Una proteína conjugada que es el pigmento transportador de oxígeno del músculo. Está constituída por una cadena polipeptídica de globina y un grupo heme.
Grandes mamíferos marinos del orden CETACEA. En el pasado fueron muy valiosos comercialmente por el aceite, por su carne como alimento para los humanos y en ALIMENTACIÓN ANIMAL y FERTILIZANTES, así como por la lámina córnea de la mandíbula superior ("barba" de ballena). En la actualidad existe una moratoria en la mayoría de la pesca comercial de ballenas, ya que todas las especies están en la lista de amenazadas o en vías de extinción.
Mioglobina que se encuentra en la forma férrica oxidada o en forma hemínica. La oxidación causa un cambio en color desde el rojo al carmelita.
Presencia de MIOGLOBINA en la orina.
La porción de la hemoglobina que aporta el color. Se halla libre en tejidos y como el grupo prostético en muchas hemoproteínas.
Grandes mamíferos con cascos de la familia EQUIDAE. Los caballos permanecen activos día y noche, durante gran parte del día se dedican a buscar y consumir alimentos. Los picos de alimentación se producen temprano en la mañana y al final de la tarde, y hay varios períodos diarios de reposo.
Orden de MAMIFEROS completamente acuáticos que se encuentran en todos los OCÉANOS Y MARES de todo el mundo, así como en ciertos sistemas hidrológicos. Generalmente se alimentam de PECES, cefalópodos y crustáceos. La mayoría son gregarios y tienen un período relativamente largo de atención por parte de los padres y de maduración. Se incluyen los DELFINES, MARSOPAS y BALLENAS (Adaptación del original: Walker's Mammals of the World, 5th ed, pp969-70).
Especie Physeter catodon (denominada también Physeter macrocephalus), de la familia Physeteridae. El nombre común en inglés ("sperm whale") deriva de la sustancia lechosa cérea que se encuentra en su cabeza ("spermaceti"). La especie también produce una secreción intestinal, ÁMBAR GRIS, que se ha utilizado en perfumería. El cachalote es el mayor MAMÍFERO con dientes del mundo.
Monóxido de carbono (CO). Un gas venenoso, incoloro, inodoro e insaboro. Se combina con la hemoglobina para formar la carboxihemoglobina, que no tiene la capacidad de transportar el oxígeno. La falta de oxígeno resultante provoca dolor de cabeza, vértigo, disminuye el pulso y el ritmo respiratorio, inconciencia y muerte.
Necrosis o desintegración del músculo esquelético seguido a menudo por mioglobinuria.
Reacciones químicas de escisión de ligamento resultante de absorción de energía radiante.
El arte o proceso de comparar fotométricamente las intensidades relativas de la luz en diferentes partes del espectro.
Transferasa que cataliza la formación de FOSFOCREATINA a partir del ATP + CREATINA. La reacción almacena la energía del ATP como fosfocreatina. Se han identificado tres ISOENZIMAS citoplasmáticas en tejidos humanos: el tipo MM del MÚSCULO ESQUELÉTICO, el tipo MB del tejido miocárdico y el tipo BB del tejido nervioso, así como una isoenzima mitocondrial. El término macro-creatina quinasa se refiere al complejo de creatina quinasa con otras proteínas séricas.
Proteínas que contienen una porfirina unida al hierro, o heme, grupo prostético que recuerda al de la hemoglobina.
Proteínas portadoras de oxígeno de ERITROCITOS. Se encuentran en todos los vertebrados y algunos invertebrados. El número de subunidades de globina en la estructura cuaternaria de hemoglobina difiere entre especies. El rango de estructuras monoméricos a una variedad de arreglos multimérica.
Análisis de la intensidad de la difusión de Raman de luz monocromática como una función de la frecuencia de la luz difundida.
Un elemento con símbolo atómico O, número atómico 8 y peso atómico [15.99903; 15.99977]. Es el elemento más abundante de la tierra y es esencial para la respiración.
Hemoproteína semejante a la hemoglobina que une oxígeno y que está presente en los nódulos de las raíces fijadores de nitrógeno de las plantas leguminosas. El pigmento rojo tiene un peso molecular aproximado que es 1/4 del de la hemoglobina y se ha sugerido que actúa como catalizador de oxido-reducción en la fijación simbiótica del nitrógeno.
Grandes mamíferos en la familia Elephantidae con miembros en forma de columnas, cuerpo voluminoso y trompa elongada. Son los únicos miembros supervivientes de los MAMÍFEROS PROBOSCIDIOS.
Forma tridimensional característica de una proteína, incluye las estructuras secundaria, supersecundaria (motivos), terciaria (dominios) y cuaternaria de la cadena de péptidos. ESTRUCTURA DE PROTEINA, CUATERNARIA describe la conformación asumida por las proteínas multiméricas (agregados de más de una cadena polipeptídica).
Un aminoácido esencial importante en un número de procesos metabólicos. Se requiere para la producción de HISTAMINA.
Un veneno hepático potente. En ratas, el bromotriclorometano produce aproximadamente tres veces el grado de peroxidación lipídica microsomal hepática que el tetracloruro de carbono.
La familia Phocidae, suborden PINNIPEDIA, orden CARNIVORA, compuesta por focas verdaderas. Carecen de oídos externos y no pueden utilizar sus aletas traseras para caminar. Incluye sobre 18 especies incluyendo la foca de arpa, probablemente la especie de foca mejor conocida en el mundo.
La medición de la amplitud de los componentes de una onda compleja en toda la gama de frecuencia de la onda. (McGraw-Hill Dictionary of Scientific y términos técnicos, 6a ed)
La carboxihemoglobina es una forma de hemoglobina en la que el oxígeno ha sido reemplazado por monóxido de carbono, lo que reduce su capacidad para transportar oxígeno a los tejidos corporales.
Los componentes proteicos de un número de complejos, tales como enzimas (APOENZIMAS), ferritina (APOFERRITINA) o lipoproteínas (APOLIPOPROTEÍNAS).
Análisis de una actividad enzimática específica, o del nivel de una enzima específica, que se usan para evaluar la salud y riesgo de enfermedad, para la detección precoz de enfermedad, o predicción de enfermedad, diagnóstico, y cambio en el estado de la enfermedad.
Molécula que se une a otra molécula. Se usa especialmente para referirse a una molécula pequeña que se une específicamente a una molécula grande, como p. ej., la unión de un antígeno a un anticuerpo, la unión de una hormona o un neurotransmisor a un receptor, o la unión de un sustrato o un efector alostérico a una enzima. Un ligando es también molécula que dona o acepta un par de electrones para formar un enlace covalente coordinado con el átomo metálico central de un complejo de coordinación. (Dorland, 28a ed)
La tasa de la dinámica en los sistemas físicos o químicos.
Espectrofotometría en la región infrarrojo, generalmente con el fin de análisis químico mediante la medición del espectro de absorción asociado con los niveles rotacionales y vibracionales de energía de las moléculas.
Cloro(7,12-dietenil-3,8,13,17-tetrametil-21H, 23H-porfina-2,18-dipropanoato(4-)-N(21),N(22), N(23), N(24)) ferrato(2-) dihidrógeno.
Técnica aplicable a la gran variedad de sustancias que exhiben paramagnetismo debido a los momentos magnéticos de los electrones no pareados. Los espectros son útiles para la detección e identificación, para la determinación de la estructura del electrón, para el estudio de las interacciones entre moléculas, y para la medición de los "spins" y momentos nucleares. La espectroscopía nuclear electrónica de doble resonancia (ENDOR), es una variante de la técnica que puede dar una mejor resolución. El análisis de la resonancia del spin electrónico puede hacerse ahora in vivo, incluyendo aplicaciones imagenológicas como la RESONANCIA MAGNÉTICA.
Elemento metálico con el símbolo atómico Fe, número atómico 26 y peso atómico 55.85. Es un constituyente esencial de las HEMOGLOBINAS.
Método espectroscópico de medición del momento magnético de las partículas elementales tales como núcleos atómicos, protones o electrones. Se emplea en aplicaciones clínicas tales como IMAGEN POR RESONANCIA MAGNÉTICA (IMAGEN POR RESONANCIA MAGNÉTICA)
Reacción química en que un electrón se transfiere de una molécula a otra. La molécula donante del electrón es el agente de reduccción o reductor; la molécula aceptora del electrón es el agente de oxidación u oxidante. Los agentes reductores y oxidantes funcionan como pares conjugados de oxidación-reducción o pares redox.

La mioglobina es una proteína que se encuentra en el tejido muscular, especialmente en los músculos rojos ricos en oxígeno. Es responsable del almacenamiento y transporte de oxígeno dentro de las células musculares. La mioglobina contiene hierro, que se une al oxígeno, lo que le permite mantener altos niveles de oxígeno en los músculos y suministrarlo a las mitocondrias para la producción de energía durante la actividad muscular. Los niveles elevados de mioglobina en la sangre pueden indicar daño muscular, como el que ocurre en la rabdomiólisis. La mioglobina es soluble en agua y, a diferencia de la hemoglobina, no se une a otros gases, como el dióxido de carbono. Es una proteína monomérica más pequeña que la hemoglobina, con una estructura terciaria simple.

No hay una definición médica específica para "ballenas" ya que este término generalmente se refiere a un gran mamífero marino del orden Cetacea, suborden Mysticeti, caracterizado por su enorme tamaño y por la presencia de fanones en lugar de dientes. Las ballenas se clasifican en dos grupos: las ballenas verdaderas o rorcuales y los cachalotes y ballenas francas.

Las ballenas verdaderas son conocidas por su capacidad de realizar saltos y arrojar grandes chorros de agua y aire al exhalar, mientras que los cachalotes son conocidos por su largo hocico y por ser el mamífero más profundo del mundo, capaz de sumergirse hasta 2.000 metros de profundidad.

Aunque no hay una definición médica específica para ballenas, es importante tener en cuenta que algunas especies están en peligro de extinción y su protección es una preocupación ambiental importante.

La methemoglobina es una forma oxidada del grupo hemo de la hemoglobina en donde el hierro ferroso (Fe2+) se ha convertido en hierro férrico (Fe3+). Normalmente, solo representa menos del 1% de la hemoglobina total en adultos sanos. Sin embargo, cuando su nivel aumenta, puede interferir con la capacidad de la hemoglobina para transportar oxígeno a los tejidos corporales, lo que resulta en una afección llamada metahemoglobinemia. Esta condición puede ser congénita o adquirida y puede causar hipoxia y cianosis, especialmente en lactantes menores de 6 meses. La methemoglobina no se une al oxígeno normalmente, por lo que las pruebas de saturación de oxígeno pueden ser engañosas en estos casos. El tratamiento generalmente implica el uso de agentes reductoras como la metileno blue o la vitamina C.

La mioglobinuria es un término médico que describe la presencia de mioglobina en la orina. La mioglobina es una proteína muscular que puede liberarse al torrente sanguíneo cuando los músculos sufren daños o lesiones, como en el caso de una contusión grave, un traumatismo, una isquemia o una enfermedad neuromuscular.

Cuando la mioglobina se filtra a través de los riñones, puede causar irritación y daño renal, lo que lleva a la aparición de mioglobinuria. La mioglobinuria puede detectarse mediante análisis de orina, donde la presencia de mioglobina confiere al líquido una coloración rosada o marrón oscuro, similar a la del te o el café.

