, ya que no requiere el uso de radiación o contraste y puede proporcionar información funcional además de anatómica. Sin embargo, tiene algunas limitaciones, como una resolución espacial más baja y un tiempo de adquisición de datos más largo en comparación con la RMN estructural. Además, la interpretación de los resultados de la MRS puede ser compleja y requiere un conocimiento especializado de la fisiología y el metabolismo cerebral.

La termodinámica es un término que se utiliza en física y no directamente en la medicina, sin embargo, entender los conceptos básicos de termodinámica puede ser útil en algunas áreas de la medicina, como la fisiología o la bioquímica.

La termodinámica es el estudio de las relaciones entre el calor y otras formas de energía. Se ocupa de las leyes que rigen los intercambios de energía entre sistemas físicos y su entorno. En medicina, los conceptos de termodinámica pueden ser aplicados al estudio del metabolismo celular, la homeostasis corporal o el funcionamiento de dispositivos médicos que utilizan energía térmica.

Existen cuatro leyes fundamentales de la termodinámica:

1. La primera ley, también conocida como principio de conservación de la energía, establece que la energía no se crea ni se destruye, solo se transforma. En un organismo vivo, por ejemplo, la energía química almacenada en los alimentos es convertida en energía cinética y térmica durante el metabolismo.

2. La segunda ley establece que la entropía, o desorden, de un sistema aislado siempre aumenta con el tiempo. En términos médicos, este concepto puede ser aplicado al proceso de envejecimiento y deterioro progresivo del cuerpo humano.

3. La tercera ley establece que la entropía de un sistema se acerca a un valor constante cuando la temperatura del sistema se acerca al cero absoluto.

4. La cuarta ley, también conocida como principio de Nernst, relaciona la entropía y la temperatura de un sistema en equilibrio termodinámico.

En resumen, la termodinámica es el estudio de las leyes que rigen los intercambios de energía entre sistemas físicos y puede ser aplicada en diversos campos de la medicina y la biología.

Las proteínas de Escherichia coli (E. coli) se refieren a las diversas proteínas producidas por la bacteria gram-negativa E. coli, que es un organismo modelo comúnmente utilizado en estudios bioquímicos y genéticos. Este microorganismo posee una gama amplia y bien caracterizada de proteínas, las cuales desempeñan diversas funciones vitales en su crecimiento, supervivencia y patogenicidad. Algunas de estas proteínas están involucradas en la replicación del ADN, la transcripción, la traducción, el metabolismo, el transporte de nutrientes, la respuesta al estrés y la formación de la pared celular y la membrana.

Un ejemplo notable de proteína producida por E. coli es la toxina Shiga, que se asocia con ciertas cepas patógenas de esta bacteria y puede causar enfermedades graves en humanos, como diarrea hemorrágica y síndrome urémico hemolítico. Otra proteína importante es la β-galactosidasa, que se utiliza a menudo como un marcador reportero en experimentos genéticos para medir los niveles de expresión génica.

El estudio y la caracterización de las proteínas de E. coli han contribuido significativamente al avance de nuestra comprensión de la biología celular, la bioquímica y la genética, y siguen siendo un área de investigación activa en la actualidad.

La relación estructura-actividad (SAR, por sus siglas en inglés) es un concepto en farmacología y química medicinal que describe la relación entre las características químicas y estructurales de una molécula y su actividad biológica. La SAR se utiliza para estudiar y predecir cómo diferentes cambios en la estructura molecular pueden afectar la interacción de la molécula con su objetivo biológico, como un receptor o una enzima, y así influir en su actividad farmacológica.

La relación entre la estructura y la actividad se determina mediante la comparación de las propiedades químicas y estructurales de una serie de compuestos relacionados con sus efectos biológicos medidos en experimentos. Esto puede implicar modificaciones sistemáticas de grupos funcionales, cadenas laterales o anillos aromáticos en la molécula y la evaluación de cómo estos cambios afectan a su actividad biológica.

La información obtenida de los estudios SAR se puede utilizar para diseñar nuevos fármacos con propiedades deseables, como una mayor eficacia, selectividad o biodisponibilidad, al tiempo que se minimizan los efectos secundarios y la toxicidad. La relación estructura-actividad es un campo de investigación activo en el desarrollo de fármacos y tiene aplicaciones en áreas como la química medicinal, la farmacología y la biología estructural.

La uridina es un nucleósido, que consta de un anillo de azúcar de ribosa unido a la base nitrogenada uracilo. Es uno de los cuatro nucleósidos que forman parte de los ácidos nucléicos RNA (ácido ribonucleico). La uridina juega un papel crucial en diversas funciones metabólicas dentro de las células, como la síntesis de proteínas y la transferencia de energía. También se puede encontrar en algunos alimentos, como la levadura, y está disponible como suplemento dietético. En medicina, a veces se utiliza en el tratamiento de enfermedades genéticas raras que afectan al metabolismo.

El procesamiento postranscripcional del ARN (ARNp) es una serie de modificaciones y manipulaciones que sufren los ARN mensajeros (ARNm), ARN de transferencia (ARNt) y otros tipos de ARN después de su transcripción a partir del ADN y antes de su traducción a proteínas o desempeño de sus funciones respectivas.

En el caso específico del ARNm, los procesos postranscripcionales más comunes incluyen:

1. Capado: La adición de una pequeña molécula de metilguanosina en el extremo 5' del ARNm. Este capuchón protege al ARNm de la degradación y facilita su unión con la ribosoma durante la traducción.

2. Cola de poli(A): La adición de una secuencia de aproximadamente 200 residuos de adenina en el extremo 3' del ARNm. Esta cola también ayuda a proteger al ARNm contra la degradación y participa en su transporte y estabilización.

3. Splicing: El procesamiento del ARNm consiste en eliminar las secuencias no codificantes (intrones) e incorporar las secuencias codificantes (exones) resultando en una molécula de ARNm maduro y funcional.

Estos procesos son esenciales para garantizar la correcta expresión génica, ya que permiten la producción de proteínas funcionales a partir de los genes. Además, también pueden regular la expresión génica al modular la estabilidad y traducción del ARNm, así como mediante el mecanismo de "edición" del ARNm, en el que se introducen o eliminan nucleótidos específicos cambiando la secuencia de aminoácidos de la proteína resultante.

La definición médica de 'calor' se refiere al aumento de la temperatura corporal o a la sensación percibida de calidez en el cuerpo. También puede referirse al método de transferencia de energía térmica entre dos cuerpos diferentes o entre diferentes partes del mismo cuerpo, lo que puede ocurrir por conducción, convección o radiación. El calor es una forma importante de energía que desempeña un papel crucial en muchos procesos fisiológicos y patológicos en el cuerpo humano.

En medicina, la fiebre se define como una elevación de la temperatura corporal por encima de los límites normales, generalmente por encima de los 37,5-38°C (99,5-100,4°F), y puede ser un signo de infección o inflamación en el cuerpo. Por otro lado, la hipotermia se refiere a una temperatura corporal anormalmente baja, por debajo de los 35°C (95°F), lo que puede ser peligroso y potencialmente mortal si no se trata a tiempo.

En términos de transferencia de energía térmica, el calor fluye desde un cuerpo más caliente a uno más frío hasta que alcanzan el equilibrio térmico. La conducción ocurre cuando dos objetos en contacto directo transfieren calor entre sí, mientras que la convección involucra la transferencia de calor a través del movimiento de fluidos. La radiación es la transferencia de energía térmica a través de ondas electromagnéticas sin necesidad de un medio físico de contacto directo.

Los catiónes bivalentes son iones con una carga neta positiva (+2) y que provienen generalmente del medio natural. Estos se forman cuando un átomo pierde dos electrones durante un proceso de oxidación. Ejemplos comunes de catiónes bivalentes incluyen: magnesio (Mg²+), calcio (Ca²+), hierro (Fe²+) y cobre (Cu²+). Estos catiónes son importantes en diversas funciones biológicas, como la transmisión nerviosa, contracción muscular, coagulación sanguínea y estructura ósea.

Los fosfatos de dinucleósidos son tipos especiales de moléculas que se encuentran en las células vivas, particularmente en las membranas de los organelos. Están compuestos por dos nucleótidos unidos a través de un puente fosfato. Los nucleótidos están formados por una base nitrogenada, un azúcar de pentosa (generalmente ribosa o desoxirribosa) y un grupo fosfato.

En el contexto médico, los fosfatos de dinucleósidos son importantes porque desempeñan un papel crucial en la señalización celular y la regulación de diversos procesos celulares. Por ejemplo, algunos tipos de fosfatos de dinucleósidos están involucrados en la activación de enzimas y proteínas que desempeñan un papel importante en la respuesta inmunitaria.

Sin embargo, los niveles anormales de fosfatos de dinucleósidos también se han relacionado con varias afecciones médicas. Por ejemplo, se ha demostrado que los niveles elevados de ciertos tipos de fosfatos de dinucleósidos están asociados con enfermedades autoinmunes como el lupus eritematoso sistémico y la artritis reumatoide. Por otro lado, los niveles bajos de otros tipos de fosfatos de dinucleósidos se han relacionado con enfermedades neurodegenerativas como la enfermedad de Alzheimer y el Parkinson.

En resumen, los fosfatos de dinucleósidos son moléculas importantes que desempeñan un papel crucial en la señalización celular y la regulación de diversos procesos celulares. Los niveles anormales de estas moléculas se han relacionado con varias afecciones médicas, lo que hace que su estudio sea importante para el diagnóstico y el tratamiento de enfermedades.

La termolisina es una enzima proteolítica, específicamente una metaloproteinasa, producida por algunas bacterias. Es capaz de degradar varios tipos de proteínas y péptidos mediante la hidrólisis de los enlaces peptídicos. La termolisina tiene una alta actividad a temperaturas elevadas, lo que la hace útil en diversas aplicaciones industriales y de investigación. En un contexto médico, la termolisina puede desempeñar un papel en ciertos procesos infecciosos y patológicos, aunque generalmente no se considera una enzima primaria en el diagnóstico o tratamiento clínico.

La proteína catiónica de los eosinófilos, también conocida como ECP (del inglés, Eosinophil Cationic Protein), es una proteína altamente básica o catiónica que se encuentra en los gránulos secretorios de los eosinófilos, un tipo de glóbulos blancos que desempeñan un papel importante en la respuesta inmunitaria.

La ECP es liberada durante la activación y degranulación de los eosinófilos, procesos que ocurren en respuesta a diversos estímulos, como las infecciones parasitarias o las reacciones alérgicas. La proteína tiene propiedades citotóxicas y puede dañar tanto a células extrañas (como parásitos) como a células propias, contribuyendo a la patogénesis de diversas enfermedades, especialmente aquellas relacionadas con la inflamación eosinofílica.

El nivel de ECP en suero o plasma se utiliza como un indicador de la activación y desgranulación de los eosinófilos y, por lo tanto, puede servir como un marcador de diversas enfermedades, como el asma, la enfermedad inflamatoria intestinal, las dermatitis y algunos tipos de cáncer.

