Aparato de golgi. Buscador médico

Gran cantidad de vesículas aplanadas cuya función es el procesamiento postraduccional y la clasificación de proteínas que reciben desde el RETICULO ENDOPLASMICO rugoso y dirigen hacia las vesículas de secreción, los LISOSOMAS o la MEMBRANA CELULAR. El movimiento de las proteínas tiene lugar mediante la transferencia de las vesículas que brotan del retículo endoplásmico rugoso o el aparato de Golgi y se fusionan con el de Golgi, los lisosomas o las membranas celulares.(Glick, Glossary of Biochemistry and Molecular Biology, 1990)

Un metabolito de los hongos el cual es una lactona macrocíclica que exhibe un amplio espectro de actividad antibiótica.

Sistema de cisternas en el CITOPLASMA de muchas células. En algunos lugares, el retículo endoplásmico es continuo con la membrana plasmática (MEMBRANA CELULAR) o la membrana externa de la cubierta nuclear. Si las superficies externas de las membranas del retículo endoplásmico están cubiertas con ribosomas, se dice que el retículo endoplásmico presenta una superficie rugosa (RETICULO ENDOPLASMICO ASPERO); si no es así se le denomina de superficie lisa (RETICULO ENDOPLASMICO LISO). (King & Stansfield, A Dictionary of Genetics, 4th ed)

Enzima que hidroliza tiamina pirofosfato formando diamina monofosfato más fosfato inorgánico. EC 3.6.1.-.

Microscopía usando un haz de electrones, en lugar de luz, para visualizar la muestra, permitiendo de ese modo mucha mas ampliación. Las interacciones de los ELECTRONES con los materiales son usadas para proporcionar información acerca de la estructura fina del material. En la MICROSCOPÍA ELECTRÓNICA DE TRANSMISIÓN las reacciones de los electrones transmitidos a través del material forman una imagen. En la MICROSCOPÍA ELECTRÓNICA DE RASTREO un haz de electrones incide en un ángulo no normal sobre el material y la imagen es producida a partir de las reacciones que se dan sobre el plano del material.

Complejo proteico del citosol de 700 kD constituido por siete subunidades equimolares (alfa, beta, beta', gamma, delta, epsilon y zeta). La PROTEÍNA COATÓMERO y el FACTOR 1 DE RIBOSILACIÓN-ADP son componentes principales de la PROTEÍNA COAT DE COMPLEJO I y participan en el transporte de las vesículas entre el RETÍCULO ENDOPLÁSMICO y el APARATO DE GOLGI.

El proceso de movimiento de proteínas de un compartimiento celular (incluyendo extracelular) para otro por varias clasificaciones y mecanismos de transporte, tales como transporte de compuerta, desplazamiento de proteína y transporte vesicular.

Estructuras finas que encapsulan las estructuras subcelulares u ORGANELOS en las CÉLULAS EUCARIOTICAS. Incluyen dsitintas membranas asociadas con el NÚCLEO CELULAR, la MITOCONDRIA, el APARATO DE GOLGI, el RETÍCULO ENDOPLÁSMICO, LISOSOMAS, PLASTIDIOS y VACUOLAS.

Movimiento de materiales (incluyendo sustancias bioquímicas y drogas) a través de membranas celulares y capas epiteliales, generalmente por DIFUSIÓN pasiva.

Proteínas que se encuentran en las membranas celulares e intracelulares. Están formadas por dos tipos, las proteínas periféricas y las integrales. Incluyen la mayoría de las enzimas asociadas con la membrana, proteínas antigénicas, proteínas transportadoras, y receptores de drogas, hormonas y lectinas.

Un grupo de hidrocarburos acíclicos con la fórmula general R-C5H9.

Enzimas que catalizan la transferencia de galactosa de un nucleósido difosfato galactosa a una molécula aceptora que frecuentemente es otro carbohidrato. EC 2.4.1.-.

Amplia categoría de proteínas implicadas en la formación, transporte y disolución de VESÍCULAS TRANSPORTADORAS. Ellas tienen un papel en el transporte intracelular de las moléculas contenidas en vesículas de membrana. Las proteínas de transporte vesicular se distinguen de las PROTEÍNAS DE TRANSPORTE DE MEMBRANA, que mueven las moléculas a través de las membranas, modo por el que se transportan las moléculas.

VESICULAS TRANSPORTADORAS formadas cuando INVAGINACIONES CUBIERTAS DE LA MEMBRANA CELULAR penetran y se sueltan como que por medio de un pellizco. La superficie externa de estas vesículas se cubre con una red, semejante a un enrejado, de proteínas COP (coat protein complex), COPI o COPII. Las vesículas cubiertas por COPI transportan hacia atrás desde las cisternas del APARATO DE GOLGI hacia el RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO RUGOSO, mientras las vesículas cubiertas de COPII transportan hacia adelante desde el retículo endoplasmático rugoso hacia el aparato de Golgi.

Espacios delimitados dentro de las células debidos a membranas selectivamente permeables que encierran cada una de las partes separadas, por ej. mitocondrias, lisosomas, etc.

Glucósido hidrolasas que catalizan la hidrolisis de alfa o beta MANOSA.

Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.

Red de compartimentos membranosos, localizados en el lado citoplasmático del APARATO DE GOLGI, donde las proteínas y lípidos se clasifican para el transporte hacia diferentes sitios de la célula o hacia la membrana celular.

Membrana selectivamente permeable que contiene proteínas y lípidos y rodea el citoplasma de las células procariotas y eucariotas.

Complejo de proteínas comprendido por PROTEÍNAS COATÓMERO y FACTOR 1 DE RIBOSILACIÓN DEL ADP. Este participa en el transporte de vesículas entre el RETÍCULO ENDOPLÁSMICO y el APARATO DE GOLGI.

Un azúcar difosfonucleósido que puede ser epimerizado en UDPglucosa para entrar en la vía principal del metabolismo del carbohidrato. Sirve como fuente de galactosa en la síntesis de lipopolisacáridos, cerobrósidos y lactosa.

Adición química o bioquímica de carbohidrato, grupos glicosilo u otras sustancias químicas, especialmente péptidos o proteínas. En esta reacción se utilizan glicosil transferasas .

Microscopía de muestras coloreadas con colorantes que fluorescen (usualmente isotiocianato de fluoresceina) o de materiales naturalmente fluorescentes, que emiten luz cuando se exponen a la luz ultravioleta o azul. La microscopía de inmunofluorescencia utiliza anticuerpos que están marcados con colorantes fluorescentes.

Componentes de una célula que se obtienen por medio de diversas técnicas de separación las cuales, aunque rompen la delicada anatomía de una célula, preservan la estructura y fisiología de sus componentes funcionales y permiten realizar análisis bioquímicos y ultraestructurales.(Alberts, et al., Molecular Biology of the Cell, 2d ed, p163)

Microscopía en la que las muestras se colorean primero por inmunocitoquímica y luego se examinan utilizando el microscopio electrónico. La microscopía inmunoelectrónica se utiliza en la virología diagnóstica como parte de inmunoensayos muy sensibles.

El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.

Cultivos celulares establecidos que tienen el potencial de multiplicarse indefinidamente.

El nocodazole es un antineoplásico que ejerce sus efectos depolimerizando los microtúbulos.

Un derivado del benzofurano utilizado como reactivo para proteínas debido a que la terminación del conjugado N-NBD-protenína posee interesantes propiedades fluorescentes y espectrales. Ha sido utilizada como inhibidor covalente tanto de la ATPasa mitocondrial como de la ATPasa bacteriana.

La primera LINEA CELULAR humana, maligna, cultivada de forma continua, proveniente del carcinoma cervical Henrietta Lacks. Estas células son utilizadas para el CULTIVO DE VIRUS y para el estudio de drogas antitumorales.

Tipos de partículas citoplásmicas en los tejidos animales y de plantas heterogéneos morfológicamente y caracterizados por su contenido de enzimas hidrolíticas y su estructura, vinculada a la latencia de estas enzimas. Las funciones intracelulares de los lisosomas dependen de su potencial lítico. La membrana simple de la unidad lisosomal actúa como una barrera entre las enzimas encerradas en el lisosoma y el substrato externo. La actividad de las enzimas contenidas en los lisosomas está limitada o es nula a menos que se rompa la vesícula donde están encerradas. Se supone que tal ruptura esté bajo control metabólico (hormonal). (Rieger, et, al., Glossary of Genetics: Classical and Molecular, 5th ed)

Metal muy duro, gris, tóxico, y casi imposible de fundir; número atómico, 76; peso atómico, 190.2; símbolo, Os. (Dorland, 28a ed)

Un agente antiprotozoario producido por Streptomyces cinnamonensis. Ejerce sus efectos durante el desarrollo de tropozoitos de primera generación a esquizontes de primera generación, en el interior de la células epiteliales intestinales. No interfiere con el desarrollo de la inmunidad adquirida del hospedero paraa la mayoría de las especies de coccidios. La monensina es un ionóforo selectivo de sodio y protones y es ampliamente utilizado como tal en estudios bioquímicos.

Pruebas para el antígeno tisular que usa un método directo, por la conjugación de anticuerpos con colorantes fluorescentes (TÉCNICA DE ANTICUERPOS FLUORESCENTES, DIRECTA) o un método indirecto, por la formación antígeno-anticuerpo que entonces se marca con un conjugado anticuerpo, anti-inmunoglobulina marcada con fluoresceína (TÉCNICA DE ANTICUERPO FLUORESCENTE, INDIRECTA). El tejido es entonces examinado por un microscopio fluorescente.

Técnicas para dividir varios componentes de la célula en FRACCIONES SUBCELULARES.

Gran familia de PROTEINAS DE UNIÓN AL GTP MONOMÉRICAS que desempeñan un rol clave en las vías celulares secretoras y endocíticas. EC 3.6.1.-.

Partículas específicas de sustancias vivas organizadas rodeadas por una membrana, presentes prácticamente en todas las células eucariotas. Son orgánulos la MITOCONDRIA, el APARATO DE GOLGI, RETÍCULO ENDOPLÁSMICO, LISOSOMAS, PLASTIDIOS y VACUOLAS.

Cualquier espacio o cavidad dentro de una célula. Pueden participar en las funciones de digestión, almacenamiento, secreción o excreción.

El FACTOR 1 DE RIBOSILACION-ADP interviene en la regulación del transporte intracelular, modulando la interacción de proteínas de cubierta con membranas de organelos en la vía secretora inicial. Es un componente del PROTEÍNA COAT DE COMPLEJO I. Esta enzima fue listada anteriormente en EC 3.6.1.47.

Proteína A del complejo de la lactosa sintasa. En presencia de la proteína B (LACTALBULMINA), la especificidad cambia de N-acetilglucosamina a glucosa. EC 2.4.1.90.

Vesículas citoplasmáticas que se forman cuando las VESICULAS CUBIERTAS pierden su revestimiento de CLATRINA. Los endosomas internalizan las macromoléculas fijadas por los receptores sobre la superficie de la célula.

Filamentos finos, cilíndricos que forman parte del citoesqueleto de las células animales y de las plantas. Están compuestos por la proteína TUBULINA e influidos por los MODULADORES DE TUBULINA..

Una serie de pasos secuenciales intracelulares que participan en el transporte de proteínas (tales como las hormonas y enzimas) desde el lugar de síntesis al exterior de la celula. El camino involucra la membrana de compartimientos obligado a través de la cual la nueva síntesis de proteínas se someten a MODIFICACIONES POST TRANSLACIONALES, envasado, almacenamiento, o para la secreción de la MEMBRANA CELULAR.

Una subfamilia en la familia MURIDAE, comprendendo los hámsteres. Cuatro de los géneros más comunes son Cricetus; CRICETULUS; MESOCRICETUS; y PHODOPUS.

Cualquiera de las diversas modificaciones post-traduccionales de PÉPTIDOS o PROTEÍNAS catalizadas enzimáticamente en la célula de origen. Estas modificaciones comprenden la carboxilación, HIDROXILACIÓN, ACETILACIÓN, FOSFORILACIÓN, METILACIÓN, GLICOSILACIÓN, ubiquitinación, oxidación, proteólisis y formación de enlaces cruzados y dan lugar a cambios en el peso molecular y en la motilidad electroforética.

Proteínas recombinantes que se producen por TRADUCCIÓN GENÉTICA de genes de fusión formados por la combinación de SECUENCIAS REGULADORAS DEL ÁCIDO NUCLEICO de uno o mas genes con la proteina que codifica secuencias de uno o mas genes.

Analógos y derivados proteicos de la proteína fluorescente Aequorea victoria verde que emite luz (FLUORESCENCIA) cuando se estimula con RAYOS ULTRAVIOLETAS. Se usan en GENES REPORTEROS al hacer TÉCNICAS GENETICAS. Se han hecho numerosos mutantes para emitir otros colores o ser sensibles a pH.

Un azúcar nucleósido monofosfato que dona ácido N-acetilneuraminico al azúcar terminal de un gangliósido o una glicoproteína.

Cualquier cambio detectable y heredable en el material genético que cause un cambio en el GENOTIPO y que se transmite a las células hijas y a las generaciones sucesivas.

Compuestos que inhiben la síntesis de proteínas. Generalmente son AGENTES ANTIBACTERIANOS o toxinas. El mecanismo de acción de la inhibición incluye la interrupción de la prolongación de la cadena peptídica, el bloqueo del sitio A de los ribosomas, la lectura errónea del código genético o el impedimiento de la unión de las cadenas laterales de los oligosacáridos con las glicoproteínas.

Proteínas de transporte que trasladan sustancias específicas en la sangre o a través de las membranas celulares.

Vesículas involucradas en transbordar cargamento del interior de la célula hacia la superficie celular, de la superficie celular hacia el interior, a través de la célula o al rededor de la célula hacia varios sitios.

LINEA CELULAR derivada del ovario del hámster chino, Cricetulus griseus (CRICETULUS). La especie es una favorita para los estudios citogenéticos debido a su pequeño número de cromosomas. La línea celular ha brindado sistemas modelos para el estudio de las alteraciones genéticas en células cultivadas de mamíferos.

Captación por la célula de materiales extracelulares en vacuolas o microvesículas delimitadas por membranas. Los ENDOSOMAS desempeñan un papel central en la endocitosis.

Producto de la descarboxilación del ácido UDP glucurónico, el cual se utiliza en la formación de xilósidos de grupos seril hidroxilo en la síntesis de mucoproteínas. También forma xilanos vegetales.

Compuestos conjugados de proteína-carbohidrato que incluyen las mucinas, los mucoides y las glicoproteínas amiloides.

Parte de una célula que contiene el CITOSOL y pequeñas estructuras que excluyen el NUCLEO CELULAR, MITOCONDRIA y las grandes VACUOLAS.(Glick, Glossary of Biochemistry and Molecular Biology, 1990)

Una organización de células en un estructura similar a un órgano. Organoides pueden ser generados en cultivo. También son encontrados en ciertas neoplasias.

Miembros de una clase de glicoesfingolípidos neutros. Constituyen las unidades básicas de los ESFINGOLIPIDOS. Son esfingoides enlazados a través de sus grupos amino a un grupo acil graso de cadena larga. Se acumulan anómalamente en la ENFERMEDAD DE FABRY.

Un gran órgano glandular lobulada en el abdomen de los vertebrados que es responsable de la desintoxicación, el metabolismo, la síntesis y el almacenamiento de varias sustancias.

Estudio de la distribución intracelular de sustancias químicas, sitios de reacción, enzimas, etc, mediante reacciones coloreadas, captación de isótopos radioactivos, distribución metálica selectiva en la microscopía electrónica, y otros métodos.

Proteínas que participan en el fenómeno de la emisión de luz en los sistemas vivos. Se incluyen los tipos "enzimáticos" y "no-enzimáticos" de sistemas con o sin la presencia de oxígenos o cofactores.

Estructuras limitadas por membranas derivadas de la membrana plasmática o de varias membranas intracelulares que poseen la función de almacenaje, transporte o metabolismo.

PROTEÍNAS DE UNIÓN A GTP MONOMÉRICAS que fueron reconocidas inicialmente como activadores alostéricos de las ADP RIBOSA TRANSFERASAS de la subunidad catalítica de la TOXINA DEL CÓLERA. Participan en el tráfico vesicular y en la activación de la FOSFOLIPASA D.Esta enzima fue listada anteriormente en EC 3.6.1.47.

LÍNEA CELULAR derivada de la línea celular CV-1 mediante transformación con una replicación producida por un mutante incompleto del VIRUS 40 DE LOS SIMIOS, que codifica un largo antigeno T de tipo salvaje (ANTIGENOS TRANSFORMADORES DE POLIOMAVIRUS). Son usados para transfección y clonación. (La línea celular CV-1 ha sido derivada del riñón de un mono verde africano adulto macho (ERCOPITHECUS AETHIOPS)).

Glicoesfingolípidos que contienen como cabeza polar una molécula de lactosa unida a un grupo hidroxil de la ceramida a través de un enlace glicosídico. Su acumulación en el tejido, debido a un defecto en la lactosilceramida beta-galactosidasa, es la causa de las lactosilceramidosis.

Una prototoxina protéica obtenida de las semillas del Ricinus communis, la planta de ricino. Aglutina células, es proteolítico y provoca inflamación letal y hemorragia si se ingiere.

Enzimas que catalizan la transferencia de grupos glicosil a un aceptor. Más frecuentemente, la molécula de carbohidrato actúa como aceptor, pero el fosfato inorgánico también puede actuar como aceptor, como en el caso de las fosforilasas. Algunas enzimas de este grupo catalizan también la hidrólisis, que puede ser considerada como transferencia de un grupo glicosil de un donador para el agua. Las subclases comprenden las HEXOSILTRANSFERASAS, PENTOSILTRANSFERASAS, SIALILTRANSFERASAS, y aquellas que transfieren otros grupos glicosil. EC 2.4.

Técnica del microscopio de luz en la que sólo se ilumina y se observa a la vez un punto pequeño. De esta manera, con el barrido del campo se construye una imagen punto a punto. Las fuentes de luz pueden ser convencionales o láser, y son posibles la fluorescencia o las observaciones transmitidas.

Especie del género SACCHAROMYCES, familia Saccharomycetaceae, orden Saccharomycetales, conocido como levadura del 'panadero' o del 'cervecero'. La forma seca se usa como suplemento dietético.

Glicoproteínas que se encuentran sobre las membranas o superficies de las células.

Cerebrósidos que contienen como cabeza polar un grupo glucosa unido a través de un enlace glicosídico a un grupo hidroxilo de las ceramidas. Su acumulación en el tejido, debido a un defecto en la beta-glucosidasa, es la causa de la Enfermedad de Gaucher.

Una especie de CERCOPITHECUS contiene tres subespecies: C. Tántalo, C. pygerythrus y C. sabeus. Se encuentran en los bosques y sabanas de África. El mono verde africano (C. pygerythrus) es el huésped natural del VIRUS DE LA INMUNODEFICIENCIA DE LOS SIMIOS y se utiliza en la investigación del SIDA.

Enzimas que catalizan la transferencia de N-acetilglucosamina de un nucleósido difosfato N-acetilglucosamina hacia una molécula aceptora que frecuentemente es otro carbohidrato. EC 2.4.1.-.

Líquido intracelular del citoplasma después de eliminar las ORGANELAS y otros componentes citoplasmáticos insolubles.

Una enzima que cataliza la HIDROLISIS de residuos terminales, no reducibles alfa-D-manosa en alfa-D-manosidas. La enzima desempeña un rol en el proceso de formación de nuevos N-glicanos y en la degradación de GLICOPROTEINAS maduras. Hay múltiples isoformas de alfa-manosidasa, cada una tiene su propia ubicación celular específica y pH óptimo. Los defectos en la forma lisosomal de la enzima resulta en una reconstrucción de metabolitos de manosida intermediarios y la enfermedad ALFA-MANOSIDOSIS.

Grupo de enzimas relacionadas, responsables de la endohidrólisis de la unidad de di-N-acetilcitobiosil en glicopéptidos y GLICOPROTEINAS con alto contenido de manosa.

Productos de almacenamiento de la actividad metabólica de una célula.

Incorporación de ADN desnudo o purificado dentro de las CÉLULAS, usualmente eucariotas. Es similar a la TRANSFORMACION BACTERIANA y se utiliza de forma rutinaria en las TÉCNICAS DE TRANSFERENCIA DE GEN.

Clase de esfingolípidos ampliamente presente en el cerebro y otros tejidos nerviosos. Contienen fosfocolina o fosfoetanolamina como su cabeza polar, de manera que son los únicos esfingolípidos clasificados como FOSFOLIPIDOS.

Subfamilia de proteínas Q-SNARE, que ocupan la misma posición en el complejo SNARE que el dominio SNARE N-terminal del SNAP-25 y que además son los mas similares a la región N-terminal del SNAP-25 en su SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS.

La tasa de la dinámica en los sistemas físicos o químicos.

Subfamilia de PROTEÍNAS Q-SNARE que ocupan la misma posición que la sintaxina 1A en el complejo SNARE y que además son mas similares a la sintaxina 1A en su SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS. Esta subfamilia también es conocida como sintaxinas, aunque unas pocas de las llamadas sintaxinas son Qc-SNARES.

Enzima que cataliza la conversión de un monoéster ortofosfórico y agua en un alcohol y ortofosfato. EC 3.1.3.2.

Grado de similitud entre secuencias de aminoácidos. Esta información es útil para entender la interrelación genética de proteinas y especies.

Células que se propagan in vitro en un medio de cultivo especial para su crecimiento. Las células de cultivo se utilizan, entre otros, para estudiar el desarrollo, y los procesos metabólicos, fisiológicos y genéticos.

Proceso mediante el cual las sustancias, ya sean endógenas o exógenas, se unen a proteínas, péptidos, enzimas, precursores de proteínas o compuestos relacionados. Las mediciones específicas de unión de proteína frecuentemente se utilizan en los ensayos para valoraciones diagnósticas.

Secuencia de PURINAS y PIRIMIDINAS de ácidos nucléicos y polinucleótidos. También se le llama secuencia de nucleótidos.

Nivel de la estructura proteica en el cual las combinaciones de estructuras secundarias de proteína (alfa hélices, regiones lazo y motivos) están empacadas juntas en formas plegadas que se denominan dominios. Los puentes disulfuro entre cisteínas de dos partes diferentes de la cadena polipeptídica junto con otras interacciones entre cadenas desempeñan un rol en la formación y estabilización de la estructura terciaria. Las pequeñas proteínas generalmente consisten de un dominio único, pero las proteínas mayores pueden contener una cantidad de dominios conectados por segmentos de cadena polipeptídica que no tienen estructura secundaria.

Clase de proteínas monoméricas de unión a GTP, de bajo peso molecular (20-25kDa), que regula distintos procesos intracelulares. La forma de la proteína unida al GTP es activa y limitada por su actividad GTPasa inherente, que es controlada por diversos activadores de GTPasa, inhibidores de la disociación del GDP y por factores de intercambio de nucleótidos de guanina. Esta enzima fue listada anteriormente en EC 3.6.1.47.

Tipo de divisaión del NÚCLEO CELULAR, mediante el que los dos núcleos hijos normalmente reciben dotaciones idénticas del número de CROMOSOMAS de las células somáticas de la especie.

Grupo de enzimas con la fórmula general CMP-N-acetilneuraminato:aceptor de N-acetilneuraminil transferasa. Catalizan la transferencia de ácido N-acetilneuramínico del ácido CMP-N-acetilneuramínico a un aceptor, que generalmente es el residuo de azúcar terminal de un oligosacárido, una glicoproteína o un glicolípido. EC 2.4.99.-.

Subfamilia genéticamente relacionada de PROTEINAS DE UNIÓN AL GTP RAB, que intervienen en el transporte vesicular entre el RETICULO ENDOPLÁSMICO y el APARATO DE GOLGI y a través de los compartimentos iniciales de Golgi. esta enzima fue listada anteriormente en EC 3.6.1.47.

3'-Fosfoadenosina-5'-fosfosulfato. Intermediario clave en la formación de ésteres de sulfato de fenoles, alcoholes, esteroides, polisacáridos sulfatados, y ésteres simples, como el sulfato de colina en las células vivas. Se forman a partir de iones sulfato y ATP en un proceso de dos pasos. Este compuesto es también un paso importante en el proceso de fijación de azufre por las plantas y microorganismos.

Capas de proteínas que rodean la cápsida en virus de animales con nucleocápsidas tubulares. El envoltorio está constituido por una capa interna de lípidos y proteínas específicas del virus llamadas también proteínas de la membrana o de la matriz. La capa externa está constituida por uno o más tipos de subunidades morfológicas llamadas peplómeros que se proyectan desde el envoltorio viral; esta capa está formada siempre de glicoproteínas.

Polisacáridos son largas cadenas de azúcares simples unidos por enlaces glucosídicos, desempeñando funciones estructurales y de almacenamiento de energía en organismos vivos.

Enzimas que catalizan la transferencia de N-acetilgalactosamina de un nucleósido difosfato N-acetilgalactosamina hacia una molécula aceptora que frecuentemente es otro carbohidrato. EC 2.4.1.-.

Tipo de retículo endoplasmático (RE) donde están presentes los polirribosomas sobre la superficie citoplasmática de las membranas RE. Esta forma de RE es abundante en las células especializadas en la secreción de proteínas y en las que se función principal es segregar proteínas destinadas a la exportación o para ser utilizadas intracelularmente.

Secuencias aminoácidas que se hallan en proteínas transportadas que guían selectivamente la distribución de las proteínas a compartimentos celulares específicos.

Género de la familia Muridae constituido por once especies. C. migratorius, el hámster gris o armenio, y C. griseus, el hámster chino, son las dos especies utilizadas en la investigación biomédica.

Una glicosida hidrolasa encontrada primariamente en PLANTAS y LEVADURAS. Tiene especificidad para beta-D-fructofuranosidas como SACAROSA.

Superfamilia de pequeñas proteínas que están implicadas en los acontecimientos de la FUSIÓN DE MEMBRANA y los procesos de secreción y tráfico intracelular de proteínas. Comparten un motivo de proteínas SNARE homólogas. Las proteínas SNARE se dividen en subfamilias: QA-SNARES, QB-SNARES, QC-SNARES y R-SNARES. La formación de un complejo SNARE (compuesto de cada una de los cuatro tipos diferentes de dominios SNARE (Qa, Qb, Qc y R) mediando la FUSIÓN DE MEMBRANA. Siguiendo a la fusión de membrana, los complejos SNARE son disociados por las PROTEÍNAS SENSIBLES A N-ETILMALEIMIDA, en conjunción con las PROTEÍNAS SOLUBLES DE UNIÓN AL FACTOR SENSIBLE A LA N-ETILMALEIMIDA, es decir, SNAPs (sin relación con SNAP 25).

Representaciones teóricas que simulan el comportamiento o actividad de procesos biológicos o enfermedades. Para modelos de enfermedades en animales vivos, MODELOS ANIMALES DE ENFERMEDAD está disponible. Modelos biológicos incluyen el uso de ecuaciones matemáticas, computadoras y otros equipos electrónicos.

Una carboxipeptidase que cataliza la liberación de un aminoácido C-terminal con una amplia especificidad. También desempeña una función en los LISOSOMAS, protegiendo de la degradación a la BETA-GALACTOSIDASA y a la NEURAMINIDASA. Fue clasificada antiguamente como EC 3.4.12.1 y EC 3.4.21.13.

Proteínas que se encuentran en cualquier especie de hongo.

Inserción de moléculas de ADN recombinante de fuentes procariotas y/o eucariotas en un vehículo replicador, como el vector de virus o plásmido, y la introducción de las moléculas híbridas resultantes en células receptoras sin alterar la viabilidad de tales células.

Carbohidratos formados por dos a diez MONOSACARIDOS conectados por un enlace alfa- o beta-glicosídico. Son encontrados por toda la naturaleza tanto en la forma livre como vinculada.

Enzimas que catalizan la hidrólisis de residuos de N-acilhexosamina en N-acilhexosamidas. Las hexosaminidasas también actúan sobre GLUCÓSIDOS, GALACTÓSIDOS y algunos OLIGOSACÁRIDOS.

Localización histoquímica de sustancias inmunorreactivas mediante el uso de anticuerpos marcados como reactivos.

Una hexosa o monosacárido fermentable e isómero de la glucosa del maná, el Fraxinus ornus y otras plantas relacionadas.

Una clase de lípidos de membrana que tienen una cabeza polar y dos colas no polares. Están constituídos por una molécula de amino alcohol esfingosina (4-esfingosina) de cadena larga, o uno de sus derivados, una molécula de ácido de cadena larga y, a veces, ácido fosfórico en enlace diéster en el grupo de la cabeza polar.

Estudio de la estructura, comportamiento, crecimiento, reproducción y patología de las células, además del funcionamiento y la química de los componentes de la célula.

Proteínas SNARE en las que el residuo aminoácido central del motivo SNARE es una ARGININA. Están clasificadas independientemente de las PROTEÍNAS Q-SNARE, en las que el residuo aminoácido central del motivo SNARE es una GLUTAMINA. Esta subfamilia contiene las proteínas de membrana asociadas a vesículas (VAMP) basadas en su similitud con el prototipo de las R-SNARES, VAMP2 (sinaptobrevina 2).

Glicósido hidrolasas (o glicosidasas) catalizan la hidrólisis del acoplamiento glicosídico para generar dos azúcares más pequeños. Ellas son enzimas sumamente comunes con papeles en la naturaleza incluyendo la degradación de biomasa como la celulosa y hemicellulose, en estrategias de defensa antibacterianas (ej. lisozimas), en mecanismos patogénicos (ej. neuraminidasas virales) y en la función normal celular (ej. ajustando manosidasas implicadas en la biosíntesis de glicoproteinas N-ligadas). Con las glicosiltransferasas, glicosidasas forman la principal maquinaria catalítica para la síntesis y la ruptura de enlaces glicosídicos.

Constituyentes de tejidos endógenos que tienen la capacidad de interactuar con AUTOANTICUERPOS y producir una respuesta inmune.

Proteína estructural principal que cubre a las VESÍCULAS CUBIERTAS que desempeñan un papel clave en el transporte intracelular entre los organelos membranosos. Cada molécula de clatrina consta de tres cadena ligeras (CADENAS LIGERAS DE CLATRINA) y tres cadenas pesadas (CADENAS PESADAS DE CLATRINA) que forman una estructura llamada triscele. La clatrina también interactúa con las proteínas citoesqueléticas.

Subclase de lectinas específicas para CARBOHIDRATOS que contienen MANOSA.

Isla en Micronesia, al este de las Filipinas, la mayor y más al sur de las Marianas. Su capital es Agana. Fue descubierta por Magallanes en 1521 y ocupada por España en 1565. Ellos la cedieron a los Estados Unidos en 1898. Es territorio no incoorporado de los Estados Unidos, administrado por el Departmento del Interior desde 1950. El origen del nombre Guam está en disputa.

Electroforesis en la que se emplea un gel de poliacrilamida como medio de difusión.

Estado del ambiente que se manifiesta en el aire y en los cuerpos en forma de calor, en una gradación que fluctúa entre dos extremos que, convencionalmente, se denominan: caliente y frío (Material IV - Glosario de Protección Civil, OPS, 1992)

Receptores de la superficie celular que se unen con alta afinidad a mensajeros peptídicos y que regulan las señales intracelulares que influyen sobre el comportamiento de las células.

Los azúcares de Uridina Difosfato (UDP-sacáridos) se refieren a formas activadas de azúcares que desempeñan un rol fundamental en la síntesis y modificación de glucanos, proteoglicanos y oligosacáridos en células vivas.

Familia de grandes subunidades de proteína adaptina, de aproximadamente 90 KDa de tamaño. Han sido encontradas, fundamentalmente, como componentes del COMPLEJO 1 DE PROTEÍNA ADAPTADORA.

Hidrocarburo lineal de cuatro carbonos que tiene un grupo hidroxilo en la posición 1.

Centro celular que consiste en un par de CENTRIOLOS rodeados por una nube de material amorfo. Durante la interfase, los microtúbulos nucleados del centrosoma crecen más. En la profase, el centrosoma se duplica y se separa para formar los dos polos del huso mitótico.(APARATO FUSIFORME MITOTICO)

Precursores de proteínas, también conocidos como protámeros o polipéptidos, son cadenas lineales de amino ácidos unidos por enlaces peptídicos, que aún no han foldado o adquirido su estructura terciaria definitiva y tridimensional característica de la proteína funcional madura.

Estructura de microtúbulos que se forman durante la DIVISIÓN CELULAR. Consta de dos POLOS DEL HUSO y conjuntos de MICROTÚBULOS que pueden incluir los microtúbulos astrales, polares y cinetocoros.

Grupo de enzimas dentro de la clase EC 3.6.1.- que catalizan la hidrólisis de enlaces difosfato, principalmente en los nucleósidos di y trifosfatos. Pueden liberar mono- o difosfato. EC 3.6.1.-.

Subfamilia de PROTEÍNAS Q-SNARE que ocupan la misma posición en el complejo SNARE que el dominio SNARE C-terminal del SNAP-25 y que además son los mas similares a la región C-terminal del SNAP-25 en su SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS.

Proteínas implicadas en el transporte de NUCLEÓTIDOS a través de las membranas celulares.

Orientación de las estructuras intracelulares, especialmente con respecto a los dominios apical y basolateral de la membrana plasmática. Las células polarizadas deben dirigir las proteínas desde el aparato de Golgi al dominio apropiado puesto que las uniones estrechas impiden que las proteínas difundan entre los dos dominios.

Proteínas de alto peso molecular que se encuentran en los MICROTÚBULOS del sistema citoesquelético. Bajo ciertas condiciones son necesarias para organizar la TUBULINA en los microtúbulos y estabilizar los microtúbulos organizados.

Pruebas serológicas en las que una reacción positiva se manifiesta por PRECIPITACIÓN QUÍMICA visible se produce cuando un ANTÍGENO soluble reacciona con su precipitinas, es decir, los ANTICUERPOS que pueden formar un precipitado.

Proteínas obtenidas de las especies SACCHAROMYCES CEREVISIAE. La función de proteínas específicas de este organismo ha despertado un alto interés científico y se ha utilizado para derivar el conocimiento basico del funcionamiento de proteínas similares en eucariotas superiores.

Proteínas preparadas por la tecnología del ADN recombinante.

Una aldohexosa que se presenta naturalmente en la forma D en la lactosa, cerebrósidos, gangliósidos, y mucoproteínas. La deficiencia de galactosil-1-fosfouridiltransferasa (ENFERMEDAD POR DEFICIENCIA DE GALACTOSA-1-FOSFOURIDILTRANSFERASA) causa un error en el metabolismo de la galactosa denominado GALACTOSEMIA, que provoca elevación de los niveles de galactosa en la sangre.

