Una técnica de investigación para medir regiones de moléculas expuestas a solventes que es usada para percibir acerca de la CONFORMACION PROTEICA.

Deuterio. El isótopo estable del hidrógeno. Tiene un neutrón y un protón en el núcleo.

El estudio del origen, estructura, desarollo, crecimiento, función, genética y reproducción de las plantas.

Hidrógeno. El primer elemento químico de la tabla periódica. Tiene por símbolo atómico H, número atómico 1 y peso atómico [1.00784; 1.00811]. Existe, en condiciones normales, como un gas diatómico incoloro, inodoro e insípido. Los iones del hidrógeno son PROTONES. Además del isótopo común H1 el hidrógeno existe como el isótopo estable DEUTERIO y el isótopo radioactivo inestable TRITIO.

El compuesto formado por un isótopo de masa 2 (deuterio) y oxígeno. (Traducción libre del original: Grant & Hackh's Chemical Dictionary, 5th ed) Es utilizado para el estudio de mecanismos y velocidades de reacciones químicas y nucleares, así como procesos bilógicos.

Pérdida de vapor de agua desde las plantas hacia la atmósfera. Ocurre principalmente desde la hojas a través de los poros (estomas), cuya función primaria es el intercambio gaseoso. El agua es reemplazada por una columna continua de agua que se mueve hacia arriba desde las raíces por dentro de los vasos del xilema.

Análisis de la masa de un objeto mediante la determinación de las longitudes de ondas en las que la energía electromagnética es absorbida por dicho objeto.

Intercambio de OXÍGENO y DIÓXIDO DE CARBONO entre el aire alveolar y la sangre de los capilares pulmonares que se da a través de la BARRERA SANGRE AIRE.

Gas incoloro, inodoro, no venenoso, componente del aire ambiental, también llamado dióxido de carbono. Es un producto normal de la combustión de los materiales orgánicos y la respiración. Juega un importante papel en la vida de los animales y las plantas (Material IV - Glosario de Protección Civil, OPS, 1992)

Método espectroscópico de medición del momento magnético de las partículas elementales tales como núcleos atómicos, protones o electrones. Se emplea en aplicaciones clínicas tales como IMAGEN POR RESONANCIA MAGNÉTICA (IMAGEN POR RESONANCIA MAGNÉTICA)

Combinación química causada por acción de la luz; específicamente, formación de carbohidratos (con liberación de oxígeno molecular) a partir del dióxido del carbono y el agua en el tejido de clorofila de plantas y algas verdeazules bajo la influencia de la luz. En las bacterias, la fotosíntesis utiliza sulfuro de hidrógeno, hidrógeno molecular y otros compuestos reducidos en lugar de agua, de modo que no se libera oxígeno molecular. (Dorland, 28a ed)

Estructuras expandidas, usualmente verdes, de plantas vasculares, que están característicamente constituidas por una expansión en forma de lámina ligada al tallo, y que funciona como órgano principal de la fotosíntesis y de la transpiración.

Subclase del grupo I de fosfolipasas A2 que incluye enzimas aisladas de VENENOS ELAPIDICOS.

Una técnica de espectrometria de masa usada para análisis de compuestos no volátiles tales como proteínas y macromoléculas. La técnica involucra preparación de gotas electricamente cargadas del analizado de moléculas disueltas en solvente. Las gotas electricamente cargadas entran en una cámara de vácuo donde el solvente es evaporado. La evaporación de solvente reduce el tamaño de la gota, a través de eso aumentando la repulsión culombica dentro de la gota. Como las gotas cargadas se tornan menores, la carga excesiva dentro de ellas les hace desintegrar y liberar el analizado de moléculas. Los analizados volatizados de moléculas son entonces analizados por espectrometria de masa.

Modelos empleados experimentalmente o teóricamente para estudiar la forma de las moléculas, sus propiedades electrónicas, o interacciones; comprende moléculas análogas, gráficas generadas en computadoras y estructuras mecánicas.

Compuestos orgánicos que contiene el radical -CO-NH2. Las amidas son derivadas de los ácidos por el reemplazo del OH por -NH2 o del amoníaco por el reemplazo del H por un grupo acilo.

Forma tridimensional característica de una proteína, incluye las estructuras secundaria, supersecundaria (motivos), terciaria (dominios) y cuaternaria de la cadena de péptidos. ESTRUCTURA DE PROTEINA, CUATERNARIA describe la conformación asumida por las proteínas multiméricas (agregados de más de una cadena polipeptídica).