La mioglobinuria es un signo de alarma que puede indicar complicaciones graves, como rabdomiolisis, insuficiencia renal aguda y fallo multiorgánico. Por lo tanto, requiere una evaluación médica inmediata y un tratamiento oportuno para prevenir daños adicionales a los músculos y los riñones.

'Hemo-' es un prefijo en la terminología médica que se deriva del término griego 'haima' o 'haimatos', el cual significa 'sangre'. Este prefijo se utiliza en términos médicos para referirse a sangre o relacionados con la sangre. Por ejemplo, los términos "hemoglobina", "hemodinámica" y "hemorragia" contienen el prefijo 'hemo-', lo que indica su relación con la sangre.

1. Hemoglobina: Una proteína en los glóbulos rojos que transporta oxígeno desde los pulmones a las células del cuerpo y desecha dióxido de carbono.
2. Hemodinámica: Se refiere al flujo de sangre a través de los vasos sanguíneos y el corazón, incluyendo la resistencia vascular y la presión arterial.
3. Hemorragia: Es un término médico que se utiliza para describir una pérdida excesiva o anormal de sangre, ya sea interna o externamente, debido a una lesión o enfermedad.

No existe una definición médica específica para la palabra "caballos". Puede haber confusión con el término, ya que podría referirse a dos situaciones diferentes:

1. En un contexto clínico, "caballos" se utiliza a veces como una abreviatura para "caballitos de cocaína", que son pequeñas cantidades de cocaína empaquetadas en forma de dátiles o bolas para su consumo por vía nasal.

2. En otro contexto, "equinos" se refiere a los caballos como animales y puede haber referencias médicas relacionadas con la salud o el cuidado de los caballos.

Si está buscando información sobre cómo tratar a un caballo enfermo o herido, consulte a un veterinario u otra fuente confiable de atención veterinaria. Si sospecha que alguien está usando drogas ilícitas como los "caballitos de cocaína", busque asesoramiento y apoyo médicos o de salud mental inmediatos.

Los cetáceos son un orden de mamíferos marinos que incluye a las ballenas, delfines y marsopas. Estos animales están completamente adaptados a la vida acuática y poseen varias características distintivas, como un cuerpo fusiforme (en forma de torpedo) y aletas para nadar.

Los cetáceos tienen respiración pulmonar y deben salir a la superficie periódicamente para tomar aire. Su cráneo está modificado con un melón, una estructura de grasa que les ayuda en la ecolocalización, y carecen de orejas externas.

Los cetáceos se clasifican en dos subórdenes: los misticetos (ballenas barbadas) y los odontocetos (ballenas dentadas). Los misticetos se alimentan principalmente filtrando grandes cantidades de agua a través de sus barbas para capturar plancton y pequeños peces. Por otro lado, los odontocetos tienen dientes y se alimentan activamente de una variedad de presas, desde peces hasta calamares.

Algunos cetáceos son conocidos por su inteligencia y comportamiento social complejo, como el caso de los delfines mulares y las orcas. Desafortunadamente, muchas especies de cetáceos están amenazadas o en peligro de extinción debido a la caza comercial, la contaminación marina y la pérdida de hábitat.

El cachalote (Physeter macrocephalus) es una especie de cetáceo odontoceto de la familia Physeteridae. Es el miembro vivo más grande de este grupo y también el mamífero marino de mayor tamaño, después de la ballena azul. Los machos pueden alcanzar longitudes de hasta 20 metros y pesar hasta 74 toneladas.

Aunque a menudo se les conoce simplemente como "cachalotes", el término correcto para referirse a esta especie en particular es "cachalote macho" o "cachalote hembra", ya que existen diferencias significativas entre los sexos. Los cachalotes machos son considerablemente más grandes y pesados que las hembras, y también tienen cráneos y mandíbulas mucho más grandes.

Los cachalotes son conocidos por su enorme melón, una estructura de grasa en la frente que utilizan para emitir potentes clics y otros sonidos para la ecolocalización y la comunicación. También tienen un par de espiráculos (orificios respiratorios) situados en la parte superior de la cabeza, y una aleta dorsal pequeña y curvada hacia atrás.

Los cachalotes se alimentan principalmente de calamares y se distribuyen por todos los océanos del mundo, aunque prefieren las aguas más frías y templadas. Son animales altamente sociales que viven en grupos estables llamados "manadas". Las manadas están formadas generalmente por hembras y sus crías, mientras que los machos suelen vivir de forma solitaria o en pequeños grupos.

Desafortunadamente, los cachalotes han sido cazados durante siglos por su preciado aceite de esperma, que se utilizaba para iluminar las calles y como lubricante industrial. Aunque la caza comercial de cachalotes fue prohibida internacionalmente en 1986, todavía se permite la caza de subsistencia en algunos países. Además, los cachalotes siguen enfrentándose a otras amenazas como la contaminación marina y el cambio climático.

El monóxido de carbono (CO) es un gas incoloro, inodoro e insípido que se produce como resultado de la combustión incompleta de materiales que contienen carbono, como el gas natural, el fuel oil, el carbón, el tabaco y la madera. Es una toxina sistémica que interfiere con el transporte de oxígeno en el cuerpo. A niveles bajos, puede causar síntomas similares a los de la gripe o intoxicación alimentaria, como dolores de cabeza, mareos, náuseas, fatiga y confusión. A medida que aumenta la concentración de CO, pueden ocurrir síntomas más graves, como desorientación, visión borrosa, dolor de pecho y convulsiones, y finalmente puede provocar la muerte por falta de oxígeno en los tejidos. La intoxicación por monóxido de carbono es una emergencia médica que requiere atención inmediata.

La rabdomiólisis es un trastorno muscular que se caracteriza por la degradación rápida y generalizada del tejido muscular esquelético, lo que resulta en la liberación de los contenidos celulares, incluyendo mioglobina, potasio y creatinfosfokinasa (CPK), en el torrente sanguíneo. La acumulación de mioglobina puede conducir a insuficiencia renal aguda, mientras que los niveles elevados de potasio pueden provocar arritmias cardíacas y otros problemas electrolíticos.

La rabdomiólisis puede ser causada por diversos factores, como traumatismos severos, esfuerzo muscular excesivo, convulsiones prolongadas, intoxicación por alcohol o drogas, infecciones graves, isquemia muscular y enfermedades genéticas o metabólicas subyacentes. Los síntomas más comunes incluyen dolor y rigidez musculares, debilidad, moretones, orina de color oscuro (debido a la mioglobinuria), náuseas, vómitos y fatiga. El diagnóstico se confirma mediante análisis de sangre y orina, así como otras pruebas de imagen o electromiografía.

El tratamiento de la rabdomiólisis implica una variedad de enfoques, que dependen de la gravedad de los síntomas y las causas subyacentes. Puede incluir reposo y descanso muscular, hidratación intravenosa para prevenir la insuficiencia renal, manejo de los niveles de electrolitos séricos, diálisis en casos graves y tratamiento de las causas subyacentes. La fisioterapia y el ejercicio gradual pueden ayudar a mejorar la fuerza muscular y reducir el riesgo de recurrencias.

La fotólisis es un proceso médico y científico que implica la división o ruptura de moléculas mediante la absorción de luz u otra forma de radiación electromagnética. La energía absorbida por las moléculas provoca una excitación electrónica, lo que lleva a la rotura de enlaces químicos y la formación de productos de reacción.

En un contexto médico, la fotólisis se utiliza a menudo en terapias como la fotodinámica, donde se utilizan fármacos fotosensibilizadores que se activan con luz para destruir tejidos cancerosos. Cuando el fármaco fotosensibilizador se introduce en el cuerpo y se ilumina con luz de una longitud de onda específica, absorbe la energía de la luz y entra en un estado excitado. Luego, este estado excitado provoca la formación de radicales libres y otras especies reactivas del oxígeno que dañan selectivamente las células cancerosas, lo que lleva a su destrucción.

La fotólisis también se utiliza en otros procedimientos médicos, como la descontaminación de equipos y espacios mediante la irradiación con luz ultravioleta para destruir microorganismos y otras impurezas.

La espectrofotometría es una técnica analítica utilizada en medicina y ciencias relacionadas, no es una condición médica en sí misma. Se refiere al proceso de medir la cantidad de luz absorbida por una sustancia a diferentes longitudes de onda. Esto permite identificar y cuantificar la sustancia mediante el análisis de su patrón de absorción, que es único para cada compuesto.

En un dispositivo espectrofotométrico, una fuente de luz blanca se divide en sus longitudes de onda componentes utilizando un prisma o rejilla difractiva. Luego, esta luz monocromática incide sobre la sustancia cuya absorción se desea medir. La cantidad de luz absorbida se registra y se representa como una curva de absorbancia frente a la longitud de onda, creando un espectro de absorción característico para esa sustancia específica.

En el campo médico, la espectrofotometría se utiliza en diversas aplicaciones, como el análisis químico de fluidos corporales (por ejemplo, sangre, orina), la identificación de fármacos y toxinas, o incluso en procedimientos diagnósticos como la endoscopia con luz estructurada.

La creatina quinasa (CK) es una enzima presente en diferentes tejidos corporales, especialmente en el músculo esquelético, cardíaco y cerebral. Su función principal es catalizar la reacción de reversibilidad de la creatina y fosfatos para producir ATP, que es una molécula importante que proporciona energía a las células del cuerpo.

Existen tres tipos principales de creatina quinasa en el cuerpo humano: CK-MM, CK-MB y CK-BB. La CK-MM se encuentra principalmente en el músculo esquelético, la CK-MB se encuentra en el corazón y en menor medida en el músculo esquelético, y la CK-BB se encuentra en el cerebro y otros tejidos.

Los niveles de creatina quinasa en sangre pueden aumentar después de un daño muscular o cardíaco, como durante una lesión muscular, un infarto de miocardio o un derrame cerebral. Por lo tanto, la medición de los niveles séricos de CK se utiliza a menudo como un marcador bioquímico para ayudar en el diagnóstico y el seguimiento del daño tisular en estas condiciones.

En resumen, la creatina quinasa es una enzima importante que desempeña un papel crucial en la producción de energía en las células del cuerpo. Los niveles séricos de CK pueden aumentar después de un daño muscular o cardíaco y se utilizan como marcadores bioquímicos para ayudar en el diagnóstico y seguimiento de estas condiciones.

Las hemoproteínas son un tipo particular de proteínas que contienen por lo menos un grupo hemo como prostético. El grupo hemo es una protoporfirina con un átomo de hierro en el centro. La función más común de las hemoproteínas es transportar y almacenar gases, especialmente oxígeno y dióxido de carbono. Un ejemplo bien conocido de hemoproteína es la hemoglobina, que se encuentra en los glóbulos rojos y es responsable del transporte de oxígeno en la sangre. Otras hemoproteínas incluyen mioglobina, citocromos, y peroxidasas.

La hemoglobina es una proteína importante en los glóbulos rojos (eritrocitos) que transporta oxígeno desde los pulmones hasta las células y tejidos del cuerpo, y lleva dióxido de carbono desde los tejidos hasta los pulmones. Está formada por cuatro subunidades de proteínas globulares llamadas glóbulos, cada una de ellas contiene un grupo hemo unido que puede reversiblemente unir una molécula de oxígeno.

