Moléculas que se encuentran sobre la superficie de algunos, pero no de todos, los linfocitos B, linfocitos T, y de los macrófagos, que reconocen y se combinan con la porción Fc (cristalizable) de las moléculas de inmunoglobulinas.
Fragmentos cristalizables compuestos por las mitades de las terminales carboxilo de ambas CADENAS PESADAS DE INMUNOGLOBULINA, enlazadas entre sí por enlaces disulfuro. Los fragmentos Fc contienen las partes del terminal carboxilo de las regiones constantes de la cadena pesada que son responsables de las funciones efectoras de una inmunoglobulina (fijación del complemento, unión a la membrana celular vía RECEPTORES FC y trasporte placentario). Este fragmento puede obtenerse por digestión de las inmunoglobulinas con la enzima proteolítica PAPAINA.
Sitios moleculares específicos sobre la superficie de varias células, incluidos los linfocitos B y los macrófagos, que se combinan con las IgGs. Existen tres subclases: Fc gamma RI (el antígeno CD64, receptor de baja afinidad), Fc gamma RII (el antígeno CD32, receptor de alta afinidad), y Fc gamma RIII (el antígeno CD16, receptor de baja afinidad).
Sitios moleculares específicos sobre la superficie de los linfocitos B y T que se combinan con las IgE. Existen dos subclases: receptores de baja afinidad (Fc epsilon RII) y receptores de afinidad alta (Fc epsilon RI).
Principal clase de isotipo de inmunoglobulina en el suero humano normal. Existen algunas subclases del isotipo de IgG, como por ejemplo, IgG1, IgG2A e IgG2B.
La formación in vitro de agregados constituídos por una célula (generalmente un linfocito) rodeada por células antigénicas o partículas portadoras de antígeno (usualmente eritrocitos, los cuales pueden estar o no revestidos por anticuerpo o por anticuerpo y complemento). La célula formadora de roseta puede ser una célula formadora de anticuerpo, una célula memoria, una célula T, una célula portadora de anticuerpos citofílicos de superficie, o un monocito poseedor de receptores Fc. La formación de roseta se puede usar para identificar poblaciones específicas de estas células.
Complejo formado por la unión de moléculas de antígeno y anticuerpo. La deposición de grandes complejos antígeno-anticuerpo produce daño tisular y genera ENFERMEDADES DE INMUNOCOMPLEJOS.
Un análogo fluorado de la citosina que es utilizado como agente antifúngico.
El engullimineto y degradación de los microorganismos; otras células que están muertas, moribundas, o patogénicas y partículas extrañas por las células fagocíticas (FAGOCITOSIS).
Fenómeno de la destrucción mediada por anticuerpos de células diana por células efectoras no sensibilizadas. La identidad de la célula diana varía, pero debe tener inmunoglobulina de superficie cuya porción Fc se encuentre intacta. La celula efectora es una célula "asesina" que tiene receptores Fc. Puede ser un linfocito que carezca de los marcadores B o T convencionales, o un monocito, o un macrófago, o leucocito polimorfonuclear, dependiendo de la identidad de la célula diana. La reacción es independiente del complemento.
Inmunoglobulina asociada con MASTOCITOS. Una sobreexpresión ha sido asociada con hipersensibilidad alérgica (HIPERSENSIBILIDAD INMEDIATA).
Sitios locales de superficie en los anticuerpos, que reaccionan con los sitios determinantes antigénicos en los antígenos (EPÍTOPOS). Se forman de partes de las regiones variables de FRAGMENTOS FAB DE INMUNOGLOBULINAS.
Agregación de los receptores de superficie de membrana mediante estimulación química que potencia la acción de la célula efectora.
Los anticuerpos producidos por un solo clon de células.
Fragmentos de unión univalentes de antígeno, compuestos por una CADENA LIGERA DE INMUNOGLOBULINAS entera y el amino terminal de una de las CADENAS PESADAS DE INMUNOGLOBULINA de la región media, unidas entre sí mediante uniones disulfuro. Los Fab contienen las regiones variables de la molécula de inmunoglobulina, que son parte del sitio de unión a antígeno y las primeras regiones constantes. Este fragmento puede obtenerse por digestión de las inmunoglobulinas con la enzima proteolítica PAPAINA.
Una enzima que cataliza la desaminación de CITOSINA resultando en la formación de URACILO. También puede actuar en 5-metilcitosina para formar TIMIDINA.
Antígenos de diferenciación que residen sobre los leucocitos de mamíferos. El CD (del inglés, "cluster of differentiation") representa un grupo de diferenciación, que se refiere a grupos de anticuerpos monoclonales que muestran una reactividad similar con ciertas subpoblaciones de antígenos de una línea celular particular o una etapa de diferenciación. Las subpoblaciones de antígenos también se conocen por la misma designación de CD.
Antígenos que se expresan primariamente sobre las membranas de las células vivas durante las etapas secuenciales de maduración y diferenciación. Como los marcadores inmunológicos tienen alta especificidad de órganos y tejidos y son útiles como sondas en el estudio del desarrollo de células normales así como de la transformación neoplásica.
Una proteína presente en la pared celular de la mayoría de las cepas del Staphylococcus aureus. La proteína se une selectivamente a la región Fc de IgG humana normal y a la derivada de mieloma. Provoca actividad de anticuerpos y puede ocasionar reacciones de hipersensibilidad debido a la liberación de histamina; también ha sido usada como marcador de antígeno en la superficie celular y en la evaluación clínica de las funciones del linfocito B.
Leucocitos mononucleares fagocíticos de gran tamaño que se producen en la MEDULA OSEA de los vertebrados y liberados en la SANGRE; contienen un núcleo ovalado grande o algo mellado, rodeado por un citoplasma voluminoso y numerosos organelos.
Proteínas recombinantes que se producen por TRADUCCIÓN GENÉTICA de genes de fusión formados por la combinación de SECUENCIAS REGULADORAS DEL ÁCIDO NUCLEICO de uno o mas genes con la proteina que codifica secuencias de uno o mas genes.
Células fagocíticas de los tejidos de los mamiferos, de relativa larga vida y que derivan de los MONOCITOS de la sangre. Los principales tipos son los MACRÓFAGOS PERITONEALES, MACRÓFAGOS ALVEOLARES, HISTIOCITOS, CÉLULAS DE KUPFFER del higado y OSTEOCLASTOS. A su vez, dentro de las lesiones inflamatorias crónicas, pueden diferenciarse en CÉLULAS EPITELIOIDES o pueden fusionarse para formar CÉLULAS GIGANTES DE CUERPO EXTRAÑO o CÉLULAS GIGANTES DE LANGHANS (Adaptación del original: The Dictionary of Cell Biology, Lackie and Dow, 3rd ed.).
Cultivos celulares establecidos que tienen el potencial de multiplicarse indefinidamente.
Leucocitos granulares que tienen un núcleo con tres y hasta cinco lóbulos conectados por delgados filamentos de cromatina y un citoplasma que contiene una granulación fina y discreta que toma coloración con tintes neutrales.
Variedad muy poco frecuente de leucemia mieloide aguda, con diferenciación a BASÓFILOS. Se caracteriza por la presencia de un extremo incremento de células inmaduras con granulación basófila, en la sangre y en la médula ósea. Generalmente los basófilos maduros son escasos.
Moléculas que están en la superficie de algunos linfocitos B y macrófagos, ellas reconocen y se combinan con los componentes del complemento C3b, C3d, C1q, y C4b.
Antígenos de membrana asociados con las etapas de maduración de los linfocitos B, que a menudo se expresan en los tumores que se originan en las células B.
Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.
Células que se propagan in vitro en un medio de cultivo especial para su crecimiento. Las células de cultivo se utilizan, entre otros, para estudiar el desarrollo, y los procesos metabólicos, fisiológicos y genéticos.
Proteinas que se unen a partículas y células, para aumentar la susceptibilidad a la FAGOCITOSIS, especialmente ANTICUERPOS unidos a EPITOPES que se unen a RECEPTORES FC. También puede participar el COMPLEMENTO C3B.
Técnica que emplea un sistema instrumental para realizar, procesar y exhibir una o más mediciones de células individuales obtenidas de una suspensión celular. Las células generalmente son coloreadas con uno o más tintes fluorescentes específicos para los componentes celulares de interés, por ejemplo, el ADN, y la fluorescencia de cada célula se mide cuando atraviesa rápidamente el haz de excitación (láser o lámpara de arco de mercurio). La fluorescencia brinda una medición cuantitativa de varias propiedades bioquímicas y biofísicas de la célula como base para diferenciación celular. Otros parámetros ópticos mensurables incluyen la obsorción y la difusión de la luz, aplicándose esta última a la medición del tamaño, forma, densidad, granularidad de la célula y su absorción del colorante.
Representa el 15-20 por ciento de las inmunoglobulinas de suero humano, sobre todo como el polímero de cadena 4 en seres humanos o en otros mamíferos dímero. La IgA secretora (INMUNOGLOBULINA A SECRETORA) es la inmunoglobulina principal en las secreciones.
Proceso de pérdida de gránulos secretores (VESICULAS SECRETORAS). Ello ocurre, por ejemplo, en células cebadas, basófilos, neutrófilos, eosinófilos y plaquetas cuando los productos secretados son liberados por los gránulos por EXOCITOSIS.
La transferencia de información intracelular (biológica activación / inhibición), a través de una vía de transducción de señal. En cada sistema de transducción de señal, una señal de activación / inhibición de una molécula biológicamente activa (hormona, neurotransmisor) es mediada por el acoplamiento de un receptor / enzima a un sistema de segundo mensajería o a un canal iónico. La transducción de señal desempeña un papel importante en la activación de funciones celulares, diferenciación celular y proliferación celular. Ejemplos de los sistemas de transducción de señal son el sistema del canal de íon calcio del receptor post sináptico ÁCIDO GAMMA-AMINOBUTÍRICO, la vía de activación de las células T mediada por receptor, y la activación de fosfolipases mediada por receptor. Estos, más la despolarización de la membrana o liberación intracelular de calcio incluyen activación de funciones citotóxicas en granulocitos y la potenciación sináptica de la activación de la proteína quinasa. Algunas vías de transducción de señales pueden ser parte de una vía más grande de transducción de señales.
Células linfoides relacionadas con la inmunidad humoral. Son células de vida corta semejantes a los linfocitos derivados de la bursa de las aves en su producción de inmunoglobulinas al ser estimuladas adecuadamente.
Ratones silvestres cruzados endogámicamente, para obtener cientos de cepas en las que los hermanos son genéticamente idénticos y consanguíneos, que tienen una línea isogénica BALB C.
INMUNOGLOBULINAS de la superficie de los LINFOCITOS B. Su ARN MESANJERO contiene EXONAS con una membrana de expansión de secuencia, produciendo inmunoglobulinas en forma de proteínas transmembrana tipo I, en oposición a las inmunoglobulinas secretadas (ANTICUERPOS), que no contienen el segmento de expansión de la membrana.
El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.
Sustancias fisiológicamente inactivas que pueden convertirse en enzimas activas.
Proceso dependiente de energia que sigue a la formación de ligaduras cruzadas de los RECEPTORES DE ANTÍGENOS DE LINFOCITOS B por ligandos multivalentes (anti-anticuerpos bivalentes, LECTINAS o ANTÍGENOS) en la superficie de la célula B. Los complejos ligando-receptor del antígeno con ligaduras cruzadas reunen los trozos, que fluyen y se agregan a un polo de la célula para formar una masa grande, el capuchón. Los capuchones pueden ser endocitados o vertidos al ambiente.
Anticuerpos, a menudo monoclonales, donde los dos sitios que unen los antígenos son específicos en la separación de los DETERMINANTES ANTIGÉNICOS. Son anticuerpos artificiales producidos por enlace químico cruzado, fusión de células de HIBRIDOMAS o por técnicas de genética molecular. Funcionan como mediadores principales de la citotoxicidad de las células diana y se ha demostrado que son eficientes en el direccionamiento de drogas, toxinas, haptenos marcados isotópicamente y células efectoras hacia tejidos enfermos, principalmente tumores.
Aminoácido no esencial. En animales se sintetiza a partir de la FENILALANINA. Es también el precursor de la EPINEFRINA, las HORMONAS TIROIDEAS y la melanina.
Anticuerpos que reaccionan con los determinantes individuales de la estructura (idiotopos) sobre la región variable de otros anticuerpos.
Leucocitos granulares caracterizados por una coloración relativamente pálida, núcleo lobulado y citoplasma que contiene gránulos irregulares de tamaño variable que se tiñen intensamente con colorantes básicos.
Proteínas quinasas que catalizan la FOSFORILACIÓN de residuos de TIROSINA en las proteínas, con ATP u otros nucleótidos como donadores de fosfato.
Moléculas parciales de inmunoglobulinas que proceden de la división selectiva por enzimas proteolíticas o son generadas por técnicas de INGENIERÍA DE PROTEINAS.
Gran aumento en la captación de oxígeno por los neutrófilos y la mayoría de los tipos de macrófagos tisulares mediante la activación de una oxidasa NADPH-citocromo b dependiente, que reduce el oxígeno a un superóxido. Los individuos que heredan un defecto en el cual la oxidasa que reduce el oxígeno a superóxido se encuentra disminuida o ausente (ENFERMEDAD GRANULOMATOSA, CRONICA) frecuentemente mueren por infecciones bacterianas recurrentes.
Proceso mediante el cual las sustancias, ya sean endógenas o exógenas, se unen a proteínas, péptidos, enzimas, precursores de proteínas o compuestos relacionados. Las mediciones específicas de unión de proteína frecuentemente se utilizan en los ensayos para valoraciones diagnósticas.
Sitios moleculares que se encuentran sobre o dentro de algunos linfocitos B y macrófagos, que reconocen y se combinan con el COMPLEMENTO C3B. La estructua primaria de estos receptores revela que contienen dominios transmembranales y citoplasmáticos, con su porción extracelular compuesta totalmente de treinta consensos cortos repetidos, cada uno con 60 a 70 aminoácidos.
Ratones silvestres cruzados endogámicamente para obtener cientos de cepas en las que los hermanos son genéticamente idénticos y consanguíneos, que tienen una línea isogénica C57BL.
Catalizan la hidrólisis de nucleósidos con la eliminación de amoniaco.
Reacción cutánea evanescente que ocurre cuando se inyectan anticuerpos en un área local de la piel y la inyección intravenosa posterior, conjuntamente con un colorante, de un antígeno . El colorante hace fácilmente visible la dilatación capilar y el incremento de la permeabilidad capilar pues sale en el sitio de reacción. La ACP es una reacción sensible para detectar cantidades muy pequeñas de anticuerpos y también es un método para estudiar los mecanismos de la hipersensibilidad inmediata.
Inmunoglobulinas anormales características del MIELOMA MÚLTIPLE.
Moléculas de la superficie celular del sistema inmune que unen específicamente moléculas o moléculas mensajeras, a la superficie y que generan cambios en el comportamiento de esas células. Aunque estos receptores se identificaron primero en el sistema inmune, muchos tienen funciones importantes en otras regiones.
Linfocitos responsables de la inmunidad celular. Se han identificado dos tipos: citotóxico (LINFOCITOS T CITITÓXICOS)y linfocitos T auxiliares (LINFOCITOS T COLABORADORES-INDUCTORES). Se forman cuando los linfocitos circulan por el TIMO y se diferencian en timocitos. Cuando son expuestos a un antigeno, se dividen rápidamente y producen un gran número de nuevas células T sensibilizadas a este antigeno.
Células rojas de la sangre. Los eritrocitos maduros no presentan núcleos y son discos bicóncavos que contienen HEMOGLOBINA, cuya función es transportar el OXÍGENO.
Introducción de un grupo fosforilo en un compuesto mediante la formación de un enlace estérico entre el compuesto y un grupo fosfórico.
Proteínas preparadas por la tecnología del ADN recombinante.
Reactivos con dos grupos reactivos, usualmente en extremos opuestos de la molécula, que son capaces de reaccionar y así formar puentes entre las cadenas laterales de los aminoácidos de las proteínas; las locaciones de las áreas naturalmente reactivas dentro de las proteínas pueden identificarse de esta forma; también pueden utilizarse para otras macromoléculas, como las glicoproteínas, ácidos nucleicos, u otros.
Glicoproteínas séricas que participan en los mecanismos de ACTIVACIÓN DE COMPLEMENTO de defensa del huesped, que crean el COMPLEJO DE ATAQUE A MEMBRANA DE COMPLEMENTO. Están incluidas glicoproteínas en las distintas vías de activación de complemento (VÍA CLÁSICA DEL COMPLEMENTO, VÍA ALTERNATIVA DEL COMPLEMENTO y VÍA DE COMPLEMENTO DE LECTINA).
Clase de inmunoglobulina que lleva cadenas mu (CADENAS MU DE INMUNOGLOBULINA). La IgM puede fijar las PROTEINAS DEL SISTEMA COMPLEMENTO. La designación IgM se escogió por su alto peso molecular y originalmente se llamaba macroglobulina.
Células sanguíneas blancas formadas en el tejido linfoide del cuerpo. El núcleo es redondo u ovoide con masas irregulares y gruesas de cromatina, mientras que el citoplasma es típicamente azul pálido con gránulos azurófilos (si existen). La mayoría de los linfocitos se pueden clasificar como T o B (con subpoblaciones en cada uno); o CÉLULAS ASESINAS NATURALES.
Moléculas de inmunoglobulinas que tienen una secuencia específica de aminoácidos en virtud de la que interactúan sólo con un antigeno (v. ANTÍGENOS), o algo muy similar, que induce su síntesis en las células de la serie linfoide (especialmente las CÉLULAS PLASMÁTICAS).
Células cultivadas in vitro a partir de tejido tumoral. Si pueden establecerse como una LINEA CELULAR TUMORAL, pueden propagarse indefinidamente en cultivos celulares.
Incorporación de ADN desnudo o purificado dentro de las CÉLULAS, usualmente eucariotas. Es similar a la TRANSFORMACION BACTERIANA y se utiliza de forma rutinaria en las TÉCNICAS DE TRANSFERENCIA DE GEN.
Membrana selectivamente permeable que contiene proteínas y lípidos y rodea el citoplasma de las células procariotas y eucariotas.
Secuencia de PURINAS y PIRIMIDINAS de ácidos nucléicos y polinucleótidos. También se le llama secuencia de nucleótidos.
Adición química o bioquímica de carbohidrato, grupos glicosilo u otras sustancias químicas, especialmente péptidos o proteínas. En esta reacción se utilizan glicosil transferasas .
Propiedad de los anticuerpos que les permite reaccionar contra algunos EPÍTOPOS y no contra otros. La especificidad depende de la composición química, fuerzas físicas y estructura molecular en el sitio de unión.