La estructura terciaria de una proteína se refiere a la disposición tridimensional de sus cadenas polipeptídicas, incluyendo las interacciones entre los diversos grupos químicos de los aminoácidos que la componen (como puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, enlaces ionícos y fuerzas hidrofóbicas). Esta estructura es responsable de la función biológica de la proteína, ya que determina su actividad catalítica, reconocimiento de ligandos o interacciones con otras moléculas. La estructura terciaria se adquiere después de la formación de la estructura secundaria (alfa hélices y láminas beta) y puede ser stabilizada por enlaces covalentes, como los puentes disulfuro entre residuos de cisteína. La predicción y el análisis de la estructura terciaria de proteínas son importantes áreas de investigación en bioinformática y biología estructural.

La desnaturalización del ácido nucleico es un proceso en el que las interacciones hidrógeno entre las dos cadenas complementarias de ADN o ARN se interrumpen, lo que resulta en la separación de las cadenas. Esto generalmente ocurre cuando se exponen los ácidos nucleicos a altas temperatururas, concentraciones salinas elevadas o agentes desnaturalizantes químicos como el formaldehído y el cloruro de guanidinio. La desnaturalización conduce a la conformación de las cadenas de ácido nucleico en una estructura menos organizada y más aleatoria, denominada estado desnaturalizado o denaturado. En esta forma, las secuencias de bases del ADN o ARN son más fácilmente accesibles para su análisis, como la hibridación de sondas moleculares o la secuenciación de ácidos nucleicos. El proceso de desnaturalización y posterior renaturalización (reassociación de las cadenas) se utiliza a menudo en técnicas de biología molecular, como la reacción en cadena de la polimerasa (PCR), la hibridación Southern y la hibridación northern.

Las proteínas recombinantes son versiones artificiales de proteínas que se producen mediante la aplicación de tecnología de ADN recombinante. Este proceso implica la inserción del gen que codifica una proteína particular en un organismo huésped, como bacterias o levaduras, que pueden entonces producir grandes cantidades de la proteína.

Las proteínas recombinantes se utilizan ampliamente en la investigación científica y médica, así como en la industria farmacéutica. Por ejemplo, se pueden usar para estudiar la función y la estructura de las proteínas, o para producir vacunas y terapias enzimáticas.

La tecnología de proteínas recombinantes ha revolucionado muchos campos de la biología y la medicina, ya que permite a los científicos producir cantidades casi ilimitadas de proteínas puras y bien caracterizadas para su uso en una variedad de aplicaciones.

Sin embargo, también plantea algunos desafíos éticos y de seguridad, ya que el proceso de producción puede involucrar organismos genéticamente modificados y la proteína resultante puede tener diferencias menores pero significativas en su estructura y función en comparación con la proteína natural.

La cromatografía en gel es una técnica de laboratorio utilizada en bioquímica y biología molecular para separar, identificar y purificar macromoléculas, como proteínas, ácidos nucleicos (ADN y ARN) y carbohidratos complejos. Este método se basa en el principio de la cromatografía, en el que una mezcla se divide en diferentes componentes según sus diferencias de interacción con dos fases: una fase móvil (generalmente un líquido) y una fase estacionaria (normalmente un sólido poroso).

En la cromatografía en gel, la fase estacionaria es un gel compuesto por moléculas de polímeros cruzados, como el ácido acrílico o el agarosa. Estos geles se caracterizan por sus poros y tamaño de red, lo que permite una separación basada en el tamaño molecular, la carga y otras propiedades fisicoquímicas de las moléculas presentes en la mezcla.

Existen diferentes tipos de cromatografía en gel, entre los que se encuentran:

1. Cromatografía de intercambio iónico en gel (IEC, por sus siglas en inglés): aprovecha las diferencias en la carga de las moléculas para separarlas. La fase estacionaria está cargada positiva o negativamente, y atrae a moléculas con cargas opuestas presentes en la mezcla.
2. Cromatografía de exclusión por tamaño en gel (GEC, por sus siglas en inglés): también conocida como filtración molecular en gel, separa las moléculas según su tamaño y forma. Las moléculas más grandes no pueden penetrar los poros del gel y se mueven más rápidamente que las moléculas más pequeñas, lo que permite una separación basada en el tamaño molecular.
3. Cromatografía de afinidad en gel (AC, por sus siglas en inglés): utiliza ligandos específicos unidos a la fase estacionaria para capturar moléculas objetivo presentes en la mezcla. Las moléculas se eluyen posteriormente del gel mediante el uso de diferentes condiciones, como cambios en el pH o la concentración de sal.

La cromatografía en gel es una técnica ampliamente utilizada en biología molecular y bioquímica para purificar y analizar proteínas, ácidos nucleicos y otros biomoléculas. Su versatilidad y alta resolución la hacen una herramienta indispensable en diversos campos de investigación y aplicaciones clínicas.

En la terminología médica, las proteínas se definen como complejas moléculas biológicas formadas por cadenas de aminoácidos. Estas moléculas desempeñan un papel crucial en casi todos los procesos celulares.

Las proteínas son esenciales para la estructura y función de los tejidos y órganos del cuerpo. Ayudan a construir y reparar tejidos, actúan como catalizadores en reacciones químicas, participan en el transporte de sustancias a través de las membranas celulares, regulan los procesos hormonales y ayudan al sistema inmunológico a combatir infecciones y enfermedades.

La secuencia específica de aminoácidos en una proteína determina su estructura tridimensional y, por lo tanto, su función particular. La genética dicta la secuencia de aminoácidos en las proteínas, ya que el ADN contiene los planos para construir cada proteína.

Es importante destacar que un aporte adecuado de proteínas en la dieta es fundamental para mantener una buena salud, ya que intervienen en numerosas funciones corporales vitales.

La cristalografía de rayos X es una técnica de investigación utilizada en el campo de la ciencia de materiales y la bioquímica estructural. Se basa en el fenómeno de difracción de rayos X, que ocurre cuando un haz de rayos X incide sobre un cristal. Los átomos del cristal actúan como centros de difracción, dispersando el haz de rayos X en diferentes direcciones y fases. La difracción produce un patrón de manchas de intensidad variable en una placa fotográfica o detector, que puede ser analizado para determinar la estructura tridimensional del cristal en el nivel atómico.

Esta técnica es particularmente útil en el estudio de las proteínas y los ácidos nucleicos, ya que estas biomoléculas a menudo forman cristales naturales o inducidos. La determinación de la estructura tridimensional de estas moléculas puede arrojar luz sobre su función y mecanismo de acción, lo que a su vez puede tener implicaciones importantes en el diseño de fármacos y la comprensión de enfermedades.

La cristalografía de rayos X también se utiliza en la investigación de materiales sólidos, como los metales, cerámicas y semiconductores, para determinar su estructura atómica y propiedades físicas. Esto puede ayudar a los científicos a desarrollar nuevos materiales con propiedades deseables para una variedad de aplicaciones tecnológicas.

La ADN polimerasa dirigida por ARN, también conocida como transcriptasa inversa, es una enzima que sintetiza ADN utilizando ARN como plantilla. Esta enzima juega un papel crucial en la replicación y transcripción del virus de inmunodeficiencia humana (VIH) y otros retrovirus. También se utiliza en laboratorios para amplificar secuencias de ADN específicas mediante la reacción en cadena de la polimerasa (PCR). La ADN polimerasa dirigida por ARN también se puede encontrar en algunas células hospedadoras, donde desempeña un papel en la reparación del ADN y la expresión génica.

El ARN bicatenario, también conocido como ARN híbrido, es una molécula de ácido ribonucleico (ARN) que contiene dos cadenas antiparalelas complementarias, a diferencia del ARN monocatenario que solo tiene una cadena. Este tipo de ARN se produce durante la transcripción inversa en retrovirus, donde el genoma viral de ARN se convierte en ADN bicatenario para su integración en el genoma del huésped. La reacción de transcripción inversa implica la síntesis de una cadena de ADN complementaria a la plantilla de ARN, seguida de la síntesis de una segunda cadena de ADN complementaria a la primera cadena de ADN recién sintetizada. El resultado es un molde bicatenario de ADN que se integra en el genoma del huésped, lo que permite la expresión continua del gen viral.

Como especialista en salud, permíteme proporcionarte la información que estás buscando. "Poli U" no es un término médico reconocido generalmente en la comunidad médica o científica. Es posible que te refieras a "Polyuria", que es una condición médica definida como la producción de orina excesiva, mayor a 2,5 litros por día en adultos y más de 1-2 litros por día en niños. La poliuria puede ser un síntoma de diversas afecciones, que incluyen diabetes mellitus, diabetes insípida, enfermedad renal, algunos trastornos del sistema nervioso y el uso de ciertos medicamentos.

Si este no era el término al que te referías o si necesitas información adicional sobre poliuria u otros temas relacionados con la salud, no dudes en preguntar. Estoy aquí para ayudarte.

"Streptomyces aureofaciens" es una especie de bacteria del género "Streptomyces", que pertenece al orden Actinomycetales. Este tipo de bacterias son gram positivas, aerobias y tienen un importante papel en la biodegradación de materiales orgánicos en el suelo.

Las cepas de "Streptomyces aureofaciens" son conocidas por producir diversos compuestos bioactivos, incluyendo antibióticos y otras sustancias con propiedades antimicrobianas y antifúngicas. Uno de los antibióticos más famosos producidos por esta especie es la cloranfenicol, un antibiótico de amplio espectro que se utiliza en el tratamiento de diversas infecciones bacterianas.

La bacteria "Streptomyces aureofaciens" forma colonias con un aspecto característico, siendo de color amarillo dorado y produciendo una capa de esporas en su superficie. Se encuentra comúnmente en el suelo y en ambientes acuáticos, donde desempeña un papel importante en el ciclo del carbono y el nitrógeno.

En resumen, "Streptomyces aureofaciens" es una especie de bacteria gram positiva que se encuentra en el suelo y produce diversos compuestos bioactivos, incluyendo antibióticos como la cloranfenicol.

La estabilidad del ARN se refiere a la resistencia de una molécula de ARN a degradarse o desintegrarse. El ARN es una molécula altamente inestable y susceptible a diversos procesos de degradación, como la hidrólisis y las enzimas desaminasas y nucleasas. La estabilidad del ARN se ve influida por varios factores, como su secuencia, estructura, modificaciones postraduccionales y el entorno celular en el que se encuentra.

La estabilidad del ARN es un factor crucial en la regulación de la expresión génica, ya que afecta directamente la cantidad y duración de las moléculas de ARN mensajero (ARNm) disponibles para la traducción en proteínas. La inestabilidad inherente del ARNm puede ser aprovechada por el organismo como un mecanismo de control de la expresión génica, ya que permite una rápida y precisa respuesta a los cambios en las condiciones celulares o ambientales.

Existen diversos mecanismos mediante los cuales se puede aumentar la estabilidad del ARN, como la unión de proteínas reguladoras que protegen al ARNm de la degradación enzimática, la modificación química de las bases nitrogenadas o la formación de estructuras secundarias intramoleculares que confieren resistencia a la hidrólisis. La comprensión de los mecanismos que regulan la estabilidad del ARN es de vital importancia en el campo de la biología molecular y tiene aplicaciones potenciales en el diseño de terapias génicas y la ingeniería genética.

