Cisteína proteinasa lisosomal que hidroliza proteínas, con especificidad similar a la de la PAPAÍNA. La enzima está presente en una variedad de tejidos y es importante en muchos procesos fisiológicos y patológicos. En patología se ha comprobado que la catepsina B interviene en la DESMIELINIZACIÓN, ENFISEMA, ARTRITIS REUMATOIDE e INVASIVIDAD NEOPLÁSICA.
Grupo de proteinasas o endopeptidasas lisosomales presentes en los extractos acuosos de una variedad de tejidos animales. Funcionan óptimamente dentro de un rango de pH ácido. Las catepsinas existen como varios subtipos de enzimas incluyendo PROTEASAS DE SERINA, PROTEINASAS ASPÁRTICAS y PROTEASAS DE CISTEÍNA.
Una proteasa de cisteína expresada ubicuamente que desempeña un papel enzimático en el PROCESAMIENTO PROTEICO POSTRADUCCIONAL de las proteínas dentro de las VESÍCULAS SECRETORAS.
Proteinasa intracelular presente en una variedad de tejidos. Tiene especificidad similar a la de la pepsina A, pero más estrecha. La enzima interviene en el catabolismo del cartílago y del tejido conjuntivo. EC 3.4.23.5. (Anteriormente EC 3.4.4.23).
Una proteasa de cisteína lisosomal expresada ubicuamente que participa en la transformación de proteínas. Las enzimas tiene ambas actividades la endopeptidasa y aminopeptidasa.
Una proteasa de cisteína, que está altamente expresada en los OSTEOCLASTOS y desempeña un papel fundamental en la REABSORCIÓN OSEA, como una potente enzima degradante de la MATRIZ EXTRACELULAR.
Una serina proteasa que se encuentra en los gránulos azurófilos de los NEUTRÓFILOS. Tiene una especificidad de la enzima similar a la QUIMOTRIPSINA C.
Endopeptidasa aspártica que es similar en estructura a la CATEPSINA D. Se encuentra primariamente en las células del sistema inmune donde puede desmpeñar un papel en el procesamiento de los ANTÍGENOS DE SUPERFICIE.
Cisteína proteasa semejante a papaína que tiene especificidad para dipéptidos amino terminales. La enzima juega un papel en la activación de varias serina proteasas pro-inflamatorias para la eliminación de dipéptidos inhibitorios aminoterminales. Las mutaciones genéticas que provocan pérdida de la actividad de la catepsina C en los seres humanos están asociados con la ENFERMEDAD DE PAPILLON-LEFEVRE.
ENDOPEPTIDASAS que tienen una cisteína involucrada en el proceso catalítico. Este grupo de INIHIBIDORES DE CISTEINA PROTEINASA tales como las CISTATINAS y REACTIVOS DE SULFHILDRILO.
La proteinasa de cisteína relacionada a papaína lisosomal que se expresa en una amplia variedad de tipos de células.
Un grupo homólogo de INHIBIDORES DE CISTEINA PROTEINASA endógenos. Las cisteínas inhiben mucho las ENDOPEPTIDASAS DE CISTEINA tales como la PAPAINA, y otras peptidasas que tienen un grupo sulfhidrilo en el sitio activo.
Tipos de partículas citoplásmicas en los tejidos animales y de plantas heterogéneos morfológicamente y caracterizados por su contenido de enzimas hidrolíticas y su estructura, vinculada a la latencia de estas enzimas. Las funciones intracelulares de los lisosomas dependen de su potencial lítico. La membrana simple de la unidad lisosomal actúa como una barrera entre las enzimas encerradas en el lisosoma y el substrato externo. La actividad de las enzimas contenidas en los lisosomas está limitada o es nula a menos que se rompa la vesícula donde están encerradas. Se supone que tal ruptura esté bajo control metabólico (hormonal). (Rieger, et, al., Glossary of Genetics: Classical and Molecular, 5th ed)
Una extensa cisteína peptidasa que presenta actividad carboxipeptidasa. Se expresa altamente en una variedad de tipos de células inmunes y puede jugar un rol en los procesos inflamatorios y respuestas inmunes.
Compuestos exógenos y endógenos que inhiben las CISTEINO ENDOPEPTIDASAS.
El diazometano es un compuesto orgánico volátil, altamente reactivo y explosivo, utilizado en síntesis orgánica como agente metilante, pero su manipulación requiere de precauciones especiales por su inestabilidad.
Subclase de PÉPTIDO HIDROLASAS que catalizan la división interna de PÉPTIDOS y PROTEINAS.
Un péptido que está constituído por dos unidades de aminoácidos.
Un subtipo de cistatinas encontradas en altos niveles en la PIEL y en las CÉLULAS SANGUÍNEAS. La cistatina A es incorporada en el envoltorio celular cornificado de las células epiteliales escamosas estratificadas y puede desempeñar un rol en las propiedades bacteriostáticas de la piel.
Una endopeptidasa cisteína que se encuentra en las CÉLULAS ASESINAS NATURALES y LINFOCITOS T-CITOTÓXICOS. Pueden tener una función específica en el mecanismo o regulación de la actividad citolítica de las células inmunes.
Un subtipo de cistatina intracelular que se encuentra en una amplia variedad de tipos de células. Es un inhibidor de la enzima citosólica que protege la célula contra la acción proteolítica de las enzimas lisosomales, tales como las CATEPSINAS.
Enzima proteolítica obtenida de la papaya Carica. Es también el nombre con que se denomina una mezcla de papaína purificada y QUIMOPAPAINA, que se emplea como agente enzimático tópico para quitar los restos de las heridas. EC 3.4.22.2.
Un sustrato enzimático que permite medir la actividad de hidrolasa peptídica, ej, tripsina y trombina. La enzima libera 2-naftilamina, la cual es cuantificada por métodos colorimétricos.
Oligopéptidos N-acilados aislados de cultivos de filtrados de Actinomycetes, que actúan específicamente inhibiendo las proteasas ácidas como la pepsina y la renina.
Compuestos que inhiben o antagonizan la biosíntesis o acciones de las proteasas (ENDOPEPTIDASAS)
Una subclase de péptido hidrolasas que dependen de un residuo de CISTEÍNA para su actividad.
Una carboxipeptidase que cataliza la liberación de un aminoácido C-terminal con una amplia especificidad. También desempeña una función en los LISOSOMAS, protegiendo de la degradación a la BETA-GALACTOSIDASA y a la NEURAMINIDASA. Fue clasificada antiguamente como EC 3.4.12.1 y EC 3.4.21.13.
Sustancias fisiológicamente inactivas que pueden convertirse en enzimas activas.
Un subtipo de cistatina extracelular que es abundantemente expresada en los fluidos corporales. Puede desempeñar un rol en la inhibición de las PROTEASAS DE CISTEÍNA intersticiales.
La normalidad de una solución con respecto a los iones de HIDRÓGENO. Está relacionado a las mediciones de acidez en la mayoría de los casos por pH = log 1 / 2 [1 / (H +)], donde (H +) es la concentración de iones de hidrógeno en gramos equivalentes por litro de solución. (Traducción libre del original: McGraw-Hill Diccionario de Términos Científicos y Técnicos, 6 a ed)
Una sub-clase de PÉPTIDO HIDROLASAS que sólo actúan cerca de los extremos de las cadenas de polipéptidos.
El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.
Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.
Cualquier miembro del grupo de las endopeptidasas que contenga en el sitio activo un residuo de serina que intervenga en la catálisis.
Una proteína inactiva secretada por el páncreas que es convertida en tripsina por la acción de la enteropepsidasa. (Stedman, 25a ed)
Proteasa de especificidad amplia, obtenida del páncreas seco. El peso molecular es de aproximadamente 25,000. La enzima rompe la elastina, la proteína específica de las fibras elásticas y digiere otras proteínas como la fibrina, la hemoglobina y la albumina. EC 3.4.21.36.
Propiedad característica de la actividad enzimática con relación a la clase de sustrato sobre el cual la enzima o molécula catalítica actúa.
Proceso de disociación de un compuesto químico por la adición de una molécula de agua.
La tasa de la dinámica en los sistemas físicos o químicos.
Un aminoácido esencial de cadena ramificada importante para la formación de la hemoglobina.
Enzima que cataliza la hidrólisis de proteínas, incluída la elastina. Segmenta preferencialmente enlaces en el lado carboxílico de Ala y Val, con especificidad mayor para Ala. EC 3.4.21.37.
Un receptor específico extracelular del ACTIVADOR DE PLASMINÓGENO TIPO UROQUINASA. Se une a la membrana celular a través del ligamento GLICOSILFOSFATIDILINOSITOLES y juega un rol en la co-localización del activador de plasminógeno tipo uroquinasa con PLASMINÓGENO.
Electroforesis en la que se emplea un gel de poliacrilamida como medio de difusión.
Hidrolasas que desdoblan especificamente las uniones peptídicas de las PROTEINAS y los PÉPTIDOS. Ejemplos de subclases de este grupo son las EXOPEPTIDASAS y ENDOPEPTIDASAS.
Péptidos constituídos por entre dos y doce aminoácidos.
Reactivo utilizado para la determinación del hierro.
Especie de helminto llamada comúnmente el tremátodo hepático de los carneros. Se encuentra en las vías biliares, hígado y vesícula biliar durante varias etapas del desarrollo. Los caracoles y la vegetación acuática son los hospederos intermediarios. Se ve ocasionalmente en el hombre, es más común en carneros y ganado vacuno.
Un gran órgano glandular lobulada en el abdomen de los vertebrados que es responsable de la desintoxicación, el metabolismo, la síntesis y el almacenamiento de varias sustancias.
Obras que contienen artículos de información sobre temas de cualquier campo del conocimiento, generalmente presentadas en orden alfabético, o una obra similar limitada a un campo o tema en especial.
Tipo de marcha diferente a la normal en animales.
Forma no vascular de tejido conjuntivo compuesta por CONDROCITOS. que se encuentra dentro de una matriz de SULFATOS DE CONDROITINA y varios tipos de COLÁGENOS FIBRILARES. Hay tres tipos principales: CARTÍLAGO HIALINO, FIBROCARTÍLAGO y CARTÍLAGO ELÁSTICO.
Una capa protectora de cartílago firme y flexible sobre la articulación en el extremos de los huesos. Proporciona una superficie lisa para el movimiento articular, protegiendo los extremos de los huesos largos de desgaste en los puntos de contacto.
Servicio de la NATIONAL LIBRARY OF MEDICINE para profesionales de la salud y público en general. Enlaza extensa información de los Institutos Nacionales de Salud y otras validadas fuentes de información sobre enfermedades y afecciones específicas.
Nucleótido de adenina que contiene un grupo fosfato que está esterificado en las posiciones 3'- y 5'- de la molécula de azúcar. Es un segundo mensajero y un importante regulador intracelular, que funciona como mediador de la actividad para un número de hormonas, entre las que se incluyen epinefrina, glucagón, y ACTH.
Información destinada a los usuarios potenciales de servicios médicos y de atención en salud. Hay un énfasis en el auto-cuidado y prevención así como también en información para difundirla y ser usada por la comunidad.