Sirve como precursor biológico de la quitina de los insectos, del ácido murámico de las parede celulares bacterianas y también del ácido siálico en glicoproteínas de mamíferos.

Microscopia electrónica en la cual los ELECTRONES o sus productos reactivos que se transmite a través de la muestra aparecen bajo el plano de la muestra.

Una región amorfa del citoplasma con material electrodenso desde la cual se nuclea la polimerización de los MICROTÚBULOS. Un ejemplo es la región pericentriolar del CENTROSOMA que circunda a los CENTRIOLOS.

Un complejo de enzima que cataliza la transferencia de GALACTOSA de la URIDINA DIFOSFATO GALACTOSA en GLUCOSA, que forma la LACTOSA. El complejo de enzima se compone de una subunidad B, alfa-lactalbúmina, que cambia la especificidad de sustrato de la subunidad A, N-ACETILLACTOSAMINA SINTASA , a partir de N-Acetilglucosamina a glucosa, haciendo que la síntesis de lactosa sea la reacción preferente.

Separación de partículas según la densidad, mediante el empleo de un gradiente de diversas densidades. En equilibrio cada partícula se sitúa en el gradiente equivalente a su densidad.

Elementos de intervalos de tiempo limitados, que contribuyen a resultados o situaciones particulares.

Especie típica de VESICULOVIRUS causante de una enfermedad que es sintomáticamente similar a la fiebre aftosa del ganado bovino, caballo y cerdos. Puede transmitirse a otras especies incluida la humana donde produce síntomas semejantes a la influenza.

Clase de proteinas implicadas en el transporte de moléculas mediante VESÍCULAS TRANSPORTADORAS. Desarrolla funciones como la unión a la membrana celular, la captura de moléculas de carga y promoción de la unión de la CLATRINA. La mayoría de las proteinas adaptadoras existen como complejos de múltiples subunidades, aunque también se han encontrado variedades monoméricas.

Un azúcar fosfonucleósido formado a partir de la GDPmanosa, que aporta fucosa a los lipopolisacáridos de las paredes celulares bacterianas, a sustancias de grupos sanguíneos y otras glicoproteínas.

Factores proteicos que promueven el intercambio del GTP por GDP unido a las PROTEÍNAS QUE UNEN GTP.

Género de protozoos ameboides. Entre sus características se incluyen un núcleo vesicular y la formación de varios lodopodios, uno de los cuales es dominante en un momento dado. La reproducción ocurre asexualmente por fisión binaria.

Fucosa es un monosacárido de seis carbonos (hexosa) que se encuentra en diversas moléculas, como glicoproteínas y gangliósidos, y desempeña un papel importante en procesos biológicos, como la inflamación y el desarrollo.

Radiografía de un objeto o un tejido que se hace al registrar la radiación emitida por el material radiactivo que contiene, especialmente después de introducir este último con dicho objetivo. (Dorland, 28a ed)

Intervalo entre dos DIVISIONES CELULARES sucesivas, durante el cual los CROMOSOMAS no se distinguen individualmente. Se compone de las fases G (FASE G1, FASE G0 y FASE G2) y la FASE S (cuando se produce la replicación del ADN).

La suma del peso de todos los átomos en una molécula.

ADN complementario de una sola cadena sintetizado a partir del molde del ARN por acción de la ADN polimerasa dependiente de ARN. El ADNc (es decir, ADN complementario, no ADN circular, no C-DNA) se utiliza en una variedad de experimentos de clonación molecular al igual que sirve como sonda de hibridización específica.

Alcaloide de indolizidina de la planta Swainsona canescens que es un potente inhibidor de la alfa-manosidasa. La swainsonina también exhibe actividad antimetastásica, antiproliferativa e inmunomoduladora.

Movimiento de materiales a través de membranas celulares y capas epiteliales contra un gradiente electroquímico, requiere gasto de energía metabólica.

Toxina producida por SHIGELLA DYSENTERIAE. Es el prototipo de la clase de toxinas que inhiben la síntesis proteica por bloqueo de la interacción del ARN RIBOSÓMICO con FACTORES DE ELONGACION DE PEPTIDOS.

Las subunidades pesadas de clatrina.

Proteínas reguladoras que actúan como interruptores moleculares. Controlan una vasta gama de procesos biológicos, que incluyen: señalización del receptor, vías de transducción de señal intracelular y síntesis protéica. Su actividad es regulada por los factores que controlan su capacidad de unirse e hidrolizar el GTP a GDP. EC 3.6.1.-.

Mezcla de surfactantes no iónicos que varían en el número de grupos etoxi (oxi-1,2-etanodílicos) que se repiten. Son utilizados como detergentes, emulsificantes, agentes humectantes y desespumantes, etc. Octoxino-9, el compuesto con 9 repeticiones del grupos etoxi, es un espermaticida.

Vesículas derivadas del APARATO DE GOLGI que contienen material a ser liberado en la superficie celular.

Utilización de un tinte u otro reactivo para marcar material biológico con el propósito de identificar y cuantificar componentes de tejidos, células o sus extractos.

Género d eplanta de la familia SOLANACEAE. Sus miembros contienen NICOTINA y otros productos químicos biológicamente activos; sus hojas secas se utilizan para fumar (TABAQUISMO).

Técnicas de cribado concebidas inicialmente en levaduras para identificar genes que codifican proteínas interactuantes. Se usan variantes para evaluar la interrelación entre las proteínas y otras moléculas. Las técnicas de dos híbridos se refieren al análisis de interacciones entre proteínas; las técnicas de un híbrido, a las interacciones entre ADN y proteína; las técnicas de tres híbridos, a las interacciones entre ARN y proteína o entre ligando y proteína. Las técnicas de n híbridos en configuración inversa se refieren al análisis de mutaciones o de moléculas pequeñas que disocian las interacciones conocidas.

Grupo de compuestos macrocíclicos glicolisados formados por una extensión de cadena de múltiples PROPIONATOS y ciclizados a una lactona con muchos miembros (habitualmente 12, 14, 16). Los macrólidos pertenecen a la clase POLICÉTIDOS de productos naturales, y muchos miembros demuestran propiedades antibióticas.

Glucosamina es un amino-azúcar que se encuentra naturalmente en el cuerpo y desempeña un papel fundamental en la síntesis de los componentes estructurales de los tejidos conectivos, como el cartílago articular.

Lípidos que contienen al menos un residuo monosacárido y o un esfingoide o una ceramida (CERAMIDAS). Están subdivididos en GLICOESFINGOLIPIDOS NEUTRALES, que comprenden los monoglicosil- y oligoglicosilesfingoides y los monoglicosil- y oligoglicosilcerámidos, y los GLICOESFINGOLIPIDOS ACIDICOS, que comprenden los sialosilglicosilesfingolípidos (GANGLIOSIDOS), SULFOGLICOSILESFINGOLIPIDOS (antiguamente conocidos como sulfátidos), glucuronoglicoesfingolípidos y fosfo- y fosfonoglicoesfingolípidos.

Enzimas que hidrolizan GTP a GDP. EC3.6.1.-.

Las proteínas estructurales principales de CAVEOLAS. Varios genes distintos para caveolinas han sido identificados.

Una LÍNEA CELULAR derivada del rinón del mono verde africano (CERCOPITHECUS AETHIOPS) utilizada principalmente en los estudios de replicación viral y ensayos de placa (in vitro).

Complejo celular compuesto por células yuxtaglomerulares, células lacis del mesangio extraglomerular, la mácula densa del túbulo contorneado distal y células epiteliales granulares peripolares. Las células yuxtaglomerulares son una diferenciación de CÉLULAS MUSCULARES LISAS y se encuentran en las paredes de las arteriolas aferentes glomerulares y algunas veces en las arteriolas eferentes. Las células lacis del mesangio extraglomerular se localizan en el ángulo que forman las arteriolas aferente y eferente del glomérulo. Las células epiteliales granulares peripolares se localizan en el ángulo de reflexión que forma la hoja parietal y visceral del corpúculo renal.

Antibiótico antiviral que contiene N-acetilglicosamina obtenido del Streptomyces lysosuperificus. También es activo contra algunas bacterias y hongos, ya que inhibe la glicosilación de las proteínas. La tunicamicina se utiliza como herramienta en el estudio de los mecanismos biosintéticos microbianos.

Fase final de la división del núcleo celular que sigue a la ANAFASE, en la que se forman dos núcleos hijos, el CITOPLASMA completa la división y los CROMOSOMAS pierden su diferenciación y se transforman en redes de CROMATINA.

Agentes que emiten luz tras la excitación luminosa. La longitud de onda de la luz emitida es usualmente mayor que la de la luz incidente. Los fluorocromos son sustancias que producen fluorescencia en otras sustancias, es decir, colorantes usados para marcar otros compuestos con marcadores fluorescentes.

Liberación celular de material dentro de vesículas limitadas por membranas mediante fusión de las vesículas con la MEMBRANA CELULAR.

Cuerpo limitado por una membrana, dentro de una célula eucariota, que contiene cromosomas y uno o más nucléolos (NUCLEOLO CELULAR). La membrana nuclear consta de una membrana de doble capa perforada por un número de poros; la membrana exterior se continúa con el RETICULO ENDOPLÁSMICO. Una célula puede tener más de un núcleo.(From Singleton & Sainsbury, Dictionary of Microbiology and Molecular Biology, 2d ed)

Individuos genéticamente idénticos desarrollados a partir del pareamiento, realizado por veinte o más generaciones, de hermanos y hermanas, o por el pareamiento con ciertas restricciones de padres e hijos. Estos incluyen también animales con una larga historia de procreación en una colonia cerrada.

El aparato de Golgi, también conocido como aparato de Golgi o complejo de Golgi, es una estructura intracelular membranosa presente en las células eucariotas. Está formado por una serie de sacos aplanados y vesículas conectadas llamados cisternas, que se organizan en forma de pilas.

El aparato de Golgi desempeña un papel fundamental en el procesamiento y transporte de proteínas y lípidos sintetizados en el retículo endoplásmico rugoso (RER) hacia su destino final dentro o fuera de la célula. Las proteínas son transportadas desde el RER hasta el aparato de Golgi en vesículas revestidas de coatomer (VRC).

Una vez en el aparato de Golgi, las proteínas sufren diversos procesos postraduccionales, como la glicosilación, fosforilación y sulfonación, así como también el plegamiento correcto y el emparejamiento con otras subunidades. Después de ser procesadas, las proteínas son empaquetadas en vesículas más pequeñas llamadas vesículas de secreción o transporte, que se dirigen hacia su destino final.

El aparato de Golgi también está involucrado en la formación de lisosomas, orgánulos especializados en la digestión celular, y en la síntesis de polisacáridos complejos presentes en la superficie celular y en la matriz extracelular.

En resumen, el aparato de Golgi es una estructura intracelular clave involucrada en el procesamiento, modificación y transporte de proteínas y lípidos hacia su destino final dentro o fuera de la célula.

Brefeldin A es un compuesto bioactivo aislado originalmente de hongos filamentosos. Es conocido por su capacidad para inhibir el transporte vesicular en células eucariotas, particularmente el tráfico retrógrado desde el aparato de Golgi hacia el retículo endoplásmico. Esto se debe a que Brefeldin A induce la despolimerización de los microtúbulos y la agregación del retículo endoplásmico, lo que altera la estructura y función del aparato de Golgi. Como resultado, Brefeldin A se utiliza a menudo en estudios celulares y bioquímicos como herramienta para investigar los procesos de tráfico vesicular y secreción celular. También tiene propiedades antimicrobianas y se ha estudiado su uso como agente anticancerígeno. Sin embargo, su uso en terapias clínicas está actualmente limitado debido a su toxicidad sistémica.

El retículo endoplasmático (RE) es un orgánulo membranoso complejo en las células eucariotas. Se divide en dos tipos: el retículo endoplasmático rugoso (RER) y el retículo endoplasmático liso (REL).

El RER está involucrado en la síntesis de proteínas y contiene ribosomas adheridos a su superficie, lo que le da un aspecto granular o rugoso. Las proteínas sintetizadas en el RER son transportadas a través de su membrana hacia el lumen donde se doblan y se procesan antes de ser enviadas a otros compartimentos celulares o secretadas fuera de la célula.

Por otro lado, el REL no tiene ribosomas adheridos y desempeña un papel importante en la síntesis de lípidos, el metabolismo de drogas y el mantenimiento del equilibrio celular de calcio.

Ambos tipos de RE forman una red interconectada que puede representar hasta la mitad del volumen total de un tipo particular de célula. La disfunción del RE ha sido vinculada a varias enfermedades, incluyendo fibrosis, enfermedades neurodegenerativas y ciertos trastornos metabólicos.

La tiamina pirofosfatasa, también conocida como tiamina difosfatasa, es una enzima (EC 3.6.1.18) que cataliza la reacción química:

tiamina pirofosfato + H2O -> tiamina + fosfato

Esto significa que la enzima ayuda a descomponer la tiamina pirofosfato (un derivado de la vitamina B1) en tiamina y fosfato. Esta reacción es importante en el metabolismo de los carbohidratos y el mantenimiento del equilibrio electrolítico en el cuerpo. La deficiencia de esta enzima se ha relacionado con diversas condiciones médicas, como la enfermedad de Wernicke-Korsakoff, que afecta al sistema nervioso central y se asocia comúnmente con el alcoholismo crónico.

La microscopía electrónica es una técnica de microscopía que utiliza un haz electrónico en lugar de la luz visible para iluminar el espécimen y obtener imágenes ampliadas. Los electrones tienen longitudes de onda mucho más cortas que los fotones, permitiendo una resolución mucho mayor y, por lo tanto, la visualización de detalles más finos. Existen varios tipos de microscopía electrónica, incluyendo la microscopía electrónica de transmisión (TEM), la microscopía electrónica de barrido (SEM) y la microscopía electrónica de efecto de túnel (STM). Estos instrumentos se utilizan en diversas aplicaciones biomédicas, como la investigación celular y molecular, el análisis de tejidos y la caracterización de materiales biológicos.

Un coatromer es un complejo proteico que desempeña un papel crucial en el proceso de ensamblaje y transporte de los protuberancias (proteínas flagelares) en bacterias y archaea. Los coatomers se unen a las proteínas flagelares y ayudan en su ensamblaje ordenado, estabilidad estructural y función.

La proteína coatómero está compuesta por varios subunidades proteicas diferentes que trabajan juntas para formar un complejo proteico estable. Las subunidades del coatómero se unen a las proteínas flagelares en una secuencia específica y ayudan a guiar su ensamblaje correcto. Una vez ensambladas, las proteínas flagelares forman un largo filamento rígido que sobresale de la célula bacteriana o archaea y facilita su movimiento.

El proceso de ensamblaje de las proteínas flagelares es complejo y altamente regulado, y los coatomers desempeñan un papel crucial en este proceso. Los defectos en la formación o función del coatómero pueden dar lugar a problemas en el ensamblaje y funcionamiento de las proteínas flagelares, lo que puede afectar la capacidad de movimiento y supervivencia de la célula bacteriana o archaea.

En resumen, un coatómer es un complejo proteico importante que desempeña un papel crucial en el ensamblaje y función de las proteínas flagelares en bacterias y archaea.

El transporte de proteínas en un contexto médico se refiere a las proteínas específicas que desempeñan un papel crucial en el proceso de transporte de diversas moléculas y iones a través de membranas celulares. Estas proteínas, también conocidas como proteínas de membrana o transportadoras, son responsables del movimiento facilitado de sustancias desde un compartimento celular a otro.

Existen diferentes tipos de transporte de proteínas, incluyendo:

1. Transportadores simportadores: estas proteínas transportan dos moléculas o iones en la misma dirección a través de una membrana celular.

2. Transportadores antiportadores: estas proteínas mueven dos moléculas o iones en direcciones opuestas a través de una membrana celular.

3. Canales iónicos y moleculares: estas proteínas forman canales en las membranas celulares que permiten el paso de moléculas o iones específicos. A diferencia de los transportadores, los canales no requieren energía para mover las sustancias a través de la membrana.

4. Proteínas de unión y transporte: estas proteínas se unen a moléculas hidrófilas (solubles en agua) y facilitan su paso a través de las membranas lipídicas, que son impermeables a dichas moléculas.

El transporte de proteínas desempeña un papel fundamental en diversos procesos fisiológicos, como el mantenimiento del equilibrio iónico y osmótico, la absorción y secreción de nutrientes y la comunicación celular. Los defectos en estas proteínas pueden dar lugar a diversas enfermedades, como los trastornos del transporte de iones y las enfermedades mitocondriales.

En la terminología médica, las membranas intracelulares se refieren a las estructuras que forman compartimentos dentro de una célula. Estas membranas son selectivamente permeables, lo que significa que controlan el paso de moléculas y solutos hacia adentro o afuera de un compartimento celular.

Las membranas intracelulares están compuestas principalmente por una bicapa lipídica con proteínas incrustadas en ella. La bicapa lipídica está formada por fosfolípidos, esteroles y otros lípidos. Las proteínas asociadas a la membrana pueden actuar como canales iónicos, bombas de transporte activo o receptores para diversas moléculas.

Existen diferentes tipos de membranas intracelulares en una célula, incluyendo la membrana nuclear, membrana mitocondrial, membrana del retículo endoplásmico y membrana del aparato de Golgi, entre otras. Cada uno de estos compartimentos tiene funciones específicas en el metabolismo celular, como por ejemplo, la síntesis de proteínas, producción de energía (ATP) o procesamiento y envío de proteínas y lípidos hacia su destino final.

En resumen, las membranas intracelulares son estructuras críticas en la organización y funcionamiento de una célula, ya que permiten el control del tráfico y ambiente interno de cada compartimento celular.

El transporte biológico se refiere al proceso mediante el cual las células y los tejidos transportan moléculas y sustancias vitales a través de diferentes medios, como fluido extracelular, plasma sanguíneo o dentro de las propias células. Este mecanismo es fundamental para el mantenimiento de la homeostasis y la supervivencia de los organismos vivos. Existen dos tipos principales de transporte biológico: pasivo y activo.

1. Transporte Pasivo: No requiere energía (ATP) y ocurre a través de gradientes de concentración o diferencias de presión o temperatura. Los tres tipos principales de transporte pasivo son:

- Difusión: El movimiento espontáneo de moléculas desde un área de alta concentración hacia un área de baja concentración hasta que se igualen las concentraciones en ambos lados.

- Ósmosis: El proceso por el cual el agua se mueve a través de una membrana semipermeable desde un área de menor concentración de solutos hacia un área de mayor concentración de solutos para equilibrar las concentraciones.

- Filtración: La fuerza de la presión hace que el líquido fluya a través de una membrana semipermeable, lo que resulta en el movimiento de moléculas y partículas disueltas.

2. Transporte Activo: Requiere energía (ATP) y ocurre contra gradientes de concentración o electrónico. Existen dos tipos principales de transporte activo:

- Transporte activo primario: Utiliza bombas de iones para mover moléculas contra su gradiente de concentración, como la bomba de sodio-potasio (Na+/K+-ATPasa).

- Transporte activo secundario: Utiliza el gradiente electroquímico creado por el transporte activo primario para mover otras moléculas contra su gradiente de concentración, como el cotransporte y el antitransporte.

El transporte a través de las membranas celulares es fundamental para la supervivencia y funcionamiento de las células. Los procesos de transporte permiten que las células regulen su volumen, mantengan el equilibrio osmótico, intercambien nutrientes y desechos, y comuniquen señales entre sí.

Las proteínas de membrana son tipos específicos de proteínas que se encuentran incrustadas en las membranas celulares o asociadas con ellas. Desempeñan un papel crucial en diversas funciones celulares, como el transporte de moléculas a través de la membrana, el reconocimiento y unión con otras células o moléculas, y la transducción de señales.

Existen tres tipos principales de proteínas de membrana: integrales, periféricas e intrínsecas. Las proteínas integrales se extienden completamente a través de la bicapa lipídica de la membrana y pueden ser permanentes (no covalentemente unidas a lípidos) o GPI-ancladas (unidas a un lipopolisacárido). Las proteínas periféricas se unen débilmente a los lípidos o a otras proteínas integrales en la superficie citoplásmica o extracelular de la membrana. Por último, las proteínas intrínsecas están incrustadas en la membrana mitocondrial o del cloroplasto.

Las proteínas de membrana desempeñan un papel vital en muchos procesos fisiológicos y patológicos, como el control del tráfico de vesículas, la comunicación celular, la homeostasis iónica y la señalización intracelular. Las alteraciones en su estructura o función pueden contribuir al desarrollo de diversas enfermedades, como las patologías neurodegenerativas, las enfermedades cardiovasculares y el cáncer.

Los ciclopentanos son una clase de compuestos orgánicos que consisten en un anillo de cinco átomos de carbono con enlaces simples. Aunque la definición técnica puede incluir varios tipos de moléculas, el término "ciclopentano" a menudo se refiere específicamente al hidrocarburo cíclico sin sustituyentes adicionales, cuya fórmula molecular es C5H10.

El ciclopentano sin sustituir es un líquido incoloro con un olor característico a gasolina. Se utiliza como un solvente y como un intermedio en la síntesis de otros compuestos orgánicos. El ciclopentano también se encuentra naturalmente en el petróleo crudo y en algunos aceites esenciales.

En términos médicos, el ciclopentano se utiliza como un componente de algunas formulaciones farmacéuticas, especialmente en los aerosoles para el tratamiento del asma y otras afecciones respiratorias. Por ejemplo, el bromuro de ipratropio y el budesónido son dos medicamentos que se administran en forma de aerosol que contienen ciclopentano como propelente. El ciclopentano ayuda a nebulizar las partículas del medicamento para que puedan ser inhaladas profundamente en los pulmones.

Aunque el ciclopentano se considera generalmente seguro cuando se utiliza en formulaciones farmacéuticas aprobadas, puede haber algunos riesgos asociados con su uso. Por ejemplo, la inhalación de altas concentraciones de ciclopentano puede causar efectos adversos en el sistema nervioso central, como mareos, somnolencia y dolor de cabeza. Además, el ciclopentano se ha asociado con algunos casos raros de reacciones alérgicas graves, como anafilaxis.

En resumen, el ciclopentano es un compuesto químico que se utiliza en la fabricación de aerosoles farmacéuticos y otros productos industriales. Aunque se considera generalmente seguro cuando se utiliza correctamente, puede haber algunos riesgos asociados con su uso, especialmente si se inhala en altas concentraciones o se produce una reacción alérgica. Los profesionales médicos y los pacientes deben estar informados sobre estos riesgos y tomar precauciones adecuadas para minimizar el potencial de efectos adversos.

Las galactosiltransferasas son un tipo específico de enzimas (más concretamente, transferasas) que desempeñan un papel crucial en la síntesis de glicanos, que son cadenas complejas de carbohidratos unidos a proteínas o lípidos. Estas enzimas catalizan el traspaso de una molécula de galactosa desde un donante de galactosa, típicamente UDP-galactosa, a un aceptor aceptando el grupo galactosa.

Este proceso es fundamental para la formación de diversos glicoconjugados, como los gangliósidos, glicoproteínas y glucolípidos, que participan en una variedad de procesos biológicos, incluyendo reconocimiento celular, adhesión celular, señalización celular y desarrollo embrionario.

Las galactosiltransferasas se clasifican según su localización subcelular (por ejemplo, citosólicas, lisosomales, golgianas) y por el tipo de enlace glucosídico que forman (por ejemplo, β1-4, β1-3 o α2-6). Las disfunciones en estas enzimas se han relacionado con diversas patologías, como enfermedades lisosomales y ciertos trastornos del desarrollo neurológico.

Las proteínas de transporte vesicular, también conocidas como proteínas de unión a lípidos o receptores de membrana, son un tipo de proteínas que se encuentran en las membranas de las vesículas intracelulares. Estas proteínas desempeñan un papel crucial en el transporte selectivo de sustancias a través de la membrana vesicular.

Las vesículas son pequeños sacos membranosos que se forman dentro de las células y contienen diversas sustancias, como proteínas, lípidos y carbohidratos. El transporte de estas sustancias a través de la membrana vesicular es un proceso activo que requiere energía y está mediado por proteínas de transporte específicas.

Las proteínas de transporte vesicular se unen a las moléculas objetivo, como los lípidos o las proteínas, y facilitan su paso a través de la membrana vesicular. Estas proteínas pueden actuar como canales, poros o bombas, dependiendo del tipo de sustancia que estén transportando.

La mayoría de las proteínas de transporte vesicular se clasifican en dos categorías principales: las proteínas SNARE y las proteínas de unión a coat. Las proteínas SNARE desempeñan un papel crucial en la fusión de vesículas con membranas target, mientras que las proteínas de unión a coat participan en el proceso de formación y transporte de vesículas.

En resumen, las proteínas de transporte vesicular son un tipo importante de proteínas que desempeñan un papel crucial en el transporte selectivo de sustancias a través de la membrana vesicular, lo que permite a las células regular y controlar una variedad de procesos celulares esenciales.

En la terminología médica, las "vesículas cubiertas por proteínas de revestimiento" se refieren a un tipo específico de vesículas intracelulares que tienen una capa externa compuesta principalmente por proteínas. Estas proteínas forman una estructura conocida como "revestimiento" o "cubierta proteica".

Las vesículas desempeñan un papel crucial en el transporte de diversas moléculas y sustancias dentro de la célula. Las vesículas cubiertas por proteínas de revestimiento, en particular, están involucradas en procesos como el tráfico intracelular, la endocitosis y la exocitosis.

La capa proteica proporciona una superficie especializada para la unión y la interacción con otras moléculas y estructuras celulares. Además, las proteínas de revestimiento pueden actuar como receptores o enzimas, lo que permite a la vesícula realizar funciones específicas dentro de la célula.

Es importante destacar que la composición y la función de las vesículas cubiertas por proteínas de revestimiento pueden variar dependiendo del tipo celular y del proceso biológico en el que estén involucradas.

El compartimento celular es una área específica dentro de una célula que está delimitada por membranas y en la que se llevan a cabo procesos celulares particulares. Algunos ejemplos de compartimentos celulares incluyen el núcleo, los mitocondrias, el retículo endoplásmico y los lisosomas.

El núcleo es el compartimento donde se encuentra el material genético de la célula, rodeado por una doble membrana nuclear. Los mitocondria son los compartimentos responsables de la producción de energía en la célula a través del proceso de respiración celular. El retículo endoplásmico es un compartimento que se encuentra extendido a través del citoplasma y está involucrado en la síntesis y el plegamiento de proteínas. Los lisosomas son los compartimentos donde ocurre la digestión celular de material extraño y dañado.

Cada uno de estos compartimentos tiene una composición química y una función específicas, y su correcto funcionamiento es esencial para el mantenimiento de la vida y las funciones celulares normales.

La manosidosa es un tipo de enfermedad metabólica hereditaria poco común, también conocida como enfermedad lisosomal. Está asociada a la deficiencia de una enzima específica llamada manosidasa, que desempeña un papel crucial en el proceso de degradación de ciertos tipos de azúcares complejos llamados oligosacáridos.

Existen dos tipos principales de manosidosas: la manosidosis alpha y la manosidosis beta. La manosidosis alpha, la más rara de las dos, se caracteriza por una deficiencia de la enzima alfa-manosidasa, mientras que la manosidosis beta se debe a una falta de la enzima beta-manosidasa.

La falta de actividad de estas enzimas provoca el acúmulo de sustancias tóxicas dentro de las células, lo que puede dañar varios órganos y sistemas corporales, especialmente el sistema nervioso central, hígado, bazo e huesos.

Los síntomas de la manosidosis suelen aparecer en los primeros años de vida y pueden incluir retraso mental, retraso del crecimiento, disminución de la fuerza muscular (hipotonía), convulsiones, esqueleto anormal, facies características, infecciones recurrentes y problemas visuales.

El diagnóstico de manosidosis se realiza mediante pruebas de detección de actividad enzimática en sangre, orina o tejidos. El tratamiento suele ser sintomático y de apoyo, ya que no existe una cura específica para esta enfermedad. Los pacientes pueden beneficiarse del manejo de los síntomas y las complicaciones, como la terapia de reemplazo enzimático, los antibióticos para tratar infecciones recurrentes y fisioterapia para ayudar con el desarrollo muscular.

Los Datos de Secuencia Molecular se refieren a la información detallada y ordenada sobre las unidades básicas que componen las moléculas biológicas, como ácidos nucleicos (ADN y ARN) y proteínas. Esta información está codificada en la secuencia de nucleótidos en el ADN o ARN, o en la secuencia de aminoácidos en las proteínas.

En el caso del ADN y ARN, los datos de secuencia molecular revelan el orden preciso de las cuatro bases nitrogenadas: adenina (A), timina/uracilo (T/U), guanina (G) y citosina (C). La secuencia completa de estas bases proporciona información genética crucial que determina la función y la estructura de genes y proteínas.

En el caso de las proteínas, los datos de secuencia molecular indican el orden lineal de los veinte aminoácidos diferentes que forman la cadena polipeptídica. La secuencia de aminoácidos influye en la estructura tridimensional y la función de las proteínas, por lo que es fundamental para comprender su papel en los procesos biológicos.

La obtención de datos de secuencia molecular se realiza mediante técnicas experimentales especializadas, como la reacción en cadena de la polimerasa (PCR), la secuenciación de ADN y las técnicas de espectrometría de masas. Estos datos son esenciales para la investigación biomédica y biológica, ya que permiten el análisis de genes, genomas, proteínas y vías metabólicas en diversos organismos y sistemas.

La red trans-Golgi, también conocida como la red de TGN (trans-Golgi network) o el complejo de salida del Golgi, es un componente intracelular importante en el sistema endomembranoso. Se trata de una estructura membranosa que se localiza en la cara trans del apilamiento de cisternas del aparato de Golgi y desempeña un papel crucial en el empaquetado, clasificación y transporte de proteínas y lípidos desde el Golgi hacia sus destinos finales dentro o fuera de la célula.

La red trans-Golgi está compuesta por una serie de vesículas tubulares y saculares que forman una estructura reticular tridimensional. Las proteínas y lípidos que llegan al Golgi a través del sistema endocítico o son sintetizadas dentro del retículo endoplásmico son transportados a la red trans-Golgi, donde se clasifican en diferentes vesículas de transporte según su destino final.

Las proteínas y lípidos dirigidos hacia la membrana plasmática o hacia las vesículas secretorias se concentran en vesículas revestidas de coatoma (COP) que se desprenden de la red trans-Golgi y se dirigen a su destino final. Por otro lado, las proteínas y lípidos dirigidos hacia los lisosomas o hacia el retículo endoplásmico se concentran en vesículas no revestidas que se fusionan con los correspondientes orgánulos.

La red trans-Golgi también desempeña un papel importante en la modificación postraduccional de proteínas, como la glicosilación y la fosforilación, antes de su transporte a sus destinos finales. Además, algunas proteínas pueden ser recicladas desde la membrana plasmática hacia la red trans-Golgi a través del sistema endocítico.

En resumen, la red trans-Golgi es un importante centro de clasificación y modificación postraduccional de proteínas y lípidos en la célula eucariota, que desempeña un papel clave en el tráfico vesicular y en la regulación de diversos procesos celulares.

La membrana celular, también conocida como la membrana plasmática, no tiene una definición específica en el campo de la medicina. Sin embargo, en biología celular, la ciencia que estudia las células y sus procesos, la membrana celular se define como una delgada capa que rodea todas las células vivas, separando el citoplasma de la célula del medio externo. Está compuesta principalmente por una bicapa lipídica con proteínas incrustadas y desempeña un papel crucial en el control del intercambio de sustancias entre el interior y el exterior de la célula, así como en la recepción y transmisión de señales.

En medicina, se hace referencia a la membrana celular en diversos contextos, como en patologías donde hay algún tipo de alteración o daño en esta estructura, pero no existe una definición médica específica para la misma.

La proteína coat de complejo I, también conocida como proteína de envoltura del complejo NADH-ubiquinona o proteína de la cubierta externa del complejo I, se refiere a las proteínas estructurales que rodean al dominio hidrófilo del complejo I en la cadena de transporte de electrones dentro de la membrana mitocondrial interna. El complejo I desempeña un papel crucial en la generación de energía a través de la fosforilación oxidativa, ya que transfiere electrones del NADH al ubiquinol y utiliza esta energía para transportar protones a través de la membrana mitocondrial interna, creando un gradiente electroquímico que impulsa la síntesis de ATP.

La proteína coat del complejo I está formada por varias subunidades proteicas y cofactores, como flavina mononucleótido (FMN) y varios grupos hemo. En humanos, el complejo I se denomina NADH-ubiquinona oxidorreductasa mitocondrial (MT-ND1, MT-ND2, MT-ND3, MT-ND4, MT-ND5 y 7 subunidades nucleares) y contiene aproximadamente 45 subunidades en total. La proteína coat del complejo I desempeña un papel importante en la estabilidad estructural, el ensamblaje y la función del complejo I, así como en la interacción con otros componentes de la cadena de transporte de electrones.

Los defectos en el complejo I se han relacionado con varias afecciones neurológicas y musculares hereditarias, como la enfermedad de Leigh, la neuropatía óptica hereditaria de Leber y la miopatía mitocondrial. Además, el complejo I se ha implicado en los procesos de envejecimiento y el desarrollo de enfermedades neurodegenerativas como la enfermedad de Parkinson y la esclerosis lateral amiotrófica (ELA).

La Uridina difosfato galactosa (UDP-galactosa) es un azúcar activado que desempeña un papel importante en el metabolismo de los carbohidratos y la biosíntesis de glucoconjugados y glicoproteínas. Es un éster difosfato formado por la unión de UDP con galactosa.

En el cuerpo, la UDP-galactosa se produce a partir de la glucosa en un proceso conocido como transaldolación inversa. Luego, es utilizada por varias enzimas en diversas reacciones biosintéticas. Por ejemplo, en el hígado y el intestino delgado, la UDP-galactosa se utiliza para sintetizar la lactosa, un disacárido importante presente en la leche y otros productos lácteos.

La UDP-galactosa también es un precursor de los glucurónidos, que son conjugados formados por la unión de ácidos biliares y otras moléculas tóxicas con glucuronato antes de su excreción. Además, desempeña un papel en la biosíntesis de glicosaminoglicanos, que son componentes importantes de la matriz extracelular.

En resumen, la UDP-galactosa es una molécula clave en el metabolismo y la biosíntesis de varias estructuras y moléculas importantes en el cuerpo humano.

