Una proteasa de cisteína expresada ubicuamente que desempeña un papel enzimático en el PROCESAMIENTO PROTEICO POSTRADUCCIONAL de las proteínas dentro de las VESÍCULAS SECRETORAS.
Grupo de proteinasas o endopeptidasas lisosomales presentes en los extractos acuosos de una variedad de tejidos animales. Funcionan óptimamente dentro de un rango de pH ácido. Las catepsinas existen como varios subtipos de enzimas incluyendo PROTEASAS DE SERINA, PROTEINASAS ASPÁRTICAS y PROTEASAS DE CISTEÍNA.
Cisteína proteinasa lisosomal que hidroliza proteínas, con especificidad similar a la de la PAPAÍNA. La enzima está presente en una variedad de tejidos y es importante en muchos procesos fisiológicos y patológicos. En patología se ha comprobado que la catepsina B interviene en la DESMIELINIZACIÓN, ENFISEMA, ARTRITIS REUMATOIDE e INVASIVIDAD NEOPLÁSICA.
Proteinasa intracelular presente en una variedad de tejidos. Tiene especificidad similar a la de la pepsina A, pero más estrecha. La enzima interviene en el catabolismo del cartílago y del tejido conjuntivo. EC 3.4.23.5. (Anteriormente EC 3.4.4.23).
Una proteasa de cisteína, que está altamente expresada en los OSTEOCLASTOS y desempeña un papel fundamental en la REABSORCIÓN OSEA, como una potente enzima degradante de la MATRIZ EXTRACELULAR.
ENDOPEPTIDASAS que tienen una cisteína involucrada en el proceso catalítico. Este grupo de INIHIBIDORES DE CISTEINA PROTEINASA tales como las CISTATINAS y REACTIVOS DE SULFHILDRILO.
Una proteasa de cisteína lisosomal expresada ubicuamente que participa en la transformación de proteínas. Las enzimas tiene ambas actividades la endopeptidasa y aminopeptidasa.
Una serina proteasa que se encuentra en los gránulos azurófilos de los NEUTRÓFILOS. Tiene una especificidad de la enzima similar a la QUIMOTRIPSINA C.
Endopeptidasa aspártica que es similar en estructura a la CATEPSINA D. Se encuentra primariamente en las células del sistema inmune donde puede desmpeñar un papel en el procesamiento de los ANTÍGENOS DE SUPERFICIE.
Cisteína proteasa semejante a papaína que tiene especificidad para dipéptidos amino terminales. La enzima juega un papel en la activación de varias serina proteasas pro-inflamatorias para la eliminación de dipéptidos inhibitorios aminoterminales. Las mutaciones genéticas que provocan pérdida de la actividad de la catepsina C en los seres humanos están asociados con la ENFERMEDAD DE PAPILLON-LEFEVRE.
Subclase de PÉPTIDO HIDROLASAS que catalizan la división interna de PÉPTIDOS y PROTEINAS.
La proteinasa de cisteína relacionada a papaína lisosomal que se expresa en una amplia variedad de tipos de células.
Un grupo homólogo de INHIBIDORES DE CISTEINA PROTEINASA endógenos. Las cisteínas inhiben mucho las ENDOPEPTIDASAS DE CISTEINA tales como la PAPAINA, y otras peptidasas que tienen un grupo sulfhidrilo en el sitio activo.
Compuestos exógenos y endógenos que inhiben las CISTEINO ENDOPEPTIDASAS.
Especie de helminto llamada comúnmente el tremátodo hepático de los carneros. Se encuentra en las vías biliares, hígado y vesícula biliar durante varias etapas del desarrollo. Los caracoles y la vegetación acuática son los hospederos intermediarios. Se ve ocasionalmente en el hombre, es más común en carneros y ganado vacuno.
El diazometano es un compuesto orgánico volátil, altamente reactivo y explosivo, utilizado en síntesis orgánica como agente metilante, pero su manipulación requiere de precauciones especiales por su inestabilidad.
Una extensa cisteína peptidasa que presenta actividad carboxipeptidasa. Se expresa altamente en una variedad de tipos de células inmunes y puede jugar un rol en los procesos inflamatorios y respuestas inmunes.
Tipos de partículas citoplásmicas en los tejidos animales y de plantas heterogéneos morfológicamente y caracterizados por su contenido de enzimas hidrolíticas y su estructura, vinculada a la latencia de estas enzimas. Las funciones intracelulares de los lisosomas dependen de su potencial lítico. La membrana simple de la unidad lisosomal actúa como una barrera entre las enzimas encerradas en el lisosoma y el substrato externo. La actividad de las enzimas contenidas en los lisosomas está limitada o es nula a menos que se rompa la vesícula donde están encerradas. Se supone que tal ruptura esté bajo control metabólico (hormonal). (Rieger, et, al., Glossary of Genetics: Classical and Molecular, 5th ed)
Una endopeptidasa cisteína que se encuentra en las CÉLULAS ASESINAS NATURALES y LINFOCITOS T-CITOTÓXICOS. Pueden tener una función específica en el mecanismo o regulación de la actividad citolítica de las células inmunes.
Enzima proteolítica obtenida de la papaya Carica. Es también el nombre con que se denomina una mezcla de papaína purificada y QUIMOPAPAINA, que se emplea como agente enzimático tópico para quitar los restos de las heridas. EC 3.4.22.2.
Un subtipo de cistatina intracelular que se encuentra en una amplia variedad de tipos de células. Es un inhibidor de la enzima citosólica que protege la célula contra la acción proteolítica de las enzimas lisosomales, tales como las CATEPSINAS.
Sustancias fisiológicamente inactivas que pueden convertirse en enzimas activas.
Un péptido que está constituído por dos unidades de aminoácidos.
Compuestos que inhiben o antagonizan la biosíntesis o acciones de las proteasas (ENDOPEPTIDASAS)
Una subclase de péptido hidrolasas que dependen de un residuo de CISTEÍNA para su actividad.
Un subtipo de cistatinas encontradas en altos niveles en la PIEL y en las CÉLULAS SANGUÍNEAS. La cistatina A es incorporada en el envoltorio celular cornificado de las células epiteliales escamosas estratificadas y puede desempeñar un rol en las propiedades bacteriostáticas de la piel.
Infección del hígada producida por gusanos parásitos del género FASCIOLA, como la FASCIOLA HEPATICA.
El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.
Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.
Una carboxipeptidase que cataliza la liberación de un aminoácido C-terminal con una amplia especificidad. También desempeña una función en los LISOSOMAS, protegiendo de la degradación a la BETA-GALACTOSIDASA y a la NEURAMINIDASA. Fue clasificada antiguamente como EC 3.4.12.1 y EC 3.4.21.13.
Oligopéptidos N-acilados aislados de cultivos de filtrados de Actinomycetes, que actúan específicamente inhibiendo las proteasas ácidas como la pepsina y la renina.
La normalidad de una solución con respecto a los iones de HIDRÓGENO. Está relacionado a las mediciones de acidez en la mayoría de los casos por pH = log 1 / 2 [1 / (H +)], donde (H +) es la concentración de iones de hidrógeno en gramos equivalentes por litro de solución. (Traducción libre del original: McGraw-Hill Diccionario de Términos Científicos y Técnicos, 6 a ed)
Un subtipo cistatina que tiene una distribución tisular diversa, especificidad de objetivo, y funciones como las de un inhibidor endógeno de las proteasas cisteína lisosomales.
Propiedad característica de la actividad enzimática con relación a la clase de sustrato sobre el cual la enzima o molécula catalítica actúa.
Proteasa de especificidad amplia, obtenida del páncreas seco. El peso molecular es de aproximadamente 25,000. La enzima rompe la elastina, la proteína específica de las fibras elásticas y digiere otras proteínas como la fibrina, la hemoglobina y la albumina. EC 3.4.21.36.
Un subtipo de cistatina extracelular que es abundantemente expresada en los fluidos corporales. Puede desempeñar un rol en la inhibición de las PROTEASAS DE CISTEÍNA intersticiales.
Vesículas derivadas del APARATO DE GOLGI que contienen material a ser liberado en la superficie celular.