La catepsina B es una proteasa de cisteína, la cual es una enzima que descompone otras proteínas. Se encuentra dentro de los lisosomas, que son pequeñas estructuras dentro de las células que ayudan a descomponer y reciclar diversas moléculas y materiales celulares. La catepsina B es secretada por algunos tipos de células y puede desempeñar un papel en la degradación de proteínas extracelulares. También se ha sugerido que está involucrada en varios procesos fisiológicos y patológicos, como la coagulación sanguínea, la respuesta inmunitaria y el cáncer. Sin embargo, su función exacta y los mecanismos de regulación siguen siendo objeto de investigación activa.

Las catepsinas son enzimas proteolíticas, es decir, encargadas de descomponer las proteínas en pequeños fragmentos o aminoácidos. Forman parte de la familia de las peptidasas y se encuentran presentes en diversos tejidos y orgánulos celulares, especialmente en los lisosomas.

Existen varios tipos de catepsinas, entre las que se incluyen la catepsina A, B, C, D, E, F, G, H, K, L, S, y W. Estas enzimas desempeñan un papel importante en diversos procesos fisiológicos, como la digestión de proteínas en el estómago e intestino delgado, la maduración y activación de otras enzimas y hormonas, la remodelación del tejido conectivo y la regulación del sistema inmunológico.

Sin embargo, un desequilibrio o exceso de catepsinas puede estar asociado a diversas patologías, como enfermedades inflamatorias, neurodegenerativas, cardiovasculares y cancerosas. Por ello, el control y regulación de estas enzimas es un área de investigación activa en la actualidad.

La catepsina L es una enzima proteolítica, específicamente una peptidasa, que pertenece a la familia de las catepsinas y se encuentra presente en los lisosomas de células animales. Se caracteriza por su actividad óptima a un pH ácido y es capaz de degradar una variedad de proteínas, incluidos colágeno, elastina y caseína.

La catepsina L desempeña un papel importante en la regulación de procesos fisiológicos como la inflamación, la inmunidad y la remodelación tisular, así como en la patogénesis de diversas enfermedades, incluyendo el cáncer, las enfermedades cardiovasculares y los trastornos neurodegenerativos. Su actividad está regulada mediante la inhibición por proteínas inhibidoras específicas y por la activación mediante la fusión de lisosomas con endosomas o fagolisosomas.

En resumen, la catepsina L es una enzima proteolítica importante que desempeña un papel clave en diversos procesos fisiológicos y patológicos en el cuerpo humano.

La catepsina D es una proteasa lisosomal, una enzima que descompone otras proteínas. Se encuentra en diversos tipos de células y tejidos del cuerpo humano. La catepsina D juega un papel importante en la digestión y procesamiento de proteínas dentro de las células, especialmente en el proceso de autofagia, donde las células reciclan sus propios componentes. También se ha asociado con la patogénesis de varias enfermedades, como la enfermedad de Alzheimer y algunos tipos de cáncer. En condiciones fisiológicas normales, el nivel de catepsina D está estrictamente regulado; sin embargo, su actividad excesiva o deficiencia puede conducir a diversas patologías.

La catepsina H es una enzima proteolítica (que descompone las proteínas) que pertenece a la familia de las peptidasas. Se encuentra presente en los lisosomas, compartimentos intracelulares involucrados en el procesamiento y reciclaje de material celular. La catepsina H desempeña un papel importante en la degradación de proteínas y en la regulación de diversos procesos fisiológicos, como la respuesta inmunitaria y la apoptosis (muerte celular programada).

Esta enzima es específica para el desdoblamiento de péptidos con residuos de aminoácidos aromáticos o hidrofóbicos en sus extremos. La catepsina H puede participar en la activación y/o inactivación de diversas moléculas reguladoras, como citoquinas, quimiocinas y factores de crecimiento, lo que a su vez influye en la señalización celular y el desarrollo de procesos patológicos como la inflamación y el cáncer.

En condiciones patológicas, los niveles y actividad de la catepsina H pueden verse alterados, lo que contribuye al desequilibrio proteolítico y a la progresión de diversas enfermedades. Por ejemplo, se ha observado un aumento de la expresión y actividad de esta enzima en tumores malignos, donde puede promover la invasión y metástasis de las células cancerosas. Además, la catepsina H también se asocia con enfermedades neurodegenerativas, como la enfermedad de Alzheimer y la enfermedad de Parkinson, ya que puede contribuir a la acumulación y agregación anormal de proteínas tóxicas.

La catepsina K es una enzima proteolítica, lo que significa que puede descomponer otras proteínas. Se trata de una peptidasa, específicamente una metaloproteinasa de matriz, que se produce principalmente en los osteoclastos, un tipo de célula involucrada en el proceso natural de reabsorción ósea.

La catepsina K desempeña un papel crucial en la remodelación ósea al ayudar a destruir la matriz proteica del hueso durante el proceso de reabsorción. También está involucrada en la degradación de la matriz extracelular en otros tejidos conectivos, como el cartílago y la piel.

Las mutaciones en el gen que codifica la catepsina K se han relacionado con varias afecciones médicas, incluida la osteopetrosis, una enfermedad ósea hereditaria caracterizada por huesos excesivamente densos y frágiles. También se ha asociado con determinadas formas de artritis y enfermedades de la piel.

La catepsina G es una enzima proteolítica (que descompone las proteínas) que se encuentra en los granulocitos neutrófilos, un tipo de glóbulo blanco que desempeña un papel importante en el sistema inmunitario. La catepsina G ayuda a descomponer y destruir los microorganismos invasores, como las bacterias y los hongos, al romper selectivamente sus proteínas estructurales y de señalización. También puede desempeñar un papel en la inflamación y la respuesta inmunitaria al ayudar a reclutar otras células inmunes al sitio de la infección o lesión. Sin embargo, una actividad excesiva o mal regulada de la catepsina G se ha relacionado con diversas enfermedades inflamatorias y autoinmunes.

La catepsina E es una enzima proteolítica que pertenece a la familia de las proteasas de cisteína. Se encuentra principalmente en los lisosomas de las células del sistema inmune, como los macrófagos y los linfocitos T citotóxicos. La catepsina E desempeña un papel importante en la presentación de antígenos y en la activación de las respuestas inmunes adaptativas. También se ha sugerido que puede estar involucrada en la patogénesis de algunas enfermedades, como la artritis reumatoide y el cáncer. Sin embargo, aún se necesita realizar más investigación para comprender plenamente sus funciones y su papel en la fisiología y la patología humanas.

La catepsina C es una enzima proteolítica que pertenece a la familia de las proteasas de serina. Se encuentra presente en muchos tipos de células, incluyendo los neutrófilos y otros leucocitos. La catepsina C desempeña un papel importante en la activación de otras proteasas, como la elastasa y la proteinasa 3, que están implicadas en la respuesta inmunitaria innata contra los patógenos.

La mutación o deficiencia de la catepsina C se ha asociado con varias afecciones médicas, como la enfermedad periodontal grave, la neutropenia congénita y algunas formas de neuropatía sensorial hereditaria. También se ha sugerido que la disfunción de la catepsina C puede desempeñar un papel en el desarrollo de enfermedades inflamatorias crónicas, como la artritis reumatoide y la enfermedad inflamatoria intestinal.

En resumen, la catepsina C es una enzima proteolítica importante que desempeña un papel clave en la activación de otras proteasas y en la respuesta inmunitaria innata contra los patógenos. La mutación o deficiencia de esta enzima se ha relacionado con varias afecciones médicas, incluyendo enfermedades periodontales, neutropenia congénita y neuropatía sensorial hereditaria, así como con el desarrollo de enfermedades inflamatorias crónicas.

Las cisteína endopeptidasas son un tipo específico de enzimas proteolíticas, que cortan o dividen las cadenas de proteínas en puntos específicos. Estas enzimas utilizan un residuo de cisteína en su sitio activo para llevar a cabo la reacción de escisión.

Las cisteína endopeptidasas desempeñan una variedad de funciones importantes en el organismo, como la regulación de procesos fisiológicos y la participación en respuestas inmunológicas. Sin embargo, también se sabe que están involucradas en diversas patologías, incluyendo enfermedades inflamatorias, neurodegenerativas y ciertos tipos de cáncer.

Un ejemplo bien conocido de cisteína endopeptidasa es la enzima papaina, aislada originalmente del látex de la papaya. La papaina se utiliza ampliamente en aplicaciones industriales y biomédicas debido a su alta actividad proteolítica y especificidad.

En resumen, las cisteína endopeptidasas son un grupo importante de enzimas que desempeñan diversas funciones en el organismo y tienen aplicaciones potenciales en diferentes campos, incluyendo la biotecnología y la medicina.

La catepsina F es una proteasa de citoquinesis, que desempeña un papel importante en la degradación de las proteínas durante el proceso de división celular. Es producida y activada en el citoplasma durante la fase tardía de la mitosis y se mueve al sitio de constriction en el huso mitótico, donde ayuda a degradar las proteínas que mantienen unidos los dos futuros núcleos celulares.

La catepsina F es una enzima serín proteasa y pertenece a la familia de las calpaínas. Está involucrada en la regulación del citoesqueleto y la remodelación de la matriz extracelular, lo que permite la separación de los dos núcleos celulares durante la citocinesis. También se ha demostrado que desempeña un papel en la apoptosis y la respuesta inmunitaria.

La actividad de la catepsina F está regulada por la activación proteolítica y la inhibición por las proteínas inhibidoras de serinas, como la PI3K y la PKC. Los defectos en la regulación de la catepsina F se han relacionado con varias enfermedades, incluyendo el cáncer y las enfermedades neurodegenerativas.

Las cistatinas son un tipo de proteínas inhibidoras de las enzimas proteolíticas, específicamente aquellas que dividen las cadenas de proteínas en aminoácidos más pequeños. La forma más común y estudiada de cistatina es la cistatina C, que se encuentra en todos los tejidos corporales y fluidos biológicos, y se utiliza como un indicador de función renal en la práctica clínica.

La función principal de las cistatinas es regular la actividad de las proteasas, que son enzimas que descomponen las proteínas en péptidos más pequeños y aminoácidos individuales. Las cistatinas se unen a las proteasas y evitan que éstas se unan a sus sustratos, inhibiendo así su actividad.

Las cistatinas también tienen propiedades anti-inflamatorias y antimicrobianas, lo que sugiere que desempeñan un papel importante en la protección del cuerpo contra las infecciones y la inflamación excesiva. Además, se ha demostrado que las cistatinas tienen actividad anticancerígena, ya que pueden inhibir el crecimiento y la proliferación de células cancerosas.

En resumen, las cistatinas son un tipo importante de proteínas inhibidoras de enzimas que desempeñan una variedad de funciones importantes en el cuerpo humano, incluyendo la regulación de la actividad de las proteasas, la protección contra infecciones y la inflamación excesiva, y la prevención del crecimiento y la proliferación de células cancerosas.