La glicosilación es un proceso bioquímico fundamental que ocurre en células vivas, donde se agregan cadenas de carbohidratos a proteínas o lípidos. Es el proceso más común de modificación postraduccional de proteínas en células eucariotas y también ocurre en procariotas.

En la glicosilación, los glúcidos (azúcares) se unen a las moléculas de proteína para formar glicoproteínas o a lípidos para formar glicolípidos. Estas modificaciones pueden influir en la estructura tridimensional, la función y la estabilidad de las proteínas, y desempeñan un papel crucial en una variedad de procesos biológicos, como el plegamiento de proteínas, el tráfico intracelular, la reconocimiento celular, la señalización celular y la interacción proteína-proteína.

Hay dos tipos principales de glicosilación: N-glicosilación y O-glicosilación. La N-glicosilación se produce en el grupo amida del carbono α-aspartato o glutamato de un residuo de asparagina (Asn-X-Ser/Thr, donde X no es Pro) en la secuencia de aminoácidos de una proteína. Por otro lado, la O-glicosilación se produce en el grupo hidroxilo (-OH) de los residuos de serina o treonina en las proteínas.

La glicosilación incorrecta o anormal ha sido vinculada a diversas enfermedades, como la fibrosis quística, la enfermedad de Pompe, el síndrome de West y varios trastornos neurodegenerativos y cánceres. Por lo tanto, comprender los mecanismos moleculares de la glicosilación es fundamental para desarrollar estrategias terapéuticas efectivas para tratar tales enfermedades.

La microscopía fluorescente es una técnica de microscopía que utiliza la fluorescencia de determinadas sustancias, llamadas fluorocromos o sondas fluorescentes, para generar un contraste y aumentar la visibilidad de las estructuras observadas. Este método se basa en la capacidad de algunas moléculas, conocidas como cromóforos o fluoróforos, de absorber luz a ciertas longitudes de onda y luego emitir luz a longitudes de onda más largas y de menor energía.

En la microscopía fluorescente, la muestra se tiñe con uno o varios fluorocromos que se unen específicamente a las estructuras o moléculas de interés. Posteriormente, la muestra es iluminada con luz de una longitud de onda específica que coincide con la absorbida por el fluorocromo. La luz emitida por el fluorocromo luego es captada por un detector, como una cámara CCD o un fotomultiplicador, y se convierte en una imagen visible.

Existen diferentes variantes de microscopía fluorescente, incluyendo la epifluorescencia, la confocal, la de dos fotones y la superresolución, cada una con sus propias ventajas e inconvenientes en términos de resolución, sensibilidad y capacidad de generar imágenes en 3D o de alta velocidad. La microscopía fluorescente es ampliamente utilizada en diversas áreas de la biología y la medicina, como la citología, la histología, la neurobiología, la virología y la investigación del cáncer, entre otras.

Las fracciones subcelulares en el contexto de la biología celular y la medicina molecular se refieren a los componentes separados o aislados de una célula después de una serie de procesos de fraccionamiento y purificación. Estos procesos están diseñados para dividir la célula en partes más pequeñas o fracciones, cada una de las cuales contiene diferentes tipos de organelos, proteínas, lípidos o ARN.

Algunos ejemplos de fracciones subcelulares incluyen:

1. Membranas celulares: Esta fracción contiene las membranas plasmáticas y las membranas de los orgánulos intracelulares.
2. Citosol: Es la fracción acuosa que rodea los orgánulos celulares y contiene moléculas solubles como proteínas, azúcares y iones.
3. Nucleoplasma: Esta fracción consiste en el contenido del núcleo celular, excluyendo la cromatina y las membranas nucleares.
4. Mitocondrias: Fracción que contiene mitocondrias aisladas, usualmente utilizadas en estudios de bioenergética y metabolismo celular.
5. Lisosomas: Fracción que contiene lisosomas aislados, empleada en investigaciones de degradación intracelular y procesamiento de materiales extraños.
6. Peroxisomas: Fracción que contiene peroxisomas aislados, utilizados en estudios de metabolismo de lípidos y procesos oxidativos.
7. Ribosomas: Fracción que contiene ribosomas libres o unidos a la membrana del retículo endoplásmico, empleada en investigaciones de síntesis proteica y estructura ribosomal.
8. ARN: Fracción que contiene diferentes tipos de ARN (mensajero, ribosómico, transferencia) aislados, utilizados en estudios de expresión génica y regulación postranscripcional.

Estas fracciones celulares permiten el estudio detallado de los procesos bioquímicos y moleculares que ocurren dentro de las células, facilitando la comprensión de sus mecanismos y posibles intervenciones terapéuticas.

La microscopía inmunoelectrónica es una técnica de microscopía avanzada que combina la microscopía electrónica y los métodos de inmunomarcación para visualizar y localizar específicamente las proteínas o antígenos de interés dentro de células u tejidos.

Esta técnica implica el uso de anticuerpos marcados con etiquetas electrónicas densas, como oro coloidal, que se unen específicamente a los antígenos diana. Luego, el espécimen se examina bajo un microscopio electrónico, lo que permite la observación y análisis de estructuras submicroscópicas y la localización precisa de los antígenos dentro de las células o tejidos.

Existen dos enfoques principales en la microscopía inmunoelectrónica: la inmunofluorescencia electrónica y la inmunoperoxidación electrónica. La primera utiliza anticuerpos marcados con etiquetas fluorescentes, seguidos de un procesamiento adicional para convertir la fluorescencia en señales electrónicas detectables por el microscopio electrónico. Por otro lado, la inmunoperoxidación electrónica implica el uso de anticuerpos marcados con peróxido de hidrógeno, que reacciona con sustratos específicos para producir depósitos electrondensos que pueden ser observados y analizados bajo un microscopio electrónico.

La microscopía inmunoelectrónica es una herramienta valiosa en la investigación biomédica y la patología, ya que proporciona imágenes de alta resolución y precisión para el estudio de la estructura y función celular, así como para el diagnóstico y clasificación de enfermedades.

La secuencia de aminoácidos se refiere al orden específico en que los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos para formar una proteína. Cada proteína tiene su propia secuencia única, la cual es determinada por el orden de los codones (secuencias de tres nucleótidos) en el ARN mensajero (ARNm) que se transcribe a partir del ADN.

Las cadenas de aminoácidos pueden variar en longitud desde unos pocos aminoácidos hasta varios miles. El plegamiento de esta larga cadena polipeptídica y la interacción de diferentes regiones de la misma dan lugar a la estructura tridimensional compleja de las proteínas, la cual desempeña un papel crucial en su función biológica.

La secuencia de aminoácidos también puede proporcionar información sobre la evolución y la relación filogenética entre diferentes especies, ya que las regiones conservadas o similares en las secuencias pueden indicar una ascendencia común o una función similar.

Una línea celular es una población homogénea de células que se han originado a partir de una sola célula y que pueden dividirse indefinidamente en cultivo. Las líneas celulares se utilizan ampliamente en la investigación biomédica, ya que permiten a los científicos estudiar el comportamiento y las características de células específicas en un entorno controlado.

Las líneas celulares se suelen obtener a partir de tejidos o células normales o cancerosas, y se les da un nombre específico que indica su origen y sus características. Algunas líneas celulares son inmortales, lo que significa que pueden dividirse y multiplicarse indefinidamente sin mostrar signos de envejecimiento o senescencia. Otras líneas celulares, sin embargo, tienen un número limitado de divisiones antes de entrar en senescencia.

Es importante destacar que el uso de líneas celulares en la investigación tiene algunas limitaciones y riesgos potenciales. Por ejemplo, las células cultivadas pueden mutar o cambiar con el tiempo, lo que puede afectar a los resultados de los experimentos. Además, las líneas celulares cancerosas pueden no comportarse de la misma manera que las células normales, lo que puede dificultar la extrapolación de los resultados de los estudios in vitro a la situación en vivo. Por estas razones, es importante validar y verificar cuidadosamente los resultados obtenidos con líneas celulares antes de aplicarlos a la investigación clínica o al tratamiento de pacientes.

El nocodazol es un agente antineoplásico que se utiliza en el tratamiento del cáncer. Actúa como un inhibidor de la polimerización de los microtúbulos, lo que significa que previene la formación de estructuras tubulares necesarias para la división celular. Al interferir con la capacidad de las células cancerosas para dividirse y crecer, el nocodazol promueve la muerte celular o apoptosis.

En términos médicos, el nocodazol se clasifica como un agente antimicrotúbulo, ya que interactúa directamente con los componentes del huso mitótico y perturba la dinámica de los microtúbulos durante la mitosis. Esto conduce a una inhibición de la mitosis y, en última instancia, a la muerte celular.

El nocodazol se utiliza principalmente en estudios de investigación para explorar los procesos celulares relacionados con la división celular y el ciclo celular. También tiene aplicaciones clínicas limitadas en el tratamiento del cáncer, especialmente en combinación con otros fármacos quimioterapéuticos. Sin embargo, su uso está asociado con efectos secundarios significativos, como náuseas, vómitos, diarrea y neutropenia, lo que limita su utilidad terapéutica.

4-Cloro-7-nitrobenzofurazano es una sustancia química que se utiliza en investigación y experimentos biomédicos. No tiene un uso médico directo como fármaco o medicamento en humanos.

Su fórmula molecular es C6H2ClN3O3 e históricamente ha sido utilizada como reactivo de prueba para detectar la presencia de tioles y aminas primarias en compuestos orgánicos. Cuando reacciona con estos grupos funcionales, forma un colorido complejo de color rosa-rojo, lo que permite a los investigadores determinar la presencia o ausencia de tales grupos en sus muestras.

Debido a su uso como reactivo de laboratorio y no como fármaco, no existe una definición médica específica para 4-Cloro-7-nitrobenzofurazano.

Las células HeLa son una línea celular inmortal que se originó a partir de un tumor canceroso de útero. La paciente de la cual se obtuvieron estas células fue Henrietta Lacks, una mujer afroamericana de 31 años de edad, diagnosticada con un agresivo cáncer cervical en 1951. Después de su muerte, se descubrió que las células cancerosas de su útero seguían creciendo y dividiéndose en cultivo de tejidos en el laboratorio.

Estas células tienen la capacidad de dividirse indefinidamente en un medio de cultivo, lo que las hace particularmente valiosas para la investigación científica. Desde su descubrimiento, las células HeLa han sido utilizadas en una amplia gama de estudios y experimentos, desde el desarrollo de vacunas hasta la investigación del cáncer y otras enfermedades.

Las células HeLa son extremadamente duraderas y robustas, lo que las hace fáciles de cultivar y manipular en el laboratorio. Sin embargo, también han planteado preocupaciones éticas importantes, ya que se han utilizado sin el consentimiento de la paciente o su familia durante muchos años. Hoy en día, los científicos están más conscientes de la necesidad de obtener un consentimiento informado antes de utilizar células y tejidos humanos en la investigación.

Los lisosomas son orgánulos citoplasmáticos encontrados en la mayoría de las células animales. Fueron descubiertos por Christian de Duve en 1955. Se originan a partir del retículo endoplásmico rugoso y poseen membranas.

Son densamente poblados con enzimas hidrolíticas, como proteasas, lipasas y nucleasas, que son activadas en entornos de pH ácido (generalmente alrededor de 5). Los lisosomas desempeñan un papel crucial en la digestión y eliminación de materiales extraños, como bacterias, y también ayudan en la degradación y reciclaje de los componentes celulares viejos o dañados a través del proceso de autofagia.

Además, participan en la muerte celular programada o apoptosis, donde liberan sus enzimas digestivas para ayudar a destruir la célula. Se les conoce como "el sistema de basura" de la célula porque ayudan a mantener un entorno interno limpio y saludable dentro de la célula.

El osmio es un elemento químico, no un concepto médico. Se trata del elemento número 76 en la tabla periódica y se simboliza como Os. El osmio es un metal de transición muy denso, duro, frágil, de color blanco azulado y uno de los seis elementos que son platino grueso. No tiene un papel directo en la medicina, aunque algunos compuestos de osmio se han investigado en el campo de la terapia del cáncer debido a sus propiedades citotóxicas selectivas. Sin embargo, estos usos son experimentales y no forman parte de la práctica médica rutinaria.

La monensina es un antibiótico policiclico aislado originalmente de la especie de bacteria Streptomyces cinnamonensis. Se utiliza principalmente en la medicina veterinaria para prevenir y controlar las infecciones causadas por coccidios en animales de granja, como pollos, bovinos y ovinos. También se ha estudiado su uso en el tratamiento de algunas enfermedades humanas, como la giardiasis y la amebiasis, aunque su uso en medicina humana es limitado.

La monensina funciona mediante el bloqueo del transporte de iones sodio (Na+) a través de las membranas celulares, lo que altera el equilibrio iónico y la homeostasis de las células parasitarias, lo que finalmente lleva a su muerte.

Es importante tener en cuenta que el uso de monensina en humanos es limitado y solo debe ser recetado y administrado por profesionales médicos capacitados, ya que puede causar efectos secundarios graves si no se utiliza correctamente. Además, el uso excesivo o inadecuado de monensina en animales de granja también puede plantear preocupaciones sobre la resistencia a los antibióticos y la seguridad del suministro de alimentos.

La Técnica del Anticuerpo Fluorescente, también conocida como Inmunofluorescencia (IF), es un método de laboratorio utilizado en el diagnóstico médico y la investigación biológica. Se basa en la capacidad de los anticuerpos marcados con fluorocromos para unirse específicamente a antígenos diana, produciendo señales detectables bajo un microscopio de fluorescencia.

El proceso implica tres pasos básicos:

1. Preparación de la muestra: La muestra se prepara colocándola sobre un portaobjetos y fijándola con agentes químicos para preservar su estructura y evitar la degradación.

2. Etiquetado con anticuerpos fluorescentes: Se añaden anticuerpos específicos contra el antígeno diana, los cuales han sido previamente marcados con moléculas fluorescentes como la rodaminia o la FITC (fluoresceína isotiocianato). Estos anticuerpos etiquetados se unen al antígeno en la muestra.

3. Visualización y análisis: La muestra se observa bajo un microscopio de fluorescencia, donde los anticuerpos marcados emiten luz visible de diferentes colores cuando son excitados por radiación ultravioleta o luz azul. Esto permite localizar y cuantificar la presencia del antígeno diana dentro de la muestra.

La técnica del anticuerpo fluorescente es ampliamente empleada en patología clínica para el diagnóstico de diversas enfermedades, especialmente aquellas de naturaleza infecciosa o autoinmunitaria. Además, tiene aplicaciones en la investigación biomédica y la citogenética.

El fraccionamiento celular es un término que se utiliza en el campo de la patología y la citogenética. Se refiere al proceso de dividir el núcleo de una célula en fragmentos o porciones, lo que permite el análisis individual de cada fragmento. Este método se emplea a menudo en el estudio de cromosomas y su estructura, y puede ayudar a identificar anomalías cromosómicas asociadas con diversas afecciones médicas, como síndromes genéticos y cáncer.

El fraccionamiento celular se lleva a cabo mediante técnicas especializadas, como la centrifugación diferencial o la digestión enzimática. Una vez que se han obtenido los fragmentos nucleares, se pueden realizar diversos análisis, como el cariotipado, para evaluar la estructura y número de cromosomas en cada fragmento.

Es importante tener en cuenta que el fraccionamiento celular es un procedimiento técnico que requiere una formación especializada y equipamiento sofisticado. Por lo tanto, generalmente se realiza en laboratorios clínicos o de investigación especializados en genética y citogenética.

Las proteínas de unión al GTP de la familia Rab son una clase importante de reguladores de la vesículación y el tráfico intracelular. Forman parte del sistema de señalización de guanosina trifosfato (GTP)/guanosina difosfato (GDP) y desempeñan un papel crucial en la regulación del transporte vesicular entre compartimentos celulares.

Las proteínas Rab se unen al GTP en su forma activa y a el GDP en su forma inactiva. Cuando una proteína Rab está unida al GTP, interactúa con efectores específicos que desencadenan eventos vesiculares como el transporte, la fusión de membranas y la formación de túbulos. Después de que se ha completado la función de la proteína Rab, una enzima conocida como GTPasa activadora de las proteínas Rab (GAP) promueve la hidrólisis del GTP unido a la proteína Rab a GDP, lo que lleva a la inactivación de la proteína Rab.

Las proteínas Rab se localizan en membranas específicas y desempeñan funciones importantes en diversos procesos celulares, como el tráfico de vesículas desde el aparato de Golgi a la superficie celular, el transporte retrógrado desde la superficie celular al retículo endoplásmico, y el tráfico entre endosomas tempranos y tardíos.

En resumen, las proteínas de unión al GTP Rab son una clase importante de reguladores del transporte vesicular intracelular que desempeñan funciones cruciales en la señalización de GTP/GDP y en la regulación de diversos procesos celulares.

En la biología celular, un orgánulo es una estructura membranosa especializada dentro de una célula que realiza una función específica. Los orgánulos pueden ser comparados con los órganos en el cuerpo humano, donde cada uno tiene una tarea particular para mantener la homeostasis y la supervivencia del organismo.

Algunos ejemplos de orgánulos incluyen:

1. Núcleo: El núcleo es el orgánulo más grande y generalmente está presente en todas las células eucariotas (células con un núcleo verdadero). Contiene la mayor parte del ADN celular y controla las actividades de la célula mediante la regulación de la transcripción génica.

2. Mitocondrias: Las mitocondrias son orgánulos responsables de la producción de energía a través de un proceso llamado respiración celular. Convierten el glucosa y el oxígeno en agua, dióxido de carbono y ATP (adenosín trifosfato), que sirve como moneda energética de la célula.

3. Cloroplastos: Los cloroplastos son orgánulos exclusivos de las células vegetales. Contienen pigmentos fotosintéticos, como la clorofila, y son responsables de la captura de la luz solar para producir energía a través de la fotosíntesis.

4. Retículo endoplásmico (RE): El RE es un orgánulo que forma una red extensa de membranas dentro de la célula. Existen dos tipos principales: el retículo endoplásmico rugoso (RER), que tiene ribosomas adheridos a su superficie y está involucrado en la síntesis de proteínas, y el retículo endoplásmico liso (REL), que no tiene ribosomas y participa en la síntesis de lípidos y el metabolismo de drogas.

5. Aparato de Golgi: El aparato de Golgi es un orgánulo membranoso compuesto por una serie de sacos aplanados llamados cisternas. Desempeña un papel crucial en el procesamiento y envío de proteínas y lípidos desde el RE hacia su destino final dentro o fuera de la célula.

6. Lisosomas: Los lisosomas son orgánulos membranosos que contienen enzimas hidrolíticas digestivas. Participan en la digestión de materiales extraños y dañinos, como bacterias invasoras, y en el reciclaje de componentes celulares desgastados durante el proceso de autofagia.

7. Vacuolas: Las vacuolas son orgánulos membranosos que almacenan agua, iones, azúcares, aminoácidos y otros metabolitos. También desempeñan un papel en la eliminación de materiales dañinos y el control del pH intracelular.

8. Peroxisomas: Los peroxisomas son orgánulos membranosos que contienen enzimas involucradas en la oxidación de diversos metabolitos y la desintoxicación de sustancias nocivas, como los radicales libres.

En terminología médica, una vacuola es una estructura membranosa intracelular llena de fluido. Se encuentran comúnmente en las células vegetales y algunas células animales, como los glóbulos rojos maduros. En las células vegetales, las vacuolas desempeñan un papel importante en el mantenimiento de la turgencia celular y el equilibrio iónico, al tiempo que almacenan nutrientes y desechos metabólicos. También participan en la digestión y la eliminación de materiales extraños en algunas células animales. Las vacuolas varían en tamaño y número según el tipo y el estado de las células.

El Factor 1 de Ribosilación-ADP, también conocido como FAR1 en humanos o Factora en levaduras, es un factor de traducción que desempeña un papel crucial en el proceso de iniciación de la síntesis de proteínas. Este factor se une al ribosoma durante el ciclo de iniciación y ayuda a garantizar la correcta selección del codón de iniciación AUG en el ARN mensajero (ARNm).

La ribosilación-ADP es un proceso postraduccional por el cual se modifica una proteína agregando una molécula de ADP-ribosa a un residuo de arginina específico en la proteína. El Factor 1 de Ribosilación-ADP recibe este nombre porque contiene un dominio rico en argininas que se ribosila durante la formación del complejo de iniciación.

La modificación por ribosilación-ADP puede regular la actividad del Factor 1 de Ribosilación-ADP y, por lo tanto, desempeñar un papel en la regulación de la síntesis de proteínas. Sin embargo, la función exacta y el mecanismo de acción de esta modificación aún no están completamente claros y siguen siendo objeto de investigación activa.

La N-acetil-lactosamina sintasa es una enzima (EC 2.4.1.92) que cataliza la formación de N-acetil-lactosamina a partir de UDP-N-acetilglucosamina y N-acetil-galactosamina unida a un residuo de serina o treonina en una proteína. Esta reacción es el primer paso en la biosíntesis de las series de Lewis, que son importantes antígenos encontrados en varias membranas celulares y glicoproteínas. La deficiencia de esta enzima se asocia con diversas condiciones médicas, como la enfermedad de Sanfilippo tipo B (MPS IIIB), un trastorno del metabolismo de los glucosaminoglicanos. También interviene en la producción de oligosacáridos y glicoconjugados con estructuras complejas, desempeñando un papel crucial en diversos procesos biológicos como la adhesión celular, la señalización celular y el desarrollo del sistema inmunitario.

Los endosomas son compartimentos membranosos presentes en las células eucariotas que desempeñan un papel crucial en el procesamiento y transporte de líquidos, moléculas y partículas dentro de la célula. Inicialmente, forman parte del sistema de endocitosis, donde se forman al interior de la célula mediante el proceso de invaginación (doblado hacia adentro) de la membrana plasmática, encerrando así material extracelular y formando vesículas.

Una vez que estas vesículas se separan de la membrana plasmática, maduran en endosomas tempranos, los cuales contienen una variedad de receptores y ligandos (moléculas que se unen a los receptores). A medida que el endosoma madura, su pH disminuye, lo que provoca la disociación de los ligandos de sus receptores. Los receptores pueden ser reciclados y devueltos a la membrana plasmática, mientras que los ligandos se dirigen hacia lisosomas para su degradación.

Los endosomas también desempeñan un papel en la fusión con otros compartimentos celulares, como los lisosomas y las vesículas transportadoras, lo que permite el intercambio de material y la regulación del tráfico intracelular. Además, participan en la biogénesis de lisosomas, orgánulos responsables de la digestión y reciclaje de diversas moléculas y materiales dentro de la célula.

En resumen, los endosomas son estructuras membranosas intracelulares que desempeñan un papel fundamental en el procesamiento, transporte y clasificación de líquidos, moléculas y partículas dentro de las células eucariotas.

Los microtúbulos son estructuras tubulares huecas compuestas por proteínas tubulinas, que se encuentran en la célula euglénida. Forman parte del esqueleto interno de las células (citosqueleto) y desempeñan un papel crucial en una variedad de procesos celulares, incluyendo el mantenimiento de la forma celular, la división celular, el transporte intracelular y la motilidad celular. Los microtúbulos están formados por la polimerización de subunidades de tubulina alfa y beta, y pueden experimentar crecimiento o acortamiento dinámico en respuesta a diversas señales celulares.

En el contexto de la anatomía y fisiología, las vías secretorias se refieren a los sistemas o rutas especializadas dentro del cuerpo humano que participan en la producción, almacenamiento y transporte de diversas sustancias secretorias. Estas sustancias pueden incluir líquidos corporales como sangre, sudor, saliva, lágrimas, leche materna, mucus y enzimas digestivas, entre otros.

Las vías secretorias están formadas por glándulas exocrinas y endocrinas, que desempeñan funciones específicas en la producción y secreción de sustancias. Las glándulas exocrinas liberan sus productos a través de conductos o ductos hacia una superficie interna o externa del cuerpo, mientras que las glándulas endocrinas secretan directamente hormonas y otras moléculas reguladoras en el torrente sanguíneo.

Algunos ejemplos comunes de vías secretorias incluyen:

1. El sistema glandular salival, que produce y secreta saliva a través de glándulas salivales mayores (como la parótida, submandibular y sublingual) y menores diseminadas en la mucosa oral.
2. El sistema lacrimal, que produce y secreta lágrimas a través de las glándulas lagrimales para humedecer y proteger el ojo.
3. El sistema gastrointestinal, que contiene numerosas glándulas exocrinas (como las glándulas pilóricas, de Brunner y las glándulas submucosas) que secretan enzimas digestivas, moco y ácidos para ayudar en la digestión y protección del tracto gastrointestinal.
4. El sistema mamario, que produce y secreta leche materna a través de las glándulas mamarias durante la lactancia para alimentar a los recién nacidos.
5. El sistema sudoríparo, que regula la temperatura corporal mediante la producción y secreción de sudor a través de las glándulas sudoríparas eccrinas y apocrinas.

La subfamilia Cricetinae, también conocida como "hamsters verdaderos", pertenece a la familia Cricetidae en el orden Rodentia. Incluye varias especies de hamsters que son originarios de Europa y Asia. Algunas de las especies más comunes en esta subfamilia incluyen al hamster dorado (Mesocricetus auratus), el hamster sirio (Mesocricetus newtoni), y el hamster enano (Phodopus campbelli). Los miembros de Cricetinae tienen cuerpos compactos, orejas cortas y redondeadas, y bolsas en las mejillas para almacenar alimentos. También son conocidos por su comportamiento de acaparamiento de comida y su capacidad de almacenar grandes cantidades de grasa en su cuerpo como una reserva de energía.

El procesamiento proteico postraduccional (PPP) es un conjunto de modificaciones químicas y procesos que experimentan las proteínas después de su síntesis inicial, también conocida como traducción. Después de que un polipéptido se sintetiza a partir de un ARNm en el ribosoma, este polipéptido recién formado puede someterse a varios procesos adicionales antes de que la proteína funcional esté lista para realizar sus tareas específicas dentro de la célula.

Estos procesos pueden incluir:

1. Modificación de extremos: La eliminación o modificación química de los aminoácidos terminales del polipéptido recién formado.

2. Folding (plegamiento) y ensamblaje: El plegamiento de la estructura tridimensional de la proteína y, en algunos casos, el ensamblaje de múltiples cadenas polipeptídicas para formar un complejo proteico multimérico.

3. Modificaciones químicas: La adición de grupos funcionales a los aminoácidos específicos dentro del polipéptido, como la fosforilación, glicosilación, ubiquitinación y metilación. Estas modificaciones pueden influir en la estabilidad, localización, interacción y función de las proteínas.

4. Tratamiento: La eliminación de regiones específicas del polipéptido, como los aminoácidos señal o los dominios de unión, después del plegamiento y antes de que la proteína alcance su función madura.

5. Clivaje (escisión): El corte y la separación de las cadenas polipeptídicas en fragmentos más pequeños por proteasas específicas.

El procesamiento proteico postraduccional está estrechamente regulado y es fundamental para la maduración, funcionamiento y destino final de muchas proteínas. Los defectos en el procesamiento proteico postraduccional se han relacionado con diversas enfermedades humanas, como las enfermedades neurodegenerativas, las enfermedades metabólicas y el cáncer.

Las proteínas recombinantes de fusión son moléculas proteicas creadas mediante la tecnología de ADN recombinante, donde dos o más secuencias de genes se combinan para producir una sola proteína que posee propiedades funcionales únicas de cada componente.

Este método implica la unión de regiones proteicas de interés de diferentes genes en un solo marco de lectura, lo que resulta en una proteína híbrida con características especiales. La fusión puede ocurrir en cualquier parte de las proteínas, ya sea en sus extremos N-terminal o C-terminal, dependiendo del objetivo deseado.

Las proteínas recombinantes de fusión se utilizan ampliamente en diversas aplicaciones biomédicas y de investigación, como la purificación y detección de proteínas, el estudio de interacciones proteína-proteína, el desarrollo de vacunas y terapias génicas, así como en la producción de anticuerpos monoclonales e inhibidores enzimáticos.

Algunos ejemplos notables de proteínas recombinantes de fusión incluyen la glucagón-like peptide-1 receptor agonist (GLP-1RA) semaglutida, utilizada en el tratamiento de la diabetes tipo 2, y la inhibidora de la proteasa anti-VIH enfuvirtida. Estas moléculas híbridas han demostrado ser valiosas herramientas terapéuticas y de investigación en diversos campos de la medicina y las ciencias biológicas.

Las Proteínas Fluorescentes Verdes ( GFP, por sus siglas en inglés: Green Fluorescent Protein) son proteínas originariamente aisladas de la medusa Aequorea victoria. Estas proteínas emiten luz fluorescente verde cuando se exponen a la luz ultravioleta o azul. La GFP consta de 238 aminoácidos y forma una estructura tridimensional en forma de cilindro beta.

La región responsable de su fluorescencia se encuentra en el centro del cilindro, donde hay un anillo de cuatro aminoácidos que forman un sistema cromóforo. Cuando la GFP es expuesta a luz de longitudes de onda cortas (ultravioleta o azul), los electrones del cromóforo son excitados a un estado de energía superior. Luego, cuando vuelven a su estado de energía normal, emiten energía en forma de luz de una longitud de onda más larga, que es percibida como verde por el ojo humano.

En el campo de la biología molecular y la biomedicina, la GFP se utiliza a menudo como marcador molecular para estudiar diversos procesos celulares, ya que puede ser fusionada genéticamente con otras proteínas sin afectar su funcionalidad. De esta manera, la localización y distribución de estas proteínas etiquetadas con GFP dentro de las células vivas pueden ser fácilmente observadas y analizadas bajo un microscopio equipado con filtros apropiados para la detección de luz verde.

La definición médica de "Ácido N-Acetilneuramínico Citidina Monofosfato" es una molécula que sirve como precursor en la síntesis del ácido siálico, un azúcar nueve carbonos que se encuentra en la superficie de muchas células vivas. El Ácido N-Acetilneuramínico Citidina Monofosfato (abreviado como Neu5Ac-CMP) se utiliza en la producción de vacunas y como agente terapéutico en el tratamiento de enfermedades infecciosas.

El Neu5Ac-CMP es sintetizado a partir del ácido N-acetilneuramínico (Neu5Ac) y la citidina trifosfato (CTP) por medio de la enzima ácido N-acetilneuramínico citidiltransferasa. La reacción produce Neu5Ac-CMP y piruvato como productos finales.

La síntesis del Neu5Ac-CMP es un paso clave en el proceso de producción de vacunas contra la influenza, ya que permite la incorporación del ácido siálico en las cabezas de los antígenos hemaglutinina y neuraminidasa presentes en la superficie del virus. Esto a su vez desencadena una respuesta inmunitaria específica contra el virus, proporcionando protección contra la enfermedad.

En resumen, el Ácido N-Acetilneuramínico Citidina Monofosfato es un compuesto importante en la síntesis del ácido siálico y tiene aplicaciones en la producción de vacunas y en el tratamiento de enfermedades infecciosas.

En términos médicos, una mutación se refiere a un cambio permanente y hereditable en la secuencia de nucleótidos del ADN (ácido desoxirribonucleico) que puede ocurrir de forma natural o inducida. Esta alteración puede afectar a uno o más pares de bases, segmentos de DNA o incluso intercambios cromosómicos completos.

Las mutaciones pueden tener diversos efectos sobre la función y expresión de los genes, dependiendo de dónde se localicen y cómo afecten a las secuencias reguladoras o codificantes. Algunas mutaciones no producen ningún cambio fenotípico visible (silenciosas), mientras que otras pueden conducir a alteraciones en el desarrollo, enfermedades genéticas o incluso cancer.

Es importante destacar que existen diferentes tipos de mutaciones, como por ejemplo: puntuales (sustituciones de una base por otra), deletérreas (pérdida de parte del DNA), insercionales (adición de nuevas bases al DNA) o estructurales (reordenamientos más complejos del DNA). Todas ellas desempeñan un papel fundamental en la evolución y diversidad biológica.

Los inhibidores de la síntesis de proteínas son un tipo de fármacos que impiden o disminuyen la producción de proteínas en las células. Lo hacen interfiriendo en el proceso de traducción, que es el paso donde el ARN mensajero (ARNm) es utilizado como plantilla para crear una nueva cadena de aminoácidos, formando así una proteína.

Este grupo de medicamentos se utiliza a menudo en el tratamiento de diversas condiciones médicas, incluyendo ciertos tipos de cáncer y enfermedades inflamatorias. Por ejemplo, algunos fármacos antiinflamatorios no esteroideos (AINEs) como el ácido acetilsalicílico (Aspirina) y el ibuprofeno tienen propiedades inhibidoras de la síntesis de proteínas y actúan disminuyendo la producción de prostaglandinas, sustancias que participan en procesos inflamatorios.

Sin embargo, es importante mencionar que el uso prolongado o inadecuado de estos fármacos puede tener efectos adversos, ya que la inhibición de la síntesis proteica afecta a todas las células del cuerpo y no solo a aquellas donde se desea el efecto terapéutico.

En la medicina y bioquímica, las proteínas portadoras se definen como tipos específicos de proteínas que transportan diversas moléculas, iones o incluso otras proteínas desde un lugar a otro dentro de un organismo vivo. Estas proteínas desempeñan un papel crucial en el mantenimiento del equilibrio y la homeostasis en el cuerpo. Un ejemplo comúnmente conocido es la hemoglobina, una proteína portadora de oxígeno presente en los glóbulos rojos de la sangre, que transporta oxígeno desde los pulmones a las células del cuerpo y ayuda a eliminar el dióxido de carbono. Otros ejemplos incluyen lipoproteínas, que transportan lípidos en el torrente sanguíneo, y proteínas de unión a oxígeno, que se unen reversiblemente al oxígeno en los tejidos periféricos y lo liberan en los tejidos que carecen de oxígeno.

En terminología médica, las vesículas transportadoras se definen como pequeñas estructuras membranosas que se encargan de transportar moléculas y sustancias dentro de una célula. Estas vesículas forman parte del sistema de endomembranas de la célula y desempeñan un papel crucial en el mantenimiento de la homeostasis celular, la comunicación intercelular y la regulación de diversos procesos metabólicos.

Las vesículas transportadoras se forman a partir de otras membranas celulares, como la membrana del retículo endoplásmico, el aparato de Golgi o la membrana plasmática. Luego, se mueven a través del citoplasma mediante la acción de proteínas motoras y fusionan con otras membranas para liberar su contenido en un proceso conocido como exocitosis.