La catepsina L es una enzima proteolítica, específicamente una peptidasa, que pertenece a la familia de las catepsinas y se encuentra presente en los lisosomas de células animales. Se caracteriza por su actividad óptima a un pH ácido y es capaz de degradar una variedad de proteínas, incluidos colágeno, elastina y caseína.

La catepsina L desempeña un papel importante en la regulación de procesos fisiológicos como la inflamación, la inmunidad y la remodelación tisular, así como en la patogénesis de diversas enfermedades, incluyendo el cáncer, las enfermedades cardiovasculares y los trastornos neurodegenerativos. Su actividad está regulada mediante la inhibición por proteínas inhibidoras específicas y por la activación mediante la fusión de lisosomas con endosomas o fagolisosomas.

En resumen, la catepsina L es una enzima proteolítica importante que desempeña un papel clave en diversos procesos fisiológicos y patológicos en el cuerpo humano.

Las catepsinas son enzimas proteolíticas, es decir, encargadas de descomponer las proteínas en pequeños fragmentos o aminoácidos. Forman parte de la familia de las peptidasas y se encuentran presentes en diversos tejidos y orgánulos celulares, especialmente en los lisosomas.

Existen varios tipos de catepsinas, entre las que se incluyen la catepsina A, B, C, D, E, F, G, H, K, L, S, y W. Estas enzimas desempeñan un papel importante en diversos procesos fisiológicos, como la digestión de proteínas en el estómago e intestino delgado, la maduración y activación de otras enzimas y hormonas, la remodelación del tejido conectivo y la regulación del sistema inmunológico.

Sin embargo, un desequilibrio o exceso de catepsinas puede estar asociado a diversas patologías, como enfermedades inflamatorias, neurodegenerativas, cardiovasculares y cancerosas. Por ello, el control y regulación de estas enzimas es un área de investigación activa en la actualidad.

La catepsina B es una proteasa de cisteína, la cual es una enzima que descompone otras proteínas. Se encuentra dentro de los lisosomas, que son pequeñas estructuras dentro de las células que ayudan a descomponer y reciclar diversas moléculas y materiales celulares. La catepsina B es secretada por algunos tipos de células y puede desempeñar un papel en la degradación de proteínas extracelulares. También se ha sugerido que está involucrada en varios procesos fisiológicos y patológicos, como la coagulación sanguínea, la respuesta inmunitaria y el cáncer. Sin embargo, su función exacta y los mecanismos de regulación siguen siendo objeto de investigación activa.

La catepsina D es una proteasa lisosomal, una enzima que descompone otras proteínas. Se encuentra en diversos tipos de células y tejidos del cuerpo humano. La catepsina D juega un papel importante en la digestión y procesamiento de proteínas dentro de las células, especialmente en el proceso de autofagia, donde las células reciclan sus propios componentes. También se ha asociado con la patogénesis de varias enfermedades, como la enfermedad de Alzheimer y algunos tipos de cáncer. En condiciones fisiológicas normales, el nivel de catepsina D está estrictamente regulado; sin embargo, su actividad excesiva o deficiencia puede conducir a diversas patologías.

La catepsina K es una enzima proteolítica, lo que significa que puede descomponer otras proteínas. Se trata de una peptidasa, específicamente una metaloproteinasa de matriz, que se produce principalmente en los osteoclastos, un tipo de célula involucrada en el proceso natural de reabsorción ósea.

La catepsina K desempeña un papel crucial en la remodelación ósea al ayudar a destruir la matriz proteica del hueso durante el proceso de reabsorción. También está involucrada en la degradación de la matriz extracelular en otros tejidos conectivos, como el cartílago y la piel.

Las mutaciones en el gen que codifica la catepsina K se han relacionado con varias afecciones médicas, incluida la osteopetrosis, una enfermedad ósea hereditaria caracterizada por huesos excesivamente densos y frágiles. También se ha asociado con determinadas formas de artritis y enfermedades de la piel.

Las cisteína endopeptidasas son un tipo específico de enzimas proteolíticas, que cortan o dividen las cadenas de proteínas en puntos específicos. Estas enzimas utilizan un residuo de cisteína en su sitio activo para llevar a cabo la reacción de escisión.

Las cisteína endopeptidasas desempeñan una variedad de funciones importantes en el organismo, como la regulación de procesos fisiológicos y la participación en respuestas inmunológicas. Sin embargo, también se sabe que están involucradas en diversas patologías, incluyendo enfermedades inflamatorias, neurodegenerativas y ciertos tipos de cáncer.

Un ejemplo bien conocido de cisteína endopeptidasa es la enzima papaina, aislada originalmente del látex de la papaya. La papaina se utiliza ampliamente en aplicaciones industriales y biomédicas debido a su alta actividad proteolítica y especificidad.

En resumen, las cisteína endopeptidasas son un grupo importante de enzimas que desempeñan diversas funciones en el organismo y tienen aplicaciones potenciales en diferentes campos, incluyendo la biotecnología y la medicina.

