Aminopeptidasas que eliminan la METIONINA de la amino-terminal de una cadena de péptidos, tales como la METIONINA iniciadora que se encuentra en las nacientes cadenas de péptido .

Subclase de las EXOPEPTIDASAS que actúan en la extremidad N-terminal libre de un polipéptido, liberando un solo residuo de aminoácido. EC 3.4.11.

Enzima de la clase de las hidrolasas que contiene zinc, que cataliza la remoción del aminoácido N-terminal de la mayoría de los L-péptidos, particularmente aquellos con residuos de leucina N-terminal, pero no aquellos con residuos N-terminales de lisina o arginina. Esto tiene lugar en el citosol celular de los tejidos, con actividad elevada en el duodeno, hígado y riñón La actividad de esta enzima es comúnmente analizada utilizando una leucina arilamida de sustrato cromogénico como el leucil beta-naftilamida.

Una aminopeptidasa unida a membrana ZINC-dependiente que cataliza el clivaje de péptido N-terminal del GLUTAMATO (y en menor extensión al ASPARTATO). La enzima desempeña un rol en la vía catabólica del SISTEMA RENINA-ANGIOTENSINA.

Metaloproteasas unidas al zinc que son miembros de las metaloproteasas de membrana integral tipo II. Están expresados por GRANULOCITOS, MONOCITOS y sus precursores, así como por distintas células no hematopoyéticas. Liberan un aminoácido N-terminal de un péptido, amida o arilamida.

Aminoácido esencial que contiene azufre que es importante para muchas funciones corporales. .

Sustancia efectiva en la iniciación de la síntesis proteica. El residuo de metionina iniciador entra en el ribosoma como un N-formilmetionil ARNt. Este proceso tiene lugar en la Escherichia coli y otras bacterias así como en la mitocondria de las células eucariotes.

Enzima que activa la metionina con su ARN de transferencia específico. EC 6.1.1.10.

Sialoglicoproteína que contiene zinc, que se usa para estudiar la actividad aminopeptídica en la patogénesis de la hipertensión. EC 3.4.11.3.

Subclase de exopeptidasas que incluye enzimas que rompen dos o tres AMINOÁCIDOS desde el final de una cadena de péptidos.

El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.

Un aminoácido esencial de cadena ramificada importante para la formación de la hemoglobina.

Propiedad característica de la actividad enzimática con relación a la clase de sustrato sobre el cual la enzima o molécula catalítica actúa.

Bromuro de cianógeno (CNBr). Un compuesto utilizado en biología molecular para digerir algunas proteínas y como reactivo acoplador para los enlaces internucleotídicos de fósforoamidato o pirofosfato en dúplices de DNA.CYANOGEN BROMIDE.

Hormona polipéptido 191 aminoácido segregada por la adenohipófisis humana (GLÁNDULA PITUITARIA ANTERIOR), también conocida como somatotropina. La hormona del crecimiento sintética, llamada somatropina, ha reemplazado a la forma natural en el tratamiento del enanismo en niños con deficiencia de hormona del crecimiento.

Polipéptido que es secretada por la ADENOHIPÓFISIS. La hormona del crecimiento, también conocida como somatotropina, estimula la mitosis, la diferenciación celular y el crecimiento celular. Hormonas de crecimiento específicos para cada especie se han sintetizado.

ARN de transferencia que es específico para transportar metionina hacia los sitios del ribosoma en preparación para la síntesis de proteínas.

EXOPEPTIDASAS que actúan específicamente sobre dipéptidos. EC 3.4.13.

Compuestos que inhiben o antagonizan la biosíntesis o acciones de las proteasas (ENDOPEPTIDASAS)

Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.

Cisteína proteasa semejante a papaína que tiene especificidad para dipéptidos amino terminales. La enzima juega un papel en la activación de varias serina proteasas pro-inflamatorias para la eliminación de dipéptidos inhibitorios aminoterminales. Las mutaciones genéticas que provocan pérdida de la actividad de la catepsina C en los seres humanos están asociados con la ENFERMEDAD DE PAPILLON-LEFEVRE.