Los lisosomas son orgánulos citoplasmáticos encontrados en la mayoría de las células animales. Fueron descubiertos por Christian de Duve en 1955. Se originan a partir del retículo endoplásmico rugoso y poseen membranas.

Son densamente poblados con enzimas hidrolíticas, como proteasas, lipasas y nucleasas, que son activadas en entornos de pH ácido (generalmente alrededor de 5). Los lisosomas desempeñan un papel crucial en la digestión y eliminación de materiales extraños, como bacterias, y también ayudan en la degradación y reciclaje de los componentes celulares viejos o dañados a través del proceso de autofagia.

Además, participan en la muerte celular programada o apoptosis, donde liberan sus enzimas digestivas para ayudar a destruir la célula. Se les conoce como "el sistema de basura" de la célula porque ayudan a mantener un entorno interno limpio y saludable dentro de la célula.

La catepsina Z, también conocida como cathepsina E o CTSE, es una proteasa de cisteína que pertenece a la familia de las proteasas lisosomales. Se encuentra principalmente en los lisosomas y participa en la degradación de proteínas intracelulares y extracelulares.

La catepsina Z se expresa predominantemente en células inmunes, como macrófagos y linfocitos T, y desempeña un papel importante en la presentación de antígenos y la respuesta inmune. También puede estar involucrada en la patogénesis de diversas enfermedades, como la artritis reumatoide, el cáncer y las enfermedades neurodegenerativas.

La actividad de la catepsina Z se regula mediante la inhibición por proteínas inhibidoras de proteasas, como la cystatina C, y su activación requiere un ambiente ácido, lo que la hace particularmente activa en los lisosomas.

En resumen, la catepsina Z es una proteasa de cisteína importante involucrada en la degradación de proteínas y la regulación de la respuesta inmune. Su actividad está controlada mediante mecanismos de inhibición y activación específicos, y puede desempeñar un papel en el desarrollo de diversas enfermedades.

Los Inhibidores de Cisteína Proteinasa (ICPs) son un tipo específico de inhibidores de proteasas que se unen reversiblemente a las cisteína proteinasas, enzimas que cortan y descomponen las proteínas. Las cisteína proteinasas incluyen una variedad de enzimas importantes, como las calicreinas, cathepsinas, papaina y caspasas. Estos inhibidores desempeñan un papel crucial en la regulación de diversos procesos fisiológicos y patológicos, como la coagulación sanguínea, la respuesta inmunitaria y la apoptosis (muerte celular programada).

Los ICPs se clasifican en diferentes familias según su estructura y mecanismo de acción. Algunos ejemplos de inhibidores de cisteína proteinasa son:

1. E-64: Es un inhibidor irreversible que se une a las cisteína proteinasas, como la papaina y las cathepsinas L y B. Se utiliza en estudios bioquímicos y biológicos para inhibir estas enzimas.
2. Cystatina: Es una proteína natural que se une a las cisteína proteinasas, como la cathepsina S, L y K, y regula su actividad. Se encuentra en diversos tejidos y fluidos corporales, como la sangre, la saliva y el líquido sinovial.
3. Inhibidores de serpinas: Aunque pertenecen a una familia diferente de inhibidores de proteasas, algunas serpinas también pueden inhibir ciertas cisteína proteinasas, como la cathepsina G y la elastasa neutrófila.

Los ICPs tienen diversas aplicaciones en medicina y farmacología, especialmente en el tratamiento de enfermedades inflamatorias, infecciosas y neoplásicas. Por ejemplo, algunos inhibidores de cisteína proteinasas se utilizan como antiproteasas en el tratamiento de la fibrosis quística y la enfermedad pulmonar obstructiva crónica (EPOC). Además, los ICPs también pueden ser útiles en el desarrollo de nuevos fármacos contra el cáncer, ya que las cisteína proteinasas desempeñan un papel importante en la progresión y metástasis del cáncer.

El diazometano es un compuesto orgánico volátil e inestable con la fórmula CH2N2. Es un líquido amarillo pálido a rojo, aunque las muestras comerciales suelen ser incoloras. A temperatura ambiente, se descompone rápidamente, especialmente cuando está expuesto a la luz.

En términos médicos, el diazometano no se utiliza directamente como agente terapéutico. Sin embargo, tiene una amplia gama de aplicaciones en química orgánica, incluyendo la síntesis de diversas moléculas y compuestos.

Su uso más relevante en un contexto médico podría estar relacionado con su capacidad para generar metil grupos en algunas reacciones químicas. Esto puede ser útil en la producción de ciertos fármacos o en la modificación de moléculas biológicas con fines de investigación.

Es importante manejar el diazometano con extrema precaución debido a su alta reactividad y potencial explosivo, especialmente cuando está en presencia de materiales que contienen hidrógeno, como metales o agua.

Las endopeptidasas son enzimas digestivas que cortan específicamente los enlaces peptídicos internos de las proteínas y péptidos, rompiendo así las cadenas polipeptídicas en segmentos más pequeños. Estas enzimas desempeñan un papel crucial en la digestión y absorción de proteínas en el organismo. Se encuentran principalmente en los jugos gástricos y pancreáticos del sistema digestivo, así como en diversos tejidos y órganos. Su actividad es esencial para el metabolismo normal de las proteínas y la regulación de varios procesos fisiológicos, incluyendo la señalización celular y la neurotransmisión.

Los dipéptidos son compuestos formados por la unión de dos aminoácidos esterificados a través de un enlace peptídico. Un enlace peptídico se forma cuando el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido reacciona con el grupo amino (-NH2) de otro, liberando una molécula de agua (H2O). Este proceso se denomina condensación.

En la formación de dipéptidos, el grupo carboxilo (-COOH) del primer aminoácido reacciona con el grupo amino (-NH2) del segundo aminoácido. Como resultado, se forma un nuevo compuesto que contiene un grupo carboxilo (-COO-) en un extremo y un grupo amino (-NH-) en el otro, unidos por el enlace peptídico.

Los dipéptidos desempeñan diversas funciones en el organismo, como actuar como neurotransmisores o formar parte de la estructura de proteínas y péptidos más grandes. Ejemplos comunes de dipéptidos incluyen carnosina (β-alanil-L-histidina) y anserina (β-alanil-N-metilhistidina).

La cistatina A es un péptido de bajo peso molecular, altamente conservado y producido a ritmo constante por todas las células nucleadas del organismo. Se utiliza como marcador endógeno de la función renal, ya que su concentración en sangre está relacionada inversamente con el filtrado glomerular. A diferencia de la creatinina, la cistatina A no se ve afectada por los factores de confusión como la edad, el sexo, la masa muscular o la dieta, lo que la convierte en una herramienta útil para evaluar la función renal en diversas poblaciones. Sin embargo, su uso clínico no está tan extendido como el de la creatinina y sigue siendo un área de investigación activa.

La catepsina W es una proteasa de citoqueratinas que se encuentra en los lisosomas y se libera durante la citotoxicidad mediada por células T citotóxicas. También se conoce como lisosoma-15 o L-15. Es específico para las cadenas laterales de arginina y lisina de las proteínas. La catepsina W desempeña un papel importante en la destrucción de células diana durante la respuesta inmunitaria adaptativa. La deficiencia o disfunción de esta enzima se ha relacionado con diversas afecciones médicas, como la artritis reumatoide y la esclerosis múltiple. También puede desempeñar un papel en el desarrollo del cáncer y las enfermedades neurodegenerativas. Sin embargo, se necesita una investigación adicional para comprender plenamente su función y los mecanismos subyacentes de estas afecciones.

La cistatina B es una proteína que se encuentra en la mayoría de las células del cuerpo humano y está involucrada en la regulación de la actividad de las enzimas. Sin embargo, no hay una definición médica específica de "cistatina B" porque no se utiliza como un término clínico o diagnóstico en medicina.

La cistatina B pertenece a la familia de las proteínas inhibidoras de cisteína proteasa, que desempeñan un papel importante en la prevención del exceso de actividad de las enzimas proteolíticas, que pueden dañar las células y los tejidos. La cistatina B es producida principalmente por el hígado y se encuentra en concentraciones relativamente altas en la sangre y en otros fluidos corporales.

Aunque no hay una definición médica específica de "cistatina B", los niveles de esta proteína en la sangre pueden utilizarse como un marcador bioquímico para evaluar la función renal, ya que se elimina del cuerpo principalmente por filtración glomerular. Por lo tanto, los niveles séricos de cistatina B pueden aumentar en pacientes con enfermedad renal crónica o insuficiencia renal aguda. Además, la cistatina B también se ha utilizado como un marcador de inflamación y como un predictor de mortalidad en diversas poblaciones clínicas.

En resumen, la cistatina B es una proteína importante que desempeña un papel regulador en el cuerpo humano. Aunque no hay una definición médica específica de "cistatina B", los niveles de esta proteína en la sangre pueden utilizarse como un marcador bioquímico para evaluar la función renal y otras condiciones clínicas.

La papaína es una enzima proteolítica (que descompone las proteínas) extraída de la planta Carica papaya. Se utiliza a veces en medicina para ayudar a reducir el dolor y la inflamación, especialmente después de una cirugía oral o del tratamiento de quemaduras. También se puede usar como agente digestivo y expectorante. En dermatología, se utiliza en algunos productos tópicos para el tratamiento de úlceras cutáneas y forúnculos. Además, la papaína se utiliza a veces en la industria alimentaria como agente antiinmunológico y antioxidante.

Es importante mencionar que el uso de suplementos con papaína debe ser supervisado por un profesional médico, ya que pueden interactuar con algunos medicamentos y presentar efectos secundarios indeseables en ciertas personas.

La benzoilarginina-2-naftilamida, también conocida como NABA o naptoxetona, es una sustancia química que se utiliza en la investigación médica y farmacéutica. Se trata de un inhibidor de la enzima fosfolipasa A2, lo que significa que bloquea su actividad. Esta enzima desempeña un papel importante en el metabolismo de los lípidos y también está involucrada en procesos inflamatorios y dolorosos.

La benzoilarginina-2-naftilamida se ha estudiado como un posible agente antiinflamatorio y analgésico, pero su uso clínico es limitado debido a sus efectos secundarios y toxicidad. Se utiliza principalmente en la investigación científica para entender mejor los mecanismos de la inflamación y el dolor.

Es importante mencionar que este compuesto no debe ser confundido con otros medicamentos o sustancias químicas y su uso debe ser supervisado por profesionales de la salud e investigadores capacitados.

Las pepstatinas son un tipo de inhibidores de las proteasas que se encuentran naturalmente en varios hongos y bacterias. Son particularmente conocidas por su capacidad para inhibir la actividad de las peptidases ácido-estables, específicamente las proteasas ácidas como la pepsina, que desempeñan un papel importante en la digestión de las proteínas en el estómago.

Las pepstatinas son polipéptidos con una masa molecular relativamente baja y tienen una estructura única que contiene cuatro residuos de aminoácidos aromáticos (fenilalanina, tirosina, triptófano y estatina) en su cadena lateral. La estatina es un aminoácido raro que se encuentra solo en unas pocas proteínas y es responsable de la actividad inhibidora de las pepstatinas contra las peptidasas ácidas.

