Enzima que oxida peptidil-lisil-péptido en presencia de agua y oxígeno molecular para dar lugar a peptidil-al-lisil-péptido más amonio y peróxido de hidrógeno. EC 1.4.3.13.
Enzima flavoproteína que cataliza la reducción monovalente del OXÍGENO utilizando NADPH como fuente de electrones para formar un anión superóxido(SUPERÓXIDOS). La enzima depende de distintos CITOCROMOS. Defectos en la producción de iones superóxido por enzimas como la NADPH oxidasa dan lugar a ENFERMEDAD GRANULOMATOSA CRÓNICA.
Flavoproteína con hierro-molibdeno que contiene FLAVINA-ADENINA DINUCLEÓTIDO, que oxida la hipoxantina, algunas otras purinas y pterinas y aldehídos. La deficiencia de esta enzima, un rasgo autosómico recesivo, causa la xantinuria.
Enzima que cataliza la desaminación oxidativa de monoaminas naturales. Es una flavoenzima localizada en las membranas mitocondriales, ya sea en los terminales nerviosos, en el hígado u otros órganos. La monoaminoxidasa es importante en la regulación de la degradación metabólica de catecolaminas y serotonina en el tejido nervioso o en tejidos dianas. La monoaminoxidasa hepática tiene un papel defensivo crucial en la desactivación de las monoaminas circulantes o aquellas que, como la tiramina, se originan en el intestino y son absorbidas por la circulación portal. EC 1.4.3.4.
Un aldehido oxidorreductasa expresado predominantemente en el HÍGADO; PULMÓN; y RIÑÓN. Cataliza la oxidación de una variedad de aldehidos orgánicos y compuestos N-heterocíclicos a ÁCIDOS CARBOXÍLICOS, y también oxida derivados de quinolina y piridina. La enzima utiliza cofactor de molibdeno y FAD como cofactores.
Enzima de la clase de las oxidorreductasas, que cataliza la conversión de beta-D-glucosa y oxígeno a D-glucono-1,5-lactona y peróxido. Es una flavoproteína, altamente específica para beta-D-glucosa. La enzima es producida por el Penicillium notatum y otros hongos y tiene actividad antibacteriana en presencia de glucosa y oxígeno. Se usa para estimar la concentración de glucosa en muestras de sangre u orina, mediante la formación de pigmentos coloreados por el peróxido de hidrógeno producido en la reacción. EC 1.1.3.4.
La enzima D-aminoácido oxidasa cataliza la desamidación oxidativa de D-amino ácidos a sus correspondientes α-cetoácidos, amoniaco e hidrogen peróxido.
Grupo químicamente heterogéneo de fármacos que tienen en común la capacidad de bloquear la desaminación oxidativa de las monoaminas que se encuentran en la naturaleza.
Clase de todas las enzimas que catalizan reacciones de oxidación-reducción. El sustrato que es oxidado es considerado donador de hidrógeno. El nombre sistemático está basado en la oxidorreductasa donadora:aceptora. El nombre recomendado es deshidrogenasa, siempre que sea posible. Como alternativa puede usarse reductasa. Oxidasa sólo se usa en los casos en que el O2 es el aceptor.
Enzima que convierte el ácido ascórbico en ácido deshidroascórbico. EC 1.10.3.3.
Enzima que oxida la galactosa en presencia de oxígeno molecular a D-galacto-hexodialdosa. Es una proteína que contiene cobre. EC 1.1.3.9.
Enzima que cataliza la conversión de urato y productos no identificados. Es una proteína que contiene cobre. Los productos iniciales se descomponen para formar alantoína. EC 1.7.3.3.
Una enzima que cataliza el primero y mas determinante paso de la beta-oxidación peroxisomal de ácidos grasos. Actúa en los derivados de la COENZIMA A de los ácidos grasos con cadena que mide entre 8 y 18, usando FLAVINA-ADENINA DINUCLEOTIDO como cofactor.
Grupo de oxidorreductasas que actúan sobre el NADH o NADPH. En general, las enzimas que usan NADH o NADPH para reducir un substrato se clasifican de acuerdo con la reacción reversa, en la cual el NAD+ o el NADP+ es formalmente considerado como un aceptor. Esta subclase comprende sólo aquellas enzimas en las cuales algún otro transportador de redox es el aceptor. EC 1.6.
Enzima que cataliza la oxidación del colesterol en presencia de oxígeno molecular a 4-colesten-3-ona y peróxido de hidrógeno. La enzima no es específica para el colesterol, sino que también oxidará otros 3-hidroxiesteroides. EC 1.1.3.6.
