Cetona oxidorreductasa que cataliza la conversión general de alfa-cetoácidos para formar ACIL-CoA y CO2. La enzima requiere TIAMINA PIROFOSFATO como un cofactor. Los defectos en los genes que codifican para las subunidades de la enzima son una causa de la ENFERMEDAD DE LA ORINA DE JARABE DE ARCE. La enzima fue anteriormente clasificado como EC 1.2.4.3.
Flavoproteína que contiene oxidoreductasa y que cataliza la reducción de lipoamida por el NADH para formar dihidrolipoamida y NAD+. La enzima es un componente de algunos COMPLEJOS MULTIENZIMÁTICOS.
Sales y derivados de ácido acetoacético.
La acumulación de cetonas (compuestos orgánicos tóxicos) en la sangre, generalmente como resultado del deterioro de la capacidad del cuerpo para procesar el azúcar en la diabetes no controlada.
Derivados del ÁCIDO BUTÍRICO. Se incluyen bajo este descriptor una amplia variedad de formas de ácidos, sales, ésteres y amidas que contienen la estructura carboxipropano.
Derivados del benceno que son sustituídos con dos grupos nitro en las posiciones orto, meta o para.
Compuestos con la fórmula general R:N.NR2, como resultado de la acción de las hidracinas con aldehídos o cetonas.
Fenómeno por el cual compuestos cuyas moléculas tienen el mismo número y tipo de átomos y el mismo ordenamiento atómico, difieren en sus relaciones espaciales.
Enzima tetramérica que, juntamente con la coenzima NAD+, cataliza la interconversión de LACTATO y PIRUVATO. En vertebrados, existen genes para tres subunidades diferentes (LDH-A, LDH-B y LDH-C).
El Complejo Cetoglutarato Deshidrogenasa es un importante sistema enzimático multienzimático que cataliza la conversión oxidativa de cetoglutarato a sucoil-CoA y NADH en la matriz mitocondrial, desempeñando un papel clave en el ciclo del ácido cítrico y la producción de energía en la respiración celular.
Ácido octanoico con dos puentes sulfuro que en ocasiones también se denomina ácido pentanoico. Se biosintetiza mediante la disociación del ÁCIDO LINOLEICO y es un coenzima de la oxoglutarato deshidrogenasa (COMPLEJO CETOGLUTARATO DESHIDROGENASA). Se utiliza en SUPLEMENTOS DIETÉTICOS.
Enzima que cataliza reversiblemente la etapa final de la fermentación alcohólica, reduciendo un aldehído a un alcohol. En el caso del etanol, el acetaldehído es reducido a etanol en presencia de NADH e hidrógeno. La enzima es una proteína con zinc que actúa en alcoholes primarios y secundarios o hemiacetales. EC 1.1.1.1.
Enzima dependiente del FOSFATO DE PIRIDOXAL que cataliza la descarboxilación de la GLICINA con transferencia de un grupo aminometilo a la porción de ÁCIDO LIPOICO de la PROTEÍNA H DEL COMPLEJO GLICINA-DESCARBOXILASA. Los defectos de la proteína P son la causa de la hiperglicinemia no cetósica. Es una de las cuatro subunidades del complejo glicina-descarboxilasa.
Componente E1 del COMPLEJO PIRUVATO DESHIDROGENASA multienzimático. Está compuesto por dos subunidades alfa (subunidad alfa E1 de la piruvato deshidrogenasa) y dos subunidades beta (subunidad beta E1 de la piruvato deshidrogenasa).
Grupo de tres enzimas, gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa (NADP+) que forma 3-fosfoglicerato, y gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa (fosforilante) y gliceraldehído-3-fosfato deshidrogenasa (NADP+) (fosforilante), que forman 1,3-bifosfoglicerato. Las dos últimas son enzimas claves en la glucolisis. EC 1.2.1.9, EC 1.2.1.12, EC 1.2.1.13.
Coenzima compuesta de mononucleótido de nicotinamida (NMN) unido a monofosfato de adenosina (AMP) mediante un enlace de pirofosfato. Ampliamente distribuido en la naturaleza, participa en numerosas reacciones enzimáticas en las que sirve de transportador de electrones, oscilando entre su forma oxidada (NAD+) y reducida (NADH). (Dorland, 28a ed)
Complejo enzimático que cataliza la DESCARBOXILACIÓN oxidativa y la DESAMINACIÓN de la GLICINA en DIÓXIDO DE CARBONO, AMONÍACO y N5N10-metilentetrahidrofolato. Consta de cuatro diferentes componentes proteicos denominados H, P, L y T.
Enzima que oxida un aldehído en presencia de NAD+ y agua para formar un ácido y NADH. Esta enzima se clasificaba antiguamente como EC 1.1.1.70.
Enzima que cataliza la conversión de L-glutamato y agua en 2-oxoglutarato y NH3 en presencia de NAD+. EC 1.4.1.2.
La glucosa-6-fosfato deshidrogenasa (G6PD) es una enzima intracelular involucrada en la ruta pentosa fosfato, proporcionando reducción y protección antioxidante a los eritrocitos.
Enzima que cataliza la conversión de (S)-malato y NAD+ a oxalacetato y NADH. EC 1.1.1.37.
Enzima mitocondrial que cataliza la decarboxilación oxidativa de isocitrato para formar alfa-cetoglutarato, usando NAD+ como aceptor de electrones; la reacción es una etapa clave limitante de la velocidad en el ciclo de los ácidos tricarboxílicos. La enzima requiere Mg2+ o Mn2+ y es activada por ADP, citrato y CA2+, e inhibida por NADH, NADPH, y ATP. (Dorland, 28a ed). EC 1.1.1.41.
Oxidoreductasas que son específicas para las CETONAS.
Subclase de enzimas que incluye todas las deshidrogenasas que actúan sobre alcoholes primarios y secundarios, así como hemiacetales. Posteriormente se clasifican de acuerdo con el aceptor, que puede ser NAD+ o NADP+ (subclase 1.1.1), citocromo (1.1.2), oxígeno (1.1.3), quinona (1.1.5) u otro aceptor (1.1.99).
Catalizan reversiblemente la oxidación de un grupo hidroxilo de los carbohidratos para formar cetoazúcar, aldehído o lactona. Se permite cualquier aceptor, excepto el oxígeno molecular. Incluye EC 1.1.1., EC 1.1.2 y 1.1.99.
Flavoproteína que contiene oxidorreductasa que cataliza la deshidrogenación del SUCCINATO a fumarato. En la mayoría de los organismos eucarióticos esta enzima es un componente del complejo II de transporte de electrones de las mitocondrias.
Alcohol oxidorreductasa que cataliza la oxidación de L-aditol a L-sorbosa en presencia de NAD. También actúa sobre el D-glucitol, para formar D-fructosa. Actúa también en otros alcoholes de azúcar íntimamente relacionados, para formar el azúcar correspondiente. EC 1.1.1.14.
Complejo multienzimático responsable de la formación de ACETILCOENZIMA A a partir de piruvato. Las enzimas que intervienen son la PIRUVATO DESHIDROGENASA (LIPOAMIDA), dihidrolipoamida acetiltransferasa y LIPOAMIDA DESHIDROGENASA. El complejo piruvato deshidrogenasa está sujeto a tres tipos de control: inhibido por la acetil-CoA y el NADH, influenciados por el estado energético de la célula, y inhibido cuando un determinado residuo de serina en la piruvato decarboxilasa es fosforilado por el ATP. La PIRUVATO DESHIDROGENASA (LIPOAMIDA)-FOSFATASA cataliza la reactivación del complejo. (Traducción libre del original: Concise Encyclopedia Biochemistry and Molecular Biology, 3rd ed)
La glicerol-3-fosfato deshidrogenasa es una enzima involucrada en la oxidación del glicerol-3-fosfato a dihidroxiacetona fosfato, un paso clave en la vía de glucólisis invertida durante la producción de energía en algunas bacterias y en el metabolismo de lípidos en mamíferos.
Proteína que contiene ÁCIDO LIPOICO que tiene el papel esencial en la transferencia de grupos metilamina y equivalentes reductores entre los tres componentes enzimáticos del complejo glicina-descarboxilasa.
La tasa de la dinámica en los sistemas físicos o químicos.
Enzimas de la clase de las oxidorreductasas que catalizan la deshidrogenación de hidroxiesteroides. EC 1.1.-.
Una glucosa deshidrogenasa que cataliza la oxidación de beta-D-glucosa para formar D-glucono-1,5-lactona, usando NAD como también NADP como coenzima.
Clase de todas las enzimas que catalizan reacciones de oxidación-reducción. El sustrato que es oxidado es considerado donador de hidrógeno. El nombre sistemático está basado en la oxidorreductasa donadora:aceptora. El nombre recomendado es deshidrogenasa, siempre que sea posible. Como alternativa puede usarse reductasa. Oxidasa sólo se usa en los casos en que el O2 es el aceptor.
Cataliza la oxidación del GLUTATIÓN a DISULFURO DE GLUTATIÓN, en presencia de NADP+.La deficiencia de la enzima se asocia a ANEMIA HEMOLÍTICA. Anteriormente se clasificaba como EC 1.6.4.2.
Oxidorreductasas especificas para los ALDEHIDOS.
Reacción química en que un electrón se transfiere de una molécula a otra. La molécula donante del electrón es el agente de reduccción o reductor; la molécula aceptora del electrón es el agente de oxidación u oxidante. Los agentes reductores y oxidantes funcionan como pares conjugados de oxidación-reducción o pares redox.
Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.
Coenzima compuesta por mononucleótido de nicotinamida (NMN) unido mediante un enlace de pirofosfato al fosfato en posición 5 del 2,5-bifosfato de adenosina. Sirve como transportador de electrones en numerosas reacciones, siendo alternativamente oxidado (NADP+) y reducido (NADPH). (Dorland, 28a ed)
D-Glucosa:1-oxidorredutasas. Cataliza la oxidación de D-glucosa a D-glucono-gamma-lactona y aceptor reducido. Se permite cualquer aceptor, excepto oxígeno molecular. Incluye EC 1.1.1.47; EC 1.1.1.118; EC 1.1.1.119 y EC 1.1.99.10.
Catalizan la oxidación de 3-hidroxiesteroides a 3-cetosteroides.
Producto de condensación de la riboflavina y de adenosina difosfato. Coenzima de varias deshidrogenasas aeróbicas, como por ejemplo, la D-aminoácido oxidasa y la L-aminoácido oxidasa. (Traducción libre del original: Lehninger, Principles of Biochemistry, 1982, p972)
Enzima de la clase oxidorreductasa que cataliza la descarboxilación oxidativa del 6-fosfogluconato para formar ribulosa-5-fosfato; con la reducción de NADP+ a NADPH. La reacción es un paso de la vía pentosafosfato del metabolismo de la glucosa. (Dorland, 28a ed). EC 1.1.1.44.
Cataliza reversiblemente la oxidación de un grupo hidroxilo de alcoholes de azúcar, para formar un cetoazúcar, aldehído o lactona, Se permite cualquier aceptor, excepto oxígeno molecular. Incluye EC 1.1.1.; EC 1.1.2 e EC 1.1.99.
Enzimas que catalizan el primer paso en la beta-oxidación de los ACIDOS GRASOS.
El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.
Género de bacterias aerobias gramnegativas que se encuentran en los suelos y el agua. Sus organismos se encuentran aislados, en parejas o en agrupaciones irregulares, y en ocasiones en cadenas de longitud variable.
Flavoproteína y oxidoreductasa que contiene sulfuro de hierro, que cataliza la oxidación del NADH a NAD. En eucariotas, la enzima puede encontrarse como componente del complejo I mitocondrial de transporte de electrones. En condiciones experimentales la enzima puede usar el GRUPO CITOCROMO C como cofactor reductor. La enzima fue clasificada anteriormente en EC 1.6.2.1.
Enzima que cataliza la deshidrogenación de inosina 5'-fosfato a xantosina 5'-fosfato en presencia de NAD. EC 1.1.1.205.
Alcohol oxidorreductasas con especificidad de sustrato para ACIDO LACTICO.
Los componentes protéicos de la enzima menos cualquier cofactor o grupo prostético que pudieran ser necesarios para que la enzima sea funcional (HOLOENZIMAS).
Flavoproteínas que catalizan reversiblemente la reducción de dióxido de carbono hacia formiato. Muchos compuestos pueden actuar como aceptores, pero el único aceptor fisiológico es el NAD. Las enzimas son activas en la fermentación de azúcares y otros compuestos a dióxido de carbono y son enzimas claves en la obtención de energía cuando las bacterias son cultivadas en formiato como la principal fuente de carbono. Han sido purificadas de la sangre de bovino. EC 1.2.1.2.
Clase de enzimas que catalizan la oxidación de 17-hidroxiesteroides a 17-cetosteroides. EC 1.1.-.
Una flavoproteína oxidorreductasa que tiene especificidad para ácidos grasos de cadena media. Forma un complejo con FLAVOPROTEINAS DE TRANSFERENCIA DE ELECTRON y conduce reduciendo equivalentes a UBIQUINONA.
Sistemas de enzimas que funcionan secuencialmente, catalizando reacciones consecutivas conectadas por intermediarios metabólicos comunes. Pueden implicar simplemente una transferencia moléculas de agua o de átomos de hidrógeno o estar asociadas a grandes estructuras supramoleculares, como la MITOCONDRIA o los RIBOSOMAS.
Clase de enzimas que catalizan reacciones de oxidación-reducción de aminoácidos.
Enzima que cataliza la reacción de la acetiltransferasa usando ACETIL-CoA como donante de acetilo y dihidrolipoamida como aceptor para producir COENZIMA A (CoA) y S-acetildihidrolipoamida. Forma la subunidad (E2) del COMPLEJO PIRUVATO-DESHIDROGENASA.
Enzima que cataliza la oxidación de XANTINA en presencia de NAD+ para formar ÁCIDO ÚRICO y NADH. Actúa también sobre otras purinas y otros aldehídos.
Especie de BACILOS GRAMNEGATIVOS ANEROBIOS FACULTATIVOS que suelen encontrarse en la parte distal del intestino de los animales de sangre caliente. Por lo general no son patógenos, pero algunas cepas producen DIARREA e infecciones piógenas. Las cepas patógenos (viriotipos) se clasifican según sus mecanismos patógenos específicos, como toxinas (ESCHERICHIA COLI ENTEROTOXÍGENA).
La enzima Hidroxibutirato Deshidrogenasa cataliza la reversible conversión entre butirato y β-hidroxibutirato en el ciclo de Krebs, desempeñando un rol crucial en la regulación del metabolismo energético.
Transferasa con un grupo carbono que transfiere grupos metilamina ligados a la lipoamida al tetrahidrofolato (TETRAHIDROFOLATOS) dando lugar a metilentetrahidrofolato y AMONÍACO. Es uno de los cuatro componentes del complejo glicina-descarboxilasa.
Especie de bacteria aerobia gram negativa aislada por primera vez del suelo de Vineland, New Jersey. Utiliza el amonio y el nitrato como fuentes de nitrógeno. Se distingue de los otros miembros de su género por la capacidad que posee de utilizar la ramnosa como fuente de carbono.
Enzimas que catalizan la oxidación de forma reversible de un 3-hidroxiacil-CoA a 3-cetoacil-CoA en presencia de NAD. Ellas son enzimas clave en la oxidación de ácidos grasos y en la síntesis de ácidos grasos mitocondriales.
Hidroxiesteroide deshidrogenasas que catalizan la conversión reversible de CORTISOL a la CORTISONA de metabolito inactivo. Las enzimas en esta clase pueden utilizar ambas, NAD o NADP como cofactores.
Cualquiera de los diversos animales que constituyen la familia Suidae, integrada por mamíferos robustos, omnívoros, de patas cortas con gruesa piel, generalmente cubierta de cerdas gruesas, hocico bastante largo y móvil y una cola pequeña. Incluye el género Babyrousa,Phacochoerus (jabalí verrugoso) y Sus, del que forma parte el cerdo doméstico (SUS SCROFA).
(Piruvato deshidrogenasa (lipoamida))-fosfato fosfohidrolasa. Enzima mitocondrial que cataliza la remoción hidrolítica de un fosfato de un grupo hidroxilo de una serina específica de la piruvato deshidrogenasa, reactivando el complejo enzimático. EC 3.1.3.43.
El arte o proceso de comparar fotométricamente las intensidades relativas de la luz en diferentes partes del espectro.
Propiedad característica de la actividad enzimática con relación a la clase de sustrato sobre el cual la enzima o molécula catalítica actúa.
Una oxidorreductasa involucrada en ladegradación de la base de pirimidina. Cataliza el catabolismo de TIMINA; URACILO y la droga quimioterapéutica 5-FLUOROURACILO.
La normalidad de una solución con respecto a los iones de HIDRÓGENO. Está relacionado a las mediciones de acidez en la mayoría de los casos por pH = log 1 / 2 [1 / (H +)], donde (H +) es la concentración de iones de hidrógeno en gramos equivalentes por litro de solución. (Traducción libre del original: McGraw-Hill Diccionario de Términos Científicos y Técnicos, 6 a ed)
Enzima que cataliza la oxidación de UDPglucosa a UDPglucoronato en presencia de NAD+. EC 1.1.1.22.
Secuencia de PURINAS y PIRIMIDINAS de ácidos nucléicos y polinucleótidos. También se le llama secuencia de nucleótidos.
Enfermedad que producida por una deficiencia enzimática sujeta a muchas variantes, algunas de ellas produce deficiencia de la actividad de la GLUCOSA-6-FOSFATO DESHIDROGENASA en los eritrocitos, lo que genera una anemia hemolítica.
Una 11 beta-hidroxiesteroide deshidrogenasa de baja afinidad encontrada en una variedad de tejidos, los mas notables son el HIGADO; PULMON; TEJIDO ADIPOSO; tejido vascular; OVARIO; y el SISTEMA NERVIOSO CENTRAL. La enzima actúa reversiblemente y puede usar NAD o NADP como cofactores.
El término médico 'piruvatos' se refiere a los sales o ésteres del ácido pirúvico, un importante intermediario metabólico en la glucólisis y el ciclo de Krebs.
Enzima dependiente de NAD que cataliza la DESAMINACIÓN reversible de la L-ALANINA a PIRUVATO y AMONÍACO. La enzima es necesaria para el crecimiento cuando la ALANINA es la única fuente de CARBONO o NITRÓGENO. También puede intervenir en la síntesis de la PARED CELULAR ya que la L-ALANINA es un importante componente de la capa de PÉPTIDOGLICANO.
Inserción de moléculas de ADN recombinante de fuentes procariotas y/o eucariotas en un vehículo replicador, como el vector de virus o plásmido, y la introducción de las moléculas híbridas resultantes en células receptoras sin alterar la viabilidad de tales células.
Una 3-hidroxiesteroide deshidrogenasa que catalizade la reducción reversible del andrógeno activo DIHIDROTESTOSTERONA a ANDROSTANO-3,17-DIOL. Tiene también actividad hacia otros 3-alfa-hidroxiesteroides y en 9, 11 y 15-hidroxiprostaglandinas. La enzima es B-específica en referencia a la orientación de NAD o NADPH reducidos.
Deshidrogenasas del alcohol de azúcar que tienen especificidad por el MANITOL. Las enzimas de esta categoría suelen clasificarse según su preferencia por un cofactor reductor específico.
Género de bacterias gramnegativas, aerobias en forma de bastoncillos que está ampliamente distribuido en la naturaleza. Algunas especies son patógenos para humanos, animales y plantas.
Determinación del espectro de absorción ultravioleta mediante moléculas específicas en gases o líquidos, por ejemplo CI2, SO2, NO2, CS2, ozono vapor de mercurio y varios compuestos insaturados.
Cataliza reversiblemente la oxidación de grupos hidroxilo de las prostaglandinas.
Partes de una macromolécula que participan directamente en su combinación específica con otra molécula.
Una flavoproteína oxidorreductasa que tiene especificidad para ácidos grasos de cadena corta. Forma un complejo con FLAVOPROTEINAS DE TRANSFERENCIA DE ELECTRON y conduce reduciendo equivalentes a UBIQUINONA.
Metaloflavoproteína enzimática implicada en el metabolismo de la VITAMINA A que cataliza la oxidación del RETINAL a ÁCIDO RETINOICO, usando como coenzimas NAD+ y FAD. También actúa sobre las formas 11-trans y 13-cis del RETINAL.
Ditionita. El ión del ácido ditionoso y sus sales.
Género de bacterias gram positivas en forma de bastoncillos, que se encuentran en las cavidades del hombre y de animales, productos animales y vegetales, infecciones de tejidos blandos y en los suelos. Algunas especies pueden ser patógenas. No producen endosporas. El género Eubacterium no debe confundirse con EUBACTERIA, uno de los tres dominios de la vida.
Grupo de enzimas que catalizan la reacción de reducción-oxidación reversible de los 20-hidroxiesteroides, como desde el 20-cetosteroide a 20-alfa-hidroxiesteroide (EC 1.1.1.149)o a 20-beta-hidroxiesteroide (EC 1.1.1.53).
Forma de la coenzima de la vitamina B1, presente en muchos tejidos animales. Es un intermediario necesario en el COMPLEJO PIRUVATO DESHIDROGENASA y el COMPLEJO PIRUVATO DESHIDROGENASA.
Una 11-beta-hidroxiesteroide-deshidrogenasa dependiente de NAD, de alta afinidad, que actúa unidireccionalmente para catalizar la deshidrogenación del CORTISOL a CORTISONA. Se encuentra predominantemente en tejidos donde actúan los mineralocorticoides, como el RIÑÓN,COLON, GLÁNDULAS SUDORÍPARAS y la PLACENTA. La ausencia de esta enzima produce una forma mortal de hipertensión terminal infantil, que es el denominado SÍNDROME DE EXCESO APARENTE DE MINERALOCORTICOIDES.
Serie de reacciones oxidativas en la rotura de unidades acetil de la GLUCOSA, ÁCIDOS GRASOS o AMINOÁCIDOS mediante intermediarios del ácido tricarboxílico. Los productos finales son DIÓXIDO DE CARBONO, agua y energia en forma de uniones fosfato.
Organelas semiautónomas que se reproducen por sí mismas y se presentan en el citoplasma de la mayoría de las células eucariotas, pero no en todas. Cada una está rodeada por una doble membrana limítrofe. La membrana interna presenta múltiples invaginaciones y sus proyecciones se denominan crestas. La mitocondria es el lugar de las reacciones de fosforilación oxidativa que dan lugar a la formación de ATP. Contienen RIBOSOMAS, varios ARN DE TRANSFERENCIA, SINTETASAS AMINOACIL-ARN T y factores de elongación y terminación. Las mitocondrias dependen de los genes del núcleo, de las células en que residen, para muchos ARN MENSAJEROS. Se cree que las mitocondrias se han originado a partir de bacterias aerobiass que establecieron una relación simbiótica con los protoeucariotas primitivos. (King & Stansfield, A Dictionary of Genetics, 4th ed)
Un inhibidor no selectivo de la óxido nítrico sintasa. Ha sido usada experimentalmente para inducir la hipertensión.
Una flavoproteína oxidorreductasa que tiene especificidad para ácidos grasos de cadena larga. Forma un complejo con FLAVOPROTEINAS DE TRANSFERENCIA DE ELECTRON y conduce reduciendo equivalentes a UBIQUINONA.
Tejido muscular del CORAZÓN. Está compuesto por células musculares estriadas, involuntarias (MIOCITOS CARDIACOS) conectadas para formar la bomba contráctil que genera el flujo sanguíneo.
Enzima que cataliza la reducción de aspártico beta-semi-aldehído a homoserina, que es el punto de ramificación para la biosíntesis de metionina, lisina, treonina y leucina, a partir del ácido aspártico. EC 1.1.1.3.
Flavoproteína mitocondrial que cataliza la oxidación del 3-metilbutanoil-CoA a 3-metilbut-2-enoil-CoA usando FAD como cofactor. Los defectos de esta enzima se asocian a acidemia isovalérica (AIV).
Enzima dependiente de NAD+ que cataliza la oxidación de 3-carboxi-2-hidroxi-4-metilpentanoato a 3-carboxi-4-metil-2-oxopentanoato. Está implicada en la biosíntesis de la VALINA, LEUCINA e ISOLEUCINA.
Las diversas formas estructuralmente relacionadas de una enzima. Cada una de ellas tiene el mismo mecanismo y clasificación, pero diferentes características químicas, físicas o inmunológicas.
La suma del peso de todos los átomos en una molécula.
Enzima octamérica que pertenece a la superfamilia de las aminoácido-oxidasas. La leucina-deshidrogenasa cataliza la desaminación oxidativa reversible de la L-LEUCINA a 4-metl-2-oxopentanoato (2-cetoisocaproato) y AMONÍACO, con la correspondiente reducción del cofactor NAD+.
Forma tridimensional característica de una proteína, incluye las estructuras secundaria, supersecundaria (motivos), terciaria (dominios) y cuaternaria de la cadena de péptidos. ESTRUCTURA DE PROTEINA, CUATERNARIA describe la conformación asumida por las proteínas multiméricas (agregados de más de una cadena polipeptídica).
Enzima FLAVOPROTEÍNA que cataliza la oxidación de las TIORREDOXINAS para formar disulfuro de tiorredoxina en presencia de NADP+. Anteriormente fue clasificada como EC 1.6.4.5.
Enzimas que catalizan la oxidación de estradiol en el grupo 17-hidroxilo en presencia de NAD+ o NADP+ para dar estrona y NADH o NADPH. El grupo 17-hidroxilo puede estar en la configuración alfa o beta. EC 1.1.1.62.
Unidades hereditarias funcionales de las BACTERIAS.
Enzima que cataliza la oxidación del 3-fosfoglicerato a 3-fosfohidroxipiruvato. Interviene en la vía biosintética de la L-SERINA.
Homólogo metílico del paratión. Un insecticida organotiofosforado e ihnibidor de colinesterasa efectivo pero altamente tóxico.
Cualquier cambio detectable y heredable en el material genético que cause un cambio en el GENOTIPO y que se transmite a las células hijas y a las generaciones sucesivas.
Un gran órgano glandular lobulada en el abdomen de los vertebrados que es responsable de la desintoxicación, el metabolismo, la síntesis y el almacenamiento de varias sustancias.
Electroforesis en la que se emplea un gel de poliacrilamida como medio de difusión.
Compuestos orgánicos o inogánicos derivados de la fosfina (PH3) por sustitución de átomos de H. (Grant & Hackh's Chemical Dictionary, 5th ed)
Enzima que interviene en el METABOLISMO del GLUTAMATO y del butanoato catalizando la oxidación del succinato-semialdehído a SUCCINATO usando NAD+ como coenzima. La deficiencia de esta enzima causa aciduria 4-hidroxibutírica, un error innato poco frecuente del metabolismo del neurotransmisor ácido 4-aminobutírico (GABA).
Cromatografía en geles no iónicos sin tener en consideración el mecanismo de discriminación del soluto.
Grupo de oxidorreductasas que actúan sobre el NADH o NADPH. En general, las enzimas que usan NADH o NADPH para reducir un substrato se clasifican de acuerdo con la reacción reversa, en la cual el NAD+ o el NADP+ es formalmente considerado como un aceptor. Esta subclase comprende sólo aquellas enzimas en las cuales algún otro transportador de redox es el aceptor. EC 1.6.
Gliceraldehído 3-fosfato deshidrogenasa dependiente de NAD que se encuentra en el citosol de los eucariotas. Cataliza la deshidrogenación y fosforilación del GLICERALDEHÍDO 3-FOSFATO a 3-fosfo-D-glicerol fosfato, un paso importante en la GLICOLISIS.
Enzimas que catalizan la transferencia de grupos hidroximetilo o formilo. EC 2.1.2.
Una subclase de enzimas que incluyen todas las deshidrogenasas que actúan en la unión carbón-carbón. Esta enzima incluye a todas las enzimas que introducen doble unión en los sustratos por deshidrogenación directa de la unión simple carbón-carbón.
Medición de la intensidad y calidad de la fluorescencia.
Proceso mediante el cual las sustancias, ya sean endógenas o exógenas, se unen a proteínas, péptidos, enzimas, precursores de proteínas o compuestos relacionados. Las mediciones específicas de unión de proteína frecuentemente se utilizan en los ensayos para valoraciones diagnósticas.
Enzima que cataliza la conversión de prefenato en p-hidroxifenilpiruvato, en presencia de NAD. En las bacterias entéricas, esta enzima también posee actividad de corismato mutasa, catalizando de esa forma los dos primeros pasos de la biosíntesis de la tirosina. EC 1.3.1.12.
Tipo de cromatografía de intercambio iónico que emplea dietilaminoetil celulosa (DEAE-CELULOSA) como resina cargada positivamente.
Combinación de dos o más aminoácidos o secuencias de bases de un organismo u organismos de manera que quedan alineadas las áreas de las secuencias que comparten propiedades comunes. El grado de correlación u homología entre las secuencias se pronostica por medios computarizados o basados estadísticamente en los pesos asignados a los elementos alineados entre las secuencias. Ésto a su vez puede servir como un indicador potencial de la correlación genética entre organismos.
Enzima que cataliza la oxidación de la 1-pirrolina-5-carboxilato a L-GLUTAMATO en presencia de NAD. Los defectos de esta enzima son la causa de la hiperprolinemia II.
Proteínas preparadas por la tecnología del ADN recombinante.
Pequeñas moléculas necesarias para la función catalítica de las ENZIMAS. Muchas VITAMINAS son coenzimas.
Un agente alquilante en el tratamiento contra el cáncer que puede también actuar como un mutágeno interfiriendo y causando daño al ADN.
Enzimas que catalizan la deshidrogenación de aminas secundarias, introduciendo un doble enlace C=N como reacción primaria. En algunos casos, ésta es hidrolizada posteriormente.
Flavoproteína enzimática responsable del catabolismo de la LISINA, HIDROXILISINA y TRIPTÓFANO. Cataliza la oxidación del GLUTARIL-CoA a crotonoil-CoA, usando FAD como cofactor. La aciduria glutárica de tipo I es un error innato del metabolismo debido a un déficit de glutaril-CoA deshidrogenasa.
Una familia de compuestos que contienen un grupo oxo con la estructura general del ácido 1,5-pentanodioico.
Compuestos que contienen el radical -SH.
Enzimas que catalizan la transferencia de un grupo acetil, generalmente de la acetil coenzima A, hacia otro compuesto. EC 2.3.1.
Unas enzimas que catalizan la reacción reducción-oxidación reversible de 20-alfa-hidroxiesteroides, como de la PROGESTERONA a 20-ALFA-DIHIDROPROGESTERONA.
Viña leguminosa anual variable (Pisum sativum) que se cultiva por sus semillas comestibles, redondas, lisas o rugosas y ricas en proteínas, la semilla de las arvejas o guisantes, y las vainas inmaduras con sus semillas incluidas.
Relación entre la estructura química de un compuesto y su actividad biológica o farmacológica. Los compuestos frecuentemente se clasifican juntos porque tienen características estructurales comunes, incluyendo forma, tamaño, arreglo estereoquímico y distribución de los grupos funcionales.
Uso de endonucleasas de restricción para analizar y generar un mapa físico de los genomas, genes u otros segmentos del ADN.
Líquido incoloro e inflamable que se utiliza en la fabricación de ácido acético, perfumes y saborizantes. Es también un producto intermediario del metabolismo del alcohol. Tiene una acción narcótica general y también produce irritación de las mucosas. En dosis elevadas puede causar la muerte por parálisis respiratoria.
Especie de bacteria fluorescente no patógena que se encuentra en las heces, aguas albañales, el suelo y el agua, y que liquifica a la gelatina.
Grado de similitud entre secuencias de aminoácidos. Esta información es útil para entender la interrelación genética de proteinas y especies.
Amino oxidoreductasas que utilizan NAD+(EC 1.5.1.7) o NADP+ (EC 1.5.1.8) como aceptor para formar LISINA o NAD+ (EC 1.5.1.9) o NADP+ (EC 1.5.1.10) como aceptor para formar GLUTAMATO. La deficiencia de esta enzima causa las HIPERLISINEMIAS.
D-galactosa:NAD(P)+ 1-oxidorredutasas. Catalizan la oxidación de D-galactosa en presencia de NAD+ o NADP+ a D-galactono-gamma-lactona y NADH o NADPH. Incluye 1.1.1.48 y EC 1.1.1.120.
Especie de bacteria gramnegativa aislada del suelo y el agua así como de muestras clínicas. Ocasionalmente es un patógeno oportunista.
Representaciones teóricas que simulan el comportamiento o actividad de los procesos o fenómenos químicos; comprende el uso de ecuaciones matemáticas, computadoras y otros equipos electrónicos.
La facilitación de una reacción química por material (catalizador) que no es consumida por la reacción.
Enzima FLAVOPROTEÍNA que cataliza la desmetilación oxidativa de la dimetilglicina a SARCOSINA y FORMALDEHÍDO.
Enzima que cataliza la conversión de L-aspartato 4-semialdehído, ortofosfato e NADP+ para dar L-4-aspartil fosfato e NADPH. EC 1.2.1.11.
Enzima dependiente de NAD+ que cataliza la oxidación de la betaína aldehído a BETAÍNA.
Derivados del ÁCIDO ACÉTICO. Se incluyen bajo este descriptor una amplia variedad de formas de ácidos, sales, ésteres y amidas que contienen la estructura de los carboximetanos.
Especie del género SACCHAROMYCES, familia Saccharomycetaceae, orden Saccharomycetales, conocido como levadura del 'panadero' o del 'cervecero'. La forma seca se usa como suplemento dietético.
Anillos de hidrocarburo que contienen dos partes de cetona en cualquier posición. Pueden ser sustituídos en cualquier posición excepto en los grupos cetona.
Grupos químicos que contienen el enlace disulfuro covalente -S-S-. El átomo de azufre puede unirse a partes orgánicas o inorgánicas.
Un hidrocarburo utilizado como solvente industrial. Ha sido utilizado como impelente en los aerosoles, como refrigerante y como anestésico local.
Velocidad con que el oxígeno es usado por un tejido; microlitros de oxígeno en las CNPT (condiciones normales de presión y temperatura) usados por miligramo de tejido por hora; velocidad con que el oxígeno del gas alveolar entra en la sangre, igual en estado de equilibrio dinámico al consumo de oxígeno por el metabolismo tecidual en todo el cuerpo. (Tradução livre do original: Stedman, 27a ed, p358)
Una categoría de secuencias de ácidos nucleicos que funciona como unidades de la herencia y que codifican las instrucciones básicas para el desarrollo, reproducción y mantenimiento de los organismos.
Un líquido incoloro, inflamable, utilizado en la fabricación de FORMALDEHIDO y ACIDO ACETICO, en síntesis química, como anticongelante y como solvente. La ingestión del metanol es tóxica y puede causar ceguera.
Mitocondrias de los hepatocitos. Como en todas las mitocondrias, existe una membrana externa y una membrana interna que, en conjunto, crean dos compartimientos mitocondriales separados: el espacio de la matriz interna y un espacio intermembranoso mucho más estrecho. Se ha estimado que en las mitocondrias hepáticas un 67 por ciento del total de proteínas mitocondriales están localizadas en la matriz. (Traducción libre del original: Alberts, et al., Molecular Biology of the Cell, 2da ed, p343-4)
Compuestos orgánicos que contienen un grupo carbonilo en la forma -CHO.
Cualquiera de los procesos mediante los cuales los factores nucleares, citoplasmáticos o intercelulares influyen sobre el control diferencial de la acción del gen en la síntesis de las enzimas.
Trastorno metabólico hereditario producido por deficiencia de la actividad enzimática del COMPLEJO PIRUVATO DESHIDROGENASA, lo que produce una deficiencia de acetil CoA y reduce la síntesis de acetilcolina. Se reconocen dos formas clínicas: neonatal y juvenil. La forma neonatal es causa relativamente común de acidosis láctica en las primeras semanas de vida y también puede ser característica una erupción eritematosa. La forma juvenil cursa con acidosis láctica, alopecía, ATAXIA intermitente, CONVULSIONES y una erupción eritematosa (Adaptación del original: J Inherit Metab Dis 1996;19(4):452-62). Las formas autosómica recesiva y la asociada a X están causadas por mutaciones en los genes por los tres componentes enzimáticos diferentes de este complejo deshidrogenasa piruvato con múltiples subunidades. Una de las mutaciones en el Xp22.2-p22.1 en el gen para el componente E1 alfa del complejo da lugar a la ENFERMEDAD DE LEIGH.
Ácido desoxirribonucleico que constituye el material genético de las bacterias.
Derivados del ácido fórmico. Se incluyen bajo este descriptor una amplia variedad de formas de ácidos, sales, ésteres y amidas que están formadas por un único grupo de carbono carboxilo.
Un pirrolo-quinolina que tiene 2 grupos ceto adyacentes en las posiciones 4 y 5 y tres grupos acidico carboxilo. Es una coenzima de algunas DESHIDROGENASAS.
Moléculas extracromosómicas generalmente de ADN CIRCULAR que son auto-replicantes y transferibles de un organismo a otro. Se encuentran en distintas especies bacterianas, arqueales, micóticas, de algas y vegetales. Son utilizadas en INGENIERIA GENETICA como VECTORES DE CLONACION.
Enzima que cataliza la interconversión de una cetona y grupo hidroxilo en C-20 de la cortisona y otros 17,20,21-trihidroxiesteroides. EC 1.1.1.53.
Isocitrates are ionized forms of isocitric acid, a key organic acid in the Krebs cycle or citric acid cycle, involved in cellular respiration and energy production within the body.
La primera enzima de la vía de degradación de la prolina. Cataliza la oxidación de la prolina a ácido pirrolina-5-carboxílico en presencia de oxígeno y agua. La acción no es reversible. La actividad específica de la prolina oxidasa aumenta con la edad. EC 1.5.3.-.
D-Glucosa. Una fuente primaria de energía para los organismos vivientes. Se presenta en estado natural y se halla en estado libre en las frutas y otras partes de las plantas. Se usa terapéuticamente en la reposición de fluídos y nutrientes.
Una familia de derivados de la iminourea. El compuesto primero ha sido aislado de setas, simiente de maíz, cáscara de arroz, mejillón, lombriz de tierra y jugo de nabo. Sus derivados pueden tener propiedades antivirales y antimicóticas.
Modelos empleados experimentalmente o teóricamente para estudiar la forma de las moléculas, sus propiedades electrónicas, o interacciones; comprende moléculas análogas, gráficas generadas en computadoras y estructuras mecánicas.
Proporción en la que una enzima conserva su conformación estructural o su actividad cuando se somete al almacenamiento, aislamiento y purificación o a otras manipulaciones físicas o químicas, entre las que se incluyen las enzimas proteolíticas y el calor.
'Malatos' no es un término médico reconocido; probablemente te refieres a 'malato', que en el lenguaje coloquial se utiliza para describir a alguien que está enfermo o se siente débil, pero no tiene una definición médica establecida.
Enzima que interviene en las vías del catabolismo de la VALINA, LEUCINA e ISOLEUCINA, catalizando la oxidación del 2-metil-3-oxopropanato a propanoil-CoA usando NAD+ como coenzima. La deficiencia de metilmalonato-semialdehído deshidrogenasa se caracteriza por elevación de la BETA-ALANINA y del ácido 3-hidroxipropiónico.
Plantas cuyas raíces, hojas, semillas, cáscaras u otros constituyentes poseen actividad terapéutica, tónica, purgante, curativa u otros atributos farmacológicos, cuando se administran en el hombre o animales.
Secuencias de ARN que funcionan como molde para la síntesis de proteínas. Los ARNm bacterianos generalmente son transcriptos primarios ya que no requieren de procesamiento post-transcripcional. Los ARNm eucarioticos se sintetizan en el núcleo y deben exportarse hacia el citoplasma para la traducción. La mayoría de los ARNm de eucariotes tienen una secuencia de ácido poliadenílico en el extremo 3', conocida como el extremo poli(A). La función de este extremo no se conoce con exactitud, pero puede jugar un papel en la exportación del ARNm maduro desdel el núcleo así como ayuda a estabilizar algunas moléculas de ARNm al retardar su degradación en el citoplasma.
Un aminoácido esencial de cadena ramificada que posee actividad estimulante. Promueve el crecimiento muscular y la reparación tisular. Es un precursor en la vía biosintética de la penicilina.
Proteínas qe se hallan en cualquier especie de bacteria.
Proteína bifuncional con actividades de la aspartocinasa y de la homoserina deshidrogenasa. Se encuentra principalmente en BACTERIAS y PLANTAS.
Ciencia básica relacionada con la composición, estructura y propiedades de la materia, y las reacciones que ocurren entre las sustancias y el intercambio de la energía asociada.
Compuesto intermediario en el metabolismo de los hidratos de carbono; en la deficiencia de tiamina, su oxidación se retarda y se acumula en los tejidos, especialmente en las estructuras nerviosas. (Stedman, 25a ed)
La composición, conformación, y propiedades de los átomos y moléculas, y su reacción y procesos de interacción.
Compuestos o agentes que se combinan con una enzima de manera tal que evita la combinación sustrato-enzima normal y la reacción catalítica.
Enzima que cataliza el primer paso del ciclo del ácido tricarboxílico(CICLO DEL ACIDO CÍTRICO). Cataliza la reacción del oxaloacetato y el acetil CoA para formar citrato y coenzima A. Esta enzima fue listada anteriormente en EC 4.1.3.7.
Derivados del ÁCIDO SUCCINICO. Se incluyen bajo este descriptor una amplia variedad de formas de ácidos, sales, ésteres y amidas que contienen la estructura alifática con carboxilo 1,4 terminal.
Un líquido transparente, incoloro, que se absorbe rápidamente desde el tracto gastrointestinal y se distribuye por todo el cuerpo. Tiene actividad bactericida y se emplea a menudo como desinfectante tópico. Se usa ampliamente como solvente y preservativo en preparados farmacéuticos y también sirve como ingrediente primario en las BEBIDAS ALCOHOLICAS.
Compuestos alquilo que contienen un grupo hidroxilo. Se clasifican según el átomo de carbono que contiene el grupo hidroxilo: alcoholes primarios, R-CH2OH; alcoholes secundarios, R2-CHOH; alcoholes terciarios, R3-COH. (Traducción libre del original: Grant & Hackh's Chemical Dictionary, 5th Ed)
Flavoproteína que oxida reversiblemente el NADPH a NADP y un aceptor reducido. EC 1.6.99.1.
Una enzima que cataliza la conversión de acetoína al diacetil en presencia de NAD.
Flavoenzima de la matriz mitocondrial del HÍGADO que cataliza la oxidación de la SARCOSINA a GLICINA y FORMALDEHÍDO. La mutación de esta enzima causa sarcosinemia, un defecto metabólico poco frecuente caracterizado por concentraciones elevadas de SARCOSINA en la SANGRE y ORINA.
Proceso metabólico que convierte la GLUCOSA en dos moléculas de ÁCIDO PIRÚVICO, mediante una serie de reacciones enzimáticas. La energia generada por este proceso es transferida [parcialmente] para dos moléculas de ATP. La glucólisis es la vía catabólica universal para la glucosa, glucosa libre o glucosa derivada de complejos de CARBOHIDRATOS, como GLUCÓGENO y ALMIDÓN.
Un derivado del carbamato utilizado para disuadir de la ingestión de alcohol. Es una sustancia relativamente no tóxica cuando se administra sola, pero altera marcadamente el metabolismo intermediario del alcohol. Cuando se ingiere alcohol después de la adiministración de disulfiram, se elevan las concentraciones de acetaldehído, seguido de rubor, vasodilatación sistémica, dificultad respiratoria, naúsea, hipotensión y otros síntomas (síndrome del acetaldehído). Actúa inhibiendo a la aldehído deshidrogenasa.
Glutaratos son compuestos orgánicos que consisten en un ácido dicarboxílico de cinco carbonos, encontrado naturalmente en algunas plantas y usados en la industria química, pero no tienen un significado médico específico.
Animales bovinos domesticados del género Bos, que usualmente se mantienen en una granja o rancho y se utilizan para la producción de carne o productos lácteos o para trabajos pesados.
Secuencia de tripletes de nucleótidos sucesivos que son leidos como un CODÓN especificador de AMINOÁCIDOS y que comienza con un CODÓN INICIADOR y termina con un codón de parada (CODÓN TERMINADOR).
Derivados del ácido glicoxílico amino sustituídos.