Existen diferentes tipos de vesículas transportadoras, cada una con una función específica. Algunos de los más comunes incluyen:

1. Vesículas secretoras: se encargan de transportar y liberar moléculas como hormonas, neurotransmisores o enzimas al exterior de la célula.
2. Vesículas endocíticas: participan en el proceso de endocitosis, mediante el cual las células internalizan moléculas y partículas del medio externo dentro de vesículas.
3. Vesículas de trasferencia: transportan proteínas y lípidos entre diferentes compartimentos celulares, como del retículo endoplásmico al aparato de Golgi.
4. Vesículas autofagosomas: participan en el proceso de autofagia, mediante el cual las células degradan y reciclan sus propias estructuras internas.

En resumen, las vesículas transportadoras son estructuras membranosas esenciales para la supervivencia y funcionamiento adecuado de las células, ya que permiten el transporte y distribución de moléculas y partículas dentro y fuera del citoplasma.

CHO son las siglas en inglés de "Chinese Hamster Ovary", que se traduce al español como "Ovario de hurón chino". Las células CHO son células derivadas del ovario de un hurón chino y son ampliamente utilizadas en la investigación científica y biomédica, especialmente en el campo de la ingeniería de proteínas recombinantes.

Las células CHO fueron originalmente aisladas y cultivadas en 1957 por Theodore T. Puck y sus colegas en la Universidad de Colorado. Desde entonces, han sido ampliamente utilizadas como sistema de expresión para la producción de proteínas recombinantes debido a su capacidad de crecer en cultivo celular, estabilidad genética y facilidad de manipulación genética.

Las células CHO se utilizan en una variedad de aplicaciones, incluyendo la producción de vacunas, anticuerpos monoclonales, factores de coagulación sanguínea y otras proteínas terapéuticas. Además, las células CHO también se utilizan en la investigación básica para estudiar procesos celulares y moleculares, como la expresión génica, el tráfico intracelular y la señalización celular.

La endocitosis es un proceso fundamental en la célula que involucra la ingesta o introducción de materiales grandes o macromoleculares del medio extracelular al interior de la célula. Esto se logra mediante la invaginación (doblarse hacia adentro) de la membrana plasmática, formando una vesícula o saco membranoso que rodea y captura el material externo. Luego, esta vesícula se desprende de la membrana plasmática y forma un endosoma, donde el material capturado puede ser procesado o transportado a otros compartimentos celulares para su degradación o utilización.

Hay dos tipos principales de endocitosis: la fagocitosis y la pinocitosis. La fagocitosis es el tipo de endocitosis en el que las células ingieren partículas grandes, como bacterias o desechos celulares. Durante este proceso, la membrana plasmática se invagina alrededor de la partícula y forma una vesícula grande llamada fagosoma. La pinocitosis, por otro lado, es el proceso de ingestión de líquidos y solutos disueltos en ellos. En este caso, pequeñas vesículas, denominadas vesículas de pinocitosis o pinosomas, se forman alrededor del líquido extracelular, lo que resulta en la internalización del fluido y sus componentes disueltos.

La endocitosis desempeña un papel crucial en diversas funciones celulares, como la absorción de nutrientes, la comunicación intercelular, el control del crecimiento y la diferenciación celular, así como en la respuesta inmunológica. Además, también es un mecanismo importante para la internalización y el tráfico de receptores y ligandos, lo que permite a las células regular su entorno y responder a los estímulos externos.

La Uridina Difosfato Xilosa (UDP-xilosa) es un azúcar simple (monosacárido) que se encuentra en forma de éster con Uridina difosfato. Es un intermediario importante en la biosíntesis de polisacáridos y glicoproteínas, especialmente en plantas donde desempeña un papel clave en la síntesis de xilanos y arabinoxilanos, componentes importantes de las paredes celulares vegetales. También se encuentra involucrada en la conversión de xilosa a xilulosa, un proceso importante en el metabolismo de azúcares pentósicos. En humanos y animales, su papel es menos significativo, aunque todavía desempeña un pequeño rol en ciertas vías metabólicas.

Las glicoproteínas son moléculas complejas formadas por la unión de una proteína y un carbohidrato (o varios). Este tipo de moléculas se encuentran en casi todas las células vivas y desempeñan una variedad de funciones importantes en el organismo.

La parte proteica de la glicoproteína está formada por aminoácidos, mientras que la parte glucídica (también llamada "grupo glicano") está compuesta por uno o más azúcares simples, como glucosa, galactosa, manosa, fructosa, N-acetilglucosamina y ácido sialico.

La unión de la proteína con el carbohidrato se produce mediante enlaces covalentes, lo que confiere a las glicoproteínas una gran diversidad estructural y funcional. Algunas glicoproteínas pueden tener solo unos pocos residuos de azúcar unidos a ellas, mientras que otras pueden contener cadenas glucídicas complejas y largas.

Las glicoproteínas desempeñan diversas funciones en el organismo, como servir como receptores celulares para moléculas señalizadoras, participar en la respuesta inmunitaria, facilitar la adhesión celular y proporcionar protección mecánica a las células. También desempeñan un papel importante en el transporte de lípidos y otras moléculas a través de las membranas celulares.

En medicina, el estudio de las glicoproteínas puede ayudar a comprender diversos procesos patológicos, como la infección viral, la inflamación, el cáncer y otras enfermedades crónicas. Además, las glicoproteínas pueden utilizarse como marcadores diagnósticos o pronósticos de enfermedades específicas.

El citoplasma es la parte interna y masa gelatinosa de una célula que se encuentra entre el núcleo celular y la membrana plasmática. Está compuesto principalmente de agua, sales inorgánicas disueltas y una gran variedad de orgánulos celulares especializados, como mitocondrias, ribosomas, retículo endoplásmico, aparato de Golgi y lisosomas, entre otros.

El citoplasma es el sitio donde se llevan a cabo la mayoría de los procesos metabólicos y funciones celulares importantes, como la respiración celular, la síntesis de proteínas, la replicación del ADN y la división celular. Además, el citoplasma también desempeña un papel importante en el transporte y la comunicación dentro y fuera de la célula.

El citoplasma se divide en dos regiones principales: la región periférica, que está cerca de la membrana plasmática y contiene una red de filamentos proteicos llamada citoesqueleto; y la región central, que es más viscosa y contiene los orgánulos celulares mencionados anteriormente.

En resumen, el citoplasma es un componente fundamental de las células vivas, donde se llevan a cabo numerosas funciones metabólicas y procesos celulares importantes.

Los organoides son estructuras tridimensionales cultivadas en laboratorio a partir de células madre pluripotentes o tejidos adultos, que se organizan espontáneamente para formar estructuras similares a órganos con complejas arquitecturas y funciones especializadas. Estos mini-órganos en miniatura pueden ser utilizados en la investigación biomédica como modelos de desarrollo, fisiología y enfermedad de órganos humanos, así como en el estudio de terapias farmacológicas y regenerativas. Los organoides ofrecen una alternativa a los experimentos con animales y proporcionan un sistema más fidedigno para estudiar los procesos biológicos humanos.

Las ceramidas son un tipo de lípido (grasa) que se encuentra naturalmente en la membrana externa de las células de la piel. Forman parte importante de la estructura de la capa córnea de la piel, proporcionando fuerza y resistencia a la barrera cutánea. Ayudan a retener la humedad, manteniendo la piel hidratada y flexible, y también desempeñan un papel en la señalización celular y la regulación de procesos inflamatorios.

Las ceramidas pueden verse afectadas por diversos factores, como el envejecimiento, los rayos UV, ciertas afecciones cutáneas y el uso de productos químicos agresivos en la piel. Esto puede conducir a una disminución en los niveles de ceramidas, lo que lleva a una barrera cutánea dañada y a síntomas como piel seca, escamosa, irritada e incluso propensa al enrojecimiento y la inflamación.

El reemplazo de las ceramidas perdidas mediante el uso de productos cosméticos o dermatológicos puede ayudar a mejorar la función barrera de la piel, restaurando su hidratación y flexibilidad, y aliviando los síntomas asociados con la piel seca y dañada.

El hígado es el órgano más grande dentro del cuerpo humano, localizado en la parte superior derecha del abdomen, debajo del diafragma y por encima del estómago. Pesa aproximadamente 1,5 kilogramos y desempeña más de 500 funciones vitales para el organismo. Desde un punto de vista médico, algunas de las funciones principales del hígado son:

1. Metabolismo: El hígado desempeña un papel crucial en el metabolismo de proteínas, lípidos y carbohidratos. Ayuda a regular los niveles de glucosa en sangre, produce glucógeno para almacenar energía, sintetiza colesterol y ácidos biliares, participa en la descomposición de las hormonas y produce proteínas importantes como las albúminas y los factores de coagulación.

2. Desintoxicación: El hígado elimina toxinas y desechos del cuerpo, incluyendo drogas, alcohol, medicamentos y sustancias químicas presentes en el medio ambiente. También ayuda a neutralizar los radicales libres y previene el daño celular.

3. Almacenamiento: El hígado almacena glucógeno, vitaminas (como A, D, E, K y B12) y minerales (como hierro y cobre), que pueden ser liberados cuando el cuerpo los necesita.

4. Síntesis de bilis: El hígado produce bilis, una sustancia amarilla o verde que ayuda a descomponer las grasas en pequeñas gotas durante la digestión. La bilis se almacena en la vesícula biliar y se libera al intestino delgado cuando se consume alimentos ricos en grasas.

5. Inmunidad: El hígado contiene células inmunitarias que ayudan a combatir infecciones y enfermedades. También produce proteínas importantes para la coagulación sanguínea, como el factor VIII y el fibrinógeno.

6. Regulación hormonal: El hígado desempeña un papel importante en la regulación de los niveles hormonales, metabolizando y eliminando las hormonas excesivas o inactivas.

7. Sangre: El hígado produce aproximadamente el 50% del volumen total de plasma sanguíneo y ayuda a mantener la presión arterial y el flujo sanguíneo adecuados en todo el cuerpo.

La histocitoquímica es una técnica de laboratorio utilizada en el campo de la patología anatomía patológica y la medicina forense. Implica la aplicación de métodos químicos y tinciones especiales para estudiar las propiedades bioquímicas y los componentes químicos de tejidos, células e incluso de sustancias extrañas presentes en el cuerpo humano.

Este proceso permite identificar y localizar diversos elementos celulares y químicos específicos dentro de un tejido u organismo, lo que ayuda a los médicos y patólogos a diagnosticar diversas enfermedades, como cánceres, infecciones o trastornos autoinmunes. También se utiliza en la investigación biomédica para comprender mejor los procesos fisiológicos y patológicos.

En resumen, la histocitoquímica es una técnica de microscopía que combina la histología (el estudio de tejidos) con la citoquímica (el estudio químico de células), con el fin de analizar y comprender las características bioquímicas de los tejidos y células.

En la medicina y la biología molecular, las proteínas luminiscentes no se definen específicamente, ya que el término es más comúnmente utilizado en bioquímica y biología celular. Sin embargo, dado que las proteínas luminiscentes a veces pueden ser utilizadas en aplicaciones médas y de investigación médica, proporcionaré una definición general:

Las proteínas luminiscentes son proteínas que emiten luz visible como resultado de una reacción química. Esta reacción ocurre dentro de la estructura de la proteína y often involucra un cofactor, como el ion calcio, o un grupo prostético, como el nucleótido flavín mononucleótido (FMN). La luminiscencia es el resultado de la excitación electrónica de la molécula, seguida de la emisión de fotones al regresar a su estado fundamental.

Un ejemplo bien conocido de proteína luminiscente es la luciferina y la luciferasa, que se encuentran en luciérnagas y otros organismos bioluminiscentes. Cuando la luciferina reacciona con oxígeno en presencia de ATP y la enzima luciferasa, la molécula se excita y emite luz.

En el contexto médico, las proteínas luminiscentes pueden utilizarse como marcadores en técnicas de detección y análisis, como la microscopia de fluorescencia y los ensayos immunológicos luminescentes (ILA). Estas aplicaciones aprovechan las propiedades luminiscentes de las proteínas para detectar y cuantificar diversas moléculas y eventos celulares, lo que puede ser útil en el diagnóstico y la investigación de enfermedades.

Las vesículas citoplasmáticas son estructuras membranosas encontradas en el citoplasma de las células. Se forman a través del proceso de endocitosis o de la división de otros orgánulos celulares, como el aparato de Golgi o el retículo endoplásmico. Las vesículas citoplasmáticas desempeñan un papel crucial en diversas funciones celulares, incluyendo el transporte y la distribución de lípidos, proteínas y otros materiales dentro de la célula, la digestión y procesamiento de material extracelular, y la comunicación intercelular.

Existen diferentes tipos de vesículas citoplasmáticas, entre ellas:

1. Vesículas de endocitosis: se forman por invaginación de la membrana plasmática y participan en la captura y transporte de moléculas y partículas del exterior celular. Dentro de este grupo se encuentran las vesículas de pinocitosis, que internalizan líquidos y solutos disueltos, y las vesículas de fagocitosis, que capturan y degradan partículas grandes, como bacterias o células muertas.

2. Vesículas secretoras: se forman a partir del aparato de Golgi y contienen proteínas y otros materiales que serán secretados al exterior celular o transportados a otras regiones intracelulares. Las vesículas secretoras pueden fusionarse con la membrana plasmática para liberar su contenido al espacio extracelular (exocitosis) o fusionarse con otros orgánulos, como lisosomas, para formar nuevas estructuras híbridas.

3. Vesículas de trasporte: participan en el transporte de proteínas y lípidos entre diferentes compartimentos celulares, como el retículo endoplásmico, el aparato de Golgi y la membrana plasmática. Estas vesículas pueden ser coatomer-dependientes (COP I, COP II) o no coatomer-dependientes, y su formación y fusión están reguladas por una serie de proteínas, como las SNAREs y las Rab GTPasas.

4. Vesículas endocíticas: se originan a partir de la invaginación de la membrana plasmática y participan en la internalización de receptores y ligandos, así como en la degradación de material extracelular capturado por fagocitosis o pinocitosis. Las vesículas endocíticas pueden madurar en endosomas tempranos y tardíos, donde se produce la acidificación del lumen y la fusión con lisosomas para formar endolisosomas, donde se lleva a cabo la degradación de los cargamentos vesiculares.

5. Vesículas autofágicas: participan en el proceso de autofagia, mediante el cual las células degradan sus propios componentes citoplasmáticos. La formación de estas vesículas implica la nucleación y expansión de un doble membrana que rodea al material citoplasmático a degradar, seguida de su fusión con lisosomas para formar autolisosomas, donde se produce la digestión del contenido vesicular.

En resumen, las vesículas son estructuras membranosas especializadas que desempeñan un papel fundamental en el transporte y la comunicación celular. Su formación, movimiento y fusión están regulados por una serie de proteínas y mecanismos moleculares complejos, que permiten a las células mantener su homeostasis y adaptarse a los cambios ambientales.

Los factores de ribosilación-ADP son proteínas que están involucradas en el proceso de modificación postraduccional conocido como ribosilación. La ribosilación es el proceso en el cual una molécula de ADP-ribosa es transferida desde el NAD+ (nicotinamida adenina dinucleótido) a un residuo de arginina o lisina en una proteína.

Los factores de ribosilación-ADP juegan un papel clave en este proceso al catalizar la transferencia del grupo ADP-ribosa desde el NAD+ a la proteína diana. Estas enzimas se han identificado en una variedad de organismos, desde bacterias hasta mamíferos, y se sabe que desempeñan diversas funciones biológicas importantes.

En los seres humanos, los factores de ribosilación-ADP están involucrados en una variedad de procesos celulares, incluyendo la respuesta al estrés oxidativo, la reparación del ADN y la regulación de la expresión génica. También se ha demostrado que desempeñan un papel importante en la patogénesis de varias enfermedades, como el cáncer y las enfermedades neurodegenerativas.

En resumen, los factores de ribosilación-ADP son proteínas que catalizan la transferencia del grupo ADP-ribosa desde el NAD+ a una proteína diana, desempeñando un papel importante en varios procesos celulares y enfermedades.

Las células COS son una línea celular híbrida que se crea mediante la fusión de células renales de mono (CV-1) y células ováricas de hamster chino (CHO). Este tipo de células híbridas combinan las características deseables de ambas líneas celulares originales, lo que las convierte en un sistema de expresión popular para la producción de proteínas recombinantes en biología molecular y estudios de virología. Las células COS contienen activado el gen SV40 grande T-antígeno, lo que permite una alta eficiencia de transformación y expresión génica. Son ampliamente utilizadas en la investigación científica, pero no se utilizan en aplicaciones clínicas o terapéuticas debido a su origen animal.

Los lactosilceramidos son un tipo de glucolípido que se encuentran en las membranas celulares. Los glucolípidos son moléculas compuestas por un lípido y un carbohidrato. En el caso de los lactosilceramidos, el carbohidrato es la lactosa (un disacárido formado por glucosa y galactosa) y el lípido es un ceramida (una molécula formada por un ácido graso y esfingosina).

Los lactosilceramidos desempeñan un papel importante en la señalización celular y en la interacción entre células. También se ha demostrado que están involucrados en el desarrollo de enfermedades como el cáncer y la enfermedad de Alzheimer.

En medicina, los lactosilceramidos pueden utilizarse como marcadores de determinadas enfermedades o como objetivos terapéuticos para el tratamiento de enfermedades específicas. Sin embargo, aún se necesita realizar más investigación para comprender plenamente su función y su papel en la fisiología y patología humanas.

La ricina es una toxina proteica altamente tóxica que se encuentra en los granos de la planta Ricinus communis, comúnmente conocida como ricino. Esta toxina puede inhibir la síntesis de proteínas en las células al unirse e inactivar una subunidad crítica del ribosoma, el orgánulo celular donde ocurre la síntesis de proteínas. La ingestión, inhalación o exposición dérmica a ricina puede causar graves daños celulares y potencialmente la muerte. Los síntomas de intoxicación por ricina incluyen dolor abdominal, vómitos, diarrea, descenso de la presión arterial y shock, que pueden ocurrir dentro de las horas posteriores a la exposición. No existe un antídoto específico para la intoxicación por ricina, y el tratamiento se centra en el manejo de los síntomas y el soporte de las funciones vitales del cuerpo.

Las glicosiltransferasas son un tipo de enzimas (más específicamente, transferasas) que desempeñan un papel crucial en la síntesis de glucanos y glicoconjugados. Estas enzimas transfieren un residuo de azúcar, generalmente desde un nucleótido dador de azúcar a un aceptor, lo que resulta en la formación de un enlace glucosídico.

Existen diversos tipos de glicosiltransferasas, cada una con su propia especificidad de sustrato y función particular. Algunas participan en la biosíntesis de oligosacáridos y polisacáridos, mientras que otras desempeñan un papel en la modificación de proteínas y lípidos para formar glicoproteínas y glicolípidos.

Las anormalidades en la actividad de las glicosiltransferasas se han relacionado con diversas afecciones médicas, como enfermedades genéticas y cáncer. Por lo tanto, el estudio y comprensión de estas enzimas pueden tener importantes implicaciones clínicas y terapéuticas.

La microscopía confocal es una técnica avanzada y específica de microscopía que ofrece una imagen óptima de alta resolución y contraste mejorado en comparación con la microscopía convencional. Este método utiliza un sistema de iluminación y detección confocal, lo que permite obtener imágenes de secciones ópticas individuales dentro de una muestra, minimizando la luz no deseada y la fluorescencia fuera del foco.

En la microscopía confocal, un haz de luz láser se enfoca a través de un objetivo en una pequeña región (vóxel) dentro de la muestra etiquetada con marcadores fluorescentes. La luz emitida por la fluorescencia se recoge a través del mismo objetivo y pasa a través de un pinhole (agujero pequeño) antes de llegar al detector. Este proceso reduce la luz dispersa y aumenta la resolución espacial, permitiendo obtener imágenes nítidas y con alto contraste.

La microscopía confocal se utiliza en diversas aplicaciones biomédicas, como la investigación celular y tisular, el estudio de procesos dinámicos en vivo, la caracterización de tejidos patológicos y la evaluación de fármacos. Además, esta técnica también se emplea en estudios de neurociencia para examinar conexiones sinápticas y estructuras dendríticas, así como en el análisis de muestras de tejidos biopsiados en patología clínica.

"Saccharomyces cerevisiae" es una especie de levadura comúnmente utilizada en la industria alimentaria y panadera para la fermentación del azúcar en dióxido de carbono y alcohol. También se conoce como "levadura de cerveza" o "levadura de pan". En un contexto médico, a veces se utiliza en investigaciones científicas y medicinales como organismo modelo debido a su fácil cultivo, bien conocido genoma y capacidad para expresar genes humanos. Es un hongo unicelular que pertenece al reino Fungi, división Ascomycota, clase Saccharomycetes, orden Saccharomycetales y familia Saccharomycetaceae.

Las glicoproteínas de membrana son moléculas complejas formadas por un componente proteico y un componente glucídico (o azúcar). Se encuentran en la membrana plasmática de las células, donde desempeñan una variedad de funciones importantes.

La parte proteica de la glicoproteína se sintetiza en el retículo endoplásmico rugoso y el aparato de Golgi, mientras que los glúcidos se adicionan en el aparato de Golgi. La porción glucídica de la molécula está unida a la proteína mediante enlaces covalentes y puede estar compuesta por varios tipos diferentes de azúcares, como glucosa, galactosa, manosa, fucosa y ácido sialico.

Las glicoproteínas de membrana desempeñan un papel crucial en una variedad de procesos celulares, incluyendo la adhesión celular, la señalización celular, el transporte de moléculas a través de la membrana y la protección de la superficie celular. También pueden actuar como receptores para las hormonas, los factores de crecimiento y otros mensajeros químicos que se unen a ellas e inician una cascada de eventos intracelulares.

Algunas enfermedades están asociadas con defectos en la síntesis o el procesamiento de glicoproteínas de membrana, como la enfermedad de Pompe, la enfermedad de Tay-Sachs y la fibrosis quística. El estudio de las glicoproteínas de membrana es importante para comprender su función normal y los mecanismos patológicos que subyacen a estas enfermedades.

Los glucosilceramidas son un tipo de glicolipidos, que son lípidos que contienen uno o más azúcares. Específicamente, los glucosilceramidas están formados por la unión de una molécula de ceramida (un lipido compuesto por esfingosina y ácidos grasos) con una molécula de glucosa.

Se encuentran en la membrana plasmática de células animales y tienen un papel importante en la señalización celular y en la formación de la cubierta protectora externa de algunos microorganismos, como los hongos y los parásitos protozoarios. También se ha relacionado su acumulación con ciertas enfermedades genéticas, como la enfermedad de Gaucher y la enfermedad de Tay-Sachs.

'Cercopithecus aethiops', comúnmente conocido como el mono verde, es una especie de primate que se encuentra en gran parte del África subsahariana. Estos monos son omnívoros y generalmente viven en grupos sociales grandes y complejos. Son conocidos por su pelaje verde oliva y sus colas largas y no prensiles. El término 'Cercopithecus aethiops' es utilizado en la medicina y la biología para referirse específicamente a esta especie de primate.

Las N-acetilglucosaminiltransferasas (GNGTs) son un tipo de enzimas transferasas que desempeñan un papel crucial en la modificación postraduccional de proteínas y la formación de glucanos. Estas enzimas transfieren un residuo de N-acetilglucosamina (GlcNAc) desde una molécula donadora, como el UDP-GlcNAc, a un grupo hidroxilo específico en un aceptor proteico o glúcido.

Existen varios tipos de N-acetilglucosaminiltransferasas, cada uno con su propia función y sustrato preferido. Algunas de estas enzimas participan en la formación del complejo de bridas (o glicanos) en las proteínas, que desempeñan un papel importante en diversos procesos celulares, como la señalización intracelular, el tráfico vesicular y la adhesión celular.

Las alteraciones en la actividad de estas enzimas se han relacionado con varias enfermedades, como el cáncer y los trastornos neurodegenerativos. Por lo tanto, comprender su función y regulación puede ayudar a desarrollar nuevas estrategias terapéuticas para tratar estas condiciones.

Nota: La definición médica puede ser complicada debido al lenguaje técnico utilizado. Si necesita una explicación más sencilla, no dude en preguntar.

El citosol es el componente acuoso del citoplasma, que se encuentra dentro de la membrana celular y fuera del núcleo de una célula. Contiene una variedad de orgánulos celulares, como mitocondrias, ribosomas y lisosomas, así como diversas moléculas, como azúcares, aminoácidos, iones y moléculas de señalización. El citosol desempeña un papel importante en muchos procesos celulares, como el metabolismo, la transducción de señales y el transporte de moléculas a través de la célula.

La alfa-manosidasa es una enzima que se encuentra normalmente en el cuerpo humano y desempeña un papel importante en el metabolismo de los glúcidos complejos. Ayuda a descomponer las moléculas de azúcar específicas llamadas oligosacáridos, que se encuentran en las paredes celulares de algunas células del cuerpo.

La deficiencia de alfa-manosidasa puede dar lugar a una enfermedad genética rara conocida como enfermedad de alfa-manosidosis. Esta afección se produce cuando el cuerpo no produce suficiente alfa-manosidasa o la enzima que produce no funciona correctamente. Como resultado, los oligosacáridos no se descomponen adecuadamente y se acumulan en varios tejidos y órganos del cuerpo, lo que puede causar daño y una serie de problemas de salud graves.

Los síntomas de la enfermedad de alfa-manosidosis pueden variar ampliamente, desde leves a graves, e incluyen retraso en el desarrollo, rasgos faciales distintivos, huesos débiles y propensos a fracturarse, infecciones frecuentes, problemas de visión y audición, y anomalías del corazón y los pulmones. El tratamiento suele incluir terapia de reemplazo enzimático, que puede ayudar a controlar los síntomas y mejorar la calidad de vida de las personas afectadas.

La Manosil-Glicoproteína Endo-beta-N-Acetilglucosaminidasa, también conocida como Enzima de Deglucosisación o Glucocerebrosidasa, es una enzima lisosomal responsable de descomponer el glucocerebroside en glucosa y ceramida. Esta enzima juega un papel crucial en el metabolismo de los glicolípidos y su deficiencia conduce a la acumulación de glucocerebrosidas, lo que resulta en una afección genética llamada Enfermedad de Gaucher. La enzima Manosil-Glicoproteína Endo-beta-N-Acetilglucosaminidasa es utilizada clínicamente en la terapia de reemplazo enzimático para el tratamiento de esta enfermedad.

Los gránulos citoplasmáticos son estructuras granulares que se encuentran dentro del citoplasma de las células. Estos gránulos desempeñan diversas funciones importantes en la célula, según su tipo y localización. Algunos tipos comunes de gránulos citoplasmáticos incluyen:

1. Gránulos de glucógeno: almacenan glucógeno, una forma de almacenamiento de glucosa, en células como las del hígado y los músculos.

2. Gránulos lipídicos o gotitas de lípidos: almacenan lípidos (grasas) en células como las del tejido adiposo.

3. Gránulos de melanosoma: contienen melanina, un pigmento que da color a la piel, el cabello y los ojos, en células especializadas llamadas melanocitos.

4. Gránulos de lisosoma: contienen enzimas digestivas que ayudan a descomponer y reciclar materiales celulares viejos o dañados.

5. Gránulos de secreción: almacenan y liberan moléculas específicas, como hormonas o neurotransmisores, en respuesta a estímulos específicos. Ejemplos de células con gránulos de secreción incluyen células endocrinas y células nerviosas (neuronas).

En resumen, los gránulos citoplasmáticos son estructuras intracelulares especializadas que desempeñan diversas funciones importantes en el metabolismo celular, la homeostasis y la comunicación intercelular.

La transfección es un proceso de laboratorio en el que se introduce material genético exógeno (generalmente ADN o ARN) en células vivas. Esto se hace a menudo para estudiar la función y la expresión de genes específicos, o para introducir nueva información genética en las células con fines terapéuticos o de investigación.

El proceso de transfección puede realizarse mediante una variedad de métodos, incluyendo el uso de agentes químicos, electroporación, o virus ingenierados genéticamente que funcionan como vectores para transportar el material genético en las células.

Es importante destacar que la transfección se utiliza principalmente en cultivos celulares y no en seres humanos o animales enteros, aunque hay excepciones cuando se trata de terapias génicas experimentales. Los posibles riesgos asociados con la transfección incluyen la inserción aleatoria del material genético en el genoma de la célula, lo que podría desactivar genes importantes o incluso provocar la transformación cancerosa de las células.

Las esfingomielinas son un tipo de fosfolípidos encontrados en las membranas celulares, especialmente en la mielina de las células nerviosas. Están compuestos por un ácido graso, un alcohol llamado esfingosina y un grupo fosfato. Las esfingomielinas desempeñan un papel importante en el mantenimiento de la estructura y función de las membranas celulares, y también están involucradas en la señalización celular. Los trastornos relacionados con la acumulación o deficiencia de esfingomielinas pueden causar diversas afecciones neurológicas, como la enfermedad de Niemann-Pick.

Las proteínas Qb-SNARE son un tipo específico de proteínas SNARE (proteínas solubles N-etilmalonamida de unión a receptores) que desempeñan un papel crucial en la fusión de vesículas en la membrana celular. Las proteínas SNARE se clasifican en tres tipos según su secuencia: Qa, Qb y Qc. Las proteínas Qb-SNARE son aquellas que contienen una región Qb en su secuencia.

Estas proteínas se unen entre sí para formar complejos SNARE, que actúan como una especie de "correa" o "gancho" para acercar y fusionar las membranas de las vesículas con la membrana celular objetivo. La fusión de vesículas es un proceso fundamental en muchos procesos celulares, como el transporte de neurotransmisores en las neuronas o la secreción de hormonas en las células endocrinas.

Las proteínas Qb-SNARE suelen encontrarse en la membrana de la vesícula y se unen a proteínas Qa-SNARE y Qc-SNARE en la membrana celular objetivo para formar el complejo SNARE. Este proceso ayuda a garantizar que las vesículas se fusionen con la membrana celular correcta y en el lugar correcto, lo que es fundamental para el funcionamiento normal de la célula.

La cinética en el contexto médico y farmacológico se refiere al estudio de la velocidad y las rutas de los procesos químicos y fisiológicos que ocurren en un organismo vivo. Más específicamente, la cinética de fármacos es el estudio de los cambios en las concentraciones de drogas en el cuerpo en función del tiempo después de su administración.

Este campo incluye el estudio de la absorción, distribución, metabolismo y excreción (conocido como ADME) de fármacos y otras sustancias en el cuerpo. La cinética de fármacos puede ayudar a determinar la dosis y la frecuencia óptimas de administración de un medicamento, así como a predecir los efectos adversos potenciales.

La cinética también se utiliza en el campo de la farmacodinámica, que es el estudio de cómo los fármacos interactúan con sus objetivos moleculares para producir un efecto terapéutico o adversos. Juntas, la cinética y la farmacodinámica proporcionan una comprensión más completa de cómo funciona un fármaco en el cuerpo y cómo se puede optimizar su uso clínico.

Las proteínas Qa-SNARE son un tipo específico de proteínas SNARE (Soluble N-ethylmaleimide sensitive factor Attachment protein REceptor) que desempeñan un papel crucial en el proceso de fusion de membranas vesiculares con membranas target durante la exocitosis y la endocitosis. Cada proteína SNARE consta de una región alfa-hélice, y las proteínas Qa-SNARE se unen a las proteínas R-SNARE (generalmente localizadas en las membranas vesiculares) para formar un complejo SNARE que acerca mecánicamente las membranas y facilita la fusión de membranas. Las proteínas Qa-SNARE se clasifican además en diferentes subfamilias según su secuencia específica, como por ejemplo syntaxina y SNAP-25. Estas proteínas desempeñan un papel fundamental en la neurotransmisión y el tráfico intracelular de vesículas.

La fosfatasa ácida es una enzima que cataliza la remoción de grupos fosfato de diversas moléculas, especialmente proteínas, en un ambiente ácido. Esta enzima desempeña un rol fundamental en varios procesos fisiológicos, como la señalización celular, la regulación del crecimiento y división celular, y la digestión de nutrientes. Existen diversos tipos de fosfatasas ácidas, cada una con preferencias específicas por sustratos particulares. La actividad de estas enzimas se mide a menudo como un indicador de la salud y función celular, y alteraciones en su expresión o actividad pueden estar asociadas con diversas condiciones patológicas, incluyendo cáncer y enfermedades óseas.

La homología de secuencia de aminoácidos es un concepto en bioinformática y biología molecular que se refiere al grado de similitud entre las secuencias de aminoácidos de dos o más proteínas. Cuando dos o más secuencias de proteínas tienen una alta similitud, especialmente en regiones largas y continuas, es probable que desciendan evolutivamente de un ancestro común y, por lo tanto, se dice que son homólogos.

La homología de secuencia se utiliza a menudo como una prueba para inferir la función evolutiva y estructural compartida entre proteínas. Cuando las secuencias de dos proteínas son homólogas, es probable que también tengan estructuras tridimensionales similares y funciones biológicas relacionadas. La homología de secuencia se puede determinar mediante el uso de algoritmos informáticos que comparan las secuencias y calculan una puntuación de similitud.

Es importante destacar que la homología de secuencia no implica necesariamente una identidad funcional o estructural completa entre proteínas. Incluso entre proteínas altamente homólogas, las diferencias en la secuencia pueden dar lugar a diferencias en la función o estructura. Además, la homología de secuencia no es evidencia definitiva de una relación evolutiva directa, ya que las secuencias similares también pueden surgir por procesos no relacionados con la descendencia común, como la convergencia evolutiva o la transferencia horizontal de genes.

Las células cultivadas, también conocidas como células en cultivo o células in vitro, son células vivas que se han extraído de un organismo y se están propagando y criando en un entorno controlado, generalmente en un medio de crecimiento especializado en un plato de petri o una flaska de cultivo. Este proceso permite a los científicos estudiar las células individuales y su comportamiento en un ambiente controlado, libre de factores que puedan influir en el organismo completo. Las células cultivadas se utilizan ampliamente en una variedad de campos, como la investigación biomédica, la farmacología y la toxicología, ya que proporcionan un modelo simple y reproducible para estudiar los procesos fisiológicos y las respuestas a diversos estímulos. Además, las células cultivadas se utilizan en terapias celulares y regenerativas, donde se extraen células de un paciente, se les realizan modificaciones genéticas o se expanden en número antes de reintroducirlas en el cuerpo del mismo individuo para reemplazar células dañadas o moribundas.

En la terminología médica y bioquímica, una "unión proteica" se refiere al enlace o vínculo entre dos o más moléculas de proteínas, o entre una molécula de proteína y otra molécula diferente (como un lípido, carbohidrato u otro tipo de ligando). Estas interacciones son cruciales para la estructura, función y regulación de las proteínas en los organismos vivos.