Enzima que cataliza la desaminación oxidativa de L-aminoácidos a CETOÁCIDOS con generación de AMONÍACO y PERÓXIDO DE HIDRÓGENO. La L-aminoácido oxidasa está ampliamente distribuida y se cree que está implicada en la toxicidad del VENENO DE SERPIENTES.
La piruvato oxidasa es una flavoproteína localizada en la membrana mitocondrial interna que cataliza la conversión de piruvato a acetil-CoA, desempeñando un papel crucial en el metabolismo energético y la homeostasis redox.
Enzima de la clase de las oxidorreductasas que cataliza la reacción entre el catecol y el oxígeno para dar lugar a benzoquinona y agua. Es un complejo de proteínas que contiene cobre, que actúa también en una variedad de catecoles sustituídos. EC 1.10.3.1.
Flavoenzima rodeada de membrana que cataliza la aromatización del protoporfirinógeno IX (Protogén) a protoporfirina IX (Proto IX). Es la última enzima de la cadena común del HEMO y de la CLOROFILA en las plantas y es la molécula sobre la que actúan los herbicidas de tipo difenil-éter. La PORFIRIA VARIEGATA es un trastorno autosómico dominante asociado a déficit de protoporfirinógeno-oxidasa.
Compuestos altamente reactivos producidos cuando el oxígeno es reducido por un único electrón. En los sistemas biológicos pueden ser generados durante la función catalítica normal de una serie de enzimas y durante la oxidación de la hemoglobina a metahemoglobina. En los organismos vivos, la SUPEROXIDO DISMUTASA protege a la célula de los efectos dañinos del superóxido.
Reacción química en que un electrón se transfiere de una molécula a otra. La molécula donante del electrón es el agente de reduccción o reductor; la molécula aceptora del electrón es el agente de oxidación u oxidante. Los agentes reductores y oxidantes funcionan como pares conjugados de oxidación-reducción o pares redox.
FLAVOPROTEÍNA que cataliza la oxidación de la SARCOSINA a GLICINA, FORMALDEHÍDO y PERÓXIDO DE HIDRÓGENO (H2O2).
Enzima que requiere MOLIBDENO y cataliza la reacción terminal de la degradación oxidativa de los AMINOÁCIDOS SULFÚRICOS con formación de sulfato. La deficiencia de sulfito-oxidasa produce sulfocisteinuria.
Enzima que cataliza la descarboxilación oxidativa del coproporfirinógeno III a protoporfirinógeno IX mediante la conversión de dos grupos propionato en dos grupos vinilo. Es la sexta enzima en la vía de la biosíntesis de la 8-enzima del HEME y es codificada por el gen CPO. Las mutaciones del gen CPO dan lugar a COPROPORFIRIA HEREDITARIA.
Moléculas o iones formados por la reducción incompleta de un electrón del oxígeno. El oxígeno reactivo intermediario incluye OXÍGENO SINGLETE, SUPERÓXIDOS, PERÓXIDOS, RADICAL HIDROXILO y ÁCIDO HIPOCLOROSO. Contribuyen a la actividad microbicida de los FAGOCITOS, regulación de la señal de transducción y la expresión genética y el daño oxidativo de los ÁCIDOS NUCLEICOS, PROTEINAS y LÍPIDOS.
Citocromos (proteínas transportadoras de electrones) con protoheme (HEME)como el grupo prostético.
Flavoenzima peroxisómica dependiente de FAD que cataliza la desaminación oxidativa de D-ASPARTATO a OXALACETATO y AMONÍACO, usando oxígeno como aceptor de electrones.
Aspecto de la monoaminoxidasa. EC 1.4.3.4. Cataliza la oxidación de benzilamina para formar benzaldehído, amonio y peróxido de hidrógeno.
Enzima que cataliza la desaminación del piridoxaminafosfato a fosfato de piridoxal. Es una flavoproteína que también oxida la piridoxina-5-fosfato y la piridoxina. EC 1.4.3.5.
El arte o proceso de comparar fotométricamente las intensidades relativas de la luz en diferentes partes del espectro.
Enfermedad resultante de un defecto congénito en el COMPLEJO IV DE TRANSPORTE DE ELECTRONES. Los defectos en el COMPLEJO IV DE TRANSPORTE DE ELECTRONES pueden estar causados por mutaciones en los genes SURF1, SCO2, COX10 o SCO1. La deficiencia en el COMPLEJO IV DE TRANSPORTE DE ELECTRONES causada por la mutación en SURF1 se manifiesta como ENFERMEDAD DE LEIGH; la causada por la mutación en SCO2 produce una cardioencefalomiopatía infantil mortal; la causada por la mutación en COX10 da una tubulopatía y leucodistrofia; la causada por la mutación en SCO1 un fallo hepático de inicio precoz y una alteración neurológica (Traducción libre del original: Online Mendelian Inheritance in Man, http://www.ncbi.nlm.nih.gov/omim/220110, May 17, 2001).