La dihidrolipoamida deshidrogenasa (DHLD) es una enzima que desempeña un papel crucial en el metabolismo de los aminoácidos y el ciclo del ácido cítrico. Forma parte del complejo multienzimático piruvato deshidrogenasa, alpha-ketoglutarate deshidrogenasa y del sistema de oxidación del branched-chain amino acids (BCAA).

La DHLD cataliza la reacción de reducción de dihidrolipoamida a lipoamida y simultaneamente oxida FADH2 a FAD, que es una forma activa de flavina adenín dinucleótido. La reacción desempeña un papel importante en el proceso de transferencia de electrones durante la producción de energía en la forma de ATP (adenosín trifosfato) dentro de las células.

La deficiencia o disfunción de esta enzima puede conducir a diversas condiciones médicas, como la acidosis láctica y el déficit de desarrollo intelectual, así como otros síntomas neurológicos. La DHLD se encuentra principalmente en el citoplasma de las mitocondrias de las células.

Los acetoacetatos son cetonas producidas en el hígado como resultado del metabolismo de las grasas. Se forman cuando hay una escasez de glucosa en el cuerpo, lo que hace que el cuerpo use ácidos grasos como fuente de energía en lugar de glucosa. Esta situación puede ocurrir durante períodos de ayuno prolongado, inanición o en condiciones médicas graves como la diabetes descontrolada.

En personas con diabetes, el exceso de acetoacetatos y otras cetonas en la sangre puede conducir a una afección conocida como cetoacidosis diabética, que es una complicación grave y potencialmente mortal de la diabetes. Los síntomas de la cetoacidosis diabética incluyen náuseas, vómitos, dolor abdominal, letargo, respiración profunda y rápida, y aliento con olor a frutas dulces o a acetona.

El nivel de acetoacetatos en la sangre se puede determinar mediante un análisis de sangre o de orina. Los niveles elevados de acetoacetatos pueden indicar una variedad de condiciones médicas, incluyendo diabetes, trastornos metabólicos y enfermedades hepáticas graves. El tratamiento de los niveles elevados de acetoacetatos depende de la causa subyacente y puede incluir cambios en la dieta, medicamentos o hospitalización en casos graves.

La definición médica de cetoácidos se refiere a un estado metabólico peligroso que ocurre cuando hay un exceso de cetonas (compuestos químicos producidos en el hígado) en la sangre. Este estado es típicamente asociado con la diabetes no controlada, especialmente en personas con diabetes tipo 1.

En condiciones normales, su cuerpo obtiene energía de la glucosa o azúcar en la sangre. Sin embargo, si no hay suficiente insulina (la hormona que permite que las células utilicen la glucosa como energía), el cuerpo comienza a descomponer las grasas para obtener energía, lo que resulta en la producción de cetonas.

Si la cantidad de cetonas en la sangre se vuelve demasiado alta, puede provocar un nivel peligrosamente alto de acidez en la sangre, una afección conocida como cetoacidosis diabética (DKA). Los síntomas de DKA pueden incluir náuseas y vómitos, dolor abdominal, confusión o dificultad para concentrarse, respiración rápida y profunda, sequedad de boca y micción frecuente.

La cetoacidosis también puede ocurrir en personas que no tienen diabetes, especialmente durante períodos de ayuno prolongado o deshidratación grave, una afección conocida como cetoacidosis alcohólica (AKA). En ambos casos, la DKA y la AKA son emergencias médicas que requieren tratamiento inmediato.

Butiratos son compuestos que contienen un grupo butirilo, que es un radical orgánico con la fórmula CH3CH2CH2-. Los butiratos más comunes son los ésteres de ácido butírico. El ácido butírico es un ácido carboxílico de cadena corta con un olor fuerte y desagradable, que se encuentra en algunos alimentos, especialmente en productos lácteos fermentados como el queso azul y la mantequilla rancia.

En medicina y bioquímica, los butiratos a veces se estudian en relación con su posible papel en la salud humana. Algunos estudios han sugerido que los ésteres de butirato, especialmente el butirato de sodio, pueden tener propiedades antiinflamatorias y pueden ayudar a proteger contra el daño intestinal y otras afecciones médicas. Sin embargo, se necesita más investigación para confirmar estos posibles beneficios y comprender mejor cómo funcionan los butiratos en el cuerpo humano.

Los dinitrobencenos son compuestos químicos derivados del benceno, donde dos átomos de hidrógeno han sido reemplazados por grupos nitro (-NO2). Existen dos isómeros estructurales de dinitrobenceno: 1,2-dinitrobenceno y 1,3-dinitrobenceno.

En la nomenclatura médica, los dinitrobencenos se clasifican como sustancias químicas con propiedades explosivas y pueden ser absorbidos en el cuerpo humano a través de inhalación, ingestión o absorción dérmica. La exposición a estas sustancias puede irritar los ojos, la piel y las vías respiratorias, y también puede causar daño hepático y renal.

El 1,3-dinitrobenceno se ha utilizado en la síntesis de algunos medicamentos y tintes, pero su uso está restringido debido a su toxicidad y propiedades explosivas. El 1,2-dinitrobenceno es menos comúnmente utilizado en aplicaciones industriales y no tiene un uso médico conocido.

En resumen, los dinitrobencenos son compuestos químicos derivados del benceno con propiedades explosivas y toxicidad aguda. Su exposición puede causar irritación y daño a varios órganos y sistemas corporales.

Las hidrazonas son compuestos orgánicos que contienen un grupo funcional con la estructura general R1R2C=N-N=CR3R4, donde R1, R2, R3 y R4 representan grupos de radicales orgánicos. Se forman por la reacción de una cetona o aldehído con una hidrazina. Las hidrazonas tienen importancia en química orgánica debido a su papel como intermedios en diversas síntesis y también han sido investigadas en el contexto del desarrollo de fármacos y agentes antitumorales. No son un tema específico de medicina clínica, pero pueden estar involucradas en procesos bioquímicos y posiblemente farmacológicos.

El estereoisomerismo es un tipo de isomería que ocurre cuando dos moléculas tienen la misma fórmula molecular y secuencia de átomos (la misma conectividad), pero difieren en la orientación espacial de sus átomos. Esto significa que aunque las moléculas tengan la misma composición química, su estructura tridimensional es diferente, lo que puede llevar a diferencias en sus propiedades físicas y biológicas.

Existen dos tipos principales de estéreoisomería: geométrico (cis-trans) e optical (enantiómeros). La estereoisomería geométrica ocurre cuando los átomos o grupos de átomos están unidos a átomos de carbono con dobles enlaces, lo que limita la rotación alrededor del enlace y da como resultado configuraciones cis (los mismos grupos están juntos) o trans (los mismos grupos están separados). Por otro lado, la estereoisomería óptica ocurre cuando las moléculas son imágenes especulares no superponibles entre sí, lo que significa que tienen la misma fórmula molecular y conectividad de átomos, pero difieren en la orientación espacial de sus grupos funcionales. Estos pares de moléculas se denominan enantiómeros y pueden tener diferentes efectos biológicos, especialmente en interacciones con sistemas vivos como el cuerpo humano.

La L-lactato deshidrogenasa (LDH) es una enzima que se encuentra en casi todos los tejidos del cuerpo humano. Su función principal es ayudar a las células a producir energía y participa en la conversión de glucosa en energía. Cuando las células se dañan o mueren, como consecuencia de una enfermedad o afección médica, esta enzima se libera al torrente sanguíneo.

La medicina utiliza el nivel de LDH en la sangre como un marcador genérico de daño tisular. Un nivel elevado de LDH puede indicar una variedad de condiciones, desde una lesión muscular leve hasta enfermedades más graves, como cáncer, infarto de miocardio, anemia hemolítica o hepatitis grave. Sin embargo, un nivel elevado de LDH no especifica el tipo o la ubicación del daño tisular. Se necesitan otras pruebas para determinar la causa subyacente del aumento de los niveles de LDH.

El complejo cetoglutarato deshidrogenasa (KGDHC, por sus siglas en inglés) es un importante complejo multienzimático que se encuentra en la mayoría de los organismos vivos y desempeña un papel clave en el metabolismo de los ácidos grasos y los aminoácidos. Es parte del ciclo de Krebs, también conocido como el ciclo del ácido tricarboxílico (TCA), y cataliza la conversión del α-cetoglutarato en succinil-CoA.

Este proceso comprende tres reacciones enzimáticas distintas:

1. La descarboxilación oxidativa del α-cetoglutarato en su forma ionizada, catalizada por la enzima α-cetoglutarato decarboxilasa (E.C. 4.1.1.72).
2. La transferencia de un grupo acilo desde el succinil-CoA al oxalacetato para formar malato, catalizada por la enzima succinil-CoA:oxalacetato transsuccinilasa (E.C. 2.3.1.61).
3. La reoxidación del NADH producido en el primer paso a NAD+, catalizada por la dihidrolipoil deshidrogenasa (E.C. 1.8.1.4).

El complejo KGDHC está formado por tres subunidades principales: E1 o α-cetoglutarato decarboxilasa, E2 o dihidrolipoil succiniltransferasa y E3 o dihidrolipoil deshidrogenasa. Además, existen dos proteínas auxiliares, la proteína específica de unión al FAD (EFD) y la proteína específica de unión al lipoamida (ELS), que también forman parte del complejo.

La regulación del complejo KGDHC se produce principalmente a nivel transcripcional, postraduccional y alostérico. La actividad del complejo puede verse afectada por diversos factores, como la disponibilidad de sustratos, los inhibidores y los modificadores alostéricos, así como por las condiciones metabólicas y el estrés celular.

El complejo KGDHC desempeña un papel fundamental en el metabolismo energético, ya que interviene en la oxidación del piruvato y el ácido α-cetoglutárico, dos sustratos clave de la respiración celular. Además, también participa en otras rutas metabólicas, como la biosíntesis de aminoácidos y la gluconeogénesis.

El complejo KGDHC ha sido implicado en diversos procesos patológicos, como el cáncer, las enfermedades neurodegenerativas y el envejecimiento. En particular, se ha observado que la actividad del complejo está alterada en células tumorales, lo que sugiere que podría ser un objetivo terapéutico interesante para el tratamiento del cáncer.

En resumen, el complejo KGDHC es una enzima clave del metabolismo energético que desempeña un papel fundamental en la oxidación de sustratos y la producción de ATP. Su actividad está regulada por diversos factores y se ha implicado en diversos procesos patológicos, lo que la convierte en un objetivo terapéutico interesante para el tratamiento de enfermedades relacionadas con el metabolismo energético.

El ácido tióctico, también conocido como ácido lipoico, es un antioxidante que se encuentra en pequeñas cantidades en algunos alimentos, como la carne roja, las espinacas y el brócoli. También puede ser producido sintéticamente en laboratorios.

En el cuerpo humano, el ácido tióctico se produce naturalmente en la mitocondria, donde desempeña un papel importante en la producción de energía celular. Se ha demostrado que tiene propiedades antioxidantes y puede ayudar a proteger las células del daño causado por los radicales libres.

El ácido tióctico se utiliza como suplemento dietético para tratar una variedad de condiciones de salud, incluyendo la diabetes, la neuropatía diabética, la enfermedad de Alzheimer y la enfermedad de Parkinson. También puede ayudar a mejorar la función inmunológica y a reducir el daño oxidativo en el cuerpo.

Aunque se considera generalmente seguro cuando se toma en dosis recomendadas, el ácido tióctico puede interactuar con algunos medicamentos y causar efectos secundarios adversos en algunas personas. Es importante hablar con un profesional médico antes de tomar suplementos de ácido tióctico para asegurarse de que sean seguros y apropiados para su uso individual.

La alcohol deshidrogenasa (ADH) es una enzima que cataliza la conversión del alcohol a aldehído o cetona, junto con el correspondiente grupo hidroxilo (-OH) a agua (H2O). Este proceso es parte importante del metabolismo del alcohol etílico y otros alcoholes en el cuerpo humano.

Existen varios tipos de ADH en el organismo, cada uno con diferentes propiedades y especificidades de sustrato. La forma más común de ADH en el hígado, la clase I ADH, se compone de subunidades de polipéptidos alfa, beta y gamma. Las variaciones en la composición de estas subunidades pueden dar lugar a diferencias en la eficiencia con que diversos sustratos son metabolizados.

Por ejemplo, algunas personas de origen asiático carecen de una forma funcional de la subunidad alfa2, lo que resulta en una menor capacidad para metabolizar el alcohol etílico y, por tanto, una mayor susceptibilidad a los efectos intoxicantes del mismo. Esta variante genética se ha relacionado con un mayor riesgo de desarrollar adicción al alcohol y una mayor prevalencia de enfermedades relacionadas con el consumo excesivo de alcohol.

La ADH también desempeña un papel importante en la detoxificación del metabolismo normal del cuerpo, como la conversión de etanol producido por bacterias intestinales en el intestino delgado. Sin embargo, cuando se consume una cantidad excesiva de alcohol, el sistema de ADH puede verse sobrepasado y permitir que los niveles de alcohol en sangre aumenten, lo que puede provocar intoxicación y daño hepático a largo plazo.

La Gliceraldehído-3-Fosfato Deshidrogenasa (GAPDH) es una enzima crucial que participa en la glucólisis, un proceso metabólico fundamental para el organismo. La glucólisis es una vía metabólica que descompone la glucosa en moléculas más pequeñas para obtener energía.

La GAPDH cataliza específicamente la quinta reacción en la secuencia de diez reacciones de la glucólisis. En esta reacción, el gliceraldehído-3-fosfato (un intermediario en la glucólisis) se convierte en 1,3-bisfosfoglicerato, un compuesto con dos grupos fosfato. La energía liberada durante esta reacción se utiliza para adherir un grupo fosfato al nucleótido de adenina, formando así ATP (trifosfato de adenosina), una importante molécula energética en las células.

La definición médica de Gliceraldehído-3-Fosfato Deshidrogenasa sería: "Una enzima intracelular que cataliza la conversión del gliceraldehído-3-fosfato en 1,3-bisfosfoglicerato durante el proceso de glucólisis, desempeñando un papel vital en la producción de energía a través de la formación de ATP".

NAD, o nicotinamida adenina dinucleótido, es una coenzima vital que se encuentra en todas las células vivas. Es esencial para la producción de energía a nivel celular y desempeña un papel crucial en muchos procesos metabólicos importantes, como el metabolismo de carbohidratos, lípidos y proteínas. NAD existe en dos formas, NAD+ y NADH, que participan en reacciones redox (transferencia de electrones) dentro de la célula. El equilibrio entre NAD+ y NADH es fundamental para la homeostasis celular y el mantenimiento de la vida. Los niveles bajos de NAD+ se han relacionado con diversas enfermedades, como el envejecimiento, las enfermedades neurodegenerativas y las enfermedades cardiovasculares. Por lo tanto, la restauración o el aumento de los niveles de NAD+ se consideran objetivos terapéuticos prometedores para tratar estas afecciones.

El complejo glicina-descarboxilasa es una enzima grande y compleja que desempeña un papel importante en el metabolismo del aminoácido glicina. Esta enzima se encuentra principalmente en el hígado y está formada por tres subunidades diferentes: la glicina descarboxilasa, la piridoxal-fosfato dependiente de la proteína de unión y la aminometiltansferasa.

La función principal del complejo glicina-descarboxilasa es catalizar la reacción de descarboxilación de la glicina, lo que resulta en la producción de γ-aminobutirato (GABA), un importante neurotransmisor inhibidor en el sistema nervioso central. Durante este proceso, la glicina se descompone en metilamina y CO2, y la piridoxal-fosfato actúa como cofactor para facilitar la reacción química.

La deficiencia del complejo glicina-descarboxilasa puede conducir a una acumulación de glicina en el cuerpo, lo que puede causar diversos síntomas neurológicos y otros problemas de salud. Por otro lado, un nivel excesivo de actividad del complejo glicina-descarboxilasa puede resultar en una disminución de los niveles de glicina y GABA, lo que también puede tener efectos negativos en el cuerpo.

En resumen, el complejo glicina-descarboxilasa es una enzima importante que desempeña un papel clave en el metabolismo de la glicina y la producción de GABA, y cualquier trastorno en su función puede tener consecuencias graves para la salud.

La Aldehído Deshidrogenasa (ALDH) es una enzima que desempeña un papel crucial en el metabolismo de varias moléculas, incluyendo aldehídos y alcohol. La ALDH ayuda a convertir los aldehídos tóxicos en ácidos carboxílicos, lo que permite que el cuerpo elimine esas sustancias de manera más segura. Existen varias isoformas de esta enzima, cada una con diferentes propiedades y localizaciones dentro del organismo. La deficiencia o disfunción de la ALDH se ha relacionado con diversos trastornos, como la intolerancia al alcohol y algunos cánceres.

La glutamato deshidrogenasa (GDH) es una enzima que cataliza la reacción reversible entre el glutamato y el α-ketoglutarato para formar alfa-cinurenina y amoniaco, junto con la reducción del NAD(P)+ a NAD(P)H. Esta enzima desempeña un papel crucial en el metabolismo de los aminoácidos y el ciclo de Krebs, ya que proporciona una conexión entre ellos.

Existen dos isoformas principales de GDH, una mitocondrial (GDH1) y otra específica del hígado (GDH2). La GDH1 se encuentra en la mayoría de los tejidos, mientras que la GDH2 es particularmente activa en el hígado.

La actividad de la glutamato deshidrogenasa se utiliza como un marcador bioquímico para evaluar la función hepática y detectar posibles daños hepáticos, ya que la enzima se libera al torrente sanguíneo cuando las células hepáticas resultan dañadas. Los niveles séricos elevados de GDH pueden indicar diversas condiciones patológicas, como hepatitis, cirrosis o insuficiencia hepática.