La estructura y función de la hemoglobina están íntimamente relacionadas. La hemoglobina normal adulta es una proteína tetramérica, compuesta por dos tipos de subunidades globulares, las cadenas alfa y beta, en proporciones iguales (α2β2). Cada cadena polipeptídica rodea un grupo hemo no proteináceo, que contiene un átomo de hierro (Fe2+) capaz de reversiblemente unir una molécula de oxígeno.

La hemoglobina desempeña un papel crucial en el transporte de gases en el cuerpo. En los pulmones, donde el oxígeno es alto y el dióxido de carbono es bajo, la hemoglobina se une al oxígeno para formar oxihemoglobina, que es luego transportada a los tejidos periféricos. A medida que la sangre fluye a través de los capilares, el oxígeno se difunde desde la oxihemoglobina hacia las células y tejidos del cuerpo, donde se utiliza en la producción de energía.

Mientras tanto, el dióxido de carbono producido como producto de desecho celular se difunde desde los tejidos hacia la sangre. En la sangre, el dióxido de carbono reacciona con el agua para formar ácido carbónico, que luego se disocia en iones de hidrógeno y bicarbonato. La hemoglobina se une a algunos de estos iones de hidrógeno, lo que ayuda a mantener el equilibrio ácido-base del cuerpo.

La cantidad de oxígeno unida a la hemoglobina está regulada por varios factores, incluido el pH, la temperatura y la concentración parcial de oxígeno. Por ejemplo, cuando el nivel de dióxido de carbono en la sangre es alto, el pH disminuye (lo que significa que el medio se vuelve más ácido), lo que hace que la hemoglobina libere oxígeno más fácilmente. Esto asegura que el oxígeno se entregue a los tejidos que lo necesitan, incluso cuando el nivel de oxígeno en la sangre es bajo.

Las mutaciones en los genes que codifican para las cadenas de hemoglobina pueden causar varias enfermedades hereditarias, como la anemia falciforme y la talasemia. Estas enfermedades a menudo se caracterizan por una producción deficiente o anormal de hemoglobina, lo que puede provocar anemia, infecciones recurrentes y otros problemas de salud. El tratamiento para estas enfermedades generalmente implica el uso de medicamentos, transfusiones de sangre y, en algunos casos, terapia génica.

La espectroscopia Raman, también conocida como espectrometría Raman, es una técnica de investigación óptica que involucra el análisis de la luz dispersada para obtener información sobre muestras. Cuando un haz de luz monocromática (generalmente de un láser) incide en una muestra, la mayoría de los fotones son dispersados elásticamente, lo que significa que mantienen la misma energía y longitud de onda que la luz incidente. Sin embargo, una pequeña fracción de los fotones interactúa con las moléculas de la muestra de tal manera que su energía cambia, un fenómeno conocido como dispersión inelástica o efecto Raman.

La espectroscopia Raman se basa en el análisis de los fotones dispersados inelásticamente, cuya energía (y por lo tanto longitud de onda) cambia debido a la interacción con las moléculas vibracionales y rotacionales de la muestra. La diferencia de energía entre el haz de luz incidente y los fotones dispersados inelásticamente corresponde a las energías de vibración o rotación de las moléculas en la muestra, lo que permite su identificación y cuantificación.

La espectroscopia Raman tiene varias ventajas sobre otras técnicas analíticas, como su no invasividad, capacidad de realizar análisis en tiempo real y a través de envases transparentes, y la posibilidad de obtener información química específica sobre las moléculas presentes en la muestra. Además, la espectroscopia Raman puede usarse en una amplia gama de campos, como la química, la física, la biología y la medicina, entre otros.

En el contexto médico, la espectroscopia Raman se ha utilizado en aplicaciones como el diagnóstico no invasivo de enfermedades cutáneas, el análisis de tejidos biológicos y la detección de patógenos. Sin embargo, su uso clínico aún está en desarrollo y requiere una validación adicional antes de que pueda convertirse en una herramienta rutinaria en el cuidado de la salud.

El oxígeno es un gas incoloro, inodoro e insípido que constituye aproximadamente el 21% del aire que se respira. Su fórmula química es O2, lo que significa que cada molécula de oxígeno está compuesta por dos átomos de oxígeno. Es un elemento esencial para la vida en la Tierra, ya que desempeña un papel vital en la respiración celular y el metabolismo de la mayoría de los organismos vivos.

En el cuerpo humano, el oxígeno se transporta a través del torrente sanguíneo desde los pulmones hasta las células por medio de la hemoglobina en los glóbulos rojos. Una vez dentro de las células, el oxígeno participa en la producción de energía a través de la respiración celular, donde se combina con la glucosa para formar dióxido de carbono (CO2) y agua (H2O), liberando energía en el proceso.

El oxígeno también desempeña un papel importante en muchos otros procesos fisiológicos, como la neutralización de toxinas y la síntesis de algunas moléculas importantes, como el ADN y las proteínas. Además, se utiliza en medicina para tratar diversas afecciones, como la insuficiencia respiratoria, las quemaduras graves y las infecciones bacterianas.

La leghemoglobina es una proteína que contiene un grupo hemo y se encuentra en las células de las raíces de las plantas llamadas bacteroides, que viven en simbiosis con las leguminosas (fabáceas). Esta proteína tiene una función similar a la mioglobina y la hemoglobina en animales, es decir, se encarga de transportar y almacenar oxígeno. La leghemoglobina mantiene niveles bajos de oxígeno dentro de los bacteroides, lo que favorece la fijación del nitrógeno atmosférico por las bacterias rhizobia en un proceso llamado nitrogenasa. Esta asociación simbiótica entre las leguminosas y las bacterias rhizobia es fundamental para el crecimiento y desarrollo de estas plantas, ya que les permite obtener nitrógeno fijado en forma de amonio, un nutriente esencial para su metabolismo.

No existe una definición médica específica para la palabra "elefantes" ya que no se relaciona con el campo médico. Los elefantes son los mamíferos terrestres más grandes del mundo, pertenecientes al orden Proboscidea y a la familia Elephantidae. Hay tres especies vivas de elefantes: el elefante africano de sabana (Loxodonta africana), el elefante africano de bosque (Loxodonta cyclotis) y el elefante asiático (Elephas maximus). Los elefantes son conocidos por su trompa distintiva, que utilizan para respirar, oler, levantar objetos y beber agua.

Si está buscando un término médico relacionado con el crecimiento excesivo de una parte del cuerpo, podría estar pensando en "macroadactilia" o "macrosomía", que se refieren al desarrollo anormalmente grande de las extremidades o el cuerpo completo, respectivamente.

La conformación proteica se refiere a la estructura tridimensional que adquieren las cadenas polipeptídicas una vez que han sido sintetizadas y plegadas correctamente en el proceso de folding. Esta conformación está determinada por la secuencia de aminoácidos específica de cada proteína y es crucial para su función biológica, ya que influye en su actividad catalítica, interacciones moleculares y reconocimiento por otras moléculas.

La conformación proteica se puede dividir en cuatro niveles: primario (la secuencia lineal de aminoácidos), secundario (estructuras repetitivas como hélices alfa o láminas beta), terciario (el plegamiento tridimensional completo de la cadena polipeptídica) y cuaternario (la organización espacial de múltiples cadenas polipeptídicas en una misma proteína).

La determinación de la conformación proteica es un área importante de estudio en bioquímica y biología estructural, ya que permite comprender cómo funcionan las proteínas a nivel molecular y desarrollar nuevas terapias farmacológicas.

La histidina es un aminoácido essencial, lo que significa que el cuerpo no puede producirlo por sí solo y debe obtenerse a través de la dieta. Es esencial para la synthesis de proteínas y también desempeña un rol importante en la mantención de la equilibrio del pH en el cuerpo, ya que puede convertirse en un ácido o una base débil.

La histidina se encuentra en una variedad de alimentos, incluyendo carne, pescado, productos lácteos, granos y algunas verduras. Es importante para la función inmunológica, la reparación de tejidos y la producción de glóbulos rojos. También actúa como un antioxidante y puede ayudar a proteger las células del daño.

En el cuerpo, la histidina se puede descomponer en histamina, una sustancia que desempeña un papel importante en la respuesta inmunológica y la inflamación. Sin embargo, un exceso de histamina puede causar síntomas como picazón, enrojecimiento, hinchazón y dificultad para respirar. Algunas personas pueden tener deficiencia de histidina, lo que puede causar anemia, debilidad, pérdida de apetito y problemas de crecimiento.

El bromotriclorometano es un compuesto químico que se utiliza a veces como agente refrigerante y extintor de incendios. Su fórmula química es CCl3Br. Es un líquido denso, incoloro y no inflamable con un olor característico.

En términos médicos, el bromotriclorometano puede ser relevante como una posible causa de envenenamiento por sustancias químicas. La exposición a este compuesto puede irritar los ojos, la piel y las vías respiratorias. La inhalación prolongada o la exposición a concentraciones altas pueden causar daño pulmonar, náuseas, vómitos, mareos, dolores de cabeza, confusión y, en casos graves, coma o muerte.

Si sospecha que alguien ha estado expuesto al bromotriclorometano, es importante buscar atención médica inmediata. El tratamiento generalmente implica la eliminación del paciente del entorno contaminado y el suministro de oxígeno suplementario si es necesario. En casos graves, se pueden necesitar medidas de soporte vital.

Como con cualquier sustancia química potencialmente peligrosa, la mejor manera de manejar el bromotriclorometano es con precaución y bajo estrictas normas de seguridad. Los trabajadores que manipulan este compuesto deben usar equipos de protección personal, incluidos guantes, gafas y respiradores, y seguir las pautas de manejo y almacenamiento adecuadas.

Phocidae es un término médico o taxonomico que se refiere a la familia de mamíferos marinos conocidos como focas u osos marinos. Estos animales están adaptados especialmente a la vida acuática, careciendo completamente de orejas externas y con las extremidades traseras fusionadas a su cuerpo en forma de aletas. A diferencia de los mamíferos marinos como las ballenas y delfines, las focas no tienen un melón (una protuberancia en la cabeza) ni un soplido.

Las Phocidae se dividen en varios géneros y especies, que incluyen focas comunes, focas grises, focas de Weddell, elefantes marinos y morsas. Estos animales se encuentran en todo el mundo, desde los océanos fríos del Ártico y la Antártida hasta las aguas más cálidas de los trópicos.

Las focas son carnívoros que se alimentan principalmente de peces y cefalópodos. Su dieta varía según la especie y el hábitat. Algunas especies, como las morsas, tienen dientes especializados para romper conchas y caparazones de mariscos.

Las focas son conocidas por su habilidad para nadar rápidamente bajo el agua y bucear a grandes profundidades en busca de alimento. También pasan tiempo en tierra, donde se reproducen y descansan. Las hembras dan a luz a crías vivas y las amamantan con leche materna hasta que son capaces de valerse por sí mismas.

Como muchos mamíferos marinos, las focas están amenazadas por la pérdida de hábitat, la contaminación y el cambio climático. Algunas especies también se enfrentan a la caza y la pesca ilegal. Los esfuerzos de conservación han ayudado a proteger a algunas poblaciones de focas, pero muchas siguen en peligro.

El análisis espectral en el contexto médico se refiere al procesamiento y análisis de señales biofisiológicas, como la electroencefalografía (EEG), electromiografía (EMG) o señales cardíacas, para identificar patrones y componentes específicos en diferentes frecuencias. Este análisis puede ayudar a diagnosticar y monitorizar diversas condiciones médicas, como trastornos neurológicos, cardiovasculares o musculoesqueléticos.