La catepsina H es una enzima proteolítica (que descompone las proteínas) que pertenece a la familia de las peptidasas. Se encuentra presente en los lisosomas, compartimentos intracelulares involucrados en el procesamiento y reciclaje de material celular. La catepsina H desempeña un papel importante en la degradación de proteínas y en la regulación de diversos procesos fisiológicos, como la respuesta inmunitaria y la apoptosis (muerte celular programada).

Esta enzima es específica para el desdoblamiento de péptidos con residuos de aminoácidos aromáticos o hidrofóbicos en sus extremos. La catepsina H puede participar en la activación y/o inactivación de diversas moléculas reguladoras, como citoquinas, quimiocinas y factores de crecimiento, lo que a su vez influye en la señalización celular y el desarrollo de procesos patológicos como la inflamación y el cáncer.

En condiciones patológicas, los niveles y actividad de la catepsina H pueden verse alterados, lo que contribuye al desequilibrio proteolítico y a la progresión de diversas enfermedades. Por ejemplo, se ha observado un aumento de la expresión y actividad de esta enzima en tumores malignos, donde puede promover la invasión y metástasis de las células cancerosas. Además, la catepsina H también se asocia con enfermedades neurodegenerativas, como la enfermedad de Alzheimer y la enfermedad de Parkinson, ya que puede contribuir a la acumulación y agregación anormal de proteínas tóxicas.

La catepsina G es una enzima proteolítica (que descompone las proteínas) que se encuentra en los granulocitos neutrófilos, un tipo de glóbulo blanco que desempeña un papel importante en el sistema inmunitario. La catepsina G ayuda a descomponer y destruir los microorganismos invasores, como las bacterias y los hongos, al romper selectivamente sus proteínas estructurales y de señalización. También puede desempeñar un papel en la inflamación y la respuesta inmunitaria al ayudar a reclutar otras células inmunes al sitio de la infección o lesión. Sin embargo, una actividad excesiva o mal regulada de la catepsina G se ha relacionado con diversas enfermedades inflamatorias y autoinmunes.

La catepsina E es una enzima proteolítica que pertenece a la familia de las proteasas de cisteína. Se encuentra principalmente en los lisosomas de las células del sistema inmune, como los macrófagos y los linfocitos T citotóxicos. La catepsina E desempeña un papel importante en la presentación de antígenos y en la activación de las respuestas inmunes adaptativas. También se ha sugerido que puede estar involucrada en la patogénesis de algunas enfermedades, como la artritis reumatoide y el cáncer. Sin embargo, aún se necesita realizar más investigación para comprender plenamente sus funciones y su papel en la fisiología y la patología humanas.

La catepsina C es una enzima proteolítica que pertenece a la familia de las proteasas de serina. Se encuentra presente en muchos tipos de células, incluyendo los neutrófilos y otros leucocitos. La catepsina C desempeña un papel importante en la activación de otras proteasas, como la elastasa y la proteinasa 3, que están implicadas en la respuesta inmunitaria innata contra los patógenos.

La mutación o deficiencia de la catepsina C se ha asociado con varias afecciones médicas, como la enfermedad periodontal grave, la neutropenia congénita y algunas formas de neuropatía sensorial hereditaria. También se ha sugerido que la disfunción de la catepsina C puede desempeñar un papel en el desarrollo de enfermedades inflamatorias crónicas, como la artritis reumatoide y la enfermedad inflamatoria intestinal.

En resumen, la catepsina C es una enzima proteolítica importante que desempeña un papel clave en la activación de otras proteasas y en la respuesta inmunitaria innata contra los patógenos. La mutación o deficiencia de esta enzima se ha relacionado con varias afecciones médicas, incluyendo enfermedades periodontales, neutropenia congénita y neuropatía sensorial hereditaria, así como con el desarrollo de enfermedades inflamatorias crónicas.

Las endopeptidasas son enzimas digestivas que cortan específicamente los enlaces peptídicos internos de las proteínas y péptidos, rompiendo así las cadenas polipeptídicas en segmentos más pequeños. Estas enzimas desempeñan un papel crucial en la digestión y absorción de proteínas en el organismo. Se encuentran principalmente en los jugos gástricos y pancreáticos del sistema digestivo, así como en diversos tejidos y órganos. Su actividad es esencial para el metabolismo normal de las proteínas y la regulación de varios procesos fisiológicos, incluyendo la señalización celular y la neurotransmisión.

La catepsina F es una proteasa de citoquinesis, que desempeña un papel importante en la degradación de las proteínas durante el proceso de división celular. Es producida y activada en el citoplasma durante la fase tardía de la mitosis y se mueve al sitio de constriction en el huso mitótico, donde ayuda a degradar las proteínas que mantienen unidos los dos futuros núcleos celulares.

La catepsina F es una enzima serín proteasa y pertenece a la familia de las calpaínas. Está involucrada en la regulación del citoesqueleto y la remodelación de la matriz extracelular, lo que permite la separación de los dos núcleos celulares durante la citocinesis. También se ha demostrado que desempeña un papel en la apoptosis y la respuesta inmunitaria.

La actividad de la catepsina F está regulada por la activación proteolítica y la inhibición por las proteínas inhibidoras de serinas, como la PI3K y la PKC. Los defectos en la regulación de la catepsina F se han relacionado con varias enfermedades, incluyendo el cáncer y las enfermedades neurodegenerativas.

Las cistatinas son un tipo de proteínas inhibidoras de las enzimas proteolíticas, específicamente aquellas que dividen las cadenas de proteínas en aminoácidos más pequeños. La forma más común y estudiada de cistatina es la cistatina C, que se encuentra en todos los tejidos corporales y fluidos biológicos, y se utiliza como un indicador de función renal en la práctica clínica.

La función principal de las cistatinas es regular la actividad de las proteasas, que son enzimas que descomponen las proteínas en péptidos más pequeños y aminoácidos individuales. Las cistatinas se unen a las proteasas y evitan que éstas se unan a sus sustratos, inhibiendo así su actividad.

Las cistatinas también tienen propiedades anti-inflamatorias y antimicrobianas, lo que sugiere que desempeñan un papel importante en la protección del cuerpo contra las infecciones y la inflamación excesiva. Además, se ha demostrado que las cistatinas tienen actividad anticancerígena, ya que pueden inhibir el crecimiento y la proliferación de células cancerosas.

En resumen, las cistatinas son un tipo importante de proteínas inhibidoras de enzimas que desempeñan una variedad de funciones importantes en el cuerpo humano, incluyendo la regulación de la actividad de las proteasas, la protección contra infecciones y la inflamación excesiva, y la prevención del crecimiento y la proliferación de células cancerosas.

