Amiloide
Péptidos beta-Amiloides
Proteína Amiloide A Sérica
Precursor de Proteína beta-Amiloide
Placa Amiloide
Polipéptido Amiloide de los Islotes Pancreáticos
Amiloidosis
Hiperemia
Componente Amiloide P Sérico
Neuropatías Amiloides
Secretasas de la Proteína Precursora del Amiloide
Enfermedad de Alzheimer
Rojo Congo
Neuropatías Amiloides Familiares
Prealbúmina
Fragmentos de Péptidos
Ácido Aspártico Endopeptidasas
Presenilina-1
Tiazoles
Ratones Transgénicos
Encéfalo
Síndrome Hipereosinofílico
Priones
Estructura Secundaria de Proteína
Ovillos Neurofibrilares
Secuencia de Aminoácidos
Proteínas tau
Fosforilcolina
Multimerización de Proteína
Microscopía Electrónica de Transmisión
Microscopía de Fuerza Atómica
Nexinas de Proteasas
Microglobulina-2 beta
Compuestos de Anilina
Neuronas
Modelos Animales de Enfermedad
Endopeptidasas
Dicroismo Circular
Insulisina
Microscopía Electrónica
Conformación Proteica
Presenilina-2
Unión Proteica
Mutación
Modelos Moleculares
Estructura Terciaria de Proteína
Vacunas contra el Alzheimer
Estructura Cuaternaria de Proteína
Péptidos
Hipocampo
alfa-Sinucleína
Corteza Cerebral
Espectroscopía Infrarroja Transformadora de Fourier
Inmunohistoquímica
Neurofibrillas
Ratones Consanguíneos C57BL
Apolipoproteínas E
Enfermedad de Gerstmann-Straussler-Scheinker
Factores de Terminación de Péptidos
Apolipoproteína E4
Microglía
Envejecimiento
Células Cultivadas
Presenilinas
Enfermedades Neurodegenerativas
Receptores de Polipéptido Amiloide de Islotes Pancreáticos
Proteínas del Tejido Nervioso
Neprilisina
Islotes Pancreáticos
Procesamiento Proteico-Postraduccional
Trabajo de Rescate
Tomografía de Emisión de Positrones
Reacción de Fase Aguda
Células PC12
Resonancia Magnética Nuclear Biomolecular
Aprendizaje por Laberinto
Ensayo de Inmunoadsorción Enzimática
Lágrimas
Solubilidad
Trifluoroetanol
Enfermedades por Prión
Estabilidad Proteica
Colorantes
Gliosis
Proteínas de la Membrana
Química Encefálica
En la medicina, el término "amiloide" se refiere a un tipo anormal de proteína que puede acumularse en los tejidos y órganos del cuerpo. Esta acumulación se conoce como amiloidosis. Existen diferentes tipos de proteínas amiloides, y cada uno tiene su propio nombre y síntomas asociados. Algunos de los tipos más comunes incluyen:
* Amiloide A: Se produce en personas con trastornos crónicos del hígado y se acumula principalmente en el bazo, el hígado y la médula ósea.
* Amiloide TTR (transtiretina): Puede depositarse en varios órganos y tejidos, incluyendo el corazón, los riñones, el sistema nervioso periférico y los ojos. Existen dos formas hereditarias de amiloidosis TTR: la ATTR familial amiodarona cardiomiopatía y neuropatía y la ATTR V30M familiarla polineuropatía, ambos causados por mutaciones en el gen TTR. También existe una forma adquirida de amiloidosis TTR llamada ATTR senil, que se produce espontáneamente en personas mayores de 60 años y afecta principalmente al corazón.
* Amiloide AL (inmunoglobulina ligera kappa o lambda): Se produce en personas con trastornos de las células plasmáticas, como el mieloma múltiple y los tumores de células B, y se acumula principalmente en el corazón, los riñones, el hígado y los tejidos blandos.
* Amiloide Aβ (beta-amiloide): Se produce en personas con la enfermedad de Alzheimer y se acumula en forma de placas en el cerebro.
La acumulación de amiloide puede causar diversos síntomas, dependiendo del tipo y la ubicación de la acumulación. Los síntomas pueden incluir hinchazón, dolor e insensibilidad en las manos y los pies; problemas cardíacos, como latidos irregulares o insuficiencia cardíaca congestiva; problemas renales, como proteinuria y hematuria; y problemas neurológicos, como demencia, confusión y pérdida de memoria. El diagnóstico de la amiloidosis puede ser difícil y requiere una combinación de pruebas clínicas, de laboratorio e histopatológicas. El tratamiento depende del tipo y la gravedad de la enfermedad y puede incluir terapias dirigidas a reducir la producción o acelerar la eliminación del amiloide, como quimioterapia, trasplante de células madre y terapia con anticuerpos monoclonales.
Los péptidos beta-amiloides son pequeñas proteínas que desempeñan un papel importante en el desarrollo de la enfermedad de Alzheimer. Se forman cuando una proteína más grande llamada amiloide precursora se divide incorrectamente en fragmentos más cortos. Uno de estos fragmentos, conocido como péptido beta-amiloide o simplemente "beta-amiloide", tiene la tendencia a agruparse y formar depósitos duros llamados placas amiloides.
Estas placas se acumulan en el cerebro y dañan las células nerviosas (neuronas), interfiriendo con su funcionamiento normal y contribuyendo a la pérdida de memoria, el deterioro cognitivo y otros síntomas característicos de la enfermedad de Alzheimer. La acumulación excesiva de beta-amiloides se considera un marcador clave de la progresión de la enfermedad.
Aunque los péptidos beta-amiloides se asocian más comúnmente con el Alzheimer, también pueden desempeñar un papel en otras afecciones, como la enfermedad de Parkinson y la diabetes tipo 2.
La proteína amiloide A sérica, también conocida como SAA o proteinada amiloide A sérico-aguda, es un tipo de proteína producida principalmente en el hígado en respuesta a la inflamación aguda en el cuerpo. Forma parte de las proteínas de fase aguda, que son proteínas sintetizadas por el hígado y su concentración en sangre se incrementa durante los procesos inflamatorios.
La proteína amiloide A sérica es una precursora de la proteína amiloide que se encuentra en las placas amiloides, depósitos anormales de proteínas plegadas incorrectamente que se acumulan en los tejidos y órganos del cuerpo. La presencia de estas placas está asociada con diversas enfermedades, como la amiloidosis sistémica y las enfermedades cardiovasculares.
Es importante destacar que un aumento sostenido de los niveles de proteína amiloide A sérica en sangre puede indicar un mayor riesgo de desarrollar enfermedades cardiovasculares, especialmente aterosclerosis y enfermedad coronaria. Además, la determinación de los niveles de SAA se utiliza como marcador de inflamación aguda en diagnósticos clínicos y seguimiento de diversas patologías.
El precursor de proteína beta-amiloide, también conocido como APP (del inglés Amyloid Precursor Protein), es una proteína transmembrana integral que desempeña un papel importante en el desarrollo y la plasticidad del sistema nervioso. La proteína APP puede experimentar diversos procesos de escisión, dando como resultado la formación de diferentes fragmentos. Uno de estos fragmentos es el péptido beta-amiloide (Aβ), que se acumula y forma depósitos insolubles conocidos como placas amiloides en el cerebro de los pacientes con enfermedad de Alzheimer. Las mutaciones en el gen APP están asociadas con formas familiares raras de la enfermedad de Alzheimer. Por lo tanto, el equilibrio entre las diferentes vías de procesamiento de APP y la acumulación de fragmentos tóxicos como Aβ son cruciales para mantener la homeostasis celular y prevenir el desarrollo de enfermedades neurodegenerativas.
La placa amiloide es una acumulación anormal y resistente de proteínas mal plegadas en forma de fibrillas beta-plegadas en los tejidos y órganos. En la enfermedad de Alzheimer, las placas amiloides se forman a partir de una proteína llamada "peptido amiloide-β" (Aβ) que se acumula en el cerebro. Estas placas pueden dañar las células nerviosas y contribuir al deterioro cognitivo asociado con la enfermedad de Alzheimer. Sin embargo, las placas amiloides también se han encontrado en otras afecciones, como la amiloidosis sistémica, donde pueden afectar a diferentes órganos y tejidos del cuerpo. La presencia de placa amiloide no siempre indica una enfermedad, pero su acumulación excesiva y generalizada puede ser patológica y contribuir al desarrollo de diversas enfermedades.
Los polipéptidos amiloides de los islotes pancreáticos, también conocidos como polipéptidos amiloides islote (IAPP o Amylin), son pequeños péptidos de 37 aminoácidos producidos y secretados por las células beta del páncreas junto con la insulina. Se acumula en forma de depósitos amiloides en el páncreas de personas con diabetes tipo 2 y diabetes tipo 1 tardía, lo que contribuye a la disfunción y muerte de las células beta. La acumulación de IAPP amiloide está asociada con la inflamación y el estrés oxidativo, lo que lleva a una disminución en la secreción de insulina y la resistencia a la insulina. Además, se cree que el IAPP desempeña un papel importante en el desarrollo y progressión de la diabetes y sus complicaciones.
La amiloidosis es una enfermedad rara pero grave que ocurre cuando se acumulan proteínas anormales llamadas amiloide en diferentes órganos y tejidos del cuerpo. Estas proteínas se pliegan incorrectamente y forman fibrillas, lo que lleva a la formación de depósitos de amiloide.
Existen varios tipos de amiloidosis, cada uno causado por un tipo diferente de proteína amiloide. Los más comunes son:
1. Amiloidosis AL (inmunoglobulina ligada a la leve): Esta forma es causada por la producción excesiva de una proteína inmunoglobulina anormal por células plasmáticas malignas o benignas en la médula ósea.
2. Amiloidosis AA (proteína serica asociada a la amiloidosis secundaria): Esta forma es causada por una respuesta inflamatoria crónica, como la que se observa en enfermedades como la artritis reumatoide o la tuberculosis.
3. Amiloidosis ATTR (transtirretina relacionada con la amiloidosis hereditaria y senil): Esta forma es causada por mutaciones genéticas en el gen de la transtirretina, una proteína producida principalmente en el hígado.
Los síntomas y signos de la amiloidosis dependen del tipo y del órgano o tejido afectados. Los depósitos de amiloide pueden dañar los órganos y tejidos, lo que lleva a disfunción orgánica e insuficiencia orgánica progresiva. Las manifestaciones clínicas comunes incluyen:
- Insuficiencia cardíaca congestiva
- Arritmias cardíacas
- Neuropatía periférica (entumecimiento, hormigueo y debilidad en las extremidades)
- Hiperplasia de la lengua
- Síndrome del túnel carpiano
- Insuficiencia renal
- Disfunción hepática
- Infiltración vascular (pérdida de la visión, piel engrosada y frágil)
El diagnóstico de la amiloidosis se realiza mediante una biopsia del tejido afectado, seguida de un examen histopatológico para confirmar la presencia de depósitos de amiloide. Se pueden utilizar tinciones especiales, como la tinción de rojo congo, y técnicas inmunohistoquímicas o inmunofluorescencia para identificar el tipo de proteína de amiloide presente.
El tratamiento de la amiloidosis depende del tipo y del grado de afectación orgánica. El objetivo principal es eliminar o reducir la producción de la proteína precursora de amiloide y estabilizar o reemplazar los órganos afectados. Los tratamientos disponibles incluyen:
- Quimioterapia con agentes alquilantes, como melphalan, y esteroides
- Terapias dirigidas contra la proteína precursora de amiloide, como bortezomib o lenalidomida
- Trasplante de células madre autólogo o alogénico
- Diálisis o trasplante renal en casos de insuficiencia renal grave
- Trasplante hepático en casos de infiltración vascular grave
- Terapias de soporte, como la administración de fluidos y el control de los síntomas
La supervivencia varía según el tipo y el grado de afectación orgánica. Los pacientes con amiloidosis AL tienen una supervivencia media de 1 a 2 años, mientras que aquellos con amiloidosis AA o TTR tienen una supervivencia media de 5 a 10 años. El pronóstico ha mejorado en los últimos años gracias al desarrollo de nuevas terapias dirigidas contra la proteína precursora de amiloide y al trasplante de células madre.
La hiperemia es un término médico que se refiere al aumento del flujo sanguíneo en un área específica del cuerpo. Este fenómeno ocurre cuando los vasos sanguíneos se dilatan, lo que permite que más sangre fluya hacia los tejidos. La hiperemia puede ser causada por diversos factores, incluyendo la estimulación nerviosa, inflamación, infección o lesión tisular.
Existen diferentes tipos de hiperemia, entre ellos:
1. Hiperemia activa o arteriolar: se produce cuando los músculos lisos de las paredes arteriolares se relajan, lo que provoca una dilatación de los vasos sanguíneos y un aumento del flujo sanguíneo en la zona afectada. Esta respuesta es desencadenada por diversos estímulos, como el frío, el calor, las sustancias químicas o la actividad nerviosa.
2. Hiperemia pasiva o venosa: se produce cuando los vasos sanguíneos se dilatan como resultado de una disminución de la presión hidrostática en los capilares, lo que hace que la sangre se acumule en las venas. Esto puede suceder, por ejemplo, cuando una persona está inmóvil durante un período prolongado o cuando se encuentra en una posición de decúbito supino (acostada boca arriba).
3. Hiperemia reactiva: es una respuesta local a la isquemia tisular, que es la restricción del flujo sanguíneo en un área específica del cuerpo. Cuando los tejidos no reciben suficiente oxígeno y nutrientes, el organismo desencadena una respuesta de hiperemia reactiva para aumentar el flujo sanguíneo y restaurar el suministro de oxígeno y nutrientes a la zona afectada.
La hiperemia puede ser benéfica o perjudicial, dependiendo del contexto clínico en que se presente. Por ejemplo, una hiperemia localizada puede ayudar a acelerar el proceso de curación y reparación tisular después de una lesión o una cirugía. Sin embargo, una hiperemia generalizada o excesiva puede contribuir al desarrollo de enfermedades como la inflamación crónica, la aterosclerosis y el cáncer.
La proteína sérica amiloide A (SAA, por sus siglas en inglés) es una proteína de fase aguda producida principalmente en el hígado como respuesta a la inflamación. Cuando la SAA se acumula y no es completamente degradada, puede formar depósitos insolubles y anormales llamados componentes amiloides P (AP, por sus siglas en inglés). La amiloide P se asocia con una variedad de trastornos inflamatorios crónicos y enfermedades autoinmunes.
La acumulación de AP puede causar daño a los órganos y tejidos, lo que lleva a complicaciones graves y potencialmente fatales. Las manifestaciones clínicas de la amiloidosis por componentes P dependen del tipo y la ubicación de los depósitos amiloides. Los síntomas pueden incluir hinchazón, insuficiencia cardíaca, disfunción renal, neuropatía periférica e infiltración hepática.
El diagnóstico de la enfermedad por componentes amiloide P se realiza mediante una biopsia y el examen histológico del tejido afectado. El componente amiloide P puede identificarse mediante tinción con rojo congo o inmunohistoquímica específica para SAA. La evaluación de la carga de amiloides y la extensión de los depósitos se realiza mediante técnicas de imagen como la resonancia magnética nuclear o la tomografía computarizada.
El tratamiento de la enfermedad por componentes amiloide P implica el control de la inflamación subyacente y la prevención de la acumulación adicional de depósitos amiloides. Los medicamentos antiinflamatorios, como los corticosteroides, se utilizan a menudo para tratar la inflamación asociada con la enfermedad por componentes P. En algunos casos, se pueden considerar terapias específicas dirigidas contra el componente amiloide P, como la colestiramina o los anticuerpos monoclonales.
La prognosis de la enfermedad por componentes amiloide P depende de la extensión y la localización de los depósitos amiloides, así como del grado de disfunción orgánica asociada. La enfermedad puede ser progresiva y potencialmente mortal, especialmente si afecta al corazón o a los riñones. Sin embargo, con un diagnóstico temprano y un tratamiento apropiado, es posible controlar la enfermedad y mejorar la calidad de vida del paciente.
La neuropatía amiloide es un tipo de neuropatía periférica (una afección que daña los nervios fuera del cerebro y la médula espinal) causada por la acumulación anormal de una proteína llamada "amiloide" en los tejidos nerviosos. Esta acumulación puede dañar los nervios y provocar diversos síntomas, que pueden incluir entumecimiento, hormigueo, dolor, debilidad o pérdida de movimiento en las manos y los pies.
Existen varios tipos de neuropatías amiloides, cada una con causas diferentes. Algunas formas son hereditarias y están asociadas con mutaciones genéticas específicas que hacen que el cuerpo produzca versiones anormales de proteínas que se depositan como amiloide. Otras formas pueden ser adquiridas y están relacionadas con enfermedades subyacentes, como la enfermedad de Alzheimer, la diabetes o la enfermedad de Hodgkin.
El tratamiento de la neuropatía amiloides depende del tipo y de la gravedad de la afección. Puede incluir el control de los síntomas con medicamentos, fisioterapia o cambios en el estilo de vida, así como el tratamiento de las causas subyacentes si es posible. En algunos casos, un trasplante de células madre o un trasplante de médula ósea pueden ser opciones de tratamiento.
Las secretasas de la proteína precursora del amiloide (APP) son enzimas que participan en el procesamiento de la proteína precursora del amiloide, una proteína transmembrana presente en las células cerebrales. Existen tres tipos principales de secretasas APP:
1. Beta-secretasa (BACE-1): Esta es una proteasa aspartica que se localiza principalmente en el compartimento intracelular, donde corta la proteína precursora del amiloide para formar fragmentos beta-amiloides de 99 y 89 aminoácidos.
2. Gamma-secretasa: Esta es una complejo proteico multisubunidual que consta de cuatro componentes principales: presenilina, nicastrina, APH-1 y PEN-2. La gamma-secretasa corta el fragmento beta-amiloide generado por la beta-secretasa en diferentes longitudes, produciendo principalmente péptidos de 40 y 42 aminoácidos, los cuales se acumulan anormalmente en las placas seniles características de la enfermedad de Alzheimer.
3. Alpha-secretasa (ADAM10): Esta es una metaloproteasa que se localiza en la membrana celular y corta la proteína precursora del amiloide dentro del fragmento beta, previniendo así la formación de péptidos beta-amiloides tóxicos. La activación de la alfa-secretasa se ha sugerido como un objetivo terapéutico potencial para prevenir la patología de la enfermedad de Alzheimer.
En resumen, las secretasas APP son enzimas que participan en el procesamiento normal y anormal de la proteína precursora del amiloide, desempeñando un papel crucial en la patogénesis de la enfermedad de Alzheimer.
La Enfermedad de Alzheimer es un tipo de demencia progresiva que afecta principalmente a personas mayores de 65 años, aunque también puede presentarse en individuos más jóvenes. Es el trastorno neurodegenerativo más común y constituye entre el 60% y el 80% de los casos de demencia.
La patología se caracteriza por la acumulación anormal de proteínas en el cerebro, principalmente beta-amiloides (que forman placas amiloides) y tau (que forma ovillos neurofibrilares), lo que lleva a la muerte de las células nerviosas (neuronas). Esta degeneración neuronal provoca una pérdida gradual de memoria, cognición, capacidad de razonamiento, comportamiento y funcionalidad.
La enfermedad avanza en etapas, iniciando con ligeros problemas de memoria y dificultades para realizar tareas cotidianas hasta llegar a una fase severa donde la persona afectada pierde la capacidad de comunicarse e interactuar con su entorno.