Los enlaces de hidrógeno son, en química y bioquímica, fuerzas intermoleculares que surgen entre un átomo de hidrógeno (H) unido a un átomo fuertemente electronegativo, como el nitrógeno (N), el oxígeno (O) o el flúor (F), y otro átomo electronegativo cercano. Aunque no son verdaderos enlaces químicos covalentes, ya que no implican la compartición de electrones, los enlaces de hidrógeno son significantemente más fuertes que otras fuerzas intermoleculares como las fuerzas de dispersión de London o las fuerzas dipolo-dipolo.

En un contexto médico y biológico, los enlaces de hidrógeno desempeñan un papel crucial en la estabilidad de muchas moléculas importantes, como el ADN y las proteínas. Por ejemplo, los pares de bases en el ADN están unidos entre sí mediante enlaces de hidrógeno, lo que permite que la doble hélice se mantenga estable y funcional. Del mismo modo, los enlaces de hidrógeno también ayudan a dar forma a las proteínas y estabilizar su estructura terciaria.

La formación y ruptura de enlaces de hidrógeno también desempeñan un papel importante en muchos procesos biológicos, como la reconocimiento molecular, el transporte de moléculas a través de membranas y las reacciones enzimáticas.

Las ribonucleoproteínas (RNP) son complejos formados por la asociación de una o más moléculas de ARN (ácido ribonucleico) con proteínas específicas. Estos complejos desempeñan diversas funciones importantes en la célula, como el procesamiento y transporte del ARN, la traducción de ARNm a proteínas, y la regulación de la expresión génica.

Existen diferentes tipos de RNP, clasificadas según su composición y función. Algunos ejemplos son los ribosomas, que están formados por dos subunidades de ARN y proteínas y son responsables de sintetizar proteínas; los complejos spliceosomales, involucrados en el procesamiento del ARNm; y los miARNPs (complejos de ARN no codificante y proteína), que participan en la regulación de la expresión génica a nivel post-transcripcional.

Las ribonucleoproteínas desempeñan un papel crucial en diversos procesos celulares y su disfunción puede estar asociada con diversas patologías, como cánceres, enfermedades neurodegenerativas y trastornos genéticos.

La clonación molecular es un proceso de laboratorio que crea copias idénticas de fragmentos de ADN. Esto se logra mediante la utilización de una variedad de técnicas de biología molecular, incluyendo la restricción enzimática, ligación de enzimas y la replicación del ADN utilizando la polimerasa del ADN (PCR).

La clonación molecular se utiliza a menudo para crear múltiples copias de un gen o fragmento de interés, lo que permite a los científicos estudiar su función y estructura. También se puede utilizar para producir grandes cantidades de proteínas específicas para su uso en la investigación y aplicaciones terapéuticas.

El proceso implica la creación de un vector de clonación, que es un pequeño círculo de ADN que puede ser replicado fácilmente dentro de una célula huésped. El fragmento de ADN deseado se inserta en el vector de clonación utilizando enzimas de restricción y ligasa, y luego se introduce en una célula huésped, como una bacteria o levadura. La célula huésped entonces replica su propio ADN junto con el vector de clonación y el fragmento de ADN insertado, creando así copias idénticas del fragmento original.

La clonación molecular es una herramienta fundamental en la biología molecular y ha tenido un gran impacto en la investigación genética y biomédica.

La tripsina es una enzima proteolítica presente en el jugo pancreático y la mucosa intestinal del ser humano y otros animales. Forma parte de las enzimas digestivas que ayudan en la digestión de las proteínas en el organismo. La tripsina ayuda a descomponer las largas cadenas de proteínas en pequeños péptidos y aminoácidos, los cuales pueden ser absorbidos más fácilmente a través de la membrana intestinal. Su nombre sistemático es según la nomenclatura IUBMB (Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular) es: 3.4.21.4. La tripsina es producida en forma inactiva, como tripsinógeno, en el páncreas y se activa por la enteropeptidasa en el intestino delgadopara comenzar su función digestiva.

La tripsina también tiene un rol importante en la activación de otras enzimas proteolíticas como quimilitrica, colagenasa y plasmina. Además, interviene en la regulación de diversos procesos celulares como la proliferación, migración y diferenciación celular, así como también en la respuesta inflamatoria y la coagulación sanguínea.

En medicina, se utiliza a veces tripsina en forma exógena para ayudar a disolver los coágulos de sangre y mejorar el flujo sanguíneo en ciertas condiciones médicas. Sin embargo, su uso clínico es limitado por su potencial de causar daño tisular si se usa en exceso o inapropiadamente.

La guanidina es un compuesto químico con la fórmula N,N,N'-trimetiltriamina. No tiene un papel específico o natural en medicina, pero se utiliza en aplicaciones médicas y farmacéuticas por sus propiedades quelantes (unión de iones metálicos) y su capacidad para ayudar a penetrar en células y tejidos.

En el contexto médico, la guanidina a veces se utiliza en forma de sal, como la guanidina clorhidrato, como un relajante muscular débil y un agente anticonvulsivante. También se ha utilizado en el tratamiento de ciertos trastornos neuromusculares, como la enfermedad de Heiner-Villigrassi.

Sin embargo, su uso es limitado por sus efectos secundarios adversos potencialmente graves, que incluyen arritmias cardíacas y aumento de la presión arterial. Por lo tanto, se considera un fármaco de "último recurso" y generalmente solo se usa cuando otros tratamientos han fallado.

En resumen, la guanidina es un compuesto químico que tiene aplicaciones médicas limitadas como relajante muscular débil y agente anticonvulsivante, pero su uso está restringido por sus efectos secundarios adversos potencialmente graves.

La estructura secundaria de las proteínas se refiere a los patrones locales y repetitivos de enlace de hidrógeno entre los grupos amino e hidroxilo (-NH y -CO) del esqueleto polipeptídico. Los dos tipos principales de estructura secundaria son las hélices alfa (α-hélice) y las láminas beta (β-lámina).

En una hélice alfa, la cadena lateral de cada aminoácido sobresale desde el eje central de la hélice. La hélice alfa es derecha, lo que significa que gira en el sentido de las agujas del reloj si se mira hacia abajo desde el extremo N-terminal. Cada vuelta completa de la hélice contiene 3,6 aminoácidos y tiene una distancia axial de 0,54 nm entre residuos adyacentes.

Las láminas beta son estructuras planas formadas por dos o más cadenas polipeptídicas unidas lateralmente a través de enlaces de hidrógeno. Las cadenas laterales de los aminoácidos se alternan por encima y por debajo del plano de la lámina beta. Las láminas beta pueden ser paralelas, donde las direcciones N- y C-terminales de todas las cadenas polipeptídicas son aproximadamente paralelas, o antiparalelas, donde las direcciones N- y C-terminales de las cadenas alternan entre arriba y abajo.

La estructura secundaria se deriva de la conformación local adoptada por la cadena polipeptídica y es influenciada por los tipos de aminoácidos presentes en una proteína particular, así como por las interacciones entre ellos. Es importante destacar que la estructura secundaria se establece antes que la estructura terciaria y cuaternaria de las proteínas.

La alineación de secuencias es un proceso utilizado en bioinformática y genética para comparar dos o más secuencias de ADN, ARN o proteínas. El objetivo es identificar regiones similares o conservadas entre las secuencias, lo que puede indicar una relación evolutiva o una función biológica compartida.

La alineación se realiza mediante el uso de algoritmos informáticos que buscan coincidencias y similitudes en las secuencias, teniendo en cuenta factores como la sustitución de un aminoácido o nucleótido por otro (puntos de mutación), la inserción o eliminación de uno o más aminoácidos o nucleótidos (eventos de inserción/deleción o indels) y la brecha o espacio entre las secuencias alineadas.

Existen diferentes tipos de alineamientos, como los globales que consideran toda la longitud de las secuencias y los locales que solo consideran regiones específicas con similitudes significativas. La representación gráfica de una alineación se realiza mediante el uso de caracteres especiales que indican coincidencias, sustituciones o brechas entre las secuencias comparadas.

La alineación de secuencias es una herramienta fundamental en la investigación genética y biomédica, ya que permite identificar relaciones evolutivas, determinar la función de genes y proteínas, diagnosticar enfermedades genéticas y desarrollar nuevas terapias y fármacos.

La Muramidasa es una enzima que desempeña un papel importante en el sistema inmunitario. Su función principal es ayudar a combatir las infecciones bacterianas. La muramidasa logra esto al destruir la pared celular de ciertos tipos de bacterias, lo que provoca su muerte.

Esta enzima se encuentra en varios lugares del cuerpo humano, incluyendo los neutrófilos, un tipo de glóbulo blanco que ayuda a proteger el cuerpo contra las infecciones. La muramidasa también se puede encontrar en algunos fármacos y suplementos dietéticos, donde se utiliza como agente antibacteriano.

En términos médicos, la deficiencia de muramidasa es un trastorno genético extremadamente raro que debilita el sistema inmunitario y hace que una persona sea más susceptible a las infecciones bacterianas graves y recurrentes.

En términos médicos, una mutación se refiere a un cambio permanente y hereditable en la secuencia de nucleótidos del ADN (ácido desoxirribonucleico) que puede ocurrir de forma natural o inducida. Esta alteración puede afectar a uno o más pares de bases, segmentos de DNA o incluso intercambios cromosómicos completos.

Las mutaciones pueden tener diversos efectos sobre la función y expresión de los genes, dependiendo de dónde se localicen y cómo afecten a las secuencias reguladoras o codificantes. Algunas mutaciones no producen ningún cambio fenotípico visible (silenciosas), mientras que otras pueden conducir a alteraciones en el desarrollo, enfermedades genéticas o incluso cancer.

Es importante destacar que existen diferentes tipos de mutaciones, como por ejemplo: puntuales (sustituciones de una base por otra), deletérreas (pérdida de parte del DNA), insercionales (adición de nuevas bases al DNA) o estructurales (reordenamientos más complejos del DNA). Todas ellas desempeñan un papel fundamental en la evolución y diversidad biológica.

La espectrofotometría ultravioleta (UV) es una técnica analítica que mide la absorción de radiación ultravioleta por una sustancia. Se utiliza comúnmente en química clínica, investigación bioquímica y ciencias forenses para determinar la concentración de diversas sustancias, como aminoácidos, pigmentos, medicamentos y vitaminas.

En esta técnica, una muestra se coloca en un espectrofotómetro, que emite luz UV a diferentes longitudes de onda. La luz que pasa a través de la muestra se compara con la luz que pasa a través de un medio de referencia, como solución de agua desionizada. La cantidad de luz absorbida por la muestra se mide y se calcula la transmitancia o absorbancia, que es la relación entre la intensidad de la luz incidente y la intensidad de la luz transmitida.

La absorbancia está directamente relacionada con la concentración de la sustancia en la muestra a través de la ley de Beer-Lambert, que establece que la absorbancia es proporcional al producto de la concentración y el camino óptico de la luz a través de la muestra. Por lo tanto, midiendo la absorbancia a diferentes longitudes de onda, se puede determinar la concentración de una sustancia específica en la muestra.