En medicina, las pepstatinas se utilizan principalmente en la investigación científica como herramientas de laboratorio para estudiar la función y el papel de las peptidasas ácidas en diversos procesos biológicos. También se han explorado posibles aplicaciones terapéuticas de las pepstatinas en el tratamiento de enfermedades como el cáncer, la inflamación y las infecciones virales, aunque todavía no se han desarrollado fármacos clínicamente aprobados que contengan pepstatinas.

Los inhibidores de proteasas son un tipo de fármacos utilizados en el tratamiento de diversas enfermedades, especialmente en el campo de la medicina interna y la virología. En términos médicos, se definen como agentes terapéuticos que bloquean o inhiben la actividad de las proteasas, un tipo de enzimas que descomponen las proteínas en péptidos más pequeños dentro de las células.

En el contexto del VIH (Virus de Inmunodeficiencia Humana), los inhibidores de proteasas desempeñan un papel crucial en la terapia antirretroviral altamente activa (TARAA). Estos fármacos impiden que las proteasas virales procesen y corten las largas cadenas polipeptídicas en pequeños péptidos, necesarios para la formación de nuevas partículas virales. Al inhibir este paso, se interrumpe el ciclo de replicación del virus y ralentiza la progresión de la infección por VIH.

Además de su uso en el tratamiento del VIH, los inhibidores de proteasas también se emplean en el manejo de otras afecciones médicas, como trastornos neuromusculares y ciertos tipos de cáncer, donde desempeñan un papel importante en la desregulación del crecimiento celular y la apoptosis (muerte celular programada).

Algunos ejemplos comunes de inhibidores de proteasas incluyen el saquinavir, ritonavir, indinavir, atazanavir y darunavir, entre otros. Estos fármacos suelen administrarse por vía oral y forman parte integral del tratamiento combinado en diversas patologías.

Las proteasas de cisteína son un tipo específico de enzimas proteolíticas que utilizan un residuo de cisteína en su sitio activo para catalizar la ruptura de enlaces peptídicos en las cadenas polipeptídicas. Estas enzimas desempeñan funciones cruciales en una variedad de procesos celulares, como la señalización intracelular, el metabolismo de proteínas y la respuesta al estrés.

Las proteasas de cisteína se clasifican dentro de la clase EC 3.4.22 en la nomenclatura sistemática de las enzimas. Algunos ejemplos bien conocidos de proteasas de cisteína incluyen la tripsina, la quimotripsina y la elastasa, que son importantes para la digestión de proteínas en el tracto gastrointestinal. Además, las proteasas de cisteína también están involucradas en la respuesta inmunológica, donde desempeñan un papel crucial en la degradación de proteínas extrañas y la presentación de antígenos a los linfocitos T.

Debido a su importancia en una variedad de procesos celulares, las proteasas de cisteína han sido objeto de un intenso estudio como dianas terapéuticas potenciales para el tratamiento de diversas enfermedades, incluyendo el cáncer y las enfermedades inflamatorias. Sin embargo, también se ha demostrado que las proteasas de cisteína desempeñan un papel importante en la patogénesis de algunas enfermedades, como la fibrosis quística y la enfermedad pulmonar obstructiva crónica (EPOC). Por lo tanto, comprender el papel y la regulación de las proteasas de cisteína es fundamental para desarrollar estrategias terapéuticas efectivas.

La catepsina A es una enzima proteolítica, lo que significa que ayuda a descomponer y digerir otras proteínas. Se clasifica como una peptidasa y pertenece al grupo de las proteasas de serina. Es producida por varios tipos de células en el cuerpo humano, incluyendo células del sistema inmune como los macrófagos y neutrófilos.

La catepsina A desempeña un papel importante en la respuesta inflamatoria y la inmunidad al ayudar a destruir y eliminar bacterias invasoras y proteínas extrañas. También está involucrada en la regulación de procesos fisiológicos como la coagulación sanguínea, la angiogénesis (formación de nuevos vasos sanguíneos) y el metabolismo de lípidos y esteroides.

Además, se ha demostrado que la catepsina A desempeña un papel en la progresión del cáncer, ya que puede ayudar a promover la invasión y metástasis de las células cancerosas. Sin embargo, su función exacta en el desarrollo del cáncer no está completamente clara y sigue siendo objeto de investigación.

En resumen, la catepsina A es una enzima proteolítica importante que desempeña un papel crucial en la respuesta inmunitaria y en varios procesos fisiológicos. También puede estar involucrada en el desarrollo del cáncer y otras enfermedades.

En bioquímica y en la terminología médica, los "precursores enzimáticos" se refieren a las formas inactivas o latentes de ciertas enzimas que necesitan undergo un proceso de activación para adquirir su función catalítica completa. También se les conoce como zimógenos o profactores.

Estos precursores enzimáticos son comunes en sistemas biológicos, especialmente en aquellos donde es necesario controlar de manera estricta la actividad enzimática para mantener la homeostasis y evitar reacciones adversas o dañinas.

La conversión de los precursores enzimáticos a sus formas activas suele implicar procesos de activación específicos, como la escisión proteolítica (cortado por una proteasa), la unión de cofactores o la modificación postraduccional. Ejemplos notables de precursores enzimáticos incluyen el pepsinógeno, que se activa a pepsina en el estómago; el proconvertasa, que se convierte en tripsina y quimotripsina en el páncreas; y el factor XII de la coagulación sanguínea, que se activa mediante contacto con superficies extrañas.

La cistatina C es una proteína pequeña y estable que se produce constantemente en todas las células del cuerpo. Es producida a un ritmo constante y su concentración en sangre es relativamente estable, lo que la convierte en una buena medida de la función renal. La cistatina C es eliminada principalmente por filtración glomerular y no es reabsorbida ni secretada por el túbulo renal. Por lo tanto, su concentración en sangre puede utilizarse como un indicador sensible de la disfunción renal.

La medición de los niveles de cistatina C en sangre se ha vuelto cada vez más importante en la evaluación de la función renal, especialmente en situaciones clínicas en las que otros marcadores de función renal, como la creatinina, pueden estar influenciados por factores no renales. Por ejemplo, los niveles de cistatina C pueden ser más precisos que los de creatinina en personas mayores, obesas o con enfermedades musculares.

La determinación de la concentración sérica de cistatina C puede utilizarse como un indicador sensible y específico de la disfunción renal temprana, incluso antes de que se presenten cambios clínicos o de laboratorio significativos en otros marcadores de función renal. Además, los niveles de cistatina C también pueden utilizarse para estimar la velocidad de filtración glomerular (VFG) y predecir el pronóstico de enfermedades renales crónicas.

En resumen, la cistatina C es una proteína producida constantemente por todas las células del cuerpo que se elimina principalmente por filtración glomerular. Su concentración en sangre puede utilizarse como un indicador sensible y específico de la función renal, especialmente en situaciones clínicas en las que otros marcadores pueden estar influenciados por factores no renales.

La concentración de iones de hidrógeno, también conocida como pH, es una medida cuantitativa que describe la acidez o alcalinidad de una solución. Más específicamente, el pH se define como el logaritmo negativo de base 10 de la concentración de iones de hidrógeno (expresada en moles por litro):

pH = -log[H+]

Donde [H+] representa la concentración de iones de hidrógeno. Una solución con un pH menor a 7 se considera ácida, mientras que una solución con un pH mayor a 7 es básica o alcalina. Un pH igual a 7 indica neutralidad (agua pura).

La medición de la concentración de iones de hidrógeno y el cálculo del pH son importantes en diversas áreas de la medicina, como la farmacología, la bioquímica y la fisiología. Por ejemplo, el pH sanguíneo normal se mantiene dentro de un rango estrecho (7,35-7,45) para garantizar un correcto funcionamiento celular y metabólico. Cualquier desviación significativa de este rango puede provocar acidosis o alcalosis, lo que podría tener consecuencias graves para la salud.

Las exopeptidasas son enzimas hidrolíticas que participan en el proceso de digestión de proteínas. A diferencia de las endopeptidasas, que cortan enlaces peptídicos internos de las cadenas polipeptídicas, las exopeptidasas eliminan uno o varios aminoácidos de los extremos de las cadenas polipeptídicas.

Existen dos tipos principales de exopeptidasas: las aminopeptidasas y las carboxipeptidasas. Las aminopeptidasas eliminan aminoácidos del extremo amino (N-terminal) de las cadenas polipeptídicas, mientras que las carboxipeptidasas eliminan aminoácidos del extremo carboxilo (C-terminal).

Estas enzimas desempeñan un papel importante en la digestión y absorción de proteínas en el intestino delgado, ya que ayudan a reducir las largas cadenas polipeptídicas en pequeños péptidos y aminoácidos individuales, los cuales pueden ser absorbidos más fácilmente por la mucosa intestinal. La deficiencia o disfunción de estas enzimas puede conducir a trastornos digestivos y malabsorción de proteínas.

La secuencia de aminoácidos se refiere al orden específico en que los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos para formar una proteína. Cada proteína tiene su propia secuencia única, la cual es determinada por el orden de los codones (secuencias de tres nucleótidos) en el ARN mensajero (ARNm) que se transcribe a partir del ADN.

Las cadenas de aminoácidos pueden variar en longitud desde unos pocos aminoácidos hasta varios miles. El plegamiento de esta larga cadena polipeptídica y la interacción de diferentes regiones de la misma dan lugar a la estructura tridimensional compleja de las proteínas, la cual desempeña un papel crucial en su función biológica.

La secuencia de aminoácidos también puede proporcionar información sobre la evolución y la relación filogenética entre diferentes especies, ya que las regiones conservadas o similares en las secuencias pueden indicar una ascendencia común o una función similar.

Los Datos de Secuencia Molecular se refieren a la información detallada y ordenada sobre las unidades básicas que componen las moléculas biológicas, como ácidos nucleicos (ADN y ARN) y proteínas. Esta información está codificada en la secuencia de nucleótidos en el ADN o ARN, o en la secuencia de aminoácidos en las proteínas.

En el caso del ADN y ARN, los datos de secuencia molecular revelan el orden preciso de las cuatro bases nitrogenadas: adenina (A), timina/uracilo (T/U), guanina (G) y citosina (C). La secuencia completa de estas bases proporciona información genética crucial que determina la función y la estructura de genes y proteínas.

En el caso de las proteínas, los datos de secuencia molecular indican el orden lineal de los veinte aminoácidos diferentes que forman la cadena polipeptídica. La secuencia de aminoácidos influye en la estructura tridimensional y la función de las proteínas, por lo que es fundamental para comprender su papel en los procesos biológicos.

La obtención de datos de secuencia molecular se realiza mediante técnicas experimentales especializadas, como la reacción en cadena de la polimerasa (PCR), la secuenciación de ADN y las técnicas de espectrometría de masas. Estos datos son esenciales para la investigación biomédica y biológica, ya que permiten el análisis de genes, genomas, proteínas y vías metabólicas en diversos organismos y sistemas.