Aunque aún no existe cura para la Enfermedad de Alzheimer, existen tratamientos que pueden ayudar a mejorar los síntomas y retrasar el avance de la enfermedad. Además, investigaciones continuas buscan nuevas formas de prevenir o detener su progresión.
El término "Rojo Congo" no está reconocido en la medicina como un término específico o una afección médica. Sin embargo, "Rojo Congo" se refiere a un tipo de bacteria que puede causar infecciones. La bacteria específica es Serratia marcescens y se encuentra comúnmente en el medio ambiente, incluidos los suelos, las plantas y el agua.
Las infecciones por Serratia marcescens pueden ocurrir en diversas partes del cuerpo, como la sangre, los pulmones, la vejiga y la piel. Los síntomas de una infección por esta bacteria dependen de la ubicación de la infección en el cuerpo. Por ejemplo, una infección en la vejiga puede causar micción dolorosa o frecuente, mientras que una infección en los pulmones puede causar tos y dificultad para respirar.
Las personas con sistemas inmunológicos debilitados, como aquellas con enfermedades crónicas o aquellas que están tomando medicamentos inmunosupresores, pueden tener un mayor riesgo de desarrollar una infección por Serratia marcescens. El tratamiento de las infecciones por esta bacteria generalmente implica la administración de antibióticos.
Las neuropatías amiloides familiares (NAF) son un grupo de trastornos neurológicos hereditarios raros caracterizados por la acumulación de proteínas anormales llamadas amiloides en los nervios periféricos. Estas proteínas se producen como resultado de mutaciones genéticas y forman depósitos que dañan y destruyen los nervios, causando diversos síntomas neurológicos.
Existen varios tipos de NAF, cada uno asociado con diferentes mutaciones genéticas y patrones de presentación clínica. Algunos de los tipos más comunes incluyen:
1. La neuropatía amiloidótica familiar tipo 1 (NAF1 o TTR-FAP): Esta forma es causada por mutaciones en el gen transtiretina (TTR) y se caracteriza por la acumulación de amiloides en los nervios periféricos, el corazón y otros tejidos. Los síntomas neurológicos pueden incluir entumecimiento, hormigueo, dolor, debilidad y atrofia muscular en las extremidades, así como problemas de visión y audición.
2. La neuropatía amiloidótica familiar tipo 2 (NAF2 o AGel-FAP): Esta forma es causada por mutaciones en el gen apolipoproteína A1 (ApoA1) y se caracteriza por la acumulación de amiloides principalmente en los nervios periféricos. Los síntomas neurológicos suelen ser más graves que en la NAF1, con una progresión rápida hacia la discapacidad y la muerte.
3. La neuropatía amiloidótica familiar tipo 3 (NAF3 o GSN-FAP): Esta forma es causada por mutaciones en el gen gelsolina (GSN) y se caracteriza por la acumulación de amiloides en los nervios periféricos, el corazón y otros tejidos. Los síntomas neurológicos pueden incluir entumecimiento, hormigueo, dolor, debilidad y atrofia muscular en las extremidades, así como problemas de visión y audición.
4. Otras formas de neuropatía amiloidótica familiar: Existen otras mutaciones genéticas menos comunes que pueden causar neuropatías amiloidóticas familiares, como las mutaciones en el gen fibrinógeno (FGA), factor XII (Hageman) (F12) y transtiretina (TTR).
El tratamiento de la neuropatía amiloidótica familiar depende del tipo y la gravedad de los síntomas. Puede incluir medicamentos para aliviar el dolor, fisioterapia, terapia ocupacional y, en algunos casos, cirugía para tratar complicaciones como úlceras o infecciones. En los últimos años, se han desarrollado nuevos tratamientos dirigidos a reducir la producción de proteínas anormales que causan la acumulación de amiloide en los nervios, como la terapia con anticuerpos monoclonales y la terapia génica. Estos tratamientos pueden ayudar a ralentizar o incluso detener el progreso de la enfermedad en algunos pacientes.
La prealbúmina, también conocida como transtiretina, es una proteína plasmática de bajo peso molecular producida principalmente por el hígado. Es soluble en suero y se utiliza como un marcador de la síntesis proteica hepática. Tiene una vida media corta de aproximadamente 2 días, lo que permite su uso como un indicador rápido de cambios en la producción de proteínas.
La prealbúmina está compuesta por cuatro subunidades idénticas y se une reversiblemente a la tiroxina (T4) y la retinol-binding protein (RBP), desempeñando un papel en el transporte de estas moléculas en el cuerpo.
En la práctica clínica, los niveles séricos de prealbúmina se utilizan a menudo como un indicador del estado nutricional y de la función hepática. Los niveles bajos de prealbúmina pueden estar asociados con desnutrición, enfermedad hepática, inflamación crónica y algunas enfermedades renales. Sin embargo, su utilidad como marcador nutricional puede verse afectada por factores como la edad, el sexo, la obesidad y las enfermedades crónicas.
Los fragmentos de péptidos son secuencias cortas de aminoácidos que resultan de la degradación o escisión de proteínas más grandes. A diferencia de los péptidos completos, que contienen un número específico y una secuencia completa de aminoácidos formados por la unión de dos o más aminoácidos, los fragmentos de péptidos pueden consistir en solo algunos aminoácidos de la cadena proteica original.
Estos fragmentos pueden producirse naturalmente dentro del cuerpo humano como resultado del metabolismo proteico normal o pueden generarse artificialmente en un laboratorio para su uso en diversas aplicaciones, como la investigación biomédica y el desarrollo de fármacos.
En algunos casos, los fragmentos de péptidos pueden tener propiedades biológicas activas y desempeñar funciones importantes en el organismo. Por ejemplo, algunos péptidos hormonales, como la insulina y la gastrina, se sintetizan a partir de precursores proteicos más grandes y se liberan al torrente sanguíneo en forma de fragmentos de péptidos activos.
En el contexto clínico y de investigación, los fragmentos de péptidos también pueden utilizarse como marcadores bioquímicos para ayudar a diagnosticar diversas condiciones médicas. Por ejemplo, los niveles elevados de determinados fragmentos de péptidos en la sangre o en otras muestras biológicas pueden indicar la presencia de ciertas enfermedades, como el cáncer y las enfermedades neurodegenerativas.
Las ácido asparticas endopeptidasas son un tipo específico de enzimas proteolíticas, que cortan las largas cadenas de proteínas en pequeños péptidos o aminoácidos individuales. Estas enzimas pertenecen a la familia de las proteasas y tienen un sitio activo con dos residuos de ácido aspártico que catalizan el proceso de hidrólisis de los enlaces peptídicos.
Las endopeptidasas de ácido aspártico se encuentran ampliamente distribuidas en la naturaleza y desempeñan diversas funciones importantes en organismos vivos, como la maduración y activación de proteínas y péptidos hormonales, la digestión y procesamiento de proteínas alimentarias, y el reciclaje y eliminación de proteínas dañadas o desnaturalizadas.
Una de las endopeptidasas de ácido aspártico más conocidas es la enzima pepsina, que se encuentra en el estómago y ayuda a descomponer las proteínas de los alimentos en pequeños péptidos y aminoácidos para su absorción. Otras endopeptidasas de ácido aspártico importantes incluyen la renina, una enzima producida por el riñón que participa en la regulación de la presión arterial, y la cathepsin D, una enzima intracelular involucrada en la degradación y reciclaje de proteínas.
En medicina, las endopeptidasas de ácido aspártico pueden utilizarse como marcadores bioquímicos de diversas enfermedades, como el cáncer y las enfermedades neurodegenerativas. Por ejemplo, se ha demostrado que los niveles de ciertas endopeptidasas de ácido aspártico están elevados en pacientes con cáncer de mama y ovario, lo que sugiere que pueden utilizarse como biomarcadores para el diagnóstico y el seguimiento del tratamiento. Del mismo modo, los niveles anormales de endopeptidasas de ácido aspártico se han asociado con enfermedades neurodegenerativas como la enfermedad de Alzheimer y la enfermedad de Parkinson, lo que sugiere que pueden desempeñar un papel importante en el proceso patológico de estas enfermedades.
La presenilina-1 es un gen (PSEN1) que proporciona instrucciones para la producción de una proteína llamada presenilina 1. Esta proteína desempeña un papel importante en el procesamiento de proteínas conocidas como precursores de las proteínas beta-amiloides, que son componentes clave de las placas amiloides, depósitos anormales encontrados en el cerebro de personas con la enfermedad de Alzheimer.
Las mutaciones en el gen PSEN1 son una causa común de la forma temprana o familiar de la enfermedad de Alzheimer. Estas mutaciones hacen que la proteína presenilina 1 sea menos funcional o estable, lo que lleva a un aumento en la producción y acumulación de las formas tóxicas de las proteínas beta-amiloides. La acumulación de estas proteínas tóxicas daña las células nerviosas (neuronas) del cerebro, lo que provoca los síntomas de la enfermedad de Alzheimer.
Además de su papel en la enfermedad de Alzheimer, la presenilina 1 también está involucrada en el procesamiento de otras proteínas y en la señalización celular. Las variantes del gen PSEN1 también se han asociado con un mayor riesgo de desarrollar la enfermedad de Alzheimer de inicio tardío, aunque su impacto es menos dramático que las mutaciones causantes de la enfermedad.
Los tiazoles son un tipo de compuesto heterocíclico que contiene un anillo de cinco miembros con un átomo de nitrógeno y un átomo de azufre. En la medicina, los tiazolidinedionas son una clase de fármacos que contienen un anillo tiazol-2,4-dion y se utilizan en el tratamiento de la diabetes tipo 2. Estos fármacos actúan como agonistas de los receptores PPAR-γ, lo que aumenta la sensibilidad a la insulina y mejora el control glucémico. Algunos ejemplos de tiazolidinedionas incluyen pioglitazona y rosiglitazona. Es importante señalar que los fármacos tiazolidinedionas han sido asociados con efectos secundarios graves, como insuficiencia cardíaca congestiva y fallo hepático, por lo que su uso está restringido en algunos países.
Los ratones transgénicos son un tipo de roedor modificado geneticamente que incorpora un gen o secuencia de ADN exógeno (procedente de otro organismo) en su genoma. Este proceso se realiza mediante técnicas de biología molecular y permite la expresión de proteínas específicas, con el fin de estudiar sus funciones, interacciones y efectos sobre los procesos fisiológicos y patológicos.
La inserción del gen exógeno se lleva a cabo generalmente en el cigoto (óvulo fecundado) o en embriones tempranos, utilizando métodos como la microinyección, electroporación o virus vectoriales. Los ratones transgénicos resultantes pueden manifestar características particulares, como resistencia a enfermedades, alteraciones en el desarrollo, crecimiento o comportamiento, según el gen introducido y su nivel de expresión.
Estos modelos animales son ampliamente utilizados en la investigación biomédica para el estudio de diversas enfermedades humanas, como cáncer, diabetes, enfermedades cardiovasculares, neurológicas y otras patologías, con el objetivo de desarrollar nuevas terapias y tratamientos más eficaces.
El encéfalo, en términos médicos, se refiere a la estructura más grande y complexa del sistema nervioso central. Consiste en el cerebro, el cerebelo y el tronco del encéfalo. El encéfalo es responsable de procesar las señales nerviosas, controlar las funciones vitales como la respiración y el latido del corazón, y gestionar las respuestas emocionales, el pensamiento, la memoria y el aprendizaje. Está protegido por el cráneo y recubierto por tres membranas llamadas meninges. El encéfalo está compuesto por billones de neuronas interconectadas y células gliales, que together forman los tejidos grises y blancos del encéfalo. La sangre suministra oxígeno y nutrientes a través de una red de vasos sanguíneos intrincados. Cualquier daño o trastorno en el encéfalo puede afectar significativamente la salud y el bienestar general de un individuo.
El síndrome hipereosinofílico (HES) es un trastorno sanguíneo raro y crónico caracterizado por niveles persistentemente altos de eosinófilos en la sangre, que son un tipo de glóbulos blancos. Aunque normalmente los eosinófilos representan menos del 5-10% de los glóbulos blancos totales, en el HES este porcentaje aumenta significativamente, a menudo superando el 1,500 células por microlitro.
La causa exacta del síndrome hipereosinofílico no se conoce completamente, pero se cree que está relacionada con una producción anormal de eosinófilos en la médula ósea. Algunos casos están asociados con trastornos hematológicos subyacentes, como leucemia mieloide crónica o neoplasias mieloproliferativas. En otros casos, el HES puede ser idiopático, lo que significa que no hay una causa clara identificable.
Los síntomas del síndrome hipereosinofílico pueden variar ampliamente y dependen de la gravedad de la enfermedad y de los órganos afectados. Los eosinófilos desempeñan un papel importante en el sistema inmunológico, pero cuando sus niveles están elevados durante un largo período pueden causar daño tisular y fibrosis progresiva en diversos órganos, como el corazón, los pulmones, la piel, el sistema nervioso y el hígado.
Algunos de los síntomas más comunes del HES incluyen:
- Fatiga
- Debilidad
- Pérdida de peso
- Fiebre
- Sudoración nocturna
- Tos crónica
- Dificultad para respirar
- Dolor torácico
- Erupciones cutáneas o lesiones en la piel
- Dolores articulares y musculares
- Náuseas, vómitos y diarrea
- Confusión o cambios cognitivos leves
El diagnóstico del síndrome hipereosinofílico se basa en los hallazgos clínicos, los resultados de laboratorio y la evaluación de imágenes médicas. Se requiere una biopsia de médula ósea para confirmar el diagnóstico y determinar si hay una neoplasia subyacente o un trastorno mieloproliferativo. El tratamiento del HES depende de la gravedad de la enfermedad y de los órganos afectados. Puede incluir corticosteroides, hidroxiurea, interferón alfa o quimioterapia dirigida contra células malignas, si están presentes. En casos graves, se puede considerar un trasplante de médula ósea. El pronóstico del síndrome hipereosinofílico varía ampliamente y depende de la causa subyacente y la respuesta al tratamiento.
Los priones son proteínas patológicas anormales que pueden inducir a otras proteínas normales de la misma especie a convertirse en la forma anormal, conduciendo así a una cascada de cambios progresivos y dañinos en las células del sistema nervioso. Las formas anormales de estas proteínas tienen propiedades de auto-propagación y resistencia a los procesos de degradación celular, lo que lleva a su acumulación en tejidos neurales.
La enfermedad de las vacas locas (encefalopatía espongiforme bovina) y la variante de la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob en humanos son ejemplos de enfermedades causadas por priones. Estas enfermedades se caracterizan por una degeneración progresiva del tejido cerebral, causando síntomas neurológicos graves como demencia, problemas de movimiento y, finalmente, la muerte. La transmisión de estas enfermedades puede ocurrir a través del consumo de alimentos contaminados con priones o, en raras ocasiones, por procedimientos médicos que involucran tejidos infectados (como trasplantes de tejido cerebral). No existe cura conocida para estas enfermedades y los esfuerzos de prevención se centran en evitar la exposición a los priones.
La estructura secundaria de las proteínas se refiere a los patrones locales y repetitivos de enlace de hidrógeno entre los grupos amino e hidroxilo (-NH y -CO) del esqueleto polipeptídico. Los dos tipos principales de estructura secundaria son las hélices alfa (α-hélice) y las láminas beta (β-lámina).
En una hélice alfa, la cadena lateral de cada aminoácido sobresale desde el eje central de la hélice. La hélice alfa es derecha, lo que significa que gira en el sentido de las agujas del reloj si se mira hacia abajo desde el extremo N-terminal. Cada vuelta completa de la hélice contiene 3,6 aminoácidos y tiene una distancia axial de 0,54 nm entre residuos adyacentes.
Las láminas beta son estructuras planas formadas por dos o más cadenas polipeptídicas unidas lateralmente a través de enlaces de hidrógeno. Las cadenas laterales de los aminoácidos se alternan por encima y por debajo del plano de la lámina beta. Las láminas beta pueden ser paralelas, donde las direcciones N- y C-terminales de todas las cadenas polipeptídicas son aproximadamente paralelas, o antiparalelas, donde las direcciones N- y C-terminales de las cadenas alternan entre arriba y abajo.
La estructura secundaria se deriva de la conformación local adoptada por la cadena polipeptídica y es influenciada por los tipos de aminoácidos presentes en una proteína particular, así como por las interacciones entre ellos. Es importante destacar que la estructura secundaria se establece antes que la estructura terciaria y cuaternaria de las proteínas.
La amiloidosis familiar es una afección genética rara en la que se acumulan proteínas anormales llamadas amiloides en los tejidos y órganos del cuerpo. Estas proteínas se producen como resultado de mutaciones en genes específicos, lo que hace que las proteínas se plieguen incorrectamente y formen fibrillas amiloides insolubles.
La acumulación de estas fibrillas puede dañar los tejidos y órganos, afectando su función normal. La enfermedad puede afectar a varios órganos y sistemas corporales, como el corazón, los riñones, el hígado, los nervios y el sistema gastrointestinal.
Los síntomas de la amiloidosis familiar pueden variar ampliamente dependiendo del órgano o sistema afectado. Algunos de los síntomas más comunes incluyen:
* Hinchazón en las piernas y los pies
* Fatiga
* Pérdida de apetito y peso
* Dolor articular y muscular
* Náuseas, vómitos y diarrea
* Disfunción eréctil
* Cambios en el pensamiento y la memoria
* Insuficiencia cardíaca congestiva
El diagnóstico de amiloidosis familiar puede ser desafiante y requiere una evaluación médica exhaustiva, que incluye pruebas genéticas y de tejidos. El tratamiento de la enfermedad generalmente implica el control de los síntomas y la prevención de la progresión de la enfermedad.
La terapia dirigida a las proteínas tau y la inmunoterapia son algunos de los tratamientos emergentes para la amiloidosis familiar. En casos graves, se puede considerar un trasplante de células madre o de órganos. La prevención de la enfermedad implica la identificación y el asesoramiento genético de las personas en riesgo.
Los ovillos neurofibrilares son agregados anormales de proteínas tau que se encuentran en el interior de las neuronas en varias enfermedades neurológicas progresivas, incluyendo la enfermedad de Alzheimer. Normalmente, la proteína tau desempeña un papel importante en la estabilidad de los microtúbulos dentro de las células nerviosas. Sin embargo, en ciertas condiciones patológicas, esta proteína puede sufrir modificaciones químicas que conducen a su agregación y formación de ovillos neurofibrilares. Estos ovillos interfieren con la función normal de las neuronas y contribuyen al deterioro cognitivo y otras manifestaciones clínicas de las enfermedades donde están presentes.
La secuencia de aminoácidos se refiere al orden específico en que los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos para formar una proteína. Cada proteína tiene su propia secuencia única, la cual es determinada por el orden de los codones (secuencias de tres nucleótidos) en el ARN mensajero (ARNm) que se transcribe a partir del ADN.
Las cadenas de aminoácidos pueden variar en longitud desde unos pocos aminoácidos hasta varios miles. El plegamiento de esta larga cadena polipeptídica y la interacción de diferentes regiones de la misma dan lugar a la estructura tridimensional compleja de las proteínas, la cual desempeña un papel crucial en su función biológica.
La secuencia de aminoácidos también puede proporcionar información sobre la evolución y la relación filogenética entre diferentes especies, ya que las regiones conservadas o similares en las secuencias pueden indicar una ascendencia común o una función similar.