El análisis espectral implica descomponer una señal en sus componentes de frecuencia individuales, lo que permite evaluar la amplitud y fase de cada componente. La representación gráfica del resultado se denomina espectrograma o densidad espectral de potencia (DEP).

En el caso del EEG, por ejemplo, el análisis espectral puede ayudar a identificar diferentes estados mentales, como la vigilia y el sueño, y detectar anomalías relacionadas con epilepsia o trastornos neurodegenerativos. En el caso de las señales cardíacas, este análisis puede ayudar a identificar arritmias o desviaciones en los intervalos entre latidos.

En resumen, el análisis espectral es una herramienta importante para el procesamiento y análisis de señales biofisiológicas en diversas áreas médicas, proporcionando información valiosa sobre los componentes de frecuencia específicos de las señales y ayudando al diagnóstico y seguimiento de diversas condiciones.

La carboxihemoglobina (COHb) es una forma de hemoglobina, la proteína que transporta oxígeno en los glóbulos rojos, en la que el oxígeno normalmente unido se reemplaza por monóxido de carbono (CO). El CO tiene una afinidad mucho mayor por la hemoglobina que el oxígeno, lo que hace que se una preferentemente a ella y desplace al oxígeno.

Cuando una persona inhala monóxido de carbono, ya sea de forma accidental o intencional (como en el caso del suicidio por intoxicación con gases de escape de vehículos), este gas se une a la hemoglobina formando carboxihemoglobina. Esto impide que la hemoglobina transporte suficiente oxígeno a los tejidos corporales, lo que puede causar hipoxia (disminución del suministro de oxígeno a los tejidos) y, en dosis altas, la muerte.

La intoxicación por monóxido de carbono es una causa común de envenenamiento y muerte accidental en todo el mundo. Los síntomas más comunes de la intoxicación leve por CO incluyen dolor de cabeza, mareos, náuseas, vómitos y fatiga. La intoxicación grave puede causar confusión, pérdida del conocimiento, convulsiones, coma e incluso la muerte.

El tratamiento para la intoxicación por monóxido de carbono consiste en administrar oxígeno suplementario a través de una máscara facial o, en casos graves, mediante ventilación mecánica con oxígeno puro al 100%. Esto ayuda a desplazar el monóxido de carbono unido a la hemoglobina y restaurar el suministro de oxígeno a los tejidos corporales. La pronta administración de oxígeno puede prevenir daños graves o permanentes en el cerebro y otros órganos vitales.

Las apoproteínas son las proteínas componentes de lipoproteínas, que son complejos formados por lípidos y proteínas. Las lipoproteínas desempeñan un papel crucial en el transporte y metabolismo de los lípidos, como los triglicéridos y colesterol, en el cuerpo. Existen diferentes tipos de lipoproteínas, como las lipoproteínas de muy baja densidad (VLDL), las lipoproteínas de densidad intermedia (IDL), las lipoproteínas de baja densidad (LDL) y las lipoproteínas de alta densidad (HDL).

Cada tipo de lipoproteína contiene diferentes tipos de apoproteínas, que desempeñan diversas funciones. Algunas apoproteínas actúan como transportadores de lípidos, mientras que otras ayudan a regular la actividad enzimática o interactuar con receptores celulares para facilitar la absorción y eliminación de lípidos.

Las apoproteínas se clasifican según su función y estructura molecular, y algunos ejemplos comunes incluyen ApoA, ApoB, ApoC y ApoE. Las alteraciones en los niveles o funciones de las apoproteínas pueden contribuir al desarrollo de diversas afecciones médicas, como la enfermedad cardiovascular y la diabetes. Por lo tanto, el análisis de las apoproteínas puede ser útil en el diagnóstico y tratamiento de estas condiciones.

Las pruebas enzimáticas clínicas son análisis de laboratorio que se utilizan para evaluar la actividad de diferentes enzimas en el cuerpo. Las enzimas son proteínas que aceleran reacciones químicas específicas dentro de las células. Cuando una célula está dañada o destruida, como en el caso de un órgano enfermo o lesionado, las enzimas pueden liberarse al torrente sanguíneo.

Medir los niveles de estas enzimas en la sangre puede ayudar a diagnosticar diversas condiciones médicas, como enfermedades cardíacas, hígado, riñón y otros órganos. Por ejemplo, las pruebas de las enzimas creatina cinasa (CK) y troponina se utilizan para ayudar a diagnosticar un ataque al corazón. La CK se encuentra en diferentes tejidos del cuerpo, incluyendo el músculo cardíaco, mientras que la troponina es específica del músculo cardíaco. Cuando hay daño en el músculo cardíaco, como durante un ataque al corazón, los niveles de estas enzimas en la sangre aumentan.

Otras pruebas enzimáticas clínicas comunes incluyen la amilasa y lipasa, que se utilizan para ayudar a diagnosticar enfermedades del páncreas; la aldolasa, que se utiliza para evaluar el daño muscular y cerebral; y la lactato deshidrogenasa (LDH), que se utiliza para evaluar una variedad de condiciones, incluyendo anemia, enfermedades hepáticas y cardíacas.

Las pruebas enzimáticas clínicas suelen realizarse mediante análisis de sangre y los resultados se interpretan en relación con valores normales establecidos por el laboratorio que realiza la prueba. Los niveles anormales de enzimas pueden indicar la presencia de una enfermedad o lesión, pero no siempre son específicos de una afección en particular. Por lo tanto, los resultados de las pruebas enzimáticas clínicas deben interpretarse junto con otros hallazgos clínicos y diagnósticos.

En bioquímica y farmacología, un ligando es una molécula que se une a otro tipo de molécula, generalmente un biomolécula como una proteína o un ácido nucléico (ADN o ARN), en una manera específica y con un grado variable de afinidad y reversibilidad. La unión ligando-proteína puede activar o inhibir la función de la proteína, lo que a su vez puede influir en diversos procesos celulares y fisiológicos.

Los ligandos pueden ser pequeñas moléculas químicas, iones, o incluso otras biomoléculas más grandes como las proteínas. Ejemplos de ligandos incluyen:

1. Neurotransmisores: moléculas que se utilizan para la comunicación entre células nerviosas (neuronas) en el sistema nervioso central y periférico. Un ejemplo es la dopamina, un neurotransmisor que se une a receptores de dopamina en el cerebro y desempeña un papel importante en el control del movimiento, el placer y la recompensa.

2. Hormonas: mensajeros químicos producidos por glándulas endocrinas que viajan a través del torrente sanguíneo para llegar a células diana específicas en todo el cuerpo. Un ejemplo es la insulina, una hormona producida por el páncreas que regula los niveles de glucosa en sangre al unirse a receptores de insulina en las células musculares y adiposas.

3. Fármacos: moléculas sintéticas o naturales que se diseñan para interactuar con proteínas específicas, como los receptores, enzimas o canales iónicos, con el fin de alterar su función y producir un efecto terapéutico deseado. Un ejemplo es la morfina, un analgésico opioide que se une a receptores de opioides en el sistema nervioso central para aliviar el dolor.

4. Inhibidores enzimáticos: moléculas que se unen a enzimas específicas y bloquean su actividad, alterando así los procesos metabólicos en los que están involucrados. Un ejemplo es el ácido acetilsalicílico (aspirina), un fármaco antiinflamatorio no esteroideo (AINE) que inhibe la ciclooxigenasa-2 (COX-2), una enzima involucrada en la síntesis de prostaglandinas, compuestos inflamatorios que desempeñan un papel importante en el desarrollo del dolor y la fiebre.

5. Ligandos: moléculas que se unen a proteínas específicas, como los receptores o las enzimas, con diferentes afinidades y estructuras químicas. Los ligandos pueden actuar como agonistas, activando la función de la proteína, o como antagonistas, bloqueando su actividad. Un ejemplo es el agonista parcial del receptor de serotonina 5-HT1D, sumatriptán, un fármaco utilizado para tratar las migrañas al activar los receptores de serotonina en las células vasculares cerebrales y reducir la dilatación de los vasos sanguíneos.

En resumen, los ligandos son moléculas que se unen a proteínas específicas, como los receptores o las enzimas, con diferentes afinidades y estructuras químicas. Los ligandos pueden actuar como agonistas, activando la función de la proteína, o como antagonistas, bloqueando su actividad. Estos compuestos son esenciales en el desarrollo de fármacos y terapias dirigidas a tratar diversas enfermedades y condiciones médicas.

La cinética en el contexto médico y farmacológico se refiere al estudio de la velocidad y las rutas de los procesos químicos y fisiológicos que ocurren en un organismo vivo. Más específicamente, la cinética de fármacos es el estudio de los cambios en las concentraciones de drogas en el cuerpo en función del tiempo después de su administración.

Este campo incluye el estudio de la absorción, distribución, metabolismo y excreción (conocido como ADME) de fármacos y otras sustancias en el cuerpo. La cinética de fármacos puede ayudar a determinar la dosis y la frecuencia óptimas de administración de un medicamento, así como a predecir los efectos adversos potenciales.

La cinética también se utiliza en el campo de la farmacodinámica, que es el estudio de cómo los fármacos interactúan con sus objetivos moleculares para producir un efecto terapéutico o adversos. Juntas, la cinética y la farmacodinámica proporcionan una comprensión más completa de cómo funciona un fármaco en el cuerpo y cómo se puede optimizar su uso clínico.

La espectrofotometría infrarroja (IR) es una técnica de análisis molecular que utiliza la radiación infrarroja para obtener información sobre la composición y estructura química de una muestra. En medicina, especialmente en patología clínica, se emplea a menudo en el análisis de biomoléculas como proteínas e intracelulares.

La espectrofotometría infrarroja funciona mediante la absorción de la radiación infrarroja por los enlaces químicos de una muestra. Cada molécula tiene un espectro de absorción único, dependiendo de sus grupos funcionales y su estructura tridimensional. Al medir este espectro y compararlo con espectros de referencia, puede determinarse la identidad y concentración de los componentes químicos presentes en la muestra.

En particular, la espectrofotometría infrarroja se utiliza a menudo en la investigación médica para estudiar las interacciones moleculares, la estructura secundaria y terciaria de proteínas, y los cambios conformacionales asociados con enfermedades o procesos fisiológicos. También se puede emplear en la identificación y cuantificación de compuestos químicos en fluidos biológicos, como sangre o orina, lo que resulta útil en el diagnóstico y seguimiento de diversas patologías.

La hemina es un compuesto orgánico que contiene hierro y porfirina, y se encuentra en algunas enzimas involucradas en la transferencia de electrones. No es una definición médica específica, ya que más bien se relaciona con la bioquímica. Sin embargo, puede haber relevancia médica en el contexto de ciertas condiciones asociadas con trastornos del metabolismo de la porfirina y el hierro.

La espectroscopia de resonancia de spin electrónico (ESR, por sus siglas en inglés), también conocida como espectroscopia de resonancia paramagnética electrónica (EPR), es una técnica espectroscópica que se utiliza para estudiar materiales con propiedades paramagnéticas. La técnica se basa en la interacción entre radiación electromagnética y sistemas electrónicos con spin no apareado, lo que da lugar a transiciones de spin entre estados de energía electrónica diferentes.