Además, la GDH también se ha relacionado con enfermedades neurológicas y neurodegenerativas, ya que el glutamato es un neurotransmisor excitatorio importante en el sistema nervioso central. Un desequilibrio en los niveles de glutamato puede provocar toxicidad celular y daño neuronal, lo que contribuye al desarrollo de enfermedades como la esclerosis múltiple, la enfermedad de Parkinson o la enfermedad de Huntington.

La glucosa-6-fosfato deshidrogenasa (G6PD, por sus siglas en inglés) es una enzima importante que se encuentra en la mayoría de las células del cuerpo humano, especialmente en los glóbulos rojos. Su función principal es ayudar a proteger a las células, particularmente a los glóbulos rojos, de ciertos tipos de daño.

La G6PD desempeña un papel clave en la ruta metabólica conocida como la vía de la pentosa fosfato, que ayuda a producir NADPH, una molécula esencial para el mantenimiento del equilibrio reducción-oxidación dentro de la célula. El NADPH protege a las células contra el estrés oxidativo, un tipo de daño celular causado por los radicales libres.

La deficiencia en esta enzima puede conducir a una afección llamada deficiencia de glucosa-6-fosfato deshidrogenasa (G6PD, por sus siglas en inglés), que hace que los glóbulos rojos sean más vulnerables a ciertos tipos de daño. Esta condición puede causar una variedad de síntomas, como anemia hemolítica, ictericia y fatiga, especialmente después de la exposición a ciertos medicamentos, infecciones o alimentos que contienen fava. La deficiencia de G6PD es más común en hombres que en mujeres y se observa con mayor frecuencia en poblaciones de ascendencia africana, mediterránea y asiática.

La Malato Deshidrogenasa (MDH) es una enzima que cataliza la reacción de oxidación del ácido málico a ácido oxalacético, mientras reduce el NAD a NADH en el ciclo de Krebs o ciclo del ácido tricarboxílico. Existen dos tipos principales de malato deshidrogenasa: la forma citosólica (malato deshidrogenasa-1 o MDH1) y la forma mitocondrial (malato deshidrogenasa-2 o MDH2).

La reacción catalizada por esta enzima es la siguiente:

Malato + NAD+ Oxalacetato + NADH + H+

La malato deshidrogenasa juega un papel importante en el metabolismo energético y en la producción de ATP, ya que conecta el ciclo de Krebs con el transporte de electrones a través de la cadena respiratoria. Además, también participa en la gluconeogénesis, donde convierte el oxalacetato en malato para su posterior utilización en la síntesis de glucosa en el hígado y los riñones.

La deficiencia o disfunción de la malato deshidrogenasa puede estar asociada con diversas afecciones médicas, como enfermedades mitocondriales, trastornos neuromusculares y algunos tipos de cáncer.

La Isocitrato Deshidrogenasa (IDH) es una enzima que desempeña un papel fundamental en el metabolismo de los seres vivos. Más específicamente, está involucrada en el ciclo de Krebs, también conocido como el ciclo del ácido tricarboxílico (TCA), donde cataliza la reacción de oxidación decarboxilación del isocitrato a α-cetoglutarato. Hay tres tipos diferentes de IDH encontrados en humanos: IDH1, localizado en el citoplasma; IDH2, localizado en la matriz mitocondrial; y IDH3, que es parte del complejo multienzimático del ciclo de Krebs en la matriz mitocondrial. Las mutaciones en los genes que codifican para estas enzimas se han relacionado con diversos tipos de cáncer, incluyendo gliomas y leucemias.

Las cetonas oxidorreductasas son un tipo de enzimas que catalizan la transferencia de electrones entre una cetona y un aceptor o donante de electrones, como el NAD+/NADH o FAD/FADH2. Estas enzimas desempeñan un papel importante en el metabolismo de lípidos y carbohidratos, ya que ayudan a oxidar las cetonas para producir energía o reducirlas para sintetizar otras moléculas importantes.

Las cetonas oxidorreductasas se clasifican en dos categorías principales: los diones y los monodiones. Los diones son enzimas que actúan sobre cetonas con dos grupos carbonilo, mientras que los monodiones actúan sobre cetonas con un solo grupo carbonilo.

Estas enzimas suelen encontrarse en una variedad de organismos, desde bacterias hasta humanos, y desempeñan funciones importantes en diversos procesos metabólicos. Por ejemplo, la acetoacetato sintasa, una cetona oxidorreductasa, es importante para la síntesis de cuerpos cetónicos en el hígado durante la cetosis.

En resumen, las cetonas oxidorreductasas son un tipo de enzimas que catalizan la transferencia de electrones entre cetonas y aceptores o donantes de electrones, desempeñando un papel importante en el metabolismo de lípidos y carbohidratos.

Las oxidorreductasas de alcohol son un tipo específico de enzimas (más concretamente, oxidorreductasas) que participan en la oxidación de alcohols a aldehídos o cetonas. Estas enzimas desempeñan un papel crucial en el metabolismo de diversas sustancias, como la etanol que se encuentra en las bebidas alcohólicas.

El término "oxidorreductasa" se refiere a una clase de enzimas que catalizan reacciones redox, en las que un sustrato (la molécula sobre la que actúa la enzima) transfiere electrones a otro compuesto llamado aceptor de electrones. En el caso de las oxidorreductasas de alcohol, el alcohol actúa como el sustrato y un cofactor, como el NAD+ (nicotinamida adenina dinucleótido), actúa como aceptor de electrones.

Durante la reacción catalizada por estas enzimas, el grupo hidroxilo (-OH) del alcohol se oxida a un grupo carbonilo (=O), formando un aldehído o una cetona. Al mismo tiempo, el NAD+ se reduce a NADH, ya que acepta los electrones liberados durante la oxidación del alcohol. Este proceso desempeña un papel fundamental en la eliminación de toxinas y en el metabolismo normal de diversas sustancias en el cuerpo humano.

Un ejemplo bien conocido de oxidorreductasa de alcohol es la alcohol deshidrogenasa, que participa en la primera etapa del metabolismo etílico, convirtiendo la etanol presente en las bebidas alcohólicas en acetaldehído. La acción de esta enzima ayuda a explicar por qué el consumo excesivo de alcohol puede provocar efectos tóxicos, ya que el acetaldehído es una sustancia altamente reactiva y dañina para las células.

Las deshidrogenasas de carbohidratos son un tipo específico de enzimas que participan en el metabolismo de los carbohidratos. Estas enzimas catalizan la transferencia de electrones desde un sustrato orgánico, típicamente un carbohidrato, a un aceptor de electrones, como el NAD+ (nicotinamida adenina dinucleótido) o el FAD (flavín adenín dinucleótido). Este proceso se conoce como oxidorreducción y es fundamental para la producción de energía en las células.

En el caso particular de las deshidrogenasas de carbohidratos, el sustrato suele ser una molécula de carbohidrato, como la glucosa o la fructosa, que se oxida liberando electrones. Estos electrones son aceptados por la coenzima NAD+ o FAD, la cual a su vez se reduce. La coenzima reducida (NADH o FADH2) puede luego donar sus electrones a la cadena de transporte de electrones, donde se utilizarán para producir ATP, la molécula de energía principal de la célula.

Ejemplos de deshidrogenasas de carbohidratos incluyen la glucosa deshidrogenasa y la alcohol deshidrogenasa. La primera participa en la oxidación de la glucosa en el hígado, mientras que la segunda está involucrada en el metabolismo del etanol en el organismo.

La succinato deshidrogenasa (SDH) es una enzima mitocondrial que desempeña un papel fundamental en el proceso de respiración celular, específicamente en la cadena de transporte de electrones y en el ciclo de Krebs. La SDH cataliza la conversión del succinato en fumarato, mientras transfiere electrones desde el grupo donador flavínico (FAD) al ubiquinol. Este proceso también implica la oxidación del cofactor FAD a su forma reducida, FADH2, y la reducción del ubiquinona a ubiquinol.

La succinato deshidrogenasa está compuesta por cuatro subunidades catalíticas: la subunidad flavoproteína (FP), que contiene el grupo donador de electrones FAD; la subunidad iron-sulfur (Fe-S), que alberga los centros de hierro-azufre; la subunidad ubiquinona (QP) y la subunidad succinato dehidrogenasa, b (SDHB). Las mutaciones en los genes que codifican estas subunidades pueden dar lugar a diversos trastornos genéticos, como el cáncer de glándula suprarrenal maligno y el síndrome neurogénico familiar 2.

En resumen, la succinato deshidrogenasa es una enzima clave en el metabolismo energético celular, involucrada en la oxidación del succinato y la transferencia de electrones en la cadena de transporte de electrones. Las alteraciones genéticas que afectan a esta enzima pueden tener consecuencias graves para la salud humana.

La L-iditol 2-deshidrogenasa es una enzima (EC 1.1.1.14) involucrada en el metabolismo de los azúcares. Más específicamente, esta enzima cataliza la reacción de oxidación del L-iditol a L-sorbosa utilizando NAD como aceptor de electrones.

La reacción química se puede representar de la siguiente manera:

L-iditol + NAD+ ↔ L-sorbosa + NADH + H+

Esta enzima desempeña un papel importante en el metabolismo de los azúcares reducidos y está ampliamente distribuida en la naturaleza, encontrándose en diversos organismos, desde bacterias hasta mamíferos. En humanos, se ha detectado su actividad en tejidos como el hígado, el riñón y el intestino delgado.

La deficiencia de L-iditol 2-deshidrogenasa se ha asociado con diversas condiciones patológicas, como la intolerancia a la fructosa y diversos trastornos metabólicos hereditarios.

El complejo piruvato deshidrogenasa (CPD) es un importante sistema enzimático multienzimático que desempeña un papel clave en el metabolismo de los carbohidratos. El CPD cataliza la conversión oxidativa del piruvato en acetil-CoA, una molécula de alto energía que se incorpora al ciclo de Krebs (también conocido como el ciclo del ácido cítrico) para producir energía adicional en forma de ATP.

El complejo piruvato deshidrogenasa está formado por tres diferentes enzimas: la piruvato deshidrogenasa (E1), dihidrolipoil transacetilasa (E2) y dihidrolipoil deshidrogenasa (E3). Además, existen dos proteínas reguladoras asociadas al complejo, una específica para el piruvato deshidrogenasa (E3BP) y una proteína kinasa que regula la actividad del CPD (PDHK).

La reacción catalizada por el CPD implica dos etapas:

1. La primera etapa, catalizada por la piruvato deshidrogenasa (E1), convierte el piruvato en acetil-dihidrolipoamida y CO2. Esta reacción requiere la coenzima tiamina pirofosfato (TPP) como grupo prostético.
2. La segunda etapa, catalizada por la dihidrolipoil transacetilasa (E2), transfiere el grupo acetilo desde la dihidrolipoamida al coenzima A, formando acetil-CoA. Esta reacción también requiere la participación de la flavina adenín dinucleótido (FAD) como grupo prostético.
3. La tercera etapa, catalizada por la dihidrolipoil deshidrogenasa (E3), regenera la forma reducida de la dihidrolipoamida mediante la transferencia del grupo acetilo al coenzima A y la reducción de la FAD a su forma oxidada. La FAD reducida se reoxida por el NAD+, formando NADH.

La actividad del CPD está regulada por la fosforilación de la subunidad E1α en dos residuos de serina (Ser293 y Ser300) por la proteína kinasa PDHK. La fosforilación inactiva el CPD, mientras que su desfosforilación lo activa. La desfosforilación está catalizada por una fosfatasa específica (PDP).

La regulación de la actividad del CPD permite controlar el flujo de carbono entre diferentes rutas metabólicas, como la gluconeogénesis y el ciclo de Krebs. Además, la actividad del CPD está influenciada por diversos factores, como las concentraciones de sustratos, productos y efectores alostéricos, así como por señales extracelulares que modulan su fosforilación.

La glicerol-3-fosfato deshidrogenasa (GPD) es una enzima que cataliza la reacción de oxidación del glicerol-3-fosfato a dihidroxiacetona fosfato (DHAP) en el metabolismo de los carbohidratos. Esta reacción también implica la reducción del NAD+ a NADH. La GPD desempeña un papel importante en la producción de energía celular, especialmente en los tejidos que metabolizan grandes cantidades de lípidos, como el hígado y el corazón. Existen dos isoformas principales de esta enzima: la GPD1, localizada en el citoplasma, y la GPD2, localizada en la membrana mitocondrial interna. Las mutaciones en los genes que codifican para estas isoenzimas pueden causar diversas afecciones clínicas, como deficiencias metabólicas y enfermedades cardiovasculares.

La proteína H del complejo de la glicina descarboxilasa, también conocida como proteinasa endógena mitocondrial o Proteína M, es una enzima intrínseca que se encuentra en el complejo de la glicina descarboxilasa (GDC) en el interior de las mitocondrias. El complejo GDC está involucrado en el metabolismo de la glicina y cataliza la descarboxilación de la glicina a sarcosina, CO2 y amoníaco.

La proteína H del complejo GDC es una serínproteasa que funciona como una autoproteasa, ya que se encarga de procesar y activar las subunidades P y T del propio complejo GDC. También puede desempeñar un papel en la regulación de la actividad del complejo GDC y posiblemente en otros procesos celulares, como el control de la apoptosis o muerte celular programada.

Las mutaciones en el gen que codifica para la proteína H del complejo GDC se han asociado con diversas enfermedades neurológicas hereditarias, como la neurodegeneración autosómica recesiva de tipo 1 (NAR1) y la enfermedad de Nonaka. Estas enfermedades se caracterizan por una serie de síntomas que incluyen ataxia, espasticidad, debilidad muscular y deterioro cognitivo progresivo.

La cinética en el contexto médico y farmacológico se refiere al estudio de la velocidad y las rutas de los procesos químicos y fisiológicos que ocurren en un organismo vivo. Más específicamente, la cinética de fármacos es el estudio de los cambios en las concentraciones de drogas en el cuerpo en función del tiempo después de su administración.

Este campo incluye el estudio de la absorción, distribución, metabolismo y excreción (conocido como ADME) de fármacos y otras sustancias en el cuerpo. La cinética de fármacos puede ayudar a determinar la dosis y la frecuencia óptimas de administración de un medicamento, así como a predecir los efectos adversos potenciales.

La cinética también se utiliza en el campo de la farmacodinámica, que es el estudio de cómo los fármacos interactúan con sus objetivos moleculares para producir un efecto terapéutico o adversos. Juntas, la cinética y la farmacodinámica proporcionan una comprensión más completa de cómo funciona un fármaco en el cuerpo y cómo se puede optimizar su uso clínico.

Las Hidroxiesteroide Deshidrogenasas (HSD) son un tipo de enzima involucradas en el metabolismo de los esteroides en el cuerpo humano. Estas enzimas desempeñan un papel crucial en la conversión de diversos esteroides hormonales, como el colesterol, las progestinas, los andrógenos y los estrógenos, mediante la adición o eliminación de grupos hidroxilo (-OH) en sus estructuras químicas.

Existen varios tipos de HSD, cada uno con diferentes funciones y localizaciones celulares. Algunas de las más conocidas son:

1. La 3-beta-HSD (3β-HSD), que participa en la conversión del pregnenolona a progesterona y de la 17-hidroxipregnenolona a 17-hidroxiprogesterona, ambas etapas clave en la síntesis de las hormonas esteroides suprarrenales.
2. La 17-beta-HSD (17β-HSD), que interviene en la conversión de androstenediona a testosterona y de estrona a estradiol, procesos importantes en la producción de andrógenos y estrógenos, respectivamente.
3. La 11-beta-HSD (11β-HSD), que se encarga de interconvertir los cortisoles inactivos (cortisona) en cortisol activo y viceversa, regulando así la acción del cortisol a nivel periférico.

Las alteraciones en la actividad de estas enzimas hidroxiesteroide deshidrogenasas pueden dar lugar a diversos trastornos endocrinos y metabólicos, como el síndrome de Cushing, la deficiencia de cortisol o los trastornos del desarrollo sexual.

La glucosa 1-deshidrogenasa es una enzima que desempeña un papel clave en el metabolismo de la glucosa. Más específicamente, cataliza la oxidación de la glucosa a glucono-δ-lactona utilizando NAD+ como aceptor de electrones. Esta reacción forma parte del camino de la glucosa-glucuronato y juega un rol en la síntesis de ácido ascórbico (vitamina C) en algunos organismos. La glucosa 1-deshidrogenasa se encuentra principalmente en el hígado y los riñones. La deficiencia de esta enzima puede causar diversas anomalías metabolicas, incluyendo un aumento en los niveles de glucosa en la sangre.

Las oxidorreductasas son enzimas que catalizan las reacciones de oxidación-reducción, también conocidas como reacciones redox. Estas enzimas participan en la transferencia de electrones desde un donante (que se oxida) a un aceptoro (que se reduce) en una reacción química.

El nombre sistemático de estas enzimas según la nomenclatura EC (Enzyme Commission) es oxidorreductasa, seguido del sufijo "ase". La nomenclatura EC clasifica las oxidorreductasas en función del tipo de donante y aceptor de electrones que participan en la reacción.

Por ejemplo, las oxidorreductasas que transfieren electrones desde un grupo alcohol a un aceptor de electrones se clasifican como EC 1.1.1., mientras que aquellas que transfieren electrones desde un grupo aldehído se clasifican como EC 1.2.1.

Las oxidorreductasas desempeñan un papel fundamental en muchos procesos metabólicos, como la respiración celular, la fotosíntesis y la fermentación. También están involucradas en la detoxificación de sustancias extrañas y tóxicas, así como en la biosíntesis de moléculas complejas.

La glutatión reductasa es una enzima fundamental que participa en el mantenimiento del sistema antioxidante dentro de las células. Su función principal es catalizar la reducción del oxidized glutathione (GSSG) a su forma reducida, glutathione (GSH), que es un tripeptide compuesto por cisteína, glicina y ácido glutámico.

La reacción catalizada por la glutatión reductasa es la siguiente:

GSSG + NADPH + H+ → 2 GSH + NADP+

Esta reacción desempeña un papel crucial en la protección de las células contra el daño oxidativo, ya que el glutatión reducido (GSH) es un potente antioxidante que ayuda a neutralizar los radicales libres y otras especies reactivas de oxígeno. Además, el glutatión también participa en la detoxificación de xenobióticos y desintoxicación de drogas, así como en la regulación de diversos procesos celulares, como la señalización celular, la proliferación celular y la apoptosis.

La glutatión reductasa se encuentra en la mayoría de los tejidos corporales, aunque su concentración es particularmente alta en el hígado, donde desempeña un papel importante en la detoxificación hepática. La deficiencia de esta enzima se ha relacionado con diversas enfermedades, como la enfermedad pulmonar obstructiva crónica (EPOC), la fibrosis quística y algunos trastornos neurológicos.

Las aldehído oxidorreductasas son un grupo de enzimas que catalizan la transferencia de electrones desde un sustrato, como un aldehído, a un aceptor de electrones, como el NAD+ (nicotinamida adenina dinucleótido) o el FAD (flavín adenín dinucleótido). Este proceso se conoce como oxidorreducción y resulta en la conversión del aldehído a un ácido carboxílico.

La reacción general catalizada por las aldehído oxidorreductasas puede representarse de la siguiente manera:

R-CHO + NAD(P)+ + H2O -> R-COOH + NAD(P)H + H+

Donde R-CHO es el aldehído, NAD(P)+ es el aceptor de electrones (NAD o NADP), y NAD(P)H es el producto reducido.

Estas enzimas desempeñan un papel importante en el metabolismo de diversos compuestos orgánicos, como los azúcares y los lípidos, y están involucradas en la eliminación de toxinas del cuerpo. También se han utilizado en aplicaciones industriales, como en el tratamiento de aguas residuales y en la producción de biocombustibles.

Existen diferentes tipos de aldehído oxidorreductasas, cada una con su propia especificidad de sustrato y mecanismo catalítico. Algunas de las más estudiadas incluyen la alcohol deshidrogenasa, la aldehída deshidrogenasa y la xantina oxidasa.

En términos médicos, la oxidación-reducción, también conocida como reacción redox, se refiere a un proceso químico en el que electrones son transferidos entre moléculas. Un componente de la reacción gana electrones y se reduce, mientras que el otro componente pierde electrones y se oxida.

Este tipo de reacciones son fundamentales en muchos procesos bioquímicos, como la producción de energía en nuestras células a través de la cadena de transporte de electrones en la mitocondria durante la respiración celular. La oxidación-reducción también juega un rol crucial en la detoxificación de sustancias nocivas en el hígado, y en la respuesta inmunitaria cuando las células blancas de la sangre (leucocitos) utilizan estos procesos para destruir bacterias invasoras.

Los desequilibrios en la oxidación-reducción pueden contribuir al desarrollo de diversas condiciones patológicas, incluyendo enfermedades cardiovasculares, cáncer y trastornos neurodegenerativos. Algunos tratamientos médicos, como la terapia con antioxidantes, intentan restaurar el equilibrio normal de estas reacciones para promover la salud y prevenir enfermedades.

Los Datos de Secuencia Molecular se refieren a la información detallada y ordenada sobre las unidades básicas que componen las moléculas biológicas, como ácidos nucleicos (ADN y ARN) y proteínas. Esta información está codificada en la secuencia de nucleótidos en el ADN o ARN, o en la secuencia de aminoácidos en las proteínas.

En el caso del ADN y ARN, los datos de secuencia molecular revelan el orden preciso de las cuatro bases nitrogenadas: adenina (A), timina/uracilo (T/U), guanina (G) y citosina (C). La secuencia completa de estas bases proporciona información genética crucial que determina la función y la estructura de genes y proteínas.

En el caso de las proteínas, los datos de secuencia molecular indican el orden lineal de los veinte aminoácidos diferentes que forman la cadena polipeptídica. La secuencia de aminoácidos influye en la estructura tridimensional y la función de las proteínas, por lo que es fundamental para comprender su papel en los procesos biológicos.

La obtención de datos de secuencia molecular se realiza mediante técnicas experimentales especializadas, como la reacción en cadena de la polimerasa (PCR), la secuenciación de ADN y las técnicas de espectrometría de masas. Estos datos son esenciales para la investigación biomédica y biológica, ya que permiten el análisis de genes, genomas, proteínas y vías metabólicas en diversos organismos y sistemas.

La nicotinamida adenina dinucleótido fosfato (NADP) es un importante cofactor reducido/oxidado en el metabolismo celular. Es similar a la nicotinamida adenina dinucleótida (NAD), pero contiene un grupo adicional de fosfato unido al 2'-hidroxilo del segundo residuo de ribosa.

La forma reducida de NADP, abreviada como NADPH, desempeña un papel clave en las reacciones anabólicas, particularmente en aquellas que involucran la transferencia de electrones y la síntesis de moléculas orgánicas. Por ejemplo, es necesario para la reducción de glutatión (GSH) a glutatión reducido (GSSG), una forma importante de antioxidante celular.

La forma oxidada de NADP, abreviada como NADP+, actúa como aceptor de electrones en reacciones catabólicas que generan energía, como la beta-oxidación de ácidos grasos y la fosforilación oxidativa.

En resumen, NADP es un importante cofactor reducido/oxidado que desempeña un papel clave en el metabolismo celular, particularmente en las reacciones anabólicas y catabólicas que involucran la transferencia de electrones.

La glucosa deshidrogenasa (GDH) es una enzima que se encuentra en diversos organismos, desde bacterias hasta mamíferos. Participa en diferentes vías metabólicas, siendo la más relevante la oxidación de la glucosa. Existen varios tipos de glucosa deshidrogenasas, clasificadas según el cofactor que utilizan para llevar a cabo su función. Los tres tipos principales son:

1. Glucosa deshidrogenasa nicotinamida-dependiente (GDH-NAD+): Esta enzima utiliza NAD+ como aceptor de electrones y oxida la glucosa a gluconolactona, produciendo NADH en el proceso. GDH-NAD+ desempeña un papel importante en la regulación de la homeostasis de glucosa en mamíferos, particularmente en el hígado y el riñón.

2. Glucosa deshidrogenasa pteridina-dependiente (GDH-PQQ): Esta enzima utiliza un cofactor menos común, la pteridina o PQQ (pirroloquinolina quinona), para oxidar la glucosa a gluconolactona. GDH-PQQ se encuentra principalmente en bacterias y puede desempeñar un papel en su metabolismo de energía.

3. Glucosa deshidrogenasa flavín-dependiente (GDH-FAD): Esta enzima utiliza FAD como cofactor para oxidar la glucosa a gluconolactona. GDH-FAD se encuentra en algunos hongos y bacterias, y puede estar involucrada en su metabolismo de energía o en la patogénesis de infecciones bacterianas.

En medicina, las variaciones anormales en la actividad de GDH-NAD+ pueden asociarse con diversas condiciones clínicas, como la diabetes mellitus y algunos trastornos neurológicos. El análisis de GDH-NAD+ en orina o sangre puede ayudar en el diagnóstico diferencial de estas afecciones.

Las 3-hidroxiesteroide deshidrogenasas (3-HSD) son un grupo de enzimas que participan en la síntesis y degradación de esteroides en el cuerpo humano. Estas enzimas catalizan la conversión de 3-hidroxiesteroides a 3-cetolesteroides, una reacción clave en los procesos metabólicos de las hormonas esteroides.

Existen dos tipos principales de 3-HSD: el tipo I y el tipo II. El tipo I se encuentra principalmente en los tejidos periféricos, como el hígado, la piel y los pulmones, mientras que el tipo II se localiza predominantemente en las glándulas suprarrenales y los testículos.

La deficiencia de 3-HSD puede causar diversas afecciones endocrinas, como el síndrome adreno genitalo porfirio (AGP), una enfermedad rara que se caracteriza por la acumulación de esteroides precursores y porfirinas en los tejidos. Los síntomas pueden incluir ictericia, fotosensibilidad, insuficiencia adrenal y genital masculinización incompleta en mujeres.

El diagnóstico de deficiencia de 3-HSD se realiza mediante análisis de orina y sangre, así como por estudios genéticos. El tratamiento puede incluir la administración de esteroides sintéticos para reemplazar las hormonas deficientes y prevenir las complicaciones asociadas con la enfermedad.

El Flavina-Adenina Dinucleótido (FAD) es un cofactor biológico importante que participa en diversos procesos metabólicos, particularmente en las reacciones de oxidación y reducción. Es una molécula compuesta por una flavina y adenina unidas mediante un puente fosfato, formando un dinucleótido.

La flavina es la parte que se reduce al aceptar electrones y protones, mientras que el grupo adenosín difosfato (ADP) se deriva de la adenosina trifosfato (ATP). El FAD actúa como aceptor o donador de electrones en diferentes reacciones enzimáticas, desempeñando un papel crucial en el metabolismo de carbohidratos, lípidos y aminoácidos.

El FAD se encuentra en la mayoría de las células vivas y es esencial para la producción de energía a través del proceso de respiración celular. Además, también interviene en la biosíntesis de varias moléculas importantes, como los ácidos grasos, los nucleótidos y las neurotransmisores.

La Fosfogluconato Deshidrogenasa (PGD) es una enzima que desempeña un papel fundamental en el metabolismo del glucosa. Más específicamente, está involucrada en la vía de la pentosa fosfato, una ruta metabólica alternativa a la glucólisis que genera NADPH y ribosa-5-fosfato además de piruvato.

La PGD cataliza la reacción de oxidación decarboxilación del 6-fosfogluconato a ribulosa-5-fosfato. En este proceso, se libera una molécula de dióxido de carbono (CO2) y se transfiere un grupo fosfato desde el sustrato al cofactor NADP+, reduciéndolo a NADPH.

La actividad de esta enzima es particularmente importante en tejidos con altas demandas de energía y reducción equivalente, como el hígado, los riñones y las células rojas de la sangre. Además, el NADPH producido por la PGD se utiliza en reacciones biosintéticas y en la desintoxicación de especies reactivas de oxígeno, lo que confiere a esta enzima un papel protector contra el estrés oxidativo.

La terminología médica "deshidrogenasas del alcohol de azúcar" no parece estar bien establecida o generalmente aceptada en la literatura médica y científica. Parece ser una combinación de dos términos que normalmente se consideran separadamente: deshidrogenasas y alcohol de azúcar (o poliol).

Las deshidrogenasas son un tipo de enzimas que catalizan la transferencia de hidrógeno desde un sustrato a un aceptor de electrones, como el NAD+ o FAD. Existen diferentes tipos de deshidrogenasas que actúan sobre diversos sustratos.

Por otro lado, los azúcares alcohólicos (o polioles) son moléculas orgánicas que contienen varios grupos alcohol (-OH) además del grupo aldehído o cetona. Algunos ejemplos de azúcares alcohólicos son la sorbitol, manitol y xilitol.

Si desea obtener información sobre una enzima específica que actúe sobre un azúcar alcohólico, por favor proporcione más detalles para poder brindarle una respuesta más precisa y útil.

Las acil-CoA deshidrogenasas son un grupo de enzimas que participan en la beta-oxidación de los ácidos grasos en la matriz mitocondrial. Cada enzima actúa sobre un ácido graso de diferente longitud de cadena. Su función es catalizar la deshidrogenación del enlace thioléster del acil-CoA, produciendo un double bond en el beta-carbon del acilo y un 3-cetoacil-CoA como producto final. Este proceso es esencial para la producción de energía a través de la oxidación de los ácidos grasos. Las deficiencias en estas enzimas pueden causar diversas enfermedades metabólicas.

La secuencia de aminoácidos se refiere al orden específico en que los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos para formar una proteína. Cada proteína tiene su propia secuencia única, la cual es determinada por el orden de los codones (secuencias de tres nucleótidos) en el ARN mensajero (ARNm) que se transcribe a partir del ADN.

Las cadenas de aminoácidos pueden variar en longitud desde unos pocos aminoácidos hasta varios miles. El plegamiento de esta larga cadena polipeptídica y la interacción de diferentes regiones de la misma dan lugar a la estructura tridimensional compleja de las proteínas, la cual desempeña un papel crucial en su función biológica.

La secuencia de aminoácidos también puede proporcionar información sobre la evolución y la relación filogenética entre diferentes especies, ya que las regiones conservadas o similares en las secuencias pueden indicar una ascendencia común o una función similar.

Azotobacter es un género de bacterias gramnegativas, aeróbicas y móviles que tienen la capacidad única de fijar nitrógeno atmosférico. Se encuentran en el suelo y el agua dulce y desempeñan un papel importante en el ciclo del nitrógeno. Estas bacterias forman cistos resistente a la desecación durante las condiciones adversas, lo que les permite sobrevivir en ambientes hostiles. Son de forma irregular y tienen un tamaño grande, típicamente entre 3-8 micrómetros de diámetro. Azotobacter es comúnmente utilizado en la investigación científica como organismo modelo para estudiar la fisiología y genética de la fijación del nitrógeno.

En resumen, 'Azotobacter' se refiere a un género de bacterias aeróbicas que pueden fijar nitrógeno atmosférico, comúnmente encontradas en el suelo y el agua dulce, con una forma irregular y tamaño grande.