Las proteínas tau, también conocidas como proteínas tubulina asociadas, son proteínas solubles que se encuentran principalmente en los axones de las neuronas. Se unen a y estabilizan los microtúbulos, que son estructuras cruciales dentro de las células que contribuyen al mantenimiento del esqueleto celular y al transporte de vesículas y orgánulos a lo largo del axón.
Las proteínas tau tienen propiedades de unión al fosfato y pueden ser fosforiladas, es decir, adquirir grupos fosfato, en respuesta a diversos estímulos celulares. Bajo condiciones fisiológicas, la fosforilación está regulada y controla las interacciones de tau con otros componentes celulares. Sin embargo, en ciertas enfermedades neurodegenerativas, como la enfermedad de Alzheimer, se produce una hiperfosforilación anormal de las proteínas tau, lo que provoca su agregación y formación de ovillos neurofibrilares. Estos ovillos contribuyen al deterioro progresivo de las neuronas y al daño cognitivo asociado a estas enfermedades.
La fosfatidilcolina (también conocida como lecitina) es un tipo de fosfolípido que se encuentra en las membranas celulares de los organismos vivos. Es una molécula anfipática, lo que significa que tiene una cabeza polar hidrofílica (que atrae el agua) y dos colas no polares hidrofóbicas (que repelen el agua). La cabeza polar está formada por un grupo fosfato y la cola no polar está compuesta por dos cadenas de ácidos grasos y un grupo de colina.
La fosfatidilcolina desempeña un papel importante en la integridad estructural y funcional de las membranas celulares, ya que ayuda a mantener la fluidez y la permeabilidad adecuadas. También es un componente clave del sistema de vesículas intracelulares, que participan en el transporte de lípidos y proteínas dentro y fuera de las células.
Además, la fosfatidilcolina se utiliza a menudo como suplemento dietético y se ha investigado por sus posibles beneficios para la salud, como la mejora del metabolismo de las grasas, la reducción del colesterol sérico y la protección contra el daño oxidativo. Sin embargo, se necesita más investigación para confirmar estos efectos y determinar las dosis óptimas y la seguridad a largo plazo.
La multimerización de proteínas es un proceso en el que varias subunidades o monómeros de una misma proteína se unen entre sí para formar un complejo proteinoso más grande, llamado multímero. Este proceso es fundamental para la estructura y función de muchas proteínas, especialmente aquellas involucradas en la señalización celular, el transporte de moléculas a través de membranas y la regulación de vías bioquímicas. La multimerización puede ocurrir a través de enlaces covalentes o no covalentes (como interacciones hidrofóbicas, puentes de hidrógeno o interacciones iónicas) entre los monómeros. El grado de multimerización varía dependiendo del tipo de proteína y puede incluir la formación de dímeros, trímeros, tetrámeros, oligómeros y, en algunos casos, polímeros muy grandes. La multimerización también puede regular la actividad de las enzimas, ya que a menudo solo son activas cuando forman un complejo multimérico.
La Microscopía Electrónica de Transmisión (TEM, por sus siglas en inglés) es una técnica de microscopía que utiliza un haz de electrones para iluminar una muestra y crear una imagen de alta resolución. Los electrones, con una longitud de onda mucho más corta que la luz visible, permiten obtener imágenes detalladas a nivel molecular y atómico.
En TEM, la muestra se prepara muy delgada (generalmente menos de 100 nanómetros) para permitir el paso del haz de electrones. Luego, este haz atraviesa la muestra y es enfocado por lentes electrónicos, produciendo una proyección de la estructura interna de la muestra sobre un detector de imágenes. La información obtenida puede incluir detalles sobre la morfología, composición química y estructura cristalina de la muestra.
Esta técnica se utiliza en diversos campos de las ciencias, como biología, física, química y materiales, proporcionando información valiosa sobre la ultraestructura de células, tejidos, virus, bacterias, polímeros, composites y otros materiales.
La Microscopía de Fuerza Atómica (AFM, por sus siglas en inglés) es una técnica de microscopía de barrido de sonda que permite la visualización y manipulación directa de muestras a nivel atómico o molecular. En AFM, una punta afilada unida a un brazo flexible se mueve sobre la superficie de la muestra. Las interacciones entre la punta y los átomos individuales de la superficie causan deflexiones en el brazo que son medidas y utilizadas para generar una imagen topográfica de la superficie con una resolución lateral y vertical extremadamente alta, a menudo en el rango de nanómetros o incluso fracciones de nanómetro.
La AFM puede funcionar en diferentes modos, como contacto, no contacto o tapping, lo que permite adaptarse a una variedad de muestras y propiedades superficiales. Además de la imagen topográfica, la AFM también puede medir otras propiedades de la superficie, como las fuerzas intermoleculares, la rigidez, la adhesión, la fricción y la conductividad eléctrica, entre otras. Estas capacidades hacen de la AFM una herramienta poderosa en diversos campos, como la física, la química, la biología, la medicina y las ciencias de los materiales.
La nexina de proteasas, también conocida como ATXN3 o ataxina-3, es una proteína que en humanos está codificada por el gen ATXN3. Esta proteína contiene un dominio de repetición de poliglutamina y pertenece a la familia de las desubiquitinantes, que son enzimas que participan en la eliminación de ubiquitinas de otras proteínas. La nexina de proteasas se localiza principalmente en el núcleo celular y desempeña un papel importante en la proteólisis y el mantenimiento del equilibrio proteico dentro de la célula. Las mutaciones en este gen se han asociado con la ataxia espinocerebelosa tipo 3 (SCA3), una enfermedad neurodegenerativa hereditaria que afecta al cerebelo y otros sistemas nerviosos.
Un pliegue de proteína es una estructura tridimensional específica adoptada por una proteína después de su plegamiento, que está determinada por la secuencia de aminoácidos. Es la disposición espacial particular de los segmentos de cadena polipeptídica que resulta en la formación de una estructura compacta y bien organizada, capaz de realizar las funciones propias de la proteína. Existen diferentes tipos de pliegues de proteínas, como el alfa/beta, beta/alpha, alfa/alfa, entre otros, los cuales se clasifican según la organización espacial de los dominios alfa-helicoidales y láminas beta antiparalelas. El pliegue de proteínas es crucial para la estabilidad y función de las proteínas, y su alteración puede conducir a enfermedades.
La microglobulina-2 beta, también conocida como Beta-2-microglobulina (β2M), es un componente proteico pequeño y ligero de los complejos mayor de histocompatibilidad de clase I (MHC de clase I). Los MHC de clase I son moléculas que presentan antígenos en la superficie celular y desempeñan un papel crucial en el sistema inmunitario adaptativo. La β2M se une a las cadenas pesadas alpha del MHC de clase I para formar un heterotrímero estable que participa en la presentación de péptidos endógenos al receptor de células T.
La β2M también se encuentra como componente de otras proteínas no relacionadas con el MHC, como las neonatales Fc receptores (FcRn), que participan en la homeostasis de las inmunoglobulinas y el transporte de péptidos a través de células.
La concentración sérica de β2M se utiliza como un marcador bioquímico de la disfunción renal, especialmente en la enfermedad renal crónica (ERC). Esto se debe a que el riñón es responsable de eliminar la β2M del torrente sanguíneo. Por lo tanto, un aumento en los niveles séricos de β2M puede indicar una disminución en la función renal o una sobrecarga antigénica. Además, altos niveles de β2M se asocian con un peor pronóstico y supervivencia en pacientes con ERC.
Los compuestos de anilina son derivados químicos de la anilina, que es una amina aromática básica con la fórmula C6H5NH2. La anilina se puede obtener a partir del benceno mediante nitración y posterior reducción. Los compuestos de anilina se utilizan en la síntesis de una variedad de productos, como colorantes, medicamentos y plásticos.
Los compuestos de anilina pueden variar en su estructura química y propiedades, dependiendo del grupo funcional unido a la molécula de anilina. Algunos ejemplos comunes de compuestos de anilina incluyen fenilhidrazina, sulfanilamida y paracetamol (también conocido como acetaminofén).
Es importante tener en cuenta que algunos compuestos de anilina pueden ser tóxicos o cancerígenos, especialmente si se exponen a ellos en altas concentraciones. Por lo tanto, es crucial manejar estos compuestos con precaución y seguir las pautas de seguridad recomendadas por los organismos reguladores y los fabricantes.
Las neuronas, en términos médicos, son células especializadas del sistema nervioso que procesan y transmiten información por medio de señales eléctricas y químicas. Se considera que son las unidades funcionales básicas del sistema nervioso. Las neuronas están compuestas por tres partes principales: el soma o cuerpo celular, los dendritos y el axón. El cuerpo celular contiene el núcleo de la célula y los orgánulos donde ocurre la síntesis de proteínas y ARN. Los dendritos son extensiones del cuerpo celular que reciben las señales entrantes desde otras neuronas, mientras que el axón es una prolongación única que puede alcanzar longitudes considerables y se encarga de transmitir las señales eléctricas (potenciales de acción) hacia otras células, como otras neuronas, músculos o glándulas. Las sinapsis son las conexiones especializadas en las terminales axónicas donde las neuronas se comunican entre sí, liberando neurotransmisores que difunden a través del espacio sináptico y se unen a receptores en la membrana postsináptica de la neurona adyacente. La comunicación sináptica es fundamental para la integración de señales y el procesamiento de información en el sistema nervioso.
Los Modelos Animales de Enfermedad son organismos no humanos, generalmente mamíferos o invertebrados, que han sido manipulados genéticamente o experimentalmente para desarrollar una afección o enfermedad específica, con el fin de investigar los mecanismos patofisiológicos subyacentes, probar nuevos tratamientos, evaluar la eficacia y seguridad de fármacos o procedimientos terapéuticos, estudiar la interacción gen-ambiente en el desarrollo de enfermedades complejas y entender los procesos básicos de biología de la enfermedad. Estos modelos son esenciales en la investigación médica y biológica, ya que permiten recrear condiciones clínicas controladas y realizar experimentos invasivos e in vivo que no serían éticamente posibles en humanos. Algunos ejemplos comunes incluyen ratones transgénicos con mutaciones específicas para modelar enfermedades neurodegenerativas, cánceres o trastornos metabólicos; y Drosophila melanogaster (moscas de la fruta) utilizadas en estudios genéticos de enfermedades humanas complejas.
Las endopeptidasas son enzimas digestivas que cortan específicamente los enlaces peptídicos internos de las proteínas y péptidos, rompiendo así las cadenas polipeptídicas en segmentos más pequeños. Estas enzimas desempeñan un papel crucial en la digestión y absorción de proteínas en el organismo. Se encuentran principalmente en los jugos gástricos y pancreáticos del sistema digestivo, así como en diversos tejidos y órganos. Su actividad es esencial para el metabolismo normal de las proteínas y la regulación de varios procesos fisiológicos, incluyendo la señalización celular y la neurotransmisión.
El dicroismo circular es un fenómeno óptico que ocurre cuando la luz polarizada se hace incidir sobre una sustancia y esta absorbe selectivamente la luz con diferentes grados de rotación. Este efecto fue descubierto por John Frederick William Herschel en 1820.
En términos médicos, el dicroismo circular se utiliza a menudo en el campo de la microscopía y la espectroscopia para el estudio de moléculas quirales, como los aminoácidos y los azúcares. La luz polarizada que pasa a través de una sustancia dicroica experimentará un desplazamiento en su plano de polarización, lo que permite a los científicos obtener información sobre la estructura y composición química de la muestra.
En particular, el dicroismo circular se ha utilizado en la investigación biomédica para estudiar la estructura y orientación de las moléculas de colágeno y otras proteínas fibrosas en tejidos como la piel, los tendones y los ligamentos. También se ha empleado en el análisis de muestras de sangre y otros fluidos biológicos para detectar y medir la concentración de moléculas quirales presentes.
En resumen, el dicroismo circular es un método no invasivo y sensible que permite a los científicos obtener información detallada sobre la estructura y composición química de las muestras biológicas, lo que resulta útil en diversas aplicaciones clínicas y de investigación.
Desde un punto de vista médico, "insulinasa" o "insulinosidasa" se refiere a una enzima que puede descomponer o degradar la insulina. La insulina es una hormona crucial que regula los niveles de glucosa en la sangre, y su degradación es un proceso normal y necesario en el cuerpo. Sin embargo, el término "insulinisina" no se utiliza ampliamente en la literatura médica o científica. En su lugar, los profesionales de la salud y los investigadores suelen referirse a las enzimas específicas que descomponen la insulina, como la proteasa dependiente de zinc o la tripsina. Por lo tanto, es posible que el término "insulinisina" no esté bien definido o sea inconsistente en el contexto médico y biológico.
La microscopía electrónica es una técnica de microscopía que utiliza un haz electrónico en lugar de la luz visible para iluminar el espécimen y obtener imágenes ampliadas. Los electrones tienen longitudes de onda mucho más cortas que los fotones, permitiendo una resolución mucho mayor y, por lo tanto, la visualización de detalles más finos. Existen varios tipos de microscopía electrónica, incluyendo la microscopía electrónica de transmisión (TEM), la microscopía electrónica de barrido (SEM) y la microscopía electrónica de efecto de túnel (STM). Estos instrumentos se utilizan en diversas aplicaciones biomédicas, como la investigación celular y molecular, el análisis de tejidos y la caracterización de materiales biológicos.
La conformación proteica se refiere a la estructura tridimensional que adquieren las cadenas polipeptídicas una vez que han sido sintetizadas y plegadas correctamente en el proceso de folding. Esta conformación está determinada por la secuencia de aminoácidos específica de cada proteína y es crucial para su función biológica, ya que influye en su actividad catalítica, interacciones moleculares y reconocimiento por otras moléculas.
La conformación proteica se puede dividir en cuatro niveles: primario (la secuencia lineal de aminoácidos), secundario (estructuras repetitivas como hélices alfa o láminas beta), terciario (el plegamiento tridimensional completo de la cadena polipeptídica) y cuaternario (la organización espacial de múltiples cadenas polipeptídicas en una misma proteína).
La determinación de la conformación proteica es un área importante de estudio en bioquímica y biología estructural, ya que permite comprender cómo funcionan las proteínas a nivel molecular y desarrollar nuevas terapias farmacológicas.
La presenilina-2 es una proteína que desempeña un papel importante en el sistema nervioso central. Es codificada por el gen PSEN2 y es miembro de la familia de las proteasas intramembrana. La presenilina-2 se localiza principalmente en el retículo endoplásmico y en las membranas sinápticas.
La mutación del gen que codifica para la presenilina-2 se ha relacionado con la enfermedad de Alzheimer de inicio temprano, una forma hereditaria de demencia que afecta a personas menores de 65 años. Las mutaciones en este gen pueden conducir a la producción de una forma anormal o disfuncional de la proteína presenilina-2, lo que puede provocar la acumulación anormal de las proteínas beta-amiloides y la formación de placas amiloides en el cerebro. Estas placas son una característica patológica clave de la enfermedad de Alzheimer.
Además, la presenilina-2 también desempeña un papel importante en la señalización celular y el metabolismo de lípidos, y se ha demostrado que interactúa con otras proteínas implicadas en la enfermedad de Alzheimer, como la proteína precursora de la amiloide (APP) y la proteína tau.
En la terminología médica y bioquímica, una "unión proteica" se refiere al enlace o vínculo entre dos o más moléculas de proteínas, o entre una molécula de proteína y otra molécula diferente (como un lípido, carbohidrato u otro tipo de ligando). Estas interacciones son cruciales para la estructura, función y regulación de las proteínas en los organismos vivos.
Existen varios tipos de uniones proteicas, incluyendo:
1. Enlaces covalentes: Son uniones fuertes y permanentes entre átomos de dos moléculas. En el contexto de las proteínas, los enlaces disulfuro (S-S) son ejemplos comunes de este tipo de unión, donde dos residuos de cisteína en diferentes cadenas polipeptídicas o regiones de la misma cadena se conectan a través de un puente sulfuro.
2. Interacciones no covalentes: Son uniones más débiles y reversibles que involucran fuerzas intermoleculares como las fuerzas de Van der Waals, puentes de hidrógeno, interacciones iónicas y efectos hidrofóbicos/hidrofílicos. Estas interacciones desempeñan un papel crucial en la formación de estructuras terciarias y cuaternarias de las proteínas, así como en sus interacciones con otras moléculas.
3. Uniones enzimáticas: Se refieren a la interacción entre una enzima y su sustrato, donde el sitio activo de la enzima se une al sustrato mediante enlaces no covalentes o covalentes temporales, lo que facilita la catálisis de reacciones químicas.
4. Interacciones proteína-proteína: Ocurren cuando dos o más moléculas de proteínas se unen entre sí a través de enlaces no covalentes o covalentes temporales, lo que puede dar lugar a la formación de complejos proteicos estables. Estas interacciones desempeñan un papel fundamental en diversos procesos celulares, como la señalización y el transporte de moléculas.
En resumen, las uniones entre proteínas pueden ser covalentes o no covalentes y desempeñan un papel crucial en la estructura, función y regulación de las proteínas. Estas interacciones son esenciales para una variedad de procesos celulares y contribuyen a la complejidad y diversidad de las funciones biológicas.
En términos médicos, una mutación se refiere a un cambio permanente y hereditable en la secuencia de nucleótidos del ADN (ácido desoxirribonucleico) que puede ocurrir de forma natural o inducida. Esta alteración puede afectar a uno o más pares de bases, segmentos de DNA o incluso intercambios cromosómicos completos.
Las mutaciones pueden tener diversos efectos sobre la función y expresión de los genes, dependiendo de dónde se localicen y cómo afecten a las secuencias reguladoras o codificantes. Algunas mutaciones no producen ningún cambio fenotípico visible (silenciosas), mientras que otras pueden conducir a alteraciones en el desarrollo, enfermedades genéticas o incluso cancer.
Es importante destacar que existen diferentes tipos de mutaciones, como por ejemplo: puntuales (sustituciones de una base por otra), deletérreas (pérdida de parte del DNA), insercionales (adición de nuevas bases al DNA) o estructurales (reordenamientos más complejos del DNA). Todas ellas desempeñan un papel fundamental en la evolución y diversidad biológica.
Los Modelos Moleculares son representaciones físicas o gráficas de moléculas y sus estructuras químicas. Estos modelos se utilizan en el campo de la química y la bioquímica para visualizar, comprender y estudiar las interacciones moleculares y la estructura tridimensional de las moléculas. Pueden ser construidos a mano o generados por computadora.
Existen diferentes tipos de modelos moleculares, incluyendo:
1. Modelos espaciales: Representan la forma y el tamaño real de las moléculas, mostrando los átomos como esferas y los enlaces como palos rígidos o flexibles que conectan las esferas.
2. Modelos de barras y bolas: Consisten en una serie de esferas (átomos) unidas por varillas o palos (enlaces químicos), lo que permite representar la geometría molecular y la disposición espacial de los átomos.
3. Modelos callejones y zigzag: Estos modelos representan las formas planas de las moléculas, con los átomos dibujados como puntos y los enlaces como líneas que conectan esos puntos.
4. Modelos de superficies moleculares: Representan la distribución de carga eléctrica alrededor de las moléculas, mostrando áreas de alta densidad electrónica como regiones sombreadas o coloreadas.
5. Modelos computacionales: Son representaciones digitales generadas por computadora que permiten realizar simulaciones y análisis de las interacciones moleculares y la dinámica estructural de las moléculas.
Estos modelos son herramientas esenciales en el estudio de la química, ya que ayudan a los científicos a visualizar y comprender cómo interactúan las moléculas entre sí, lo que facilita el diseño y desarrollo de nuevos materiales, fármacos y tecnologías.