La espectrofotometría UV tiene varias aplicaciones en el campo médico, como el análisis de líquidos corporales, la detección de drogas y medicamentos en sangre o orina, el estudio de pigmentos en tejidos biológicos y la investigación de la estructura y propiedades de proteínas y ácidos nucleicos.

ARN viral se refiere al ácido ribonucleico (ARN) que es parte de la composición genética de los virus. Los virus son entidades acelulares que infectan células huésped y utilizan su maquinaria para replicarse y producir nuevas partículas virales. Existen diferentes tipos de virus, y algunos contienen ARN en lugar de ADN como material genético.

Hay tres principales clases de virus con ARN: virus ARN monocatenario positivo, virus ARN monocatenario negativo y virus ARN bicatenario. Los virus ARN monocatenario positivo tienen un ARN que puede actuar directamente como mensajero ARN (mARN) para la síntesis de proteínas en la célula huésped. Por otro lado, los virus ARN monocatenario negativo necesitan primero sintetizar una molécula complementaria de ARN antes de poder producir proteínas virales. Los virus ARN bicatenario contienen dos cadenas de ARN complementarias y pueden actuar como plantillas para la síntesis de ARNm y nuevas moléculas de ARN viral.

La presencia de ARN viral en una célula huésped puede desencadenar respuestas inmunes, como la producción de interferones, que ayudan a combatir la infección. Algunos virus ARN también tienen la capacidad de integrarse en el genoma del huésped, lo que puede provocar transformaciones celulares y conducir al desarrollo de cáncer.

En resumen, el ARN viral es un componente crucial en la composición y replicación de varios tipos de virus, y desempeña un papel importante en la interacción entre los virus y sus huéspedes celulares.

Rhizopus es un género de hongos que pertenecen a la división Zygomycota. Estos hongos son saprofitos, lo que significa que viven y se alimentan de materia orgánica muerta en el suelo o en material vegetal en descomposición. Algunas especies de Rhizopus también pueden comportarse como parásitos opportunistas en humanos y otros animales, causando infecciones conocidas como micosis.

En un contexto médico, la infección por Rhizopus puede ser particularmente grave en personas con sistemas inmunológicos debilitados, como aquellas con VIH/SIDA, cáncer o trasplantados de órganos. La infección suele manifestarse en los pulmones, el tracto gastrointestinal o la piel y puede causar síntomas que incluyen tos, fiebre, dificultad para respirar, dolor abdominal y úlceras cutáneas.

El tratamiento de las infecciones por Rhizopus suele implicar el uso de antifúngicos específicos, como el posaconazol o el voriconazol, aunque la eficacia del tratamiento puede verse afectada por la resistencia del hongo a los medicamentos y la gravedad de la infección. La prevención es especialmente importante en personas con factores de riesgo para las infecciones por Rhizopus, como el uso de corticosteroides o antibióticos de amplio espectro, y puede implicar medidas como el control del azúcar en la sangre y la prevención de lesiones cutáneas.

El ARN de transferencia de tirosina, o tRNATyr, es una molécula de ARN que desempeña un papel crucial en la síntesis de proteínas. Su función principal es transportar el aminoácido tirosina desde el citoplasma hasta el ribosoma durante el proceso de traducción del ARN mensajero (ARNm) a una cadena polipeptídica.

El tRNATyr se une específicamente al codón AUG en el ARNm, que es el sitio de iniciación de la traducción y codifica para el aminoácido metionina. Sin embargo, cuando el tRNATyr se une a este codón, se inserta un residuo de tirosina en lugar de metionina en la cadena polipeptídica en crecimiento.

El tRNATyr, como todos los demás ARN de transferencia, tiene una estructura característica que consta de una molécula de ARN unida a varias proteínas. La región de ARN del tRNATyr contiene tres regiones importantes: el anticodón, la dihidrouracilo y la tirosina aminoacilada. El anticodón es una secuencia de tres nucleótidos que se empareja específicamente con el codón en el ARNm correspondiente. La dihidrouracilo es un residuo modificado de uracilo que ayuda a estabilizar la interacción entre el tRNATyr y el ribosoma. Por último, la tirosina aminoacilada es el lugar donde se une químicamente el aminoácido tirosina al tRNATyr mediante una enzima específica llamada aminoacil-tRNA sintetasa.

En resumen, el ARN de transferencia de tirosina es una molécula clave en la síntesis de proteínas que desempeña un papel fundamental en el transporte y la incorporación del aminoácido tirosina en las cadenas polipeptídicas.

La urea es un compuesto químico que se produce en el hígado como resultado del procesamiento de los aminoácidos, los bloques de construcción de las proteínas. Es el producto final del ciclo de la urea, un proceso metabólico importante para eliminar el exceso de nitrógeno de nuestro cuerpo. La urea se transporta a través de la sangre hasta los riñones, donde se elimina en la orina.

En situaciones clínicas, la medición de los niveles de urea en la sangre (conocida como uremia) puede ser útil para evaluar el funcionamiento renal. Aumentos en los niveles de urea pueden indicar problemas renales, como insuficiencia renal o deshidratación. Sin embargo, es importante notar que la uremia también puede verse afectada por otros factores, como la ingesta de proteínas y el estado de hidratación general del cuerpo.

Aspergillus es un género de hongos que se encuentran en el medio ambiente, especialmente en el suelo, en los alimentos en descomposición y en las heces de algunos animales. Hay más de 180 especies conocidas de Aspergillus, pero solo unas pocas causan infecciones en humanos.

Las esporas de Aspergillus se pueden encontrar en el aire y la tierra, y las personas generalmente inhalan pequeñas cantidades sin experimentar ningún problema de salud. Sin embargo, para algunas personas con sistemas inmunes debilitados o enfermedades pulmonares subyacentes, la inhalación de esporas de Aspergillus puede causar una variedad de infecciones pulmonares y otros trastornos.

La más común de estas infecciones es la aspergilosis broncopulmonar alérgica (ABPA), que afecta principalmente a personas con enfermedades pulmonares subyacentes, como el asma o la fibrosis quística. La ABPA se caracteriza por una reacción alérgica excesiva a las esporas de Aspergillus y puede causar síntomas respiratorios graves, como tos, falta de aire y producción de moco.

La aspergilosis invasiva (AI) es una infección más grave que puede ocurrir en personas con sistemas inmunes debilitados, como aquellos con cáncer, trasplantados de órganos o infectados por el VIH. La AI se produce cuando las esporas de Aspergillus germinan y crecen dentro de los tejidos del cuerpo, lo que puede causar daño a los pulmones y otras partes del cuerpo.

La aspergilosis cutánea es una infección menos común que se produce cuando las esporas de Aspergillus entran en la piel a través de una herida o una quemadura. La infección puede causar síntomas como enrojecimiento, hinchazón y dolor en el área afectada.

El tratamiento de las infecciones por Aspergillus depende del tipo y la gravedad de la infección. En casos leves, los antifúngicos orales pueden ser eficaces para tratar la infección. Sin embargo, en casos más graves, se puede requerir tratamiento con antifúngicos intravenosos y cirugía para extirpar el tejido infectado.

La prevención de las infecciones por Aspergillus es importante, especialmente en personas con sistemas inmunes debilitados. Las medidas preventivas pueden incluir el uso de máscaras y guantes de protección durante la exposición a materiales contaminados con esporas de Aspergillus, la limpieza regular de los espacios cerrados y la evitación de áreas con alto nivel de contaminación por esporas.

La cromatografía es una técnica analítica y de separación que consiste en distintos métodos para dividir una mezcla de sustancias en sus componentes individuales, cada uno de los cuales tiene diferentes grados de atracción hacia dos medios: un medio móvil (generalmente un gas o líquido) y un medio estacionario (generalmente un sólido).

Este proceso permite la separación de los componentes de una mezcla basándose en las diferencias en sus propiedades físicas o químicas, como el tamaño de las moléculas, su carga neta, su solubilidad o su afinidad hacia determinadas superficies.

Existen varios tipos de cromatografía, entre los que se incluyen:

1. Cromatografía de líquidos (LC, por sus siglas en inglés): el medio móvil es un líquido que fluye sobre la superficie o a través del medio estacionario.
2. Cromatografía de gases (GC, por sus siglas en inglés): el medio móvil es un gas que pasa a través del medio estacionario.
3. Cromatografía de intercambio iónico: se utiliza para separar iones cargados eléctricamente basándose en sus diferencias de carga y tamaño.
4. Cromatografía de exclusión molecular (SEC, por sus siglas en inglés): aprovecha las diferencias en el tamaño de las moléculas para separarlas.
5. Cromatografía de afinidad: se basa en la interacción selectiva entre una sustancia y un grupo funcional específico presente en el medio estacionario.

La cromatografía es ampliamente utilizada en diversos campos, como química, biología, farmacia, medicina forense y ciencias ambientales, para analizar y purificar mezclas complejas de sustancias, identificar componentes individuales y determinar sus propiedades.

El tritio es un isótopo radioactivo naturalmente presente del hidrógeno. Su núcleo contiene un protón y dos neutrones, en comparación con el isótopo más común de hidrógeno, el protio, que solo tiene un protón en su núcleo. El tritio es incoloro, inodoro, insípido e incombustible. Se descompone naturalmente mediante decaimiento beta con una vida media de aproximadamente 12,3 años, lo que resulta en helio-3 y un electrón de alta energía.

En el campo médico, el tritio a veces se utiliza en marcadores radioactivos para estudios de metabolismo y ensayos de unión a receptores. Sin embargo, dado que es radiactivo, su uso está regulado y limitado debido a los riesgos potenciales para la salud asociados con la exposición a la radiación.

Poli I, también conocido como Poliovirus tipo 1, es un serotipo específico del poliovirus que causa la enfermedad por poliovirus humano. El poliovirus es un pequeño virus ARN de la familia Picornaviridae, género Enterovirus.

El Poli I es el tipo más común y virulento de los tres serotipos de poliovirus (los otros dos son Poli II y Poli III). Puede causar parálisis aguda en humanos, especialmente en niños menores de 5 años. La infección por poliovirus puede ocurrir sin causar síntomas graves o puede provocar una enfermedad leve con síntomas similares a los de la gripe, como fiebre, dolor de garganta, dolor muscular y fatiga. Sin embargo, en algunos casos, el virus puede invadir el sistema nervioso central y causar meningitis, parálisis e incluso la muerte.

La vacuna contra la poliomielitis ha erradicado con éxito la enfermedad por poliovirus en la mayoría de los países del mundo. Sin embargo, es importante mantener altas tasas de vacunación para prevenir la reaparición del virus y proteger a las personas que no han sido vacunadas o tienen un sistema inmunológico debilitado.

La mutagénesis sitio-dirigida es un proceso de ingeniería genética que implica la introducción específica y controlada de mutaciones en un gen o segmento de ADN. Este método se utiliza a menudo para estudiar la función y la estructura de genes y proteínas, así como para crear variantes de proteínas con propiedades mejoradas.