La NADH deshidrogenasa, también conocida como complejo I, es una enzima grande e intrincada localizada en la membrana mitocondrial interna. Forma parte de la cadena de transporte de electrones en la respiración celular y su función principal es transferir electrones del NADH a la coenzima Q10, reduciéndola a ubiquinol.

Este proceso está asociado con la generación de un gradiente de protones a través de la membrana mitocondrial interna, lo que finalmente conduce a la síntesis de ATP, la molécula de energía principal en las células. La NADH deshidrogenasa es un importante objetivo para varios inhibidores, como la roténona y la metformina, que se utilizan en el tratamiento de diversas afecciones médicas.

La Implasa (IMP) deshidrogenasa es una enzima que desempeña un papel crucial en el metabolismo de los nucleótidos y la biosíntesis de purinas. La enzima cataliza la conversión del inosina monofosfato (IMP) a xantosina monofosfato (XMP), junto con la reducción de un equivalente de nicotinamida adenina dinucleótido (NAD+) a nicotinamida adenina dinucleótido reducido (NADH).

La reacción catalizada por IMP deshidrogenasa puede representarse de la siguiente manera:

IMP + H2O + NAD+ -> XMP + NADH + H+

Esta reacción es una parte importante del camino de biosíntesis de purinas y proporciona el precursor necesario para la síntesis de nucleótidos de purina, como adenosina monofosfato (AMP) y guanosina monofosfato (GMP). La IMP deshidrogenasa se encuentra en una variedad de organismos, desde bacterias hasta mamíferos, y es un objetivo farmacológico importante para el desarrollo de antibióticos y agentes antivirales.

La enzima está compuesta por varios dominios proteicos y cofactores, como flavina adenina dinucleótido (FAD) y NAD+. El sitio activo de la enzima contiene un residuo catalítico de lisina altamente reactivo que desprotona el sustrato IMP e inicia el mecanismo de reacción.

Existen dos isoformas principales de IMP deshidrogenasa en los mamíferos, IDH1 y IDH2, que difieren en su localización celular y especificidad de sustrato. La IDH1 se localiza predominantemente en el citoplasma y puede metabolizar tanto IMP como NADP+, mientras que la IDH2 se encuentra en la matriz mitocondrial y prefiere el sustrato NAD+.

La mutación de los genes que codifican para las isoformas de IDH se ha relacionado con varios tipos de cáncer, como gliomas y leucemias mieloides agudas. Estas mutaciones alteran la actividad enzimática y producen un metabolito oncogénico llamado D-2-hidroxi glutarato (D-2HG), que promueve la proliferación celular y la angiogénesis. Por lo tanto, las isoformas de IDH son objetivos terapéuticos importantes para el tratamiento del cáncer.

La lactato deshidrogenasa (LD) es una enzima que se encuentra en casi todos los tejidos del cuerpo humano. Su función principal es ayudar a convertir la glucosa en energía mediante un proceso llamado glucólisis. Esta enzima cataliza la conversión réversible del ácido láctico en piruvato, lo que permite que las células produzcan energía adicional durante períodos de esfuerzo intenso o falta de oxígeno.

Existen varias isoenzimas de LD presentes en diferentes tejidos corporales, como el corazón, los músculos esqueléticos, el hígado, los glóbulos rojos y el cerebro. La medición de los niveles séricos de estas isoenzimas puede ayudar en el diagnóstico y evaluación de diversas afecciones clínicas, como infartos agudos de miocardio (IAM), lesiones musculares, anemia hemolítica o hepatopatías.

Los niveles séricos de LD pueden aumentar cuando hay daño en los tejidos que contienen esta enzima, lo que provoca su liberación al torrente sanguíneo. Por ejemplo, en un IAM, el daño al miocardio hace que las células musculares cardíacas mueran y liberen LD al torrente sanguíneo, lo que resulta en un aumento de los niveles séricos de esta enzima.

En resumen, la lactato deshidrogenasa es una enzima importante para el metabolismo energético celular y su medición puede ser útil en el diagnóstico y seguimiento de diversas afecciones clínicas relacionadas con el daño tisular.

Las apoenzimas son proteínas globulares que se unen a cofactores inorgánicos o orgánicos, como iones metales o prostéticas, para formar enzimas funcionales. Las apoenzimas por sí solas no tienen actividad catalítica y solo adquieren su función biológica cuando se une el cofactor correspondiente. Juntos, la apoenzima y el cofactor forman la holoenzima, que es la forma activa de la enzima capaz de catalizar reacciones químicas en el organismo. Las apoenzimas desempeñan un papel crucial en la regulación de las vías metabólicas y mantienen la homeostasis dentro del cuerpo.

La formiatdeshidrogenasa es una enzima que desempeña un papel crucial en el metabolismo de muchos organismos. Participa en la oxidación del ácido formativo (formiato) a dióxido de carbono y poder reductor, generalmente en forma de nicotinamida adenina dinucleótido (NADH). Existen dos tipos principales de formiatdeshidrogenasas: la forma NAD-dependiente y la forma que contiene molibdeno.

La formiatdeshidrogenasa NAD-dependiente, también conocida como cytoplasmic formate dehydrogenase (FDH), es una enzima que se encuentra en el citoplasma de las células. Esta enzima cataliza la reacción:

Formiato + NAD+ -> Dióxido de carbono + NADH + H+

La formiatdeshidrogenasa dependiente del molibdeno, por otro lado, se encuentra en las mitocondrias y participa en el ciclo del ácido tricarboxílico. Esta enzima cataliza la reacción:

Formiato + Agua + FAD -> Dióxido de carbono + Ácido fórmico + FADH2

Las formiatdeshidrogenasas desempeñan un papel importante en diversos procesos metabólicos, como la oxidación de ácidos grasos y el metabolismo del amoniaco. También se han utilizado en aplicaciones biotecnológicas, como la producción de energía renovable y la eliminación de contaminantes.

17-Hidroxiesteroide deshidrogenasas (17-HSD) son un grupo de enzimas que participan en la conversión de esteroides sexuales y glucocorticoides en el cuerpo. Estas enzimas catalizan la interconversión de los esteroides con grupos hidroxilo en la posición 17 del núcleo esteroide.

Existen dos tipos principales de 17-HSD: el tipo 1 y el tipo 2, cada uno con diferentes funciones y expresión tisular específica.

El tipo 1 se encuentra principalmente en el hígado, la piel y el tejido adiposo, y cataliza la conversión de estradiol a estrone. También participa en la síntesis de glucocorticoides y andrógenos.

El tipo 2 se encuentra principalmente en los ovarios, las glándulas suprarrenales y la próstata, y cataliza la conversión de androstenediona a testosterona y de dehidroepiandrosterona (DHEA) a androstenediona. También participa en la síntesis de estrógenos y glucocorticoides.

Las 17-HSD desempeñan un papel importante en el equilibrio hormonal y la homeostasis del cuerpo, y su actividad puede verse alterada en diversas condiciones clínicas, como trastornos endocrinos, cánceres hormonales y enfermedades inflamatorias.

La acil-CoA deshidrogenasa es una enzima mitocondrial que desempeña un papel crucial en el metabolismo de las grasas. Existen varios tipos diferentes de acil-CoA deshidrogenasas, cada una de ellas encargada de descomponer diferentes tipos de ácidos grasos.

La función principal de estas enzimas es catalizar la primera reacción en el proceso de beta-oxidación de los ácidos grasos, en el que se eliminan moléculas de dos átomos de carbono en forma de acetato (en forma de acetil-CoA) de los ácidos grasos de cadena larga.

La reacción catalizada por la acil-CoA deshidrogenasa implica la eliminación de dos átomos de hidrógeno del ácido graso, lo que produce una doble unión entre los átomos de carbono adyacentes y crea una molécula de trans-Δ²-enoyl-CoA.

Las diferentes acil-CoA deshidrogenasas se clasifican en función del tipo de ácido graso que descomponen:

* La acil-CoA deshidrogenasa de cadena muy larga (VLCAD) actúa sobre los ácidos grasos con cadenas de 12 a 20 átomos de carbono.
* La acil-CoA deshidrogenasa de cadena larga (LCD) actúa sobre los ácidos grasos con cadenas de 14 a 16 átomos de carbono.
* La acil-CoA deshidrogenasa de cadena media (MCAD) actúa sobre los ácidos grasos con cadenas de 4 a 12 átomos de carbono.
* La acil-CoA deshidrogenasa de cadena corta (SCAD) actúa sobre los ácidos grasos con cadenas de 4 a 6 átomos de carbono.

Las deficiencias enzimáticas en cualquiera de estas acil-CoA deshidrogenasas pueden causar diversas enfermedades metabólicas hereditarias, como la aciduria glutárica tipo II (enfermedad del transportador mitocondrial 2) o la deficiencia de MCAD.

Los complejos multienzimáticos son agregados proteicos estables que contienen múltiples enzimas y otros cofactores necesarios para llevar a cabo una secuencia de reacciones metabólicas relacionadas. Estos complejos se encuentran en muchos procesos metabólicos importantes, como la oxidación de sustratos en la cadena de transporte de electrones y la síntesis de moléculas grandes, como proteínas y ácidos nucleicos.

La asociación estrecha de las enzimas dentro del complejo multienzimático permite una eficiencia y velocidad mejoradas en el metabolismo al minimizar la difusión de intermediarios entre las diferentes etapas de la ruta metabólica. Además, la regulación coordinada de la actividad del complejo multienzimático puede controlar globalmente la tasa de reacciones en el camino metabólico.

Un ejemplo bien conocido de un complejo multienzimático es el ribosoma, que consiste en dos subunidades ribosomales grandes y pequeñas y cataliza la síntesis de proteínas mediante la traducción de ARNm. Otro ejemplo es el complejo piruvato deshidrogenasa, involucrado en la oxidación del piruvato a acetil-CoA durante la glucólisis y la respiración celular.

Las aminoácido oxidorreductasas son un tipo específico de enzimas involucradas en el metabolismo de los aminoácidos. Más específicamente, estas enzimas catalizan la transferencia de electrones desde un sustrato reducido (como un aminoácido) a un aceptor de electrones, como el oxígeno molecular o NAD+ (nicotinamida adenina dinucleótido), en una reacción redox.

Existen dos tipos principales de aminoácido oxidorreductasas: las flavoproteínas y las pirroloquinolinas. Las flavoproteínas contienen un grupo prostético de flavina, mientras que las pirroloquinolinas contienen un grupo prostético de pirroloquinolina.

Estas enzimas desempeñan un papel importante en la regulación del metabolismo de los aminoácidos y en la producción de energía a partir de los aminoácidos. También están involucradas en la síntesis y degradación de neurotransmisores, hormonas y otras moléculas biológicamente activas derivadas de aminoácidos.

Las mutaciones en genes que codifican para las aminoácido oxidorreductasas pueden dar lugar a diversas enfermedades genéticas, como la fenilketonuria (PKU), una enfermedad metabólica hereditaria causada por la deficiencia de la enzima fenilalanina hidroxilasa, que conduce a un aumento de los niveles de fenilalanina en sangre y puede provocar daño cerebral si no se trata adecuadamente.

La acetiltransferasa de residuos dihidrolipoil-lisina, también conocida como E2 o proteína dihidrolipoil succinil transferasa, es una enzima importante involucrada en el ciclo de Krebs o ciclo del ácido tricarboxílico (TCA). Esta enzima se encuentra en el interior de la mitocondria y desempeña un papel crucial en la transferencia de grupos acetilos desde los residuos dihidrolipoil-lisina a cofactores y otras proteínas.

La E2 está compuesta por varias subunidades que contienen residuos de lipoamida, una cadena larga de aminoácidos con un grupo funcional de ácido graso en su extremo. Durante el ciclo del ácido tricarboxílico, la E2 se une a dos otras enzimas, la piruvato deshidrogenasa (E1) y la dihidrolipoil deshidrogenasa (E3), formando un complejo multienzimático llamado piruvato deshidrogenasa.

En el ciclo del ácido tricarboxílico, la E2 ayuda a transferir grupos acetilos desde el ácido pirúvico al coenzima A (CoA), formando acetil-CoA y reduciendo el lipoamida unido a la E2. La E2 luego transfiere el grupo acetilo al complejo oxoglutarato deshidrogenasa, donde se utiliza en la producción de energía.

La deficiencia o disfunción de la acetiltransferasa de residuos dihidrolipoil-lisina puede conducir a diversas enfermedades metabólicas, como la acidemia láctica y la encefalopatía. Por lo tanto, es importante mantener la salud y el funcionamiento adecuado de esta enzima para garantizar un metabolismo normal y una buena salud general.

La xantina deshidrogenasa (XDH) es una enzima intracelular que se encuentra en los mamíferos y desempeña un papel fundamental en el metabolismo de las purinas. Es una flavoproteína que contiene dos grupos prostéticos, FAD y Mo-co (molibdopterina), y cataliza la oxidación de xantina a urato, así como la reducción de nicotinamida adenina dinucleótido (NAD+) a nicotinamida adenina dinucleótido fosfato (NADP+).

La XDH es sintetizada en el retículo endoplásmico rugoso y transportada al espacio intermembrana mitocondrial, donde realiza su función. Además de su papel en el metabolismo de las purinas, la XDH también puede actuar como oxidasa para reducir el oxígeno molecular a peróxido de hidrógeno (H2O2).

La deficiencia o disfunción de la XDH se ha relacionado con diversas enfermedades, incluyendo la xantinuria, una condición genética rara que se caracteriza por el depósito de xantina en los tejidos y puede conducir a la formación de cálculos renales. También se ha sugerido que la XDH desempeña un papel en la patogénesis de enfermedades neurodegenerativas, como la enfermedad de Parkinson, y en el desarrollo de ciertos tipos de cáncer.

"Escherichia coli" (abreviado a menudo como "E. coli") es una especie de bacterias gram-negativas, anaerobias facultativas, en forma de bastón, perteneciente a la familia Enterobacteriaceae. Es parte de la flora normal del intestino grueso humano y de muchos animales de sangre caliente. Sin embargo, ciertas cepas de E. coli pueden causar diversas infecciones en humanos y otros mamíferos, especialmente si ingresan a otras partes del cuerpo donde no pertenecen, como el sistema urinario o la sangre. Las cepas patógenas más comunes de E. coli causan gastroenteritis, una forma de intoxicación alimentaria. La cepa O157:H7 es bien conocida por provocar enfermedades graves, incluidas insuficiencia renal y anemia hemolítica microangiopática. Las infecciones por E. coli se pueden tratar con antibióticos, pero las cepas resistentes a los medicamentos están aumentando en frecuencia. La prevención generalmente implica prácticas de higiene adecuadas, como lavarse las manos y cocinar bien la carne.

La 3-hidroxiacil-CoA deshidrogenasa butírica (HBDH, también conocida como 3-hidroxibutirato deshidrogenasa) es una enzima que desempeña un papel crucial en el metabolismo de los ácidos grasos y el cetoacidosis. Es responsable de catalizar la reacción de oxidación del 3-hidroxibutirato a acetil-CoA y acetoacetato en la matriz mitocondrial. La HBDH es una enzima heterotrimérica compuesta por dos subunidades idénticas de 3-hidroxiacil-CoA deshidrogenasa (HADH) y una subunidad específica de butirato, la 3-hidroxibutirato deshidrogenasa/D-beta-hidroxiacil-CoA deshidrogenasa (HBD). La deficiencia de esta enzima puede conducir a un trastorno metabólico hereditario llamado acidosis láctica y cetoacidótica combinada.

La Aminometiltransferasa es una enzima que desempeña un papel importante en el metabolismo del sistema nervioso central. Existen dos tipos principales: la feniletilamina N-metiltransferasa (PNMT) y la triptófano hidroxilasa 2 (TPH2).

La PNMT es responsable de catalizar la conversión de la noradrenalina en adrenalina, mientras que la TPH2 desempeña un papel clave en la biosíntesis de serotonina. Ambas enzimas son objetivos terapéuticos en el tratamiento de diversos trastornos neurológicos y psiquiátricos, como la depresión y los trastornos de ansiedad.

La actividad de estas enzimas puede verse afectada por diversos factores, como la edad, el sexo, los genes y las enfermedades, y se ha demostrado que desempeñan un papel importante en la regulación del estado de ánimo, el sueño, el apetito y la cognición.

En definitiva, la Aminometiltransferasa es una enzima vital para el correcto funcionamiento del sistema nervioso central y su estudio puede ayudar a entender mejor diversos trastornos neurológicos y psiquiátricos.

*Nota: Aunque soy un modelo de lenguaje entrenado en una amplia variedad de temas, no soy un experto médico. La siguiente información debe utilizarse con fines informativos y educativos únicamente y no debe considerarse como asesoramiento médico o diagnóstico.*

*Azotobacter vinelandii* es una especie de bacteria gramnegativa, aeróbica y móvil que se encuentra en el suelo. Es conocida por su capacidad de fijar nitrógeno atmosférico, un proceso metabólico que convierte el nitrógeno molecular (N2) en amonio (NH3), una forma utilizable para las plantas y otros organismos. Esta bacteria es ampliamente estudiada en la investigación biológica y bioquímica, particularmente en lo que respecta a la fijación de nitrógeno y la producción de bioplásticos.

La definición médica de *Azotobacter vinelandii* puede incluir su papel potencial como agente probiótico o promotor del crecimiento vegetal, aunque actualmente no se utiliza rutinariamente en aplicaciones clínicas o terapéuticas. Al igual que con cualquier tratamiento médico o cambio en la dieta, siempre debe consultar a un profesional médico antes de considerar el uso de *Azotobacter vinelandii* u otros microorganismos similares.

Las 3-hidroxiacil-CoA deshidrogenasas (3-HAD) son un grupo de enzimas que catalizan la reacción de deshidratación y posterior reducción de los ácidos grasos durante su proceso de degradación en el cuerpo. Estas enzimas desempeñan un papel clave en el metabolismo de las grasas y están involucradas en la oxidación de los ácidos grasos de cadena larga, media y corta.

Existen varios tipos de 3-HAD, cada uno específico para un determinado rango de longitud de la cadena de ácidos grasos. Los tres principales tipos son:

1. La 3-hidroxiacil-CoA deshidrogenasa de cadena larga (LCHAD), que actúa sobre los ácidos grasos con cadenas de 12 a 16 átomos de carbono.
2. La 3-hidroxiacil-CoA deshidrogenasa de cadena media (MHCD), que actúa sobre los ácidos grasos con cadenas de 4 a 14 átomos de carbono.
3. La 3-hidroxiacil-CoA deshidrogenasa de cadena corta (SHCD), que actúa sobre los ácidos grasos con cadenas de 4 a 6 átomos de carbono.

La reacción catalizada por estas enzimas implica la eliminación de un grupo hidroxilo (-OH) y un protón (H+) de un ácido graso 3-hidroxiacil-CoA, seguido de la adición de un electrón y un protón a un doble enlace formado en el proceso. Esta reacción permite la oxidación adicional del ácido graso y su conversión en energía utilizable por el cuerpo.

Las deficiencias en las 3-hidroxiacil-CoA deshidrogenasas pueden causar diversos trastornos metabólicos, como la acidosis tubular renal, la miopatía y la enfermedad de Zellweger. Estos trastornos se caracterizan por una acumulación de ácidos grasos no oxidados en los tejidos corporales, lo que puede provocar síntomas graves, como convulsiones, debilidad muscular y daño cerebral.

Las 11-β-hidroxiesteroide deshidrogenasas (11-β-HSD) son un par de enzimas esteroides que participan en la activación y desactivación del cortisol, un importante glucocorticoide en los mamíferos. Existen dos isoformas principales de esta enzima: 11-β-HSD1 y 11-β-HSD2.

11-β-HSD1 se encuentra principalmente en el hígado, tejido adiposo y sistema nervioso central, donde cataliza la conversión del cortisol inactivo (cortisona en humanos) en su forma activa, el cortisol. Esto aumenta la disponibilidad de cortisol a nivel tisular, lo que puede influir en diversos procesos fisiológicos, como el metabolismo de glucosa y lípidos, la presión arterial y la función cognitiva.

Por otro lado, 11-β-HSD2 se localiza principalmente en los riñones, colon y placenta. Esta isoenzima cataliza la conversión del cortisol activo en su forma inactiva, la cortisona, lo que ayuda a proteger estos tejidos de la exposición excesiva al cortisol. La inhibición de 11-β-HSD2 se ha relacionado con el desarrollo de hipertensión y trastornos del sistema inmunitario.

La regulación adecuada de las 11-β-HSD es crucial para mantener un equilibrio hormonal saludable y prevenir diversas enfermedades, como la diabetes, la obesidad y los trastornos cardiovasculares.

En la medicina, el término "porcino" generalmente se refiere a algo relacionado con cerdos o similares a ellos. Un ejemplo podría ser un tipo de infección causada por un virus porcino que puede transmitirse a los humanos. Sin embargo, fuera del contexto médico, "porcino" generalmente se refiere simplemente a cosas relacionadas con cerdos.

Es importante tener en cuenta que el contacto cercano con cerdos y su entorno puede representar un riesgo de infección humana por varios virus y bacterias, como el virus de la gripe porcina, el meningococo y la estreptococosis. Por lo tanto, se recomienda tomar precauciones al interactuar con cerdos o visitar granjas porcinas.

La espectrofotometría es una técnica analítica utilizada en medicina y ciencias relacionadas, no es una condición médica en sí misma. Se refiere al proceso de medir la cantidad de luz absorbida por una sustancia a diferentes longitudes de onda. Esto permite identificar y cuantificar la sustancia mediante el análisis de su patrón de absorción, que es único para cada compuesto.

En un dispositivo espectrofotométrico, una fuente de luz blanca se divide en sus longitudes de onda componentes utilizando un prisma o rejilla difractiva. Luego, esta luz monocromática incide sobre la sustancia cuya absorción se desea medir. La cantidad de luz absorbida se registra y se representa como una curva de absorbancia frente a la longitud de onda, creando un espectro de absorción característico para esa sustancia específica.

En el campo médico, la espectrofotometría se utiliza en diversas aplicaciones, como el análisis químico de fluidos corporales (por ejemplo, sangre, orina), la identificación de fármacos y toxinas, o incluso en procedimientos diagnósticos como la endoscopia con luz estructurada.

La especificidad por sustrato en términos médicos se refiere a la propiedad de una enzima que determina cuál es el sustrato específico sobre el cual actúa, es decir, el tipo particular de molécula con la que interactúa y la transforma. La enzima reconoce y se une a su sustrato mediante interacciones químicas entre los residuos de aminoácidos de la enzima y los grupos funcionales del sustrato. Estas interacciones son altamente específicas, lo que permite que la enzima realice su función catalítica con eficacia y selectividad.

La especificidad por sustrato es una característica fundamental de las enzimas, ya que garantiza que las reacciones metabólicas se produzcan de manera controlada y eficiente dentro de la célula. La comprensión de la especificidad por sustrato de una enzima es importante para entender su función biológica y el papel que desempeña en los procesos metabólicos. Además, esta información puede ser útil en el diseño y desarrollo de inhibidores enzimáticos específicos para uso terapéutico o industrial.

La concentración de iones de hidrógeno, también conocida como pH, es una medida cuantitativa que describe la acidez o alcalinidad de una solución. Más específicamente, el pH se define como el logaritmo negativo de base 10 de la concentración de iones de hidrógeno (expresada en moles por litro):

pH = -log[H+]

Donde [H+] representa la concentración de iones de hidrógeno. Una solución con un pH menor a 7 se considera ácida, mientras que una solución con un pH mayor a 7 es básica o alcalina. Un pH igual a 7 indica neutralidad (agua pura).

La medición de la concentración de iones de hidrógeno y el cálculo del pH son importantes en diversas áreas de la medicina, como la farmacología, la bioquímica y la fisiología. Por ejemplo, el pH sanguíneo normal se mantiene dentro de un rango estrecho (7,35-7,45) para garantizar un correcto funcionamiento celular y metabólico. Cualquier desviación significativa de este rango puede provocar acidosis o alcalosis, lo que podría tener consecuencias graves para la salud.

La Uridina Difosfato Glucosa Deshidrogenasa (UDPGD o UDPGDe) es una enzima que desempeña un papel crucial en el metabolismo de los carbohidratos. Médicamente, su función más significativa está relacionada con el hígado. La UDPGD cataliza la reacción de oxidación de la Uridina difosfato glucosa (UDP-glucosa) a Uridina difosfato glucuronato (UDP-glucuronato), un importante intermediario en el proceso de glucuronidación.

La glucuronidación es un mecanismo metabólico importante en el que se une una molécula de glucurónido a diversas sustancias, incluidos fármacos y toxinas, lo que permite su excreción del cuerpo. Por lo tanto, la UDPGD desempeña un papel fundamental en la detoxificación del hígado y en el metabolismo de los fármacos.

La deficiencia o disfunción de esta enzima puede conducir a diversas condiciones médicas, como hiperbilirrubinemia (un nivel elevado de bilirrubina en la sangre), ictericia (coloración amarillenta de la piel y los ojos) y problemas en el metabolismo de ciertos fármacos.

La secuencia de bases, en el contexto de la genética y la biología molecular, se refiere al orden específico y lineal de los nucleótidos (adenina, timina, guanina y citosina) en una molécula de ADN. Cada tres nucleótidos representan un codón que especifica un aminoácido particular durante la traducción del ARN mensajero a proteínas. Por lo tanto, la secuencia de bases en el ADN determina la estructura y función de las proteínas en un organismo. La determinación de la secuencia de bases es una tarea central en la genómica y la biología molecular moderna.

La deficiencia de glucosa-6-fosfato deshidrogenasa (G6PD, por sus siglas en inglés) es un trastorno genético que afecta los glóbulos rojos. La G6PD es una enzima que ayuda a proteger a estas células de ciertos daños.

Cuando la actividad de esta enzima es baja, los glóbulos rojos se vuelven más vulnerables y pueden ser destruidos cuando entran en contacto con ciertos activadores, como algunos medicamentos, alimentos o infecciones. Esta destrucción de glóbulos rojos se denomina anemia hemolítica.

Los síntomas de la deficiencia de G6PD pueden variar ampliamente, desde casos asintomáticos hasta episodios graves de anemia hemolítica que requieren hospitalización. Los síntomas suelen aparecer después de exponerse a un activador y pueden incluir fatiga, palidez, ictericia (coloración amarillenta de la piel y los ojos), dolor abdominal, confusión y dificultad para respirar.

El tratamiento generalmente se centra en evitar los activadores y proporcionar apoyo médico durante los episodios agudos de anemia hemolítica. La deficiencia de G6PD es heredada de manera recesiva ligada al cromosoma X, lo que significa que los hombres suelen presentar síntomas más graves que las mujeres.

La 11-beta-Hidroxiesteroide Deshidrogenasa de Tipo 1 (11β-HSD1) es una enzima intracelular que se encuentra principalmente en el hígado, tejido adiposo y riñón. Esta enzima desempeña un papel importante en la homeostasis del cortisol al catalizar la interconversión de los hormonas esteroides inactivas, como el cortisone, en sus formas activas, como el cortisol.

La actividad de la 11β-HSD1 aumenta en respuesta a la obesidad y la resistencia a la insulina, lo que lleva a un aumento de los niveles de cortisol intracelular y una disminución de los niveles de cortisone. Estos cambios pueden contribuir al desarrollo de enfermedades metabólicas como la diabetes tipo 2, la hipertensión y la enfermedad cardiovascular.

La inhibición de la 11β-HSD1 se ha propuesto como un objetivo terapéutico para tratar estas enfermedades metabólicas. Hay varios inhibidores selectivos de la 11β-HSD1 en desarrollo clínico, y algunos han mostrado prometedores resultados en ensayos clínicos tempranos. Sin embargo, se necesitan más estudios para evaluar su eficacia y seguridad a largo plazo.

En términos médicos, los piruvatos son el ion o sales del ácido pirúvico. El ácido pirúvico desempeña un papel crucial en el metabolismo de los glúcidos (carbohidratos) y es el producto final de la glicólisis anaeróbica, que es la primera etapa de la degradación del glucosa para obtener energía.

Durante este proceso, la glucosa se descompone en dos moléculas de piruvato en presencia de suficiente oxígeno. Posteriormente, los piruvatos pueden ingresar al ciclo de Krebs o ser convertidos en diferentes moléculas, como ácido láctico o alcohol, dependiendo del tipo de célula y las condiciones metabólicas.

Los niveles anormales de piruvato en la sangre (hiperpiruvatemia o hipopiruvatemia) pueden ser indicativos de diversas afecciones médicas, como trastornos metabólicos hereditarios, deficiencia de tiamina, insuficiencia hepática, diabetes descontrolada o sepsis. Por lo tanto, el análisis de los niveles de piruvato en sangre y líquido cefalorraquídeo puede ser útil en el diagnóstico y monitoreo de estas afecciones.

La alanina-deshidrogenasa (ALDH) es una enzima importante que desempeña un papel clave en el metabolismo del aminoácido alanina y otros compuestos relacionados. Se encuentra principalmente en el hígado, pero también se puede encontrar en otros tejidos como los riñones, el corazón y el músculo esquelético.

La ALDH ayuda a desintoxicar el organismo al convertir el acetaldehído, un metabolito tóxico del alcohol etílico, en ácido acético no tóxico. También participa en la síntesis y descomposición de otros aminoácidos y compuestos relacionados con el ciclo de Krebs.

Los niveles anormalmente altos o bajos de ALDH en la sangre pueden ser un indicador de diversas afecciones médicas, como enfermedad hepática, alcoholismo, intoxicación por monóxido de carbono y algunos tipos de cáncer. Por lo tanto, el análisis de sangre para medir los niveles de ALDH se utiliza a menudo como una prueba diagnóstica en la evaluación clínica de estas condiciones.

La clonación molecular es un proceso de laboratorio que crea copias idénticas de fragmentos de ADN. Esto se logra mediante la utilización de una variedad de técnicas de biología molecular, incluyendo la restricción enzimática, ligación de enzimas y la replicación del ADN utilizando la polimerasa del ADN (PCR).

La clonación molecular se utiliza a menudo para crear múltiples copias de un gen o fragmento de interés, lo que permite a los científicos estudiar su función y estructura. También se puede utilizar para producir grandes cantidades de proteínas específicas para su uso en la investigación y aplicaciones terapéuticas.

El proceso implica la creación de un vector de clonación, que es un pequeño círculo de ADN que puede ser replicado fácilmente dentro de una célula huésped. El fragmento de ADN deseado se inserta en el vector de clonación utilizando enzimas de restricción y ligasa, y luego se introduce en una célula huésped, como una bacteria o levadura. La célula huésped entonces replica su propio ADN junto con el vector de clonación y el fragmento de ADN insertado, creando así copias idénticas del fragmento original.

La clonación molecular es una herramienta fundamental en la biología molecular y ha tenido un gran impacto en la investigación genética y biomédica.