Proteínas parciales formadas por hidrólisis parcial de proteínas o generadas a través de técnicas de INGENIERÍA DE PROTEÍNAS.

Compuestos orgánicos que generalmente contienen un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Veinte aminoácidos alfa son las subunidades que se polimerizan para formar proteínas.

Proteínas preparadas por la tecnología del ADN recombinante.

Enzima que cataliza la liberación de un grupo piroglutamil N-terminal de un polipéptido, siempre que el próximo residuo no sea la prolina. Es inhibida por reactivos bloqueadores de tiol y se halla en los tejidos de mamíferos, microorganismos y plantas. EC 3.4.19.3.

Un tripéptido formilado aislado originalmente a partir de filtrados bacterianos que son positivamente quimiotácticos para los leucocitos polimorfonucleares, causando liberación de enzimas lisosomales y convirtiéndolo metabólicamente activo.

Especie de BACILOS GRAMNEGATIVOS ANEROBIOS FACULTATIVOS que suelen encontrarse en la parte distal del intestino de los animales de sangre caliente. Por lo general no son patógenos, pero algunas cepas producen DIARREA e infecciones piógenas. Las cepas patógenos (viriotipos) se clasifican según sus mecanismos patógenos específicos, como toxinas (ESCHERICHIA COLI ENTEROTOXÍGENA).

Sustancias químicas que poseen un efecto regulador específico sobre la actividad de determinado órgano u órganos. El término se aplicó originalmente a las sutancias segregadas por diversas GLÁNDULAS ENDOCRINAS y transportadas a través del torrente sanguíneo hacia los órganos diana. A veces se incluyen aquellas sustancias que no son producidas por las glándulas endocrinas pero que tienen efectos similares.

Proceso de TRADUCCIÓN GENÉTICA en el que se inicia la formación de una cadena peptídica. Incluye la reunión de los componentes de los RIBOSOMAS, la realización de la codificación del ARN MENSAJERO para el polipéptido, ARNT INICIADOR, FACTORES DE INICIACIÓN DE PÉPTIDOS y colocación del primer aminoácido en la cadena peptídica. Los detalles y componentes de este proceso son únicos en la biosintesis de las proteinas procarióticas y eucariótica.

Partes de una macromolécula que participan directamente en su combinación específica con otra molécula.

Hidrolasas que desdoblan especificamente las uniones peptídicas de las PROTEINAS y los PÉPTIDOS. Ejemplos de subclases de este grupo son las EXOPEPTIDASAS y ENDOPEPTIDASAS.

La tasa de la dinámica en los sistemas físicos o químicos.

Proteasas que usan un metal, normalmente ZINC, en el mecanismo catalítico. Este grupo de enzimas es inactivado por quelantes de metal.

Proceso de disociación de un compuesto químico por la adición de una molécula de agua.

Uno de los pentapéptidos endógenos con actividad semejante a la morfina. Difiere de met-encefalina (METIONINA ENCEFALINA) de la LEUCINA en la posición 5. Su primer secuencia de cuatro aminoácidos es idéntica a la secuencia de tetrapéptido en el terminal N de BETAENDORFINA.

Pequeñas moléculas de ARN, 73-80 nucleótidos de longitud, que funcionan durante la traducción (BIOSÍNTESIS DE PROTEÍNAS) para alinear AMINOÁCIDOS en los RIBOSOMAS en una secuencia determinada por el ARNm (ARN MENSAJERO). Hay alrededor de 30 diferentes ARN de transferencia. Cada uno reconoce un específico CODÓN establecido en el ARNm a través de su propia ANTICODÓN y como aminoacil-ARNt ( AMINOACIL ARN DE TRANSFERENCIA), cada uno lleva un aminoácido específico al ribosoma para añadir a la longitud en las cadenas peptídicas.