Familia de tioltransferasas que contienen dos residuos de CISTEINA en el sitio activo, con una forma disulfuro (forma oxidada) o de ditiol (forma reducida). Funcionan como portador de electrones en la síntesis de desoxirribonucleótidos dependientes de GLUTIONA por RIBONUCLEÓTIDO REDUCTASAS y pueden desempeñar un papel en la desglutationilación de los tioles en proteínas. Las formas oxidadas de las glutarredoxinas son reducidas directamente por el GLUTATIÓN.

Clase de todas las enzimas que catalizan reacciones de oxidación-reducción. El sustrato que es oxidado es considerado donador de hidrógeno. El nombre sistemático está basado en la oxidorreductasa donadora:aceptora. El nombre recomendado es deshidrogenasa, siempre que sea posible. Como alternativa puede usarse reductasa. Oxidasa sólo se usa en los casos en que el O2 es el aceptor.

Enzima que cataliza la reducción de proteína-disulfuro en presencia de glutatión, formando proteína-ditiol. La insulina es uno de sus substratos. EC 1.8.4.2.

Proteínas donantes de hidrógeno que intervienen en diversas reacciones bioquímicas, como la reducción de ribonucleótidos y la reducción de PEROXIRREDOXINAS. La tiorredoxina se oxida a partir de un ditiol para formar un disulfuro cuando actúa como cofactor reductor. Luego el disulfuro es reducido por el NADPH en una reacción catalizada por la TIORREDOXINA REDUCTASA.

Enzima FLAVOPROTEÍNA que cataliza la oxidación de las TIORREDOXINAS para formar disulfuro de tiorredoxina en presencia de NADP+. Anteriormente fue clasificada como EC 1.6.4.5.

Tripéptido con muchos roles en las células. Se conjuga a los medicamentos que los hace más solubles para la excreción, es un cofactor para algunas enzimas, está implicado en el reordenamiento de la unión de proteína disulfuro y reduce peróxidos.

Un grupo de proteínas que poseen sólo el complejo hierro-azufre como grupo prostético. Estas proteínas participan en todas las principales vías de transportación de electrones: fotosíntesis, respiración, hidroxilación y fijación bacteriana de hidrógeno y nitrógeno.

Reacción química en que un electrón se transfiere de una molécula a otra. La molécula donante del electrón es el agente de reduccción o reductor; la molécula aceptora del electrón es el agente de oxidación u oxidante. Los agentes reductores y oxidantes funcionan como pares conjugados de oxidación-reducción o pares redox.

Compuestos que contienen el radical -SH.

Dímero de GLUTATIÓN formado por un enlace disulfuro entre las cadenas laterales de los sulfhidrilos de cisteína de durante la oxidación.

Grupos químicos que contienen el enlace disulfuro covalente -S-S-. El átomo de azufre puede unirse a partes orgánicas o inorgánicas.

POLIPÉPTIDOS lineales sintetizados en los RIBOSOMAS y que ulteriormente pueden ser modificados, entrecruzados, divididos o unidos en proteinas complejas, con varias subunidades. La secuencia específica de AMINOÁCIDOS determina la forma que tomará el polipéptido durante el PLIEGUE DE PROTEINA.

Especie de BACILOS GRAMNEGATIVOS ANEROBIOS FACULTATIVOS que suelen encontrarse en la parte distal del intestino de los animales de sangre caliente. Por lo general no son patógenos, pero algunas cepas producen DIARREA e infecciones piógenas. Las cepas patógenos (viriotipos) se clasifican según sus mecanismos patógenos específicos, como toxinas (ESCHERICHIA COLI ENTEROTOXÍGENA).

Un aminoácido no esencial que contiene tiol y que es oxidado para formar CISTINA.

Elemento metálico con el símbolo atómico Fe, número atómico 26 y peso atómico 55.85. Es un constituyente esencial de las HEMOGLOBINAS.

Proteínas obtenidas de las especies SACCHAROMYCES CEREVISIAE. La función de proteínas específicas de este organismo ha despertado un alto interés científico y se ha utilizado para derivar el conocimiento basico del funcionamiento de proteínas similares en eucariotas superiores.

Especie del género SACCHAROMYCES, familia Saccharomycetaceae, orden Saccharomycetales, conocido como levadura del 'panadero' o del 'cervecero'. La forma seca se usa como suplemento dietético.

El orden de los aminoácidos tal y como se presentan en una cadena polipeptídica. Se le conoce como la estructura primaria de las proteínas. Es de fundamental importancia para determinar la CONFORMACION PROTÉICA.

Descripciones de secuencias específicas de aminoácidos, carbohidratos o nucleótidos que han aparecido en lpublicaciones y/o están incluidas y actualizadas en bancos de datos como el GENBANK, el Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL), la Fundación Nacional de Investigación Biomédica (NBRF) u otros archivos de secuencias.

Obras que contienen artículos de información sobre temas de cualquier campo del conocimiento, generalmente presentadas en orden alfabético, o una obra similar limitada a un campo o tema en especial.

Cataliza la oxidación del GLUTATIÓN a DISULFURO DE GLUTATIÓN, en presencia de NADP+.La deficiencia de la enzima se asocia a ANEMIA HEMOLÍTICA. Anteriormente se clasificaba como EC 1.6.4.2.

Transferasa que cataliza la adición de RADICALES LIBRES alifáticos, aromáticos o heterocíclicos, así como EPOXIDOS y óxidos de areno a GLUTATIÓN. La adición tiene lugar en el átomo de AZUFRE. También cataliza la reducción de nitrato de poliol por el glutatión a poliol y nitrito.