La manitol deshidrogenasa es una enzima que se encuentra en algunas bacterias y hongos. Participa en la oxidación del manitol, un azúcar alcohol, en diulosa, otro azúcar. La reacción catalizada por esta enzima es la siguiente:

Manitol + NAD(P)+ ↔ Diulosa + NAD(P)H + H+

Esta reacción juega un papel importante en el metabolismo de los carbohidratos en ciertos microorganismos. La manitol deshidrogenasa es específica para el manitol y no actúa sobre otros azúcares alcohols. Es una enzima clave en el metabolismo del manitol y su presencia o ausencia puede ayudar a identificar ciertas bacterias y hongos.

'Pseudomonas' es un género de bacterias gramnegativas, aeróbicas y móviles que se encuentran comúnmente en el medio ambiente, incluidos suelos, aguas dulces y salobres. También pueden colonizar fácilmente superficies húmedas y húmedas en hospitales y otros entornos clínicos.

Las especies de Pseudomonas son conocidas por su gran versatilidad metabólica, lo que les permite sobrevivir y crecer en una amplia gama de condiciones ambientales. Algunas especies, como Pseudomonas aeruginosa, son importantes patógenos oportunistas que pueden causar infecciones graves en humanos, especialmente en individuos inmunodeprimidos o con sistemas inmunitarios debilitados.

Las infecciones por Pseudomonas a menudo involucran tejidos dañados o heridos, como quemaduras, úlceras y vías respiratorias comprometidas. Los síntomas de la infección varían según el sitio de infección e incluyen enrojecimiento, dolor, hinchazón, supuración y fiebre.

El tratamiento de las infecciones por Pseudomonas puede ser desafiante debido a la resistencia inherente o adquirida a una variedad de antibióticos. Por lo tanto, es fundamental realizar pruebas de sensibilidad a los antimicrobianos para guiar el tratamiento apropiado y prevenir la diseminación de la infección.

La espectrofotometría ultravioleta (UV) es una técnica analítica que mide la absorción de radiación ultravioleta por una sustancia. Se utiliza comúnmente en química clínica, investigación bioquímica y ciencias forenses para determinar la concentración de diversas sustancias, como aminoácidos, pigmentos, medicamentos y vitaminas.

En esta técnica, una muestra se coloca en un espectrofotómetro, que emite luz UV a diferentes longitudes de onda. La luz que pasa a través de la muestra se compara con la luz que pasa a través de un medio de referencia, como solución de agua desionizada. La cantidad de luz absorbida por la muestra se mide y se calcula la transmitancia o absorbancia, que es la relación entre la intensidad de la luz incidente y la intensidad de la luz transmitida.

La absorbancia está directamente relacionada con la concentración de la sustancia en la muestra a través de la ley de Beer-Lambert, que establece que la absorbancia es proporcional al producto de la concentración y el camino óptico de la luz a través de la muestra. Por lo tanto, midiendo la absorbancia a diferentes longitudes de onda, se puede determinar la concentración de una sustancia específica en la muestra.

La espectrofotometría UV tiene varias aplicaciones en el campo médico, como el análisis de líquidos corporales, la detección de drogas y medicamentos en sangre o orina, el estudio de pigmentos en tejidos biológicos y la investigación de la estructura y propiedades de proteínas y ácidos nucleicos.

Las Hidroxiprostaglandina Deshidrogenasas (PGDH) son enzimas que catalizan la conversión de prostaglandinas, mediadores lipídicos inflamatorios, en sus correspondientes 15-oxoprostaglandinas inactivas. Este proceso es una vía importante en la regulación de los niveles y las acciones de las prostaglandinas en el cuerpo. La reacción catalizada por las PGDH implica la oxidación del grupo hidroxilo en el carbono 15 de la prostaglandina a un grupo cetona. Las PGDH desempeñan un papel crucial en la modulación de los procesos fisiológicos y patológicos que involucran a las prostaglandinas, como la inflamación, el dolor y la homeostasis cardiovascular. La actividad de las PGDH puede verse alterada en diversas condiciones médicas, como el cáncer y las enfermedades neurodegenerativas, lo que ha llevado al interés en su potencial como objetivo terapéutico.

En la medicina, los "sitios de unión" se refieren a las regiones específicas en las moléculas donde ocurre el proceso de unión, interacción o enlace entre dos or más moléculas o iones. Estos sitios son cruciales en varias funciones biológicas, como la formación de enlaces químicos durante reacciones enzimáticas, la unión de fármacos a sus respectivos receptores moleculares, la interacción antígeno-anticuerpo en el sistema inmunológico, entre otros.

La estructura y propiedades químicas de los sitios de unión determinan su especificidad y afinidad para las moléculas que se unen a ellos. Por ejemplo, en el caso de las enzimas, los sitios de unión son las regiones donde las moléculas substrato se unen y son procesadas por la enzima. Del mismo modo, en farmacología, los fármacos ejercen sus efectos terapéuticos al unirse a sitios de unión específicos en las proteínas diana o receptores celulares.

La identificación y el estudio de los sitios de unión son importantes en la investigación médica y biológica, ya que proporcionan información valiosa sobre los mecanismos moleculares involucrados en diversas funciones celulares y procesos patológicos. Esto puede ayudar al desarrollo de nuevos fármacos y terapias más eficaces, así como a una mejor comprensión de las interacciones moleculares que subyacen en varias enfermedades.

La butiril-CoA deshidrogenasa es una enzima que desempeña un papel clave en el metabolismo de los ácidos grasos. Más específicamente, participa en la oxidación del butirato y otros ácidos grasos de cadena corta. La enzima ayuda a catalizar la reacción química que convierte el butiril-CoA en crotonil-CoA, un compuesto intermedio en el proceso de oxidación de los ácidos grasos.

La butiril-CoA deshidrogenasa es una enzima mitocondrial que forma parte del complejo multienzimático del sistema de oxidación beta de los ácidos grasos. La deficiencia de esta enzima se asocia con diversas afecciones clínicas, como la acidosis metabólica y el retardo en el desarrollo neurológico.

La estructura de la butiril-CoA deshidrogenasa consta de tres dominios principales: un dominio FAD-binding, un dominio flavoproteína y un dominio ferrodoxina. El dominio FAD-binding se une al grupo funcional flavín adenín dinucleótido (FAD), mientras que el dominio ferrodoxina se une al hierro-azufre. La enzima también contiene un sitio de unión para la coenzima A y otro para el butiril-CoA, su sustrato principal.

La reacción catalizada por la butiril-CoA deshidrogenasa implica la transferencia de dos electrones desde el butiril-CoA al FAD, seguida de la transferencia de los electrones al hierro-azufre y finalmente a la coenzima Q en la cadena de transporte de electrones. Este proceso genera energía en forma de ATP, que se utiliza para impulsar diversas reacciones celulares.

En resumen, la butiril-CoA deshidrogenasa es una enzima clave en el metabolismo de los ácidos grasos y otros compuestos que contienen grupos funcionales de ésteres de acilo. Su función principal es catalizar la oxidación del butiril-CoA, un proceso que genera energía y produce intermediarios importantes en el metabolismo celular.

La retinal-deshidrogenasa es una enzima que desempeña un papel crucial en el proceso de visión. Médicamente, se define como el "enzima mitocondrial responsable de la conversión del retinal aldehído a retinoic acid en la vía de la visión". Existen dos tipos principales de esta enzima: la retinal-deshidrogenasa 1 (RALDH1) y la retinal-deshidrogenasa 2 (RALDH2).

La RALDH1 se encuentra principalmente en el tejido adiposo, mientras que la RALDH2 está presente en altos niveles en los riñones, hígado y retina. La función principal de esta enzima es catalizar la reacción de oxidación del retinal aldehído a ácido retinoico, un importante metabolito de la vitamina A que desempeña un papel fundamental en el desarrollo embrionario y la diferenciación celular.

La deficiencia o disfunción de la retinal-deshidrogenasa puede dar lugar a diversas condiciones médicas, como trastornos de la visión y anomalías del desarrollo embrionario.

Lo siento para la confusión, pero "Ditionita" no es un término médico reconocido. Es posible que estés buscando información sobre "Ditionito", que es un término usado en química inorgánica. El ditionito, también conocido como disulfito de hidrógeno o formalmente como S2O4²-, es un anión con propiedades reductoras. Se utiliza a veces en química analítica y en la industria del cuero.

Si necesitas información sobre un término médico específico, por favor verifica la ortografía o déjame saber para que pueda ayudarte mejor.

Eubacterium es un género de bacterias gram positivas, anaerobias estrictas que se encuentran normalmente en el intestino humano y animal. Desempeñan un papel importante en la fermentación de polisacáridos y la producción de ácidos grasos de cadena corta, contribuyendo así al mantenimiento de una microbiota saludable en el tracto gastrointestinal. Algunas especies de Eubacterium también están involucradas en la descomposición de urea y la producción de amoníaco. Estas bacterias son generalmente inócuas y forman parte de la flora normal, pero pueden causar infecciones oportunistas en condiciones apropiadas, especialmente en pacientes inmunodeprimidos.

Las 20-hidroxiesteroides deshidrogenasas (20-HSD) son un grupo de enzimas que participan en la conversión de esteroides hormonales en el cuerpo. Más específicamente, estas enzimas catalizan la interconversión de los esteroides con grupos hidroxilo en la posición 20 del núcleo esteroide.

Hay dos tipos principales de 20-HSD: el tipo 1 y el tipo 2. El tipo 1 se encuentra principalmente en los tejidos periféricos, como el hígado, la piel y los riñones, mientras que el tipo 2 se localiza principalmente en los tejidos reproductivos, como los ovarios, los testículos y la placenta.

La función principal de las 20-HSD es participar en la activación y desactivación de diversas hormonas esteroides, como el cortisol, la progesterona y los andrógenos. Por ejemplo, la 20-HSD tipo 1 convierte el cortisone inactivo en cortisol activo, mientras que la 20-HSD tipo 2 convierte el cortisol activo en cortisone inactivo.

Las alteraciones en la actividad de las 20-HSD se han relacionado con diversas condiciones clínicas, como la enfermedad inflamatoria intestinal, el cáncer y los trastornos reproductivos. Por lo tanto, el estudio de estas enzimas es importante para comprender su papel en la fisiología normal y en la patología de diversas enfermedades.

La tiamina pirofosfato (TPP), también conocida como tiamina difosfato, es la forma activa de la vitamina B1. Es un cofactor esencial en varias reacciones enzimáticas importantes, especialmente en el metabolismo de los carbohidratos.

La TPP desempeña un papel crucial en el proceso de descarboxilación oxidativa de los α-cetosáureos, una ruta metabólica que libera energía a partir de la glucosa y otros carbohidratos. Esta reacción es catalizada por la piruvato deshidrogenasa, una enzima multienzimática compleja en la que la TPP actúa como cofactor.

La deficiencia de tiamina puede conducir a diversas enfermedades, como el beriberi y la encefalopatía de Wernicke-Korsakoff, especialmente en personas con dietas deficientes o con trastornos que afectan a la absorción intestinal. Estas condiciones pueden causar una variedad de síntomas, como debilidad muscular, neuropatía periférica, confusión y pérdida de memoria.

La 11-beta-hidroxiesteroide deshidrogenasa de tipo 2 (11-β-HSD2) es una enzima que se encuentra principalmente en los tejidos renal y intestinal. Su función principal es catalizar la conversión de cortisol, una hormona esteroidea con efectos metabóicos y homeostáticos importantes, en su forma inacta, cortisone.

Esta conversión ayuda a regular la acción del cortisol en el cuerpo, ya que previene que el cortisol se una a los receptores de mineralocorticoides en los riñones. Esto es importante porque el cortisol tiene una afinidad mucho mayor por estos receptores que la hormona mineralocorticoide aldosterona, y su unión podría desencadenar efectos metabóicos adversos, como la retención de sodio y agua y la eliminación excesiva de potasio.

Las condiciones médicas asociadas con una disfunción de la 11-β-HSD2 incluyen el síndrome de apnea-hipopnea del sueño, la enfermedad renal poliquística y la hipertensión secundaria a un exceso de cortisol.

El ciclo del ácido cítrico, también conocido como el ciclo de Krebs o ciclo de los ácidos tricarboxílicos (TCA), es un proceso metabólico fundamental en la mayoría de las células vivas, donde el oxidación completa de la glucosa, grasas y algunos aminoácidos se lleva a cabo para producir energía en forma de ATP (adenosín trifosfato).

El ciclo del ácido cítrico es una serie de reacciones químicas que ocurren en el interior de las mitocondrias, donde el acetil-CoA (derivado de la glucosa, grasas o aminoácidos) se combina con una molécula de oxaloacetato para formar citrato. A continuación, el ciclo del ácido cítrico implica una serie de reacciones enzimáticas que convierten el citrato de nuevo en oxaloacetato, liberando CO2 y energía en forma de NADH y FADH2. Estas moléculas de alta energía luego pasan a través de la cadena de transporte de electrones para producir ATP.

El ciclo del ácido cítrico también desempeña un papel importante en la síntesis de aminoácidos y otros compuestos importantes, como el colesterol y las hormonas esteroides. Además, proporciona una vía para la eliminación del exceso de acetil-CoA y ayuda a regular la producción de energía en respuesta a los cambios en la demanda metabólica.

Las mitocondrias son organelos membranosos presentes en la mayoría de las células eucariotas, responsables de generar energía a través del proceso de respiración celular. También desempeñan un papel crucial en otros procesos metabólicos como el metabolismo de lípidos y aminoácidos, la síntesis de hierro-sulfuro clústeres y la regulación de la señalización celular y la apoptosis.

Las mitocondrias tienen una doble membrana: la membrana externa, que es relativamente permeable y contiene proteínas transportadoras, y la membrana interna, que está folded en pliegues llamados crestas y contiene las enzimas necesarias para la fosforilación oxidativa, un proceso mediante el cual el ATP se produce a partir del ADP y el fosfato inorgánico utilizando la energía liberada por la oxidación de nutrientes como la glucosa.

Las mitocondrias también contienen su propio ADN, que codifica algunas de las proteínas necesarias para la función mitocondrial. Sin embargo, la mayoría de las proteínas mitocondriales se sintetizan en el citoplasma y luego se importan a las mitocondrias.

Las disfunciones mitocondriales se han relacionado con una variedad de enfermedades humanas, incluidas enfermedades neurodegenerativas, cardiovasculares, metabólicas y musculoesqueléticas.

La NG-nitroarginina metil éster (L-NAME, por sus siglas en inglés) es un inhibidor de la nitric oxide sintasa (NOS), una enzima que produce óxido nítrico (NO) en el cuerpo. El NO es un importante mediador en diversos procesos fisiológicos, como la relajación del músculo liso vascular y la neurotransmisión.

La L-NAME actúa específicamente sobre la forma constitutiva de la NOS (cNOS), localizada principalmente en el sistema nervioso central y en las células endoteliales vasculares, inhibiendo su capacidad de sintetizar NO. Como resultado, la L-NAME produce una variedad de efectos fisiológicos, como la elevación de la presión arterial y la disfunción eréctil, entre otros.

Debido a sus propiedades vasoconstrictoras y protrombóticas, la L-NAME se ha utilizado en investigaciones experimentales para estudiar los mecanismos fisiológicos y patológicos relacionados con el sistema cardiovascular y el sistema nervioso central. Sin embargo, su uso clínico es limitado debido a sus efectos adversos.

La acil-CoA deshidrogenasa de cadena larga (LCHAD, por sus siglas en inglés) es una enzima mitocondrial que desempeña un papel crucial en el metabolismo de las grasas. Más específicamente, participa en la beta-oxidación de los ácidos grasos de cadena larga, un proceso mediante el cual se descomponen y convierten en energía.

La LCHAD ayuda a catalizar la primera de varias reacciones que ocurren durante este proceso. En particular, participa en la conversión del acil-CoA de cadena larga en una forma más corta, liberando así energía en forma de ATP y reduciendo equivalentes (NADH y FADH2) que se utilizan en el ciclo de Krebs para producir aún más ATP.

Las mutaciones en el gen ACADL, que codifica la LCHAD, pueden dar lugar a una deficiencia en esta enzima, lo que puede provocar una serie de problemas de salud graves, especialmente en los recién nacidos y los niños pequeños. Los síntomas de la deficiencia de LCHAD pueden incluir vómitos, letargo, hipoglucemia, acidosis metabólica y fallo hepático, entre otros. El tratamiento suele implicar una dieta baja en grasas y rica en carbohidratos, así como suplementos de carnitina y ácidos grasos de cadena media. En algunos casos, también puede ser necesaria la terapia de reemplazo enzimático.

El miocardio es el tejido muscular involucrado en la contracción del corazón para impulsar la sangre a través del cuerpo. Es la capa más gruesa y potente del músculo cardíaco, responsable de la función de bombeo del corazón. El miocardio se compone de células musculares especializadas llamadas cardiomiocitos, que están dispuestas en un patrón entrelazado para permitir la contracción sincronizada y eficiente del músculo cardíaco. Las enfermedades que dañan o debilitan el miocardio pueden provocar insuficiencia cardíaca, arritmias u otras afecciones cardiovasculares graves.

La Homoserina Deshidrogenasa (HSD) es una enzima que desempeña un papel clave en el metabolismo de algunos aminoácidos. Más específicamente, participa en la conversión de homoserina a ácido aspártico. Este proceso forma parte del ciclo de la urea, un mecanismo importante para eliminar el exceso de nitrógeno del organismo en forma de urea.

La HSD cataliza la reacción de oxidación de la homoserina, un aminoácido no esencial, a ácido homoserínico utilizando NAD+ como cofactor. Posteriormente, el ácido homoserínico se convierte en ácido aspártico, que es un aminoácido importante en muchas proteínas y también puede participar en la síntesis de otros compuestos importantes en el cuerpo.

La deficiencia de esta enzima se asocia con diversas condiciones médicas, como la homocistinuria clásica, una enfermedad metabólica hereditaria que puede causar problemas neurológicos, cardiovasculares y esqueléticos.

La isovaleril-CoA deshidrogenasa es una enzima que se encuentra dentro del complejo multienzimático del sistema de oxidación del ácido graso beta-oxidativo en el cuerpo humano. Más específicamente, está involucrada en la tercera etapa de este proceso y cataliza la reacción de deshidrogenación de isovaleril-CoA a 3-metilcrotonil-CoA. Esta enzima juega un papel crucial en el metabolismo de los aminoácidos de cadena ramificada, como la leucina. Las deficiencias en esta enzima pueden conducir a trastornos metabólicos graves, como la aciduria isovalérica.

La 3-isopropilmalato deshidrogenasa (IPMDH) es una enzima que se encuentra involucrada en el metabolismo de los aminoácidos. Más específicamente, esta enzima participa en el ciclo de Krebs inverso o ruta del ácido shikímico, una vía metabólica que ocurre en plantas, bacterias y hongos, pero no en animales.

La IPMDH cataliza la reacción de oxidación del 3-isopropilmalato a 2-isopropilmalato, una forma más activa que puede continuar el metabolismo en el ciclo de Krebs inverso. La reacción también involucra la reducción del NAD+ a NADH como un subproducto.

La deficiencia o disfunción de esta enzima se ha asociado con diversas condiciones patológicas, como trastornos metabólicos y neurológicos. Sin embargo, la IPMDH no tiene una función conocida en los seres humanos, ya que el ciclo de Krebs inverso no ocurre en nuestro organismo.

Las isoenzimas, también conocidas como isozimas o isoformas enzimáticas, se definen como diferentes formas de una enzima particular que tienen secuencias de aminoácidos distintas pero catalizan la misma reacción química. Estas isoenzimas son genéticamente variantes de la misma proteína que realizan funciones similares o idénticas en diferentes tejidos u órganos del cuerpo.

Las isoenzimas pueden ayudar en el diagnóstico y pronóstico médicos, ya que las variaciones en los niveles séricos de ciertas isoenzimas pueden indicar daño tisular o enfermedad específica. Por ejemplo, una prueba comúnmente utilizada para evaluar posibles daños cardíacos es la determinación de las isoenzimas de la creatina quinasa (CK-MB), que se encuentran principalmente en el músculo cardíaco. Si hay un aumento en los niveles séricos de CK-MB, esto puede sugerir una lesión reciente del miocardio, como un ataque al corazón.

Otro ejemplo es la determinación de las isoenzimas de la lactato deshidrogenasa (LDH), que se encuentran en varios tejidos y órganos, incluyendo el hígado, los glóbulos rojos, el corazón y el músculo esquelético. Los diferentes patrones de isoenzimas de LDH pueden ayudar a identificar la fuente del daño tisular. Por ejemplo, un patrón específico de isoenzimas de LDH puede sugerir una necrosis hepática aguda o anemia hemolítica.

En resumen, las isoenzimas son diferentes formas de la misma enzima que catalizan la misma reacción química pero se expresan y funcionan en diferentes tejidos y órganos. La determinación de los patrones de isoenzimas puede ayudar a identificar la fuente del daño tisular y proporcionar información valiosa sobre el diagnóstico y el tratamiento de diversas enfermedades.

El peso molecular, en términos médicos y bioquímicos, se refiere al valor numérico que representa la masa de una molécula. Se calcula sumando los pesos atómicos de cada átomo que constituye la molécula. Es una unidad fundamental en química y bioquímica, especialmente cuando se trata de entender el comportamiento de diversas biomoléculas como proteínas, ácidos nucleicos, lípidos y carbohidratos. En la práctica clínica, el peso molecular puede ser relevante en terapias de reemplazo enzimático o de proteínas, donde el tamaño de la molécula puede influir en su absorción, distribución, metabolismo y excreción.

La leucina-deshidrogenasa (LDH) es una enzima intracelular que se encuentra en casi todos los tejidos del cuerpo humano. Su función principal es catalizar la reversible conversión oxidativa de leucina, un aminoácido ramificado, a α-cetoisocaproato y amoníaco, con la reducción de NAD+ a NADH.

Esta enzima desempeña un papel importante en el metabolismo de los aminoácidos y también interviene en la producción de energía celular mediante el ciclo de Krebs. Existen varias isoenzimas de LDH (LDH-1 a LDH-5) que se distribuyen diferencialmente en diversos tejidos, lo que permite utilizar los niveles séricos de estas isoenzimas como marcadores diagnósticos y pronósticos en diversas patologías.

Por ejemplo, un aumento generalizado de la actividad de LDH en suero puede indicar daño tisular agudo o una enfermedad de naturaleza desconocida que afecte a múltiples tejidos. Específicamente, altos niveles de LDH-1 sugieren un daño miocárdico (infarto de miocardio), mientras que elevaciones de LDH-5 pueden estar asociadas con enfermedades hepáticas o pulmonares. Sin embargo, es importante tener en cuenta que los niveles de LDH pueden verse afectados por varios factores y no siempre son específicos de una enfermedad particular. Por lo tanto, se requieren pruebas adicionales para confirmar un diagnóstico.

La conformación proteica se refiere a la estructura tridimensional que adquieren las cadenas polipeptídicas una vez que han sido sintetizadas y plegadas correctamente en el proceso de folding. Esta conformación está determinada por la secuencia de aminoácidos específica de cada proteína y es crucial para su función biológica, ya que influye en su actividad catalítica, interacciones moleculares y reconocimiento por otras moléculas.

La conformación proteica se puede dividir en cuatro niveles: primario (la secuencia lineal de aminoácidos), secundario (estructuras repetitivas como hélices alfa o láminas beta), terciario (el plegamiento tridimensional completo de la cadena polipeptídica) y cuaternario (la organización espacial de múltiples cadenas polipeptídicas en una misma proteína).

La determinación de la conformación proteica es un área importante de estudio en bioquímica y biología estructural, ya que permite comprender cómo funcionan las proteínas a nivel molecular y desarrollar nuevas terapias farmacológicas.

La reductasa de tiorredoxina-disulfuro, también conocida como tioredoxina reductasa, es una enzima antioxidante que desempeña un papel crucial en la regulación del estrés oxidativo y el mantenimiento del equilibrio redox celular. Esta enzima se encuentra en la mayoría de los organismos vivos, desde bacterias hasta humanos.

La tioredoxina reductasa cataliza la reducción del tiorredoxina-disulfuro (TS2) a tiorredoxina (TSh2), utilizando NADPH como dador de electrones. La tiorredoxina es una pequeña proteína que actúa como un agente reductor y desempeña un papel importante en la neutralización de los radicales libres y la regulación de diversos procesos celulares, como la transcripción génica, la replicación del ADN y la apoptosis.

La reacción catalizada por la tioredoxina reductasa puede representarse de la siguiente manera:

TS2 + NADPH + H+ → TSh2 + NADP+

En humanos, la tioredoxina reductasa existe en dos isoformas: una citosólica (TXNRD1) y una mitocondrial (TXNRD2). La forma citosólica es predominantemente responsable de la reducción de la tiorredoxina, mientras que la forma mitocondrial desempeña un papel más amplio en la reducción de diversos sustratos disulfuro.

La deficiencia o disfunción de la tioredoxina reductasa se ha asociado con varias enfermedades humanas, como la enfermedad de Parkinson, la enfermedad de Alzheimer y el cáncer. Por lo tanto, la comprensión de los mecanismos moleculares que subyacen a la función y regulación de esta enzima es de gran interés para el desarrollo de estrategias terapéuticas dirigidas a tratar estas enfermedades.

Las Estradiol Deshidrogenasas (EDHs) son un grupo de enzimas que catalizan la conversión de estradiol a estrone, o viceversa, mediante el proceso de oxidación-reducción. Existen dos tipos principales de estas enzimas: la Estradiol Deshidrogenasa de tipo 1 (EDH1) y la Estradiol Deshidrogenasa de tipo 2 (EDH2).

La EDH1 es una enzima que oxida el estradiol a estrone, utilizando como cofactor la NAD+. Esta reacción se produce en diversos tejidos, como el hígado y los músculos. Por otro lado, la EDH2 reduce el estrone a estradiol, empleando NADPH como cofactor. La EDH2 es particularmente importante en los ovarios y en el cerebro.

Estas enzimas desempeñan un papel crucial en la regulación de los niveles hormonales en el cuerpo, especialmente en lo que respecta a los estrógenos. Las alteraciones en su actividad pueden estar asociadas con diversas patologías, como el cáncer de mama y el ovario, la endometriosis, y los trastornos del sistema reproductor femenino.

En términos médicos, los genes bacterianos se refieren a los segmentos específicos del material genético (ADN o ARN) que contienen la información hereditaria en las bacterias. Estos genes desempeñan un papel crucial en la determinación de las características y funciones de una bacteria, incluyendo su crecimiento, desarrollo, supervivencia y reproducción.

Los genes bacterianos están organizados en cromosomas bacterianos, que son generalmente círculos de ADN de doble hebra, aunque algunas bacterias pueden tener más de un cromosoma. Además de los cromosomas bacterianos, las bacterias también pueden contener plásmidos, que son pequeños anillos de ADN de doble o simple hebra que pueden contener uno o más genes y pueden ser transferidos entre bacterias mediante un proceso llamado conjugación.

Los genes bacterianos codifican para una variedad de productos genéticos, incluyendo enzimas, proteínas estructurales, factores de virulencia y moléculas de señalización. El estudio de los genes bacterianos y su función es importante para comprender la biología de las bacterias, así como para el desarrollo de estrategias de diagnóstico y tratamiento de enfermedades infecciosas causadas por bacterias.

La Fosfoglicerato Deshidrogenasa (PGDH) es una enzima crucial involucrada en el metabolismo del glucosa, específicamente en la glicolisis. La glicolisis es un proceso metabólico fundamental que ocurre en la mayoría de las células vivas, donde la glucosa se descompone para producir energía en forma de ATP (trifosfato de adenosina).

La PGDH cataliza la reacción de conversión del 3-fosfo-D-glicerato a 1,3-difosfoglicerato. En este proceso, el grupo funcional alcohol (-OH) en el carbono número 3 del sustrato 3-fosfo-D-glicerato es oxidado a un grupo carbonilo (=O), y simultáneamente se transfiere un grupo fosfato desde el NAD+ reducido a la molécula de sustrato, formando 1,3-difosfoglicerato. La reacción también involucra la reducción del NAD+ a NADH.

La ecuación química para esta reacción es:

3-Fosfo-D-glicerato + NAD+ -> 1,3-difosfoglicerato + NADH + H+

La PGDH desempeña un papel importante en la regulación del metabolismo de la glucosa y está sujeta a una variedad de mecanismos de control, incluyendo la inhibición alostérica por productos finales de la glicolisis y la activación por sustratos intermedios. La deficiencia o disfunción de esta enzima se ha relacionado con diversas condiciones médicas, como la diabetes y el cáncer.

La metil paratión es un insecticida organofosfato que se utiliza en la agricultura. Es un líquido incoloro o ligeramente amarillento con un olor característico. Se absorbe bien a través de la piel y mucosas, y también puede ser inhalado.

En términos médicos, la metil paratión es clasificada como una sustancia extremadamente tóxica que puede causar graves daños al sistema nervioso central. Los síntomas de intoxicación aguda pueden incluir náuseas, vómitos, dolores abdominales, diarrea, sudoración excesiva, temblor, debilidad muscular, visión borrosa, mareos, convulsiones y pérdida del conocimiento. La exposición a altas concentraciones puede resultar en la muerte.

El mecanismo de acción de la metil paratión se basa en la inhibición de la enzima colinesterasa, lo que provoca un aumento de los niveles de acetilcolina en el cuerpo y lleva a una sobreestimulación del sistema nervioso.

Es importante tomar medidas preventivas para evitar la exposición a este insecticida, como usar ropa protectora, guantes y mascarillas cuando se maneja, y lavarse bien las manos después de su uso. En caso de sospecha de intoxicación, es necesario buscar atención médica inmediata.

En términos médicos, una mutación se refiere a un cambio permanente y hereditable en la secuencia de nucleótidos del ADN (ácido desoxirribonucleico) que puede ocurrir de forma natural o inducida. Esta alteración puede afectar a uno o más pares de bases, segmentos de DNA o incluso intercambios cromosómicos completos.

Las mutaciones pueden tener diversos efectos sobre la función y expresión de los genes, dependiendo de dónde se localicen y cómo afecten a las secuencias reguladoras o codificantes. Algunas mutaciones no producen ningún cambio fenotípico visible (silenciosas), mientras que otras pueden conducir a alteraciones en el desarrollo, enfermedades genéticas o incluso cancer.

Es importante destacar que existen diferentes tipos de mutaciones, como por ejemplo: puntuales (sustituciones de una base por otra), deletérreas (pérdida de parte del DNA), insercionales (adición de nuevas bases al DNA) o estructurales (reordenamientos más complejos del DNA). Todas ellas desempeñan un papel fundamental en la evolución y diversidad biológica.

El hígado es el órgano más grande dentro del cuerpo humano, localizado en la parte superior derecha del abdomen, debajo del diafragma y por encima del estómago. Pesa aproximadamente 1,5 kilogramos y desempeña más de 500 funciones vitales para el organismo. Desde un punto de vista médico, algunas de las funciones principales del hígado son:

1. Metabolismo: El hígado desempeña un papel crucial en el metabolismo de proteínas, lípidos y carbohidratos. Ayuda a regular los niveles de glucosa en sangre, produce glucógeno para almacenar energía, sintetiza colesterol y ácidos biliares, participa en la descomposición de las hormonas y produce proteínas importantes como las albúminas y los factores de coagulación.