El proceso implica la utilización de enzimas específicas, como las endonucleasas de restricción o los ligases de ADN, junto con oligonucleótidos sintéticos que contienen las mutaciones deseadas. Estos oligonucleótidos se unen al ADN diana en la ubicación deseada y sirven como plantilla para la replicación del ADN. Las enzimas de reparación del ADN, como la polimerasa y la ligasa, luego rellenan los huecos y unen los extremos del ADN, incorporando así las mutaciones deseadas en el gen o segmento de ADN diana.

La mutagénesis sitio-dirigida es una herramienta poderosa en la investigación biomédica y se utiliza en una variedad de aplicaciones, como la creación de modelos animales de enfermedades humanas, el desarrollo de fármacos y la investigación de mecanismos moleculares de enfermedades. Sin embargo, también existe el potencial de que este método se use inadecuadamente, lo que podría dar lugar a riesgos para la salud y el medio ambiente. Por lo tanto, es importante que su uso esté regulado y supervisado cuidadosamente.

La Uridina Monofosfato (UMP) es un nucleótido que se compone de una molécula de uridina (una base nitrogenada) unida a un ribósido (un azúcar de pentosa, la ribosa) y un grupo fosfato. Es uno de los cuatro nucleótidos que forman parte del ARN y desempeña un papel fundamental en el metabolismo energético y la síntesis de ácidos nucléicos. La UMP se produce en el organismo a partir de orotic acid mediante una serie de reacciones químicas catalizadas por enzimas específicas. También puede obtenerse a través de la dieta, especialmente de alimentos ricos en ribonucleótidos como las levaduras y algunos vegetales.

Las guanidinas son compuestos orgánicos que contienen un grupo funcional guanidina, el cual está formado por un átomo de nitrógeno unido a dos grupos amino (-NH2) mediante enlaces simples. En química, la guanidina es una base débil con un pKa alrededor de 13.5.

En el contexto médico y bioquímico, las guanidinas son relevantes por su presencia en ciertas moléculas endógenas importantes, como la creatina y la arginina. La creatina, un compuesto que se encuentra naturalmente en los músculos y el cerebro, desempeña un papel crucial en la producción de energía celular. Cuando las células necesitan energía rápidamente, la creatina se descompone en su forma libre, la guanidinoacetato, que luego puede convertirse en fosfocreatina, una importante fuente de energía para los músculos esqueléticos y el cerebro.

La arginina, un aminoácido condicionalmente esencial, también contiene un grupo guanidina. La arginina desempeña varias funciones importantes en el organismo, como la síntesis de poliaminas, ósmolitos y nitrógeno orgánico; la producción de urea para eliminar el exceso de nitrógeno del cuerpo; y la participación en la regulación de la presión arterial y la respuesta inmunológica.

Las guanidinas también pueden encontrarse en algunas sustancias naturales, como las batracotoxinas, que son potentes neurotoxinas aisladas de la piel de ciertos tipos de ranas y sapos. Estas toxinas actúan sobre los canales de sodio en las membranas celulares, alterando la permeabilidad de las células nerviosas e interfiriendo con la transmisión de señales nerviosas.

En resumen, las guanidinas son compuestos que contienen un grupo funcional característico, R-NH-C(=NH)-NH2. Se encuentran en diversas sustancias naturales y desempeñan importantes funciones biológicas, como la participación en la síntesis de energía, la eliminación del exceso de nitrógeno y la regulación de la presión arterial. Algunos compuestos que contienen guanidina también tienen propiedades neurotóxicas y pueden utilizarse como venenos o armas químicas.

La homología de secuencia de aminoácidos es un concepto en bioinformática y biología molecular que se refiere al grado de similitud entre las secuencias de aminoácidos de dos o más proteínas. Cuando dos o más secuencias de proteínas tienen una alta similitud, especialmente en regiones largas y continuas, es probable que desciendan evolutivamente de un ancestro común y, por lo tanto, se dice que son homólogos.

La homología de secuencia se utiliza a menudo como una prueba para inferir la función evolutiva y estructural compartida entre proteínas. Cuando las secuencias de dos proteínas son homólogas, es probable que también tengan estructuras tridimensionales similares y funciones biológicas relacionadas. La homología de secuencia se puede determinar mediante el uso de algoritmos informáticos que comparan las secuencias y calculan una puntuación de similitud.

Es importante destacar que la homología de secuencia no implica necesariamente una identidad funcional o estructural completa entre proteínas. Incluso entre proteínas altamente homólogas, las diferencias en la secuencia pueden dar lugar a diferencias en la función o estructura. Además, la homología de secuencia no es evidencia definitiva de una relación evolutiva directa, ya que las secuencias similares también pueden surgir por procesos no relacionados con la descendencia común, como la convergencia evolutiva o la transferencia horizontal de genes.

Los fragmentos de péptidos son secuencias cortas de aminoácidos que resultan de la degradación o escisión de proteínas más grandes. A diferencia de los péptidos completos, que contienen un número específico y una secuencia completa de aminoácidos formados por la unión de dos o más aminoácidos, los fragmentos de péptidos pueden consistir en solo algunos aminoácidos de la cadena proteica original.

Estos fragmentos pueden producirse naturalmente dentro del cuerpo humano como resultado del metabolismo proteico normal o pueden generarse artificialmente en un laboratorio para su uso en diversas aplicaciones, como la investigación biomédica y el desarrollo de fármacos.

En algunos casos, los fragmentos de péptidos pueden tener propiedades biológicas activas y desempeñar funciones importantes en el organismo. Por ejemplo, algunos péptidos hormonales, como la insulina y la gastrina, se sintetizan a partir de precursores proteicos más grandes y se liberan al torrente sanguíneo en forma de fragmentos de péptidos activos.

En el contexto clínico y de investigación, los fragmentos de péptidos también pueden utilizarse como marcadores bioquímicos para ayudar a diagnosticar diversas condiciones médicas. Por ejemplo, los niveles elevados de determinados fragmentos de péptidos en la sangre o en otras muestras biológicas pueden indicar la presencia de ciertas enfermedades, como el cáncer y las enfermedades neurodegenerativas.

Los disulfuros son compuestos químicos que contienen un enlace covalente entre dos átomos de azufre. En el contexto médico, los disulfuros a menudo se refieren específicamente al compuesto disulfuro de dimetilo (DMDS), que se utiliza como un fumigante y un agente esterilizante.

El DMDS se utiliza en la desinfección y esterilización de equipos médicos y quirúrgicos, así como en el tratamiento de infecciones fúngicas y bacterianas. Es particularmente eficaz contra esporas bacterianas y hongos, incluidos los que son resistentes a otros métodos de desinfección y esterilización.

Aunque el DMDS es un agente potente, también puede ser tóxico y corrosivo, lo que limita su uso en algunas aplicaciones médicas. La exposición al DMDS puede causar irritación de los ojos, la piel y las vías respiratorias, y se ha asociado con efectos adversos en el sistema nervioso central y los riñones en exposiciones prolongadas o a altas concentraciones. Por lo tanto, su uso debe realizarse bajo estrictas precauciones y solo por personal capacitado.

Los ensayos de protección de nucleasas son técnicas de laboratorio utilizadas en biología molecular y genética para estudiar la interacción entre las proteínas y el ADN. Estos ensayos implican el uso de enzimas nucleasas, que son capaces de cortar o degradar el ADN en puntos específicos.

En un ensayo de protección de nucleasas, el ADN se trata con una nuclease y luego se agrega la proteína que se está estudiando. Si la proteína interactúa con el ADN en un punto donde la nuclease normalmente cortaría, entonces el ADN no será degradado por la nuclease en ese sitio específico. Esto indica que la proteína está protegiendo o uniéndose al ADN en esa ubicación.

Este tipo de ensayos pueden ser útiles para determinar los sitios de unión de las proteínas al ADN, su especificidad de unión y cómo las modificaciones químicas o las mutaciones en la proteína pueden afectar su interacción con el ADN. Los ensayos de protección de nucleasas se utilizan a menudo en la investigación de la regulación génica, la reparación del ADN y la biología del cáncer.

La cromatografía DEAE-celulosa es un método de cromatografía de intercambio iónico utilizado en bioquímica y biología molecular para la separación y purificación de mezclas de moléculas cargadas, como proteínas, ácidos nucleicos y polisacáridos. DEAE es el acrónimo de diethilaminoetil (diethylaminoethyl), un grupo funcional que se une covalentemente a la celulosa para crear una resina de intercambio aniónico.

En este método, la mezcla de moléculas cargadas se aplica a la columna de DEAE-celulosa previamente empacada y equilibrada con un buffer a un pH específico. Las moléculas con carga negativa se unirán débilmente a la resina DEAE-celulosa, mientras que las moléculas sin carga o con carga positiva pasarán directamente a través de la columna.

La separación y purificación de las moléculas cargadas negativamente se logran mediante el gradiente de sal u otros buffers de diferente fuerza iónica, lo que provoca la elución de las moléculas unidas a la resina en función de su punto isoeléctrico (pI) y su afinidad relativa por la resina. Las moléculas con un pI más bajo y una mayor carga negativa se eluyen primero, seguidas de moléculas con un pI más alto y una menor carga negativa.

La cromatografía DEAE-celulosa es una técnica útil para la purificación de proteínas y ácidos nucleicos, especialmente cuando se requiere una alta resolución y pureza de las fracciones separadas. Además, este método también se puede utilizar en combinación con otros métodos de cromatografía y electroforesis para obtener una purificación adicional y caracterización de las moléculas de interés.

Los isótopos de fósforo se refieren a variantes del elemento químico fósforo que tienen diferente número de neutrones en sus núcleos atómicos. El fósforo tiene 15 isótopos conocidos, con números de masa que van desde 29 hasta 44. Los isótopos naturales de fósforo son el fósforo-31 (con una abundancia natural del 100%), el fósforo-32 (con una abundancia natural del 1,122%), y el fósforo-33 (con una abundancia natural del 0,080%). Los otros isótopos de fósforo son inestables y se descomponen espontáneamente en otros elementos a través de procesos de decaimiento nuclear.

En medicina, el isótopo de fósforo-32 se utiliza a veces como fuente de radiación para tratar ciertas condiciones médicas, como el cáncer. El fósforo-32 emite partículas beta de alta energía que pueden destruir células vivas y tejidos. Cuando se inyecta en el cuerpo, el fósforo-32 se acumula preferentemente en los tumores y otros tejidos dañados, donde libera su energía radiactiva y ayuda a destruir las células cancerosas. Sin embargo, este tratamiento también puede dañar tejidos sanos circundantes y tiene efectos secundarios potencialmente graves, por lo que se utiliza con precaución y solo en casos específicos.

"Poli A" es un término que se refiere a la porción "A" o adenina en las cadenas de ARNm (ácido ribonucleico mensajero) y cDNA (ADN complementario) durante el proceso de reacción en cadena de la polimerasa (PCR, por sus siglas en inglés). La "A" se refiere a la adenina, una de las cuatro bases nitrogenadas que forman parte de los nucleótidos del ARN y ADN.

En el contexto de la biología molecular y la investigación genética, "Poli A" se utiliza a menudo para describir la cola de poliadenina, una secuencia repetitiva de adeninas que se agrega al extremo 3' del ARNm durante la transcripción. Esta cola desempeña un papel importante en la estabilidad y traducción del ARNm.