Las serina endopeptidasas son un tipo específico de enzimas proteolíticas (que cortan las proteínas) que tienen un residuo de serina en su sitio activo, donde ocurre la catálisis. Estas enzimas cortan los enlaces peptídicos internos dentro de las cadenas polipeptídicas, lo que les da el nombre de "endopeptidasas".

Un ejemplo bien conocido de serina endopeptidasa es la tripsina y la quimotripsina, que se encuentran en los jugos digestivos y desempeñan un papel crucial en la digestión de las proteínas en el intestino delgado. Otras serina endopeptidasas importantes incluyen la trombina, que está involucrada en la coagulación sanguínea, y la elastasa, que desempeña un papel en la inflamación y la destrucción de tejidos.

Estas enzimas son altamente específicas y solo cortan los enlaces peptídicos en ciertos aminoácidos, lo que les da una gran selectividad. Su actividad puede ser regulada por inhibidores específicos, lo que permite un control preciso de sus acciones en el organismo.

El tripsinógeno es una forma inactiva o zimógena de la enzima tripsina, que desempeña un papel crucial en la digestión de las proteínas en el cuerpo humano. Se produce y se almacena en el páncreas como una proenzima. Cuando se activa, generalmente por la acción de otra enzima llamada enteropeptidasa en el intestino delgado, el tripsinógeno se convierte en tripsina, que ayuda a descomponer las proteínas en péptidos más pequeños y aminoácidos durante el proceso de digestión. La conversión de tripsinógeno a tripsina es un ejemplo del mecanismo de control por el cual las proenzimas se activan para prevenir la autodigestión accidental en los tejidos donde se producen.

La elastasa pancreática es una enzima digestiva producida por el páncreas. Forma parte de las enzimas proteolíticas, que son responsables de descomponer las proteínas en pequeños fragmentos para facilitar su absorción en el intestino delgado.

La elastasa pancreática, en particular, está diseñada para descomponer la elastina, una proteína fibrosa resistente que se encuentra en tejidos conectivos como la pared de los vasos sanguíneos y los alvéolos pulmonares. Aunque su concentración es relativamente baja en comparación con otras enzimas pancreáticas, como la tripsina y la amilasa, desempeña un papel importante en la digestión de las proteínas en el cuerpo humano.

La medicina utiliza a menudo la medida de los niveles de elastasa pancreática en heces como un indicador de la capacidad del páncreas para producir suficientes enzimas digestivas. Los bajos niveles de elastasa pancreática en las heces pueden ser un signo de insuficiencia pancreática exocrina, una afección en la que el páncreas no produce suficientes enzimas digestivas para descomponer adecuadamente los nutrientes.

La especificidad por sustrato en términos médicos se refiere a la propiedad de una enzima que determina cuál es el sustrato específico sobre el cual actúa, es decir, el tipo particular de molécula con la que interactúa y la transforma. La enzima reconoce y se une a su sustrato mediante interacciones químicas entre los residuos de aminoácidos de la enzima y los grupos funcionales del sustrato. Estas interacciones son altamente específicas, lo que permite que la enzima realice su función catalítica con eficacia y selectividad.

La especificidad por sustrato es una característica fundamental de las enzimas, ya que garantiza que las reacciones metabólicas se produzcan de manera controlada y eficiente dentro de la célula. La comprensión de la especificidad por sustrato de una enzima es importante para entender su función biológica y el papel que desempeña en los procesos metabólicos. Además, esta información puede ser útil en el diseño y desarrollo de inhibidores enzimáticos específicos para uso terapéutico o industrial.

La hidrólisis es un proceso químico fundamental que ocurre a nivel molecular y no está limitado al campo médico, sin embargo, desempeña un rol importante en diversas áreñas de la medicina y bioquímica.

En términos generales, la hidrólisis se refiere a la ruptura de enlaces químicos complejos mediante la adición de agua. Cuando un enlace químico es roto por esta reacción, la molécula original se divide en dos o más moléculas más pequeñas. Este proceso implica la adición de una molécula de agua (H2O) que contribuye con un grupo hidroxilo (OH-) a una parte de la molécula original y un protón (H+) a la otra parte.

En el contexto médico y bioquímico, la hidrólisis es crucial para muchas reacciones metabólicas dentro del cuerpo humano. Por ejemplo, durante la digestión de los macronutrientes (lípidos, carbohidratos y proteínas), enzimas específicas catalizan las hidrolisis de éstos para convertirlos en moléculas más pequeñas que puedan ser absorbidas e utilizadas por el organismo.

- En la digestión de carbohidratos complejos, como almidones y celulosa, los enlaces glucosídicos son hidrolizados por enzimas como la amilasa y la celulasa para formar moléculas simples de glucosa.
- En la digestión de lípidos, las grasas complejas (triglicéridos) son hidrolizadas por lipasas en el intestino delgado para producir ácidos grasos y glicerol.
- Durante la digestión de proteínas, las largas cadenas polipeptídicas son descompuestas en aminoácidos más pequeños gracias a las peptidasas y las endopeptidasas.

Además de su importancia en el metabolismo, la hidrólisis también juega un papel crucial en la eliminación de fármacos y otras sustancias xenobióticas del cuerpo humano. Las enzimas presentes en el hígado, como las citocromo P450, hidrolizan estas moléculas para facilitar su excreción a través de la orina y las heces.

La cinética en el contexto médico y farmacológico se refiere al estudio de la velocidad y las rutas de los procesos químicos y fisiológicos que ocurren en un organismo vivo. Más específicamente, la cinética de fármacos es el estudio de los cambios en las concentraciones de drogas en el cuerpo en función del tiempo después de su administración.

Este campo incluye el estudio de la absorción, distribución, metabolismo y excreción (conocido como ADME) de fármacos y otras sustancias en el cuerpo. La cinética de fármacos puede ayudar a determinar la dosis y la frecuencia óptimas de administración de un medicamento, así como a predecir los efectos adversos potenciales.

La cinética también se utiliza en el campo de la farmacodinámica, que es el estudio de cómo los fármacos interactúan con sus objetivos moleculares para producir un efecto terapéutico o adversos. Juntas, la cinética y la farmacodinámica proporcionan una comprensión más completa de cómo funciona un fármaco en el cuerpo y cómo se puede optimizar su uso clínico.

La leucina es un aminoácido esencial, lo que significa que el cuerpo no puede producirlo por sí solo y debe obtenerse a través de la dieta. Es uno de los tres aminoácidos ramificados (BCAA) junto con la isoleucina y la valina.

La leucina desempeña un papel clave en la síntesis de proteínas y el metabolismo de la glucosa. Ayuda a regular los niveles de glucosa en sangre y promueve la producción de energía durante el ejercicio. También puede desempeñar un papel en la estimulación de la síntesis de nueva proteína muscular después del ejercicio, lo que contribuye al crecimiento y reparación musculares.

Los alimentos ricos en leucina incluyen carne, aves de corral, pescado, huevos, productos lácteos, nueces y semillas. También está disponible como suplemento dietético para los atletas y aquellos que deseen aumentar su ingesta de proteínas.

En términos médicos, la leucina se utiliza en la terapia nutricional para tratar ciertas afecciones, como el síndrome de déficit de proteínas y la desnutrición relacionada con enfermedades. También puede ser útil en el tratamiento de lesiones musculares y en el apoyo al crecimiento y desarrollo normal en los niños.

Sin embargo, es importante tener en cuenta que un consumo excesivo de leucina puede ser perjudicial para la salud, ya que puede interferir con el metabolismo de otros aminoácidos y desequilibrar los niveles de nutrientes en el cuerpo. Por lo tanto, se recomienda obtener leucina y otros nutrientes a través de una dieta equilibrada y variada, en lugar de depender únicamente de suplementos.

La elastasa de leucocitos, también conocida como neutrófilo elastasa, es una enzima proteolítica serina que se encuentra en los granulocitos, específicamente en los neutrófilos. Es secretada durante la activación del neutrófilo y desempeña un papel crucial en el sistema inmune al degradar los componentes extracelulares, como las proteínas elásticas y otras proteínas estructurales, para ayudar a combatir las infecciones. Sin embargo, un exceso o falta controlada de esta enzima puede contribuir a diversas patologías, incluyendo enfermedades pulmonares obstructivas crónicas, fibrosis quística y sepsis.

Los receptores del activador de plasminógeno tipo uroquinasa (uPAR) son proteínas que se unen y desempeñan un papel importante en la regulación de la actividad de la uroquinasa, una serina proteinasa involucrada en la degradación de la matriz extracelular y la remodelación tisular. El uPAR se une al dominio catalítico de la uroquinasa y media su activación por el plasminógeno, lo que resulta en la activación de la cascada fibrinolítica y la degradación de los depósitos de fibrina.

El uPAR es una glucoproteína de membrana expresada principalmente en células inflamatorias, como neutrófilos y monocitos, así como en células endoteliales y tumorales. Está unido a la membrana celular a través de una región hidrofóbica y se compone de tres dominios homólogos que contienen sitios de unión para la uroquinasa y otros ligandos, como integrinas y vitronectina.

La regulación de la expresión y actividad del uPAR tiene implicaciones importantes en una variedad de procesos fisiológicos y patológicos, incluyendo la inflamación, la coagulación sanguínea, la angiogénesis y el crecimiento tumoral. Por lo tanto, el uPAR es un objetivo terapéutico potencial para una variedad de enfermedades, como la trombosis, el cáncer y las enfermedades inflamatorias.

La electroforesis en gel de poliacrilamida (PAGE, por sus siglas en inglés) es un método analítico y de separación comúnmente utilizado en biología molecular y genética para separar ácidos nucleicos (ADN, ARN) o proteínas según su tamaño y carga.

En este proceso, el gel de poliacrilamida se prepara mezclando monómeros de acrilamida con un agente de cross-linking como el N,N'-metileno bisacrilamida. Una vez polimerizado, el gel resultante tiene una estructura tridimensional altamente cruzada que proporciona sitios para la interacción iónica y la migración selectiva de moléculas cargadas cuando se aplica un campo eléctrico.

El tamaño de las moléculas a ser separadas influye en su capacidad de migrar a través del gel de poliacrilamida. Las moléculas más pequeñas pueden moverse más rápidamente y se desplazarán más lejos desde el punto de origen en comparación con las moléculas más grandes, lo que resulta en una separación eficaz basada en el tamaño.

En el caso de ácidos nucleicos, la PAGE a menudo se realiza bajo condiciones desnaturalizantes (por ejemplo, en presencia de formaldehído y formamida) para garantizar que las moléculas de ácido nucleico mantengan una conformación lineal y se evite la separación basada en su forma. La detección de los ácidos nucleicos separados puede lograrse mediante tinción con colorantes como bromuro de etidio o mediante hibridación con sondas específicas de secuencia marcadas radiactivamente o fluorescentemente.