2. Desintoxicación: El hígado elimina toxinas y desechos del cuerpo, incluyendo drogas, alcohol, medicamentos y sustancias químicas presentes en el medio ambiente. También ayuda a neutralizar los radicales libres y previene el daño celular.

3. Almacenamiento: El hígado almacena glucógeno, vitaminas (como A, D, E, K y B12) y minerales (como hierro y cobre), que pueden ser liberados cuando el cuerpo los necesita.

4. Síntesis de bilis: El hígado produce bilis, una sustancia amarilla o verde que ayuda a descomponer las grasas en pequeñas gotas durante la digestión. La bilis se almacena en la vesícula biliar y se libera al intestino delgado cuando se consume alimentos ricos en grasas.

5. Inmunidad: El hígado contiene células inmunitarias que ayudan a combatir infecciones y enfermedades. También produce proteínas importantes para la coagulación sanguínea, como el factor VIII y el fibrinógeno.

6. Regulación hormonal: El hígado desempeña un papel importante en la regulación de los niveles hormonales, metabolizando y eliminando las hormonas excesivas o inactivas.

7. Sangre: El hígado produce aproximadamente el 50% del volumen total de plasma sanguíneo y ayuda a mantener la presión arterial y el flujo sanguíneo adecuados en todo el cuerpo.

La electroforesis en gel de poliacrilamida (PAGE, por sus siglas en inglés) es un método analítico y de separación comúnmente utilizado en biología molecular y genética para separar ácidos nucleicos (ADN, ARN) o proteínas según su tamaño y carga.

En este proceso, el gel de poliacrilamida se prepara mezclando monómeros de acrilamida con un agente de cross-linking como el N,N'-metileno bisacrilamida. Una vez polimerizado, el gel resultante tiene una estructura tridimensional altamente cruzada que proporciona sitios para la interacción iónica y la migración selectiva de moléculas cargadas cuando se aplica un campo eléctrico.

El tamaño de las moléculas a ser separadas influye en su capacidad de migrar a través del gel de poliacrilamida. Las moléculas más pequeñas pueden moverse más rápidamente y se desplazarán más lejos desde el punto de origen en comparación con las moléculas más grandes, lo que resulta en una separación eficaz basada en el tamaño.

En el caso de ácidos nucleicos, la PAGE a menudo se realiza bajo condiciones desnaturalizantes (por ejemplo, en presencia de formaldehído y formamida) para garantizar que las moléculas de ácido nucleico mantengan una conformación lineal y se evite la separación basada en su forma. La detección de los ácidos nucleicos separados puede lograrse mediante tinción con colorantes como bromuro de etidio o mediante hibridación con sondas específicas de secuencia marcadas radiactivamente o fluorescentemente.

La PAGE es una técnica sensible y reproducible que se utiliza en diversas aplicaciones, como el análisis del tamaño de fragmentos de ADN y ARN, la detección de proteínas específicas y la evaluación de la pureza de las preparaciones de ácidos nucleicos.

En términos médicos, las fosfinas son compuestos organofosforados que contienen al menos un átomo de fósforo unido a tres grupos orgánicos o no metálicos y a un hidrógeno. Su fórmula general es RnPX, donde R representa un grupo orgánico y X es un halógeno u otro sustituyente.

Las fosfinas pueden ser sintetizadas en el laboratorio, pero también se encuentran de forma natural en algunos venenos producidos por organismos vivos, como las secreciones de algunos insectos y animales marinos. La más conocida es probablemente la Esfingomielina, una fosfatidina que contiene una fosfina y desempeña un papel importante en la estructura de las membranas celulares.

Las fosfinas pueden ser tóxicas para los humanos y otros mamíferos, especialmente en altas concentraciones. La intoxicación por fosfinas puede causar irritación de los ojos y vías respiratorias, náuseas, vómitos, dolores de cabeza, mareos, convulsiones e incluso la muerte en casos graves.

La succinato-semialdehído deshidrogenasa (SSDH) es una enzima que desempeña un papel crucial en el metabolismo de los aminoácidos. Médicamente, la SSDH se define como la enzima que cataliza la reacción de oxidación del succinato semialdehído a succinato en el ciclo de Krebs o el ciclo de los ácidos tricarboxílicos (TCA). Esta reacción es una parte importante de la vía de desintoxicación de la glicina y también está involucrada en el metabolismo de otros aminoácidos como la prolina y la hidroxiprolina. La deficiencia de esta enzima puede conducir a diversas condiciones médicas, como aciduria generalizada con hiperglutaminemia y acidosis tubular renal.

La cromatografía en gel es una técnica de laboratorio utilizada en bioquímica y biología molecular para separar, identificar y purificar macromoléculas, como proteínas, ácidos nucleicos (ADN y ARN) y carbohidratos complejos. Este método se basa en el principio de la cromatografía, en el que una mezcla se divide en diferentes componentes según sus diferencias de interacción con dos fases: una fase móvil (generalmente un líquido) y una fase estacionaria (normalmente un sólido poroso).

En la cromatografía en gel, la fase estacionaria es un gel compuesto por moléculas de polímeros cruzados, como el ácido acrílico o el agarosa. Estos geles se caracterizan por sus poros y tamaño de red, lo que permite una separación basada en el tamaño molecular, la carga y otras propiedades fisicoquímicas de las moléculas presentes en la mezcla.

Existen diferentes tipos de cromatografía en gel, entre los que se encuentran:

1. Cromatografía de intercambio iónico en gel (IEC, por sus siglas en inglés): aprovecha las diferencias en la carga de las moléculas para separarlas. La fase estacionaria está cargada positiva o negativamente, y atrae a moléculas con cargas opuestas presentes en la mezcla.
2. Cromatografía de exclusión por tamaño en gel (GEC, por sus siglas en inglés): también conocida como filtración molecular en gel, separa las moléculas según su tamaño y forma. Las moléculas más grandes no pueden penetrar los poros del gel y se mueven más rápidamente que las moléculas más pequeñas, lo que permite una separación basada en el tamaño molecular.
3. Cromatografía de afinidad en gel (AC, por sus siglas en inglés): utiliza ligandos específicos unidos a la fase estacionaria para capturar moléculas objetivo presentes en la mezcla. Las moléculas se eluyen posteriormente del gel mediante el uso de diferentes condiciones, como cambios en el pH o la concentración de sal.

La cromatografía en gel es una técnica ampliamente utilizada en biología molecular y bioquímica para purificar y analizar proteínas, ácidos nucleicos y otros biomoléculas. Su versatilidad y alta resolución la hacen una herramienta indispensable en diversos campos de investigación y aplicaciones clínicas.

Las NADH-NADPH oxidorreductasas son un grupo de enzimas que catalizan la transferencia de electrones desde el nicotinamida adenina dinucleótido (NADH) o nicotinamida adenina dinucleótido fosfato (NADPH) a diversos aceptores de electrones. Estas enzimas desempeñan un papel crucial en los procesos redox dentro de las células y participan en varias vías metabólicas, como la respiración celular y la biosíntesis de lípidos y esteroides.

La familia más conocida de NADH-NADPH oxidorreductasas son las NADPH oxidasas, que están involucradas en la producción de especies reactivas del oxígeno (ROS). Las NADPH oxidasas utilizan NADPH como donante de electrones y transfieren esos electrones al oxígeno molecular, generando peróxido de hidrógeno y superóxido. Estos ROS desempeñan un papel importante en la respuesta inmunitaria, pero también pueden contribuir a procesos patológicos, como el estrés oxidativo, la inflamación crónica y el daño tisular.

Otra clase de NADH-NADPH oxidorreductasas son las dihidrónicotinamida ribosa reductasas (NRDRs), que participan en la biosíntesis del cofactor piridina nucleótido, como el NADPH y el NADH. Las NRDRs utilizan NADP+ o NAD+ como aceptores de electrones y reducen estos compuestos a sus formas respectivas de NADPH o NADH, utilizando NADH o NADPH como donantes de electrones.

En resumen, las NADH-NADPH oxidorreductasas son un grupo diverso de enzimas que participan en diversos procesos metabólicos y fisiológicos, desde la respuesta inmunitaria hasta la biosíntesis de cofactores. Su actividad está regulada por diversos factores, como los niveles de oxígeno, las concentraciones de sustratos y los mecanismos de control alostérico, y su disfunción se ha relacionado con varias enfermedades humanas.

Las transferasas de hidroximetilo y formilo son un grupo de enzimas que catalizan la transferencia de grupos formilo o hidroximetilo desde un donante a un aceptor. Estas enzimas desempeñan un papel crucial en diversos procesos metabólicos, como la síntesis y el metabolismo de aminoácidos, nucleótidos, lípidos y otros compuestos biológicos importantes.

Las transferasas de hidroximetilo están involucradas en la conversión de piruvato a serina, así como en la síntesis de timidina y timina durante la replicación del ADN. La enzima más conocida de este grupo es la serina hidroximetiltransferasa (SHMT), que cataliza la transferencia de un grupo hidroximetilo desde el 5,10-metilenotetrahidrofolato al glicinamida, produciendo serina y tetrahidrofolato.

Por otro lado, las transferasas de formilo participan en la síntesis de purinas, donde catalizan la transferencia de un grupo formilo desde el 10-formiltetrahidrofolato al glutamato, produciendo formiminoglutamato y tetrahidrofolato. La enzima formiltransferasa está involucrada en este proceso.

Estas transferasas desempeñan un papel fundamental en el metabolismo y la biosíntesis de diversos compuestos, y cualquier alteración en su funcionamiento puede dar lugar a diversas patologías, como enfermedades neurológicas y cáncer.

Las oxidorreductasas que actúan sobre donantes de grupo CH-CH son un tipo específico de enzimas (EC 1.5-1.9) involucradas en la transferencia de electrones desde un donante a un aceptor durante el proceso de oxidorreducción.

Más concretamente, estas enzimas catalizan reacciones en las que el grupo CH-CH (dos átomos de carbono unidos por un enlace simple) del donante es oxidado, lo que implica la pérdida de uno o más electrones y protones. Este proceso produce como resultado un nuevo enlace C=O o C=N en el donante original.

Un ejemplo común de este tipo de reacciones es la oxidación del alcohol etílico (CH3-CH2-OH) a aldehído acético (CH3-CHO) por la acción de la enzima alcohol deshidrogenasa. En esta reacción, el donante de electrones es el grupo CH-CH del alcohol etílico y el aceptor es la nicotinamida adenina dinucleótido (NAD+).

Las oxidorreductasas que actúan sobre donantes de grupo CH-CH desempeñan un papel fundamental en diversos procesos metabólicos, como la fermentación, la respiración celular y la biosíntesis de varios compuestos orgánicos.

La espectrometría de fluorescencia (FS, del inglés Fluorescence Spectrometry) es un método de análisis instrumental que permite estudiar las propiedades de fluorescencia de diversas sustancias. Consiste en excitar una muestra con luz de una longitud de onda específica y medir la intensidad de la luz emitida o fluorescente, que tiene una longitud de onda diferente a la luz de excitación. La espectrometría de fluorescencia puede proporcionar información sobre la estructura molecular, la concentración y el entorno de las moléculas fluorescentes en la muestra. Es ampliamente utilizada en química analítica, bioquímica, biología molecular y medicina forense, entre otras áreas.

En la terminología médica y bioquímica, una "unión proteica" se refiere al enlace o vínculo entre dos o más moléculas de proteínas, o entre una molécula de proteína y otra molécula diferente (como un lípido, carbohidrato u otro tipo de ligando). Estas interacciones son cruciales para la estructura, función y regulación de las proteínas en los organismos vivos.

Existen varios tipos de uniones proteicas, incluyendo:

1. Enlaces covalentes: Son uniones fuertes y permanentes entre átomos de dos moléculas. En el contexto de las proteínas, los enlaces disulfuro (S-S) son ejemplos comunes de este tipo de unión, donde dos residuos de cisteína en diferentes cadenas polipeptídicas o regiones de la misma cadena se conectan a través de un puente sulfuro.

2. Interacciones no covalentes: Son uniones más débiles y reversibles que involucran fuerzas intermoleculares como las fuerzas de Van der Waals, puentes de hidrógeno, interacciones iónicas y efectos hidrofóbicos/hidrofílicos. Estas interacciones desempeñan un papel crucial en la formación de estructuras terciarias y cuaternarias de las proteínas, así como en sus interacciones con otras moléculas.

3. Uniones enzimáticas: Se refieren a la interacción entre una enzima y su sustrato, donde el sitio activo de la enzima se une al sustrato mediante enlaces no covalentes o covalentes temporales, lo que facilita la catálisis de reacciones químicas.

4. Interacciones proteína-proteína: Ocurren cuando dos o más moléculas de proteínas se unen entre sí a través de enlaces no covalentes o covalentes temporales, lo que puede dar lugar a la formación de complejos proteicos estables. Estas interacciones desempeñan un papel fundamental en diversos procesos celulares, como la señalización y el transporte de moléculas.

En resumen, las uniones entre proteínas pueden ser covalentes o no covalentes y desempeñan un papel crucial en la estructura, función y regulación de las proteínas. Estas interacciones son esenciales para una variedad de procesos celulares y contribuyen a la complejidad y diversidad de las funciones biológicas.

La prefenato deshidrogenasa (PDH) es una enzima clave involucrada en la ruta metabólica de la biosíntesis de los aminoácidos aromáticos, tales como fenilalanina, tirosina y triptófano. Esta enzima cataliza la conversión de prefenato a ácido 4-hidroxifenilpiruvato en presencia de NAD+ y H+, lo que representa el segundo paso en la ruta metabólica conocida como ciclo de la shikimato. La PDH es un tetramero compuesto por dos subunidades alpha y dos subunidades beta, y su actividad está regulada por diversos factores, incluyendo la concentración de sustratos y productos, así como por la acción de inhibidores alostéricos. Las mutaciones en el gen que codifica para esta enzima pueden dar lugar a diversas enfermedades metabólicas hereditarias, como la fenilcetonuria (PKU) y la alcaptonuria.

La cromatografía DEAE-celulosa es un método de cromatografía de intercambio iónico utilizado en bioquímica y biología molecular para la separación y purificación de mezclas de moléculas cargadas, como proteínas, ácidos nucleicos y polisacáridos. DEAE es el acrónimo de diethilaminoetil (diethylaminoethyl), un grupo funcional que se une covalentemente a la celulosa para crear una resina de intercambio aniónico.

En este método, la mezcla de moléculas cargadas se aplica a la columna de DEAE-celulosa previamente empacada y equilibrada con un buffer a un pH específico. Las moléculas con carga negativa se unirán débilmente a la resina DEAE-celulosa, mientras que las moléculas sin carga o con carga positiva pasarán directamente a través de la columna.

La separación y purificación de las moléculas cargadas negativamente se logran mediante el gradiente de sal u otros buffers de diferente fuerza iónica, lo que provoca la elución de las moléculas unidas a la resina en función de su punto isoeléctrico (pI) y su afinidad relativa por la resina. Las moléculas con un pI más bajo y una mayor carga negativa se eluyen primero, seguidas de moléculas con un pI más alto y una menor carga negativa.

La cromatografía DEAE-celulosa es una técnica útil para la purificación de proteínas y ácidos nucleicos, especialmente cuando se requiere una alta resolución y pureza de las fracciones separadas. Además, este método también se puede utilizar en combinación con otros métodos de cromatografía y electroforesis para obtener una purificación adicional y caracterización de las moléculas de interés.

La alineación de secuencias es un proceso utilizado en bioinformática y genética para comparar dos o más secuencias de ADN, ARN o proteínas. El objetivo es identificar regiones similares o conservadas entre las secuencias, lo que puede indicar una relación evolutiva o una función biológica compartida.

La alineación se realiza mediante el uso de algoritmos informáticos que buscan coincidencias y similitudes en las secuencias, teniendo en cuenta factores como la sustitución de un aminoácido o nucleótido por otro (puntos de mutación), la inserción o eliminación de uno o más aminoácidos o nucleótidos (eventos de inserción/deleción o indels) y la brecha o espacio entre las secuencias alineadas.

Existen diferentes tipos de alineamientos, como los globales que consideran toda la longitud de las secuencias y los locales que solo consideran regiones específicas con similitudes significativas. La representación gráfica de una alineación se realiza mediante el uso de caracteres especiales que indican coincidencias, sustituciones o brechas entre las secuencias comparadas.

La alineación de secuencias es una herramienta fundamental en la investigación genética y biomédica, ya que permite identificar relaciones evolutivas, determinar la función de genes y proteínas, diagnosticar enfermedades genéticas y desarrollar nuevas terapias y fármacos.

La 1-pirrolina-5-carboxilato deshidrogenasa (PCD) es una enzima que desempeña un papel importante en el metabolismo de los aminoácidos. Más específicamente, esta enzima participa en la ruta del glicina y la serina, donde cataliza la reacción de conversión del 1-pirrolina-5-carboxilato (una intermediaria en el ciclo de la serina) a L-glutamato. La reacción también involucra la reducción del NAD+ a NADH.

La deficiencia de esta enzima se ha relacionado con diversas condiciones clínicas, como la aciduria 5-oxoprolínica y el trastorno neurológico hipotónico-cerebeloso. Estos trastornos pueden causar una variedad de síntomas, que incluyen retraso en el desarrollo, debilidad muscular, convulsiones y problemas renales. El diagnóstico y el tratamiento de estas condiciones requieren la evaluación y el asesoramiento de especialistas en genética y metabolismo.

Las proteínas recombinantes son versiones artificiales de proteínas que se producen mediante la aplicación de tecnología de ADN recombinante. Este proceso implica la inserción del gen que codifica una proteína particular en un organismo huésped, como bacterias o levaduras, que pueden entonces producir grandes cantidades de la proteína.

Las proteínas recombinantes se utilizan ampliamente en la investigación científica y médica, así como en la industria farmacéutica. Por ejemplo, se pueden usar para estudiar la función y la estructura de las proteínas, o para producir vacunas y terapias enzimáticas.

La tecnología de proteínas recombinantes ha revolucionado muchos campos de la biología y la medicina, ya que permite a los científicos producir cantidades casi ilimitadas de proteínas puras y bien caracterizadas para su uso en una variedad de aplicaciones.

Sin embargo, también plantea algunos desafíos éticos y de seguridad, ya que el proceso de producción puede involucrar organismos genéticamente modificados y la proteína resultante puede tener diferencias menores pero significativas en su estructura y función en comparación con la proteína natural.

Las coenzimas son moléculas orgánicas que participan en las reacciones químicas del metabolismo, actuando como aceptores o donantes de grupos funcionales durante el proceso. Se unen temporalmente a las enzimas para formar complejos enzima-sustrato y facilitar la transferencia de electrones, protones o grupos funcionales entre el sustrato y la enzima. Las coenzimas son esenciales para que las enzimas realicen su función catalítica y están involucradas en una variedad de procesos metabólicos, como la respiración celular, la fotosíntesis y el metabolismo de lípidos, carbohidratos y proteínas. Algunos ejemplos comunes de coenzimas incluyen el NAD (nicotinamida adenina dinucleótido), el FAD (flavín adenín dinucleótido) y el CoQ10 (coenzima Q10). Las coenzimas se obtienen a menudo a partir de la dieta o pueden ser sintetizadas por el organismo a partir de precursores.

El metilmetanosulfonato, también conocido como MMS, es un compuesto químico con la fórmula CH3SO3Na. Es el sodio del ácido metilsulfónico. Se utiliza a veces como un agente desinfectante y lavandina. Sin embargo, su eficacia y seguridad como desinfectante son cuestionables y su uso puede implicar riesgos para la salud. No debe ser confundido con el clorito de sodio, que a veces también se denomina incorrectamente MMS. Es importante destacar que los productos etiquetados como MMS pueden contener diferentes compuestos y no necesariamente metilmetanosulfonato.

En un contexto médico, el término "metilmetanosulfonato" se refiere específicamente al compuesto químico CH3SO3Na. Sin embargo, dado que este compuesto no tiene un uso ampliamente aceptado o establecido en la medicina, es posible que no encuentre una definición médica detallada o generalmente aceptada para este término en los libros de texto o recursos médicos estándar.

El metilmetanosulfonato no debe confundirse con el clorito de sodio, que a veces también se etiqueta incorrectamente como MMS y tiene usos y riesgos significativamente diferentes. El clorito de sodio se ha promocionado como un supuesto tratamiento para una variedad de enfermedades, pero su seguridad y eficacia no están probadas y su uso puede implicar riesgos graves para la salud. La FDA ha advertido contra el uso del clorito de sodio como tratamiento médico.

Las oxidorreductasas que actúan sobre donantes de grupo CH-NH son un tipo específico de enzimas (un tipo de oxidorreductasa) que participan en reacciones redox y transfieren electrones desde un donante (generalmente una molécula orgánica con un grupo funcional CH-NH) a un aceptor. Este grupo funcional CH-NH, también conocido como amina alifática, se oxida durante el proceso.

Estas enzimas desempeñan un papel crucial en diversos procesos metabólicos, como la síntesis y degradación de aminoácidos, lípidos y otros compuestos orgánicos. Un ejemplo común de esta clase de oxidorreductasa es la L-glutamato deshidrogenasa, que participa en el ciclo de Krebs y cataliza la reacción de oxidación del aminoácido L-glutamato a α-cetoglutarato.

La glutaril-CoA deshidrogenasa es una enzima mitocondrial importante que participa en el metabolismo de los aminoácidos de cadena lateral ramificada (BCAA, por sus siglas en inglés) y del ácido lisina y triptófano. Existen varias formas de esta enzima, siendo la más estudiada la glutaril-CoA deshidrogenasa GCDH, que es codificada por el gen GCDH.

La función principal de la glutaril-CoA deshidrogenasa es catalizar la reacción de oxidación decarboxilativa de la glutaril-CoA a 3-carboxy-4,4,5,5-tetrahidropentanoil-CoA. Esta reacción es el tercer paso en el proceso de descomposición de los aminoácidos BCAA y del ácido lisina y triptófano. La deficiencia de esta enzima puede causar un trastorno metabólico hereditario llamado aciduria glutárica tipo I o enfermedad de Glutaric Acidemia Tipo I (GA-I), que se caracteriza por la acumulación de glutaril-CoA y otros intermediarios tóxicos, lo que puede provocar una serie de complicaciones neurológicas.

La glutaril-CoA deshidrogenasa es una enzima compleja que contiene tres subunidades diferentes: la subunidad E1 (glutaril-CoA deshidrogenasa alfa), la subunidad E2 (dihidrolipoamida sustrato acetiltransferasa) y la subunidad E3 (dihidrolipoamida deshidrogenasa). La deficiencia de cualquiera de estas subunidades puede causar una enfermedad metabólica grave.

Los ácidos cetoglutáricos son compuestos orgánicos que desempeñan un papel importante en el metabolismo de las células. Se forman durante el proceso de oxidación de los ácidos grasos en el ciclo de Krebs, donde se convierten en una forma de energía utilizada por el cuerpo.

En condiciones normales, el cuerpo produce pequeñas cantidades de ácidos cetoglutáricos como parte del metabolismo normal. Sin embargo, en ciertas situaciones, como en la dieta cetogénica o durante períodos de ayuno prolongado, la producción de estos ácidos puede aumentar significativamente.

En algunas enfermedades metabólicas, como la acidemia glutárica, la acumulación de ácidos cetoglutáricos y sus derivados puede causar una serie de síntomas, como retraso del desarrollo, convulsiones y problemas renales. El tratamiento de estas enfermedades suele incluir cambios en la dieta y la administración de suplementos nutricionales para ayudar a controlar los niveles de ácidos cetoglutáricos en el cuerpo.

Los compuestos de sulfhidrilo, también conocidos como tiolos, contienen el grupo funcional sulfhidrilo (-SH). Este grupo está formado por un átomo de azufre unido a un átomo de hidrógeno. Los compuestos de sulfhidrilo se encuentran comúnmente en proteínas y péptidos, donde el grupo sulfhidrilo se encuentra en los aminoácidos cisteína.

Los compuestos de sulfhidrilo pueden experimentar reacciones de oxidación y formar puentes disulfuro (-S-S-) entre dos grupos sulfhidrilo. Esta reacción es importante en la estabilización de la estructura terciaria y cuaternaria de las proteínas.

Además, los compuestos de sulfhidrilo pueden actuar como nucleófilos fuertes y desempeñar un papel importante en reacciones químicas, como la formación de enlaces tiol-enlaces disulfuro y la reducción de grupos funcionales.

En medicina, los compuestos de sulfhidrilo se utilizan a menudo como desintoxicantes y agentes reduccionistas. Por ejemplo, el N-acetilcisteína (NAC) es un fármaco que contiene un grupo sulfhidrilo y se utiliza clínicamente para tratar envenenamientos por paracetamol y otras intoxicaciones. El NAC también se ha utilizado experimentalmente como tratamiento para diversas afecciones, como la fibrosis quística y la enfermedad de Parkinson.

Las acetyltransferases son enzimas que catalizan la transferencia de un grupo acetilo desde un donador, como la acetil-CoA, a un aceptor, como una proteína o un aminoácido específico. Este proceso es importante en varias vías metabólicas y también desempeña un papel fundamental en la regulación de diversos procesos celulares, incluyendo la expresión génica y la estabilidad de las proteínas. Un ejemplo bien conocido de acetyltransferasa es la histona acetiltransferasa (HAT), que participa en la regulación de la expresión génica mediante la adición de grupos acetilo a las histonas, lo que resulta en la relajación de la cromatina y la activación de la transcripción.

La 20-alfa-Hidroxiesteroide Deshidrogenasa es una enzima que desempeña un papel importante en el metabolismo de los esteroides en el cuerpo humano. Esta enzima se encuentra en diversas partes del cuerpo, incluyendo el hígado y los riñones.

La 20-alfa-Hidroxiesteroide Deshidrogenasa cataliza la conversión de esteroides con un grupo hidroxilo en la posición 20-alpha a sus correspondientes formas de dioles. Este proceso es una parte importante del metabolismo de los esteroides y ayuda a regular las concentraciones de diferentes tipos de esteroides en el cuerpo.

La deficiencia o disfunción de esta enzima puede estar asociada con diversas condiciones médicas, como la hiperplasia suprarrenal congénita y algunos trastornos del metabolismo de los esteroides. Los pacientes con estas condiciones pueden experimentar una variedad de síntomas, como retraso en el crecimiento, genitales ambiguos, irregularidades menstruales y otros problemas hormonales.

El diagnóstico de la deficiencia o disfunción de la 20-alfa-Hidroxiesteroide Deshidrogenasa puede realizarse mediante análisis de sangre y orina, que pueden revelar niveles anormales de diferentes esteroides en el cuerpo. El tratamiento suele implicar la administración de medicamentos hormonales para regular las concentraciones de esteroides en el cuerpo y prevenir complicaciones a largo plazo.

Desde el punto de vista médico, un guisante no tiene una definición específica como entidad clínica o patología. Sin embargo, los guisantes son un tipo de leguminosa que se consume como alimento y pueden estar involucrados en reacciones alérgicas alimentarias.

La alergia a los guisantes es una respuesta exagerada del sistema inmunológico a las proteínas presentes en este alimento. Los síntomas de la alergia a los guisantes pueden variar desde leves (como picazón en la boca o erupciones cutáneas) hasta graves (como dificultad para respirar, hinchazón de garganta o anafilaxis).

En resumen, un guisante es un alimento que puede desencadenar reacciones alérgicas en algunas personas y requerir atención médica si se presentan síntomas alérgicos después de su consumo.

La relación estructura-actividad (SAR, por sus siglas en inglés) es un concepto en farmacología y química medicinal que describe la relación entre las características químicas y estructurales de una molécula y su actividad biológica. La SAR se utiliza para estudiar y predecir cómo diferentes cambios en la estructura molecular pueden afectar la interacción de la molécula con su objetivo biológico, como un receptor o una enzima, y así influir en su actividad farmacológica.

La relación entre la estructura y la actividad se determina mediante la comparación de las propiedades químicas y estructurales de una serie de compuestos relacionados con sus efectos biológicos medidos en experimentos. Esto puede implicar modificaciones sistemáticas de grupos funcionales, cadenas laterales o anillos aromáticos en la molécula y la evaluación de cómo estos cambios afectan a su actividad biológica.

La información obtenida de los estudios SAR se puede utilizar para diseñar nuevos fármacos con propiedades deseables, como una mayor eficacia, selectividad o biodisponibilidad, al tiempo que se minimizan los efectos secundarios y la toxicidad. La relación estructura-actividad es un campo de investigación activo en el desarrollo de fármacos y tiene aplicaciones en áreas como la química medicinal, la farmacología y la biología estructural.

El término "mapeo restrictivo" no es un término médico ampliamente utilizado o reconocido en la literatura médica o científica. Sin embargo, en algunos contextos específicos y limitados, particularmente en el campo de la genética y la bioinformática, "mapeo restrictivo" puede referirse al proceso de asignar secuencias de ADN a regiones específicas del genoma utilizando una cantidad limitada o "restrictiva" de enzimas de restricción.

Las enzimas de restricción son endonucleasas que cortan el ADN en sitios específicos de secuencia. El mapeo restrictivo implica el uso de un pequeño número de estas enzimas para determinar la ubicación de las secuencias de ADN desconocidas dentro del genoma. Este enfoque puede ser útil en situaciones en las que se dispone de información limitada sobre la secuencia o la estructura del genoma, y puede ayudar a identificar regiones específicas del ADN para un análisis más detallado.

Sin embargo, es importante tener en cuenta que el "mapeo restrictivo" no es una técnica o concepto médico ampliamente utilizado o reconocido, y su uso puede variar dependiendo del contexto específico y la especialidad de la investigación.

El acetaldehído es un compuesto químico con la fórmula molecular CH3CHO. Es un líquido incoloro y de olor agradable que se produce naturalmente en pequeñas cantidades durante el metabolismo normal del alcohol etílico (etanol) en el cuerpo humano.

El hígado descompone el alcohol etílico ingerido mediante una serie de reacciones químicas, y una de esas reacciones involucra la conversión del alcohol etílico en acetaldehído por una enzima llamada alcohol deshidrogenasa. El acetaldehído luego se descompone adicionalmente en ácido acético (un componente importante del vinagre) y dióxido de carbono, que el cuerpo puede eliminar fácilmente.

Sin embargo, cuando se consume una cantidad excesiva de alcohol etílico, la producción de acetaldehído puede superar la capacidad del hígado para descomponerlo rápidamente, lo que lleva a un aumento de los niveles de acetaldehído en el torrente sanguíneo. Esto puede causar una variedad de síntomas desagradables, como enrojecimiento de la cara y el cuello, náuseas, vómitos, dolor de cabeza y ritmo cardíaco acelerado, entre otros.

Además de su papel en el metabolismo del alcohol etílico, el acetaldehído también se produce naturalmente en pequeñas cantidades durante la descomposición de ciertos aminoácidos y otras moléculas orgánicas en el cuerpo. También se produce como un subproducto de la combustión incompleta de biocombustibles y tabaco, y se utiliza en una variedad de aplicaciones industriales, como la producción de plásticos y resinas sintéticas.