Los Inhibidores de Cisteína Proteinasa (ICPs) son un tipo específico de inhibidores de proteasas que se unen reversiblemente a las cisteína proteinasas, enzimas que cortan y descomponen las proteínas. Las cisteína proteinasas incluyen una variedad de enzimas importantes, como las calicreinas, cathepsinas, papaina y caspasas. Estos inhibidores desempeñan un papel crucial en la regulación de diversos procesos fisiológicos y patológicos, como la coagulación sanguínea, la respuesta inmunitaria y la apoptosis (muerte celular programada).

Los ICPs se clasifican en diferentes familias según su estructura y mecanismo de acción. Algunos ejemplos de inhibidores de cisteína proteinasa son:

1. E-64: Es un inhibidor irreversible que se une a las cisteína proteinasas, como la papaina y las cathepsinas L y B. Se utiliza en estudios bioquímicos y biológicos para inhibir estas enzimas.
2. Cystatina: Es una proteína natural que se une a las cisteína proteinasas, como la cathepsina S, L y K, y regula su actividad. Se encuentra en diversos tejidos y fluidos corporales, como la sangre, la saliva y el líquido sinovial.
3. Inhibidores de serpinas: Aunque pertenecen a una familia diferente de inhibidores de proteasas, algunas serpinas también pueden inhibir ciertas cisteína proteinasas, como la cathepsina G y la elastasa neutrófila.

Los ICPs tienen diversas aplicaciones en medicina y farmacología, especialmente en el tratamiento de enfermedades inflamatorias, infecciosas y neoplásicas. Por ejemplo, algunos inhibidores de cisteína proteinasas se utilizan como antiproteasas en el tratamiento de la fibrosis quística y la enfermedad pulmonar obstructiva crónica (EPOC). Además, los ICPs también pueden ser útiles en el desarrollo de nuevos fármacos contra el cáncer, ya que las cisteína proteinasas desempeñan un papel importante en la progresión y metástasis del cáncer.

"Fasciola hepatica" es un gusano plano parasitario, también conocido como duela del hígado. Es un parásito que afecta principalmente a los rumiantes (como ovejas, vacas y cabras), pero también puede infectar a humanos. El ciclo de vida complejo de este parásito implica varios anfitriones intermedios, generalmente caracoles de agua dulce.

La infección en humanos ocurre cuando se ingieren accidentalmente metacercarias (la etapa infectiva del parásito) presentes en vegetales acuáticos crudos o mal lavados. Después de la ingestión, las metacercarias se excavan a través de la pared intestinal y viajan hacia el hígado, donde se desarrollan en adultos maduros. Estos parásitos adultos viven en los conductos biliares del hígado y comen tejido hepático, lo que puede causar diversos síntomas clínicos, como dolor abdominal, náuseas, vómitos, diarrea o ictericia.

La fascioliasis, la enfermedad causada por Fasciola hepatica, es una enfermedad tropical desatendida y representa un problema de salud pública en áreas donde las prácticas agrícolas deficientes y el acceso limitado al agua potable limpia facilitan la propagación del parásito.

El diazometano es un compuesto orgánico volátil e inestable con la fórmula CH2N2. Es un líquido amarillo pálido a rojo, aunque las muestras comerciales suelen ser incoloras. A temperatura ambiente, se descompone rápidamente, especialmente cuando está expuesto a la luz.

En términos médicos, el diazometano no se utiliza directamente como agente terapéutico. Sin embargo, tiene una amplia gama de aplicaciones en química orgánica, incluyendo la síntesis de diversas moléculas y compuestos.

Su uso más relevante en un contexto médico podría estar relacionado con su capacidad para generar metil grupos en algunas reacciones químicas. Esto puede ser útil en la producción de ciertos fármacos o en la modificación de moléculas biológicas con fines de investigación.

Es importante manejar el diazometano con extrema precaución debido a su alta reactividad y potencial explosivo, especialmente cuando está en presencia de materiales que contienen hidrógeno, como metales o agua.

La catepsina Z, también conocida como cathepsina E o CTSE, es una proteasa de cisteína que pertenece a la familia de las proteasas lisosomales. Se encuentra principalmente en los lisosomas y participa en la degradación de proteínas intracelulares y extracelulares.

La catepsina Z se expresa predominantemente en células inmunes, como macrófagos y linfocitos T, y desempeña un papel importante en la presentación de antígenos y la respuesta inmune. También puede estar involucrada en la patogénesis de diversas enfermedades, como la artritis reumatoide, el cáncer y las enfermedades neurodegenerativas.

La actividad de la catepsina Z se regula mediante la inhibición por proteínas inhibidoras de proteasas, como la cystatina C, y su activación requiere un ambiente ácido, lo que la hace particularmente activa en los lisosomas.

En resumen, la catepsina Z es una proteasa de cisteína importante involucrada en la degradación de proteínas y la regulación de la respuesta inmune. Su actividad está controlada mediante mecanismos de inhibición y activación específicos, y puede desempeñar un papel en el desarrollo de diversas enfermedades.

Los lisosomas son orgánulos citoplasmáticos encontrados en la mayoría de las células animales. Fueron descubiertos por Christian de Duve en 1955. Se originan a partir del retículo endoplásmico rugoso y poseen membranas.

Son densamente poblados con enzimas hidrolíticas, como proteasas, lipasas y nucleasas, que son activadas en entornos de pH ácido (generalmente alrededor de 5). Los lisosomas desempeñan un papel crucial en la digestión y eliminación de materiales extraños, como bacterias, y también ayudan en la degradación y reciclaje de los componentes celulares viejos o dañados a través del proceso de autofagia.

Además, participan en la muerte celular programada o apoptosis, donde liberan sus enzimas digestivas para ayudar a destruir la célula. Se les conoce como "el sistema de basura" de la célula porque ayudan a mantener un entorno interno limpio y saludable dentro de la célula.

La catepsina W es una proteasa de citoqueratinas que se encuentra en los lisosomas y se libera durante la citotoxicidad mediada por células T citotóxicas. También se conoce como lisosoma-15 o L-15. Es específico para las cadenas laterales de arginina y lisina de las proteínas. La catepsina W desempeña un papel importante en la destrucción de células diana durante la respuesta inmunitaria adaptativa. La deficiencia o disfunción de esta enzima se ha relacionado con diversas afecciones médicas, como la artritis reumatoide y la esclerosis múltiple. También puede desempeñar un papel en el desarrollo del cáncer y las enfermedades neurodegenerativas. Sin embargo, se necesita una investigación adicional para comprender plenamente su función y los mecanismos subyacentes de estas afecciones.