La PAGE es una técnica sensible y reproducible que se utiliza en diversas aplicaciones, como el análisis del tamaño de fragmentos de ADN y ARN, la detección de proteínas específicas y la evaluación de la pureza de las preparaciones de ácidos nucleicos.

Las péptidas hidrolasas, también conocidas como peptidases o proteasas, son enzimas que catalizan la rotura de los enlaces peptídicos entre los aminoácidos en los péptidos y las proteínas. Estas enzimas desempeñan un papel crucial en la digestión de las proteínas en el cuerpo humano, dividiéndolas en péptidos más pequeños y aminoácidos individuales que pueden ser absorbidos a través del intestino delgado.

Existen varios tipos diferentes de péptidas hidrolasas, cada una con su propia especificidad para cortar enlaces peptídicos en posiciones específicas de la cadena de aminoácidos. Algunas de estas enzimas actúan en sitios específicos, como las endopeptidasas, mientras que otras actúan en los extremos de las cadenas polipeptídicas, como las exopeptidasas.

Las péptidas hidrolasas se encuentran en muchos tejidos y órganos del cuerpo humano, incluyendo el estómago, el intestino delgado, el páncreas y los riñones. También desempeñan un papel importante en la regulación de diversos procesos fisiológicos, como la coagulación sanguínea, la respuesta inmunitaria y la señalización celular.

Los oligopéptidos son cadenas cortas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, típicamente conteniendo entre dos y diez unidades de aminoácido. Estos compuestos se encuentran a menudo en la naturaleza y pueden realizar diversas funciones biológicas importantes. Por ejemplo, algunos oligopéptidos actúan como neurotransmisores, mientras que otros desempeñan un papel en la regulación del sistema inmunológico. Además, ciertos oligopéptidos se utilizan en aplicaciones tecnológicas, como en la investigación médica y biotecnología, debido a sus propiedades únicas.

La 2,2-Dipiridil es una droga que se utiliza como anticoagulante y antiplaquetario. Se trata de un derivado de la piridina y se emplea en la prevención y el tratamiento de la trombosis y la tromboembolia. La 2,2-Dipiridil actúa inhibiendo la agregación plaquetaria y prolongando el tiempo de sangrado. Se administra por vía oral y su efecto terapéutico se alcanza después de varios días de tratamiento. Los efectos secundarios más comunes incluyen dolor de cabeza, náuseas, vómitos y diarrea. En casos raros, puede causar reacciones alérgicas graves y sangrado excesivo. Es importante que la 2,2-Dipiridil se use bajo la supervisión de un médico y se sigan cuidadosamente las instrucciones de dosificación para minimizar el riesgo de efectos secundarios adversos.

"Fasciola hepatica" es un gusano plano parasitario, también conocido como duela del hígado. Es un parásito que afecta principalmente a los rumiantes (como ovejas, vacas y cabras), pero también puede infectar a humanos. El ciclo de vida complejo de este parásito implica varios anfitriones intermedios, generalmente caracoles de agua dulce.

La infección en humanos ocurre cuando se ingieren accidentalmente metacercarias (la etapa infectiva del parásito) presentes en vegetales acuáticos crudos o mal lavados. Después de la ingestión, las metacercarias se excavan a través de la pared intestinal y viajan hacia el hígado, donde se desarrollan en adultos maduros. Estos parásitos adultos viven en los conductos biliares del hígado y comen tejido hepático, lo que puede causar diversos síntomas clínicos, como dolor abdominal, náuseas, vómitos, diarrea o ictericia.

La fascioliasis, la enfermedad causada por Fasciola hepatica, es una enfermedad tropical desatendida y representa un problema de salud pública en áreas donde las prácticas agrícolas deficientes y el acceso limitado al agua potable limpia facilitan la propagación del parásito.

El hígado es el órgano más grande dentro del cuerpo humano, localizado en la parte superior derecha del abdomen, debajo del diafragma y por encima del estómago. Pesa aproximadamente 1,5 kilogramos y desempeña más de 500 funciones vitales para el organismo. Desde un punto de vista médico, algunas de las funciones principales del hígado son:

1. Metabolismo: El hígado desempeña un papel crucial en el metabolismo de proteínas, lípidos y carbohidratos. Ayuda a regular los niveles de glucosa en sangre, produce glucógeno para almacenar energía, sintetiza colesterol y ácidos biliares, participa en la descomposición de las hormonas y produce proteínas importantes como las albúminas y los factores de coagulación.

2. Desintoxicación: El hígado elimina toxinas y desechos del cuerpo, incluyendo drogas, alcohol, medicamentos y sustancias químicas presentes en el medio ambiente. También ayuda a neutralizar los radicales libres y previene el daño celular.

3. Almacenamiento: El hígado almacena glucógeno, vitaminas (como A, D, E, K y B12) y minerales (como hierro y cobre), que pueden ser liberados cuando el cuerpo los necesita.

4. Síntesis de bilis: El hígado produce bilis, una sustancia amarilla o verde que ayuda a descomponer las grasas en pequeñas gotas durante la digestión. La bilis se almacena en la vesícula biliar y se libera al intestino delgado cuando se consume alimentos ricos en grasas.

5. Inmunidad: El hígado contiene células inmunitarias que ayudan a combatir infecciones y enfermedades. También produce proteínas importantes para la coagulación sanguínea, como el factor VIII y el fibrinógeno.

6. Regulación hormonal: El hígado desempeña un papel importante en la regulación de los niveles hormonales, metabolizando y eliminando las hormonas excesivas o inactivas.

7. Sangre: El hígado produce aproximadamente el 50% del volumen total de plasma sanguíneo y ayuda a mantener la presión arterial y el flujo sanguíneo adecuados en todo el cuerpo.

No existe una definición médica específica para "Enciclopedias como Asunto" ya que esta frase parece ser una expresión coloquial o un título en lugar de un término médico. Sin embargo, si nos referimos al término "enciclopedia" desde un punto de vista educativo o del conocimiento, podríamos decir que se trata de una obra de consulta que contiene información sistemática sobre diversas áreas del conocimiento, organizadas alfabética o temáticamente.

Si "Enciclopedias como Asunto" se refiere a un asunto médico en particular, podría interpretarse como el estudio o la investigación de diferentes aspectos relacionados con las enciclopedias médicas, como su historia, desarrollo, contenido, estructura, impacto en la práctica clínica y la educación médica, entre otros.

Sin un contexto más específico, es difícil proporcionar una definición médica precisa de "Enciclopedias como Asunto".

La cojera animal se refiere a una forma anormal de movimiento en un animal, generalmente caracterizada por el apoyo limitado o la evitación del contacto de una extremidad con el suelo. Esta condición puede ser causada por diversos factores, como dolor, debilidad, rigidez articular o lesiones en huesos, músculos, tendones, ligamentos o articulaciones. La cojera puede manifestarse de diferentes maneras, dependiendo de la gravedad y la ubicación de la lesión o afección subyacente. Puede observarse como un andar renuente, una zancada corta, una marcha rígida o incluso la incapacidad para soportar peso en la extremidad afectada. Es importante que los propietarios de animales presten atención a cualquier signo de cojera y consulten con un veterinario, ya que esta condición puede ser indicativa de una afección médica subyacente que requiere tratamiento.

El cartílago es un tejido conectivo flexible pero resistente que se encuentra en varias partes del cuerpo humano. Es avascular, lo que significa que no tiene suministro sanguíneo propio, y su principal componente estructural es la proteoglicana, una molécula formada por un complejo de proteínas y glúcidos unidos a grandes cantidades de agua.

Existen tres tipos principales de cartílago en el cuerpo humano:

1. Hialino: Es el tipo más común y se encuentra en las articulaciones, la tráquea, el tabique nasal y los extremos de los huesos largos. Tiene una matriz transparente y fibras colágenas finas que le dan resistencia y flexibilidad.
2. Elástico: Se encuentra en las orejas y la epiglotis, y tiene una mayor cantidad de fibras elásticas que permiten que se estire y regrese a su forma original.
3. Fibro: Es el menos flexible y más denso de los tres tipos, y se encuentra en los discos intervertebrales y entre las membranas que recubren los huesos del esqueleto. Tiene una mayor cantidad de fibras colágenas gruesas que le dan resistencia y soporte.

El cartílago desempeña varias funciones importantes en el cuerpo humano, como proporcionar estructura y soporte a las articulaciones, permitir el movimiento suave y la amortiguación de los impactos, y servir como tejido de crecimiento en los huesos largos durante el desarrollo fetal y la infancia.

El cartílago articular, también conocido como cartílago hialino, es un tejido conjuntivo especializado que recubre las superficies articulares de los huesos en las articulaciones sinoviales. Proporciona una superficie lisa y resistente al desgaste para el movimiento suave y la absorción de impactos entre los huesos. El cartílago articular está compuesto principalmente por células llamadas condrocitos, rodeadas por una matriz extracelular rica en colágeno y proteoglicanos. Esta matriz contiene altas concentraciones de agua y posee propiedades mecánicas únicas que permiten la amortiguación y la lubricación de las articulaciones. A diferencia de otros tejidos, el cartílago articular no tiene vasos sanguíinos ni nervios, lo que limita su capacidad de regenerarse y repararse después de un daño significativo.

MedlinePlus es un servicio de información de salud proporcionado por la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU., que forma parte de los Institutos Nacionales de Salud (NIH). Ofrece información confiable y de alta calidad sobre enfermedades, condiciones y wellness, así como temas de salud para el consumidor. La información está disponible en inglés y español y es escrita en un lenguaje fácil de entender. También proporciona acceso a los recursos de salud de la National Library of Medicine, incluidos artículos médicos revisados por profesionales en PubMed, ensayos clínicos y estudios de salud, así como herramientas interactivas para ayudar a las personas a comprender mejor su salud.

AMP cíclico, o "cAMP" (de su nombre en inglés, cyclic adenosine monophosphate), es un importante segundo mensajero intracelular en las células vivas. Es una molécula de nucleótido que se forma a partir del ATP por la acción de la enzima adenilato ciclasa, y desempeña un papel crucial en la transducción de señales dentro de las células.

La formación de cAMP está regulada por diversas vías de señalización, incluyendo los receptores acoplados a proteínas G y las proteínas G heterotriméricas. Una vez formado, el cAMP activa una serie de proteínas kinasa, como la protein kinase A (PKA), lo que lleva a una cascada de eventos que desencadenan diversas respuestas celulares, como la secreción de hormonas, la regulación del metabolismo y la diferenciación celular.

La concentración de cAMP dentro de las células está controlada por un equilibrio entre su formación y su degradación, catalizada por la enzima fosfodiesterasa. El cAMP desempeña un papel fundamental en muchos procesos fisiológicos y patológicos, como el metabolismo de glucosa, la respuesta inflamatoria, el crecimiento celular y la apoptosis.

La "Información de Salud al Consumidor" (también conocida como "información de salud para el público" o "materiales educativos para pacientes") se refiere a los recursos educativos y la información sobre la salud que están destinados a ser accesibles y comprensibles para el público en general, incluidos los pacientes y sus familias. Esta información puede cubrir una amplia gama de temas relacionados con la salud, como enfermedades y afecciones específicas, estilos de vida saludables, opciones de tratamiento, cuidados médicos preventivos y servicios de apoyo.