En resumen, el acetaldehído es un compuesto químico que se produce naturalmente en el cuerpo durante el metabolismo del alcohol etílico y otros procesos metabólicos. Puede causar síntomas desagradables si se acumula en exceso en el torrente sanguíneo, y también se utiliza en una variedad de aplicaciones industriales.

"Pseudomonas fluorescens" es una especie de bacterias gramnegativas, aeróbicas y rodadas perteneciente al género Pseudomonas. Se encuentra ampliamente distribuida en la naturaleza, especialmente en suelos húmedos y aguas dulces. Es un organismo comúnmente encontrado en el rhizósfera de las plantas y se considera que es un importante descomponedor de materia orgánica en este ambiente.

Las cepas de "P. fluorescens" producen pigmentos fluorescentes, como la piocianina y la fluoresceína, que les dan su nombre característico. Estos pigmentos pueden inhibir el crecimiento de otros microorganismos y desempeñan un papel en la interacción entre las bacterias y su entorno.

En medicina, "P. fluorescens" es considerada una bacteria no patogénica para los humanos, aunque se han descrito casos raros de infecciones relacionadas con este microorganismo en personas con sistemas inmunológicos debilitados o en presencia de dispositivos médicos invasivos.

En la industria, "P. fluorescens" tiene aplicaciones como biocontrolador de enfermedades en plantas y como productor de enzimas y otros productos de interés industrial.

La homología de secuencia de aminoácidos es un concepto en bioinformática y biología molecular que se refiere al grado de similitud entre las secuencias de aminoácidos de dos o más proteínas. Cuando dos o más secuencias de proteínas tienen una alta similitud, especialmente en regiones largas y continuas, es probable que desciendan evolutivamente de un ancestro común y, por lo tanto, se dice que son homólogos.

La homología de secuencia se utiliza a menudo como una prueba para inferir la función evolutiva y estructural compartida entre proteínas. Cuando las secuencias de dos proteínas son homólogas, es probable que también tengan estructuras tridimensionales similares y funciones biológicas relacionadas. La homología de secuencia se puede determinar mediante el uso de algoritmos informáticos que comparan las secuencias y calculan una puntuación de similitud.

Es importante destacar que la homología de secuencia no implica necesariamente una identidad funcional o estructural completa entre proteínas. Incluso entre proteínas altamente homólogas, las diferencias en la secuencia pueden dar lugar a diferencias en la función o estructura. Además, la homología de secuencia no es evidencia definitiva de una relación evolutiva directa, ya que las secuencias similares también pueden surgir por procesos no relacionados con la descendencia común, como la convergencia evolutiva o la transferencia horizontal de genes.

La sacaropina deshidrogenasa es una enzima que desempeña un papel crucial en el metabolismo de aminoácidos en el cuerpo humano. Más específicamente, está involucrada en el ciclo de la sacaropina, una ruta metabólica que convierte los aminoácidos lisina y triptófano en alpha-cetoglutarato, un compuesto que desempeña un papel importante en el ciclo de Krebs y la producción de energía.

La sacaropina deshidrogenasa cataliza dos reacciones enzimáticas sucesivas: primero, la conversión de sacaropina en alpha-aminoadipato semialdehído; y segundo, la conversión del alpha-aminoadipato semialdehído en alpha-cetoglutarato. Ambas reacciones son esenciales para el correcto metabolismo de los aminoácidos lisina y triptófano.

La deficiencia de sacaropina deshidrogenasa puede dar lugar a una enfermedad metabólica rara conocida como sacaropinuria, que se caracteriza por un aumento de la excreción urinaria de sacaropina y alpha-aminoadipato semialdehído. Esta afección puede causar diversos síntomas, como retraso del desarrollo, problemas neurológicos y anemia. Sin embargo, es importante destacar que la sacaropinuria es una enfermedad extremadamente rara, y solo se han descrito unos pocos casos en la literatura médica.

La galactosa deshidrogenasa (GALDH) es una enzima que se encuentra en los seres humanos y otros mamíferos. Participa en el metabolismo de la galactosa, un azúcar simple que se encuentra en muchos alimentos y también se produce naturalmente en el cuerpo.

La GALDH cataliza la reacción química que convierte la galactosa en glucosa, un proceso conocido como la vía de la L-idonita o la ruta de la reducción de la galactosa. La reacción deshidrogena la galactosa, lo que significa que elimina un grupo hidrógeno del azúcar, y a la vez agrega un grupo aldehído, formando así glucosa.

La GALDH es una enzima importante porque ayuda a regular los niveles de galactosa en el cuerpo. Si la enzima no funciona correctamente, los niveles de galactosa pueden aumentar y causar problemas de salud, como cataratas y daño cerebral. Las mutaciones en el gen que codifica para la GALDH pueden causar una enfermedad hereditaria llamada galactosemia, que se caracteriza por un déficit de esta enzima.

"Pseudomonas putida" es una especie de bacterias gramnegativas, aerobias y móviles perteneciente al género Pseudomonas. Es un bacilo corto, generalmente de 0.5-1.0 por 1.5-3.0 micras, con un único flagelo polar. Se encuentra ampliamente distribuida en la naturaleza y se ha aislado de una gran variedad de hábitats, incluyendo suelos, aguas, plantas y animales.

Es conocida por su capacidad de degradar una amplia gama de compuestos orgánicos, lo que la convierte en un organismo importante en los ciclos biogeoquímicos naturales y en aplicaciones biotecnológicas. También es capaz de sobrevivir en condiciones adversas, como altas concentraciones de metales pesados o disolventes orgánicos, lo que la hace resistente a diversos agentes antibióticos y desinfectantes.

En humanos, "Pseudomonas putida" es un saprofito común y raramente causa enfermedades, excepto en individuos inmunodeprimidos o con sistemas defensivos debilitados. Sin embargo, se ha asociado con algunas infecciones nosocomiales, especialmente en pacientes hospitalizados con catéteres y otros dispositivos médicos invasivos.

En la medicina y la farmacología, los modelos químicos se utilizan para representar, comprender y predecir el comportamiento y las interacciones de moléculas, fármacos y sistemas biológicos. Estos modelos pueden variar desde representaciones simples en 2D hasta complejos simulacros computacionales en 3D. Los modelos químicos ayudan a los científicos a visualizar y entender las interacciones moleculares, predecir propiedades farmacocinéticas y farmacodinámicas de fármacos, optimizar la estructura de los ligandos y receptores, y desarrollar nuevas terapias. Algunas técnicas comunes para crear modelos químicos incluyen la estereoquímica, la dinámica molecular y la química cuántica. Estos modelos pueden ser particularmente útiles en el diseño de fármacos y la investigación toxicológica.

La catálisis es un proceso químico en el que una sustancia, conocida como catalizador, aumenta la velocidad o tasa de reacción de una determinada reacción química sin consumirse a sí misma. Esto sucede al disminuir la energía de activación necesaria para iniciar la reacción y estabilizar los intermediarios reactivos que se forman durante el proceso.

En el contexto médico, la catálisis juega un papel importante en diversas funciones biológicas, especialmente en las relacionadas con las enzimas. Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores naturales y aceleran reacciones químicas específicas dentro de los organismos vivos. Estas reacciones son esenciales para la supervivencia y el funcionamiento adecuado del cuerpo humano, ya que intervienen en procesos metabólicos como la digestión de nutrientes, la síntesis de moléculas complejas y la eliminación de desechos.

Las enzimas funcionan mediante la unión a sus sustratos (las moléculas sobre las que actúan) en sitios específicos llamados sitios activos. Esta interacción reduce la energía de activación requerida para que la reacción ocurra, lo que permite que el proceso se lleve a cabo más rápidamente y con menor consumo de energía. Después de facilitar la reacción, la enzima se libera y puede volver a unirse a otro sustrato, haciendo que este proceso sea altamente eficiente y efectivo.

En resumen, la catálisis es un fenómeno químico fundamental que involucra el uso de catalizadores para acelerar reacciones químicas. En el campo médico, las enzimas son ejemplos importantes de catalizadores biológicos que desempeñan funciones vitales en diversos procesos metabólicos y fisiológicos.

La dimetilglicina-deshidrogenasa es una enzima mitocondrial que desempeña un papel importante en el metabolismo de los aminoácidos. Más específicamente, esta enzima cataliza la reacción de oxidación de la dimetilglicina, un derivado del aminoácido glicina, produciendo sarcosina y dióxido de carbono como productos finales. La reacción también implica la transferencia de un grupo metilo al cofactor tetrahidrofolato, lo que contribuye a mantener el equilibrio del metabolismo de los uno-carbono en el cuerpo. Una deficiencia en esta enzima puede conducir a una acumulación de dimetilglicina y a niveles elevados de homocisteína, lo que se ha asociado con diversas condiciones de salud, como enfermedades cardiovasculares y neurológicas.

La aspartato-semialdehído deshidrogenasa (ASAD) es una enzima importante que participa en el metabolismo de aminoácidos en nuestro cuerpo. Más específicamente, esta enzima cataliza la reacción de conversión del aspartato-semialdehído a oxaloacetato y NADH. Este proceso es una parte crucial del ciclo de la urea, que permite eliminar el exceso de nitrógeno de nuestro organismo en forma de urea.

La ASAD se encuentra principalmente en el citoplasma de las células y está presente en la mayoría de los tejidos corporales, aunque su concentración puede variar. La deficiencia de esta enzima puede causar diversas afecciones médicas, como la aciduria combinada malónica y metilmalónica (CMAMMA), una enfermedad metabólica hereditaria rara que afecta el metabolismo de los aminoácidos y ácidos grasos.

En resumen, la aspartato-semialdehído deshidrogenasa es una enzima vital que desempeña un papel fundamental en el metabolismo de aminoácidos y en la eliminación del exceso de nitrógeno del cuerpo. Su deficiencia puede conducir a diversas afecciones médicas, especialmente en lo que respecta al metabolismo.

La betaína aldehído deshidrogenasa (BADH) es una enzima que desempeña un papel importante en el metabolismo de la betaína, un compuesto orgánico que participa en la protección celular contra los efectos tóxicos del estrés salino y osmótico.

La BADH cataliza la reacción de oxidación de betaína aldehído a betaína, utilizando como cofactor la nicotinamida adenina dinucleótido (NAD+). Esta reacción es una etapa clave en el proceso de biosíntesis de la betaína y ayuda a regular los niveles de esta molécula dentro de las células.

La deficiencia o disfunción de la BADH se ha asociado con diversas condiciones médicas, como la enfermedad de Betalipoproteinemia tipo III y la nefropatía hiperoxalúrica primaria, entre otras. Por lo tanto, el análisis de la actividad de la BADH puede ser útil en el diagnóstico y el tratamiento de estas afecciones.

Los "acetatos" se refieren a sales o ésteres del ácido acético. Un éster de acetato es un compuesto orgánico que resulta de la reacción de un alcohol con el ácido acético. Ejemplos comunes de acetatos incluyen al vinagre (ácido acético diluido), celulosa acetato (un material plástico comúnmente utilizado en películas fotográficas y cigarrillos), y varios ésteres de olor agradable que se encuentran en frutas y flores.

En un contexto médico, los acetatos pueden referirse específicamente a ciertos fármacos que contienen grupos funcionales de acetato. Por ejemplo, la diacecilamida, un relajante muscular, es un tipo de acetato. Del mismo modo, el ditiazem, un bloqueador de los canales de calcio utilizado para tratar la angina y la hipertensión, también es un tipo de acetato.

En resumen, "acetatos" se refiere a sales o ésteres del ácido acético y puede referirse específicamente a ciertos fármacos que contienen grupos funcionales de acetato en un contexto médico.

"Saccharomyces cerevisiae" es una especie de levadura comúnmente utilizada en la industria alimentaria y panadera para la fermentación del azúcar en dióxido de carbono y alcohol. También se conoce como "levadura de cerveza" o "levadura de pan". En un contexto médico, a veces se utiliza en investigaciones científicas y medicinales como organismo modelo debido a su fácil cultivo, bien conocido genoma y capacidad para expresar genes humanos. Es un hongo unicelular que pertenece al reino Fungi, división Ascomycota, clase Saccharomycetes, orden Saccharomycetales y familia Saccharomycetaceae.

Las quinonas son compuestos orgánicos que contienen un anillo de seis miembros con dos átomos de oxígeno y cuatro átomos de carbono, y al menos uno de los enlaces entre los carbonos es doble. Las quinonas pueden ocurrir naturalmente o pueden sintetizarse artificialmente.

En el contexto médico, las quinonas se han utilizado en la terapia del cáncer debido a su capacidad para inhibir la síntesis de ADN y ARN al interactuar con los nucleótidos. Algunos ejemplos de quinonas usadas en medicina incluyen la mitomicina C y la adriamicina, que se utilizan en el tratamiento del cáncer. Sin embargo, estos fármacos también pueden causar efectos secundarios graves, como daño al corazón y supresión de la médula ósea.

Además, algunas quinonas naturales se han relacionado con propiedades antioxidantes y antiinflamatorias, y se están investigando sus posibles usos en el tratamiento de diversas afecciones médicas.

Los disulfuros son compuestos químicos que contienen un enlace covalente entre dos átomos de azufre. En el contexto médico, los disulfuros a menudo se refieren específicamente al compuesto disulfuro de dimetilo (DMDS), que se utiliza como un fumigante y un agente esterilizante.

El DMDS se utiliza en la desinfección y esterilización de equipos médicos y quirúrgicos, así como en el tratamiento de infecciones fúngicas y bacterianas. Es particularmente eficaz contra esporas bacterianas y hongos, incluidos los que son resistentes a otros métodos de desinfección y esterilización.

Aunque el DMDS es un agente potente, también puede ser tóxico y corrosivo, lo que limita su uso en algunas aplicaciones médicas. La exposición al DMDS puede causar irritación de los ojos, la piel y las vías respiratorias, y se ha asociado con efectos adversos en el sistema nervioso central y los riñones en exposiciones prolongadas o a altas concentraciones. Por lo tanto, su uso debe realizarse bajo estrictas precauciones y solo por personal capacitado.

El cloruro de metilo es un compuesto químico que se utiliza en diversas aplicaciones industriales y médicas. Su fórmula química es CH3Cl. En el campo médico, una de sus aplicaciones más comunes es como agente anestésico general, aunque ha sido reemplazado en gran medida por otros compuestos más seguros.

El cloruro de metilo es un líquido incoloro con un olor característico y es altamente volátil. Se evapora fácilmente a temperatura ambiente, lo que permite su inhalación como gas. Cuando se utiliza como anestésico general, produce una pérdida rápida de la conciencia y una relajación muscular profunda.

Sin embargo, el uso del cloruro de metilo como anestésico también puede causar efectos secundarios graves e incluso letales. Uno de los riesgos más significativos es la hipertermia maligna, una afección que causa un aumento rápido y peligroso de la temperatura corporal, así como espasmos musculares graves y rigidez. Además, el cloruro de metilo puede causar daño hepático y renal, especialmente si se administra en dosis altas o durante periodos prolongados.

Debido a estos riesgos, el uso del cloruro de metilo como anestésico general ha disminuido significativamente en los últimos años. En su lugar, se han desarrollado y aprobado otros agentes anestésicos más seguros y eficaces. Hoy en día, el cloruro de metilo se utiliza principalmente en aplicaciones industriales, como solvente y refrigerante, aunque sigue siendo un componente importante en algunos procesos químicos y farmacéuticos.

El término "consumo de oxígeno" se refiere al proceso en el que un organismo vivo consume oxígeno durante el metabolismo para producir energía. Más específicamente, el consumo de oxígeno mide la cantidad de oxígeno que un tejido, órgano o organismo utiliza durante un período determinado de tiempo, normalmente expresado como un volumen de oxígeno por unidad de tiempo.

En medicina y fisiología, el consumo de oxígeno se mide a menudo en pacientes críticamente enfermos o durante el ejercicio para evaluar la función cardiovascular y pulmonar. La prueba de esfuerzo cardiopulmonar (CPX) es una prueba común que mide el consumo máximo de oxígeno (VO2 max) durante el ejercicio, lo que puede proporcionar información valiosa sobre la capacidad funcional y el pronóstico del paciente.

El VO2 max se define como el volumen máximo de oxígeno que un individuo puede consumir por minuto durante el ejercicio intenso y se expresa en litros por minuto (L/min) o mililitros por kilogramo por minuto (mL/kg/min). Un VO2 max más alto indica una mejor capacidad cardiovascular y pulmonar, mientras que un VO2 max más bajo puede indicar una enfermedad cardiovascular, pulmonar o muscular subyacente.

Los genes son unidades fundamentales de herencia en los organismos vivos. Están compuestos por segmentos específicos del ADN (ácido desoxirribonucleico) que contienen información genética y dirigen la producción de proteínas, que a su vez desempeñan un papel crucial en el crecimiento, desarrollo y funcionamiento general de los organismos.

Cada gen tiene un lugar específico en un cromosoma y codifica una proteína particular o realiza alguna otra función importante en la regulación de las actividades celulares. Las variaciones en los genes pueden dar lugar a diferencias fenotípicas entre individuos, como el color de ojos, cabello o piel, y también pueden estar relacionadas con la predisposición a diversas enfermedades y trastornos.

La genética moderna ha permitido el estudio detallado de los genes y su función, lo que ha llevado al descubrimiento de nuevas terapias y tratamientos médicos, así como a una mejor comprensión de la diversidad y evolución de las especies.

El metanol, también conocido como alcohol metílico, es un tipo de alcohol tóxico que se encuentra en algunos productos químicos y líquidos para combustible. Tiene la fórmula química CH3OH. Es un líquido incoloro con un olor similar al de el alcohol etílico (el tipo de alcohol que se encuentra en las bebidas alcohólicas).

El metanol es tóxico para los seres humanos y puede causar una variedad de síntomas graves, incluidos dolores de cabeza, náuseas, vómitos, confusión y dificultad para respirar. Si se ingiere en grandes cantidades, el metanol puede causar ceguera permanente o incluso la muerte.

El metanol se produce naturalmente en pequeñas cantidades durante la descomposición de algunos tipos de materia orgánica, pero también se produce en grandes cantidades como subproducto de algunos procesos industriales. Se utiliza en la producción de una variedad de productos químicos y materiales, incluidos los anticongelantes, los combustibles para motores y los adhesivos.

Es importante manejar el metanol con cuidado y evitar cualquier exposición innecesaria a este tóxico. Si sospecha que ha estado expuesto al metanol o presenta síntomas de intoxicación, busque atención médica de inmediato.

No existe un término médico específico como "mitocondrias hepáticas". Sin embargo, entendiendo los términos por separado, podemos deducir que se está haciendo referencia a las mitocondrias presentes en las células del hígado.

Las mitocondrias son organelos celulares que proveen energía a la célula en forma de ATP (adenosín trifosfato) mediante un proceso llamado respiración celular. Cada tejido corporal tiene diferentes cantidades y tipos de mitocondrias adaptadas a sus funciones específicas.

Las células hepáticas, o hepatocitos, desempeñan un importante papel en el metabolismo, almacenamiento y eliminación de diversas sustancias. Por lo tanto, las mitocondrias en estas células desempeñan un rol fundamental en procesos como la glucosis, lipidosis y proteosis, así como también en la detoxificación de sustancias nocivas.

Una afección mitocondrial específica del hígado es la enfermedad de los cuerpos de Leigh, una enfermedad hereditaria rara que afecta al sistema nervioso central y otros órganos, incluido el hígado. Las mutaciones en los genes mitocondriales pueden provocar disfunciones mitocondriales que conducen a esta enfermedad.

En resumen, aunque no existe un término médico específico llamado "mitocondrias hepáticas", se refiere probablemente a las mitocondrias presentes en las células del hígado, que desempeñan un papel crucial en el metabolismo y otras funciones importantes de este órgano.

Los aldehídos son una clase importante de compuestos orgánicos que contienen el grupo funcional carbonilo (-C=O), con un átomo de hidrógeno directamente unido al átomo de carbono del grupo carbonilo. La fórmula general de los aldehídos es R-CHO, donde R puede ser un hidrógeno o un radical orgánico.

Los aldehídos se producen naturalmente en el medio ambiente y también se forman como subproductos de la descomposición de algunas sustancias químicas. Algunos ejemplos comunes de aldehídos incluyen el formaldehído (HCHO), que se utiliza como conservante y desinfectante, y la acetaldehído (CH3CHO), que se produce durante el metabolismo del alcohol etílico en el cuerpo humano.

Los aldehídos pueden tener efectos tóxicos sobre la salud humana, especialmente en altas concentraciones. El formaldehído, por ejemplo, es un conocido carcinógeno y puede causar irritación de los ojos, la nariz y la garganta, así como problemas respiratorios y alergias. La exposición prolongada al formaldehído también se ha asociado con un mayor riesgo de cáncer nasofaríngeo.

En medicina, los aldehídos pueden utilizarse en el diagnóstico y tratamiento de diversas afecciones. Por ejemplo, la glucosa oxidasa es una enzima que cataliza la reacción entre la glucosa y el peróxido de hidrógeno para producir gluconato y peróxido de hidrógeno, lo que permite medir los niveles de glucosa en sangre. Además, algunos aldehídos se utilizan como fármacos, como la isoniazida, un medicamento antituberculoso que inhibe la actividad de una enzima bacteriana importante para la supervivencia de Mycobacterium tuberculosis.

La regulación enzimológica de la expresión génica se refiere al proceso mediante el cual las enzimas controlan o influyen en la transcripción, traducción o estabilidad de los ARN mensajeros (ARNm) de ciertos genes. Esto puede lograrse a través de diversos mecanismos, como la unión de proteínas reguladoras o factores de transcripción a secuencias específicas del ADN, lo que puede activar o reprimir la transcripción del gen. Otras enzimas, como las metiltransferasas y las desacetilasas, pueden modificar químicamente el ADN o las histonas asociadas al ADN, lo que también puede influir en la expresión génica. Además, algunas enzimas están involucradas en la degradación del ARNm, lo que regula su estabilidad y por lo tanto su traducción. Por lo tanto, la regulación enzimológica de la expresión génica es un proceso complejo e integral que desempeña un papel crucial en la determinación de cuáles genes se expresan y en qué niveles dentro de una célula.

La Enfermedad por Deficiencia del Complejo Piruvato Deshidrogenasa (E1-DCPD) es un trastorno metabólico hereditario raro que afecta la capacidad del cuerpo para convertir los azúcares en energía. Este complejo enzimático multienzimático desempeña un papel crucial en el metabolismo de los carbohidratos, específicamente en la conversión del piruvato en acetil-CoA, un proceso necesario para que la célula produzca energía a través del ciclo de Krebs.

La deficiencia en cualquiera de las tres subunidades (E1, E2 o E3) de este complejo enzimático puede dar lugar a la E1-DCPD. Los síntomas pueden variar ampliamente, desde formas leves con retraso del desarrollo y convulsiones hasta formas graves que involucran discapacidad intelectual profunda, crisis epilépticas recurrentes, acidosis láctica y falla multiorgánica. El diagnóstico se realiza generalmente mediante análisis de sangre y orina, así como estudios enzimáticos específicos. El tratamiento incluye dietas bajas en carbohidratos y altas en grasas y proteínas, suplementos de tiamina (vitamina B1), y en algunos casos, trasplante de hígado.

El ADN bacteriano se refiere al material genético presente en las bacterias, que están compuestas por una única molécula de ADN circular y de doble hebra. Este ADN contiene todos los genes necesarios para la supervivencia y reproducción de la bacteria, así como información sobre sus características y comportamiento.

La estructura del ADN bacteriano es diferente a la del ADN presente en células eucariotas (como las de animales, plantas y hongos), que generalmente tienen múltiples moléculas de ADN lineal y de doble hebra contenidas dentro del núcleo celular.

El ADN bacteriano también puede contener plásmidos, que son pequeñas moléculas de ADN circular adicionales que pueden conferir a la bacteria resistencia a antibióticos u otras características especiales. Los plásmidos pueden ser transferidos entre bacterias a través de un proceso llamado conjugación, lo que puede contribuir a la propagación de genes resistentes a los antibióticos y otros rasgos indeseables en poblaciones bacterianas.

Los formiates son sales, ésteres o derivados del ácido formico (HCOOH). El ácido formico es un ácido carboxílico débil con fórmula química HCOOH. Cuando se ioniza, el ácido formico libera un ion formiato (HCOO-).

En el contexto médico, los formiates pueden encontrarse en situaciones de intoxicación, especialmente por metanol o formaldehído. El metanol se metaboliza en el cuerpo a ácido fórmico, lo que puede provocar una acumulación tóxica de formiato y acidemia metabólica grave. Los síntomas de intoxicación por formiato pueden incluir acidosis metabólica, confusión, letargo, convulsiones e incluso coma o la muerte en casos graves. El tratamiento generalmente implica medidas de soporte y eliminación del tóxico del cuerpo, como hemodiálisis.

También hay algunas aplicaciones terapéuticas de los formiates. Por ejemplo, el bicarbonato de sodio y el formiato de potasio se utilizan en la medicina como agentes tampón para tratar la acidosis metabólica. Además, algunos estudios han sugerido que los formiates pueden desempeñar un papel en la terapia del cáncer, ya que el ácido formico ha demostrado tener propiedades antiproliferativas y citotóxicas contra las células cancerosas. Sin embargo, se necesita más investigación para determinar su eficacia y seguridad como tratamiento del cáncer.

La PQQ, abreviatura de pyrroloquinolina quinona, es una molécula que se encuentra en algunos alimentos y también puede ser producida por el cuerpo humano en pequeñas cantidades. Se ha sugerido que la PQQ puede actuar como un cofactor en algunas reacciones enzimáticas, lo que significa que desempeña un papel importante en la activación de las enzimas y el apoyo a su función normal.

Sin embargo, es importante señalar que la PQQ no se clasifica como un cofactor esencial en humanos, ya que no hay evidencia sólida que sugiera que sea necesaria para la actividad de ninguna enzima específica en el cuerpo humano. Aunque algunos estudios han sugerido que la PQQ puede desempeñar un papel en la función mitocondrial y la producción de energía, se necesita más investigación para confirmar estos posibles beneficios y comprender mejor su función en el cuerpo humano.

En resumen, la PQQ puede actuar como un cofactor en algunas reacciones enzimáticas, pero no es considerada un cofactor esencial en humanos. Se necesita más investigación para determinar su papel y posibles beneficios en el cuerpo humano.

Los plásmidos son moléculas de ADN extracromosómicas, pequeñas y circulares, que se replican independientemente del genoma principal o cromosoma de la bacteria huésped. Poseen genes adicionales que confieren a la bacteria beneficios como resistencia a antibióticos, capacidad de degradar ciertos compuestos u otros factores de virulencia. Los plásmidos pueden transferirse entre bacterias mediante un proceso llamado conjugación, lo que facilita la propagación de estas características beneficiosas en poblaciones bacterianas. Su tamaño varía desde unos pocos cientos a miles de pares de bases y su replicación puede ser controlada por origenes de replicación específicos. Los plásmidos también se utilizan como herramientas importantes en la ingeniería genética y la biotecnología moderna.

La 11β-hidroxisteroide deshidrogenasa, también conocida como cortisona reductasa, es una enzima que cataliza la conversión de cortisol a cortisona. Esta enzima se encuentra principalmente en los tejidos periféricos y ayuda a regular la acción del cortisol a nivel local. El cortisol es una hormona esteroide producida por las glándulas suprarrenales que desempeña un papel importante en el metabolismo, el sistema inmunitario y la respuesta al estrés. La conversión de cortisol a cortisona ayuda a regular la cantidad de cortisol activo en los tejidos y puede desempeñar un papel en la protección contra los efectos negativos del exceso de cortisol.

De acuerdo con la definición médica, los isocitratos se refieren a los compuestos que desempeñan un papel importante en el ciclo del ácido cítrico, también conocido como el ciclo de Krebs. El isocitrato es una forma isomérica del citrato y actúa como sustrato en la reacción catalizada por la enzima isocitrato deshidrogenasa, lo que resulta en la producción de alpha-cetoglutarato y CO2. Este proceso también produce NADH, un importante portador de electrones en la cadena de transporte de electrones y una fuente de energía ATP. Por lo tanto, los isocitratos desempeñan un papel crucial en el metabolismo y la producción de energía en el cuerpo humano. Cualquier trastorno en este proceso puede dar lugar a diversas afecciones médicas.

La prolina oxidasa es una enzima que desempeña un papel importante en el metabolismo de la prolina, un aminoácido no esencial. La prolina oxidasa cataliza la conversión de prolina en piroglutamato-5-cetoglutarato, un compuesto que eventualmente se convierte en glutamato y luego en alpha-cetoácidos, que pueden usarse como fuente de energía o para sintetizar otros aminoácidos.

La prolina oxidasa es una enzima mitocondrial que requiere la presencia de cofactores como flavín adenín dinucleótido (FAD), oxígeno molecular y un iones metales, típicamente cobre o hierro. La actividad de la prolina oxidasa se ha utilizado como biomarcador en diversas condiciones patológicas, incluyendo enfermedades neurodegenerativas, fibrosis pulmonar y cáncer.

En los seres humanos, las deficiencias en la actividad de la prolina oxidasa se han relacionado con trastornos genéticos raros como el síndrome de Wisniewski-Klebschalla y el síndrome de Saldino-Noonan. Estas condiciones se caracterizan por diversos grados de retraso mental, dismorfia facial, contracturas articulares y anomalías esqueléticas.

La glucosa es un monosacárido, específicamente una hexosa, que desempeña un papel vital en la biología de los organismos vivos, especialmente para los seres humanos y otros mamíferos, ya que constituye una fuente primaria de energía. Es fundamental en el metabolismo y se deriva principalmente de la dieta, donde se encuentra en forma de almidón y azúcares simples como la sacarosa (azúcar de mesa).

En términos médicos, la glucosa es un componente crucial del ciclo de Krebs y la respiración celular, procesos metabólicos que producen energía en forma de ATP (adenosín trifosfato). La glucosa también está involucrada en la síntesis de otras moléculas importantes, como los lípidos y las proteínas.

La homeostasis de la glucosa se mantiene cuidadosamente dentro de un rango estrecho en el cuerpo humano. El sistema endocrino regula los niveles de glucosa en sangre a través de hormonas como la insulina y el glucagón, secretadas por el páncreas. La diabetes mellitus es una condición médica común que se caracteriza por niveles altos de glucosa en sangre (hiperglucemia), lo que puede provocar complicaciones graves a largo plazo, como daño renal, ceguera y enfermedades cardiovasculares.

En resumen, la glucosa es un azúcar simple fundamental para el metabolismo energético y otras funciones celulares importantes en los seres humanos y otros mamíferos. El mantenimiento de niveles adecuados de glucosa en sangre es crucial para la salud general y el bienestar.