Existen varios tipos de uniones proteicas, incluyendo:

1. Enlaces covalentes: Son uniones fuertes y permanentes entre átomos de dos moléculas. En el contexto de las proteínas, los enlaces disulfuro (S-S) son ejemplos comunes de este tipo de unión, donde dos residuos de cisteína en diferentes cadenas polipeptídicas o regiones de la misma cadena se conectan a través de un puente sulfuro.

2. Interacciones no covalentes: Son uniones más débiles y reversibles que involucran fuerzas intermoleculares como las fuerzas de Van der Waals, puentes de hidrógeno, interacciones iónicas y efectos hidrofóbicos/hidrofílicos. Estas interacciones desempeñan un papel crucial en la formación de estructuras terciarias y cuaternarias de las proteínas, así como en sus interacciones con otras moléculas.

3. Uniones enzimáticas: Se refieren a la interacción entre una enzima y su sustrato, donde el sitio activo de la enzima se une al sustrato mediante enlaces no covalentes o covalentes temporales, lo que facilita la catálisis de reacciones químicas.

4. Interacciones proteína-proteína: Ocurren cuando dos o más moléculas de proteínas se unen entre sí a través de enlaces no covalentes o covalentes temporales, lo que puede dar lugar a la formación de complejos proteicos estables. Estas interacciones desempeñan un papel fundamental en diversos procesos celulares, como la señalización y el transporte de moléculas.

En resumen, las uniones entre proteínas pueden ser covalentes o no covalentes y desempeñan un papel crucial en la estructura, función y regulación de las proteínas. Estas interacciones son esenciales para una variedad de procesos celulares y contribuyen a la complejidad y diversidad de las funciones biológicas.

La secuencia de bases, en el contexto de la genética y la biología molecular, se refiere al orden específico y lineal de los nucleótidos (adenina, timina, guanina y citosina) en una molécula de ADN. Cada tres nucleótidos representan un codón que especifica un aminoácido particular durante la traducción del ARN mensajero a proteínas. Por lo tanto, la secuencia de bases en el ADN determina la estructura y función de las proteínas en un organismo. La determinación de la secuencia de bases es una tarea central en la genómica y la biología molecular moderna.

La estructura terciaria de una proteína se refiere a la disposición tridimensional de sus cadenas polipeptídicas, incluyendo las interacciones entre los diversos grupos químicos de los aminoácidos que la componen (como puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, enlaces ionícos y fuerzas hidrofóbicas). Esta estructura es responsable de la función biológica de la proteína, ya que determina su actividad catalítica, reconocimiento de ligandos o interacciones con otras moléculas. La estructura terciaria se adquiere después de la formación de la estructura secundaria (alfa hélices y láminas beta) y puede ser stabilizada por enlaces covalentes, como los puentes disulfuro entre residuos de cisteína. La predicción y el análisis de la estructura terciaria de proteínas son importantes áreas de investigación en bioinformática y biología estructural.

Las proteínas de unión al GTP monoméricas (GTPases monoméricas) son un tipo específico de enzimas que pueden hidrolizar guanosina trifosfato (GTP) a guanosina difosfato (GDP). Estas proteínas desempeñan un papel crucial en la regulación del tráfico vesicular y el crecimiento celular.

Las GTPases monoméricas tienen una estructura característica que incluye un sitio de unión a nucleótidos donde se une el GTP o el GDP, y una región de intercambio de nucleótidos (NEC) que participa en el cambio de GDP a GTP. Cuando la GTPasa monomérica está unida al GTP, está activada y puede interactuar con otros socios proteicos para llevar a cabo sus funciones. Después de que la GTPasa monomérica ha completado su tarea, se produce la hidrólisis del GTP a GDP, lo que desactiva a la enzima y provoca un cambio conformacional que interrumpe las interacciones con los socios proteicos.

Algunos ejemplos de GTPases monoméricas incluyen Ras, Rac, Rho, Rab y Ran, cada uno de los cuales está involucrado en diferentes procesos celulares, como la transducción de señales, el tráfico vesicular, la regulación del actina y la mitosis. Las mutaciones en las GTPases monoméricas se han relacionado con varias enfermedades humanas, como el cáncer y las enfermedades neurodegenerativas.

La mitosis es un proceso fundamental en la biología celular que representa la división nuclear y citoplasmática de una célula madre en dos células hijas idénticas. Es el tipo más común de division celular en eucariotas, organismos cuyas células tienen un núcleo verdadero, y desempeña un papel crucial en el crecimiento, desarrollo, y reparación de los tejidos en organismos multicelulares.

El proceso de mitosis se puede dividir en varias etapas: profase, prometafase, metafase, anafase, y telofase. Durante la profase, el cromosoma, que contiene dos cromátidas hermanas idénticas unidas por un centrómero, se condensa y puede verse bajo el microscopio. El nuclear envelope (membrana nuclear) se desintegra, permitiendo que los microtúbulos del huso mitótico se conecten con los cinetocoros en cada lado del centrómero de cada cromosoma.

En la prometafase y metafase, el huso mitótico se alinea a lo largo del ecuador celular (plano ecuatorial) y utiliza fuerzas de tracción para mover los cromosomas hacia este plano. Los cromosomas se conectan al huso mitótico a través de sus cinetocoros, y la tensión generada por el huso mitótico garantiza que cada cromátida hermana se conecte correctamente.

Durante la anafase, las cohesinas que mantienen unidas a las cromátidas hermanas se separan, lo que permite que los microtúbulos del huso mitótico se deslicen entre ellas y las separen. Las cromátidas hermanas se mueven hacia polos opuestos de la célula. Finalmente, en la telofase, el nuclear envelope se reensambla alrededor de cada conjunto de cromosomas, y los cromosomas se descondensan y se vuelven menos visibles.

El citoplasma de la célula también se divide durante la citocinesis, lo que da como resultado dos células hijas idénticas con el mismo número y tipo de cromosomas. La citocinesis puede ocurrir por constriction del actomiosina en el ecuador celular o por la formación de una placa contráctil en el centro de la célula, dependiendo del tipo de célula.

En resumen, la mitosis es un proceso complejo y bien regulado que garantiza la segregación precisa de los cromosomas en dos células hijas idénticas. La integridad de este proceso es fundamental para el mantenimiento de la estabilidad genómica y la supervivencia celular.

Las sialiltransferasas son un grupo de enzimas (EC 2.4.99) que catalizan la transferencia de grupos sialico ácido desde un donante, como CMP-Neu5Ac (citidina monofosfato N-acetilneuraminato), a un aceptor, generalmente un glicoconjugado o una molécula libre de azúcar con un grupo hidroxilo terminal.

Estas enzimas desempeñan un papel crucial en la síntesis y modificación de diversos glicanos (cadenas de carbohidratos) presentes en las membranas celulares y en los fluidos corporales. La actividad de las sialiltransferasas contribuye a la diversidad estructural de los glicoconjugados, lo que influye en una variedad de procesos biológicos, como la interacción célula-célula, el reconocimiento antigénico y la señalización celular.

Las sialiltransferasas se clasifican en diferentes tipos (I-VI) según sus especificidades de donante y aceptor, así como su localización subcelular. Las alteraciones en la expresión o actividad de estas enzimas se han relacionado con diversas patologías, incluyendo cáncer, enfermedades inflamatorias y trastornos neurológicos.

En resumen, las sialiltransferasas son un grupo importante de enzimas que participan en la síntesis y modificación de glicanos, desempeñando funciones clave en diversos procesos biológicos y estando involucradas en varias patologías.

RAB1 es un tipo de proteína perteneciente a la superfamilia de las GTPasas. Las GTPasas son enzimas que pueden unir y hidrolizar guanosina trifosfato (GTP) a guanosina difosfato (GDP). Las proteínas RAB1 se encuentran involucradas en la regulación del transporte vesicular entre el retículo endoplásmico y el aparato de Golgi.

Las proteínas de unión al GTP, también conocidas como activadores de GTPasa o GEFs (del inglés "guanine nucleotide exchange factors"), son proteínas que intercambian el GDP unido a la GTPasa por un GTP. En el caso específico de RAB1, las proteínas de unión al GTP promueven el cambio conformacional de RAB1 desde su forma inactiva (unida a GDP) hasta su forma activa (unida a GTP). Esto permite que RAB1 interactúe con otras proteínas y participe en la regulación del tráfico vesicular.

Por lo tanto, una definición médica de "proteínas de unión al GTP rab1" sería: proteínas que activan a la GTPasa RAB1 mediante el intercambio de GDP por GTP, desencadenando cambios conformacionales y permitiendo su participación en la regulación del transporte vesicular entre el retículo endoplásmico y el aparato de Golgi.

El Fosfoadenosina Fosfosulfato (PAPS) es una molécula organofosfatada que desempeña un rol crucial en el metabolismo. Es el donador principal de grupos sulfato en las reacciones de sulfonación en la bioquímica humana. Se sintetiza en el citoplasma a partir de ATP y sulfato mediante la acción de dos enzimas, ATP sulfurylase y APS kinasa. El PAPS participa en diversas reacciones metabólicas, incluyendo la síntesis de glicosaminoglicanos y los procesos de desintoxicación del hígado. La cantidad de PAPS en una célula ayuda a regular el grado de sulfonación de moléculas como las proteoglicanas y los esteroides. Los niveles alterados de PAPS se han asociado con diversas condiciones médicas, incluyendo trastornos del desarrollo y ciertos tipos de cáncer.

Las proteínas del envoltorio viral, también conocidas como proteínas de la cápside o proteínas de la cubierta viral, son estructuras proteicas que forman el exterior de los virus. Estas proteínas desempeñan un papel crucial en el ciclo de vida del virus, ya que participan en el proceso de infección y replicación.

La función principal de las proteínas del envoltorio viral es ayudar al virus a interactuar con la célula huésped y penetrar en ella durante el proceso de infección. Estas proteínas pueden unirse específicamente a receptores presentes en la superficie de las células huésped, lo que permite al virus reconocer y adherirse a ellas. Una vez que se ha producido esta unión, el virus puede introducir su material genético en la célula huésped, lo que desencadena el proceso de replicación viral.

Las proteínas del envoltorio viral también pueden desempeñar otras funciones importantes durante el ciclo de vida del virus. Por ejemplo, algunas de estas proteínas pueden ayudar al virus a evadir la respuesta inmune del huésped, mientras que otras pueden participar en el ensamblaje y liberación de nuevos virus de la célula infectada.

En general, las proteínas del envoltorio viral son estructuras esenciales para la supervivencia y replicación de los virus, y su estudio puede proporcionar información valiosa sobre el modo de acción de estos agentes infecciosos y posibles estrategias para su control y prevención.

Los polisacáridos son largas cadenas de moléculas de azúcar, o sacáridos, unidas entre sí por enlaces glucosídicos. A diferencia de los disacáridos, que consisten en dos unidades de azúcar, o monosacáridos, que son azúcares simples, los polisacáridos pueden estar compuestos por cientos o incluso miles de unidades de azúcar.

Existen varios tipos de polisacáridos, cada uno con su propia estructura y función en el cuerpo. Algunos ejemplos comunes incluyen almidón, celulosa, quitina y glicógeno. El almidón es un polisacárido importante en la dieta humana y se encuentra en alimentos como el pan, las papas y el arroz. La celulosa es una parte estructural fundamental de las paredes celulares de las plantas, mientras que la quitina es un componente estructural importante de los exoesqueletos de los insectos y otros artrópodos. El glicógeno es el polisacárido de almacenamiento de energía en los animales, incluidos los humanos.

En general, los polisacáridos desempeñan un papel importante en la estructura y función de los organismos vivos, y son esenciales para la supervivencia y el crecimiento adecuados.

Las N-acetilgalactosaminiltransferasas (GalNAc-T) son un grupo de enzimas transferasas que desempeñan un papel crucial en la glicosilación de proteínas, un proceso postraduccional fundamental para la modificación y funcionamiento de las proteínas.

Estas enzimas catalizan la transferencia de N-acetilgalactosamina (GalNAc) desde el donante de UDP-GalNAc al aceptor de serina o treonina en una proteína, dando como resultado la formación del enlace éter O-linked glicano inicial. Este tipo de modificación es particularmente importante en la glicosilación de mucinas y otras proteínas secretoras.

Existen varios tipos diferentes de N-acetilgalactosaminiltransferasas, cada uno con preferencias específicas por los residuos de aminoácidos en el aceptor y la secuencia circundante. La actividad de estas enzimas está regulada tanto a nivel transcripcional como postraduccionalmente y se ha relacionado con diversos procesos fisiológicos y patológicos, incluyendo el cáncer y la inflamación.

En resumen, las N-acetilgalactosaminiltransferasas son un grupo de enzimas que participan en la glicosilación de proteínas mediante la adición de GalNAc a los residuos de serina o treonina, desempeñando un papel importante en diversos procesos biológicos.

El retículo endoplásmico rugoso (RER) es un orgánulo intracelular presente en las células eucariotas (células con núcleo verdadero). Es parte del sistema endomembranoso y está compuesto por una red de túbulos y sacos concéntricos que contienen ribosomas adheridos a su superficie, lo que le da un aspecto granular o "rugoso".

El RER desempeña un papel crucial en la síntesis de proteínas, especialmente aquellas destinadas a ser parte de la membrana celular o secretoras. Los ribosomas unidos al RER traducen los ARN mensajeros en cadenas polipeptídicas. Luego, estas cadenas son transportadas directamente dentro del lumen (espacio interior) del RER, donde se pliegan y se someten a modificaciones postraduccionales como la glicosilación (agregado de carbohidratos).

Después de su procesamiento, las proteínas son empaquetadas en vesículas que se desprenden del RER y se dirigen al aparato de Golgi para su posterior transporte o secreción fuera de la célula.

La clasificación de proteínas es un sistema utilizado en patología clínica y anatomía patológica para describir y categorizar las características de las proteínas presentes en tejidos, líquidos u otras muestras biológicas. Aunque no existe una única "definición médica" de señales de clasificación de proteínas, el término generalmente se refiere a los hallazgos observados durante el análisis de proteínas en un entorno clínico o de investigación.

Existen diferentes métodos y sistemas de clasificación de proteínas, pero uno de los más comúnmente utilizados es el sistema de inmunofenotipado, que implica el uso de anticuerpos marcados para identificar y cuantificar diferentes tipos de proteínas en una muestra. Los resultados se informan como patrones de expresión de proteínas, que pueden ayudar a los médicos a diagnosticar enfermedades, monitorear la progresión de la enfermedad y evaluar la eficacia del tratamiento.

Otro método común de clasificación de proteínas es el análisis de electroforesis en gel de poliacrilamida (PAGE), que separa las proteínas según su tamaño y carga. Los patrones de migración de proteínas se comparan con patrones de referencia para identificar y cuantificar diferentes tipos de proteínas.

En resumen, las señales de clasificación de proteínas son los hallazgos observados durante el análisis de proteínas en muestras biológicas, utilizando diversos métodos y sistemas de clasificación. Estos hallazgos pueden proporcionar información valiosa sobre el estado de salud y la enfermedad de un individuo.

"Cricetulus" es el género taxonómico que incluye a varias especies de hamsters, también conocidos como "hamsters de bolsillo". Estos roedores son originarios de Asia y tienen un tamaño pequeño a mediano. Algunas de las especies más comunes en este género incluyen al hamster chino (Cricetulus griseus) y al hamster siberiano (Cricetulus barabensis). Estos animales son populares como mascotas debido a su pequeño tamaño y a su comportamiento dócil. Sin embargo, es importante tener en cuenta que, como cualquier otro animal de compañía, requieren cuidados específicos para mantenerlos sanos y felices.

La beta-fructofuranosidasa, también conocida como inulasa, es una enzima que cataliza la hidrólisis y la transfructosilación de los glucósidos de fructosa (como la sacarosa y la inulina) en azúcares más simples. Esta enzima se encuentra naturalmente en plantas, hongos y algunos microorganismos, y es responsable de la descomposición y conversión de estos compuestos de azúcar.

En los seres humanos, la deficiencia de beta-fructofuranosidasa puede causar una afección genética rara llamada intolerancia a la fructosa hereditaria, en la que el cuerpo es incapaz de descomponer y absorber correctamente los azúcares de la fructosa. Esto puede llevar a síntomas como diarrea, hinchazón, náuseas y dolor abdominal después de consumir alimentos ricos en fructosa.

En el campo médico, la beta-fructofuranosidasa se utiliza a veces en la investigación y el diagnóstico de diversas condiciones, como en las pruebas de tolerancia a la fructosa y en la detección de glucósidos de fructosa en alimentos y bebidas. Además, esta enzima se ha estudiado como un posible tratamiento para enfermedades como la diabetes y la obesidad, ya que puede ayudar a regular los niveles de azúcar en la sangre y reducir la ingesta de calorías.

Las proteínas SNARE (Soluble N-ethylmaleimide sensitive factor Attachment protein REceptor) desempeñan un papel crucial en el proceso de exocitosis y la fusión de vesículas en las células. Forman complejos SNARE específicos de diana que participan en la unión de membranas, acercando las membranas de los compartimentos intracelulares y facilitando el intercambio de moléculas entre ellos.

Existen dos tipos principales de proteínas SNARE: las v-SNARE (localizadas en la membrana de las vesículas) y las t-SNARE (presentes en la membrana del compartimento target o diana). Las v-SNARE y las t-SNARE se unen formando un complejo SNARE helicoidal altamente estable, lo que permite la fusión de las membranas y la liberación de neurotransmisores en el caso de las neuronas.

La importancia médica de las proteínas SNARE radica en su participación en diversos procesos celulares relacionados con enfermedades, como los trastornos neurodegenerativos y las disfunciones del transporte vesicular. Mutaciones o alteraciones en la expresión de estas proteínas pueden contribuir al desarrollo de enfermedades como la enfermedad de Parkinson, la corea de Huntington, el Alzheimer y la diabetes tipo II. Por lo tanto, comprender su función y regulación es vital para el avance del conocimiento médico y la búsqueda de nuevas estrategias terapéuticas.

Los Modelos Biológicos en el contexto médico se refieren a la representación fisiopatológica de un proceso o enfermedad particular utilizando sistemas vivos o componentes biológicos. Estos modelos pueden ser creados utilizando organismos enteros, tejidos, células, órganos o sistemas bioquímicos y moleculares. Se utilizan ampliamente en la investigación médica y biomédica para estudiar los mecanismos subyacentes de una enfermedad, probar nuevos tratamientos, desarrollar fármacos y comprender mejor los procesos fisiológicos normales.

Los modelos biológicos pueden ser categorizados en diferentes tipos:

1. Modelos animales: Se utilizan animales como ratones, ratas, peces zebra, gusanos nematodos y moscas de la fruta para entender diversas patologías y probar terapias. La similitud genética y fisiológica entre humanos y estos organismos facilita el estudio de enfermedades complejas.

2. Modelos celulares: Las líneas celulares aisladas de tejidos humanos o animales se utilizan para examinar los procesos moleculares y celulares específicos relacionados con una enfermedad. Estos modelos ayudan a evaluar la citotoxicidad, la farmacología y la eficacia de los fármacos.

3. Modelos in vitro: Son experimentos que se llevan a cabo fuera del cuerpo vivo, utilizando células o tejidos aislados en condiciones controladas en el laboratorio. Estos modelos permiten un estudio detallado de los procesos bioquímicos y moleculares.

4. Modelos exvivo: Implican el uso de tejidos u órganos extraídos del cuerpo humano o animal para su estudio en condiciones controladas en el laboratorio. Estos modelos preservan la arquitectura y las interacciones celulares presentes in vivo, lo que permite un análisis más preciso de los procesos fisiológicos y patológicos.

5. Modelos de ingeniería de tejidos: Involucran el crecimiento de células en matrices tridimensionales para imitar la estructura y función de un órgano o tejido específico. Estos modelos se utilizan para evaluar la eficacia y seguridad de los tratamientos farmacológicos y terapias celulares.

6. Modelos animales: Se utilizan diversas especies de animales, como ratones, peces zebra, gusanos y moscas de la fruta, para comprender mejor las enfermedades humanas y probar nuevos tratamientos. La elección de la especie depende del tipo de enfermedad y los objetivos de investigación.

Los modelos animales y celulares siguen siendo herramientas esenciales en la investigación biomédica, aunque cada vez se utilizan más modelos alternativos y complementarios, como los basados en células tridimensionales o los sistemas de cultivo orgánico. Estos nuevos enfoques pueden ayudar a reducir el uso de animales en la investigación y mejorar la predictividad de los resultados obtenidos in vitro para su posterior validación clínica.

La catepsina A es una enzima proteolítica, lo que significa que ayuda a descomponer y digerir otras proteínas. Se clasifica como una peptidasa y pertenece al grupo de las proteasas de serina. Es producida por varios tipos de células en el cuerpo humano, incluyendo células del sistema inmune como los macrófagos y neutrófilos.

La catepsina A desempeña un papel importante en la respuesta inflamatoria y la inmunidad al ayudar a destruir y eliminar bacterias invasoras y proteínas extrañas. También está involucrada en la regulación de procesos fisiológicos como la coagulación sanguínea, la angiogénesis (formación de nuevos vasos sanguíneos) y el metabolismo de lípidos y esteroides.

Además, se ha demostrado que la catepsina A desempeña un papel en la progresión del cáncer, ya que puede ayudar a promover la invasión y metástasis de las células cancerosas. Sin embargo, su función exacta en el desarrollo del cáncer no está completamente clara y sigue siendo objeto de investigación.

En resumen, la catepsina A es una enzima proteolítica importante que desempeña un papel crucial en la respuesta inmunitaria y en varios procesos fisiológicos. También puede estar involucrada en el desarrollo del cáncer y otras enfermedades.

Las proteínas fúngicas se refieren a las proteínas que son producidas y encontradas en hongos. Los hongos, como todos los organismos vivos, sintetizan una variedad de proteínas que desempeñan diversas funciones esenciales para su supervivencia y crecimiento. Estas proteínas pueden ser estructurales, enzimáticas o reguladoras.

Las proteínas estructurales proporcionan soporte y estabilidad a la célula fúngica. Las enzimáticas catalizan reacciones químicas importantes para el metabolismo del hongo. Por último, las proteínas reguladoras controlan diversos procesos celulares, como la expresión génica y la respuesta al estrés ambiental.

El análisis de las proteínas fúngicas puede proporcionar información valiosa sobre la biología de los hongos, lo que puede ser útil en diversas aplicaciones, como el desarrollo de nuevos fármacos antifúngicos o la producción industrial de enzimas fúngicas.

La clonación molecular es un proceso de laboratorio que crea copias idénticas de fragmentos de ADN. Esto se logra mediante la utilización de una variedad de técnicas de biología molecular, incluyendo la restricción enzimática, ligación de enzimas y la replicación del ADN utilizando la polimerasa del ADN (PCR).

La clonación molecular se utiliza a menudo para crear múltiples copias de un gen o fragmento de interés, lo que permite a los científicos estudiar su función y estructura. También se puede utilizar para producir grandes cantidades de proteínas específicas para su uso en la investigación y aplicaciones terapéuticas.

El proceso implica la creación de un vector de clonación, que es un pequeño círculo de ADN que puede ser replicado fácilmente dentro de una célula huésped. El fragmento de ADN deseado se inserta en el vector de clonación utilizando enzimas de restricción y ligasa, y luego se introduce en una célula huésped, como una bacteria o levadura. La célula huésped entonces replica su propio ADN junto con el vector de clonación y el fragmento de ADN insertado, creando así copias idénticas del fragmento original.

La clonación molecular es una herramienta fundamental en la biología molecular y ha tenido un gran impacto en la investigación genética y biomédica.

Los oligosacáridos son carbohidratos complejos formados por un pequeño número (de 2 a 10) de moléculas de monosacáridos (azúcares simples) unidas mediante enlaces glucosídicos. A menudo se encuentran en las paredes celulares de plantas, donde desempeñan funciones importantes, como proporcionar resistencia estructural y participar en la interacción celular.

También están presentes en los fluidos corporales y las membranas mucosas de animales, incluidos los seres humanos. En los seres humanos, los oligosacáridos se encuentran a menudo unidos a proteínas y lípidos formando glicoconjugados, como las glicoproteínas y los gangliósidos. Estos compuestos desempeñan diversas funciones biológicas, como la participación en procesos de reconocimiento celular, señalización celular e inmunidad.

Los oligosacáridos se clasifican según el tipo de enlaces glucosídicos y la secuencia de monosacáridos que los forman. Algunos ejemplos comunes de oligosacáridos incluyen la lactosa (un disacárido formado por glucosa y galactosa), el maltotrioso (un trisacárido formado por tres moléculas de glucosa) y el rafinosa (un tetrasacárido formado por glucosa, galactosa y ramnosa).

Las alteraciones en la estructura y función de los oligosacáridos se han relacionado con diversas afecciones médicas, como enfermedades metabólicas, trastornos inmunológicos y cáncer. Por lo tanto, el estudio de los oligosacáridos y su papel en la fisiología y patología humanas es un área activa de investigación en la actualidad.

Las hexosaminidasas son un grupo de enzimas involucradas en el metabolismo de los glúcidos. Más específicamente, desempeñan un papel crucial en la degradación de los glicoconjugados y los gangliósidos, que son lípidos complejos presentes en las membranas celulares.

Existen varios tipos de hexosaminidasas, pero las más estudiadas son la hexosaminidasa A y la hexosaminidasa B. La deficiencia de estas enzimas puede conducir a diversas condiciones médicas graves, como la enfermedad de Tay-Sachs y la enfermedad de Sandhoff, respectivamente. Estas enfermedades son trastornos neurodegenerativos hereditarios que afectan el sistema nervioso central y conducen a una serie de síntomas graves, como retraso mental, parálisis y ceguera.

En resumen, las hexosaminidasas son un grupo de enzimas importantes en el metabolismo de los glúcidos y la degradación de glicoconjugados y gangliósidos. La deficiencia de estas enzimas puede conducir a trastornos neurodegenerativos graves.

La inmunohistoquímica es una técnica de laboratorio utilizada en patología y ciencias biomédicas que combina los métodos de histología (el estudio de tejidos) e inmunología (el estudio de las respuestas inmunitarias del cuerpo). Consiste en utilizar anticuerpos marcados para identificar y localizar proteínas específicas en células y tejidos. Este método se utiliza a menudo en la investigación y el diagnóstico de diversas enfermedades, incluyendo cánceres, para determinar el tipo y grado de una enfermedad, así como también para monitorizar la eficacia del tratamiento.

En este proceso, se utilizan anticuerpos específicos que reconocen y se unen a las proteínas diana en las células y tejidos. Estos anticuerpos están marcados con moléculas que permiten su detección, como por ejemplo enzimas o fluorocromos. Una vez que los anticuerpos se unen a sus proteínas diana, la presencia de la proteína se puede detectar y visualizar mediante el uso de reactivos apropiados que producen una señal visible, como un cambio de color o emisión de luz.

La inmunohistoquímica ofrece varias ventajas en comparación con otras técnicas de detección de proteínas. Algunas de estas ventajas incluyen:

1. Alta sensibilidad y especificidad: Los anticuerpos utilizados en esta técnica son altamente específicos para las proteínas diana, lo que permite una detección precisa y fiable de la presencia o ausencia de proteínas en tejidos.
2. Capacidad de localizar proteínas: La inmunohistoquímica no solo detecta la presencia de proteínas, sino que también permite determinar su localización dentro de las células y tejidos. Esto puede ser particularmente útil en el estudio de procesos celulares y patológicos.
3. Visualización directa: La inmunohistoquímica produce una señal visible directamente en el tejido, lo que facilita la interpretación de los resultados y reduce la necesidad de realizar análisis adicionales.
4. Compatibilidad con microscopía: Los métodos de detección utilizados en la inmunohistoquímica son compatibles con diferentes tipos de microscopía, como el microscopio óptico y el microscopio electrónico, lo que permite obtener imágenes detalladas de las estructuras celulares e intracelulares.
5. Aplicabilidad en investigación y diagnóstico: La inmunohistoquímica se utiliza tanto en la investigación básica como en el diagnóstico clínico, lo que la convierte en una técnica versátil y ampliamente aceptada en diversos campos de estudio.

Sin embargo, la inmunohistoquímica también presenta algunas limitaciones, como la necesidad de disponer de anticuerpos específicos y de alta calidad, la posibilidad de obtener resultados falsos positivos o negativos debido a reacciones no específicas, y la dificultad para cuantificar con precisión los niveles de expresión de las proteínas en el tejido. A pesar de estas limitaciones, la inmunohistoquímica sigue siendo una técnica poderosa y ampliamente utilizada en la investigación y el diagnóstico de diversas enfermedades.

Manosa es un término médico que se refiere a un monosacárido, específicamente a la D-manosa. Es una forma de azúcar simple que el cuerpo puede utilizar para producir energía. La manosa se encuentra naturalmente en algunas frutas y verduras, como las ciruelas, los arándanos, el maíz y las alcachofas. También se utiliza en la industria alimentaria como edulcorante y en la industria farmacéutica para fabricar ciertos medicamentos.

En el contexto médico, la manosa a veces se utiliza como un agente antimicrobiano suave, ya que puede inhibir el crecimiento de ciertas bacterias y hongos al interferir con su capacidad para unirse a las células del cuerpo. Por ejemplo, algunos estudios han sugerido que la manosa puede ser útil en el tratamiento de infecciones del tracto urinario causadas por ciertas bacterias, como Escherichia coli. Sin embargo, se necesitan más investigaciones para confirmar estos posibles beneficios y establecer las dosis seguras y efectivas.

Los esfingolípidos son un tipo de lípido (grasa) que se encuentran en las membranas celulares de los organismos vivos. Están compuestos por un alcohol llamado esfingosina y una fatty acid, unidos por un enlace amida. A esta estructura básica se le pueden agregar diferentes moléculas, como glucosa o galactosa, formando diversos tipos de esfingolípidos, como los ceramidas, gangliósidos y esfingomielinas.

Los esfingolípidos desempeñan un papel importante en la estructura y función de las membranas celulares, y también están involucrados en la señalización celular y el tráfico intracelular. Algunas afecciones médicas, como enfermedades lisosomales y algunos tipos de cáncer, se han relacionado con alteraciones en el metabolismo de los esfingolípidos.

La biología celular es una rama importante de la ciencia biológica que se dedica al estudio de las células, sus estructuras, funciones, procesos metabólicos, interacciones con el entorno y su ciclo de vida. Las células son las unidades fundamentales de todos los organismos vivos, y la biología celular examina su comportamiento a nivel molecular, citoplasmático y genético.

Este campo abarca una amplia gama de temas, como:

1. Estructura celular: Estudio de las diferentes partes de una célula, incluyendo la membrana plasmática, el citoplasma, los orgánulos celulares (como mitocondrias, ribosomas, retículo endoplásmico, aparato de Golgi, lisosomas y peroxisomas) y el núcleo.
2. Funciones celulares: Examen de cómo las células llevan a cabo diversas actividades vitales, como la respiración celular, la biosíntesis de proteínas y lípidos, el metabolismo de carbohidratos y la homeostasis iónica.
3. Genética molecular: Investigación de los procesos genéticos que ocurren dentro de las células, como la replicación del ADN, la transcripción y la traducción, así como la regulación génica y la expresión génica.
4. Comunicación celular: Estudio de cómo se comunican las células entre sí y con su entorno mediante señales químicas y mecánicas.
5. Ciclo celular y división: Análisis del proceso por el cual las células crecen, se replican y se dividen en dos células hijas a través de la mitosis o la meiosis.
6. Muerte celular programada (apoptosis): Investigación de los mecanismos que controlan la muerte celular natural y su importancia en el desarrollo, la homeostasis tisular y la prevención del cáncer.
7. Desarrollo y diferenciación celular: Estudio de cómo las células se diferencian en tipos celulares especializados durante el desarrollo embrionario y posteriormente a lo largo de la vida.
8. Cáncer y terapias dirigidas a las células: Investigación de los mecanismos moleculares que conducen al cáncer y el desarrollo de estrategias terapéuticas para tratarlo, como la terapia génica y la inmunoterapia.
9. Biología celular del envejecimiento: Estudio de los procesos celulares y moleculares que contribuyen al envejecimiento y a las enfermedades relacionadas con la edad, como las enfermedades neurodegenerativas y cardiovasculares.
10. Biología celular de las enfermedades infecciosas: Investigación de los procesos celulares y moleculares que intervienen en la patogénesis de las enfermedades infecciosas, como el VIH, la tuberculosis y la malaria, y el desarrollo de estrategias terapéuticas para combatirlas.

Las proteínas R-SNARE (Soluble NSF Attachment Protein REceptor) son un tipo específico de proteínas SNARE (Proteínas de Docking Solubles para la Fusión de Membranas) que se encuentran en la membrana citoplasmática. Las proteínas R-SNARE interactúan con las proteínas Q-SNARE en la membrana objetivo durante el proceso de fusión de vesículas, lo que permite el transporte de vesículas y la comunicación entre diferentes compartimentos celulares. Las R-SNARE desempeñan un papel crucial en la exocitosis y endocitosis, así como en otros procesos relacionados con el tráfico intracelular de vesículas. La identificación y caracterización de las proteínas SNARE han proporcionado una mejor comprensión de los mecanismos moleculares involucrados en la fusión de membranas y el transporte intracelular.

Los glicósidos hidrolasas son enzimas que catalizan la hidrólisis de glicósidos, es decir, los compuestos orgánicos formados por un aglicona (parte no glucídica) unida a una o más moléculas de azúcar (glucosa). Estas enzimas descomponen los enlaces glicosídicos entre la aglicona y el azúcar, lo que resulta en la separación de estas dos partes. Las glicósidas hidrolasas se encuentran ampliamente distribuidas en la naturaleza y desempeñan un papel importante en diversos procesos metabólicos y fisiológicos, como la digestión de los glúcidos y la liberación de sustancias activas de los glucósidos. Un ejemplo común de glicósido hidrolasa es la beta-galactosidasa, que se encuentra en las bacterias y participa en la descomposición de la lactosa.

Los autoantígenos son moléculas presentes en el cuerpo humano que pueden desencadenar una respuesta inmunitaria autoinmune cuando son reconocidas por el sistema inmunológico como extrañas. Bajo circunstancias normales, el sistema inmunológico distingue entre las propias moléculas del cuerpo (autoantígenos) y las moléculas extrañas, como bacterias o virus. Sin embargo, en algunas situaciones, este mecanismo de discriminación puede fallar, lo que lleva al sistema inmunológico a atacar tejidos y órganos sanos.