Los receptores Fc son proteínas que se encuentran en la superficie de varias células del sistema inmune, como los leucocitos (glóbulos blancos), y están diseñadas para unirse a la región Fc de anticuerpos específicos. La región Fc es la parte constante de un anticuerpo que se conserva entre diferentes subclases de anticuerpos y entre individuos de una misma especie.

Existen diversos tipos de receptores Fc, clasificados según el tipo de anticuerpo al que se unen: receptores Fcγ para IgG, receptores Fcµ para IgM, receptores Fcα/μ para IgA/IgM, y receptores Fcε para IgE. La unión de los receptores Fc con la región Fc de los anticuerpos desencadena una serie de respuestas inmunes, como la fagocitosis, la citotoxicidad mediada por células dependiente de anticuerpos (ADCC), y la liberación de mediadores químicos que participan en la inflamación y la respuesta inmune.

La interacción entre los receptores Fc y los anticuerpos es crucial para una eficaz respuesta inmunitaria, ya que permite a las células del sistema inmune reconocer y eliminar patógenos, células infectadas o células tumorales. Sin embargo, también puede desempeñar un papel en el desarrollo de enfermedades autoinmunes y alergias cuando la respuesta inmunitaria se vuelve excesiva o inapropiada.

Los fragmentos Fc de inmunoglobulinas se refieren a la parte constante y común de las moléculas de inmunoglobulina (anticuerpos) que se une a receptores Fc o proteínas del sistema complemento. La porción Fc de un anticuerpo es responsable de su función efectora, como la activación del sistema complemento, el desencadenamiento de la citotoxicidad mediada por células dependiente de anticuerpos y la regulación inmunitaria.

La región Fc se encuentra en la parte terminal de las cadenas pesadas de las inmunoglobulinas y su secuencia varía según el tipo de isotipo de inmunoglobulina (IgG, IgA, IgM, IgD e IgE). Los fragmentos Fc se producen mediante la digestión enzimática de las moléculas de inmunoglobulina completas para obtener preparaciones terapéuticas que contienen solo los fragmentos Fc. Estos fragmentos Fc se utilizan en diversas aplicaciones clínicas, como la terapia de reemplazo de inmunoglobulinas y el tratamiento de enfermedades autoinmunes e inflamatorias.

Los receptores de IgG, también conocidos como receptores Fcγ, son proteínas presentes en la membrana de varias células del sistema inmune, como los leucocitos (glóbulos blancos), que se unen a los fragmentos cristalizables (Fc) de las moléculas de inmunoglobulina G (IgG).

La unión de los receptores de IgG con los Fc de las IgG desempeña un papel crucial en la activación y regulación de respuestas inmunitarias adaptativas. Esto incluye procesos como la fagocitosis, la citotoxicidad celular dependiente de anticuerpos, la desgranulación de los basófilos y los mastocitos, y la activación de células presentadoras de antígenos.

Existen diferentes subclases de receptores de IgG (FcγRI, FcγRII, y FcγRIII) que se expresan en diversos tipos de células y que desencadenan diferentes respuestas celulares una vez que se unen a las IgG. La interacción entre los receptores de IgG y las IgG es un mecanismo fundamental para la neutralización y eliminación de patógenos, así como para la modulación de respuestas inflamatorias.

Los receptores de IgE (inmunoglobulina E) son proteínas específicas que se encuentran en la membrana de las células efectoras del sistema inmunitario, como los mastocitos y los basófilos. Estos receptores se unen a los anticuerpos IgE, que el cuerpo produce en respuesta a ciertos alérgenos. La unión de la IgE al receptor hace que las células se sensibilicen al alérgeno correspondiente. Posteriormente, cuando el mismo alérgeno entra en contacto con las células, desencadena una respuesta exagerada del sistema inmunitario, lo que resulta en los síntomas de una reacción alérgica. Los receptores de IgE también desempeñan un papel en la defensa contra parásitos como gusanos redondos y lombrices intestinales.

La Inmunoglobulina G (IgG) es un tipo de anticuerpo, una proteína involucrada en la respuesta inmune del cuerpo. Es el tipo más común de anticuerpos encontrados en el torrente sanguíneo y es producida por células B plasmáticas en respuesta a la presencia de antígenos (sustancias extrañas que provocan una respuesta inmunitaria).

La IgG se caracteriza por su pequeño tamaño, solubilidad y capacidad de cruzar la placenta. Esto último es particularmente importante porque proporciona inmunidad pasiva a los fetos y recién nacidos. La IgG desempeña un papel crucial en la neutralización de toxinas, la aglutinación de bacterias y virus, y la activación del complemento, un sistema de proteínas que ayuda a eliminar patógenos del cuerpo.

Hay cuatro subclases de IgG (IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4) que difieren en su estructura y función específicas. Las infecciones bacterianas y virales suelen inducir respuestas de IgG, lo que hace que este tipo de anticuerpos sea particularmente importante en la protección contra enfermedades infecciosas.

La formación de roseta es un término patológico que describe un hallazgo histopatológico específico en el tejido pulmonar. Se refiere a la agregación anormal y compacta de los conductos alveolares, arreglados alrededor de un espacio central fibroso, lo que crea una apariencia similar a una roseta floral.

Este patrón se observa con frecuencia en ciertos tipos de tumores pulmonares, particularmente el carcinoma de células escamosas bien diferenciado y el adenocarcinoma pulmonar con componente de células claras. La formación de roseta también puede observarse en otros tipos de cánceres, como los sarcomas y los tumores neuroectodérmicos primarios del pulmón.

La presencia de la formación de roseta en una biopsia o pieza quirúrgica puede ayudar a los patólogos a establecer un diagnóstico más preciso y a determinar el plan de tratamiento apropiado para el paciente. Sin embargo, es importante tener en cuenta que este hallazgo no es exclusivo de ningún tipo particular de cáncer y puede observarse en otros procesos patológicos, como la inflamación crónica o las enfermedades reumatológicas.

El complejo antígeno-anticuerpo es una estructura molecular formada por la unión específica entre un antígeno y un anticuerpo. Los antígenos son sustancias extrañas al organismo que desencadenan una respuesta inmunitaria, mientras que los anticuerpos son proteínas producidas por el sistema inmunitario para reconocer y neutralizar a los antígenos.

Cuando un antígeno entra en contacto con un anticuerpo compatible, se produce una reacción química que hace que ambas moléculas se unan formando el complejo antígeno-anticuerpo. Esta unión se lleva a cabo mediante la interacción de las regiones variables de la cadena pesada y ligera del anticuerpo con determinadas zonas del antígeno, conocidas como epitopes o determinantes antigénicos.

Una vez formado el complejo antígeno-anticuerpo, puede ser reconocido por otras células del sistema inmunitario, como los fagocitos, que lo internalizan y lo destruyen, eliminando así la amenaza para el organismo. El proceso de formación de complejos antígeno-anticuerpo es fundamental en la respuesta inmunitaria adaptativa y desempeña un papel clave en la protección del cuerpo frente a infecciones y enfermedades.

La flucitosina, también conocida como 5-fluorocitosina o ANAROOK®, es un antimicótico sistémico utilizado en el tratamiento de varias infecciones fúngicas invasivas. Se trata de un análogo fluorado de la citosina que inhibe la síntesis del ADN fúngico y, por lo tanto, interfiere con la replicación y crecimiento celular fúngicos.

La flucitosina se absorbe rápidamente después de la administración oral y se distribuye ampliamente en los tejidos corporales. Se metaboliza principalmente en el hígado y se elimina predominantemente por excreción renal.

Este medicamento se utiliza comúnmente en combinación con amfotericina B para tratar la meningitis criptocócica, una infección fúngica grave que afecta al sistema nervioso central. También se ha utilizado en el tratamiento de otras infecciones fúngicas invasivas como la histoplasmosis y la candidiasis sistémica.

Es importante tener en cuenta que la flucitosina puede causar efectos secundarios graves, especialmente cuando se utiliza en dosis altas o durante periodos prolongados. Los efectos secundarios más comunes incluyen náuseas, vómitos, diarrea, erupciones cutáneas y neutropenia (disminución de los glóbulos blancos). Además, la flucitosina puede causar toxicidad hepática y renal en algunos pacientes. Por lo tanto, se requiere un estricto monitoreo de laboratorio durante el tratamiento con este medicamento para detectar y prevenir posibles efectos secundarios adversos.

La fagocitosis es un proceso fundamental del sistema inmunológico que involucra la ingestión y destrucción de agentes patógenos u otras partículas extrañas por células especializadas llamadas fagocitos. Los fagocitos, como los neutrófilos y macrófagos, tienen la capacidad de extender sus pseudópodos (proyecciones citoplasmáticas) para rodear y engullir partículas grandes, incluidos bacterias, virus, hongos, células tumorales y detritus celulares.

Una vez que la partícula ha sido internalizada dentro del fagocito, forma una vesícula intracelular llamada fagosoma. Posteriormente, los lisosomas, que contienen enzimas hidrolíticas, se fusionan con la fagosoma para formar un complejo denominado fagolisosoma. Dentro del fagolisosoma, las enzimas digieren y destruyen efectivamente la partícula extraña, permitiendo que el fagocito presente fragmentos de esta a otras células inmunes para generar una respuesta inmune adaptativa.

La eficiencia de la fagocitosis es crucial en la capacidad del organismo para combatir infecciones y mantener la homeostasis tisular. La activación, quimiotaxis y migración de los fagocitos hacia el sitio de la infección están reguladas por diversas moléculas químicas, como las citocinas, complementos y factores quimiotácticos.

La citotoxicidad celular anticuerpo-dependiente (CDC) es un mecanismo del sistema inmune mediante el cual las células infectadas o anormales son destruidas. En este proceso, los anticuerpos se unen a la superficie de la célula diana y luego reclutan complemento, un grupo de proteínas plasmáticas que interactúan entre sí y forman membranas de ataque (MAC) en la membrana celular. Estas membranas formadas por el complemento crean poros en la membrana celular, lo que lleva a la muerte de la célula. La CDC es una forma importante en que el sistema inmune puede identificar y destruir patógenos o células dañinas en el cuerpo.

La Inmunoglobulina E (IgE) es un tipo de anticuerpo que desempeña un papel crucial en el sistema inmunitario, especialmente en la respuesta inmunitaria contra los parásitos y en las reacciones alérgicas. Las IgE se unen a los receptores Fcε en los mastocitos y basófilos, donde después de su activación, desencadenan una cascada de respuestas inflamatorias que incluyen la liberación de mediadores químicos como histaminas, leucotrienos y prostaglandinas. Estos mediadores causan los síntomas clásicos de las reacciones alérgicas, como enrojecimiento, hinchazón, picazón y secreción nasal. Las IgE también se han relacionado con ciertos trastornos inmunológicos y autoinmunitarios. Su producción está controlada por los linfocitos B activados bajo la influencia de las citocinas Th2.

Los sitios de unión de anticuerpos, también conocidos como paratopes, son regiones específicas en la molécula de anticuerpo que se unen a un antígeno específico. Los anticuerpos son proteínas producidas por el sistema inmunitario que desempeñan un papel crucial en la respuesta inmunitaria al reconocer y neutralizar agentes extraños, como bacterias y virus.

El sitio de unión del anticuerpo está compuesto principalmente por las regiones variables de las cadenas pesadas y ligeras del anticuerpo. Estas regiones variables son capaces de adoptar una gran diversidad de conformaciones, lo que les permite reconocer y unirse a una amplia gama de estructuras moleculares extrañas.

La unión entre el sitio de unión del anticuerpo y el antígeno es altamente específica e involucra interacciones no covalentes débiles, como enlaces de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals e interacciones hidrofóbicas. La alta especificidad de esta unión permite que los anticuerpos neutralicen o marquen a las células infectadas para su destrucción por otras células inmunes.

La capacidad de los anticuerpos para unirse a antígenos específicos ha encontrado aplicaciones en diversas áreas, como la diagnosis y el tratamiento de enfermedades, así como en la investigación científica.

La agregación de receptores es un fenómeno en el que varios receptores celulares se unen o forman grupos en respuesta a la estimulación por un ligando, lo que lleva a una amplificación de la señal y una respuesta celular más robusta.

En otras palabras, cuando un ligando (una molécula señal) se une a su receptor correspondiente en la membrana celular, puede inducir la agregación o el acoplamiento de otros receptores similares en las cercanías. Esto conduce a una mayor sensibilidad y especificidad de la respuesta celular, ya que un número mayor de receptores se activan simultáneamente.