Las guanidinas son compuestos orgánicos que contienen un grupo funcional guanidina, el cual está formado por un átomo de nitrógeno unido a dos grupos amino (-NH2) mediante enlaces simples. En química, la guanidina es una base débil con un pKa alrededor de 13.5.

En el contexto médico y bioquímico, las guanidinas son relevantes por su presencia en ciertas moléculas endógenas importantes, como la creatina y la arginina. La creatina, un compuesto que se encuentra naturalmente en los músculos y el cerebro, desempeña un papel crucial en la producción de energía celular. Cuando las células necesitan energía rápidamente, la creatina se descompone en su forma libre, la guanidinoacetato, que luego puede convertirse en fosfocreatina, una importante fuente de energía para los músculos esqueléticos y el cerebro.

La arginina, un aminoácido condicionalmente esencial, también contiene un grupo guanidina. La arginina desempeña varias funciones importantes en el organismo, como la síntesis de poliaminas, ósmolitos y nitrógeno orgánico; la producción de urea para eliminar el exceso de nitrógeno del cuerpo; y la participación en la regulación de la presión arterial y la respuesta inmunológica.

Las guanidinas también pueden encontrarse en algunas sustancias naturales, como las batracotoxinas, que son potentes neurotoxinas aisladas de la piel de ciertos tipos de ranas y sapos. Estas toxinas actúan sobre los canales de sodio en las membranas celulares, alterando la permeabilidad de las células nerviosas e interfiriendo con la transmisión de señales nerviosas.

En resumen, las guanidinas son compuestos que contienen un grupo funcional característico, R-NH-C(=NH)-NH2. Se encuentran en diversas sustancias naturales y desempeñan importantes funciones biológicas, como la participación en la síntesis de energía, la eliminación del exceso de nitrógeno y la regulación de la presión arterial. Algunos compuestos que contienen guanidina también tienen propiedades neurotóxicas y pueden utilizarse como venenos o armas químicas.

Los Modelos Moleculares son representaciones físicas o gráficas de moléculas y sus estructuras químicas. Estos modelos se utilizan en el campo de la química y la bioquímica para visualizar, comprender y estudiar las interacciones moleculares y la estructura tridimensional de las moléculas. Pueden ser construidos a mano o generados por computadora.

Existen diferentes tipos de modelos moleculares, incluyendo:

1. Modelos espaciales: Representan la forma y el tamaño real de las moléculas, mostrando los átomos como esferas y los enlaces como palos rígidos o flexibles que conectan las esferas.
2. Modelos de barras y bolas: Consisten en una serie de esferas (átomos) unidas por varillas o palos (enlaces químicos), lo que permite representar la geometría molecular y la disposición espacial de los átomos.
3. Modelos callejones y zigzag: Estos modelos representan las formas planas de las moléculas, con los átomos dibujados como puntos y los enlaces como líneas que conectan esos puntos.
4. Modelos de superficies moleculares: Representan la distribución de carga eléctrica alrededor de las moléculas, mostrando áreas de alta densidad electrónica como regiones sombreadas o coloreadas.
5. Modelos computacionales: Son representaciones digitales generadas por computadora que permiten realizar simulaciones y análisis de las interacciones moleculares y la dinámica estructural de las moléculas.

Estos modelos son herramientas esenciales en el estudio de la química, ya que ayudan a los científicos a visualizar y comprender cómo interactúan las moléculas entre sí, lo que facilita el diseño y desarrollo de nuevos materiales, fármacos y tecnologías.

La estabilidad de las enzimas, desde un punto de vista médico o bioquímico, se refiere a la capacidad de una enzima para mantener su estructura tridimensional y funcionalidad en condiciones variables del medio ambiente. Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas específicas dentro de un organismo, y su eficacia puede verse afectada por factores como el pH, la temperatura, la concentración de solutos y la presencia de inhibidores enzimáticos.

Un factor que contribuye a la estabilidad de las enzimas es su estructura proteica. Las enzimas globulares, con sus estructuras compactas e hidrofóbicas, son más resistentes a la desnaturalización y la pérdida de actividad que las enzimas fibrosas o desestructuradas. Además, la presencia de enlaces disulfuro, puentes de hidrógeno y otras interacciones no covalentes dentro de la estructura proteica también puede aumentar la estabilidad de las enzimas.

La estabilidad térmica es una propiedad importante de las enzimas, ya que afecta su funcionamiento en diversos entornos fisiológicos. Las enzimas de organismos homeotermos, como los mamíferos, suelen ser más estables a temperaturas corporales elevadas (36-37°C) en comparación con las enzimas de organismos poiquilotermos, como las bacterias. Sin embargo, algunas enzimas termófilas y hipertermófilas, originarias de ambientes extremadamente calientes, pueden mantener su actividad a temperaturas mucho más altas (hasta 100°C o más).

La estabilidad química de las enzimas se refiere a su resistencia a los cambios en el pH y la concentración de solutos. Las enzimas funcionan óptimamente dentro de un rango específico de pH, y tanto los entornos ácidos como alcalinos pueden desnaturalizarlas e inactivarlas. La estabilidad a la salinidad también es una consideración importante para las enzimas que funcionan en ambientes hipersalinos, como los océanos o las glándulas sudoríparas.

La estabilidad de las enzimas puede verse afectada por diversos factores, como la presencia de inhibidores enzimáticos, la radiación ultravioleta y la oxidación. La inactivación enzimática también puede ocurrir durante el procesamiento y almacenamiento de alimentos, lo que afecta su calidad y vida útil. Por lo tanto, comprender y controlar los factores que influyen en la estabilidad de las enzimas es fundamental para aprovechar sus propiedades beneficiosas en diversas aplicaciones biotecnológicas e industriales.

No puedo encontrar una definición médica específica para la palabra "malatos". Parece que se trata de un término informal sin uso en el ámbito médico o científico. Asegúrese de verificar la ortografía de los términos médicos para obtener resultados precisos y no dudes en preguntar si necesitas aclaración sobre algún término médico específico.

En términos médicos, las plantas medicinales, también conocidas como hierbas medicinales o botánicas, se definen como especies vegetales que contienen sustancias químicas que pueden ser utilizadas para fines terapéuticos. Estas plantas han sido utilizadas durante siglos en diferentes culturas alrededor del mundo para tratar una variedad de condiciones de salud y síntomas.

Las partes de las plantas medicinales que se suelen usar incluyen las hojas, flores, raíces, corteza, semillas y frutos. Pueden ser administradas en diversas formas, como infusiones (tés), decocciones, extractos líquidos, capsulas, polvos o aplicaciones tópicas.

Es importante mencionar que aunque muchas plantas medicinales han demostrado eficacia y seguridad, no todas son adecuadas para todo el mundo ni para tratar cualquier afección. Antes de consumir cualquier tipo de planta medicinal, se recomienda consultar con un profesional de la salud, especialmente si se está bajo tratamiento médico, embarazada o en periodo de lactancia.

El ARN mensajero (ARNm) es una molécula de ARN que transporta información genética copiada del ADN a los ribosomas, las estructuras donde se producen las proteínas. El ARNm está formado por un extremo 5' y un extremo 3', una secuencia codificante que contiene la información para construir una cadena polipeptídica y una cola de ARN policitol, que se une al extremo 3'. La traducción del ARNm en proteínas es un proceso fundamental en la biología molecular y está regulado a niveles transcripcionales, postranscripcionales y de traducción.

La valina es un aminoácido essencial, lo que significa que el cuerpo no puede producirlo por sí solo y debe obtenerse a través de la dieta. Es uno de los 20 aminoácidos más comunes encontrados en las proteínas y tiene un papel importante en el metabolismo y el crecimiento y desarrollo del cuerpo.

La valina es hidrofóbica, lo que significa que no se disuelve fácilmente en agua y tiende a agruparse con otras moléculas hidrofóbicas en las proteínas. Este atributo le permite desempeñar un papel importante en las estructuras de las proteínas y en la estabilidad de las membranas celulares.

La valina se encuentra en una variedad de alimentos ricos en proteínas, como carne, aves de corral, pescado, productos lácteos, huevos y algunas legumbres y nueces. También está disponible como suplemento dietético y se utiliza a veces en la terapia nutricional para tratar ciertas condiciones médicas, como la deficiencia de arginina o la enfermedad hepática.

En el cuerpo, la valina se metaboliza en el hígado y se utiliza como fuente de energía o como precursor para la síntesis de otras moléculas importantes, como los aminoácidos glutamato y alanina. También desempeña un papel importante en el crecimiento y desarrollo del tejido muscular y en la reparación de tejidos dañados.

Aunque la valina es un nutriente esencial, consumir cantidades excesivas puede tener efectos negativos en la salud. Los estudios han demostrado que el consumo excesivo de valina y otros aminoácidos ramificados (BCAA) puede estar relacionado con un mayor riesgo de desarrollar enfermedades del hígado y del riñón, así como con un aumento del riesgo de diabetes tipo 2. Por lo tanto, se recomienda consumir valina y otros BCAA dentro de los límites recomendados para mantener una buena salud.

Las proteínas bacterianas se refieren a las diversas proteínas que desempeñan varios roles importantes en el crecimiento, desarrollo y supervivencia de las bacterias. Estas proteínas son sintetizadas por los propios organismos bacterianos y están involucradas en una amplia gama de procesos biológicos, como la replicación del ADN, la transcripción y traducción de genes, el metabolismo, la respuesta al estrés ambiental, la adhesión a superficies y la formación de biofilms, entre otros.

Algunas proteínas bacterianas también pueden desempeñar un papel importante en la patogenicidad de las bacterias, es decir, su capacidad para causar enfermedades en los huéspedes. Por ejemplo, las toxinas y enzimas secretadas por algunas bacterias patógenas pueden dañar directamente las células del huésped y contribuir al desarrollo de la enfermedad.

Las proteínas bacterianas se han convertido en un área de intenso estudio en la investigación microbiológica, ya que pueden utilizarse como objetivos para el desarrollo de nuevos antibióticos y otras terapias dirigidas contra las infecciones bacterianas. Además, las proteínas bacterianas también se utilizan en una variedad de aplicaciones industriales y biotecnológicas, como la producción de enzimas, la fabricación de alimentos y bebidas, y la biorremediación.

La Aspartoquinasa Homoserina Deshidrogenasa (AHSDR) es una enzima bifuncional que desempeña dos reacciones distintas en el metabolismo de aminoácidos. Esta enzima se encuentra involucrada en el ciclo de la urea y en el metabolismo de los aminoácidos no esenciales, como la homoserina y la aspartato.

La primera función de la AHSDR es catalizar la reacción de conversión del aspartato en homoserina, un precursor importante en la biosíntesis de aminoácidos como la metionina, treonina e isoleucina. La segunda función de esta enzima es catalizar la deshidrogenación de la homoserina a homosercina lacta, una reacción que requiere NAD+ como cofactor y produce NADH como subproducto.

La deficiencia de AHSDR se ha asociado con diversas enfermedades genéticas raras, como la homocistinuria clásica y la cistationinuria. Estas enfermedades pueden causar una variedad de síntomas, incluyendo retraso mental, convulsiones, displasia esquelética y anomalías oculares. El tratamiento para estas condiciones suele incluir una dieta baja en proteínas y suplementos nutricionales específicos para ayudar a compensar las deficiencias metabólicas asociadas con la enfermedad.

La química, en el contexto médico y de la salud, se refiere a la rama de las ciencias naturales que estudia la composición, estructura, propiedades y reacciones de la materia, especialmente los elementos químicos y sus compuestos, con respecto a su aplicación en el diagnóstico, tratamiento y prevención de enfermedades.

La química desempeña un papel fundamental en diversas áreas de la medicina y la salud pública, como la farmacología (estudio de los fármacos y sus mecanismos de acción), toxicología (estudio de los efectos nocivos de sustancias químicas sobre los organismos vivos), bioquímica (estudio de las sustancias químicas y sus interacciones en los sistemas biológicos) y fisiología (estudio del funcionamiento de los organismos vivos).

En la farmacología, por ejemplo, la química ayuda a entender cómo se comportan y metabolizan los fármacos en el cuerpo humano, lo que permite desarrollar medicamentos más eficaces y seguros. En toxicología, la química es útil para identificar y evaluar los riesgos asociados con diversas sustancias químicas presentes en el medio ambiente o utilizadas en productos de consumo.

En resumen, la química es una herramienta fundamental en el campo médico y de la salud, ya que ayuda a comprender los procesos bioquímicos y fisiológicos que subyacen en las enfermedades, así como a desarrollar y evaluar tratamientos y medicamentos efectivos.

El ácido pirúvico es un compuesto orgánico con la fórmula C3H4O3. Es el producto final del proceso de glucólisis, que ocurre en el citoplasma de la célula. Durante la falta de oxígeno o hipoxia, el ácido pirúvico se reduce a lactato por la enzima lactato deshidrogenasa, lo que permite que la glucólisis continúe y produzca energía adicional en forma de ATP.

El ácido pirúvico también puede ser oxidado completamente para producir dióxido de carbono y agua en el ciclo de Krebs y la cadena de transporte de electrones dentro de las mitocondrias, lo que genera una mayor cantidad de ATP.

Además, el ácido pirúvico desempeña un papel importante en la gluconeogénesis, un proceso metabólico que ocurre en el hígado y otros tejidos para producir glucosa a partir de precursores no glucídicos.

En resumen, el ácido pirúvico es un compuesto clave en el metabolismo energético y desempeña un papel fundamental en la glucólisis, la gluconeogénesis y la oxidación completa de los carbohidratos.

Los fenómenos químicos se refieren a los procesos en los que las sustancias experimentan cambios que resultan en la formación de uno o más productos nuevos con propiedades diferentes. Estos cambios implican la ruptura y formación de enlaces químicos entre átomos, lo que lleva a la creación de nuevas moléculas y compuestos.

Ejemplos comunes de fenómenos químicos incluyen reacciones de oxidación-reducción, combustión, neutralización ácido-base y síntesis de compuestos. Estos procesos a menudo están asociados con la liberación o absorción de energía en forma de calor, luz u otras formas, lo que puede utilizarse para caracterizar y estudiar las reacciones químicas.

En un contexto médico, los fenómenos químicos desempeñan un papel fundamental en muchos procesos fisiológicos y patológicos. Por ejemplo, las reacciones químicas dentro de las células permiten la producción de energía, la síntesis de proteínas y ácidos nucleicos, y la regulación de diversas vías de señalización. Asimismo, los fenómenos químicos también están involucrados en varios procesos patológicos, como la inflamación, el estrés oxidativo y la formación de productos finales de glicación avanzada (AGEs), que contribuyen al desarrollo de enfermedades crónicas.

El estudio de los fenómenos químicos es fundamental para comprender los principios básicos de la bioquímica y la farmacología, lo que a su vez informa el diagnóstico, el tratamiento y la prevención de enfermedades en medicina.

Los inhibidores enzimáticos son sustancias, generalmente moléculas orgánicas, que se unen a las enzimas y reducen su actividad funcional. Pueden hacerlo mediante diversos mecanismos, como bloquear el sitio activo de la enzima, alterar su estructura o prevenir su formación o maduración. Estos inhibidores desempeñan un papel crucial en la farmacología y la terapéutica, ya que muchos fármacos actúan como inhibidores enzimáticos para interferir con procesos bioquímicos específicos asociados con enfermedades. También se utilizan en la investigación biomédica para entender mejor los mecanismos moleculares de las reacciones enzimáticas y su regulación. Los inhibidores enzimáticos pueden ser reversibles o irreversibles, dependiendo de si la unión con la enzima es temporal o permanente.

Los succinatos son sales o ésteres del ácido succínico, un compuesto orgánico que contiene dos grupos carboxilo. En el contexto médico, los succinatos a menudo se refieren específicamente al succinato de sodio, que se utiliza como un agente tamponador en soluciones intravenosas y como un agente antihipóxico (que previene la falta de oxígeno en tejidos) en situaciones de paro cardíaco. El succinato de sodio puede ayudar a mantener el equilibrio ácido-base del cuerpo y reducir el daño tisular durante períodos de isquemia (restricción del suministro de sangre) y reperfusión (restauración del flujo sanguíneo).

El etanol, también conocido como alcohol etílico, es un tipo de alcohol que se utiliza principalmente como agente desinfectante y en bebidas alcohólicas. Es un líquido incoloro con un olor característico y un sabor fuerte y quemante.

En términos médicos, el etanol se considera una droga depresora del sistema nervioso central, lo que significa que ralentiza la actividad cerebral y los mensajes entre el cerebro y el cuerpo. Cuando se consume en exceso, puede producir efectos intoxicantes, como euforia, desinhibición, problemas de coordinación y juicio, y en dosis altas, puede causar coma o incluso la muerte.

El etanol se metaboliza principalmente en el hígado por una enzima llamada alcohol deshidrogenasa, que lo convierte en acetaldehído, un compuesto tóxico que también puede causar daño hepático y otros efectos adversos. El etanol también se metaboliza parcialmente por otras vías en el cuerpo, como la oxidación mitocondrial y la conversión a ácidos grasos.

En resumen, el etanol es un tipo de alcohol que se utiliza comúnmente en bebidas alcohólicas y como desinfectante, y puede tener efectos intoxicantes y dañinos en el cuerpo cuando se consume en exceso.

En términos médicos, los alcoholes se refieren a una clase específica de compuestos orgánicos que contienen un grupo funcional hidroxilo (-OH) unido a un carbono saturado. Aunque el término "alcohol" en el lenguaje cotidiano generalmente se asocia con el etanol, que es la sustancia intoxicante encontrada en bebidas alcohólicas, hay muchos otros tipos de alcoholes que no tienen propiedades intoxicantes y son importantes en bioquímica y metabolismo.

El alcohol más simple y común es el metanol (alcohol metílico), con la fórmula CH3OH. Otros ejemplos de alcoholes incluyen el etanol (alcohol etílico, la forma intoxicante encontrada en bebidas alcohólicas), isopropanol (alcohol isopropílico o alcohol de bruja) y alcoholes superiores como butanol y pentanol.

En el cuerpo humano, los alcoholes se metabolizan principalmente en el hígado por la enzima alcohol deshidrogenasa (ADH). El etanol se convierte en acetaldehído, que posteriormente se convierte en ácido acético. Este proceso produce subproductos tóxicos y el metabolismo excesivo de etanol puede provocar una intoxicación alcohólica y dañar varios órganos, especialmente el hígado.

La NADPH-deshidrogenasa es una enzima que participa en la cadena de transporte de electrones en la membrana mitocondrial interna y en el sistema de membranas de los cloroplastos. Su función principal es catalizar la transferencia de electrones desde NADPH a un aceptor de electrones, como el FAD o el citocromo P-450 en el caso de la forma microsomal.

Existen varios tipos de NADPH-deshidrogenasas, cada una con diferentes propiedades y localizaciones subcelulares. Algunos de los más conocidos son:

1. La NADPH-deshidrogenasa del complejo I o NADH-CoQ reductasa, que se encuentra en la membrana mitocondrial interna y desempeña un papel crucial en la fosforilación oxidativa, siendo el primer complejo enzimático de la cadena respiratoria.

2. La NADPH-deshidrogenasa del citocromo P450 o CYP, que se localiza en los membranosos del retículo endoplásmico y participa en la biotransformación de xenobióticos y esteroides mediante la oxidación de sustratos lipofílicos.

3. La NADPH-deshidrogenasa de tipo II o Fe-S, que se encuentra en los cloroplastos y forma parte del sistema fotosintético, donde cataliza la transferencia de electrones desde NADPH al ferredoxina-NADP+ reductasa durante el proceso de fase luminosa de la fotosíntesis.

Las alteraciones en la actividad o expresión de estas enzimas pueden estar asociadas con diversas patologías, como enfermedades mitocondriales, cáncer y trastornos metabólicos.

La acetoacetato deshidrogenasa (B-ketopiruvato deshidrogenasa, acetoacetil-CoA tiolasa) es una enzima que cataliza la reacción de conversión del acetoacetato a acetil-CoA en el ciclo de Krebs. Esta enzima juega un papel importante en el metabolismo de las grasas y cetonas en el cuerpo. La deficiencia de esta enzima puede causar una afección genética rara llamada acetoacetato deshidrogenasa deficiencia, que se caracteriza por niveles elevados de ácidos cetónicos en la sangre y orina, convulsiones, retraso del desarrollo y coma. También puede estar involucrado en la prevención de la producción excesiva de especies reactivas de oxígeno durante el metabolismo energético.

La sarcosina deshidrogenasa es una enzima mitocondrial que participa en el metabolismo de la sarcosina, un aminoácido derivado de la metionina. Esta enzima cataliza la oxidación de sarcosina a glicina, con la simultánea reducción de un cofactor, como el FAD (flavín adenín dinucleótido) o el NAD+ (nicotinamida adenín dinucleótido).

La reacción catalizada por la sarcosina deshidrogenasa puede representarse de la siguiente manera:

Sarcosina + FAD/NAD+ → Glicina + FADH2/NADH + CO2

Existen dos tipos principales de sarcosina deshidrogenasa, una localizada en el citoplasma y otra en las mitocondrias. La forma mitocondrial se une al FAD como grupo prostético y está involucrada en la oxidación de aminoácidos y otros compuestos orgánicos para producir energía en forma de ATP (adenosín trifosfato). Por otro lado, la forma citoplasmática utiliza el NAD+ como cofactor y participa en reacciones anabólicas, como la biosíntesis de glicina.

La deficiencia o disfunción de la sarcosina deshidrogenasa puede dar lugar a diversas condiciones clínicas, como la acidosis láctica, el aumento de los niveles séricos de sarcosina y la enfermedad neurológica. Sin embargo, estas situaciones son poco frecuentes y suelen asociarse con otras afecciones genéticas más complejas.

La glucólisis es un proceso metabólico fundamental que ocurre en las células de la mayoría de los organismos. Es el primer paso en la degradación de glucosa, un azúcar simple, para obtener energía. La palabra "glucólisis" proviene del griego y literalmente significa "división de la glucosa".

En términos médicos, la glucólisis es una ruta metabólica que ocurre en el citoplasma de las células. Se compone de una serie de reacciones químicas controladas por enzimas, a través de las cuales la glucosa se convierte en dos moléculas de piruvato. Este proceso libera energía en forma de ATP (adenosín trifosfato), un compuesto clave involucrado en la transferencia de energía dentro de las células, y NADH (nicotinamida adenina dinucleótido), una molécula que también almacena energía.

La glucólisis se puede dividir en dos fases: la fase preparatoria o de activación, y la fase payoff o de liberación de energía. En la primera fase, la glucosa se transforma en glucosa-6-fosfato, un intermediario metabólico, con el gasto de una molécula de ATP. La glucosa-6-fosfato luego se isomeriza a fructosa-6-fosfato, que posteriormente se fosforila para formar fructosa-1,6-bisfosfato, otra molécula intermediaria importante. En esta etapa, el gasto de otra molécula de ATP tiene lugar.

En la segunda fase, la fructosa-1,6-bisfosfato se divide en dos moléculas de tres carbonos: gliceraldehído-3-fosfato y dihidroxiacetona fosfato. Estas dos moléculas se convierten una en la otra a través de una reacción de isomerización, y cada una de ellas entra en un ciclo de reacciones que finalmente conduce a la formación de piruvato, un compuesto de tres carbonos. En este proceso, se regeneran las moléculas de NAD+ y ATP gastadas previamente, y además, se genera una nueva molécula de ATP por cada molécula de gliceraldehído-3-fosfato que entra en el ciclo.

La glucólisis es un proceso metabólico fundamental que ocurre en la mayoría de las células vivas, y desempeña un papel crucial en la obtención de energía a partir de los carbohidratos. Además, también participa en otras rutas metabólicas importantes, como la gluconeogénesis y la fermentación.

La definición médica de Disulfiram es: un fármaco que se utiliza principalmente en el tratamiento del alcoholismo. Funciona inhibiendo la enzima aldehído deshidrogenasa, lo que provoca una acumulación de acetaldehído en el cuerpo cuando una persona consume alcohol. Esta acumulación causa efectos secundarios desagradables, como rubor, náuseas, vómitos y taquicardia, disuadiendo así al individuo de beber. La dosis usual es de 250 mg por vía oral una vez al día. Los posibles efectos adversos del Disulfiram pueden incluir somnolencia, dolores de cabeza, metales en el sabor y problemas dérmicos. También se conoce como Antabuse.

Fuente: FDA (Agencia de Alimentos y Medicamentos de EE. UU.) y MedlinePlus.

Los glutaratos son compuestos orgánicos que contienen un grupo funcional glutárico, el cual es un radical carboxílico (-COOH) unido a un grupo γ-hidroxi-β-cetocarboxílico. Uno de los glutaratos más conocidos es el ácido glutárico, una sustancia química natural que se encuentra en muchos tejidos vivos y participa en varios procesos metabólicos.

En un contexto médico, los glutaratos pueden estar relacionados con ciertas condiciones genéticas poco comunes, como la aciduria glutárica tipo I o enfermedad de Glutarato, una afección que afecta el metabolismo y puede causar problemas graves de salud. La aciduria glutárica tipo I se produce cuando el cuerpo no puede descomponer adecuadamente los aminoácidos de valina, leucina e isoleucina, lo que lleva a un aumento de ácido glutárico y otros ácidos orgánicos en la sangre y la orina. Esto puede provocar una variedad de síntomas, como retraso del crecimiento, debilidad muscular, convulsiones, problemas cardíacos e incluso coma o muerte en casos graves.

El tratamiento para la aciduria glutárica tipo I suele incluir una dieta baja en proteínas y suplementos de l-carnitina y ácido glicólico, así como antibióticos y otros medicamentos para controlar los síntomas. En algunos casos, también puede ser necesario realizar un trasplante de células madre hematopoyéticas (HCT) para reemplazar las células dañadas en el cuerpo.

Los bovinos son un grupo de mamíferos artiodáctilos que pertenecen a la familia Bovidae y incluyen a los toros, vacas, búfalos, bisontes y otras especies relacionadas. Los bovinos son conocidos principalmente por su importancia económica, ya que muchas especies se crían para la producción de carne, leche y cuero.

Los bovinos son rumiantes, lo que significa que tienen un estómago complejo dividido en cuatro cámaras (el rumen, el retículo, el omaso y el abomaso) que les permite digerir material vegetal fibroso. También tienen cuernos distintivos en la frente, aunque algunas especies pueden no desarrollarlos completamente o carecer de ellos por completo.

Los bovinos son originarios de África y Asia, pero ahora se encuentran ampliamente distribuidos en todo el mundo como resultado de la domesticación y la cría selectiva. Son animales sociales que viven en manadas y tienen una jerarquía social bien establecida. Los bovinos también son conocidos por su comportamiento de pastoreo, donde se mueven en grupos grandes para buscar alimentos.

No hay una definición médica específica para "Sistemas de Lectura Abierta". El término generalmente se refiere a sistemas tecnológicos que permiten el acceso y uso compartido de libros electrónicos y otros materiales digitales con licencias abiertas. Estos sistemas pueden incluir bibliotecas digitales, repositorios de documentos y plataformas de publicación en línea que permiten a los usuarios leer, descargar, contribuir y modificar contenidos de forma gratuita o por una tarifa nominal.

En el contexto médico, los sistemas de lectura abierta pueden ser útiles para facilitar el acceso a investigaciones y publicaciones académicas en el campo de la medicina y la salud pública. Algunos editores médicos y organizaciones sin fines de lucro han adoptado modelos de licencias abiertas, como Creative Commons, para promover el intercambio y colaboración en investigaciones médicas y mejorar la atención médica global.

Sin embargo, es importante tener en cuenta que los sistemas de lectura abierta pueden variar en su alcance, funcionalidad y estándares de calidad. Antes de utilizar cualquier sistema de este tipo, es recomendable verificar sus políticas y prácticas relacionadas con la privacidad, la propiedad intelectual y los derechos de autor para garantizar el uso ético y legal del contenido.

El ácido oxámico es un compuesto orgánico que contiene dos grupos carboxilo (-COOH) unidos por un átomo de carbono. Su fórmula química es (COOH)2. En el cuerpo humano, se produce como un subproducto del metabolismo de las proteínas y puede encontrarse en pequeñas cantidades en la orina.

En condiciones normales, el ácido oxámico no es perjudicial para la salud. Sin embargo, niveles elevados de ácido oxámico en la orina pueden indicar una afección médica subyacente, como trastornos renales o metabólicos.

El ácido oxámico también puede formarse durante la conservación y almacenamiento de algunos alimentos, especialmente aquellos que contienen altas cantidades de proteínas y bajo contenido de humedad, como la harina, el cacao en polvo o las nueces. Cuando se consumen en exceso, estos alimentos pueden aumentar los niveles de ácido oxámico en el cuerpo y, en casos raros, contribuir al desarrollo de cálculos renales.

En resumen, el ácido oxámico es un compuesto orgánico que se produce naturalmente en el cuerpo humano como resultado del metabolismo de las proteínas y puede encontrarse en pequeñas cantidades en la orina. Niveles elevados de ácido oxámico pueden indicar una afección médica subyacente y, en casos raros, contribuir al desarrollo de cálculos renales.

17 beta-Hidroxiesteroide Deshidrogenasas use 17-Hidroxiesteroide Deshidrogenasas 17-Acetato de Medroxiprogesterona use Acetato ... 4-Dicloro-N-metil-N-(2-(1-pirrolidinil)-ciclohexil)-benzenacetamida, (trans)-Isómero use 3,4-Dicloro-N-metil-N-(2-(1- ... Lipoamida) use 3-Metil-2-Oxobutanoato Deshidrogenasa (Lipoamida) 2-Piridinilmetilsulfinilbencimidazoles ... 5,10-Metilenotetrahidrofolato-Reductasa (NADH) use Metilenotetrahidrofolato Deshidrogenasa (NAD+) 5,12-DiHETE use Leucotrieno ...
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Deshidrogenasa (Lipoamida) use 3-Metil-2-Oxobutanoato Deshidrogenasa (Lipoamida). 2-Oxoácido Carboxiliasa use Piruvato ... 4-Dicloro-N-metil-N-(2-(1-pirrolidinil)-ciclohexil)-bencenacetamida, (trans)-Isómero ... 2-hidroxi-etil-1,3,4,6,7,11b-hexahidro-3-isobutil-9,10-dimetoxi-2H-benzo(a)quinolizina use 2-etil-1,3,4,6,7,11b-hexaidro-3- ... 2-etil-1,3,4,6,7,11b-hexahidro-3-isobutil-9,10-dimetoxi-2H-benzo(a)quinolizin-2-ol ...
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Piruvato Deshidrogenasa (Lipoamida) [D08.811.682.657.350.875] Piruvato Deshidrogenasa (Lipoamida) * Piruvato Oxidasa [D08.811. ... lipoamida) Nota de alcance:. Cetona oxidorreductasa que cataliza la conversión general de alfa-cetoácidos para formar ACIL-CoA ... lipoamida). Término(s) alternativo(s). 2-oxoisovalerato-deshidrogenasa (lipoamida) 3-metil-2-oxobutanoato-deshidrogenasa ( ... Lipoamida) Español de España Descriptor. 3-metil-2-oxobutanoato deshidrogenasa ( ...
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