Los autoantígenos pueden ser proteínas, carbohidratos, lípidos o ácidos nucleicos presentes en células u organelas celulares. Cuando el sistema inmunológico produce anticuerpos contra estos autoantígenos o activa células T específicas para atacarlos, se produce una respuesta autoinmune que puede causar diversas enfermedades autoinmunes, como lupus eritematoso sistémico, artritis reumatoide, diabetes tipo 1 y esclerosis múltiple.

La causa de la pérdida de tolerancia a los autoantígenos y el desarrollo de enfermedades autoinmunes no se comprende completamente, pero se cree que pueden desempeñar un papel factores genéticos, ambientales y hormonales. El diagnóstico y el tratamiento de las enfermedades autoinmunes a menudo requieren una evaluación cuidadosa de los síntomas clínicos y los resultados de pruebas de laboratorio, como análisis de sangre para detectar anticuerpos contra autoantígenos específicos.

La clatrina es una proteína que se encuentra en las membranas celulares y desempeña un papel importante en el tráfico intracelular, especialmente en la formación de vesículas revestidas de clatrina. Estas vesículas están involucradas en el transporte de moléculas desde la membrana plasmática y los orgánulos intracelulares hacia dentro de la célula (endocitosis) y entre diferentes compartimentos celulares.

La clatrina se une a la membrana a través de una serie de proteínas adaptadoras y forma una jaula polimérica en forma de red que recubre las vesículas. Este revestimiento ayuda a dar forma a las vesículas y también desempeña un papel importante en la selección de carga, ya que reconoce y se une a señales específicas en los receptores y ligandos que deben ser transportados.

La clatrina es esencial para una variedad de procesos celulares, incluyendo la endocitosis de receptores de hormonas y neurotransmisores, la recaptación de líquidos y nutrientes del medio extracelular, y el tráfico de membranas en el sistema endomembranoso. Los defectos en la clatrina o sus asociados pueden conducir a una variedad de enfermedades, incluyendo trastornos neurológicos y neurodegenerativos.

Las lectinas de unión a manosa son tipos de proteínas que se unen específicamente a los carbohidratos, especialmente a los monosacáridos como la D-manosa. Estas lectinas desempeñan diversas funciones en diferentes organismos vivos, incluyendo la defensa contra los patógenos y el reconocimiento celular durante procesos fisiológicos como la endocitosis y la adhesión celular. En el contexto médico, las lectinas de unión a manosa pueden desempeñar un papel en la interacción entre los patógenos y las células huésped, lo que puede contribuir al desarrollo de infecciones y enfermedades. Además, algunas lectinas de unión a manosa se están investigando como posibles agentes terapéuticos para enfermedades como el cáncer y las infecciones virales.

Guam no es un término médico. Es una isla en el Pacífico Sur que es un territorio no incorporado de los Estados Unidos. Si está buscando información médica sobre la condición neurológica llamada "síndrome de Guam" o "enfermedad de Guam", aquí hay una definición:

El síndrome de Guam, también conocido como enfermedad de Guam o DEAP (degeneración espinal y atrofia psiquiátrica), es una afección neurológica rara que se ha asociado con la dieta y el medio ambiente únicos de la isla de Guam. La enfermedad se caracteriza por la degeneración progresiva del sistema nervioso central, lo que resulta en problemas cognitivos, parkinsonismo y ataxia. El síndrome de Guam ha sido vinculado a una combinación de factores genéticos y ambientales, incluidos los niveles altos de beta-metilamina y glutamato en la dieta local. Sin embargo, el mecanismo exacto por el cual estos factores contribuyen al desarrollo de la enfermedad aún no se comprende completamente.

La electroforesis en gel de poliacrilamida (PAGE, por sus siglas en inglés) es un método analítico y de separación comúnmente utilizado en biología molecular y genética para separar ácidos nucleicos (ADN, ARN) o proteínas según su tamaño y carga.

En este proceso, el gel de poliacrilamida se prepara mezclando monómeros de acrilamida con un agente de cross-linking como el N,N'-metileno bisacrilamida. Una vez polimerizado, el gel resultante tiene una estructura tridimensional altamente cruzada que proporciona sitios para la interacción iónica y la migración selectiva de moléculas cargadas cuando se aplica un campo eléctrico.

El tamaño de las moléculas a ser separadas influye en su capacidad de migrar a través del gel de poliacrilamida. Las moléculas más pequeñas pueden moverse más rápidamente y se desplazarán más lejos desde el punto de origen en comparación con las moléculas más grandes, lo que resulta en una separación eficaz basada en el tamaño.

En el caso de ácidos nucleicos, la PAGE a menudo se realiza bajo condiciones desnaturalizantes (por ejemplo, en presencia de formaldehído y formamida) para garantizar que las moléculas de ácido nucleico mantengan una conformación lineal y se evite la separación basada en su forma. La detección de los ácidos nucleicos separados puede lograrse mediante tinción con colorantes como bromuro de etidio o mediante hibridación con sondas específicas de secuencia marcadas radiactivamente o fluorescentemente.

La PAGE es una técnica sensible y reproducible que se utiliza en diversas aplicaciones, como el análisis del tamaño de fragmentos de ADN y ARN, la detección de proteínas específicas y la evaluación de la pureza de las preparaciones de ácidos nucleicos.

La "Temperatura Ambiental" en un contexto médico generalmente se refiere a la medición de la temperatura del aire que rodea al paciente o sujeto. Se mide normalmente con un termómetro y se expresa generalmente en grados Celsius (°C) o Fahrenheit (°F).

En el cuidado clínico, la temperatura ambiental adecuada es importante para el confort del paciente, así como para el correcto funcionamiento del equipo médico. Por ejemplo, algunos medicamentos y vacunas deben almacenarse a temperaturas específicas.

También es un factor a considerar en el manejo de pacientes con patologías que alteran la termorregulación corporal, como las infecciones graves, los traumatismos severos o las enfermedades neurológicas. En estos casos, mantener una temperatura ambiental controlada puede contribuir a prevenir hipotermia o hipertermia, condiciones que podrían empeorar el estado del paciente.

Los receptores de péptidos son un tipo de receptores celulares que se unen a péptidos, pequeñas moléculas formadas por la unión de varios aminoácidos. Estos receptores desempeñan un papel crucial en la mediación de una variedad de procesos fisiológicos y bioquímicos en el cuerpo humano.

Los péptidos se unen a los receptores de péptidos mediante interacciones específicas entre las estructuras químicas de ambas moléculas. Una vez que un péptido se une a su receptor correspondiente, se produce una serie de eventos bioquímicos dentro de la célula que pueden desencadenar una variedad de respuestas celulares, como la activación o inhibición de determinadas vías metabólicas, la modulación de la actividad enzimática, o la transmisión de señales a otras células.

Los receptores de péptidos se encuentran en diversos tejidos y órganos del cuerpo humano, incluyendo el sistema nervioso central, el sistema endocrino, el sistema inmunológico, y el sistema cardiovascular. Algunos ejemplos de péptidos que interactúan con estos receptores incluyen las hormonas peptídicas, como la insulina y la gastrina, y los neuropéptidos, como la sustancia P y la encefalina.

La investigación sobre los receptores de péptidos ha sido fundamental para el desarrollo de nuevos fármacos y terapias dirigidas a tratar una variedad de enfermedades y trastornos médicos, como la diabetes, la obesidad, y diversas afecciones neurológicas y cardiovascularas.

Uridina difosfato (UDP) glucosa y Uridina difosfato (UDP) galactosa son compuestos químicos que pertenecen a una clase más grande de moléculas conocidas como nucleótidos sufosfotransferas. Estos compuestos desempeñan un papel importante en el metabolismo de los carbohidratos y la biosíntesis de glúcidos, como el glucógeno y la celulosa.

La UDP-glucosa se utiliza como donante de grupos glucosilo en reacciones enzimáticas que involucran la transferencia de un grupo glucosilo a una proteína o lípido aceptor, lo que resulta en la glicosilación de esas moléculas. La UDP-galactosa se utiliza como donante de grupos galactosilo en reacciones similares que involucran la transferencia de un grupo galactosilo a una proteína o lípido aceptor, lo que resulta en la galactosilación de esas moléculas.

Estos compuestos son importantes para muchos procesos biológicos, como el desarrollo y la homeostasis tisular, y están involucrados en varias vías metabólicas y biosintéticas. La deficiencia o alteración de las enzimas que utilizan UDP-glucosa y UDP-galactosa como sustratos puede dar lugar a diversas enfermedades genéticas, como la enfermedad de Gaucher y la enfermedad de Fabry.

Los subunitats gamma dels Complejos de Proteïnes Adaptadores (AP) són components proteics essencials en el procés de transport de vesícules a través del sistema endomembranós en les cèl·lules eucariotes. Aquests complexos juguen un paper clau en la selecció i empacament de càrrega en les vesícules, així com en la fusió de les vesícules amb membranes d'acceptació.

La subunitat gamma és una part del complex AP-1, que està involucrat en el tràfic intracel·lular des de l'aparell de Golgi cap als endosomes primerencs i la membrana plasmàtica. La subunitat gamma s'associa amb les subunitats alpha i beta del complex AP-1, formant un heterotrímer estable.

La funció principal de la subunitat gamma és participar en la interacció entre el complex AP-1 i les proteïnes de càrrega específiques, com ara les clatrines, que donen forma a la membrana de les vesícules. Això es fa mitjançant l'existència d'un domini d'interacció amb clatrina (CLID) en la subunitat gamma, que permet la unió directa del complex AP-1 a les clatrines.

En resum, la subunitat gamma dels Complejos de Proteïnes Adaptadores és una proteïna essencial en el procés de transport de vesícules, especialment involucrada en el tràfic intracel·lular des de l'aparell de Golgi cap als endosomes primerencs i la membrana plasmàtica. La seva funció principal és participar en la interacció entre el complex AP-1 i les proteïnes de càrrega específiques, com ara les clatrines.

1-Butanol, también conocido como n-butanol, es un alcohol primario con una fórmula química de C4H9OH. Es un líquido claro e inflamable que tiene un olor característico a solvente y alcohol. Se produce naturalmente en pequeñas cantidades durante la fermentación de algunos alimentos y bebidas alcohólicas, pero la mayoría del 1-butanol utilizado comercialmente se produce sintéticamente.

Se utiliza ampliamente como solvente y disolvente en una variedad de aplicaciones industriales, incluyendo la producción de pinturas, lacas, barnices y productos químicos especializados. También se utiliza como intermedio en la síntesis de otros productos químicos y como combustible alternativo para motores de combustión interna.

En el cuerpo humano, el 1-butanol se metaboliza principalmente en el hígado y puede causar efectos tóxicos en el sistema nervioso central y los riñones si se ingiere o inhala en cantidades excesivas. La exposición prolongada a niveles altos de 1-butanol también puede irritar la piel y los ojos.

El centrosoma es una estructura importante en la célula que desempeña un papel clave en la organización del aparato mitótico y la determinación de la polaridad celular. Se compone de dos centriolos paralelos rodeados por una matriz proteica pericentriolar (PCM). Los centriolos son cilindros huecos compuestos por nueve tripletas de microtúbulos dispuestos en un patrón característico.

El centrosoma actúa como un organizador de microtúbulos (MTOC), nucleando y estabilizando los microtúbulos, lo que permite la formación del huso mitótico durante la división celular. Además, el centrosoma desempeña un papel en la determinación de la polaridad celular, ya que ayuda a establecer los polos de la célula y participa en la organización del citoesqueleto.

El centrosoma se duplica una vez por ciclo celular, antes de la entrada en la fase S, y cada uno de los dos centrosomas resultantes migra a los polos opuestos de la célula durante la profase mitótica. Las disfunciones en el centrosoma y su regulación pueden dar lugar a diversas anomalías celulares y contribuir al desarrollo de enfermedades, como el cáncer y los defectos congénitos.

En la terminología médica o bioquímica, los "precursores de proteínas" se refieren a las moléculas individuales que se unen para formar una cadena polipeptídica más larga durante el proceso de traducción del ARNm en proteínas. Estos precursores son aminoácidos, cada uno con su propio grupo carboxilo (-COOH) y grupo amino (-NH2). Cuando los ribosomas leen el ARNm, unen específicamente cada aminoácido en la secuencia correcta según el código genético. Los enlaces peptídicos se forman entre estos aminoácidos, creando una cadena polipeptídica que finalmente se pliega en la estructura tridimensional de la proteína funcional. Por lo tanto, los precursores de proteínas son esencialmente los bloques de construcción a partir de los cuales se sintetizan las proteínas.

El huso acromático es un término utilizado en histología y neurología para referirse a una región específica del axón de una neurona que se encarga de conducir los impulsos nerviosos relacionados con la visión. Más específicamente, el huso acromático es la parte central del axón de las células ganglionares de la retina responsables de la transmisión de señales visuales al cerebro.

Esta región se caracteriza por no contener fibrillas, lo que le permite a los axones deslizarse suavemente entre sí durante el proceso de conducción nerviosa. Además, el huso acromático está rodeado por una vaina de mielina, la cual ayuda a aumentar la velocidad de conducción del impulso nervioso.

Es importante destacar que el huso acromático se relaciona con la transmisión de señales visuales en blanco y negro, ya que no está involucrado en la percepción del color. La información sobre los colores es procesada por otras células especializadas de la retina llamadas conos.

Las pirofosfatasas son enzimas que catalizan la reacción de hidrólisis del pirofosfato inorgánico (un éster diphosphoryl) a dos moléculas de fosfato inorgánico. Esta reacción es exergónica, lo que significa que libera energía, y desempeña un papel importante en la biosíntesis de varios compuestos orgánicos en el cuerpo. Las pirofosfatasas se encuentran en todas las formas de vida y son esenciales para su supervivencia y crecimiento. La deficiencia o disfunción de estas enzimas puede conducir a diversas afecciones médicas, como la enfermedad de Wilson y la artritis gotosa.

Las proteínas Qa-SNARE y Qb-SNARE, en conjunto con una proteína R-SNARE, forman un complejo SNARE que desempeña un papel crucial en la fusión de membranas vesiculares con membranas target durante el proceso de exocitosis. Las proteínas Qc-SNARE son una subclase de las proteínas Q-SNARE y se encuentran principalmente en la membrana target. Participan en la formación del complejo SNARE, ayudando a alinear y unir las membranas para facilitar el proceso de fusión. Las proteínas Qc-SNARE suelen tener una estructura helicoidal y se unen al complejo SNARE mediante interacciones específicas con otras proteínas SNARE. La fusión de membranas mediada por SNARE es un proceso fundamental en la liberación de neurotransmisores, la secreción de hormonas y otros procesos celulares que involucran el tráfico vesicular.

Las proteínas de transporte de nucleótidos, también conocidas como proteínas de unión a nucleótidos o nucleotide-binding proteins (NBPs), son un grupo diversificado de proteínas que se unen e interactúan con nucleótidos, como ATP, ADP, GTP, y GDP. Estas proteínas desempeñan un papel crucial en la transducción de señales, el metabolismo energético, la regulación génica, el mantenimiento de la integridad del genoma, y otros procesos celulares esenciales.

Las proteínas de transporte de nucleótidos suelen tener un dominio característico llamado dominio de unión a nucleótidos (NBD), que puede adoptar diferentes estructuras, como los dominios tipo P-loop ATPasa, el dominio tipo ABC, y el dominio tipo G. Estos dominios NBD se encargan de unirse e hidrolizar nucleótidos, lo que genera energía para impulsar cambios conformacionales en las proteínas y facilitar sus funciones biológicas específicas.

Algunos ejemplos bien conocidos de proteínas de transporte de nucleótidos incluyen las ATPasas, como la bomba de sodio/potasio (Na+/K+-ATPasa) y la bomba de calcio (Ca2+ ATPasa), que utilizan la energía liberada por la hidrólisis de ATP para transportar iones a través de membranas celulares. Otras proteínas importantes son las quinasas, como la protein kinasa A (PKA) y la protein kinasa C (PKC), que participan en la transducción de señales al unirse e hidrolizar ATP para fosforilar otras proteínas y modular su actividad.

En resumen, las proteínas de transporte de nucleótidos son un grupo heterogéneo de proteínas que se unen e interactúan con nucleótidos, desempeñando funciones cruciales en diversos procesos celulares, como el transporte iónico, la transducción de señales y la regulación de la actividad enzimática.

La polaridad celular es un término utilizado en biología celular para describir la distribución asimétrica de componentes celulares dentro de una célula. Esta asimetría puede manifestarse en varios niveles, incluyendo la distribución desigual de moléculas en la membrana plasmática, el citoesqueleto o en los organelos intracelulares.

Un ejemplo bien conocido de polaridad celular se puede observar durante el desarrollo embrionario de muchos animales, donde las células madre embrionarias se diferencian en dos tipos celulares distintos dependiendo de su posición relativa dentro del embrión. Este proceso está mediado por gradientes de señalización que crean diferencias moleculares entre diferentes regiones de la célula, lo que lleva a cambios en la expresión génica y, finalmente, a la diferenciación celular.

La polaridad celular también es importante en procesos como la división celular, donde la asimetría en la distribución de proteínas y otros componentes celulares ayuda a garantizar que cada célula hija reciba una cantidad adecuada de material hereditario y organelos.

En resumen, la polaridad celular es un fenómeno fundamental en biología celular que desempeña un papel crucial en una variedad de procesos celulares, desde el desarrollo embrionario hasta la división celular.

Las proteínas asociadas a microtúbulos (MAP, por sus siglas en inglés) son un grupo de proteínas que se unen y se asocian con los microtúbulos, componentes cruciales del esqueleto celular. Los microtúbulos forman parte del citoesqueleto y desempeñan un papel fundamental en la determinación y mantenimiento de la forma celular, división celular, motilidad celular y transporte intracelular.

Las MAP se clasifican en dos categorías principales: proteínas estructurales y proteínas motoras. Las proteínas estructurales estabilizan los microtúbulos, regulan su ensamblaje y desensamblaje, y participan en la unión de microtúbulos con otros componentes celulares. Por otro lado, las proteínas motoras utilizan la energía liberada por la hidrólisis de ATP para generar fuerza y moverse a lo largo de los microtúbulos, desempeñando un papel crucial en el transporte intracelular.

Algunos ejemplos de proteínas asociadas a microtúbulos incluyen la tubulina, la mapa 2, la mapa 4, la dynactina y las cinasas reguladoras de los microtúbulos. Las alteraciones en la expresión o función de estas proteínas se han relacionado con diversas patologías, como enfermedades neurodegenerativas, cáncer y trastornos del desarrollo.

Las pruebas de precipitinas son un tipo de prueba serológica utilizada en medicina clínica y laboratorios de patología para detectar la presencia y medir los niveles de anticuerpos específicos en la sangre del paciente. Estos anticuerpos se producen en respuesta a una exposición previa a sustancias extrañas, como proteínas o antígenos presentes en bacterias, virus u hongos.

En una prueba de precipitina, una muestra de suero sanguíneo del paciente se mezcla con una solución que contiene un antígeno específico. Si el paciente tiene anticuerpos contra ese antígeno en particular, se formará un complejo inmunoprecipitado visible, lo que indica una reacción positiva. La cantidad de precipitado formada puede ser cuantificada y correlacionada con los niveles de anticuerpos presentes en el suero del paciente.

Las pruebas de precipitinas se utilizan a menudo en el diagnóstico y seguimiento de enfermedades infecciosas, alergias y trastornos autoinmunes. Sin embargo, tenga en cuenta que estas pruebas tienen limitaciones y pueden producir resultados falsos positivos o negativos, por lo que siempre deben interpretarse junto con otros datos clínicos y de laboratorio disponibles.

Las proteínas de Saccharomyces cerevisiae, también conocidas como proteínas de levadura, se refieren a las diversas proteínas que son expresadas por la cepa de levadura comúnmente utilizada en la industria alimentaria y de bebidas, Saccharomyces cerevisiae. Esta especie de levadura ha sido ampliamente estudiada en biología celular y molecular, y su genoma ha sido secuenciado por completo.

Hay más de 6.000 genes que codifican proteínas en el genoma de Saccharomyces cerevisiae, y se han identificado y caracterizado miles de estas proteínas. Algunas de las proteínas de levadura más conocidas incluyen enzimas involucradas en la fermentación alcohólica, como la alcohol deshidrogenasa y la piruvato descarboxilasa, así como proteínas estructurales y de señalización que desempeñan diversas funciones en el metabolismo, el crecimiento y la división celular.

Las proteínas de Saccharomyces cerevisiae se utilizan ampliamente en la investigación científica como modelos para estudiar los procesos biológicos fundamentales que ocurren en células eucariotas más complejas, incluyendo los humanos. Además, algunas proteínas de levadura se utilizan en aplicaciones industriales y médicas, como la producción de alimentos y bebidas fermentadas, la producción de fármacos y la terapia génica.

Las proteínas recombinantes son versiones artificiales de proteínas que se producen mediante la aplicación de tecnología de ADN recombinante. Este proceso implica la inserción del gen que codifica una proteína particular en un organismo huésped, como bacterias o levaduras, que pueden entonces producir grandes cantidades de la proteína.

Las proteínas recombinantes se utilizan ampliamente en la investigación científica y médica, así como en la industria farmacéutica. Por ejemplo, se pueden usar para estudiar la función y la estructura de las proteínas, o para producir vacunas y terapias enzimáticas.

La tecnología de proteínas recombinantes ha revolucionado muchos campos de la biología y la medicina, ya que permite a los científicos producir cantidades casi ilimitadas de proteínas puras y bien caracterizadas para su uso en una variedad de aplicaciones.

Sin embargo, también plantea algunos desafíos éticos y de seguridad, ya que el proceso de producción puede involucrar organismos genéticamente modificados y la proteína resultante puede tener diferencias menores pero significativas en su estructura y función en comparación con la proteína natural.

La galactosa es un monosacárido, específicamente una hexosa, que se encuentra en la naturaleza. Es un azúcar simple que los mamíferos utilizan para construir la lactosa, el azúcar presente en la leche. La galactosa se forma cuando el cuerpo divide la lactosa, un proceso que ocurre durante la digestión.

En términos médicos, a veces se hace referencia a la galactosemia, una condición genética en la que el cuerpo es incapaz de metabolizar adecuadamente la galactosa porque le falta la enzima necesaria, la galactosa-1-fosfato uridiltransferasa. Esta afección puede causar problemas graves de salud, especialmente si no se diagnostica y trata temprano. Los síntomas pueden incluir letargo, vómitos, ictericia, heces con olor a heno y problemas de crecimiento. Si no se trata, la galactosemia puede causar daño cerebral y otros problemas de salud graves. El tratamiento generalmente implica una dieta libre de lactosa y galactosa.

La Uridina Difosfato N-Acetilglucosamina, también conocida como UDP-GlcNAc, es un azúcar activado que desempeña un papel fundamental en el proceso de glicosilación, una modificación postraduccional de proteínas en células vivas. Es el donante de monosacáridos para la síntesis de oligosacáridos y glicoproteínas en el lumen del retículo endoplásmico y el aparato de Golgi.

La UDP-GlcNAc se sintetiza a partir de glucosa-1-fosfato y glutamina en un proceso que involucra varias reacciones enzimáticas. La disponibilidad de UDP-GlcNAc está regulada por la actividad de las enzimas que participan en su síntesis, y los niveles alterados de este compuesto se han relacionado con diversas condiciones patológicas, como la diabetes, el cáncer y las enfermedades neurodegenerativas.

En resumen, la Uridina Difosfato N-Acetilglucosamina es un azúcar activado clave en la glicosilación de proteínas y su síntesis y regulación están involucradas en diversos procesos fisiológicos y patológicos.

La Microscopía Electrónica de Transmisión (TEM, por sus siglas en inglés) es una técnica de microscopía que utiliza un haz de electrones para iluminar una muestra y crear una imagen de alta resolución. Los electrones, con una longitud de onda mucho más corta que la luz visible, permiten obtener imágenes detalladas a nivel molecular y atómico.

En TEM, la muestra se prepara muy delgada (generalmente menos de 100 nanómetros) para permitir el paso del haz de electrones. Luego, este haz atraviesa la muestra y es enfocado por lentes electrónicos, produciendo una proyección de la estructura interna de la muestra sobre un detector de imágenes. La información obtenida puede incluir detalles sobre la morfología, composición química y estructura cristalina de la muestra.

Esta técnica se utiliza en diversos campos de las ciencias, como biología, física, química y materiales, proporcionando información valiosa sobre la ultraestructura de células, tejidos, virus, bacterias, polímeros, composites y otros materiales.

El Centro Organizador de los Microtúbulos (COM), también conocido como Centros Organizadores de Microtúbulos o Centros Organizadores de Astralfibrillas, es una estructura intracelular que desempeña un papel fundamental en la organización y dinámica del sistema de microtúbulos dentro de las células. Los COM suelen localizarse en los polos de la célula y actúan como puntos de nucleación y anclaje para los microtúbulos, que son componentes esenciales del esqueleto interno de las células (citosqueleto).

Los microtúbulos son estructuras tubulares huecas formadas por la polimerización de proteínas tubulinas y desempeñan diversas funciones dentro de la célula, como el transporte intracelular, la división celular, el mantenimiento de la forma celular y la movilidad celular. Los COM ayudan a garantizar que los microtúbulos se organicen correctamente y se mantengan estables dentro de la célula.

En la mitosis y meiosis, los COM desempeñan un papel crucial en el proceso de segregación cromosómica al proporcionar una base para la formación del huso acromático, que es una estructura compuesta por microtúbulos que separa los cromosomas durante la división celular. Los COM también participan en el mantenimiento de la polaridad celular y en la organización de otras estructuras intracelulares, como los centriolos y los cilios.

Existen diferentes tipos de COM, cada uno con características específicas y funciones particulares. Algunos ejemplos incluyen el Centro Organizador del Husoy el Centro Organizador Basal, que se encuentran en células animales; mientras que en las células vegetales, los COM están asociados con los plástidos, como los cloroplastos y los amiloplastos.

La lactasa (también conocida como lactosa sintasa) es una enzima digestiva que se encuentra en los enterocitos del intestino delgado, específicamente en las vellosidades del íleon. Su función principal es desdoblar la lactosa, un disacárido presente en la leche y otros productos lácteos, en glucosa y galactosa, los cuales pueden ser absorbidos fácilmente por el organismo.

La lactasa está compuesta por dos subunidades: la subunidad A, codificada por el gen LCT, y la subunidad B, codificada por el gen LBA. La deficiencia de lactasa ocurre cuando hay una disminución en la actividad de esta enzima, lo que lleva a la intolerancia a la lactosa, una condición común en la que el cuerpo tiene dificultades para digerir y absorber la lactosa, resultando en síntomas gastrointestinales desagradables como hinchazón, diarrea, flatulencia y cólicos abdominales.

La actividad de la lactasa puede variar entre individuos y poblaciones, con niveles más bajos en personas de ascendencia asiática, africana y nativa americana en comparación con las personas de ascendencia europea. Esta diferencia genética ha llevado a la evolución de dos fenotipos principales: el de "lactasa persistente" y el de "lactasa no persistente". Las personas con lactasa persistente mantienen altos niveles de actividad de la lactasa en la edad adulta, mientras que las personas con lactasa no persistente experimentan una disminución natural de la actividad de la lactasa después del destete durante la infancia.

La centrifugación en gradiente de densidad es un método de separación utilizado en el laboratorio para separar partículas o células basándose en sus diferencias de densidad. Este método utiliza un tubo de centrifugación que contiene un gradiente de solución con diferentes concentraciones de un agente densificante, como el sucre o el cloruro de cesio, disuelto en un líquido tamponado.

Después de colocar la muestra en la parte superior del tubo, se somete a centrifugación de alta velocidad. Durante este proceso, las partículas o células se mueven hacia el fondo del tubo y se separan en función de su densidad relativa. Las partículas o células con una densidad menor que la solución se mantienen en las capas superiores del gradiente, mientras que aquellas con una densidad mayor migran hacia abajo hasta alcanzar el punto en el que su densidad coincide con la de la solución circundante.

Este método es ampliamente utilizado en la investigación biomédica para purificar y separar diferentes tipos de células, como los glóbulos rojos y blancos, o para aislar organelas celulares, como los mitocondrios o los lisosomas. También se utiliza en el diagnóstico clínico para la separación y purificación de virus, bacterias u otros patógenos presentes en muestras biológicas.

En realidad, "factores de tiempo" no es un término médico específico. Sin embargo, en un contexto más general o relacionado con la salud y el bienestar, los "factores de tiempo" podrían referirse a diversos aspectos temporales que pueden influir en la salud, las intervenciones terapéuticas o los resultados de los pacientes. Algunos ejemplos de estos factores de tiempo incluyen:

1. Duración del tratamiento: La duración óptima de un tratamiento específico puede influir en su eficacia y seguridad. Un tratamiento demasiado corto o excesivamente largo podría no producir los mejores resultados o incluso causar efectos adversos.

2. Momento de la intervención: El momento adecuado para iniciar un tratamiento o procedimiento puede ser crucial para garantizar una mejoría en el estado del paciente. Por ejemplo, tratar una enfermedad aguda lo antes posible puede ayudar a prevenir complicaciones y reducir la probabilidad de secuelas permanentes.

3. Intervalos entre dosis: La frecuencia y el momento en que se administran los medicamentos o tratamientos pueden influir en su eficacia y seguridad. Algunos medicamentos necesitan ser administrados a intervalos regulares para mantener niveles terapéuticos en el cuerpo, mientras que otros requieren un tiempo específico entre dosis para minimizar los efectos adversos.

4. Cronobiología: Se trata del estudio de los ritmos biológicos y su influencia en diversos procesos fisiológicos y patológicos. La cronobiología puede ayudar a determinar el momento óptimo para administrar tratamientos o realizar procedimientos médicos, teniendo en cuenta los patrones circadianos y ultradianos del cuerpo humano.

5. Historia natural de la enfermedad: La evolución temporal de una enfermedad sin intervención terapéutica puede proporcionar información valiosa sobre su pronóstico, así como sobre los mejores momentos para iniciar o modificar un tratamiento.

En definitiva, la dimensión temporal es fundamental en el campo de la medicina y la salud, ya que influye en diversos aspectos, desde la fisiología normal hasta la patogénesis y el tratamiento de las enfermedades.

El Virus de la Estomatitis Vesicular Indiana (VSV-Indiana) es un miembro del género Vesiculovirus en la familia Rhabdoviridae. Es un virus ARN monocatenario negativo que causa una enfermedad similar a la estomatitis vesicular en varios animales, incluidos cerdos, bovinos y équidos. En humanos, el VSV-Indiana puede causar una enfermedad leve a moderada con síntomas similares a los de una gripe, como fiebre, dolores musculares y erupciones cutáneas. Sin embargo, infecciones graves son raras en humanos. El virus se transmite generalmente a través del contacto directo con animales infectados o sus secreciones. Es importante notar que esta información es provista a modo de referencia y no debe ser utilizada como un sustituto del consejo médico profesional.

Las proteínas adaptadoras del transporte vesicular son un tipo de proteínas involucradas en el proceso de transporte vesicular dentro de las células. Este complejo proteico media la unión de las vesículas, pequeñas estructuras esféricas que transportan materiales dentro de la célula, con los membranas objetivo durante el proceso de fusión vesicular.

Las proteínas adaptadoras se componen a menudo de múltiples subunidades y pueden interactuar con otras moléculas, como lípidos y receptores, en la membrana vesicular o objetivo. Ayudan a garantizar que las vesículas se fusionen con la membrana correcta y en el lugar correcto dentro de la célula, lo que es crucial para procesos como la exocitosis (la liberación de moléculas desde la célula) y la endocitosis (el transporte de moléculas hacia adentro de la célula).

La complejidad de estas proteínas refleja la necesidad de un control preciso sobre el tráfico vesicular, dado que errores en este proceso pueden conducir a una variedad de trastornos celulares y enfermedades.

La guanosina difosfato fucosa (GDP-fucosa) es un compuesto importante en la biosíntesis de oligosacáridos, que son moléculas de azúcar presentes en las membranas celulares y en algunas proteínas. La GDP-fucosa se produce a partir de la conversión enzimática de la guanosina difosfato manosa (GDP-manosa) por la enzima GDP-manosa 4,6-deshidrogenasa.

La fucosa es un azúcar de seis carbonos que se une a las proteínas y lípidos mediante la adición de enlaces glicosídicos. La GDP-fucosa sirve como donante de fucosa para la síntesis de oligosacáridos, lo que permite la modificación postraduccional de las proteínas y lípidos con fucosa. Estas modificaciones son importantes para una variedad de procesos celulares, incluyendo la inflamación, el desarrollo embrionario y la metástasis del cáncer.

La deficiencia en la síntesis de GDP-fucosa puede resultar en diversas enfermedades congénitas, como la displasia leucocitaria congénita tipo 2 (CLD2), que se caracteriza por una disminución en el número y función de los glóbulos blancos. Además, la GDP-fucosa también es un objetivo terapéutico potencial para el tratamiento de diversas enfermedades, como el cáncer y las infecciones bacterianas.

Los Factores de Intercambio de Guanina Nucleótido (GTPases, por sus siglas en inglés) son una clase importante de enzimas que participan en la regulación de diversos procesos celulares, como el tráfico intracelular y la señalización celular. Estas enzimas catalizan el intercambio de guanosina difosfato (GDP) por guanosina trifosfato (GTP), lo que provoca un cambio conformacional en la proteína y su activación o desactivación.

Las GTPases se unen a los guanina nucleótidos en su estado inactivo, unido a GDP. Cuando se une GTP, la proteína experimenta un cambio conformacional que le permite interactuar con otros socios proteicos y activar o desactivar diversos procesos celulares. Después de la activación, las GTPases pueden volver a su forma inactiva mediante el hidrolizado del GTP unido a ellas, lo que resulta en la liberación de fosfato y el retorno a la unión con GDP.

Las GTPases desempeñan un papel crucial en la regulación del tráfico vesicular entre diferentes compartimentos celulares, como el retículo endoplásmico, los aparatos de Golgi, las vesículas y la membrana plasmática. También participan en la respuesta a señales extracelulares, la regulación del crecimiento y la división celular, y la respuesta al estrés celular.

Existen varias familias de GTPases, incluyendo las Ras, Rho, Rab, Arf y Ran, cada una con funciones específicas y distintivas en la célula. Las mutaciones en genes que codifican para estas proteínas pueden resultar en diversas enfermedades, como cáncer, diabetes y enfermedades neurológicas.

Un 'amoeba' es un tipo de protista unicelular, generalmente microscópico, que se mueve y obtiene alimento por medio de pseudópodos (extensiones citoplasmáticas temporales). Algunas amebas pueden ser patógenos humanos, como es el caso de la especie Entamoeba histolytica, que causa la amebiasis intestinal y extraintestinal. La infección ocurre más comúnmente por ingesta de agua o alimentos contaminados con quistes ameboides. El ciclo vital de estas amebas incluye dos fases: una vegetativa en la que se encuentra el trofozoíto (forma activa y feeding) y otra reproductiva donde se forman los quistes (forma resistente al medio ambiente).