La agregación de receptores es importante en diversos procesos biológicos, como la transducción de señales, la regulación del crecimiento y la diferenciación celular, y la respuesta inmunitaria. Sin embargo, también se ha implicado en enfermedades como el cáncer y las enfermedades neurodegenerativas, donde un desequilibrio en la agregación de receptores puede conducir a una señalización anormal y a la disfunción celular.

En resumen, la agregación de receptores es un mecanismo importante para la amplificación y modulación de las respuestas celulares a los estímulos externos, pero su desregulación puede tener consecuencias negativas para la salud.

Los anticuerpos monoclonales son un tipo específico de proteínas producidas en laboratorio que se diseñan para reconocer y unirse a determinadas sustancias llamadas antígenos. Se crean mediante la fusión de células de un solo tipo, o clon, que provienen de una sola célula madre.

Este proceso permite que todos los anticuerpos producidos por esas células sean idénticos y reconozcan un único antígeno específico. Los anticuerpos monoclonales se utilizan en diversas aplicaciones médicas, como la detección y el tratamiento de enfermedades, incluyendo cánceres y trastornos autoinmunes.

En el contexto clínico, los anticuerpos monoclonales pueden administrarse como fármacos para unirse a las células cancerosas o a otras células objetivo y marcarlas para su destrucción por el sistema inmunitario del paciente. También se utilizan en pruebas diagnósticas para detectar la presencia de antígenos específicos en muestras de tejido o fluidos corporales, lo que puede ayudar a confirmar un diagnóstico médico.

Los fragmentos Fab de inmunoglobulinas, también conocidos como fragmentos antigénico determinantes, son regiones específicas de las moléculas de anticuerpos (inmunoglobulinas) que se unen a los antígenos. Estos fragmentos están formados por una región variable de la cadena ligera y una región variable de la cadena pesada del anticuerpo, unidas por un enlace peptídico. Cada fragmento Fab contiene un sitio de unión a antígenos que confiere a los anticuerpos su especificidad para un antígeno particular. Los fragmentos Fab desempeñan un papel crucial en la respuesta inmune, ya que participan en la identificación y neutralización de diversas sustancias extrañas, como bacterias, virus y toxinas.

La citosina desaminasa es una enzima que cataliza la remoción de un grupo amino (-NH2) de la citosina, un nucleótido que forma parte de los ácidos nucléicos (ADN y ARN), resultando en la formación de uracilo. Existen dos tipos principales de citosina desaminasa:

1. Citosina desaminasa bacteriana: Esta enzima se encuentra en algunas bacterias y cataliza la conversión de citosina a uracilo en el ADN bacteriano. Este proceso puede llevar a mutaciones espontáneas durante la replicación del ADN, lo que puede desempeñar un papel en el desarrollo de resistencia a los antibióticos en las bacterias.

2. Citosina desaminasa humana (CDA): Esta enzima se encuentra en mamíferos y participa en la modificación del ADN y el ARN. La citosina desaminasa humana actúa sobre el ARN de doble cadena y convierte la citosina en uracilo, lo que puede conducir a mutaciones genéticas si no se corrige antes de la replicación del ADN. El sistema de reparación celular normalmente detecta y corrige estas modificaciones antes de que causen daño.

La citosina desaminasa tiene un papel importante en el metabolismo de los nucleótidos, la reparación del ADN y el control de la expresión génica. Sin embargo, también puede contribuir al desarrollo de ciertas enfermedades, como el cáncer, cuando no funciona correctamente o cuando interactúa con otros factores ambientales y genéticos.

Los antígenos CD son marcadores proteicos encontrados en la superficie de las células T, un tipo importante de glóbulos blancos involucrados en el sistema inmunológico adaptativo. Estos antígenos ayudan a distinguir y clasificar los diferentes subconjuntos de células T según su función y fenotipo.

Existen varios tipos de antígenos CD, cada uno con un número asignado, como CD1, CD2, CD3, etc. Algunos de los más conocidos son:

* **CD4**: También llamada marca de helper/inductor, se encuentra en las células T colaboradoras o auxiliares (Th) y ayuda a regular la respuesta inmunológica.
* **CD8**: También conocida como marca de supresor/citotóxica, se encuentra en las células T citotóxicas (Tc) que destruyen células infectadas o cancerosas.
* **CD25**: Expresado en células T reguladoras y ayuda a suprimir la respuesta inmunológica excesiva.
* **CD3**: Es un complejo de proteínas asociadas con el receptor de células T y participa en la activación de las células T.

La identificación y caracterización de los antígenos CD han permitido una mejor comprensión de la biología de las células T y han contribuido al desarrollo de nuevas estrategias terapéuticas en el tratamiento de diversas enfermedades, como infecciones, cáncer e inflamación crónica.

Los antígenos de diferenciación son marcadores proteicos específicos que se encuentran en la superficie o dentro de las células y ayudan a identificar y caracterizar su tipo, función y estado de diferenciación. En el contexto médico, particularmente en patología y oncología, los antígenos de diferenciación se utilizan como herramientas diagnósticas para clasificar y distinguir diferentes tipos de células normales y cancerosas.

En las células cancerosas, el proceso de diferenciación a menudo está alterado, lo que resulta en la expresión anormal o la pérdida de antígenos de diferenciación específicos. La evaluación de estos marcadores puede proporcionar información valiosa sobre el origen y el grado de malignidad del tumor, así como sobre su respuesta esperada a diversos tratamientos.

Un ejemplo bien conocido de antígenos de diferenciación en oncología son los marcadores de células neuroendocrinas, como la sinaptofisina, la cromogranina A y la proteína neuronal específica en (NSE). Estos antígenos se expresan en células neuroendocrinas normales y también en tumores neuroendocrinos malignos, lo que ayuda a los médicos a confirmar el diagnóstico y monitorear la progresión de la enfermedad.

En resumen, los antígenos de diferenciación son proteínas específicas que ayudan a identificar y caracterizar tipos y estados de células. En el contexto médico, desempeñan un papel crucial en el diagnóstico, la clasificación y el tratamiento de diversas enfermedades, especialmente los cánceres.

La proteína A de estafilococo (SpA) es una proteína surface-bound producida por ciertas cepas del gérmen gram-positivo Staphylococcus aureus. La SpA se une específicamente al fragmento Fc de las inmunoglobulinas G (IgG) y bloquea la unión de los anticuerpos con los receptores Fc en las células presentadoras de antígenos, lo que resulta en una inhibición de la fagocitosis y la respuesta inmunitaria. Además, la SpA puede inducir la apoptosis de las células T y B, contribuyendo a la patogénesis de las infecciones por S. aureus. También se ha demostrado que la SpA interactúa con diversos receptores en las células humanas y participa en la evasión del sistema inmune y el daño tisular durante la infección.

Los monocitos son glóbulos blancos (leucocitos) que forman parte del sistema inmunitario y desempeñan un papel crucial en la respuesta inmunitaria. Son producidos en la médula ósea y posteriormente circulan por el torrente sanguíneo, donde representan alrededor del 5-10% de los leucocitos totales.

Los monocitos tienen un tamaño relativamente grande (entre 12-20 micrómetros de diámetro) y presentan un núcleo irregularmente lobulado o reniforme. Carecen de gránulos específicos en su citoplasma, a diferencia de otros leucocitos como los neutrófilos o las eosinófilos.

Una vez que los monocitos entran en tejidos periféricos, se diferencian en macrófagos y células dendríticas, que desempeñan funciones importantes en la fagocitosis (ingestión y destrucción) de agentes patógenos, la presentación de antígenos a las células T y la regulación de respuestas inflamatorias.

En definitiva, los monocitos son un tipo de glóbulos blancos que desempeñan un papel fundamental en el sistema inmunitario, participando en la eliminación de patógenos y en la modulación de respuestas inflamatorias.

Las proteínas recombinantes de fusión son moléculas proteicas creadas mediante la tecnología de ADN recombinante, donde dos o más secuencias de genes se combinan para producir una sola proteína que posee propiedades funcionales únicas de cada componente.

Este método implica la unión de regiones proteicas de interés de diferentes genes en un solo marco de lectura, lo que resulta en una proteína híbrida con características especiales. La fusión puede ocurrir en cualquier parte de las proteínas, ya sea en sus extremos N-terminal o C-terminal, dependiendo del objetivo deseado.

Las proteínas recombinantes de fusión se utilizan ampliamente en diversas aplicaciones biomédicas y de investigación, como la purificación y detección de proteínas, el estudio de interacciones proteína-proteína, el desarrollo de vacunas y terapias génicas, así como en la producción de anticuerpos monoclonales e inhibidores enzimáticos.

Algunos ejemplos notables de proteínas recombinantes de fusión incluyen la glucagón-like peptide-1 receptor agonist (GLP-1RA) semaglutida, utilizada en el tratamiento de la diabetes tipo 2, y la inhibidora de la proteasa anti-VIH enfuvirtida. Estas moléculas híbridas han demostrado ser valiosas herramientas terapéuticas y de investigación en diversos campos de la medicina y las ciencias biológicas.

Los macrófagos son un tipo de glóbulo blanco (leucocito) que forma parte del sistema inmunitario. Su nombre proviene del griego, donde "macro" significa grande y "fago" significa comer. Los macrófagos literalmente se tragan (fagocitan) las células dañinas, los patógenos y los desechos celulares. Son capaces de detectar, engullir y destruir bacterias, virus, hongos, parásitos, células tumorales y otros desechos celulares.

Después de la fagocitosis, los macrófagos procesan las partes internas de las sustancias engullidas y las presentan en su superficie para que otras células inmunes, como los linfocitos T, puedan identificarlas e iniciar una respuesta inmune específica. Los macrófagos también producen varias citocinas y quimiocinas, que son moléculas de señalización que ayudan a regular la respuesta inmunitaria y a reclutar más células inmunes al sitio de la infección o lesión.

Los macrófagos se encuentran en todo el cuerpo, especialmente en los tejidos conectivos, los pulmones, el hígado, el bazo y los ganglios linfáticos. Tienen diferentes nombres según su localización, como los histiocitos en la piel y los osteoclastos en los huesos. Además de su función inmunitaria, también desempeñan un papel importante en la remodelación de tejidos, la cicatrización de heridas y el mantenimiento del equilibrio homeostático del cuerpo.

Una línea celular es una población homogénea de células que se han originado a partir de una sola célula y que pueden dividirse indefinidamente en cultivo. Las líneas celulares se utilizan ampliamente en la investigación biomédica, ya que permiten a los científicos estudiar el comportamiento y las características de células específicas en un entorno controlado.

Las líneas celulares se suelen obtener a partir de tejidos o células normales o cancerosas, y se les da un nombre específico que indica su origen y sus características. Algunas líneas celulares son inmortales, lo que significa que pueden dividirse y multiplicarse indefinidamente sin mostrar signos de envejecimiento o senescencia. Otras líneas celulares, sin embargo, tienen un número limitado de divisiones antes de entrar en senescencia.

Es importante destacar que el uso de líneas celulares en la investigación tiene algunas limitaciones y riesgos potenciales. Por ejemplo, las células cultivadas pueden mutar o cambiar con el tiempo, lo que puede afectar a los resultados de los experimentos. Además, las líneas celulares cancerosas pueden no comportarse de la misma manera que las células normales, lo que puede dificultar la extrapolación de los resultados de los estudios in vitro a la situación en vivo. Por estas razones, es importante validar y verificar cuidadosamente los resultados obtenidos con líneas celulares antes de aplicarlos a la investigación clínica o al tratamiento de pacientes.

Los neutrófilos son un tipo de glóbulos blancos o leucocitos que desempeñan un papel crucial en el sistema inmunológico. Forman parte del grupo de glóbulos blancos conocidos como granulocitos y se caracterizan por su núcleo polimorfonuclear con varias lóbulos conectados por finos filamentos y por sus gránulos citoplásmicos, que contienen enzimas y otros componentes activos.

Los neutrófilos desempeñan un papel fundamental en la defensa del organismo contra infecciones, especialmente bacterianas. Son capaces de moverse rápidamente hacia los sitios de inflamación o infección a través de los vasos sanguíneos y tejidos, gracias a su capacidad de quimiotaxis (movimiento dirigido por estímulos químicos).

Una vez en el lugar de la infección, los neutrófilos pueden ingerir y destruir microorganismos invasores mediante un proceso llamado fagocitosis. Además, liberan sustancias químicas tóxicas (como radicales libres y enzimas) para ayudar a eliminar los patógenos. Sin embargo, este intenso proceso de destrucción también puede causar daño colateral a los tejidos circundantes, lo que contribuye al desarrollo de la inflamación y posibles complicaciones asociadas.

Un recuento bajo de neutrófilos en la sangre se denomina neutropenia y aumenta el riesgo de infecciones, mientras que un recuento alto puede indicar una respuesta inflamatoria o infecciosa activa, así como ciertas condiciones médicas. Por lo tanto, los neutrófilos son esenciales para mantener la homeostasis del sistema inmunológico y proteger al organismo contra las infecciones.

La leucemia basofílica aguda es un tipo extremadamente raro de leucemia, un cáncer de las células sanguíneas. Se caracteriza por la proliferación anormal y la acumulación de células inmaduras y anormales, llamadas blastos, en la médula ósea y la sangre periférica. En el caso de la leucemia basofílica aguda, los blastos afectados son basicófilos, que son un tipo de glóbulos blancos que desempeñan un papel en las respuestas alérgicas y la coagulación sanguínea.

Este tipo de cáncer se desarrolla y empeora rápidamente, afectando a la capacidad del cuerpo para producir células sanguíneas sanas y combatir infecciones. Los síntomas pueden incluir fatiga, fiebre, moretones y sangrados fáciles, infecciones recurrentes, pérdida de apetito y peso, sudoración nocturna y dolores óseos o articulares.

La leucemia basofílica aguda es una enfermedad muy infrecuente, y su causa aún no se comprende completamente. El tratamiento generalmente implica quimioterapia intensiva, trasplante de células madre y, en algunos casos, radioterapia. El pronóstico y los resultados dependen del estadio de la enfermedad al momento del diagnóstico, la edad del paciente y su estado general de salud.

Los receptores de complemento son proteínas que se encuentran en la superficie de varias células del sistema inmunitario y en otras células del cuerpo. Estos receptores pueden unirse a las moléculas del sistema complemento, que es un conjunto de proteínas plasmáticas y membranales que desempeñan un papel crucial en la respuesta inmune innata y adaptativa.

Existen diferentes tipos de receptores de complemento, cada uno con funciones específicas. Algunos de ellos participan en la activación del sistema complemento, mientras que otros contribuyen a su regulación o desencadenan respuestas celulares específicas una vez que se une el complejo complemento.

La unión de las moléculas del sistema complemento a los receptores de complemento puede desencadenar diversos procesos celulares, como la fagocitosis, la liberación de mediadores químicos inflamatorios o la activación del sistema inmune adaptativo. Por lo tanto, los receptores de complemento desempeñan un papel fundamental en la detección y eliminación de patógenos y en la regulación de las respuestas inmunes.

Los antígenos de diferenciación de linfocitos B (ALDs) son marcadores proteicos específicos que se expresan en diferentes estadios del desarrollo y maduración de los linfocitos B, un tipo importante de glóbulos blancos involucrados en la respuesta inmunitaria adaptativa. Estos antígenos son útiles para caracterizar y determinar el linaje, estado de diferenciación y activación de las células B.

