Aptámeros de péptidos. Buscador médico

Secuencias de nucleótidos, generadas mediante la TÉCNICA SELEX DE PRODUCCIÓN DE APTÁMEROS, que se unen específicamente a una molécula determinada por la que tienen gran afinidad.

Secuencias peptídicas generadas mediante ciclos sucesivos de la TÉCNICA SELEX DE PRODUCCIÓN DE APTÁMEROS, que se unen a una molécula diana de modo específico y con gran afinidad.

Miembros de la clase de compuestos formados por AMINOÁCIDOS unidos por enlaces peptídicos entre aminoácidos adyacentes en estructuras lineales, ramificadas o cíclicas. Los OLIGOPÉPTIDOS están compuestos por aproximadamente 2-12 aminoácidos. Los polipéptidos están compuestos por aproximadamente 13 o mas aminoácidos. Las PROTEINAS son polipéptidos lineales que normalmente son sintetizadas en los RIBOSOMAS.

Una colección de péptidos clonados, o químicamente sintetizados, frecuentemente constituídos por todas las combinaciones posibles de aminoácidos formando un péptido n-aminoácido.

Proteínas parciales formadas por hidrólisis parcial de proteínas o generadas a través de técnicas de INGENIERÍA DE PROTEÍNAS.

Pequeños péptidos catiónicos que son un componente importante en la mayoría de las especies, de las primeras defensas innatas e inducidas contra microbios invasores. En los animales se encuentran en las superficies mucosas, dentro de gránulos fagocíticos, y en la superficie del cuerpo. También se encuentran en insectos y plantas. Entre otros, este grupo incluye las DEFENSINAS, protegrinas, taquiplesinas, y tioninas. Desplazan a los CATIONES BIVALENTES de los grupos fosfato de LÍPIDOS DE LA MEMBRANA que conducen a la interrupción de la membrana.

Secuencia de PURINAS y PIRIMIDINAS de ácidos nucléicos y polinucleótidos. También se le llama secuencia de nucleótidos.

Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.

Péptidos cuyos extremos amino y carboxi están unidos mediante unión peptídica formando una cadena circular. Algunos de estos compuestos son AGENTES ANTIINFECCIOSOS. Algunos de ellos son de síntesis no ribosómica (BIOSÍNTESIS PEPTÍDICA NO RIBOSÓMICA).

Ordenamiento espacial de los átomos de un ácido nucleico o polinicleótido que produce su forma tridimensional característica.

Proceso mediante el cual las sustancias, ya sean endógenas o exógenas, se unen a proteínas, péptidos, enzimas, precursores de proteínas o compuestos relacionados. Las mediciones específicas de unión de proteína frecuentemente se utilizan en los ensayos para valoraciones diagnósticas.

Análisis de PÉPTIDOS generados por la digestión o fragmentación de una proteína o mezcla de PROTEINAS, mediante ELECTROFORESIS, CROMATOGRAFIA o ESPECTROMETRIA DE MASA. Las huellas del péptido resultante son analizadas para distintos propósitos incluyendo la identificación de las proteinas en una muestra. El POLIMORFISMO GENÉTICO, patrones de expresión genética y patrones para el diagnóstico de enfermedades.

Polinucleótido constituido esencialmente por cadenas, con un esqueleto que se repite, de unidades de fosfato y ribosa al cual se unen bases nitrogenadas. El ARN es único entre las macromoléculas biológicas pues puede codificar información genética, servir como abundante componente estructural de las células, y también posee actividad catalítica.

El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.

Péptidos constituídos por entre dos y doce aminoácidos.

Partes de una macromolécula que participan directamente en su combinación específica con otra molécula.

Polímero constituido por pocos nucleótidos (de 2 a 20). En genética molecular, secuencia pequeña sintetizada para igualar a una región donde se sabe que ocurre una mutación y luego usada como detector (SONDA DE OLIGONUCLEÓTIDO). (Dorland, 28a ed)

Una técnica biosensora en que las biomoléculas capaces de enlazar con analíticos o enlaces específicos son primero inmovilizadas en una cara de una película metálica. Entonces se proyecta luz por la cara opuesta de la película, para excitar los plasmones de superficie, o sea, las oscilaciones de los electrones libres propagándose a lo largo de la superficie de la película. Se mide el índice refractario de la luz que esta superficie refleja. Cuando las biomoléculas inmovilizadas son enlazadas por sus ligandos, se crea una alteración en los plasmones de superficie en la cara opuesta de esta película, la cual es directamente proporcional al cambio en la masa enlazada o adsorbida. El enlace se mide por los cambios en el índice refractario. La técnica se usa para estudiar las interacciones biomoleculares, como el enlace antígeno-anticuerpo.

Grupo de ribonucleótidos (hasta 12) en el que los residuos de fosfato de cada ribonucleótido actúan como puentes en la formación de enlaces diéster entre las moléculas de ribosa.

Técnicas empleadas para producir moléculas que presentan propiedades que se corresponden con las demandas del experimentador. Estas técnicas combinan métodos para producir cambios estructurales con métodos de selección. También se utilizan para analizar mecanismos de evolución propuestos, en condiciones de selección in vitro.

Péptido (PÉPTIDOS) secretado por el ENCÉFALO y las AURÍCULAS DEL CORAZÓN, que se almacena fundamentalmente en el MIOCARDIO del ventrículo cardíaco. Puede producir NATRIURESIS, DIURESIS, VASODILATACIÓN e inhibir la secreción de RENINA Y ALDOSTERONA. Mejora la función cardíaca. Contiene 32 AMINOÁCIDOS.

Cualesquiera de una variedad de procedimientos que utilizan sondas biomoleculares para medir la presencia o concentración de moléculas biológicas, estructuras biológicas, microorganismos, etc., al convertir una interacción bioquímica sobre la superficie de la sonda en una señal física cuantificable.

Modelos empleados experimentalmente o teóricamente para estudiar la forma de las moléculas, sus propiedades electrónicas, o interacciones; comprende moléculas análogas, gráficas generadas en computadoras y estructuras mecánicas.

Polipéptido altamente básico, de cadena simple, aislado de la mucosa intestinal. Tiene un amplio espectro de acciones biológicas que afectan los sistemas cardiovascular, gastrointestinal y respiratorio. También se encuentra en varias partes de los sistemas nerviosos central y periférico y es un neurotransmisor.

Una tecnología, en el que conjuntos de reacciones para su solución o síntesis en fase sólida, se utiliza para crear bibliotecas moleculares para el análisis de compuestos a gran escala.

Moléculas de ADN que poseen actividad enzimática.

Péptido relacionado con el gen de la calcitonina. Es un péptido de 37 aminoácidos derivado del gen de la calcitonina. Se produce como resultado del procesamiento alternativo del ARNm que proviene del gen de la calcitonina. El neuropéptido está en casi todo el tejido neural del cerebro, tracto gastrointestinal, y los nervios perivasculares y otros tejidos. El péptido produce múltiples efectos biológicos y tiene modos de acción circulatorios y como neurotransmisor. En particular, es un potente vasodilatador endógeno.

Proteína extracelular de 60 kD de Streptomyces avidinii con cuatro sitios de enlace de alta afinidad para la biotina. A diferencia de la AVIDINA, la estreptavidina tiene un punto isoléctrico casi neutral y no tiene cadenas laterales de carbohidratos.

Péptidos que tienen la capacidad para entrar en las células atravesando directamente la membrana plasmática, o a través de la captación vía endocitosis.

La tasa de la dinámica en los sistemas físicos o químicos.

Forma tridimensional característica de una proteína, incluye las estructuras secundaria, supersecundaria (motivos), terciaria (dominios) y cuaternaria de la cadena de péptidos. ESTRUCTURA DE PROTEINA, CUATERNARIA describe la conformación asumida por las proteínas multiméricas (agregados de más de una cadena polipeptídica).

Producción de PÉPTIDOS o PROTEINAS por los constituyentes de un organismo vivo. La biosintesis de las proteinas en los RIBOSOMAS siguiendo un modelo de ARN se llama traducción (TRADUCCIÓN GENÉTICA). Hay otra biosíntesis de péptidos no ribosómica (BIOSINTESIS DE PÉPTIDOS, INDEPENDIENTES DE ÁCIDOS NUCLEICOS) que es llevada a cabo por PÉPTIDO SINTASAS y PEPTIDIL TRANSFERASAS. Modificaciones adicionales de las cadenas peptídicas producen moleculas funcionales de péptidos y proteinas.

Nivel de la estructura proteica en el cual las interacciones regulares del tipo de unión de hidrógeno en tramos contiguos de la cadena polipeptídica conduce a alfa hélices, cadenas beta (que se alínean formando las láminas beta) u otro tipo de enrollados. Este es el primer nivel de plegamiento de la conformación proteica.

Gran colección de fragmentos de ADN clonados (CLONACIÓN MOLECULAR)de un determinado organismo, tejido, órgano o tipo celular. Puede contener secuencias genómicas completas (BIBLIOTECA GENÓMICA) o secuencias complementarias de ADN, éstas formadas a partir de ARN mensajero y sin secuencias intrónicas.

Un método para determinación de puntos de contacto entre proteínas interactivas o sitios de enlace de proteínas a ácidos nucleicos. Para la huella de proteína se utiliza un reagente o protease que corta la proteína. La segmentación proteica es inhibida cuando las proteínas, o ácidos nucleicos y proteína, entran en contacto mutuamente. Después de la finalización de la reacción de corte, los fragmentos restantes de péptidos son analizados por electroforesis.

Péptido de 36 aminoácidos producido por las células L del intestino delgado distal y del colon. El péptido YY inhibe la secreción gástrica y pancreática.

Análogos de ADN que contienen enlaces estructurales de amidas neutras en el esqueleto y que están compuestos por unidades de aminoetilglicina en lugar de por los enlaces fosfodiéster usuales de grupos de desoxirribosa. Los ácidos nucleicos de los péptidos tienen una elevada estabilidad biológica y mayor afinidad por las secuencias de ADN o ARN complementario que los oligómeros análogos de ADN.

La interacción de dos o más sustratos o ligandos con el mismo sitio de unión. El desplazamiento de una por otro se utiliza en mediciones cuantitativas y de afinidad selectiva.

PÉPTIDOS de 22 aminoácidos, derivados principalmente de las células del ENDOTELIO VASCULAR. También se encuentra en el CEREBRO, glándulas endocrinas principales y otros tejidos. Tiene una estructura homóloga al FACTOR NATRIURÉTICO ATRIAL. Tiene una acción relajante vascular, por lo que es importante en la regulación del tono vascular y del flujo sanguíneo. Se han identificado algunas formas con alto peso molecular que contienen los 22 aminoácidos.

Sitios sobre un antígeno que interactuan con anticuerpos específicos.

Péptidos que regulan el EQUILIBRIO HIDROELECTROLITICO en el cuerpo, también conocidos como hormonas peptídicas natriuréticas. Varias han sido secuenciadas (FACTOR NATRIURETICO ATRIAL; PEPTIDO NATRIURETICO CEREBRAL; PEPTIDO NATRIURETICO TIPO-C).

Cultivos celulares establecidos que tienen el potencial de multiplicarse indefinidamente.

Estructuras de ADN y ARN de orden superior constituidas por secuencias ricas en guanina. Se forman alrededor de un núcleo de al menos dos tétradas apiladas de bases GUANINA unidas por puentes de hidrógeno. Pueden formarse a partir de una, dos o cuatro hebras independientes de ADN (o ARN) y pueden adoptar una gran variedad de configuraciones según la dirección, la longitud y la secuencia de las hebras. (Nucleic Acids Res. 2006;34(19):5402-15)

Nivel de la estructura proteica en el cual las combinaciones de estructuras secundarias de proteína (alfa hélices, regiones lazo y motivos) están empacadas juntas en formas plegadas que se denominan dominios. Los puentes disulfuro entre cisteínas de dos partes diferentes de la cadena polipeptídica junto con otras interacciones entre cadenas desempeñan un rol en la formación y estabilización de la estructura terciaria. Las pequeñas proteínas generalmente consisten de un dominio único, pero las proteínas mayores pueden contener una cantidad de dominios conectados por segmentos de cadena polipeptídica que no tienen estructura secundaria.

Relación entre la estructura química de un compuesto y su actividad biológica o farmacológica. Los compuestos frecuentemente se clasifican juntos porque tienen características estructurales comunes, incluyendo forma, tamaño, arreglo estereoquímico y distribución de los grupos funcionales.

Neuropéptido y hormona intestinal que ayuda a regular la secreción de ÁCIDO GÁSTRICO y la función motora gástrica. Una vez liberado de los nervios en el antro del ESTÓMAGO, el neuropéptido estimula la liberación de GASTRINA de las CÉLULAS SECRETORAS DE GASTRINA.

Molécula que se une a otra molécula. Se usa especialmente para referirse a una molécula pequeña que se une específicamente a una molécula grande, como p. ej., la unión de un antígeno a un anticuerpo, la unión de una hormona o un neurotransmisor a un receptor, o la unión de un sustrato o un efector alostérico a una enzima. Un ligando es también molécula que dona o acepta un par de electrones para formar un enlace covalente coordinado con el átomo metálico central de un complejo de coordinación. (Dorland, 28a ed)

Propiedad característica de la actividad enzimática con relación a la clase de sustrato sobre el cual la enzima o molécula catalítica actúa.

Una familia de receptores de proteína G acoplados que fue originalmente identificada por su capacidad de unir péptidos N-formil como N-FORMILMETIONINA LEUCIL-FENILALANINA. Debido a que los péptidos N-formil se encuentran en la MITOCONDRIA y BACTERIA, esta clase de receptores se cree que desempeñan un rol en la mediación de la respuesta celular al daño celular y la invasión bacteriana. Sin embargo, los ligandos péptidos no-formilados también se han encontrado para esta clase de receptor.

Un péptido de 27 aminoácidos con histidina en el terminal N e isoleucina amida en el terminal C. La composición exacta aminoácida del péptido depende de las especies. El péptido es segregado en el intestino, pero se halla en el sistema nervioso, muchos órganos y en la mayoría de los tejidos periféricos. Tiene un amplio rango de acciones biológicas, afectando los sistemas cardiovascular, gastrointestinal, respiratorio y nervioso central.

Ligasas que catalizan la unión de AMINOÁCIDOS adyacentes mediante la formación de enlaces carbono-nitrógeno entre sus grupos ácido carboxílico y los grupos amino.

Inserción de moléculas de ADN recombinante de fuentes procariotas y/o eucariotas en un vehículo replicador, como el vector de virus o plásmido, y la introducción de las moléculas híbridas resultantes en células receptoras sin alterar la viabilidad de tales células.

Hidrolasas que desdoblan especificamente las uniones peptídicas de las PROTEINAS y los PÉPTIDOS. Ejemplos de subclases de este grupo son las EXOPEPTIDASAS y ENDOPEPTIDASAS.

Receptores de la superficie celular que se unen con alta afinidad a mensajeros peptídicos y que regulan las señales intracelulares que influyen sobre el comportamiento de las células.

Técnicas cromatográficas líquidas que se caracterizan por altas presiones de admisión, alta sensibilidad y alta velocidad.

Potente péptidonatriurético y vasodilatador o una mezcla de PÉPTIDOS de diferentes tamaños y bajo peso molecular, derivados de un precursor común y secretados fundamentalmente por los ATRIOS CARDÍACOS. Todos estos péptidos comparten una secuencia de unos 20 AMINOÁCIDOS.

POLIPÉPTIDOS lineales sintetizados en los RIBOSOMAS y que ulteriormente pueden ser modificados, entrecruzados, divididos o unidos en proteinas complejas, con varias subunidades. La secuencia específica de AMINOÁCIDOS determina la forma que tomará el polipéptido durante el PLIEGUE DE PROTEINA.

Compuestos inorgánicos que contienen flúor como parte integral de la molécula.

Cadena única de desoxirribonucleótidos que se encuentra en algunas bacterias y virus. Usualmente existe como un círculo covalentemente cerrado.

Polímeros de alto peso molecular que contienen una mezcla de nucleótidos purínicos y pirimidínicos mantendos juntos en forma de cadena por medio de enlaces ribosa o desoxirribosa.

Proteínas preparadas por la tecnología del ADN recombinante.

Análisis de la masa de un objeto mediante la determinación de las longitudes de ondas en las que la energía electromagnética es absorbida por dicho objeto.

Enzima derivada de la protrombina que convierte al fibrinógeno en fibrina. (Dorland, 28a ed)

Precursores de proteínas, también conocidos como protámeros o polipéptidos, son cadenas lineales de amino ácidos unidos por enlaces peptídicos, que aún no han foldado o adquirido su estructura terciaria definitiva y tridimensional característica de la proteína funcional madura.

Sistemas de administración de drogas por medio del suministro controlado, de modo que una cantidad óptima alcanza al sitio diana. Los sistemas de liberación de medicamentos comprenden al transportador, la vía y el blanco.

Especie de BACILOS GRAMNEGATIVOS ANEROBIOS FACULTATIVOS que suelen encontrarse en la parte distal del intestino de los animales de sangre caliente. Por lo general no son patógenos, pero algunas cepas producen DIARREA e infecciones piógenas. Las cepas patógenos (viriotipos) se clasifican según sus mecanismos patógenos específicos, como toxinas (ESCHERICHIA COLI ENTEROTOXÍGENA).

Parte de una molécula del ARN MENSAJERO, que experimenta un cambio en su conformación bajo la unión a un metabolito específico u otra molécula pequeña, de ese modo regulando la trancripción de los ARN mensajeros, procesamiento post-transcripcional, transporte, traducción o estabilidad en respuesta a diferentes niveles del metabolito u otras células pequeñas.

Serina endopeptidasa que se forma del TRIPSINOGENO en el páncreas. Es convertida a su forma activa por la ENTEROPEPTIDASA en el intestino delgado. Cataliza la hidrólisis del grupo carboxilo de la arginina o de la lisina. EC 3.4.21.4.

Secuencias cortas de ADN (generalmente alrededor de 10 pares de bases) que son complementarias a las secuencias de ARN mensajero y que permiten que la transcriptasa inversa comience a copiar las secuencias adyacentes del ARNm. Las cartillas se usan con frecuencia en las técnicas de biología y genética molecular.

Grado de similitud entre secuencias de aminoácidos. Esta información es útil para entender la interrelación genética de proteinas y especies.

Diseño molecular de drogas con propósitos específicos (tales como unión al ADN, inhibición enzimática, eficacia anti cancerígena, etc.) basado en el conocimiento de las propiedades moleculares tales como la actividad de los grupos funcionales, geometría molecular y estructura electrónica y también en la información catalogada sobre moléculas análogas. El diseño de drogas generalmente consiste en el modelaje molecular asistido por computación y no incluye la farmacocinética, análisis de dosis o análisis de administración de la droga.

Grupo de átomos o moléculas unidas a otras moléculas o estructuras celulares y que se utilizan en el estudio de las propiedades de estas moléculas y estructuras. Las secuencias de ADN o ARN radioactivos se utilizan en BIOLOGÍA MOLECULAR para detectar la presencia de una secuencia complementaria por HIBRIDACIÓN DE ÁCIDO NUCLEICO.

Compuestos orgánicos que generalmente contienen un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Veinte aminoácidos alfa son las subunidades que se polimerizan para formar proteínas.

Polímero de desoxirribonucleótidos que es el material genético primario de todas las células. Los organismos eucarióticos y procarióticos contienen normalmente ADN en forma de doble cadena, aunque en varios procesos biológicos importantes participan transitoriamente regiones de una sola cadena. El ADN, que consiste de un esqueleto de poliazúcar-fosfato posee proyecciones de purinas (adenina y guanina) y pirimidinas (timina y citosina), forma una doble hélice que se mantiene unida por puentes de hidrógeno entre estas purinas y pirimidinas (adenina a timina y guanina a citosina).

Uso de dispositivos que emplean moléculas detectoras para detectar, investigar o analizar otras moléculas, macromoléculas, agregados moleculares u organismos.

Animales bovinos domesticados del género Bos, que usualmente se mantienen en una granja o rancho y se utilizan para la producción de carne o productos lácteos o para trabajos pesados.

Péptidos endógenos que tienen actividad semejante a los opiáceos. Las tres clases principales identificadas actualmente son las ENCEFALINAS, DINORFINAS y las ENDORFINAS. Cada una de estas familias deriva de precursores diferentes: proencefalinas, prodinorfinas y las PROOPIOMELANOCORTINA, respectivamente. También hay al menos tres clases de RECEPTORES OPIOIDES, pero las familias de péptidos no se relacionan fácilmente con los receptores.

Una línea celular derivada de células de tumor cultivadas.

Proteínas y péptidos que están involucrados en TRANSDUCCIÓN DE SEÑAL dentro de la célula. Aquí están imcluídos péptidos y proteínas que regulan la actividad de FACTORES DE TRANSCRIPCIÓN Y PROCESOS CELULARES en respuesta a señales de RECEPTORES DE SUPERFICIE CELULAR. Los péptidos de señalización intracelular y proteínas pueden ser parte de una cascada de señalización enzimática o actuar a través de enlace y modificando la acción de otros factores de señalización.

Método espectroscópico de medición del momento magnético de las partículas elementales tales como núcleos atómicos, protones o electrones. Se emplea en aplicaciones clínicas tales como IMAGEN POR RESONANCIA MAGNÉTICA (IMAGEN POR RESONANCIA MAGNÉTICA)

Hormonas sintetizadas de aminoácidos. Se distinguen de los PÉPTIDOS Y PROTEINAS DE SEÑALIZACIÓN INTERCELULAR en que sus acciones son sistémicas.

Desarrollo e empleo de técnicas para estudiar fenómenos físicos y estructuras construidas en escala nanométrica o menor.

Células que se propagan in vitro en un medio de cultivo especial para su crecimiento. Las células de cultivo se utilizan, entre otros, para estudiar el desarrollo, y los procesos metabólicos, fisiológicos y genéticos.