La fucosa es un monosacárido (un tipo simple de azúcar) que se encuentra en muchas moléculas de carbohidratos complejos, como las glicoproteínas y los gangliósidos. Es un desoxiazoque está presente en la superficie celular y tiene un rol importante en diversos procesos biológicos, incluyendo el reconocimiento celular, la adhesión celular y la señalización celular. La fucosa se puede encontrar en forma libre o unida a otras moléculas de azúcar para formar oligosacáridos complejos. En medicina, la fucosa es de interés por su papel en el desarrollo y el progreso de diversas enfermedades, incluyendo el cáncer y las infecciones bacterianas.

La autorradiografía es una técnica de detección de radiación en la que una emulsión fotográfica sensible a la radiación, como la usada en películas o placas fotográficas, se pone directamente en contacto con un material radiactivo. Los rayos gamma o partículas alfa y beta emitidos por el material radiactivo exponen la emulsión, creando una imagen latente que puede ser desarrollada para mostrar los patrones de radiación.

Esta técnica se utiliza a menudo en investigaciones biológicas y médicas para estudiar la distribución y el comportamiento de sustancias radiactivas dentro de organismos vivos o tejidos. Por ejemplo, una muestra de tejido puede marcarse con un isótopo radiactivo y luego exponerse a una emulsión fotográfica. Después del desarrollo, la imagen resultante mostrará dónde se concentró el isótopo en el tejido.

Es importante manejar materiales radiactivos con precaución y seguir los protocolos de seguridad adecuados, ya que pueden ser peligrosos si no se manipulan correctamente.

En el contexto médico y científico, la interfase se refiere a la región o zona donde dos sistemas biológicos diferentes entran en contacto y pueden interactuar, como las superficies de células adyacentes, una célula y un virus, o una célula y un implante médico. La interfase es un área importante de estudio en disciplinas como la bioquímica, la biología celular y la virología, ya que los procesos que tienen lugar en esta zona pueden influir en la comunicación celular, la adhesión celular, la infección viral y la respuesta inmune, entre otros fenómenos.

En términos más específicos, la interfase puede referirse a la unión entre dos membranas celulares, como la membrana plasmática de una célula huésped y la membrana de un virus que está infectando a esa célula. En esta zona de contacto, las moléculas de las dos membranas pueden interactuar, intercambiar sustancias o incluso fusionarse, lo que puede desencadenar una serie de eventos bioquímicos y celulares importantes para la supervivencia y función de ambos sistemas.

La investigación de los procesos que tienen lugar en la interfase puede ayudar a desarrollar nuevas estrategias terapéuticas y preventivas para una variedad de enfermedades, incluyendo infecciones virales, cáncer y enfermedades neurodegenerativas.

El peso molecular, en términos médicos y bioquímicos, se refiere al valor numérico que representa la masa de una molécula. Se calcula sumando los pesos atómicos de cada átomo que constituye la molécula. Es una unidad fundamental en química y bioquímica, especialmente cuando se trata de entender el comportamiento de diversas biomoléculas como proteínas, ácidos nucleicos, lípidos y carbohidratos. En la práctica clínica, el peso molecular puede ser relevante en terapias de reemplazo enzimático o de proteínas, donde el tamaño de la molécula puede influir en su absorción, distribución, metabolismo y excreción.

El ADN complementario (cDNA) se refiere a una secuencia de ADN sintetizada en laboratorio que es complementaria a una secuencia de ARNm específica. El proceso para crear cDNA implica la transcripción inversa del ARNm en una molécula de ARN complementario (cRNA), seguida por la síntesis de ADN a partir del cRNA utilizando una enzima llamada reversa transcriptasa. El resultado es una molécula de ADN de doble hebra que contiene la misma información genética que el ARNm original.

La técnica de cDNA se utiliza a menudo en la investigación biomédica para estudiar la expresión génica y la función de genes específicos. Por ejemplo, los científicos pueden crear bibliotecas de cDNA que contienen una colección de fragmentos de cDNA de diferentes genes expresados en un tejido o célula específica. Estas bibliotecas se pueden utilizar para identificar y aislar genes específicos, estudiar su regulación y función, y desarrollar herramientas diagnósticas y terapéuticas.

En resumen, el ADN complementario es una representación de doble hebra de ARNm específico, creado en laboratorio mediante la transcripción inversa y síntesis de ADN, utilizado en la investigación biomédica para estudiar la expresión génica y la función de genes específicos.

La swainsonina es una indolizidina alcaloide que se encuentra en varias plantas, incluyendo algunos géneros de leguminosas como Swainsona, Astragalus, y Oxytropis. Esta sustancia es tóxica para los animales, especialmente para el ganado y los caballos, causando una condición conocida como encefalopatía de la lolina o enfermedad de Swainsona. Los síntomas incluyen temblores musculares, incoordinación, comportamiento anormal, y en casos graves, coma y muerte. La swainsonina interfiere con la capacidad del cuerpo para procesar los azúcares, lo que lleva a una serie de problemas metabólicos y neurológicos.

El transporte biológico activo es un proceso en el que las moléculas o iones son movidos a través de una membrana celular desde una región de baja concentración a una región de alta concentración. Esto se logra mediante el consumo de energía, típicamente en forma de ATP (trifosfato de adenosina), y la participación de proteínas transportadoras específicas, llamadas transportadores activos o bombas de membrana.

Existen dos tipos principales de transporte biológico activo: uniport, en el que solo una especie molecular es transportada; symport, en el que dos especies son co-transportadas en la misma dirección; y antiport, en el que dos especies son transportadas en direcciones opuestas.

Ejemplos de transporte biológico activo incluyen la bomba de sodio-potasio (Na+/K+-ATPasa), que mantiene los gradientes de sodio y potasio a través de la membrana celular, y la bomba de calcio (Ca2+ ATPasa), que elimina el exceso de calcio de la célula. Estos procesos son esenciales para varias funciones celulares, como la generación y transmisión de señales nerviosas, el mantenimiento del equilibrio osmótico y el control del volumen celular.

La toxina Shiga, también conocida como verotoxina o VTX, es un tipo de toxina producida por ciertas cepas de bacterias, especialmente Escherichia coli (E. coli) O157:H7 y otras especies de Shigella. Existen dos tipos principales de toxinas Shiga, conocidas como Stx1 y Stx2. Estas toxinas son extremadamente tóxicas para las células del revestimiento intestinal y pueden causar daño a los glomérulos renales, lo que lleva a un síndrome hemolítico-urémico (SHU), una complicación grave de la infección por E. coli O157:H7. La toxina Shiga inhibe la síntesis de proteínas en las células al unirse a su receptor global celular, lo que resulta en daño celular y posible muerte celular.

Las cadenas pesadas de clatrina son componentes proteicos importantes en el proceso de formación y transporte de vesículas en las células. Forman parte del complejo de clatrina, que está involucrado en la endocitosis, un mecanismo celular por el cual las células internalizan moléculas y partículas del medio externo.

Las cadenas pesadas de clatrina son grandes proteínes helicoidales que se ensamblan para formar una estructura tridimensional en forma de jaula, llamada cesta o red de clatrina. Esta estructura actúa como un andamio para el reclutamiento y la organización de otros componentes proteicos necesarios para la formación y el transporte de vesículas revestidas con clatrina.

Las cadenas pesadas de clatrina se unen entre sí y con otras proteínas accesorias a través de interacciones proteicas específicas, lo que permite la formación de diferentes tipos de vesículas revestidas con clatrina en las células. Además, las cadenas pesadas de clatrina desempeñan un papel importante en el control de la calidad del tráfico vesicular y en la regulación de la señalización celular.

Las mutaciones en los genes que codifican para las cadenas pesadas de clatrina se han asociado con diversas enfermedades genéticas, como la enfermedad de Parkinson, la distrofia muscular y la neuropatía motora hereditaria. Por lo tanto, el estudio de las cadenas pesadas de clatrina y su función en el tráfico vesicular es una área activa de investigación en biología celular y medicina.

Las proteínas de unión al GTP (GTPases) son un tipo de enzimas que pueden unirse y hidrolizar guanosina trifosfato (GTP) a guanosina difosfato (GDP). Este ciclo de unión y hidrólisis de GTP actúa como un interruptor molecular, permitiendo que las GTPases regulen una variedad de procesos celulares, incluyendo la transducción de señales, el tráfico vesicular y la división celular.

Después de unirse a GTP, la forma activa de la GTPasa interactúa con sus dianas moleculares y desencadena una cascada de eventos que dan lugar a una respuesta celular específica. La hidrólisis de GTP a GDP conduce a un cambio conformacional en la proteína, desactivándola e interrumpiendo su interacción con las dianas moleculares.

Algunos ejemplos bien conocidos de GTPases incluyen las Ras GTPases, que desempeñan un papel crucial en la transducción de señales y la regulación del crecimiento celular, y las proteínas G, que están involucradas en la transducción de señales mediada por receptores acoplados a proteínas G.

De acuerdo con mi mejor conocimiento y recursos disponibles, no hay una definición médica específica o ampliamente aceptada para "Octoxinol". El término generalmente se refiere a un tipo de compuesto químico que se utiliza en algunos productos farmacéuticos y cosméticos.

Los octoxinoles son surfactantes no iónicos, lo que significa que contienen grupos hidrófilos (que atraen el agua) y grupos hidrofóbicos (que repelen el agua) en su estructura molecular. Estos compuestos se utilizan a menudo como emulsionantes, detergentes suaves y agentes solubilizadores en una variedad de productos, incluyendo cremas hidratantes, lociones y champús.

Sin embargo, es importante tener en cuenta que el uso específico y los posibles efectos secundarios del octoxinol pueden variar dependiendo del tipo y la formulación del producto en cuestión. Si está buscando información sobre un producto específico que contenga octoxinol, le recomendaría leer la etiqueta cuidadosamente y consultar con un profesional de la salud si tiene alguna pregunta o inquietud.

Las vesículas secretoras son estructuras membranosas presentes en células especializadas que participan en el proceso de secreción. Estas vesículas contienen diversos componentes, como enzimas, proteínas, mucopolisacáridos y otros productos metabólicos que necesitan ser secretorados al exterior de la célula o dentro del mismo organismo.

Una vez sintetizados estos componentes en el retículo endoplásmico y modificados en el aparato de Golgi, son empacados en vesículas de membrana que se forman a partir del complejo de Golgi. Luego, mediante un proceso conocido como exocitosis, las vesículas secretoras se fusionan con la membrana plasmática y liberan su contenido al espacio extracelular o a los conductos secretorios.

Un ejemplo común de células que contienen vesículas secretoras son las glándulas exocrinas, como las glándulas salivales y sudoríparas, así como también las células endocrinas que producen hormonas. En resumen, las vesículas secretoras desempeñan un papel fundamental en la regulación de diversos procesos fisiológicos mediante la secreción controlada de sustancias específicas.

La coloración y el etiquetado son términos que se utilizan en el campo médico, especialmente en la patología y la anatomía patológica.

La coloración es un procedimiento mediante el cual se añade un pigmento o tinte a una muestra de tejido u otra sustancia para facilitar su examen microscópico. Esto se hace para resaltar ciertas características estructurales o químicas del tejido que pueden ser difíciles de ver a simple vista. Hay muchos tipos diferentes de tinciones, cada una de las cuales se utiliza para destacar diferentes aspectos del tejido. Por ejemplo, la tinción de hematoxilina y eosina (H&E) es una tinción común que se utiliza en la mayoría de los exámenes histopatológicos y ayuda a distinguir entre el núcleo y el citoplasma de las células.

Por otro lado, el etiquetado se refiere al proceso de marcar moléculas o estructuras específicas dentro de una muestra con un marcador fluorescente o radioactivo. Esto permite a los científicos rastrear y analizar la localización y distribución de esas moléculas o estructuras en el tejido. El etiquetado se utiliza a menudo en estudios de biología celular y molecular para investigar procesos como la expresión génica, la señalización celular y la interacción proteína-proteína.

En resumen, la coloración y el etiquetado son técnicas importantes en la medicina y la patología que se utilizan para examinar y analizar muestras de tejido a nivel microscópico. La coloración ayuda a resaltar las características estructurales o químicas del tejido, mientras que el etiquetado permite rastrear y analizar moléculas o estructuras específicas dentro de la muestra.

El tabaco se define médicamente como una droga adictiva que se produce a partir de las hojas desecadas de la planta de nicotiana rustica o nicotiana tabacum. La forma más común de consumo es fumar, aunque también puede ser consumido por masticación o absorción a través de la piel.

La nicotina, el alcaloide primario en el tabaco, es altamente adictivo y actúa en el cerebro al aumentar los niveles de dopamina, un neurotransmisor que regula los sentimientos de placer. El humo del tabaco contiene más de 7,000 químicos, muchos de los cuales son tóxicos y pueden causar cáncer.

El consumo de tabaco está relacionado con una serie de problemas de salud graves, incluyendo enfermedades cardiovasculares, enfermedades respiratorias crónicas y varios tipos de cáncer, especialmente el cáncer de pulmón. También se ha demostrado que aumenta el riesgo de aborto espontáneo, parto prematuro y muerte súbita del lactante en las mujeres embarazadas que fuman.

La dependencia de la nicotina puede ser difícil de superar, pero hay tratamientos disponibles, incluyendo terapias de reemplazo de nicotina, medicamentos y asesoramiento conductual, que pueden ayudar a las personas a dejar de fumar.

No existe una definición médica específica para "Técnicas del Sistema de Dos Híbridos" ya que este término no está relacionado con la medicina. Parece ser una frase sin sentido o un tema que no pertenece al campo médico. Es posible que desee verificar la ortografía o proporcionar más contexto para ayudar a clarificar su pregunta.

Los macrólidos son un tipo de antibióticos producidos naturalmente por varias especies de Streptomyces. Su nombre se deriva del griego "makros", que significa "grande", ya que contienen una cadena larga de átomos de carbono en su estructura química.

Los macrólidos funcionan inhibiendo la síntesis proteica bacteriana al unirse a la subunidad 50S del ribosoma bacteriano, lo que impide que los aminoácidos se incorporen a las cadenas peptidásicas en crecimiento.

Algunos ejemplos comunes de macrólidos incluyen eritromicina, azitromicina y claritromicina. Estos antibióticos se utilizan comúnmente para tratar una variedad de infecciones bacterianas, especialmente aquellas causadas por organismos gram positivos. Además de su actividad antibacteriana, algunos macrólidos también tienen propiedades antiinflamatorias y se han utilizado en el tratamiento de enfermedades respiratorias como la bronquitis y la neumonía.

Es importante tener en cuenta que los macrólidos pueden interactuar con otros medicamentos y causar efectos secundarios, por lo que siempre es recomendable consultar a un profesional médico antes de tomarlos.

La glucosamina es un compuesto que se encuentra naturalmente en el cuerpo humano. Se produce en el cartílago, los tejidos conectivos suaves que protegen las articulaciones. En la medicina, a menudo se deriva de los caparazones de crustáceos y se utiliza como un suplemento dietético. Se vende comúnmente en forma de sulfato de glucosamina o clorhidrato de glucosamina.

La glucosamina se utiliza principalmente para tratar la osteoartritis, una afección que causa dolor y rigidez en las articulaciones. La idea detrás de su uso es que podría ayudar a reconstruir el cartílago dañado. Sin embargo, los estudios sobre su eficacia han dado resultados mixtos. Algunos investigadores creen que puede aliviar el dolor y ralentizar la progresión de la enfermedad, mientras que otros argumentan que no es más efectiva que un placebo.

Aunque generalmente se considera seguro cuando se toma por vía oral a corto plazo, los posibles efectos secundarios pueden incluir dolores de estómago, náuseas, diarrea, erupciones cutáneas e hinchazón. También puede aumentar el riesgo de sangrado en personas que toman anticoagulantes. Además, no se recomienda para mujeres embarazadas o lactantes, ya que su seguridad en estos grupos aún no está clara.

Como con cualquier suplemento, antes de comenzar a tomar glucosamina, especialmente si tiene alguna condición médica preexistente o está tomando medicamentos recetados, siempre es una buena idea consultar primero con un profesional médico.

Los glicoesfingolípidos son un tipo de lípido complejo que se encuentran en las membranas celulares de la mayoría de los organismos vivos. Están formados por un componente ceramida (unidas a un ácido graso) y un oligosacárido, que es una cadena corta de azúcares. La composición exacta del oligosacárido puede variar, pero generalmente incluye glucosa o galactosa, y uno o más residuos de ácido siálico.

Los glicoesfingolípidos desempeñan un papel importante en la estructura y función de las membranas celulares, ya que ayudan a mantener la integridad y la fluidez de la membrana. También están involucrados en la señalización celular y el reconocimiento celular, lo que significa que desempeñan un papel importante en la comunicación entre células y en la interacción de las células con su entorno.

Las alteraciones en el metabolismo de los glicoesfingolípidos se han relacionado con varias enfermedades, incluyendo algunos trastornos neurológicos hereditarios raros, como la enfermedad de Gaucher y la enfermedad de Niemann-Pick. Estas enfermedades están causadas por defectos genéticos que afectan a las enzimas necesarias para descomponer y reciclar los glicoesfingolípidos, lo que lleva a su acumulación tóxica dentro de las células.

Las GTP fosfohidrolasas son enzimas (EC 3.6.1.x) que catalizan la ruptura de un enlace fosfato de un nucleótido de guanosina trifosfato (GTP), resultando en el correspondiente difosfato de guanosina (GDP) y un ion inorgánico de fosfato. Existen varios tipos de GTP fosfohidrolasas, cada una con funciones específicas dentro de la célula. Algunos ejemplos incluyen las proteínas G, que desempeñan un papel crucial en la transducción de señales, y las RAS GTPasas, involucradas en la regulación del crecimiento celular y diferenciación. Estas enzimas son esenciales para mantener el equilibrio energético y controlar diversos procesos bioquímicos dentro de la célula.

Las caveolinas son proteínas específicas que se encuentran en la membrana de las caveolas, un tipo especializado de invaginaciones lipídicas presentes en la membrana plasmática de muchas células. Las caveolas tienen un papel importante en diversos procesos celulares, como el tráfico intracelular, la señalización celular y el control del metabolismo.

Las caveolinas son pequeñas proteínas integrales de membrana que se unen a los esfingolípidos y a la cavina, una proteína estructural de las caveolas. Existen tres isoformas de caveolinas en humanos (Cav1, Cav2 y Cav3), cada una con diferentes distribuciones tisulares y funcionales específicas.

La caveolina-1 (Cav1) es la isoforma más estudiada y se expresa en muchos tipos de células, como células endoteliales, fibroblastos y células musculares lisas. Cav1 está involucrada en la formación y estabilidad de las caveolas, así como en la regulación de diversos procesos celulares, como la endocitosis mediada por caveolas, la transducción de señales y el control del crecimiento celular.

La caveolina-2 (Cav2) se expresa principalmente en células epiteliales y neuronales, donde forma heteroóligos con Cav1 para estabilizar las caveolas. La caveolina-3 (Cav3) es específica del músculo esquelético y cardiaco, donde desempeña un papel importante en la organización de las miocitias y el control de la contractilidad muscular.

Las caveolinas también se han relacionado con diversas enfermedades humanas, como el cáncer, las enfermedades cardiovasculares y las neurodegenerativas. Por ejemplo, mutaciones en los genes que codifican para las caveolinas se han asociado con enfermedades musculares hereditarias, como la distrofia muscular de cinturas y la miopatía nemalínica. Además, alteraciones en la expresión y localización de las caveolinas se han observado en diversos tipos de cáncer, lo que sugiere un papel potencial de estas proteínas en el desarrollo y progresión del cáncer.

Las células Vero son una línea celular continua derivada originalmente de células renales de un chimpancé adulto normal y sano. Fueron establecidas por primera vez en 1962 por Yasumura y Kawakita en el Instituto de Microbiología de la Universidad de Kioto, Japón. Las células Vero se han utilizado ampliamente en investigación científica, particularmente en estudios de virología, ya que son capaces de soportar la replicación de una amplia gama de virus y producir una citopatía visible, lo que facilita su uso en técnicas de detección y cuantificación virales.

Las células Vero se caracterizan por su capacidad de crecer en monocapa y formar colonias compactas con un aspecto fibroblástico. Son relativamente grandes, midiendo aproximadamente 15-20 micras de diámetro, y tienen un núcleo grande y redondo con uno o más nucléolos visibles. Las células Vero también son estables genéticamente y tienen un crecimiento relativamente rápido, lo que las hace adecuadas para su uso en cultivos celulares a gran escala.

En la actualidad, las células Vero siguen siendo una de las líneas celulares más utilizadas en investigación biomédica y se han utilizado en el desarrollo y producción de vacunas contra varias enfermedades infecciosas, como la viruela, la rabia y el COVID-19. Sin embargo, también hay preocupaciones sobre su uso en algunos contextos, ya que carecen de ciertos mecanismos de defensa naturales contra los virus y, por lo tanto, pueden ser más susceptibles a la infección y la transformación cancerosa que las células del cuerpo humano.

El aparato yuxtaglomerular es una estructura situada en la zona de la nefrona, el componente funcional del riñón. Está compuesto por células yugulares especializadas (células yuxtaglomerulares) y macrólitos densos (gránulos densos extracelulares).

Las células yuxtaglomerulares se localizan en la pared de los vasos afferentes que entran en el glomérulo, justo por encima del punto donde se unen con los vasos efferentes que salen del glomérulo. Estas células son responsables de la producción y secreción de una hormona conocida como renina, la cual desempeña un papel importante en el sistema renina-angiotensina-aldosterona (SRAA), que regula la presión arterial y el equilibrio de líquidos y electrolitos en el cuerpo.

Los macrólitos densos son estructuras extracelulares situadas entre las células yuxtaglomerulares y los podocitos (células especializadas del glomérulo). Su función no está completamente clara, pero se cree que pueden estar involucrados en la regulación de la presión intraglomerular y el flujo sanguíneo renal.

En resumen, el aparato yuxtaglomerular es una estructura importante en el riñón que desempeña un papel clave en la regulación de la presión arterial y el equilibrio de líquidos y electrolitos en el cuerpo.

La tunicamicina es un antibiótico glicopeptídico producido por la bacteria Actinomadura sp. Se compone de un residuo de N,N'-dimetiltirosina unida a dos hexosaminaas (3,6-dideoxi-3-ramnosaminyl y 2,4-di-O-metil-N-acetilfucosaminyl) y un ácido micólico. La tunicamicina inhibe la síntesis de los glucoproteínidos en la pared celular bacteriana, lo que resulta en una actividad antibiótica contra una amplia gama de bacterias gramnegativas y grampositivas. También se ha demostrado que tiene propiedades antivirales y antitumorales in vitro. Sin embargo, su uso clínico está limitado por su toxicidad, especialmente hacia el tejido hepático y la médula ósea.

La telofase es la última etapa de la mitosis, el proceso de división celular que da como resultado dos células hijas idénticas. Durante la telofase, los cromosomas se descondensan y vuelven a su forma de cromatina menos densa. El huso mitótico se desintegra y los nucléolos reaparecen en preparación para la formación de dos núcleos separados en cada célula hija. Esta etapa marca el final del ciclo celular y el comienzo de la interfase, cuando la célula vuelve a crecer y duplicar su ADN antes de otra mitosis.

Los colorantes fluorescentes son sustancias químicas que absorben luz en ciertas longitudes de onda y luego emiten luz a longitudes de onda más largas. Esta propiedad de emitir luz después de ser excitada por la luz se conoce como fluorescencia.

En el contexto médico, los colorantes fluorescentes se utilizan a menudo en procedimientos de diagnóstico y de investigación científica. Por ejemplo, en microscopía de fluorescencia, se utilizan colorantes fluorescentes para marcar específicamente moléculas o estructuras dentro de células u tejidos. Esto permite a los científicos y médicos observar y analizar procesos biológicos específicos en un nivel molecular.

Un ejemplo común de un colorante fluorescente utilizado en la medicina es la fluoresceína, que se utiliza a menudo en exámenes oftalmológicos para evaluar la salud de la retina y del sistema visual. Otra aplicación importante de los colorantes fluorescentes es en la cirugía, donde se utilizan marcadores fluorescentes para identificar tejidos cancerosos o vasos sanguíneos durante las operaciones.

En resumen, los colorantes fluorescentes son sustancias químicas que emiten luz después de ser excitadas por la luz y se utilizan en diversas aplicaciones médicas para el diagnóstico y la investigación científica.

La exocitosis es un proceso mediado por membranas en las células vivas donde las vesículas membranosas interiores, llenas de moléculas particularmente destinadas a ser secretadas, se fusionan con la membrana celular y liberan su contenido al exterior del espacio extracelular. Este mecanismo es fundamental para diversos procesos fisiológicos como el lanzamiento de neurotransmisores en las neuronas, la liberación de hormonas en las glándulas endocrinas, o la eliminación de materiales no deseados y superávit de membrana celular. Es un proceso activo que requiere energía (ATP) y está controlado por una serie de proteínas especializadas llamadas SNAREs (proteínas solubles N-etilmaleimida sensible receptores).

El núcleo celular es una estructura membranosa y generalmente esférica que se encuentra en la mayoría de las células eucariotas. Es el centro de control de la célula, ya que contiene la mayor parte del material genético (ADN) organizado como cromosomas dentro de una matriz proteica llamada nucleoplasma o citoplasma nuclear.

El núcleo está rodeado por una doble membrana nuclear permeable selectivamente, que regula el intercambio de materiales entre el núcleo y el citoplasma. La membrana nuclear tiene poros que permiten el paso de moléculas más pequeñas, mientras que las más grandes necesitan la ayuda de proteínas transportadoras especializadas para atravesarla.

El núcleo desempeña un papel crucial en diversas funciones celulares, como la transcripción (producción de ARN a partir del ADN), la replicación del ADN antes de la división celular y la regulación del crecimiento y desarrollo celulares. La ausencia de un núcleo es una característica distintiva de las células procariotas, como las bacterias.

En la terminología médica, "ratas consanguíneas" generalmente se refiere a ratas que están relacionadas genéticamente entre sí debido al apareamiento entre parientes cercanos. Este término específicamente se utiliza en el contexto de la investigación y cría de ratas en laboratorios para estudios genéticos y biomédicos.

La consanguinidad aumenta la probabilidad de que los genes sean compartidos entre los parientes cercanos, lo que puede conducir a una descendencia homogénea con rasgos similares. Este fenómeno es útil en la investigación para controlar variables genéticas y crear líneas genéticas específicas. Sin embargo, también existe el riesgo de expresión de genes recesivos adversos y una disminución de la diversidad genética, lo que podría influir en los resultados del estudio o incluso afectar la salud de las ratas.

Por lo tanto, aunque las ratas consanguíneas son útiles en ciertos contextos de investigación, también es importante tener en cuenta los posibles efectos negativos y controlarlos mediante prácticas adecuadas de cría y monitoreo de la salud.

... : Estructura y Función (en inglés). Universidad de Texas. Aparato de Golgi. (en inglés). Animación de ... Sistema endomembranoso Dictiosoma Golgisoma Cuerpo de Golgi Complejo de Golgi OMS, OPS (ed.). «Aparato de Golgi». Descriptores ... El complejo de Golgi o aparato de Golgi[1] es un orgánulo presente en todas las células eucariotas que forma parte del sistema ... Aparato de Golgi». Atlas de histología vegetal y animal. La célula. «Molecular Expressions Cell Biology: The Golgi Apparatus». ...

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... glicoconjugados que miran hacia la luz del retículo endoplasmático y el aparato de Golgi se expresan en el lado extracelular de ... aparato de Golgi; lisosoma; mitocondria (membranas internas y externas); núcleo (membranas internas y externas); peroxisoma; ...

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Aparato de Golgi. Peroxisomas. Participa en la organización mitocondrial además de la regulación positiva de la mitofagia y la ... Entre el retículo endoplasmático y el aparato de Golgi. En las vesículas de secreción. Contiene un dominio SHR-BD, uno de ... Es una proteína gigante participante en la clasificación y el transporte del aparato de Golgi. Está asociada al crecimiento ... En el cis-Golgi network y trans-Golgi network. Contiene un fosfo-FFAT pero su localización en el retículo endoplasmático aún no ...

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El aparato de Golgi es el orgánulo de mayor síntesis de carbohidratos. De esto se encargarán las enzimas del Golgi por medio de ... Es escaso, sin embargo, en la mayoría de las células.[6] El aparato de Golgi, nombrado por quien lo descubrió, Camillo Golgi, ... El aparato de Golgi está formado por una o más series de cisternas ligeramente curvas y aplanadas limitadas por membranas, y a ... El Aparato de Golgi «Mitocondrias» (PDF). Trabajos de medicina. iEspaña. Archivado desde el original el 21 de julio de 2007. ...

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... aparato de Golgi (G); complejo de membrana interna (IMC); Micronemas (M); mitocondria (Mi); microtúbulos (Mt); núcleo (Nu); ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Toxoplasma_gondii

de Golgi, RER y mitocondrias. Las células granulares segregan renina en respuesta a tres tipos de estímulos:[2] Descenso de la ... El aparato yuxtaglomerular es una estructura renal que regula el funcionamiento de cada nefrona. Su nombre proviene de su ... En el aparato yuxtaglomerular se distinguen tres tipos de células distintas: las células yuxtaglomerulares (el 6 en el esquema ... de Golgi infranuclear, mitocondrias en el polo basal y dejan unos espacios intercelulares amplios que permiten el contacto ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Aparato_yuxtaglomerular

Vesícula de transporte: transporta lípidos y proteínas, entre el RE, el aparato de Golgi y la membrana plasmática. ... Los lisosomas son orgánulos relativamente grandes, formados por el aparato de Golgi, que contienen enzimas hidrolíticas y ... Nucléolo 2. Membrana plasmática 3. Aparato de Golgi (vesículas, complemento) 4. Ribosomas 5. Retículo endoplasmático rugoso 6. ... aparato de Golgi, retículo endoplasmático liso, retículo endoplasmático rugoso, centriolos, y ribosomas; El núcleo celular, ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Célula_animal

El aparato de Golgi es evidente. Las mitocondrias son numerosas.[7] La glándula tiroides se desarrolla en el embrión entre la ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Glándula_tiroides

... el aparato de Golgi es muy desarrollado. Estas células presentan seis o más caras, dos de ellas están en contacto con los ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Glándulas_anexas

Tiene aparato de Golgi, cercano al núcleo. Tiene mitocondrias, justo por dentro de la membrana citoplasmática (el sarcolema). ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Sarcoplasma

Posee un aparato de Golgi denominado cuerpo parabasal. Únicamente tiene un hospedador (es monoxeno), es cosmopolita y tiene una ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Trichomonas_tenax

Se caracterizan por carecer del aparato de Golgi. Trimastix es un organismo de vida libre relacionado con los anteriores, pero ... Sin embargo, otros grupos como Oxymonadida carecen del aparato de Golgi. Metamonada incluye tres grupos en su mayoría ... constituido por dos o más fibras parabasales estriadas que conectan el aparato de Golgi al sistema flagelar. Las cinétidas ... constituido por dos o más fibras parabasales estriadas que conectan el aparato de Golgi al sistema flagelar. ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Metamonada

Trimastix es un organismo de vida libre que al contrario que los primeros presenta un aparato de Golgi típico. Adl, S.M. et al ... Se caracterizan por carecer del aparato de Golgi. ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Preaxostyla

Posee un aparato de Golgi denominado cuerpo parabasal. Únicamente tiene un hospedador (monoxeno), es cosmopolita y tiene una ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Pentatrichomonas_hominis

Posee un aparato de Golgi denominado cuerpo parabasal. Únicamente tiene un hospedador (monoxeno), es cosmopolita y tiene una ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Dientamoeba_fragilis

Aparato de Golgi: Se encarga de procesar, empaquetar y secretar las proteínas a su destino. Las proteínas contienen una ... secuencia señal que permite al aparato de Golgi reconocerlas y dirigirlas al lugar correcto. El aparato de Golgi también ... Retículo endoplásmico (RE): Su función es sintetizar, almacenar y secretar proteínas al aparato de Golgi. Estructuralmente, el ... el aparato de Golgi, las mitocondrias y otros orgánulos celulares, así como la identificación de la relación existente entre la ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Biología_celular

Sobre este núcleo se darán modificaciones posteriores en el aparato de Golgi hasta generar una gran variedad de glicanos ... Estas modificaciones se producen en el aparato de Golgi. Este tipo de glucosilación es responsable de generar estructuras de ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Glucosilación

... carece tanto de mitocondrias como de aparato de Golgi. Son parientes cercanos de Diplomonadida y juntos son ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Retortamonadida

La unión del glicosaminoglucano a la proteína tiene lugar en el aparato de Golgi. En principio los proteoglicanos poseen una ... La glucosilación del proteoglicano ocurre en el aparato de Golgi en muchos pasos enzimáticos. El proteoglicano completado es ... Los proteoglicanos se encuentran unidos al aparato de Golgi. Actúan como moduladores de señales en procesos de comunicación ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Proteoglicano

El aparato de Golgi ocupa el centro de los odontoblastos. Vesículas con material fibrilar similar al encontrado en los sistemas ... del retículo endoplásmico rugoso se concentran cerca de cada frente inmaduro del aparato de Golgi. En el citoplasma también hay ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Odontoblasto

El aparato de Golgi es prominente propio de una célula secretora. En el citoplasma supranuclear se acumulan numerosos gránulos ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Célula_principal

Aparato de Golgi y nomenclatura celular (1931) El aparato de Golgi en el Asta de Ammon. Golgiocitoarquitectura. (1931) Panorama ... El aparato de Golgi en la corteza cerebelosa en la avitaminosis experimental y en algunos estados (1928) Las variaciones ... Fue reconocido internacionalmente como una autoridad en el aparato de Golgi.[1] Se contó entre los discípulos de Américo ... fisiológicas del aparato de Golgi en las células de Furkinje del cerebelo (1931) Las reacciones patológicas del aparato de ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Julio_María_Sosa_(médico)

Como los retortamonádidos, carecen de mitocondrias y de aparato de Golgi. Sin embargo, se sabe que poseen vestigios de ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Diplomonadida

Su localización celular es la membrana del aparato de Golgi. Es expresada de forma extensa a través de los diferentes tejidos ...