Algunos ejemplos comunes de ALDs incluyen:

1. CD19: se expresa en linfocitos B inmaduros y maduros, pero no en otras células sanguíneas.
2. CD20: presente en linfocitos B desde el estadio pre-B hasta justo antes de su diferenciación en plasmablastos o células plasmáticas.
3. CD22: un receptor de glucósidos ceramídicos que se expresa en la superficie de los linfocitos B inmaduros y maduros.
4. CD79a y CD79b: componentes del complejo de receptores de células B (BCR) que se expresan en linfocitos B inmaduros y maduros.
5. CD10 (CALLA): un marcador de células pre-B y algunos linfocitos B maduros.
6. CD38: un marcador de activación que se expresa en linfocitos B maduros y plasmablastos.
7. CD138 (sialo mucina): un marcador de células plasmáticas, exclusivo de los linfocitos B diferenciados completamente.

El análisis de estos antígenos de superficie celular se realiza mediante técnicas de inmunofenotipado, como citometría de flujo o inmunohistoquímica, y es útil en el diagnóstico y monitoreo de diversas enfermedades hematológicas, como leucemias y linfomas.

Los Datos de Secuencia Molecular se refieren a la información detallada y ordenada sobre las unidades básicas que componen las moléculas biológicas, como ácidos nucleicos (ADN y ARN) y proteínas. Esta información está codificada en la secuencia de nucleótidos en el ADN o ARN, o en la secuencia de aminoácidos en las proteínas.

En el caso del ADN y ARN, los datos de secuencia molecular revelan el orden preciso de las cuatro bases nitrogenadas: adenina (A), timina/uracilo (T/U), guanina (G) y citosina (C). La secuencia completa de estas bases proporciona información genética crucial que determina la función y la estructura de genes y proteínas.

En el caso de las proteínas, los datos de secuencia molecular indican el orden lineal de los veinte aminoácidos diferentes que forman la cadena polipeptídica. La secuencia de aminoácidos influye en la estructura tridimensional y la función de las proteínas, por lo que es fundamental para comprender su papel en los procesos biológicos.

La obtención de datos de secuencia molecular se realiza mediante técnicas experimentales especializadas, como la reacción en cadena de la polimerasa (PCR), la secuenciación de ADN y las técnicas de espectrometría de masas. Estos datos son esenciales para la investigación biomédica y biológica, ya que permiten el análisis de genes, genomas, proteínas y vías metabólicas en diversos organismos y sistemas.

Las células cultivadas, también conocidas como células en cultivo o células in vitro, son células vivas que se han extraído de un organismo y se están propagando y criando en un entorno controlado, generalmente en un medio de crecimiento especializado en un plato de petri o una flaska de cultivo. Este proceso permite a los científicos estudiar las células individuales y su comportamiento en un ambiente controlado, libre de factores que puedan influir en el organismo completo. Las células cultivadas se utilizan ampliamente en una variedad de campos, como la investigación biomédica, la farmacología y la toxicología, ya que proporcionan un modelo simple y reproducible para estudiar los procesos fisiológicos y las respuestas a diversos estímulos. Además, las células cultivadas se utilizan en terapias celulares y regenerativas, donde se extraen células de un paciente, se les realizan modificaciones genéticas o se expanden en número antes de reintroducirlas en el cuerpo del mismo individuo para reemplazar células dañadas o moribundas.

Las proteínas opsoninas son proteínas presentes en el suero sanguíneo y otros fluidos corporales que se adhieren a los antígenos (como bacterias u otras partículas extrañas) e incrementan su visibilidad para el sistema inmunitario, particularmente los fagocitos. Esto facilita la fagocitosis, un proceso en el cual las células inmunes engullen y destruyen los patógenos invasores. Las proteínas opsoninas más comunes incluyen los anticuerpos (inmunoglobulinas) y la proteína C-reactiva (CRP).

La citometría de flujo es una técnica de laboratorio que permite analizar y clasificar células u otras partículas pequeñas en suspensión a medida que pasan a través de un haz de luz. Cada célula o partícula se caracteriza por su tamaño, forma y contenido de fluorescencia, lo que permite identificar y cuantificar diferentes poblaciones celulares y sus propiedades.

La citometría de flujo utiliza un haz de luz laser para iluminar las células en suspensión mientras pasan a través del detector. Los componentes celulares, como el ADN y las proteínas, pueden ser etiquetados con tintes fluorescentes específicos que emiten luz de diferentes longitudes de onda cuando se excitan por el haz de luz laser.

Esta técnica es ampliamente utilizada en la investigación y el diagnóstico clínico, especialmente en áreas como la hematología, la inmunología y la oncología. La citometría de flujo puede ser utilizada para identificar y contar diferentes tipos de células sanguíneas, detectar marcadores específicos de proteínas en células individuales, evaluar el ciclo celular y la apoptosis, y analizar la expresión génica y la activación de vías de señalización intracelular.

En resumen, la citometría de flujo es una técnica de análisis avanzada que permite caracterizar y clasificar células u otras partículas pequeñas en suspensión basándose en su tamaño, forma y contenido de fluorescencia. Es una herramienta poderosa en la investigación y el diagnóstico clínico, especialmente en áreas relacionadas con la hematología, la inmunología y la oncología.

La Inmunoglobulina A (IgA) es un tipo de anticuerpo que desempeña un papel crucial en el sistema inmunitario. Se encuentra principalmente en las membranas mucosas que recubren los sistemas respiratorio, gastrointestinal y urogenital, así como en las lágrimas, la saliva y la leche materna.

Existen dos subclases principales de IgA: IgA1 e IgA2. La IgA1 es la más común y se encuentra predominantemente en las secreciones externas, mientras que la IgA2 es más abundante en el tejido linfoide asociado a las mucosas y en los fluidos corporales internos.

La función principal de la IgA es proteger al cuerpo contra las infecciones bacterianas y víricas que intentan invadir a través de las membranas mucosas. Lo hace mediante la aglutinación de los patógenos, impidiendo así su adhesión y penetración en las células epiteliales. Además, puede neutralizar toxinas y enzimas producidas por microorganismos nocivos.

La IgA también participa en la respuesta inmunitaria adaptativa, colaborando con los leucocitos (glóbulos blancos) para eliminar los patógenos del cuerpo. Cuando se produce una infección, las células B (linfocitos B) producen y secretan IgA en respuesta a la presencia de antígenos extraños. Esta respuesta específica proporciona protección localizada contra infecciones recurrentes o futuras por el mismo patógeno.

En definitiva, la Inmunoglobulina A es un componente vital del sistema inmunitario, desempeñando un papel fundamental en la defensa contra las infecciones y la protección de las membranas mucosas.

La degranulación celular es un proceso de liberación de granules (vesículas citoplasmáticas) que contienen diversas moléculas biológicamente activas, como enzimas, mediadores químicos y proteínas, desde células especializadas del sistema inmunitario. Este proceso ocurre cuando las células, como los mast cells (células másticas) y los basophils (básfilos), son activadas por diversos estímulos, tales como antígenos, citokinas o compuestos químicos extraños.

Los granules contienen, entre otras sustancias, histaminas, serotonina, leucotrienos, prostaglandinas y proteasas, que desempeñan un papel crucial en la respuesta inmune y la inflamación. La degranulación celular puede resultar en diversas reacciones fisiológicas e inflamatorias, como la dilatación de los vasos sanguíneos, aumento de la permeabilidad vascular, atracción y activación de otros leucocitos, y estimulación del crecimiento y división celular.

La degranulación celular es un mecanismo importante en el sistema inmunitario innato y adaptativo, y desempeña un papel clave en la defensa contra patógenos invasores y la respuesta a lesiones tisulares. Sin embargo, un exceso o una respuesta inadecuada de degranulación celular también puede contribuir al desarrollo de diversas enfermedades, como el asma, las reacciones alérgicas y la anafilaxis.

La transducción de señal en un contexto médico y biológico se refiere al proceso por el cual las células convierten un estímulo o señal externo en una respuesta bioquímica o fisiológica específica. Esto implica una serie de pasos complejos que involucran varios tipos de moléculas y vías de señalización.

El proceso generalmente comienza con la unión de una molécula señalizadora, como un neurotransmisor o una hormona, a un receptor específico en la membrana celular. Esta interacción provoca cambios conformacionales en el receptor que activan una cascada de eventos intracelulares.

Estos eventos pueden incluir la activación de enzimas, la producción de segundos mensajeros y la modificación de proteínas intracelulares. Finalmente, estos cambios llevan a una respuesta celular específica, como la contracción muscular, la secreción de hormonas o la activación de genes.

La transducción de señal es un proceso fundamental en muchas funciones corporales, incluyendo la comunicación entre células, la respuesta a estímulos externos e internos, y la coordinación de procesos fisiológicos complejos.

Los linfocitos B son un tipo de glóbulos blancos, más específicamente, linfocitos del sistema inmune que desempeñan un papel crucial en la respuesta humoral del sistema inmunológico. Se originan en la médula ósea y se diferencian en el bazo y los ganglios linfáticos.

Una vez activados, los linfocitos B se convierten en células plasmáticas que producen y secretan anticuerpos (inmunoglobulinas) para neutralizar o marcar a los patógenos invasores, como bacterias y virus, para su eliminación por otras células inmunitarias. Los linfocitos B también pueden presentar antígenos y cooperar con los linfocitos T auxiliares en la respuesta inmunitaria adaptativa.

Los ratones consanguíneos BALB/c son una cepa inbred de ratones de laboratorio que se utilizan ampliamente en la investigación biomédica. La designación "consanguíneo" significa que estos ratones se han criado durante muchas generaciones mediante el apareamiento de padres genéticamente idénticos, lo que resulta en una población extremadamente homogénea con un genoma altamente predecible.

La cepa BALB/c, en particular, es conocida por su susceptibilidad a desarrollar tumores y otras enfermedades cuando se exponen a diversos agentes patógenos o estresores ambientales. Esto los convierte en un modelo ideal para estudiar la patogénesis de diversas enfermedades y probar nuevas terapias.

Los ratones BALB/c son originarios del Instituto Nacional de Investigación Médica (NIMR) en Mill Hill, Reino Unido, donde se estableció la cepa a principios del siglo XX. Desde entonces, se han distribuido ampliamente entre los investigadores de todo el mundo y se han convertido en uno de los ratones de laboratorio más utilizados en la actualidad.

Es importante tener en cuenta que, aunque los ratones consanguíneos como BALB/c son valiosos modelos animales para la investigación biomédica, no siempre recapitulan perfectamente las enfermedades humanas. Por lo tanto, los resultados obtenidos en estos animales deben interpretarse y extrapolarse con cautela a los seres humanos.

Los Receptores de Antígenos de Linfocitos B (BCR, por sus siglas en inglés) son complejos proteicos encontrados en la superficie de las células B del sistema inmunitario. Están compuestos por una región variable y una región constante. La región variable es única para cada célula B y puede reconocer y unirse a un antígeno específico, mientras que la región constante interactúa con moléculas del sistema inmune para activar la célula B y desencadenar una respuesta inmunitaria. Los BCR desempeñan un papel crucial en el reconocimiento y la unión a los antígenos extraños, lo que lleva a la activación de las células B y a la producción de anticuerpos específicos para esos antígenos.

La secuencia de aminoácidos se refiere al orden específico en que los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos para formar una proteína. Cada proteína tiene su propia secuencia única, la cual es determinada por el orden de los codones (secuencias de tres nucleótidos) en el ARN mensajero (ARNm) que se transcribe a partir del ADN.

Las cadenas de aminoácidos pueden variar en longitud desde unos pocos aminoácidos hasta varios miles. El plegamiento de esta larga cadena polipeptídica y la interacción de diferentes regiones de la misma dan lugar a la estructura tridimensional compleja de las proteínas, la cual desempeña un papel crucial en su función biológica.

La secuencia de aminoácidos también puede proporcionar información sobre la evolución y la relación filogenética entre diferentes especies, ya que las regiones conservadas o similares en las secuencias pueden indicar una ascendencia común o una función similar.

En bioquímica y en la terminología médica, los "precursores enzimáticos" se refieren a las formas inactivas o latentes de ciertas enzimas que necesitan undergo un proceso de activación para adquirir su función catalítica completa. También se les conoce como zimógenos o profactores.

Estos precursores enzimáticos son comunes en sistemas biológicos, especialmente en aquellos donde es necesario controlar de manera estricta la actividad enzimática para mantener la homeostasis y evitar reacciones adversas o dañinas.

La conversión de los precursores enzimáticos a sus formas activas suele implicar procesos de activación específicos, como la escisión proteolítica (cortado por una proteasa), la unión de cofactores o la modificación postraduccional. Ejemplos notables de precursores enzimáticos incluyen el pepsinógeno, que se activa a pepsina en el estómago; el proconvertasa, que se convierte en tripsina y quimotripsina en el páncreas; y el factor XII de la coagulación sanguínea, que se activa mediante contacto con superficies extrañas.

El término "recubrimiento inmunológico" se utiliza en la medicina y la biología para describir un fenómeno donde la superficie de un tejido u órgano se recubre con proteínas inmunes, generalmente inmunoglobulinas o anticuerpos. Este proceso es una parte importante del sistema inmunitario y ayuda a proteger al cuerpo contra infecciones y enfermedades.

En condiciones normales, las células del sistema inmune, como los linfocitos B, producen anticuerpos en respuesta a la presencia de antígenos (sustancias extrañas que provocan una respuesta inmunitaria). Estos anticuerpos se unen a los antígenos para marcarlos para su destrucción por otras células inmunitarias. En el proceso de recubrimiento inmunológico, estos anticuerpos se unen a la superficie de las células u órganos, formando una capa protectora.

Este fenómeno es particularmente importante en el sistema digestivo, donde la mucosa intestinal está constantemente expuesta a una gran cantidad de antígenos procedentes de los alimentos y las bacterias. El recubrimiento inmunológico ayuda a mantener la integridad de la barrera intestinal y a prevenir la entrada de patógenos en el torrente sanguíneo.

Sin embargo, en algunas condiciones patológicas, como las enfermedades autoinmunitarias, el recubrimiento inmunológico puede desempeñar un papel perjudicial. En estas enfermedades, el sistema inmune produce anticuerpos contra los propios tejidos y órganos del cuerpo, lo que puede llevar a la inflamación y al daño tisular.

Los anticuerpos biespecíficos son moléculas inmunológicas diseñadas artificialmente que tienen la capacidad de unirse simultáneamente a dos epítopos (regiones reconocibles por el sistema inmune) diferentes, uno en cada extremo de la molécula. Estos anticuerpos se crean mediante ingeniería de proteínas y combinación de fragmentos de anticuerpos monoclonales para producir una sola entidad con dos sitios de unión específicos.

Esta dualidad en la unión permite a los anticuerpos biespecíficos interactuar con células inmunes y células tumorales o patógenas, lo que resulta en una respuesta inmune más eficaz contra estos últimos. Por ejemplo, un anticuerpo biespecífico puede unirse a un marcador de superficie en una célula cancerosa y también a un receptor en una célula T citotóxica, lo que lleva a la destrucción de la célula cancerosa.

Los anticuerpos biespecíficos tienen el potencial de ser útiles en el tratamiento de diversas enfermedades, especialmente cáncer y algunas enfermedades autoinmunes, ya que pueden dirigirse con precisión a células objetivo y activar respuestas inmunitarias localizadas. Sin embargo, su desarrollo y producción son complejos y requieren una cuidadosa investigación y pruebas clínicas antes de ser aprobados para uso terapéutico en humanos.

La tirosina es un aminoácido aromático no esencial, lo que significa que el cuerpo puede sintetizarlo a partir de otro aminoácido llamado fenilalanina. La estructura química de la tirosina contiene un grupo funcional fenólico, que se deriva de la fenilalanina.