Proteínas recombinantes que se producen por TRADUCCIÓN GENÉTICA de genes de fusión formados por la combinación de SECUENCIAS REGULADORAS DEL ÁCIDO NUCLEICO de uno o mas genes con la proteina que codifica secuencias de uno o mas genes.

Proteínas que están químicamente vinculadas a un sustrato material que entrega su ubicación fija. La inmovilización de proteínas permite su uso en reacciones químicas sin ser diluído por solventes.

Electroforesis en la que se emplea un gel de poliacrilamida como medio de difusión.

Componentes estructurales de proteínas, comunmente observados, formados por combinaciones simples de estructuras secundarias adyacentes. Una estructura comunmente observada puede estar compuesta por una SECUENCIA CONSERVADA que puede estar representada por una SECUENCIA DE CONSENSO.

Incorporación de grupos biotinil en las moléculas.

Péptidos generados de un PRECURSOR DE PEPTIDOS BETA AMILOIDES. Forma fibrilar amiloidea de estos péptidos es el principal componente de placas amiloideas encontradas en individuos con la enfermdad de Alzheimer y en individuos viejos con trisomía 21(SÍNDROME DE DOWN). El péptido se encuentra predominantemente en el sistema nerviosos, pero se ha descrito su presencia en tejido no nervioso.

Combinación de dos o más aminoácidos o secuencias de bases de un organismo u organismos de manera que quedan alineadas las áreas de las secuencias que comparten propiedades comunes. El grado de correlación u homología entre las secuencias se pronostica por medios computarizados o basados estadísticamente en los pesos asignados a los elementos alineados entre las secuencias. Ésto a su vez puede servir como un indicador potencial de la correlación genética entre organismos.

Una técnica espectrométrica que se emplea para el análisis de grandes biomoléculas. Se entierran moléculas analíticas en una matriz excedente de pequeñas moléculas orgánicas que muestran una absorción altamente resonante en la longitud de onda de láser empleada. La matriz absorbe la energía del láser, induciendo así una suave desintegración de la mezcla muestra-matriz hacia matriz libre (fase de gas) y moléculas analíticas e iones moleculares. En general, sólo se producen iones moleculares de las moléculas analíticas, y casi no ocurre fragmentación. Esto hace que el método sea muy apropiado para determinaciones del peso molecular y análisis de muestra.

Una técnica altamente sensible (en el orden picomolar, que es 10,000 veces más sensible que la electroforesis convencional) y eficiente, que permite la separación de proteínas, ácidos nucléicos y carbohidratos.

La estructura de una molécula que imita o simula la estructura de una molécula diferente.

Los procesos de formación de la estructura terciaria del ARN.

Familia de virus ARN de las plantas que infectan a una gran variedad de herbéceas y leñosas. Cuenta al menos con ocho géneros, como POTEXVIRUS y CARLAVIRUS, ambos muy inmunógenos.

Agentes que emiten luz tras la excitación luminosa. La longitud de onda de la luz emitida es usualmente mayor que la de la luz incidente. Los fluorocromos son sustancias que producen fluorescencia en otras sustancias, es decir, colorantes usados para marcar otros compuestos con marcadores fluorescentes.

Estudio de los canales de fluido y cámaras de pequeñas dimensiones de decenas a cientos de micrómetros y volúmenes de nanolitros o picolitros. Esto es de interés en la MICROCIRCULACIÓN biológica y se utiliza en MICROQUÍMICA y TÉCNICAS DE INVESTIGACIÓN.

Péptido procesado en el TRACTO GASTROINTESTINAL a partir del proglucagón que actúa en el receptor del péptido 1 similar al glucagón y es degradado por la DIPEPTIDIL-PEPTIDASA IV. Estimula la secreción de INSULINA.

Secuencias de ARN que funcionan como molde para la síntesis de proteínas. Los ARNm bacterianos generalmente son transcriptos primarios ya que no requieren de procesamiento post-transcripcional. Los ARNm eucarioticos se sintetizan en el núcleo y deben exportarse hacia el citoplasma para la traducción. La mayoría de los ARNm de eucariotes tienen una secuencia de ácido poliadenílico en el extremo 3', conocida como el extremo poli(A). La función de este extremo no se conoce con exactitud, pero puede jugar un papel en la exportación del ARNm maduro desdel el núcleo así como ayuda a estabilizar algunas moléculas de ARNm al retardar su degradación en el citoplasma.

El estudio sistemático de la dotación completa de proteínas (PROTEOMA) de los organismos.

Membrana selectivamente permeable que contiene proteínas y lípidos y rodea el citoplasma de las células procariotas y eucariotas.

Inmmunoensayo que utiliza un anticuerpo marcado con una enzima marcadora como es la peroxidasa del rábano picante (horseradish peroxidase). Mientras la enzima o el anticuerpo están unidas a un sustrato inmunoadsorbente, ambas retienen su actividad biológica; el cambio en la actividad enzimática como resultado de la reacción enzima-anticuerpo-antígeno es proporcional a la concentración del antígeno y puede ser medida espectrofotométrica o visualmente. Se han desarrollado muchas variantes del método.

La suma del peso de todos los átomos en una molécula.

Proteínas qe se hallan en cualquier especie de bacteria.

Proteínas de la superficie celular que se unen con alta afinidad al PÉPTIDO INTESTINAL VASOACTIVO (PIV) y que generan cambios intracelulares que influyen sobre el comportamiento de las células.

Cualquier cambio detectable y heredable en el material genético que cause un cambio en el GENOTIPO y que se transmite a las células hijas y a las generaciones sucesivas.

Moléculas de inmunoglobulinas que tienen una secuencia específica de aminoácidos en virtud de la que interactúan sólo con un antigeno (v. ANTÍGENOS), o algo muy similar, que induce su síntesis en las células de la serie linfoide (especialmente las CÉLULAS PLASMÁTICAS).

Análisis rigurosamente matemático de las relaciones energéticas (calor, trabajo, temperatura y equilibrio). Describe sistemas cuyos estados están determinados por parámetros térmicos, como la temperatura, además de parámetros mecánicos y electromagnéticos.

Métodos que utilizan los principios de la MICROFLUIDICA para manipulación de muestras, mezcla de reactivo y separación y detección de componentes específicos de los fluidos.

Proteínas de la superficie celular que se unen con alta afinidad al FACTOR NATRIURÉTICO ATRIAL y que generan cambios intracelulares que influyen en el comportamiento de las células. Contienen actividad guanilil ciclasa intrinseca.

Proteínas que se obtienen de especies en la clase de los ANFIBIOS.

Determinantes antigénicos reconocidos y que se unen por el receptor de las células T. Los epítopos reconocidos por el receptor de las células T se localizan a menudo en el lado interno, no expuesto, del antígeno, y se tornan accesibles a los receptores de las células T luego del procesamiento proteolítico del antígeno.

Proteínas y péptidos que se encuentran en la SALIVA y en las GLÁNDULAS SALIVALES. Algunas presentan, como las ALFA-AMILASAS, presentan actividad enzimática, pero sus composiciones varían en diferentes individuos.

Una técnica cromatográfica que utiliza la capacidad de moléculas biológicas de enlazarse a ciertos enlaces específicamente y reversiblemente. Se emplea en la bioquímica de las proteínas.

Relación entre la dosis de una droga administrada y la respuesta del organismo a la misma.

Cualquier miembro del grupo de las endopeptidasas que contenga en el sitio activo un residuo de serina que intervenga en la catálisis.

Género de bacteriófagos de la familia LEVIVIRIDAE, cuya infectividad es resistente a las radiaciones UV (ultravioletas).

Proceso de múltiples etapas que incluye la clonación, mapeo físico, subclonaje, y el análisis de una SECUENCIA DE BASE.

Estudio de los FENÓMENOS MAGNÉTICOS.

Los anticuerpos producidos por un solo clon de células.

Proceso mediante el cual el antígeno es presentado al linfocito de manera que pueda reconocerlo. Esto lo realizan las células presentadoras de antígeno (CPA). Algunos antígenos requieren un procesamiento previo para poder ser reconocidos. El procesamiento del antígeno consiste en la ingestión y digestión parcial del antígeno por la CPA, seguido de la presentación de fragmentos en la superficie celular.

Los aptámeres de nucleótidos son oligonucleótidos cortos o moléculas de ácido nucleico sintéticas que pueden unirse específicamente a dianas moleculares, como proteínas, pequeñas moléculas o células. Estos aptámeres se seleccionan mediante un proceso llamado SELEX (del inglés Systematic Evolution of Ligands by EXponential enrichment), que implica la iteración de ciclos de exposición a la diana, seguidos de elución y amplificación de las secuencias aptas.

Los aptámeres de nucleótidos presentan varias ventajas sobre los anticuerpos tradicionales, como su menor tamaño, que les permite alcanzar epítopos ocultos; su estabilidad térmica y química superior; y su fácil síntesis y modificación química. Estas propiedades hacen que los aptámeres de nucleótidos sean atractivos como agentes terapéuticos, diagnósticos y de investigación en diversos campos, incluyendo la oncología, la neurología y la virología.

Sin embargo, también presentan algunos desafíos, como su menor estabilidad in vivo y su mayor susceptibilidad a la degradación por nucleasas. Para superar estos obstáculos, se han desarrollado diversas estrategias de modificación y formulación, como la incorporación de grupos protectores o modificaciones químicas en las bases, azúcares o extremos de los aptámeres, así como su encapsulación o conjugación con nanopartículas o polímeros.

Los aptámeros de péptidos son oligómeros sintéticos de aminoácidos que pueden unirse específicamente a dianas moleculares, como proteínas, carbohidratos o lípidos. A diferencia de los anticuerpos, que son producidos naturalmente por el sistema inmune, los aptámeros de péptidos se seleccionan y sintetizan en el laboratorio mediante técnicas de selección in vitro, como la selección de haces de moléculas (SELEX, por sus siglas en inglés).

Los aptámeros de péptidos suelen tener una longitud de 2 a 20 aminoácidos y adoptan estructuras tridimensionales específicas que les permiten interactuar con alta afinidad y selectividad con sus dianas moleculares. Estas propiedades hacen que los aptámeros de péptidos sean herramientas útiles en diversas aplicaciones biomédicas, como la detección y cuantificación de moléculas diana, la inhibición de interacciones moleculares específicas y el desarrollo de fármacos.

Además, los aptámeros de péptidos presentan varias ventajas sobre otros tipos de moléculas de reconocimiento, como los anticuerpos. Por ejemplo, son más pequeños, lo que les permite alcanzar sitios diana inaccesibles para los anticuerpos; son más estables a las condiciones extremas de pH y temperatura; y pueden ser producidos en masa a un coste relativamente bajo.

Sin embargo, también presentan algunas desventajas, como una menor estabilidad frente a la proteólisis y una menor afinidad por sus dianas moleculares en comparación con los anticuerpos. A pesar de estas limitaciones, los aptámeros de péptidos siguen siendo un campo de investigación activo y prometedor en el campo de la biotecnología y la medicina.

Los péptidos son pequeñas moléculas compuestas por cadenas cortas de aminoácidos, los bloques de construcción de las proteínas. Los péptidos se forman cuando dos o más aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos, que son enlaces covalentes formados a través de una reacción de condensación entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del siguiente.

Los péptidos pueden variar en longitud, desde dipeptidos (que contienen dos aminoácidos) hasta oligopéptidos (que tienen entre 3 y 10 aminoácidos) y polipéptidos (con más de 10 aminoácidos). Los péptidos con longitudes específicas pueden tener funciones biológicas particulares, como actuar como neurotransmisores, hormonas o antimicrobianos.

La secuencia de aminoácidos en un péptido determina su estructura tridimensional y, por lo tanto, su función biológica. Los péptidos pueden sintetizarse naturalmente en el cuerpo humano o producirse artificialmente en laboratorios para diversas aplicaciones terapéuticas, nutricionales o de investigación científica.

No existe una definición médica específica para "Biblioteca de Péptidos". Sin embargo, en el contexto biomédico y bioquímico, una biblioteca de péptidos se refiere a un gran grupo o colección de diferentes péptidos (secuencias cortas de aminoácidos) que se han sintetizado y se almacenan para su uso en la investigación científica. Estos péptidos pueden utilizarse en diversas aplicaciones, como la identificación de nuevas dianas terapéuticas, el desarrollo de fármacos y la comprensión de las interacciones moleculares.

Las bibliotecas de péptidos se crean mediante técnicas de síntesis química o biológica, donde se producen una gran cantidad de diferentes secuencias de péptidos en un solo proceso. Luego, cada uno de los péptidos se analiza y cataloga para su uso futuro en experimentos de investigación.

En resumen, aunque no hay una definición médica específica, una biblioteca de péptidos es un recurso importante en la investigación biomédica y bioquímica que proporciona una colección diversa de péptidos para su uso en el estudio de diversos procesos biológicos.

Los fragmentos de péptidos son secuencias cortas de aminoácidos que resultan de la degradación o escisión de proteínas más grandes. A diferencia de los péptidos completos, que contienen un número específico y una secuencia completa de aminoácidos formados por la unión de dos o más aminoácidos, los fragmentos de péptidos pueden consistir en solo algunos aminoácidos de la cadena proteica original.

Estos fragmentos pueden producirse naturalmente dentro del cuerpo humano como resultado del metabolismo proteico normal o pueden generarse artificialmente en un laboratorio para su uso en diversas aplicaciones, como la investigación biomédica y el desarrollo de fármacos.

En algunos casos, los fragmentos de péptidos pueden tener propiedades biológicas activas y desempeñar funciones importantes en el organismo. Por ejemplo, algunos péptidos hormonales, como la insulina y la gastrina, se sintetizan a partir de precursores proteicos más grandes y se liberan al torrente sanguíneo en forma de fragmentos de péptidos activos.

En el contexto clínico y de investigación, los fragmentos de péptidos también pueden utilizarse como marcadores bioquímicos para ayudar a diagnosticar diversas condiciones médicas. Por ejemplo, los niveles elevados de determinados fragmentos de péptidos en la sangre o en otras muestras biológicas pueden indicar la presencia de ciertas enfermedades, como el cáncer y las enfermedades neurodegenerativas.

Los péptidos catiónicos antimicrobianos (PCAs) son moléculas peptídicas pequeñas que poseen carga neta positiva y desempeñan un importante papel en la defensa del huésped contra microorganismos patógenos. Estos péptidos se encuentran ampliamente distribuidos en la naturaleza, particularmente en tejidos epiteliales expuestos al medio externo, como la piel y las mucosas.

Los PCAs muestran actividad antimicrobiana contra una amplia gama de microorganismos, incluyendo bacterias, hongos, virus y parásitos. Su mecanismo de acción implica principalmente la interacción con las membranas citoplasmáticas de los microorganismos, lo que provoca un aumento en la permeabilidad y la eventual lisis celular. Además, algunos PCAs también pueden interactuar con componentes intracelulares, tales como ácidos nucleicos y proteínas, inhibiendo procesos vitales para los microorganismos.

La característica común de los PCAs es su estructura de cadena corta, compuesta por aminoácidos con carga neta positiva, tales como arginina y lisina. Esta carga positiva permite a los péptidos interactuar electrostáticamente con las membranas microbianas, que suelen tener una carga negativa en su superficie. La secuencia de aminoácidos y la estructura tridimensional de los PCAs también desempeñan un papel crucial en su actividad antimicrobiana.

Debido a su amplio espectro de actividad antimicrobiana y a la dificultad cada vez mayor para combatir infecciones causadas por microorganismos resistentes a los antibióticos, los PCAs han despertado un gran interés en la investigación biomédica como posibles alternativas terapéuticas. Sin embargo, se necesitan más estudios para evaluar su eficacia y seguridad en ensayos clínicos antes de que puedan ser aprobados como agentes antimicrobianos en humanos.

La secuencia de bases, en el contexto de la genética y la biología molecular, se refiere al orden específico y lineal de los nucleótidos (adenina, timina, guanina y citosina) en una molécula de ADN. Cada tres nucleótidos representan un codón que especifica un aminoácido particular durante la traducción del ARN mensajero a proteínas. Por lo tanto, la secuencia de bases en el ADN determina la estructura y función de las proteínas en un organismo. La determinación de la secuencia de bases es una tarea central en la genómica y la biología molecular moderna.

Los Datos de Secuencia Molecular se refieren a la información detallada y ordenada sobre las unidades básicas que componen las moléculas biológicas, como ácidos nucleicos (ADN y ARN) y proteínas. Esta información está codificada en la secuencia de nucleótidos en el ADN o ARN, o en la secuencia de aminoácidos en las proteínas.

En el caso del ADN y ARN, los datos de secuencia molecular revelan el orden preciso de las cuatro bases nitrogenadas: adenina (A), timina/uracilo (T/U), guanina (G) y citosina (C). La secuencia completa de estas bases proporciona información genética crucial que determina la función y la estructura de genes y proteínas.

En el caso de las proteínas, los datos de secuencia molecular indican el orden lineal de los veinte aminoácidos diferentes que forman la cadena polipeptídica. La secuencia de aminoácidos influye en la estructura tridimensional y la función de las proteínas, por lo que es fundamental para comprender su papel en los procesos biológicos.

La obtención de datos de secuencia molecular se realiza mediante técnicas experimentales especializadas, como la reacción en cadena de la polimerasa (PCR), la secuenciación de ADN y las técnicas de espectrometría de masas. Estos datos son esenciales para la investigación biomédica y biológica, ya que permiten el análisis de genes, genomas, proteínas y vías metabólicas en diversos organismos y sistemas.

Los péptidos cíclicos son moléculas compuestas por aminoácidos enlazados entre sí mediante enlaces peptídicos, pero a diferencia de los péptidos y proteínas lineales, los extremos N-terminal y C-terminal de los péptidos cíclicos están unidos, formando un anillo. Esta estructura cíclica puede conferir a los péptidos cíclicos propiedades biológicas únicas, como mayor estabilidad y resistencia a la degradación enzimática, lo que ha despertado un gran interés en su uso en el desarrollo de fármacos y terapias.

Existen diferentes tipos de péptidos cíclicos, dependiendo del tipo de enlace que forma el anillo. Los más comunes son los lactamas, formados por un enlace entre el grupo carboxilo (-COOH) del C-terminal y el grupo amino (-NH2) del N-terminal; y los lactones, formados por un enlace entre el grupo carboxílico (-COOH) de un residuo de aminoácido y un grupo hidroxilo (-OH) de otro.

Los péptidos cíclicos se encuentran naturalmente en una variedad de organismos, desde bacterias hasta humanos, y desempeñan una amplia gama de funciones biológicas importantes, como la inhibición de enzimas, la modulación del sistema inmunológico y la actividad antimicrobiana. Además, los péptidos cíclicos también se han sintetizado artificialmente en el laboratorio para su uso en aplicaciones terapéuticas y diagnósticas.

La conformación del ácido nucleico se refiere a la estructura tridimensional que adopta el ácido nucleico, ya sea ADN (ácido desoxirribonucleico) o ARN (ácido ribonucleico), una vez que se ha producido su doble hélice. La conformación de estas moléculas puede variar dependiendo de factores como la secuencia de nucleótidos, el entorno químico y físico, y las interacciones con otras moléculas.

Existen dos conformaciones principales del ADN: la forma B y la forma A. La forma B es la más común en condiciones fisiológicas y se caracteriza por una hélice dextrógira con un paso de rotación de 34,3 Å (ångstroms) y un diámetro de 20 Å. Los nucleótidos se disponen en forma de pirámide con el azúcar en la base y las bases apiladas en la cima. La forma A, por otro lado, tiene una hélice más corta y ancha, con un paso de rotación de 27,5 Å y un diámetro de 23 Å. Esta conformación se presenta en condiciones deshidratadas o con altas concentraciones de sales.

El ARN también puede adoptar diferentes conformaciones, dependiendo del tipo de molécula y de las condiciones ambientales. El ARN mensajero (ARNm), por ejemplo, tiene una conformación similar a la forma A del ADN, mientras que el ARN de transferencia (ARNt) adopta una estructura más compacta y globular.

La conformación del ácido nucleico es importante para su reconocimiento y unión con otras moléculas, como las proteínas, y desempeña un papel crucial en la regulación de la expresión génica y la replicación del ADN.

En la terminología médica y bioquímica, una "unión proteica" se refiere al enlace o vínculo entre dos o más moléculas de proteínas, o entre una molécula de proteína y otra molécula diferente (como un lípido, carbohidrato u otro tipo de ligando). Estas interacciones son cruciales para la estructura, función y regulación de las proteínas en los organismos vivos.

Existen varios tipos de uniones proteicas, incluyendo:

1. Enlaces covalentes: Son uniones fuertes y permanentes entre átomos de dos moléculas. En el contexto de las proteínas, los enlaces disulfuro (S-S) son ejemplos comunes de este tipo de unión, donde dos residuos de cisteína en diferentes cadenas polipeptídicas o regiones de la misma cadena se conectan a través de un puente sulfuro.

2. Interacciones no covalentes: Son uniones más débiles y reversibles que involucran fuerzas intermoleculares como las fuerzas de Van der Waals, puentes de hidrógeno, interacciones iónicas y efectos hidrofóbicos/hidrofílicos. Estas interacciones desempeñan un papel crucial en la formación de estructuras terciarias y cuaternarias de las proteínas, así como en sus interacciones con otras moléculas.

3. Uniones enzimáticas: Se refieren a la interacción entre una enzima y su sustrato, donde el sitio activo de la enzima se une al sustrato mediante enlaces no covalentes o covalentes temporales, lo que facilita la catálisis de reacciones químicas.

4. Interacciones proteína-proteína: Ocurren cuando dos o más moléculas de proteínas se unen entre sí a través de enlaces no covalentes o covalentes temporales, lo que puede dar lugar a la formación de complejos proteicos estables. Estas interacciones desempeñan un papel fundamental en diversos procesos celulares, como la señalización y el transporte de moléculas.