La papaína es una enzima proteolítica (que descompone las proteínas) extraída de la planta Carica papaya. Se utiliza a veces en medicina para ayudar a reducir el dolor y la inflamación, especialmente después de una cirugía oral o del tratamiento de quemaduras. También se puede usar como agente digestivo y expectorante. En dermatología, se utiliza en algunos productos tópicos para el tratamiento de úlceras cutáneas y forúnculos. Además, la papaína se utiliza a veces en la industria alimentaria como agente antiinmunológico y antioxidante.

Es importante mencionar que el uso de suplementos con papaína debe ser supervisado por un profesional médico, ya que pueden interactuar con algunos medicamentos y presentar efectos secundarios indeseables en ciertas personas.

La cistatina B es una proteína que se encuentra en la mayoría de las células del cuerpo humano y está involucrada en la regulación de la actividad de las enzimas. Sin embargo, no hay una definición médica específica de "cistatina B" porque no se utiliza como un término clínico o diagnóstico en medicina.

La cistatina B pertenece a la familia de las proteínas inhibidoras de cisteína proteasa, que desempeñan un papel importante en la prevención del exceso de actividad de las enzimas proteolíticas, que pueden dañar las células y los tejidos. La cistatina B es producida principalmente por el hígado y se encuentra en concentraciones relativamente altas en la sangre y en otros fluidos corporales.

Aunque no hay una definición médica específica de "cistatina B", los niveles de esta proteína en la sangre pueden utilizarse como un marcador bioquímico para evaluar la función renal, ya que se elimina del cuerpo principalmente por filtración glomerular. Por lo tanto, los niveles séricos de cistatina B pueden aumentar en pacientes con enfermedad renal crónica o insuficiencia renal aguda. Además, la cistatina B también se ha utilizado como un marcador de inflamación y como un predictor de mortalidad en diversas poblaciones clínicas.

En resumen, la cistatina B es una proteína importante que desempeña un papel regulador en el cuerpo humano. Aunque no hay una definición médica específica de "cistatina B", los niveles de esta proteína en la sangre pueden utilizarse como un marcador bioquímico para evaluar la función renal y otras condiciones clínicas.

En bioquímica y en la terminología médica, los "precursores enzimáticos" se refieren a las formas inactivas o latentes de ciertas enzimas que necesitan undergo un proceso de activación para adquirir su función catalítica completa. También se les conoce como zimógenos o profactores.

Estos precursores enzimáticos son comunes en sistemas biológicos, especialmente en aquellos donde es necesario controlar de manera estricta la actividad enzimática para mantener la homeostasis y evitar reacciones adversas o dañinas.

La conversión de los precursores enzimáticos a sus formas activas suele implicar procesos de activación específicos, como la escisión proteolítica (cortado por una proteasa), la unión de cofactores o la modificación postraduccional. Ejemplos notables de precursores enzimáticos incluyen el pepsinógeno, que se activa a pepsina en el estómago; el proconvertasa, que se convierte en tripsina y quimotripsina en el páncreas; y el factor XII de la coagulación sanguínea, que se activa mediante contacto con superficies extrañas.

Los dipéptidos son compuestos formados por la unión de dos aminoácidos esterificados a través de un enlace peptídico. Un enlace peptídico se forma cuando el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido reacciona con el grupo amino (-NH2) de otro, liberando una molécula de agua (H2O). Este proceso se denomina condensación.

En la formación de dipéptidos, el grupo carboxilo (-COOH) del primer aminoácido reacciona con el grupo amino (-NH2) del segundo aminoácido. Como resultado, se forma un nuevo compuesto que contiene un grupo carboxilo (-COO-) en un extremo y un grupo amino (-NH-) en el otro, unidos por el enlace peptídico.

Los dipéptidos desempeñan diversas funciones en el organismo, como actuar como neurotransmisores o formar parte de la estructura de proteínas y péptidos más grandes. Ejemplos comunes de dipéptidos incluyen carnosina (β-alanil-L-histidina) y anserina (β-alanil-N-metilhistidina).

Los inhibidores de proteasas son un tipo de fármacos utilizados en el tratamiento de diversas enfermedades, especialmente en el campo de la medicina interna y la virología. En términos médicos, se definen como agentes terapéuticos que bloquean o inhiben la actividad de las proteasas, un tipo de enzimas que descomponen las proteínas en péptidos más pequeños dentro de las células.

En el contexto del VIH (Virus de Inmunodeficiencia Humana), los inhibidores de proteasas desempeñan un papel crucial en la terapia antirretroviral altamente activa (TARAA). Estos fármacos impiden que las proteasas virales procesen y corten las largas cadenas polipeptídicas en pequeños péptidos, necesarios para la formación de nuevas partículas virales. Al inhibir este paso, se interrumpe el ciclo de replicación del virus y ralentiza la progresión de la infección por VIH.

Además de su uso en el tratamiento del VIH, los inhibidores de proteasas también se emplean en el manejo de otras afecciones médicas, como trastornos neuromusculares y ciertos tipos de cáncer, donde desempeñan un papel importante en la desregulación del crecimiento celular y la apoptosis (muerte celular programada).

Algunos ejemplos comunes de inhibidores de proteasas incluyen el saquinavir, ritonavir, indinavir, atazanavir y darunavir, entre otros. Estos fármacos suelen administrarse por vía oral y forman parte integral del tratamiento combinado en diversas patologías.

Las proteasas de cisteína son un tipo específico de enzimas proteolíticas que utilizan un residuo de cisteína en su sitio activo para catalizar la ruptura de enlaces peptídicos en las cadenas polipeptídicas. Estas enzimas desempeñan funciones cruciales en una variedad de procesos celulares, como la señalización intracelular, el metabolismo de proteínas y la respuesta al estrés.

Las proteasas de cisteína se clasifican dentro de la clase EC 3.4.22 en la nomenclatura sistemática de las enzimas. Algunos ejemplos bien conocidos de proteasas de cisteína incluyen la tripsina, la quimotripsina y la elastasa, que son importantes para la digestión de proteínas en el tracto gastrointestinal. Además, las proteasas de cisteína también están involucradas en la respuesta inmunológica, donde desempeñan un papel crucial en la degradación de proteínas extrañas y la presentación de antígenos a los linfocitos T.

Debido a su importancia en una variedad de procesos celulares, las proteasas de cisteína han sido objeto de un intenso estudio como dianas terapéuticas potenciales para el tratamiento de diversas enfermedades, incluyendo el cáncer y las enfermedades inflamatorias. Sin embargo, también se ha demostrado que las proteasas de cisteína desempeñan un papel importante en la patogénesis de algunas enfermedades, como la fibrosis quística y la enfermedad pulmonar obstructiva crónica (EPOC). Por lo tanto, comprender el papel y la regulación de las proteasas de cisteína es fundamental para desarrollar estrategias terapéuticas efectivas.