La tirosina juega un papel importante en la producción de neurotransmisores y otras moléculas importantes en el cuerpo. Por ejemplo, las enzimas convierten la tirosina en dopamina, un neurotransmisor que regula los movimientos musculares y los sentimientos de placer y recompensa. La dopamina también se puede convertir en noradrenalina (también conocida como norepinefrina), una hormona y neurotransmisor que desempeña un papel importante en la respuesta al estrés y la atención.

Además, la tirosina es un precursor de las hormonas tiroxina y triyodotironina, que son producidas por la glándula tiroides y desempeñan un papel importante en el metabolismo, el crecimiento y el desarrollo.

En resumen, la tirosina es un aminoácido aromático no esencial que desempeña un papel importante en la producción de neurotransmisores y otras moléculas importantes en el cuerpo, como las hormonas tiroideas.

Los anticuerpos antiidiotípicos son un tipo especial de anticuerpos que se producen en el cuerpo como parte de la respuesta inmunológica. Se caracterizan por su capacidad de reconocer y unirse a las regiones específicas (conocidas como idiotipos) de otros anticuerpos.

La región idiotipo de un anticuerpo es única y específica para cada individuo, lo que significa que los anticuerpos antiidiotipos pueden utilizarse como marcadores de la respuesta inmunológica individual a un antígeno determinado.

Los anticuerpos antiidiotipos también pueden utilizarse en terapia, ya que pueden modular la actividad de otros anticuerpos y desempeñar un papel importante en la regulación de la respuesta inmunológica. Por ejemplo, los anticuerpos antiidiotipos se han utilizado en el tratamiento del cáncer y de enfermedades autoinmunitarias.

Sin embargo, es importante tener en cuenta que la producción de anticuerpos antiidiotipos también puede desempeñar un papel en la patogénesis de algunas enfermedades, como las enfermedades autoinmunitarias y los trastornos linfoproliferativos.

Los basófilos son un tipo de glóbulos blancos, más específicamente granulocitos, que desempeñan un papel importante en el sistema inmunológico y en la respuesta inflamatoria del cuerpo. Son producidos en la médula ósea y luego circulan por el torrente sanguíneo.

Los basófilos son relativamente escasos, representando solo alrededor del 1% de los glóbulos blancos totales en una muestra de sangre normal. Sin embargo, desempeñan un papel crucial en la respuesta inmunitaria al liberar mediadores químicos como histamina y heparina, que ayudan a regular la inflamación y la coagulación sanguínea.

Además, los basófilos también están involucrados en las reacciones alérgicas, ya que se activan en presencia de anticuerpos IgE específicos y liberan más mediadores químicos que desencadenan la respuesta alérgica.

Es importante destacar que un recuento anormalmente alto o bajo de basófilos en la sangre puede ser un indicador de diversas condiciones médicas, como infecciones, trastornos mieloproliferativos, enfermedades autoinmunes y reacciones alérgicas graves.

Las Proteínas Tirosina Quinasas (PTKs) son un tipo de enzimas que tienen la capacidad de transferir grupos fosfato desde ATP a residuos de tirosina en las proteínas, lo que lleva a su activación o desactivación y, por lo tanto, a la regulación de diversas vías celulares. Estas enzimas desempeñan un papel crucial en la transducción de señales dentro de las células y están involucradas en procesos como el crecimiento celular, diferenciación, apoptosis, adhesión celular, migración y metabolismo.

Las PTKs se clasifican en dos grupos principales: receptoras y no receptoras. Las PTKs receptoras son transmembrana y poseen un dominio intracelular tirosina quinasa que se activa cuando se une a su ligando específico en el medio extracelular. Por otro lado, las PTKs no receptoras se encuentran dentro de la célula y su actividad tirosina quinasa se regula por diversos mecanismos, como interacciones proteína-proteína o modificaciones postraduccionales.

La desregulación de las PTKs ha sido vinculada a varias enfermedades humanas, especialmente cánceres, donde mutaciones o sobrexpresión de estas enzimas pueden conducir a una proliferación celular descontrolada y resistencia a la apoptosis. Por lo tanto, las PTKs son objetivos importantes para el desarrollo de fármacos terapéuticos, como inhibidores de tirosina quinasa, que se utilizan en el tratamiento de diversos tipos de cáncer.

Los fragmentos de inmunoglobulinas, también conocidos como fragmentos de anticuerpos, son regiones proteolíticas específicas de las moléculas de inmunoglobulina (anticuerpos) que se generan mediante la escisión enzimática. Las inmunoglobulinas están compuestas por dos cadenas pesadas y dos cadenas ligeras, unidas por puentes disulfuro. Cada cadena pesada y ligera contiene una región variable (V) responsable de la unión al antígeno y regiones constantes (C).

Existen dos tipos principales de fragmentos de inmunoglobulinas:

1. Fragmentos Fab: Estos se forman mediante la escisión enzimática de las moléculas de inmunoglobulina por una enzima llamada papaina, que divide la molécula en dos mitades iguales. Cada fragmento Fab contiene un dominio variable (V) y un dominio constante (C) de una cadena ligera y un dominio constante (C) de una cadena pesada. Cada fragmento Fab es funcionalmente activo y se une a un epítopo específico del antígeno.

2. Fragmentos Fc: Estos se forman mediante la escisión enzimática de las moléculas de inmunoglobulina por una enzima llamada pepsina, que divide la molécula en fragmentos más pequeños. El fragmento Fc está compuesto por los dominios constantes de ambas cadenas pesadas y es responsable de las propiedades efectoras de las inmunoglobulinas, como la unión a receptores celulares y la activación del sistema complementario.

Los fragmentos de inmunoglobulinas se utilizan en diversas aplicaciones médicas y de investigación, como la terapia con anticuerpos monoclonales, la detección de antígenos y la determinación de la estructura y función de las inmunoglobulinas.

Un estallido respiratorio, en términos médicos, se refiere a una situación aguda y potencialmente peligrosa para la vida en la que ocurre una súbita disminución grave en la presión de oxígeno en la sangre (hipoxemia) debido a problemas respiratorios graves. Esto puede ser causado por varias condiciones, como neumonía severa, síndrome de dificultad respiratoria aguda (SDRA), insuficiencia cardíaca congestiva grave, o una embolia pulmonar masiva.

El estallido respiratorio se caracteriza por una rápida aparición de dificultad para respirar (disnea), taquipnea (aumento de la frecuencia respiratoria), cianosis (coloración azulada de la piel y las membranas mucosas debido a la falta de oxígeno), hipoxemia severa y, en algunos casos, hipertensión pulmonar. Requiere un tratamiento inmediato y agresivo, que puede incluir oxigenoterapia suplementaria, ventilación mecánica y medicamentos para apoyar la función respiratoria y cardiovascular.

En la terminología médica y bioquímica, una "unión proteica" se refiere al enlace o vínculo entre dos o más moléculas de proteínas, o entre una molécula de proteína y otra molécula diferente (como un lípido, carbohidrato u otro tipo de ligando). Estas interacciones son cruciales para la estructura, función y regulación de las proteínas en los organismos vivos.

Existen varios tipos de uniones proteicas, incluyendo:

1. Enlaces covalentes: Son uniones fuertes y permanentes entre átomos de dos moléculas. En el contexto de las proteínas, los enlaces disulfuro (S-S) son ejemplos comunes de este tipo de unión, donde dos residuos de cisteína en diferentes cadenas polipeptídicas o regiones de la misma cadena se conectan a través de un puente sulfuro.

2. Interacciones no covalentes: Son uniones más débiles y reversibles que involucran fuerzas intermoleculares como las fuerzas de Van der Waals, puentes de hidrógeno, interacciones iónicas y efectos hidrofóbicos/hidrofílicos. Estas interacciones desempeñan un papel crucial en la formación de estructuras terciarias y cuaternarias de las proteínas, así como en sus interacciones con otras moléculas.

3. Uniones enzimáticas: Se refieren a la interacción entre una enzima y su sustrato, donde el sitio activo de la enzima se une al sustrato mediante enlaces no covalentes o covalentes temporales, lo que facilita la catálisis de reacciones químicas.

4. Interacciones proteína-proteína: Ocurren cuando dos o más moléculas de proteínas se unen entre sí a través de enlaces no covalentes o covalentes temporales, lo que puede dar lugar a la formación de complejos proteicos estables. Estas interacciones desempeñan un papel fundamental en diversos procesos celulares, como la señalización y el transporte de moléculas.

En resumen, las uniones entre proteínas pueden ser covalentes o no covalentes y desempeñan un papel crucial en la estructura, función y regulación de las proteínas. Estas interacciones son esenciales para una variedad de procesos celulares y contribuyen a la complejidad y diversidad de las funciones biológicas.

Los receptores de complemento 3b (CR3 o CD11b/CD18) son un tipo de receptor de superficie celular que pertenece a la familia de integrinas. Están compuestos por dos subunidades, CD11b y CD18, y se encuentran principalmente en los leucocitos, incluyendo neutrófilos, monocitos y macrófagos.

El complemento 3b (C3b) es un fragmento de proteína activada del sistema del complemento que puede unirse al CR3. La unión de C3b al CR3 desencadena una serie de respuestas celulares, incluyendo la fagocitosis, la activación y la migración de células inmunes.

La activación del CR3 por C3b es importante en la respuesta inmune innata y adaptativa, ya que ayuda a las células inmunes a identificar y destruir patógenos invasores. Además, el CR3 también desempeña un papel en la regulación de la inflamación y la homeostasis tisular.

Los ratones consanguíneos C57BL, también conocidos como ratones de la cepa C57BL o C57BL/6, son una cepa inbred de ratones de laboratorio que se han utilizado ampliamente en la investigación biomédica. La designación "C57BL" se refiere al origen y los cruces genéticos específicos que se utilizaron para establecer esta cepa particular.

La letra "C" indica que el ratón es de la especie Mus musculus, mientras que "57" es un número de serie asignado por el Instituto Nacional de Estándares y Tecnología (NIST) en los Estados Unidos. La "B" se refiere al laboratorio original donde se estableció la cepa, y "L" indica que fue el laboratorio de Little en la Universidad de Columbia.

Los ratones consanguíneos C57BL son genéticamente idénticos entre sí, lo que significa que tienen el mismo conjunto de genes en cada célula de su cuerpo. Esta uniformidad genética los hace ideales para la investigación biomédica, ya que reduce la variabilidad genética y facilita la comparación de resultados experimentales entre diferentes estudios.

Los ratones C57BL son conocidos por su resistencia a ciertas enfermedades y su susceptibilidad a otras, lo que los hace útiles para el estudio de diversas condiciones médicas, como la diabetes, las enfermedades cardiovasculares, el cáncer y las enfermedades neurológicas. Además, se han utilizado ampliamente en estudios de genética del comportamiento y fisiología.

Las nucleosidasas desaminasas son un tipo específico de enzimas que eliminan grupos amino de los nucleósidos, moléculas constituidas por una base nitrogenada unida a un azúcar. Estas enzimas catalizan la reacción química de desaminación, es decir, la eliminación de un grupo amino (-NH2) de los nucleósidos, resultando en la formación de una base nitrogenada desaminateda y un azúcar.

La reacción general catalizada por las nucleosidasas desaminasas puede representarse de la siguiente manera:

Nucleósido + H2O → Base nitrogenada desaminateda + Azúcar

Un ejemplo común de una nucleosida desaminasa es la adenosina desaminasa (ADA), que elimina un grupo amino del nucleósido adenosina para producir inosina. La ADA juega un papel importante en el sistema inmunológico y el metabolismo de las purinas, y su deficiencia puede conducir a diversas condiciones médicas, como la inmunodeficiencia severa combinada (SCID).

En resumen, las nucleosidasas desaminasas son un tipo específico de enzimas que eliminan grupos amino de los nucleósidos, catalizando reacciones químicas importantes en el metabolismo y otras funciones celulares.

La anafilaxia cutánea pasiva es una reacción alérgica inusual que ocurre cuando los anticuerpos IgE (inmunoglobulina E) se transfieren de una persona sensibilizada a otra través de la sangre, plasma u otro tejido. Los anticuerpos IgE se unen a mastocitos en la piel de la persona receptora, lo que provoca la liberación de mediadores químicos inflamatorios como histamina.

Esto puede causar una erupción cutánea o urticaria en la piel del individuo receptor, incluso si no ha estado expuesto previamente al alérgeno desencadenante. A diferencia de la anafilaxia clásica, esta forma pasiva no involucra una respuesta inmune completa y generalmente no presenta síntomas sistémicos graves como dificultad para respirar o hipotensión.

Es importante tener en cuenta que la anafilaxia cutánea pasiva es un evento raro y suele ocurrir en situaciones específicas, como trasfusiones de sangre o plasma, o en mujeres embarazadas con alergias alimentarias graves. En tales casos, los anticuerpos IgE de la madre pueden cruzar la placenta y sensibilizar al feto, lo que puede provocar una reacción alérgica cutánea después del nacimiento.

En resumen, la anafilaxis cutánea pasiva es una forma atípica de reacción alérgica que involucra la transferencia de anticuerpos IgE activados a otra persona, lo que resulta en una erupción cutánea localizada.

Las proteínas de mieloma, también conocidas como inmunoglobulinas monoclonales o paraproteínas, son un tipo anormal de proteína producida por las células plasmáticas (un tipo de glóbulo blanco) en personas con mieloma múltiple y algunos otros trastornos relacionados con plasma.

El mieloma múltiple es un cáncer en el que se multiplican excesivamente las células plasmáticas en la médula ósea, produciendo grandes cantidades de una sola clase de inmunoglobulina anormal. Estas proteínas pueden acumularse en la sangre y la orina, lo que puede provocar daños en los riñones y otros órganos.

Las proteínas de mieloma se pueden medir en la sangre o la orina para ayudar a diagnosticar y monitorizar el mieloma múltiple y otras enfermedades relacionadas con plasma. La determinación cuantitativa de las proteínas de mieloma se realiza mediante técnicas de electroforesis y inmunofijación.

Los receptores inmunológicos son moléculas especializadas que se encuentran en las células del sistema inmunitario. Su función principal es reconocer y responder a diversos estímulos, como antígenos (sustancias extrañas al cuerpo), señales químicas o células dañadas.

Existen diferentes tipos de receptores inmunológicos, entre los que se incluyen:

1. Receptores de reconocimiento de patrones (PRR, por sus siglas en inglés): Estos receptores están presentes principalmente en células del sistema innato, como neutrófilos, macrófagos y células dendríticas. Reconocen patrones moleculares conservados asociados a patógenos (PAMPs), que son característicos de microorganismos como bacterias, hongos y virus. Algunos ejemplos de PRR incluyen los receptores tipo Toll (TLR) y los receptores NOD-like (NLR).

2. Receptores de células T: Las células T son un componente clave del sistema inmune adaptativo. Existen dos tipos principales de receptores de células T: receptores de células T CD4+ (o ayudadores) y receptores de células T CD8+ (o citotóxicos). Estos receptores reconocen antígenos presentados por moléculas del complejo mayor de histocompatibilidad (MHC) en la superficie de células infectadas o dañadas. La unión de un receptor de célula T con su ligando desencadena una respuesta inmunitaria específica contra el antígeno correspondiente.

3. Receptores B: Las células B producen anticuerpos y desempeñan un papel crucial en la respuesta inmune adaptativa. Los receptores de células B se encuentran en la superficie de estas células y reconocen antígenos libres en circulación. Tras la activación, las células B pueden diferenciarse en células plasmáticas y secretar anticuerpos específicos para el antígeno reconocido.