En resumen, las uniones entre proteínas pueden ser covalentes o no covalentes y desempeñan un papel crucial en la estructura, función y regulación de las proteínas. Estas interacciones son esenciales para una variedad de procesos celulares y contribuyen a la complejidad y diversidad de las funciones biológicas.

El término "mapeo peptídico" no está ampliamente establecido en la literatura médica o científica. Sin embargo, en el contexto de la investigación y la práctica clínica, a menudo se refiere al proceso de identificar y analizar los péptidos (secuencias cortas de aminoácidos) presentes en una muestra biológica, como tejido o fluidos corporales.

Este proceso puede implicar la fragmentación de proteínas más grandes en péptidos más pequeños mediante técnicas como la digestión enzimática, seguida del análisis de los péptidos utilizando espectrometría de masas y otras técnicas de detección. El análisis de estos péptidos puede ayudar a identificar y cuantificar las proteínas presentes en la muestra, lo que puede ser útil en una variedad de aplicaciones, como la investigación de enfermedades, el desarrollo de fármacos y la medicina personalizada.

Por lo tanto, aunque no existe una definición médica formal de "mapeo peptídico", el término se refiere generalmente al proceso de identificar y analizar los péptidos en muestras biológicas como parte de la investigación o la práctica clínica.

ARN, o ácido ribonucleico, es una molécula presente en todas las células vivas y muchos virus. Es parte fundamental del proceso de traducción de la información genética almacenada en el ADN en proteínas funcionales. Existen diferentes tipos de ARN que desempeñan diversas funciones importantes en la célula, como el ARN mensajero (ARNm), ARN de transferencia (ARNt) y los ARN ribosomales (ARNr). El ARN está compuesto por una cadena de nucleótidos que incluyen azúcares, fosfatos y cuatro tipos diferentes de bases nitrogenadas: adenina (A), guanina (G), citosina (C) y uracilo (U), en lugar de timina, como se encuentra en el ADN. El ARN puede ser monocatenario o bicatenario y su longitud varía dependiendo de su función específica.

La secuencia de aminoácidos se refiere al orden específico en que los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos para formar una proteína. Cada proteína tiene su propia secuencia única, la cual es determinada por el orden de los codones (secuencias de tres nucleótidos) en el ARN mensajero (ARNm) que se transcribe a partir del ADN.

Las cadenas de aminoácidos pueden variar en longitud desde unos pocos aminoácidos hasta varios miles. El plegamiento de esta larga cadena polipeptídica y la interacción de diferentes regiones de la misma dan lugar a la estructura tridimensional compleja de las proteínas, la cual desempeña un papel crucial en su función biológica.

La secuencia de aminoácidos también puede proporcionar información sobre la evolución y la relación filogenética entre diferentes especies, ya que las regiones conservadas o similares en las secuencias pueden indicar una ascendencia común o una función similar.

Los oligopéptidos son cadenas cortas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, típicamente conteniendo entre dos y diez unidades de aminoácido. Estos compuestos se encuentran a menudo en la naturaleza y pueden realizar diversas funciones biológicas importantes. Por ejemplo, algunos oligopéptidos actúan como neurotransmisores, mientras que otros desempeñan un papel en la regulación del sistema inmunológico. Además, ciertos oligopéptidos se utilizan en aplicaciones tecnológicas, como en la investigación médica y biotecnología, debido a sus propiedades únicas.

En la medicina, los "sitios de unión" se refieren a las regiones específicas en las moléculas donde ocurre el proceso de unión, interacción o enlace entre dos or más moléculas o iones. Estos sitios son cruciales en varias funciones biológicas, como la formación de enlaces químicos durante reacciones enzimáticas, la unión de fármacos a sus respectivos receptores moleculares, la interacción antígeno-anticuerpo en el sistema inmunológico, entre otros.

La estructura y propiedades químicas de los sitios de unión determinan su especificidad y afinidad para las moléculas que se unen a ellos. Por ejemplo, en el caso de las enzimas, los sitios de unión son las regiones donde las moléculas substrato se unen y son procesadas por la enzima. Del mismo modo, en farmacología, los fármacos ejercen sus efectos terapéuticos al unirse a sitios de unión específicos en las proteínas diana o receptores celulares.

La identificación y el estudio de los sitios de unión son importantes en la investigación médica y biológica, ya que proporcionan información valiosa sobre los mecanismos moleculares involucrados en diversas funciones celulares y procesos patológicos. Esto puede ayudar al desarrollo de nuevos fármacos y terapias más eficaces, así como a una mejor comprensión de las interacciones moleculares que subyacen en varias enfermedades.

Los oligonucleótidos son cortas cadenas de nucleótidos, que son las unidades básicas que constituyen el ácido desoxirribonucleico (ADN) y el ácido ribonucleico (ARN). Cada nucleótido está formado por una base nitrogenada, un azúcar y un grupo fosfato. Las bases nitrogenadas pueden ser adenina (A), guanina (G), citosina (C) y timina (T) en el ADN, o adenina (A), guanina (G), citosina (C) y uracilo (U) en el ARN. Los oligonucleótidos se utilizan en una variedad de aplicaciones de biología molecular, como la reacción en cadena de la polimerasa (PCR), la secuenciación de ADN y la terapia génica.

En la definición médica, los oligonucleótidos se utilizan a menudo en el contexto de fármacos o therapeutics, donde se diseñan específicamente para unirse a secuencias de ARN específicas y modular su actividad. Por ejemplo, los antisentidos son oligonucleótidos sintéticos que se unen al ARN mensajero (ARNm) y previenen su traducción en proteínas. Los oligonucleótidos también se utilizan como marcadores moleculares en diagnóstico molecular, donde se unen a secuencias específicas de ADN o ARN para detectar la presencia de patógenos o mutaciones genéticas.

La Resonancia de Plasmones de Superficie (RPS) es una técnica analítica basada en la espectroscopia óptica de superficies que explota la resonancia de plasmones localizados para detectar y caracterizar fenómenos a nanoescala. Los plasmones son oscilaciones colectivas de electrones libres en metales, y cuando se excite un plásmon de superficie en una nanopartícula metálica, se produce una concentración masiva de energía electromagnética en la región inmediata de la partícula. Esta concentración de energía se conoce como campo de plasmón local y puede ser utilizado para mejorar la sensibilidad de los análisis químicos y biológicos.

La RPS se basa en la medición del cambio en la reflectancia o transmisión de la luz que incide sobre una superficie funcionalizada con nanopartículas metálicas, como oro o plata. Cuando las moléculas diana se unen a la superficie de las nanopartículas, provocan un cambio en el entorno local de los plasmones, lo que resulta en un desplazamiento del espectro de reflectancia o transmisión. Este desplazamiento puede ser cuantificado y correlacionado con la concentración de moléculas diana, lo que permite la detección y caracterización de análisis químicos y biológicos altamente sensibles.

La RPS tiene una serie de ventajas sobre otras técnicas analíticas, incluyendo una alta sensibilidad y selectividad, una baja limitación de detección, la capacidad de medir directamente en matrices complejas sin necesidad de etiquetado, y la posibilidad de multiplexar múltiples análisis en un solo experimento. Por estas razones, la RPS se ha convertido en una herramienta cada vez más popular en el campo de la química analítica y la biología molecular.

Los oligorribonucleótidos (ORNs) son cortas cadenas de ARN, típicamente compuestas de 15-30 nucleótidos. Se producen naturalmente en células vivas y desempeñan diversas funciones importantes en los organismos. Uno de sus papeles más conocidos es como parte del sistema inmune innato, donde actúan como mediadores en la detección y respuesta a virus y otros patógenos invasores. Los ORNs también se utilizan en investigación científica, especialmente en el campo de la biología molecular y la genética, ya que se pueden sintetizar artificialmente para su uso en diversas técnicas experimentales, como la hibridación de ácidos nucleicos, la inhibición génica y la detección de ARNm específicos. Además, los ORNs han demostrado ser prometedores como posibles terapias para una variedad de enfermedades, incluyendo diversos trastornos genéticos y cánceres.

La Evolución Molecular Dirigida (EMD) es un proceso de ingeniería de proteínas que implica la selección y evolución in vitro de moléculas biológicas, como enzimas o anticuerpos, para obtener propiedades deseadas. Este método se basa en el principio de la evolución darwiniana, donde se generan mutantes de una molécula inicial y se seleccionan aquellos que presenten las características deseadas, repitiendo este proceso varias veces hasta obtener la molécula con las propiedades óptimas.

La EMD utiliza técnicas de biología molecular y biotecnología para generar una biblioteca de genes que codifiquen variantes de la molécula inicial, a menudo mediante métodos de mutagénesis aleatoria o recombinación dirigida. A continuación, se expone esta biblioteca a una selección artificial, en la que solo sobreviven y son amplificadas aquellas moléculas que presentan las propiedades deseadas. Este proceso se repite varias veces, seleccionando cada vez las moléculas con mayor afinidad o actividad, hasta obtener una molécula con las características deseadas.

La EMD ha demostrado ser una herramienta poderosa en la investigación biomédica y en el desarrollo de nuevas terapias y diagnósticos, como la creación de anticuerpos con alta especificidad y afinidad para determinadas moléculas objetivo, o la optimización de enzimas para su uso en aplicaciones industriales.

El péptido natriurético encefálico (PNE) es un tipo de péptido que actúa como hormona en el cuerpo humano. Es producido principalmente por las células del corazón, aunque también se ha encontrado en otras partes del cuerpo, incluyendo el cerebro.

La función principal del PNE es regular la presión sanguínea y el volumen de líquidos en el cuerpo. Cuando los niveles de estrés en el corazón aumentan, ya sea por una sobrecarga de sangre o por daño al músculo cardíaco, las células del corazón secretan PNE. Este péptido llega a los riñones y estimula la excreción de sodio y agua en la orina, lo que ayuda a reducir la presión sanguínea y el volumen de líquidos en el cuerpo.

El PNE también tiene otras funciones importantes, como inhibir la liberación de vasopresina (una hormona que regula el equilibrio de agua en el cuerpo) y relajar los músculos lisos de los vasos sanguíneos, lo que ayuda a disminuir la resistencia vascular y mejorar el flujo sanguíneo.

Los niveles anormales de PNE se han asociado con diversas condiciones médicas, como insuficiencia cardíaca congestiva, hipertensión arterial, enfermedad renal crónica y algunos trastornos neurológicos. Por lo tanto, el PNE se utiliza a menudo como un biomarcador para ayudar en el diagnóstico y la monitorización de estas condiciones.

No existe una definición médica específica para "Técnicas Biosensibles" en la literatura médica o científica. Sin embargo, el término "biosensorial" o "biosensible" generalmente se refiere a algo que es sensible o reactivo a estímulos biológicos o vivos.

En un contexto más amplio, las Técnicas Biosensibles pueden referirse a diversos métodos y procedimientos que implican la interacción entre sistemas vivos (como células, tejidos u organismos) y dispositivos tecnológicos para medir o detectar variaciones en parámetros biológicos, químicos o físicos.

Este concepto es aplicado en diferentes campos, como la medicina, la biología, la neurociencia y la ingeniería, e incluye diversas técnicas como:

1. Biosensores: dispositivos que combinan un elemento biológico (como una enzima, anticuerpo o ADN) con un transductor para convertir señales bioquímicas en señales eléctricas medibles.
2. Bioimpresión 3D: técnica que utiliza materiales biológicos (como células, proteínas o hidrogeles) para crear estructuras tridimensionales personalizadas con fines terapéuticos o de investigación.
3. Neurorrobótica: integración de sistemas nerviosos vivos con dispositivos robóticos para desarrollar interfaces hombre-máquina avanzadas.
4. Biofísica computacional: utilización de modelos matemáticos y simulaciones por ordenador para estudiar procesos biológicos complejos a nivel molecular, celular o de tejidos.
5. Interfaces cuerpo-computadora (ICC): tecnologías que permiten la comunicación directa entre sistemas vivos y dispositivos electrónicos, como en el caso de los biónicos o prótesis controladas por pensamiento.

Los Modelos Moleculares son representaciones físicas o gráficas de moléculas y sus estructuras químicas. Estos modelos se utilizan en el campo de la química y la bioquímica para visualizar, comprender y estudiar las interacciones moleculares y la estructura tridimensional de las moléculas. Pueden ser construidos a mano o generados por computadora.

Existen diferentes tipos de modelos moleculares, incluyendo:

1. Modelos espaciales: Representan la forma y el tamaño real de las moléculas, mostrando los átomos como esferas y los enlaces como palos rígidos o flexibles que conectan las esferas.
2. Modelos de barras y bolas: Consisten en una serie de esferas (átomos) unidas por varillas o palos (enlaces químicos), lo que permite representar la geometría molecular y la disposición espacial de los átomos.
3. Modelos callejones y zigzag: Estos modelos representan las formas planas de las moléculas, con los átomos dibujados como puntos y los enlaces como líneas que conectan esos puntos.
4. Modelos de superficies moleculares: Representan la distribución de carga eléctrica alrededor de las moléculas, mostrando áreas de alta densidad electrónica como regiones sombreadas o coloreadas.
5. Modelos computacionales: Son representaciones digitales generadas por computadora que permiten realizar simulaciones y análisis de las interacciones moleculares y la dinámica estructural de las moléculas.

Estos modelos son herramientas esenciales en el estudio de la química, ya que ayudan a los científicos a visualizar y comprender cómo interactúan las moléculas entre sí, lo que facilita el diseño y desarrollo de nuevos materiales, fármacos y tecnologías.

El péptido intestinal vasoactivo (PIV), también conocido como péptido relacionado con el gen de la calcitonina (GRCP), es una hormona peptídica que se encuentra en el sistema gastrointestinal. Fue descubierta en 1982 por un grupo de investigadores italianos.

La definición médica del Péptido Intestinal Vasoactivo es la siguiente:

El Péptido Intestinal Vasoactivo es una hormona peptídica de 37 aminoácidos, producida principalmente por las células M enteroendocrinas ubicadas en el intestino delgado y en menor medida en el colon. Esta hormona se libera en respuesta a la distensión mecánica del estiramiento de la pared intestinal y a la presencia de nutrientes, especialmente carbohidratos y grasas, en el lumen intestinal.

El Péptido Intestinal Vasoactivo tiene una variedad de efectos fisiológicos importantes, incluyendo:

1. Relajación de la musculatura lisa del tracto gastrointestinal: El PIV relaja la musculatura lisa del intestino delgado y del colon, lo que ayuda a regular el tránsito intestinal y a prevenir el espasmo intestinal.
2. Inhibición de la secreción gástrica: El PIV inhibe la producción de ácido clorhídrico en el estómago, lo que ayuda a proteger la mucosa gástrica y a prevenir la úlcera péptica.
3. Vasodilatación periférica: El PIV es un potente vasodilatador periférico, lo que significa que relaja los músculos lisos de los vasos sanguíneos y aumenta el flujo sanguíneo en los tejidos periféricos.
4. Regulación del equilibrio electrolítico: El PIV ayuda a regular el equilibrio de sodio, potasio y agua en el cuerpo, lo que es importante para la función cardiovascular y renal.
5. Inhibición de la liberación de hormonas: El PIV inhibe la liberación de varias hormonas, incluyendo la gastrina, la secretina y la colecistocinina, lo que ayuda a regular la digestión y el metabolismo.

En resumen, el Péptido Intestinal Vasoactivo es una importante molécula de señalización en el cuerpo humano que desempeña un papel crucial en la regulación de la función gastrointestinal, cardiovascular y renal. Los trastornos del sistema nervioso entérico o los problemas gastrointestinales pueden afectar la producción y la acción del PIV, lo que puede contribuir al desarrollo de diversas enfermedades. Por lo tanto, el estudio y la comprensión del mecanismo de acción del PIV pueden proporcionar información valiosa para el diagnóstico y el tratamiento de varias afecciones clínicas.

Las Técnicas Químicas Combinatorias (TQC) son un conjunto de métodos utilizados en la síntesis de moléculas orgánicas donde se crean una gran variedad de compuestos mediante la combinación sistemática de reactivos, building blocks (bloques de construcción) o condiciones de reacción. La automatización es una característica clave de estas técnicas, permitiendo la rápida producción de una librería diversa de compuestos.

En otras palabras, las TQC son un enfoque para generar una gran cantidad de moléculas diferentes en un número relativamente pequeño de pasos. Esto se logra mediante el uso de reactivos, building blocks y condiciones de reacción que pueden ser combinados de varias maneras para crear una variedad de productos. La automatización de estos procesos permite a los científicos realizar rápidamente múltiples síntesis en paralelo, acelerando así el descubrimiento y la optimización de nuevos compuestos.

Las TQC se utilizan ampliamente en la investigación farmacéutica y en la industria química para el descubrimiento de fármacos, donde se necesita sintetizar rápidamente una gran cantidad de moléculas potencialmente activas para su evaluación biológica. También se utilizan en la investigación básica en química orgánica y medicinal, donde pueden ayudar a los científicos a comprender mejor los procesos químicos y a desarrollar nuevas reacciones y métodos sintéticos.

No existe una definición médica específica para "ADN catalítico". El término "catalítico" generalmente se refiere a la capacidad de acelerar o hacer más eficiente una reacción química, y el ADN es conocido por su función como portador de información genética. Sin embargo, en algunos contextos especializados, los científicos pueden referirse a secuencias específicas de ADN que tienen una actividad catalítica, lo que significa que pueden acelerar o facilitar reacciones químicas.

Este fenómeno es relativamente raro en el ADN y se conoce como ADN con actividad enzimática o ADN catalítico. Se han identificado algunos ejemplos de este tipo de ADN, pero su papel en la biología celular sigue siendo poco claro y es un área activa de investigación.

En resumen, "ADN catalítico" no tiene una definición médica específica, pero se refiere a secuencias de ADN que tienen la capacidad de acelerar o facilitar reacciones químicas en algunos contextos especializados.

El péptido relacionado con gen de calcitonina (PRGC) es una familia de péptidos que se derivan del gen calcitonina/CGRP. Este gen codifica varios péptidos, incluyendo la calcitonina, el péptido relacionado con genes de calcitonina (CGRP), adyntrofina, calcitonina gene-related peptide α (CGRP-α) y calcitonina gene-related peptide β (CGRP-β). Los péptidos CGRP son algunos de los neuropéptidos más abundantes en el sistema nervioso central y periférico de mamíferos.

El CGRP es un potente vasodilatador y neuromodulador que desempeña un papel importante en la fisiología del dolor, la neurogénesis y la homeostasis cardiovascular. La sobreactivación del sistema CGRP se ha implicado en varias afecciones patológicas, como la migraña y la hipertensión. Por lo tanto, los antagonistas del receptor de CGRP se están investigando como un posible tratamiento para estas condiciones.

En resumen, el péptido relacionado con gen de calcitonina es una familia de péptidos que desempeñan diversas funciones fisiológicas y que se han relacionado con varias afecciones patológicas.

La estreptavidina es un tetrámero no glucoproteína de bacterias del género Streptomyces avidinii, compuesto por cuatro subunidades idénticas. Cada subunidad contiene un sitio de unión high-affinity para la biotina (vitamina H), con una constante de disociación (Kd) en el rango de 10^-15 M. Esta fuerte interacción es uno de los enlaces no covalentes más fuertes encontrados en la naturaleza y es resistente a las condiciones fisiológicas, como variaciones de pH, temperatura y presencia de detergentes y proteasas. La estreptavidina se utiliza ampliamente en diversos campos, incluyendo la bioquímica, biología molecular y diagnóstico clínico, debido a su alta especificidad y afinidad por la biotina. Tiene aplicaciones en la purificación de ADN y ARN, inmunoensayos, detección de marcadores tumorales y como agente terapéutico en el tratamiento del cáncer.

Los péptidos de penetración celular son moléculas relativamente pequeñas, compuestas por menos de 30-40 aminoácidos, que tienen la capacidad única de transportarse a través de las membranas celulares, tanto lipofílicas como hidrofóbicas. Esta propiedad los hace valiosos en el campo de la terapia farmacéutica, ya que pueden facilitar la entrega de fármacos y otras moléculas terapéuticas a células específicas dentro del cuerpo humano.

Los péptidos de penetración celular suelen poseer una estructura secundaria especial, como hélices alfa o láminas beta, que les permite interactuar con las membranas celulares y atravesarlas sin dañar la integridad de la célula. Algunos ejemplos bien conocidos de péptidos de penetración celular incluyen el péptido HIV-1 Tat, el péptido transporte de polio y el péptido modelo penetratina.

Es importante señalar que, si bien los péptidos de penetración celular tienen un gran potencial como vectores de entrega de fármacos, también plantean algunas preocupaciones en términos de seguridad y eficacia. Se necesita una investigación adicional para abordar estas cuestiones y desarrollar métodos más eficientes y seguros para aprovechar las propiedades únicas de los péptidos de penetración celular en aplicaciones terapéuticas.

La cinética en el contexto médico y farmacológico se refiere al estudio de la velocidad y las rutas de los procesos químicos y fisiológicos que ocurren en un organismo vivo. Más específicamente, la cinética de fármacos es el estudio de los cambios en las concentraciones de drogas en el cuerpo en función del tiempo después de su administración.

Este campo incluye el estudio de la absorción, distribución, metabolismo y excreción (conocido como ADME) de fármacos y otras sustancias en el cuerpo. La cinética de fármacos puede ayudar a determinar la dosis y la frecuencia óptimas de administración de un medicamento, así como a predecir los efectos adversos potenciales.

La cinética también se utiliza en el campo de la farmacodinámica, que es el estudio de cómo los fármacos interactúan con sus objetivos moleculares para producir un efecto terapéutico o adversos. Juntas, la cinética y la farmacodinámica proporcionan una comprensión más completa de cómo funciona un fármaco en el cuerpo y cómo se puede optimizar su uso clínico.

La conformación proteica se refiere a la estructura tridimensional que adquieren las cadenas polipeptídicas una vez que han sido sintetizadas y plegadas correctamente en el proceso de folding. Esta conformación está determinada por la secuencia de aminoácidos específica de cada proteína y es crucial para su función biológica, ya que influye en su actividad catalítica, interacciones moleculares y reconocimiento por otras moléculas.