En el contexto de una PCR, "Poli A" puede referirse a un conjunto específico de primers que se utilizan para amplificar selectivamente secuencias con colas de poliadenina en sus extremos 3'. Estos primers suelen estar diseñados con una secuencia complementaria a la cola de poliadenina seguida de una secuencia de identificación específica del gen o transcrito deseado.

En resumen, "Poli A" es un término utilizado en biología molecular y genética para describir las secuencias de adeninas repetitivas en ARNm y cDNA, así como los primers específicos utilizados en la PCR para amplificar selectivamente estas secuencias.

La difracción de rayos X es un método de investigación utilizado en la física y la química para estudiar la estructura de la materia a nivel molecular y atómico. Es una técnica no destructiva que involucra el bombardeo de una muestra con rayos X, los cuales son difractados, o desviados, por los átomos en la muestra de acuerdo con su distribución espacial y tipo.

La luz, incluyendo la radiación electromagnética de alta frecuencia como los rayos X, se comporta tanto como onda que como partícula (dualidad onda-partícula). Cuando los rayos X inciden sobre una muestra, las ondas de luz interactúan con los átomos y electrones en la muestra, resultando en patrones de interferencia constructiva y destructiva que pueden ser medidos y analizados.

Los patrones de difracción obtenidos se comparan con patrones teóricos o conocidos para determinar la estructura atómica y molecular de la muestra. La difracción de rayos X es una técnica ampliamente utilizada en campos como la cristalografía, la biología estructural y la ciencia de materiales.

La cromatografía en papel es una técnica de laboratorio utilizada en el campo de la química y la bioquímica para separar, identificar y analizar mezclas de diferentes sustancias. Este método se basa en el principio de que diferentes componentes de una mezcla líquida (también conocida como muestra) tienen diferentes grados de solubilidad e interacción con un medio sólido, en este caso, el papel.

El proceso comienza cuando se coloca una pequeña cantidad de la mezcla líquida (generalmente en forma de mancha) en la parte inferior de una tira de papel de filtro especialmente tratado. La muestra migra a través del papel mediante capilaridad, impulsada por la acción del disolvente o fase móvil, el cual asciende por el papel. Durante este proceso, las diferentes sustancias de la mezcla se separan en función de su afinidad relativa con la fase estacionaria (el papel) y la fase móvil (el disolvente).

Las moléculas que tienen mayor interacción con el disolvente viajarán más rápido, mientras que aquellas con mayor interacción con el papel se moverán más lentamente. Esto resulta en la formación de distintas bandas o manchas de color en la tira de papel, cada una correspondiente a un componente diferente de la mezcla original.

La cromatografía en papel es una herramienta útil para determinar la composición de mezclas simples y realizar análisis cualitativos rápidos, ya que permite observar los diferentes componentes de una muestra y estimar su pureza. Además, esta técnica puede ser cuantificada mediante el uso de cromatogramas y la comparación con patrones de referencia, lo que facilita el análisis cuantitativo de mezclas complejas.

Entre las aplicaciones de la cromatografía en papel se encuentran:
- Análisis de pigmentos naturales y sintéticos
- Determinación de residuos de pesticidas en alimentos
- Investigación de drogas y medicamentos
- Estudios forenses y de criminalística
- Enseñanza y aprendizaje de conceptos básicos de química

El semen es, en términos médicos, el fluido que los hombres eyaculan durante el orgasmo. Se produce en los testículos y se almacena en la glándula prostática y las vesículas seminales hasta que es liberado a través del pene. El semen contiene esperma, que son células reproductivas masculinas, así como otras sustancias nutritivas y protectores. La función principal del semen es transportar el esperma hacia el óvulo femenino durante la reproducción sexual para lograr la fertilización.

Las sondas de ARN se definen como moléculas de ARN marcadas químicamente que se utilizan en diversos procedimientos de biología molecular y diagnóstico de laboratorio. Estas sondas están diseñadas específicamente para unirse a secuencias complementarias de ARN objetivo, lo que permite la detección y análisis de genes, ARN mensajeros (mARN), ARN ribosómico (rARN) o ARN de transferencia (tARN) específicos en muestras biológicas.

Existen diferentes tipos de sondas de ARN, entre las que se incluyen:

1. Sondas de ARN Northern: Se utilizan para detectar y cuantificar la expresión génica a nivel de ARN mensajero (mARN) en una muestra dada. Estas sondas suelen estar marcadas con isótopos radiactivos o moléculas fluorescentes y se unen específicamente a secuencias complementarias en el mARN objetivo.

2. Sondas de ARN Southern: Se utilizan para detectar y analizar fragmentos de ADN específicos mediante hibridación in situ o hibridación en gel. Estas sondas también pueden estar marcadas con isótopos radiactivos, enzimas o moléculas fluorescentes.

3. Sondas de ARN in situ: Se utilizan para detectar y localizar la expresión génica a nivel de mARN en tejidos u organismos completos. Estas sondas suelen estar marcadas con moléculas fluorescentes o enzimas que permiten la visualización de la hibridación entre la sonda y el ARN objetivo bajo un microscopio.

4. Sondas de ARN de transcripción inversa: Se utilizan para amplificar y detectar secuencias específicas de ARN mediante la reacción en cadena de la polimerasa (PCR). Estas sondas se unen a las secuencias complementarias en el ARN objetivo y sirven como molde para la síntesis de ADN complementario, que puede ser detectado y amplificado mediante PCR.

En general, las sondas de ARN son herramientas poderosas para el análisis y detección de secuencias específicas de ácidos nucleicos en diversos contextos biológicos. Su uso permite la identificación y caracterización de genes, transcritos y elementos reguladores, lo que contribuye al avance del conocimiento en genética, biología molecular y medicina.

Los nucleótidos de guanina son moléculas importantes en el cuerpo que desempeñan un papel fundamental en la composición y función del ADN y el ARN. La guanina es una de las cuatro bases nitrogenadas que forman parte de los nucleótidos, siendo las otras tres la adenina, la timina y la citosina.

Un nucleótido está compuesto por un azúcar de pentosa (ribosa o desoxirribosa), un grupo fosfato y una base nitrogenada. En el caso de los nucleótidos de guanina, la base nitrogenada es la guanina. La guanina se empareja específicamente con la citosina a través de enlaces de hidrógeno débiles en la doble hélice del ADN.

Los nucleótidos de guanina desempeñan un papel importante en la replicación, transcripción y traducción del ADN, procesos esenciales para la síntesis de proteínas y la supervivencia celular. Además, los nucleótidos de guanina también participan en otras funciones celulares importantes, como el metabolismo energético y la señalización celular.

Los ribonucleótidos son ésteres monofosfato de nucleósidos que contienen ribosa como azúcar. Son componentes importantes de los ácidos nucléicos, incluyendo el ARN, y desempeñan un papel crucial en diversas reacciones bioquímicas dentro de la célula. Los ribonucleótidos se componen de una base nitrogenada (que puede ser adenina, guanina, uracilo, citosina o timina), un grupo fosfato y la pentosa de ribosa. Estas moléculas pueden existir en forma libre en las células o estar unidas a otras moléculas para formar diversos compuestos importantes, como ATP (trifosfato de adenosina), que es una fuente primaria de energía celular.

Basidiomycota es una división o filo del reino Fungi que incluye hongos con un tipo específico de reproducción sexual. Estos hongos producen esporas en estructuras especializadas llamadas basidios. Los ejemplos bien conocidos de Basidiomycota incluyen las setas, los hongos encintados y los hongos moho. Muchas especies de Basidiomycota son saprofitas, es decir, obtienen nutrientes descomponiendo materia orgánica muerta. Otras forman relaciones simbióticas mutualistas con plantas vasculares, formando ectomicorrizas que ayudan a las plantas a absorber agua y nutrientes del suelo. Algunas especies de Basidiomycota son parásitas y causan enfermedades en plantas y animales.

La transcripción genética es un proceso bioquímico fundamental en la biología, donde el ADN (ácido desoxirribonucleico), el material genético de un organismo, se utiliza como plantilla para crear una molécula complementaria de ARN (ácido ribonucleico). Este proceso es crucial porque el ARN producido puede servir como molde para la síntesis de proteínas en el proceso de traducción, o puede desempeñar otras funciones importantes dentro de la célula.

El proceso específico de la transcripción genética implica varias etapas: iniciación, elongación y terminación. Durante la iniciación, la ARN polimerasa, una enzima clave, se une a la secuencia promotora del ADN, un área específica del ADN que indica dónde comenzar la transcripción. La hélice de ADN se desenvuelve y se separa para permitir que la ARN polimerasa lea la secuencia de nucleótidos en la hebra de ADN y comience a construir una molécula complementaria de ARN.

En la etapa de elongación, la ARN polimerasa continúa agregando nucleótidos al extremo 3' de la molécula de ARN en crecimiento, usando la hebra de ADN como plantilla. La secuencia de nucleótidos en el ARN es complementaria a la hebra de ADN antisentido (la hebra que no se está transcripción), por lo que cada A en el ADN se empareja con un U en el ARN (en lugar del T encontrado en el ADN), mientras que los G, C y Ts del ADN se emparejan con las respectivas C, G y As en el ARN.

Finalmente, durante la terminación, la transcripción se detiene cuando la ARN polimerasa alcanza una secuencia específica de nucleótidos en el ADN que indica dónde terminar. La molécula recién sintetizada de ARN se libera y procesada adicionalmente, si es necesario, antes de ser utilizada en la traducción o cualquier otro proceso celular.

El dominio catalítico es una región estructural y funcional específica en una proteína, enzima o biomolécula similar, que contiene los residuos activos necesarios para la catálisis, es decir, para acelerar y facilitar las reacciones químicas. Este dominio es responsable de unir al sustrato (la molécula sobre la que actúa la enzima) y de estabilizar los estados de transición durante el proceso enzimático, reduciendo así la energía de activación y aumentando la velocidad de reacción. A menudo, el dominio catalítico se conserva entre diferentes miembros de una familia enzimática, lo que refleja su importancia fundamental en el mantenimiento de la función catalítica esencial. Además, algunas enzimas pueden tener múltiples dominios catalíticos, cada uno especializado en la catálisis de diferentes reacciones o pasos dentro de un proceso metabólico más amplio.

La proflavina es un agente antimicrobiano que se utiliza en el campo médico. Es un compuesto químico que pertenece a la clase de los fármacos llamados antibióticos fenicols. Funciona matando las bacterias al interferir con su capacidad para producir proteínas necesarias para su supervivencia.

La proflavina se ha utilizado en el tratamiento de infecciones causadas por bacterias sensibles a este antibiótico, especialmente infecciones del tracto urinario y de la piel. Sin embargo, actualmente no es un fármaco ampliamente utilizado debido a la disponibilidad de otros antibióticos más eficaces y menos tóxicos.

Como con cualquier medicamento, la proflavina puede causar efectos secundarios. Algunos de los efectos secundarios más comunes incluyen náuseas, vómitos, diarrea y erupciones cutáneas. En casos raros, la proflavina puede causar reacciones alérgicas graves y daño hepático. Es importante que los pacientes informen a su médico sobre cualquier efecto secundario que experimenten durante el tratamiento con proflavina.