La estructura terciaria de una proteína se refiere a la disposición tridimensional de sus cadenas polipeptídicas, incluyendo las interacciones entre los diversos grupos químicos de los aminoácidos que la componen (como puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, enlaces ionícos y fuerzas hidrofóbicas). Esta estructura es responsable de la función biológica de la proteína, ya que determina su actividad catalítica, reconocimiento de ligandos o interacciones con otras moléculas. La estructura terciaria se adquiere después de la formación de la estructura secundaria (alfa hélices y láminas beta) y puede ser stabilizada por enlaces covalentes, como los puentes disulfuro entre residuos de cisteína. La predicción y el análisis de la estructura terciaria de proteínas son importantes áreas de investigación en bioinformática y biología estructural.
Actualmente, no existen vacunas aprobadas para prevenir o tratar la enfermedad de Alzheimer. Durante las últimas décadas, se han llevado a cabo varios ensayos clínicos con diferentes tipos de vacunas contra el Alzheimer, ya que se ha encontrado que la eliminación de las placas amiloides, una de las características patológicas del Alzheimer, puede mejorar los síntomas y ralentizar la progresión de la enfermedad en modelos animales.
Sin embargo, ninguna de estas vacunas ha demostrado ser segura y eficaz en ensayos clínicos en humanos. El principal desafío ha sido encontrar una forma de inducir una respuesta inmunitaria específica contra las placas amiloides sin provocar una respuesta excesiva que pueda causar efectos secundarios graves, como la inflamación del cerebro.
En los últimos años, se han explorado diferentes enfoques, como las vacunas de péptidos y las vacunas de ARNm, pero aún no se ha aprobado ninguna para su uso clínico. Por lo tanto, la definición médica actual de "vacunas contra el Alzheimer" se refiere a los diferentes tipos de vacunas que están en desarrollo y que todavía no han sido aprobadas para su uso en humanos.
La estructura cuaternaria de las proteínas se refiere a la disposición espacial y la organización de múltiples subunidades o cadenas polipeptídicas individuales dentro de una única proteína. Cuando varias cadenas polipeptídicas interactúan entre sí mediante enlaces no covalentes, como puentes de hidrógeno, interacciones ionogénicas y fuerzas de van der Waals, forman un complejo multimérico o quaternario.
Este nivel de organización estructural es específico de cada tipo de proteína y desempeña un papel crucial en su función biológica. La estructura cuaternaria puede variar desde simétrica, como en la hemoglobina, donde cuatro subunidades idénticas se organizan en dos pares, hasta asimétrica, como en el caso de algunos receptores y complejos enzimáticos. La determinación de la estructura cuaternaria es importante para comprender las interacciones moleculares y las funciones de las proteínas en los procesos celulares y fisiológicos.
Los péptidos son pequeñas moléculas compuestas por cadenas cortas de aminoácidos, los bloques de construcción de las proteínas. Los péptidos se forman cuando dos o más aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos, que son enlaces covalentes formados a través de una reacción de condensación entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del siguiente.
Los péptidos pueden variar en longitud, desde dipeptidos (que contienen dos aminoácidos) hasta oligopéptidos (que tienen entre 3 y 10 aminoácidos) y polipéptidos (con más de 10 aminoácidos). Los péptidos con longitudes específicas pueden tener funciones biológicas particulares, como actuar como neurotransmisores, hormonas o antimicrobianos.
La secuencia de aminoácidos en un péptido determina su estructura tridimensional y, por lo tanto, su función biológica. Los péptidos pueden sintetizarse naturalmente en el cuerpo humano o producirse artificialmente en laboratorios para diversas aplicaciones terapéuticas, nutricionales o de investigación científica.
El hipocampo es una estructura cerebral en forma de caballo de mar que desempeña un papel crucial en la memoria y el aprendizaje espacial. Se encuentra dentro del lóbulo temporal medial de cada hemisferio cerebral y forma parte del sistema límbico, que está involucrado en las emociones, la motivación y otras funciones autónomas.
El hipocampo consta de varias regiones distintas, incluidas la amigdala, el giro dentado y los cuerpos amontonados. Las neuronas en estas áreas procesan información sensorial y ayudan a almacenar recuerdos a corto plazo como nuevos recuerdos a largo plazo. También desempeña un papel importante en la navegación y la orientación espacial, ya que ayuda a formar mapas cognitivos del entorno circundante.
La lesión o daño en el hipocampo se ha relacionado con diversos trastornos neurológicos y psiquiátricos, como la enfermedad de Alzheimer, la epilepsia y la depresión. La estimulación del hipocampo también se ha investigado como un posible tratamiento para trastornos cognitivos y afectivos.
La α-sinucleína (también escrita como alfa-sinucleína) es una proteína abundante en el cerebro y se localiza principalmente en las terminaciones nerviosas. Se cree que desempeña un papel importante en la transmisión de señales químicas entre células nerviosas (neuronas).
La α-sinucleína puede agruparse anormalmente y formar depósitos proteicos insolubles llamados "cuerpos de Lewy", que son una característica patológica común en varias enfermedades neurodegenerativas, incluyendo la enfermedad de Parkinson, la demencia con cuerpos de Lewy y la atrofia sistémica multisistema. Estos agregados anormales de α-sinucleína pueden ser tóxicos para las neuronas y contribuir al daño y muerte celular que ocurre en estas enfermedades.
La acumulación y propagación de los cuerpos de Lewy en el cerebro se ha relacionado con la progresión de los síntomas y el deterioro cognitivo y motor en estas enfermedades neurodegenerativas. Sin embargo, la función exacta de la α-sinucleína y los mecanismos por los cuales su agregación conduce a la neurodegeneración siguen siendo objeto de investigación activa.
La corteza cerebral, también conocida como la corteza cerebral o la neocorteza en mamíferos, es la parte externa y más desarrollada del telencéfalo. Es una capa de tejido nervioso de aproximadamente 2 a 4 mm de grosor que cubre la superficie de los hemisferios cerebrales y desempeña un papel crucial en la cognición, la percepción sensorial, el movimiento, la memoria, el lenguaje y la conciencia.
La corteza cerebral está organizada en seis capas histológicas distintas, cada una de las cuales contiene diferentes tipos de neuronas y glía. Las capas se denominan I a VI, comenzando por la más externa e internamente hacia la profundidad del tejido.
La corteza cerebral se divide en varias áreas funcionales conocidas como áreas de Brodmann, designadas con números romanos (por ejemplo, área 1, área 2, etc.). Cada área de Brodmann está especializada en una función particular y contiene diferentes tipos de neuronas y conexiones que desempeñan un papel importante en la ejecución de esa función.
La corteza cerebral también está involucrada en la integración de información sensorial y motora, lo que permite a los organismos interactuar con su entorno y tomar decisiones basadas en la información sensorial entrante. Además, la corteza cerebral desempeña un papel importante en el procesamiento del lenguaje y la memoria, y está involucrada en la generación de pensamientos y comportamientos conscientes.
En resumen, la corteza cerebral es una parte crucial del cerebro que desempeña un papel fundamental en muchas funciones cognitivas superiores, como la percepción sensorial, el movimiento, el lenguaje, la memoria y la conciencia.
La espectroscopia infrarroja transformada de Fourier (FTIR) es una técnica analítica que utiliza un espectrómetro para producir un espectro infrarrojo de una muestra mediante la transformación de Fourier de una interferograma generado por un interferómetro. La luz infrarroja se dirige hacia la muestra y parte de esta luz es absorbida por los enlaces químicos de la muestra, lo que resulta en un patrón característico de absorciones conocido como espectro. Cada molécula tiene un espectro único dependiendo de su composición y estructura química, lo que permite su identificación e incluso cuantificación en algunos casos. La FTIR se utiliza en diversas aplicaciones médicas y biomédicas, como el análisis de tejidos y líquidos biológicos, la detección de drogas y toxinas, el estudio de polímeros biocompatibles y la caracterización de fármacos y sus interacciones con sistemas biológicos.
La inmunohistoquímica es una técnica de laboratorio utilizada en patología y ciencias biomédicas que combina los métodos de histología (el estudio de tejidos) e inmunología (el estudio de las respuestas inmunitarias del cuerpo). Consiste en utilizar anticuerpos marcados para identificar y localizar proteínas específicas en células y tejidos. Este método se utiliza a menudo en la investigación y el diagnóstico de diversas enfermedades, incluyendo cánceres, para determinar el tipo y grado de una enfermedad, así como también para monitorizar la eficacia del tratamiento.
En este proceso, se utilizan anticuerpos específicos que reconocen y se unen a las proteínas diana en las células y tejidos. Estos anticuerpos están marcados con moléculas que permiten su detección, como por ejemplo enzimas o fluorocromos. Una vez que los anticuerpos se unen a sus proteínas diana, la presencia de la proteína se puede detectar y visualizar mediante el uso de reactivos apropiados que producen una señal visible, como un cambio de color o emisión de luz.
La inmunohistoquímica ofrece varias ventajas en comparación con otras técnicas de detección de proteínas. Algunas de estas ventajas incluyen:
1. Alta sensibilidad y especificidad: Los anticuerpos utilizados en esta técnica son altamente específicos para las proteínas diana, lo que permite una detección precisa y fiable de la presencia o ausencia de proteínas en tejidos.
2. Capacidad de localizar proteínas: La inmunohistoquímica no solo detecta la presencia de proteínas, sino que también permite determinar su localización dentro de las células y tejidos. Esto puede ser particularmente útil en el estudio de procesos celulares y patológicos.
3. Visualización directa: La inmunohistoquímica produce una señal visible directamente en el tejido, lo que facilita la interpretación de los resultados y reduce la necesidad de realizar análisis adicionales.
4. Compatibilidad con microscopía: Los métodos de detección utilizados en la inmunohistoquímica son compatibles con diferentes tipos de microscopía, como el microscopio óptico y el microscopio electrónico, lo que permite obtener imágenes detalladas de las estructuras celulares e intracelulares.
5. Aplicabilidad en investigación y diagnóstico: La inmunohistoquímica se utiliza tanto en la investigación básica como en el diagnóstico clínico, lo que la convierte en una técnica versátil y ampliamente aceptada en diversos campos de estudio.
Sin embargo, la inmunohistoquímica también presenta algunas limitaciones, como la necesidad de disponer de anticuerpos específicos y de alta calidad, la posibilidad de obtener resultados falsos positivos o negativos debido a reacciones no específicas, y la dificultad para cuantificar con precisión los niveles de expresión de las proteínas en el tejido. A pesar de estas limitaciones, la inmunohistoquímica sigue siendo una técnica poderosa y ampliamente utilizada en la investigación y el diagnóstico de diversas enfermedades.
En la medicina y la patología, las neurofibrillas se definen como estructuras intracelulares anormales encontradas en ciertos tipos de células nerviosas (neuronas) en el cerebro. Estas estructuras están hechas de una proteína anormalmente plegada y acumulada llamada tau, la cual se encuentra en forma soluble normalmente en los axones de las neuronas sanas.
Sin embargo, en ciertas condiciones patológicas como la enfermedad de Alzheimer, la proteína tau se hiperfosforila y agrega incorrectamente, formando fibrillas anómalas que se polimerizan para formar los depósitos insolubles llamados ovillos neurofibrilares. La acumulación de estos ovillos neurofibrilares en el cerebro es una característica patológica clave de la enfermedad de Alzheimer y otras enfermedades neurodegenerativas relacionadas con la proteína tau, como la parálisis supranuclear progresiva y la demencia frontotemporal.
La presencia de neurofibrillas en el cerebro se asocia con la pérdida de neuronas y la disfunción sináptica, lo que lleva a los déficits cognitivos y físicos observados en estas enfermedades neurodegenerativas. Aunque actualmente no existe una cura para estas enfermedades, la investigación sobre las neurofibrillas y la proteína tau sigue siendo un área activa de investigación en el campo de la neurología y la gerontología.
Los ratones consanguíneos C57BL, también conocidos como ratones de la cepa C57BL o C57BL/6, son una cepa inbred de ratones de laboratorio que se han utilizado ampliamente en la investigación biomédica. La designación "C57BL" se refiere al origen y los cruces genéticos específicos que se utilizaron para establecer esta cepa particular.
La letra "C" indica que el ratón es de la especie Mus musculus, mientras que "57" es un número de serie asignado por el Instituto Nacional de Estándares y Tecnología (NIST) en los Estados Unidos. La "B" se refiere al laboratorio original donde se estableció la cepa, y "L" indica que fue el laboratorio de Little en la Universidad de Columbia.
Los ratones consanguíneos C57BL son genéticamente idénticos entre sí, lo que significa que tienen el mismo conjunto de genes en cada célula de su cuerpo. Esta uniformidad genética los hace ideales para la investigación biomédica, ya que reduce la variabilidad genética y facilita la comparación de resultados experimentales entre diferentes estudios.
Los ratones C57BL son conocidos por su resistencia a ciertas enfermedades y su susceptibilidad a otras, lo que los hace útiles para el estudio de diversas condiciones médicas, como la diabetes, las enfermedades cardiovasculares, el cáncer y las enfermedades neurológicas. Además, se han utilizado ampliamente en estudios de genética del comportamiento y fisiología.
Las apolipoproteínas E (ApoE) son un tipo importante de proteínas que se encuentran en las lipoproteínas, como los quilomicrones, las lipoproteínas de muy baja densidad (VLDL), las lipoproteínas de densidad intermedia (IDL) y las lipoproteínas de baja densidad (LDL). La ApoE desempeña un papel crucial en el metabolismo de los lípidos, especialmente en la clearance del colesterol del torrente sanguíneo.
Existen tres subtipos principales de ApoE en humanos, designados como ApoE2, ApoE3 y ApoE4. Estas variantes difieren entre sí en solo una o dos aminoácidos, pero tienen un gran impacto en la función de la proteína y en el riesgo de desarrollar enfermedades cardiovasculares y otras afecciones relacionadas con el colesterol.
La ApoE media la unión de las lipoproteínas al receptor de lipoproteínas de baja densidad (LDLR) en el hígado, lo que facilita la internalización y el catabolismo de las lipoproteínas y, por lo tanto, la eliminación del colesterol del torrente sanguíneo. La eficacia con que cada subtipo de ApoE media esta unión varía, siendo la ApoE3 la más eficiente, seguida de la ApoE4 y la ApoE2.
Las personas que heredan el alelo ApoE4 tienen un mayor riesgo de desarrollar enfermedades cardiovasculares y enfermedad de Alzheimer, mientras que aquellos con el alelo ApoE2 tienen un menor riesgo de enfermedad cardiovascular pero un mayor riesgo de desarrollar hiperlipoproteinemia tipo III, una afección caracterizada por niveles elevados de lipoproteínas ricas en colesterol en la sangre.
En resumen, la ApoE es una proteína importante que media el metabolismo del colesterol y las lipoproteínas en el cuerpo humano. Las variaciones genéticas en la secuencia de la ApoE pueden tener importantes implicaciones para la salud cardiovascular y neurológica.
La Enfermedad de Gerstmann-Straussler-Scheinker (GSS) es una enfermedad extremadamente rara y letal del sistema nervioso central, que pertenece al grupo de las encefalopatías espongiformes transmisibles o priones. Se caracteriza por la aparición progresiva de problemas neurológicos graves, como ataxia (pérdida de control muscular), demencia y movimientos involuntarios anormales.
La GSS se hereda de forma autosómica dominante, lo que significa que si uno de los padres tiene la enfermedad, hay un 50% de probabilidad de que el hijo herede el gen defectuoso y desarrolle la enfermedad. El gen anormal está asociado con la producción de una proteína prion, llamada priónica, que se pliega incorrectamente y forma agregados tóxicos en las células nerviosas del cerebro.
La edad de inicio de los síntomas varía entre los 30 y los 60 años, y la progresión de la enfermedad es rápida, con una duración media de la enfermedad de aproximadamente 5 a 6 años. No existe cura ni tratamiento específico para la GSS, y el pronóstico es fatal.
Los factores de terminación de péptidos, también conocidos como tRNAs aminoacilados especializados o factores de liberación, son moléculas de ARN de transferencia (tRNAs) que no transportan un aminoácido específico sino que participan en la terminación de la traducción durante la biosíntesis de proteínas. Estos factores desempeñan un papel crucial en la liberación del polipéptido recién sintetizado desde el ribosoma, marcando así el final de la síntesis de una cadena polipeptídica.
Existen tres factores de terminación principales en procariotas, designados como RF1, RF2 y RF3. RF1 y RF2 reconocen los codones de parada UAA y UAG, respectivamente, mientras que RF3 actúa como un factor de intercambio de GTP que ayuda a la disociación del RF1 o RF2 del ribosoma después de la terminación. En eucariotas, solo hay dos factores de terminación principales, eRF1 y eRF3, donde eRF1 reconoce los tres codones de parada UAA, UAG y UGA, y eRF3 también actúa como un factor de intercambio de GTP.
La unión del factor de terminación adecuado al codón de parada en el ARNm desencadena la hidrolisis del enlace peptidil-tRNA, lo que conduce a la liberación del polipéptido y la separación del ribosoma de la secuencia de ARNm traducida. Esto permite que el proceso de síntesis de proteínas se reinicie en nuevas regiones del ARNm o que los componentes del ribosoma se reciclen para su uso en futuras traducciones.
La apolipoproteína E (apoE) es una proteína que desempeña un papel importante en el metabolismo de las lipoproteínas, particularmente en la eliminación de las lipoproteínas de baja densidad (VLDL y IDL) y las lipoproteínas de muy baja densidad (LPVDL) del torrente sanguíneo. Existen tres alelos principales de este gen: E2, E3 y E4.
La apolipoproteína E4 es una isoforma específica de la proteína apoE, codificada por el alelo E4 del gen APOE. La presencia del alelo E4 se asocia con un mayor riesgo de desarrollar enfermedad cardiovascular y, especialmente, enfermedad de Alzheimer. Las personas que heredan una copia del alelo E4 tienen aproximadamente el doble de probabilidades de desarrollar la enfermedad de Alzheimer en comparación con aquellos que no lo llevan. Además, las personas que heredan dos copias del alelo E4 (es decir, son homocigotos para E4) tienen un riesgo aún mayor de desarrollar la enfermedad de Alzheimer.
Es importante señalar que el alelo E4 no es la única causa de la enfermedad de Alzheimer y que muchas personas con este alelo nunca desarrollan la enfermedad. Además, existen otros factores de riesgo importantes, como la edad avanzada y la historia familiar de la enfermedad.
La microglía es el tipo residente de macrófago del sistema nervioso central (SNC). Forman alrededor del 10-15% de todas las células gliales en el cerebro adulto y desempeñan un papel crucial en la respuesta inmune y la homeostasis del SNC. Se originan del tejido conectivo mesodérmico durante el desarrollo embrionario y se distribuyen por todo el sistema nervioso central antes de la migración de las neuronas.
Las microglías tienen procesos ramificados que constantemente escanean su entorno en busca de patógenos, daño celular o proteínas anormales. Cuando se activan por señales inflamatorias o daño tisular, cambian su morfología a una fenotipo ameboide y secretan diversas citocinas, quimiocinas y factores de crecimiento que ayudan a reparar el tejido cerebral dañado y a combatir infecciones. Además, desempeñan un papel importante en la eliminación de los cuerpos de Engelmann (restos degenerativos neuronales), las células apoptóticas y otros detritos celulares mediante fagocitosis.