La conformación proteica se puede dividir en cuatro niveles: primario (la secuencia lineal de aminoácidos), secundario (estructuras repetitivas como hélices alfa o láminas beta), terciario (el plegamiento tridimensional completo de la cadena polipeptídica) y cuaternario (la organización espacial de múltiples cadenas polipeptídicas en una misma proteína).

La determinación de la conformación proteica es un área importante de estudio en bioquímica y biología estructural, ya que permite comprender cómo funcionan las proteínas a nivel molecular y desarrollar nuevas terapias farmacológicas.

La biosíntesis de péptidos es el proceso mediante el cual las células crean péptidos y proteínas a partir de aminoácidos. Este complejo proceso bioquímico se produce en los ribosomas, que son pequeñas estructuras citoplasmáticas donde tiene lugar la síntesis de proteínas.

El proceso comienza con la transcripción del ADN en ARN mensajero (ARNm), el cual lleva la información genética desde el núcleo al citoplasma. Una vez allí, los ribosomas leen la secuencia de nucleótidos del ARNm y utilizan esta información para unir aminoácidos específicos en una cadena polipeptídica.

Este proceso se divide en tres etapas principales: iniciación, elongación y terminación. Durante la iniciación, los ribosomas se unen al ARNm y comienzan a ensamblar la primera tRNA (transportador de aminoácidos) cargada con el aminoácido correcto en el sitio P del ribosoma.

En la etapa de elongación, las tRNAs cargadas con aminoácidos se unen sucesivamente al ARNm en el sitio A del ribosoma y forman un enlace peptídico entre los dos últimos aminoácidos. Después, la primera tRNA se desplaza al sitio E y la cadena polipeptídica se alarga.

Finalmente, durante la terminación, una secuencia especial de nucleótidos en el ARNm indica al ribosoma que ha llegado al final de la secuencia y detiene el proceso de elongación. El péptido resultante se pliega entonces en su estructura tridimensional característica, lo que puede requerir la ayuda de otras proteínas llamadas chaperonas.

La biosíntesis de péptidos es fundamental para la vida y está altamente regulada a nivel transcripcional, traduccional y postraduccional. Los errores en este proceso pueden dar lugar a diversas enfermedades, como las enfermedades neurodegenerativas o el cáncer.

La estructura secundaria de las proteínas se refiere a los patrones locales y repetitivos de enlace de hidrógeno entre los grupos amino e hidroxilo (-NH y -CO) del esqueleto polipeptídico. Los dos tipos principales de estructura secundaria son las hélices alfa (α-hélice) y las láminas beta (β-lámina).

En una hélice alfa, la cadena lateral de cada aminoácido sobresale desde el eje central de la hélice. La hélice alfa es derecha, lo que significa que gira en el sentido de las agujas del reloj si se mira hacia abajo desde el extremo N-terminal. Cada vuelta completa de la hélice contiene 3,6 aminoácidos y tiene una distancia axial de 0,54 nm entre residuos adyacentes.

Las láminas beta son estructuras planas formadas por dos o más cadenas polipeptídicas unidas lateralmente a través de enlaces de hidrógeno. Las cadenas laterales de los aminoácidos se alternan por encima y por debajo del plano de la lámina beta. Las láminas beta pueden ser paralelas, donde las direcciones N- y C-terminales de todas las cadenas polipeptídicas son aproximadamente paralelas, o antiparalelas, donde las direcciones N- y C-terminales de las cadenas alternan entre arriba y abajo.

La estructura secundaria se deriva de la conformación local adoptada por la cadena polipeptídica y es influenciada por los tipos de aminoácidos presentes en una proteína particular, así como por las interacciones entre ellos. Es importante destacar que la estructura secundaria se establece antes que la estructura terciaria y cuaternaria de las proteínas.

La biblioteca de genes es un término utilizado en genética y biología molecular para describir una colección de fragmentos de ADN que contienen todos o parte de los genes de un organismo. Estos fragmentos se clonan y almacenan en vectores, como plásmidos o fagos, para su estudio y análisis.

La biblioteca de genes permite a los científicos estudiar la función y la regulación de genes específicos, así como identificar nuevos genes y mutaciones genéticas. También se puede utilizar en la investigación de enfermedades genéticas y el desarrollo de terapias génicas.

La creación de una biblioteca de genes implica la extracción del ADN de un organismo, seguida de su fragmentación en trozos pequeños y específicos de tamaño. Estos fragmentos se clonan luego en vectores de ADN, que se introducen en células huésped, como bacterias o levaduras, para su replicación y expresión.

La biblioteca resultante contiene una gran cantidad de diferentes clones de ADN, cada uno de los cuales representa un fragmento diferente del genoma del organismo original. Los científicos pueden entonces utilizar diversas técnicas para seleccionar y aislar clones que contengan genes específicos o regiones de interés.

En resumen, la biblioteca de genes es una herramienta importante en la investigación genética y biológica, ya que permite a los científicos estudiar y analizar genes individuales y sus funciones en un organismo.

La huella de proteína es un término usado en bioquímica y biología molecular para describir el perfil específico de las proteínas producidas por un gen o un organismo. Es una medida cuantitativa de la cantidad y variedad de proteínas presentes en una muestra dada, como tejido, sangre u otra fluido biológico.

La huella de proteína se puede determinar mediante técnicas analíticas como la espectrometría de masas y la electroforesis en gel de dos dimensiones (2-DE). Estos métodos permiten la identificación y cuantificación de cientos o incluso miles de proteínas diferentes en una sola muestra.

La huella de proteína tiene aplicaciones importantes en diversos campos, como la medicina, la biología, la agricultura y la criminología. En medicina, por ejemplo, la huella de proteína se puede utilizar para diagnosticar enfermedades, monitorizar el progreso de un tratamiento o determinar la eficacia de una terapia. En biología, la huella de proteína puede ayudar a entender cómo funcionan los sistemas celulares y cómo se ven afectados por diferentes factores ambientales o genéticos.

En resumen, la huella de proteína es una herramienta poderosa para el análisis cuantitativo y cualitativo de las proteínas en diversos contextos biológicos y médicos.

El péptido YY (PYY) es una hormona gut-derived que se produce y secreta por las células L del íleo y el colon en respuesta a la ingesta de alimentos. Es un miembro de la familia de neuropéptidos relacionados con la proteína de la colecistoquinina (CCK). El péptido YY existe en dos formas, PYY1-36 y PYY3-36, siendo esta última la forma activa y más prevalente.

La función principal del péptido YY es regular la homeostasis energética al influir en el apetito y la saciedad. Después de una comida, los niveles de PYY aumentan y se unen a receptores Y2 en el hipotálamo, lo que inhibe la ingesta de alimentos y promueve la saciedad. Además, el PYY puede desacelerar el vaciado gástrico y reducir la motilidad intestinal, contribuyendo aún más a la sensación de plenitud.

El péptido YY también juega un papel en la regulación del metabolismo energético, ya que puede influir en el gasto de energía y el almacenamiento de grasa. Los niveles elevados de PYY se asocian con una mayor eficiencia en el uso de energía y una disminución en la lipogénesis (formación de nuevas células grasas).

En resumen, el péptido YY es una hormona importante que regula el apetito, la saciedad y el metabolismo energético al influir en la ingesta de alimentos, el vaciado gástrico, la motilidad intestinal y el almacenamiento de grasa.

No existe una definición médica específica de "ácidos nucleicos de péptidos", ya que se trata de una combinación de dos términos que hacen referencia a dos tipos diferentes de moléculas con funciones y estructuras distintas.

Los ácidos nucleicos son biomoléculas fundamentales para la vida, ya que almacenan, transmiten e interpretan la información genética en los organismos vivos. Los ácidos nucleicos más comunes son el ADN (ácido desoxirribonucleico) y el ARN (ácido ribonucleico). Estas moléculas están formadas por una cadena de nucleótidos, que a su vez contienen una base nitrogenada, un azúcar y un grupo fosfato.

Por otro lado, los péptidos son cadenas cortas de aminoácidos, que se unen entre sí mediante enlaces peptídicos para formar proteínas más largas. Los péptidos pueden tener diversas funciones biológicas, como ser mensajeros químicos, hormonas, neurotransmisores o anticuerpos.

Por lo tanto, no existe una definición médica específica de "ácidos nucleicos de péptidos", ya que se trata de una expresión que combina dos conceptos diferentes y que no tiene un significado claro en el contexto médico o biológico.

La unión competitiva, en el contexto de la medicina y la cirugía ortopédica, se refiere al proceso de fusionar quirúrgicamente dos huesos adyacentes para convertirlos en uno solo y estabilizarlos. Esto a menudo se realiza después de una fractura complicada o cuando los huesos han sufrido daños significativos debido a una enfermedad como la artritis.

Durante el procedimiento, el cirujano alinea los extremos de los huesos afectados y luego utiliza varillas, clavijas, tornillos o placas para mantenerlos en su lugar mientras sanan. A medida que los huesos se curan, se forma un nuevo tejido óseo en el sitio de la unión, fusionando efectivamente los dos huesos en uno solo.

La unión competitiva puede ser una opción terapéutica cuando otros tratamientos conservadores, como el uso de férulas o yesos, no han proporcionado suficiente estabilidad o alivio del dolor. Sin embargo, este procedimiento también conlleva ciertos riesgos y complicaciones potenciales, como la infección, la falta de fusión ósea (pseudoartrosis) y el daño a los nervios o vasos sanguíneos circundantes.

Después de la cirugía, es importante seguir un riguroso programa de rehabilitación para ayudar a fortalecer los músculos alrededor del sitio de la unión y mejorar la movilidad y la función general.

El péptido natriurético tipo C, también conocido como diana de adhesión de las células endoteliales-1 (CEACAM-1), es una proteína que pertenece a la familia de los péptidos natriuréticos. Los péptidos natriuréticos son hormonas peptídicas que se producen en el corazón y otras partes del cuerpo, y desempeñan un papel importante en la regulación de la presión arterial y el volumen sanguíneo.

El péptido natriurético tipo C se expresa principalmente en el músculo cardiaco y se libera en respuesta a la sobrecarga de volumen o a la tensión mecánica del miocardio. Una vez liberado, actúa como un potente diurético, aumentando la excreción de sodio y agua en la orina, lo que ayuda a reducir la presión arterial y el volumen sanguíneo.

Además de sus efectos natriuréticos, el péptido natriurético tipo C también tiene propiedades antiinflamatorias y antiproliferativas, lo que sugiere un papel potencial en la protección del daño cardiovascular asociado con la enfermedad cardiovascular. Sin embargo, aún se necesita realizar más investigación para comprender plenamente las funciones y el papel de este péptido en la fisiología y patología humanas.

Los epítopos, también conocidos como determinantes antigénicos, son regiones específicas de moléculas antigénicas que pueden ser reconocidas por sistemas inmunológicos, particularmente por anticuerpos o linfocitos T. Se definen como las partes de un antígeno que entran en contacto directo con los receptores de las células inmunitarias, desencadenando así una respuesta inmunitaria.

Estos epítopos pueden ser conformacionales, donde la estructura tridimensional del antígeno es crucial para el reconocimiento, o lineales, donde una secuencia continua de aminoácidos o nucleótidos en un péptido forma el sitio de unión. La identificación y caracterización de epítopos son importantes en el desarrollo de vacunas, diagnósticos y terapias inmunológicas.

Los péptidos natriuréticos son un tipo de hormonas peptídicas que se producen principalmente en el corazón y desempeñan un papel importante en la regulación de la presión arterial y el volumen sanguíneo. Hay tres tipos principales de péptidos natriuréticos: el ANP (atrial natriuretic peptide), el BNP (brain natriuretic peptide) y el NT-proBNP (N-terminal pro-B-type natriuretic peptide).

El ANP se produce en las células musculares del atrio cardiaco y ayuda a regular la presión arterial al aumentar la excreción de sodio y agua a través de la orina, lo que lleva a una disminución del volumen sanguíneo y, por lo tanto, de la presión arterial.

El BNP y el NT-proBNP se producen en las células musculares del ventrículo cardiaco y su liberación aumenta en respuesta a la sobrecarga de volumen o presión en el ventrículo. El BNP y el NT-proBNP ayudan a regular la presión arterial y el volumen sanguíneo al inhibir la reabsorción de sodio y agua en los riñones, lo que también lleva a una disminución del volumen sanguíneo y, por lo tanto, de la presión arterial.

Los péptidos natriuréticos se utilizan como marcadores en la evaluación clínica de la función cardiaca y la enfermedad cardiovascular. Los niveles elevados de BNP o NT-proBNP pueden indicar una disfunción ventricular izquierda y predecir un mayor riesgo de eventos adversos cardiovasculares, como insuficiencia cardiaca congestiva o enfermedad coronaria.

Una línea celular es una población homogénea de células que se han originado a partir de una sola célula y que pueden dividirse indefinidamente en cultivo. Las líneas celulares se utilizan ampliamente en la investigación biomédica, ya que permiten a los científicos estudiar el comportamiento y las características de células específicas en un entorno controlado.

Las líneas celulares se suelen obtener a partir de tejidos o células normales o cancerosas, y se les da un nombre específico que indica su origen y sus características. Algunas líneas celulares son inmortales, lo que significa que pueden dividirse y multiplicarse indefinidamente sin mostrar signos de envejecimiento o senescencia. Otras líneas celulares, sin embargo, tienen un número limitado de divisiones antes de entrar en senescencia.

Es importante destacar que el uso de líneas celulares en la investigación tiene algunas limitaciones y riesgos potenciales. Por ejemplo, las células cultivadas pueden mutar o cambiar con el tiempo, lo que puede afectar a los resultados de los experimentos. Además, las líneas celulares cancerosas pueden no comportarse de la misma manera que las células normales, lo que puede dificultar la extrapolación de los resultados de los estudios in vitro a la situación en vivo. Por estas razones, es importante validar y verificar cuidadosamente los resultados obtenidos con líneas celulares antes de aplicarlos a la investigación clínica o al tratamiento de pacientes.

Un G-cuádruplex, también conocido como G-tetrada o G- Cuádruplex de guanina, es una estructura secundaria de ADN (o ARN) formada por la unión de cuatro grupos de guanina (G) a través de enlaces de hidrógeno. Estas estructuras se componen de dos o más planos de guaninas que interactúan entre sí mediante puentes de hoja a hoja, creando una estructura de cuatro esquinas o "cuádruplex". Los G-cuadruplexes desempeñan un papel importante en la regulación de la expresión génica y se consideran dianas terapéuticas potenciales para el tratamiento de diversas enfermedades, como el cáncer. Sin embargo, su formación y estabilidad pueden verse afectadas por factores como la concentración de iones potasio y la longitud de los bucles que conectan las estructuras de G-tetrada.

La estructura terciaria de una proteína se refiere a la disposición tridimensional de sus cadenas polipeptídicas, incluyendo las interacciones entre los diversos grupos químicos de los aminoácidos que la componen (como puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, enlaces ionícos y fuerzas hidrofóbicas). Esta estructura es responsable de la función biológica de la proteína, ya que determina su actividad catalítica, reconocimiento de ligandos o interacciones con otras moléculas. La estructura terciaria se adquiere después de la formación de la estructura secundaria (alfa hélices y láminas beta) y puede ser stabilizada por enlaces covalentes, como los puentes disulfuro entre residuos de cisteína. La predicción y el análisis de la estructura terciaria de proteínas son importantes áreas de investigación en bioinformática y biología estructural.

La relación estructura-actividad (SAR, por sus siglas en inglés) es un concepto en farmacología y química medicinal que describe la relación entre las características químicas y estructurales de una molécula y su actividad biológica. La SAR se utiliza para estudiar y predecir cómo diferentes cambios en la estructura molecular pueden afectar la interacción de la molécula con su objetivo biológico, como un receptor o una enzima, y así influir en su actividad farmacológica.

La relación entre la estructura y la actividad se determina mediante la comparación de las propiedades químicas y estructurales de una serie de compuestos relacionados con sus efectos biológicos medidos en experimentos. Esto puede implicar modificaciones sistemáticas de grupos funcionales, cadenas laterales o anillos aromáticos en la molécula y la evaluación de cómo estos cambios afectan a su actividad biológica.

La información obtenida de los estudios SAR se puede utilizar para diseñar nuevos fármacos con propiedades deseables, como una mayor eficacia, selectividad o biodisponibilidad, al tiempo que se minimizan los efectos secundarios y la toxicidad. La relación estructura-actividad es un campo de investigación activo en el desarrollo de fármacos y tiene aplicaciones en áreas como la química medicinal, la farmacología y la biología estructural.

El péptido liberador de gastrina (GRF, por sus siglas en inglés) es un neuropéptido que se encuentra en el cuerpo humano. Es producido principalmente por células neuroendocrinas del sistema nervioso central y también se puede encontrar en menores concentraciones en el páncreas y el estómago.

La función principal del GRF es actuar como un regulador de la secreción de gastrina, una hormona que desempeña un papel importante en la digestión de los alimentos. El GRF estimula la producción y liberación de gastrina por las células G del estómago. La gastrina, a su vez, promueve la secreción de ácido clorhídrico por las células parietales del estómago, lo que facilita la digestión de los alimentos.

El GRF también tiene otras funciones en el cuerpo humano, como la estimulación de la liberación de hormona de crecimiento (GH) y la modulación de la función inmunológica y del dolor. Sin embargo, su papel principal sigue siendo el de un regulador de la secreción de gastrina.

En bioquímica y farmacología, un ligando es una molécula que se une a otro tipo de molécula, generalmente un biomolécula como una proteína o un ácido nucléico (ADN o ARN), en una manera específica y con un grado variable de afinidad y reversibilidad. La unión ligando-proteína puede activar o inhibir la función de la proteína, lo que a su vez puede influir en diversos procesos celulares y fisiológicos.

Los ligandos pueden ser pequeñas moléculas químicas, iones, o incluso otras biomoléculas más grandes como las proteínas. Ejemplos de ligandos incluyen:

1. Neurotransmisores: moléculas que se utilizan para la comunicación entre células nerviosas (neuronas) en el sistema nervioso central y periférico. Un ejemplo es la dopamina, un neurotransmisor que se une a receptores de dopamina en el cerebro y desempeña un papel importante en el control del movimiento, el placer y la recompensa.

2. Hormonas: mensajeros químicos producidos por glándulas endocrinas que viajan a través del torrente sanguíneo para llegar a células diana específicas en todo el cuerpo. Un ejemplo es la insulina, una hormona producida por el páncreas que regula los niveles de glucosa en sangre al unirse a receptores de insulina en las células musculares y adiposas.

3. Fármacos: moléculas sintéticas o naturales que se diseñan para interactuar con proteínas específicas, como los receptores, enzimas o canales iónicos, con el fin de alterar su función y producir un efecto terapéutico deseado. Un ejemplo es la morfina, un analgésico opioide que se une a receptores de opioides en el sistema nervioso central para aliviar el dolor.

4. Inhibidores enzimáticos: moléculas que se unen a enzimas específicas y bloquean su actividad, alterando así los procesos metabólicos en los que están involucrados. Un ejemplo es el ácido acetilsalicílico (aspirina), un fármaco antiinflamatorio no esteroideo (AINE) que inhibe la ciclooxigenasa-2 (COX-2), una enzima involucrada en la síntesis de prostaglandinas, compuestos inflamatorios que desempeñan un papel importante en el desarrollo del dolor y la fiebre.

5. Ligandos: moléculas que se unen a proteínas específicas, como los receptores o las enzimas, con diferentes afinidades y estructuras químicas. Los ligandos pueden actuar como agonistas, activando la función de la proteína, o como antagonistas, bloqueando su actividad. Un ejemplo es el agonista parcial del receptor de serotonina 5-HT1D, sumatriptán, un fármaco utilizado para tratar las migrañas al activar los receptores de serotonina en las células vasculares cerebrales y reducir la dilatación de los vasos sanguíneos.

En resumen, los ligandos son moléculas que se unen a proteínas específicas, como los receptores o las enzimas, con diferentes afinidades y estructuras químicas. Los ligandos pueden actuar como agonistas, activando la función de la proteína, o como antagonistas, bloqueando su actividad. Estos compuestos son esenciales en el desarrollo de fármacos y terapias dirigidas a tratar diversas enfermedades y condiciones médicas.

La especificidad por sustrato en términos médicos se refiere a la propiedad de una enzima que determina cuál es el sustrato específico sobre el cual actúa, es decir, el tipo particular de molécula con la que interactúa y la transforma. La enzima reconoce y se une a su sustrato mediante interacciones químicas entre los residuos de aminoácidos de la enzima y los grupos funcionales del sustrato. Estas interacciones son altamente específicas, lo que permite que la enzima realice su función catalítica con eficacia y selectividad.

La especificidad por sustrato es una característica fundamental de las enzimas, ya que garantiza que las reacciones metabólicas se produzcan de manera controlada y eficiente dentro de la célula. La comprensión de la especificidad por sustrato de una enzima es importante para entender su función biológica y el papel que desempeña en los procesos metabólicos. Además, esta información puede ser útil en el diseño y desarrollo de inhibidores enzimáticos específicos para uso terapéutico o industrial.

Los Receptores de Formil Péptido (FPR, por sus siglas en inglés) son un tipo de receptores acoplados a proteínas G que se encuentran en diversos tipos de células, incluyendo células inmunes como los neutrófilos y los macrófagos. Estos receptores desempeñan un papel crucial en la respuesta inmune del cuerpo, ya que participan en la detección y respuesta a diversos estímulos, como los formil péptidos, que son pequeños péptidos formados durante el proceso de degradación bacteriana.

Los FPR se unen a los formil péptidos mediante un dominio extracelular y, una vez activados, desencadenan una serie de respuestas celulares que incluyen la activación de enzimas y la regulación de genes involucrados en la inflamación y la fagocitosis. Además de los formil péptidos, los FPR también pueden ser activados por otros ligandos, como los lípidos y las proteínas virales, lo que amplía su función más allá de la detección de bacterias.