Es importante recalcar que el uso de antibióticos, como la proflavina, solo debe realizarse bajo la supervisión y recomendación de un profesional médico capacitado, ya que un uso inadecuado o excesivo puede conducir al desarrollo de bacterias resistentes a los antibióticos.

La electroforesis es un método analítico y preparativo utilizado en bioquímica y medicina forense para separar, identificar o purificar macromoléculas, como ácidos nucleicos (ADN, ARN) y proteínas, basándose en su tamaño, forma y carga eléctrica. Este proceso involucra la aplicación de un campo eléctrico a una mezcla de macromoléculas disueltas en un medio de gel o líquido, lo que hace que las moléculas se muevan hacia el electrodo con carga opuesta. La velocidad y el patrón de migración son específicos para cada tipo de macromolécula, permitiendo así su separación y análisis.

En la práctica clínica, la electroforesis se utiliza a menudo en diagnóstico molecular para detectar anomalías genéticas o cambios en el ADN asociados con diversas enfermedades hereditarias o adquiridas, como mutaciones génicas, duplicaciones, deleciones o inversiones cromosómicas. También se emplea en la detección y caracterización de marcadores tumorales, infecciones virales y bacterianas, y para el análisis de polimorfismos de longitud de fragmentos de restricción (RFLP) y secuenciación de ADN.

En medicina forense, la electroforesis se utiliza en la identificación individual de muestras biológicas, como sangre, semen o saliva, mediante el análisis del perfil de proteínas séricas (proteínas del suero) o el perfil de ADN. Estos perfiles únicos pueden ayudar a establecer la paternidad, identificar sospechosos criminales o víctimas, y proporcionar evidencia en investigaciones forenses.

La definición médica de ADN (Ácido Desoxirribonucleico) es el material genético que forma la base de la herencia biológica en todos los organismos vivos y algunos virus. El ADN se compone de dos cadenas de nucleótidos, formadas por una molécula de azúcar (desoxirribosa), un grupo fosfato y cuatro tipos diferentes de bases nitrogenadas: adenina (A), timina (T), guanina (G) y citosina (C). Las dos cadenas se enrollan entre sí para formar una doble hélice, con las bases emparejadas entre ellas mediante enlaces de hidrógeno: A siempre se empareja con T, y G siempre se empareja con C.

El ADN contiene los genes que codifican la mayoría de las proteínas del cuerpo humano, así como información adicional sobre su expresión y regulación. La secuencia específica de las bases en el ADN determina la estructura y función de las proteínas, lo que a su vez influye en los rasgos y características del organismo.

El ADN se replica antes de que una célula se divida, creando dos copias idénticas de cada cromosoma para la célula hija. También puede experimentar mutaciones, o cambios en su secuencia de bases, lo que puede dar lugar a variaciones genéticas y posibles trastornos hereditarios.

La investigación del ADN ha tenido un gran impacto en el campo médico, permitiendo la identificación de genes asociados con enfermedades específicas, el diagnóstico genético prenatal y el desarrollo de terapias génicas para tratar enfermedades hereditarias.

El hígado es el órgano más grande dentro del cuerpo humano, localizado en la parte superior derecha del abdomen, debajo del diafragma y por encima del estómago. Pesa aproximadamente 1,5 kilogramos y desempeña más de 500 funciones vitales para el organismo. Desde un punto de vista médico, algunas de las funciones principales del hígado son:

1. Metabolismo: El hígado desempeña un papel crucial en el metabolismo de proteínas, lípidos y carbohidratos. Ayuda a regular los niveles de glucosa en sangre, produce glucógeno para almacenar energía, sintetiza colesterol y ácidos biliares, participa en la descomposición de las hormonas y produce proteínas importantes como las albúminas y los factores de coagulación.

2. Desintoxicación: El hígado elimina toxinas y desechos del cuerpo, incluyendo drogas, alcohol, medicamentos y sustancias químicas presentes en el medio ambiente. También ayuda a neutralizar los radicales libres y previene el daño celular.

3. Almacenamiento: El hígado almacena glucógeno, vitaminas (como A, D, E, K y B12) y minerales (como hierro y cobre), que pueden ser liberados cuando el cuerpo los necesita.

4. Síntesis de bilis: El hígado produce bilis, una sustancia amarilla o verde que ayuda a descomponer las grasas en pequeñas gotas durante la digestión. La bilis se almacena en la vesícula biliar y se libera al intestino delgado cuando se consume alimentos ricos en grasas.

5. Inmunidad: El hígado contiene células inmunitarias que ayudan a combatir infecciones y enfermedades. También produce proteínas importantes para la coagulación sanguínea, como el factor VIII y el fibrinógeno.

6. Regulación hormonal: El hígado desempeña un papel importante en la regulación de los niveles hormonales, metabolizando y eliminando las hormonas excesivas o inactivas.

7. Sangre: El hígado produce aproximadamente el 50% del volumen total de plasma sanguíneo y ayuda a mantener la presión arterial y el flujo sanguíneo adecuados en todo el cuerpo.

La hibridación de ácido nucleico es un proceso en el que dos cadenas de ácido nucleico, como ADN o ARN, se unen formando una doble hélice. Este proceso se produce cuando las secuencias de bases nitrogenadas complementarias de cada cadena se emparejan, estableciendo enlaces de hidrógeno entre ellas (Adenina con Timina o Uracilo y Citosina con Guanina).

La hibridación puede ocurrir naturalmente dentro de las células vivas durante la replicación del ADN o la transcripción del ADN al ARN, pero también se utiliza como una técnica de laboratorio para identificar y aislar ácidos nucleicos específicos. Por ejemplo, en la hibridación in situ (FISH), se utilizan sondas marcadas con fluorocromos que se unen a secuencias específicas de ADN dentro de las células, lo que permite visualizar la localización y distribución de genes o regiones cromosómicas particulares.

En biología molecular, la hibridación de ácido nucleico es una herramienta fundamental para el análisis genético y la investigación de enfermedades genéticas, así como para el desarrollo de diagnósticos y terapias moleculares.

La quimotripsina es una enzima proteolítica, específicamente una serina proteasa, que se produce en el páncreas y desempeña un papel crucial en la digestión de las proteínas. Ayuda a dividir las largas cadenas de aminoácidos en pequeños fragmentos, llamados péptidos o aminoácidos individuales, lo que facilita su absorción en el intestino delgado. La quimotripsina actúa principalmente sobre los enlaces peptídicos que contienen residuos de triptófano, tirosina, fenilalanina y treonina. Su nombre deriva de su capacidad para cortar (trips-) las cadenas proteicas (-quin-). La actividad quimotripsináica se mide a menudo como un indicador de la función pancreática exocrina general.

Los nucleótidos son las unidades básicas estructurales y funcionales de los ácidos nucleicos, como el ADN y el ARN. Cada nucleótido consta de tres componentes: una molécula de azúcar pentosa (ribosa en el ARN y desoxirribosa en el ADN), un grupo fosfato y una base nitrogenada. Las bases nitrogenadas pueden ser adenina, guanina, citosina, timina (en el ADN) o uracilo (en el ARN). Los nucleótidos se unen entre sí mediante enlaces fosfodiéster para formar cadenas largas de ácidos nucleicos. La secuencia de estos nucleótidos codifica la información genética que es crucial para la síntesis de proteínas y otras funciones celulares importantes.

En la medicina y la farmacología, los modelos químicos se utilizan para representar, comprender y predecir el comportamiento y las interacciones de moléculas, fármacos y sistemas biológicos. Estos modelos pueden variar desde representaciones simples en 2D hasta complejos simulacros computacionales en 3D. Los modelos químicos ayudan a los científicos a visualizar y entender las interacciones moleculares, predecir propiedades farmacocinéticas y farmacodinámicas de fármacos, optimizar la estructura de los ligandos y receptores, y desarrollar nuevas terapias. Algunas técnicas comunes para crear modelos químicos incluyen la estereoquímica, la dinámica molecular y la química cuántica. Estos modelos pueden ser particularmente útiles en el diseño de fármacos y la investigación toxicológica.

Las Proteínas Disulfuro Isomerasas (PDI) son un grupo de enzimas molecularmente chaperonas que se encuentran en el retículo endoplásmico (RE) de las células eucariotas y en la membrana bacteriana. Su función principal es catalizar la formación y ruptura de enlaces disulfuro (-S-S-) entre los residuos de cisteína en las proteínas, lo que permite la correcta conformación y plegamiento de estas últimas.

Las PDI desempeñan un papel crucial en la calidad del control de proteínas, ya que ayudan a prevenir la formación de agregados proteicos nocivos y promueven el correcto plegamiento y ensamblaje de las proteínas. Además, algunas PDI también pueden actuar como reductasas o oxidorrasas dependiendo del estado redox del entorno celular.

Las PDI están formadas por varios dominios con diferentes funciones enzimáticas y no enzimáticas. El dominio catalítico más importante es el dominio thioredoxin (Tx), que contiene un sitio activo con dos residuos de cisteína (-CXXC-) capaces de formar y romper enlaces disulfuro. Otras regiones no catalíticas de las PDI pueden actuar como chaperonas, ayudando a estabilizar las proteínas durante su plegamiento.

Las alteraciones en la función de las PDI se han relacionado con diversas enfermedades humanas, incluyendo la enfermedad de Alzheimer, la enfermedad de Parkinson y la diabetes tipo 2. Por lo tanto, el estudio de las PDI y su regulación es un área activa de investigación en biología celular y medicina.

El ARN de transferencia de aspartato, también conocido como tRNAAsp, es una molécula de ARN que desempeña un papel crucial en la síntesis de proteínas. Su función principal es transportar el aminoácido aspartato desde el citoplasma hasta el ribosoma, donde se está sintetizando una nueva cadena polipeptídica.

El ARN de transferencia es una pequeña molécula de ARN que contiene alrededor de 70-90 nucleótidos. Cada tipo de tRNA tiene una secuencia específica de nucleótidos en un extremo llamada anticodón, que se empareja con el codón correspondiente en el ARN mensajero (mRNA) durante la traducción. El otro extremo del tRNA se une al aminoácido específico que corresponde al anticodón.

En el caso del tRNAAsp, el anticodón es una secuencia de tres nucleótidos que se empareja con el codón GAU, GAC o GAU en el mRNA. El extremo del tRNAAsp contiene un grupo aminoácido libre que está unido covalentemente al aspartato.

El tRNAAsp desempeña un papel importante en la traducción del código genético y en la síntesis de proteínas, ya que permite que el ribosoma se mueva a lo largo del mRNA y agregue aminoácidos uno tras otro para formar una cadena polipeptídica.

La transcriptasa inversa del VIH es una enzima viral crucial para la réplicación del virus de la inmunodeficiencia humana (VIH), el agente causante del síndrome de inmunodeficiencia adquirida (SIDA). La transcriptasa inversa permite que el VIH, un retrovirus, convierta su ARN en ADN, un proceso conocido como transcripción inversa.