La disfunción o alteración de la microglía se ha relacionado con varias enfermedades neurológicas, como la enfermedad de Alzheimer, la esclerosis múltiple, la enfermedad de Parkinson y lesiones cerebrales traumáticas. Por lo tanto, comprender el papel y la regulación de las microglías es fundamental para desarrollar nuevas estrategias terapéuticas para tratar diversas afecciones neurológicas.
El término 'envejecimiento' en el contexto médico se refiere al proceso natural y gradual de cambios que ocurren en el cuerpo humano a medida que una persona avanza en edad. Estos cambios afectan tanto a la apariencia física como a las funciones internas.
El envejecimiento puede manifestarse a nivel:
1. Celular: Los telómeros (extremos de los cromosomas) se acortan con cada división celular, lo que eventualmente lleva a la muerte celular. También hay una disminución en la capacidad del cuerpo para reparar el ADN dañado.
2. Fisiológico: Se producen cambios en los sistemas cardiovascular, pulmonar, muscular-esquelético, inmunológico y nervioso que pueden resultar en una disminución de la resistencia a las enfermedades, pérdida de masa muscular, debilidad ósea, deterioro cognitivo leve y aumento del riesgo de padecer enfermedades crónicas como diabetes, enfermedades cardiovasculares y cáncer.
3. Psicológico: Se pueden experimentar cambios en el estado de ánimo, la memoria, el pensamiento y la percepción. Algunas personas pueden sentirse más irritables, ansiosas o deprimidas; otros pueden tener dificultades para recordar cosas o tomar decisiones.
4. Social: Los cambios en la salud y la movilidad pueden afectar la capacidad de una persona para mantener relaciones sociales y realizar actividades diarias, lo que puede conducir a sentimientos de soledad o aislamiento.
Es importante destacar que el ritmo y la forma en que una persona envejece varían ampliamente dependiendo de factores genéticos, estilo de vida, historial médico y entorno social. Mientras algunas personas pueden mantener un buen nivel de salud y funcionalidad hasta muy avanzada edad, otras pueden experimentar deterioro más temprano.
Las células cultivadas, también conocidas como células en cultivo o células in vitro, son células vivas que se han extraído de un organismo y se están propagando y criando en un entorno controlado, generalmente en un medio de crecimiento especializado en un plato de petri o una flaska de cultivo. Este proceso permite a los científicos estudiar las células individuales y su comportamiento en un ambiente controlado, libre de factores que puedan influir en el organismo completo. Las células cultivadas se utilizan ampliamente en una variedad de campos, como la investigación biomédica, la farmacología y la toxicología, ya que proporcionan un modelo simple y reproducible para estudiar los procesos fisiológicos y las respuestas a diversos estímulos. Además, las células cultivadas se utilizan en terapias celulares y regenerativas, donde se extraen células de un paciente, se les realizan modificaciones genéticas o se expanden en número antes de reintroducirlas en el cuerpo del mismo individuo para reemplazar células dañadas o moribundas.
Las presenilinas son proteínas transmembrana involucradas en el procesamiento de la proteína precursora del péptido beta-amiloide (APP) en el cerebro. Existen tres genes que codifican para las presenilinas, siendo los más importantes PSEN1 y PSEN2. Las mutaciones en estos genes se han asociado con la forma temprana de la enfermedad de Alzheimer, una forma hereditaria de demencia.
Las presenilinas son componentes clave de la gamma-secretasa, un complejo enzimático que participa en el procesamiento intramembranal de diversas proteínas, incluyendo la APP. La APP se escinde en dos pasos sucesivos por beta- y gamma-secretasa para producir péptidos beta-amiloides, que son los constituyentes principales de las placas seniles, una de las lesiones patológicas características de la enfermedad de Alzheimer. Las mutaciones en los genes de las presenilinas conducen a un aumento en la producción de péptidos beta-amiloides anómalos y tóxicos, lo que lleva al desarrollo de la enfermedad de Alzheimer.
Además de su papel en el procesamiento de la APP, las presenilinas también están involucradas en otras vías celulares, como el mantenimiento de la homeostasis del calcio y la señalización intracelular.
La cinética en el contexto médico y farmacológico se refiere al estudio de la velocidad y las rutas de los procesos químicos y fisiológicos que ocurren en un organismo vivo. Más específicamente, la cinética de fármacos es el estudio de los cambios en las concentraciones de drogas en el cuerpo en función del tiempo después de su administración.
Este campo incluye el estudio de la absorción, distribución, metabolismo y excreción (conocido como ADME) de fármacos y otras sustancias en el cuerpo. La cinética de fármacos puede ayudar a determinar la dosis y la frecuencia óptimas de administración de un medicamento, así como a predecir los efectos adversos potenciales.
La cinética también se utiliza en el campo de la farmacodinámica, que es el estudio de cómo los fármacos interactúan con sus objetivos moleculares para producir un efecto terapéutico o adversos. Juntas, la cinética y la farmacodinámica proporcionan una comprensión más completa de cómo funciona un fármaco en el cuerpo y cómo se puede optimizar su uso clínico.
Las Enfermedades Neurodegenerativas son un grupo de condiciones progresivas y a menudo irreversibles, caracterizadas por la pérdida gradual de estructura y función de las neuronas (células nerviosas) en el sistema nervioso central, incluyendo el cerebro y la médula espinal. Este proceso conduce a déficits neurológicos progressivos que pueden afectar la memoria, el movimiento, el pensamiento, el comportamiento y la sensación.
Ejemplos comunes de enfermedades neurodegenerativas incluyen:
1. Enfermedad de Alzheimer: La forma más común de demencia, caracterizada por la acumulación de placas de beta-amiloide y ovillos de tau en el cerebro.
2. Enfermedad de Parkinson: Un trastorno del movimiento marcado por temblor en reposo, rigidez, lentitud de movimientos y problemas con el equilibrio y la coordinación.
3. Esclerosis Lateral Amiotrófica (ELA): También conocida como enfermedad de Lou Gehrig, afecta las neuronas motoras que controlan los músculos voluntarios, causando debilidad y eventualmente falla muscular.
4. Esclerosis Múltiple: Una enfermedad autoinmune que daña la capa protectora (mielina) alrededor de las fibras nerviosas en el cerebro y la médula espinal, interfiriendo con la capacidad de las neuronas para comunicarse.
5. Enfermedad de Huntington: Un trastorno genético que causa deterioro cognitivo y problemas con movimientos involuntarios.
6. Ataxia: Un grupo de trastornos neurológicos que causan dificultad para controlar los movimientos musculares.
Aunque cada una de estas enfermedades tiene manifestaciones clínicas distintivas, comparten mecanismos subyacentes comunes como la inflamación, el daño oxidativo y la acumulación de proteínas anómalas o agregadas. Hasta ahora, no existe cura para ninguna de ellas, solo tratamientos sintomáticos y medidas de apoyo.
Fuentes:
- National Institute of Neurological Disorders and Stroke. (s.f.). NINDS Health Information. Recuperado el 10 de Abril de 2023, de https://www.ninds.nih.gov/Disorders/All-Disorders
- Mayo Clinic. (s.f.). Diseases and Conditions. Recuperado el 10 de Abril de 2023, de https://www.mayoclinic.org/diseases-conditions
- National Multiple Sclerosis Society. (s.f.). What is MS? Recuperado el 10 de Abril de 2023, de https://www.nationalmssociety.org/What-is-MS
Los receptores de polipéptido amiloide de islotes pancreáticos, también conocidos como receptores de amilina, son un tipo de receptor transmembrana que se une y reconoce a la amilina, un hormona peptídica producida por las células delta del páncreas. Estos receptores desempeñan un papel importante en la regulación del metabolismo de la glucosa, el apetito y el peso corporal.
La amilina se libera junto con la insulina en respuesta a la ingesta de alimentos y ayuda a regular la secreción de insulina y glucagón, dos hormonas importantes para el control del nivel de glucosa en sangre. Los receptores de amilina se encuentran en varios tejidos, incluyendo el cerebro, el hígado y los músculos, y están involucrados en la modulación de diversas funciones fisiológicas, como la sensibilidad a la insulina, el gasto energético y el equilibrio energético.
Existen al menos tres subtipos de receptores de amilina, cada uno con diferentes propiedades farmacológicas y funcionales. La activación de estos receptores se ha relacionado con una variedad de efectos beneficiosos en la salud, como la mejora de la tolerancia a la glucosa, la reducción del apetito y el peso corporal, y la protección contra el daño oxidativo y la inflamación. Por lo tanto, los receptores de amilina son un objetivo terapéutico prometedor para el tratamiento de enfermedades metabólicas como la diabetes y la obesidad.
Las proteínas del tejido nervioso se refieren a un grupo diverso de proteínas que desempeñan funciones cruciales en el desarrollo, mantenimiento y función del sistema nervioso. Estas proteínas se encuentran específicamente en las células nerviosas o neuronas y los glía, que son los tipos celulares principales en el tejido nervioso.
Algunas de las clases importantes de proteínas del tejido nervioso incluyen:
1. Canaloproteínas: Son responsables de la generación y conducción de señales eléctricas a través de las membranas neuronales. Ejemplos notables son los canales de sodio, potasio y calcio.
2. Receptores: Se unen a diversos neurotransmisores y otras moléculas señalizadoras para desencadenar respuestas intracelulares en las neuronas. Los receptores ionotrópicos y metabotrópicos son dos categorías principales de receptores en el tejido nervioso.
3. Enzimas: Participan en la síntesis, degradación y modificación de diversas moléculas importantes en las neuronas, como neurotransmisores, lípidos y otras proteínas. Ejemplos incluyen la acetilcolinesterasa, la tirosina hidroxilasa y la glutamato descarboxilasa.
4. Proteínas estructurales: Proporcionan soporte y estabilidad a las neuronas y los glía. Las neurofilamentos, tubulinas y espectrinas son ejemplos de proteínas estructurales en el tejido nervioso.
5. Proteínas de unión: Ayudan a mantener la integridad estructural y funcional de las neuronas mediante la unión de diversas moléculas, como proteínas, lípidos y ARN. Ejemplos notables son las proteínas de unión al calcio y las proteínas adaptadoras.
6. Proteínas de transporte: Facilitan el transporte de diversas moléculas a lo largo del axón y la dendrita, como neurotransmisores, iones y orgánulos. Las dineína y las cinesinas son dos categorías principales de proteínas de transporte en el tejido nervioso.
7. Proteínas de señalización: Participan en la transducción de señales dentro y entre las neuronas, regulando diversos procesos celulares, como el crecimiento axonal, la sinapsis y la neurotransmisión. Las proteínas G, los canales iónicos y las quinasas son ejemplos de proteínas de señalización en el tejido nervioso.
En resumen, el tejido nervioso contiene una gran diversidad de proteínas que desempeñan funciones cruciales en la estructura, función y supervivencia de las neuronas y los glía. La comprensión de estas proteínas y sus interacciones puede arrojar luz sobre los mecanismos moleculares subyacentes a diversos procesos neurológicos y patológicos, y proporcionar nuevas dianas terapéuticas para el tratamiento de enfermedades del sistema nervioso.
La neprilisina es una enzima importante que se encuentra en los riñones y otras partes del cuerpo. También se conoce como enzima de conversión neutra o enzima de conversión endopeptidasa neutral. Participa en la regulación del sistema renina-angiotensina-aldosterona y del sistema kinin-calicreína, que son sistemas hormonales que ayudan a regular la presión arterial y el volumen de líquido en el cuerpo.
La neprilisina descompone varias sustancias químicas importantes, incluyendo la angiotensina I, la bradiquinina y algunas formas de endotelinas y encefalinas. La inhibición de la neprilisina puede aumentar los niveles de estas sustancias químicas y conducir a una disminución de la presión arterial y otros efectos fisiológicos. Los inhibidores de la neprilisina se utilizan en el tratamiento de la insuficiencia cardíaca congestiva y otras afecciones médicas.
En resumen, la neprilisina es una enzima clave que descompone varias sustancias químicas importantes en el cuerpo y desempeña un papel crucial en la regulación de la presión arterial y el volumen de líquido.
Los islotes pancreáticos, también conocidos como islotes de Langerhans, son grupos de células endocrinas dentro del páncreas. Este órgano digerivo tiene tanto una función exocrina (liberando enzimas para ayudar en la digestión) como una función endocrina (liberando hormonas directamente en la sangre). Los islotes pancreáticos son responsables de la función endocrina del páncreas.
Estos islotes están compuestos por varios tipos de células, las más comunes son las células beta, las cuales producen y secretan insulina, una hormona que ayuda a regular los niveles de glucosa en la sangre. Otras células importantes en los islotes pancreáticos incluyen las células alfa, que producen y secretan glucagón, una hormona que aumenta los niveles de glucosa en la sangre; las células delta, que producen y secretan somatostatina, una hormona que inhibe la liberación de otras hormonas; y las células PP, que producen y secretan péptido pancreático, una hormona que regula la secreción de insulina y glucagón.
La disfunción o destrucción de los islotes pancreáticos y las células beta en su interior puede conducir a diversas condiciones médicas, como la diabetes mellitus tipo 1, en la que el cuerpo no produce suficiente insulina para regular los niveles de glucosa en la sangre.
Las proteínas recombinantes son versiones artificiales de proteínas que se producen mediante la aplicación de tecnología de ADN recombinante. Este proceso implica la inserción del gen que codifica una proteína particular en un organismo huésped, como bacterias o levaduras, que pueden entonces producir grandes cantidades de la proteína.
Las proteínas recombinantes se utilizan ampliamente en la investigación científica y médica, así como en la industria farmacéutica. Por ejemplo, se pueden usar para estudiar la función y la estructura de las proteínas, o para producir vacunas y terapias enzimáticas.
La tecnología de proteínas recombinantes ha revolucionado muchos campos de la biología y la medicina, ya que permite a los científicos producir cantidades casi ilimitadas de proteínas puras y bien caracterizadas para su uso en una variedad de aplicaciones.
Sin embargo, también plantea algunos desafíos éticos y de seguridad, ya que el proceso de producción puede involucrar organismos genéticamente modificados y la proteína resultante puede tener diferencias menores pero significativas en su estructura y función en comparación con la proteína natural.
El procesamiento proteico postraduccional (PPP) es un conjunto de modificaciones químicas y procesos que experimentan las proteínas después de su síntesis inicial, también conocida como traducción. Después de que un polipéptido se sintetiza a partir de un ARNm en el ribosoma, este polipéptido recién formado puede someterse a varios procesos adicionales antes de que la proteína funcional esté lista para realizar sus tareas específicas dentro de la célula.
Estos procesos pueden incluir:
1. Modificación de extremos: La eliminación o modificación química de los aminoácidos terminales del polipéptido recién formado.
2. Folding (plegamiento) y ensamblaje: El plegamiento de la estructura tridimensional de la proteína y, en algunos casos, el ensamblaje de múltiples cadenas polipeptídicas para formar un complejo proteico multimérico.
3. Modificaciones químicas: La adición de grupos funcionales a los aminoácidos específicos dentro del polipéptido, como la fosforilación, glicosilación, ubiquitinación y metilación. Estas modificaciones pueden influir en la estabilidad, localización, interacción y función de las proteínas.
4. Tratamiento: La eliminación de regiones específicas del polipéptido, como los aminoácidos señal o los dominios de unión, después del plegamiento y antes de que la proteína alcance su función madura.
5. Clivaje (escisión): El corte y la separación de las cadenas polipeptídicas en fragmentos más pequeños por proteasas específicas.
El procesamiento proteico postraduccional está estrechamente regulado y es fundamental para la maduración, funcionamiento y destino final de muchas proteínas. Los defectos en el procesamiento proteico postraduccional se han relacionado con diversas enfermedades humanas, como las enfermedades neurodegenerativas, las enfermedades metabólicas y el cáncer.
El término "trabajo de rescate" no está específicamente definido en el campo de la medicina. Sin embargo, generalmente se refiere a las acciones realizadas por profesionales médicos o equipos de emergencia para brindar asistencia y salvar vidas en situaciones críticas o de peligro.
En un contexto más específico, el "trabajo de rescate" puede referirse a las maniobras realizadas por proveedores de atención médica durante una parada cardiorrespiratoria (PCR) para restaurar la circulación y la respiración en un paciente. Esto puede incluir técnicas como la reanimación cardiopulmonar (RCP), la desfibrilación y la administración de medicamentos.
También puede referirse a las acciones tomadas por equipos de búsqueda y rescate en situaciones de desastre o emergencia, como extracciones de vehículos accidentados, rescates en alturas o profundidades, o intervenciones en entornos peligrosos.
En resumen, el "trabajo de rescate" es un término genérico que se refiere a las acciones emprendidas por profesionales médicos y equipos de emergencia para salvar vidas y brindar asistencia inmediata en situaciones críticas o de peligro.
La tomografía de emisión de positrones (PET, por sus siglas en inglés) es una técnica de imagenología médica avanzada que permite la obtención de imágenes funcionales y metabólicas del cuerpo humano. A diferencia de otras técnicas de imagenología, como la radiografía o la tomografía computarizada (TC), la PET no produce una imagen anatómica estructural directa, sino que proporciona información sobre los procesos bioquímicos y metabólicos en curso dentro de los tejidos.
Este procedimiento utiliza pequeñas cantidades de sustancias radiactivas denominadas radiofármacos o trazadores, que se introducen en el organismo, generalmente por vía intravenosa. Estos radiofármacos contienen moléculas marcadas con un isótopo radiactivo de emisión positrona, como el flúor-18, carbono-11, nitrógeno-13 u oxígeno-15. Estos isótopos se desintegran espontáneamente, emitiendo positrones, que viajan una corta distancia y luego se unen con electrones, generando la emisión de dos rayos gamma opuestos en direcciones opuestas.
Los detectores de la PET, dispuestos alrededor del paciente, captan estos rayos gamma y, mediante un proceso de reconstrucción de imagen computarizada, generan imágenes tridimensionales que representan la distribución espacial del radiofármaco dentro del cuerpo. Dado que las moléculas marcadas con isótopos radiactivos se metabolizan o interactúan específicamente con determinados tejidos o procesos biológicos, la PET puede proporcionar información útil sobre el funcionamiento de órganos y sistemas, así como la detección y caracterización de diversas enfermedades, especialmente cánceres.
La tomografía por emisión de positrones (PET) es una técnica de imagenología médica no invasiva que permite obtener imágenes funcionales y metabólicas del cuerpo humano. A diferencia de las técnicas de imagen estructural, como la tomografía computarizada (TC) o la resonancia magnética nuclear (RMN), la PET proporciona información sobre los procesos bioquímicos y fisiológicos que ocurren dentro de las células y tejidos. Esto la convierte en una herramienta valiosa en el diagnóstico, estadificación, seguimiento y evaluación de la respuesta al tratamiento de diversas enfermedades, especialmente cánceres.
La PET se utiliza a menudo en combinación con la tomografía computarizada (PET/TC) para obtener imágenes anatómicas y funcionales simultáneamente, lo que permite una mejor localización y caracterización de las lesiones. Además, la PET se puede combinar con la resonancia magnética nuclear (PET/RMN) para aprovechar las ventajas de ambas técnicas en un solo examen.