La activación de los receptores de formil péptido se ha relacionado con diversas enfermedades, incluyendo infecciones, inflamación crónica y cáncer, lo que hace de ellos un objetivo terapéutico prometedor para el desarrollo de nuevos fármacos y tratamientos.

El péptido PHI, también conocido como Philiponide, es un péptido antimicrobiano que se encuentra en la leche humana. Fue descubierto en 1995 por el investigador francés Yves Philippon y su equipo. El péptido PHI está formado por 27 aminoácidos y es producido por las células mamarias durante la lactancia en respuesta a una infección.

El péptido PHI tiene propiedades antimicrobianas y actúa contra una variedad de bacterias patógenas, incluyendo Staphylococcus aureus y Escherichia coli. Se cree que el péptido PHI mata a las bacterias al formar poros en su membrana celular, lo que lleva a la muerte de la célula bacteriana.

Además de sus propiedades antimicrobianas, se ha demostrado que el péptido PHI tiene efectos antiinflamatorios y puede ayudar a proteger contra enfermedades inflamatorias intestinales. El péptido PHI también puede desempeñar un papel importante en la maduración del sistema inmunológico del bebé durante la lactancia.

En resumen, el péptido PHI es un péptido antimicrobiano presente en la leche humana que ayuda a proteger contra las infecciones bacterianas y tiene propiedades antiinflamatorias y potencialmente beneficiosas para el sistema inmunológico del bebé.

Las peptidil sintetasas son enzimas que catalizan la formación de enlaces peptídicos, es decir, unen aminoácidos para formar péptidos o proteínas. Estas enzimas se encuentran en todas las células vivas y desempeñan un papel fundamental en la síntesis de proteínas.

Las peptidil sintetasas utilizan una molécula de ARN de transferencia (ARNt) para traer aminoácidos individuales al sitio activo de la enzima. Una vez que el aminoácido está unido al ARNt, la peptidil sintetasa cataliza la formación del enlace peptídico entre el nuevo aminoácido y el creciente péptido o proteína.

Las peptidil sintetasas se clasifican en dos categorías principales: las ribosomales y las no ribosomales. Las peptidil sintetasas ribosomales son responsables de la síntesis de proteínas durante el proceso conocido como traducción, mientras que las peptidil sintetasas no ribosomales sintetizan péptidos no ribosomales, como algunos antibióticos y otras moléculas bioactivas.

En resumen, las peptidil sintetasas son enzimas que catalizan la formación de enlaces peptídicos entre aminoácidos para producir péptidos o proteínas. Se clasifican en dos categorías principales: ribosomales y no ribosomales, y desempeñan un papel fundamental en diversos procesos biológicos.

La clonación molecular es un proceso de laboratorio que crea copias idénticas de fragmentos de ADN. Esto se logra mediante la utilización de una variedad de técnicas de biología molecular, incluyendo la restricción enzimática, ligación de enzimas y la replicación del ADN utilizando la polimerasa del ADN (PCR).

La clonación molecular se utiliza a menudo para crear múltiples copias de un gen o fragmento de interés, lo que permite a los científicos estudiar su función y estructura. También se puede utilizar para producir grandes cantidades de proteínas específicas para su uso en la investigación y aplicaciones terapéuticas.

El proceso implica la creación de un vector de clonación, que es un pequeño círculo de ADN que puede ser replicado fácilmente dentro de una célula huésped. El fragmento de ADN deseado se inserta en el vector de clonación utilizando enzimas de restricción y ligasa, y luego se introduce en una célula huésped, como una bacteria o levadura. La célula huésped entonces replica su propio ADN junto con el vector de clonación y el fragmento de ADN insertado, creando así copias idénticas del fragmento original.

La clonación molecular es una herramienta fundamental en la biología molecular y ha tenido un gran impacto en la investigación genética y biomédica.

Las péptidas hidrolasas, también conocidas como peptidases o proteasas, son enzimas que catalizan la rotura de los enlaces peptídicos entre los aminoácidos en los péptidos y las proteínas. Estas enzimas desempeñan un papel crucial en la digestión de las proteínas en el cuerpo humano, dividiéndolas en péptidos más pequeños y aminoácidos individuales que pueden ser absorbidos a través del intestino delgado.

Existen varios tipos diferentes de péptidas hidrolasas, cada una con su propia especificidad para cortar enlaces peptídicos en posiciones específicas de la cadena de aminoácidos. Algunas de estas enzimas actúan en sitios específicos, como las endopeptidasas, mientras que otras actúan en los extremos de las cadenas polipeptídicas, como las exopeptidasas.

Las péptidas hidrolasas se encuentran en muchos tejidos y órganos del cuerpo humano, incluyendo el estómago, el intestino delgado, el páncreas y los riñones. También desempeñan un papel importante en la regulación de diversos procesos fisiológicos, como la coagulación sanguínea, la respuesta inmunitaria y la señalización celular.

Los receptores de péptidos son un tipo de receptores celulares que se unen a péptidos, pequeñas moléculas formadas por la unión de varios aminoácidos. Estos receptores desempeñan un papel crucial en la mediación de una variedad de procesos fisiológicos y bioquímicos en el cuerpo humano.

Los péptidos se unen a los receptores de péptidos mediante interacciones específicas entre las estructuras químicas de ambas moléculas. Una vez que un péptido se une a su receptor correspondiente, se produce una serie de eventos bioquímicos dentro de la célula que pueden desencadenar una variedad de respuestas celulares, como la activación o inhibición de determinadas vías metabólicas, la modulación de la actividad enzimática, o la transmisión de señales a otras células.

Los receptores de péptidos se encuentran en diversos tejidos y órganos del cuerpo humano, incluyendo el sistema nervioso central, el sistema endocrino, el sistema inmunológico, y el sistema cardiovascular. Algunos ejemplos de péptidos que interactúan con estos receptores incluyen las hormonas peptídicas, como la insulina y la gastrina, y los neuropéptidos, como la sustancia P y la encefalina.

La investigación sobre los receptores de péptidos ha sido fundamental para el desarrollo de nuevos fármacos y terapias dirigidas a tratar una variedad de enfermedades y trastornos médicos, como la diabetes, la obesidad, y diversas afecciones neurológicas y cardiovascularas.

La cromatografía líquida de alta presión (HPLC, por sus siglas en inglés) es una técnica analítica utilizada en el campo de la química y la medicina para separar, identificar y cuantificar diferentes componentes de una mezcla compleja.

En una columna cromatográfica rellena con partículas sólidas finas, se inyecta una pequeña cantidad de la muestra disuelta en un líquido (el móvil). Los diferentes componentes de la mezcla interactúan de manera única con las partículas sólidas y el líquido, lo que hace que cada componente se mueva a través de la columna a velocidades diferentes.

Esta técnica permite una alta resolución y sensibilidad, así como una rápida separación de los componentes de la muestra. La HPLC se utiliza en diversas aplicaciones, incluyendo el análisis farmacéutico, forense, ambiental y clínico.

En resumen, la cromatografía líquida de alta presión es una técnica analítica que separa y cuantifica los componentes de una mezcla compleja mediante el uso de una columna cromatográfica y un líquido móvil, y se utiliza en diversas aplicaciones en el campo de la química y la medicina.

El Factor Natriurético Atrial (FNA) es una hormona peptídica que se produce y secreta principalmente por las células musculares del miocardio atrial (cámara superior del corazón). Es liberado en respuesta a estiramiento o distensión del miocardio atrial, lo que generalmente ocurre cuando el volumen de sangre en el atrio aumenta, por ejemplo, durante la insuficiencia cardíaca congestiva.

La función principal del FNA es regular la homeostasis del sodio y el volumen intravascular. Una vez liberado, el FNA actúa sobre los riñones para promover la excreción de sodio y agua, lo que a su vez reduce el volumen sanguíneo y descongestiona el corazón. También tiene efectos vasodilatadores, lo que significa que relaja y ensancha los vasos sanguíneos, reduciendo así la resistencia vascular periférica y disminuyendo la carga de trabajo del corazón.

El FNA se considera un marcador sensible e independiente de la insuficiencia cardíaca y su nivel en sangre puede utilizarse como indicador del grado de estiramiento o daño miocárdico, especialmente en el contexto de la insuficiencia cardíaca congestiva.

En la terminología médica, las proteínas se definen como complejas moléculas biológicas formadas por cadenas de aminoácidos. Estas moléculas desempeñan un papel crucial en casi todos los procesos celulares.

Las proteínas son esenciales para la estructura y función de los tejidos y órganos del cuerpo. Ayudan a construir y reparar tejidos, actúan como catalizadores en reacciones químicas, participan en el transporte de sustancias a través de las membranas celulares, regulan los procesos hormonales y ayudan al sistema inmunológico a combatir infecciones y enfermedades.

La secuencia específica de aminoácidos en una proteína determina su estructura tridimensional y, por lo tanto, su función particular. La genética dicta la secuencia de aminoácidos en las proteínas, ya que el ADN contiene los planos para construir cada proteína.

Es importante destacar que un aporte adecuado de proteínas en la dieta es fundamental para mantener una buena salud, ya que intervienen en numerosas funciones corporales vitales.

Los compuestos de flúor son aquellas sustancias químicas que contienen fluoruro (F-), un ion negativo formado por un átomo de flúor. El flúor es un elemento químico muy reactivo, el más electronegativo y reactivo de los halógenos en la tabla periódica.

Existen numerosos compuestos de flúor, entre los que se incluyen sales inorgánicas como el fluoruro de sodio (NaF), fluoruro de calcio (CaF2) y fluoruro de aluminio (AlF3). También hay compuestos orgánicos de flúor, como el fluorocarbono y los fluoropolímeros.

Los compuestos de flúor se utilizan en una variedad de aplicaciones, incluyendo la fabricación de productos químicos, la producción de aluminio y acero, la refrigeración y extinción de incendios, y como ingrediente activo en los productos dentales para prevenir la caries dental.

En medicina, el fluoruro se utiliza a menudo en forma de sales inorgánicas, como el fluoruro de sodio o el fluoruro de estaño, para ayudar a prevenir las caries dentales. El flúor ayuda a fortalecer los dientes y protegerlos contra la desmineralización ácida causada por las bacterias que producen placa dental.

Sin embargo, es importante tener en cuenta que el exceso de fluoruro puede ser perjudicial para la salud humana, ya que puede causar una afección conocida como fluorosis dental, que se manifiesta como manchas blancas o marrones en los dientes. En casos graves, la fluorosis dental puede causar debilitamiento y fragilidad de los dientes.

En resumen, los compuestos de flúor son sustancias químicas que contienen el ion fluoruro y se utilizan en una variedad de aplicaciones industriales y médicas. En medicina, el fluoruro se utiliza a menudo para prevenir las caries dentales, pero es importante tener cuidado con la dosis, ya que el exceso de fluoruro puede ser perjudicial para la salud humana.

El ADN de cadena simple, también conocido como ADN de una sola hebra o ADN monocatenario, se refiere a una molécula de ADN que consta de una sola cadena de nucleótidos. A diferencia del ADN de doble cadena (dsDNA), que tiene dos cadenas de nucleótidos complementarias enrolladas en una estructura helicoidal, el ADN de cadena simple solo tiene una cadena de nucleótidos con un esqueleto de azúcar-fosfato.

El ADN de cadena simple se produce naturalmente en algunos virus y plásmidos, y también puede generarse experimentalmente mediante procesos como la desnaturalización o la replicación de ADN. La desnaturalización implica el uso de calor o químicos para separar las dos cadenas de una molécula de dsDNA, mientras que la replicación de ADN puede generar ADN de cadena simple como un intermedio en el proceso de duplicación del ADN.

El ADN de cadena simple se utiliza a menudo en técnicas de biología molecular, como la secuenciación de ADN y la reacción en cadena de la polimerasa (PCR), ya que es más fácil de manipular y analizar que el ADN de doble cadena. Además, el ADN de cadena simple se puede convertir fácilmente en dsDNA mediante la hibridación con una molécula complementaria de ADN o ARN, lo que lo hace útil para aplicaciones como la terapia génica y la ingeniería genética.

Los ácidos nucleicos son largas moléculas compuestas de nucleótidos, que al unirse forman una cadena. Existen dos tipos principales de ácidos nucleicos: el ADN (ácido desoxirribonucleico) y el ARN (ácido ribonucleico).

El ADN es responsable de almacenar y transmitir la información genética hereditaria, mientras que el ARN participa en la síntesis de proteínas a partir de la información genética contenida en el ADN.

La estructura básica de los ácidos nucleicos se compone de una cadena de nucleótidos unidos entre sí por enlaces fosfodiéster, donde cada nucleótido contiene un azúcar (desoxirribosa en el caso del ADN y ribosa en el ARN), una base nitrogenada (adenina, timina/uracilo, guanina y citosina) y un grupo fosfato.

La secuencia de las bases nitrogenadas en la cadena de ácidos nucleicos contiene la información genética que es específica para cada organismo vivo. La doble hélice del ADN se mantiene unida gracias a los enlaces de hidrógeno entre pares complementarios de bases nitrogenadas: adenina con timina y guanina con citosina. En el ARN, la timina es reemplazada por uracilo como pareja complementaria de la adenina.

Los ácidos nucleicos desempeñan un papel fundamental en la biología molecular y son esenciales para la vida y la reproducción celular.

Las proteínas recombinantes son versiones artificiales de proteínas que se producen mediante la aplicación de tecnología de ADN recombinante. Este proceso implica la inserción del gen que codifica una proteína particular en un organismo huésped, como bacterias o levaduras, que pueden entonces producir grandes cantidades de la proteína.

Las proteínas recombinantes se utilizan ampliamente en la investigación científica y médica, así como en la industria farmacéutica. Por ejemplo, se pueden usar para estudiar la función y la estructura de las proteínas, o para producir vacunas y terapias enzimáticas.

La tecnología de proteínas recombinantes ha revolucionado muchos campos de la biología y la medicina, ya que permite a los científicos producir cantidades casi ilimitadas de proteínas puras y bien caracterizadas para su uso en una variedad de aplicaciones.

Sin embargo, también plantea algunos desafíos éticos y de seguridad, ya que el proceso de producción puede involucrar organismos genéticamente modificados y la proteína resultante puede tener diferencias menores pero significativas en su estructura y función en comparación con la proteína natural.

La espectrometría de masas es un método analítico que sirve para identificar y determinar la cantidad de diferentes compuestos en una muestra mediante el estudio de las masas de los iones generados en un proceso conocido como ionización.

En otras palabras, esta técnica consiste en vaporizar una muestra, ionizarla y luego acelerar los iones resultantes a través de un campo eléctrico. Estos iones desplazándose se separan según su relación masa-carga al hacerlos pasar a través de un campo magnético o electrostático. Posteriormente, se detectan y miden las masas de estos iones para obtener un espectro de masas, el cual proporciona información sobre la composición y cantidad relativa de los diferentes componentes presentes en la muestra original.

La espectrometría de masas se utiliza ampliamente en diversos campos, incluyendo química, biología, medicina forense, investigación farmacéutica y análisis ambiental, entre otros.

La trombina es una enzima proteolítica importante en la coagulación sanguínea. También se conoce como trombinasa o factor IIa. Es activada a partir del procofactor inactivo, el factor II (protrombina), por acción de la serinproteasa factor Xa en presencia de su cofactor, el factor Va y fosfolípidos negativos expuestos en las membranas celulares.

La trombina desempeña un papel crucial en la cascada de coagulación, ya que cataliza la conversión del fibrinógeno soluble en insoluble fibrina, lo que conduce a la formación de un coágulo sanguíneo. Además, activa factores VIII y V adicionales, aumentando así su propia generación y acelerando el proceso de coagulación. También desempeña un papel en la activación de las plaquetas, promoviendo aún más la formación del tapón hemostático.

La regulación de la actividad trombina es crucial para mantener el equilibrio entre la hemorragia y la trombosis. La proteína C y la proteína S son importantes inhibidores fisiológicos de la trombina, contrarrestando sus efectos procoagulantes y promoviendo la fibrinolisis.

En la terminología médica o bioquímica, los "precursores de proteínas" se refieren a las moléculas individuales que se unen para formar una cadena polipeptídica más larga durante el proceso de traducción del ARNm en proteínas. Estos precursores son aminoácidos, cada uno con su propio grupo carboxilo (-COOH) y grupo amino (-NH2). Cuando los ribosomas leen el ARNm, unen específicamente cada aminoácido en la secuencia correcta según el código genético. Los enlaces peptídicos se forman entre estos aminoácidos, creando una cadena polipeptídica que finalmente se pliega en la estructura tridimensional de la proteína funcional. Por lo tanto, los precursores de proteínas son esencialmente los bloques de construcción a partir de los cuales se sintetizan las proteínas.

Los Sistemas de Liberación de Medicamentos (SLM) son dispositivos médicos o formulaciones farmacéuticas diseñadas para controlar la velocidad y el momento en que un fármaco se libera y está disponible en el sitio de acción terapéutica. El objetivo principal de los SLM es mejorar la eficacia terapéutica, reducir los efectos adversos y aumentar la comodidad del paciente.

Existen diferentes tipos de sistemas de liberación de medicamentos, entre los que se incluyen:

1. Sistemas de liberación inmediata (SLI): Liberan el fármaco rápidamente después de la administración, lo que permite alcanzar concentraciones plasmáticas elevadas en un corto período de tiempo. Se utilizan comúnmente para tratar afecciones agudas o cuando se requiere un efecto terapéutico rápido.

2. Sistemas de liberación retardada (SLR): Liberan el fármaco de manera sostenida y prolongada en el tiempo, manteniendo concentraciones plasmáticas relativamente constantes durante un período más largo. Esto ayuda a reducir la frecuencia de dosis, mejorar la adherencia al tratamiento y disminuir los efectos adversos asociados con picos de concentración.

3. Sistemas de liberación controlada (SLC): Permiten una liberación precisa y constante del fármaco en respuesta a diferentes estímulos, como el pH gastrointestinal, la temperatura o las enzimas digestivas. Estos sistemas se utilizan para optimizar la biodisponibilidad del fármaco, reducir su toxicidad y mejorar su eficacia terapéutica.

4. Sistemas de liberación pulsada (SLP): Liberan una dosis única o múltiples dosis de forma intermitente en un momento específico. Estos sistemas se emplean en situaciones en las que se requiere un aumento repentino de la concentración plasmática del fármaco, como en el tratamiento de afecciones como el Parkinson o la epilepsia.

5. Sistemas de liberación dirigida (SLD): Están diseñados para transportar y liberar el fármaco directamente en el sitio de acción terapéutico, minimizando su exposición a otros tejidos y órganos. Esto ayuda a reducir la toxicidad sistémica y mejorar la eficacia del tratamiento.

En resumen, los diferentes tipos de sistemas de administración y liberación de fármacos ofrecen ventajas específicas en términos de biodisponibilidad, eficacia terapéutica, seguridad y comodidad para el paciente. La selección del sistema más adecuado dependerá de las características farmacocinéticas y farmacodinámicas del fármaco, así como de las necesidades clínicas y preferencias individuales del paciente.

"Escherichia coli" (abreviado a menudo como "E. coli") es una especie de bacterias gram-negativas, anaerobias facultativas, en forma de bastón, perteneciente a la familia Enterobacteriaceae. Es parte de la flora normal del intestino grueso humano y de muchos animales de sangre caliente. Sin embargo, ciertas cepas de E. coli pueden causar diversas infecciones en humanos y otros mamíferos, especialmente si ingresan a otras partes del cuerpo donde no pertenecen, como el sistema urinario o la sangre. Las cepas patógenas más comunes de E. coli causan gastroenteritis, una forma de intoxicación alimentaria. La cepa O157:H7 es bien conocida por provocar enfermedades graves, incluidas insuficiencia renal y anemia hemolítica microangiopática. Las infecciones por E. coli se pueden tratar con antibióticos, pero las cepas resistentes a los medicamentos están aumentando en frecuencia. La prevención generalmente implica prácticas de higiene adecuadas, como lavarse las manos y cocinar bien la carne.

Un riboswitch es un elemento de regulación génica encontrado en el ácido ribonucleico (ARN) no traducido de ciertos organismos, principalmente procariotas. Se compone de una región de ARN estructuralmente independiente que se une específicamente a pequeñitas moléculas pequeñas y activas, como metabolitos, iones o metales, lo que provoca un cambio conformacional en el ARN. Este cambio puede resultar en la activación o inhibición de la transcripción o traducción del gen adyacente, permitiendo así una regulación rápida y directa de la expresión génica en respuesta a los niveles de metabolitos intracelulares. Los riboswitches son importantes en el metabolismo, crecimiento y supervivencia de los organismos que los poseen. (Fuente: Strobel, S., & Kuberski, A. (2021). Medical Microbiology. StatPearls Publishing)

La tripsina es una enzima proteolítica presente en el jugo pancreático y la mucosa intestinal del ser humano y otros animales. Forma parte de las enzimas digestivas que ayudan en la digestión de las proteínas en el organismo. La tripsina ayuda a descomponer las largas cadenas de proteínas en pequeños péptidos y aminoácidos, los cuales pueden ser absorbidos más fácilmente a través de la membrana intestinal. Su nombre sistemático es según la nomenclatura IUBMB (Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular) es: 3.4.21.4. La tripsina es producida en forma inactiva, como tripsinógeno, en el páncreas y se activa por la enteropeptidasa en el intestino delgadopara comenzar su función digestiva.

La tripsina también tiene un rol importante en la activación de otras enzimas proteolíticas como quimilitrica, colagenasa y plasmina. Además, interviene en la regulación de diversos procesos celulares como la proliferación, migración y diferenciación celular, así como también en la respuesta inflamatoria y la coagulación sanguínea.

En medicina, se utiliza a veces tripsina en forma exógena para ayudar a disolver los coágulos de sangre y mejorar el flujo sanguíneo en ciertas condiciones médicas. Sin embargo, su uso clínico es limitado por su potencial de causar daño tisular si se usa en exceso o inapropiadamente.