4. Receptores de citocinas: Los receptores de citocinas son proteínas transmembrana que se unen a citocinas, moléculas señalizadoras importantes en la regulación de la respuesta inmunitaria. Algunos ejemplos de receptores de citocinas incluyen los receptores de interleucina-1 (IL-1), IL-2, IL-6, IL-10 y factor de necrosis tumoral alfa (TNF-α). La unión de una citocina con su receptor desencadena una cascada de señalización intracelular que regula la expresión génica y la respuesta celular.

En conjunto, estos diferentes tipos de receptores inmunológicos desempeñan un papel fundamental en la detección, clasificación y eliminación de patógenos y células dañinas, así como en la regulación de la respuesta inmunitaria.

Los linfocitos T, también conocidos como células T, son un tipo importante de glóbulos blancos que desempeñan un papel crucial en el sistema inmunológico adaptativo. Se originan y maduran en el timo antes de circular por todo el cuerpo a través de la sangre y los ganglios linfáticos.

Existen varios subconjuntos de linfocitos T, cada uno con diferentes funciones específicas:

1. Linfocitos T citotóxicos (CD8+): Estas células T pueden destruir directamente las células infectadas o cancerosas mediante la liberación de sustancias tóxicas.

2. Linfocitos T helper (CD4+): Ayudan a activar y regular otras células inmunes, como macrófagos, linfocitos B y otros linfocitos T. También desempeñan un papel importante en la respuesta inmune contra patógenos extracelulares.

3. Linfocitos T supresores o reguladores (Tregs): Estas células T ayudan a moderar y equilibrar la respuesta inmunológica, evitando así reacciones excesivas o daño autoinmune.

4. Linfocitos T de memoria: Después de que un organismo ha sido expuesto a un patógeno específico, algunos linfocitos T se convierten en células de memoria a largo plazo. Estas células pueden activarse rápidamente si el mismo patógeno vuelve a infectar al individuo, proporcionando inmunidad adaptativa.

En resumen, los linfocitos T son un componente esencial del sistema inmunológico adaptativo, responsables de la detección, destrucción y memoria de patógenos específicos, así como de la regulación de las respuestas inmunitarias.

Los eritrocitos, también conocidos como glóbulos rojos, son células sanguíneas que en los humanos se producen en la médula ósea. Son las células más abundantes en la sangre y su función principal es transportar oxígeno desde los pulmones hacia los tejidos y órganos del cuerpo, y CO2 (dióxido de carbono) desde los tejidos hacia los pulmones.

Los eritrocitos tienen una forma biconcava discoidal que les permite maximizar la superficie para intercambiar gases, y no contienen núcleo ni orgánulos internos, lo que les permite almacenar más hemoglobina, la proteína responsable del transporte de oxígeno y dióxido de carbono. La vida media de los eritrocitos es de aproximadamente 120 días.

La anemia es una afección común que ocurre cuando el número de eritrocitos o la cantidad de hemoglobina en la sangre es insuficiente, lo que puede causar fatiga, falta de aliento y otros síntomas. Por otro lado, las condiciones que provocan un aumento en la producción de eritrocitos pueden dar lugar a una afección llamada policitemia, que también puede tener consecuencias negativas para la salud.

La fosforilación es un proceso bioquímico fundamental en las células vivas, donde se agrega un grupo fosfato a una molécula, típicamente a una proteína. Esto generalmente se realiza mediante la transferencia de un grupo fosfato desde una molécula donadora de alta energía, como el ATP (trifosfato de adenosina), a una molécula receptora. La fosforilación puede cambiar la estructura y la función de la proteína, y es un mecanismo clave en la transducción de señales y el metabolismo energético dentro de las células.

Existen dos tipos principales de fosforilación: la fosforilación oxidativa y la fosforilación subsidiaria. La fosforilación oxidativa ocurre en la membrana mitocondrial interna durante la respiración celular y es responsable de la generación de la mayor parte de la energía celular en forma de ATP. Por otro lado, la fosforilación subsidiaria es un proceso regulador que ocurre en el citoplasma y nucleoplasma de las células y está involucrada en la activación y desactivación de enzimas y otras proteínas.

La fosforilación es una reacción reversible, lo que significa que la molécula fosforilada puede ser desfosforilada por la eliminación del grupo fosfato. Esta reversibilidad permite que las células regulen rápidamente las vías metabólicas y señalizadoras en respuesta a los cambios en el entorno celular.

Las proteínas recombinantes son versiones artificiales de proteínas que se producen mediante la aplicación de tecnología de ADN recombinante. Este proceso implica la inserción del gen que codifica una proteína particular en un organismo huésped, como bacterias o levaduras, que pueden entonces producir grandes cantidades de la proteína.

Las proteínas recombinantes se utilizan ampliamente en la investigación científica y médica, así como en la industria farmacéutica. Por ejemplo, se pueden usar para estudiar la función y la estructura de las proteínas, o para producir vacunas y terapias enzimáticas.

La tecnología de proteínas recombinantes ha revolucionado muchos campos de la biología y la medicina, ya que permite a los científicos producir cantidades casi ilimitadas de proteínas puras y bien caracterizadas para su uso en una variedad de aplicaciones.

Sin embargo, también plantea algunos desafíos éticos y de seguridad, ya que el proceso de producción puede involucrar organismos genéticamente modificados y la proteína resultante puede tener diferencias menores pero significativas en su estructura y función en comparación con la proteína natural.

Los reactivos de enlaces cruzados, también conocidos como reactivos de detección de anticuerpos contra enlaces cruzados o reactivos de unión cruzada, se utilizan en pruebas serológicas para detectar la presencia de anticuerpos que pueden unirse a varios antígenos no relacionados entre sí. Esto sucede porque los anticuerpos desarrollados en respuesta a una infección o vacunación específica pueden, en algunos casos, mostrar reactivos cruzados con antígenos de otras especies o patógenos no relacionados.

La prueba de reactivos de enlaces cruzados generalmente implica la incubación de una muestra de suero del paciente con diferentes antígenos marcados, seguida de la detección de la unión anticuerpo-antígeno. Si se observa una reacción entre el suero y más de un antígeno, se dice que los reactivos de enlaces cruzados están presentes.

Es importante tener en cuenta que la presencia de reactivos de enlaces cruzados no siempre indica una infección activa o una respuesta inmunitaria a un patógeno específico. Puede ser el resultado de diversos factores, como infecciones previas, vacunaciones o incluso procesos autoinmunitarios. Por lo tanto, los resultados de las pruebas de reactivos de enlaces cruzados deben interpretarse con precaución y en el contexto clínico del paciente.

El sistema del complemento es un conjunto de aproximadamente 30 proteínas solubles en suero, cada una con diferentes funciones pero que trabajan juntas para ayudar a eliminar patógenos invasores y desechos celulares. Las proteínas del sistema complemento se activan secuencialmente mediante una cascada enzimática, lo que resulta en la producción de moléculas con actividad biológica como las pequeñas proteínas citotóxicas C3b y C4b, el complejo de ataque a membrana (MAC) y los anafilatoxinas C3a y C5a. Estos productos promueven la inflamación, la fagocitosis y la lisis celular, desempeñando un papel crucial en la inmunidad innata y adaptativa. El sistema del complemento se puede activar a través de tres vías: la vía clásica, la vía alterna y la vía lectina. Cada vía involucra diferentes conjuntos de proteínas, pero todas conducen a la activación de la proteasa C3 convertasa, que desencadena la cascada enzimática y la producción de productos finales activados. Las proteínas del sistema complemento también pueden regularse a sí mismas para prevenir daños colaterales a las células sanas.

La Inmunoglobulina M (IgM) es un tipo de anticuerpo que desempeña un papel crucial en el sistema inmunitario humano. Es la primera línea de defensa del cuerpo contra las infecciones y actúa rápidamente después de que una sustancia extraña, como un virus o bacteria, ingresa al organismo.

Las IgM son grandes moléculas producidas por los linfocitos B (un tipo de glóbulo blanco) en respuesta a la presencia de antígenos, que son sustancias extrañas que desencadenan una respuesta inmunitaria. Las IgM se unen específicamente a los antígenos y ayudan a neutralizarlos o marcarlos para su destrucción por otras células del sistema inmunitario.

Las IgM están compuestas de cinco unidades idénticas de moléculas de inmunoglobulina, lo que les confiere una alta avidez (afinidad) por el antígeno y una gran capacidad para activar el sistema del complemento, una serie de proteínas plasmáticas que trabajan juntas para destruir las células infectadas.

Las IgM se encuentran principalmente en el plasma sanguíneo y los líquidos corporales, como la linfa y el líquido sinovial. Su producción aumenta rápidamente durante una infección aguda y luego disminuye a medida que otras clases de anticuerpos, como las IgG, toman el relevo en la defensa contra la infección.

En resumen, la Inmunoglobulina M es un tipo importante de anticuerpo que desempeña un papel fundamental en la detección y eliminación de sustancias extrañas y patógenos del cuerpo humano.

Los linfocitos son un tipo de glóbulos blancos o leucocitos, que desempeñan un papel crucial en el sistema inmunitario. Se encargan principalmente de la respuesta inmunitaria adaptativa, lo que significa que pueden adaptarse y formar memoria para reconocer y combatir mejor las sustancias extrañas o dañinas en el cuerpo.

Existen dos tipos principales de linfocitos:

1. Linfocitos T (o células T): se desarrollan en el timo y desempeñan funciones como la citotoxicidad, ayudando a matar células infectadas o cancerosas, y la regulación de la respuesta inmunológica.

2. Linfocitos B (o células B): se desarrollan en la médula ósea y producen anticuerpos para neutralizar o marcar patógenos invasores, facilitando su eliminación por otros componentes del sistema inmunitario.

Los linfocitos son parte importante de nuestra capacidad de combatir infecciones y enfermedades, y su número y función se mantienen bajo estricto control para evitar respuestas excesivas o inadecuadas que puedan causar daño al cuerpo.

Los anticuerpos, también conocidos como inmunoglobulinas, son proteínas especializadas producidas por el sistema inmunitario en respuesta a la presencia de sustancias extrañas o antígenos, como bacterias, virus, toxinas o incluso células cancerosas. Están diseñados para reconocer y unirse específicamente a estos antígenos, marcándolos para su destrucción por otras células inmunes.

Existen cinco tipos principales de anticuerpos en el cuerpo humano, designados IgA, IgD, IgE, IgG e IgM. Cada tipo tiene un papel específico en la respuesta inmune:

* IgG: Es el tipo más común de anticuerpo y proporciona inmunidad a largo plazo contra bacterias y virus. También cruza la placenta, brindando protección a los bebés no nacidos.
* IgM: Es el primer tipo de anticuerpo en producirse en respuesta a una nueva infección y actúa principalmente en la fase aguda de la enfermedad. También se une fuertemente al complemento, una proteína del plasma sanguíneo que puede destruir bacterias directamente o marcarlas para su destrucción por otras células inmunes.
* IgA: Se encuentra principalmente en las membranas mucosas, como la nariz, los pulmones, el tracto gastrointestinal y los genitourinarios. Ayuda a prevenir la entrada de patógenos en el cuerpo a través de estas vías.
* IgD: Se encuentra principalmente en la superficie de células B inmaduras y desempeña un papel en su activación y diferenciación en células plasmáticas, que producen anticuerpos.
* IgE: Desempeña un papel importante en las reacciones alérgicas y parasitarias. Se une fuertemente a los mastocitos y basófilos, dos tipos de células inmunes que liberan histamina e otras sustancias químicas inflamatorias cuando se activan.

En resumen, los anticuerpos son proteínas importantes del sistema inmunitario que ayudan a neutralizar y eliminar patógenos invasores, como bacterias y virus. Existen cinco tipos principales de anticuerpos (IgG, IgM, IgA, IgD e IgE), cada uno con funciones específicas en la respuesta inmunitaria.

Las "Células Tumorales Cultivadas" son células cancerosas que se han extraído de un tumor sólido o de la sangre (en el caso de leucemias) y se cultivan en un laboratorio para su estudio y análisis. Esto permite a los investigadores y médicos caracterizar las propiedades y comportamientos de las células cancerosas, como su respuesta a diferentes fármacos o tratamientos, su velocidad de crecimiento y la expresión de genes y proteínas específicas.

El cultivo de células tumorales puede ser útil en una variedad de contextos clínicos y de investigación, incluyendo el diagnóstico y pronóstico del cáncer, la personalización del tratamiento y el desarrollo de nuevos fármacos y terapias. Sin embargo, es importante tener en cuenta que las células cultivadas en un laboratorio pueden no comportarse exactamente igual que las células cancerosas en el cuerpo humano, lo que puede limitar la validez y aplicabilidad de los resultados obtenidos en estudios in vitro.

La transfección es un proceso de laboratorio en el que se introduce material genético exógeno (generalmente ADN o ARN) en células vivas. Esto se hace a menudo para estudiar la función y la expresión de genes específicos, o para introducir nueva información genética en las células con fines terapéuticos o de investigación.

El proceso de transfección puede realizarse mediante una variedad de métodos, incluyendo el uso de agentes químicos, electroporación, o virus ingenierados genéticamente que funcionan como vectores para transportar el material genético en las células.

Es importante destacar que la transfección se utiliza principalmente en cultivos celulares y no en seres humanos o animales enteros, aunque hay excepciones cuando se trata de terapias génicas experimentales. Los posibles riesgos asociados con la transfección incluyen la inserción aleatoria del material genético en el genoma de la célula, lo que podría desactivar genes importantes o incluso provocar la transformación cancerosa de las células.

La membrana celular, también conocida como la membrana plasmática, no tiene una definición específica en el campo de la medicina. Sin embargo, en biología celular, la ciencia que estudia las células y sus procesos, la membrana celular se define como una delgada capa que rodea todas las células vivas, separando el citoplasma de la célula del medio externo. Está compuesta principalmente por una bicapa lipídica con proteínas incrustadas y desempeña un papel crucial en el control del intercambio de sustancias entre el interior y el exterior de la célula, así como en la recepción y transmisión de señales.

En medicina, se hace referencia a la membrana celular en diversos contextos, como en patologías donde hay algún tipo de alteración o daño en esta estructura, pero no existe una definición médica específica para la misma.

La secuencia de bases, en el contexto de la genética y la biología molecular, se refiere al orden específico y lineal de los nucleótidos (adenina, timina, guanina y citosina) en una molécula de ADN. Cada tres nucleótidos representan un codón que especifica un aminoácido particular durante la traducción del ARN mensajero a proteínas. Por lo tanto, la secuencia de bases en el ADN determina la estructura y función de las proteínas en un organismo. La determinación de la secuencia de bases es una tarea central en la genómica y la biología molecular moderna.

La glicosilación es un proceso bioquímico fundamental que ocurre en células vivas, donde se agregan cadenas de carbohidratos a proteínas o lípidos. Es el proceso más común de modificación postraduccional de proteínas en células eucariotas y también ocurre en procariotas.

En la glicosilación, los glúcidos (azúcares) se unen a las moléculas de proteína para formar glicoproteínas o a lípidos para formar glicolípidos. Estas modificaciones pueden influir en la estructura tridimensional, la función y la estabilidad de las proteínas, y desempeñan un papel crucial en una variedad de procesos biológicos, como el plegamiento de proteínas, el tráfico intracelular, la reconocimiento celular, la señalización celular y la interacción proteína-proteína.

Hay dos tipos principales de glicosilación: N-glicosilación y O-glicosilación. La N-glicosilación se produce en el grupo amida del carbono α-aspartato o glutamato de un residuo de asparagina (Asn-X-Ser/Thr, donde X no es Pro) en la secuencia de aminoácidos de una proteína. Por otro lado, la O-glicosilación se produce en el grupo hidroxilo (-OH) de los residuos de serina o treonina en las proteínas.