Esta capacidad de convertir ARN en ADN es única entre los virus y distingue a los retrovirus de otros virus. Después de la conversión, el ADN viral puede integrarse en el genoma del huésped, lo que permite que el VIH persista y se replique dentro de las células infectadas, incluso después de que el virus haya sido eliminado del torrente sanguíneo.

La transcriptasa inversa del VIH es un objetivo primario para los fármacos antirretrovirales (ARV), ya que inhibirla puede prevenir la replicación viral y la progresión de la infección por el VIH al SIDA. De hecho, muchas terapias antirretrovirales combinadas (TAR) utilizan inhibidores de la transcriptasa inversa para controlar la infección por el VIH.

La combinación 'Poli A-U' se refiere a un tipo de vacuna que protege contra dos tipos diferentes de virus de la influenza: el virus de la gripe A y el virus de la gripe B. Más específicamente, 'Poli' indica que la vacuna está hecha de fragmentos inactivos (no vivos) del virus, mientras que 'A-U' se refiere a los subtipos de virus contra los que la vacuna ofrece protección: el virus de la gripe A y el virus de la gripe B.

La letra 'A' en 'Poli A-U' representa al virus de la gripe A, que se clasifica además en subtipos basados en dos proteínas de superficie del virus: hemaglutinina (H) y neuraminidasa (N). Por ejemplo, los subtipos H1N1 y H3N2 son dos cepas comunes del virus de la gripe A.

Por otro lado, la letra 'U' en 'Poli A-U' puede significar 'todos' o 'universal', ya que esta vacuna ofrece protección contra ambos linajes del virus de la gripe B: el linaje B/Yamagata y el linaje B/Victoria.

En resumen, la vacuna 'Poli A-U' es una vacuna inactivada que contiene fragmentos del virus de la gripe A y ambos linajes del virus de la gripe B, lo que permite una protección más amplia contra los virus de la influenza en circulación.

... , abreviada como ARNasa o RNasa, es una enzima (nucleasa) que cataliza la hidrólisis de ARN en componentes más ... Quizás sorpresivamente, las ribonucleasas tienden a ser sensibles en su secuencia de rotura. Parecen no ser análogas de las ... Un mecanismo de protección, para el ADN, es el inhibidor de la ribonucleasa (IR), el cual abarca una fracción relativamente ... Existen dos tipos de ribonucleasa tipo H en eucariotas: La ARNasa H1 y la ARNasa H2.[1] La ARNasa H2 es un complejo ...

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La ribonucleasa H (RNasa H) es una familia de endonucleasas no específicas que catalizan la rotura de cadenas del ácido ... La actividad ribonucleasa rompe los enlaces 3'-O-P del ácido ribonucleico hibridado con ADN para producir extremos 3'-hidroxil ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Ribonucleasa_H

Las ribonucleasas no-secretadas del riñón.[5] Las ribonucleasas del hígado.[6] La angiogenina, que induce la vascularización ... En la rana, la ribonucleasa del hígado y la lectina de unión al ácido siálico. La secuencia de las ribonucleasas pancreáticas ... Otras proteínas que pertenecen a la familia de las ribonucleasas pancreáticas son: Las ribonucleasas bovinas de la vesícula ... O La ribonucleasa pancreática (EC 3.1.27.5) es una endonucleasa específica a la pirimidina que se encuentra en grandes ...

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Igual que con otras ribonucleasas como la barnasa y la ribonucleasa A, la ribonucleasa T1 es popular para la realización de ... La ribonucleasa T1 (EC 3.1.27.3) es una endonucleasa que se encuentra en los fungi que rompe moléculas de ARN de cadena simple ... La ribonucleasa T1 tiene dos enlaces disulfuro, Cys2-Cys10 y Cys6-Cys103, el segundo de los cuales contribuye más a la ... La ribonucleasa T1 tiene también cuatro residuos prolina, dos de los cuales (Pro-39 y Pro-55) tienen isómeros cis de sus ...

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La ribonucleasa de levadura (EC 3.1.14.1) es una enzima presente en la levadura Saccharomyces cerevisiae, la enzima purificada ...

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En concreto, las ribonucleasas de anfibios, como la ranpirnasa y la amfinasa de la rana leopardo del norte, no interaccionan ... El inhibidor de la ribonucleasa (IR) es una proteína de gran tamaño (450 residuos, ~49 kDa), ácida (pI ~4.7) y rica en leucinas ... La afinidad del IR con la ribonucleasa es una de las más altas descubiertas; la constante de disociación del complejo IR-RNasa ... El inhibidor de la ribonucleasa es una proteína rica en leucina clásica, consistente en hélices alfa y láminas beta alternadas ...

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Ribonucleasas. Son específicas del ARN, por lo que también se llaman ARNasas o RNasas. Desoxirribonucleasas. Son específicas ...

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También secreta ribonucleasas, desoxirribonucleasas y ribonucleasas propiamente dichas; que degradan los ácidos nucleicos hasta ...

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Las ribotoxinas fúngicas son un grupo de ribonucleasas (RNasas) extracelulares secretadas por hongos.[1][2] Su característica ...

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Cualquier ARN puede eliminarse agregando una ribonucleasa que lo degrade. Muchas empresas venden ahora kits que simplifican el ...

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El 2-mercaptoetanol se emplea en algunos protocolos de aislamiento de RNA para eliminar ribonucleasas liberadas durante la ... Ello se debe a que las ribonucleasas son proteínas estabilizadas mediante numerosos puentes disulfuro. La acción del 2- ...

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Tiene una enzima ribonucleasa con una bioquímica única entre las setas comestibles. También polisacáridos biológicamente ... Se demostró que una ribonucleasa de R. virescens es bioquímicamente única entre siete especies de setas comestibles: tiene una ... Las ribonucleasas son enzimas que catalizan la hidrólisis del ácido ribonucleico (ARN) y colectivamente juegan un rol crítico ... coespecificidad para escindir ARN en poli A y poli C, en comparación con las ribonucleasas monoespecíficas de las otras; se ...

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El exosoma fue descubierto como una ribonucleasa en 1997 en la levadura Saccharomyces cerevisiae, que es empleada en muchos ... todas ellas pertenecientes al mismo tipo de ribonucleasa, las proteínas similares a las ARNasas PH.[7] En las archaea hay dos ... que es la responsable de la mayor parte de la actividad ribonucleasa del exososoma,[22] pero esta subunidad hidrolítica en ... el complejo exosómico contiene muchas proteínas con dominios ribonucleasa. Estos tienen una actividad exorribonulcleasa 3'→ 5 ...

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... y posiciona a la ribonucleasa DROSHA a una distancia de 11 nucleótidos (que corresponde a una vuelta de hélice) desde la zona ... Estos pre-micro-ARN son luego procesados a micro-ARN maduros en el citoplasma mediante la interacción con la ribonucleasa DICER ... DGCR8 proporciona especificidad de sustrato y posiciona adecuadamente el centro de la ribonucleasa DROSHA. Sin embargo, en el ...

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En estudios separados, se encontró que el componente de ARN de la enzima bacteriana ribonucleasa P (un complejo de ... las cuales fueron sobrelapadas usando ribonucleasas. El análisis de la composición nucleotídica detallada de cada fragmento ...

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Esta secuencia se denomina KFERQ y fue identificada por primera vez en una ribonucleasa microinyectada A (RNasa).[1] Fue ... Esta secuencia se denomina KFERQ y fue identificada por primera vez en una ribonucleasa microinyectada. Esta secuencia consiste ...

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... es una ribonucleasa miembro de la familia de las ARNasa III (EC 3.1.26.3).[1] Es una gran proteína (>200 kD) monomérica ...

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Las enzimas ribonucleasa T1 (EC 3.1.27.3) y ribonucleasa pancreática (EC 3.1.27.5) catalizan reacciones similares. Es una ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Nucleótido_cíclico_fosfodiesterasa

Exonucleasa Enzima de restricción Nucleasa Ribonucleasa Endonucleasa AP Cox M, Nelson DR, Lehninger AL (2005). Lehninger ...

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La otra mitad del premio recayó en Christian B. Anfinsen por sus trabajos sobre la ribonucleasa. Página web del Instituto Nobel ... trabajos sobre la relación entre la estructura química y la actividad catalítica del núcleo de las moléculas de la ribonucleasa ... de 1945 comenzó a colaborar activamente con William Howard Stein en sus investigaciones sobre la estructura de la ribonucleasa ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Stanford_Moore

... generalmente con la ayuda de ribonucleasas.[5] El proceso de transcripción y el de traducción se realizan de manera similar ...

https://es.wikipedia.org/wiki/ARN_mensajero

El genoma es muy estructurado, que regula la expresión génica y protege al genoma Ribonucleasa del anfitrión. A2 se llama la ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Bacteriófago_Qβ

Este gen y el gen que codifica la ribonucleasa, familia RNasa A, 4 comparten promotores y exones de 5'. Cada gen se empalma en ... La angiogenina (Ang), también conocida como ribonucleasa 5, es una pequeña proteína de 123 aminoácidos que en los seres humanos ... a la de la ribonucleasa pancreática bovina (RNasa) A. La Ang tiene las mismas propiedades catalíticas generales que la RNasa A ... La eliminación de este residuo mediante mutación aumenta la actividad ribonucleasa entre 11 y 30 veces. A pesar de esta ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Angiogenina

Junto a Stanford Moore logró completar la secuencia de la molécula de la ribonucleasa, observando la naturaleza y orden de sus ... La otra mitad del premio recayó en los trabajos independientes de Christian B. Anfinsen sobre la ribonucleasa. Página del ... trabajos sobre la relación entre la estructura química y la actividad catalítica del núcleo de las moléculas de la ribonucleasa ...

https://es.wikipedia.org/wiki/William_Howard_Stein

1972 Christian B. Anfinsen recibe el Nobel de Química por sus trabajos con la ribonucleasa, lo que le llevó a proponer su ... Anfinsen en sus trabajos con la ribonucleasa A, postuló su hipótesis que dice que toda la información necesaria para el ... Esto solamente es posible con algunas proteínas, como la ribonucleasa A (RNasa A, ver experimento de Anfinsen). Ejemplos de ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Proteína

Se han identificado múltiples sustratos in vitro para la tiorredoxina, incluyendo ribonucleasas, coriogonadotropinas, factores ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Tiorredoxina

Estas enzimas, que incluyen amilasa, esterasa, fosfatasa, proteasa y ribonucleasa, descomponen los componentes digestibles del ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Pinguicula

La siguiente cuestión que necesitaba resolverse era identificar la enzima ribonucleasa (ARNasa) involucrada en la fragmentación ...

https://es.wikipedia.org/wiki/SiRNA

Este procedimiento se complica por la presencia ubicua de enzimas ribonucleasas en las células y los tejidos, que pueden ... útil para evitar la actividad de las ribonucleasas. La extracción de ARN en los experimentos de biología molecular es muy ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Extracción_de_ARN

El inhibidor se une al sitio activo de la ribonucleasa y lo ocluye, impidiendo que la barnasa dañe el ARN de la célula después ... " "RiboNucleASA") es una proteína bacteriana que consta de 110 aminoácidos y tiene actividad de ribonucleasa. Es sintetizada y ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Barnasa

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