La cartilla de ADN, también conocida como el "registro de variantes del genoma" o "exámenes genéticos", es un informe detallado que proporciona información sobre la secuencia completa del ADN de una persona. Este informe identifica las variaciones únicas en el ADN de un individuo, incluidos los genes y los marcadores genéticos asociados con enfermedades hereditarias o propensión a ciertas condiciones médicas.

La cartilla de ADN se crea mediante la secuenciación del genoma completo de una persona, un proceso que analiza cada uno de los tres mil millones de pares de bases en el ADN humano. La información resultante se utiliza para identificar variantes genéticas específicas que pueden estar asociadas con riesgos para la salud o características particulares, como el color del cabello o los ojos.

Es importante tener en cuenta que la cartilla de ADN no puede diagnosticar enfermedades ni predecir con certeza si una persona desarrollará una afección específica. En cambio, proporciona información sobre la probabilidad relativa de que una persona desarrolle ciertas condiciones médicas basadas en su composición genética única.

La cartilla de ADN también puede utilizarse con fines no médicos, como determinar el parentesco o la ascendencia étnica. Sin embargo, es importante tener en cuenta que los resultados de estos exámenes pueden tener implicaciones sociales y emocionales significativas y deben manejarse con cuidado y consideración.

En resumen, la cartilla de ADN es un informe detallado que proporciona información sobre las variantes únicas en el ADN de una persona, lo que puede ayudar a identificar los riesgos potenciales para la salud y otras características. Sin embargo, es importante interpretar los resultados con precaución y considerar todas las implicaciones antes de tomar decisiones importantes basadas en ellos.

La homología de secuencia de aminoácidos es un concepto en bioinformática y biología molecular que se refiere al grado de similitud entre las secuencias de aminoácidos de dos o más proteínas. Cuando dos o más secuencias de proteínas tienen una alta similitud, especialmente en regiones largas y continuas, es probable que desciendan evolutivamente de un ancestro común y, por lo tanto, se dice que son homólogos.

La homología de secuencia se utiliza a menudo como una prueba para inferir la función evolutiva y estructural compartida entre proteínas. Cuando las secuencias de dos proteínas son homólogas, es probable que también tengan estructuras tridimensionales similares y funciones biológicas relacionadas. La homología de secuencia se puede determinar mediante el uso de algoritmos informáticos que comparan las secuencias y calculan una puntuación de similitud.

Es importante destacar que la homología de secuencia no implica necesariamente una identidad funcional o estructural completa entre proteínas. Incluso entre proteínas altamente homólogas, las diferencias en la secuencia pueden dar lugar a diferencias en la función o estructura. Además, la homología de secuencia no es evidencia definitiva de una relación evolutiva directa, ya que las secuencias similares también pueden surgir por procesos no relacionados con la descendencia común, como la convergencia evolutiva o la transferencia horizontal de genes.

El término "Diseño de Drogas" se refiere a un área específica de la farmacología y la química medicinal donde se crean y desarrollan nuevas sustancias químicas con potencial actividad terapéutica. También conocido como diseño racional de fármacos, implica el uso de diversas técnicas científicas para modificar moléculas existentes o crear otras completamente nuevas que puedan interactuar con blancos específicos en el cuerpo humano, como proteínas o genes, con el fin de producir efectos deseables contra enfermedades o trastornos.

Este proceso puede involucrar la modificación estructural de moléculas conocidas para mejorar su eficacia, reducir sus efectos secundarios, alterar su farmacocinética (absorción, distribución, metabolismo y excreción) o crear nuevas entidades químicas con propiedades deseables. El diseño de drogas se basa en el conocimiento detallado de la estructura tridimensional y la función de los objetivos terapéuticos, así como en una comprensión profunda de los principios farmacológicos y toxicológicos.

El proceso de diseño de drogas generalmente incluye etapas como la identificación de objetivos moleculares relevantes, el descubrimiento de 'leads' o compuestos que interactúan con estos objetivos, su optimización mediante pruebas in vitro e in vivo y, finalmente, los estudios clínicos en humanos. Gracias al avance tecnológico en áreas como la cristalografía de rayos X, la resonancia magnética nuclear (RMN) o la secuenciación del ADN, el diseño de drogas se ha vuelto más eficiente y preciso en las últimas décadas.

Las sondas moleculares en el contexto médico se refieren a herramientas diagnósticas que utilizan moléculas específicas para detectar la presencia de una sustancia, entidad o condición particular en un paciente. Estas sondas están diseñadas para interactuar con alta selectividad con objetivos moleculares específicos, como genes, proteínas, metabolitos u otras biomoléculas asociadas con una afección o enfermedad particular.

Las sondas moleculares pueden adoptar diversas formas y estrategias, dependiendo del objetivo molecular y el método de detección. Algunos ejemplos comunes incluyen:

1. Sondas de ácidos nucleicos: Secuencias específicas de ADN o ARN que se unen a su contraparte complementaria en una muestra, como sondas de hibridación fluorescentes utilizadas en la detección de genes específicos en diagnóstico genético.

2. Inmunoensayos: Usan anticuerpos específicos para detectar y cuantificar proteínas u otras biomoléculas en una muestra, como las pruebas ELISA (Enzyme-Linked Immunosorbent Assay) o los tests de antígeno de COVID-19.

3. Sensores químicos: Utilizan reacciones químicas específicas para detectar y medir la concentración de metabolitos u otras pequeñas moléculas, como las pruebas de glucosa en sangre para pacientes diabéticos.

4. Sondas de imagen molecular: Utilizan radioisótopos o agentes de contraste que se unen a moléculas objetivo específicas dentro del cuerpo, permitiendo la detección y visualización de procesos fisiológicos o patológicos mediante técnicas de imagenología médica, como PET (tomografía por emisión de positrones) o SPECT (tomografía computarizada por emisión de fotones simples).

Las sondas moleculares desempeñan un papel crucial en el diagnóstico y monitoreo de enfermedades, así como en la investigación científica. Su especificidad y sensibilidad permiten detectar y cuantificar moléculas objetivo con alta precisión, mejorando la capacidad de los médicos para realizar diagnósticos precoces, monitorizar respuestas terapéuticas y desarrollar nuevos tratamientos.

Los aminoácidos son las unidades estructurales y building blocks de las proteínas. Existen 20 aminoácidos diferentes que se encuentran comúnmente en las proteínas, y cada uno tiene su propia estructura química única que determina sus propiedades y funciones específicas.

onceados de los aminoácidos se unen en una secuencia específica para formar una cadena polipeptídica, que luego puede plegarse y doblarse en una estructura tridimensional compleja para formar una proteína funcional.

once de los 20 aminoácidos son considerados "esenciales", lo que significa que el cuerpo humano no puede sintetizarlos por sí solo y deben obtenerse a través de la dieta. Los otros nueve aminoácidos se consideran "no esenciales" porque el cuerpo puede sintetizarlos a partir de otros nutrientes.

Los aminoácidos también desempeñan una variedad de funciones importantes en el cuerpo, como la síntesis de neurotransmisores, la regulación del metabolismo y la producción de energía. Una deficiencia de ciertos aminoácidos puede llevar a diversas condiciones de salud, como la pérdida de masa muscular, el debilitamiento del sistema inmunológico y los trastornos mentales.

La definición médica de ADN (Ácido Desoxirribonucleico) es el material genético que forma la base de la herencia biológica en todos los organismos vivos y algunos virus. El ADN se compone de dos cadenas de nucleótidos, formadas por una molécula de azúcar (desoxirribosa), un grupo fosfato y cuatro tipos diferentes de bases nitrogenadas: adenina (A), timina (T), guanina (G) y citosina (C). Las dos cadenas se enrollan entre sí para formar una doble hélice, con las bases emparejadas entre ellas mediante enlaces de hidrógeno: A siempre se empareja con T, y G siempre se empareja con C.

El ADN contiene los genes que codifican la mayoría de las proteínas del cuerpo humano, así como información adicional sobre su expresión y regulación. La secuencia específica de las bases en el ADN determina la estructura y función de las proteínas, lo que a su vez influye en los rasgos y características del organismo.

El ADN se replica antes de que una célula se divida, creando dos copias idénticas de cada cromosoma para la célula hija. También puede experimentar mutaciones, o cambios en su secuencia de bases, lo que puede dar lugar a variaciones genéticas y posibles trastornos hereditarios.

La investigación del ADN ha tenido un gran impacto en el campo médico, permitiendo la identificación de genes asociados con enfermedades específicas, el diagnóstico genético prenatal y el desarrollo de terapias génicas para tratar enfermedades hereditarias.

Las técnicas de sonda molecular, también conocidas como hibridación de sondas, son métodos de diagnóstico y investigación en genética y biología molecular que utilizan secuencias de ácidos nucleicos (ADN o ARN) marcadas, llamadas sondas, para detectar la presencia de secuencias complementarias específicas dentro de muestras de ADN o ARN.

El proceso implica la hibridación de la sonda marcada con la secuencia diana en las muestras. La hibridación es el proceso en el que dos cadenas de ácidos nucleicos complementarios se unen formando una doble hélice. La especificidad de este emparejamiento permite a los científicos y médicos detectar la presencia de secuencias específicas asociadas con enfermedades genéticas, infecciones virales o bacterianas, mutaciones génicas, expresión génica anormal, entre otros.

Las técnicas de sonda molecular pueden ser utilizadas en diversos campos, incluyendo la medicina diagnóstica, la investigación biomédica, la forense y la agricultura. Algunos ejemplos de estas técnicas incluyen la hibridación in situ (FISH), la hibridación Southern, la hibridación Northern y la reacción en cadena de la polimerasa con transcripción inversa (RT-PCR).

Es importante mencionar que estas técnicas requieren un alto grado de especificidad y sensibilidad, por lo que se utilizan equipos sofisticados y rigurosos procedimientos de control de calidad para garantizar la precisión y confiabilidad de los resultados.

Los bovinos son un grupo de mamíferos artiodáctilos que pertenecen a la familia Bovidae y incluyen a los toros, vacas, búfalos, bisontes y otras especies relacionadas. Los bovinos son conocidos principalmente por su importancia económica, ya que muchas especies se crían para la producción de carne, leche y cuero.

Los bovinos son rumiantes, lo que significa que tienen un estómago complejo dividido en cuatro cámaras (el rumen, el retículo, el omaso y el abomaso) que les permite digerir material vegetal fibroso. También tienen cuernos distintivos en la frente, aunque algunas especies pueden no desarrollarlos completamente o carecer de ellos por completo.

Los bovinos son originarios de África y Asia, pero ahora se encuentran ampliamente distribuidos en todo el mundo como resultado de la domesticación y la cría selectiva. Son animales sociales que viven en manadas y tienen una jerarquía social bien establecida. Los bovinos también son conocidos por su comportamiento de pastoreo, donde se mueven en grupos grandes para buscar alimentos.

Los péptidos opioides son un tipo de compuestos peptídicos que se unen a receptores opioides en el sistema nervioso central y el sistema nervioso periférico, imitando los efectos de los opiáceos naturales endógenos del cuerpo. Estos péptidos incluyen endorfinas, encefalinas y dinorfinas, que desempeñan un papel crucial en la modulación del dolor, las respuestas emocionales y otras funciones fisiológicas. Los péptidos opioides se sintetizan a partir de proteínas precursoras más grandes y se almacenan y procesan en células especializadas antes de su liberación. También pueden encontrarse en algunos organismos no humanos, como las ranas, y tienen potencial terapéutico en el tratamiento del dolor crónico y otras afecciones médicas. Sin embargo, su uso clínico está limitado por su baja biodisponibilidad y los efectos secundarios asociados con la estimulación prolongada de receptores opioides.

Una línea celular tumoral es una población homogénea y estable de células cancerosas que se han aislado de un tejido tumoral original y se cultivan en condiciones controladas en un laboratorio. Estas líneas celulares se utilizan ampliamente en la investigación oncológica para estudiar los procesos biológicos del cáncer, probar fármacos y desarrollar terapias antitumorales. Las células de una línea celular tumoral tienen la capacidad de dividirse indefinidamente en cultivo y mantener las características moleculares y fenotípicas del tumor original, lo que permite a los científicos realizar experimentos reproducibles y comparar resultados entre diferentes estudios. Las líneas celulares tumorales se obtienen mediante diversas técnicas, como la biopsia, la cirugía o la autopsia, y posteriormente se adaptan a las condiciones de cultivo en el laboratorio.

Los péptidos y proteínas de señalización intracelular son moléculas que desempeñan un papel crucial en la comunicación y regulación de procesos celulares dentro de una célula. A diferencia de los mensajeros químicos que se utilizan para la comunicación entre células (como las hormonas y neurotransmisores), estos péptidos y proteínas actúan dentro de la célula para regular diversas funciones celulares, como el metabolismo, el crecimiento, la diferenciación y la apoptosis.

Los péptidos son cadenas cortas de aminoácidos, mientras que las proteínas están formadas por cadenas más largas de aminoácidos. En ambos casos, la secuencia específica de aminoácidos confiere a la molécula su actividad biológica y determina cómo interactúa con otras moléculas dentro de la célula.

La señalización intracelular implica una serie de eventos que comienzan cuando una proteína receptora en la membrana celular o en el citoplasma reconoce y se une a un ligando, como un péptido o una proteína. Esta interacción desencadena una cascada de eventos que involucran a diversas proteínas y enzimas, lo que finalmente conduce a la activación o inhibición de diversos procesos celulares.

Algunos ejemplos importantes de péptidos y proteínas de señalización intracelular incluyen:

1. Factores de transcripción: son proteínas que regulan la expresión génica al unirse al ADN y promover o inhibir la transcripción de genes específicos.
2. Segundos mensajeros: son moléculas pequeñas, como el AMP cíclico (cAMP) y el fosfoinositol trisfosfato (PIP3), que desempeñan un papel crucial en la transmisión de señales desde los receptores hacia el interior de la célula.
3. Quinasas: son enzimas que agreguen grupos fosfato a otras proteínas, modificando su actividad y participando en diversos procesos celulares, como la regulación del ciclo celular y la respuesta al estrés.
4. Proteínas de unión a GTP: son proteínas que se unen a nucleótidos de guanina y desempeñan un papel importante en la transducción de señales, especialmente en la vía de las proteínas Ras.
5. Inhibidores de proteasa: son péptidos que regulan la actividad de las proteasas, enzimas que descomponen otras proteínas y desempeñan un papel importante en diversos procesos celulares, como la apoptosis y la respuesta inmunitaria.

En general, los péptidos y proteínas desempeñan un papel crucial en la transducción de señales y la regulación de diversos procesos celulares. Su estudio y comprensión son esenciales para entender el funcionamiento de las células y desarrollar nuevas terapias y tratamientos para enfermedades como el cáncer, las enfermedades neurodegenerativas y las infecciones virales.

La espectroscopia de resonancia magnética (MRS, por sus siglas en inglés) es una técnica no invasiva de diagnóstico por imágenes que proporciona información metabólica y química sobre tejidos específicos. Es un método complementario a la resonancia magnética nuclear (RMN) y a la resonancia magnética de imágenes (RMI).

La MRS se basa en el principio de que diferentes núcleos atómicos, como el protón (1H) o el carbono-13 (13C), tienen propiedades magnéticas y pueden absorber y emitir energía electromagnética en forma de radiación de radiofrecuencia cuando se exponen a un campo magnético estático. Cuando se irradia un tejido con una frecuencia específica, solo los núcleos con las propiedades magnéticas apropiadas absorberán la energía y emitirán una señal de resonancia que puede ser detectada y analizada.

En la práctica clínica, la MRS se utiliza a menudo en conjunción con la RMN para obtener información adicional sobre el metabolismo y la composición química de los tejidos. Por ejemplo, en el cerebro, la MRS puede medir la concentración de neurotransmisores como el N-acetilaspartato (NAA), la creatina (Cr) y la colina (Cho), que están asociados con diferentes procesos fisiológicos y patológicos. La disminución de la concentración de NAA se ha relacionado con la pérdida neuronal en enfermedades como la esclerosis múltiple y el Alzheimer, mientras que un aumento en los niveles de Cho puede indicar inflamación o lesión celular.

La MRS tiene varias ventajas sobre otras técnicas de diagnóstico por imágenes, como la tomografía computarizada y la resonancia magnética nuclear, ya que no requiere el uso de radiación o contraste y puede proporcionar información funcional además de anatómica. Sin embargo, tiene algunas limitaciones, como una resolución espacial más baja y un tiempo de adquisición de datos más largo en comparación con la RMN estructural. Además, la interpretación de los resultados de la MRS puede ser compleja y requiere un conocimiento especializado de la fisiología y el metabolismo cerebral.

Las hormonas peptídicas son un tipo de hormonas que están compuestas por cadenas cortas o largas de aminoácidos, los building blocks de las proteínas. A diferencia de otras hormonas, como las hormonas esteroides, que son liposolubles, las hormonas peptídicas son solubles en agua y viajan a través del torrente sanguíneo unidas a proteínas portadoras.

Estas hormonas se sintetizan y secretan por glándulas endocrinas y otros tejidos especializados en el cuerpo. Una vez liberadas, viajan a través del torrente sanguíneo hasta alcanzar células diana específicas en las que producen una respuesta fisiológica. La unión de la hormona peptídica a su receptor específico desencadena una cascada de eventos intracelulares que conducen a la activación o inhibición de diversos procesos celulares, como el metabolismo, el crecimiento y la diferenciación celular.

Algunos ejemplos comunes de hormonas peptídicas incluyen:

1. Insulina: una hormona producida por el páncreas que regula los niveles de glucosa en la sangre.
2. Glucagón: otra hormona producida por el páncreas que trabaja en conjunto con la insulina para regular los niveles de glucosa en la sangre.
3. Gastrina: una hormona producida por el estómago que regula la secreción de ácido gástrico y la motilidad gastrointestinal.
4. Somatotropina o hormona del crecimiento: una hormona producida por la glándula pituitaria anterior que promueve el crecimiento y desarrollo en los humanos y otros animales.
5. Oxitocina: una hormona producida por la glándula pituitaria posterior que desempeña un papel importante en el parto, la lactancia y las relaciones sociales.
6. Vasopresina o hormona antidiurética: otra hormona producida por la glándula pituitaria posterior que regula la concentración de orina y la presión arterial.
7. Melanocortinas: un grupo de hormonas producidas por la glándula pituitaria anterior que desempeñan un papel en el control del apetito, el metabolismo y la pigmentación de la piel.

La nanotecnología, en el contexto médico y biomédico, se refiere al uso controlado de la manipulación de materiales a nanoescala (generalmente entre 1-100 nanómetros) para desarrollar productos, sistemas o dispositivos con propiedades únicas o mejoradas. Esto puede involucrar la ingeniería de estructuras y sistemas funcionales a nanoescala, aprovechando fenómenos y propiedades específicas que emergen en este rango de tamaño.

En el campo de la medicina, la nanotecnología tiene el potencial de revolucionar el diagnóstico, el tratamiento y la prevención de enfermedades. Algunos ejemplos de aplicaciones incluyen:

1. Nanodiagnóstico: Desarrollo de nanopartículas y nanosensores para detectar y cuantificar biomarcadores específicos de enfermedades, permitiendo un diagnóstico más rápido y preciso.
2. Nanoterapia: Utilización de nanoplataformas como nanopartículas, dendrímeros o liposomas para entregar fármacos, genes terapéuticos o agentes de imagen directamente a células objetivo, aumentando la eficacia y reduciendo los efectos secundarios.
3. Ingeniería tisular regenerativa: Empleo de nanomateriales y nanotecnologías para crear andamios y matrices que guíen el crecimiento y diferenciación celular, promoviendo la reparación y regeneración de tejidos dañados.
4. Nanosensores in vivo: Desarrollo de dispositivos nanomecánicos o nanoelectrónicos para monitorear en tiempo real parámetros fisiológicos dentro del cuerpo, como la presión arterial, glucosa o pH.
5. Nanorobótica: Diseño y construcción de nanomáquinas programables capaces de realizar tareas específicas a nivel molecular o celular, con potenciales aplicaciones en diagnóstico, terapia y reparación de sistemas biológicos.

A medida que la nanotecnología continúe avanzando, se espera que surjan nuevas aplicaciones y estrategias para abordar diversos desafíos en el campo de la medicina y la salud humana.

Las células cultivadas, también conocidas como células en cultivo o células in vitro, son células vivas que se han extraído de un organismo y se están propagando y criando en un entorno controlado, generalmente en un medio de crecimiento especializado en un plato de petri o una flaska de cultivo. Este proceso permite a los científicos estudiar las células individuales y su comportamiento en un ambiente controlado, libre de factores que puedan influir en el organismo completo. Las células cultivadas se utilizan ampliamente en una variedad de campos, como la investigación biomédica, la farmacología y la toxicología, ya que proporcionan un modelo simple y reproducible para estudiar los procesos fisiológicos y las respuestas a diversos estímulos. Además, las células cultivadas se utilizan en terapias celulares y regenerativas, donde se extraen células de un paciente, se les realizan modificaciones genéticas o se expanden en número antes de reintroducirlas en el cuerpo del mismo individuo para reemplazar células dañadas o moribundas.

Las proteínas recombinantes de fusión son moléculas proteicas creadas mediante la tecnología de ADN recombinante, donde dos o más secuencias de genes se combinan para producir una sola proteína que posee propiedades funcionales únicas de cada componente.

Este método implica la unión de regiones proteicas de interés de diferentes genes en un solo marco de lectura, lo que resulta en una proteína híbrida con características especiales. La fusión puede ocurrir en cualquier parte de las proteínas, ya sea en sus extremos N-terminal o C-terminal, dependiendo del objetivo deseado.

Las proteínas recombinantes de fusión se utilizan ampliamente en diversas aplicaciones biomédicas y de investigación, como la purificación y detección de proteínas, el estudio de interacciones proteína-proteína, el desarrollo de vacunas y terapias génicas, así como en la producción de anticuerpos monoclonales e inhibidores enzimáticos.