Algunas de las aplicaciones clínicas más comunes de la PET incluyen:
1. Cáncer: La PET se utiliza principalmente para el diagnóstico, estadificación y seguimiento del cáncer. Los radiofármacos más utilizados en la PET oncológica son el flúor-18-fluorodesoxiglucosa (FDG) y el carbono-11-acetato. El FDG es un azúcar sintético etiquetado con un isótopo radiactivo que se metaboliza preferentemente por las células cancerosas, lo que permite su detección y caracterización. El carbono-11-acetato se utiliza para evaluar el metabolismo lipídico de las células y puede ser útil en el diagnóstico y seguimiento de algunos tipos de cáncer, como el cáncer de próstata.
2. Enfermedad cardiovascular: La PET se utiliza para evaluar la perfusión miocárdica y la viabilidad del tejido cardíaco en pacientes con enfermedad coronaria. Los radiofármacos más utilizados en este contexto son el nitrógeno-13-amoniaco y el oxígeno-15-agua.
3. Enfermedades neurológicas: La PET se utiliza para estudiar la actividad metabólica y receptorial del cerebro en diversas condiciones, como la enfermedad de Alzheimer, la enfermedad de Parkinson, la esclerosis múltiple y los trastornos psiquiátricos. Los radiofármacos más utilizados en este contexto son el flúor-18-fluorodesoxiglucosa (FDG) y diversos ligandos etiquetados con carbono-11 o flúor-18, que se unen a receptores específicos del cerebro.
4. Cáncer de pulmón: La PET se utiliza para detectar y estadificar el cáncer de pulmón, especialmente en los casos en que la tomografía computarizada (TC) no proporciona información suficiente. El radiofármaco más utilizado en este contexto es el flúor-18-fluorodesoxiglucosa (FDG).
5. Infecciones y procesos inflamatorios: La PET se utiliza para detectar y localizar infecciones y procesos inflamatorios crónicos, especialmente en pacientes con sospecha de endocarditis infecciosa, osteomielitis y abscesos profundos. El radiofármaco más utilizado en este contexto es el flúor-18-fluorodesoxiglucosa (FDG).
En resumen, la PET es una técnica de imagen no invasiva que utiliza radiofármacos para obtener información funcional y metabólica de los tejidos. La PET se utiliza en diversas aplicaciones clínicas, como el diagnóstico y estadificación del cáncer, la evaluación de la respuesta al tratamiento, la detección de infecciones y procesos inflamatorios, y la investigación básica y clínica. La PET es una herramienta valiosa en el manejo de muchas enfermedades y sigue evolucionando como técnica de imagen avanzada.
La Reacción de Fase Aguda (ARF, por sus siglas en inglés) es un término médico que se utiliza para describir una respuesta inflamatoria aguda del cuerpo a una variedad de estímulos dañinos o lesivos. Estos estímulos pueden incluir infecciones, traumas, quemaduras, isquemias (falta de flujo sanguíneo), exposición a toxinas o reacciones a transfusiones sanguíneas.
La ARF se caracteriza por una serie de cambios fisiológicos y de laboratorio que ocurren en las primeras 24 horas después del inicio del estímulo lesivo. Los síntomas pueden variar desde leves a graves e incluyen fiebre, dolor, enrojecimiento e hinchazón en el sitio de la lesión, aumento de la frecuencia cardíaca y respiratoria, disminución de la presión arterial, confusión o letargo.
En términos de laboratorio, la ARF se acompaña a menudo de leucocitosis (aumento en el recuento de glóbulos blancos), elevación de los marcadores inflamatorios como la proteína C-reactiva (PCR) y la velocidad de sedimentación globular (VSG), y alteraciones en la coagulación sanguínea.
La ARF es un proceso fisiológico importante que ayuda al cuerpo a combatir infecciones y promover la curación después de una lesión. Sin embargo, si no se trata adecuadamente, puede evolucionar hacia un síndrome de respuesta inflamatoria sistémica (SIRS) o incluso fallo orgánico múltiple (FOM), lo que podría ser potencialmente mortal.
Las células PC12 son una línea celular derivada de un tumor neuroendocrino de rata. Estas células tienen la capacidad de diferenciarse en neuronas cuando se exponen a factores de crecimiento nervioso (NGF). Después de la diferenciación, exhiben varias características de las neuronas, como la formación de procesos neuríticos y la secreción de neurotransmisores.
Las células PC12 se utilizan ampliamente en la investigación biomédica como un modelo in vitro para estudiar la neurobiología, la neurotoxicidad, la señalización celular y la farmacología de las neuronas. Por ejemplo, se han utilizado para investigar los mecanismos moleculares implicados en la muerte neuronal inducida por toxinas, hipoxia, isquemia y otras formas de estrés celular. También se han utilizado para estudiar los efectos de diferentes fármacos y compuestos químicos sobre las neuronas.
En resumen, las células PC12 son una herramienta importante en la investigación neurocientífica y ofrecen una forma conveniente de estudiar las propiedades y funciones de las neuronas en el laboratorio.
La Resonancia Magnética Nuclear Biomolecular (RMNb) es una técnica de investigación no invasiva que utiliza campos magnéticos y radiación electromagnética de radiofrecuencia para obtener información detallada sobre la estructura, dinámica y función de biomoléculas en solución. La RMNb se basa en el fenómeno de resonancia magnética nuclear, en el que los núcleos atómicos con momento magnético (como el carbono-13 o el hidrógeno-1) interactúan con un campo magnético externo y absorben y emiten energía electromagnética en forma de ondas de radio cuando se irradian con frecuencias específicas.
La RMNb permite a los científicos estudiar la estructura tridimensional de las biomoléculas, como proteínas y ácidos nucleicos, mediante la observación de las interacciones entre los núcleos atómicos en la molécula. También se puede utilizar para investigar la dinámica de las moléculas, incluyendo los movimientos de flexión y torsión de las cadenas polipeptídicas y las interacciones entre diferentes regiones de una molécula.
La RMNb tiene varias ventajas sobre otras técnicas estructurales, como la cristalografía de rayos X. Por ejemplo, no requiere la formación de cristales de la biomolécula, lo que permite el estudio de moléculas en solución y en condiciones más cercanas a su entorno natural. Además, la RMNb puede proporcionar información detallada sobre la dinámica y las interacciones moleculares, lo que puede ser difícil de obtener mediante otros métodos.
Sin embargo, la RMNb también tiene algunas limitaciones. Por un lado, requiere equipos especializados y costosos, así como una gran cantidad de tiempo para recopilar y analizar los datos. Además, la resolución espacial de las estructuras obtenidas por RMNb suele ser inferior a la de las estructuras obtenidas por cristalografía de rayos X. Por lo tanto, la RMNb se utiliza a menudo en combinación con otras técnicas para obtener una visión más completa de la estructura y la función de las biomoléculas.
El término "aprendizaje por laberinto" se refiere a un método experimental en el campo de la psicología y el comportamiento animal, particularmente en el condicionamiento clásico y operante. No es una definición médica formalmente reconocida.
En este contexto, el "aprendizaje por laberinto" implica entrenar a un animal, como un ratón o un hamster, para navegar a través de un laberinto físico complejo y encontrar una recompensa, como comida o agua. A medida que el animal aprende a navegar por el laberinto, los científicos pueden observar y analizar su comportamiento y tomar notas sobre cómo el animal procesa la información y toma decisiones.
Este método se ha utilizado ampliamente en la investigación del aprendizaje y la memoria, así como en el estudio de enfermedades neurológicas y trastornos mentales que afectan el comportamiento y la cognición, como la enfermedad de Alzheimer y la esquizofrenia. Sin embargo, cabe señalar que los resultados de tales estudios con animales pueden no ser directamente aplicables al comportamiento humano.
El ensayo de inmunoadsorción enzimática (EIA), también conocido como ensayo inmunoabsorbente ligado a enzimas (ELISA), es un método de laboratorio utilizado para detectar y medir la presencia o ausencia de una sustancia específica, como un antígeno o un anticuerpo, en una muestra. Se basa en la unión específica entre un antígeno y un anticuerpo, y utiliza una enzima para producir una señal detectable.
En un EIA típico, la sustancia que se desea medir se adsorbe (se une firmemente) a una superficie sólida, como un pozo de plástico. La muestra que contiene la sustancia desconocida se agrega al pozo y, si la sustancia está presente, se unirá a los anticuerpos específicos que también están presentes en el pozo. Después de lavar el pozo para eliminar las sustancias no unidas, se agrega una solución que contiene un anticuerpo marcado con una enzima. Si la sustancia desconocida está presente y se ha unido a los anticuerpos específicos en el pozo, el anticuerpo marcado se unirá a la sustancia. Después de lavar nuevamente para eliminar las sustancias no unidas, se agrega un sustrato que reacciona con la enzima, produciendo una señal detectable, como un cambio de color o de luz.
Los EIA son ampliamente utilizados en diagnóstico médico, investigación y control de calidad alimentaria e industrial. Por ejemplo, se pueden utilizar para detectar la presencia de anticuerpos contra patógenos infecciosos en una muestra de sangre o para medir los niveles de hormonas en una muestra de suero.
En términos médicos, las 'lágrimas' se definen como líquidos claros secretados por las glándulas lacrimales, ubicadas en la parte superior e interna de los párpados. Las lágrimas humedecen los ojos, los protegen, y ayudan a mantener su superficie limpia y libre de polvo y otras partículas extrañas. La película lagrimal que recubre el ojo está compuesta por tres capas: una capa externa aceitosa secretada por las glándulas de Meibomio, una capa intermedia acuosa producida por las glándulas lacrimales y una capa interna mucinosa generada por las células caliciformes del epitelio conjuntival.
Las lágrimas desempeñan un papel crucial en la salud ocular, ya que proporcionan lubricación, reducen el riesgo de infección y mantienen la integridad de la superficie ocular. La producción excesiva de lágrimas puede ser una respuesta refleja a estímulos como irritantes en los ojos, cuerpos extraños, luces brillantes o emociones intensas, como el llanto. Por otro lado, la deficiencia en la producción de lágrimas puede conducir a condiciones como el síndrome del ojo seco, que puede causar molestias y complicaciones en los ojos.
La solubilidad es un término utilizado en farmacología y farmacia que se refiere a la capacidad de una sustancia, generalmente un fármaco o medicamento, para disolverse en un solvente, como el agua. Más específicamente, la solubilidad es la cantidad máxima de soluto que puede disolverse en un solvente a una temperatura determinada.
La solubilidad se mide en unidades de concentración, como por ejemplo en unidades de gramos por decilitro (g/dl), gramos por 100 mililitros (g/100 ml) o miligramos por litro (mg/l). La solubilidad depende de varios factores, incluyendo la naturaleza química del soluto y el solvente, la temperatura y la presión.
La solubilidad es una propiedad importante a considerar en la formulación de medicamentos, ya que afecta la biodisponibilidad del fármaco, es decir, la cantidad de fármaco que alcanza la circulación sistémica y está disponible para ejercer su efecto terapéutico. Si un fármaco no es lo suficientemente soluble en el tracto gastrointestinal, por ejemplo, puede no ser absorbido adecuadamente y por lo tanto no podrá ejercer su efecto terapéutico deseado.
Por otro lado, si un fármaco es demasiado soluble, puede alcanzar concentraciones tóxicas en el cuerpo. Por lo tanto, es importante encontrar un equilibrio adecuado de solubilidad para cada fármaco específico. Existen varias estrategias farmacéuticas para mejorar la solubilidad de los fármacos, como la utilización de vehículos o excipientes que aumenten la solubilidad del soluto en el solvente, o la modificación química del fármaco para aumentar su solubilidad.
El trifluoroetanol (TFE) es un compuesto orgánico con la fórmula F3C-CH2-OH. Es un líquido claro, polar y miscible en agua que tiene propiedades similares al etanol, pero es más ácido debido a la electronegatividad elevada del flúor. El TFE se utiliza como disolvente en química orgánica e inorgánica y también como un reactivo en síntesis química. En medicina, el TFE se ha utilizado como un agente de contraste en estudios de resonancia magnética nuclear (RMN) para investigar la dinámica de proteínas. También es un intermedio importante en la producción industrial de fluoropolímeros y otros compuestos fluorados.
Las enfermedades por priones son un tipo raro y progressivo de enfermedad neurológica. Se caracterizan por la acumulación anormal en el cerebro de priones, que son proteínas mal dobladas y resistentes a la desnaturalización. Los priones se originan a partir de proteínas normales llamadas PrP^{C} (Prion Protein Celular) que se encuentran de forma natural en el cuerpo humano y animal.
En las enfermedades por priones, estas proteínas sufren un cambio conformacional y se transforman en una forma anormal, resistente a la digestión enzimática, llamada PrP^{Sc} (Prion Protein Escrapie). Esta forma anómala tiene la capacidad de inducir el cambio conformacional de las proteínas PrP^{C} normales en proteínas PrP^{Sc}, lo que provoca una reacción en cadena y la acumulación de estas proteínas mal dobladas en el cerebro.
Las enfermedades por priones incluyen:
1. Encefalopatía espongiforme bovina (EEB), también conocida como "enfermedad de las vacas locas"
2. Kuru, una enfermedad que afectó a los forenses del norte de Australia y Papúa Nueva Guinea
3. Insomnio familiar fatal
4. Enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (ECJ)
5. Enfermedad de Gerstmann-Sträussler-Scheinker
6. Enfermedad de Fatal Familial Insomnia
Estas enfermedades suelen presentar síntomas como demencia, pérdida de coordinación muscular, problemas de memoria, cambios de personalidad y dificultad para hablar o tragar. No existen curas conocidas para estas enfermedades y el tratamiento se centra principalmente en aliviar los síntomas. Las enfermedades por priones son raras pero altamente letales, ya que la mayoría de las personas afectadas mueren dentro de un año desde el inicio de los síntomas.
La estabilidad proteica es un término utilizado en el campo de la bioquímica y la medicina para describir la capacidad de una proteína para mantener su estructura tridimensional y, por lo tanto, su función biológica a pesar de las fluctuaciones en las condiciones ambientales. Las proteínas son moléculas complejas que desempeñan una variedad de funciones importantes en el cuerpo humano, como catalizar reacciones químicas, regular procesos celulares y proporcionar estructura a las células.
La estabilidad proteica se refiere a la resistencia de una proteína a cambios conformacionales inducidos por factores ambientales como el pH, la temperatura, la concentración de sal y la presencia de agentes desnaturalizantes. Cuando las condiciones ambientales cambian, las interacciones entre los aminoácidos que forman la estructura de la proteína pueden alterarse, lo que puede provocar un cambio en su conformación y, por lo tanto, una pérdida de función.
La estabilidad proteica es importante porque las proteínas desempeñan funciones críticas en el cuerpo humano y cualquier cambio en su estructura o función puede tener consecuencias graves para la salud. Por ejemplo, las proteínas que desempeñan funciones importantes en el cerebro pueden desnaturalizarse y agregarse en presencia de alteraciones en el pH o la temperatura, lo que puede conducir a enfermedades neurodegenerativas como la enfermedad de Alzheimer y la enfermedad de Parkinson.
La estabilidad proteica se puede medir mediante una variedad de técnicas experimentales, como la espectroscopia de fluorescencia, la calorimetría diferencial de escaneo (DSC) y la difracción de rayos X. Estas técnicas permiten a los científicos investigar cómo las proteínas interactúan con otras moléculas y cómo cambian su conformación en respuesta a diferentes condiciones ambientales. La información obtenida de estos estudios puede utilizarse para desarrollar nuevos fármacos y tratamientos que ayuden a estabilizar las proteínas y prevenir la enfermedad.
Los colorantes son sustancias que se utilizan para dar color a diversos materiales, incluidos los tejidos y las soluciones. En el contexto médico, los colorantes se utilizan a menudo en pruebas diagnósticas y de investigación para ayudar a identificar estructuras específicas o marcar células u otras sustancias de interés.
Un ejemplo común de un colorante utilizado en la medicina es el hematoxilina y eosina (H&E), que se utiliza en histopatología para colorear tejidos y ayudar a distinguir diferentes tipos de células y estructuras. La hematoxilina tiñe las células azul-púrpura, mientras que la eosina tiñe las proteínas de los citosol rosa-rojo.
Otros colorantes comunes utilizados en pruebas diagnósticas incluyen el Gram, que se utiliza para teñir bacterias y distinguir entre gram positivas y gram negativas; y la tinción de Ziehl-Neelsen, que se utiliza para detectar Mycobacterium tuberculosis.
En investigación, los colorantes también se utilizan a menudo en microscopía y citometría de flujo para identificar y clasificar células y otras partículas biológicas. Algunos colorantes fluorescentes, como la FITC (fluoresceína isotiocianato) y el TRITC (tetrametilrodamina), se utilizan a menudo en inmunofluorescencia para detectar anticuerpos o proteínas específicas.
Los benzotiazoles son un grupo de compuestos heterocíclicos que contienen un sistema de anillo benzénico fusionado con un sistema de anillo de tiazol. Se utilizan en una variedad de aplicaciones químicas y farmacéuticas, incluyendo como fungicidas, antihistamínicos y fármacos antiinflamatorios no esteroideos (AINE). También se han investigado por sus posibles propiedades antitumorales. Los benzotiazoles pueden tener efectos secundarios, como daño hepático o renal, y su uso a largo plazo debe ser supervisado cuidadosamente por un profesional médico.
La gliosis es un proceso de reparación y remodelación del tejido cerebral que ocurre en respuesta a una lesión o enfermedad. Implica la proliferación y activación de las células gliales, especialmente las astrocitos, que forman una especie de cicatriz dentro del sistema nervioso central. Durante este proceso, los astrocitos se hypertrofian, aumentan el número de procesos celulares y expresan nuevas proteínas, como la gliofilina.
La gliosis puede ser benéfica ya que ayuda a mantener la integridad estructural del tejido cerebral y aisla las áreas lesionadas para prevenir la propagación de daño adicional. Sin embargo, también puede tener efectos negativos, como la formación de barreras que impiden la regeneración axonal y la reparación funcional completa del tejido cerebral.
La gliosis se asocia con diversas enfermedades neurológicas y neurodegenerativas, como la esclerosis múltiple, la enfermedad de Alzheimer, la enfermedad de Parkinson y la lesión cerebral traumática. La medicina regenerativa y la terapia celular son áreas de investigación activa para tratar de mitigar los efectos negativos de la gliosis y promover la recuperación funcional después de una lesión o enfermedad del sistema nervioso central.
Las proteínas de membrana son tipos específicos de proteínas que se encuentran incrustadas en las membranas celulares o asociadas con ellas. Desempeñan un papel crucial en diversas funciones celulares, como el transporte de moléculas a través de la membrana, el reconocimiento y unión con otras células o moléculas, y la transducción de señales.
Existen tres tipos principales de proteínas de membrana: integrales, periféricas e intrínsecas. Las proteínas integrales se extienden completamente a través de la bicapa lipídica de la membrana y pueden ser permanentes (no covalentemente unidas a lípidos) o GPI-ancladas (unidas a un lipopolisacárido). Las proteínas periféricas se unen débilmente a los lípidos o a otras proteínas integrales en la superficie citoplásmica o extracelular de la membrana. Por último, las proteínas intrínsecas están incrustadas en la membrana mitocondrial o del cloroplasto.
Las proteínas de membrana desempeñan un papel vital en muchos procesos fisiológicos y patológicos, como el control del tráfico de vesículas, la comunicación celular, la homeostasis iónica y la señalización intracelular. Las alteraciones en su estructura o función pueden contribuir al desarrollo de diversas enfermedades, como las patologías neurodegenerativas, las enfermedades cardiovasculares y el cáncer.