https://es.wikipedia.org/wiki/PLCE1

El aparato de Golgi está compuesto de cisternas escasas y pequeñas. El polo apical de los TC-α, muestra en su superficie ... El polo basal en su sector proximal muestra un aparato de Golgi bien desarrollado. Los terminales basales de los TC-β2 forman ... Contienen cisternas del aparato de Golgi bien desarrolladas y numerosas mitocondrias. También vesículas cubiertas, vesículas ... Su polo basal proximal está ocupado por abundantes cisternas del aparato de Golgi, cisternas del REL, microtúbulos y filamentos ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Tanicito

El aparato de Golgi es útil en la modificación postraduccional de proteínas. El lado del aparato Golgi que recibe vesículas del ... La cara opuesta del aparato de Golgi se conoce como la cara trans. Los compuestos modificados dejan al aparato de Golgi por ... El dictiosoma es la unidad de funcionamiento del aparato de Golgi. El conjunto de dictiosomas de una célula forma el aparato de ... el aparato de Golgi clasifica los productos y los envía a varias partes de la célula. Las enzimas del Golgi añaden pequeñas ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Sistema_endomembranoso

... núcleo y aparato de Golgi. Se presenta en dos isoformas (1 y 2) de 211 y 86 AA respectivamente. Se expresa en el cerebro a ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Proteína_fosfatasa_dual_específica_DUPD1_y_DUSPXX

Policistina 2) desde el aparato de Golgi a la membrana ciliar.[47] Los cilios se pueden clasificar de acuerdo a la estructura ... El undulipodio permanecería unido al núcleo por un rizoplasto y un aparato parabasal (Golgi). El ambiente variable donde surgió ... como el aparato de Golgi, el retículo endoplásmico, lamelas anulares o el propio núcleo. Posteriormente estos gránulos se ... forman parte de los epitelios del aparato respiratorio, del epéndimo o del aparato reproductor,[21] mientras que los cilios ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Cilio

El aparato de Golgi es similar al de los otros protistas. Tanto el ectoplasma como el endoplasma contienen numerosas pequeñas ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Foraminifera

Tienen poco desarrollado el retículo endoplásmico rugoso y el aparato de Golgi. Cuentan con la capacidad de segregar o ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Osteocito

Aparato de Golgi: Estructura y Función (en inglés). Universidad de Texas. Aparato de Golgi. (en inglés). Animación de ... Sistema endomembranoso Dictiosoma Golgisoma Cuerpo de Golgi Complejo de Golgi OMS, OPS (ed.). «Aparato de Golgi». Descriptores ... El complejo de Golgi o aparato de Golgi[1] es un orgánulo presente en todas las células eucariotas que forma parte del sistema ... Aparato de Golgi». Atlas de histología vegetal y animal. La célula. «Molecular Expressions Cell Biology: The Golgi Apparatus». ...

https://es.wikipedia.org/wiki/Aparato_de_Golgi

Esta es la página de Ejercicios del artículo "Aparato de Golgi".. Aquí puedes plantear enunciados de problemas o cuestiones de ...

http://www.wikillerato.org/Ejercicios:Aparato_de_Golgi.html

... aparato de golgi. Check out the 8 Games of Natural Sciences Games ... Más de 200 juegos interactivos para aprender las células, animal y vegetal, así como los huesos, músculos, aparatos y sistemas ...

https://naturalsciences.didactalia.net/games/tag/aparato%20de%20golgi

La Biología Celular y Molecular del Aparato de Golgi fue escrita por los estudiantes y el profesor de un curso de posgrado de ... en donde se incluyen figuras de artículos originales del italiano Camillo Golgi, micrografías electrónicas de aparatos de Golgi ... La Biología Celular y Molecular del Aparato de Golgi fue escrita por los estudiantes y el profesor de un curso de posgrado de ... LA BIOLOGÍA CELULAR Y MOLECULAR DEL APARATO DE GOLGI. Autor/es. Luis Felipe Jiménez García. Materia. Microbiología. ISBN. ...

https://plazayvaldes.com.mx/microbiologia/1250-la-biologia-celular-y-molecular-del-aparato-de-golgi-9789688565377.html

Aparato de Golgi. Quería saber si se escribe «Aparato de Golgi» o «aparato de Golgi», «Cuerpos de Nissil» o «cuerpos de Nissil ...

https://www.fundeu.es/consultas/palabra-clave/minusculas/page/2/

aparato de Golgi ✓ nucleo ✓ retículo endoplasmatico ✓ ribosomas ✓ citoesqueleto ✓ mitocondria ✓ vacuolas ✓ lisosomas ✓ pared ... 1. aparato de Golgi. 1.1. grupo de 3 a 8. 1.1.1. cisternas aplanadas ...

https://www.mindmeister.com/904594547/membrana-celular

Aparato de Golgi. El aparato de Golgi. empaqueta las moléculas procesadas por el retículo endoplásmico para ser transportadas ...

https://medlineplus.gov/spanish/genetica/entender/basica/celula/

APARATO DE GOLGI: Está constituido por tubitos que tienen la forma de sacos aplastados. Se las ha relacionado con la secreción ... En 1898, Benda descubrió las mitocondrias y Golgi el complejo de Golgi. ... LISOSOMAS: son bolsas que se originan en el cuerpo de Golgi. Están rodeados por una membrana simple en cuyo interior se ... las enzimas y los lípidos se acumulan en porciones del complejo de Golgi para ser secretadas posteriormente. ...

http://html.rincondelvago.com/estructura-y-funcionamiento-de-los-seres-vivos.html

empaqueta, almacena y distribuye sustancias - controla funciones de la célula - aparato de. Golgi - núcleo -digestión celular - ...

https://es.scribd.com/document/596898343/Actividades-de-intensificacion

APARATO DE GOLGI, LISOSOMAS Y PEROXISOMAS von Johanna Rojas APARATO DE GOLGI, LISOSOMAS Y PEROXISOMAS. Johanna Rojas •92.6K. ... 8. Células que sintetizan proteínas que son segregadas en cisternas del RER pasan por el aparato de Golgi y después se acumulan ... Aparato de Golgi von Aparato de GolgiCampos V. 16.5K. views•26 Folien ... Aparato de golgi von Aparato de golgiCintya Leiva. 96.4K. views•26 Folien ...

https://de.slideshare.net/davidguevapaza/reticulo-endoplasmatico-65386228

Aparato de Golgi, 7. Cito esqueleto (micro túbulos), 8. Retículo endoplasmático liso, 9. Mitocondria, 10. Peroxisoma, 11. ... Aparato de Golgi, 8. Pared celular, 9.Peroxisoma, 10. Membrana plasmática, 11. Mitocondria, 12. Vacuola central, 13. ...

https://es.slideshare.net/jaimeNL/navarro-jaime-1

Citoplasma: Núcleo, ribosomas, retículo endoplasmático, lisosomas, mitocondrias, Aparato de Golgi, Plástidos, Pared Celular, ...

https://www.monografias.com/docs/Informe-diversidad-celular-P3XQSYZBY

Retículo endoplasmático (RE) y aparato de Golgi Lisosomas Peroxisomas 5 Genética molecular ...

https://www.medicapanamericana.com/es/libro/bioquimica-humana-koolman

Aparato de Golgi: Es similar en forma al complejo o aparato de Golgi de las células vegetales, formado por tres partes: los ... aparato de golgi. Función*Aquí, las sustancias producidas en el retículo endoplasmático se modifican y se generan vesículas que ... Lisosomas: Son orgánulos formados a partir del Aparato de Golgi.. ... el aparato de Golgi, los lisosomas, mitocondrias y el núcleo. También tienen orgánulos no membranosos, como los ribosomas, el ...

https://view.genial.ly/6462d1bf761dcb001ad8ed04/interactive-content-partes-de-la-celula-aanimal

... rugoso y aparato de Golgi.. Lisosomas: Origen: Heterofagia y Autofagia. Vacuola en célula vegetal. Tema 10. Mitocondrias y ...

https://www.ull.es/apps/guias/guias/view_guide/33363/

Os cinetoplástidos posúen os orgánulos normais dos eucariotas, como o núcleo, mitocondrias, aparato de Golgi e flaxelo. Ademais ...

https://gl.wikipedia.org/wiki/Cinetopl%C3%A1stidos

Aparato de Golgi (9) Lado cis del aparato de Golgi (10) Lado trans del aparato de Golgi (11) Cisternas del aparato de Golgi.. ... Aparato de Golgi Editar Artículo principal: Aparato de Golgi. El aparato de Golgi, nombrado por quien lo descubrió, Camillo ... El aparato de Golgi es el orgánulo de mayor síntesis de carbohidratos. De esto se encargarán las enzimas del Golgi por medio de ... El Aparato de Golgi *↑ a b c «Mitocondrias» (PDF). Trabajos de medicina. iEspaña. Archivado desde el original el 21 de julio de ...

https://es.m.wikipedia.org/wiki/Citoplasma

Se pudo observar en el citoplasma, un Aparato de Golgi de aspecto atípico. En el citoplasma de las prolongaciones, se ... Cuando el proceso se hace crónico persisten los neutrófilos y plasmocitos, pudiéndose apreciar un aparato de Golgi distinto y ... Aparato de Golgi, tonofilamentos, así como núcleo de contornos irregulares, membrana basal con pérdida de la continuidad. Así ... Así mismo se aprecia un Aparato de Golgi atípico (↑), mitocondrias pleomórficas y electrondensas (▲), aún cuando en algunas ...

https://www.actaodontologica.com/ediciones/2008/1/art-14/

aparato de golgi. . ribosomas. . mitocondrias. 6 es la capa que esta en contacto con la sangre en el corazón:. . miocardio ...

http://www.creartest.com/hacertests-117726-Sistemas_del_cuerpo_humano.php

El aparato de Golgi  Debe su nombre a Camillo Golgi Premio Nobel de Medicina en 1906.  Es un organelo que se encarga de la ... El aparato de Golgi tiene aspecto de una pila de sacos vacíos formado por membranas.  Modifica proteínas y lípidos que han ... Las proteínas y lípidos que se sintetizan en el RE llegan al aparato de Golgi, el cual concentra las células de las proteínas o ... Este producto, se empaqueta dentro de una membrana derivada del aparato de Golgi y se mueve hacia la membrana celular donde se ...

https://es.slideshare.net/MADELOURDESNIETOPREZ/estructura-y-funcin-celularppt

En condiciones fisiológicas ambos son retenidos en el aparato de Golgi (TGN) donde ceden el Cu+ a las proteínas que lo ...

https://www.fundacionareces.es/fundacionareces/es/becas-y-ayudas/proyectos-de-investigacion/listado-de-proyectos/bases-moleculares-de-la-disfuncion-del-transportador-del-cu-hepatico-atp7b-en-la-enfermedad-de-wilson-y-las-cirrosis-idiopaticas-infantiles-icts-.html?filtroActivo=PR&filtroIdentificador=184

... y en el caso de espermatozoides se tiñe el aparato de Golgi cuando se encuentran en la fase de espermátides (Moreno et al., ... The Golgi apparatus segregates from the lysosomal acrosomal vesicle during Rhesus spermatogenesis: structural alterations. Dev ...

http://www.scielo.org.pe/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S1609-91172005000200003&lng=es&nrm=iso

... la cual acelera la endocitosis o induce la retención en el aparato de Golgi de HLA-A y HLA-B, pero no de HLA-C27. Debido a que ...

https://www.elsevier.es/es-revista-inmunologia-322-articulo-las-celulas-natural-killer-su-S0213962613001054

Aparato de Golgi. El aparato de Golgi se compone de discos achatados apilados, formando bolsas membranosas. Sus funciones son: ...

https://www.funcion.info/organelos/

Aparato de Golgi. El aparato de Golgi es como el servicio de empaquetado y envío de la célula. Recibe proteínas y lípidos del ... El aparato de Golgi desempeña un papel fundamental en la secreción de proteínas y la formación de lisosomas. ... El aparato de Golgi modifica y empaqueta proteínas y lípidos para su transporte. ...

https://docentesdigitalestv.org/2023/11/02/las-partes-de-una-celula/

Los organelos pueden ser membranosos (mitocondria, aparato de Golgi, retículo endoplásmico) o no membranosos (ribosomas, ...

https://www.kenhub.com/es/study/celula-eucariota

UNIDAD DIDÁCTICA 8. EL APARATO DE GOLGI. *Concepto de aparato de Golgi ...

https://www.euroinnova.hn/curso-experto-secundaria-lengua-y-literatura-catalana?itp_source=euroinnova&itp_medium=web&itp_campaign=home-courses&itp_content=normal&itp_variation=web_last_updated-12

Los orgánulos comunes: ribosomas, mitocondrias, cloroplastos, retículo endoplásmico, aparato de Golgi y lisosomas. ... Por ejemplo, el aparato digestivo, el aparato respiratorio y el aparato circulatorio. ...

https://www.anec.org/es/biology/levels-of-biological-organization.htm

Algunos de los orgánulos membranosos de las células eucariotas son el retículo endoplasmático liso y rugoso, el aparato de Golgi, los lisosomas, mitocondrias y el núcleo. (genial.ly)
Os cinetoplástidos posúen os orgánulos normais dos eucariotas, como o núcleo, mitocondrias, aparato de Golgi e flaxelo. (wikipedia.org)
Biopsias procesadas por técnicas rutinarias para M.E.T Resultados: alteración de melanocitos presencia de queratinocitos y nucleoedema, mitocondrias electrondensas, escasos tonofilamentos y poco retículo endoplásmico rugoso y Golgi. (actaodontologica.com)
La célula vegetal es diferente a la célula animal, porque aunque tengan varias organelas en común (mitocondrias, retículo endoplasmático, lisosomas , entre otras), la célula vegetal posee algunas organelas específicas como los cloroplastos, que le permite realizar la fotosíntesis. (funcion.info)
Esta energía viene en forma de adenosintrifosfato ATP, que es producido durante la respiración celular en las mitocondrias. (significados.com)
Orgánulos que poseen membrana son las mitocondrias y los cloroplastos -cuya membrana es doble-, el retículo endoplasmático y el aparato de Golgi limitados por una membrana simple. (preguntasprincipales.com)
Además, poseen una gran variedad de organelos que no están presentes en las células procariotas, como los son las mitocondrias, el aparato de Golgi y los retículos endoplasmáticos. (bitelplus.com.pe)

2] Funciona como una planta empaquetadora, modificando vesículas del retículo endoplasmático rugoso, el material nuevo de las membranas se forma en varias cisternas del aparato de Golgi. (wikipedia.org)
Retículo endoplasmático rugoso: El retículo endoplasmático es un orgánulo que tiene forma de sacos aplanados y túbulos apilados entre sí que comparten un mismo espacio interno. (genial.ly)
La función principal del retículo endoplasmático rugoso (RER) es realizar la síntesis proteica y transportar las proteínas hasta otras partes de la célula. (funcion.info)
Como otras células que fabrican activamente proteínas, los osteoblastos tienen abundante retículo endoplásmico rugoso y un área de Golgi muy desarrollada. (iqb.es)
Poseen un retículo endoplasmático rugoso bien desarrollado y un aparato de Golgi grande, así como muchas vesículas, las cuales son indicios de su actividad secretora. (wikipedia.org)
Una de las rutas más importantes dentro de la célula es la producción de proteínas fabricadas por los ribosomas del retículo endoplásmico rugoso, de cara a ser enviadas a la membrana plasmática, al exterior o a los lisosomas. (blogspot.com)

La Biología Celular y Molecular del Aparato de Golgi fue escrita por los estudiantes y el profesor de un curso de posgrado de biología celular ademas de algunos colegas. (plazayvaldes.com.mx)
E n México no hay grupos de investigación científica dedicados principalmente al estudio de la biología celular y molecular del aparato de Golgi, por lo que esperamos que este libro fomente el interés por esta estructura, descrita por primera vez hace 99 anos y que es clave en los procesos de secreción celular, como la producción de insulina y colágena. (plazayvaldes.com.mx)
Las tutorías se atenderán, con cita previa, mediante solicitud por correo electrónico ([email protected]), en el despacho de la profesora (nº2), Área de Biología Celular (Torre IV), Sección Biología, Facultad de Ciencias. (ull.es)
El citoplasma es la parte del protoplasma en una célula eucariota y procariota que se encuentra entre el núcleo celular y la membrana plasmática . (wikipedia.org)
Este producto, se empaqueta dentro de una membrana derivada del aparato de Golgi y se mueve hacia la membrana celular donde se libera. (slideshare.net)
El cobre es utilizado por enzimas y proteínas estructurales en procesos tan esenciales como la respiración celular, neurotransmisión, el control del estrés oxidativo, la oxidación de metales, la formación de la matriz extracelular, la pigmentación de la piel y el procesamiento ligado a la producción de hormonas. (fundacionareces.es)
La función de los canales ATP7B y ATP7A es estrictamente dependiente de su localización celular. (fundacionareces.es)
La pared celular o pared celulósica es externa a la membrana plasmática que envuelve a la célula. (funcion.info)
Su función es llevar a cabo la respiración celular, que produce la mayor parte de la energía utilizada en las funciones vitales. (funcion.info)
La principal función es oxidar la materia prima de la respiración celular, cuyas reacciones producen el peróxido de hidrógeno y de ahí viene el nombre de la organela. (funcion.info)
La membrana celular, también conocida como membrana plasmática, es como la cerca que rodea y protege la célula. (docentesdigitalestv.org)
El citoplasma es una sustancia gelatinosa que llena el espacio entre la membrana celular y el núcleo. (docentesdigitalestv.org)
La citología es la ciencia que estudia la estructura celular, en tanto que la citofisiologia se aboca al estudio de lasfunciones que realizan estas unidades. (buenastareas.com)
El citosol es la parte del citoplasma sin los orgánulos y sin el núcleo, mientras que el citoplasma es todo el contenido celular, excepto el núcleo. (preguntasprincipales.com)
Esta unidad didáctica es algo compleja, ya que cada parte de la estructura celular tiene una función importante y definida que nunca se debe confundir con otra, aunque en ciertos casos se puedan solapar o superponer. (cuvsi.com)
La citología o ciencia celular es todo un mundo en sí y un mundo por investigar y descubrir. (cuvsi.com)
Comprender las distinciones entre células eucariotas y procariotas es esencial para entender la biología celular , la fisiología de los organismos y los diferentes niveles de organización de los seres vivos. (utopixe.com)
La siguiente es una lista ordenada de todas las micrografías usadas en los diversos prácticos del curso Biología Celular. (fcien.edu.uy)
El citoesqueleto es una especie de esqueleto celular que forma un armazón y da forma interna a las células y está formado por microtúbulos, microfibrillas y filamento intermedios. (unprofesor.com)

El RE liso es el que no tiene ribosomas en su membranas. (slideshare.net)

Es continuo con la membrana externa de la envoltura nuclear , que también tiene ribosomas adheridos. (wikipedia.org)
Dentro del núcleo, encontramos el nucleolo, que es responsable de la síntesis de ribosomas. (docentesdigitalestv.org)

5] Camillo Golgi recibió el Premio Nobel de Medicina en 1906 junto a Santiago Ramón y Cajal. (wikipedia.org)
El aparato de Golgi  Debe su nombre a Camillo Golgi Premio Nobel de Medicina en 1906. (slideshare.net)

El complejo de Golgi o aparato de Golgi[1] es un orgánulo presente en todas las células eucariotas que forma parte del sistema de endomembranas. (wikipedia.org)
La morfología del complejo de Golgi (GC en inglés), es específica del tipo de célula y depende del estado de actividad de la misma. (wikipedia.org)
5] El investigador Camillo Golgi desarrolló un método de tinción que se basa en una solución de plata, que pone en evidencia la estructura localizada y multicapa de este complejo. (wikipedia.org)
Aparato de Golgi: Es similar en forma al complejo o aparato de Golgi de las células vegetales, formado por tres partes: los sacos membranosos, túbulos, por donde se envían las sustancias al interior y exterior de la célula, y, por último, las vacuolas. (genial.ly)
El complejo es un dímero y en la figura ha sido coloreado por subunidades. (naukas.com)
Lo más relevante del nuevo artículo es la reconstrucción 3D del complejo RBD-ACE2-B 0 AT1 que muestra en gran detalle la unión entre ACE2 de la célula huésped y RBD del coronavirus. (naukas.com)
Complejo de Golgi. (preguntasprincipales.com)
La desmosome o macula adherens es el tercer componente del complejo. (fcien.edu.uy)

Núcleo Es la estructura característica de las células eucariotas. (genial.ly)
Hay varias diferencias entre ambas, pero la mayor distinción es que las eucariotas tienen un núcleo verdadero que contiene el material genético de la célula, mientras que las procariotas no tienen núcleo y su material genético flota en el citoplasma. (elbibliote.com)
Además también se cree que este proceso ocasiono la membrana nuclear que es conocida como una de las características principales cuando se habla de las células eucariotas . (tareaeducativa.com)

Controla el intercambio de sustancias de la célula con el medio exterior, es decir, el alimento que entra y los residuos que se expulsan. (genial.ly)
Esta delgada estructura es semipermeable, lo que significa que controla qué sustancias pueden entrar y salir de la célula. (docentesdigitalestv.org)
Por el contrario, la célula es una maquinaria perfecta de intercambio y transformación de material químico y genético, un laboratorio de química en el que, al contrario de uno real, las sustancias no se hallan en frascos cerradas, sino dispersas o contenidas en estructuras, uniéndose y transformándose con un protocolo exacto, impidiendo mezclas letales y manteniendo reacciones químicas certeras y rápidas, mediante esas complejísimas moléculas llamadas enzimas. (cuvsi.com)

4] Fue descrito en gran detalle por el científico italiano Camillo Golgi en 1889, como aparato reticular interno en células de Purkinje del cerebelo de búho, mediante una tinción llamada reazione nera. (wikipedia.org)
La obra entonces es, básicamente, una revisión bibliográfica del tema, en donde se incluyen figuras de artículos originales del italiano Camillo Golgi, micrografías electrónicas de aparatos de Golgi de células animales y de plantas y un mapa molecular, entre otros aspectos. (plazayvaldes.com.mx)

El proceso de resorción se inicia cuando el aparato de Golgi de la células excreta lisosomas con enzimas capaces de producir un microambiente ácido por debajo de la membrana arrugada ( * ) como consecuencia del transporte de protones mediante la bomba de protones ATP-dependiente, el intercambio Na+/H+ y la anhidrasa carbónica. (iqb.es)
Fagocitosis * Lisosomas: son estructura de doble membrana lipoproteica, se forman a partir del aparato del golgi, y contienen enzimas digestivas, las cuales degradan materiales provenientes de exterior o de la misma célula . (buenastareas.com)
otra sustancia que es externa a este sistema de membranas o citosol, formado por un liquido acuoso que contiene proteínas enzimas y átomos. (unprofesor.com)

El citoesqueleto es una red de fibras largas que forman el marco estructural de la célula. (medlineplus.gov)
[ 6 ] Estos filamentos forman el citoesqueleto , que es una red de elementos fibrosos, que brindan soporte y forma a la célula y la deja dirigir el movimiento. (wikipedia.org)
As proteínas son despois levadas ao interior de vesículas, as cales se evaxinan do aparato de Golgi e viaxan ao longo do citoesqueleto á periferia da célula. (wikipedia.org)

Lisosomas: Son orgánulos formados a partir del Aparato de Golgi. (genial.ly)
Células es la estructura mas pequeña capaz de realizar por si misma las tres funciones vitales: nutrición, relación y reproducción, todos los organismos vivos están formados por células . (buenastareas.com)
Estos se encuentran formados por el aparato de Golgi, además son células que son consideradas grandes. (tareaeducativa.com)
Est n formados por una cabeza hidrof lica o polar y dos colas hidrof bicas o apolares , es decir, son mol culas anfip ticas . (upv.es)

8][9] El aparato de Golgi teñido, se muestra como una estructura morfológica densa, con forma algo cambiante y mal definida. (wikipedia.org)
10] El aparato de Golgi es una estructura de membrana, y está compuesto por la agrupación estrecha de sáculos planos llamados cisternas y de túbulos. (wikipedia.org)
Más de 200 juegos interactivos para aprender las células, animal y vegetal, así como los huesos, músculos, aparatos y sistemas del cuerpo humano, la tabla periódica, los estados de agregación de la materia y la estructura del átomo (modelo de Bohr). (didactalia.net)
Centriolos: El centrosoma es característico de la célula animal y es una estructura cilíndrica y hueca compuesta por dos centriolos dispuestos de forma perpendicular entre sí. (genial.ly)
Cada célula es como un pequeño mundo en sí misma, con una estructura y función específicas que le permiten llevar a cabo las tareas necesarias para la vida. (docentesdigitalestv.org)
Es una estructura de soporte y da cierta movilidad a las articulaciones. (wikipedia.org)
Si la pupila, que es un mero agujero por el que pasa la luz, fuese de color azul, querría decir que la zona de retina que vemos a través del citado agujero o alguna otra estructura intermedia estaría reflejando el color azul. (blogspot.com)
La idea es distribuir un gran número de biomoléculas sobre un sustrato en diferentes orientaciones y analizar las imágenes de un microscopio electrónico para obtener una reconstrucción de su estructura tridimensional. (naukas.com)
Un organelo u orgánulo es una estructura específica dentro de una célula. (preguntasprincipales.com)
Organelo Un organelo u orgánulo es una estructura subcelular que lleva a cabo uno o más trabajos específicos en la célula, al igual que un órgano lo hace en el cuerpo. (bitelplus.com.pe)
El desmosoma es una estructura bipartita formada por la cooperación de dos células. (fcien.edu.uy)

La vacuola de la célula vegetal es un organelo multifuncional. (significados.com)

Las células de los vertebrados contienen una cinta de Golgi, que consta de numerosas pilas de cisternas, conectadas por redes tubulares, conformando un orgánulo único. (wikipedia.org)

Proteína que interviene en el transporte entre el RETÍCULO ENDOPLÁSMICO y el APARATO DE GOLGI. (bvsalud.org)

El Golgi está formado principalmente por 4-6 sáculos aplanados o cisternas (dictiosomas) que se encuentran apilados unos encima de otros, y cuya función es completar el procesamiento y eventual secreción de algunas macromoléculas. (wikipedia.org)
14] Plantas hay numerosas estructuras similares a los dictiosomas del Golgi, son más pequeñas, poco desarrolladas, o bien cisternas individuales y dispersas por el citoplasma, su número puede variar entre decenas y cien. (wikipedia.org)

7] Con el microscopio óptico el aparato de Golgi no es visible en la célula sin teñir, debido a que su índice de refracción es similar al del citoplasma que lo circunda. (wikipedia.org)
7] Los invertebrados, las plantas y algunos hongos, tienen pilas de Golgi individuales o en pares, distribuidas por el citoplasma. (wikipedia.org)
El citosol es el medio acuoso del citoplasma que engloba numerosas estructuras especializadas llamadas organelos. (slideshare.net)
El retículo endoplasmático (RE)  Es un sistema de membranas que recorre el citoplasma. (slideshare.net)
Es en el citoplasma donde ocurren muchas de las reacciones químicas de la célula. (docentesdigitalestv.org)
El retículo endoplasmático es una red de membranas que se extiende por todo el citoplasma. (docentesdigitalestv.org)
Para facilitar el estudio es posible dividir las células en tres partes principales: membrana plasmática, citoplasma y núcleo. (buenastareas.com)
La citocinesis es el proceso que realizan las células para separar el citoplasma cuando se divide. (significados.com)
El citoplasma inmediatamente subyacente a las membranas es relativamente denso y es el sitio de inserción de los filamentos orientados transversalmente que comprende la denominada red terminal. (fcien.edu.uy)

Las células eucarióticas poseen sus organelos rodeados por una membrana que permite que cada uno de ellos esté especializado para llevar una actividad en particular El núcleo  Generalmente es el organelo más conspicuo de la célula. (slideshare.net)
Cuáles son los organelos celulares y cuál es su función? (preguntasprincipales.com)
Una de las características principales es que la membrana se dobló hasta crear diversas invaginaciones que forman lo que conocemos como organelos. (tareaeducativa.com)
Es así que los organelos están rodeados de una membrana que permite separar la función que cumplen cada uno de ellos. (bitelplus.com.pe)

Por ejemplo, el aparato digestivo, el aparato respiratorio y el aparato circulatorio. (anec.org)

El aspecto ultraestructural es de vacuolas de tamaño variable en forma de media luna, de copa o de disco. (wikipedia.org)
El aparato de Golgi tiene aspecto de una pila de sacos vacíos formado por membranas. (slideshare.net)

la forma de la célula es variable por tal manera es la expresión de la adaptación a una diversidad de funciones. (monografias.com)
Es la unidad más pequeña de la vida y cooperan para llevar a cabo todas las funciones necesarias para la vida, como el metabolismo, el crecimiento y la reproducción. (anec.org)
El núcleo, desde el punto de vista técnico es un organelo, se estudia aparte en virtud de sus numerosas y diversas funciones. (buenastareas.com)
Un truco para aprender y memorizar esta unidad didáctica es coger lápiz y papel y diversas pinturas o rotuladores de colores y empezar a dibujar las estructuras celulares y hacer diagramas y gráficos de sus funciones. (cuvsi.com)

Cada célula está definida por su forma, color o componentes celulares, son estas características las que la identifican y las hacen diferentes en cuanto a su función y ubicación, es así como funciona y están estipulados en la naturaleza sus grupos. (monografias.com)
Su función es albergar los orgánulos celulares y contribuir al movimiento de estos. (wikipedia.org)
Es un material acuoso que es una solución o suspensión de biomoléculas vitales celulares. (wikipedia.org)
sin embargo, la tasa de fecundación artificial es baja, posiblemente por daños celulares aún no determinados. (scielo.org.pe)
Su función principal es la degradación de desechos celulares y la digestión de partículas extrañas que ingresan a la célula. (docentesdigitalestv.org)

Con respecto a su utilización en el embarazo, la FDA ( Food and Drug Administration) en USA cataloga la HCQ como del grupo "C", es decir, que el riesgo no puede descartarse, no hay estudios en humanos y los resultados en animales para riesgo fetal han sido positivos para riesgo fetal o carentes de él. (encolombia.com)

En el dominio S1 se encuentra la región que se une al virus, mientras que S2 es responsable de la fusión de las membranas (más detalles en LCMF, 24 feb 2020 ). (naukas.com)
La zonula occludens es una especialización tipo cinturón en la que las membranas de la unidad adyacente convergen y fusionan, borrando el espacio intercelular en distancias variables. (fcien.edu.uy)

Una de estas estructuras es el flagelo, con forma de látigo, que le permite a la célula moverse. (significados.com)

Es un organelo que se encarga de la distribución y el envío de los productos químicos de la célula, prepara los materiales para que sean liberados por la célula hacia el espacio intercelular, mediante el proceso de secreción. (slideshare.net)
Este mismo proceso es usado en los mecanismos de defensa contra microorganismos patógenos, como las micobacterias que causan la tuberculosis, y buscamos identificar cómo este organismo modifica esas moléculas para evitar ser degradado. (dicyt.com)
3) La beta-oxidación de ácidos grasos es un proceso intramitocondrial. (epidemiologiamolecular.com)
5) la fosforilación oxidativa es un proceso vinculado a membrana plasmática. (epidemiologiamolecular.com)

Este es un organismo el cual se encuentra localizado en todas aquellas células de las plantas. (tareaeducativa.com)

Es el organelo especializado en procesar y administrar la información de la célula. (genial.ly)
Cuál organelo es el encargado de la síntesis de proteínas? (preicfesconestilo.com)
En síntesis el corazón y el alma de un orgánulo es el tener sus componentes separados lo que permite, por ejemplo, que se de una alta concentración de proteínas o de ácidos, y esto crea el ambiente necesario para que cada organelo pueda cumplir con su función específica. (bitelplus.com.pe)

Es una sola entidad viva que está formada por sistemas de órganos. (anec.org)

En 1668 el italiano Francisco Redí la refutó mediante un sencillo, pero brillante experimento, la conclusión a la cual llegó fue de que es errónea, tuvo el mérito de plantear que los seres vivos surgen por causas naturales, en vez de recurrir a la intervención de dioses sobrenaturales. (rincondelvago.com)

Anatomía32

Organismos8

Compuestos Químicos y Drogas91

Técnicas y Equipos Analíticos, Diagnósticos y Terapéuticos18

Fenómenos y Procesos25

Disciplinas y Ocupaciones3

Tecnología, Industria, Agricultura1

Ciencia de la Información3

Atención de Salud1

Denominaciones Geográficas1

Aparato de Golgi

Brefeldino A

Retículo Endoplásmico

Tiamina Pirofosfatasa

Microscopía Electrónica

Proteína Coatómero

Transporte de Proteína

Membranas Intracelulares

Transporte Biológico

Proteínas de la Membrana

Ciclopentanos

Galactosiltransferasas

Proteínas de Transporte Vesicular

Vesículas Cubiertas por Proteínas de Revestimiento

Compartimento Celular

Manosidasas

Datos de Secuencia Molecular

Red trans-Golgi

Membrana Celular

Proteína Coat de Complejo I

Uridina Difosfato Galactosa

Glicosilación

Microscopía Fluorescente

Fracciones Subcelulares

Microscopía Inmunoelectrónica

Secuencia de Aminoácidos

Línea Celular

Nocodazol

4-Cloro-7-nitrobenzofurazano

Células HeLa

Lisosomas

Osmio

Monensina

Técnica del Anticuerpo Fluorescente

Fraccionamiento Celular

Proteínas de Unión al GTP rab

Orgánulos

Vacuolas

Factor 1 de Ribosilacion-ADP

N-Acetil-Lactosamina Sintasa

Endosomas

Microtúbulos

Vías Secretoras

Cricetinae

Procesamiento Proteico-Postraduccional

Proteínas Recombinantes de Fusión

Proteínas Fluorescentes Verdes

Ácido N-Acetilneuramínico Citidina Monofosfato

Mutación

Inhibidores de la Síntesis de la Proteína

Proteínas Portadoras

Vesículas Transportadoras

Células CHO

Endocitosis

Uridina Difosfato Xilosa

Glicoproteínas

Citoplasma

Organoides

Ceramidas

Hígado

Histocitoquímica

Proteínas Luminiscentes

Vesículas Citoplasmáticas

Factores de Ribosilacion-ADP

Células COS

Lactosilceramidos

Ricina

Glicosiltransferasas

Microscopía Confocal

Saccharomyces cerevisiae

Glicoproteínas de Membrana

Glucosilceramidas

Cercopithecus aethiops

N-Acetilglucosaminiltransferasas

Citosol

alfa-Manosidasa

Manosil-Glicoproteína Endo-beta-N-Acetilglucosaminidasa

Gránulos Citoplasmáticos

Transfección

Esfingomielinas