La cistatina A es un péptido de bajo peso molecular, altamente conservado y producido a ritmo constante por todas las células nucleadas del organismo. Se utiliza como marcador endógeno de la función renal, ya que su concentración en sangre está relacionada inversamente con el filtrado glomerular. A diferencia de la creatinina, la cistatina A no se ve afectada por los factores de confusión como la edad, el sexo, la masa muscular o la dieta, lo que la convierte en una herramienta útil para evaluar la función renal en diversas poblaciones. Sin embargo, su uso clínico no está tan extendido como el de la creatinina y sigue siendo un área de investigación activa.

La fascioliasis es una helmintiasis (infección parasitaria) causada por tremátodos planos (gusanos plano) del género Fasciola, principalmente Fasciola hepatica y menos comúnmente Fasciola gigantica. Estos parásitos suelen encontrarse en animales como ovejas, ganado y caballos, pero también pueden infectar a los humanos.

El ciclo de vida de estos parásitos implica un huésped intermedio, usualmente un caracol de agua dulce. Los humanos se infectan al ingerir vegetales o agua contaminados con metacercarias, la forma infectante del parásito, que se adhieren a las plantas después de ser excretadas por el caracol intermedio.

Después de la ingestión, las metacercarias se excavan a través de la pared intestinal y viajan hacia el hígado, donde se convierten en adultos y comienzan a producir huevos después de aproximadamente 3 meses. Los huevos son eliminados del cuerpo a través de las heces y eclosionan en el agua, liberando miracidios que infectan a los caracoles intermedios, completando así el ciclo de vida del parásito.

Los síntomas de la fascioliasis pueden variar dependiendo del estadio de la infección. Durante las primeras semanas o meses después de la infección, los individuos pueden experimentar dolor abdominal, náuseas, vómitos, diarrea y fiebre. A medida que la infección avanza, los síntomas pueden incluir ictericia (coloración amarillenta de la piel y los ojos), hepatoesplenomegalia (agrandamiento del hígado y el bazo) e inflamación de los conductos biliares. En casos graves, la infección puede causar insuficiencia hepática y cirrosis.

El diagnóstico de la fascioliasis se realiza mediante la identificación de los huevos del parásito en las heces o en el líquido biliar obtenido durante una endoscopia. El tratamiento recomendado es la administración de triclabendazole, un medicamento anthelmíntico que mata a los gusanos adultos y juveniles. La prevención de la fascioliasis implica evitar el consumo de agua o alimentos contaminados con los miracidios u huevos del parásito, así como reducir la exposición al agua contaminada durante actividades recreativas o laborales.

La secuencia de aminoácidos se refiere al orden específico en que los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos para formar una proteína. Cada proteína tiene su propia secuencia única, la cual es determinada por el orden de los codones (secuencias de tres nucleótidos) en el ARN mensajero (ARNm) que se transcribe a partir del ADN.

Las cadenas de aminoácidos pueden variar en longitud desde unos pocos aminoácidos hasta varios miles. El plegamiento de esta larga cadena polipeptídica y la interacción de diferentes regiones de la misma dan lugar a la estructura tridimensional compleja de las proteínas, la cual desempeña un papel crucial en su función biológica.

La secuencia de aminoácidos también puede proporcionar información sobre la evolución y la relación filogenética entre diferentes especies, ya que las regiones conservadas o similares en las secuencias pueden indicar una ascendencia común o una función similar.

Los Datos de Secuencia Molecular se refieren a la información detallada y ordenada sobre las unidades básicas que componen las moléculas biológicas, como ácidos nucleicos (ADN y ARN) y proteínas. Esta información está codificada en la secuencia de nucleótidos en el ADN o ARN, o en la secuencia de aminoácidos en las proteínas.

En el caso del ADN y ARN, los datos de secuencia molecular revelan el orden preciso de las cuatro bases nitrogenadas: adenina (A), timina/uracilo (T/U), guanina (G) y citosina (C). La secuencia completa de estas bases proporciona información genética crucial que determina la función y la estructura de genes y proteínas.

En el caso de las proteínas, los datos de secuencia molecular indican el orden lineal de los veinte aminoácidos diferentes que forman la cadena polipeptídica. La secuencia de aminoácidos influye en la estructura tridimensional y la función de las proteínas, por lo que es fundamental para comprender su papel en los procesos biológicos.

La obtención de datos de secuencia molecular se realiza mediante técnicas experimentales especializadas, como la reacción en cadena de la polimerasa (PCR), la secuenciación de ADN y las técnicas de espectrometría de masas. Estos datos son esenciales para la investigación biomédica y biológica, ya que permiten el análisis de genes, genomas, proteínas y vías metabólicas en diversos organismos y sistemas.

La catepsina A es una enzima proteolítica, lo que significa que ayuda a descomponer y digerir otras proteínas. Se clasifica como una peptidasa y pertenece al grupo de las proteasas de serina. Es producida por varios tipos de células en el cuerpo humano, incluyendo células del sistema inmune como los macrófagos y neutrófilos.

La catepsina A desempeña un papel importante en la respuesta inflamatoria y la inmunidad al ayudar a destruir y eliminar bacterias invasoras y proteínas extrañas. También está involucrada en la regulación de procesos fisiológicos como la coagulación sanguínea, la angiogénesis (formación de nuevos vasos sanguíneos) y el metabolismo de lípidos y esteroides.

Además, se ha demostrado que la catepsina A desempeña un papel en la progresión del cáncer, ya que puede ayudar a promover la invasión y metástasis de las células cancerosas. Sin embargo, su función exacta en el desarrollo del cáncer no está completamente clara y sigue siendo objeto de investigación.

En resumen, la catepsina A es una enzima proteolítica importante que desempeña un papel crucial en la respuesta inmunitaria y en varios procesos fisiológicos. También puede estar involucrada en el desarrollo del cáncer y otras enfermedades.

Las pepstatinas son un tipo de inhibidores de las proteasas que se encuentran naturalmente en varios hongos y bacterias. Son particularmente conocidas por su capacidad para inhibir la actividad de las peptidases ácido-estables, específicamente las proteasas ácidas como la pepsina, que desempeñan un papel importante en la digestión de las proteínas en el estómago.

Las pepstatinas son polipéptidos con una masa molecular relativamente baja y tienen una estructura única que contiene cuatro residuos de aminoácidos aromáticos (fenilalanina, tirosina, triptófano y estatina) en su cadena lateral. La estatina es un aminoácido raro que se encuentra solo en unas pocas proteínas y es responsable de la actividad inhibidora de las pepstatinas contra las peptidasas ácidas.