La glicosilación incorrecta o anormal ha sido vinculada a diversas enfermedades, como la fibrosis quística, la enfermedad de Pompe, el síndrome de West y varios trastornos neurodegenerativos y cánceres. Por lo tanto, comprender los mecanismos moleculares de la glicosilación es fundamental para desarrollar estrategias terapéuticas efectivas para tratar tales enfermedades.

La especificidad de anticuerpos en términos médicos se refiere a la capacidad de un anticuerpo para reconocer y unirse a un antígeno específico. Un anticuerpo es una proteína producida por el sistema inmunitario que puede identificar y neutralizar agentes extraños como bacterias, virus y toxinas. La parte del anticuerpo que se une al antígeno se denomina paratopo.

La especificidad de un anticuerpo significa que solo se unirá a un tipo particular o epítopo (región específica en la superficie del antígeno) de un antígeno. Esto es crucial para el funcionamiento adecuado del sistema inmunitario, ya que permite una respuesta inmunitaria adaptativa precisa y eficaz contra patógenos específicos.

Un bajo nivel de especificidad de anticuerpos puede resultar en reacciones cruzadas no deseadas con otras moléculas similares, lo que podría provocar respuestas autoinmunes o efectos secundarios adversos de las terapias basadas en anticuerpos. Por lo tanto, la alta especificidad es un factor importante a considerar en el desarrollo y uso de inmunoterapias y pruebas diagnósticas serológicas.