La química encéfalica se refiere al estudio de las sustancias químicas y los procesos bioquímicos que ocurren en el cerebro. Esto incluye la investigación de neurotransmisores, neuromoduladores, hormonas y otras moléculas que desempeñan un papel crucial en la comunicación entre células nerviosas (neuronas) y en la regulación de diversos procesos cerebrales, como el estado de ánimo, la cognición, la memoria, el aprendizaje, la percepción sensorial y la motricidad.
Los neurotransmisores son las moléculas más estudiadas en este campo. Son sustancias químicas que se liberan en la brecha sináptica (espacio entre dos neuronas) para transmitir señales desde una neurona presináptica a una neurona postsináptica. Algunos ejemplos de neurotransmisores son la dopamina, la serotonina, la norepinefrina, el ácido gamma-aminobutírico (GABA) y el glutamato.
Las alteraciones en los niveles o la función de estos neurotransmisores y otras moléculas químicas pueden contribuir al desarrollo de diversos trastornos neurológicos y psiquiátricos, como la enfermedad de Parkinson, la esquizofrenia, el trastorno depresivo mayor y el trastorno de ansiedad generalizada. Por lo tanto, comprender la química encéfalica es fundamental para el desarrollo de nuevos tratamientos farmacológicos y terapias para estas afecciones.
Una línea celular es una población homogénea de células que se han originado a partir de una sola célula y que pueden dividirse indefinidamente en cultivo. Las líneas celulares se utilizan ampliamente en la investigación biomédica, ya que permiten a los científicos estudiar el comportamiento y las características de células específicas en un entorno controlado.
Las líneas celulares se suelen obtener a partir de tejidos o células normales o cancerosas, y se les da un nombre específico que indica su origen y sus características. Algunas líneas celulares son inmortales, lo que significa que pueden dividirse y multiplicarse indefinidamente sin mostrar signos de envejecimiento o senescencia. Otras líneas celulares, sin embargo, tienen un número limitado de divisiones antes de entrar en senescencia.
Es importante destacar que el uso de líneas celulares en la investigación tiene algunas limitaciones y riesgos potenciales. Por ejemplo, las células cultivadas pueden mutar o cambiar con el tiempo, lo que puede afectar a los resultados de los experimentos. Además, las líneas celulares cancerosas pueden no comportarse de la misma manera que las células normales, lo que puede dificultar la extrapolación de los resultados de los estudios in vitro a la situación en vivo. Por estas razones, es importante validar y verificar cuidadosamente los resultados obtenidos con líneas celulares antes de aplicarlos a la investigación clínica o al tratamiento de pacientes.
Beta-amiloide
Angiopatía amiloide cerebral
Proteína precursora amiloidea
CIE-10 Capítulo XIV: Enfermedades del aparato genitourinario
Ramaria botrytis
Vacuna comestible
Discromía
Placa senil
Beta-secretasa
Lecanemab
Harpidiaceae
Nibaldo Inestrosa Cantín
Amiloidosis
LRP3
Daldinia cuprea
Síndrome periódico asociado a factor de necrosis tumoral
Lipoproteínas receptoras de baja densidad relacionadas con la proteína 8
Enfermedad de Alzheimer
Neurociencia molecular
Glicación
Proteína MT5-MMP
APP
Tafamidis
Orexina
Lámina alfa
Demencia con cuerpos de Lewy
Canal de calcio tipo P
Prionoide
MFGE8
Síndrome de disfunción cognitiva canina
Beta-amiloide - Wikipedia
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Resultados decepcionantes de un nuevo medicamento contra el Alzheimer
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- 10] Este péptido es el principal componente de las placas seniles (depósitos que se encuentran en el cerebro de los pacientes con la enfermedad de Alzheimer), aunque existen placas similares en otras demencias: en la Demencia de cuerpos de Lewy y en la miositis por cuerpos de inclusión (enfermedad muscular). (wikipedia.org)
- A pesar de esto, los límites entre el envejecimiento normal y la demencia de Alzheimer no están claros, pues hay personas con capacidades cognitivas conservadas en las que se pueden encontrar depósitos de amiloide. (wikipedia.org)
- Este mecanismo elimina de manera potente el APS de los depósitos de amiloide en los tejidos, y puede suponer una nueva aproximación terapéutica no solo para la amiloidosis sistémica, sino también para las enfermedades asociadas a depósito local de amiloide, incluyendo la enfermedad de Alzheimer y la diabetes mellitus tipo 2. (hipocampo.org)
- La enzima β -secretasa juega un papel crítico en la formación de β -amiloide, por lo que constituye un objetivo terapéutico en la enfermedad de Alzheimer. (hipocampo.org)
- Esta proporción de amiloide en LCR (relación de β-amiloide 1-42 / β-amiloide 1-40 ) está diseñada para ser utilizada como ayuda para el diagnóstico en pacientes con deterioro cognitivo que están siendo evaluados para la enfermedad de Alzheimer (EA) y otras causas de deterioro cognitivo. (genexpress.cl)
- Se ha pensado que la enfermedad de Alzheimer puede ser consecuencia de un exceso de formación o falta de eliminación de la sustancia proteica llamada beta amiloide. (psiquiatria.com)
- Nuestro objetivo principal es proporcionar a los profesionales de la salud la información y las opciones necesarias para prestar a los pacientes el diagnóstico y la mejor atención posible de una manera rentable", comentó María Carrillo, vicepresidenta de Relaciones Médicas y Científicas de la Asociación del Alzheimer. (blogspot.com)
- Para desarrollar estas directrices, la Asociación del Alzheimer y la SNMMI reunió un equipo de trabajo de imágen amiloide basado en la demencia y los exámenes de expertos para revisar la literatura científica y desarrollar recomendaciones consensuadas para el uso clínico de esta nueva tecnología. (blogspot.com)
- A pesar de la identificación potencial de los beneficios del proceso, el equipo de estudio llegó a la conclusión de que los resultados de la PET amiloide no constituyen y no son equivalentes a un diagnóstico clínico de demencia en Alzheimer. (blogspot.com)
- El péptido β-amiloide (Aβ) está relacionado con la enfermedad de Alzheimer (EA) y es el principal componente de las placas amiloides. (edu.mx)
- Estrada Rodríguez, AE & Zomosa Signoret, VC 2017, ' PAPEL DE LA AGREGACIÓN DEL PÉPTIDO BETA AMILOIDE EN LA ENFERMEDAD DE ALZHEIMER ', Revista de Educación Bioquímica , pp. 2-11. (edu.mx)
- AMYPAD es un proyecto colaborativo de investigación cuyo objetivo es mejorar el conocimiento, diagnóstico y tratamiento de la enfermedad de Alzheimer mediante el empleo de la Tomografía por Emisión de Positrones (PET) de beta-amiloide. (blogspot.com)
- Los miembros de la iniciativa AMYPAD han anunciado el comienzo de un proyecto de investigación innovador de colaboración entre investigadores del ámbito académico y privado para investigar la relevancia de beta-amiloide utilizando la Tomografía por Emisión de Positrones (PET) como marcador de diagnóstico y terapéutico de la demencia tipo Alzheimer. (blogspot.com)
- El depósito de beta-amiloide en el cerebro es una característica patológica de Alzheimer pero que también se da en personas sin síntomas. (blogspot.com)
- El desarrollo del diagnóstico por imagen de ß-amiloide ha supuesto un formidable avance en la investigación que permite un diagnóstico de la enfermedad de Alzheimer más preciso y una selección más adecuada de los participantes en los ensayos clínicos en curso. (blogspot.com)
- 2019 ) que la proporción entre beta-amiloide (Aβ) 42 plasmático y Aβ40 plasmático, medida por medio de un ensayo de alta precisión, puede predecir con precisión la amiloidosis cerebral actual y futura, una de las características distintivas de la patología de la enfermedad de Alzheimer (EA). (msdmanuals.com)
- Según los datos presentados en RSNA 2022, mediante modelos de aprendizaje profundo basados en imágenes de TEP de amiloide, los investigadores pueden predecir con exactitud el riesgo de desarrollar enfermedad de Alzheimer (EA) en pacientes con deterioro cognitivo leve (DCL). (neurodiem.com.ar)
- Un estudio acaba de precisar el papel de la microbiota intestinal en el trastorno amiloide asociado a la enfermedad de Alzheimer, en el que intervienen compuestos bacterianos capaces de afectar al cerebro tras una reacción inflamatoria sistémica. (biocodexmicrobiotainstitute.com)
- Varios estudios anteriores han demostrado la presencia de una disbiosis intestinal en los pacientes con la enfermedad de Alzheimer, así como la implicación de la microbiota en la acumulación cerebral de proteína b ‑ amiloide asociada a la enfermedad. (biocodexmicrobiotainstitute.com)
- Si bien los científicos no están seguros de la causa del mal de Alzheimer , han desarrollado medicamentos que actúan de forma selectiva sobre las proteínas amiloide beta y tau. (aarp.org)
- A diferencia del grupo de control, las mujeres con antecedentes de preeclampsia grave presentaron una concentración significativamente más elevada de vesículas extracelulares positivas para beta-amiloide, que es una proteína tóxica en el cerebro, considerada como un componente esencial de la enfermedad de Alzheimer . (newswise.com)
- El tramiprosato es un agente antiagregante de amiloide que se administra por vía oral, y que ha reducido la toxicidad de los oligómeros de amiloide en varios estudios preclínicos, y que fue evaluado en ensayos de 78 semanas en Norteamérica y Europa occidental, en los que se había enrolado a 2025 pacientes con enfermedad de Alzheimer de leve a moderada. (hipocampo.org)
- El Alzheimer es la enfermedad neurodegenerativa más común en la tercera edad y el tema de trabajo de un sinfín de investigadores desde hace décadas. (todo-en-salud.com)
- Investigadores estadounidenses han descubierto que las principales lesiones cerebrales asociadas al Alzheimer, las placas de proteína beta-amiloide, pueden formarse de un día para otro, en vez de ser un proceso largo y gradual como se pensaba. (todo-en-salud.com)
- Aunque hay cada vez más herramientas en las que basar una sospecha de Alzheimer, lo cierto es que no es posible aún, en humanos, abrir una ventana al cerebro y ver si se están desarrollando o no las lesiones que la definen. (todo-en-salud.com)
- Una de las características de un cerebro con Alzheimer -y lo que permite diagnosticar definitivamente la enfermedad una vez muerto el paciente- es la aparición en el tejido nervioso, fuera de las células, de depósitos o placas de una proteína llamada beta-amiloide. (todo-en-salud.com)
- La forma en que las mujeres responden al estrés en comparación con los hombres es un área importante de investigación que tiene implicaciones no solo para la enfermedad de Alzheimer sino también para otras afecciones", dijo la coautora correspondiente Carla M. Yuede, PhD, profesora asociada de Psiquiatría . (saludadiario.es)
- El uso de muestras de sangre para detectar amiloide y otros marcadores de enfermedad de Alzheimer, incluidos neurofilamento ligero, proteína ácida fibrilar glial y tau fosforilada (p-tau), se ha convertido en un procedimiento estándar para monitorear pacientes en ensayos clínicos. (medscape.com)
- Estamos diciendo que podemos medir neurofilamento ligero, proteína ácida fibrilar glial y tau 217 fosforilada, que ahora son marcadores establecidos para enfermedad de Alzheimer, todo en un solo pinchazo en el dedo, lo que significa que no es necesario centrifugar, no es necesario congelar la muestra, se puede hacer en cualquier lugar", destacó Ashton. (medscape.com)
- Esta es la primera terapia que tiene la aprobación de la Administración de Alimentos y Medicamentos de los Estados Unidos (FDA) que combate la biología fundamental de la enfermedad del Alzheimer. (alz.org)
- Aducanumab fue la primera terapia en demostrar que la eliminación de la beta-amiloide, una de las características distintivas de la enfermedad de Alzheimer, del cerebro reduce el deterioro cognitivo y funcional en las personas que viven con Alzheimer temprano. (alz.org)
- Es aducanumab una cura para el Alzheimer y todas las otras demencias? (alz.org)
- Según la Administración de Alimentos y Medicamentos de los Estados Unidos (FDA, por sus siglas en inglés), aducanumab reduce las placas de beta-amiloide, lo que es razonablemente probable que conduzca a una reducción del deterioro clínico debido a la enfermedad de Alzheimer. (alz.org)
- Aducanumab fue estudiado en las personas que viven en una etapa temprana de la enfermedad del Alzheimer y con el deterioro cognitivo leve (DCL) debido a la enfermedad del Alzheimer y mostraron evidencia de un crecimiento de placas de amiloide en el cerebro. (alz.org)
- Sin embargo, la etiqueta dice que el tratamiento está indicado para el tratamiento de Alzheimer y está basado en la reducción de las placas de beta amiloide que es un sello de la enfermedad y está requerido para tener diagnóstico de Alzheimer. (alz.org)
- La FDA acaba de aprobar un anticuerpo monoclonal dirigido al Alzheimer , al Beta-amiloide. (imfarmacias.es)
- La enfermedad de Alzheimer (EA), la forma más común de demencia , es un trastorno progresivo y degenerativo del cerebro que lentamente reduce la capacidad de realizar las actividades diarias. (epnet.com)
- No existe ningún suplemento que haya sobrevivido a la rigurosa evaluación científica y del que se haya demostrado que es consistentemente útil para combatir la enfermedad de Alzheimer. (epnet.com)
- Teóricamente, los antioxidantes podrían proteger contra la enfermedad de Alzheimer al limitar la acumulación de la proteína tóxica amiloide. (epnet.com)
- Los investigadores que previamente desarrollaron los primeros modelos de cultivo de células humanas en 3D de la enfermedad de Alzheimer (EA) que muestra dos características principales de la enfermedad --la generación de depósitos de beta amiloide seguido de ovillos de tau-- han utilizado ahora su modelo para investigar si la hormona muscular irisina inducida por el ejercicio afecta a la patología beta amiloide. (psiquiatria.com)
- En la enfermedad de Alzheimer, que afecta a más de 40 millones de personas de todo el mundo, dos proteínas clave, tau y beta amiloide, se acumulan en placas que causan la muerte de las células cerebrales y conducen al encogimiento del cerebro. (estrategiaynegocios.net)
- Aunque la enfermedad de Alzheimer es la segunda causa de consulta en los Servicios de Neurología, se trata de una enfermedad infradiagnosticada a pesar de que existen métodos aprobados para apoyar biológicamente el diagnóstico precoz del trastorno, aunque están disponibles de forma desigual en el territorio español. (medscape.com)
- Se objetivó identificar los artículos que analizaran los biomarcadores tau total (T-tau), tau fosforilada (P-tau) y beta-amiloide (Aβ) en el líquido cefalorraquídeo (LCR) para el desarrollo de la enfermedad de Alzheimer (DA). (bvsalud.org)
- La forma fibrilar amiloide de estos péptidos es el principal componente de las placas amiloides que se encuentran en personas con la enfermedad de Alzheimer y en personas mayores con trisomía 21 (SÍNDROME DE DOWN). (bvsalud.org)
- Uma forma amiloide fibrilar destes peptídeos é o principal componente das placas amiloides encontradas em indivíduos com doença de Alzheimer e em idosos com trissomia 21 (SÍNDROME DE DOWN). (bvsalud.org)
Cerebral5
- El β-amiloide también puede formar agregados que cubren vasos sanguíneos cerebrales en la angiopatía amiloide cerebral. (wikipedia.org)
- La proporción Aβ42/Aβ40 en plasma es una prueba de detección prometedora para la amiloidosis cerebral, pero no es una prueba de detección de la EA sintomática, por lo que no debe considerarse como una prueba de diagnóstico, lo que requiere que la prueba sea no solo altamente sensible, sino también altamente específica. (msdmanuals.com)
- La disminución en la atrofia cerebral es sólida", dijo Gauthier durante la sesión informativa de prensa. (aarp.org)
- Ilustración del beta-amiloide cerebral. (diariomedico.com)
- El efecto lo logra además sin incrementar el edema vasogénico cerebral, un efecto colateral asociado a otros medicamentos que también se dirigen contra el amiloide. (hipocampo.org)
Llamada beta amiloide1
- Debido a que se cree que el depósito en las células cerebrales de una proteína llamada beta-amiloide podría ser la causa de la enfermedad, la mayor parte de los tratamientos se han concentrado en bloquear o disminuir la acumulación de esa sustancia en las neuronas. (aarp.org)
Cerebro10
- Los investigadores también observaron que los niveles más altos de estos marcadores se relacionaban con menor volumen total de la materia gris del cerebro, lo que es importante para las funciones cognitivas e intelectuales. (newswise.com)
- Así que, sin seccionar físicamente el tejido, el investigador obtiene una información en tiempo real sobre un cerebro intacto y, lo que es más importante, vivo», añade Masliah. (todo-en-salud.com)
- Para el segundo experimento, los investigadores dieron un antidepresivo a los roedores de edad avanzada que tenían placas de beta-amiloide en el cerebro. (docsalud.com)
- Para averiguarlo, midieron los niveles de beta amiloide, una proteína clave para el alzhéimer, en el cerebro de ratones cada hora durante 22 horas, comenzando ocho horas antes de que los ratones experimentaran estrés. (saludadiario.es)
- En ratones machos, los niveles de amiloide en el cerebro no cambiaron en general, aunque alrededor del 20% de ellos mostró un aumento lento y débil en los niveles de amiloide. (saludadiario.es)
- Las neuronas de los roedores hembra absorben la hormona del estrés, desencadenando una cascada de eventos que resultan en niveles crecientes de beta amiloide en el cerebro. (saludadiario.es)
- Esto significa que un médico debe confirmar la presencia de las placas de beta amiloide en el cerebro antes de escribir una receta para este tratamiento en contra de la placa de amiloide. (alz.org)
- Típicamente es una inflamación en áreas del cerebro que normalmente se resuelve con tiempo. (alz.org)
- Los compuestos antioxidantes del café ayudarían a evitar la acumulación de proteína beta-amiloide en el cerebro (la principal causa de alzhéimer), además de mejorar el ánimo y estimular la atención, según un trabajo del CIBER de Fisiopatología de la Obesidad y Nutrición (CIBEROBN) y del Instituto de Investigación Sanitaria Pere Virgili que ha sido publicado en la revista European Journal of Nutrition . (semana.com)
- El gingko biloba , que se cree que ayuda a llevar oxígeno al cerebro al mejorar el flujo sanguíneo a los capilares, es la hierba más usada para mejorar la función cognitiva. (epnet.com)
Amiloidosis13
- El amiloide P del suero ( APS ) se une a todos los tipos de depósito de amiloide, y contribuye a la génesis de la amiloidosis. (hipocampo.org)
- La amiloidosis secundaria, en la mayoría de los casos, tiene un origen neoplásico o es secundaria a enfermedades inflamatorias crónicas. (elsevier.es)
- La tinción de amiloide de Volu-Sol (rojo Congo) se utiliza para la detección de amiloide en secciones de tejido incluidas en parafina y fijadas en formalina con amiloidosis. (volusol.com)
- La púrpura en la amiloidosis primaria no es infrecuente y habitualmente compromete la cara y el cuello, particularmente los párpados. (elrincondelamedicinainterna.com)
- En la amiloidosis es característica la aparición de la púrpura luego de un pellizco o mínimos esfuerzos como la tos, los vómitos o la maniobra de Valsalva. (elrincondelamedicinainterna.com)