La información de salud al consumidor se presenta en una variedad de formatos, como folletos, boletines informativos, videos, podcasts, sitios web y redes sociales. Es importante que esta información sea precisa, objetiva, actualizada y culturalmente relevante, y que esté escrita en un lenguaje claro y sencillo que puedan entender las personas sin conocimientos médicos especializados.

La divulgación de información de salud al consumidor es una parte importante de la atención médica centrada en el paciente, ya que ayuda a los pacientes a tomar decisiones informadas sobre su salud y a participar activamente en su cuidado. Además, también puede desempeñar un papel importante en la promoción de la alfabetización en salud y la prevención de enfermedades.

... y colagenasas como la catepsina B y la hialuronidasa.[3]​[12]​ PSGAG inhibe la síntesis de prostaglandina E2, que se libera ...
Se ha descubierto que la catepsina L y en menor medida la catepsina B son necesarias para la entrada del virus en la célula ... Catepsina B: parece actuar destruyendo las proteínas que causan placa amiloidea, la raíz de los síntomas del Alzheimer, ... Las catepsinas tienen una importancia fundamental en el recambio proteico de las células de mamíferos, más concretamente en la ... La catepsina es una proteína con actividad proteolítica (enzima), se encuentra en tejidos animales, cataliza la hidrólisis de ...
Pine, S.H.; Hendrickson, J.B. (1980). Organic chemistry (en inglés) (4 edición). McGraw-Hill. Zapata, M. (9 de abril de 2021 ... El resto alquino como electrófilo latente en inhibidores de moléculas pequeñas covalentes irreversibles de catepsina K (en ...
Una de ellas es la catepsina B, que después de atravesar la barrera hematoencefálica aumenta los niveles de BDNF (factor de ...
... denominados catepsina B y D.[6]​ Numerosos estudios indican que los proteoglicanos también son los promotores de la ... El dominio G2 se compone de un segundo par de regiones B y B´, que son homólogas a las regiones B y B´ del dominio G1, pero ... La región B es codificada por los exones 8 y 9, y la región B´ por el exón 10. Es el segundo dominio globular de la secuencia N ... La región A del dominio G1 está codificada por el exón 3, la B por los exones 4 y 5, y la B´ por el exón 6. Esta región prevé ...
... con contribuciones adicionales de las cisteína proteasas catepsina B y catepsina L en los endosomas.[9]​[10]​ También se ha ... Classification of Omicron (B.1.1.529): SARS-CoV-2 Variant of Concern». World Health Organization. 26 de noviembre de 2021. ... Hulswit, R.J.G.; de Haan, C.A.M.; Bosch, B.-J. (2016). «Coronavirus Spike Protein and Tropism Changes». Advances in Virus ... Hofmann, H.; Pyrc, K.; van der Hoek, L.; Geier, M.; Berkhout, B.; Pohlmann, S. (31 de mayo de 2005). «Human coronavirus NL63 ...
1972 Christian B. Anfinsen recibe el Nobel de Química por sus trabajos con la ribonucleasa, lo que le llevó a proponer su ... Acuaporina Aminoácido Biosíntesis proteica Biuret Catepsina Citocina Código genético Cucumisina Holoproteína Proteína completa ...
Además de colagenasas, se ha demostrado la acción de una enzima citotóxica muy parecida a la catepsina B llamada EhCP112,[7]​ ... Por estas razones, y por su facilidad de diseminación y contagio, es clasificado dentro de la categoría B de patógeno de ...
... catepsina B, agrecanasa 1), la formación de otras sustancias que dañan el cartílago (óxido nítrico y radicales libres) y ... Michel B et al (2005) (rodilla), Verbruggen G et al (2002) (dedos y manos), Kahan et al, 2009 (rodilla), Wildi et al, 2011 ( ...
... está el clúster de genes B que ncluye las granzimas B y H, la catepsina G (CG), y la chymasa-1 (CMA1)(EC 3.4.21.39) del ... En humanos han sido descritas, cinco diferentes granzimas: A, B, H, K y M. En el ratón, se han encontrado diez granzimas, las ...
La proteasa principal es la catepsina y el resultado es la degradación de los antígenos en oligopéptidos. Las moléculas MHC de ... Los receptores de células B se unen a antígenos no procesados, intactos, en lugar de a proteínas digeridas y presentadas por ... Batista, Facundo D.; Harwood, Naomi E. (1 de enero de 2009). «The who, how and where of antigen presentation to B cells». ... Los antígenos pequeños a veces encuentran células B después de difundirse por sí solos a los ganglios linfáticos, pero partes ...
La cadena invariante luego es degradada en etapas por unas proteínas llamadas catepsinas, dejando sólo un pequeño fragmento ... y linfocitos B. Los antígenos presentados por el CMH clase II derivan de proteínas extracelulares (no son citosólicas como en ... debido a la activación de los linfocitos B. Durante la síntesis de las moléculas de CMH II en el retículo endoplasmático (RE), ...
Catepsina C y D La C actúa sobre enlaces de aminoácidos aromáticos adyacentes a un grupo α-amino libre. La catepsina se ... Quimiotripsina A y B Es la forma activa del quimiotripsinógeno pancreático presente en el duodeno. Posteriormente es activada ... La mayoría de catepsinas se localizan en los lisosomas. Las catepsinas humanas se encuentran en tejidos como el cerebral, el ... La catepsina gástrica deriva de un precursor común a la pepsina, la llamada "proteasa gástrica". Pepsina y catepsina realizan ...
Siddiqui S., Siddiqui B.S., Adil Q. and Begum S., Fitoterapia, 1990, Volume 61, No. 5, page 471 (abstract Archivado el 4 de ... ACP5 y catepsina K), que también pueden reducir el nivel de los síntomas en pacientes con artritis reumatoide.[13]​ Al ser un ...
Las transaminasas usan como cofactor el pirodoxal fosfato, derivado de la vitamina B 6 {\displaystyle {\ce {B6}}} , y actúan ... mediante unas proteasas específicas llamadas catepsinas, de los que hay unos 50 tipos diferentes. El pH óptimo para su ... principalmente de la familia de la catepsinas, encargadas de la digestión de las proteínas. Dicha digestión puede ser: ...
... por Age Associated B Cells: Linfocitos B asociados a la edad) Estos linfocitos expresan la cadena integral αX (CD11c), y ... Los anticuerpos que dan un P-ANCA pueden estar dirigidos contra la mieloperoxidasa (MPO), elastasa, catepsina y otros antígenos ... Anti-La/SS-B: también observados en LES y Síndrome de Sjögren Anti-Sm: poco frecuentes, pero altamente específicos de LES. Anti ... Estos linfocitos B secretan anticuerpos al ser estimulados, y la reducción de estos linfocitos "in vivo" provoca una reducción ...
... translocación del factor de transcripción del factor nuclear potenciador de las cadenas ligeras kappa de las células B ... las hidrolasas lisosómicas desempeñan un papel importante en la eliminación de los detritos con el concurso de catepsinas, ...
... y colagenasas como la catepsina B y la hialuronidasa.[3]​[12]​ PSGAG inhibe la síntesis de prostaglandina E2, que se libera ...
Una de ellas es la catepsina B, que después de atravesar la barrera hematoencefálica aumenta los niveles de BDNF (factor de ...
Instituto Politécnico Nacional 195, Playa Palo de Santa Rita Sur La Paz, B.C.S. México C.P. 23096, Tel:(52) (612) 123-8484 Fax ... La tasa de recambio (kcat) de la catepsina D1 es mayor que la de sus homólogos de bovino y de porcino en el rango de 5 a 55 °C ... En estudios anteriores se ha demostrado que la aspártico peptidasa catepsina D1 del jugo gástrico de la langosta americana, en ... Con fines comparativos se incluyeron homólogos de organismos endotermos, la catepsina D bovina y la pepsina gástrica porcina. ...
Catepsina B - Conceito preferido Identificador do conceito. M0003657. Nota de escopo. Cisteína proteinase lisossomal com ... Se ha visto que la catepsina B está implicada en la DESMIELINIZACIÓN, el ENFISEMA, la ARTRITIS REUMATOIDE y la INVASIVIDAD DE ... A catepsina B tem sido envolvida em processos patológicos na DESMIELINIZAÇÃO, ENFISEMA, ARTRITE REUMATOIDE e INVASIVIDADE ... A catepsina B tem sido envolvida em processos patológicos na DESMIELINIZAÇÃO, ENFISEMA, ARTRITE REUMATOIDE e INVASIVIDADE ...
Enfermedad de Chagas, catepsina B, Sectores: Salud humana - Cuidado a la salud de las poblaciones humanas, Productos y procesos ... cinética de atividade e expressao da catepsina B e caracterizacao bioquimica de uma leucil aminopeptidase de Trypanosoma cruzi ... "molecular cloning and expression of the Trypanosoma cruzi cathepsin B" . En: Brasil Revista do Instituto de Medicina Tropical ...
PARTICIPACIÓ DE LA CATEPSINA B, LA CATEPSINA D I LESFINGOMIELINASA ÀCIDA EN LA FIBROSI HEPÀTICA ... Participación de las Catepsinas B y S en la respuesta inflamatoria hepática ...
Avances clave • La catepsina B es una miocina inducida por la contracción que mejora la función de la memoria. El secreto ... Los lácteos en general son fuente de calcio y de vitaminas B y D. El sistema endocrino está compuesto por una serie de ...
Los hombres y las mujeres que corrían más duro y eran los más aptos, tenían los niveles más altos de la catepsina B, así como ... En otras palabras, cuanto más intenso sea tu entrenamiento, más catepsina B vas a tener en tu sistema para mejorar tu memoria y ... Los investigadores no habían examinado la catepsina B y sus efectos sobre el cerebro tan estrechamente en el pasado. Pero al ... Todo gracias a la producción de una proteína llamada catepsina B, que producen los músculos cuando se realizan ejercicios ...
Las cisteína proteasas de endosomas catepsina B / L (CatB / L) se emplean para el cebado de la proteína S del SARS-CoV-2 en ... En la segunda fase, pero los tipos B y C son los más graves. Inicialmente, ya que son infecciones virales transmitidas por la ... También obtenemos información proporcionada por terceros, y (b) la presentación de un resumen sobre la eficacia en toda la ...
L.J. Robinson, B.B. Yaroslavskity, R.D. Griswold, E.V. Zadorozny, L. Guo, I.L. Tourkova, et al. ... Catepsina K: Cisteína-proteasa que segrega el osteoclasto al ribete en cepillo y provoca la primera fase de la disolución del ... N.B. Binder, B. Niederreiter, O. Hoffmann, R. Stange, T. Pap, T.M. Stuinig, et al. ... Citocina implicada en la maduración y supervivencia de los linfocitos B periféricos y en la activación de los linfocitos B y T. ...