Una técnica espectroscópica en la que el rango de las longitudes de onda se presenta simultáneamente con un interferómetro y el espectro se deriva matemáticamente del patrón así obtenido.

Nivel de la estructura proteica en el cual las interacciones regulares del tipo de unión de hidrógeno en tramos contiguos de la cadena polipeptídica conduce a alfa hélices, cadenas beta (que se alínean formando las láminas beta) u otro tipo de enrollados. Este es el primer nivel de plegamiento de la conformación proteica.

Formada a partir del pepsinógeno de cerdo por separación de un enlace peptídico. La enzima es una cadena polipeptídica única y está inhibida por metil 2 diaazoacetamidohexanoato. Separa péptidos preferentemente en los enlaces carbonilo de la fenilanina o leucina y actúa como principal enzima digestiva del jugo gástrico.

La tasa de la dinámica en los sistemas físicos o químicos.

El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.

Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.

Estado de la materia, en el que las moléculas se desplazan con movimientos independientes y en patrones casuales (Material IV - Glosario de Protección Civil, OPS, 1992)

Nivel de la estructura proteica en el cual las combinaciones de estructuras secundarias de proteína (alfa hélices, regiones lazo y motivos) están empacadas juntas en formas plegadas que se denominan dominios. Los puentes disulfuro entre cisteínas de dos partes diferentes de la cadena polipeptídica junto con otras interacciones entre cadenas desempeñan un rol en la formación y estabilización de la estructura terciaria. Las pequeñas proteínas generalmente consisten de un dominio único, pero las proteínas mayores pueden contener una cantidad de dominios conectados por segmentos de cadena polipeptídica que no tienen estructura secundaria.

Transiciones conformacionales de la forma de una proteína a varios estados desplegados.

Forma tridimensional característica de una molécula.

Miembros de la clase de compuestos formados por AMINOÁCIDOS unidos por enlaces peptídicos entre aminoácidos adyacentes en estructuras lineales, ramificadas o cíclicas. Los OLIGOPÉPTIDOS están compuestos por aproximadamente 2-12 aminoácidos. Los polipéptidos están compuestos por aproximadamente 13 o mas aminoácidos. Las PROTEINAS son polipéptidos lineales que normalmente son sintetizadas en los RIBOSOMAS.

Líquidos que disuelven otras sustancias (solutos), generalmente sólidos, sin cambio en la composición química, como el agua con azúcar.

Proceso mediante el cual las sustancias, ya sean endógenas o exógenas, se unen a proteínas, péptidos, enzimas, precursores de proteínas o compuestos relacionados. Las mediciones específicas de unión de proteína frecuentemente se utilizan en los ensayos para valoraciones diagnósticas.

Partículas elementales estables que tiene la menor carga positiva conocida y se encuentran en el núcleo de todos los elementos. La masa del protón es menor que la del neutrón. Un protón es el núcleo del átomo de hidrógeno ligero, i.e., el ión hidrógeno.

Análisis basado en la función matemática formulada por primera vez en 1807 por Jean-Baptiste-Joseph Fourier. La función, conocida como la transformada de Fourier, describe el patrón sinusoidal de cualquier patrón fluctuante en el mundo físico en términos de su amplitud y su fase. Tiene amplia aplicación en biomedicina, por ej. análisis de datos cristalográficos de rayos X, cardinal en la identificación la naturaleza de doble hélice del ADN y en el análisis de otras moléculas, incluyendo virus, y el algoritmo de proyección reversa universalmente utilizado en tomografía computadorizada, etc.

Procesos que intervienen en la formación de ESTRUCTTURA TERCIARIA DE PROTEÍNA.

Espectroscopía por RMN de macromoléculas biolóticas de tamaño pequeño a mediano. Se emplea con frecuencia en investigaciones estructurales de proteínas y ácidos nucléicos, y a menudo comprende más de un isótopo.

Un líquido transparente, inodoro, insaboro que es esencial para la vida de la mayoría de los animales y vegetales y es un excelente solvente para muchas sustancias. La fórmula química es el óxido de hidrógeno (H2O). (Traducción libre del original: McGraw-Hill Dictionary of Scientific and Technical Terms, 4th ed)

Análisis rigurosamente matemático de las relaciones energéticas (calor, trabajo, temperatura y equilibrio). Describe sistemas cuyos estados están determinados por parámetros térmicos, como la temperatura, además de parámetros mecánicos y electromagnéticos.

