• En las vesículas sinápticas, estos complejos «trans» son extremadamente estables y se componen de tres SNARE: sintaxina y SNAP-25, ancladas a la membrana celular y sinaptobrevina -también conocida como proteína de membrana asociada a vesículas o VAMP- asociada a la membrana de la vesícula. (wikipedia.org)
  • La rotura de esta protección impermeable y la consiguiente desestabilización del complejo tras unirse al factor sensible a la N-etilmaleimida (NFS) forma parte el mecanismo de descomposición y reciclaje de los complejos SNARE después de la finalización de la exocitosis de las vesículas sinápticas. (wikipedia.org)
  • Tras la fusión de la membrana, los complejos SNARE se disocian por la acción de los NSF (FACTORES SENSIBLES A LA N-ETILMALEIMIDA), conjuntamente con PROTEÍNAS SOLUBLES DE ANCLAJE DE NSF, es decir, SNAP (no relacionado con SNAP 25). (bvsalud.org)
  • Siguiendo a la fusión de membrana, los complejos SNARE son disociados por las PROTEÍNAS SENSIBLES A N-ETILMALEIMIDA, en conjunción con las PROTEÍNAS SOLUBLES DE UNIÓN AL FACTOR SENSIBLE A LA N-ETILMALEIMIDA, es decir, SNAPs (sin relación con SNAP 25). (bvsalud.org)
  • Constan de un motivo característico o motivo SNARE compuesto por seis o siete decenas de aminoácidos dispuestos en héptadas repetitivas. (wikipedia.org)
  • La formación de un complejo SNARE (compuesto de cada una de los cuatro tipos diferentes de dominios SNARE (Qa, Qb, Qc y R) mediando la FUSIÓN DE MEMBRANA . (bvsalud.org)
  • 3]​ Las SNARE más estudiadas son las que median el acoplamiento de las vesículas sinápticas con la membrana presináptica en las neuronas. (wikipedia.org)
  • Existen excepciones como la brevina, sin dominios adicionales en el extremo amino, y la SNAP-25, que carece de dominio transmembranal pero que se une a la membrana por palmitoilación en la región conectora entre sus dos motivos SNARE. (wikipedia.org)
  • 6]​ Las SNARE pueden anclarse a la membrana plasmática y a las membranas del retículo endoplásmico, las mitocondrias, y los peroxisomas, aunque cada SNARE diferente se acopla solo con una membrana en particular. (wikipedia.org)
  • La adaptación de las SNARE a su membrana diana se logra mediante diferencias en los aminoácidos que rodean el extremo carboxilo o en la longitud del dominio transmembrana. (wikipedia.org)
  • Se ha demostrado que las SNARE localizadas en la membrana plasmática se agrupan en microdominios, cuya integridad es crítica para el proceso de exocitosis de la célula. (wikipedia.org)
  • 9]​ La fusión de membranas es una serie de acontecimientos que requieren energía para superar las fuerzas electrostáticas de repulsión entre las membranas, la interrupción de la bicapa lipídica y la reformación de una nueva membrana. (wikipedia.org)
  • Superfamilia de pequeñas proteínas que están implicadas en los acontecimientos de la FUSIÓN DE MEMBRANA y los procesos de secreción y tráfico intracelular de proteínas. (bvsalud.org)
  • La mayoría tiene un único dominio transmembranal conectado al extremo carboxilo de la cadena polipeptídica que conforma el motivo SNARE, y varios dominios aminoterminales. (wikipedia.org)
  • Comparten un motivo SNARE homólogo. (bvsalud.org)
  • Comparten un motivo de proteínas SNARE homólogas. (bvsalud.org)
  • 7]​ Las v- y t-SNARE se unen para formar un complejo en el que los dominios SNARE se disponen en un apretado haz de cuatro hélices, conocido como complejo trans-SNARE. (wikipedia.org)
  • Las proteínas SNARE -acrónimo derivado de su nombre en inglés 'SNAP (Soluble NSF Attachment Protein) REceptor'- o receptores de proteínas de fijación soluble de NSF[2]​ son un grupo de proteínas cuyo papel principal es facilitar la fusión de las vesículas, encargadas del transporte de moléculas necesarias para el funcionamiento de las célula, con los compartimentos celulares apropiados. (wikipedia.org)
  • Las Q-SNAREs contribuyen una glutamina (Q). Las Q-SNARE incluyen la sintaxina y la SNAP-25. (wikipedia.org)
  • Las proteínas SNARE pueden ser divididas en dos tipos. (wikipedia.org)
  • La formación de un complejo SNARE (constituido por cada uno de los cuatro tipos diferentes de dominio (Qa, QB, Qc y R) interviene en los procesos de FUSIÓN DE MEMBRANAS. (bvsalud.org)