En ESR, se aplica un campo magnético externo al espécimen, lo que hace que los niveles de energía de los electrones con spin no apareado se dividan en varios subniveles debido al efecto Zeeman. La radiación electromagnética se introduce después, y cuando su frecuencia coincide con la diferencia de energía entre dos subniveles de spin, se produce una absorción de energía, lo que da lugar a un pico en el espectro ESR.

La espectroscopia de resonancia de spin electrónico se utiliza en diversas áreas de la investigación médica y biológica, como el estudio de la estructura y dinámica de proteínas y radicales libres, el análisis de mezclas complejas y la caracterización de materiales magnéticos. La técnica puede proporcionar información valiosa sobre la estructura electrónica, las interacciones magnéticas y las propiedades dinámicas de los sistemas en estudio.

El hierro es un oligoelemento y un mineral esencial para el cuerpo humano. Se trata de un componente vital de la hemoglobina, una proteína presente en los glóbulos rojos que transporta oxígeno desde los pulmones hasta los tejidos corporales. También forma parte de la mioglobina, una proteína que almacena oxígeno en los músculos.

Existen dos formas principales de hierro en la dieta: el hierro hemo y el hierro no hemo. El hierro hemo se encuentra en alimentos de origen animal, como carnes rojas, aves, pescado y mariscos, y es más fácilmente absorbido por el cuerpo que el hierro no hemo, presente en los vegetales, frutas, nueces, semillas y granos enteros.

La deficiencia de hierro puede conducir a anemia ferropénica, una afección en la que los glóbulos rojos son insuficientes y menos funcionales, lo que provoca fatiga, debilidad, palidez, dificultad para respirar y un mayor riesgo de infecciones. Por otro lado, el exceso de hierro puede ser tóxico y causar daño hepático, sobrecarga cardíaca e incluso la muerte en casos graves. El equilibrio adecuado de hierro en el cuerpo es crucial para mantener una buena salud.

La espectroscopia de resonancia magnética (MRS, por sus siglas en inglés) es una técnica no invasiva de diagnóstico por imágenes que proporciona información metabólica y química sobre tejidos específicos. Es un método complementario a la resonancia magnética nuclear (RMN) y a la resonancia magnética de imágenes (RMI).

La MRS se basa en el principio de que diferentes núcleos atómicos, como el protón (1H) o el carbono-13 (13C), tienen propiedades magnéticas y pueden absorber y emitir energía electromagnética en forma de radiación de radiofrecuencia cuando se exponen a un campo magnético estático. Cuando se irradia un tejido con una frecuencia específica, solo los núcleos con las propiedades magnéticas apropiadas absorberán la energía y emitirán una señal de resonancia que puede ser detectada y analizada.

En la práctica clínica, la MRS se utiliza a menudo en conjunción con la RMN para obtener información adicional sobre el metabolismo y la composición química de los tejidos. Por ejemplo, en el cerebro, la MRS puede medir la concentración de neurotransmisores como el N-acetilaspartato (NAA), la creatina (Cr) y la colina (Cho), que están asociados con diferentes procesos fisiológicos y patológicos. La disminución de la concentración de NAA se ha relacionado con la pérdida neuronal en enfermedades como la esclerosis múltiple y el Alzheimer, mientras que un aumento en los niveles de Cho puede indicar inflamación o lesión celular.

La MRS tiene varias ventajas sobre otras técnicas de diagnóstico por imágenes, como la tomografía computarizada y la resonancia magnética nuclear, ya que no requiere el uso de radiación o contraste y puede proporcionar información funcional además de anatómica. Sin embargo, tiene algunas limitaciones, como una resolución espacial más baja y un tiempo de adquisición de datos más largo en comparación con la RMN estructural. Además, la interpretación de los resultados de la MRS puede ser compleja y requiere un conocimiento especializado de la fisiología y el metabolismo cerebral.

En términos médicos, la oxidación-reducción, también conocida como reacción redox, se refiere a un proceso químico en el que electrones son transferidos entre moléculas. Un componente de la reacción gana electrones y se reduce, mientras que el otro componente pierde electrones y se oxida.

Este tipo de reacciones son fundamentales en muchos procesos bioquímicos, como la producción de energía en nuestras células a través de la cadena de transporte de electrones en la mitocondria durante la respiración celular. La oxidación-reducción también juega un rol crucial en la detoxificación de sustancias nocivas en el hígado, y en la respuesta inmunitaria cuando las células blancas de la sangre (leucocitos) utilizan estos procesos para destruir bacterias invasoras.

Los desequilibrios en la oxidación-reducción pueden contribuir al desarrollo de diversas condiciones patológicas, incluyendo enfermedades cardiovasculares, cáncer y trastornos neurodegenerativos. Algunos tratamientos médicos, como la terapia con antioxidantes, intentan restaurar el equilibrio normal de estas reacciones para promover la salud y prevenir enfermedades.