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Poseemos receptores, térmicos, químicos y de presión, que evalúan el estado de las distintas regiones y tejidos del organismo y ... En la FM y la FC existe una disfunción evaluativa del Sistema Nervioso Central. El cerebro evalúa de forma incorrecta las ... Resumiendo, actualmente se considera la FM y la FC como un Síndrome de Sensibilización Central, o para que quede más claro, ... La fibromialgia (FM) y el Síndrome de Fatiga Crónica (FC) son dos patologías que causan dolor musculoesquelético y fatiga, ...
Emma Parker y Aurora Tur de receptoras; y Geneve Jones y Ismaray Silveira de centrales. ... El FC Cartagena - Algar Surmenor suma su primera victoria como local. 22 de octubre. El FC Cartagena - Algar Surmenor logró ... El FC Cartagena - Algar Surmenor desplegó su mejor juego en el segundo parcial. El equipo dirigido por André Collin dominó la ... Nueva derrota del FC Cartagena B que cae 1-2 en el Cartagonova frente al Estepona ...
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2). La descripción de polimorfismos en los receptores Fc de alta y baja afinidad en ciertas enfermedades como lupus eritematoso ... IgG Fc receptor polymorphisms in human disease: implications for intravenous immunoglobulin therapy. ... The innate mononuclear phagocyte network repletes B lymphocytes through Fc receptor-dependent mechanisms during anti-Cd20 ... Rtx es un anticuerpo monoclonal quimérico IgG1 kappa compuesto de una fracción Fab murina y de otra Fc humana8-10. Se une ...
Protocolo receptor: Frsky D8. *Controlador de vuelo: Lite 1-2S Pro sin escobillas FC ...
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  • Los receptores Fc se unen a anticuerpos que se adhieren a células infectadas o patógenos invasores. (wikipedia.org)
  • Algunos virus, como los flavivirus, utilizan receptores Fc para ayudarles a infectar células, mediante un mecanismo conocido como potenciación de la infección dependiente de anticuerpos. (wikipedia.org)
  • Por ejemplo, los que se unen a la clase más común de anticuerpos, IgG, se denominan receptores Fc-gamma (FcγR), los que se unen a IgA se denominan receptores Fc-alfa (FcαR) y los que se unen a IgE se denominan receptores Fc-épsilon (FcεR). (wikipedia.org)
  • 3]​ Esta familia incluye varios miembros, FcγRI (CD64), FcγRIIA (CD32), FcγRIIB (CD32), FcγRIIIA (CD16a), FcγRIIIB (CD16b), que difieren en sus afinidades de anticuerpos debido a su diferente estructura molecular. (wikipedia.org)
  • Los anticuerpos monoclonales tienen una parte que se llama la Fab, que es la parte variable y que identifica al antígeno, y la porción Fc, que es necesaria para activar el complemento. (imfarmacias.es)
  • En el caso particular de dengue se conoce que en células mieloides humanas puede haber dos vías de entrada: mediante el receptor celular en la infección primaria y mediante el receptor Fc en la infección secundaria a través de anticuerpos no neutralizantes. (uba.ar)
  • Estos anticuerpos se unen a receptores de alta afinidad en los basófilos sanguíneos y en los mastocitos de las mucosas. (pediatriaintegral.es)
  • Una vez formados los inmunocomplejos, estos se pueden unir a los fagocitos a través de la región Fc de los anticuerpos haciendo más fácil su destrucción mediante fagocitosis por macrófagos y neutrófilos. (curiosoando.com)
  • A diferencia de los otros anticuerpos, las porciones Fc de la IgE interaccionan con receptores de eosinófilos, mastocitos y basófilos, y estos liberan sustancias, principalmente mediadores inflamatorios, que intentan matar a los organismos invasores de forma extracelular, a diferencia de la fagocitosis que se produce en el interior de los fagocitos. (curiosoando.com)
  • Encefalitis y anticuerpos contra el receptor GABA - Neurology. (veganvan.life)
  • El aumento, al emplear la mol cula completa del AcMfluoresceinado, lo atribuimos a que las leishmanias opsonizadas por el AcM pudieran estar utilizando, adem s de los mecanismos de opsonofagocitosis mediada por complemento, los de fagocitosis mediada por anticuerpos a trav s de receptores Fc. (visavet.es)
  • 5]​ Los receptores Fc-gamma difieren en su afinidad por IgG y, de la misma forma, las diferentes subclases de IgG tienen afinidades únicas para cada uno de los receptores Fc gamma. (wikipedia.org)
  • Por ejemplo, al crear un impedimento estérico, la fucosa que contiene glucanos CH2-84.4 reduce la afinidad de IgG por FcγRIIIA. (wikipedia.org)
  • Por el contrario, los glicanos G0, que carecen de galactosa y terminan en cambio con restos GlcNAc, tienen una mayor afinidad por FcγRIIIA. (wikipedia.org)
  • Otro receptor también puede unirse a IgA, aunque tiene mayor afinidad por otro anticuerpo llamado IgM. (wikipedia.org)
  • 12]​ Se conocen dos tipos de FcεR[3]​ El receptor de alta afinidad FcεRI es un miembro de la superfamilia de inmunoglobulinas (tiene dos dominios similares a Ig). (wikipedia.org)
  • La estreptavidina es una proteína tetramérica que proporciona 4 sitios de unión de biotina de alta afinidad. (acrobiosystems.com)
  • Memantina es un antagonista de los receptores NMDA no competitivo, de afinidad moderada y voltaje-dependiente. (mivademecum.com)
  • La afinidad por el VEGF es superior a la que tienen los otros fármacos antiVEGF (Rz y Bz) lo que le da un potencial de duración de su acción más largo y como consecuencia de ello una menor frecuencia en su dosificación. (oftalmoseo.com)
  • La reacción es independiente del complemento. (bvsalud.org)
  • Además de los PRR, los fagocitos expresan diversos receptores de opsoninas , como el receptor Fc y el receptor del complemento 1 (CR1). (curiosoando.com)
  • Su nombre se deriva de su especificidad de unión para una parte de un anticuerpo conocido como región Fc (fragmento cristalizable). (wikipedia.org)
  • El aflibercept es una proteína de fusión de los principales dominios de los receptores 1 y 2 del VEGF humano con el fragmento Fc de la IgG humana y bloquea todas las isoformas del VEGF-A, VEGF-B y el factor de crecimiento placentario (PlGF). (oftalmoseo.com)
  • EQUIPOS UTILIZADOS - 2 receptores GPS diferenciales de doble frecuencia de la marca Topcon y de la serie Hiper Lite+. (xdocs.net)
  • 1 receptor GPS diferencial de doble frecuencia marca Trimble. (xdocs.net)
  • Es recomendable el uso de receptores con rastreo de doble frecuencia (L1 yL2), dado que los satélites emiten en las llamadas frecuencias L1 y L2. (xdocs.net)
  • Modelo: HR-2WA Función: Receptor óptico Condición: Nuevo Receptor Energía óptica: -9 / -8 / -7 a +2 (Adjustabl Gama de frecuencia: 45 a 862/1003 Fuente de alimentación: 150 a 256VAC, 35-90VDC Especificación : CE certificated HS Code: 8517622990 Tipo: CATV (Television por cable) Certificación de equipo: CE Tipo de. (gdopticaltools.com)
  • En los pacientes con cáncer de vejiga sin invasión muscular (CVSIM) de riesgo elevado, se observan con frecuencia alteraciones del receptor del factor de crecimiento de los fibroblastos ( FGFR ). (univadis.es)
  • De un tiempo a esta parte, cada vez son más los corredores (e incluso entrenadores) a los que oigo «despreciar» la utilidad de la Frecuencia Cardiaca (FC) como indicador de carga. (entrenadordeatletismo.com)
  • Nada que decir aquí, efectivamente dado el tiempo de latencia de los mecanismos simpático-adrenérgicos responsables de aumentar la frecuencia a la que se contrae y relaja nuestro corazón, en ese tipo de esfuerzos es mejor optar por otros indicadores de carga. (entrenadordeatletismo.com)
  • La aparición de experimental son predominantes en el estudio del recaídas (frecuencia, intensidad y duración) es también tema, siendo aún incipiente la publicación de pesquisas uno de los principales indicadores utilizados para evaluar con otras posturas epistemológica y metodológicas, los resultados de la terapéutica. (bvsalud.org)
  • 1]​ Hay varios tipos diferentes de receptores Fc (abreviado FcR), que se clasifican según el tipo de anticuerpo que reconocen. (wikipedia.org)
  • La letra latina utilizada para identificar un tipo de anticuerpo se convierte en la letra griega correspondiente, que se coloca después de la parte 'Fc' del nombre. (wikipedia.org)
  • 6]​ Otro FcR se expresa en múltiples tipos de células y es similar en estructura al MHC de clase I. Este receptor también se une a IgG y participa en la conservación de este anticuerpo. (wikipedia.org)
  • Con la identificación del anticuerpo del receptor tipo M de la fosfolipasa A2 (PLA2R), la detección del Anti-PLA2 en suero cambió el enfoque diagnóstico, el control de la eficacia terapéutica y el seguimiento evolutivo de esta nefropatía. (dattaweb.com)
  • Cada molécula de anticuerpo contiene una región constante (Fc) y una región variable (Fab) . (curiosoando.com)
  • En esta región variable es donde se produce la unión antígeno-anticuerpo para formar los inmunocomplejos . (curiosoando.com)
  • Tiene una salida de telemetría de 100 mW y una mejor sensibilidad cuando el alcance es más largo. (iha-race.com)
  • Esta condición alérgica es rara en su forma grave, pero tiene una forma de presentación leve que provoca reacciones cutáneas en las personas con sensibilidad que se exponen a las bajas temperaturas. (muysalud.com)
  • TARGET Randomized Trial: los resultados iniciales de este estudio, ya publicados, sugirieron que el flujo de reserva fraccional derivado de tomografía computarizada en el centro es una herramienta útil para calcular las estenosis funcionalmente significativas y mejora la sensibilidad y especificidad de la angiotomografía computarizada. (medscape.com)
  • Una lesión como la sufrida por el exjugador del Barcelona necesita calma, por lo que toda precaución en la recuperación es poca. (as.com)
  • Receptores secundarios con buen QB siempre serán de mis selecciones favoritas, Memphis Depay firmó un contrato con el FC Barcelona este verano. (pedromarano.com)
  • Esta noche continúa el mejor fútbol en laSexta con un gran duelo de la Copa del Rey, que inicia los cuartos de final, entre el FC Barcelona y el Betis, a partir de las 22:00 horas, en directo. (diesl.com)
  • El FC Barcelona vs. Osasuna, miércoles, a las 20:00 horas, y Getafe vs. Real Madrid, jueves, a las 20:00 horas, se podrán seguir en las mejores salas de cine en Alta Definición y en sonido Dolby Surround. (diesl.com)
  • de peñas del FC Barcelona. (futbolistasfeafv.com)
  • La constante activaci n de los receptores N-metil-D-aspartato (NMDA) del sistema nervioso central por el amino cido excitatorio glutamato ha sido considerado contribuye a la sintomatolog a de la enfermedad de Alzheimer. (mivademecum.com)
  • Relaci n farmacocin tica/farmacodin mica: A una dosis de memantina de 20 mg al d a los niveles en LCR concuerdan con el valor ki (ki = constante de inhibici n) de memantina, que es de 0,5 mmol en la corteza frontal humana. (mivademecum.com)
  • Con el receptor ROVER: considerando que la distancia entre ambos receptores se hace ínfimo en comparación a la existente entre cada receptor y los satélites, se hace lícito adoptar como corrección el error obtenido con el receptor base. (xdocs.net)
  • No es igual que la audición, pues la ecolocalización implica que los animales pueden "ver" con el sonido , es decir que pueden determinar la distancia a la que se encuentra, en qué dirección se mueve y qué tamaño tiene. (ecologiaverde.com)
  • Este receptor permite recibir y almacenar los códigos de hasta 16 mandos a distancia. (j-rpm.com)
  • Para realizar este montaje se utiliza un Kit compuesto por un receptor de telemando por RF de 2 canales, y un mando a distancia de 2 botones. (j-rpm.com)
  • El receptor del telemando utilizado permite memorizar los códigos de hasta 16 mandos a distancia. (j-rpm.com)
  • FC-FC Atenuadores ópticos fijos Se utilizan en los enlaces de fibra óptica para reducir la potencia óptica a un cierto nivel. (opelink.com)
  • Si te interesa saber más sobre este tema, sigue leyendo y descubre qué es la ecolocalización y los animales que la utilizan , ya que en este artículo de EcologíaVerde te explicaremos todo sobre este interesante sistema para ubicarse en el entorno, los tipos que hay, cómo funciona y los animales que tienen esta avanzada capacidad. (ecologiaverde.com)
  • Al asignarlos, es importante tratar de lograrEfecto cuando se utilizan dosis mínimas de fondos, ciclo esteroides sin efectos secundarios. (veganvan.life)
  • El equipo de ELRS Innovative ha lanzado oficialmente la versión 1.2.0, que no es compatible con la versión 1.0.0. (iha-race.com)
  • Receptor óptico Receptor: 1290 ~ 1600nm Entrada Gama de la energía óptica: -8 ~ + 2dBm Longitud de onda óptica que transmite: 1310 ± 10 Especificación: CE certificado Código del HS: 8517622990 Tipo: CATV (Cable Television) Certificación del equipo: CE Puerto de salida de RF: 2 Tipo de conectador óptico: FC / APC o Sc. (gdopticaltools.com)
  • N-2 Función: Receptor óptico Condición: Nuevo Tipo de entrada y de salida Interfaces: Sc / APC o FC / APC Gama de longitud de onda de funcionamiento: 1540 a 1570nm Nivel de salida: ≥112dbuv Especificación: CE certificado Código del HS: 8517622990 Tipo: CATV (Cable Television) Certificación del equipo: CE Recepción. (gdopticaltools.com)
  • Revisamos su mecanismo de acción, sus indicaciones y qué es lo que debe conocer el equipo de pediatría para su administración y seguimiento. (pediatriaintegral.es)
  • Categoría de productos de FTTB, receptor FTTC de 2 vías para exteriores , somos fabricantes especializados procedentes de China, Receptor óptico , Receptor óptico proveedores / fábrica, de alta calidad al por mayor productos de Nodo óptico I + D y fabricación, tenemos el perfecto servicio y soporte técnico post-venta. (gdopticaltools.com)
  • Cada instrumento Forza proporciona la más alta calidad de luz a la vez que es lo más compacto y ligero posible. (dukefotografia.com)
  • En segundo lugar, a la FC se le achaca habitualmente su incapacidad para reflejar el nivel de exigencia de aquellos entrenamientos cuya intensidad sobrepasa el segundo umbral ventilatorio , especialmente cuando se trata de esfuerzos intervalados de alta intensidad y corta duración. (entrenadordeatletismo.com)
  • Estos compuestos mimetizan al heparan sulfato, receptor inicial de ambos virus en distintos tipos celulares. (uba.ar)
  • En este artículo vamos a aprender en qué consiste la opsonización, cómo se produce, qué tipos hay y cuál es su función como parte del sistema inmunitario. (curiosoando.com)
  • Si el patógeno se encuentra cubierto de opsoninas , se podrán estimular los dos tipos de receptores, tanto los PRR como los receptores de opsoninas, lo que se traduce en una fagocitosis más eficaz . (curiosoando.com)
  • Nano receptor (versión 2.4G) es el primero y (hasta ahora) el único receptor con amplificador de potencia (PA+LNA). (iha-race.com)
  • Además, el receptor Nano viene con un dispositivo externo normal Antena dipolo T. El receptor Lite tiene antena de cerámica SMD y, en teoría, no es de tan largo alcance. (iha-race.com)
  • Muy recomendable el receptor Nano si el espacio es suficiente. (iha-race.com)
  • Cada vez más proveedores comienzan a admitir el protocolo de radio ExpressLRS en diferentes partes, como el transmisor de radio con ELRS en stock, el dron con receptor ELRS incorporado, el módulo ELRS TX para JR bay o Nano bay. (iha-race.com)
  • Nano receptor 2.4Ghz. (gruporange.com)
  • Número de modelo: CSP-OR-860MBN Tipo: Cableado Contenido de la información: Datos Condición: Nuevo Recibiendo Longitud de onda óptica: 1290 ~ 1600 Entrada Gama de la energía óptica: -8 ~ + 2 Marca: catvscope Origen: Zhejiang Uso: CATV Red de la ayuda: : CE Puerto de salida de RF: 2 Tipo de conector óptico: FC / APC o. (gdopticaltools.com)
  • O-860NBR-II Capacidad: Otro Tipo de interfaz: FC / APC o Sc / APC Ancho de banda de audio: Otros Recepción de longitud de onda óptica: 1290 ~ 1600nm Entrada Rango de potencia óptica: -8 ~ + 2dBm Longitud de onda óptica de transmisión: 1310 ± 10 Especificación: Certificado CE Código del SA: 8517622990 Tipo: Digitaces. (gdopticaltools.com)
  • A partir del conocimiento de los receptores que participan en la unión del virus a la célula y la vía de internalización utilizada el objetivo planteado es analizar distintos agentes que interfieran con la entrada de herpesvirus y virus dengue, tales como polisacáridos sulfatados de algas, oligosacáridos modificados y otras moléculas. (uba.ar)
  • El azul y el marrón que vienen de la primera toma de la regleta, se conectan a la entrada de alimentación del receptor. (j-rpm.com)
  • 2]​ Todos los receptores Fcγ (FcγR) pertenecen a la superfamilia de inmunoglobulinas y son los receptores Fc más importantes para inducir la fagocitosis de microbios opsonizados (marcados). (wikipedia.org)
  • La opsonización es un proceso del sistema inmunitario que facilita la fagocitosis de patógenos y cuerpos extraños. (curiosoando.com)
  • Conversor FC/SC/ST Audio Balanceado Bidireccional IX8A-4CHB , es un conversor de señal de audio, a través de un conector Balanced, con cualidad bidireccional. (incalexcore.com)
  • Es así que el cálculo de la posición en el receptor ROVER se realiza de forma relativa gracias al conocimiento de los incremento de coordenadas de un receptor con respecto a otro tomado como referencia. (xdocs.net)
  • Se compone de dos dominios extracelulares similares a Ig y es miembro tanto de la superfamilia de inmunoglobulinas como de la familia de receptores de reconocimiento inmunitario multicadena (MIRR). (wikipedia.org)
  • Es mediado por unas sustancias denominadas opsoninas que se adhieren a la superficie de los agentes patógenos y facilitan su reconocimiento por los fagocitos . (curiosoando.com)
  • En el reconocimiento intervienen los Patrones Moleculares Asociados a Patógenos (PAMPs, del inglés Pathogen-associated Molecular Patterns ), presentes en los patógenos, y los Receptores de Reconocimiento de Patrones (PRR, del inglés Pattern Recognition Receptor ), presentes en los fagocitos (neutrófilos, macrófagos, etc). (curiosoando.com)
  • Se basa en el empleo de dos receptores : el receptor BASE (A), ubicado en un punto de coordenadas conocidas, y el receptor ROVER (B), instalado en un punto cuyas coordenadas se requiere conocer. (xdocs.net)
  • Sugerimos a nuestros clientes que actualicen la versión ELRS de este receptor a 1.2.0 si es necesario. (iha-race.com)
  • Para realizar las conexiones entre la regleta de red y el receptor del telemando, es necesario modificar la regleta de alimentación. (j-rpm.com)
  • Es necesario saber los diferentes modos de vuelo cuando nos iniciamos en el mundo del FPV. (dedrones.es)
  • Cabe destacar que lo escrito aquí no reemplaza al libro en sí, siempre es recomendable leerlos. (blogspot.com)
  • 8]​[9]​ Recientemente, la investigación sugirió que este receptor juega un papel en la homeostasis de los niveles séricos de IgG. (wikipedia.org)
  • actualice por cable si actualiza el firmware ELRS V1.1.0 al receptor lite. (iha-race.com)
  • La diferencia entre empujar y alcanzar es obvia tanto para el entrenador como para el atleta. (laranikita.es)
  • Se incluye un útil mini reflector de 45° y hay disponible un ecosistema de modificadores FM-Mount, como el FL-11 Fresnel (se vende por separado), que aumenta la salida a 41580 Lux (3863 fc). (dukefotografia.com)
  • La tercera toma de la regleta, la más próxima al interruptor, es una salida directa de la regleta (sin control remoto). (j-rpm.com)
  • En esta ocasión, la jornada tuvo lugar en el Centro Social La Morana y los receptores fueron niños y niñas de diferentes escuelas y entidades sociales que llevan a cabo una labor significativa en materia educativa y de integración social. (futbolistasfeafv.com)
  • El tejido óseo es una estructura fuertemente regulada, que desempeña un papel esencial en diferentes funciones fisiológicas. (reumatologiaclinica.org)
  • El sonido será devuelto en forma de eco hasta la estructura receptora de tales ondas. (ecologiaverde.com)
  • 13]​[14]​ Como resultado de su distribución celular, este receptor juega un papel importante en el control de las respuestas alérgicas. (wikipedia.org)
  • El receptor Lite no tiene un PA/LNA, por lo que su potencia de telemetría es como la que viene con el chip RF SX1280 con 17 mW. (iha-race.com)
  • ️ En primer lugar, creo que es importante aclarar que la FC es un indicador de carga interna , mientras que la estimación de potencia que nos ofrece Stryd (ahora mismo el potenciómetro para corredores más fiable del mercado) es, fundamentalmente, un indicador de carga externa . (entrenadordeatletismo.com)
  • EFESISTA, Información del FC Cartagena La mejor y más completa información del FC Cartagena y del deporte en Cartagena la tienes en Efesista, además con el Jimbee Cartagena FS y más deportes! (efesista.es)
  • El "Engánchate al deporte" es un proyecto de la Agrupació Barça Jugadors de ámbito estatal y que cuenta con el apoyo de la Obra Social de La Caixa a través de Caixa Profinancia y la colaboración del Dpto. (futbolistasfeafv.com)
  • De lo contrario, el receptor lite entrará en un bucle de arranque si se actualiza ELRSV1.1.0 a través de WIFI. (iha-race.com)
  • AA 300 B/FC - Accionamiento electromecánico para puerta abatible con vástago 300mm con bloqueo y final de carrera. (puertasautomaticaslliria.es)
  • FcγRI también tiene una porción extracelular compuesta por tres dominios similares a inmunoglobulina (Ig), un dominio más que el que tiene FcγRII o FcγRIII. (wikipedia.org)
  • La identidad de la célula destruida varía, pero debe tener en la superficie INMUNOGLOBULINA G cuya porción Fc esté intacta. (bvsalud.org)
  • La identidad de la célula diana varía, pero debe tener inmunoglobulina de superficie cuya porción Fc se encuentre intacta. (bvsalud.org)
  • Cuál es la mejor manera de aumentar la velocidad para el fútbol? (laranikita.es)
  • 10]​ El FcαRI se encuentra en la superficie de neutrófilos, eosinófilos, monocitos, algunos macrófagos (incluidas las células de Kupffer) y algunas células dendríticas. (wikipedia.org)
  • El nuevo receptor lite con antena plana cuenta con una placa extrafina de 3 mm y un peso ligero de 0,53 g, lo que requiere menos espacio de montaje en drones con espacio limitado. (iha-race.com)
  • Sin embargo, la eficiencia de la antena plana es mejor que la de la antena de torre. (iha-race.com)
  • El receptor BETAFPV Lite se basa en el proyecto ExpressLRS, un enlace RC de código abierto para aplicaciones RC. (iha-race.com)
  • es decir, variables de carga externa. (entrenadordeatletismo.com)
  • Es cierto que también nos ofrece otras variables, como la reactividad, que podrían considerarse parámetros de carga interna mecánica (en contraposición a los fisiológicos). (entrenadordeatletismo.com)
  • Y en tercer lugar, y quizás para mi el más importante, no entiendo por qué se asume como una limitación de la FC el hecho de que se vea afectada por variables como la fatiga acumulada o las condiciones de temperatura y humedad a las que entrenamos, cuando en realidad es ahí dónde reside su razon de ser como variable de carga interna . (entrenadordeatletismo.com)
  • El objetivo que busco en este artículo es hacer una visión más amplia del Tratamiento de Fondo del Asma con el objetivo de mejorar la calidad de vida de los niños y adolescentes Asmáticos recurriendo lo menos posible a la medicación. (mipediatraonline.com)
  • 51 Planitud en banda, dB: ± 0,75 Paquete de transporte : Origen del paquete de caja: Zhejiang Tipo: Receptor Certificación: CE, RoHS Detalles rápidos Lugar del. (gdopticaltools.com)
  • Este cable es el que se utilizará para alimentar el receptor del telemando, junto con otro que se conectará a la otra pletina, la cuál se mantendrá como viene de origen (azul en la imagen). (j-rpm.com)
  • 1 controladora de campo FC-100 Topcon. (xdocs.net)
  • Este campo es obligatorio. (papemachinery.com)
  • Netum es una marca que se especializa en la fabricación de productos y soluciones tecnológicas, especialmente en el campo de la captura de datos y la identificación, como escáneres de códigos de barras y dispositivos relacionados. (gruporange.com)
  • No es el tipo más rápido en el campo, pero nadie aceleró mejor, por eso fue tan difícil de derribar. (laranikita.es)
  • El foco LED Nanlite Forza 60 II es lo suficientemente pequeño como para caber en una mano, pero lo suficientemente potente como para proporcionar 17620 Lux (1637 fc) de luz diurna equilibrada de 5600K a 1 metro con el reflector incluido. (dukefotografia.com)
  • También es compatible con las populares softboxes FM-Mount, y el adaptador Bowens incluido permite la compatibilidad con una enorme cantidad de modificadores. (dukefotografia.com)
  • Que es el handicap asiatico en apuestas de futbol esto incluye no solo la selección de diferentes deportes, no es apostar en vano y. (pedromarano.com)
  • Cuál es la principal diferencia entre Nanoreceptory el receptor Lite? (iha-race.com)
  • En este estudio se destaca la importancia de la heterogeneidad del receptor del factor de crecimiento epidérmico humano 2, incluso en quienes demuestran patrones de tinción completos y sólidos (puntuación inmunohistoquímica 3+). (univadis.es)
  • Análisis retrospectivo de los datos de 153 pacientes con cáncer gástrico avanzado con receptor del factor de crecimiento epidérmico humano 2 positivo que recibieron quimioterapia de primera línea con trastuzumab. (univadis.es)
  • El 82,4 % de los pacientes presentaba cáncer gástrico con receptor del factor de crecimiento epidérmico humano 2 positivo en el inicio y el 17,6 % lo presentaba en la repetición de la prueba. (univadis.es)
  • Entre los pacientes con receptor del factor de crecimiento epidérmico humano 2 positivo en el inicio, la mayoría (83,3 %) obtuvo una puntuación inmunohistoquímica 3+. (univadis.es)
  • Hemos confirmado que para la uni n e internalizaci n Leishmania a neutr filos y monocitos de la sangre de rat n es esencial la activaci n del SC por los promastigotes. (visavet.es)
  • 11]​ Este receptor se llama receptor Fc-alfa/mu (Fcα/μR) y es una proteína transmembrana de tipo I. Con un dominio similar a Ig en su porción extracelular, este receptor Fc también es miembro de la superfamilia de inmunoglobulinas. (wikipedia.org)
  • Como la mayoría de las infecciones virales, el dengue es una infección autolimitada de la que la mayoría de los pacientes se recuperan sin ningún tipo de complicación - esto se denomina fiebre del dengue FD). (intramed.net)
  • el propósito de este estudio es evaluar la eficacia y seguridad de MK-0616, un inhibidor oral de la proproteína convertasa subtilisina/kexina de tipo 9 en el descenso de los niveles de lipoproteínas de baja densidad en pacientes con hipercolesterolemia. (medscape.com)
  • Otra debilidad del estudio es su diseño retrospectivo que conlleva que no todos los casos disponían de AFG para complementar información sobre el tipo y las características de la neovascularización coroidea, y que el parámetro aportado en OCT es el de volumen medio. (oftalmoseo.com)
  • Es decir, pero lo invitamos a leer las reglas del juego y consultar el tutorial para conocerlas. (pedromarano.com)
  • Obs: este es un resumen que hice juntando los libros de histología Genesser y Bloom. (blogspot.com)
  • Un puerto USB le permite actualizar el firmware agregando nuevas características en el futuro, y suministra 5V1A de energía para receptores DMX inalámbricos (se venden por separado). (dukefotografia.com)
  • El principal problema con el que nos encontramos al estudiar el mecanismo de acción de la inmunoterapia es la dificultad que conlleva el estudio del funcionamiento del sistema inmunitario como un todo. (pediatriaintegral.es)
  • La recaída es un importante problema en el curso con factor de impacto. (bvsalud.org)
  • El acceso al contenido completo es sólo para profesionales sanitarios registrados. (univadis.es)
  • Aptus Health no respalda y no es responsable de la exactitud del contenido, ni de prácticas o estándares de fuentes que no son Aptus Health. (univadis.es)
  • Norte = 8 661 244.297 m Este = 280 479.574 m Con ayuda de la data obtenida con el receptor GPS ubicada en el IGN, se traslocò dicha coordenada al HITO MINAS ubicado en la azotea del pabellón perteneciente a la Faculttad de Ingeniería de Minas dentro de la UNI. (xdocs.net)