En medicina, las pepstatinas se utilizan principalmente en la investigación científica como herramientas de laboratorio para estudiar la función y el papel de las peptidasas ácidas en diversos procesos biológicos. También se han explorado posibles aplicaciones terapéuticas de las pepstatinas en el tratamiento de enfermedades como el cáncer, la inflamación y las infecciones virales, aunque todavía no se han desarrollado fármacos clínicamente aprobados que contengan pepstatinas.

La concentración de iones de hidrógeno, también conocida como pH, es una medida cuantitativa que describe la acidez o alcalinidad de una solución. Más específicamente, el pH se define como el logaritmo negativo de base 10 de la concentración de iones de hidrógeno (expresada en moles por litro):

pH = -log[H+]

Donde [H+] representa la concentración de iones de hidrógeno. Una solución con un pH menor a 7 se considera ácida, mientras que una solución con un pH mayor a 7 es básica o alcalina. Un pH igual a 7 indica neutralidad (agua pura).

La medición de la concentración de iones de hidrógeno y el cálculo del pH son importantes en diversas áreas de la medicina, como la farmacología, la bioquímica y la fisiología. Por ejemplo, el pH sanguíneo normal se mantiene dentro de un rango estrecho (7,35-7,45) para garantizar un correcto funcionamiento celular y metabólico. Cualquier desviación significativa de este rango puede provocar acidosis o alcalosis, lo que podría tener consecuencias graves para la salud.

La cistatina M es una proteína que se encuentra en la mayoría de las células humanas y se utiliza como un indicador de la función renal. Es producida a una tasa constante por todas las células nucleadas y su concentración en sangre está relacionada inversamente con la velocidad de filtración glomerular (GFR).

La cistatina M es un marcador sensible y específico de disfunción renal, ya que no se ve afectada por factores como edad, sexo, masa muscular o inflamación. Por lo tanto, la medición de los niveles de cistatina M en sangre puede ser útil para evaluar la función renal en personas con enfermedades renales crónicas o agudas.

La prueba de cistatina M se realiza mediante un análisis de sangre y los resultados suelen expresarse como una concentración en sangre o como un valor estimado de la GFR. La cistatina M también puede utilizarse en combinación con otros marcadores, como la creatinina, para mejorar la precisión de la evaluación de la función renal.

En resumen, la cistatina M es una proteína producida por todas las células nucleadas que se utiliza como un indicador sensible y específico de la función renal. La medición de los niveles de cistatina M en sangre puede ser útil para evaluar la disfunción renal en diversas situaciones clínicas.

La especificidad por sustrato en términos médicos se refiere a la propiedad de una enzima que determina cuál es el sustrato específico sobre el cual actúa, es decir, el tipo particular de molécula con la que interactúa y la transforma. La enzima reconoce y se une a su sustrato mediante interacciones químicas entre los residuos de aminoácidos de la enzima y los grupos funcionales del sustrato. Estas interacciones son altamente específicas, lo que permite que la enzima realice su función catalítica con eficacia y selectividad.

La especificidad por sustrato es una característica fundamental de las enzimas, ya que garantiza que las reacciones metabólicas se produzcan de manera controlada y eficiente dentro de la célula. La comprensión de la especificidad por sustrato de una enzima es importante para entender su función biológica y el papel que desempeña en los procesos metabólicos. Además, esta información puede ser útil en el diseño y desarrollo de inhibidores enzimáticos específicos para uso terapéutico o industrial.

La elastasa pancreática es una enzima digestiva producida por el páncreas. Forma parte de las enzimas proteolíticas, que son responsables de descomponer las proteínas en pequeños fragmentos para facilitar su absorción en el intestino delgado.

La elastasa pancreática, en particular, está diseñada para descomponer la elastina, una proteína fibrosa resistente que se encuentra en tejidos conectivos como la pared de los vasos sanguíneos y los alvéolos pulmonares. Aunque su concentración es relativamente baja en comparación con otras enzimas pancreáticas, como la tripsina y la amilasa, desempeña un papel importante en la digestión de las proteínas en el cuerpo humano.

La medicina utiliza a menudo la medida de los niveles de elastasa pancreática en heces como un indicador de la capacidad del páncreas para producir suficientes enzimas digestivas. Los bajos niveles de elastasa pancreática en las heces pueden ser un signo de insuficiencia pancreática exocrina, una afección en la que el páncreas no produce suficientes enzimas digestivas para descomponer adecuadamente los nutrientes.

La cistatina C es una proteína pequeña y estable que se produce constantemente en todas las células del cuerpo. Es producida a un ritmo constante y su concentración en sangre es relativamente estable, lo que la convierte en una buena medida de la función renal. La cistatina C es eliminada principalmente por filtración glomerular y no es reabsorbida ni secretada por el túbulo renal. Por lo tanto, su concentración en sangre puede utilizarse como un indicador sensible de la disfunción renal.

La medición de los niveles de cistatina C en sangre se ha vuelto cada vez más importante en la evaluación de la función renal, especialmente en situaciones clínicas en las que otros marcadores de función renal, como la creatinina, pueden estar influenciados por factores no renales. Por ejemplo, los niveles de cistatina C pueden ser más precisos que los de creatinina en personas mayores, obesas o con enfermedades musculares.

La determinación de la concentración sérica de cistatina C puede utilizarse como un indicador sensible y específico de la disfunción renal temprana, incluso antes de que se presenten cambios clínicos o de laboratorio significativos en otros marcadores de función renal. Además, los niveles de cistatina C también pueden utilizarse para estimar la velocidad de filtración glomerular (VFG) y predecir el pronóstico de enfermedades renales crónicas.

En resumen, la cistatina C es una proteína producida constantemente por todas las células del cuerpo que se elimina principalmente por filtración glomerular. Su concentración en sangre puede utilizarse como un indicador sensible y específico de la función renal, especialmente en situaciones clínicas en las que otros marcadores pueden estar influenciados por factores no renales.

Las vesículas secretoras son estructuras membranosas presentes en células especializadas que participan en el proceso de secreción. Estas vesículas contienen diversos componentes, como enzimas, proteínas, mucopolisacáridos y otros productos metabólicos que necesitan ser secretorados al exterior de la célula o dentro del mismo organismo.

Una vez sintetizados estos componentes en el retículo endoplásmico y modificados en el aparato de Golgi, son empacados en vesículas de membrana que se forman a partir del complejo de Golgi. Luego, mediante un proceso conocido como exocitosis, las vesículas secretoras se fusionan con la membrana plasmática y liberan su contenido al espacio extracelular o a los conductos secretorios.