0-9 A B C D E F G H I J K L M N O P Q R S T U V W X Y Z or enter first few letters:. ... La catepsina D1 de la langosta americana, Homarus americanus: estudio de activación termodinámica, estabilidad y especificidad ... LA CALIDAD AMBIENTAL DE MANGLARES DE B.C.S.. Capítulo de libro. CARLOS HERNANDO LECHUGA DEVEZE; SERGIO PEDRIN AVILES; Renato ... La Higuera en El Valle de Vizcaíno, B.C.S.. Libro. Eduardo Antonio Villavicencio Floriani; David Raul López Aguilar; MARIA ...
8.4.6.3.2.4 Hepatitis B Vaccine 8.4.6.3.2.5 Tetanus Vaccine 8.4.6.3.2.6 Diphtheria Vaccine 8.4.6.3.2.7 Cholera Vaccines 8.4.6.3 ...
... que a su vez es reconocido por una enzima llamada catepsina que se produce en exceso en muchos tipos de cáncer. La catepsina ... y Harry B. Helmsley, la Fundación de Ciencias de Israel y la Asociación de Cáncer de Israel. ...
Balaban B, Urman B, Alatas C, Mercan R, Mumcu A, Isiklar A. A comparison of four different techniques of assisted hatching. Hum ... De la misma manera, se ha estudiado el papel de las catepsinas en la eclosión embrionaria en modelos animales (Sireesha et al ... Burkart AD, Xiong B, Baibakov B, Jimenez- Movilla M, Dean J. Ovastacin, a cortical granule protease, cleaves ZP2 in the zona ... Red porosa de la ZP (x2000). (b) Ovocito humano no fecundado. Superficie compacta y lisa de la ZP (x2000). (c) Mayor aumento de ...
Carboxipeptidasa B Carboxipeptidasa B Plasmática use Carboxipeptidasa B2 Carboxipeptidasa B2 Carboxipeptidasa C use Catepsina A ... Cadena B de beta-Cristalinas use Cadena B de beta-Cristalina Cadena B de Cristalina beta use Cadena B de beta-Cristalina ...
... mayor riesgo de reacciones adversas hepáticas graves y potencialmente mortales en pacientes con hepatitis B o C crónica; datos ... debido a su mayor estabilidad plasmática y activación intracelular mediante hidrólisis por la catepsina A, tenofovir ...
Catepsina B [D08.811.277.656.224.125] Catepsina B * Catepsina C [D08.811.277.656.224.130] ... Catepsina A - Concepto preferido UI del concepto. M0242181. Nota de alcance. Una carboxipeptidase que cataliza la liberación de ... catepsina A. Término(s) alternativo(s). carboxipeptidasa C carboxipeptidasa Y proteína protectora de los lisosomas proteína ...
Su poder anti-inflamatorio viene dado por su papel como inhibidor de la actividad transcripcional del factor nuclear kappa B ( ... recientes estudios demuestran su papel en la inhibición de la actividad proteolítica de la catepsina G (CATG) y de la síntesis ...
2. Meza D, Khuder B, Bailey JI, et al: Mortality from COVID-19 in patients with COPD: A US study in the N3C Data Enclave. Int J ... Las proteasas pulmonares, como la elastasa de los neutrófilos, las metaloproteinasas de la matriz y las catepsinas, degradan la ... 1. Lange P, Celli B, Agusti A, et al: Lung-function trajectories leading to chronic obstructive pulmonary disease. N Engl J Med ... B), el grado de obstrucción del flujo de aire (O, que es el VEF1), la disnea (D, que se mide usando el Modified British Medical ...
La Catepsina S y la Cistatina C y su relación con la ateromatosis subclínica en pacientes con artritis reumatoide - ... Asociación del alelo HLA-B*41:02 con púrpura de Henoch-Schönlein en población española independientemente del status de HLA- ...
Foi observada atividade do tipo catepsina em produtos da excreção-secreção obtidos a partir de leveduras de dois dias de ... anfotericina B (AB), itraconazol (ITZ) y fluconazol (FLZ). Se evaluó el desempeño diagnóstico del Etest con respecto a la ... Animais , Humanos , Coelhos , Antígenos de Fungos/biossíntese , Catepsinas/biossíntese , Quimotripsina/biossíntese , Proteínas ... Antígenos de Fungos/biossíntese , Catepsinas/biossíntese , Quimotripsina/biossíntese , Proteínas Fúngicas/biossíntese , ...
A. Krebsová, W. Küster, G.G. Lestringant, B. Schulze, B. Hinz, P.M. Frossard, et al. ... Los defectos en el transporte de ciertas proteasas, como la calicreína 5 y la catepsina D, causadas por las alteraciones en los ... M. Ginartea, A. Vegab, J. Toribioa. a Departamento de Dermatología, Complejo Hospitalario Universitario, Facultad de Medicina, ... 3B)21. Son un hallazgo constante de la enfermedad, ya que se detectan en distintas biopsias en un mismo paciente y no se ...
La Catepsina S y la Cistatina C y su relación con la ateromatosis subclínica en pacientes con artritis reumatoide - ... Asociación del alelo HLA-B*41:02 con púrpura de Henoch-Schönlein en población española independientemente del status de HLA- ...
Aunque los síntomas pueden variar, los habitantes de la Columbia Británica pueden dar forma al futuro del transporte en B. ... en la superficie de la célula diana por TMPRSS2 o por catepsinas en los endosomas. Por lo tanto, no se garantiza ni se implica ... Aunque los síntomas pueden variar, los habitantes de la Columbia Británica pueden dar forma al futuro del transporte en B. ... Nuestro equipo ejecutivo gestiona la dirección estratégica de la empresa, b. Definitivamente salí con ganas de explorar eso más ...
Grupo B. Los Potenciales de membrana mitocondrial (DΨm) fueron analizados en BMC de los sujetos y el control de los pacientes ... catepsina, LC3 y LYSO Tracker), y Aumentan la expresión de los genes tanto autofágicos A nivel de la transcripción y traducción ... Grupo B. Reducción de la fluorescencia en las LysoTracker BMC de pacientes de FM bajo un suplemento de CoQ10 (100 μM) durante ... Manuel y Keenoy B, Moorkens G, Vertommen J, De Leeuw I: Estado antioxidante y peroxidación de las lipoproteínas en el síndrome ...
acuñada por J.B. Caventou y P.J. Pelletier. quinina 2. 1954. acuñada por M. Schachter y E.M. Thain. ... catepsina. 1929. acuñada por R. Willstätter. cefalexina. 1967. documentada. cefalina. 1878. acuñada por J.L.W. Thudichum. ...
B - Organismos Términos alterados. Sustituido por. B03 - Bacterias. Bacillus stearothermophilus. Geobacillus stearothermophilus ... Catepsina C. Dipeptidil Peptidasas. Dipeptidil-Peptidasas y Tripeptidil-Peptidasas. Endopeptidasas Aspárticas. Ácido Aspártico ...
B - Organismos Términos alterados. Sustituido por. B03 - Bacterias. Bacillus stearothermophilus. Geobacillus stearothermophilus ... Catepsina C. Dipeptidil Peptidasas. Dipeptidil-Peptidasas y Tripeptidil-Peptidasas. Endopeptidasas Aspárticas. Ácido Aspártico ...
  • Todo gracias a la producción de una proteína llamada catepsina B, que producen los músculos cuando se realizan ejercicios vigorosos. (mextyle.com)
  • Según explicó la profesora Ronit Satchi-Fainaro, investigadora principal del departamento de fisiología y farmacología de la Facultad de Medicina Sackler de la TAU, «la sonda es un polímero que se conecta a una etiqueta fluorescente mediante un enlazador, que a su vez es reconocido por una enzima llamada catepsina que se produce en exceso en muchos tipos de cáncer. (amia.org.ar)
  • Con fines comparativos se incluyeron homólogos de organismos endotermos, la catepsina D bovina y la pepsina gástrica porcina. (cibnor.mx)
  • En estudios anteriores se ha demostrado que la aspártico peptidasa catepsina D1 del jugo gástrico de la langosta americana, en comparación con la catepsina D bovina, posee mayor eficiencia catalítica en el rango de 4-25 °C. En este trabajo se investigó si la catepsina D1 es una enzima adaptada al frío con base en estudios de activación termodinámica, estabilidad y especificidad por sustrato de la enzima purificada del jugo gástrico. (cibnor.mx)
  • El factor neurotrófico derivado del cerebro o FNDC (también conocido como BDNF, del inglés brain-derived neurotrophic factor) es una proteína[1]​ que en los humanos está codificada por el gen BDNF. (wikipedia.org)
  • 10]​ De entre todas las neurotrofinas (moléculas que estimulan la supervivencia, la diferenciación y el crecimiento neuronal), el factor neurotrófico derivado del cerebro es el que se ve más afectado por el ejercicio. (wikipedia.org)
  • Es posible que este trabajo abra una nueva vía farmacológica para el tratamiento de la depresión basado en la modificación del músculo esquelético en lugar de dirigirse directamente al cerebro. (emmanuelagmf.com)
  • Los investigadores comenzaron a interesarse por la catepsina B porque sabían que, mientras se hace ejercicio, los músculos queman energía y liberan proteínas y otras sustancias en el torrente sanguíneo, que luego van al cerebro. (mextyle.com)
  • Los investigadores no habían examinado la catepsina B y sus efectos sobre el cerebro tan estrechamente en el pasado. (mextyle.com)
  • Las cisteína proteasas de endosomas catepsina B / L (CatB / L) se emplean para el cebado de la proteína S del SARS-CoV-2 en células junto con la actividad de la proteasa TMPRSS2, y tenemos un reloj maestro en nuestro cerebro. (whoareyou.in)
  • En otras palabras, cuanto más intenso sea tu entrenamiento, más catepsina B vas a tener en tu sistema para mejorar tu memoria y habilidades de pensamiento. (mextyle.com)
  • Clark es imprescindible eliminar un parásito, el fasciolopsis buski y una familia de bacterias, las clostridium (ambos presentes en todos los cánceres). (terapiaclark.info)
  • La inflamación es la respuesta del sistema inmunitario frente a cualquier daño en los tejidos del organismo ya sea causado por agentes patógenos como virus y bacterias o por una lesión ocasionada por un traumatismo, fractura o corte. (mederinutricion.com)
  • Es importante destacar que entre el 30 y el 70% de las proteínas son inmediatamente degradadas después de ser sintetizadas (las llamadas DRiPs - productos ribosomales defectuosos - como resultado de defectos en la transcripción o traducción). (immunology.org)
  • Está presente en diversos tejidos y es importante en muchos procesos fisiológicos y patológicos. (bvsalud.org)
  • Y, ¿Por qué es tan importante eliminar estos patógenos? (terapiaclark.info)
  • El síndrome de Papillon-Lefèvre es causado por mutaciones en el gen CTSC que codifica la sustancia llamada catepsina C, que tiene un papel importante en la piel y también en el sistema inmune. (nih.gov)
  • Es muy importante poder resolver la inflamación antes de que cronifique y para ello existen diferentes tratamientos. (mederinutricion.com)

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