Por el contrario, la actividad biológica de mioglobina y hemoglobina se pierde si se oxida el Fe+2. En la mioglobina no ... La mioglobina y el citocromo B562 forman parte de las proteínas hémicas, que intervienen en el transporte y fijación de oxígeno ... Por el contrario, la unión del O2 a la mioglobina no es cooperativa. Lo anterior se hace evidente cuando se observan las curvas ... La mioglobina es una heteroproteína muscular, estructuralmente y funcionalmente muy parecida a la hemoglobina.[1]​[2]​ Es una ...
... y este color dependerá del estado en el que se encuentre la mioglobina, estando de color rojo como en la carne si la mioglobina ... La mioglobina puede presentarse con el hierro en forma férrica en forma de Metamioglobina Ferrimioglobina La neuroglobina, es ... Mioglobina 1% Otras hemoproteínas 15% Ferritina y hemosiderina Existen distintas hemoproteínas alguna, por ejemplo: La ... Mioglobina». https://www.ecured.cu. Consultado el 1 de abril de 2017. «http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/proteinas% ...
Corresponde al 25% de la proteína muscular.[12]​ Mioglobina. La mioglobina es una hemoproteína muscular estructuralmente muy ... La abundancia de mitocondrias y la capacidad de almacenamiento de oxígeno que le confiere la mioglobina, determinan que la ... Tienen características opuestas a las fibras de tipo I, tienen poca mioglobina, el diámetro es mayor, están poco vascularizadas ... La función de la mioglobina es almacenar oxígeno. Tropomiosina. Complejo de troponina. Distrofina. Es una proteína estructural ...
Disminución del [NH3] (debido a que el ADP tiende a evitar su desaminación). Aumento de la mioglobina. Aumento del glucógeno ( ... Aumento de la mioglobina (para facilitar el metabolismo aerobio durante el esfuerzo) Aumento de la osteína y sales de calcio y ...
Algunos ejemplos: La hemoglobina y la mioglobina; la primera transporta oxígeno, O2, y la segunda, lo almacena. Los citocromos ... Como hemoglobina y mioglobina, presente principalmente en la carne y derivados. No hem. La absorción del hierro hem no es ... mioglobinas (4%). Enzimas dependientes del hierro (hem y no hem): 1% Estas son enzimas esenciales para la función de las ...
Estas cadenas en su estructura terciaria son muy semejantes a la de la mioglobina, por lo tanto, la función biológica es ... Hemoglobina Mioglobina Cinética enzimática Müller-Esterl, W. (2008). "Bioquímica. Fundamentos para medicina y ciencias de la ... más que una hiperbólica como pasa con la mioglobina monomérica. Por el mismo proceso, la habilidad de la hemoglobina para ...
Tienen menos mioglobina que las de tipo I y el número de mitocondrias es menor por lo que se fatigan con facilidad.[4]​ El ... Disponen de gran cantidad de mioglobina y numerosas mitocondrias.[4]​ Tipo II, también llamadas rápidas o pálidas. Se encargan ...
La mioglobina es un ejemplo de proteína monomérica y la hemoglobina de proteína oligomérica. Las proteínas pueden presentar ... Ejemplo de estas son la mioglobina y los citocromo. Las proteínas conjugados o heteroproteínas se clasifican de acuerdo a la ... 1960 John Kendrew describió la primera estructura tridimensional detallada de una proteína (la mioglobina del esperma de la ...
Estos proteínas hemo-contenedoras incluyen hemoglobina, mioglobina, y citochromo c. Los complejos también se pueden formar con ...
Las afinidades de las leghemoglobinas con el oxígeno son entre 11 y 24 veces más altas que las afinidades de la mioglobina de ... La leghemoglobina tiene una lenta tasa de disociación de oxígeno, similar a la mioglobina.[13]​[16]​ La leghemoglobina tiene ... Similar a la mioglobina y la hemoglobina, el hierro del hemo se encuentra en su estado ferroso in vivo, y es la fracción que ... Una explicación de este fenómeno es que en la mioglobina, una molécula de agua ligada se estabiliza en un hueco que rodea al ...
Coenzima B12 en presencia de sustrato • Modelo D: Fe (II) para mioglobina, evitando distorsión en el anillo. El estado entático ...
Hierro - Es un elemento fundamental en la hemoglobina, mioglobina e innumerables enzimas. Los alimentos que abastecen de hierro ...
El color de la carne depende de la mioglobina, de manera que en condiciones normales el color de la carne tiene que ser rojo ... El color rojo de la carne se debe fundamentalmente a la mioglobina; este color ha dado lugar a una clasificación «no científica ... debido en parte a los procesos de oxidación de la mioglobina. Existen muchas variedades de carnes procedentes de muchas ... El color de la carne se debe principalmente a un pigmento rojo denominado mioglobina. Esta clasificación está sujeta a ...
Tienen alto contenido de mioglobina, pigmento que almacena oxígeno para buceos profundos. Las hembras dan a luz a una sola cría ...
En el músculo encontramos la mioglobina que también necesita aporte de hierro. La hepcidina es un péptido producido en el ... en la mioglobina de los músculos (10 %, o alrededor de 300 miligramos); y en diversas enzimas, como catalasas, peroxidasas y ...
La mioglobinuria es la expulsión de mioglobina a través de la orina. La mioglobina es una proteína que se encuentra en ... La mioglobina que se expulsa a través del riñón, puede dañar el funcionamiento de este órgano, provocando insuficiencia renal ... Cuando la mioglobina pasa a la sangre (mioglobinemia) por alguna causa, esta se filtra a través del riñón provocando ...
A este grupo pertenecen la hemoglobina, la mioglobina y los citocromos, entre otros. La estructura de las porfirinas posee ...
La presencia de mioglobina en lugar de hemoglobina debe sospecharse en patologías asociadas con destrucción muscular ( ... Al analizar el sobrenadante con una tira para sangre dará positivo en caso de tratarse de mioglobina, pero negativo si es ... La hemoglobina precipita con el sulfato de amonio, mientras que la mioglobina no. ... La mioglobina, no solo reacciona de modo positivo en la prueba de tira reactiva para sangre, sino que también puede producir ...
Como la mioglobina se elimina por los riñones puede desarrollarse una insuficiencia renal aguda. Radiografía: placa fotográfica ... mioglobina y otras proteínas sarcoplasmáticas como por ejemplo creatina fosfoquinasa, aldolasa, lactato deshidrogenasa, alanina ...
La carne blanca del pollo tiene valores de mioglobina por debajo del 0,05 %; algunas partes como el muslo pueden llegar a 0,18- ... El principal determinante del color rojizo de la carne es la concentración de mioglobina. ... que se debe al pigmento rojo denominado mioglobina, depende mucho de la temperatura de la carne, y la temperatura varía ...
Un compuesto relacionado, la mioglobina, actúa como almacén de oxígeno en las células musculares. Alteraciones de los ...
Lo hace a través de dos importantes proteínas de transporte llamadas hemoglobina y mioglobina.[14]​ La hemoglobina en la sangre ... transporta el oxígeno de los pulmones a la mioglobina en los tejidos. Ambas proteínas son complejos de tetrámero con complejos ...
La mioglobina de ballena dio cristales grandes con patrones de difracción de rayos X limpios. Sin embargo, el problema seguía ... Los diagramas de difracción de rayos X en las cadenas peptídicas que constituyen la molécula de la mioglobina y en la cual se ... Kendrew se embarcó en el estudio de la mioglobina , una molécula de solo una cuarta parte del tamaño de la molécula de ... Kendrew determinó la estructura de la proteína mioglobina , que almacena oxígeno en las células musculares . En 1947 el MRC ...
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La mioglobina cambia el color de la orina, pero el del plasma no.[52]​ La presencia de mioglobina en la orina determina que ... La orina será oscura (a menudo se la describe como del "color del té") debido a la presencia de mioglobina. El daño de los ... Por lo tanto, la medición del nivel de creatina cinasa es más confiable que la del nivel de mioglobina para evaluar la ... La hemoglobina tiene una relación estructural y funcional con la mioglobina y aunque su peso molecular (64 600 Da) es muy ...
Rabdomiólisis (destrucción del tejido muscular), la resultante liberación de mioglobina en la sangre afecta al riñón. Puede ser ...
Los basados en porfirinas y grupos hemo: clorofila, la bilirrubina, la hemocianina, la hemoglobina, la mioglobina. Emisores de ...
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Es un examen que se lleva a cabo para detectar la presencia de mioglobina en una muestra de orina. ... Mioglobina en orina; Ataque cardíaco - examen de mioglobina en orina; Miositis - examen de mioglobina en orina; Rabdomiólisis - ... Los riñones ayudan a retirar la mioglobina de la sangre hacia la orina. Cuando el nivel de mioglobina es muy alto, puede dañar ... La mioglobina es una proteína que está presente en el corazón y los músculos esqueléticos. Cuando hace ejercicio, los músculos ...
La mioglobina (Myo) es una hemoproteína de bajo peso molecular que se encuentra en el músculo cardíaco y en el esquelético. ... En varios estudios se ha demostrado que la medición de la mioglobina se puede utilizar como una prueba rápida y sensible en la ... Tras la necrosis miocárdica asociada al infarto agudo de miocardio (IAM), la mioglobina es uno de los primeros indicadores que ... En ausencia de un traumatismo del músculo esquelético u otras situaciones asociadas al aumento de la mioglobina circulante no ...
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Sangre Parece, Mioglobina es…. por publydea , Mar 1, 2022 , Líquido, Sangre, Mioglobina, Proteina ...
La mioglobina ayuda a las células musculares a guardar el oxígeno.. Ferrous gluconate se usa para tratar o prevenir la anemia ... En su cuerpo, el hierro forma parte de su hemoglobina y mioglobina. La hemoglobina lleva el oxígeno a través de su sangre a los ...
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Director del grupo bateriofago, en 1917, propuso que las celulas bacterianas tenian resistencia al fago, ganó premio nobel en 1969, con Delbruck, Luria, Hershey por la vertiente informacionista de la bilogía molecular ...
El hemo también se encuentra en la mioglobina, una proteína que está en ciertos músculos. ...
Capítulo 7. Función de las proteínas: mioglobina y hemoglobina, contracción muscular y anticuerpos ...
Y es que podemos distinguir una carne blanca de una roja gracias a la mioglobina. "Esta proteína se encuentra en las fibras ...
También crea mioglobina, una proteína que lleva oxígeno a los músculos.. Así mismo, el ser humano también requiere de hierro ...
Pruebas de sangre: valores normales - Etiología, fisiopatología, síntomas, signos, diagnóstico y pronóstico de los Manuales MSD, versión para profesionales.
Otras enzimas (transaminasas (GOT) y mioglobina) también se alteran en los infartos, aunque son menos específicas. Diagnostico ...
3. Mioglobina: la mioglobina se eleva muy precozmente en el infarto, pero carece de especificidad cardíaca. Se eleva a partir ...
Un ejemplo de este tipo de estructura es la hemoglobina que está compuesta por cuatro subunidades de mioglobina. ...
Pueden ocurrir en el sistema musculoesquelético como miositis y rabdomiolisis con elevación de fosfatasa alcalina y mioglobina ...
El hierro (Fe) es un oligoelemento esencial para las células, esencialmente en la formación de hemoglobina (Hb), mioglobina y ... como son la Hb y mioglobina, pero también puede promover la generación de radicales libres lo que convierte al Fe en un ...
El entrelazamiento cuántico y el transporte de oxígeno en la mioglobina. Ciencia , 30 julio, 2014 ...
Paula Mart n Clares nos dice que "el cuerpo humano necesita hierro para producir la hemoglobina y la mioglobina, prote nas que ...
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CONCENTRACION DE MIOGLOBINA En un estudio de 12 semanas de interrupción de entrenamiento, Coyle et al. (11) informaron que la ... Por otra parte, la concentración de mioglobina, se vería afectada por la interrupción del entrenamiento. La reducción rápida y ... Además, estas concentraciones de mioglobina muscular no eran diferentes de las que presentaban los ocho sujetos sedentarios del ... concentración de mioglobina en el músculo gastrocnemio de siete corredores y ciclistas entrenados en resistencia (43,3 mg.g ...
La mioglobina actúa en el transporte y almacenaje de oxígeno a corto plazo en las células musculares, ayudando a igualar el ... El hierro hemo proviene principalmente de la hemoglobina y mioglobina en la carne, aves de corral y pescado. Aunque el hierro ... Los niveles disminuidos de mioglobina en las células musculares limitan la cantidad de oxígeno que puede ser entregado a las ... El hierro hemo proviene de la hemoglobina y mioglobina en fuentes alimenticias de origen animal y representa el 10%-15% de la ...
El heme forma parte de las siguientes proteínas excepto: citocromo c hemoglobina actina mioglobina.. El ácido úrico es un ...
  • La mioglobina es una heteroproteína muscular, estructuralmente y funcionalmente muy parecida a la hemoglobina. (wikipedia.org)
  • Por el contrario, la actividad biológica de mioglobina y hemoglobina se pierde si se oxida el Fe+2. (wikipedia.org)
  • La capacidad de la mioglobina y la hemoglobina para enlazar oxígeno depende del grupo hemo, que además confiere a la hemoglobina y a la mioglobina su característico color rojo. (wikipedia.org)
  • La quinta posición se coordina con un residuo de histidina en la hélice F de la hemoglobina (histidina proximal), mientras que la sexta posición es ocupada por el oxígeno. (wikipedia.org)