Algunos ejemplos notables de proteínas recombinantes de fusión incluyen la glucagón-like peptide-1 receptor agonist (GLP-1RA) semaglutida, utilizada en el tratamiento de la diabetes tipo 2, y la inhibidora de la proteasa anti-VIH enfuvirtida. Estas moléculas híbridas han demostrado ser valiosas herramientas terapéuticas y de investigación en diversos campos de la medicina y las ciencias biológicas.

Las proteínas inmovilizadas se refieren a proteínas que han sido unidas de manera irreversible a un soporte sólido. Este proceso se conoce como inmovilización de proteínas y se utiliza en diversas aplicaciones biomédicas y bioquímicas, como la investigación científica, el diagnóstico clínico y el desarrollo de fármacos.

La inmovilización de proteínas puede lograrse mediante varios métodos, incluyendo la adsorción física, la unión covalente, la unión mediante puentes disulfuro o la incorporación en matrices poliméricas. El objetivo es mantener la actividad biológica de la proteína y permitir su uso repetido en diferentes reacciones.

Algunos ejemplos de aplicaciones de las proteínas inmovilizadas incluyen la purificación de otras proteínas, la detección de moléculas específicas en ensayos bioquímicos y la catalización de reacciones químicas en biorreactores.

Es importante tener en cuenta que el proceso de inmovilización puede afectar la estructura y la función de la proteína, por lo que es necesario optimizar las condiciones experimentales para cada caso particular.

La electroforesis en gel de poliacrilamida (PAGE, por sus siglas en inglés) es un método analítico y de separación comúnmente utilizado en biología molecular y genética para separar ácidos nucleicos (ADN, ARN) o proteínas según su tamaño y carga.

En este proceso, el gel de poliacrilamida se prepara mezclando monómeros de acrilamida con un agente de cross-linking como el N,N'-metileno bisacrilamida. Una vez polimerizado, el gel resultante tiene una estructura tridimensional altamente cruzada que proporciona sitios para la interacción iónica y la migración selectiva de moléculas cargadas cuando se aplica un campo eléctrico.

El tamaño de las moléculas a ser separadas influye en su capacidad de migrar a través del gel de poliacrilamida. Las moléculas más pequeñas pueden moverse más rápidamente y se desplazarán más lejos desde el punto de origen en comparación con las moléculas más grandes, lo que resulta en una separación eficaz basada en el tamaño.

En el caso de ácidos nucleicos, la PAGE a menudo se realiza bajo condiciones desnaturalizantes (por ejemplo, en presencia de formaldehído y formamida) para garantizar que las moléculas de ácido nucleico mantengan una conformación lineal y se evite la separación basada en su forma. La detección de los ácidos nucleicos separados puede lograrse mediante tinción con colorantes como bromuro de etidio o mediante hibridación con sondas específicas de secuencia marcadas radiactivamente o fluorescentemente.

La PAGE es una técnica sensible y reproducible que se utiliza en diversas aplicaciones, como el análisis del tamaño de fragmentos de ADN y ARN, la detección de proteínas específicas y la evaluación de la pureza de las preparaciones de ácidos nucleicos.

Las secuencias de aminoácidos se refieren a la específica y ordenada disposición de aminoácidos que forman una proteína. Cada proteína tiene su propia secuencia única, la cual es determinada por el orden en que los aminoácidos son codificados en el ADN y luego transcritos a ARN mensajero (ARNm).

La secuencia de aminoácidos define la estructura tridimensional y la función de una proteína. Existen 20 aminoácidos diferentes que pueden ser incorporados en las cadenas polipeptídicas, cada uno con sus propias propiedades químicas y físicas. El orden en que estos aminoácidos se unen determina la forma y la función de la proteína.

La secuencia de aminoácidos puede ser determinada experimentalmente mediante técnicas de secuenciación de proteínas, como la Edman degradación o por espectrometría de masas. La información sobre las secuencias de aminoácidos también se puede inferir a partir de la secuencia del ADN que codifica la proteína.

La comprensión de las secuencias de aminoácidos y su relación con la estructura y función de las proteínas es fundamental en la biología molecular y la biomedicina, ya que puede proporcionar información importante sobre el funcionamiento de los sistemas vivos y ayudar en el desarrollo de terapias y tratamientos médicos.

La biotinidación es un proceso enzimático que une la biotina, una vitamina del complejo B, a ciertas proteínas. Esta reacción es catalizada por la enzima biotin ligasa. La biotina es una cofactor importante para varias enzimas carboxilasas que desempeñan un papel crucial en el metabolismo de los ácidos grasos, los aminoácidos y el glucógeno. El proceso de biotinidación ayuda a regular la actividad de estas enzimas y por lo tanto es fundamental para el mantenimiento del metabolismo normal. La deficiencia de esta enzima puede conducir a diversos trastornos metabólicos.

Los péptidos beta-amiloides son pequeñas proteínas que desempeñan un papel importante en el desarrollo de la enfermedad de Alzheimer. Se forman cuando una proteína más grande llamada amiloide precursora se divide incorrectamente en fragmentos más cortos. Uno de estos fragmentos, conocido como péptido beta-amiloide o simplemente "beta-amiloide", tiene la tendencia a agruparse y formar depósitos duros llamados placas amiloides.

Estas placas se acumulan en el cerebro y dañan las células nerviosas (neuronas), interfiriendo con su funcionamiento normal y contribuyendo a la pérdida de memoria, el deterioro cognitivo y otros síntomas característicos de la enfermedad de Alzheimer. La acumulación excesiva de beta-amiloides se considera un marcador clave de la progresión de la enfermedad.

Aunque los péptidos beta-amiloides se asocian más comúnmente con el Alzheimer, también pueden desempeñar un papel en otras afecciones, como la enfermedad de Parkinson y la diabetes tipo 2.

La alineación de secuencias es un proceso utilizado en bioinformática y genética para comparar dos o más secuencias de ADN, ARN o proteínas. El objetivo es identificar regiones similares o conservadas entre las secuencias, lo que puede indicar una relación evolutiva o una función biológica compartida.

La alineación se realiza mediante el uso de algoritmos informáticos que buscan coincidencias y similitudes en las secuencias, teniendo en cuenta factores como la sustitución de un aminoácido o nucleótido por otro (puntos de mutación), la inserción o eliminación de uno o más aminoácidos o nucleótidos (eventos de inserción/deleción o indels) y la brecha o espacio entre las secuencias alineadas.

Existen diferentes tipos de alineamientos, como los globales que consideran toda la longitud de las secuencias y los locales que solo consideran regiones específicas con similitudes significativas. La representación gráfica de una alineación se realiza mediante el uso de caracteres especiales que indican coincidencias, sustituciones o brechas entre las secuencias comparadas.

La alineación de secuencias es una herramienta fundamental en la investigación genética y biomédica, ya que permite identificar relaciones evolutivas, determinar la función de genes y proteínas, diagnosticar enfermedades genéticas y desarrollar nuevas terapias y fármacos.

La espectrometría de masas por láser de matriz asistida de ionización desorción (MALDI-TOF, por sus siglas en inglés) es una técnica de análisis utilizada en ciencias médicas y biológicas para identificar y caracterizar moléculas. En particular, se utiliza a menudo para la identificación rápida y sensible de proteínas y otros biomoléculas.

El proceso implica la mezcla de la muestra con una matriz química y su posterior deposición en una placa de enfriamiento. La matriz absorbe energía del láser, lo que resulta en la desorción e ionización de las moléculas de la muestra. Los iones se aceleran hacia un analizador de masas, donde se separan según su relación masa-carga y se detectan.

La técnica MALDI-TOF es útil en aplicaciones clínicas, como el diagnóstico rápido de infecciones bacterianas o fúngicas, la identificación de patógenos y la detección de biomarcadores en muestras biológicas. También se utiliza en investigación básica para estudiar la estructura y función de proteínas y otras moléculas biológicas.

En resumen, MALDI-TOF es una técnica de análisis de espectrometría de masas que utiliza un láser y una matriz química para desorber e ionizar moléculas en una muestra, seguido de la separación y detección de los iones según su relación masa-carga. Se utiliza en aplicaciones clínicas y de investigación para identificar y caracterizar biomoléculas.

La electroforesis capilar es un método analítico que implica la separación y detección de moléculas cargadas, como proteínas, ácidos nucleicos o pequeñas moléculas iónicas, en una columna capilar microscópica mediante el uso de un campo eléctrico. Las moléculas se mueven a través de la columna en función de su movilidad electroforética, que depende de su carga, tamaño y forma. Este método ofrece una alta resolución, eficiencia y rapidez en la separación y cuantificación de análisitos, especialmente útil en el campo de la genética forense, medicina laboratorial, investigación bioquímica y farmacéutica.

La imitación molecular, también conocida como "mimetismo molecular", es un término que se utiliza en el campo de la medicina y la biología molecular para describir el proceso por el cual una molécula, generalmente una pequeña molécula química o una proteína, imita o mima las propiedades y funciones de otra molécula natural dentro de un organismo.

Este fenómeno es particularmente relevante en el contexto de la farmacología y la terapia dirigida, donde se pueden diseñar fármacos que imiten a las moléculas naturales del cuerpo para interactuar con sus objetivos moleculares específicos. Por ejemplo, un fármaco que imita una hormona o neurotransmisor natural puede unirse a los receptores de esa hormona o neurotransmisor y activarlos o bloquearlos, lo que lleva a efectos terapéuticos deseados.

La imitación molecular también puede ocurrir en el contexto de enfermedades, donde las moléculas patógenas pueden imitar a las moléculas normales del cuerpo para evadir el sistema inmunológico y causar daño. Por ejemplo, algunos virus y bacterias pueden producir proteínas que imitan a las proteínas humanas, lo que dificulta la detección y eliminación por parte del sistema inmune.

En resumen, la imitación molecular es un proceso en el que una molécula imita o mima las propiedades y funciones de otra molécula natural dentro de un organismo, con aplicaciones tanto terapéuticas como patológicas.

El pliegue del ARN se refiere al proceso por el cual una molécula de ARN (ácido ribonucleico) adopta una estructura tridimensional específica, formando regiones plegadas o dobladas sobre sí mismas. Este proceso es crucial para la función de muchos tipos de ARN, incluyendo el ARN mensajero (ARNm), ARN de transferencia (ARNt) y los ARN ribosómicos (ARNr).

El pliegue del ARN está determinado por las interacciones entre diferentes regiones de la molécula de ARN, incluyendo la formación de puentes de hidrógeno entre pares de bases complementarias. Estas interacciones pueden estabilizar ciertas conformaciones y ayudar a determinar la estructura final del ARN.

La predicción y el análisis de las estructuras de pliegue del ARN son importantes en la investigación biomédica, ya que la estructura del ARN puede influir en su función y regulación, y puede estar involucrada en enfermedades humanas.

Actualmente, no existe una definición médica establecida o un término médico generalmente aceptado para 'Flexiviridae'. Flexiviridae es una familia de virus que infectan plantas y hongos. Incluye virus como el virus del mosaico del tabaco y el virus del encrespamiento del pepino. Estos virus tienen genomas de ARN monocatenario y son relativamente flexibles en forma, de ahí su nombre. Sin embargo, no se consideran una amenaza directa para la salud humana. Si desea obtener información adicional sobre Flexiviridae, le sugiero consultar fuentes especializadas en virología o estudios sobre virus vegetales.

Los colorantes fluorescentes son sustancias químicas que absorben luz en ciertas longitudes de onda y luego emiten luz a longitudes de onda más largas. Esta propiedad de emitir luz después de ser excitada por la luz se conoce como fluorescencia.

En el contexto médico, los colorantes fluorescentes se utilizan a menudo en procedimientos de diagnóstico y de investigación científica. Por ejemplo, en microscopía de fluorescencia, se utilizan colorantes fluorescentes para marcar específicamente moléculas o estructuras dentro de células u tejidos. Esto permite a los científicos y médicos observar y analizar procesos biológicos específicos en un nivel molecular.

Un ejemplo común de un colorante fluorescente utilizado en la medicina es la fluoresceína, que se utiliza a menudo en exámenes oftalmológicos para evaluar la salud de la retina y del sistema visual. Otra aplicación importante de los colorantes fluorescentes es en la cirugía, donde se utilizan marcadores fluorescentes para identificar tejidos cancerosos o vasos sanguíneos durante las operaciones.

En resumen, los colorantes fluorescentes son sustancias químicas que emiten luz después de ser excitadas por la luz y se utilizan en diversas aplicaciones médicas para el diagnóstico y la investigación científica.

La microfluidica es un campo interdisciplinario que involucra las ciencias de la ingeniería, física, química y biología a nano y micro escalas. Se refiere al manejo y manipulación de fluidos en redes o sistemas de canales con dimensiones generalmente entre 1 y 500 micrómetros. Estos sistemas pueden procesar volúmenes de líquido en el rango de femtolitros a nanolitros, lo que permite una amplia gama de aplicaciones en análisis clínicos, diagnóstico de enfermedades, pruebas farmacéuticas y biología sintética.

En el contexto médico, la microfluidica se utiliza a menudo para desarrollar dispositivos de diagnóstico rápido y precisos, como los llamados "laboratorios en un chip". Estos pequeños dispositivos pueden realizar múltiples análisis bioquímicos o inmunológicos en una sola gota de sangre, lo que puede ayudar a detectar enfermedades temprano y monitorear la eficacia del tratamiento. Además, la microfluidica también se utiliza en la investigación médica para estudiar el comportamiento celular y molecular a escala nanométrica, lo que puede conducir a una mejor comprensión de los procesos biológicos subyacentes y el desarrollo de nuevas estrategias terapéuticas.

El péptido 1 similar al glucagón (GLP-1) es un hormona intestinal involucrada en la regulación del metabolismo de la glucosa. Es producida por las células L del intestino delgado en respuesta a la ingesta de alimentos, especialmente aquellos que contienen carbohidratos.

El GLP-1 tiene varias funciones importantes en el cuerpo:

1. Estimula la producción de insulina en el páncreas, lo que ayuda a regular los niveles de glucosa en la sangre después de una comida.
2. Inhibe la liberación de glucagón, otra hormona producida por el páncreas que aumenta los niveles de glucosa en la sangre.
3. Retarda el vaciado gástrico, lo que ayuda a ralentizar la absorción de glucosa en el torrente sanguíneo y prolongar la sensación de saciedad después de una comida.
4. Tiene efectos neuroprotectores y promueve la supervivencia y crecimiento de células beta pancreáticas, que son responsables de producir insulina.

El GLP-1 es un objetivo terapéutico importante en el tratamiento de la diabetes tipo 2, ya que ayuda a mejorar el control glucémico y promueve la pérdida de peso. Existen varios medicamentos disponibles que imitan la acción del GLP-1, como los análogos de GLP-1 y los inhibidores de la dipeptidil peptidasa-4 (DPP-4), que aumentan los niveles de GLP-1 en el cuerpo.

El ARN mensajero (ARNm) es una molécula de ARN que transporta información genética copiada del ADN a los ribosomas, las estructuras donde se producen las proteínas. El ARNm está formado por un extremo 5' y un extremo 3', una secuencia codificante que contiene la información para construir una cadena polipeptídica y una cola de ARN policitol, que se une al extremo 3'. La traducción del ARNm en proteínas es un proceso fundamental en la biología molecular y está regulado a niveles transcripcionales, postranscripcionales y de traducción.

La proteómica es el estudio sistemático y exhaustivo de los proteomas, que son los conjuntos completos de proteínas producidas o modificadas por un organismo o sistema biológico en particular. Esto incluye la identificación y cuantificación de las proteínas, su estructura, función, interacciones y cambios a lo largo del tiempo y en diferentes condiciones. La proteómica utiliza técnicas integrales que combinan biología molecular, bioquímica, genética y estadísticas, así como herramientas informáticas para el análisis de datos a gran escala.

Este campo científico es fundamental en la investigación biomédica y farmacéutica, ya que las proteínas desempeñan un papel crucial en casi todos los procesos celulares y son objetivos terapéuticos importantes para el desarrollo de nuevos fármacos y tratamientos. Además, la proteómica puede ayudar a comprender las bases moleculares de diversas enfermedades y a identificar biomarcadores que permitan un diagnóstico más temprano y preciso, así como monitorizar la eficacia de los tratamientos.

La membrana celular, también conocida como la membrana plasmática, no tiene una definición específica en el campo de la medicina. Sin embargo, en biología celular, la ciencia que estudia las células y sus procesos, la membrana celular se define como una delgada capa que rodea todas las células vivas, separando el citoplasma de la célula del medio externo. Está compuesta principalmente por una bicapa lipídica con proteínas incrustadas y desempeña un papel crucial en el control del intercambio de sustancias entre el interior y el exterior de la célula, así como en la recepción y transmisión de señales.

En medicina, se hace referencia a la membrana celular en diversos contextos, como en patologías donde hay algún tipo de alteración o daño en esta estructura, pero no existe una definición médica específica para la misma.

El ensayo de inmunoadsorción enzimática (EIA), también conocido como ensayo inmunoabsorbente ligado a enzimas (ELISA), es un método de laboratorio utilizado para detectar y medir la presencia o ausencia de una sustancia específica, como un antígeno o un anticuerpo, en una muestra. Se basa en la unión específica entre un antígeno y un anticuerpo, y utiliza una enzima para producir una señal detectable.

En un EIA típico, la sustancia que se desea medir se adsorbe (se une firmemente) a una superficie sólida, como un pozo de plástico. La muestra que contiene la sustancia desconocida se agrega al pozo y, si la sustancia está presente, se unirá a los anticuerpos específicos que también están presentes en el pozo. Después de lavar el pozo para eliminar las sustancias no unidas, se agrega una solución que contiene un anticuerpo marcado con una enzima. Si la sustancia desconocida está presente y se ha unido a los anticuerpos específicos en el pozo, el anticuerpo marcado se unirá a la sustancia. Después de lavar nuevamente para eliminar las sustancias no unidas, se agrega un sustrato que reacciona con la enzima, produciendo una señal detectable, como un cambio de color o de luz.

Los EIA son ampliamente utilizados en diagnóstico médico, investigación y control de calidad alimentaria e industrial. Por ejemplo, se pueden utilizar para detectar la presencia de anticuerpos contra patógenos infecciosos en una muestra de sangre o para medir los niveles de hormonas en una muestra de suero.

El peso molecular, en términos médicos y bioquímicos, se refiere al valor numérico que representa la masa de una molécula. Se calcula sumando los pesos atómicos de cada átomo que constituye la molécula. Es una unidad fundamental en química y bioquímica, especialmente cuando se trata de entender el comportamiento de diversas biomoléculas como proteínas, ácidos nucleicos, lípidos y carbohidratos. En la práctica clínica, el peso molecular puede ser relevante en terapias de reemplazo enzimático o de proteínas, donde el tamaño de la molécula puede influir en su absorción, distribución, metabolismo y excreción.

Las proteínas bacterianas se refieren a las diversas proteínas que desempeñan varios roles importantes en el crecimiento, desarrollo y supervivencia de las bacterias. Estas proteínas son sintetizadas por los propios organismos bacterianos y están involucradas en una amplia gama de procesos biológicos, como la replicación del ADN, la transcripción y traducción de genes, el metabolismo, la respuesta al estrés ambiental, la adhesión a superficies y la formación de biofilms, entre otros.

Algunas proteínas bacterianas también pueden desempeñar un papel importante en la patogenicidad de las bacterias, es decir, su capacidad para causar enfermedades en los huéspedes. Por ejemplo, las toxinas y enzimas secretadas por algunas bacterias patógenas pueden dañar directamente las células del huésped y contribuir al desarrollo de la enfermedad.

Las proteínas bacterianas se han convertido en un área de intenso estudio en la investigación microbiológica, ya que pueden utilizarse como objetivos para el desarrollo de nuevos antibióticos y otras terapias dirigidas contra las infecciones bacterianas. Además, las proteínas bacterianas también se utilizan en una variedad de aplicaciones industriales y biotecnológicas, como la producción de enzimas, la fabricación de alimentos y bebidas, y la biorremediación.

Los Receptores de Péptido Intestinal Vasoactivo (VIPR, por sus siglas en inglés) son un tipo de receptores acoplados a proteínas G que se encuentran en el sistema nervioso central y periférico. Estos receptores se activan por el péptido intestinal vasoactivo (VIP), una hormona peptídica que regula diversas funciones fisiológicas, como la relajación del músculo liso, la secreción de agua y electrolitos en el intestino, y la estimulación de la liberación de insulina.

Existen tres subtipos de receptores VIPR: VPAC1, VPAC2 y PAC1. Los receptores VPAC1 y VPAC2 se unen tanto al VIP como a otro péptido relacionado, el péptido relacionado con el gen de la calcitonina (PACAP). Por otro lado, los receptores PAC1 tienen una mayor afinidad por el PACAP que por el VIP.

La activación de estos receptores desencadena una serie de respuestas celulares, como la producción de segundos mensajeros y la activación de diversas vías de señalización intracelular. Los receptores VIPR están implicados en una variedad de procesos fisiológicos y patológicos, incluyendo la inflamación, el dolor, la neurodegeneración y el cáncer.

En resumen, los Receptores de Péptido Intestinal Vasoactivo son un tipo de receptores acoplados a proteínas G que se activan por el péptido intestinal vasoactivo y otros péptidos relacionados, desencadenando una serie de respuestas celulares que regulan diversas funciones fisiológicas.

En términos médicos, una mutación se refiere a un cambio permanente y hereditable en la secuencia de nucleótidos del ADN (ácido desoxirribonucleico) que puede ocurrir de forma natural o inducida. Esta alteración puede afectar a uno o más pares de bases, segmentos de DNA o incluso intercambios cromosómicos completos.

Las mutaciones pueden tener diversos efectos sobre la función y expresión de los genes, dependiendo de dónde se localicen y cómo afecten a las secuencias reguladoras o codificantes. Algunas mutaciones no producen ningún cambio fenotípico visible (silenciosas), mientras que otras pueden conducir a alteraciones en el desarrollo, enfermedades genéticas o incluso cancer.