Dispositivos para acelerar partículas cargadas en una trayectoria espiral por un campo eléctrico alternante de frecuencia constante. Este campo eléctrico esta sincronizado con el movimiento de las partículas en un campo magnético constante.

La normalidad de una solución con respecto a los iones de HIDRÓGENO. Está relacionado a las mediciones de acidez en la mayoría de los casos por pH = log 1 / 2 [1 / (H +)], donde (H +) es la concentración de iones de hidrógeno en gramos equivalentes por litro de solución. (Traducción libre del original: McGraw-Hill Diccionario de Términos Científicos y Técnicos, 6 a ed)

Fuerza de atracción de baja energía entre el hidrógeno y otro elemento. Juega un papel principal en las propiedades del agua, proteínas y otros compuestos.

Proteínas parciales formadas por hidrólisis parcial de proteínas o generadas a través de técnicas de INGENIERÍA DE PROTEÍNAS.

Espectrofotometría en la región infrarrojo, generalmente con el fin de análisis químico mediante la medición del espectro de absorción asociado con los niveles rotacionales y vibracionales de energía de las moléculas.

Partes de una macromolécula que participan directamente en su combinación específica con otra molécula.

Fluidos compuestos principalmente de agua que se encuentra dentro del cuerpo.

Molécula que se une a otra molécula. Se usa especialmente para referirse a una molécula pequeña que se une específicamente a una molécula grande, como p. ej., la unión de un antígeno a un anticuerpo, la unión de una hormona o un neurotransmisor a un receptor, o la unión de un sustrato o un efector alostérico a una enzima. Un ligando es también molécula que dona o acepta un par de electrones para formar un enlace covalente coordinado con el átomo metálico central de un complejo de coordinación. (Dorland, 28a ed)

Una técnica espectrométrica que se emplea para el análisis de grandes biomoléculas. Se entierran moléculas analíticas en una matriz excedente de pequeñas moléculas orgánicas que muestran una absorción altamente resonante en la longitud de onda de láser empleada. La matriz absorbe la energía del láser, induciendo así una suave desintegración de la mezcla muestra-matriz hacia matriz libre (fase de gas) y moléculas analíticas e iones moleculares. En general, sólo se producen iones moleculares de las moléculas analíticas, y casi no ocurre fragmentación. Esto hace que el método sea muy apropiado para determinaciones del peso molecular y análisis de muestra.

Un cambio de polarización planar a polarización elíptica cuando una onda de luz plano-polarizada atraviesa un medio ópticamente activo.

Forma tridimensional y ordenamiento característico de las proteínas multiméricas (agregados de más de una cadena polipeptídica).

Representaciones teóricas que simulan el comportamiento o actividad de los procesos o fenómenos químicos; comprende el uso de ecuaciones matemáticas, computadoras y otros equipos electrónicos.

Una técnica de cromatografía que en la fase estacionaria se compone de una sustancia no polar con una fase móvil polar, en contraste a la cromatografía de fase normal en el que la fase estacionaria es una sustancia polar con una fase móvil no-polar.

Una proteína conjugada que es el pigmento transportador de oxígeno del músculo. Está constituída por una cadena polipeptídica de globina y un grupo heme.

Análisis de PÉPTIDOS generados por la digestión o fragmentación de una proteína o mezcla de PROTEINAS, mediante ELECTROFORESIS, CROMATOGRAFIA o ESPECTROMETRIA DE MASA. Las huellas del péptido resultante son analizadas para distintos propósitos incluyendo la identificación de las proteinas en una muestra. El POLIMORFISMO GENÉTICO, patrones de expresión genética y patrones para el diagnóstico de enfermedades.

Ubicación de los átomos, grupos o iones en una molécula con relación unos a los otros, así como la cantidad, tipo y localización de uniones covalentes.

La capacidad de una proteína para mantener su conformación estructural o sus actividades cuando se somete a manipulaciones físicas o químicas.

POLIPÉPTIDOS lineales sintetizados en los RIBOSOMAS y que ulteriormente pueden ser modificados, entrecruzados, divididos o unidos en proteinas complejas, con varias subunidades. La secuencia específica de AMINOÁCIDOS determina la forma que tomará el polipéptido durante el PLIEGUE DE PROTEINA.