  • La hemoglobina es un proteína alostérica. (wikipedia.org)
  • Por lo tanto, se dice que la unión del oxígeno a la hemoglobina es cooperativa. (wikipedia.org)
  • En su cuerpo, el hierro forma parte de su hemoglobina y mioglobina. (drugs.com)
  • El hierro es clave para el cabello porque forma la hemoglobina, la prote na que transporta el ox geno y los nutrientes a la melena. (telva.com)
  • Paula Mart n Clares nos dice que "el cuerpo humano necesita hierro para producir la hemoglobina y la mioglobina, prote nas que transportan el ox geno. (telva.com)
  • Esta proteína es muy similar a la hemoglobina , la encargada de almacenar oxígeno en las células rojas de la sangre . (20minutos.es)
  • La hemoglobina , mioglobina , los citocromos y las peroxidasas requieren un grupo hemo que contenga hierro como grupo prostético para sus actividades biológicas. (oregonstate.edu)
  • El hierro hemo proviene de la hemoglobina y mioglobina en fuentes alimenticias de origen animal y representa el 10%-15% de la ingesta dietaría total del hierro en consumidores de carne. (oregonstate.edu)
  • Nuestro cuerpo lo necesita para producir las proteínas hemoglobina y mioglobina (que se encuentran en los glóbulos rojos y los músculos respectivamente), y que ayudan a llevar y almacenar oxígeno en el cuerpo. (sabervivir.es)
  • A nivel del mar la presión del aire es de 6,6 kg por pulgada cuadrada, lo que permite mantener una tensión de oxígeno que resulta más que suficiente para conseguir la saturación de la hemoglobina, 96 a 98% de oxihemoglobina. (culturademontania.org.ar)
  • El hierro es un mineral fundamental para la producción de hemoglobina y otras proteínas indispensables para la oxigenación de todos los tejidos y células del cuerpo. (laguiadelasvitaminas.com)
  • La mayor parte, casi el 65 % del total de hierro del organismo, formando parte de la hemoglobina y mioglobina. (laguiadelasvitaminas.com)
  • La principal función del hierro en el cuerpo es llevar el oxígeno a través de la hemoglobina de los glóbulos rojos a las diferentes células. (laguiadelasvitaminas.com)
  • El mayor beneficio del hierro es la formación de hemoglobina. (laguiadelasvitaminas.com)
  • La hemoglobina es la encargada de transportar la molécula de oxígeno a todo el cuerpo, le da el color rojo obscuro a la sangre. (laguiadelasvitaminas.com)
  • El hierro se encarga de la formación de hemoglobina, la hemoglobina es la encargada de transportar oxígeno a todo el cuerpo. (laguiadelasvitaminas.com)
  • Técnica no invasiva que utiliza las propiedades de absorción diferencial de la hemoglobina y mioglobina para evaluar la oxigenación tisular y que indirectamente puede medir la hemodinámica regional y el flujo sanguíneo. (bvsalud.org)
  • La luz cercana al infrarrojo (NIR) se propaga a través de los tejidos y se absorbe de modo diferencial en longitudes de ondas determinadas por las formas oxigenadas frente a las no oxigenadas de la hemoglobina y la mioglobina. (bvsalud.org)
  • 1]​[2]​ Es una proteína relativamente pequeña constituida por una cadena polipeptídica de 153 residuos aminoácidos y por un grupo hemo que contiene un átomo de hierro. (wikipedia.org)
  • En la mioglobina no oxigenada, el hierro del hemo se encuentra aproximadamente a 0,03 nm fuera del plano del grupo en dirección al residuo de histidina HisF8. (wikipedia.org)
  • La oxigenación de la mioglobina produce el movimiento del átomo de hierro, ya que el oxígeno ocupa la sexta posición de coordinación del hierro y desplaza el residuo HisF8 0,01nm fuera del plano del hemo. (wikipedia.org)
  • Ferrous gluconate es un tipo de hierro. (drugs.com)
  • En este trabajo hablaremos del hierro, qué es, qué beneficio otorga al organismo, qué alimentos contienen hierro, entre otros datos importantes. (bolcereales.com.ar)
  • El hierro, realmente, es una importante fuente de poder para nuestro organismo. (bolcereales.com.ar)
  • Qué es el hierro? (bolcereales.com.ar)
  • El hierro es un mineral indispensable para el desarrollo y el crecimiento del cuerpo. (bolcereales.com.ar)
  • El consumo de hierro por día depende de la edad de cada persona, de su sexo y de su dieta, es decir, si es vegana o vegetariana, ya que estas personas necesitarían casi el doble de una persona que sí consume carne, pescados o mariscos, por ejemplo. (bolcereales.com.ar)
  • La vitamina C es aliada del hierro, es un excelente conductor de este mineral. (bolcereales.com.ar)
  • El Dr. Jorge Arroyo, dermat logo en Cl nica Dr. Morales Raya, se ala que "entre todos los d ficits de los elementos esenciales para una buena salud capilar, el d ficit de hierro es el d ficit m s frecuente a nivel mundial y especialmente en los pa ses desarrollados. (telva.com)
  • Debido a una hemoproteína llamada mioglobina que contiene hierro y cuya función es almacenar oxígeno en las células musculares , esta proteína es la que se encarga de darle ese color rojo a la carne y acaba tiñendo también al agua del tejido muscular. (20minutos.es)
  • El hierro es un componente esencial de cientos de proteínas y enzimas que soportan funciones biológicas esenciales, como el transporte de oxígeno, la producción de energía, y la síntesis de ADN . (oregonstate.edu)
  • La deficiencia de hierro es la deficiencia nutricional más común mundialmente, afectando principalmente niños, mujeres en edad de procrear, mujeres embarazadas, donantes de sangre frecuentes, e individuos con ciertas condiciones médicas. (oregonstate.edu)
  • Mucho de nuestro requerimiento de hierro es satisfecho a través del reciclaje de glóbulos rojos senescentes. (oregonstate.edu)
  • La ingesta diaria recomendada ( IDR ) del hierro es de 8 mg/día para hombres y mujeres postmenopáusicas, 18 mg/día para mujeres premenopáusicas, y 27 mg/día para mujeres embarazadas. (oregonstate.edu)
  • Sin embargo, debido a que es mejor absorbido que el hierro no hemo encontrado en ambas fuentes de origen animal y vegetal, el hierro hemo contribuye hasta un 40% del hierro total absorbido. (oregonstate.edu)
  • El hierro es el cuarto elemento más abundante en la corteza terrestre y uno de los micronutrientes mejor estudiados en la ciencia de la nutrición (1, 2) . (oregonstate.edu)
  • El hierro es un componente esencial de cientos de proteínas y enzimas que soportan funciones biológicas esenciales, como el transporte de oxígeno, la producción de energía, la síntesis de ADN , y la replicación y crecimiento celular. (oregonstate.edu)
  • El grupo hemo es un compuesto que contiene hierro encontrado en un cierto número de moléculas biológicamente importantes ( Figura 1 ). (oregonstate.edu)
  • Para prevenir o superar una anemia, el hierro es un mineral imprescindible. (sabervivir.es)
  • La causa más frecuente es la falta del hierro, normalmente debido a la ausencia de dicho mineral de la dieta. (sabervivir.es)
  • La carne roja, por ejemplo, es la que más hierro contiene. (sabervivir.es)
  • Por esta razón, el organismo necesita producir una mayor cantidad de glóbulos rojos y es aquí donde el papel del hierro en el embarazo es clave. (parabebes.com)
  • Así pues, es importante tomar hierro en el embarazo todos los días, aproximadamente unos 27 milígramos al día . (parabebes.com)
  • Si tomas algún suplemento de hierro , es necesario que tengas en consideración algunos puntos al momento de la ingesta. (parabebes.com)
  • Sin embargo, si la analítica sanguínea refleja anemia, es probable que el especialista indique un suplemento de hierro . (parabebes.com)
  • Si te preguntas cómo tomar hierro en el embarazo, es importante que no lo consumas con café, leche o té , pues estos disminuyen su absorción. (parabebes.com)
  • Por otro lado, hay alimentos que contienen hierro de forma natural, por lo que es importante incluirlos en la dieta diaria. (parabebes.com)
  • Para absorber mejor el hierro, también es importante consumir alimentos o complementos vitamínicos que contengan vitamina C. Por el contrario, debes evitar fosfatos, oxalatos, sustancias alcalinas y taninos. (parabebes.com)
  • El hierro (Fe) es un micromineral importante para la vida, aunque se encuentre en muy poca proporción en el cuerpo humano. (webconsultas.com)
  • Es uno de los minerales que mayores carencias provoca, especialmente entre mujeres en edad fértil, por ello, las necesidades son mayores en mujeres, y es que la carencia de hierro provoca un tipo de anemia concreto. (webconsultas.com)
  • La absorción de hierro hemo es de, aproximadamente, la cuarta parte y este hierro es el que se encuentra en los alimentos de origen animal. (webconsultas.com)
  • Este es el principal motivo por el que el consumo de lentejas para mejorar el contenido en hierro no es especialmente adecuado. (webconsultas.com)
  • La biodisponibilidad del hierro es muy variable según los elementos presentes durante su absorción. (webconsultas.com)
  • En mujeres es bastante frecuente el déficit de hierro, debido a las hemorragias mensuales por la menstruación, además, en el embarazo la madre le pasa hierro al bebé, disminuyendo así su nivel en el cuerpo. (webconsultas.com)
  • El hierro es importante para el correcto crecimiento y desarrollo del cuerpo humano. (laguiadelasvitaminas.com)
  • El deficiencia de hierro es la deficiencia nutricional más común, casi 10% de las mujeres en Estados Unidos presentan deficiencia de hierro. (laguiadelasvitaminas.com)
  • El hierro es un metal que cumple varias funciones importantes en diferentes procesos celulares. (laguiadelasvitaminas.com)
  • Cuál es la cantidad de hierro que necesita un adulto y los niños? (laguiadelasvitaminas.com)
  • El hierro es una vitamina? (laguiadelasvitaminas.com)
  • El hierro es un mineral, no debe ser considerado una vitamina, muchas personas le dicen «vitamina» por costumbre pero está mal dicho. (laguiadelasvitaminas.com)
  • Cuál es la función del hierro en el cuerpo humano? (laguiadelasvitaminas.com)
  • Durante varias etapas de la vida del ser humano es importante porque el hierro sirve para la formación de los glóbulos rojos. (laguiadelasvitaminas.com)
  • La mioglobina también se puede medir con un examen de sangre . (medlineplus.gov)
  • Los riñones ayudan a retirar la mioglobina de la sangre hacia la orina. (medlineplus.gov)
  • PATHFAST™ Myo es un producto para uso de diagnóstico in vitro con el sistema de diagnóstico in vitro PATHFAST™ para la medición cuantitativa de mioglobina en sangre entera y plasma heparinizados. (phchd.com)
  • En ausencia de un traumatismo del músculo esquelético u otras situaciones asociadas al aumento de la mioglobina circulante no relacionado con el corazón (por ejemplo, insuficiencia renal), la medición de la mioglobina en sangre se ha utilizado como indicador temprano de IAM. (phchd.com)
  • El infarto de miocardio es un trastorno del músculo cardíaco, producido como consecuencia de una disminución del riesgo sanguíneo, generalmente por una obstrucción de las arterias encargadas del transporte de sangre al miocardio. (xuletas.es)
  • Sabías que no es sangre lo que sale de un filete de carne medio crudo? (20minutos.es)
  • Pero debéis de estar tranquilos ya que en realidad ese líquido encarnado que ha asomado del filete no es sangre del animal sino agua. (20minutos.es)
  • Cuando se procede a la matanza de un animal se deja desangrar a éste por completo (esa sangre es aprovechada para hacer embutidos como morcillas, chorizo o incluso para freír). (20minutos.es)
  • Y si no es sangre ¿por qué es de color rojo ese agua? (20minutos.es)
  • Es un examen que se lleva a cabo para detectar la presencia de mioglobina en una muestra de orina. (medlineplus.gov)
  • La muestra de orina normal no tiene mioglobina. (medlineplus.gov)
  • Es un grupo de una o más pruebas o exámenes hechos para analizar el contenido químico de una muestra de orina. (medlineplus.gov)
  • de hecho, existen ocho segmentos de hélice alfa en la mioglobina, designados con las letras A a H. Dentro de una cavidad hidrófoba de la proteína se encuentra el grupo prostético hemo. (wikipedia.org)
  • El hemo también se encuentra en la mioglobina, una proteína que está en ciertos músculos . (ecured.cu)
  • Otras enzimas (transaminasas (GOT) y mioglobina ) también se alteran en los infartos, aunque son menos específicas. (xuletas.es)
  • La mioglobina fue la primera proteína cuya estructura tridimensional se determinó experimentalmente. (wikipedia.org)
  • En 1958, John Kendrew y sus colegas determinaron la estructura de la mioglobina empleando cristalografía de rayos X de alta resolución. (wikipedia.org)
  • Las mayores concentraciones de mioglobina se encuentran en el músculo esquelético y en el músculo cardíaco, donde se requieren grandes cantidades de O2 para satisfacer la demanda energética de las contracciones. (wikipedia.org)
  • Por este descubrimiento, John Kendrew obtuvo en 1962 el Premio Nobel de Química, compartido con Max Perutz Es una proteína extremadamente compacta y globular, en la que la mayoría de los aminoácidos hidrófobos se encuentran en el interior y muchos de los residuos polares están expuestos en la superficie. (wikipedia.org)
  • La función de la mioglobina es almacenar oxígeno. (wikipedia.org)
  • mientras que la definición usada en la nutrición especifica que la carne blanca es la procedente de las aves . (wikipedia.org)
  • de esta forma el solomillo es considerado como carne roja, y sin embargo el lomo se denomina generalmente como carne blanca. (wikipedia.org)