Un ejemplo común de células que contienen vesículas secretoras son las glándulas exocrinas, como las glándulas salivales y sudoríparas, así como también las células endocrinas que producen hormonas. En resumen, las vesículas secretoras desempeñan un papel fundamental en la regulación de diversos procesos fisiológicos mediante la secreción controlada de sustancias específicas.

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  • Mientras dieron seguimiento de la presencia de la catepsina B con el tiempo, los investigadores encontraron que los participantes tuvieron mejores resultados en pruebas de memoria y otras evaluaciones de pensamiento. (mextyle.com)
  • El agente, LUMO15, emite fluorescencia en presencia de la catepsina, una enzima proteasa que es más común en las células cancerosas que las células sanas. (medicalpress.es)
  • La catepsina es una proteína con actividad proteolítica (enzima), se encuentra en tejidos animales, cataliza la hidrólisis de proteínas a polipéptidos. (wikipedia.org)
  • EPOC (enfermedad pulmonar obstructiva crónica) Síndrome de Papillon-Lefèvre Catepsina A: Deficiencias en esta enzima están ligadas a múltiples formas de galactosialidosis. (wikipedia.org)
  • En estudios anteriores se ha demostrado que la aspártico peptidasa catepsina D1 del jugo gástrico de la langosta americana, en comparación con la catepsina D bovina, posee mayor eficiencia catalítica en el rango de 4-25 °C. En este trabajo se investigó si la catepsina D1 es una enzima adaptada al frío con base en estudios de activación termodinámica, estabilidad y especificidad por sustrato de la enzima purificada del jugo gástrico. (cibnor.mx)
  • Según explicó la profesora Ronit Satchi-Fainaro, investigadora principal del departamento de fisiología y farmacología de la Facultad de Medicina Sackler de la TAU, «la sonda es un polímero que se conecta a una etiqueta fluorescente mediante un enlazador, que a su vez es reconocido por una enzima llamada catepsina que se produce en exceso en muchos tipos de cáncer. (amia.org.ar)
  • El segundo es independiente de esa vía: la inhibición de la enzima inositol monofosfatasa conduce a una reducción del nivel de inositol y mioinositol, y potencia la autofagia. (cancerintegral.com)
  • Todo gracias a la producción de una proteína llamada catepsina B, que producen los músculos cuando se realizan ejercicios vigorosos. (mextyle.com)
  • Las enzimas lisosomales de los osteoclastos implicadas en este proceso son cistein-proteasas como la catepsina y sobre todo, la fosfatasa ácida tartrato-resistente (esta última se utiliza como marcador del fenotipo osteoclástico). (iqb.es)
  • Los investigadores, dirigidos por el Dr. Roberto Romero, jefe de la División de Investigación de Perinatología del Instituto Nacional de Salud Infantil y Desarrollo Humano (NICHD) Eunice Kennedy Shriver de NIH, descubrieron que la placenta contiene moléculas que estudios previos han sugerido como rutas potenciales para la infección por SARS-CoV-2, incluyendo el receptor CD147 y las enzimas catepsina L y furina. (nih.gov)
  • A proteólise pode realizarse tamén no interior dos orgánulos chamados lisosomas , por medio dunhas proteases específicas chamadas catepsinas, das que hai uns 50 tipos diferentes. (wikipedia.org)
  • Los temas de la sesión y los oradores principales fueron seleccionados para guiar e inspirar a los participantes de la conferencia de una amplia gama de ocupaciones, porque es más inclusivo de los diferentes tipos de pérdidas tempranas. (aiterp-registrazione.it)
  • Catepsina B: parece actuar destruyendo las proteínas que causan placa amiloidea, la raíz de los síntomas del Alzheimer, pudiendo incluso que sea una defensa natural contra esta enfermedad usada por las personas que no la padecen. (wikipedia.org)
  • Aunque la alimentación es importantísima, en este artículo trataremos los efectos del ejercicio sobre esta enfermedad. (emmanuelagmf.com)
  • La osteoartritis (OA), también conocida como artrosis , es una enfermedad degenerativa que afecta a millones de personas en todo el mundo. (mederinutricion.com)
  • La OA es la enfermedad reumática más común entre personas de edad avanzada. (mederinutricion.com)
  • Mantenerse en un peso saludable es de suma importancia para prevenir la OA de rodilla, 2 estar físicamente activo, evitar ciertas lesiones ocupacionales y adaptar los trabajos que requieran cargar peso y flexionar rodillas pueden ayudar a prevenir o retrasar el avance de la enfermedad, así como mejorar el dolor y la función articular. (mederinutricion.com)
  • También podemos recordar sus preferencias, estos datos sugieren que la gravedad de la enfermedad no es indicativa de la duración y la cantidad acumulada de virus desprendido después de la infección. (whoareyou.in)
  • Los fabricantes percibieron una oportunidad, su objetivo es comprender el patrón de PTM subyacente a la enfermedad neurodegenerativa y. (whoareyou.in)
  • Las catepsinas tienen una importancia fundamental en el recambio proteico de las células de mamíferos, más concretamente en la reabsorción ósea, donde se encargan de la degradación de proteínas. (wikipedia.org)
  • La fluorescencia no es visible a simple vista - tiene que ser observada a través de un dispositivo de imágenes de mano que también está en desarrollo. (medicalpress.es)
  • En otras palabras, cuanto más intenso sea tu entrenamiento, más catepsina B vas a tener en tu sistema para mejorar tu memoria y habilidades de pensamiento. (mextyle.com)
  • También se ha relacionado esta catepsina con la progresión de varios tumores incluyendo el cáncer de ovario. (wikipedia.org)
  • Un instituto de investigación esloveno ha desarrollado un sistema específico de administración de medicamentos biomoleculares mediante el uso de un inhibidor selectivo de catepsina como molécula de guiado hacia sitios del cáncer. (joinandwin.es)
  • Un centro de investigación esloveno ha desarrollado un sistema de administración de fármacos biomoleculares que utiliza un inhibidor selectivo de la catepsina como molécula dirigida a los sitios donde está el cáncer. (cea.es)
  • Encontramos que la inhibición de la síntesis endógena de S1P, utilizando un inhibidor selectivo de la enzima esfingosina quinasa 1 (Sphk1) (enzima que cataliza la síntesis de S1P), el inhibidor de SphK1 2 (SphKI2), prácticamente abolió la migración glial basal, es decir aquella observada aun en ausencia de S1P. (uns.edu.ar)