Hemoproteínas cuyo modo de acción característico entraña la transferencia de equivalentes reductores asociados a un cambio reversible en el estado de oxidación del grupo prostético. Formalmente, este cambio de redox implica el equilibrio reversible de un solo electrón entre los estados de Fe(II) y Fe(III) del átomo central de hierro (Adaptación del original: Enzyme Nomenclature, 1992, p539). Las distintas subclases de citocromos se organizan por el tipo de HEME y por la amplitud de la longitud de onda de sus bandas de absorción alfa reducidas.
La acetofenona es una cetona aromática que se encuentra naturalmente en algunos aceites esenciales y se utiliza comúnmente en perfumería e industria alimentaria como saborizante y agente de aroma.
Un oligoelemento de metal pesado maleable anaranjado que tiene por símbolo atómico Cu, número atómico 29 y peso atómico 63.55. Sus sales son venenosas. El cobre es esencial en la nutrición siendo un componente de varias proteínas incluyendo la ceruloplasmina, eritrocupreína, citocromo c oxidasea, tirosinasa, etc. Su deficiencia, que es rara, puede resultar en anemia microcítica hipocrómica, neutropenia y alteraciones óseas.
Producto de condensación de la riboflavina y de adenosina difosfato. Coenzima de varias deshidrogenasas aeróbicas, como por ejemplo, la D-aminoácido oxidasa y la L-aminoácido oxidasa. (Traducción libre del original: Lehninger, Principles of Biochemistry, 1982, p972)
La tasa de la dinámica en los sistemas físicos o químicos.
Proceso mediante el cual los ELECTRONES son transportados desde un sustrato reducido al OXÍGENO molecular (Adaptación del original: Bennington, Saunders Dictionary and Encyclopedia of Laboratory Medicine and Technology, 1984, p270).
Iones con el sufijo -onio, que indica cationes con número de coordinación 4 del tipo RxA+, que son análogos a los COMPUESTOS DE AMONIO CUATERNARIO (H4N+). Los iones incluyen el fosfonio R4P+, oxonio R3O+, sulfonio R3S+ y cloronio R2CL+.
Citocromos (proteínas transportadoras de electrones) en los cuales el grupo prostético heme es el heme a, es decir, el hierro quelado de la citoporfirina IX.
Enzima implicada en el metabolismo del ÁCIDO ASCÓRBICO y del aldarato. Cataliza la oxidación de L-gulono-1,4-lactona a L-xilo-hex-3-ulonolactona.
Un fuerte agente oxidante utilizado en soluciones acuosas como agente de maduración, blanqueador y anti-infeccioso tópico. Es relativamente inestable y sus soluciones se deterioran al paso del tiempo a menos que sean estabilizadas añadiéndoles acetanilida u otro material orgánico similar.
Enzimas que catalizan la deshidrogenación de aminas secundarias, introduciendo un doble enlace C=N como reacción primaria. En algunos casos, ésta es hidrolizada posteriormente.
Un elemento con símbolo atómico O, número atómico 8 y peso atómico [15.99903; 15.99977]. Es el elemento más abundante de la tierra y es esencial para la respiración.
Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.
Enzima octamérica que pertenece a la superfamilia de las aminoácido-oxidasas. La leucina-deshidrogenasa cataliza la desaminación oxidativa reversible de la L-LEUCINA a 4-metl-2-oxopentanoato (2-cetoisocaproato) y AMONÍACO, con la correspondiente reducción del cofactor NAD+.
Oxidorreductasa que cataliza la DESAMINACIÓN oxidativa de la GLICINA a glioxilato y AMONÍACO en presencia de NAD. En las BACTERIAS que carecen de vías de transaminación, la enzima puede actuar en dirección inversa para sintetizar glicina a partir de glioxilato y amoníaco y NADH.
Enzima dependiente de NAD que cataliza la DESAMINACIÓN reversible de la L-ALANINA a PIRUVATO y AMONÍACO. La enzima es necesaria para el crecimiento cuando la ALANINA es la única fuente de CARBONO o NITRÓGENO. También puede intervenir en la síntesis de la PARED CELULAR ya que la L-ALANINA es un importante componente de la capa de PÉPTIDOGLICANO.
Enzima que cataliza la conversión de L-glutamato y agua en 2-oxoglutarato y NH3 en presencia de NAD+. EC 1.4.1.2.
Obras que contienen artículos de información sobre temas de cualquier campo del conocimiento, generalmente presentadas en orden alfabético, o una obra similar limitada a un campo o tema en especial.
Enzima que cataliza la formación de 2 moléculas de glutamato a partir de glutamina más alfa-cetoglutarato, en presencia de NADPH. EC 1.4.1.13.