- Micrografía revelando material amiloide (mancha rojiza) tras teñir tejido cardíaco con rojo Congo en un caso de amiloidosis cardíaca . (wikipedia.org)
- Amiloidosis es un término genérico, utilizado para hacer referencia a un grupo de enfermedades de etiología diversa y pronóstico y tratamiento variables, con una característica común: todas ellas están causadas por el depósito extracelular de un material, denominado material amiloide . (wikipedia.org)
- La amiloidosis es una enfermedad rara en la que unas proteínas plegadas de manera anormal forman unos agregados denominados fibrillas de amiloide que se acumulan en diversos tejidos y órganos, lo que en ocasiones da lugar a un deterioro del funcionamiento normal de los órganos, insuficiencia orgánica y muerte. (merckmanuals.com)
- La amiloidosis es un grupo de enfermedades en las cuales hay una acumulación de proteínas llamadas amiloide en los tejidos corporales. (medlineplus.gov)
- La amiloidosis cardíaca es más común en los hombres que en las mujeres. (medlineplus.gov)
- Aunque se habla de la amiloidosis cardíaca como una enfermedad rara, los médicos dicen que no lo es tanto. (telecinco.es)
- Los primeros datos clínicos, publicados en The New England Journal of Medicine el pasado sábado apuntan a que el sistema CRISPR utilizado es seguro y eficaz para tratar la amiloidosis transtiretina con polineuropatía. (fundacionisabelgemio.com)
- La amiloidosis transtiretina es una enfermedad progresiva caracterizada por la acumulación de proteína amiloide transtiretina (TTR) anormal en diversos órganos del cuerpo. (fundacionisabelgemio.com)
Placas de amiloide1
- Los trazadores comerciales de PET de beta-amiloide permiten visualizar las placas de amiloide y esta tecnología ya se está usando a nivel hospitalario. (blogspot.com)
Fibrillas de amiloide2
- El material amiloide está formado en un 95% por fibrillas de amiloide. (wikipedia.org)
- Estas fibrillas de amiloide son polímeros insolubles formados por subunidades proteicas de bajo peso molecular que provienen de precursores solubles que adquieren una estructura secundaria anormal en lámina β-antiparalela. (wikipedia.org)
Cerebrales1
- La presencia del amiloide indica daño e inflamación de las células cerebrales. (newswise.com)
Niveles3
- Los investigadores también encontraron que los niveles de amiloide que circulaban en la sangre se habían incrementado. (newswise.com)
- En ratones hembra, los niveles de beta amiloide aumentaron significativamente en las primeras dos horas y se mantuvieron elevados hasta el final del período de seguimiento. (saludadiario.es)
- Los investigadores descubrieron aún más detalles sobre los mecanismos que explican la relación entre la irisina y la reducción de los niveles de beta amiloide. (psiquiatria.com)
Forman2
- Estas características relacionadas con la tinción se deben a la estructura química adquirida por los precursores proteicos que forman el amiloide, independientemente de su naturaleza y es, por lo tanto, común a todos ellos. (wikipedia.org)
- La hipótesis más aceptada hasta ahora es que las placas de beta amiloide se forman primero, y que es su aparición la que conduce a los demás síntomas. (todo-en-salud.com)
Paciente6
- El Contenido no tiene la intención de ser y no es un sustituto del asesoramiento, diagnóstico o tratamiento médico profesional, y su participación en nuestros Sitios no crea una relación profesional entre paciente y atención médica. (oneamyloidosisvoice.com)
- Con el tiempo la paciente se torna amenorreica, aunque más raramente la amenorrea es previa a la falta de peso. (psiquiatria.com)
- El grupo de estudio reconoció que el profesional de salud es el que debe tener la decisón última sobre el cuidado de cada paciente. (blogspot.com)
- AMYPAD determinará, en un entorno clínico real, para quién es apropiado el diagnóstico por imagen de beta-amiloide , cuándo es mejor realizarlo y cómo influye la información resultante en la certeza del diagnóstico, en el tratamiento del paciente y, finalmente, en los diagramas de árbol de decisiones y la relación coste-rendimiento de los cuidados asistenciales de la demencia. (blogspot.com)
- A través del presente trabajo se propone evaluar si existe una correlación entre el valor de amiloide sérico al ingreso del paciente felino a hospitalización y el outcome del mismo. (multimedica.es)
- Más allá del motivo de ingreso del paciente a la unidad de cuidados intensivos (UCI), en mayor o menor medida el individuo se verá afectado por procesos fisiopatológicos cuyo tronco común es la inflamación sistémica, con cambios desafiantes y abruptos en la macro y microhemodinamia. (multimedica.es)
Investigadores1
- Para comprobar si la irisina desempeña un papel causal en la relación entre el ejercicio y la reducción de la beta amiloide, los doctores Se Hoon Choi y Eun Hee Kim, de la Unidad de Investigación sobre Genética y Envejecimiento del MGH, junto con otros colegas investigadores, aplicaron la hormona a su modelo de cultivo celular tridimensional de la EA. (psiquiatria.com)
Anormal1
- Es un trastorno provocado por depósitos de una proteína anormal (amiloide) en el tejido cardíaco. (medlineplus.gov)
Tejido1
- El otro 5% del material amiloide corresponde a factores que, probablemente, contribuyen a la estabilización de las fibrillas, de los cuales los más importantes son el componente sérico P (una molécula de la familia de las pentraxinas, muy similar a la proteína C reactiva) y proteoglucanos y glicosaminglicanos, procedentes de la matriz extracelular del tejido de depósito. (wikipedia.org)
Ovillos3
- Un incremento en la actividad de esta partícula parece tener un impacto negativo en la desintoxicación de residuos facilitando la acumulación de la proteína Beta-amiloide y los ovillos neurofibrilares. (mundoasistencial.com)
- Los depósitos de beta amiloide pasan a formar placas y ovillos, cuya presencia puede originar la muerte celular. (psiquiatria.com)
- Las placas consisten en fragmentos de la proteína amiloide beta, y los ovillos están compuestos sobre todo de una proteína llamada tau. (aarp.org)
Contenido3
- Si usted es un médico u otro profesional de la salud calificado, no debe ofrecer ningún consejo o tratamiento médico en nuestros Sitios, ni debe permitir que el contenido de nuestros Sitios sustituya su propio criterio médico. (oneamyloidosisvoice.com)
- La difusión del contenido leído es libre y gratuita siempre que cites la fuente original. (alzheimeruniversal.eu)
- Se utiliza principalmente para la detección cuantitativa in vitro del contenido de amiloide sérico A (SAA) en suero y plasma humanos. (poclightbio.com)
Demencia7
- El ensayo Lumipulse G β-Amyloid 1-40 está diseñado para usarse junto con el ensayo Lumipulse G β-Amyloid 1-42 para determinar la proporción de amiloide (relación de β-amiloide 1-42 / β-amiloide 1-40 ) en el contexto clínico del diagnóstico de demencia. (genexpress.cl)
- Además, hicieron hincapié en que la decisión de si se debe o no solicitar imágenes amiloides depende de hacerlo sólo después de una evaluación médica exhaustiva por un profesional con experiencia en la evaluación y el diagnóstico del deterioro cognitivo y la demencia, y sólo si la presencia o ausencia de amiloide aumentase la seguridad en el diagnóstico o alterase el plan de tratamiento. (blogspot.com)
- En primer lugar, la evaluación por un experto en demencia para evaluar la necesidad de realizar pruebas de diagnóstico, que podrían incluir la PET amiloide si se cumplen los criterios. (blogspot.com)
- Uno de los padecimientos más temidos por el ser humano es la demencia, enfermedad que se caracteriza por la pérdida de las funciones intelectuales superiores. (aarp.org)
- Los pacientes en fases iniciales de la demencia candidatos a las nuevas terapias frente al amiloide serían una pequeña parte del total, según los criterios de los ensayos. (diariomedico.com)
- El tratamiento con aducanumab debe ser iniciado en los pacientes con deterioro cognitivo leve (DCL) o una etapa leve de la enfermedad de demencia y es la población en la que se inició el tratamiento en las pruebas clínicas. (alz.org)
- Otro tema diferente, es cuando una persona tiene problemas de memoria y acude a su médico de familia, a partir de ahí, "y creemos que no está suficientemente desarrollado, es hacer un diagnóstico precoz", que no tenga que esperar a que este problema cognitivo pase a ser una demencia, es decir que desde el primer momento sean estudiados los síntomas en profundidad para llegar a un diagnóstico. (medscape.com)
Sangre1
- El estudio reporta que las muestras permanecen estables hasta por un mes a temperatura ambiente, lo que es "realmente alentador", aunque todavía existen algunos desafíos con la recolección de sangre sin supervisión, reconoció Ashton. (medscape.com)
Transtiretina5
- La Miocardiopatía Amiloide Transtiretina es una enfermedad potencialmente mortal caracterizada por el depósito amiloide de proteínas transtirretina mal plegada a nivel miocárdico. (sac.org.ar)
- Tafamidis es un derivado del benzoxazol, que se une a la transtiretina, evitando su disociación y la amiloidogénesis. (sac.org.ar)
- Incluyó 441 pacientes con Miocardiopatía Amiloide Transtiretina los cuales fueron randomizados en una proporción de 2: 1: 2 para recibir 80 mg de Tafamidis, 20 mg de Tafamidis o placebo una vez al día durante 30 meses. (sac.org.ar)
- Estos resultados demuestran que se trataría de una terapia efectiva en pacientes con Miocardiopatía Amiloide Transtiretina. (sac.org.ar)
- Imagen: Transtiretina amiloide (RCSB PDB 6c3t, visualizada con QuteMol). (fundacionisabelgemio.com)
Pruebas2
- Una de las razones por las que se celebra el evento, dijo Carol, es para crear conciencia sobre el amiloide y ayudar a difundir el mensaje para que las personas que puedan tener problemas renales y hepáticos causados por este trastorno poco común puedan presionar para que se realicen más pruebas. (oneamyloidosisvoice.com)
- Pruebas que confirman el análisis de fluido cerebroespinal o imagen de PET amiloide debe ser una parte del proceso del diagnóstico para determinar elegibilidad para el tratamiento. (alz.org)
Estudio3
- Este estudio utilizó tomografía por emisión de positrones para amiloide ( TEP -amiloide) o tau fosforilada (p-tau)/Aβ42 en líquido cefalorraquídeo (LCR) como estándares de referencia. (msdmanuals.com)
- Además, este estudio sugiere que la proporción Aβ42/Aβ40 en plasma puede tornarse positiva antes que la TEP-amiloide. (msdmanuals.com)
- Por ello, el objetivo de este nuevo estudio era buscar las vías de señalización mediante las que la microbiota intestinal de los enfermos contribuye a esta enfermedad amiloide. (biocodexmicrobiotainstitute.com)
Acumulan1
- Las proteínas anormalmente plegadas se agrupan y se acumulan en varios tejidos del cuerpo en forma de depósitos de amiloide. (merckmanuals.com)
Proteico2
- 12] El β-amiloide se forma por la división secuencial del precursor proteico amiloide (APP), una glicoproteína transmembrana con una función indeterminada. (wikipedia.org)
- El material amiloide es de origen proteico, insoluble y resistente a la proteólisis . (wikipedia.org)
Cognitivo2
Sustancia2
- Se trata de una dolencia poco común y que está provocada por el acúmulo de la sustancia amiloide . (telecinco.es)
- Este fármaco lo que hace es impedir que la sustancia se siga acumulando en el corazón . (telecinco.es)
Inflamatoria3
- La otra forma de muerte neuronal no programada es la necrosis que está asociada al envenenamiento o asfixia celular y que lleva consigo una reacción inflamatoria. (psiquiatria.com)
- Los pacientes fueron divididos en dos grupos, fallecidos y alta médica, siendo criterios de exclusión el alta solicitada y la alteración del nivel de amiloide sérico sin enfermedad inflamatoria concomitante (nefropatías crónicas, disturbios hormonales comprobados). (multimedica.es)
- Artritis reumatoide La artritis reumatoide es una artritis inflamatoria en la que las articulaciones, entre las que se suelen incluir las de manos y pies, se inflaman, dando lugar a hinchazón, dolor y frecuentemente. (merckmanuals.com)
Beta9
- Investigaciones complementarias sobre las agregaciones de la proteína beta amiloide apuntan a que su monitorización también podría ofrecer respuestas en el desarrollo de otras enfermedades como el Parkinson o la diabetes. (mundoasistencial.com)
- En el caso de lecanemab funciona al unirse a la amiloide beta. (elespectador.com)
- «Los antidepresivos parecen reducir significativamente la producción de beta-amiloides y esto es muy interesante» , señaló John Cirrito , profesor asistente de neurología de la Facultad de Medicina de la Universidad Washington, en St. Louis, uno de los principales autores de esta investigación. (docsalud.com)
- Actuando sobre el Beta-amiloide, son fármacos que demuestran cierta eficacia. (imfarmacias.es)
- Según publican en la revista 'Neuron', el equipo dirigido por el Hospital General de Massachusetts (MGH), en Estados Unidos, ha obtenido resultados prometedores que sugieren que las terapias basadas en la irisina podrían ayudar a combatir la EA al demostrar que el ejercicio físico reduce los depósitos de beta amiloide en varios modelos de ratón de la EA, pero los mecanismos implicados siguen siendo un misterio. (psiquiatria.com)
- La neprilisina es una enzima que degrada la beta amiloide y que se ha observado que aumenta en los cerebros de ratones con EA expuestos a ejercicio u otras condiciones que reducen la beta amiloide. (psiquiatria.com)
- Al igual que el lecanemab, el donanemab es una terapia de anticuerpos dirigida a la beta amiloide. (estrategiaynegocios.net)
- Los expertos estiman que los resultados de ambas drogas validaron la teoría de que eliminar la beta amiloide mejora el curso de la enfermedad, y que las futuras terapias dirigidas a ambas proteínas podrían tener incluso mejores resultados. (estrategiaynegocios.net)
- Peptídeos gerados a partir do precursor dos peptídeos beta-amiloide. (bvsalud.org)
Imagen1
- Junto a este rechazo de alimentos, las anoréxicas, y hablamos en femenino porque su frecuencia es mayor en este sexo, presentan trastornos de la percepción de su imagen corporal, se ven así mismas con un peso mayor, con una mayor dimensión de la que en realidad tienen. (psiquiatria.com)
Asociada1
- La Aβ42 es más fibrogénica y, por lo tanto, está asociada con el desarrollo de ciertas enfermedades. (wikipedia.org)
Presencia1
- El problema es que la presencia o la ausencia de dicha proteína no siempre guarda relación con los síntomas de la enfermedad. (aarp.org)
Microscopio1
- Tras la sospecha clínica y analítica (según los órganos afectados), el diagnóstico solo puede confirmarse mediante la realización de una biopsia y posterior tinción de la misma con rojo Congo, observando con microscopio de polarización la birrefringencia verde característica del amiloide. (wikipedia.org)
Cuantitativa2
- es una medida cuantitativa y cualitativa al impacto de una publicación. (elsevier.es)
- Cartuchos de inmunorreacción para uso en diagnóstico in vitro (IVD) con el sistema LUMIPULSE G para la medición cuantitativa de β-amiloide 1-40 en líquido cefalorraquídeo (LCR) humano. (genexpress.cl)
Estudios2
- Necesitamos estudios multicéntricos a nivel global para determinar el valor diagnóstico de la PET de amiloide y estudiar cómo puede favorecer la prevención secundaria de esta enfermedad" afirma el Dr. Juan Domingo Gispert , responsable del área de neuroimagen del BarcelonaBeta Brain Research Center, de la Fundación Pasqual Maragall. (blogspot.com)
- Cuál es el impacto del Covid-19 en los estudios aprobados en 2020? (imfarmacias.es)
Utilizando1
- Desde entonces, los depósitos de material amiloide se clasifican utilizando la letra mayúscula A seguida por la letra de denominación de la proteína acumulada, sin ningún espacio entre ambas. (wikipedia.org)
Rojo2
- Los depósitos de amiloide se teñirán de rojo y los núcleos se teñirán de azul. (volusol.com)
- Puede teñirse con diversas técnicas, como la de hematoxilina-eosina y la tioflavina T, pero la característica más típica del amiloide es su tinción con rojo Congo , tras la cual adquiere birrefringencia verde manzana al ser expuesto a la luz polarizada. (wikipedia.org)
Dolor1
- Los efectos secundarios más comunes incluyen anormalidades de las imágenes relacionados con amiloide (ARIA), dolor de cabeza y peligro de caerse. (alz.org)
Medicamentos2
Predecir1
- Cuando la edad y el estado del gen e4 de APOE, que son factores de riesgo potentes de la EA, se añadieron al modelo, la proporción Aβ42/Aβ40 en plasma pudo predecir el estado del TEP-amiloide con un ABC mayor a 0,94. (msdmanuals.com)
Secuencia1
- Cualquier proteína que adquiera ese plegamiento y esas características físico-químicas, independientemente de la secuencia de aminoácidos, es amiloide. (wikipedia.org)
Anticuerpos1
- Los anticuerpos monoclonales tienen una parte que se llama la Fab, que es la parte variable y que identifica al antígeno, y la porción Fc, que es necesaria para activar el complemento. (imfarmacias.es)
Prueba1
- Los autores interpretan estas correlaciones como la prueba de una implicación a la vez directa e indirecta de los parámetros sanguíneos asociados a una disbiosis intestinal en la enfermedad amiloide. (biocodexmicrobiotainstitute.com)
Enfermedades3
- Este medicamento es un anticuerpo monoclonal y tiene como función ayudar al sistema inmunitario a reconocer a los gérmenes que causan enfermedades, como las bacterias y los virus. (elespectador.com)
- Es una de las Enfermedades Poco Frecuentes que afecta el sistema nervioso, corazón, tracto gastrointestinal ", explicó, en diálogo con Infobae , el doctor César Crespi ( MP115.409 / MN 124 765), Médico Hepatólogo del Centro de Referencia en Enfermedades Raras y de Dificultoso Diagnóstico (CERyD) del Hospital San Juan de Dios, de La Plata. (infobae.com)
- Al tener una vasta sintomatología, que a la vez es compartida con muchas otras enfermedades, no es inicialmente sospechada , y muchos pacientes reciben otros diagnósticos alternativos. (infobae.com)
Palabras1
- En otras palabras, el tratamiento es básicamente de tipo paliativo, es decir, de controlar los síntomas y mejorar la calidad de vida a corto plazo. (aarp.org)
Salud2
- Mayo Clinic es una organización sin fines de lucro, dedicada a innovar la práctica clínica, la educación y la investigación, así como a ofrecer pericia, compasión y respuestas a todos los que necesitan recobrar la salud. (newswise.com)
- Los hallazgos, ahora publicados en Brain , se suman a una creciente colección de evidencia de que el sexo es importante en la salud y la enfermedad . (saludadiario.es)
Inicio1
- En un pequeño subconjunto de individuos con una TEP-amiloide negativa al inicio, los pacientes con una proporción Aβ42/Aβ40 en plasma menor tuvieron un riesgo 15 veces mayor de conversión a positividad para amiloide en la TEP. (msdmanuals.com)
Fase1
- El amiloide sérico (SAA) es una de las proteínas de fase aguda positiva que ha sido estudiado en seres humanos y felinos. (multimedica.es)
Seguridad2
- Su diseño doble ciego, controlado con placebo buscó demostrar la eficacia y seguridad del tratamiento con Tafamidis en la miocardiopatía amiloide. (sac.org.ar)
- La decisión de incluir el fármaco Tafamidis en las prestaciones de la Seguridad Social es estrictamente política. (telecinco.es)