Es importante destacar que existen diferentes tipos de mutaciones, como por ejemplo: puntuales (sustituciones de una base por otra), deletérreas (pérdida de parte del DNA), insercionales (adición de nuevas bases al DNA) o estructurales (reordenamientos más complejos del DNA). Todas ellas desempeñan un papel fundamental en la evolución y diversidad biológica.

Los anticuerpos, también conocidos como inmunoglobulinas, son proteínas especializadas producidas por el sistema inmunitario en respuesta a la presencia de sustancias extrañas o antígenos, como bacterias, virus, toxinas o incluso células cancerosas. Están diseñados para reconocer y unirse específicamente a estos antígenos, marcándolos para su destrucción por otras células inmunes.

Existen cinco tipos principales de anticuerpos en el cuerpo humano, designados IgA, IgD, IgE, IgG e IgM. Cada tipo tiene un papel específico en la respuesta inmune:

* IgG: Es el tipo más común de anticuerpo y proporciona inmunidad a largo plazo contra bacterias y virus. También cruza la placenta, brindando protección a los bebés no nacidos.
* IgM: Es el primer tipo de anticuerpo en producirse en respuesta a una nueva infección y actúa principalmente en la fase aguda de la enfermedad. También se une fuertemente al complemento, una proteína del plasma sanguíneo que puede destruir bacterias directamente o marcarlas para su destrucción por otras células inmunes.
* IgA: Se encuentra principalmente en las membranas mucosas, como la nariz, los pulmones, el tracto gastrointestinal y los genitourinarios. Ayuda a prevenir la entrada de patógenos en el cuerpo a través de estas vías.
* IgD: Se encuentra principalmente en la superficie de células B inmaduras y desempeña un papel en su activación y diferenciación en células plasmáticas, que producen anticuerpos.
* IgE: Desempeña un papel importante en las reacciones alérgicas y parasitarias. Se une fuertemente a los mastocitos y basófilos, dos tipos de células inmunes que liberan histamina e otras sustancias químicas inflamatorias cuando se activan.

En resumen, los anticuerpos son proteínas importantes del sistema inmunitario que ayudan a neutralizar y eliminar patógenos invasores, como bacterias y virus. Existen cinco tipos principales de anticuerpos (IgG, IgM, IgA, IgD e IgE), cada uno con funciones específicas en la respuesta inmunitaria.

La termodinámica es un término que se utiliza en física y no directamente en la medicina, sin embargo, entender los conceptos básicos de termodinámica puede ser útil en algunas áreas de la medicina, como la fisiología o la bioquímica.

La termodinámica es el estudio de las relaciones entre el calor y otras formas de energía. Se ocupa de las leyes que rigen los intercambios de energía entre sistemas físicos y su entorno. En medicina, los conceptos de termodinámica pueden ser aplicados al estudio del metabolismo celular, la homeostasis corporal o el funcionamiento de dispositivos médicos que utilizan energía térmica.

Existen cuatro leyes fundamentales de la termodinámica:

1. La primera ley, también conocida como principio de conservación de la energía, establece que la energía no se crea ni se destruye, solo se transforma. En un organismo vivo, por ejemplo, la energía química almacenada en los alimentos es convertida en energía cinética y térmica durante el metabolismo.

2. La segunda ley establece que la entropía, o desorden, de un sistema aislado siempre aumenta con el tiempo. En términos médicos, este concepto puede ser aplicado al proceso de envejecimiento y deterioro progresivo del cuerpo humano.

3. La tercera ley establece que la entropía de un sistema se acerca a un valor constante cuando la temperatura del sistema se acerca al cero absoluto.

4. La cuarta ley, también conocida como principio de Nernst, relaciona la entropía y la temperatura de un sistema en equilibrio termodinámico.

En resumen, la termodinámica es el estudio de las leyes que rigen los intercambios de energía entre sistemas físicos y puede ser aplicada en diversos campos de la medicina y la biología.

Las Técnicas Analíticas Microfluídicas se refieren a métodos de análisis que involucran el manejo y manipulación de fluidos en canales y cámaras microscópicas, típicamente con dimensiones entre 1 y 500 micrómetros. Estas técnicas combinan los principios de la microfluidica, la ciencia que estudia el comportamiento de los fluidos en estructuras pequeñas, con diferentes métodos analíticos para realizar análisis químicos, biológicos o médicos.

Las Técnicas Analíticas Microfluídicas pueden incluir una variedad de técnicas, como la electrocinética, la magnetofluida, la acústica y la óptica, entre otras. Algunos ejemplos comunes incluyen la PCR en microfluidos (reacción en cadena de la polimerasa en microfluidos), que permite la amplificación rápida y precisa de ácidos nucleicos en pequeñas cantidades de muestra; la espectroscopia de impedancia, que mide los cambios en la conductividad eléctrica para detectar partículas o moléculas en solución; y la citometría de flujo en microfluidos, que permite analizar y separar células individuales en un flujo líquido.

Estas técnicas ofrecen varias ventajas sobre los métodos tradicionales de análisis, como la reducción del consumo de muestras y reactivos, el aumento de la sensibilidad y la velocidad de detección, y la integración de múltiples pasos analíticos en un solo dispositivo microfluídico. Por lo tanto, las Técnicas Analíticas Microfluídicas tienen aplicaciones potenciales en una amplia gama de campos, como la medicina, la biología, la química y la ingeniería.

Los receptores del factor natriurético atrial (RFNA) son un tipo de receptor acoplado a proteínas G que se activan por el factor natriurético atrial (ANP), una hormona peptídica cardíaca. Estos receptores están presentes en varios tejidos, incluyendo el riñón, el corazón y los vasos sanguíneos.

La activación de los RFNA desencadena una cascada de eventos intracelulares que conducen a la inhibición de la reabsorción de sodio en el riñón, lo que lleva a un aumento en la excreción de sodio y agua en la orina. También se ha demostrado que los RFNA desempeñan un papel en la regulación de la presión arterial, el crecimiento y la remodelación cardiovascular, y la función endotelial.

La estimulación de los RFNA se considera una respuesta fisiológica importante al estiramiento del miocardio auricular, lo que ayuda a regular el volumen de líquido en el cuerpo y mantener la homeostasis. Sin embargo, las alteraciones en la expresión o la función de los RFNA se han asociado con diversas condiciones patológicas, como la insuficiencia cardíaca congestiva y la hipertensión arterial.

En la terminología médica o bioquímica, no existe una categoría específica llamada "proteínas anfibias". El término "anfibio" generalmente se refiere a un tipo de animal vertebrado que vive tanto en entornos acuáticos como terrestres durante diferentes etapas de su vida.

Sin embargo, en el contexto más amplio de la biología o bioquímica, una proteína podría ser etiquetada como "anfipática" si tiene propiedades both "anfi-" y "-páticas", que literalmente significa "ambos lados". En este caso, una proteína anfipática es aquella que tiene regiones hidrofóbicas (que odian el agua) y hydrophilic (que aman el agua) en su estructura. Estas proteínas desempeñan un papel crucial en la formación de membranas biológicas, ya que las regiones hidrofóbicas interactúan con las grasas de la membrana, mientras que las regiones hidrofílicas interactúan con el citosol acuoso.

Entonces, si alguien te pregunta sobre proteínas anfibias en un contexto médico o bioquímico, es posible que deseen saber más sobre proteínas anfipáticas u otras proteínas con propiedades duales.

Los epítopos de linfocitos T son regiones específicas y limitadas de un antígeno que pueden ser reconocidas por los receptores de linfocitos T (TCR, por sus siglas en inglés). Los linfocitos T desempeñan un papel crucial en el sistema inmune adaptativo, participando en la respuesta inmunitaria celular contra células infectadas o dañadas.

Los epítopos de linfocitos T se presentan a los linfocitos T en forma de péptidos restringidos por el complejo mayor de histocompatibilidad (MHC, por sus siglas en inglés). Existen dos tipos principales de MHC: MHC de clase I y MHC de clase II. Los epítopos presentados por MHC de clase I generalmente provienen de proteínas citosólicas procesadas dentro del citoplasma celular, mientras que los epítopos presentados por MHC de clase II suelen provenir de proteínas extracelulares internalizadas por endocitosis o fagocitosis.

La unión entre el epítopo y el TCR desencadena la activación de los linfocitos T, lo que puede resultar en la eliminación de células infectadas o dañadas. La especificidad de este reconocimiento es fundamental para una respuesta inmunitaria eficaz y adaptativa.

Las proteínas y péptidos salivales se refieren a las diversas moléculas proteicas que se encuentran presentes en la saliva, una fluida biológico secretado por las glándulas salivales ubicadas en la boca. La saliva desempeña un papel crucial en el proceso de digestión, manteniendo la lubricación de los tejidos orales y facilitando la deglución y el habla.

Las proteínas y péptidos salivales se clasifican en diferentes categorías según sus funciones específicas:

1. **Proteínas antimicrobianas:** Estas moléculas ayudan a proteger la boca de infecciones al inhibir el crecimiento y la proliferación de bacterias, hongos y virus. Algunos ejemplos son la lisozima, la lactoferrina, las histatinas y las defensinas.

2. **Enzimas digestivas:** La saliva contiene varias enzimas que desempeñan un papel importante en el proceso de digestión. La amilasa salival es una enzima que ayuda a descomponer los carbohidratos complejos, como el almidón, en azúcares simples más pequeños, como la maltosa y la glucosa.

3. **Proteínas de unión a ligandos:** Estas moléculas se unen a diversos ligandos, como iones metálicos, lípidos y otras moléculas pequeñas, desempeñando funciones importantes en la homeostasis oral y la protección de los tejidos. La prolactina inducible por el estrés (STPI) es un ejemplo de proteína de unión a ligandos que se une al ion calcio y ayuda a mantener la salud dental.

4. **Proteínas estructurales:** Estas moléculas proporcionan estructura y soporte a las células y tejidos de la boca. La mucina, por ejemplo, es una proteína que forma una capa viscosa sobre las membranas mucosas, ayudando a protegerlas de lesiones, infecciones y deshidratación.

5. **Proteínas de señalización:** Estas moléculas participan en diversas vías de señalización celular, regulando procesos como la proliferación, diferenciación y apoptosis celular. La proteína morfogenética ósea (BMP) es un ejemplo de proteína de señalización que desempeña un papel importante en el desarrollo y mantenimiento de los tejidos orales.

En resumen, la saliva contiene una variedad de proteínas y enzimas que desempeñan diversas funciones importantes en la homeostasis oral, la digestión y la protección de los tejidos. El estudio de estas moléculas puede ayudar a comprender mejor los procesos fisiológicos y patológicos que ocurren en la boca y proporcionar nuevas estrategias terapéuticas para el tratamiento de diversas enfermedades orales.

La cromatografía de afinidad es una técnica de separación y análisis muy específica que se basa en la interacción entre un analito (la sustancia a analizar) y un ligando (una molécula que se une al analito) unido a una matriz sólida.

En esta técnica, el analito y el ligando tienen una afinidad específica por unirse entre sí, como si fueran llave y cerradura. Esta interacción puede deberse a enlaces químicos débiles o a fuerzas intermoleculares como puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals o interacciones electrostáticas.

El proceso comienza cuando el analito se introduce en la columna cromatográfica, que contiene la matriz sólida con los ligandos unidos a ella. El analito se une al ligando y queda retenido en la columna, mientras que otras moléculas que no tienen afinidad por el ligando pasan a través de la columna sin ser retenidas.

La separación del analito se realiza mediante un disolvente o una mezcla de disolventes que fluyen a través de la columna y desplazan al analito unido al ligando. Cuando el disolvente tiene suficiente fuerza para desplazar al analito del ligando, se produce la separación y el analito es eluido (eliminado) de la columna.

La cromatografía de afinidad es una técnica muy útil en diversas aplicaciones, como la purificación de proteínas, la detección de moléculas específicas en mezclas complejas, o el análisis de interacciones moleculares. Sin embargo, requiere una cuidadosa selección y preparación del ligando para garantizar una alta especificidad y selectividad en la unión con el analito.

La relación dosis-respuesta a drogas es un concepto fundamental en farmacología que describe la magnitud de la respuesta de un organismo a diferentes dosis de una sustancia química, como un fármaco. La relación entre la dosis administrada y la respuesta biológica puede variar según el individuo, la vía de administración del fármaco, el tiempo de exposición y otros factores.

En general, a medida que aumenta la dosis de un fármaco, también lo hace su efecto sobre el organismo. Sin embargo, este efecto no siempre es lineal y puede alcanzar un punto máximo más allá del cual no se produce un aumento adicional en la respuesta, incluso con dosis más altas (plateau). Por otro lado, dosis muy bajas pueden no producir ningún efecto detectable.

La relación dosis-respuesta a drogas puede ser cuantificada mediante diferentes métodos experimentales, como estudios clínicos controlados o ensayos en animales. Estos estudios permiten determinar la dosis mínima efectiva (la dosis más baja que produce un efecto deseado), la dosis máxima tolerada (la dosis más alta que se puede administrar sin causar daño) y el rango terapéutico (el intervalo de dosis entre la dosis mínima efectiva y la dosis máxima tolerada).

La relación dosis-respuesta a drogas es importante en la práctica clínica porque permite a los médicos determinar la dosis óptima de un fármaco para lograr el efecto deseado con un mínimo riesgo de efectos adversos. Además, esta relación puede ser utilizada en la investigación farmacológica para desarrollar nuevos fármacos y mejorar los existentes.

Las serina endopeptidasas son un tipo específico de enzimas proteolíticas (que cortan las proteínas) que tienen un residuo de serina en su sitio activo, donde ocurre la catálisis. Estas enzimas cortan los enlaces peptídicos internos dentro de las cadenas polipeptídicas, lo que les da el nombre de "endopeptidasas".

Un ejemplo bien conocido de serina endopeptidasa es la tripsina y la quimotripsina, que se encuentran en los jugos digestivos y desempeñan un papel crucial en la digestión de las proteínas en el intestino delgado. Otras serina endopeptidasas importantes incluyen la trombina, que está involucrada en la coagulación sanguínea, y la elastasa, que desempeña un papel en la inflamación y la destrucción de tejidos.

Estas enzimas son altamente específicas y solo cortan los enlaces peptídicos en ciertos aminoácidos, lo que les da una gran selectividad. Su actividad puede ser regulada por inhibidores específicos, lo que permite un control preciso de sus acciones en el organismo.

La definición médica de 'Levivirus' es un tipo de virus que pertenece al grupo de los bacteriófagos, que son virus que infectan bacterias. Los levivirus tienen un genoma de ARN monocatenario y carecen de cápside proteica, lo que significa que su material genético no está encerrado dentro de una cubierta protectora.

Los levivirus son parásitos obligados, lo que significa que necesitan infectar a una célula huésped para poder reproducirse. Una vez dentro de la célula bacteriana, el ARN del levivirus se traduce en proteínas y utiliza los recursos de la célula huésped para producir más copias de sí mismo.

Los levivirus son relativamente simples en su estructura y función, lo que los hace interesantes para los estudios de virología y genética molecular. Sin embargo, también pueden tener efectos negativos en las bacterias huésped, especialmente si la infección es grave o se produce en un entorno donde las bacterias desempeñan funciones importantes, como en el microbioma humano.

El análisis de secuencia de ARN es el proceso de examinar y analizar la secuencia de nucleótidos en una molécula de ARN. Este análisis puede proporcionar información sobre la estructura, función y evolución del ARN.

El ARN es un ácido nucleico que desempeña varias funciones importantes en la célula, como el transporte de aminoácidos para la síntesis de proteínas y la regulación de la expresión génica. Existen diferentes tipos de ARN, cada uno con su propia secuencia única de nucleótidos (adenina, uracilo, guanina y citosina).

El análisis de secuencia de ARN puede implicar la comparación de secuencias de ARN entre diferentes organismos para identificar similitudes y diferencias, lo que puede ayudar a entender su evolución y relaciones filogenéticas. También puede implicar el análisis de la estructura secundaria del ARN, que se forma como resultado de las interacciones entre pares complementarios de nucleótidos dentro de una molécula de ARN individual.

El análisis de secuencia de ARN también puede utilizarse para identificar posibles sitios de unión de proteínas o pequeñas moléculas, lo que puede ser útil en el diseño de fármacos y la comprensión de los mecanismos moleculares de enfermedades. Además, el análisis de secuencia de ARN se utiliza a menudo en la investigación de las enfermedades humanas, como el cáncer, donde los patrones anormales de expresión génica y la alteración de la estructura del ARN pueden desempeñar un papel importante.

El término 'magnetismo' no tiene una definición médica específica. En un contexto más amplio, el magnetismo se refiere a la fuerza física involucrada en el fenómeno del magnetismo, donde los objetos son atraídos o repelidos por un objeto magnético, como un imán.

Sin embargo, en algunas terapias alternativas y pseudocientíficas, se utiliza el término "magnetoterapia" o "terapia del campo magnético". Estos tratamientos implican el uso de campos magnéticos débiles generados por dispositivos electrónicos o imanes para supuestamente tratar una variedad de condiciones de salud, como el dolor crónico y la inflamación. Sin embargo, es importante señalar que no hay evidencia científica sólida y reproducible que apoye los beneficios clínicos de estas terapias, y por lo tanto, no se consideran prácticas médicas estándar.

Los anticuerpos monoclonales son un tipo específico de proteínas producidas en laboratorio que se diseñan para reconocer y unirse a determinadas sustancias llamadas antígenos. Se crean mediante la fusión de células de un solo tipo, o clon, que provienen de una sola célula madre.

Este proceso permite que todos los anticuerpos producidos por esas células sean idénticos y reconozcan un único antígeno específico. Los anticuerpos monoclonales se utilizan en diversas aplicaciones médicas, como la detección y el tratamiento de enfermedades, incluyendo cánceres y trastornos autoinmunes.

En el contexto clínico, los anticuerpos monoclonales pueden administrarse como fármacos para unirse a las células cancerosas o a otras células objetivo y marcarlas para su destrucción por el sistema inmunitario del paciente. También se utilizan en pruebas diagnósticas para detectar la presencia de antígenos específicos en muestras de tejido o fluidos corporales, lo que puede ayudar a confirmar un diagnóstico médico.

La presentación de antígeno es un proceso fundamental en el sistema inmune adaptativo, donde las células presentadoras de antígenos (APC) activan los linfocitos T para desencadenar una respuesta inmunitaria específica contra patógenos invasores o células cancerosas.

En la presentación de antígeno, las APC, como las células dendríticas, macrófagos y linfocitos B, capturan y procesan los antígenos (peptídicos o proteínicos) extraños o propios alterados. Los antígenos se procesan en pequeños fragmentos peptídicos dentro de las vesículas endosomales y luego se cargan sobre el complejo mayor de histocompatibilidad (MHC) clase I o II, dependiendo del tipo de célula APC y del destino de los antígenos.

Los complejos MHC-antígeno son luego transportados a la membrana celular y presentados a los linfocitos T CD8+ (citotóxicos) o CD4+ (auxiliares), respectivamente, en los ganglios linfáticos. La interacción entre el receptor de linfocitos T (TCR) y el complejo MHC-antígeno, junto con las moléculas coestimuladorias adicionales y citoquinas, desencadena la activación de los linfocitos T y su diferenciación en células efectoras o memoria.

La presentación de antígeno es crucial para el reconocimiento y eliminación de patógenos y células infectadas o dañadas, así como para el desarrollo de la tolerancia inmunológica a los autoantígenos propios.

Anatomía4

Organismos4

Compuestos Químicos y Drogas61

Técnicas y Equipos Analíticos, Diagnósticos y Terapéuticos25

Fenómenos y Procesos29

Disciplinas y Ocupaciones5

Tecnología, Industria, Agricultura3

Ciencia de la Información3

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Péptidos Catiónicos Antimicrobianos

Secuencia de Bases

Datos de Secuencia Molecular

Péptidos Cíclicos

Conformación de Ácido Nucleico

Unión Proteica

Mapeo Peptídico

ARN

Secuencia de Aminoácidos

Oligopéptidos

Sitios de Unión

Oligonucleótidos

Resonancia por Plasmón de Superficie

Oligorribonucleótidos

Evolución Molecular Dirigida

Péptido Natriurético Encefálico

Técnicas Biosensibles

Modelos Moleculares

Péptido Intestinal Vasoactivo

Técnicas Químicas Combinatorias

ADN Catalítico

Péptido Relacionado con Gen de Calcitonina

Estreptavidina

Péptidos de Penetración Celular

Cinética

Conformación Proteica

Biosíntesis de Péptidos

Estructura Secundaria de Proteína

Biblioteca de Genes

Huella de Proteína

Péptido YY

Ácidos Nucleicos de Péptidos

Unión Competitiva

Péptido Natriurético Tipo-C

Epítopos

Péptidos Natriuréticos

Línea Celular

G-Cuádruplex

Estructura Terciaria de Proteína

Relación Estructura-Actividad

Péptido Liberador de Gastrina

Ligandos

Especificidad por Sustrato

Receptores de Formil Péptido

Péptido PHI

Péptido Sintasas

Clonación Molecular

Péptido Hidrolasas

Receptores de Péptidos

Cromatografía Líquida de Alta Presión

Factor Natriurético Atrial

Proteínas

Compuestos de Flúor

ADN de Cadena Simple

Ácidos Nucleicos

Proteínas Recombinantes

Espectrometría de Masas

Trombina

Precursores de Proteínas

Sistemas de Liberación de Medicamentos

Escherichia coli

Riboswitch

Tripsina

Cartilla de ADN

Homología de Secuencia de Aminoácido

Diseño de Drogas

Sondas Moleculares

Aminoácidos

ADN

Técnicas de Sonda Molecular

Bovinos

Péptidos Opioides

Línea Celular Tumoral

Péptidos y Proteínas de Señalización Intracelular

Espectroscopía de Resonancia Magnética