  • Y es que podemos distinguir una carne blanca de una roja gracias a la mioglobina. (fundaciondelcorazon.com)
  • El ultrasonido es un procedimiento que utiliza ondas sonoras para producir imágenes del interior del cuerpo. (laboratorioslozano.com)
  • Es uno de los perfiles mejor pagados del mundo debido a que formar físicamente a los deportistas más destacados requiere de un alto compromiso, responsabilidad, creatividad y, por supuesto, conocimientos del cuerpo humano, de sus reacciones ante los diferentes estímulos físicos y nutricionales, así como la prevención de lesiones que podrían dañar las carreras deportivas más prometedoras. (aula10formacion.com)
  • El ejercicio es una necesidad corporal básica. (efisioterapia.net)
  • García ha subrayado que este tipo de carnes, de con un color rojo hacia tonalidades granates, son típicas de animales que hacen ejercicio con abundante riego sanguíneo y mayor contenido en mioglobina. (club-caza.com)
  • En varios estudios se ha demostrado que la medición de la mioglobina se puede utilizar como una prueba rápida y sensible en la fase temprana del IAM para su diagnóstico junto con el ECG, y para la exclusión del infarto de miocardio en pacientes que presentan dolor torácico agudo, especialmente después de una nueva prueba negativa una hora más tarde. (phchd.com)
  • En todas aquellas carnes que vayamos a comprar con etiquetado, lo principal, al igual que con cualquier otro alimento, es verificar la información que contiene la etiqueta, la fecha de envasado, los datos de la empresa avícola y el sello de inspección sanitaria", recuerda la doctora añadiendo que lo ideal es priorizar aquellas carnes de aves que procedan de la cría tradicional o sostenible, que son las criadas en libertad. (fundaciondelcorazon.com)
  • Si el documento se presenta incompleto en el margen derecho, es que contiene tablas que rebasan el ancho predeterminado. (gob.mx)
  • La carne que consumimos es tejido muscular y como tal contiene una importante cantidad de agua . (20minutos.es)
  • La mioglobina y el citocromo B562 forman parte de las proteínas hémicas, que intervienen en el transporte y fijación de oxígeno, el transporte de electrones y la fotosíntesis. (wikipedia.org)
  • Es primordial en el transporte de oxígeno, junto con el proceso de respiración celular. (webconsultas.com)
  • Cuando el nivel de mioglobina es muy alto, puede dañar los riñones. (medlineplus.gov)
  • Medición del nivel de mioglobina: La mioglobina se mide cuando se sospecha una lesión o enfermedad en el músculo esquelético. (nih.gov)
  • El hierro hemo proviene de la hemoglobina y mioglobina en fuentes alimenticias de origen animal y representa el 10%-15% de la ingesta dietaría total del hierro en consumidores de carne. (oregonstate.edu)
  • El año 1962 marcó un hito al otorgarse dos premios Nobel por los resultados obtenidos usando métodos cristalográficos en esta área: el premio Nobel de Química fue concedido a Max Perutz y John Kendrew por sus estudios cristalográficos de las proteínas hemoglobina y mioglobina y el premio Nobel de Medicina a Francis Crick, James Watson y Maurice Wilkins por descubrir que el ADN forma una doble hélice. (thefreedictionary.com)
  • Cuando un músculo se daña, la mioglobina en las células musculares se libera en el torrente sanguíneo. (medlineplus.gov)
  • La hipertemia maligna (MH) es una enfermedad hereditaria que ocasiona una rápida elevación de la temperatura corporal y contracciones musculares intensas cuando alguien recibe anestesia general con uno o más de los siguientes medicamentos: halotano, isoflurano, sevoflurano, desflurano o succinilcolina. (nih.gov)
  • La mioglobina en las células musculares cumple una función similar a la de la hemoglobina en la sangre , que lleva el oxígeno de la membrana celular a la mitocondria. (pulsorunner.com)
  • Los fondos colaboran en el aumento del contenido de mioglobina de las fibras musculares , por lo que más oxígeno puede llegar a la mitocondria para producir energía. (pulsorunner.com)
  • Así tenemos la atrofia definida como la reducción en el tamaño de la célula, por disminución del riego sanguíneo o denervación del músculo y entre las causas de ésta tenemos, la disminución en la carga de trabajo, es decir, las células musculares se adaptan a la necesidad de uso, por el desuso al que están sometidas. (actaodontologica.com)
  • Es la primera vez que se identifica una enfermedad causada por una mutación del gen de la mioglobina", afirma Montse Olivé, médico del Hospital Universitario de Bellvitge, responsable del área de enfermedades musculares e investigadora del grupo de genética molecular humana del programa de Genes, Enfermedad y Terapia de IDIBELL. (eldiariodesalud.com)
  • Es muy importante rellenar los depósitos musculares a la media hora de acabar el ejercicio. (mirandatrauma.com)
  • Es cuando los receptores sensitivos encapsulados musculares y tendinosos proveen información sobre el grado de tención y posición de un músculo. (fdocumentos.tips)
  • La mioglobina es una heteroproteína muscular, estructuralmente y funcionalmente muy parecida a la hemoglobina. (wikipedia.org)
  • Qué es la distrofia muscular? (nih.gov)
  • La distrofia muscular no es contagiosa y no puede provocarse por una lesión o actividad. (nih.gov)
  • La carne, la parte comestible de los animales, es un tejido principalmente muscular que incluye todos los productos preparados a partir de animales de sangre caliente. (consumer.es)
  • La mioglobina es una proteína que se encuentra en las células del músculo cardíaco y esquelético y hay niveles altos en la distrofia muscular. (nih.gov)
  • Investigadores del Instituto de Investigación Biomédica de Bellvitge (IDIBELL), liderados por la doctora Montse Olivé, publicaron en Nature Communications la descripción de una nueva enfermedad muscular, la mioglobinopatía, causada por una mutación en el gen de la mioglobina. (eldiariodesalud.com)
  • Músculo esquelético-La célula muscular recibe el nombre de fibra muscular, es sincitio multinucleado. (fdocumentos.tips)
  • No obstante, esta no es la única de sus funciones ya que el hueso a efectos prácticos es un almacén de calcio ya que tendrá otras funciones como la contracción muscular o la transmisión de impulsos nerviosos. (alimentacioncanina.es)
  • También está presente en la mioglobina muscular. (alimentacioncanina.es)
  • Los cient ficos, dirigidos por Olivier Boutaud, demostraron que el acetamin feno evitaba la formaci n de radicales libres generados por las hemoprote nas, como la mioglobina, que se liberan en la sangre despu s de las lesiones del tejido muscular. (diariovasco.com)
  • Durante la hipertrofia se van sucediendo cambios como es el aumento de la mioglobina, para transportar oxígeno a la mitocondria y éstas a su vez aumentan en número, para formar grandes cantidades de ATP. (actaodontologica.com)
  • La seudohipertrofia es conocido este término como una condición donde hay aumento del volumen del músculo por infiltración grasa, tumoral o simplemente por un proceso inflamatorio. (actaodontologica.com)
  • Al exponernos a un ambiente hipóxico lo primero que vamos a notar es una hipervetilación, cierta taquicardia, un aumento del volumen sistólico y en dos tres días una disminución del volumen plasmático. (acostadeentrenar.com)
  • Aumento de la mioglobina. (fisiolution.com)
  • Aunque la regla es que se recupere la función renal, estos pacientes tienen mayor riesgo futuro de desarrollar enfermedad renal crónica. (scielo.org.co)
  • la malabsorción, como en la enfermedad celíaca, es una causa mucho menos frecuente. (msdmanuals.com)
  • Se trata de la primera enfermedad causada por una mutación en la mioglobina. (eldiariodesalud.com)
  • Conclusiones: La utilidad diagnóstica delíndice Tobillo-Brazo por método palpatorio es apropiada para el diagnóstico de enfermedad arterial periférica,con sensibilidad de 83.3% y especificidad de 96.6% y una apropiada fuerza de la concordancia determinada por el índice de Kappa. (bvsalud.org)
  • La mioglobina y el citocromo B562 forman parte de las proteínas hémicas, que intervienen en el transporte y fijación de oxígeno, el transporte de electrones y la fotosíntesis. (wikipedia.org)
  • La capacidad de la mioglobina y la hemoglobina para enlazar oxígeno depende del grupo hemo, que además confiere a la hemoglobina y a la mioglobina su característico color rojo. (wikipedia.org)
  • Al hablar de un pigmento lo más importante es hablar de saturación que es la relación entre el contenido en oxígeno y la capacidad (%saturación = contenido/capacidad x 100). (cienciaybiologia.com)
  • La fuerza La fuerza es una capacidad o cualidad motriz condicional que se caracteriza por los procesos de transformación de energía. (aprendehoy.com.do)
  • Lo que es fuerza para la condición física, definiremos la fuerza como la capacidad de vencer una resistencia con la contracción producida por los músculos, es decir, con la capacidad que tienen de realizar un trabajo. (aprendehoy.com.do)
  • Así pues, es necesario liberar el CO2 que se acumula en los tejidos debido a su toxicidad. (cienciaybiologia.com)
  • Adem s descubrieron que la mioglobina se acumula en los ri ones, donde los componentes generan radicales libres que da an las c lulas e inducen fallo renal. (diariovasco.com)
  • Proteína conjugada, que es el pigmento transportador de oxígeno del músculo. (bvsalud.org)
  • La identificación de grandes cantidades de "heme" con tira reactiva, en ausencia de hematíes en el examen microscópico, es un hallazgo que no está asociado con la toxicidad de los antiinflamatorios no esteroideos. (medscape.com)
  • La prueba con tira reactiva es sensible no sólo a la hemoglobina, sino también a la mioglobina. (medscape.com)
  • Por consiguiente, probablemente era mioglobina, y no hemoglobina, lo que la tira reactiva estaba identificando. (medscape.com)
  • La insuficiencia renal aguda (IRA) es una causa frecuente de morbilidad y mortalidad en los servicios de urgencias, hospitalización y cuidado crítico, siendo la rabdomiolisis responsable del 15 % de los casos en los centros hospitalarios de alta complejidad. (scielo.org.co)
  • El daño renal por rabdomiolisis es multifactorial e incluye obstrucción tubular, vasoconstricción y daño oxidativo. (scielo.org.co)
  • Cuando el daño es lo suficientemente grave para causar uremia, acidosis metabólica, hiperpotasemia y sobrecarga de volumen se debe recurrir a la terapia de reemplazo renal. (scielo.org.co)
  • El área de Uroanálisis es muy importante ya que hace una valoración del sistema renal del paciente, ayudando a un buen diagnóstico para el trabajo en equipo, médico-laboratorio. (laboratorioyaminacumplido.com)
  • Es posible que el uso de celecoxib contribuyera al cambio temporal de la función renal. (medscape.com)
  • La mioglobinuria fue la causa probable del cambio en su función renal, que fue una complicación de su tratamiento con estatinas (es decir, rabdomiólisis ). (medscape.com)
  • El lavado con furosemida es el tratamiento estándar para el daño renal relacionado con la mioglobina y no suele utilizarse para la toxicidad de los antiinflamatorios no esteroideos. (medscape.com)
  • Esta afección no es lo mismo que la hipertermia causada por emergencias, tales como insolación o infección. (nih.gov)
  • mioglobina, una proteína que transporta y almacena oxígeno en los músculos. (nih.gov)
  • El tratamiento principal de la IRA por rabdomiolisis es la hidratación, forzar la diuresis y evitar los fármacos nefrotóxicos. (scielo.org.co)
  • El tratamiento actual es de soporte y puede incluir terapia física, terapia respiratoria, terapia del habla, aparatos ortopédicos utilizados para el apoyo, la cirugía ortopédica correctiva cuando se necesita y algunos medicamentos como corticosteroides , anticonvulsivos , inmunosupresores y antibióticos. (nih.gov)
  • Siempre será adaptado a la patología, lo normal es comenzar con tratamiento de movilidad pasiva suave en los primeros días, combinando terapia manual oscilatoria para modular el dolor con movimientos suaves. (fisiolution.com)
  • Cuál es el tratamiento recomendado? (tuotromedico.com)
  • Dentro del aparato respiratorio existen diferentes partes que dependen del animal o grupo animal que se esté estudiando, no es lo mismo el sistema respiratorio de un gasterópodo que el del ser humano. (cienciaybiologia.com)
  • Pero realmente el interés de este post no es estudiar una verdura en concreto, sino sobre el grupo de alimentos tan saludables como los que vemos hoy. (naaiatelier-elena.nl)
  • Es una fuente de fibra gracias a la fibra de Avena, una de las mejores y completas dentro de su grupo. (productosherbalonline.com)
  • Es increíble la discrepancia que hay en los resultados del entrenamiento en altura y sus resultados respecto al la mejoría del rendimiento o no.Los estudios son de diferente índole y no he visto estudios que usen protocolos similares para corroborar resultados. (acostadeentrenar.com)
  • En 1958, John Kendrew y sus colegas determinaron la estructura de la mioglobina empleando cristalografía de rayos X de alta resolución. (wikipedia.org)
  • En general, los métodos que usan DNA y RNA para la identificación de los productos son suficientemente confiables y su fiabilidad es más alta que la de otros métodos. (scielo.org.mx)
  • No hay ninguna limitación técnica de la medición del pulso por WIWE, por tanto, es capaz de proporcionar datos precisos también en casos de alta frecuencia cardiaca. (mywiwe.com)